Ejercicios de Aminoácidos y Péptidos

UNIDAD I
Parte I.
1. Aminoácidos (a.a)
 Definición.. Estructura Clasificación: * De acuerdo al grupo R. *

Polaridad
 Estructura iónica de los aminoácidos
 Propiedades ácido básicas de los aminoácidos. Determinación de las
formas ácidas o básicas de los a.a en función de su pH
 Neutralización de aminoácidos y curvas de titulación Capacidad Buffer
de los aminoácidos
 Estereoquímica de los a.a
 Reacciones químicas de los a.a
 Análisis de mezclas de aminoácidos
Principio de Reparto
Cromatografía. Intercambio iónico
Electroforesis.
Parte II.
1.1. Péptidos
 Definición. Clasificación. Estructura
 Enlace peptídico
 Propiedades ácido-base de los péptidos
 Notación de péptidos
 Elucidación peptídica. Hidrólisis de las cadenas polipeptídicas y
determinación de la composición de a.a
 Péptidos que se encuentran en la naturaleza
 Significado biológico de la secuencia de aminoácidos.
Parte III.
Bioquímica H.L.L.R 1
2. Proteínas.
 Tamaño de las proteínas

 Conformación Nativa
 Clasificación
 Niveles de Organización. Primario, secundario, terciario y cuaternario
 Desnaturalización y Renaturalización de las proteínas
2.1. Niveles de Organización
 Estructura Secundaria: Enlace peptídico

Orientación de las cadenas polipeptídicas
La alfa hélice (Alfa queratinas)
La lámina plegada ( Beta queratinas)
La hélice del colágeno (Tropocolágeno)
* Estructura Terciaria: Mioglobina
Fuerzas que estabilizan la estructura Terciaria.
 Estructura Cuaternaria : Oligómeros
Protómeros
Hemoglobina
2. 2. Diversidad funcional de las proteínas
Cátedra: Bioquímica
Guía de Ejercicios Nº 1
Contenido:
Propiedades ácido-básica de los aminoácidos. Estructuras iónicas
Punto isoeléctrico.
1. Escriba los estados de ionización de la histidina dependientes del pH, e indique

cual de estos predomina a los siguientes valores de pH: 1, 3, 6, 8 y 12. Cuál será
la proporción existente entre los estados de ionización?
2. La siguiente estructura corresponde al Triptófano:
H
+
NH3 – C - COOH
CH2
_
NH
Se desea saber:
a. Su punto isoeléctrico
b. % del grupo  - amino en su forma básica a pH = 4
c. % del grupo  - carboxilo en su forma ácida a pH = 2
d. Estructura del aminoácido a pH = 6.5
3. La siguiente estructura corresponde a la arginina:
+
NH3 – C - COOH
CH2 - CH2 - CH2 - NH – C – NH2
+
NH2
Determine:
a. Su punto isoeléctrico
b. Estructuras iónicas
c. % del grupo  - amino en su forma básica a pH = 2.5
d. % del grupo  - carboxilo en su forma ácida a pH = 7.4
e. % del grupo amino lateral que a pH fisiológico se encuentra
completamente ionizado
4. El aminoácido ácido aspártico presenta la siguiente estructura:
+
NH3 – C - COOH
CH2 - COOH
Determine:
a. Las estructuras iónicas del aminoácido a diferentes valores de PH (pH 

pKa, pH = pKa; pH  pKa)
b. % del grupo  - amino que a pH fisiológico se encuentra protonado.
c. % del grupo  - carboxilo en su forma básica a pH = 4.5
d. % del grupo carboxilo lateral que se encuentra en su forma básica a
pH= 10.
e. Estructura del aminoácido a pH = 7.
5. Diga cual es la carga aproximada a pH = 3 y a pH = 9 de la ribonucleasa pancreática de

bovino si en número de aminoácidos ionizables (residuos por molécula) y sus valores de
pKa valorados en la proteína son:
A.A PKa Residuos por molécula
 - COOH 4.7 1
 - +NH3 7.8 1
Asp-glu 4.7 10
His 6.5 4
Tir 9.9 6
Lis 10.2 10
arg 12 4
6. Calcúlese el punto isoeléctrico de:

Residuos pKa1 PKa2 PKa3 PKa4
Asp-gli 2.1 4.5 9
Ala-lis-ala 3.2 7.7 10.4
Lis-glu 2.9 4.5 7.75 10.6
7.Indique las especies que estarán presentes en una disolución de tirosina a pH = 2, a pH =

7 y a pH = 13.
8.Tomando en cuenta los valores de pKa necesarios, indique la carga neta (-, 0 ó +) de la
glicina, glutamina y la cisteína a:
a. pH = 1
b. pH = 2.1
c. pH = 4
d. pH = 11
9. En que proporción y que especies estarían presentes en una disolución de treonina a pH =
1.5; pH = 5; pH = 7 y a pH = 12.
10. Clasifique cada uno de los siguientes aminoácidos como polar o no polar: arginina,
prolina, alanina, tirosina, glicina y serina. Explique.
Unidad I. Proteínas
Guía Nº 2
 Titulación de Aminoácidos
 Capacidad Buffer de los aminoácidos
 Análisis y Separación de Mezclas de Aminoácidos
Neutralización de aminoácidos y construcción de curvas de

titulación
Un aminoácido se ioniza de acuerdo con el pH de su solución y es posible

reconocer las siguientes etapas en el caso de un aminoácido que tiene un grupo R sin
grupos disociables.
COOH COO- COO-
NH3+ C H NH3+ C H NH2 C H
R R R
Carga neta: +1 Carga neta: 0 Carga neta: -1
Catión Ión dipolar Anión
pHpI pH isoeléctrico pHpI
La especie isoeléctrica, que no tiene una carga neta, es el ión dipolar, y

corresponde a la forma correcta de representación de un aminoácido.
Para la construcción de una curva de titulación de un A.A se debe tener en cuenta
lo siguiente:
 El número de grupos disociables del A.A y sus respectivos pKa.
 Un mol de A.A necesita tantos moles de base para su neutralización como
grupos ionizables tenga.
 Se determina los pH de la solución a medida que se van agregando
equivalentes de la base fuerte.
 El pH de la solución antes de agregar la base se determina:
pH = ½ (pKa – log C) C = Concentración
 El pH de la solución cuando se ha neutralizado completamente el aminoácido,
se determina:
PH = pKa + pW + log sal
2
 El pH de la solución cuando se ha neutralizado cada grupo ionizable por
completo del A.A, se calcula utilizando la ecuación del punto isoeléctrico
respectivo.
Ejercicios.
1. La siguiente gráfica representa la curva de titulación de un aminoácido
14
12
C
10
PKa =  - COOH = 2.5
pH 8
B
6
A PKa =  - +NH3 = 9.5
4
Moles de NaOH
A partir de la gráfica. Determine:
a. Rangos de pH en los cuales el aminoácido se presenta como catión, Zwtterión

y como anión
b. Rangos de pH en los cuales el aminoácido presenta capacidad Buffer
c. Punto isoeléctrico del aminoácido
2. Determine la curva de titulación de la lisina sabiendo que pKa  - COOH = 2.18, pKa  -
+
NH3 = 8.95 y pKa R - +NH3 = 10.53, y señale:
a. En que punto de los representados en la gráfica la lisina carece de carga

eléctrica.
b. Forma iónica para la lisina a pH = 7
c. Forma iónica para la lisina a pH = 11
d. Rango de la curva en el cual la lisina presenta capacidad Buffer.
3. La siguiente grafica representa la curva de titilación del ácido aspartico.
pKa =  - COOH = 2.1

14 pKa =  - +NH3 = 9.82
pKa = R - COOH ) 3.86
12 E
10
pH 8
6 D
4 A B C
Moles de NaOH
A partir de la gráfica. Determine:
a. Especies iónicas predominantes en los puntos A, B, C, D y E.

b. Punto isoeléctrico del ácido aspártico
c. Rango de la curva en el cual el ácido aspártico presenta carga neta negativa
d. Rango de la curva en el cual el ácido aspártico presenta carga neta positiva
e. Rangos de pH en los cuales el ácido aspártico presenta capacidad Buffer.
4. Se dispone de un mol de dipéptido (glu-lis). Determine su curva de titulación y su punto
isoeléctrico. ¿Cuántos moles de NaOH serán necesarios para neutralizar totalmente el
péptido?
a. En que intérvalos de pH el péptido tiene una estructura totalmente aniónica? Y

completamente catiónica?
b. A pH fisiológico, que estructura presenta el aminoácido.
c. En que intérvalos de pH el aminoácido presenta capacidad Buffer?
d. Señala en el gráfico las formas predominantes del aminoácido cuando: pH 
pKa1, pH = pKa1, pH=pKa2 , pH=pKa3 y pHpKa3.
5. Se dispone de un mol de tetrapéptido. Determine su curva de titulación y su punto
isoeléctrico. ¿Cuántos moles de NaOH son necesarios para neutralizar totalmente el
tetrapéptido?
Tetrapéptido: glutamil-seril-glutamil-valina.
Determine:
a. En que intérvalos de pH el péptido presenta carga neta positiva
b. En que intérvalos de pH el péptido presenta carga neta negativa
c. A pH fisiológico (6,8) que forma presenta el aminoácido. Dibuje su estructura
iónica.
6. Qué Aminoácido podría utilizarse para preparar un tampon de pH=7? ¿Cuántos gramos
de NaOH deberán añadirse a 500ml de una disolución 0,01 Molar de este aminoácido
para obtener el pH deseado.
7. Determine la cantidad de glicina y de NaOH que se debe usar para preparar un Buffer
de 0.2M de concentración en glicina y pH = 9. Para la preparación de este Buffer usted
dispone del aminoácido glicina en su forma más protonada y de NaOH en estado sólido.
8. Determine las cantidades necesarias en gramos de ácido glutámico y NaOH que se

deben disolver en un volumen final de 1000cc de agua destilada para obtener un Buffer
cuya concentración de ácido glutámico sea 0.1M y pH=4.
9. Cuantos gramos de glicina y que volumen de HCl 0.5M se necesitan para preparar un
litro de una solución tampón a:
a. 0.25M y pH = 2.4
b. 0.25M y pH = 2.7 Rp. 18.75 g gli; 232ml HCl
18.75g gli; 152 ml HCl
10. Cuando se disuelven 1.8g de un aminoácido (pKa1 = 2.34 y pKa2 = 9.6) en 100ml de
NaOH 0.2N, se produce una disolución de pH = 10.3. Calcule la masa molecular del
aminoácido e indique de quien puede tratarse.
11. El aminoácido lisina presenta la siguiente estructura:
+
NH3 – C - COOH
CH2 - CH2 - CH2 - CH2 - +NH3
Un mol de éste A.A se encuentra en una solución cuyo pH = 1. Se desea determinar:

a. Estructura iónica que presenta el A.A en estas condiciones
b. Suponiendo que toda la lisina se encuentra en la forma iónica presentada,
determine la cantidad de mililitros de NaOH 0,5M que son necesarios agregar
para que el A.A se presente en su forma correspondiente a pH = 12,5.
Rp: 23.2ml
c. % del grupo amino lateral que a pH fisiológico se encuentra protonado (pH=
7,4).
d. % del grupo %  - carboxílico en su forma básica a pH = 3,2
.
12. Cuáles son las concentraciones de las especies iónicas de glicina presentes en una
disolución 0.2M a pH = 8. Rp: 0.195M; 5x10-3M
13. Cuando se disuelven 1.68g de un aminoácido cristalino con valores de pKa1 y pKa2 de
2.35 y 9.69 respectivamente en 100ml de HCl 0.1M se produce una solución de pH = 2.3.
Calcule el peso molecular del aminoácido e indique de quien se trata.
14. Cuando se disuelve 1.8g de un aminoácido cristalino con valores de pKa 1 y pKa2 de
2.34 y 9.60 respectivamente en 100ml de NaOh 0.2N, se produce una solución de pH =
10.3. Calcule el peso molecular del compuesto e indique de quin puede tratarse.
15. La disolución de 2.67 g de un a.a con valores de pKa de 2.35 y 9.69 en 100ml de HCl
0.1N produce una disolución de pH= 2.65. Calcule el peso molecular del a.a e indique de
quien puede tratarse.
16. Como prepararía un litro de una solución tampón de alanina 0.1M a partir de alanina
sólida e hidróxido de sodio sólido?
17. Determine la carga neta a pH = 5 de la alanina cuyos pKa son 2.34 y 9.65
18. En una electroforesis de alto voltaje en papel a pH = 4 ¿Qué aminoácido de la relación

siguiente migrarán hacia el cátodo y cuales hacia el ánodo: gli, cis, asp, lis, his.
19. Calcule la carga neta del ácido aspártico a pH = 4.2 e indique hacia que polo migrará
en una electroforesis de alto voltaje en papel a ese pH.
20. Se quiere separar mediante electroforesis de alto voltaje en papel los aminoácidos:
ala, glu, lis, his. Indique el pH del tampón electroforético y cual será la posición de los
aminoácidos en la tira de papel, una vez revelada ésta con ninhidrina.
21. Predecir la dirección de migración (es decir, estacionario, hacia el cátodo, o hacia el
ánodo) de los siguientes péptidos, durante la electroforésis sobre papel a pH = 1.9; 3.0;
6.5 y 10.
Lis-gli-ala-gli lis-gli-ala-glu his-gli-ala-glu
Glu-gli-ala-glu gln-gli-ala-lis asn-ala-gli-glu
22. Ordene la elución de los aminoácidos gli, asp, arg, ile, his y ser utilizando una resina
cambiadora de cationes y eluyendo con tampones de citrato 0.2N y pH = 3.3, 4.3 y 5.5.
Explique.
23. Indíquese todas las operaciones necesarias para separar mediante una cromatografía
de intercambio iónico una mezcla de: ala, gli, asp, his y lis; señalando el orden de elusión
en la columna.
24. La cromatografía de intercambio iónico en una técnica basada en la diferente

retención de las moléculas a separar por una resina que presenta grupos cargados. Se
dispone de una resina cargadora de cationes y se desea saber si el aminoácido alanina
será retenido:
a. Cuando se encuentra disuelto en una solución tampón de pH=4
b. Cuando se encuentra disuelto en una solución tampón de pH=7.7
25.Calcule la carga neta de la isoleucina a pH=5 y a pH=4.8
26. Calcule el punto isoeléctrico de la G a partir de los siguientes datos obtenidos mediante una
electroforesis de alto voltaje en papel.
pH 2.0 3.0 4.0 5.0 7.0 8.0 9.0 10.0
D (cm) 3.3 2.5 1.7 0.8 -0.7 -1.8 -1.3 -3.4
27. Calcule la carga negativa, positiva o nula de los siguientes a.a: A, E y K, a:
a) pH=2
b) pH= 4
c) pH = 10
28. En una electroforesis en papel a pH= 3. ¿Qué a.a de la relación siguiente: G, C, D, K y

H, migrarán hacia el cátodo y cuales hacia el ánodo.
Unidad I
Guía de Ejercicios N° 3
Profa. Hermes Ledezma.
 Análisis y Separación de Mezclas de A.A
 Péptidos . Elucidación Peptídica
1. Dados los siguientes a.a: Leu, His, y Asp.
a. Escribir los diferentes estados de ionización
b. Qué estado de ionización predomina a pH= 1, 3, 7 y 11
c. Calcular el pI de cada uno de ellos
d. Elegir un a.a que tampone a adecuadamente a pH 2, 6, 9 y 12
2. A) Una mezcla de los siguientes a.a , cuyos pKa se indican entre

paréntesis, se somete a electroforesis en papel a pH=3,9; A (2,34 y
9,69), S (2,2 y 9,2), F (1,8 y 9,1), L (2,4 y 9,6), R (2,2; 9 y 12,5), D (2,1;
3,9 y 9,8), H (1,77; 6,10 y 9,18). Cuál irá hacia el ánodo (+)? Cuál irá
hacia el cátodo (-)?.
B) A menudo los a.a con cargas idénticas se separan ligeramente

durante la electroforesis en papel, por ejemplo la G se separa de L.
Puede sugerir una explicación para esto?
C) Suponga que se tiene una mezcla de A, V (2,3; 9,6), E (2,3; 4,3; 9,7) y
K (2,2; 8,95 y 10,53), a pH=6. Dibuje el patrón que podría ser obtenido
por tinción de los a.a con nihindrina después de la electroforesis en
papel. Indique el ánodo, el cátodo el origen y cualquier a.a no separado,
(la nihindrina hace visible los a.a por reacción con los grupos α-amino
libres formando manchas amarillas)
3. Un analizador de a.a es un instrumento que separa automáticamente los

a.a por cromatografía de intercambio iónico y determina sus relaciones
molares. La resina de intercambio catiónico contiene poliestireno con
grupos sulfónicos unidos covalentemente a los anillos bencénicos. Para
separar los a.a actúan dos clases de efectos principales: Las interacciones
electrostáticas con los grupos sulfónicos cargados negativamente y las
interacciones hidrofóbicas con los anillos bencénicos no polares. Argumente
el orden de elución para los siguientes conjuntos de a.a
(1) D (2) S, Y (3) G y A (4) V, M, L, I (5) F (6) K, H (7) R
4. Una mezcla de Val, Arg, Glu y Ser se sometió a electroforesis a pH=6.
Hacia que polo +, -, 0, se mueve cada uno de los a.a?
5. tenemos una mezcla de Asp, Arg y Leu. Podríamos separar estos a.a por
electroforesis? Cuál sería el pH más conveniente, hacia donde migrarán
estos a.a a ese pH?.
6. En una disolución de histidina a pH=7, determinar: a) Las formas del a.a

presentes en la disolución y su abundancia relativa, b) la carga promedio de
una molécula de histidina a ese pH, c) su punto isoeléctrico.
7. A una disolución de alanina, histidina y ácido aspártico, a pH=6, se le

hizo pasar corriente directa. Un a.a migró hacia el cátodo, otro lo hizo hacia
el ánodo y el tercero permaneció estacionario. Haga corresponder cada
comportamiento con el a.a correcto.
8. La proteína salmina tiene la siguiente composición de a.a:
Aminoáci Restos de a.a por

do molécula de salmina
Alanina 1
Glicina 3
Valina 2
Isoleucin
1
a
Prolina 4
Serina 7
Arginina 40
Será la salmina aniónica o catiónica en los siguientes pH: a) pH=2, b)

pH=7, pH= 9
9. Si estuviera tratando de separar los a.a Lys (K) e His (H) mediante
cromatografía de intercambio catiónico, Tamponaría la disolución a pH = 4,
8 o 12?. Explíquelo. Qué a.a saldría antes?. Por qué?.
10. Uno de los sistemas más empleados para la separación de a.a

mediante cromatografía en papel es butanol/acético/agua (63/10/27).
Suponiendo un pH de 4.5 en fase acuosa, indique los valores en orden
decreciente de los Rf de los a.a gli, val, asp, glu, lis, tyr, ala, arg y ser.
Péptidos
A. Escriba la estructura completa de los siguientes péptidos:
a. fenilalanil-arginil-triptofanil-serina
b. glutamil-valil-glicina
Señale N y C Terminal.
1. Calcule a pH= 4,8 la carga neta del péptido D- G.
2. Calcule el pI de los siguientes péptidos:
a. D – G
b. A – L – A
c. K – E
3. Calcular el pI y representar la curva de titulación de 1mol de

clorhidrato del siguiente péptido: +NH3 – asp-arg-arg-gli-arg-asp-arg-
COOH
4. Cuál será el pI del siguiente péptido: +NH3 – glu – his – asp – ala – lis –
val – COOH
5. Indicar el orden por el que los siguientes péptidos saldrán de una

columna que contiene una resina de intercambio catiónico, al eluirse
sucesivamente con los siguientes tampones: Acético pH=4,5; fosfato
pH= 7,5; trimetilamina pH= 10.
a. Gli – His – Leu b. Asp – Ala – Glu c. Lys – Hys – Val
6. Una mezcla de Hemoglobina (pI=6,8) y de Quimotripsinógeno

(pI=9,5) se sometió a electroforesis. En que dirección migrarán estas
proteínas al someterlas a un campo eléctrico: a) pH = 6,8 b) pH = 8
7. Que pH será más eficaz para separar por electroforesis una mezcla de
γ-globulina (pI= 6,6; mioglobina (pI = 7) y hemoglobina (pI= 6,8)
8. Indique cual será el orden de elución de una mezcla de los péptidos siguientes :
Péptidos pKa
Asp – gli – ala 2.1 4.5 9.0 -
Ala – val – his – gli 3.1 6.5 7.9 -
Ala – ile – lis – gli – 3.6 8.0 10.4 -

gli
Val – gli – leu 3.3 7.9 - -
Lis – gli – ala – glu 3.2 4.2 8.3 10.5
Obtenidos de um hidrolizado protéico cuando se pasan por uma columna de

DEAE-Celulosa (cambiador aniônico) utilizando como eluyente um tampón Trs
de pH=8.5, em gradiente continuo hasta pH=4
9. Dado el siguiente tetrapéptido Glu-Lis-Tyr-Fen.
a. Escribir su estructura a pH = 8
b. Calcular el pI
c. Explicar razonadamente algún tratamiento por el cual se obtenga

en un solo paso los siguientes restos: * Dos a.a Libres, * Un
tripéptido, * Dos Dipéptidos
10. Establecer el patrón de ruptura de los polipéptidos siguientes por los

agentes que se indican:
a) Ser- ala-fen-lys-pro por Quimiotripsina
b) T – C – G – M – N por NCBr
c) Leu – Arg – Gly – Asp por Carboxipeptidasa A
d) Val – Trp – Lys – Pro – Arg – Glu por Tripsina
11.La hormona estimulante de melanocitos (melanotropina) tiene la

siguiente secuencia: Ser – Tyr – Ser – Met – Glu – His – Fen – Arg – Trp –
Gly – Lys – Pro – Val
a. Que carga sería de esperar a valores de pH de 11, 5 y 1.
b. Estimar el PI de la hormona
c. Qué péptidos se generan cuando se fragmenta con Bromuro de

cianógeno o Tripsina?
d. La β – melanotropina es otra hormona estimulante de melanocitos.

Cuando esta hormona se digiere con tripsina se producen tres
péptidos (Trp – gli –ser – pro –pro – lis, asp –ser – gli - pro – tir – lis,
met – glu – his – fen – arg) y ácido aspártico libre. Deducir la
secuencia de la β-melanotropina, suponiendo que la homología de
secuencia es máxima.
12.Indique la secuencia de un nonapéptido del que se conocen los
siguientes datos:
a. El calentamiento del péptido con hidracina permitió aislar el a.a

Ala
b. Al tratar el péptido con fenilisotiocianato se aisló leucina
c. La hidrólisis parcial con proteasas proporcionó los siguientes

péptidos:
Gly-gly-tyr, tyr –ala ala – gly –gly – gly leu –gly – tyr tyr –
ala – gly
13. Un péptido que contiene cantidades equimoleculares de Met + Phe + Asp + Ser +
Thr se trató con BrCN. Se liberaron un péptido y un solo aminoácido identificado
como homoserina (derivado de la metionina por tratamiento con BrCN). El
tratamiento del pentapéptido original con quimotripsina dio dos fragmentos, uno de
los cuales era significativamente más ácido que el otro. El fragmento ácido contenía
metionina. El tratamiento del pentapéptido original con carboxipeptidasa A rindió
serina rápidamente, seguida por treonina. Deducir la secuencia del pentapéptido.
14. La reacción de un tetrapéptido con 2,4 dinitrofluorbenceno seguida de
hidrólisis con HCl 6N, produce 2,4-dinitrofenil derivado de valina y otros
tres aminoácidos. La hodrólisis de otra muestra del tetrapéptido con
tripsina proporcionó dos fragmentos; uno de ellos fue reducido con LiBH 4
e hidrolizado posteriormente; en el hidrolizado se encontró el
aminoalcohol correspondiente a la glicina junto con un aminoácido polar.
Cuál es la secuencia aminoácido posible del tetrapéptido?.
15. Un nonapéptido es tratado con tripsina y origina dos fragmentos, uno

de los cuales contiene dos A.A. El dipéptido se trató con el reactivo de
Sanger originando un derivado DNP-val más lisina. El heptapéptido fue
sometido a su vez a la acción de la carboxipeptidasa A, produciendo
fenilalanina. Y con el reactivo de Edman formó un derivado de
feniltiohidantoía de serina. El péptido resultante se trató con BH 4Na e
hidrólisis liberando un amino alcohol al ácido glutámico y los A.A prolina,
glicina, leucina y arginina. Determine la composición del nonapéptido.
16. Un péptido A fue tratado con quimiotripsina originando un nonapéptido
y un pentapéptido. El nonapéptido se sometió a la acción de la tripsina
originando:
Ala-val-pro-lis
Asp-glu-fen
Arg2
El pentapéptido se trató con bromuro de cianógeno dando como
resultado dos fragmentos de dos A.A más la meteonina libre.
Uno de los dipéptidos se trató con el reactivo de Edman originando el
derivado de la serina. El otro dipéptido reaccionó con la enzima
carboxipeptidasa B produciendo los A.A lisina y glicina. Determine la secuencia
de aminoácidos para el péptido A.
17. La hidrólisis completa de un nonapéptido desconocido reveló la
presencia de residuos de glu, val 2 , gli, lis2 . tir, treo y fen. El primer
aminoácido detectado como derivado de la feniltiohidantoina por la
degradación de Edman fue glu. El único aminoácido detectado luego del
tratamiento del péptido con hidracina fue treonina. El tratamiento del
péptido con tripsina y quimiotripsina dio tres fragmentos en cada caso:
T1, T2, T3 y C1, C2, C3, respectivamente. Ninguno de los fragmentos
trípticos fue igual a los quimiotrípticos. Se demostró que C2 y T2 eran
dipéptidos; C1 y T1, tripéptidos; y C3 y T3, tetrapéptidos. La hidrólisis de
C3 seguida de cromatografía en papel reveló solo tres manchas
sensibles a la ninhidrina. Se demostró que el residuo N-Terminal de T3
era fenilalanina, y el C-terminal Treonina. El N-terminal de C1 fue glicina,
y el C terminal fue el mismo de T3, C2 contenía tir y glu. T1 estaba
compuesto de lis, tir y glu. El N-terminal de T2 fue val, y el N-terminal de
C3 lis. A pH básico, el fragmento C3 migró con una carga neta de +2.
Utilice toda esta información para construir la secuencia del nonapéptido
original.
18. De un análisis en el laboratorio, se obtuvieron los siguientes datos
sobre la estructura de una cadena polipeptídica. La hidrólisis produjo gli,
ala, val2, leu2, ile, cis4, asp2, glu4, ser2, tir2. El tratamiento de la cadena
con 2,4 dinitrofluorbenceno, seguido de hidrólisis ácida rindió 2.4
dinitrofenilglicina. El análisis del grupo C-Terminal dio aspartatoLa
hidrólisis ácida parcial proporcionó los siguientes oligopéptidos, entre
otros: cis-cis-ala, glu-asp-tir, glu-glu-cis, glu-leu-glu, cis-asp, ser-val-cis,
glu-cis-cis-ser-leu-tir, leu-tir-glu, gli-ile-val-glu-glu. La escisión con
pepsina rindió un péptido que por hidrólisis dio ser-val-cis y ser-leu.
Formúlese la estructura de la cadena polipeptídica de acuerdo a los
datos anteriores.
19. Un péptido A de composición Lis, his, asp, glu, ala, ile, val y tir, produjo
2,4-dinitrofenilaspartato al efectuar el análisis del resto N-terminal con
2,4-dinitrofluorbenceno y valina libre como primer producto con la
carboxipeptidasa. La digestión de A con tripsina rindió dos péptidos, uno
de ellos contenía lis, asp, glu, ala y tir, el otro (his, glu, ile, val) rindió 2,4
dinitrofenilhistidina al analizar el resto N-terminal con 2,4
dinitrofluorbenceno. La escisión del último con termolisina rindió entre
otros productos, histidina libre. A partir de A, se formaron también dos
péptidos quimiotripticos, uno contenía asp, ala y tir y el otro contenía lis,
his, glu2, ile y val. Deduzca la estructura del péptido A.
20. Para determinar la secuencia del péptido Isb3, cuya composición
determinada por hidrólisis ácida y cromatografía de capa fina fue [Met,
Asn, Asp, Ile, Val, Glu, Gli, Gln, Lis, Fen, Arg, Tir, Pro, Cis, Ser], se
realizaron las siguientes digestiones con endopeptidasas:
a. Empleando Bromuro de Cianógeno (CNBr), dio dos péptidos:
i. CNB1, compuesto por [Asp, Asn, Ile, Lis, Pro, Gli, Val, Met],
cuya reacción de Sanger dio primero Ile, luego Asp;
ii. CNB2, compuesto por los restantes aminoácidos, cuya

reacción de Sanger dio Gln y luego Tir;
b. La digestión con Tripsina produjo tres péptidos:

i. T1, compuesto por [Val, Gln, Cis, Gli, Asn, Met, Tir, Fen,
Arg], la reacción de Sanger dio primero Asn, luego Gli;
ii. T2, de composición [Glu, Ser], cuya reacción de Edman dio

Glu primero luego Ser;
iii. T3, compuesto por [Pro, Ile, Asp, Lis], Sanger dio Ile luego
Asp
c. La digestión con Quimotripsina produjo tres péptidos:

i. Q1: [Pro, Tir, Met, Lis, Asn, Asp, Gli, Gln, Val, Ile]; Sanger:
Ile, Asp
ii. Q2: [Arg, Glu, Ser]; Sanger: Arg, Glu
iii. Q3: Edman: Cis, Fen
Ordenar la secuencia de este péptido.

Nota: (*) La hidrólisis ácida completa produce aminoácidos libres, sin embargo muchas veces no es posible distinguir Glutamina de
Ac.Glutámico
(**) En algunos casos, las digestiones con CNBr o ácida leve no distinguen los aminoácidos azufrados, para tales casos se coloca la
denominación HSL que equivale a cualquier azufrado (Met ó Cis)
Proteínas
1. De una definición de proteína

2. Por que se dice que los aminoácidos son los sillares de las proteínas
3. Explique y dibuje la formación de un enlace peptídico
4. Describa las características de los niveles de organización estructural de las proteínas
5. Que diferencia hay entre la estructura de alfa-hélice y la estructura de láminas
plegadas.
6. Explique el proceso de desnaturalización de las proteínas, contestando
razonadamente a: concepto, factores que pueden desnaturalizar a las proteínas, tipos
de enlaces que se rompen durante el proceso, posibilidades de ser reversible.
7. Explique y dibuje la estructura de las beta-queratinas
8. Explique por que la hemoglobina tiene estructura cuaternaria y la quimiotripsina no?
9. Realice un cuadro comparativo que permita diferenciar: Polipéptidos, oligopéptidos,
oligómero, protómero, aminoácidos y proteínas.
10. Describa la estructura que forma la mioglobina y señale su importancia para el
organismo
11. Que factores influyen para que una proteína adquiera una estructura alfa-helicoidal.
Explique y ejemplifique.
12. Cómo se explica que las proteínas tengan una conformación nativa?
13. Un oligopéptido es una proteína?
14. Señale y explique cuales son las fuerzas estabilizadoras que mantienen la estructura
terciaria de una proteína globular
15. Señale la importancia que tiene el estudio de las proteínas al referirse
específicamente a los antibióticos.
16. Señale y explique un hecho que evidencie que existe una relación entre la secuencia
de los aminoácidos en un péptido y su función biológica
17. Con respecto a la ocitosina y vasopresina, señale:

a. Tipo de péptido
b. Lugar en donde se produce
c. Estructura
d. Diferencias.
18. Se tiene un péptido de ácido poliglutámico a pH = 1 ¿adquirirá este polipéptido una
conformación alfa-helicoidal?. Explique y razone su respuesta.
19. Cite 5 ejemplos de proteínas y funciones concretas que desempeñan en el
organismo.
20. Explique a que se refiere la especificidad de las proteínas y por que puede plantear
problemas en los transplantes de órganos.
Test de conocimientos
1. Las proteínas son macromoléculas biológicas constituidas básicamente

por:
( ) C, H, O, P
( ) C, H, O, N
( ) C, H, O, Fe
2. Los L-aminoácidos se caracterizan por:
( ) La disposición del grupo carboxilo a la izquierda del carbono
( ) La disposición del grupo amino a la derecha del carbono
( ) La disposición del grupo amino a la izquierda del carbono
3. El comportamiento anfótero de los aminoácidos se refiere a que:
( ) El pH que exista en una disolución acuosa determina su actividad óptica
( ) El pH que exista en una disolución acuosa determina su ionización
( ) El pH impide que se solubilicen en una disolución acuosa.
4. Un ejemplo de polipéptido es la unión de :

( ) ala-glu-met-pro
( ) cis-pro-his-ala-ile-fen-gli
( ) ninguna respuesta es correcta
5. En cuanto al enlace peptídico, es cierto que:
( ) Se establece entre los grupos amino de dos aminoácidos vecinos
( ) Se establece entre los grupos carboxilo de dos aminoácidos vecinos
( ) Se establece entre los grupos amino y carboxilo de dos aminoácidos
6. La configuración de lámina plegada de una proteína, se refiere a:
( ) Su estructura primaria
( ) Su estructura secundaria
( ) Su estructura terciaria
7. Si la mioglobina es una proteína formada por un único polipéptido. ¿puede tener
estructura cuaternaria?
( ) Nunca
( ) Si
( ) A veces
8. Cuando una proteína se desnaturaliza, quedan libres sus aminoácidos?
( ) Nunca
( ) Si
( ) A veces
9. La especificidad de las proteínas es consecuencia de:
( ) La capacidad de cada ser vivo para fabricar sus propias proteínas
( ) La capacidad de cada ser vivo para rechazar sus propias proteínas
( ) Ambas respuestas son correctas
10. El colágeno es una proteína con función:
( ) Estructural
( ) Enzimática
( ) Hormonal
11. La quimiotripsina es una proteína de estructura:
( ) Primaria
( ) Secundaria
( ) Terciaria
12. Todas las proteínas tienen una secuencia única de aminoácidos
( ) Nunca
( ) Siempre
( ) A veces
13. Durante la desnaturalización de las proteínas se pierde:
( ) La actividad biológica y la secuencia de aminoácidos
( ) Los enlaces peptídicos y la conformación nativa
( ) La actividad biológica y la conformación nativa
14. A pH = 7 la polilisina:
( ) Forma una estructura al azar
( ) Forma una hélice
( ) Ninguna de las dos anteriores
15. La estructura terciaria de las proteínas presentan forma:
( ) Globular
( ) Fibrosa
( ) Ambas
Valores de pKa para la disociación de

los grupos de algunos aminoácidos
Aminoácido Notación pka  - pka  - pka Grupo
COOH NH3+ R
GLICINA gli 2.34 9.6
ALANINA ala 2.34 9.69
LEUCINA leu 2.36 9.6
SERINA ser 2.21 9.15
TREONINA treo 2.63 10.43
GLUTAMINA gln 2.17 9.13
VALINA val 2.32 9.62
ISOLEUCINA ile 2.36 9.68
METIONINA met 2.28 9.21
FENILALANINA fen 1.83 9.13
PROLINA pro 1.99 10.6
TRIPTÓFANO trp 2.38 9.39
ASPARRAGINA asn 2.02 8.8
AC. ASPÁRTICO asp 2.09 9.82 3.86
AC. GLUTÁMICO glu 2.19 9.67 4.25
HISTIDINA his 1.82 9.17 6.0
CISTEÍNA cisH 1.71 10.78 8.33
TIROSINA tir 2.20 9.11 10.07
LISINA lis 2.18 8.95 10.53
ARGININA arg 2.17 9.07 12.48
Guía de estudio
Péptidos
Notación de péptidos.
La representación de la fórmula estructural completa de un péptido es
complicada. Por lo tanto se han desarrollado y revisado convenciones simbólicas.
Los péptidos lineales se nombran de izquierda a derecha, comenzando por el

N – terminal y designando cada residuo como un sustituyente acilo del grupo  -
amino del siguiente residuo. El enlace peptídico se designa por una línea.
Ej:
arg - ala – glí – arg – glu – ala – met - lis
Residuo Residuos internos Residuo
N – Terminal C – Terminal
Si se desconoce la secuencia exacta del péptido o parte de ella, los

residuos se encierran entre paréntesis y la línea se reemplaza por una coma.
arg – (ala, arg, gli) – glu – (ala, met ) – lis

No se conoce No se conoce
la secuencia la secuencia
Por convención, el extremo N – terminal se escribe a la izquierda y el C –

terminal a la derecha.
Determinación de residuos terminales:
a. Resido C – Terminal.
El C – terminal puede determinarse fácilmente tratando el péptido intacto
con:
Hidracina:
Esta reacciona hidrolíticamente con el grupo carbonilo de cada enlace peptídico,
formándose derivados de acilhidracina de cada residuo, exepto del residuo C –
terminal. El C – terminal no se modificará, puesto que su grupo  - carbonilo no
está formando enlace peptídico y de ésta manera puede ser recuperado e
identificado por cromatografía.
Ejemplo: Ala – asp – met – ala – gli

O O O O O
H H H H
H2N CH C N CH C N CH C N CH C N CH C OH
CH3 CH2 CH2 CH3 H
CH2 CH2
NH2-NH2
C O S
OH CH3
O O O O
H H H
H2N CH C N CH C N CH C N CH C NH-NH2
CH3 CH2 CH2 CH3
CH2 CH2 O
C O S H2N CH C OH
OH CH3 + H
C-terminal (gli)
Carboxipeptidasa:
Es relativamente específica en la remoción de los residuos C – terminales
de una cadena polipeptídica. Sin embargo surgen dificultades ya que la enzima no
se detiene después de eliminar el residuo C – terminal inicial, sino que continua
atacando los nuevos residuos C – terminales cada vez que la cadena se acorta,
por lo tanto, lo mejor es seguir la velocidad de liberación de los aminoácidos.
La carboxipeptidasa A no realiza la ruptura cuando el A.A C – terminal es
arginina, lisina o prolina, tampoco actúa si la prolina antecede al sitio de ruptura.
Actúa en A.A aromáticos (tir, fen, trp) y en A.A con cadena R saturada (val,
leu,etc).
Ej: Glu – ala – gli - Tyr

O O O O
Carboxipeptidasa A
H2N CH C
H
N CH C
H
N CH C
H
N CH C OH
C-Terminal
CH2 CH3 H CH2 Tyr

CH2
C O
OH
OH
Ej: Gli – gli - arg

O O O
Carboxipeptidasa A
H H No hay reacción
H2N CH C N CH C N CH C OH
H H CH2
CH2
CH2
NH
C NH
NH2
La carboxipeptidasa B elimina lisina y arginina, pero no actúa si la prolina

antecede al sitio de ruptura.
Ej: Gli – gli – arg

O O O
H H
H H CH2
Carboxipeptidasa B
CH2 C-Terminal
CH2
Arg
NH
C NH
NH2
Ej: Gli – gli – pro – arg
O O
H
C N CH C OH
O O
CH2
Carboxipeptidasa B
H No hay reacción
H2N CH C N CH C N
CH2
H H
CH2
NH
C NH
NH2
Por reducción de alcoholes:
Ej: Ala – gli – val – asp
O O O O O O O
LiH4Na
H H H H H H H2
H2N CH C N CH C N CH C N CH C OH H2N CH C N CH C N CH C N CH C OH
CH3 H CH CH3 CH2 CH3 H CH CH3 CH2
CH3 C O CH3 C O
OH OH
H2O/H+
H2
O H2N CH C OH
O O H2N CH C OH CH2
H2N CH C OH H2N CH C OH CH CH3 C O
CH3 + H + CH3 + OH
Ala Gli Val  - amino alcohol
del asp
( - amino alcohol
Aminoácidos libres del C – Terminal)
Se forma un  - amino alcohol correspondiente al A.A C – terminal; todos los

demás A.A se liberan sin sufrir ningún cambio.
b. Residuo N – terminal.
El N – terminal puede determinarse muy fácilmente a traves de:
Reactivo de Sanger:
El 2,4 – dinitrofluorbenceno (DNFB), reacciona con el grupo  - amino de
los péptidos, que no han captado protones formando derivados 2,4 –
dinitrofenilados. Cuando tales derivados de un péptido, se someten a la hidrólisis
con HCl 6N, todos los enlaces peptídicos se hidrolizan, pero el enlace entre el
grupo 2,4 – dinitrofenilo y el grupo  - amino del A.A N – terminal es relativamente
estable frente a la hodrólisis ácida. Por consiguiente, el hidrolizado del péptido
dinitrofenilado contiene todos los restos A.A de la cadena peptídica en forma de
A.A libres, a excepción del resto N – terminal, el cual aparece como derivado 2,4 –
dinitrofenilado de color amarillo.
Ej: Ala – ser – trp – gli – fen

NO2
NO2 O O O O O
H H H H
O2N NH CH C N CH C N CH C N CH C N CH C OH
Bioquímica H.L.L.R NO2
CH3 CH2 CH2 H CH2
29
F
OH
HN
O O O O O
H H H H
H2N CH C N CH C N CH C N CH C N CH C OH
CH3 CH2 CH2 H CH2
OH
HN
H2O/H+
O H2N CH C OH O
CH2 H2N CH C OH
H2N CH C OH O
CH2 NO2 O
CH2 H2N CH C OH O2N NH CH C
HN
OH + + H + + CH3 OH
S + W + G + F
Aminoácidos Libres Derivado DNP

2,4-dinitrofenilado de alanina
(Derivado dinitrofenilado del N-Terminal amarillo)
Cloruro de Dansilo:
Este actúa como un reactivo marcador, el cual es muy fluorescente, y los
derivados de Dansilo del A.A N – terminal pueden ponerse de manifiesto y
medirse en cantidades pequeñas mediante métodos fluorimétricos.
Ej: Cys - Leu – Val – Leu
N(CH3)2 N(CH3)2
O O O O
O
H H H O O O O
H2N CH C N CH C N CH C N CH C OH H H H
S HN CH C N CH C N CH C N CH C OH
CH2 CH2 CH CH3 CH2
SO2Cl O CH2 CH2 CH CH3 CH2
SH CH CH3 CH3 CH CH3 SH CH CH3 CH3 CH CH3
CH3 CH3 CH3 CH3
H2O/H+
O O
O N(CH3)2
H2N CH C OH
H2N CH C OH H2N CH C OH O
CH2 CH2 O
CH CH3 S HN CH C
CH CH3 CH CH3 OH
O CH2
CH3 + CH3 + CH3 + SH
Aminoácidos Libres Derivado dansilado de Cys
(Fluorescente)
(Derivado Dansilado del N-Terminal)
Fenilisotiociantao (Reactivo de Edman):

Este reacciona cuantitativamente con el grupo amino libre de un péptido y
rinde el correspondiente péptido feniltiocarbamilado. Por tratamiento con ácido
anhidro, el resto N – terminal se separa en forma de feniltiocarbamilado, dejando
intacto el resto de la cadena peptídica. El aminoácido feniltiocarbamilado se cicla
a continuación, con lo que se transforma en el correspondiente derivado de
feniltiohidantoína, que puede separarse e identificarse habitualmente por
cromatografía gas – líquida.
Ej: His – asp – ala – Tre
S
O O O O N C S
H H H
H2N CH C N CH C N CH C N CH C OH C
CH2 CH2 CH3 CH OH N HN N
C O CH3 H2
N C CH HC
OH HN
NH O
PTH de la Histidina
Derivado de la
feniltiohidantoína (PTH) del
N-Terminal
OO O
H H
CH2 CH3 CH OH Polipéptido Recortado
C O CH3
OH
(Asp – Ala –Tre)
Aminopeptidasa :
Enzima digestiva, se puede usar para la determinación del N – terminal,
puesto que tiene un sitio de ataque opuesto al de la carboxipeptidasa
Ej: met – glu –gln –gli
O O O O Aminopeptidasa
Reconoce
H2N CH C
H
N CH C
H
N CH C
H
N CH C OH Met
CH2 CH2 CH2 H
CH2 CH2 CH2

N-Terminal
S C O C O
CH3 OH NH2 +
(glu – gln – gli )
Polipéptido recortado
c. Residuos internos:
Una vez identificado los restos de A.A N y C terminales de una cadena
polipeptídica, la etapa siguiente para determinar la secuencia de los A.A consiste
en fragmentar la cadena para dar un conjunto de péptidos cortos que puedan
separarse e identificarse. Esto se consigue por hidrólisis parcial o selectiva de la
cadena polipeptídica. A veces puede conseguirse el objetivo por hidrólisis parcial
con ácido diluido, ya que los enlaces peptídicos entre ciertos de pares de A.A son
más susceptibles a la hidrólisis ácida que otros. Entre las reacciones que se
utilizan para la identificación de residuos internos se tiene:
Reacción con bromuro de cianógeno
Este reactivo es específico para la meteonina, y no actúa si la prolina está
seguida a la meteonina.
Ala – val – met – arg – his CNBr Ala – val – met + arg – his
NO ACTÚA SI LA PROLINA ESTÁ SEGUIDA DE LA METEONINA
Métodos enzimáticos:
Tratamiento con tripsina:
La tripsina sólo cataliza la hidrólisis de aquellos enlaces peptídicos en que
la función carbonilo es aportada por el resto de la lisina o por el de arginina, con
independencia de la longitud o de la secuencia aminoácida de la cadena.
Ala – ser –arg –asp –met –lis –pro –ile Tripsina Ala –ser –arg + asp–met–lis–pro -ile
Ruptura de enlace aportado por el grupo carbonilo de Arg
No ocurre la ruptura porque Pro está adyacente al sitio de

ruptura
NO ACTÚA SI LA PROLINA ESTÁ ADYACENTE AL SITIO DE RUPTURA
Tratamiento con quimiotripsina:

La quimiotripsina prefiere enlaces peptídicos que contienen un grupo
carbonilo aportado por uno de los aminoácidos (tirosina, fenialalanina, triptófano)
Ej:
Ile – val – ala- trp – ser – leu – trp – pro Qu imotripsina ile-val-ala-trp + ser-leu-trp-pro
Ruptura de enlace aportado por el grupo carbonilo de trp

Bioquímica H.L.L.R ruptura 33
Tratamiento con pepsina:

La pepsina posee una especificidad muy amplia, pero ataca
preferentemente a los enlaces peptídicos en los que intervienen restos de A.A
aromáticos (fen, tir, trp), A.A alifáticos (leu) y A.A ácidos (asp, glu).
Ej:
Asn – val –fen – pro – glu – pro – gli – tyr – asp – gli – trp – val – ile Ruptura de enlace aportado
por el grupo carbonilo de
trp
Ruptura de enlace aportado por

el grupo carbonilo de asp
Pepsina
Ruptura de enlace aportado por el grupo
carbonilo de asp

ruptura
Asn – val – fen – pro – glu – pro – gli – tyr + asp + gli – trp + val - ile

Tratamiento con termolisina:
La termolisina es una proteasa bacteriana termoestable, puede hidrolizar
enlaces peptídicos en los que la función amino es aportada por los A.A no polares,
leu, ile, y val.
Ej:
Met – ile – pro – val –ser –asp - leu Termolisina Met + ile – pro – val –ser –asp + leu
Ruptura de enlace aportado por el lado amino de Ile y

Leu respectivamente
No ocurre la ruptura porque Pro precede al sitio de ruptura

NO ACTÚA SI LA PROLINA PRECEDE AL AMINOÁCIDO HIDROFÓFICO
ELUCIDACIÓN PEPTÍDICA
REACCIONES UTILIZADAS PARA EL ESTUDIO DE LA SECUENCIA DE A.A, PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
IDENTIFICACIÓN DE RESIDUOS N-TERMINALES:
PROCEDIMIENTO REACTIVO ESPECIFICIDAD SITIO

Reacción 2,4 DNFB Todos los A.A N - Terminales N---- Terminal
de Sanger
Reacción Cloruro de Dansilo Todos los A.A N – N---- Terminal
de Dansilación Terminales
Reacción Fenilisotiocianato Todos los A.A N – N---- Terminal
de Edman Terminales
Enzimático Aminopeptidasa Todos los A.A N – N---- Terminal
Terminales
IDENTIFICACIÓN DE RESIDUOS C – TERMINALES:

Se forman hidracinas en los Reacciona
carbonos carbonílicos que hidrolíticamente
Hidracinólisis Hidracina
forman enlace peptídico, el C- con el grupo
terminal se obtiene en forma carbonilo de todos
libre los enlaces
peptídicos
exceptuando el
residuo C-terminal
BH4Na Se forma un  - amino alcohol Reduce al amino C
correspondiente al A.A C - - terminal
Reducción O
Terminal
LiH4Na
Actúa en A.A aromáticos (tir,
fen, trp)
También actúa en A.A con
Enzimático Carboxipeptidasa A Lado N del A.A C -
cadena R saturada (val, leu,
terminal
etc)
No actúa si C-terminal es Arg
lis o pro
Actúa cuando el A.A C – Lado N del A.A C -
Terminal es arg o lis terminal
Enzimático Carboxipeptidasa B
IDENTIFICACIÓN DE RESIDUOS INTERNOS:

Reacción con Actúa cuando el carbonilo es Lado carbonilo de
bromuro de aportado por la meteonina la met
BrCN
cianógeno
Enzimático Tripsina Carbonilo aportado por arg o Lado carbonilo
lis
Enzimático Quimiotripsina Carbonilo aportado por A.A Lado carbonilo
aromáticos ( fen, trp, tir)
Enzimático Pepsina Carbonilo aportado por: fen, Lado carbonilo
trp, tir, leu, glu, asp
Enzimático Termolisina NH --- aportado por A.A Lado amino
hodrofóbicos.
Aminoácidos comunes presentes en las proteínas

Aminoácido
Alifáticos Estructura Química Características
Glicina G Gli
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucin
a
Hidroxilados
Serina
Treonina
Azufrados
Meteoni
na
Cisteina
Aromáticos
Fenialanain
a
Tirosina
Triptófano
Ácidos
Ácido
Aspártico
Asparragina
Ácido
Glutámico
Glutamina
Básicos
Histidina
Lisina
Arginina
Iminoáci
do
Prolina

Ejercicios de Aminoácidos y Péptidos

Загружено:

Сведения о документе

Оригинальное название

Авторское право

Доступные форматы

Поделиться этим документом

Поделиться или встроить документ

Параметры публикации

Этот документ был вам полезен?

Это неприемлемый материал?

Авторское право:

Доступные форматы

Ejercicios de Aminoácidos y Péptidos

Загружено:

Авторское право:

Доступные форматы

UNIDAD I

 Definición.. Estructura Clasificación: * De acuerdo al grupo R. *

Cromatografía. Intercambio iónico

 Tamaño de las proteínas

 Estructura Secundaria: Enlace peptídico

Propiedades ácido-básica de los aminoácidos. Estructuras iónicas

1. Escriba los estados de ionización de la histidina dependientes del pH, e indique

3. La siguiente estructura corresponde a la arginina:

CH2 - CH2 - CH2 - NH – C – NH2

4. El aminoácido ácido aspártico presenta la siguiente estructura:

a. Las estructuras iónicas del aminoácido a diferentes valores de PH (pH 

5. Diga cual es la carga aproximada a pH = 3 y a pH = 9 de la ribonucleasa pancreática de

6. Calcúlese el punto isoeléctrico de:

Asp-gli 2.1 4.5 9

Ala-lis-ala 3.2 7.7 10.4

Lis-glu 2.9 4.5 7.75 10.6

7.Indique las especies que estarán presentes en una disolución de tirosina a pH = 2, a pH =

Neutralización de aminoácidos y construcción de curvas de

Un aminoácido se ioniza de acuerdo con el pH de su solución y es posible

NH3+ C H NH3+ C H NH2 C H

La especie isoeléctrica, que no tiene una carga neta, es el ión dipolar, y

A partir de la gráfica. Determine:

a. Rangos de pH en los cuales el aminoácido se presenta como catión, Zwtterión

a. En que punto de los representados en la gráfica la lisina carece de carga

pKa =  - COOH = 2.1

A partir de la gráfica. Determine:

a. Especies iónicas predominantes en los puntos A, B, C, D y E.

a. En que intérvalos de pH el péptido tiene una estructura totalmente aniónica? Y

8. Determine las cantidades necesarias en gramos de ácido glutámico y NaOH que se

11. El aminoácido lisina presenta la siguiente estructura:

CH2 - CH2 - CH2 - CH2 - +NH3

Un mol de éste A.A se encuentra en una solución cuyo pH = 1. Se desea determinar:

18. En una electroforesis de alto voltaje en papel a pH = 4 ¿Qué aminoácido de la relación

Lis-gli-ala-gli lis-gli-ala-glu his-gli-ala-glu

Glu-gli-ala-glu gln-gli-ala-lis asn-ala-gli-glu

24. La cromatografía de intercambio iónico en una técnica basada en la diferente

b. Cuando se encuentra disuelto en una solución tampón de pH=7.7

25.Calcule la carga neta de la isoleucina a pH=5 y a pH=4.8

pH 2.0 3.0 4.0 5.0 7.0 8.0 9.0 10.0

D (cm) 3.3 2.5 1.7 0.8 -0.7 -1.8 -1.3 -3.4

27. Calcule la carga negativa, positiva o nula de los siguientes a.a: A, E y K, a:

28. En una electroforesis en papel a pH= 3. ¿Qué a.a de la relación siguiente: G, C, D, K y

Profa. Hermes Ledezma.

 Análisis y Separación de Mezclas de A.A

 Péptidos . Elucidación Peptídica

1. Dados los siguientes a.a: Leu, His, y Asp.

a. Escribir los diferentes estados de ionización

b. Qué estado de ionización predomina a pH= 1, 3, 7 y 11

c. Calcular el pI de cada uno de ellos

d. Elegir un a.a que tampone a adecuadamente a pH 2, 6, 9 y 12

2. A) Una mezcla de los siguientes a.a , cuyos pKa se indican entre

B) A menudo los a.a con cargas idénticas se separan ligeramente

3. Un analizador de a.a es un instrumento que separa automáticamente los

(1) D (2) S, Y (3) G y A (4) V, M, L, I (5) F (6) K, H (7) R

6. En una disolución de histidina a pH=7, determinar: a) Las formas del a.a

7. A una disolución de alanina, histidina y ácido aspártico, a pH=6, se le

8. La proteína salmina tiene la siguiente composición de a.a:

Aminoáci Restos de a.a por

Será la salmina aniónica o catiónica en los siguientes pH: a) pH=2, b)

10. Uno de los sistemas más empleados para la separación de a.a

1. Calcule a pH= 4,8 la carga neta del péptido D- G.

2. Calcule el pI de los siguientes péptidos:

3. Calcular el pI y representar la curva de titulación de 1mol de