Открыть Электронные книги
Категории
Открыть Аудиокниги
Категории
Открыть Журналы
Категории
Открыть Документы
Категории
Медицинский факультет
БЕЛГОРОД 2006г
УДК 577.1(075)
ББК 28.072я73
М 54
Рецензенты:
Л.Г. Прокопенко – доктор медицинских наук, профессор, заслуженный деятель науки,
действительный член РАЕН и МАИ, заведующий кафедрой
биологической химии Курского медицинского института.
М.И. Чурносов – доктор медицинских наук, профессор, заведующий кафедрой медико-
биологических дисциплин медицинского факультета БелГУ.
2
ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ....................................................................................................................................5
РАЗДЕЛ №1. ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.
ФЕРМЕНТЫ
Тема 1.1. Введение в биологическую химию. Техника безопасности.....................................7
Тема 1.2. Строение и функции белков. Аминокислотный состав белков................................8
Тема 1.3. Физико-химические свойства белков........................................................................10
Тема 1.4. Сложные белки............................................................................................................12
Тема 1.5. Ферменты. Строение и свойства................................................................................13
Тема 1.6. Ферменты. Кинетика ферментативных реакций......................................................15
Тема 1.7. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология.............................17
Тема 1.8. Биохимия белков и ферментов (контрольно – итоговое занятие №1)...................19
РАЗДЕЛ №2. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ
Тема 2.1. Строение и свойства нуклеиновых кислот и нуклеотидов.....................................20
Тема 2.2. Матричные биосинтезы..............................................................................................22
Тема 2.3. Строение нуклеиновых кислот. Матричные биосинтезы
(контрольно – итоговое занятие №2).........................................................................................24
РАЗДЕЛ №3. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА
Тема 3.1. Биологические мембраны...........................................................................................25
Тема 3.2. Введение в обмен веществ. Общие пути катаболизма............................................26
Тема 3.3. Энергетический обмен. Окислительное фосфорилирование.................................28
Тема 3.4. Энергетический обмен. Общие пути катаболизма
(контрольно-итоговое занятие №3)...........................................................................................31
РАЗДЕЛ №4. ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
Тема 4.1. Обмен и функции углеводов. Обмен гликогена......................................................33
Тема 4.2. Специфические пути распада глюкозы.....................................................................35
Тема 4.3. Глюконеогенез. Обмен лактата в печени и мышцах...............................................37
Тема 4.4. Пентозофосфатный путь. Обмен фруктозы, галактозы, этанола...........................39
Тема 4.5. Обмен и функции липидов. Переваривание.............................................................41
Тема 4.6. Метаболизм жирных кислот и кетоновых тел.........................................................43
Тема 4.7. Метаболизм жиров. Обмен холестерола...................................................................46
Тема 4.8. Обмен аминокислот....................................................................................................49
Тема 4.9. Образование и обезвреживание аммиака. Обмен отдельных аминокислот..........51
Тема 4.10. Обмен нуклеотидо.....................................................................................................53
Тема 4.11. Обмен веществ и энергии (контрольно-итоговое занятие №4)............................55
3
РАЗДЕЛ №5. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ. ВИТАМИНЫ
Тема 5.1. Гормоны: синтез, секреция, механизм действия......................................................57
Тема 5.2. Гормоны, регулирующие обмен углеводов, липидов и аминокислот.
Водно-солевой и менеральный обмены....................................................................................59
Тема 5.3. Тиреоидные гормоны и гормоны, регулирующие репродуктивную функцию....61
Тема 5.4. Биохимия витаминов..................................................................................................63
Тема 5.5. Гормональная регуляция обмена веществ. витамины
(контрольно-итоговое занятие № 5)..........................................................................................65
РАЗДЕЛ №6. БИОХИМИЯ ОРГАНОВ И ТКАНЕЙ
Тема 6.1. Биохимия печени. Канцерогенез...............................................................................66
Тема 6.2. Биохимия крови...........................................................................................................68
Тема 6.3. Биохимия крови. Гемостаз.........................................................................................71
Тема 6.4. Биохимия почек и мочи..............................................................................................72
Тема 6.5. Биохимия межклеточного матрикса и мышечной ткани........................................74
Тема 6.6. Биохимия органов и тканей (контрольно-итоговое занятие № 6)..........................76
СЛОВАРЬ БИОХИМИЧЕСКИХ ТЕРМИНОВ ………………………………………………………78
4
ВВЕДЕНИЕ
5
углубления представлений о лабораторных показателях нормы рекомендуется
использовать справочную литературу: Лифшиц В.М., Сидельникова В.И.
«Медицинские лабораторные анализы»/ Справочник. Изд-е второе, исправленное и
дополненное., М., «Триада-Х», 2002г.
8. В своей работе врач должен уметь оценивать результаты клинико-биохимических
исследований, поэтому студентам будут предложены данные биохимического
анализа крови, мочи, которые необходимо оценить, указав, норма это или
патология, а также возможные причины возникновения последней.
Выполнив указанное в плане количество лабораторных и практических работ по
отдельным темам, студенты допускаются к сдаче контрольно-итогового занятия по
окончания изучения раздела. Вопросы и задачи к контрольно-итоговым занятиям
приводятся в данном пособии в соответствующих разделах. В конце III семестра
проводится зачет. Завершается курс биологической химии сдачей в IV семестре экзамена,
объем и содержание которого отражены в сводных вопросах к экзамену.
Мы надеемся, что предлагаемые методические указания помогут студентам при
самостоятельной подготовке к занятиям, в выполнении лабораторных работ на занятиях и
будут способствовать улучшению учебного процесса.
6
РАЗДЕЛ №1
8
аминокислот, обозначать N- и С- конец.3. Уровни структурной организации белков,
основные связи и взаимодействия, участвующие в их формировании. Образование
центров связывания белков с лигандами. Умение характеризовать каждый тип связи и
взаимодействия по плану: а) понятие; б) типы связей, участвующих в формировании
структуры; в) название групп, участвующих в формировании каждого типа связей. 4
(*)Возрастная биохимия: характеристики основных периодов развития человека:
антенатальный (система мать-плацента-плод) и постнатальный (неонатальный, грудной,
ранний детский, дошкольный, пубертатный).
9
15. Напишите в тетрадях структурную формулу пептида:
NH2–Ser-Phe-His-Arg-Leu-Asp-Cys-Val-COОН
подчеркните связи, соединяющие аминокислотные остатки в первичной
структуре белка;
покажите пунктиром связи, замыкание которых приводит к образованию
вторичной структуры белка;
выпишите пары радикалов, между которыми возможно образование связей,
участвующих в формировании третичной структуры, укажите тип связей.
16. Напишите формулу трипептида, у которого резко преобладают кислые свойства,
назовите этот пептид.
17. Изучите содержание лабораторной работы «Качественные и цветные реакции на
функциональные группы белков и аминокислот»; ответьте на вопрос: какие
специфические реакции используются для обнаружения α-аминокислот:
серусодержащих; циклических; аргинина; тирозина.
10
3) Растворимость белков определяется наличием на их поверхности полярных групп,
способных взаимодействовать с водой.
4) Растворимость белков зависит от свойств белковой молекулы (молекулярной массы,
формы молекулы, заряда, количества гидрофильных групп) и свойств факторов среды
(значения рН раствора, солевого состава раствора, температуры).
5) В основе методов разделения белков лежат различия в их физико-химических
свойствах.
6) Денатурация белков – это разрушение нативной конформации белка (при
воздействии денатурирующего агента) вызванное разрывом слабых связей,
стабилизирующих его вторичную и третичную структуру. При этом теряется
биологическая активность белка.
11
24. Подберите к каждому пронумерованному методу разделения и очистки белков
соответствующие различия в свойствах, обозначенные буквой:
1. Ультрацентрифугирование. А. Различия по растворимости.
2. Электрофорез. Б. Различия по величине суммарного заряда.
3. Гель-фильтрация. С. Различия по молекулярной массе.
4. Ионообменная хроматография.
5. Солевое фракционирование.
25. Изучите содержание лабораторной работы «Реакции осаждения белков» и
подготовьтесь к ее выполнению на лабораторном занятии.
12
1. Дайте определение сложным белкам (протеидам).
2. Как классифицируются протеиды?
3. Перечислите основные группы протеидов.
4. Что такое фосфопротеины, их структура и биологическая роль?
5. Охарактеризуйте строение липо- и гликопротеинов и их основные биологические
функции.
6. Охарактеризуйте структуру хромопротеинов – гемоглобина и миоглобина и раскройте
их биологическую роль.
7. Напишите формулу гема и покажите, как она связана в гемоглобине с белком
(назовите аминокислоту).
8. Как построена белковая часть гемоглобина? Миоглобина?
9. Охарактеризуйте структуру макромолекулы гемоглобина и объясните
кооперативность действия его четырех субъединиц при выполнении дыхательной
функции. Какое это имеет биологическое значение?
10. Какую валентность имеет железо в геме? Изменяется ли она при присоединении
кислорода к гемоглобину? Назовите связи железа в гемоглобине.
11. Охарактеризуйте Т-форму и R- форму гемоглобина (положение железа, связи между
протомерами).
12. Назовите производные гемоглобина и охарактеризуйте их.
13. Сравните кривые насыщения гемоглобина и миоглобина кислородом от его
парциального давления.
14. Какие свойства характерны для гемоглобина: а)наличие одной геминовой
группировки; б) молекулярная масса в четыре раза больше, чем у миоглобина; в)из 4
ППЦ гемоглобина две одинаковые; г) каждая из субъединиц молекулы гемоглобина
напоминает по своей третичной структуре молекулу миоглобина.
15. Изучите содержание и подготовтесь к проведению на занятиях лабораторной работы
«Геминовая проба Тейхмана».
13
активного центра ферментов (4). 5. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты.
Структурные формулы НАД+, ФАД+, КоА, пиридоксальфосфата, биотина и роль
витаминов в функционировании коферментов, как промежуточных переносчиков
различных групп в ферментативных реакциях. 6. Изоферменты (на примере ЛДГ). 7.
Механизмы и стадии ферментативного катализа (на примере связывания субстрата в
активном центре карбоксипептидазы). Уметь записать в общем виде реакцию с участием
ферментов, используя символы: S - субстрат, Е - фермент, ЕS – промежуточный комплекс,
Р – продукт. Теории ферментативного катализа: Фишера и Кошланда (теория
индуцированного соответствия). 8. Единицы измерения активности ферментов, удельная
активность ферментов. 9. Специфичность действия ферментов: абсолютная, субстратная,
групповая, специфичность путей превращения.
14
для протекания ферментативной реакции необходимы:
а) определенная ориентация субстрата в области активного центра фермента;
б) взаимное изменение конформации субстрата и фермента;
в) комплементарность структуры активного центра фермента структуре субстрата;
г) деформация и дестабилизация связей субстрата.
8. Раскройте химическую структуру простых и сложных ферментов. Примеры.
9. Дайте определения понятиям «холофермент», «апофермент», «кофактор»,
«простетическая группа фермента».
10. Перечислите кофакторы, производные витаминов (6).
11. Напишите формулы НАД+ и ФАД+ в окисленной и восстановленной формах. Дайте их
полное название. Обведите в формуле ту ее часть, которая представляет собой
витамин. Назовите этот витамин. Назовите ферменты, содержащие НАД + и ФАД+ , и их
функцию.
12. Нарисуйте и дополните таблицу, отображающую классификацию ферментов.
Класс Название класса Характер реакции Пример
1. оксидоредуктазы окислительно- 2Н 2О 2 каталаза Н 2О+ О 2
восстановительные
Какой принцип лежит в основе классификации ферментов?
13. Что понимают под специфичностью действия ферментов? Чем она обусловлена?
Перечислите основные типы специфичности действия ферментов (не менее четырех).
14. В каких единицах измеряется активность ферментов. Рассчитайте удельную
активность фермента, если за 20 сек при 25 о 5мг этого фермента расщепляет 100
мкмоль субстрата.
15. Из каких частей (3) составлены систематические наименования ферментов? Приведите
примеры.
16. Назовите и охарактеризуйте первый класс ферментов. Каков тип катализируемых ими
реакций? Какова химическая природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие
группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.
17. Ученый, сформулировавший представление о предсуществующем соответствии
активного центра фермента и субстрата: а) Кошланд; б) Нортроп; в) Фишер; г) Самнер.
18. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию превращения глюкозо-
6-фосфат во фруктозу-6-фосфат: гидролазы, трансферазы, лигазы, лиазы, изомеразы,
оксидоредуктазы?
19. Выберите характерные особенности аллостерических ферментов:
а) локализованы в начале метаболического пути;
б) локализованы в конце метаболического пути;
в) при связывании с субстратом проявляют кооперативность действия;
г) являются мультимерами;
д) являются олигомерами.
20. Изучите содержание лабораторной работы «Изучение активности и специфичности
альфа-амилазы слюны» и подготовтесь к ее выполнению на лабораторном занятии.
15
Цель занятия. Изучить зависимость скорости ферментативных реакций от
химической природы реагирующих веществ (субстратов и ферментов) и от условий их
взаимодействия: концентрации компонентов, рН среды, температуры, состава среды,
наличия кофакторов и т.д. Изучить кинетические зависимости на примере α-амилазы
слюны.
Исходный уровень. Химические реакции нулевого, первого и второго порядков
(курс общей химии).
Повторить. Физико-химические свойства белков и ферментов.
16
10. С каким из видов изоферментов ЛДГ-1 или ЛДГ-5 будет преимущественно
связываться пируват, если: 1) Км для ЛДГ –1 =10-2 М. 2) Км для ЛДГ –5 =10-5М.
11. Изменение рН среды может привести:
А) К изменению ионизации функциональных групп фермента;
Б) К изменению ионизации функциональных групп субстрата;
В) К изменению конформации фермента;
Г) К разрыву дисульфидных связей;
12. Изучите лабораторную работу «Зависимость скорости ферментативной реакции от
температуры и рН среды».
17
5) Регуляция активности ферментов происходит путем изменения конформации
молекул фермента, т.е. обусловлена их конформационной лабильностью.
6) Аллостерические ферменты могут участвовать в регуляции по принципу обратной
отрицательной связи, которая регулирует поток веществ через метаболический путь.
7)Ферменты, регулирующие скорость метаболических путей, действуют на ранних
стадиях метаболических путей; в местах ключевых разветвлений метаболических путей и
катализируют необратимые реакции (либо реакции, протекающие наиболее медленно).
8) Количество фермента в клетке определяется соотношением скоростей его синтеза и
распада.
9) Нарушение синтеза фермента может привести к болезням – энзимопатиям
(дисахаридозы, гликогенозы, агликогенозы). При этом недостаток одного фермента в
метаболическом пути может привести к нарушению образования конечного продукта и,
следовательно, к целой серии в нарушении обмена веществ.
10) В основе энзимодиагностики лежат особенности состава и распределения белков –
ферментов в организме человека: состав белков и их тканевое распределение у взрослого
человека в основном постоянны и могут изменяться при болезнях.
18
18. Назовите ферменты, активность которых увеличивается в сыворотке крови при рахите,
поражении поджелудочной железы, инфаркте миокарда, печени, заболеваниях
скелетных мышц.
19. Что такое энзимотерапия? Назовите не менее четырех типов препаратов,
используемых для энзимотерапии.
20. Изучите содержание лабораторной работы «Влияние ингибиторов и активаторов на
активность альфа-амилазы слюны» и подготовтесь к ее выполнению на лабораторном
занятии.
19
13. Реакции осаждения белков. Значение реакций осаждения белков для медицины.
14. Впишите в верхнюю строку таблицы соответствующие свойствам ферментов и
неорганических катализаторов буквенные обозначения: а) присущи и ферментам и
неорганическим катализаторам, б) обусловлены белковой природой, в) характерны
только для биокатализаторов.
? ? ?
1.Подчинение закону 1.Высокая молекулярная 1. Воздействие факторов на
действующих масс масса скорость реакции
2. Не сдвигают 2. Перемещение в 2 Высокая специфичность
подвижного равновесия электрическом поле
3. Влияют только на 3. Термолабильность 3.Регулируемость количества
скорость химических и активности
реакций
4. Выход из реакции в 4.Высаливание
неизменном виде
5. Денатурация
6. Расщепление
протеолитическими
ферментами
РАЗДЕЛ № 2
20
Исходный уровень. Строение и биологическая роль нуклеиновых кислот (курс
биоорганической химии и медицинской биологии).
Повторить. Строение сложных белков – нуклеопротеинов. Образование эфирной и
гликозидной связей (курс биоорганической химии).
21
8. Дайте определение первичной структуре нуклеиновых кислот. Как соединяются
мономеры в полинуклеотидной цепи? Назовите связь.
9. Напишите формулу динуклеотида, состоящего из дГМФ и УМФ.
10. Напишите формулу нуклеотида, состоящего из адениловой кислоты и тимидиловой
кислоты.
11. Дайте определение вторичной структуры РНК и ДНК. Какие связи ее формируют?
Какие связи ее стабилизируют?
12. Что обозначает термин «комплементарность»? Какие компоненты в нуклеиновых
кислотах комплементарны друг другу? Соедините водородными связями
комплементарные части цитозина и гуанозина, и аденина и тимина.
13. Охарактеризуйте третичную структуру ДНК и РНК.
14. Строение молекулы ДНК. Сколько она содержит мономерных единиц? Каковы
размеры молекулы ДНК? Как соединяются между собой две полинуклеотидные цепи в
молекуле ДНК?
15. Напишите последовательность нуклеотидов в комплементарном участке второй цепи
ДНК: 5΄-TGATCGATAACCAG-3΄-ОН.
16. Охарактеризуйте типы РНК и их функции в клетке.
17. Сколько нуклеотидов содержат молекулы различных видов РНК?
18. Назовите не менее пяти функций нуклеотидов и их производных в организме.
19. Что понимают под видовой специфичностью нуклеиновых кислот?
20. Изучите лабораторную работу «Кислотный гидролиз нуклеопротеинов дрожжей и
определение состава нуклеиновых кислот» и подготовтесь к ее выполнению на
лабораторном занятии.
22
характеристика. Роль тРНК как адаптерной молекулы в процессе трансляции. 8. Стадия
инициации биосинтеза белков. Строение рибосом. 9. Стадия элонгации: энергетические
затраты, белок синтезирующий фермент, роль факторов элонгации. 10. Стадия
терминации. Посттрансляционные изменения белковой молекулы. 11. Структурная и
функциональная организация генов. Регуляция биосинтеза белков. 12. Антибиотики -
ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков. Наследственные болезни.
23
12. Как происходит образование аминоацил-т-РНК, напишите уравнение реакции,
назовите фермент. Какая при этом образуется связь между аминокислотой и т-РНК?
13. Охарактеризуйте стартовый кодон.
14. Какова роль мРНК в биосинтезе белка?
15. Охарактеризуйте процесс трансляции в соответствии с вопросом №5.
16. Понятие о биологическом коде. Охарактеризуйте такие свойства кода, как линейность,
однонаправленность, непрерывность, универсальность, вырожденность.
17. Охарактеризуйте этапы элонгации в процессе биосинтеза белка.
18. Выберите терминирующие триплеты: 1) UAA, 2) UAG, 3) UUU, 4) UGA, 5) CCC.
19. Охарактеризуйте антибиотики, используемые как антибактериальные препараты и,
используемые при лечении злокачественных новообразований.
20. Закончите предложения, подобрав правильный вариант ответов. Последовательность
нуклеотидов ДНК, кодирующая положение аминокислотных остатков в
полипептидной цепи называется (----); участок ДНК, кодирующий образование мРНК -
(----); совокупность всех генов организма называется (----).
1) генетический код, 2) геном, 3) кодон, 4) антикодон, 5) ген.
24
В - характерно для репарации.
С - характерно для обоих процессов.
Д - не характерно ни для одного из процессов.
6. Гистоны - это белки, содержащиеся в ядрах эукариотических клеток. Они прочно
связаны с ДНК. ИЭТ гистонов очень велика (около 10,8). Какие аминокислоты должны
присутствовать в гистонах в относительно больших количествах? Каким образом эти
остатки обеспечивают прочное связывание гистонов с ДНК?
РАЗДЕЛ № 3
25
Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:
1) Молекулы фосфо- и гликолипидов амфифильны; гидрофильные части
контактируют с водой, гидрофобные – взаимодействуют друг с другом.
2) Углеводные компоненты гликолипидов находятся на наружной стороне
плазматической мембраны.
3) Наружный и внутренний слои одной и той же мембраны различаются по составу
липидов, белков и углеводов.
4) Мембраны образуются путем самосборки в результате гидрофобных
взаимодействий молекул липидов между собой и белками, а также гидрофильных
взаимодействий этих компонентов с водной средой.
5) Роль мембран в организации метаболизма обусловлена тем, что они: 1) делят клетку
на отсеки (компартменты); 2) определяют состав компартментов; 3) участвуют в
регуляции метаболизма.
26
из этапов общего пути катаболизма. Изучить основные этапы и усвоить биологическую
роль цитратного цикла – общего конечного пути катаболизма.
Исходный уровень. Строение мембран митохондрий (курс гистологии). Понятие
об окислительно-восстановительных реакциях. Строение АМФ, АДФ, АТФ, ГТФ,
пирофосфата, ди- и трикарбоновых кислот (курс биоорганической химии).
Повторить. Строение макроэргических молекул. Строение коферментов,
участвующих в окислительно-восстановительных реакциях (ФАД+, ФМН+, НАД+).
27
9. Сколько витаминов принимают участие в окислительном декарбоксилировании
пировиноградной кислоты?
10. В чем заключается сущность цикла трикарбоновых кислот?
11. Укажите, к какому классу относится каждый из ферментов цикла Кребса.
12. Назовите все субстраты окисления в цикле трикарбоновых кислот.
13. Какие кофакторы необходимы для работы II, IV, VI и VIII ферментов ЦТК?
14. При отсутствии какого витамина скорость ЦТК не будет нарушаться: цианокобаламин,
тиамин, пантотеновая кислота, никотинамид, рибофлавин?
15. В клинику доставили пострадавших во время землетрясения, находившихся без пищи
10 дней. Исследования активности ферментов ЦТК показали резкое снижение
скорости этого процесса. Какие последствия это имеет для организма?
А. Обезвоживание. Б. Снижение уровня АТФ. В. Снижение уровня глюкозы в крови.
Г. Образование большого количества эндогенной воды.
16. Какие ферменты ЦТК являются регуляторными? Какие метаболиты и как на них
влияют?
17. Что понимают под амфиболичностью цикла Кребса?
18. Заполните пропуски: НАД-зависимые дегидрогеназы катализирут окисление на этапах
превращения …..(1) в …..(2), …..(3) в …..(4), …..(5) в …..(6). С осуществлением
каждого из этих этапов сопряжено образование …..(7) молекул АТФ. ФАД-зависимые
дегидрогеназы катализируют окисление на этапе превращения …..(8) в …..(9). С
осуществлением этого этапа сопряжено образование …..(10) молекул АТФ.
Субстратное фосфорилирование происходит на этапе превращения …..(11) в …..(12).
С этим этапом сопряжено образование …..(13) молекул АТФ.
19. Рекомендуется (на отдельном листе) изобразить в виде схемы общий путь
катаболизма.
28
НАД-зависимые дегидрогеназы. ФМН (ФАД) - зависимые дегидрогеназы. Строение и
биологическая роль убихинонов. Строение и функции цитохромов. 4. Механизм
окислительного фосфорилирования АДФ. Хемиосмотическая теория Митчела. Механизм
сопряжения дыхания и фосфорилирования в митохондриях. Создание
электрохимического трансмембранного протонного градиента - движущей силы синтеза
АТФ. 5. Определение мест сопряженного синтеза АТФ при помощи ингибиторов
дыхательной цепи. Характеристика и роль Н +-АТФ-синтетазы в механизме образования
АТФ и воды. 6. Регуляция работы цепи переноса электронов. Разобщение тканевого
дыхания и окислительного фосфорилирования. Дыхательный коэффициент (Р/О) и
дыхательный контроль. 7. Нарушения энергетического обмена: гипоэнергетические
состояния как результат гипоксии, гипоавитаминозов и др. причин. (*)8. Термогенная
функция энергетического обмена в бурой жировой ткани. Возрастная характеристика
энергетического обеспечения организма питательными веществами.
29
2. Что понимают под цепью транспорта электронов? Как эта биологическая система
называется иначе? Где в клетке локализована ЦПЭ? Назовите ее основные функции.
3. Дайте характеристику переносчиков дыхательной цепи и покажите их организацию во
внутренней мембране митохондрий. Обозначьте места выталкивания протонов на
наружную сторону внутренней мембраны.
4. Укажите номерами последовательность работы ферментов дыхательной цепи: 1)
цитохромоксидаза; 2) цитохром в; 3) флавинзависимая дегидрогеназа; 4) цитохром с;
5) убихинон; 6) пиридоксинзависимая дегидрогеназа.
5. От чего зависит последовательность расположения компонентов в дыхательной цепи?
6. Что такое эндогенная вода? Сколько ее образуется в организме человека в сутки?
7. Запишите структуру никотинамидных и флавиновых ферментов, объясните их
биологическую роль.
8. В цепи дыхательных ферментов атом железа находится в структуре: 1) НАД-
зависимых дегидрогеназ; 2) ФАД-зависимых дегидрогеназ; 3) КоQ; 4) цитохрома а; 5)
цитохрома в; 6) цитохрома а3
9. Что такое цитохромы? Какие их разновидности участвуют в дыхательной цепи?
Каковы их структура и функции? Чем цитохромоксидаза отличается от других
цитохромов?
10. Суммируйте данные о ферментах полной дыхательной цепи, заполнив следующую
таблицу:
Название фермента Кофактор Локализация фермента Субстрат
11. Что представляет собой укороченная цепь переноса электронов?
12. Приведите примеры препаратов - ингибиторов дыхательной цепи (ЦПЭ).
13. Объясните механизм фосфорилирования. Строение и функции протонной АТФ-
синтетазы.
14. Сколько молекул АТФ образуется в результате переноса двух электронов по полной
дыхательной цепи?
15. Сколько молекул АТФ образуется в результате переноса двух электронов по
укороченной цепи?
16. Аскорбиновая кислота может окисляться цитохромом с. Чему равен дыхательный
коэффициент?
17. Охарактеризуйте разобщение окисления и фосфорилирования.
18. Заполните таблицу, иллюстрирующую связь реакций цикла трикарбоновых кислот с
цепью переноса электронов и протонов.
Название субстратов, Название фермента Р/О цепи переноса
подвергающихся (кофактор) электронов и протонов.
дегидрированию
21. Покажите путь водорода от окисляемых субстратов в ЦТК к кислороду.
22. Какая из указанных функций митохондрий нарушится после обработки их
детергентом, разрушающим структуру мембран? а) сопряжение окисления и
фосфорилирования. б) транспорт электронов, в) дегидрирование субстратов.
20. Посчитайте выход АТФ для реакций окисления в ЦТК.
21. Какая реакция окисления в цикле трикарбоновых кислот обеспечивает поступление
электронов в укороченную дыхательную цепь? Сколько это дает клетке АТФ?
22. Сколько молекул АТФ синтезируется в цикле трикарбоновых кислот путем
субстратного фосфорилирования?
21. Посчитайте количество моль АТФ, синтезируемой за счет реакций ЦТК, при условии,
что митохондрии отравлены малонатом.
23. Покажите путь водорода от дегидрируемого субстрата в ОДПВК. Посчитайте
количество моль АТФ, синтезируемое за счет окисления (дегидрирования) 1 моль
пирувата.
30
21. Изобразите на отдельном листе компоненты ЦПЭ. Покажите связь общего пути
катаболизма с ЦПЭ. Обозначьте на схеме метаболизма место синтеза АТФ.
22. Изучите содержание лабораторных работ «Открытие альдегиддегидрогеназы в
молоке», «Обнаружение каталазы крови», «Открытие пероксидазы» и подготовтесь к
их выполнению на лабораторном занятии.
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) - С. 186-196, 224-
235, 452-458; (2) - С.305-316; (3) - С.112-119; (4) - 1т. С.111-126, 127-139, 165-171.
31
Д - энергия потока протонов в матрикс митохондрий через специальные ионные
каналы используется для синтеза АТФ.
7. Определите количество моль АТФ, синтезируемое за счет дегидрирования 1 моль
пирувата.
8. Объясните токсическое действие цианидов на организм.
9. По схеме метаболизма укажите стрелками связи общего пути катаболизма с ЦПЭ и
проследите путь водорода от окисляемых субстратов к кислороду; оцените выход АТФ
для отдельных реакций и цитратного цикла в целом, а также в условиях полного
ингибирования сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой.
10. Чему будет равен коэффициент Р/О при добавлении аскорбиновой кислоты на фоне
полного угнетения изоцитратдегидрогеназы: а) более 3; б) 3; с) 2; д) 1; е) 0.
11. При интенсивной физической работе человек согревается даже при сильном морозе.
Укажите два основных механизма, обеспечивающих увеличение теплопродукции в
организме; как при этом меняется скорость дыхания и почему?
12. См. вопросы к темам №№ 3.1 – 3.3.
РАЗДЕЛ № 4
ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
32
13. Источники образования и пути обезвреживания аммиака в организме. Орнитиновый
цикл образования мочевины и его биомедицинское значение.
14. Обмен отдельных аминокислот.
15. Биосинтез и катаболизм пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Нарушения их
метаболизма.
16. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов.
Тема 4.1. ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ. ОБМЕН ГЛИКОГЕНА
33
6) Гликоген печени используется для поддержания нормальной концентрации глюкозы
в крови, а гликоген мышц - источник глюкозы и энергии для работы самой мышцы.
7) Гликогенозы - это наследственные болезни, связанные с нарушением мобилизации
гликогена, а агликогенозы - с нарушением его синтеза.
34
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) - С. 248-254, 260-
263, 267-273; (2) - С. 319-327, 361-362; (3) - С. 132-137, 142-150; (4) - 1т. С. 140-150, 189-
195, 219-224.
35
цитоплазмы в митохондрию происходит с участием челночных механизмов (из-за
непроницаемости мембраны митохондрий для НАДН+Н+).
10) Анаэробный гликолиз протекает в эритроцитах, в мышцах при интенсивной
кратковременной работе, в быстро растущих опухолевых клетках.
36
19. Больной сахарным диабетом после инъекции инсулина не смог своевременно поесть.
На работе его состояние резко ухудшилось. Уровень глюкозы в крови составлял 2,8
ммоль/л. Что необходимо срочно ввести пациенту: адреналин; глюкозу; инсулин;
нитроглицерин.
20. Дополните схему метаболизма реакциями катаболизма глюкозы и обозначьте связь и
общи путем катаболизма и ЦПЭ.
37
8) Глюконеогенез протекает в основном в печени, а также в корковом веществе почек
и слизистой кишечника.
9) Лактат не является конечным продуктом гликолиза. Дальнейший метаболизм
лактата связан с его превращением в печени в пируват. Часть лактата может окисляться до
СО2 и Н2О.
10) В мышцах часть пирувата, не превращаясь в лактат, превращается в аланин,
который поступает в печень и превращается в пируват - глюкозоаланиновый цикл.
11) В мышцах не протекает глюконеогенез, т.к. отсутствует фермент глюкозо-6-
фосфатаза.
12) Регуляция гликолиза и глюконеогенеза осуществляется через те ферментативные
реакции, которые не являются общими для этих процессов.
13) Направление метаболизма глюкозы в печени связано с ритмом питания. При
пищеварении значительная часть глюкозы (около половины) из крови воротной вены
задерживается печенью, откладывается в виде гликогена, а также используется для
синтеза жиров. В постабсорбтивном периоде направленность процессов меняется на
распад гликогена и глюконеогенез.
38
чем не 120%, к концу второго часа концентрация сахара ниже нормального уровня.
Как следует расценивать результаты таких проб? Обоснуйте свой ответ.
17. Накопление АТФ в митохондриях гепатоцитов оказывает влияние на интенсивность
процесса глюконеогенеза. Какова направленность этого влияния? Каков механизм?
18. Назовите ферменты, катализирующие этапы глюконеогенеза: фосфорилаза; глюкозо-6-
фосфотаза; пируваткарбоксилаза; гексокиназа; глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа.
19. Дополните схему метаболизма изученными процессами и обозначьте их связь с
имеющимися.
39
6) Окислительный и неокислительные пути вместе составляют циклический процесс –
пентозофосфатный цикл, полный набор ферментов которого функционирует, по-
видимому, только в жировой ткани.
7) Промежуточные продукты (фруктозо-6-фосфат, глицероальдегид-3-фосфат) могут
включаться в пути аэробного и анаэробного окисления.
8) Сродство фермента гексокиназы к фруктозе значительно ниже, чем к глюкозе,
поэтому вероятность участия этого фермента в превращении фруктозы крайне мала.
Главный путь включения фруктозы в обмен – образование фруктозо-1-фосфата
фруктокиназой.
9) Большая часть фруктозы, образующаяся при расщеплении сахарозы, превращается в
клетках стенки кишечника в глюкозу.
10) Метаболизм фруктозы в печени по гликолитическому пути происходит гораздо
быстрее, чем метаболизм глюкозы, т.к. фруктоза минует стадию, катализируемую
фосфофруктокиназой.
11) Галактоза в печени легко превращается в глюкозу и наоборот, поэтому галактоза
не является незаменимым компонентом пищи.
12) Метаболизм этанола на 90% происходит в печени, поэтому при любой патологии,
сопровождающейся нарушением функции печени, наблюдается нарушение толерантности
к алкоголю.
40
как изменится в этих условиях концентрация пирувата и лактата в клетках печени;
как изменится скорость глюконеогенеза?
12. Нарисуйте схему обмена глюкозы (гликолиз, цикл трикарбоновых кислот,
пентозофосфатный путь, глюконеогенез, гликогенолиз, гликогенез). Покажите на ней
точки приложения и направленность действия гормонов глюкагона, инсулина,
адреналина, глюкокортикоидов. Обозначьте пути включения галактозы и фруктозы в
путь распада глюкозы.
13. Назовите процессы, поставляющие глюкозу в кровь. Какие гормоны регулируют
уровень глюкозы в крови?
14. Составьте таблицу регуляции глюкозы в крови гормонами.
Название Место Строение Влияние на обмен углеводов Влияние на
гормона синтеза гормонов концентрацию
гормонов Печень Мышца Жировая глюкозы в
ткань крови
15. Подберите соответствие значению перечисленных гормонов в регуляции обмена
углеводов: А - Инсулин; Б - Глюкагон; С - Оба; Д - Ни один.
1. Предотвращается чрезмерное повышение концентрации глюкозы в крови после
приема пищи.
2. Запасается гликоген для использования в промежутках между приемами пищи.
3. Обеспечиваются глюкозой мышцы, потребность которых в энергии быстро
возрастает при мышечной работе.
4. При голодании снабжаются глюкозой клетки, которые в качестве источника
энергии используют преимущественно глюкозу (нервные клетки, эритроциты,
семенники, мозговое вещество почек).
16. Подготовьтесь к контрольной работе по теме: «Обмен углеводов». Повторите вопросы
тем №№ 4.1 - 4.4.
41
и особенности их обмена у детей разного возраста. Особенности процессов переваривания
и всасывания липидов в постнатальном периоде. 4. Гидролиз липидов. Характеристика
липаз (панкреатическая, ЛП- и ТАГ-липаза) в организме человека, их локализация,
функции и продукты гидролиза. Активация панкреатической липазы. 5. Всасывание
липидов. Строение мицелл. Нарушения переваривания и всасывания липидов. 6. Ресинтез
триацилглицеролов и глицерофосфолипидов в энтероцитах. Механизм активации жирных
кислот. 7. Образование и строение основной транспортной формы жиров - хиломикронов
(ХМ), роль апобелков. 8. Депонирование пищевых (экзогенных жиров). Роль ЛП-липазы.
Характеристика ХМнезрелый, ХМзрелый, ХМостаточный.
42
5. Что такое фосфолипиды? Из каких компонентов они построены? Перечислите все
группы фосфолипидов. Напишите формулы фосфатидилхолина,
фосфатидилэтаноламина.
6. Какие жирные кислоты являются эссенциальными? Как они иначе называются?
Какова их биологическая роль?
7. Перечислите ферменты, расщепляющие пищевые жиры, содержащиеся в
пищеварительных соках. К какому классу они относятся? Какие связи гидролизуют и,
какие при этом возникают продукты распада?
8. Назовите основные желчные кислоты. Где и из чего в организме они синтезируются?
Перечислите функции желчных кислот. Что такое первичные и вторичные желчные
кислоты?
9. Каков механизм эмульгирующего действия парных желчных кислот? Какова роль
желчных кислот во всасывании нерастворимых продуктов переваривания пищевых
липидов? Что такое энтерогепатическая циркуляция желчных кислот? С чем связано
заболевание стеаторея?
10. (*)Особенности переваривания липидов в постнатальном периоде.
11. Назовите ферменты, участвующие в переваривании пищевых фосфолипидов. Какие
связи они гидролизуют? Какой фермент расщепляет пищевые эфиры холестерола?
12. Что такое хиломикроны? Где они образуются, какова их функция? Какова судьба
хиломикронов? Какова биологическая роль липопротеинлипазы?
13. Жирные кислоты не используются: на синтез резервных жиров; на синтез сложных
липидов; на синтез углеводов.
14. Укажите соответствие химического строения следующих липидов.
1. Желчные кислоты. а. Триглицериды.
2. Лецитины. б. Стероиды.
3. Холестерол. в. Воска.
г. Фосфолипиды.
15. Жир человека в основном содержит в своем составе: фосфолипиды; воска;
триглицериды?
16. Функцию депонирования ТАГ выполняет: ТАГ-липаза; ЛП-липаза; панкреатическая
липаза.
17. Оцените правильность утверждения: липиды транспортируются с кровью в составе
липопротеинов, ПОТОМУ ЧТО липиды нерастворимы в воде и жидких средах
организма.
18. У пациента натощак была исследована сыворотка крови. Сыворотка имела молочный
цвет, на ее поверхности при помещении на холод всплывали белые жирные хлопья.
Концентрация ТАГ составило 8 ммоль/л. Укажите возможные причины заболевания,
признаки которого описаны.
А. Недостаточная активность ЛП-липазы.
Б. Недостаточная активность панкреатической липазы.
В. Дефект апобелков в составе хиломикронов.
Г. Дефект апобелков в составе ЛВП.
Д. Недостаточное поступление витаминов А, D, Е, К.
19. Выберите, какие особенности характеризуют транспорт экзогенного жира:
А. В хиломикронах транспортируются моноацилглицерины.
Б. Синтезированный жир упаковывается в хиломикроны.
В. Продукт синтеза поступает непосредственно в кровоток.
Г. Продукт синтеза в составе липопротеинов поступает в лимфу.
20. Дополните схему метаболизма изученными процессами.
21. Подготовтесь к выполнению лабораторной работы «Эмульгирование
триацилглицеролов желчными кислотами».
43
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) - С. 297-299, 301-
304, 317-320; (2) - С. 188-200, 363-372; (3) - С. 178-186; (4) - 1т. С. 151-164, 256-262.
44
6) Источником двууглеродных единиц для наращивания цепи жирных кислот при их
синтезе является малонил-КоА.
7) Донором водорода в реакциях восстановления является кофермент НАДФН+Н +,
поставляемый пентозофосфатным путем и с участием малик-фермента (НАДФ-зависимая
малатдегидрогеназа).
8) Реакции биосинтеза жирных кислот катализируются полифункциональным
ферментным комплексом (пальмитатсинтаза), который локализован в цитозоле клетки и
представляет собой доменный белок.
9) Синтез кетоновых тел в печени из ацетил-КоА, образующегося преимущественно из
жирных кислот увеличивается в тех условиях, когда клетки испытывают недостаток в
глюкозе (голодание, сахарный диабет). Кетоновые тела, окисляясь до СО 2 и Н2О, могут
использоваться в качестве источника энергии всеми органами, кроме печени (т.к. в печени
нет фермента, обеспечивающего активацию кетоновых тел).
10) Глицерол может распадаться в тканях до СО 2 и Н2О по гликолитическому пути
через глицеральдегид-3-фосфат.
45
12. Из чего и где в организме образуется ацетоуксусная кислота? Каково ее биологическое
значение? Рассчитайте выход АТФ при окислении 1 моль ацетоацетата и 1 моль β-
гидроксибутирата.
13. Из каких веществ в печени образуется ацетил-КоА при голодании и сахарном диабете?
Почему количество ацетил-КоА, окисляющегося в ЦТК клеток печени в этих условиях
меньше?
14. Сколько молекул глюкозы, и какими путями нужно затратить, чтобы синтезировать 1
молекулу трипальмитоилглицерола?
15. При каких условиях будет увеличиваться синтез жирных кислот?
А. При повышении концентрации глюкозы в крови после еды.
Б. При снижении секреции инсулина.
В. При увеличении секреции глюкагона.
Г. При избыточном поступлении жиров с пищей.
Д. При дефосфорилировании ацетил-КоА-карбоксилазы.
16. Охарактеризуйте изменения обмена ацетил-КоА при дефиците в клетке: биотина;
НАДФН; оксалоацетата.
17. Подберите к каждому пронумерованному утверждению соответствующий буквенный
ответ.
1. Жирные кислоты синтезируются А. Линолевая кислота.
в организме человека из ацетил-КоА. Б. Пальмитиновая кислота.
2. Жирная кислота не синтезируется В. Олеиновая кислота.
в организме, должна поступать Г. Стеариновая кислота.
с пищей. Д. Арахидоновая кислота.
3. Жирная кислота синтезируется из
незаменимой жирной кислоты,
поступающей с пищей.
18. На схему обмена углеводов и общих путей катаболизма нанесите реакции обмена
жирных кислот, глицерина и кетоновых тел. Стрелками укажите пути
взаимопревращений углеводов и жиров. Выделите регуляторные ферменты
метаболических путей, их активаторы и ингибиторы. По схеме покажите пути
образования и использования ацетил-КоА. в клетках.
46
Содержание теоретического материала. 1. Метаболизм жиров в организме.
Синтез жиров в печени и жировой ткани. Субстраты для синтеза жиров. Синтез жиров из
углеводов. Синтез фосфолипидов. 2. Депонирование жиров. Роль ЛП-липазы.
Образование в печени ЛОНП, транспортирующих эндогенные жиры. Три источника
жиров для депонирования. 3. Мобилизация жиров. Роль ТАГ-липазы. Гормональная
регуляция процессов депонирования и мобилизации жиров. Нарушение этих процессов
при ожирении и голодании. (*)Бурая жировая ткань, ее функции, структура и состав. 4.
Основные фосфолипиды и гликолипиды тканей человека: глицерофосфолипиды,
сфингофосфолипиды, гликосфинголипиды их функции. Биосинтез и катаболизм этих
соединений. Сфинголипидозы. 5. Функции холестерола и пищевые источники. Схема
образования холестерола и пути его использования и выведения из организма.6.
Биосинтез холестерола. Характеристика процесса: тканевая и субклеточная локализация,
субстраты, этапы, регуляторный фермент, регуляция.7. Баланс холестерола в клетках.
Образование транспортных форм: ЛНП и ЛВП. Транспорт холестерола и его эфиров к
органам и тканям. Роль апобелков В-100. Роль ЛВП и ЛХАТ в удалении избытка
холестерола из клеток.8. Нарушения обмена холестерола. Гиперхолестеринемия и ее
причины. Коэффициент атерогенности. Биохимические аспекты возникновения
атеросклероза и желчнокаменной болезни. Применение хенодезоксихолевой кислоты для
лечения желчнокаменной болезни.
47
10) Коэффициент атерогенности показывает, во сколько раз количество холестерина
ЛОНП и ЛНП, обеспечивающих поток холестерола в ткани, больше, чем количество
холестерола ЛВП, которые освобождают ткани от излишка холестерола и транспортируют
его в печень.
48
1. В коже. А. стероидные гормоны.
2. В печени. Б. холекальциферол (витамин Д3).
3. В коре надпочечников. В. желчные кислоты.
17. Как измениться липидный обмен при ожирении? При голодании? При сахарном
диабете?
18. Назовите и охарактеризуйте типы гиперлипопротеинемий.
19. Перечислите важнейшие биохимические изменения (3) в крови при атеросклерозе.
Какие наблюдаются изменения в сосудах (в каких?) при атеросклерозе?
20. Напишите формулу расчета коэффициента атерогенности и укажите пределы его
значений.
21. Обнаружилось, что у больного липопротеины содержат малоактивный фермент ЛХАТ.
1. Напишите реакцию, которую катализирует ЛХАТ.
2. Какие фракции липопротеинов богаты ЛХАТ?
3. Почему недостаточность ЛХАТ может привести к развитию атеросклероза?
21. Подготовтесь к выполнению на лабораторном занятии работ «Определение
содержания β-липопротеинов в плазме крови» и «Определение концентрации
холестерола в крови».
49
трансаминирования. Судьба безазотистых остатков аминокислот. 5. Декарбоксилирование
аминокислот. Образование биогенных аминов и механизмы их обезвреживания.
50
4. Какова роль соляной кислоты в пищеварении? Перечислите четыре вида кислотности
желудочного сока и их нормальные величины.
5. В чем заключается биологическое значение выделения протеолитических ферментов
пищеварительных соков в неактивной форме?
6. Что такое гниение белков в кишечнике? Для чего оно нужно? Перечислите
токсические продукты гниения белков.
7. Где и как обезвреживаются ядовитые продукты гниения белков, возникающие в
толстом кишечнике? Напишите химические реакции обезвреживания индола с
помощью УДФГК и фенола с помощью ФАФС.
8. Что такое дезаминирование? Какие существуют четыре типа дезаминирования?
Напишите дезаминирование глутаминовой кислоты. Какой фермент катализирует этот
процесс? К какому классу он относится?
9. Что понимают под непрямым дезаминированием?
10. Какова роль процесса трансаминирования в обмене веществ? Напишите
трансаминирование аланина с α-ктоглутаровой кислотой. Какой фермент катализирует
этот процесс? К какому классу он относится?
11. Какова судьба безазотистого остатка аминокислот? Что представляют собой конечные
продукты распада простых белков?
12. Почему при инфаркте миокарда и гепатите увеличивается активность
аминотрансфераз АлАТ и АсАТ в крови больных? Каковы нормальные значения
активности этих ферментов в сыворотке крови?
13. Укажите состояние азотистого баланса у беременной женщины и у ребенка:
а) положительный; б) отрицательный; в) равновесие.
14. Животных длительное время содержали на белковой диете с искусственной смесью
аминокислот, в которой отсутствовали глутаминовая, аспарагиновая кислоты и серин,
однако нарушений в развитии этих животных не обнаружили. Как можно объяснить
этот факт? Ответ подтвердите реакциями.
15. Дан пептид: Ала – Гли – Тир – Тре – Арг – Вал – Иле. Укажите, какие связи
преимущественно расщепляются в пептиде перечисленными ферментами:
а) карбоксипептидаза; б) химотрипсин; в) трипсин; г) пепсин.
16. Выберите процессы, в которых участвует безазотистый остаток аминокислот.
1. Синтез заменимых аминокислот; 2. Окисление до СО2 и Н2О; 3. Синтез глюкозы;
4. Синтез кетоновых тел.
17. Проследите пути превращения Асп, поступившей с пищей в организм человека. Для
этого ответь на вопросы.
1. Аспарагиновая кислота – это заменимая или незаменимая аминокислота?
2. Напишите реакцию дезаминирования Асп.
3. К какой группе аминокислот по судьбе безазотистого остатка относится Асп?
Напишите схему, подтверждающую Ваш ответ.
18. Что лежит в основе деления аминокислот на кетогенные и гликогенные? Заменимые,
незаменимые, условно заменимые и частично заменимые?
19. Определить возможность синтеза глюкозы из серина. Рассчитайте, сколько моль
серина необходимо для синтеза 11 моль глюкозы.
20. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторных работ «Определение
активности аспартатаминотрансферазы (аланинаминотрансферазы) по методу
Райтмана-Френкеля» и «Качественный анализ желудочного сока».
51
Тема 4.9. ОБРАЗОВАНИЕ И ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА.
ОБМЕН ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ
52
Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы
1. Какими путями и где в организме образуется аммиак? Каковы механизмы его
детоксикации?
2. Назовите аминокислоту, в виде которой аммиак переносится из мозга в печень: 1.
Глицин; 2. Серин; 3. Аланин; 4. Глутамин; 5. Метионин; 6. Фенилаланин.
3. Напишите процесс синтеза мочевины. Назовите действующие ферменты и классы, к
которым они относятся. Назовите ключевой фермент.
4. Назовите метаболиты цикла мочевины, образующиеся в митохондриях:
1. Аргининосукцинат; 2. Карбомоилфосфат; 3. Аргинин; 4. Цитруллин; 5. Мочевина.
5. Для чего используются аминокислоты в организме? Что такое гликогенные
аминокислоты и кетогенные аминокислот? Назовите не менее двух кетогенных
аминокислот.
6. При распаде какой аминокислоты образуется глицин? Напишите распад глицина. Для
построения, каких веществ используется эта аминокислота?
7. Напишите формулу креатина. Обведите часть молекулы, происходящую из глицина.
Какова роль креатина в организме?
8. Для чего используется сера метионина? Для образования каких веществ используется
метильная группа метионина?
9. Напишите схему реакций превращения метионина в цистеин. Назовите ферменты,
катализирующие это превращение. Какой для этого необходим кофермент?
10. Напишите формулы окисленного и восстановленного SS-глутатиона. Каковы функции
глутатиона в организме и какие аминокислоты участвуют в его образовании?
11. Напишите реакцию, катализируемую фенилаланинмонооксигеназой. К какому классу
относится этот фермент? Какое заболевание возникает при недостаточной активности
этого фермента?
12. Напишите схему распада гомогентизиновой кислоты до фумаровой и ацетоуксусной
кислот. Какое заболевание развивается при блоке катаболизма тирозина на этой
стадии?
13. Какие гормоны образуются в надпочечниках и щитовидной железе из тирозина?
Напишите их формулы.
14. Из чего образуется меланин? Что такое альбинизм и какова его причина?
15. Предшественником, какого витамина и каких коферментов является триптофан? От
присутствия какого витамина зависит нормальный путь распада триптофана? Какой
медиатор и гормон образуются из триптофана?
16. Нарушения каких реакций (А, Б, В ,Г, Д) могут вызвать следующие заболевания:
1. Альбинизм. А. Фенилаланин→фенилпируват.
2. Алкаптонурия. Б. Фенилаланин→тирозин.
3. Миксидема (гипотиреоз). В. Тирозин→тироксин.
4. Фенилкетонурия. Г. Гомогентизиновая кислота→
фумарилацетоацетат.
Д. Тирозин→меланины.
17. Оцените правильность утверждения. Генетический дефект фенилаланингидроксилазы
проявляется как наследственная болезнь – фенилкетонурия, ПОТОМУ ЧТО в
отсутствие фермента в крови уменьшается содержание фенилаланина.
18. При гриппе у детей может возникнуть тяжелая гипераммониемия, сопровождающаяся
рвотой, потерей сознания, судорогами. Обнаружено, что вирус гриппа может вызвать
нарушение синтеза карбамоилфосфатсинтетазы I. Концентрация каких веществ в
крови при этом увеличится?
19. Укажите роль триптофана в названных биохимических процессах: синтез холина,
синтез никотинамида, синтез серотонина, синтез мелатонина.
53
20. На схему обмена веществ нанесите основные процессы обмена белков. Покажите
стрелками взаимосвязь с обменами углеводов и липидов, выделите регуляторные
реакции и ключевые ферменты.
21. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторной работы
«Определение концентрации мочевины в сыворотке крови».