UNIVERSIDAD DE GUAYAQUIL

FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS

ASIGNATURA: BIOLOGIA CELULAR

NOMBRE: ACOSTA SAMPEDRO JASLIN
FECHA: 25 DE JUNIO DEL 2014
TEMA: CATALISIS

Catálisis se refiere a la aceleración de la tasa de un reacción

química mediante una sustancia, llamada catalizador, que no
es modificada por la reacción. La catálisis es crucial para
cualquier forma de vida, ya que hace que las reacciones químicas ocurran mucho
más rápido, a veces por un factor de varios millones de veces más de lo que lo
harían "por sí mismas". Un error muy común es creer que el catalizador "permite
que la reacción ocurra", que la reacción no se daría sin la presencia de dicho
catalizador. Sin embargo, un catalizador no puede hacer que una reacción
termodinámicamente desfavorable proceda. Más bien, solamente puede acelerar
la reacción que es termodinámicamente favorable. La reacción puede proceder en
ausencia del catalizador aunque quizás lentamente como para ser observada
desde la práctica. Los catalizadores aceleran las reacciones químicas modificando
el camino energético entre los reactivos y los productos. Usualmente, esto
involucra un compuesto, un intermediario, el cual no puede formarse sin el
catalizador. La barrera de la energía de activación necesaria para la formación de
este intermediario es menor a la requerida por los reactivos para dar lugar a los
productos en ausencia del catalizador. La catálisis es un proceso muy importante
desde el punto de vista de la industria, ya que la producción de la mayoría de los
productos químicos requiere catálisis. La catálisis es un campo de investigación
muy importante en la ciencia aplicada e involucra a muchos otros campos
provenientes de la química y la física Generalmente, se distinguen dos tipos de
catalizadores. En la catálisis homogénea los reactivos y el catalizador están en la
misma fase. Por ejemplo los ácidos (H+ dadores de protones) son catalizadores
muy comunes en reacciones acuosas. En este caso tanto los reactivos como el
catalizador están en la fase acuosa. En la catálisis heterogénea, el catalizador se
encuentra en una fase diferente a los reactivos y los productos. Usualmente el
catalizador es un sólido y los reactivos y productos son gases o líquidos. Para que
la reacción ocurra uno o más de los reactivos debe difundir a la superficie del
catalizador y adsorberse en ella. Luego de la reacción, los productos deben des
adsorberse de la superficie y difundir fuera de la superficie sólida. Este transporte
de reactivos y productos de una fase a la otra representa con frecuencia el paso
limitante de la reacción. Comprender estos fenómenos de transporte es un área
importante en el estudio de los catalizadores.
 Enzima (del griego, fermento) son moléculas de proteínas
particulares cuya función es facilitar o acelerar la mayoría de
las reacciones químicas de la célula. Dentro de las células
biológicas ocurren muchas reacciones químicas que, sin la presencia de las
enzimas, ocurrirían a una tasa demasiado lenta para ser biológicamente
relevantes. Las enzimas pueden acoplar dos o más reacciones para que ocurran
al mismo tiempo, de esta forma una reacción termodinámicamente favorable
puede ser utilizada para "dirigir" una reacción desfavorable. Uno de los ejemplos
más comunes son las enzimas que utilizan la desfosforilación del ATP para dirigir
reacciones no relacionadas. Para que las reacciones químicas ocurran es
necesario que exista una cierta cantidad de energía de activación. Las enzimas
pueden incrementar la velocidad de la reacción favoreciendo o habilitando una vía
diferente de reacción con una energía de activación menor haciendo mucho más
fácil que la reacción ocurra. La enzimas son grandes proteínas globulares que
catalizan (aceleran) reacciones químicas y son esenciales para las funciones
celulares. Las enzimas son muy específicas para las reacciones que catalizan y
los químicos (sustratos) que utilizan. Los sustratos se acomodan en su enzima de
manera análoga a la que una llave calza en un cerradura. Muchas enzimas están
compuestas de varias proteínas que actúan juntas como una unidad. La mayor
mayor parte de una enzima tiene funciones regulatorias o estructurales. La
reacción catalizada tiene lugar en una pequeña parte de la enzima llamada sitio
activo, el cual es formado por aproximadamente 2 - 20 aminoácidos.

El sustrato (X) necesita una gran cantidad de energía (Ea X→Y) para alcanzar el
estado intermediario, el cual reacciona para formar el producto final (Y). Las
enzimas dismunyen la barrera de la energía de activación de tal manera que X
pueden alcanzar más fácilmente el estado intermediario, reduciendo la cantidad de
energía necesaria para superar la barrera de activación. Como resultado la
velocidad de la reacción se incrementa al aumentar las probabilidades de que
ocurra la reacción.
Las enzimas pueden realizar hasta varios millones de reacciones catalíticas por
segundo. La velocidad máxima de una reacción enzimática se determina
incrementando la concentración de su sustrato hasta que la tasa de formación de
producto sea constante (Fig. 3). Esta se denomina la velocidad máxima (Vmax) de
una enzima. En este estado, todos los sitios activos de todas las moléculas se
encuentran saturados con sustrato. Esto fue propuesto por Leonor Michaelis y
Maud Menten en 1913. En la figura 4 se ve un modelo de una reacción enzimática
de sustrato único que responde a la cinética de Michaelis-Menten. A bajas
concentraciones de [S] la enzima existe tanto en forma libre, E, como unida a S,
ES. La tasa de reacción depende de la concentración de [ES] y de la la tasa k2,
formalmente: \begin{matrix}v = k_2 [ES]\end{matrix} ecuación 1

El modelo de Michaelis-Menten
ayudó mucho al desarrollo de la
química de la enzimas gracias a
su simplicidad y aplicabilidad. Sin embargo, este modelo no explica las
propiedades cinéticas de muchas enzimas. Un grupo de enzimas que no
obedecen la cinética de Michaelis-Menten son las enzimas alostéricas , estas
enzimas tienen varias subunidades y varios sitios activos.

En las enzimas alostéricas la unión de un sustrato a un sitio activo puede afectar

las propiedades de otros sitios activos en la misma molécula. Un posible resultado
de esta interacción entre subunidades es que la unión del sustrato resulte
cooperativo, es decir que la unión del sustrato en un sitio activo facilita la unión de
los otros sustratos en los sitios activos vecinos. Además la actividad de una
enzima alostérica puede ser alterada por moléculas regulatorias que se unan de
manera reversible sitios sobre la proteína que se encuentren en sitios diferentes al
sitio activos. Así, las propiedades catalíticas de las enzimas alostéricas pueden
ajustarse para cumplir con las demandas inmediatas de la célula. Debido a ello las
enzimas alostéricas son los puntos clave de regulación de las vías metabólicas.
Inhibición Enzimática

La actividad de muchas enzimas puede ser inhibida por pequeñas moléculas

específicas o iones. La inhibición de las enzimas es utilizada por la célula para
controlar la actividad metabólica. La enzimas alostéricas son un punto de control
muy utilizado y es habitual que varios metabolitos diferentes actuen sobre ellas,
tanto inhibiendo como activando. Además muchas drogas y toxinas son
inhibidores de enzimas claves para el metabolismo celular. En el estudio de los
mecanismos de acción de las enzimas es muy útil contar con inhibidores
específicos que permiten determinar cuales son las funciones donde actúa la
enzima y/o los aminoácidos relevantes para su actividad catalítica.

Los inhibidores competitivos se unen a la enzima en el mismo sitio donde se

une el sustratos compitiendo por el sitio activo ya que se "parecen" al sustrato. Se
forma un complejo enzima-inhibidor (EI) no productivo secuestrando moléculas de
enzima de la reacción. El efecto neto que se observa es como si se "quitaran"
moléculas de enzima de la reacción. Dada cualquier concentración de inhibidor la
inhibición puede ser disminuida incrementando la concentración del sustrato.

Como se mencionó más arriba, las enzimas catalizan reacciones disminuyendo la

barrera de activación energética de la misma. Para lograrlo estabilizan al estado
de transición de la reacción, el cual se une fuertemente en el sitio activo. En
1948Linus Pauling propuso que compuestos similares al estado de transición de la
reacción serían buenos inhibidores. Estas moléculas miméticas son
llamados análogos del estado de transición y se parecen al estado de transición
pero de algún modo no son reactivos en el sitio activo de la enzima por lo que la
reacción no puede proceder. Un ejemplo muy actual son los inhibidores de
la neuraminidasa conocidos como las drogas antivirales contra el virus de
la influenza. Estos compuestos son análogos del estado de transición de la
reacción de hidrólisis del ácido neuramínico. Dicho estado de transición ocurre
dentro del sitio activo durante el ciclo de catálisis.

BIBLIOGRAFIA

 http://es.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Cat%C3%A1lisis
 http://www.monografias.com/trabajos85/mecanismo-catalisis-acida-
basica/mecanismo-catalisis-acida-basica.shtml