INTERPRETACIÓN DE RESULTADOS

A partir de la concentración del sustrato (albúmina) y la velocidad de reacción (variación de la

densidad óptica a 450nm) se determinó la Vmáx y el Km de la enzima (pepsina).

 Gráfica 1
Según McGilvery:
La velocidad máxima de la enzima se alcanza cuando la enzima está saturada
con el sustrato, esto es cuando las moléculas de sustrato son tan abundantes
que una se combinará inmediatamente con el centro activo de la molécula de
la enzima en el momento de salida del producto (p.143).

 Los aumentos adicionales de [S] no pueden aumentar el índice de la

reacción.

Para poder hallar el Km se verifica en la gráfica pero esta no se podrá calcular con
precisión así que se invierte, de este modo, Km se calcula con mayor facilidad a partir
de la intersección x negativa( Gráfica 2)

 Gráfica 2
Se obtuvo con la inversa de la concentración del sustrato en el eje X y la inversa de la
velocidad de reacción en el eje Y.
 Según McGilvery:
La definición de KM como la concentración de sustrato necesaria para lograr ½
Vmáx tiene significación teórica para algunas enzimas complicadas, y es un
índice cualitativo útil para saber el comportamiento fisiológico de todas las
enzimas. Un alto valor de KM quiere decir baja afinidad de la enzima por el
sustrato y viceversa (p.144).

 Harper comenta al respecto:

“Un gráfico de 1/vi en el eje y, expresado como una función de 1/[S] en el eje x,
da una línea recta cuya intersección en el eje y se define como 1/Vmáx y la
pendiente se define como Km/Vmáx” (p.68).

Bibliografía

 - Robert K. Murray, David A. Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly,

Victor W. Rodwell & P Anthony Weil (2010) HARPER Bioquímica Ilustrada.
México D.F: Mc Graw Hill
 W. McGilvery. R (1977). Conceptos Químicos. Barcelona, España: Reverté S.A