REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

UNIVERSIDAD DEL ZULIA

FACULTAD DE MEDICINA
ESCUELA DE MEDICINA
CÁTEDRA DE BIOQUÍMICA

No. ____________________

TALLER INSTRUCCIONAL Nº 1
Enzimas, vitaminas y coenzimas

Nombres y Apellidos 1) Eilimar Suárez

2) José Villalobos
Cédula de identidad 1) C.I 27.435.152
2) C.I 27.367.858
No. Grupo
Fecha de entrega 04/08/2019
Nota de taller escrito
Nota taller oral
Nota definitiva
Profesor asignado Dr. Valmore Bermúdez
1. ¿Qué es una enzima? y ¿Qué es una reacción química termodinámicamente posible?
¿Qué significa el término catálisis?

- Las enzimas son proteínas solubles, producida por las células del organismo. Son compuestos
químicos orgánicos de naturaleza proteica, que aceleran la velocidad de una reacción química
termodinámicamente posible, se comportan como catalizadores orgánicos (biocatalizadores).
- Una reacción termodinámicamente posible quiere decir que hay suficiente energía útil (energía
de activación) en el sistema, para que el sustrato se convierta en producto.
- La catálisis es el proceso mediante el cual se acelera la velocidad de una reacción química.

2. Explique la naturaleza proteica de las enzimas y sus diferentes grados de organización

estructural. ¿Cuáles son los niveles de organización estructural de los que depende
directamente la catálisis? Razone su respuesta.

- Las enzimas son de naturaleza proteica, las enzimas son proteínas están hechas de
aminoácidos, son en efecto proteínas de alto peso molecular con una estructura tridimensional
que le permite tener sitios o cavidades como el sitio catalítico, a través de la cual actúa con el
sustrato, algunas enzimas poseen otro sitio conocido como sitio alostérico, a través del cual
puede regularse la actividad enzimática, las enzimas se organizan en las siguientes estructuras:

 Estructura primaria: Es una secuencia de aminoácidos que forman la cadena proteica

 Estructura secundaria: Es la formación de una estructuras en dos dimensiones configuración
especial de las proteínas élice alfa y hoja plegada beta
 Estructura terciaria: Es una formación de una estructura en tres dimensiones que tienen un
enrollamiento al azar
 Estructura cuaternaria: Se da otra vez de la unión de la estructura terciaria las cuales forman
moléculas de gran tamaño
 Estructura quinaria: La parte proteica se añade a las partes no proteica

- La organización más importante es la terciaria ya que tienen misma propiedades químicas y

físicas de las propiedades ya que les permite tener el sitio catalítico el cual va a permitir la
interacción con el sustrato.

3. ¿Todas las enzimas necesitan de un cofactor para efectuar la catálisis?

- No, porque todas la enzimas no requiere la presencia de cofactor ya que estas se dividen en dos
grupos:

 Uno de ellos es las enzimas simples las cuales no requieren de un cofactor.

 Y el otro grupo son las conjugadas que si necesita del cofactor para podre efectuar la actividad
catalítica, el cofactor debe estar obligatoriamente para que la encima funcione tiene que estar el
cofactor y la apoenzima, tienen que estar juntas para que pueda darse la actividad enzimática el
cofactor debe estar cerca o en el sitio catalítico porque es necesario, si quitamos el cofactor la
enzima no funciona tienen que estar ensambladas en forma de holoenzimas para que esa
enzima pueda tener actividad de tipo catalítico.

4. ¿Cuál es la importancia de las cadenas laterales de los aminoácidos en la acción catalítica

 de las enzimas?

- El sustrato se une al sitio catalítico de la región enzimática el cual se une a través de ellos grupos
R aminoácidos en el cual se fija el sustrato. El sitio catalítico es la región de la enzima que
interactúa con el sustrato y se caracteriza por la presencia de ciertos aminoácidos que a través
de sus grupos R son capaces de fijar el sustrato siendo por lo tanto aminoácidos de fijación, si el
sustrato es negativo puede ser fijado por el grupo R positivo de un aminoácido como la lisina,
posteriormente la catálisis la realizan los grupos R de otros aminoácidos denominados
aminoácidos de catálisis cuya naturaleza depende del tipo de reacción.

5. Defina energía de activación y estado de transición.

- La energía de activación: Es la energía mínima que necesita un sistema antes de poder iniciar
un determinado proceso, para que ocurra una reacción entre 2 moléculas, éstas deben colisionar
en la orientación correcta y poseer una cantidad de energía mínima.

- El estado de transición: Es un estado de alta energía y debe añadirse una cantidad de energía
(energía de activación) para que la molécula lo alcance, desde un punto de vista probabilístico es
el momento donde el sustrato tiene la mayor probabilidad de convertirse en producto dada a la
alta cantidad de energía libre en el sistema.

6. Explique la primera ley de la termodinámica

- 1era Ley: La energía no se crea ni se destruye sólo se transforma: Se determina que la cantidad
de energía es la misma desde que fue creado el universo hasta nuestros días. A partir de que la
cantidad de energía es constante entre un momento y otro se producen transformaciones de una
forma u otra. Para mantener estable la energía total, durante dichas transformaciones de una u
otra energía, algunas aumentarán lo que será compensado con la disminución de otras formas
de energía.

7. ¿Por qué cuando un sistema alcanza el mayor grado de entropía se dice que se encuentra
en equilibrio?

- El universo tiende a desordenarse buscando el equilibrio (es decir la energía no útil busca estar
al nivel de la energía útil). Como explica la primera ley el aumento de una energía útil es la
disminución de otra, pero si la energía útil disminuye, cuando el desorden sea máximo entonces
se encuentra el equilibrio. El aumento del desorden es la dirección natural en que evolucionan
los procesos naturales.

8. ¿Cómo se clasifican las enzimas según la reacción que catalizan? Citen ejemplos

- Oxido-Reductasas: Cataliza reacciones de oxidoreducción, es decir, transferencia de hidrógeno

(H) o electrones (e”) de un sustrato a otro. Ejemplo: Succinato deshidrogenasa o la citocromo c
oxidasa. Cabe destacar que son clasificadas en varios sub-grupos:
 Deshidrogenasa anaeróbicas: Se caracteriza por transferir electrones o átomos de hidrógeno
desde un sustrato donador a un sustrato aceptor diferente al oxígeno.
 Oxidasas: Tienen la capacidad de remover átomos de hidrógeno o electrones desde un sustrato
donador y transferirlos directamente al oxígeno para formar agua.
 Deshidrogenasa aeróbica: Se caracteriza por remover hidrógenos o electrones desde un sustrato
 donador y transferirlos directamente oxígeno formando agua oxigenada.
 Peroxidasas: Están especializadas en descomponer el peróxido de hidrógeno, cuya acumulación
tiene efectos tóxicos para los tejidos. Las tres más importante son: Catalasa, glutatión
peroxidasa, oxigenasas.

- Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un

sustrato a otro, según la reacción. Ejemplo: Glucoquinasa, transaminasa. Dependiendo del grupo
químico transferido se clasifica en:
 Aminotransferasas: Transfieren grupos amino de un sustrato donador (un aminoácido) a un
sustrato aceptor (un acetoácido).
 Fosfotransferasas: Transfieren grupos fosfatos desde un sustrato donador (generalmente un
compuesto de alta energía como el ATP) a un sustrato aceptor, se conoce también como cinasa.
 Transferasas de residuos de un solo carbono: Puede ser metil transferasas, formil transferasas.
 Transferasas de grupos acilo: Transfieren grupos acilo utilizando grupos acilos de alta energía
como sustrato donador (acetil~SCoA, Palmitil~SCoA) a sustrato aceptor.
 Transferasas de nucleócidos: Transfieren nucleócidos como el Riboso-5-Fosfato desde un
sustrato donador generalmente Fosfo-Ribosil-Pirofosfato (PRPP) a un sustrato aceptor.

- Hidrolasa: Cataliza hidrólisis, son una clase especial de transferasas donde el agua sirve como
aceptor del grupo transferido (son enzimas que se unen a moléculas de agua promoviendo la
ruptura de las moléculas). Ejemplo: Pirofosfatasa, glucocidasa, peptidasas.
- Liasas: Catalizan las rupturas de enlaces químicos en compuestos distintos a la hidrólisis o la
oxidación, son encimas que eliminan moléculas de agua, dióxido de carbono y amoníaco.
Ejemplo: acetacetato descarboxilasa, piruvato descarboxilasa.
- Isomerasa: Catalizan cambios estructurales de una misma molécula (reacción de
isomerización). Ejemplo: Fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa.
- Ligasas: Cataliza la unión de 2 sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trisfostato
(ATP, GDP). Ejemplo: Piruvato Carboxilasa, sintetasas.

9. ¿Qué es la cinética enzimática y qué factores estudia?

←
← - Es la rama de la enzimología que estudia la velocidad de las reacciones catalizadas así como
los factores (externos) que influye sobre dicha velocidad. Pues es el estudio de los diversos
factores que modifican la acción de las enzimas sobre velocidad de las reacciones químicas que
ocurren en los organismos vivos, tales como:

* pH * Concentración de los sustratos

* Temperatura * Concentración de las enzimas
* Tiempo * Concentración Y Tipo de Inhibidores

10. ¿Por qué temperaturas extremas disminuyen la velocidad de la catálisis enzimática?

- Porque cuando se encuentra a mayor temperatura se aumenta la energía cinética así mismo,
esto causa la mayor posibilidad del choque entre enzima y sustrato a temperaturas extremas
llegando a afectar la propiedad catalítica de la enzima donde se va afectar de forma irreversible
en las estructuras tridimensionales de las enzimas.

11. ¿Por qué cambios importantes en el pH pueden modificar la velocidad de la catálisis

enzimática?
- Cuando hay cambio en el PH o cambios en la concentración de hidrogeniones o de iones
hidroxilo que están en carga se unen a elementos cargado de las enzimas del sitio catalítico
cambiando la conformación tridimensional del sitio catalítico y eso hace que la velocidad varíe es
decir aumente o disminuye en el sitio catalítico.

12. ¿En qué consiste el fenómeno de saturación enzimática? ¿Cómo la saturación afecta la
velocidad de una reacción enzimática?

- Consiste en el aumento de la concentración del sustrato porque el número de sitio catalítico es

limitado, la cantidad de moléculas de enzimas es limitada, si yo añado suficiente sustrato existe
la posibilidad de que el sistema se sature, la velocidad no aumente.
- Cuando se habla de sustrato enzimático se refiere a que la velocidad llega a su punto máximo
de la concentración de sustrato y por más que aumente la velocidad de la reacción no cambia.

13. Clasifique los mecanismos de regulación de la catálisis enzimática

- Los mecanismo de regulación enzimática se clasifican en:

 Disminución/incremento de la eficacia: Estos mecanismos implican el cambio de la
conformación tridimensional del sitio catalítico, haciendo que éste permita o no la entrada del
sustrato. Son mecanismos de regulación rápida, porque operan sobre la enzima ya que ha sido
sintetizada. Son varios mecanismos de regulación:
* Alosterismo * Modificación Covalente * Feed-back negativo
* Zimógenos * Complejos Multienzimáticos * Compartamentalización

 Aumento/disminución de la concentración: Estos mecanismos implican el aumento de la

disminución en la velocidad de síntesis de una enzima. Son mecanismos de regulación lenta, ya
que depende de la síntesis de nueva proteínas: ADN  ARNm Ribosoma Síntesis proteica.
Hay dos mecanismo de regulación:
* Inducción
* Represión

14. ¿Qué es la constante de Michaelis? ¿Qué expresa dicha constante?

- Hace referencia a la concentración de sustrato que se alcanza a la mitad de la velocidad máxima

(1/2Vmax) y determina la afinidad que hace la enzima en el sustrato, el Km de una encima se
expresa en unidades de concentración, en moles/litros (Moralidad), porque el Km no es más que
el valor de una concentración de sustrato.
- Dicha constante se les permitió obtener una ecuación cuya gráfica es una línea recta obtenida
graficando el inverso de la velocidad de la reacción (1/V) en umoles/min. La constante de
Michaelis (Km) de la enzima puede ser calculada a través del valor inverso obtenido en el punto
en que la línea recta corta el eje X, mientras que la velocidad máxima (Vmax) puede ser
calculada a través del valor inverso del punto de corte de la línea recta en el eje Y.
- El km de una enzima expresa el grado de afinidad o probabilidades de unión enzima sustrato.

15. Explique las diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva.

- El inhibidor competitivo: Es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el
sustrato de manera que puede competir con él por acceder al centro activo y bloquear la unión
del sustrato. En la inhibición competitiva hay una disminución en la afinidad o probabilidades de
unión entre enzima y sustrato, por la interferencia que hace el inhibidor sobre el sitio catalítico.

- El inhibidor no competitivo: El sustrato y el inhibidor no tienen similitud estructural el inhibidor

se fija a un lugar diferente al sitio catalítico, anulando las propiedades catalíticas de la enzima,
sin afectar su unión con el sustrato, en la inhibición no competitiva las enzimas se unen al
sustrato formando el completo enzima-sustrato pero no hay transformación en productos porque
la enzima pierde sus propiedades catalíticas a causa del inhibidor no competitivo.

16. ¿Que son enzimas constitutivas e inducibles?

- Enzima constitutivas: Cuando son sintetizadas de forma constante por la expresión de un gen

- Enzimas inducibles: Cuando su concentración aumenta por la inducción de un gen

17. Explique en que consiste la retroalimentación negativa o feed-back negativo

- Es un mecanismo de regulación enzimática en el cual el producto inhibe la actividad enzimática,

el feed-back generalmente se ve en las vías metabólicas de varias reacciones donde un sustrato
se convierte en producto y ese producto es sustrato de otro producto este proceso se repite
varias veces en el último producto ocurre una asa que es la retroalimentación negativa o feed-
back y este se une al sitio alostérico inhibiendo la enzima y bloqueando el sitio catalítico e impide
que la vía progrese, esto se ve mayormente en vías metabólicas largas. Esto puede parecer muy
extraño ¿por qué una molécula querría apagar su propia vía? En realidad es una forma astuta en
que la célula hace la cantidad justa del producto. Cuando hay poca cantidad del producto, la
enzima no se inhibirá y la vía correrá a todo vapor para generar provisiones, cuando haya
demasiado producto acumulado la enzima se bloqueará para impedir la producción de producto
nuevo hasta que se haya utilizado el existente.

18. ¿Qué diferencia existe entre la regulación de una enzima por cambios en su eficacia y por
cambios en su concentración?

- Por eficacia la enzima está presente en la célula, pero la célula de acuerdo a su convivencia,
decide si la pone en “On” en caso de estar en “Off” o viceversa, es decir el control por eficacia se
basa en activación o inactivación de la enzima. Los mecanismo que modifican la eficacia de las
enzimas y que son más frecuentemente utilizado por el organismo humano son los siguiente:
 Modificación Covalente: Consiste en la fosforilación de restos de aminoácidos hidroxilados,
como serina, presente en sitio catalítico de la enzima y que puede transformar una enzima
inactiva en activa y viceversa. La modificación covalente es un mecanismo de regulación de la
eficacia de la enzima regulado hormonalmente
 Modificación alósterica: Puede ser negativa o positiva, es un mecanismo a través del cual la
unión de un modulador al sitio alostérico de una enzima modifica positivamente o negativamente
la estructura tridimensional del sitio catalítico

- En los cambios de concentración: La velocidad de una reacción depende enzimática depende

de la cantidad del complejo enzima-sustrato formado en un minuto entre mayor sea la
 concentración de la enzima mayor será la velocidad de la reacción, siendo la cinética de la
reacción el primer orden, caracterizado por ser una línea recta en constante ascenso. La
regulación de la concentración de enzima en el medio ocurre por dos mecanismo:
 Inducción: Es el mecanismo mediante el cual una sustancia llamada inhibidor promueve la
síntesis de las enzimas que la metabolizan. El inductor permite la expresión de los genes que
contienen la secuencia de bases que codifica el RNAm necesario para la síntesis de una
determinada proteína, en este caso la enzima.
 Represión: Es el proceso opuesto de la inducción, a través del cual es disminuida la expresión
de genes que codifican enzimas necesarias para la síntesis o degradación de una sustancia
determinada.

19. ¿Por qué en una inhibición de tipo no competitiva la constante de Michaelis no se

modifica?

- Porque la velocidad máxima no puede ser alcanzada mientras que la constante de Michaelis no
es modificada. Tienen afinidades idénticas por (E) y (ES) (K¡=K¡’) La inhibición no competitiva no
cambia la Km (es decir, no afecta a la unión del sustrato pero disminuye la Vmax (es decir, la
unión del inhibidor obstaculiza la catálisis).

20. ¿Todas las sustancias con actividad catalítica son enzimas? Explique su respuesta

- No porque existen ciertos metales de transición que poseen actividad catalítica y también existen
ácidos nucleicos con actividad enzimática llamado ribosomas.

21. Paciente de 60 años de edad del sexo masculino, profesión camionero, con diagnóstico previo
de hipertensión arterial desde hace 15 años, tratada con Telmisartán 80 mg/OD +
Hidroclorotiazida 12,5 mg/OD, los cuales cumple irregularmente por no conseguirlos en la
farmacia y a veces por no tener dinero para comprarlos, que consulta a la emergencia de una
clínica privada por presentar cifras de tensión arterial elevadas (170/120 mm/Hg), acompañada
de cefalea intensa, sudoración profusa y nauseas. El médico indica un medicamento llamado
captopril 25 mg por vía sublingual. Veinte minutos después se cuantifica nuevamente la presión
arterial encontrándose un nivel de 140/95 mmHg.
Responda las siguientes preguntas :
 ¿Qué es hipertensión arterial?
 ¿Cuáles son los valores normales de presión arterial?
 Explique el mecanismo de acción de ese medicamento en el contexto del tema de enzimas.
 - Es una patología crónica que consiste en la elevación de los niveles de presión que es ejercida
por el corazón de forma continua o sostenida sobre las paredes de las arterias y por eso se
caracteriza por el aumento constante de la cifra de la presión sanguínea en las arterias

- Los niveles normales de la presión arterial es de 120/80 mmHg

- La angiotensina es una hormona peptídica producida por una enzima que produce el aumento de
presión arterial por vasoconstricción
- El captopril inhibe a la hormona que produce angiotensina, produce una relajación de los vasos
sanguíneos y reduce la presión arterial.

22. Paciente masculino de 67 años, hipertenso conocido desde hace 10 años con prescripción de
Losartán 100 mg/OD + nifedipina Oros 30 mg/OD, fumador desde los 20 años (2 cajetillas diarias) y
diabético tipo 2 desde los 45 años, tratado con Glibenclamida 5 mg VO/BID, que acude a la emergencia
presentando dolor precordial de fuerte intensidad, opresivo, irradiado al miembro superior izquierdo de
más de media hora de duración, además de sudoración profusa y frialdad. Este cuadro es compatible
con infarto de miocardio. El médico solicita al laboratorio para cuantificación de Troponina i, CK-mb, y
transaminasas. Responde las siguientes preguntas.
¿Qué son la troponina i, la CK-mb, y las transaminasas? ¿Cuál es su localización tisular y celular?, es
decir, en que tejido se expresan y cual es su función.
 Explique el por qué el médico solicita estos exámenes
 Una hora después el reporte de laboratorio indica niveles de troponina i por encima de lo normal y
de CK-mb y transaminasas normales.
 En su tercer día de evolución se encuentran niveles de transaminasas en sangre elevados y casi
normales de la troponina. Explique este cambio de patrón en la concentración plasmática de enzimas.

A) TROPONINA I: Es una proteína que se une a la actina en los miofilamentos delgados con el fin de
mantener la unión del complejo troponina o tropomiosina, su función inhibitoria en la unión de filamento
de actina con las de miosina es evitar la contracción muscular y se ubica en el miocardio

B) CK-mb: Es una enzima que cataliza la producción de fosfocreatina consumiendo una molécula de
actina de ATP mediantes el proceso, su función se debe a que fosforila una molécula de creatina en la
neofibrilla alinicio de la contracion muscular, la contracion de ADP aumenta a medida que va
disminuyendo los niveles de ATP el cual se ubica en varios tejidos y tipos celulares.

C) Transaminasas: Es un conjunto de enzima que pertenece al grupo de las transferasas y actúa como
transportador de los grupos aminos y se encuentran presenten en el hígado, el corazón o de algunos
músculos

D) Se solicita los siguientes exámenes debido a que el médico debe asegurarse de es un infarto al
miocardio y no un embolismo pulmonar o cualquier otra enfermedad. Los exámenes de Troponina i, CK-
mb, y transaminasas dependiendo de sus valores, el médico determina con seguridad sí es un infarto al
miocardio, en caso de no ser entonces procederá hacer otras evaluaciones ya descartando la
posibilidad del infarto al miocardio, también los indica para saber a qué nivel está y que tanto daño a
causado.

E) Debido a que el paciente está sufriendo un infarto de miocárdico que en su primera etapa hace un
trabajo más fuerte lo que impide un aumento de troponina, luego al pasar los días el miocardio se a
necrosado lo cual lo con lleva a la gran concentración de transaminasas.