Grupo A

Aminoácidos y su estructura básica.

Los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino (NH2) en uno de los extremos de la
molécula y un grupo ácido carboxílico (COOH) en el otro extremo.
Los aminoácidos son las unidades que forman a las proteínas, sin embargo, tanto estos como sus derivados
participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas,
pirimidinas y urea. Dependiendo de la forma en que desvíen la luz pueden ser levógiros (izquierda) o dextrógiros
(derecha), así su imagen es idéntica, pero en espejo.

La estructura general de los aminoácidos se puede representar de la siguiente manera:

Lista de aminoácidos con sus abreviaturas de una y tres letras.

Grupo A

Clasificación de los aminoácidos por estructura del radical.

Aminoácidos alifáticos.
Los aminoácidos alifáticos tienen carécter hidrófóbico, tanto más marcado cuanto mayor es la longitud de la cadena. La
glicina tiene un tamaño muy pequeño, y permite con su presencia la formación de estructuras particulares, como la triple
hélice del colágeno. Los alifáticos son: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y prolina.

Aminoácidos aromáticos.
Sus átomos de carbono están compuestos y acomodados en un anillo benzénico, a este grupo pertenecen: el
triptófano, la fenilalanina y la tirosina.

Aminoácidos con azufre.

Se diferencian del resto en que contienen azufre en su composición, de ahí su nombre. Tanto es así que la mayor parte del
azufre que se consume en la dieta se encuentra en los aminoácidos azufrados. A este grupo pertenecen: Metionina y
Cisteína.

Aminoácidos ramificados.
Son aminoácidos alifáticos, cuya cadena lateral se encuentra ramificada, corresponden al 35% de los aminoácidos totales
esenciales y a 14% de los del músculo esquelético. La leucina, valina e isoleucina conforman este grupo.

Otros.
Cetogénicos. - Pueden ser convertidos a acetato o acetoacetato (cuerpos cetónicos), los que pertenecen a este grupo son
la leucina, isoleucina y lisina.

Glucogénicos. - Su nombre se atribuye porque pueden ser convertidos a un 􏰮-cetoácido que es formador de hidratos de
carbono. La glicina, alanina, serina, treonina, ácido aspártico y ácido glutámico conforman este grupo.

Clasificación de los aminoácidos por polaridad.

Grupo A

Clasificación de los aminoácidos por requerimiento.

Se dividen en dos tipos Esenciales y no esenciales.

Los esenciales son aquellos que el organismo no puede sintetizar o lo realiza con deficiencias (tiempo, eficacia) para cubrir
las necesidades metabólicas. La ausencia o ingesta inadecuada de estos aminoácidos conduce a un balance nitrogenado
negativo y un estado de nutrición inadecuado.
Los no esenciales pueden ser sintetizados por el organismo a partir de sus precursores o de aminoácidos esenciales.

Condicionalmente indispensables, también llamados semiesenciales. Son aquellos aminoácidos que bajo ciertas
condiciones biológicas (niñez, embarazo, adulto mayor) o clínicas (sepsis, estrés, patologías específicas) se convierten en
esenciales, por lo que se desarrollarán con mayor amplitud. A este grupo pertenecen: Arginina, Canitina, glutamina y
taurina.

Funciones de los aminoácidos

Grupo A

Enlaces peptídicos.

La reacción más importante de los aminoácidos

es el enlace peptídico. Este enlace determina la
fuerza de unión primaria de una proteína; su
estructuración corresponde a una polimerización
de aminoácidos, es decir, una proteína es un
polipéptido complejo.
El grupo a -carboxilo de un aminoácido (RO)
puede unirse covalentemente al grupo a amino de
otro aminoácido (R2) eliminando un enlace
peptídico tiene naturaleza de doble enlace parcial.

Péptidos, oligopéptidos y polipéptido.

Cuando los grupos amino y carboxilo de los

aminoácidos se combinan para formar un
polipéptido. Los aminoácidos constituyentes se
denominan residuos de aminoácidos. Un péptido consta de dos o más residuos de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos. Por convención, las estructuras peptídicas se describen a partir del residuo amino terminal (grupo-NH2 libre),
que se coloca a la izquierda, y termina con el residuo carboxilo terminal (grupo -COOH libre) que se coloca a la derecha. La
repetición de este proceso secuencial genera un polipéptido con una secuencia de aminoácidos específica (R r R2-R3-
R4... Rp). Aunque existen discrepancias en la literatura, el término oligopéptido se reserva para moléculas con 2 a 20
residuos, polipéptido de 20 a 50 residuos y proteína a las que superan esta cifra.

Importancia biomédica.

Además de proporcionar las unidades monómero a partir de las cuales se sintetizan las cadenas polipeptídicas largas de
proteínas, los L-α-aminoácidos y sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa
y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los polímeros cortos de aminoácidos
llamados péptidosdesempeñan funciones importantes en el sistema neuroendocrino como hormonas, factores liberadores
de hormona, neuromoduladores o neurotransmisores. Los seres humanos y otros animales superiores carecen de la
capacidad para sintetizar 10 de los 20 L-α-aminoácidos comunes en cantidades adecuadas para apoyar el crecimiento de
lactantes o para mantener la salud en adultos. En consecuencia, la dieta del ser humano debe contener cantidades
adecuadas de estos aminoácidos esenciales desde el punto de vista nutricional. Si bien las proteínas de ser humano sólo
contienen L-α-aminoácidos, los microorganismos hacen uso extenso de D-α-aminoácidos.

Proteínas.

Forman parte básica de la estructura corporal. Están constituidas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno (alrededor del
16%), cantidades pequeñas de sulfuro y en ocasiones fósforo, hierro, cinc y cobre, constituyendo los componentes básicos
Grupo A
que son los aminoácidos.

Niveles estructurales.

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en
términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel
superior de organización, la llamada estructura cuaternaria. 

Estructura primaria:

Es la secuencia de
aminoácidos que conforman
a la proteína.

Esta secuencia lineal de

aminoácidos viene
codificada por el material
genético de un organismo.

Estructura secundaria:

Se refiere la organización local de la cadena polipeptídica. El átomo de

hidrógeno de un grupo amino y un átomo de oxígeno de un aminoácido
diferente de la proximidad pueden formar enlaces de hidrógeno débiles
(puentes de hidrógeno).
Estos enlaces hacen que la cadena adquiera una configuración
concreta, la cual puede tener la forma de una hélice alfa, o una hoja
plegada beta.

Estructura Terciaria:

Las cadenas polipeptídicas presentan un plegamiento que origina una

configuración tridimensional compleja. Este plegamiento se debe a las
interacciones químicas que existen entre aminoácidos concretos
localizados en diferentes regiones de la cadena polipeptídica.
La estabilización de estas estructuras se debe en su mayoría a enlaces
débiles, como puentes de hidrógeno, que se establecen entre
aminoácidos muy separados, interacciones electrostáticas entre grupos
laterales cargados y fuerzas de van der Waals (atracción débiles entre
Grupo A
moléculas y átomos cercanos con propiedades hidrofóbicas). Algunas otras proteínas son estabilizadas por enlaces
covalentes disulfuro de aminoácidos de cisterna.

Estructura Cuaternaria:

Está constituida por varias cadenas polipeptídicas unidas entre sí de

manera covalente. La hemoglobina y la insulina son ejemplo de este
tipo de estructura. En el caso de la hemoglobina está constituida por
cuatro cadenas polipeptídicas diferentes, mientras que la insulina
está formada por dos.

Funciones de las proteínas.

1. Catálisis enzimática ya que todas las enzimas

conocidas son proteínas.
2. Transporte y almacenamiento de iones y
pequeñas moléculas.
3. En forma de lipoproteínas participan en el transporte de triglicéridos, colesterol, fosfolípidos y
vitaminas liposolubles.
4. Movimientos sistemáticos: el músculo estriado y liso están compuestos principalmente de proteínas,
así como las estructuras involucradas en la motilidad de ciertas células que viven independientes
como los espermatozoides.
5. Estructura de la piel y el hueso: el colágeno es la proteína más abundante del cuerpo que da a estas
estructuras gran resistencia a la tensión.
6. Sistema defensivo inmune: los anticuerpos son proteínas especializadas que reconocen las proteínas
de cada organismo y las extrañas.
7. Regulación hormonal: Algunas hormonas son proteínas como la somatotropina y la insulina. Los
receptores celulares que reconocen las hormonas y los neurotransmisores son proteínas.
8. Contribuyen al homeostasis al mantener las relaciones osmóticas normales entre los líquidos
corporales. 􏰏
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9. Contro lde expresión genética. Moléculas de represión en bacterias son proteínas que suprimen
ciertas secuencias del DNA; además actúan como factores de iniciación y terminación, sirven a las
fases de transcripción y translación de la función del gen.

Digestión y absorción de las proteínas.

Casi todas las proteínas se absorben al final del yeyuno y solo el 1% las proteínas ingeridas se encuentran en las heces.
Algunos aminoácidos pueden permanecer en las células epiteliales y se utilizan en la síntesis de enzimas intestinales y
células nuevas.

Referencias
Calvo, M. (2015). AMINOACIDOS. Retrieved 28 July 2019.
http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/aminoacids/aminoacidos.html

Murray, R. (2004). Harper bioquímica ilustrada. Mexico: El Manual moderno.

Olvera, C. (2014). Retrieved 28 July 2019, from

http://www.fmvz.unam.mx/fmvz/p_estudios/apuntes_bioquimica/Unidad_5.pdf
Grupo A

Sebastian, A. (2019). Retrieved 28 July 2019, from https://www.researchgate.net/figure/Figura-15-Estructura-general-

de-los-a-aminoacidos-que-forman-las-proteinas-El-carbono_fig3_282606296