DIGESTÃO E METABOLISMO

DE PROTEINAS

Profa.Dra. GERSISLEI ANTONIA SALADO

CRN 8 – Nº 18
CESUMAR - 2010
 DIGESTÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS

• as proteínas são macromoléculas presentes

em todas as células de todos os organismos
vivos
• são compostas por carbono, oxigênio,
hidrogênio e nitrogênio, algumas podem
conter também fósforo, enxofre ou metais na
sua estrutura
• as proteínas tem em média 16% de nitrogênio
na sua estrutura, assim para se obter o teor
de proteína de um alimento deve-se
multiplicar a sua quantidade de nitrogênio
pelo fator 6,25 (fator médio)
• as proteínas são compostas por 21 aminoácidos,
unidos por ligações peptidicas ( entre o radical
amino de um aa e o radical carboxila de outro)
• os grupos amino ou carboxilico do final da cadeia
fornecem característica ácidas ou básicas à
proteína
• as proteínas podem conter 2 ou 3 aminoácidos
(di e tripeptideos) até mais 400 aminoácidos
(polipeptideos)
• quanto à estrutura e conformação podem ser
primárias, secundárias ou terciárias
Ligação peptídica - formação de uma proteína
Proteína do cabelo
queratina
Estrutura química da hemoglobina
• as proteínas podem ser desnaturadas pelo calor, frio,
ácidos, bases, ou enzimas e alguns casos por ação
mecânica
• quanto á complexidade estrutural podem ser
classificadas em simples ( albumina, glutelina,
globulinas, prolaminas e ovoalbumina, e conjugadas (
RNA, DNA, mucoproteina, glicoproteinas, liproteinas,
metaloproteinas).
• São classificadas ainda em fibrosas ( queratina, fibrina,
miosina) e globulares ( são encontradas nos fluidos
orgânicos e nos tecidos)

simples conjugada
 Função das proteínas no organismo:
Classe Exemplos

Enzimas Ribonuclease, tripsina, lipase, amilase...

Transportadoras Hemoglobina, albumina, mioglobina,

hemoglobina, lipoproteinas
Contráteis, Actina, miosina

Estruturais Queratina, colágeno, elatina, proteoglicanas

De defesa Anticorpos, fibrinogênio, toxinas, venenos

Hormônios Insulina, GH, corticotrofina, glucagon

Nutritivas ou Gliadina, avoalbumina,, caseina

reserva
 Classificação dos aminoácidos:

essenciais Condicionalmente Não essenciais

essenciais

Fenilalanina Glicina Alanina

Triptofano Prolina Ácido aspártico
Valina Tirosina Ácido glutâmico
Leucina Serina asparagina
Isoleucina Cisteína e cistina
Metionina Taurina
Treonina ∗ Arginina
lisina ∗ Histidina
glutamina
Não há reserva de aminoácidos no organismo, qualquer quantidade
acima das necessidades para síntese protéica celular, será
metabolizada.

Nas células existe um reservatório de aminoácidos
metabolicamente ativo, denominado “pool
metabólico”, para manter esse “pool”, é necessário
um “turnover” protéico contínuo, para satisfazer a
demanda de aminoácidos em todas as células e
tecidos.

Os tecidos mais ativos responsáveis pelo “turnover”,

são plasma, mucosa intestinal, pâncreas, fígado e
rins, e os menos ativos são: pele, cérebro,
músculos.

A velocidade do “turnover” protéico depende da

função da proteína e do tipo de órgão ou de tecido
 a taxa media diária de renovação no adulto é de 3%
do total de proteína do organismo
 Funções dos aminoácidos no organismo:

Proteínas da dieta→ proteína tecidual →

“pool” de aa livres
• Triptofano - niacina e serotonina
• Metionina – doador de grupos –CH3 para
síntese de colina e carnitina e precursor da
cisteína
• Fenilalanina – tirosina, catecolaminas
• Tirosina hormônios da tireóide,
neurotransmissor epinefrina, melanina
• Arginina e citrulina – síntese de uréia no
fígado, e creatina
• Glicina – liga-se a compostos tóxicos para inativá-los
e eliminá-los, síntese do núcleo porfirinico da
hemoglobina, constituinte de sais biliares
• Histidina – síntese de histamina ( vasodilatador)
• Glutamina – reservatório de grupos ( NH2) fonte de
combustível para enterócitos, é o mais abundante do
plasma
• Ácido glutâmico – precursor do ácido gama-
aminobutirico
• Lisina – síntese de carnitina
• Cistina – taurina
• Ácido aspártico – pirimidinas e purinas
 Eliminação de proteína na urina: normal e anormal:

• uréia – 5-20g/ N/dia variável e aumenta com a ingestão

protéica
• creatina – traços aumenta com perda muscular
• creatinina - 0,3-0,8g N/dia constante e aumenta com
a massa muscular
• aminoácidos - 0,08-0,15g N/dia aumenta com
alterações metabólicas e doença renal
• proteína – traços aumenta em doença renal grave
• amônia – 0,4-1,0g N/dia → aumenta em acidose
• ácido urico – 0,1-0,2g N/dia aumenta com ingestão
de purinas
 Digestão de proteínas:
 Boca – não ocorre digestão
 Estômago – ácido clorídrico desnatura a
proteína e a pepsina inicia a hidrólise
 Duodeno – enzimas pancreáticas reduzem
as proteínas a di e tri peptideos
 Jejuno – dipeptidases e tripeptidades da
borda em escova hidrolisam os di e tri
peptideos em aminoácidos para serem
absorvidos
 Gastrina
Colecistocinina
Acido cloridrico
pancreosimina
pepsina

Tripsina
Quimotripsina
Elastase
ribonuclease

Peptidases entéricas
 Sistema circulatório – transporta os
aminoácidos absorvidos e proteínas que são
sintetizadas no fígado
 Fígado – mantém o balanço de aminoácidos
plasmáticos, sintetiza proteínas essenciais,
converte os esqueletos carbônicos de
aminoácidos e glicose e sintetiza uréia.
 Rins – eliminam a uréia formada e podem
usar essa mesma ureia em condições
especiais
 Intestino grosso – elimina a proteína não
digerida, após sofrer ação das bactérias
intestinais
 Hormônios que participam da digestão e síntese de proteínas:

• Gastrina – produzido no estômago

• Enterogastrona – produzido no intestino
• Secretina e pancreosimina – produzido no duodeno
• Hormônio do crescimento – adrenal
• Insulina – pâncreas
• Testosterona – órgãos sexuais
• Glicocorticóides – adrenais ( estimula a degradação
protéica e a gliconeogenêse)
• Tiroxina – tireóide ( aumenta o metabolismo protéico
em todas as células) quando em doses elevadas tem
efeito contrário aumentando o catabolismo protéico.
• Peptideos intestinais – pequenos hormônios com
função ativar enzimas e transportadores intestinais
 Necessidades de proteínas e aminoácidos:

As quantidades de proteínas para o organismo tem sido objeto
de muitos estudos, e vem se modificando ao longo do tempo,
de acordo com as pesquisas mais modernas.

Para se estabelecer as necessidades de proteína de um

indivíduo usa-se o Balanço Nitrogenado, que indica se houve
perda ou retenção do nitrogênio no organismo

O (BN) consiste na determinação do nitrogênio ingerido e do

nitrogênio excretado em um período de tempo pré estabelecido.

A necessidade diária de proteína varia de acordo com a idade e

condições fisiológicas do indivíduo, e da qualidade proteína
(alto valor biológico ou baixo valor biológico)
 Recomendação diária de proteínas

idade Proteína de Proteína de

AVB (g/kg) alimentação mista
(g/kg)

4-6 meses 1,85 2,5

7-9 meses 1,65 2,2
10-12 meses 1,5 2,0
1,1-2 anos 1,2 1,6
2,1-3 anos 1,15 1,55
3,1-5 anos 1,1 1,5
5,1-12 anos 1,0 1,35
adulto 1,8 1,0
idoso 0,8 1,0
Uma condição fundamental para se
garantir as necessidades de
proteínas de um organismo, é que
estejam satisfeitas suas
necessidades energéticas.
Referências bibliográficas

MAHAN, L.K: ESCOTT-STUMP,S. Krause - Alimentos, Nutrição e

Dietoterapia. 9ª ed. São Paulo, Roca, cap. 5, p. 64
CHAMPE, P.C.; HARVEY, R.A. Bioquímica Ilustrada. 2ª ed. Porto
Alegre, Artes Médicas. Cap. 21, p.235.
DUTRA-de-OLIVEIRA, J. E.; MARCHINI, J.S. Ciências
Nutricionais. São Paulo, Sarvier.cap. 3 p. 41.

Elaborado por: Profª Drª Gersislei A. Salado