BIOQUIMICA

Ciencia que estudia los componentes químicos de los seres vivos, especialmente
 Carbohidratos
 Proteínas
 Lípidos
 Ácidos nucleicos
Además de otras moléculas de la célula.

La célula tiene 3 propiedades fisiológicas fundamentales:

1. Irritabilidad: capacidad de la célula de responder a un estimulo, haciendo que se pueda
adaptar al medio
2. Metabolismo: proceso fundamental de la vida y que se caracteriza en reacciones químicas
que tienen lugar en la célula.
3. Reproducción

La bioquímica es aplicable en el diagnostico de las condiciones clínicas de un paciente

Examen de sangre
 Plasma: glicemia, triglicéridos y proteínas disueltas
 Sangre: tejidos y células
 LCR
 Orina
 Esputo
 Heces

BASES DE LA QUIMICA ORGANICA:

Estructura de la materia
-materia discontinua
Cambios en la materia (físico, químico)
-diferencia entre átomos, elementos, moléculas y compuestos
Organización de los elementos

ELEMENTOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICO

-CHON
C, O, H, N, P, S Y Ca, en los vertebrados constituyen más del 99% de la masa total de los
organismos.

AGUA
Mínimo de temperatura para estar en estado sólido es 4 grados centígrados y para su ebullición es
98 grados
La lluvia arrastra el co2 y la convierte en agua, carga neta 0
Características
-polar
-disolvente universal
-la densidad será de 1000kg/m3
-Actúa como amortiguador térmico, tiene capacidad para calentarse o enfriarse con más rapidez
que la tierra o el propio aire.
CARBOHIDRATOS
Van a tener un buffer (tampón o amortiguador), amortiguadores importantes como
-bicarbonato de sodio: El sistema tampón de bicarbonato es un mecanismo homeostático ácido-
base que involucra el equilibrio del ácido carbónico, ion bicarbonato HCO− 3, y dióxido de carbono
para mantener el pH en la sangre y en otros tejidos para mantener la función metabólica normal.
-Fosfato de sodio: renal

Funciones de los carbohidratos

 Reserva de energía
 Principal fuente energética
 Cumplen funciones estructurales como constituyente de la membrana y pared celular

Los carbohidratos son macromoléculas formadas por monómeros que son monosacáridos, que se
unen por medio de enlaces glucósidos que forman disacáridos, oligosacaridos y polisacáridos.
Los monómeros se encuentran lineal o de forma Fischer y haworth (cíclica)

La formación de carbohidratos en la fotosíntesis y la oxidación en el metabolismo constituyen

juntos el principal ciclo energético de la vida

GLUCIDOS
Parte principal del consumo calórico total en los seres humanos, microorganismos, plantas,
organismos fotosintéticos (los que utilizan energía solar para sintetizar carbohidratos a partir de
co2 y h2o)
 Reserva temporal de energía-glucosa
 Lubricante de circulaciones del esqueleto
 Adhesivo de las células
En exceso se almacena como glucógeno y este va a estar en hígado y musculo
-reserva como acido graso, primero gasta glucógeno y luego ácidos grasos
-Todo átomo con doble enlace puede reducirse

MONOSACARIDOS:
Los monosacáridos son moléculas relativamente pequeñas que constituyen la base estructural de
carbohidratos más complejos. Estos varían en términos de su estructura y de su configuración.

De 6 carbonos:
D-glucosa: única aldosa presente en la naturaleza
D-fructosa: Cetona abundante en frutas de alto poder

DISACARIDOS:
Es un carbohidrato que se compone de dos monosacáridos.
-LACTOSA: galactosa + glucosa
-SACAROSA: glucosa+ fructosa
-MALTOSA: glucosa +glucosa

PENTOSAS: ribosa y desoxirribosa

AGENTES RECUTORES:
Pueden ser oxidados por agentes oxidantes suaves como hierro o cobre, en estas reacciones el
grupo carbonilo se oxida a acido.

LIPIDOS
Son químicamente muy densos, insolubles en agua y otros disolventes polares, son pegajosos al
tacto, malos conductores de calor, menos densos.
 Moléculas pequeñas
 Cabeza hidrofilica polar
 Cola hidrocarbonatada hidrófoba apolar
 En medio acuoso tienden a asociarse, formando una asociación covalente
 Son sustancias antipáticas por la cual al estar en contacto con el agua forman bicapas
(micelas)
Funciones:
-Por ser moléculas poco oxidadas sirven de reserva
-Las ceras impermeabilizan paredes celulares
-Transportador de sustancias
-Regulador de metabolismo y equilibrio homeostático
-Regulador de temperatura
-estructurales, de protección o sostén
-almacenamiento o reserva de energía
-reconocimiento de grupos sanguíneos

CLASIFICACION
Polares y no polares
Saponificables (hidrólisis en base NaOH O KOH) y no saponificables (no hidrolizan en base)
derivados del colesterol

Monómero de lípidos: ácidos grasos

-saturados (enlace simple)
-insaturados (enlace doble)
-prostaglandinas. Mensajeros importantes

Los ácidos grasos tienen entre 12 y 20 carbonos son funcionales, no hay ácidos grasos con enlace
triple.
Enlace cis y trans son insaturados

Grasas trans Grasa cis

-Las grasas trans (AGT) son ácidos grasos
insaturados que se forman de forma industrial al
convertir aceite líquido en grasa sólida (proceso
llamado hidrogenación).
-afecta el perfil lipidico- colesterol
-queso, galletas , margarina, pan
- Denominadas grasas buenas
-contienen omega 6, que disminuye el
colesterol malo y así el riesgo a enfermedades
coronarias
-omega 3 ayuda a piel, anti cancerígenos y a la
actividad mental
-aceite de oliva, almendras (omega 6) y maní
(omega 3)
Propiedades
-ESERIFICACION
Formar esteres derivados de acido carboxílico
Hidrólisis: al liberar agua se puede formar el enlace para unir el glicerol, haciendo que sea soluble
en agua, quitando el oh ya no será soluble

Monoacilglicerol: una molécula de glicerol y una cadena de ácidos grasos

Diacilglicerido: una molécula de glicerol y dos cadenas de ácidos grasos
Triacilglicerol: una molécula de glicerol y tres cadenas de ácidos grasos

CERAS
Se forman por esterificación de ácidos grasos y alcoholes.

Glicerofosfolipidos: son derivados del glicerol 3-fosfato o del acido fosfatidico, siempre hay un
grupo fosfato.

LIPIDOS INSAPONIFICABLES
Esteroides (derivados de esteroles) y terpenos (colesterol con un OH en c3, producción de
vitamina D)
El colesterol da firmeza y estabilidad

EICOSANOIDES
Sustancias relacionadas con las prostaglandinas (producción de dolor y fiebre)
-regula presión sanguínea
-reproducción parto-menstruación
-secreción gástrica- acido clorhidrato
-ciclo circadiano
-respuesta del cuerpo
-interviene en inflamación
-vasodilatadores

PROSTAGLANDINAS
A partir de la prostaglandina se obtiene la prostaciclina y tromboxanos (agregación de plaquetas al
ser segregados por las paredes de los capilares)
Melatonina se incrementa en respuesta de pg

LEUCOTRIENOS
Ácidos grasos derivados del metabolismo oxidativo, son constrictores de musculatura lisa.

POLISACARIDOS
-Alto peso molecular
-no son reductores
Homopolisacarido: un solo tipo de monosacáridos
Heteropolisacarido: dos o más tipos de monosacáridos

ACIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos son macromoléculas presentes en las células de los seres vivos, largas
cadenas moleculares compuestas a partir de la repetición de piezas más chicas conocidas como
monómeros unidos mediante enlaces fosfodiéster. Existen dos tipos conocidos de ácido nucleico:
ADN y ARN. Dependiendo de su tipo.Estas macromoléculas se hallan contenidas en todas las
células (en el núcleo celular en el caso de los eucariotas, o en el nucleoide en el caso de
las procariotas).  Incluso seres tan simples y desconocidos como los virus poseen estas
macromoléculas estables, voluminosas y primordiales.
Los ácidos nucleicos son fundamentales para la vida tal y como la conocemos, ya que son
imprescindibles para la síntesis de proteínas y para la transmisión de la información genética de
una generación a otra (herencia). La comprensión de estos compuestos representó en su
momento un enorme salto adelante en la comprensión de los fundamentos químicos de la vida.
Por eso, la protección del ADN es fundamental para la vida del individuo y de la especie. Agentes
químicos tóxicos ( como la radiación ionizante, metales pesados o sustancias cancerígenas)
pueden causar alteraciones en la molécula de los ácidos nucleicos, ocasionando enfermedades
que, en ciertos casos, pueden llegar a ser transmisibles a las generaciones venideras.

TIPOS
Los ácidos nucleicos pueden ser de dos tipos: Ácido Desoxirribonucleico (ADN) y Ácido
Ribonucleico (ARN).
Se distinguen por:
 Sus funciones bioquímicas: mientras uno sirve de “contenedor” a la información genética,
el otro sirve para materializar sus instrucciones.
 Su composición química: cada uno comprende una molécula distinta de azúcar pentosa
(desoxirribosa para el ADN y pentosa para el ARN), y un conjunto de bases nitrogenadas
levemente distinto (adenina, guanina, citosina y timina en el ADN; adenina, guanina,
citosina y uracilo en el ARN).
 Su estructura: mientras el ADN es una cadena doble en forma de hélice (doble hélice), el
ARN es mono catenario y lineal.

FUNCION
-El ADN contiene toda la información genética utilizada por el ARN.
-Los ácidos nucleicos, a su manera respectiva y específica, sirven para el almacenamiento, lectura y
trascripción del material genético contenido en la célula.
La misma ocurre siempre que fabrica enzimas, hormonas y otras sustancias indispensables para el
mantenimiento del cuerpo.
-los ácidos nucleicos también participan de la replicación celular, o sea, de la generación de nuevas
células en el cuerpo, y en la reproducción del individuo completo, ya que las células sexuales
poseen la mitad del genoma (ADN) completo de cada progenitor.
-El ADN codifica la totalidad de la información genética del organismo a través de su secuencia de
nucleótidos. En ese sentido, podemos decir que el ADN opera como un molde de nucleótidos
En cambio
-El ARN sirve como operador a partir de dicho código, copiándolo y llevándolo a los ribosomas
celulares, donde se procederá al ensamblaje de las proteínas. Como se verá, es un proceso
complejo que no podría darse sin estos compuestos fundamentales para la vida.

ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

Cada molécula de ácido nucleico se compone de la repetición de un tipo de nucleótidos,
compuestos cada uno por siguiente:
 Una pentosa (azúcar), es decir, un monosacáridos de cinco carbonos, que puede ser
desoxirribosa o ribosa.
 Una base nitrogenada, derivada de ciertos compuestos heterocíclicos aromáticos (purina y
pirimidina), y que pueden ser adenina (A), guanina (G), timina (T), citosina (C) y uracilo (U).
 Un grupo fosfato, derivado del ácido fosfórico.
La composición estructural de cada molécula, además, se da en forma tridimensional de doble
hélice (ADN) o de cadena simple (ARN), aunque en el caso de los organismos procariotas es común
hallar un ADN circular de cadena simple.
Más en: Estructura del ADN

PROTEINAS
Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular (macromoléculas) y presentan una
estructura química compleja. Sin embargo, cuando se someten a hidrólisis ácida, se descomponen
en una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular los aminoácidos. Este
rasgo lo comparten las proteínas con otros tipos de macromoléculas: todas son polímeros
complejos formados por la unión de unos pocos monómeros o sillares estructurales de bajo peso
molecular. Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas.
En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos se hallan unidos covalentemente
entre sí formando largos polímeros no ramificados. El tipo de enlace que los une recibe el nombre
de enlace peptídico. Las cadenas de aminoácidos de las proteínas no son polímeros al azar, de
longitud indefinida, cada una de ellas posee una determinada composición química, un peso
molecular y una secuencia ordenada de aminoácidos.

3.-CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. Las proteínas se clasifican en dos clases principales

atendiendo a su composición.
Las proteínas simples u holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por
aminoácidos.
Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y
otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético.
Las proteínas conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la naturaleza de su grupo
prostético.
Glicoproteínas, cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido,
metaloproteínas cuando es un ion metálico, fosfoproteínas cuando es un grupo fosfato, etc. Otro
criterio de clasificación de las proteínas es la forma tridimensional de su molécula.
Péptido hasta 50 aa
Oligopeptido péptido pequeño
Polipéptido péptido grande
Oligomero proteína formada por subunidades idénticas llamados protomeros
Proteínas sencillas y conjugadas (poseen grupo prostético)

De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos, las proteínas son las que tienen las
funciones más diversas, como lo sugiere la siguiente relación:
1. Catálisis. Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones
bioquímicas en procesos como la digestión, la captura de energía y la biosíntesis.
2. Estructura. Las proteínas estructurales suelen tener propiedades muy especializadas. Por
ejemplo, el colágeno y la fibroína poseen una fuerza mecánica significativa.
 3. Movimiento. Las proteínas participan en todos los movimientos celulares.
4. Defensa. Una extensa variedad de proteínas son protectoras.
5. Regulación. La unión de una molécula hormonal o de un factor de crecimiento a los
receptores en sus células diana modifica la función celular.
6. Transporte. Muchas proteínas actúan como transportadoras de moléculas o de iones a
través de las membranas o entre las células.
7. Almacenamiento. Determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales.
8. Respuesta al estrés. La capacidad de los organismos para sobrevivir a diversos tipos de
estrés abiótico está mediada por determinadas proteínas

Polipéptidos
Las uniones peptídicas se establecen entre los grupos amino y el carboxilo de otro aminoácido,
formando dipéptidos----> tripéptidos----> tetrapéptidos----> POLIPÉPTIDOS. Cada enlace forma un
plano 
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos  en la cadena proteica,
es decir, el número de aminoácidos  presentes y el orden en que están enlazados. La conformación
espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La
asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la
llamada estructura cuaternaria. 
 Estructura primaria
Las proteínas tiene múltiple niveles de estructura. La básica es la estructura primaria.
La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por
convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo
final.

 Estructura secundaria
La estructura secundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas
estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice
alfa y lámina beta. Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica.
La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden
por fuera de la hélice. El grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al
grupo amino (NH) de otro aminoácido que está tres residuos mas allá ( n + 4 ). De esta manera
cada grupo CO y NH de la estructura central se encuentra unido por puente hidrógeno.
Existen tres modelos de alfa hélice. El primero muestra solo al carbono alfa de cada aminoácido.
El segundo muestra todos los átomos que forman la columna vertebral del polipéptido .
El tercero y mas completo modelo, muestra todos los puentes hidrógeno que mantienen la alfa-
hélice. Las hélices generalmente están formadas por aminoácidos hidrófobos, en razón que son,
generalmente, la máxima atracción posible entre dichos aminoácidos. Las hélices se observan, en
variada extensión, prácticamente en todas las proteínas.

Estructura Terciaria
La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena
polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es una estructura
tridimensional completa.
A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de las proteínas
es específica de cada molécula, además, determina su función.
EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras 
denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva..
Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:
 proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y
 proteínas globulares, solubles en agua.

Estructura cuaternaria
Solo está presente si hay más de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la
estructura cuaternaria representa su interconexión y organización.

ENZIMAS
Las enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen
lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la
velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y
además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo
tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.

ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS

Las enzimas, en cuanto que proteínas, presentan todos los rasgos estructurales y propiedades
químicas que caracterizan a esta notable clase de biomoléculas. En efecto, se ha podido
comprobar que los enzimas pierden su actividad catalítica cuando sufren desnaturalización por
efecto de los mismos agentes que afectan a las demás proteínas;. El centro activo es una cavidad
existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de
aminoácidos. Puede resultar útil, aunque no siempre posible, distinguir entre los aminoácidos que
forman parte del centro activo dos categorías:
a) Aminoácidos catalíticos.- Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas 4
peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica. Constituyen
el verdadero centro catalítico del enzima.
b) Aminoácidos de unión.- Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos
funcionales que pueden establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones
iónicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato.
Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición adecuada para
que los aminoácidos catalíticos puedan actuar. En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena
polipeptídica del enzima, los que no forman parte del centro activo, podría pensarse en principio
que no desempeñan ninguna función, pero esto no es cierto; tienen la importante misión de
mantener la conformación tridimensional catalíticamente activa del enzima; sin ella no existiría
centro activo y el enzima no podría interactuar con su sustrato

CATÁLISIS QUÍMICA.
Antes de comenzar a analizar la naturaleza y función de los enzimas, resulta conveniente enunciar
algunos conceptos básicos acerca de la velocidad de las reacciones químicas y el fenómeno de la
catálisis. La teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren molécula a
molécula de modo que una reacción tal como R (reactivos) → P (productos) tiene lugar porque una
determinada fracción de la población de moléculas R, en un instante dado, posee energía
suficiente como para alcanzar un estado activado llamado estado de transición, en el que es muy
fácil que se rompan o se formen uno o más enlaces químicos para formar los productos P. Existen
dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una reacción
química. Uno de ellos consiste en la elevación de la temperatura de modo que al incrementarse el
movimiento térmico de las moléculas reaccionantes aumenta la fracción de moléculas que poseen
energía suficiente para alcanzar el estado de transición. El otro método consiste en usar un
catalizador, sustancia que se combina de un modo transitorio con los reaccionantes de manera
que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de activación; cuando se forman los
productos se regenera el catalizador libre

CINÉTICA ENZIMÁTICA:
EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO.
Las enzimas actúan de acuerdo con los mismos principios generales que los demás catalizadores:
aumentan la velocidad de las reacciones químicas combinándose transitoriamente con los
reactivos de manera que estos alcanzan un estado de transición con una energía de activación
menor que el de la reacción no catalizada.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. Diferentes factores ambientales pueden

afectar a la actividad enzimática. Destacaremos dos: el pH y la temperatura.
-EFECTO DEL pH. La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es
máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente.
-EFECTO DE LA TEMPERATURA. Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la
velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN. Inicialmente se designaba a los enzimas añadiendo el sufijo

-asa al nombre del sustrato, o bien a una palabra que describe su actividad. El nuevo sistema
divide a los enzimas en seis clases principales, cada una de las cuales se divide a su vez en
subclases y éstas en sub-subclases atendiendo al tipo de reacción catalizada. Cada enzima es
designada de tres modos:
1) un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual
2) un nombre sistemático que identifica la reacción que cataliza
3) un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una identificación inequívoca del
enzima. Veamos como ejemplo el del enzima que cataliza la siguiente reacción.

INHIBICIÓN ENZIMATICA. Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o
anulan la acción de los enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran utilidad
a la hora de comprender los mecanismos de catálisis, la especificidad de los enzimas y otros
aspectos de la actividad enzimática. La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible,
esta última comprende a su vez tres tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva.

 INHIBICIÓN IRREVERSIBLE. Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el

enzima uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo
que el enzima queda inactivado irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores
ha resultado de gran utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales para la
catálisis en aquellos enzimas a los que inactivan. Este tipo de inhibición se conoce también
como "envenenamiento" del enzima.
 INHIBICIÓN COMPETITIVA. El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido
estructural con el sustrato, de manera que puede competir con él por acceder al centro
activo.
 INHIBICIÓN INCOMPETITIVA. El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su
unión al sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un
complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para
dar lugar a los productos. El inhibidor se coloca próximo al centro activo situado de tal
manera que impide físicamente la salida de los productos
  INHIBICIÓN NO COMPETITIVA. El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien
con el complejo enzima sustrato, interfiriendo en la acción de ambos. Los inhibidores no
competitivos se unen a un lugar del enzima diferente del centro activo provocando en el
una alteración que dificulta bien la formación del complejo enzima-sustrato o bien la
descomposición de éste para dar lugar a los productos.

ENZIMAS REGULADORES. La célula es una máquina química que debe ser capaz de auto ajustarse o
regular su propio funcionamiento para no desperdiciar tiempo ni energía en realizar procesos que
no le son útiles en un momento dado, siguiendo así un principio de máxima economía molecular.
Este autoajuste se lleva a cabo a varios niveles entre los que destaca la regulación de la propia
actividad enzimática.
 ENZIMAS ALOSTÉRICOS. Los enzimas alostéricos son aquellos que, además del centro
activo mediante el cual interactúan con el sustrato, poseen otro centro de unión llamado
centro alostérico mediante el cual interactúan con otra molécula denominada efectora o
moduladora (la palabra “alostérico hace referencia a la existencia de ese otro lugar”. La
interacción del modulador con el centro alostérico es tan específica como lo es la
interacción del sustrato con el centro activo y también está basada en la
complementariedad estructural. Existen dos tipos de
- Control heterotrópico que se da cuando el modulador es una molécula diferente del
sustrato, y
-Control homotrópico que se da cuando el modulador es el propio sustrato. En
ambos casos el modulador puede ser positivo o negativo. Los enzimas con control
homotrópico poseen dos o más centros de unión para el sustrato
 ENZIMAS MODULADOS COVALENTEMENTE. Los enzimas modulados covalentemente
también presentan dos formas, una activa y otra inactiva, que son interconvertibles por
modificación covalente de sus estructuras catalizada por otros enzimas, denominados
enzimas moduladores. Tal modificación suele consistir en la adición o eliminación de un
grupo químico esencial para la catálisis (generalmente un grupo fosfato, metilo, adenilato
u otros) de manera que el enzima modulado se activa cuando está unido a dicho grupo y
se inactiva cuando éste se elimina.

COFACTORES ENZIMÁTICOS. Algunos enzimas necesitan para llevar a cabo su actividad catalítica
de la concurrencia de una o más sustancias de naturaleza no proteica que reciben el nombre de
cofactores. No debe entenderse que los cofactores son sustancias que meramente potencian la
actividad enzimática sino que, en determinados enzimas, son absolutamente imprescindibles para
que ésta se realice. En ausencia de cofactor el enzima resulta catalíticamente inactivo y recibe el
nombre de apoenzima; la combinación de apoenzima y cofactor da el holoenzima catalíticamente
activo. Existen dos tipos de cofactores
-enzimáticos: los iones metálicos y los coenzimas. Los iones metálicos que actúan como cofactores
enzimáticos son generalmente cationes mono o divalentes. Pueden actuar de varias manera
1) En algunos enzimas el ion metálico constituye el verdadero centro catalítico; en estos casos el
ion suele presentar por sí solo una cierta actividad catalítica, que se ve incrementada cuando
forma parte del enzima.
2) En otros enzimas el ion metálico constituye un grupo puente para unir el sustrato al centro
activo.
3) A veces el ion metálico no forma parte del centro activo sino que se encuentra en un lugar del
enzima muy alejado del mismo, actuando como agente estabilizador de la conformación nativa del
enzima. Cuando el cofactor es una sustancia orgánica de naturaleza no proteica recibe el nombre
de coenzima. Los coenzimas actúan generalmente como transportadores intermediarios de grupos
funcionales, de determinados átomos o de electrones, los cuales son transferidos de una sustancia
a otra en la reacción enzimática global. A veces los coenzimas se hallan íntimamente unidos a la
molécula proteica constituyendo un verdadero grupo prostético. En otros casos la unión es débil y
el coenzima actúa en realidad como si de un sustrato más del enzima se tratase. Cuando se analiza
la estructura química de muchos coenzimas se comprueba que tienen formando parte de ella a
alguna de las sustancias conocidas como vitaminas. Existe pues una clara relación entre vitaminas
y coenzimas.