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Título
Tema
Objetivos
Estrutura do Conteúdo
O estudo das proteínas deve ser iniciado através da análise dos diferentes
níveis estruturais. A estrutura primária das proteínas varia de acordo com o
número, a sequência e a natureza química dos aminoácidos. Esse é o nível
estrutural mais simples, porém mais importante, pois determina a estrutura
tridimensional das proteínas e por consequências as suas funções. A
sequência de resíduos de aminoácidos na estrutura primária é determinada
pelos genes e são estabilizadas pelas ligações peptídicas entre os
aminoácidos, ligações essas, covalentes e, portanto que só podem ser
desfeitas através de hidrólise enzimática, por meio da ação de enzimas
proteolíticas digestivas. A composição dos aminoácidos nos trechos ao longo
da cadeia polipeptídica forma estruturas secundárias regulares, sendo as alfa-
hélices e a folhas beta, as estruturas mais comuns. Na alfa-hélice, cada volta é
formada por 3,6 resíduos de aminoácidos, estando as cadeias laterais dos
mesmos voltadas para fora, evitando o impedimento estérico, sua formação é
favorecida pela ocorrência de glutamina, alanina, leucina, valina, fenilalanina e
outros aminoácidos. As folhas beta podem envolver dois ou mais segmentos
polipeptídicos, organizados em sentido paralelo ou anti-paralelo e apresenta
um aspecto de folha de papel dobrada em pregas. A presença de resíduos de
prolina na cadeia polipeptídica interrompe os trechos regulares de estrutura
secundária, podendo formar um loop, dando origem a outro trecho da
proteína. Essa duas estruturas secundárias são estabilizadas por interações
de hidrogênio, que representam forças fracas. A análise de uma proteína
inteira, na sua conformação nativa e suas modificações conformacionais é a
representação da estrutura terciária ou estrutura tridimensional de uma
proteína. Cada unidade de proteína é conhecida como monômero. Diversas
forças de ligação, em geral fracas, estabilizam a proteína na sua forma nativa,
incluindo interação de hidrogênio, interações hidrofóbicas, pontes dissulfeto
formada entre dois resíduos de cisteína e interações iônicas. Esses
monômeros ainda podem formar agregados de proteínas, com outros
monômeros iguais e/ou diferentes, formando o último nível de análise
estrutural das proteínas, a estrutura quaternária, a partir da formação de
dímeros, trímeros, tetrâmeros ou oligômeros mais complexos. Em geral os
agregados proteicos são estabilizados por forças fracas de interações
químicas. É importante ressaltar que os níveis estruturais secundário, terciário
e quaternário, por serem estabilizados por interações, em geral fracas, estão
sujeitos à desestabilização quando expostos a variações de temperatura, pH,
pressão, podendo levar a modificação conformacional que determine a perda
da função da proteína, um processo conhecido como desnaturação proteica,
quando a cadeia polipeptídica perde a sua conformação nativa e função e no
entanto, mantém a sequência de aminoácidos da estrutura primária,
estabilizado pela ligação peptídica.
Esse assunto articula-se diretamente com a aula anterior e com os temas das
duas aulas seguintes. Esse assunto ainda apoia diversos tópicos das
disciplinas de genética, biologia celular, histologia e fisiologia humana,
ressaltando a relevância do bom aproveitamento por parte dos estudantes do
conhecimento discutido.