TEMA 4 LAS PROTEÍNAS

1.- DEFINICIÓN DE PROTEÍNA

2.- LOS AMINOÁCIDOS.

2.1.- ESTRUCTURA.

2.2. CLASIFICACIÓN.

2.3. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.

3.-ENLACE PEPTÍDICO.

4.-NIVELES ESTRUCTURALES DE PROTEINAS.

5.-PROPIEDADES DE PROTEÍNAS.

6.-CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

7.-FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS

1.- DEFINICIÓN DE PROTEÍNA

Son principios inmediatos orgánicos compuestos básicamente por C, H, O, N aunque

pueden contener S y en menor proporción P, Fe, Cu, Mg.....
Son polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y
que están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de 1 a 10 aa da lugar a un
oligopéptido; de 10 a 100 aa, un polipéptido y si es de más de 100 aa o si su peso molecular
excede a 5.000 gr/mol, se habla de proteínas.
Existen 20 aa en la naturaleza.

2.- LOS AMINOÁCIDOS.

2.1.- ESTRUCTURA.
Los aa son las unidades básicas de las cadenas polipéptidicas; se caracterizan por
poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al C que ocupa la posición
α . Unidos también a este carbono, se encuentra un átomo de hidrógeno y una cadena lateral
(R), de mayor o menor complejidad, cuyas características distinguen a unos aminoácidos de
otros.

ESQUEMA REPRESENTATIVO DE LA ESTRUCTURA DE UN AMINOÁCIDO.

H Región constante: es idéntica en todos los

| aminoácidos
NH2  Cα COOH
|
R
Radical variable, que hace que aparezcan unos
aminoácidos u otros

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2.2. CLASIFICACIÓN.
Los aminoácidos se clasifican en 4 grupos:

a) AMINOÁCIDOS ÁCIDOS: Con carga neta negativa a pH=7,0 (R aporta grupos carboxilos).
Por ejemplo el Ácido aspártico (Asp) y el Ácido glutámico (Glu) .

H
|
NH3+Cα COO- ÁCIDO GLUTÁMICO
|
CH2
|
CH2 RADICAL
|
COO-

H ÁCIDO ASPÁRTICO
|
NH3+ Cα COO-
|
CH2
| RADICAL
COO-
b) AMINOÁCIDOS BÁSICOS: Con carga neta positiva a pH=7,0 (R aporta grupos aminos). Por
ejemplo Lisina (Lys), Arginina ( Arg) e Histidina (His).

H
|
NH3+ Cα COO- LISINA
|
CH2
|
CH2 RADICAL
|
CH2
|
CH2
|
NH3+

c) AMINOÁCIDOS CON GRUPO R NO POLAR SIN CARGA A pH=7,0.

R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos también hidrófobos
mediante fuerzas de Van der Waalls. Por ejemplo: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu),
Prolina (Pro), Triptófano (Trp), etc.

H
|
ALANINA
NH3+ Cα COO-
|
CH3 RADICAL

d) AMINOÁCIDOS CON GRUPO R POLAR SIN CARGA A pH=7,0.

R contiene grupos polares capaces de formar puentes de hidrógeno con otros grupos polares.
Por ejemplo: glicocola o glicina, serina y cisteína, etc...

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 H
|
SERINA
NH3+ Cα COO-
| RADICAL
CH2OH

H
|
CISTEÍNA
NH3+ Cα COO-
|
CH2 RADICAL
|
SH

2.3. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.

1.- ISOMERÍA ESPACIAL: esta propiedad se debe a la presencia de carbonos asimétricos (aquel
carbono que tiene sus cuatro valencias saturadas con cuatro radicales diferentes), luego la
poseen todos los aminoácidos salvo la glicocola.
Los aminoácidos pueden presentar configuración D o L dependiendo hacia donde esté situado
el NH2; si está hacia la derecha, es D, y si está a la izquierda es L. Todos los aminoácidos que
existen en la naturaleza pertenecen a la forma L.

H
|
NH2Cα COOH L-AMINOÁCIDO
|
R

H
| D-AMINOÁCIDO
COOHCα  NH2
|
R

2.- ISOMERÍA ÓPTICA: todos los aminoácidos salvo la glicocola presentan carbonos asimétricos,
debida a esta razón son capaces de desviar el plano de luz polarizada. Si lo desvía hacia la
derecha se denomina Dextrógiro (+); si lo desvía hacia la izquierda se denomina Levógiro
(-).

H No es asimétrico: no
| tiene isomería espacial
GLICOCOLA ni óptica
NH 3+ Cα COO-
|
H RADICAL

3.- PROPIEDAD ÁCIDO-BASE: en soluciones cuyo pH esté próximo a 7.0, los aminoácidos se
encuentran ionizados. El grupo amino capta un protón (actuando como base), mientras que el
grupo carboxilo lo pierde (actúa como un ácido). Por esa razón los aminoácidos se comportan
en los medios biológicos como sustancias anfóteras: pueden actuar como ácidos y como bases.

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Un medio ácido implica un incremento del número de protones. El aa tiende a captarlos y se
carga positivamente: actúa como base. Si el medio es básico, el aa libera protones y queda
cargado negativamente, es decir, se comporta como un ácido.
La ionización de un aa en medio ácido, neutro y básico es de la siguiente forma.

H H H

NH3+Cα COOH NH3+Cα COO- NH2Cα COO- + H2O

| | |
R R R

MEDIO ÁCIDO MEDIO NEUTRO MEDIO BÁSICO

3.-ENLACE PEPTÍDICO.

Se establece entre aminoácidos (aa), para formar péptidos (menos de 100 aa) y proteinas (más
de 100 aa).
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aa
con el grupo amino (-NH2) del siguiente aa, desprendiéndose una molécula de agua por enlace
establecido.

H R2 H R2
| | | |
H2N – C – COOH + H2N – C – COOH H2N – C – CO – NH – C – COOH + H2O
| | | |
R1 H R1 H

La molécula formada es un DIPÉPTIDO (unión de dos aa)

Este enlace es muy fuerte, tiene características de doble enlace. Mantiene a los átomos
que lo establecen a una distancia fija, con ángulos también fijos, no permitiendo el giro de

dichos átomos. Mantiene a dichos elementos en el mismo plano.

4.-NIVELES ESTRUCTURALES DE PROTEINAS.

La configuración nativa de una proteína es la estructura tridimensional en la cuál la

proteína es estable y activa biológicamente. Las proteínas tienen cuatro estructuras de
complejidad como máximo, ya que algunas sólo presentan tres de ellas. De la más simple a la
más compleja, son las siguientes:

ESTRUCTURA PRIMARIA.

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 Es la secuencia de aa, es decir, qué aa forman la cadena polipeptídica y en qué orden se
colocan. Por tanto, el enlace que mantiene dicha estructura es el enlace peptídico.

Este nivel estructural es sumamente importante, ya que en él reside la información para

que la proteína adopte su conformación nativa, es decir, con este nivel la proteína no es activa,
pero tiene la información para que se pliegue en el espacio de una forma concreta y sea activa
entonces.

Figura de enlace peptídico.

ESTRUCTURA SECUNDARIA.

Es el plegamiento de la secuencia de aa, es decir, de la estructura primaria. Este nivel

estructural es mantenido por puentes de hidrógeno que se establecen entre la parte fija de aa
que están cercanos en la secuencia, nunca intervienen los radicales o parte variable de los aa
en estos enlaces.
Existen dos tipos de estructura secundaria en las proteínas: α -hélice y β -laminar.

α -HÉLICE: la secuencia de aa se enrrolla sobre si misma formando una hélice.,

existiendo por vuelta de hélice 3,6 aa. Los puentes de hidrógeno se establece entre aa
que están separados cuatro posiciones, aa 1-aa 4... Los radicales quedan hacia fuera de
la hélice, por lo que no intervienen en el mantenimiento de la estructura. Es una hélice
dextrógira (gira hacia la derecha).

Este tipo de estructura es característico de proteínas fibrosas.

β -LAMINAR: los aa forman una hélice extendida, es decir, la cadena se pliega hacia
delante y hacia atrás, formando un zig-zag. De tal forma que diferentes tramos de la
cadena quedan enfrentados unos con otros y se unen unos con otros mediante puentes
de hidrógeno que se establecen, como ya se mencionó anteriormente, entre las partes
fijas de los aa.

Este tipo de plegamiento es muy frecuente en las proteínas globulares.

ESTRUCTURA TERCIARIA.

Es la forma tridimensional que presenta la cadena polipeptídica. Está condicionada por

la estructura secundaria y por las interacciones que se producen entre aa que están muy
alejados en la secuencia. En el mantenimiento de dicha estructura interviene tanto la parte fija

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como la variable (radicales) de los aa, por tanto existen varios enlaces que mantienen dicha
estructura, son los siguientes:

♦ Débiles: Puentes de hidrógeno, entre grupos polares de la parte fija o radicales de los
aa (-OH,-NH-, -CO-).
Interacciones iónicas, entre grupos con carga diferentes (NH3+ - COO-).

Fuerzas de Van der Waals, entre los radicales apolares de los aa.

♦ Fuertes: Puentes disulfuro: se establecen entre dos radicales de Cisteina (Cys): -SH +
HS- <--> -S-S-).

Se pueden distinguir dos grandes grupos de estructura terciaria:

 Filamentosas: tienen forma alargada, son insolubles en agua, por lo tienen

función estructural.

 Globular: tienen forma redondeada, de ovillo. Son solubles en agua. Las

proteinas que la presentan, tienen funciones dinámicas (enzimáticas,
transportadoras,...).

Las proteínas que para ser activas, sólo necesitan una cadena polipeptídica,
serán activas con este nivel estructural, es decir, son activas con estructura
terciaria y no presentarán un
nivel estructural superior.

Ejemplo de proteína con estructura terciaria: MIOGLOBINA (transporta oxígeno al músculo)

ESTRUCTURA CUATERNARIA.

Característica y exclusiva de aquellas proteínas que para se funcionales necesitan dos o

más cadenas polipeptídicas, llamándose a cada una de estas subunidades o protómeros. Este
nivel estructural hace referencia a la disposición espacial en la que se unen dichas
subunidades. Los protómeros pueden unirse mediante enlaces débiles y en algunos casos
puede establecerse entre ellos puntes de disulfuro

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 Por tanto, en este nivel estructural serán activas las proteínas que están
formadas por dos o más cadenas polipeptídicas, y serán estas las únicas que
tendrán estructura cuaternaria.

Ejemplo de proteína con estructura cuaternaria: HEMOGLOBINA (transporte de oxígeno en

la sangre a todos los tejidos y órganos. Está formada por cuatro subunidades, por tanto es un
tetrámero).

HEMOGLOBINA

5.-PROPIEDADES DE PROTEÍNAS.

A. SOLUBILIDAD

Las proteínas fibrosas son insolubles en agua. Las globulares, en principio son solubles,
pero esta solubilidad depende de varios factores:

- De la forma y tamaño de la proteína

- De la disposición de los radicales
- Del pH del medio, ya que si este no es el óptimo, desnaturaliza la proteina, y esta
precipita, es decir, se vuelve insoluble.

B. ESPECIFICIDAD

Existen proteínas específicas de individuo, especificidad intraespecífica, como por ejemplo,

la proteína que determina el color del pelo. Estas, son responsables en parte del rechazo de
órganos en los transplantes.

Pero también existen proteínas específicas de especie, es decir, que todos los individuos de
una misma especie tienen algunas proteínas iguales, especificidad interespecífica.

C. DESNATURALIZACIÓN.

Consiste en la pérdida de la estructura cuaternaria, si existía, de la terciaria y de la

secundaria por rotura de los enlaces que las mantenían, permaneciendo la primaria; por tanto,
la proteína pierde su actividad.

Los agentes desnaturalizantes pueden ser de naturaleza física: radiación ultravioleta, calor,
o de naturaleza química: disolventes orgánicos, detergentes o cambios en el pH.

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 Si la desnaturalización es suave, al restablecerse las condiciones óptimas, la proteína
puede recuperar su conformación original, recuperando, por tanto su función. A este fenómeno
se le llama RENATURALIZACIÓN. Esto se produce gracias a que la información relativa a la
conformación nativa reside en la secuencia de aa (estructura primaria), y esta no se vio
afectada.

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CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS: según su composición.

SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS : al hidrolizarse sólo liberan aminoácidos.

FILAMENTOS o ESCLEROPROTEÍNAS : forma alargada o fibrosa. Son insolubles en agua, por

tanto su función es estructural.

Colágeno: forma parte del tejido óseo, cartilaginoso y conjuntivo.

Elastina: forma la matriz elástica en pulmones, arterias...
Queratinas: en formaciones epidérmicas como las uñas, plumas, pelos, cuernos...
Fibroinas: en hilos de seda, proporcionando gran resistencia mecánica.

GLOBULARES O ESFEROPROTEÍNAS : forma esférica y soluble en agua, por tanto tienen

función dinámica.

Albúminas: constituyen la fracción principal de las proteínas plasmáticas.

Transportan hormonas, ácidos grasos...
Globulinas: incluyen α y β globulina, asociadas a la hemoglobina y las γ
-globulinas (anticuerpos)
Protaminas e histonas: asociadas al ADN formando la cromatina.

CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS: formadas por aminoácidos y otras bioimoléculas (grupo

prostético). Según su naturaleza:
Glucoproteínas: el grupo prostético es u azúcar que se une a la parte proteica por enlace
covalente. Ejemplo: mucoproteinas.
Cromoproteínas: el grupo prostético es un pigmento. Se distinguen porfíricas (poseen un anillo
tetrapirrólico, como la hemoglobina) y las no porfíricas (que no lo poseen, como la hemocianina).
Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido, que se une a la parte proteica por enlace no
covalente.
Nucleoproteína: el grupo prostético es un ácido nucleico. Por ejemplo, la CROMATINA (ADN más
histonas)

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Fosfoproteínas: el grupo prostético es un ácido fosfórico

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7.-FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS.

Las proteínas son los componentes orgánicos más abundantes en las células. Cumplen un
papel clave en casi la totalidad de los procesos biológicos. La importancia de las proteínas
estriba en la enorme cantidad de funciones que desempeñan, de ahí su gran diversidad, y en la
cantidad de tales funciones , entre las que se pueden citar:

1. Funciones enzimáticas o catalíticas: las enzimas son proteínas que regulan el

metabolismo celular al aumentar la velocidad de las reacciones, sin alterarse en el
transcurso de éstas. Un ejemplo de enzimas es la sacarosa, que actúa hidrolizando la
sacarosa , y descomponiéndola en glucosa más fructosa.
2. Funciones reguladoras u hormonales: algunas hormonas son también proteínas.
Las hormonas son fabricadas por células glandulares y transportadas por la sangre para
actuar sobre otras células del organismo.
3. Funciones defensivas e inmunológicas: muchas proteínas desempeñan funciones
protectoras en el organismo, como ocurre con las mucinas, que son proteínas mucosas
de la pared de los aparatos digestivos y respiratorio. Sin embargo, las proteínas de
defensa más importantes son las inmunoglobinas de la sangre, que son anticuerpos.
Éstos se forman como respuesta a la presencia de sustancias extrañas en el organismo,
los antígenos, a los que aglutinan o precipitan.
4. Funciones de transporte: entre muchos ejemplos posibles, destaca la hemoglobina,
que transporta el oxígeno por la sangre de vertebrados, y la mioglobina, que realiza la
misma función en los músculos. La hemocianina es el pigmento respiratorio de los
crustáceos y los moluscos. Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria mitocondrial. Las lipoproteínas transportan lípidos por la linfa y la sangre
desde el intestino hasta el hígado, los músculos y las membranas celulares.
5. Funciones estructurales: algunas glicoproteínas forman parte de las membranas
celulares y desempeñan funciones muy importantes, como transportar sustancias y
actuar como receptoras de hormonas y neurotransmisores. El colágeno es una proteína
fibrosa que se encuentra en la sustancia intercelular de los tejidos conjuntivo,
cartilaginoso y óseo, y forma además los tendones. La queratina es un elemento
constituyente de las uñas, los pelos, las escamas de los reptiles, las plumas de las aves,
etc.
6. Funciones homeostáticas: las proteínas intracelulares y del medio interno participan
en el mantenimiento del equilibrio osmótico. Además dado su carácter anfótero, pueden
actuar como tampones y ayudar a mantener constante el pH.
7. Funciones contráctiles: la actina y la miosina, que son filamentos protéicos, son
constituyentes de miofribrillas musculares y responsables de la contracción muscular.
8. Funciones de reserva: aunque no sea una función específica, también pueden
realizarla algunas proteínas, como la ovoalbúmina de la clara de huevo o la caseína de
la leche.

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