самоподготовка

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ
БЕЛГОРОДСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ
Медицинский факультет
САМОСТОЯТЕЛЬНАЯ РАБОТА СТУДЕНТОВ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ
методические рекомендации для самостоятельной подготовки

к семинарам и лабораторным занятиям по биологической химии
для студентов медицинских ВУЗов и медицинских факультетов университетов
по специальностям: 060101 – Лечебное дело, 060103 – Педиатрия и 060108 – Фармация
БЕЛГОРОД 2006г
УДК 577.1(075)
ББК 28.072я73
М 54
Методические указания составлены сотрудниками кафедры биохимии и фармакологии

медицинского факультета БелГУ: доктором биологических наук, профессором
А.А.Шапошниковым, кандидатом биологических наук, доцентом Е.А.Шенцевой.
Методические рекомендации утверждены и рекомендованы к тиражированию по

решению редакционно-издательского совета Белгородского государственного
университета от 28 апреля 2006г.
Рецензенты:
Л.Г. Прокопенко – доктор медицинских наук, профессор, заслуженный деятель науки,
действительный член РАЕН и МАИ, заведующий кафедрой
биологической химии Курского медицинского института.
М.И. Чурносов – доктор медицинских наук, профессор, заведующий кафедрой медико-
биологических дисциплин медицинского факультета БелГУ.
Методические рекомендации предназначены для студентов-медиков и являются

руководством в самостоятельной подготовке к семинарам и лабораторным занятиям по
биохимии – науке, изучающей на молекулярном уровне процессы, лежащие в основе
функционирования здорового организма, а также механизмы возникновения различных
заболеваний, их профилактики и лечения.
Биологическая химия – относится к базовым медико-биологическим наукам,
необходимой для изучения последующих дисциплин, позволяющих подготовить
будущего врача.
Руководство включает основные разделы курса биологической химии по единому
плану, в которых сформулированы учебно-целевые вопросы, определяющие объем,
содержание и оптимальную последовательность их усвоения внутри каждого раздела.
Разделы содержат вопросы для самоподготовки к лабораторным занятиям,
информационный материал к освоению темы, задания для самостоятельной работы и
перечень литературы, которую следует использовать для усвоения тем раздела.
2
ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ....................................................................................................................................5
РАЗДЕЛ №1. ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.
ФЕРМЕНТЫ
Тема 1.1. Введение в биологическую химию. Техника безопасности.....................................7
Тема 1.2. Строение и функции белков. Аминокислотный состав белков................................8
Тема 1.3. Физико-химические свойства белков........................................................................10
Тема 1.4. Сложные белки............................................................................................................12
Тема 1.5. Ферменты. Строение и свойства................................................................................13
Тема 1.6. Ферменты. Кинетика ферментативных реакций......................................................15
Тема 1.7. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология.............................17
Тема 1.8. Биохимия белков и ферментов (контрольно – итоговое занятие №1)...................19
РАЗДЕЛ №2. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ
Тема 2.1. Строение и свойства нуклеиновых кислот и нуклеотидов.....................................20
Тема 2.2. Матричные биосинтезы..............................................................................................22
Тема 2.3. Строение нуклеиновых кислот. Матричные биосинтезы
(контрольно – итоговое занятие №2).........................................................................................24
РАЗДЕЛ №3. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА
Тема 3.1. Биологические мембраны...........................................................................................25
Тема 3.2. Введение в обмен веществ. Общие пути катаболизма............................................26
Тема 3.3. Энергетический обмен. Окислительное фосфорилирование.................................28
Тема 3.4. Энергетический обмен. Общие пути катаболизма
(контрольно-итоговое занятие №3)...........................................................................................31
РАЗДЕЛ №4. ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
Тема 4.1. Обмен и функции углеводов. Обмен гликогена......................................................33
Тема 4.2. Специфические пути распада глюкозы.....................................................................35
Тема 4.3. Глюконеогенез. Обмен лактата в печени и мышцах...............................................37
Тема 4.4. Пентозофосфатный путь. Обмен фруктозы, галактозы, этанола...........................39
Тема 4.5. Обмен и функции липидов. Переваривание.............................................................41
Тема 4.6. Метаболизм жирных кислот и кетоновых тел.........................................................43
Тема 4.7. Метаболизм жиров. Обмен холестерола...................................................................46
Тема 4.8. Обмен аминокислот....................................................................................................49
Тема 4.9. Образование и обезвреживание аммиака. Обмен отдельных аминокислот..........51
Тема 4.10. Обмен нуклеотидо.....................................................................................................53
Тема 4.11. Обмен веществ и энергии (контрольно-итоговое занятие №4)............................55
3
РАЗДЕЛ №5. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ. ВИТАМИНЫ
Тема 5.1. Гормоны: синтез, секреция, механизм действия......................................................57
Тема 5.2. Гормоны, регулирующие обмен углеводов, липидов и аминокислот.
Водно-солевой и менеральный обмены....................................................................................59
Тема 5.3. Тиреоидные гормоны и гормоны, регулирующие репродуктивную функцию....61
Тема 5.4. Биохимия витаминов..................................................................................................63
Тема 5.5. Гормональная регуляция обмена веществ. витамины
(контрольно-итоговое занятие № 5)..........................................................................................65
РАЗДЕЛ №6. БИОХИМИЯ ОРГАНОВ И ТКАНЕЙ
Тема 6.1. Биохимия печени. Канцерогенез...............................................................................66
Тема 6.2. Биохимия крови...........................................................................................................68
Тема 6.3. Биохимия крови. Гемостаз.........................................................................................71
Тема 6.4. Биохимия почек и мочи..............................................................................................72
Тема 6.5. Биохимия межклеточного матрикса и мышечной ткани........................................74
Тема 6.6. Биохимия органов и тканей (контрольно-итоговое занятие № 6)..........................76
СЛОВАРЬ БИОХИМИЧЕСКИХ ТЕРМИНОВ ………………………………………………………78
4
ВВЕДЕНИЕ
Согласно учебному плану в течение двух семестров студенты прослушают

лекционный курс по биологической химии, которая изучает химическую природу
веществ, входящих в состав живых организмов, их превращение, а также связь этих
превращений с деятельностью органов и тканей. При изучении биохимии важное место
занимают лабораторные и практические занятия, являющиеся эффективной формой
закрепления знаний, полученных во время лекций и самостоятельной подготовки
студентов во внеаудиторное время.
Задания к лабораторным и практическим занятиям включает разделы:
1. Тема занятия.
2. Цель занятия отражает теоретический материал, который необходимо изучить по
отдельному разделу биологической химии; практические навыки, приобретаемые
студентами при выполнении качественных и количественных исследований;
умение ориентироваться в карте метаболизма и пользоваться справочными
руководствами; усвоение общих положений о значении биохимических
исследований в диагностике, течении и прогнозе заболеваний, а также контроле за
эффективностью лечебных мероприятий.
3. Исходный уровень и повторение определяют знания предшествующих
дисциплин и разделов биологической химии, необходимые для изучения новой
темы. При самостоятельной подготовке к занятию следует повторить предыдущий
материал из курсов биологии, нормальной анатомии, гистологии, биофизики,
биоорганической химии, биологической химии, используя учебники и конспекты
лекций.
4. Содержание теоретического материала охватывает вопросы, вносимые по
каждой теме для обсуждения со студентами на занятиях. В процессе разбора
теоретического материала студенты уточняют и углубляют знания, полученные на
лекциях и при самостоятельной работе с основной учебной и дополнительной
литературой, приводимой в списке по всем темам. При этом обозначены вопросы,
которые необходимо усвоить.
5. Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы.
Изучив теоретический материал, студенты в тетради для самостоятельной
работы письменно отвечают на предлагаемые вопросы с целью систематизации и
закрепления полученных знаний.
6. Литература для самоподготовки включает:
основную литературу:
1). Николаев А.Я. Биологическая химия. Москва, 2004, 365 С.
2). Березов Т.Т., Коровкин Ф. Биологическая химия, 2004, 704 С.
дополнительную литературу:
3). Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Под ред. член-корр. РАН,
проф. Е.С. Северина, проф. А.Я. Николаева, 2001, 447 С.
4). Р Марри, Д. Греннер, П. Мейс, В. Родуэлл. Биохимия человека. Москва, «Мир»,
1993, 2т, 795 С.
 Важным слагающим самоподготовки является составление и работа с
конспектом лекций.
В дальнейшем ссылки на литературу для самоподготовки теоретического
материала к каждому лабораторному занятию будут приводиться сокращенно.
7. В течение года студенты будут знакомиться с основными клинико-
биохимическими показателями крови и мочи, значения которых характеризуют
нормальное состояние организма или наличие патологии. Для этого в конце
тетради для выполнения лабораторных работ необходимо вести таблицу
«Показатели нормы основных клинико-биохимических исследований». Для
5
углубления представлений о лабораторных показателях нормы рекомендуется
использовать справочную литературу: Лифшиц В.М., Сидельникова В.И.
«Медицинские лабораторные анализы»/ Справочник. Изд-е второе, исправленное и
дополненное., М., «Триада-Х», 2002г.
8. В своей работе врач должен уметь оценивать результаты клинико-биохимических
исследований, поэтому студентам будут предложены данные биохимического
анализа крови, мочи, которые необходимо оценить, указав, норма это или
патология, а также возможные причины возникновения последней.
Выполнив указанное в плане количество лабораторных и практических работ по
отдельным темам, студенты допускаются к сдаче контрольно-итогового занятия по
окончания изучения раздела. Вопросы и задачи к контрольно-итоговым занятиям
приводятся в данном пособии в соответствующих разделах. В конце III семестра
проводится зачет. Завершается курс биологической химии сдачей в IV семестре экзамена,
объем и содержание которого отражены в сводных вопросах к экзамену.
Мы надеемся, что предлагаемые методические указания помогут студентам при
самостоятельной подготовке к занятиям, в выполнении лабораторных работ на занятиях и
будут способствовать улучшению учебного процесса.
6
РАЗДЕЛ №1
ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ
Цель изучения раздела. Усвоить роль биохимии в решении проблем сохранения

здоровья человека, выяснение причин возникновения заболеваний, их профилактики и
лечения. Основные достижения биохимии. Уметь применять знания о нативной структуре
белков, свойствах и механизмах действия ферментов для изучения метаболизма,
понимания на молекулярном уровне патогенеза болезней.
Основные вопросы раздела:
1. Биохимия и медицина.
2. Строение белков и уровни их структурной организации.
3. Физико-химические свойства белков и методы их выделения.
4. Сложные белки.
5. Ферменты. Общие свойства. Кинетика ферментативных реакций и механизм действия.
6. Регуляция активности ферментов. Энзимология и медицина.
Тема 1.1. ВВЕДЕНИЕ В БИОЛОГИЧЕСКУЮ ХИМИЮ.

ТЕХНИКА БЕЗОПАСНОСТИ
Цель занятия. Изучить роль и задачи биологической химии. Ознакомиться с

особенностями работы в биохимической лаборатории, с инструкциями по технике
безопасности, с применением международной системы единиц (СИ) в биохимической
лабораторной практике.
Исходный уровень. Из курсов неорганической и биоорганической химии
студенты должны знать: 1) Общие правила и технику безопасности работы в химической
лаборатории; 2) Уметь пользоваться химической лабораторной и мерной посудой,
пипетками, бюретками; 3) Уметь пользоваться справочниками по химии.
Содержание теоретического материала. 1. Предмет и задачи биологической

химии. Важнейшие признаки живой материи. Объекты биохимического исследования. 2.
Важнейшие этапы истории биохимии. 3. Основные разделы и направления в биохимии. 4.
Место биологической химии среди других биологических дисциплин. Биохимия и
медицина.
Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С.11-14; (2) -

С.15-18.
Содержание практической работы

1. Особенности работы в биохимической лаборатории и инструктаж по технике
безопасности. (Информация преподавателя о структуре занятий и требованиях,
предъявляемых к студентам при проведении лабораторных работ).
Студенты должны переписать в тетрадь для лабораторных работ: положения о
требованиях, предъявляемых к студентам при проведении лабораторных и практических
занятий по биологической химии; инструкцию по технике безопасности
2. Применение международной системы единиц (СИ) в биохимической
лабораторной практике. Наименование физических величин, применяемых в
биохимической практике, должны соответствовать научно-техническим терминам,
установленным соответствующими государственными стандартами. Ниже приведены
некоторые определения физических величин, применяемых в биохимической
лабораторной практике.
7
Масса. Под массой тела понимается скалярная величина, характеризующая
инерционные и гравитационные свойства тела. Массу тела в состоянии покоя, в
частности, определяют взвешиванием на весах. Результат взвешивания на весах следует
называть массой, а не весом, и выражать результат взвешивания в единицах массы –
килограммах (кг), в граммах (г), дольных от грамм – миллиграммах(мг), микрограммах
(мкг), нанограммах (нг). Единицами массы следует пользоваться для выражения
результатов биохимических исследований веществ, относительная молекулярная масса
которых неизвестна.
Активность фермента. Термин применяют для количественной характеристики
биологических катализаторов – ферментов. В качестве единицы СИ принимается моль/с
(моль в секунду) – активность фермента, катализирующего превращения 1 моль субстрата
(имеется в виду убыль субстрата или «наработка» продукта реакции) в 1 секунду при
определенных условиях.
Скорость химической реакции определяется по убыли субстрата или «наработке»
продукта реакции за определенное время в определенном объеме исследуемого материала.
В качестве единицы СИ принимается моль в секунду на кубический метр – моль/(c м3).
Однако, для выражения результатов биохимических исследований пользуются единицами
моль в секунду на литр - моль(сл) или чаще миллимоль в час на литр - ммоль(сл). При
исследовании скорости ферментативных реакций полученный результат называют
«активностью фермента», например: «Активность щелочной фосфатазы в сыворотке
крови равна 0,5-1,3 ммоль(чл)».
Дополнительная литература по теме:

1. Методические рекомендации по применению в клинической лабораторной практике
наименований и обозначений единиц физических величин. Под ред. В.В.
Меньшикова, Л.Н. Далекторской, Е.В. Абрамина, М.1977.
2. Комаров Ф.И., Коровкин Б.Ф., Меньшиков В.В. Биохимические исследования в
клинике. Ленинград,1981.
3. Лифшиц В.М., Сидельникова В.И. Медицинские лабораторные анализы., Москва,
2002.
Тема 1.2. СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ

БЕЛКОВ
Цель занятия. Изучить многообразие биологических функций белков, их строение

и физико-химических свойства. Ознакомиться с качественными реакциями на
функциональные группы белков и аминокислоты.
Исходный уровень. Строение L, α-аминокислот, входящих в состав белков, их
классификация и химические формулы. Пептидная связь, ее образование. Понятие о
первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах белков (курс
биоорганической химии).
Содержание теоретического материала. 1. Основные достижения биохимии в

изучении белков. Роль аминокислот в организме, их классификация по характеру
углеводородного радикала и полярности. Структурные формулы основных аминокислот.
2. Белки – важнейшие компоненты организма, функции белков, классификация.
Написание структурных формул пептидов: выделять регулярно повторяющиеся группы,
образующие пептидный остов, и вариабельные группы, представленные радикалами
8
аминокислот, обозначать N- и С- конец.3. Уровни структурной организации белков,
основные связи и взаимодействия, участвующие в их формировании. Образование
центров связывания белков с лигандами. Умение характеризовать каждый тип связи и
взаимодействия по плану: а) понятие; б) типы связей, участвующих в формировании
структуры; в) название групп, участвующих в формировании каждого типа связей. 4
(*)Возрастная биохимия: характеристики основных периодов развития человека:
антенатальный (система мать-плацента-плод) и постнатальный (неонатальный, грудной,
ранний детский, дошкольный, пубертатный).
Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

1) В состав белков входят 20 α-аминокислот, которые различаются по строению,
размерам и химическим свойствам радикалов – R.
2) В белках α-карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с α-аминогруп-
пой другой аминокислоты пептидной связью.
3) На белковых молекулах есть центры связывания (активные центры) с другими
веществами (лигандами), которые формируются из аминокислотных остатков,
сближенных в результате формирования вторичной и третичной структуры.
Гидрофильные участки аминокислотных остатков расположены на поверхности белковой
молекулы, а гидрофобные ориентированы во внутрь.
4) Многообразие биологических функций белков определяется особенностями их
структурной организации.
Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы

1. Охарактеризуйте предмет и задачи биологической химии. Взаимосвязь биохимии с
другими биологическими дисциплинами.
2. Дайте определение понятия белок и охарактеризуйте его важнейшие функции в
организме. Чем обусловлено многообразие биологических функций белков?
3. Дайте определение понятию аминокислота, указать функции аминокислот в
организме.
4. Как классифицируются аминокислоты в зависимости от химической природы и
полярности радикалов?
5. Напишите формы, в которых аланин преобладает в водных растворах с рН 1,7 и рН 10.
6. Перечислите аминокислоты, содержащие в радикале: гидроксильные группы,
метильные, сульфгидрильные, аминогруппы, карбоксильные группы.
7. Что такое пептидная связь и каковы правила ее образования? Планарность пептидной
связи.
8. Напишите и дайте название тетрапептиду: NH2-Ala-Lys-Pro-Val-COOH.
9. Что собой представляет «ось» полипептидной цепи? Обозначьте N- и С-конец в
предложенном в п.8 полипептиде.
Примечание. Здесь и далее (*) обозначены вопросы для студентов специальности
040200 «Педиатрия».
10. Дайте определение первичной структуры белка. Какая связь ее формирует? Как эта
связь возникает?
11. Дайте определение вторичной структуры белка. Какая связь ее формирует? Между
какими участками полипептидной цепи она возникает. Разновидности вторичной
структуры.
12. Назовите не менее трех аминокислот, способствующих образованию альфа-спирали, а
также такие, которые обычно располагаются в местах изгиба полипептидной цепи.
13. Дайте определение третичной структуры белков. Какие связи и взаимодействия
участвуют в ее формировании? Как они возникают?
14. Охарактеризуйте четвертичную структуру белка. Какие связи стабилизируют
четвертичную структуру? Дайте определение олигомерным белкам.
9
15. Напишите в тетрадях структурную формулу пептида:
NH2–Ser-Phe-His-Arg-Leu-Asp-Cys-Val-COОН
 подчеркните связи, соединяющие аминокислотные остатки в первичной
структуре белка;
 покажите пунктиром связи, замыкание которых приводит к образованию
вторичной структуры белка;
 выпишите пары радикалов, между которыми возможно образование связей,
участвующих в формировании третичной структуры, укажите тип связей.
16. Напишите формулу трипептида, у которого резко преобладают кислые свойства,
назовите этот пептид.
17. Изучите содержание лабораторной работы «Качественные и цветные реакции на
функциональные группы белков и аминокислот»; ответьте на вопрос: какие
специфические реакции используются для обнаружения α-аминокислот:
серусодержащих; циклических; аргинина; тирозина.
Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 16-35, 48-54;

(2) - С. 19-22, 33-43, 49-72; (3) - С. 7-17, 27-17, 25-29; (4) - 1т. С. 21-35, 43-48.
Тема 1.3. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Цель занятия. Уметь использовать физико-химические свойства белков для

получения очищенных белковых препаратов. Уметь объяснять амфотерные свойства
белков и изменение суммарного заряда белков при различных значениях рН среды.
Познакомиться с реакциями осаждения белков из растворов. Усвоить принцип разделения
белков методом электрофореза.
Исходный уровень. См. занятие 1.2.
Повторить. Строение аминокислот (ионогенные), образование пептидной связи.
Содержание теоретического материала. 1.Молекулярная масса белков и ее

определение. 2. Размер и форма белковой молекулы. 3. Амфотерность и наличие
электрического заряда белковой молекулы. Зависимость заряда молекулы (степень
ионизации анионных и катионных групп) от значения рН среды. 4. Усвоить понятия:
изоэлектрическое состояние, изоэлектрическая точка. Определять суммарный заряд
пептидов при различных значениях рН. 5. Физико-химические свойства белков
(растворимость, ионизация, гидратация). 6. Знать факторы, от которых зависит
растворимость белков. 7. Методы разделения и очистки белков и физико-химические
свойства, лежащие в их основе. 8. Осаждение белков из растворов. 9. Изменения
белкового состава в онтогенезе, а также при различных заболеваниях. 10. Заполнить
таблицу: «Методы разделения и очистки белков».
№ Название метода Принцип метода

1) Белки являются амфолитами, то есть содержат как положительно, так и
отрицательно заряженные группы. Степень ионизации катионных и анионных групп
зависит от рН среды.
2) Значение рН, при котором суммарный заряд белковой молекулы равен нулю
(изоэлектрическое состояние) называется изоэлектрической точкой.
10
3) Растворимость белков определяется наличием на их поверхности полярных групп,
способных взаимодействовать с водой.
4) Растворимость белков зависит от свойств белковой молекулы (молекулярной массы,
формы молекулы, заряда, количества гидрофильных групп) и свойств факторов среды
(значения рН раствора, солевого состава раствора, температуры).
5) В основе методов разделения белков лежат различия в их физико-химических
свойствах.
6) Денатурация белков – это разрушение нативной конформации белка (при
воздействии денатурирующего агента) вызванное разрывом слабых связей,
стабилизирующих его вторичную и третичную структуру. При этом теряется
биологическая активность белка.

1. Перечислите основные физико-химические свойства белков.
2. Молекулярная масса белков и методы ее определения.
3. Назовите белки основного и кислого характера.
4. Назвать факторы, от которых зависит растворимость белков.
5. Чем обусловлен заряд белка в растворе? Дайте определение ИЭТ белка.
6. Почему ИЭТ неодинакова для различных белков?
7. В состав двух пептидов входят следующие аминокислоты:
NН2-His-Ile-Met-Ala-Leu-Phe-Trp-СООН; NН2-Asp-Arg-Cys-Val-Trp-Lys-Glu-СООН
Какой из них обладает лучшей растворимостью в воде и почему?
8. Напишите и дайте название тетрапептиду из аланина, лизина, аспарагиновой кислоты
и триптофана. Определите суммарный заряд в водной среде. В какой среде будет
находиться ИЭТ данного пептида?
9. ИЭТ равна 4,4. какие аминокислоты преобладают в этом белке, и в каком направлении
будут перемещаться частицы белка в электрическом поле, если ИЭТ равна 7,0, а рН
раствора – 4,0?
10. Покажите, как меняется заряд белка, имеющего избыток карбоксильных групп, при
различных изменениях рН раствора.
11. Охарактеризуйте буферные свойства белков.
12. Что такое электрофорез? Какие физико-химические свойства лежат в основе этого
метода? Практическое значение электрофореза.
13. Что такое диализ?
14. Какие методы используются для очистки белков от низкомолекулярных примесей?
15. Что такое обратимое и необратимое осаждение белков?
16. Почему белки лучше всего осаждаются в изоэлектрической точке?
17. Каков механизм осаждения белков солями щелочных и щелочно-земельных металлов
(высаливание)?
18. Что такое нативная конформация белка?
19. Что такое денатурация белков и чем она может быть вызвана?
20. В чем сходство и различие процессов денатурации и высаливания?
21. Укажите применение реакций осаждения белков в клинических лабораториях. В чем
преимущество концентрированной азотной кислоты при осаждении белков по
сравнению с другими минеральными кислотами?
22. Какие мероприятия при отравлении человека солями тяжелых металлов, основанные
на необратимых реакциях осаждения белков.
23. Определите суммарный заряд пентапептида при рН 7:
NН2-Glu-Arg-Lys-Val-Asp-СООН. Как изменится суммарный заряд этого пептида:
а) при рН<<7;
б) при рН>>7.
11
24. Подберите к каждому пронумерованному методу разделения и очистки белков
соответствующие различия в свойствах, обозначенные буквой:
1. Ультрацентрифугирование. А. Различия по растворимости.
2. Электрофорез. Б. Различия по величине суммарного заряда.
3. Гель-фильтрация. С. Различия по молекулярной массе.
4. Ионообменная хроматография.
5. Солевое фракционирование.
25. Изучите содержание лабораторной работы «Реакции осаждения белков» и
подготовьтесь к ее выполнению на лабораторном занятии.
Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 35-37, 43-48,

54-60; (2) - С. 23-32, 44-49; (3) - С. 22-24, 29-31; (4) - 1т. С. 35-43, 48-51.
Тема 1.4. СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ
Цель занятия. Уметь применять знания о структурной и функциональной

организации сложных белков при изучении последующих разделов биохимии, для
раскрытия сущности «молекулярных» болезней, генной инженерии и биотехнологии.
Усвоить принцип и назначение геминовой пробы Тейхмана.
Исходный уровень. См. занятие 1.2.
Повторить. Строение аминокислот, структурные уровни организации белковых
молекул.
Содержание теоретического материала. 1. Простые и сложные белки. 2.

Классификация сложных белков. Многообразие их биологических функций. 3.
Характеристика: : гликопротеинов (на примере коллагена), фосфопротеинов (на примере
казеина молока), нуклеопротеинов (на примере нуклеосом и рибосом), липопротеинов.
Связи между белковой и небелковой частями. 4. Строение и функции миоглобина и
гемоглобина. Структура гема, положение железа в геме. Механизм присоединения
кислорода к гемоглобину. 5. Гемоглобинопатии. (*)6. Типы гемоглобинов в процессе
онтогенеза и их биологическое значение.

1) Сложные белки относятся к смешанным макромолекулам, которые содержат два
компонента: простой белок и небелковое вещество, соединенные между собой
ковалентными или слабыми (ионными, водородными, вандерваальсовыми и др.) связями.
Небелковая часть сложных белков называется простетической группой.
2) Гемоглобин присоединяет кислород из альвеолярного воздуха и с кровотоком
доставляет его в ткани, а миоглобин присоединяет кислород, доставляемый
гемоглобином, и транспортирует его внутрь клетки к митохондриям.
3) Присоединение кислорода вызывает изменение расположения атома железа в геме,
что в свою очередь, влияет на конформацию полипептидной цепи. Для гемоглобина
изменение конформации одного протомера при присоединении к нему первой молекулы
кислорода вызывает согласованное изменение конформации других протомеров
(кооперативные изменения), в результате облегчается присоединение следующих молекул
кислорода.
12
1. Дайте определение сложным белкам (протеидам).
2. Как классифицируются протеиды?
3. Перечислите основные группы протеидов.
4. Что такое фосфопротеины, их структура и биологическая роль?
5. Охарактеризуйте строение липо- и гликопротеинов и их основные биологические
функции.
6. Охарактеризуйте структуру хромопротеинов – гемоглобина и миоглобина и раскройте
их биологическую роль.
7. Напишите формулу гема и покажите, как она связана в гемоглобине с белком
(назовите аминокислоту).
8. Как построена белковая часть гемоглобина? Миоглобина?
9. Охарактеризуйте структуру макромолекулы гемоглобина и объясните
кооперативность действия его четырех субъединиц при выполнении дыхательной
функции. Какое это имеет биологическое значение?
10. Какую валентность имеет железо в геме? Изменяется ли она при присоединении
кислорода к гемоглобину? Назовите связи железа в гемоглобине.
11. Охарактеризуйте Т-форму и R- форму гемоглобина (положение железа, связи между
протомерами).
12. Назовите производные гемоглобина и охарактеризуйте их.
13. Сравните кривые насыщения гемоглобина и миоглобина кислородом от его
парциального давления.
14. Какие свойства характерны для гемоглобина: а)наличие одной геминовой
группировки; б) молекулярная масса в четыре раза больше, чем у миоглобина; в)из 4
ППЦ гемоглобина две одинаковые; г) каждая из субъединиц молекулы гемоглобина
напоминает по своей третичной структуре молекулу миоглобина.
15. Изучите содержание и подготовтесь к проведению на занятиях лабораторной работы
«Геминовая проба Тейхмана».
Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 37-43, 47-48,

114-116; (2) - С. 78-95; (3) - С. 18-21; (4) - 1т. С. 52-62.
Тема 1.5. ФЕРМЕНТЫ. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА
Цель занятия. Изучить ферменты как биологические катализаторы, их

особенности, строение и свойства. Уметь применять знания о свойствах ферментов и
ферментном составе органов при последующем изучении метаболизма, функций органов
и систем, для изучения патогенеза болезней, связанных с нарушением функционирования
ферментов, для понимания методов энзимодиагностики и энзимотерапии. Изучить
свойства амилазы слюны.
Исходный уровень. Химическая реакция, понятие об энергии активации и
энергетическом барьере (курс биоорганической химии).
Повторить. Физико-химические свойства белков.
Содержание теоретического материала. 1. История открытия и изучения

ферментов. 2. Особенности функционирования биокатализаторов. Специфичность
действия ферментов. Методы выделения и очистки ферментов 3. Международная
классификация и номенклатура. 4. Структурная и функциональная организация
ферментов. Активный и аллостерический центры. Общие черты, характерные для
13
активного центра ферментов (4). 5. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты.
Структурные формулы НАД+, ФАД+, КоА, пиридоксальфосфата, биотина и роль
витаминов в функционировании коферментов, как промежуточных переносчиков
различных групп в ферментативных реакциях. 6. Изоферменты (на примере ЛДГ). 7.
Механизмы и стадии ферментативного катализа (на примере связывания субстрата в
активном центре карбоксипептидазы). Уметь записать в общем виде реакцию с участием
ферментов, используя символы: S - субстрат, Е - фермент, ЕS – промежуточный комплекс,
Р – продукт. Теории ферментативного катализа: Фишера и Кошланда (теория
индуцированного соответствия). 8. Единицы измерения активности ферментов, удельная
активность ферментов. 9. Специфичность действия ферментов: абсолютная, субстратная,
групповая, специфичность путей превращения.

1). Белковая природа ферментов определяет специфичность их действия. Именно это
свойство играет большую роль в определении направления метаболизма. Специфичность
ферментов обусловлена комплементарностью структуры активного центра белка
структуре субстрата.
2) Активный центр фермента – это небольшая часть молекулы фермента, образованная
боковыми радикалами аминокислотных остатков, которые на уровне третичной структуры
образуют центр взаимодействия с субстратом (комплементарный субстрату). Радикалы
аминокислот принадлежат разным участкам полипептидной цепи.
3) Активный центр ориентирован в глубь молекулы фермента и представляет собой
сложную трехмерную структуру.
4) Понятие «комплементарность» включает в себя геометрическое (пространственное)
и электростатическое соответствие активного центра фермента и субстрата.
5) Для проявления активности многих ферментов необходим небелковый компонент –
кофактор. Роль кофакторов могут выполнять ионы металлов и производные витаминов –
коферменты (НАД, ФАД, КоА, биотин, ТГФК, ТПФ).
6) Образованию продукта ферментативной реакции предшествует образование
фермент-субстратного комплекса.
7) В основе деления ферментов на классы лежит тип катализируемой реакции.
Название фермента складывается: названия субстрата + тип катализируемой реакции +
окончание «-аза».

1. Дайте определение понятия «ферменты» и охарактеризуйте их значение для
жизнедеятельности организма.
2. Определите, что общего и чем отличаются друг от друга (по действию) катализаторы
белковой природы – ферменты и катализаторы небелковой природы?
3. Что такое энергетический барьер реакции? Что такое энергия активации? Что такое
«активированное состояние» (переходное)?
4. Дайте определение активному центру фермента. Охарактеризуйте участки активного
центра. Какова их функция? Объясните принцип комплементарности субстрата и
активного центра.
5. С помощью каких связей происходит присоединение субстрата к активному центру
фермента? Каково значение «многоточечного» контакта фермента с субстратом?
6. Назовите и охарактеризуйте теории (2) ферментативного катализа. Изобразите
схематически протекание реакции превращения субстрата S в продукт реакции Р по
теории промежуточных соединений.
7. В чем суть гипотезы «индуцированного» соответствия?
8. Дайте структурную и функциональную характеристику активного центра фермента.
Используя схему: основные этапы ферментативного катализа, ответьте на вопросы:
14
для протекания ферментативной реакции необходимы:
а) определенная ориентация субстрата в области активного центра фермента;
б) взаимное изменение конформации субстрата и фермента;
в) комплементарность структуры активного центра фермента структуре субстрата;
г) деформация и дестабилизация связей субстрата.
8. Раскройте химическую структуру простых и сложных ферментов. Примеры.
9. Дайте определения понятиям «холофермент», «апофермент», «кофактор»,
«простетическая группа фермента».
10. Перечислите кофакторы, производные витаминов (6).
11. Напишите формулы НАД+ и ФАД+ в окисленной и восстановленной формах. Дайте их
полное название. Обведите в формуле ту ее часть, которая представляет собой
витамин. Назовите этот витамин. Назовите ферменты, содержащие НАД + и ФАД+ , и их
функцию.
12. Нарисуйте и дополните таблицу, отображающую классификацию ферментов.
Класс Название класса Характер реакции Пример
1. оксидоредуктазы окислительно- 2Н 2О 2 каталаза Н 2О+ О 2
восстановительные
Какой принцип лежит в основе классификации ферментов?
13. Что понимают под специфичностью действия ферментов? Чем она обусловлена?
Перечислите основные типы специфичности действия ферментов (не менее четырех).
14. В каких единицах измеряется активность ферментов. Рассчитайте удельную
активность фермента, если за 20 сек при 25 о 5мг этого фермента расщепляет 100
мкмоль субстрата.
15. Из каких частей (3) составлены систематические наименования ферментов? Приведите
примеры.
16. Назовите и охарактеризуйте первый класс ферментов. Каков тип катализируемых ими
реакций? Какова химическая природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие
группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.
17. Ученый, сформулировавший представление о предсуществующем соответствии
активного центра фермента и субстрата: а) Кошланд; б) Нортроп; в) Фишер; г) Самнер.
18. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию превращения глюкозо-
6-фосфат во фруктозу-6-фосфат: гидролазы, трансферазы, лигазы, лиазы, изомеразы,
оксидоредуктазы?
19. Выберите характерные особенности аллостерических ферментов:
а) локализованы в начале метаболического пути;
б) локализованы в конце метаболического пути;
в) при связывании с субстратом проявляют кооперативность действия;
г) являются мультимерами;
д) являются олигомерами.
20. Изучите содержание лабораторной работы «Изучение активности и специфичности
альфа-амилазы слюны» и подготовтесь к ее выполнению на лабораторном занятии.

(2) - С. 114-126, 129-133, 142, 157-162, 307-30; (3) - С. 33-40, 44-48; (4) - 1т. С. 63-70, 76-81,
95-97.
Тема 1.6. ФЕРМЕНТЫ. КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ
15
Цель занятия. Изучить зависимость скорости ферментативных реакций от
химической природы реагирующих веществ (субстратов и ферментов) и от условий их
взаимодействия: концентрации компонентов, рН среды, температуры, состава среды,
наличия кофакторов и т.д. Изучить кинетические зависимости на примере α-амилазы
слюны.
Исходный уровень. Химические реакции нулевого, первого и второго порядков
(курс общей химии).
Повторить. Физико-химические свойства белков и ферментов.
Содержание теоретического материала. 1. Зависимость скорости

ферментативной реакции от концентрации фермента и субстрата (график). Определение
Vмах и Км. Уметь оценить значение Vмах и Км по результатам зависимости V от [S]. 2.
Причины изменения скорости ферментативной реакции при изменении температуры. 3.
Влияние изменения рН на активность фермента: на степень ионизации функциональных
групп фермента и субстрата.

1) Повышение температуры приводит к разрыву слабых связей, изменению нативной
конформации фермента, а, следовательно и активного центра.
2) Изменение рН среды влияет на степень ионизации функциональных групп фермента
и субстрата. В результате изменяется структура фермента и его активного центра, при
этом утрачивается комплементарность активного центра и субстрата.
3) Максимальная скорость ферментативной реакции (Vмах) наблюдается в момент
полного насыщения фермента субстратом.
4) Константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой
скорость ферментативной реакции равна половине максимальной.

1. Что изучает кинетика ферментативных реакций?
2. Перечислить факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций (8).
3. Как меняется скорость ферментативной реакции при изменении концентрации
фермента? При изменении продуктов реакции?
4. Как меняется скорость ферментативной реакции при изменении концентрации
субстрата? Зависимость изобразить графически.
5. Что такое Константа Михаэлиса? Что она выражает?
6. Изменение скорости ферментативной реакции от температуры (изобразить
графически). Объяснить причину наблюдаемых изменений. Каков температурный
оптимум для ферментов млекопитающих? Какое свойство ферментов называют
термолабильностью?
7. Изобразить графически зависимость ферментативной активности от рН среды. Чем
обусловлено влияние рН среды на скорость ферментативной реакции?
8. Указать оптимальное значение рН для ферментов: пепсина, трипсина, амилазы слюны.
9. Активность фермента изменяется при повышении температуры и изменении рН т.к.:
1. Изменяется конформация фермента. А. Только при повышении tо.
2. Утрачивается комплементарность. Б. Только при изменении рН.
активного центра и субстрата. В. При изменении обоих условий.
3. Гидролиз пептидных связей. Г. Не происходит при изменении
4. Изменяется ионизация функциональных ни одного из условий.
групп субстрата.
5. Изменение ионизации функциональных
групп фермента.
16
10. С каким из видов изоферментов ЛДГ-1 или ЛДГ-5 будет преимущественно
связываться пируват, если: 1) Км для ЛДГ –1 =10-2 М. 2) Км для ЛДГ –5 =10-5М.
11. Изменение рН среды может привести:
А) К изменению ионизации функциональных групп фермента;
Б) К изменению ионизации функциональных групп субстрата;
В) К изменению конформации фермента;
Г) К разрыву дисульфидных связей;
12. Изучите лабораторную работу «Зависимость скорости ферментативной реакции от
температуры и рН среды».
Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 80-86; (2) - С.

134-142; (3) - С. 41-43; (4) - 1т. С. 81-88.
Тема 1.7. РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ. МЕДИЦИНСКАЯ

ЭНЗИМОЛОГИЯ
Цель занятия. Рассмотреть механизмы регуляции активности ферментов, уметь

дать характеристику основным типам ингибирования. Получить представление о
значении ферментов в регуляции обмена веществ, изменении их активности при
заболеваниях. Знать основные направления использования ферментов при лечении и
диагностике заболеваний. Изучить влияние ингибиторов и активаторов на активность α-
амилазы слюны.
Исходный уровень. Структура, механизм действия и свойства ферментов.
Строение и функции аллостерических ферментов.
Повторить. Денатурация белков. Кооперативные эффекты.
Содержание теоретического материала. 1. Активаторы и ингибиторы ферментов.

Типы ингибирования в живой клетке. Конкурентное и неконкурентное ингибирование:
определение и примеры. Охарактеризовать графики Лайнуивера – Берка для
конкурентного и неконкурентного ингибирования. Применение ингибиторов в качестве
лекарств. 2. Типы регуляция активности ферментов: частичный протеолиз,
фосфорилирование-дефос-форилирование, отщепление-присоединение белков-
ингибиторов, аллостерические механизмы. 3. Изоферменты: определение, характеристика.
Диагностическое значение определения изоферментов в сыворотке крови (на примере
ЛДГ). 4. Энзимодиагностика, энзимотерапия, наследственные энзимопатии. 5. Ферменты
и обмен веществ. Физиологическое значение регуляции действия ферментов.

1) Действие ферментов можно полностью или частично подавить (ингибировать)
определенными химическими веществами (ингибиторами).
2) В основе деления действия ингибиторов на обратимое и необратимое лежит
прочность соединения их с ферментом.
3) Обратимое ингибирование может быть конкурентным, если ингибитор является
аналогом субстрата и обратимо связывается в активном центре фермента. Его действие
можно ослабить или полностью устранить, повысив концентрацию субстрата.
4) В основе действия многих лекарственных препаратов и токсических веществ лежит
ингибирование активности ферментов.
17
5) Регуляция активности ферментов происходит путем изменения конформации
молекул фермента, т.е. обусловлена их конформационной лабильностью.
6) Аллостерические ферменты могут участвовать в регуляции по принципу обратной
отрицательной связи, которая регулирует поток веществ через метаболический путь.
7)Ферменты, регулирующие скорость метаболических путей, действуют на ранних
стадиях метаболических путей; в местах ключевых разветвлений метаболических путей и
катализируют необратимые реакции (либо реакции, протекающие наиболее медленно).
8) Количество фермента в клетке определяется соотношением скоростей его синтеза и
распада.
9) Нарушение синтеза фермента может привести к болезням – энзимопатиям
(дисахаридозы, гликогенозы, агликогенозы). При этом недостаток одного фермента в
метаболическом пути может привести к нарушению образования конечного продукта и,
следовательно, к целой серии в нарушении обмена веществ.
10) В основе энзимодиагностики лежат особенности состава и распределения белков –
ферментов в организме человека: состав белков и их тканевое распределение у взрослого
человека в основном постоянны и могут изменяться при болезнях.

1. Что такое ингибиторы ферментов? Назовите виды ингибирования ферментов.
2. С чем может быть связано изменение активности ферментов?
3. Что такое ретроингибирование?
4. Охарактеризуйте типы ингибирования ферментов: конкурентный и неконкурентный.
На чем основано деление ингибиторов.
5. Охарактеризуйте графики Лайнуивера – Берка для конкурентного и неконкурентного
ингибирования. Обозначьте отрезки, отсекаемые прямыми линиями на осях Х и Y.
6. Перечислите свойства, характерные для конкурентных и неконкурентных
ингибиторов.
7. Вспомните, какие ферменты называют регуляторными? Как их иначе называют?
Каковы особенности их строения? В каком месте биохимического процесса они
обычно расположены?
8. Какие из перечисленных веществ могут быть ингибиторами ферментов: 1)
коферменты; 2) субстраты; 3) продукты реакции;.4) структурные аналоги субстратов
(антиметаболиты); 5) конечные продукты метаболических путей?
9. При каком виде ингибирования активность фермента восстанавливается при
добавлении избытка субстрата?
10. Выберите вещества, играющие роль аллостерических активаторов: 1) субстраты; 2)
гормоны; 3) витамины; 4) конечные продукты метаболических путей; 5) ионы.
11. Что такое активаторы ферментов? Каков механизм их действия? Приведите примеры
(не менее 4).
12. Как называются регуляторные ферменты, для которых молекула субстрата является не
только субстратом, но и аллостерическим модулятором: 1) гетеротропные; 2)
гомотропные; 3) гомогетеротропные?
13. Для какого вида ингибирования характерно уменьшение Vмах при неизменной
величине Км?
14. К какому виду регуляции активности фермента липазы относится следующий
механизм: Липаза + АТФ → Липаза – фосфат + АДФ?
15. Что понимают под энзимопатологией? Назовите не менее четырех типов энзимопатий,
охарактеризуйте их.
16. Что понимают под энзимодиагностикой? На чем она основана? В каких объектах
определяют активность ферментов с целью диагностики заболевания?
17. Опишите не менее трех типов изменения ферментативной активности в сыворотке
крови при патологических состояниях. Что такое изоферментный спектр?
18
18. Назовите ферменты, активность которых увеличивается в сыворотке крови при рахите,
поражении поджелудочной железы, инфаркте миокарда, печени, заболеваниях
скелетных мышц.
19. Что такое энзимотерапия? Назовите не менее четырех типов препаратов,
используемых для энзимотерапии.
20. Изучите содержание лабораторной работы «Влияние ингибиторов и активаторов на
активность альфа-амилазы слюны» и подготовтесь к ее выполнению на лабораторном
занятии.

(2) - С. 126-129, 145-157, 163-168; (3) - С. 49-58; (4) - С.88-90, 98-100.
Тема 1.8. БИОХИМИЯ БЕЛКОВ И ФЕРМЕНТОВ

(контрольно – итоговое занятие №1)
Цель занятия. Контроль усвоения материала по разделу № 1 «Биохимия белков и

ферментов»
Вопросы к контрольно-итоговому занятию № 1.

1. См. вопросы к темам 1.2 – 1.7.
2. Белки - важнейшие компоненты организма: функции, классификация, форма и
размеры белковых молекул; молекулярная масса, физико-химические свойства.
3. Первичная структура белков; её роль. Наследственные и приобретенные
протеинопатии. Полиморфизм белков.
4. Конформация белковых молекул (вторичная и третичная структуры). Типы
внутримолекулярных связей в белках. Нативная структура и денатурация белков.
Структура белков и функция.
5. Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров
(гемоглобин в сравнении с миоглобином, другие примеры), Способность белков к
специфическим взаимодействиям. Самосборка многомолекулярных белковых
структур.
6. Схема и методы выделения индивидуальных белков и характеристика гомогенности
выделенного белка. Количественное определение белков.
7. История открытия и изучения ферментов. Особенности биокатализаторов.
Специфичность действия ферментов. Особенности выделения ферментов.
Классификация и номенклатура ферментов.
8. Структурная и функциональная организация ферментов. Активный и аллостерический
центры. Изоферменты. Механизмы и стадии ферментативного катализа. Единицы
измерения активности ферментов,
9. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата, фермента,
температуры и рН среды.
10. Активаторы и ингибиторы ферментов. Применение ингибиторов в качестве лекарств.
Антиметаболиты. Энзимодиагностика, энзимотерапия, наследственные энзимопатии.
11. Регуляция действия ферментов: аллостерические механизмы, химическая
модификация, по принципу обратной связи, понятие о проферментах. Примеры
метаболических путей, регулируемых этими механизмами. Физиологическое значение
регуляции действия ферментов.
12. Цветные реакции на белки и отдельные аминокислоты (принципы реакций).
19
13. Реакции осаждения белков. Значение реакций осаждения белков для медицины.
14. Впишите в верхнюю строку таблицы соответствующие свойствам ферментов и
неорганических катализаторов буквенные обозначения: а) присущи и ферментам и
неорганическим катализаторам, б) обусловлены белковой природой, в) характерны
только для биокатализаторов.
? ? ?
1.Подчинение закону 1.Высокая молекулярная 1. Воздействие факторов на
действующих масс масса скорость реакции
2. Не сдвигают 2. Перемещение в 2 Высокая специфичность
подвижного равновесия электрическом поле
3. Влияют только на 3. Термолабильность 3.Регулируемость количества
скорость химических и активности
реакций
4. Выход из реакции в 4.Высаливание
неизменном виде
5. Денатурация
6. Расщепление
протеолитическими
ферментами
Литература для самоподготовки. См. литературу к темам №№ 1.1 – 1.7.
РАЗДЕЛ № 2
НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ
Цель изучения раздела. Изучить строение нуклеиновых кислот и процессы

биосинтеза нуклеиновых кислот и белка.
1. Нуклеиновые кислоты: ДНК и РНК, их первичная и вторичная структура. Видовая
специфичность нуклеиновых кислот. Строение нуклеотидов.
2. Биосинтез ДНК. Механизмы воспроизведения (репликация). Репарация ошибок и
повреждений.
3. Транскрипция и трансляция как механизм перевода генотипической информации в
фенотипические признаки.
4. Ингибиторы матричных биосинтезов: лекарственные препараты и бактериальные
токсины.
Тема 2.1. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ И

НУКЛЕОТИДОВ
Цель занятия. Сформировать знания о химическом строении и функционировании

в клетке нуклеотидов и нуклеиновых кислот, выполняющих ряд важнейших
биологических функций. Уметь проводить исследования нуклеиновых кислот и их
составных частей.
20
Исходный уровень. Строение и биологическая роль нуклеиновых кислот (курс
биоорганической химии и медицинской биологии).
Повторить. Строение сложных белков – нуклеопротеинов. Образование эфирной и
гликозидной связей (курс биоорганической химии).
Содержание теоретического материала. 1. Нуклеопротеины, строение, роль в

клетке: нуклеосомы, рибосомы, информосомы. Нуклеиновые кислоты - простетическая
группа нуклеопротеинов. 2. Структурные компоненты нуклеиновых кислот -
мононуклеотиды. Структурные формулы азотистых оснований, входящих в состав
нуклеотидов. Образование связей между компонентами нуклеотидов. Отличие нумерации
атомов азотистых оснований от нумерации атомов рибозы (или дезоксирибозы). Цис,- и
трас – конформеры. Буквенные обозначения нуклеотидов и их расшифровка. 3.
Нуклеозиды, их отличие от нуклеотидов. Буквенные обозначения нуклеозидов. 4. Типы
нуклеиновых кислот. ДНК, локализация в клетке. Первичная структура: определение,
обозначение связей между нуклеотидами в линейной последовательности. 5. Вторичная
структура. Комплементарность азотистых оснований. 6. Третичная структура ДНК.
Структурная организация ДНК в хромосоме. 7. Физико-химические свойства ДНК. 8.
РНК, виды, локализация в клетке, функция, М.м., характеристика первичной, вторичной,
третичной структур РНК. 9. Видовая специфичность нуклеиновых кислот.

1) При образовании полинуклеотидных цепей мононуклеотиды связываются между
собой 3΄5΄–фосфодиэфирными связями: за счет гидроксильной группы в 3΄ положении
рибозы одного нуклеотида и гидроксильной группы фосфорной кислоты в 5΄ положении
следующего за ним нуклеотида.
2) Полинуклеотидные цепи имеют неодинаковые концы: 5΄-конец образован остатком
фосфорной кислоты не участвующим в образовании 3΄5΄ – фосфодиэфирной связи, а 3΄-
конец образован свободной гидроксильной группой в 3΄ положении пентозы.
3) Все типы РНК имеют одну полинуклеотидную цепь, отдельные участки которой
образуют спирализованные петли – «шпильки» за счет водородных связей между
комплементарными азотистыми основаниями (в тРНК – 70%).
4) На 5΄-конце мРНК имеют специфическую нкулеотидную последовательность –
«колпачок», обеспечивающую прикрепление мРНК к рибосоме; на 3΄-конце фрагмент
поли-А, который защищает молекулу от действия нуклеаз и способствует транспорту ее
из ядра в цитоплазму.
5) Видовая специфичность нуклеиновых кислот – это существование различий в
первичной структуре ДНК и РНК, характерных для каждого вида организмов.

1. Дайте характеристику нуклеиновым кислотам, их разновидностям, распределению в
клетках, биологической роли.
2. Что представляют собой мономеры нуклеиновых кислот? Как они называются?
Назовите (в сокращенной форме) пять различных нуклеотидов.
3. Какие вещества называют нуклеозидами? Назовите известные Вам.
4. Напишите формулу гуанозина. Пронумеруйте атомы в его циклах. Напишите формулу
УМФ. Дайте полное название этого вещества.
5. Напишите формулу АТФ. Дайте полное название этого вещества.
6. Дайте полное название веществ, кратко обозначаемых как ГТФ, дЦТФ, ТМФ, дАДФ,
УМФ.
7. Дайте название нуклеотидам, у которых остаток фосфорной кислоты находится в 2΄
положении; 3΄ положении.
21
8. Дайте определение первичной структуре нуклеиновых кислот. Как соединяются
мономеры в полинуклеотидной цепи? Назовите связь.
9. Напишите формулу динуклеотида, состоящего из дГМФ и УМФ.
10. Напишите формулу нуклеотида, состоящего из адениловой кислоты и тимидиловой
кислоты.
11. Дайте определение вторичной структуры РНК и ДНК. Какие связи ее формируют?
Какие связи ее стабилизируют?
12. Что обозначает термин «комплементарность»? Какие компоненты в нуклеиновых
кислотах комплементарны друг другу? Соедините водородными связями
комплементарные части цитозина и гуанозина, и аденина и тимина.
13. Охарактеризуйте третичную структуру ДНК и РНК.
14. Строение молекулы ДНК. Сколько она содержит мономерных единиц? Каковы
размеры молекулы ДНК? Как соединяются между собой две полинуклеотидные цепи в
молекуле ДНК?
15. Напишите последовательность нуклеотидов в комплементарном участке второй цепи
ДНК: 5΄-TGATCGATAACCAG-3΄-ОН.
16. Охарактеризуйте типы РНК и их функции в клетке.
17. Сколько нуклеотидов содержат молекулы различных видов РНК?
18. Назовите не менее пяти функций нуклеотидов и их производных в организме.
19. Что понимают под видовой специфичностью нуклеиновых кислот?
20. Изучите лабораторную работу «Кислотный гидролиз нуклеопротеинов дрожжей и
определение состава нуклеиновых кислот» и подготовтесь к ее выполнению на
лабораторном занятии.
Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 101-116; (2) -

С. 96-113, 517-519; (3) - С. 60-63; (4) - 2т. С. 5-14, 51-73.
Тема 2.2. МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ

(семинар)
Цель занятия. Усвоить основные характеристики процесса репликации,

биологическое значение процесса репарации, основные этапы транскрипции.
Сформировать знания об основных этапах биосинтеза белка с целью выяснения их роли в
норме и при патологии, в механизме действия отдельных антибиотиков.
Исходный уровень. Строение и биологическая роль нуклеиновых кислот (курс
биоорганической химия и медицинской биологии). Строение нуклеотидов. Фазы
клеточного цикла (курс гистологии), строение рибосом (курс медицинской биологии).
Повторить. 1. Комплементарность азотистых оснований, типы РНК, структуры
белковой молекулы.
Содержание теоретического материала.

1. Синтез ДНК: локализация в клетке, субстраты и источники энергии для синтеза
ДНК, образование «репликативных вилок», направление репликации. Понятие о точке
начала репликации. 2. Особенности синтеза лидирующей и отстающей дочерних цепей
(фрагментов Оказаки). Роль праймеров в процессе синтеза ДНК. 3. Обратная
транскрипция как один из типов синтеза ДНК. Репарация. Апоптоз. 4. Синтез РНК. 5.
Основной постулат молекулярной биологии. 6. Биологический код, его свойства. 7.
Стадии трансляции. Активация аминокислот. Аминоацил-т-РНК-синтетазы, их
22
характеристика. Роль тРНК как адаптерной молекулы в процессе трансляции. 8. Стадия
инициации биосинтеза белков. Строение рибосом. 9. Стадия элонгации: энергетические
затраты, белок синтезирующий фермент, роль факторов элонгации. 10. Стадия
терминации. Посттрансляционные изменения белковой молекулы. 11. Структурная и
функциональная организация генов. Регуляция биосинтеза белков. 12. Антибиотики -
ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков. Наследственные болезни.

1) Синтез ДНК начинается с образования репликативных вилок при помощи
эндонуклеаз. Субстратами и источниками энергии для синтеза ДНК являются
дезоксирибонуклеозидтрифосфаты.
2) На одной ветви репликативной вилки синтез новой цепи ДНК в направлении от 5΄-
конца к 3΄-концу идет непрерывно, а на другой (которая растет в направлении
противоположном движению репликативной вилки) - в виде коротких фрагментов.
3) Под действием различных эндогенных и экзогенных факторов в ДНК могут
возникнуть разнообразные повреждения (образование ковалентных сшивок между
азотистыми основаниями в цепях, дезаминирование азотистых оснований, отщепление
пуринов и т.д.).
4) В ядре функционирует система репарации, устраняющая повреждения и, тем самым,
сохраняющая постоянство генома.
5) Биологический код - это способ записи информации об аминокислотной
последовательности белков с помощью последовательности нуклеотидов в ДНК или РНК.
6) В мРНК информация записана в виде линейной последовательности кодонов
(триплетов) и в процессе трансляции она считывается в направлении от 5΄-конца к-
3΄концу мРНК.
7) Аминокислоты не комплементарны кодонам мРНК. тРНК выполняет функцию
адапторов: акцепторным концом специфически взаимодействует с аминокислотами, а
антикодоном с соответствующим кодоном мРНК.
8) Подавление матричных биосинтезов может быть достигнуто либо путем
структурной модификации матрицы и рибосом, либо путем инактивации ферментов.
9) Антибиотики могут использоваться как противобактериальные препараты, если они
подавляют процесс трансляции и обладают специфичностью в отношении белок-
синтезирующей системы прокариот.
10) Антибиотики могут применяться при лечении злокачественных новообразований,
если они нарушают матричную функцию ДНК.

1. Назовите виды переноса генетической информации.
2. Что такое репликация по полуконсервативному типу?
3. Охарактеризуйте процесс образования репликативной вилки.
4. Репликация, ее механизм и биологическое значение. Роль праймеров в процессе
репликации.
5. Назовите для репликации: матрицу, субстраты, источники энергии, полимеризующий
фермент, продут и направление синтеза. Связан ли это процесс с фазами клеточного
цикла?
6. Что представляют собой фрагменты Оказаки?
7. Дайте определение понятию транскрипция, ее механизм и значение.
8. Кратко охарактеризуйте следующие стадии транскрипции: присоединение РНК-
полимеразы, инициация синтеза, элонгация, терминация.
9. Охарактеризуйте транскрипцию в соответствии с вопросом №5.
10. Ответьте, каким будет антикодон, если триплет кода ДНК таков: АСС.
11. Назовите этапы синтеза белков, требующие использования энергии АТФ.
23
12. Как происходит образование аминоацил-т-РНК, напишите уравнение реакции,
назовите фермент. Какая при этом образуется связь между аминокислотой и т-РНК?
13. Охарактеризуйте стартовый кодон.
14. Какова роль мРНК в биосинтезе белка?
15. Охарактеризуйте процесс трансляции в соответствии с вопросом №5.
16. Понятие о биологическом коде. Охарактеризуйте такие свойства кода, как линейность,
однонаправленность, непрерывность, универсальность, вырожденность.
17. Охарактеризуйте этапы элонгации в процессе биосинтеза белка.
18. Выберите терминирующие триплеты: 1) UAA, 2) UAG, 3) UUU, 4) UGA, 5) CCC.
19. Охарактеризуйте антибиотики, используемые как антибактериальные препараты и,
используемые при лечении злокачественных новообразований.
20. Закончите предложения, подобрав правильный вариант ответов. Последовательность
нуклеотидов ДНК, кодирующая положение аминокислотных остатков в
полипептидной цепи называется (----); участок ДНК, кодирующий образование мРНК -
(----); совокупность всех генов организма называется (----).
1) генетический код, 2) геном, 3) кодон, 4) антикодон, 5) ген.

С. 478-498, 509-543; (3) – С. 63-94; (4) - С .73-108.
Тема 2.3. СТРОЕНИЕ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ. МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЗЫ

(контрольно – итоговое занятие №2)
Цель занятия. Закрепить знания раздела № 2 о строении нуклеиновых кислот,

нуклеотидов, основных путях обмена белков, их синтезе, синтезе нуклеиновых кислот.
Вопросы к контрольно-итоговому занятию №2

1. См. вопросы к темам 2.1 и 2.2.
2. В результате действия высокоактивного химического соединения, попавшего в клетку,
оказались отщепленными азотистые основания от обоих нуклеотидов пары G-C.
Могут ли репарирующие системы поправить это повреждение?
3. Единичная (+) цепь ДНК (А=21%, G=29%, C=29%, Т=21%) реплицируется ДНК-
полимеразой с образованием комплементарной (-) цепи ДНК. Образовавшаяся
двухцепочная ДНК используется затем в качестве матрицы для РНК-полимеразы,
транскрибирующей (-) цепь. Напишите, каков будет нуклеотидный состав (%
соотношение) синтезируемой РНК?
4. На каких матрицах в клетке, инфицированной онкогенным вирусом, происходит
синтез: а) новых молекул вирусной РНК, б) вирусных белков.
5. Подберите характеристики, присущие процессу репликации и репарации:
1) Матрицей является одна из нитей ДНК.
2) Матрицей для синтеза служат обе нити ДНК.
3) Субстратами являются дезоксирибонуклеозидтрифосфаты.
4) Субстратами являются рибонуклеозидтрифосфаты.
5) Процесс локализован в хроматине ядра.
6) Процесс протекает в S-периоде клеточного цикла.
7) Процесс протекает постоянно на всех стадиях жизнедеятельности клетки.
Ответ на каждый вопрос выберите из четырех предлагаемых:
А - характерно для репликации.
24
В - характерно для репарации.
С - характерно для обоих процессов.
Д - не характерно ни для одного из процессов.
6. Гистоны - это белки, содержащиеся в ядрах эукариотических клеток. Они прочно
связаны с ДНК. ИЭТ гистонов очень велика (около 10,8). Какие аминокислоты должны
присутствовать в гистонах в относительно больших количествах? Каким образом эти
остатки обеспечивают прочное связывание гистонов с ДНК?
Литература для самоподготовки. См. литературу к темам №№ 2.1 - 2.2.
РАЗДЕЛ № 3
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА
Цель изучения раздела. Сформировать знания о биоэнергетике, процессах

тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования и свободно-радикального
окисления, протекающих практически во всех живых клетках. Получить представление о
метаболизме, метаболических путях, их взаимосвязи. Изучить общие пути катаболизма
питательных веществ и образование энергии в результате их полного окисления.
1. Роль мембран в обмене веществ и энергии.
2. Взаимосвязь обмена веществ и обмена энергии.
3. Общий путь катаболизма – основной поставщик водорода в митохондриальную цепь
переноса электронов.
4. Строение митохондриальной цепи переноса электронов. Механизм окислительного
фосфорилирования – основного пути синтеза АТФ в организме.
5. Регуляция энергетического обмена.
Тема 3.1. БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ

(семинар)
Цель занятия. Изучить общие свойства биологических мембран, их химический

состав, биохимические аспекты транспорта молекул и ионов. Сформировать
представление о роли мембран в интеграции метаболизма.
Исходный уровень. Структурная организация мембран клетки (курс гистологии),
строение фосфолипидов (курс биоорганической химии).
Повторить. Строение и свойства липидов.
Содержание теоретического материала. 1. Строение и функции мембран (с

написанием формул основных липидов, входящих в мембрану), фазовое состояние
мембранных липидов, характеристика белков, входящих в состав мембран. Связи белков с
липидными компонентами. 2. Модели строения мембран. 3. Свойства мембран:
асимметрия, текучесть. 4. Способы трансмембранного транспорта веществ: простая
диффузия, облегченная диффузия, активный транспорт, вторично-активный транспорт.5.
Роль мембран в энергетическом обмене клетки. (*)6. Возрастные особенности состава,
структуры и функции мембран.
25
1) Молекулы фосфо- и гликолипидов амфифильны; гидрофильные части
контактируют с водой, гидрофобные – взаимодействуют друг с другом.
2) Углеводные компоненты гликолипидов находятся на наружной стороне
плазматической мембраны.
3) Наружный и внутренний слои одной и той же мембраны различаются по составу
липидов, белков и углеводов.
4) Мембраны образуются путем самосборки в результате гидрофобных
взаимодействий молекул липидов между собой и белками, а также гидрофильных
взаимодействий этих компонентов с водной средой.
5) Роль мембран в организации метаболизма обусловлена тем, что они: 1) делят клетку
на отсеки (компартменты); 2) определяют состав компартментов; 3) участвуют в
регуляции метаболизма.

1. Охарактеризуйте основные свойства мембраны: толщина, взаимодействия и
соотношение между компонентами мембран, асимметрия, текучесть.
2. Как изменится текучесть мембраны при увеличении в ней содержания: а) жирных
кислот с короткой углеводородной цепью, б) ненасыщенных жирных кислот, в)
жирных кислот с циклосодержащим радикалом, г) холестерола.
3. Охарактеризуйте основные функции мембран: разграничительная, транспортная,
рецепторная.
4. Какие вещества составляют основу биологических мембран?
5. Назовите структурные компоненты, играющие роль гидрофобных и гидрофильных
групп в каждом из указанных ниже мембранных липидов, напишите их формулы:
1) фосфатидилхолин;
2) фосфатидилэтаноламин;
3) фосфатидилсерин;
4) сфингомиелин;
5) ганглиозид;
6) холестерол.
6. Приведите пример простой диффузии, облегченной диффузии и активного транспорта
веществ через мембрану.
7. Что такое симпорт, антипорт?
8. Для каждого вида транспорта нарисуйте в тетради соответствующий график
зависимости скорости трансмембранного переноса от концентрации переносимого
вещества. 1) простая диффузия; 2) облегченный транспорт; 3) активный транспорт.

С. 194-198, 298-305; (3) - С. 96-104; (4) - 2т. С. 127-146.
Тема 3.2. ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА

(семинар)
Цель занятия. Получить представление о метаболизме, анаболизме и основных

этапах катаболизма веществ; взаимосвязи обмена веществ и обмена энергии. Усвоить
последовательность реакций окислительного декарбоксилирования пирувата, как одного
26
из этапов общего пути катаболизма. Изучить основные этапы и усвоить биологическую
роль цитратного цикла – общего конечного пути катаболизма.
Исходный уровень. Строение мембран митохондрий (курс гистологии). Понятие
об окислительно-восстановительных реакциях. Строение АМФ, АДФ, АТФ, ГТФ,
пирофосфата, ди- и трикарбоновых кислот (курс биоорганической химии).
Повторить. Строение макроэргических молекул. Строение коферментов,
участвующих в окислительно-восстановительных реакциях (ФАД+, ФМН+, НАД+).
Содержание теоретического материала. 1. Эндергонические и экзергонические

реакции в живой клетке. 2. Аккумуляторы энергии в организме. Макроэргические
соединения (структура и функции АТФ). Два пути синтеза АТФ в организме. 3. Связь
обмена энергии в организме с обменом веществ. Понятие о катаболизме и анаболизме.
Охарактеризовать этапы катаболизма веществ: специфические и общие (схема). 4.
Исходные субстраты для общих путей катаболизма. Окислительное декарбоксилирование
пирувата (ОДПВК): характеристика мультиферментного комплекса, последовательность
реакций, регуляция и его биомедицинское значение. Знать названия ферментов и
формулы коферментов, входящих в состав пируватдегидрогеназного комплекса.
Суммарное уравнение окислительного декарбоксилирования пирувата. 5. Значение
реакций цикла трикарбоновых кислот (ЦТК). 6. Выучить последовательность реакций
ЦТК. 7. Реакции дегидрирования, названия ферментов и коферментов. 8. Связь ЦТК с
цепью переноса электронов. 9. Реакция субстратного фосфорилирования. 10.
Анаболическая роль цитратного цикла.

1) Исходными субстратами общего пути катаболизма белков, жиров и углеводов
являются пировиноградная кислота или ацетил-КоА.
2) ЦТК (цикл Кребса, цитратный цикл, цикл лимонной кислоты) - это общий конечный
путь катаболизма (окисления) продуктов распада белков, жиров и углеводов пищи до СО 2
и Н2О.
3) ЦТК - основной поставщик атомов водорода в цепь переноса электронов.
4) Выполняет анаболическую роль: метаболиты цикла служат предшественниками для
синтеза различных веществ - гема, аминокислот, глюкозы и др.
5) ЦТК функционирует только в аэробных условиях, поскольку регенерация
восстановленных коферментов происходит только при переносе электронов на О2 .

1. Напишите формулу АТФ, обозначив макроэргические связи. Какова величина энергии,
освобождающейся при распаде 1 М АТФ?
2. Какие межатомные связи называют макроэргическими?
3. Укажите роль АТФ в организме.
4. Какова «длительность жизни» молекул АТФ в клетках высших организмов? Каково
суммарное количество АТФ, синтезирующееся (и распадающееся) за сутки в
организме взрослого человека?
5. Охарактеризуйте катаболические, анаболические и амфиболические пути в обмене
веществ, их значение и взаимосвязь с обменом энергии.
6. Какие процессы в организме требуют затрат энергии? Какой компонент пищи является
главным источником энергии для человека? В чем заключается биологическая роль
процессов распада органических веществ в организме?
7. Охарактеризуйте стадии катаболизма веществ. Как образуется Н 2О и СО2 при
окислительном распаде в клетках органических субстратов?
8. Что такое биологическое окисление? Что такое тканевое дыхание? История изучения
процессов тканевого дыхания.
27
9. Сколько витаминов принимают участие в окислительном декарбоксилировании
пировиноградной кислоты?
10. В чем заключается сущность цикла трикарбоновых кислот?
11. Укажите, к какому классу относится каждый из ферментов цикла Кребса.
12. Назовите все субстраты окисления в цикле трикарбоновых кислот.
13. Какие кофакторы необходимы для работы II, IV, VI и VIII ферментов ЦТК?
14. При отсутствии какого витамина скорость ЦТК не будет нарушаться: цианокобаламин,
тиамин, пантотеновая кислота, никотинамид, рибофлавин?
15. В клинику доставили пострадавших во время землетрясения, находившихся без пищи
10 дней. Исследования активности ферментов ЦТК показали резкое снижение
скорости этого процесса. Какие последствия это имеет для организма?
А. Обезвоживание. Б. Снижение уровня АТФ. В. Снижение уровня глюкозы в крови.
Г. Образование большого количества эндогенной воды.
16. Какие ферменты ЦТК являются регуляторными? Какие метаболиты и как на них
влияют?
17. Что понимают под амфиболичностью цикла Кребса?
18. Заполните пропуски: НАД-зависимые дегидрогеназы катализирут окисление на этапах
превращения …..(1) в …..(2), …..(3) в …..(4), …..(5) в …..(6). С осуществлением
каждого из этих этапов сопряжено образование …..(7) молекул АТФ. ФАД-зависимые
дегидрогеназы катализируют окисление на этапе превращения …..(8) в …..(9). С
осуществлением этого этапа сопряжено образование …..(10) молекул АТФ.
Субстратное фосфорилирование происходит на этапе превращения …..(11) в …..(12).
С этим этапом сопряжено образование …..(13) молекул АТФ.
19. Рекомендуется (на отдельном листе) изобразить в виде схемы общий путь
катаболизма.
Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 186-188, 235-

247; (2) - С. 344-349; (3) - С. 119-130; (4) - 1т. С. 172-180, 186-188.
Тема 3.3. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ

ФОСФОРИЛИРОВИЕ
Цель занятия. Изучить химическое строение и последовательность расположения

компонентов цепи переноса электронов (ЦПЭ). Понимать химизм процессов передачи
электронов и протонов и при участии ферментов дыхательной цепи. Изучить процессы
окислительного фосфорилирования и окислительные системы, не связанные с продукцией
энергии. Изучить действие окислительно-восстановительных ферментов.
Исходный уровень. Экзергонические и эндергонические реакции, редокс-
потенциал, понятие об окислении и восстановлении (курс биоорганической химии)
Строение митохондрий (курс гистологии), понятие о свободных радикалах (курс
Повторить. Строение ферментов, коферментов, необратимые ингибиторы.
Реакции ЦТК, понятие о свободных радикалах.
Содержание теоретического материала. 1. Биологическое окисление и тканевое

дыхание. Типы окисляемых субстратов. 2. Строение митохондрий и структурная
организация цепи переноса электронов. Цепь переноса электронов как часть системы
дыхания. Функции дыхательной цепи. 3. Характеристика компонентов дыхательной цепи:
28
НАД-зависимые дегидрогеназы. ФМН (ФАД) - зависимые дегидрогеназы. Строение и
биологическая роль убихинонов. Строение и функции цитохромов. 4. Механизм
окислительного фосфорилирования АДФ. Хемиосмотическая теория Митчела. Механизм
сопряжения дыхания и фосфорилирования в митохондриях. Создание
электрохимического трансмембранного протонного градиента - движущей силы синтеза
АТФ. 5. Определение мест сопряженного синтеза АТФ при помощи ингибиторов
дыхательной цепи. Характеристика и роль Н +-АТФ-синтетазы в механизме образования
АТФ и воды. 6. Регуляция работы цепи переноса электронов. Разобщение тканевого
дыхания и окислительного фосфорилирования. Дыхательный коэффициент (Р/О) и
дыхательный контроль. 7. Нарушения энергетического обмена: гипоэнергетические
состояния как результат гипоксии, гипоавитаминозов и др. причин. (*)8. Термогенная
функция энергетического обмена в бурой жировой ткани. Возрастная характеристика
энергетического обеспечения организма питательными веществами.

1) Тканевое дыхание – процесс окисления водорода субстратов в дыхательной цепи с
образованием эндогенной воды в клетках. Это основной источник энергии для реакции
синтеза АТФ в клетках.
2) Ферменты дыхательной цепи располагаются в соответствии с уменьшением
величины отрицательных окислительно-восстановительных потенциалов их коферментов
и простетических групп.
3) Дыхательная цепь – это последовательно протекающие окислительно-
восстановительные реакции. Роль переносчиков электронов при этом выполняют НАД +,
ФМН+, КоQ, цитохромы.
4) В результате окисления субстратов и переноса электронов и протонов на кислород в
организме синтезируется вода. Этот процесс сопровождается изменением свободной
энергии на каждом этапе ЦПЭ.
5) В ЦПЭ есть три участка, в которых наблюдается большое снижение свободной
энергии. Эта энергия используется для сопряженного синтеза АТФ (50-60%), а 40-50% ее
выделяется в виде тепла.
6) Энергия, выделяемая при транспорте электронов, запасается в виде градиента
протонов.
7) При транслокации протонов происходит выброс их из матрикса в межмембранное
пространство и на внутренней мембране возникает мембранный потенциал.
8) При работе протонного насоса протоны возвращаются в матрикс, это
сопровождается синтезом АТФ при помощи АТФ-синтетазы.
9) Участки сопряжения окисления и фосфорилирования определены с помощью
специфических ингибиторов.
10) Разобщители окислительного фосфорилирования - вещества, которые увеличивают
проницаемость мембран митохондрий для ионов Nа+, К+, Н+.
11) Коэффициент фосфорилирования (Р/О) показывает число синтезированных
молекул АТФ при сопряженном переносе пары электронов по ЦПЭ на один атом
кислорода, использованный в процессе дыхания.
12) (*)В митохондриях бурой жировой ткани процесс окисления субстрата и
фосфорилирования АДФ в F1 - комплексе разделен специфическим разобщающим белком
термогенином, за счет которого протонный градиент снижается без синтеза АТФ, при
этом энергия, высвобождающаяся при окислении субстрата, переходит в тепло.

1. Что такое окислительное фосфорилирование? Субстратное фосфорилирование.
Приведите примеры.
29
2. Что понимают под цепью транспорта электронов? Как эта биологическая система
называется иначе? Где в клетке локализована ЦПЭ? Назовите ее основные функции.
3. Дайте характеристику переносчиков дыхательной цепи и покажите их организацию во
внутренней мембране митохондрий. Обозначьте места выталкивания протонов на
наружную сторону внутренней мембраны.
4. Укажите номерами последовательность работы ферментов дыхательной цепи: 1)
цитохромоксидаза; 2) цитохром в; 3) флавинзависимая дегидрогеназа; 4) цитохром с;
5) убихинон; 6) пиридоксинзависимая дегидрогеназа.
5. От чего зависит последовательность расположения компонентов в дыхательной цепи?
6. Что такое эндогенная вода? Сколько ее образуется в организме человека в сутки?
7. Запишите структуру никотинамидных и флавиновых ферментов, объясните их
биологическую роль.
8. В цепи дыхательных ферментов атом железа находится в структуре: 1) НАД-
зависимых дегидрогеназ; 2) ФАД-зависимых дегидрогеназ; 3) КоQ; 4) цитохрома а; 5)
цитохрома в; 6) цитохрома а3
9. Что такое цитохромы? Какие их разновидности участвуют в дыхательной цепи?
Каковы их структура и функции? Чем цитохромоксидаза отличается от других
цитохромов?
10. Суммируйте данные о ферментах полной дыхательной цепи, заполнив следующую
таблицу:
Название фермента Кофактор Локализация фермента Субстрат
11. Что представляет собой укороченная цепь переноса электронов?
12. Приведите примеры препаратов - ингибиторов дыхательной цепи (ЦПЭ).
13. Объясните механизм фосфорилирования. Строение и функции протонной АТФ-
синтетазы.
14. Сколько молекул АТФ образуется в результате переноса двух электронов по полной
дыхательной цепи?
15. Сколько молекул АТФ образуется в результате переноса двух электронов по
укороченной цепи?
16. Аскорбиновая кислота может окисляться цитохромом с. Чему равен дыхательный
коэффициент?
17. Охарактеризуйте разобщение окисления и фосфорилирования.
18. Заполните таблицу, иллюстрирующую связь реакций цикла трикарбоновых кислот с
цепью переноса электронов и протонов.
Название субстратов, Название фермента Р/О цепи переноса
подвергающихся (кофактор) электронов и протонов.
дегидрированию
21. Покажите путь водорода от окисляемых субстратов в ЦТК к кислороду.
22. Какая из указанных функций митохондрий нарушится после обработки их
детергентом, разрушающим структуру мембран? а) сопряжение окисления и
фосфорилирования. б) транспорт электронов, в) дегидрирование субстратов.
20. Посчитайте выход АТФ для реакций окисления в ЦТК.
21. Какая реакция окисления в цикле трикарбоновых кислот обеспечивает поступление
электронов в укороченную дыхательную цепь? Сколько это дает клетке АТФ?
22. Сколько молекул АТФ синтезируется в цикле трикарбоновых кислот путем
субстратного фосфорилирования?
21. Посчитайте количество моль АТФ, синтезируемой за счет реакций ЦТК, при условии,
что митохондрии отравлены малонатом.
23. Покажите путь водорода от дегидрируемого субстрата в ОДПВК. Посчитайте
количество моль АТФ, синтезируемое за счет окисления (дегидрирования) 1 моль
пирувата.
30
21. Изобразите на отдельном листе компоненты ЦПЭ. Покажите связь общего пути
катаболизма с ЦПЭ. Обозначьте на схеме метаболизма место синтеза АТФ.
22. Изучите содержание лабораторных работ «Открытие альдегиддегидрогеназы в
молоке», «Обнаружение каталазы крови», «Открытие пероксидазы» и подготовтесь к
их выполнению на лабораторном занятии.
235, 452-458; (2) - С.305-316; (3) - С.112-119; (4) - 1т. С.111-126, 127-139, 165-171.
Тема 3.4. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА

(контрольно-итоговое занятие №3)
Цель занятия. Контроль усвоения материала по разделу № 3 «Энергетический

обмен. Общие пути катаболизма». Повторить: строение ферментов, коферментов,
последовательность реакций общего пути катаболизма, строение митохондриальной цепи
переноса электронов и механизм окислительного фосфорилирования.
Вопросы к контрольно-итоговому занятию № 3

1. К гипоэнергетическим состояниям, возникающим вследствие дефицита витамина В 1 ,
особенно чувствительны клетки нервной ткани. Нарушение в них энергетического
обмена приводит к возникновению полиневритов.
1. Объясните, какие реакции энергетического обмена нарушаются при
гиповитаминозе В1?
2. Выпишите эти реакции; назовите участвующие в них ферменты и коферменты.
3. Улучшится ли состояние больных гиповитаминозом при увеличении в их
пищевом рационе углеводов? Ответ поясните.
2. При передозировке барбитуратов (амитала) значительно снижается скорость реакций
цитратного цикла; используя схему цитратного цикла и схему митохондриальной цепи
переноса электронов, объясните: а) какие реакции цитратного цикла окажутся
заблокированными в этих условиях; б) что является причиной торможения этих
реакций?
3. Цикл трикарбоновых кислот; последовательность реакций и характеристика
ферментов, регуляция. Биологическая роль ЦТК.
4. Сколько молекул АТФ (п.п. 1-6) может синтезироваться при участии указанных
реакций (А-Е) общего пути катаболизма в расчете на одну молекулу субстрата:
А. пируват →сукцинил КоА;
В. малат →оксалоацетат;
С. сукцинил-КоА →сукцинат;
Д. фумарат →малат;
Е. сукцинат →оксалоацетат.
1) - 0; 2) - 1; 3) - 2; 4) – 3; 5) - 5; 6) – 9.
6. Какие из следующих утверждений правильно характеризуют механизм
окислительного фосфорилирования в клетке:
А - реакции дегидрирования первичных доноров водорода во внутренней мембране
митохондрий являются непосредственным источником энергии для синтеза АТФ;
В - ферменты ЦПЭ обеспечивают транспорт протонов в матрикс митохондрий из
межмембранного пространства;
С - Н+-АТФ-аза осуществляет транспорт протонов из матрикса в межмембранное
пространство;
31
Д - энергия потока протонов в матрикс митохондрий через специальные ионные
каналы используется для синтеза АТФ.
7. Определите количество моль АТФ, синтезируемое за счет дегидрирования 1 моль
пирувата.
8. Объясните токсическое действие цианидов на организм.
9. По схеме метаболизма укажите стрелками связи общего пути катаболизма с ЦПЭ и
проследите путь водорода от окисляемых субстратов к кислороду; оцените выход АТФ
для отдельных реакций и цитратного цикла в целом, а также в условиях полного
ингибирования сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой.
10. Чему будет равен коэффициент Р/О при добавлении аскорбиновой кислоты на фоне
полного угнетения изоцитратдегидрогеназы: а) более 3; б) 3; с) 2; д) 1; е) 0.
11. При интенсивной физической работе человек согревается даже при сильном морозе.
Укажите два основных механизма, обеспечивающих увеличение теплопродукции в
организме; как при этом меняется скорость дыхания и почему?
12. См. вопросы к темам №№ 3.1 – 3.3.
Литература для самоподготовки. См. литературу к темам №№ 3.1 – 3.3.
РАЗДЕЛ № 4
ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
Цель изучения раздела. Получить представление о метаболизме, метаболических

путях, их взаимосвязи; изучить специфические пути катаболизма питательных веществ.
Уметь применять полученные сведения для анализа заболеваний, возникающих при
нарушении обмена веществ.
1. Переваривание углеводов. Запасание глюкозы в организме. Регуляция гликогенеза и
гликогенолиза в печени и мышцах.
2. Катаболизм глюкозы. Физиологическое значение и регуляция.
3. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез).
4. Пентозофосфатный путь (ПФП) превращения глюкозы. Обмен фруктозы и галактозы.
Регуляция обмена углеводов гормонами.
5. Переваривание жиров. Роль желчных кислот. Образование транспортных форм жиров.
6. Обмен жирных кислот. Метаболизм кетоновых тел.
7. Метаболизм жиров. Депонирование и мобилизация жиров. Роль липопротеинов очень
низкой плотности (ЛОНП) в транспорте эндогенных и экзогенных жиров.
8. Метаболизм холестерина и его регуляция. Роль липопротеинов низкой плотности
(ЛНП) и липопротеинов высокой плотности (ЛВП) в транспорте холестерина.
Биохимия атеросклероза.
9. Интеграция и регуляция гормонами углеводно-липидного обмена.
10. Источники и пути использования аминокислот в организме. Азотистый баланс.
11. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Нарушения переваривания.
Гниение белков в толстом отделе кишечника и обезвреживание организмом
токсических продуктов.
12. Катаболизм аминокислот. Образование и обезвреживание биогенных аминов.
32
13. Источники образования и пути обезвреживания аммиака в организме. Орнитиновый
цикл образования мочевины и его биомедицинское значение.
14. Обмен отдельных аминокислот.
15. Биосинтез и катаболизм пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Нарушения их
метаболизма.
16. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов.
Тема 4.1. ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ. ОБМЕН ГЛИКОГЕНА
Цель занятия. Закрепить представления о химии углеводов, их биологической

роли и переваривании в желудочно-кишечном тракте. Рассмотреть процессы
депонирования и мобилизации глюкозы в печени, как основных механизмов поддержания
нормальной концентрации глюкозы в крови. Ознакомиться с методом определения
содержания глюкозы в крови.
Исходный уровень. Химическое строение моно-, ди- и полисахаридов (курс
Повторить. Общие пути катаболизма. Пути образования АТФ в клетках. Принцип
работы на фотоэлектроколориметре.
Содержание теоретического материала. 1. Основные углеводы тканей человека,

их содержание в организме, биологическая роль. Гликолипиды и гликопротеины,
гликозамингликаны, протеогликаны. 2. Строение основных углеводов пищи: моно-, ди- и
полисахаридов. 3. Сходства и отличия структуры и функции крахмала и гликогена. 4.
Основные этапы переваривания углеводов в пищеварительном тракте (составить таблицу
ферментов переваривания и их локализацию). (*)5. Потребность в углеводах детей
разного возраста. Возрастная характеристика процессов переваривания и всасывания
углеводов. Нарушение переваривания углеводов у детей Микробиологический статус
кишечника грудных детей. Бифидус-фактор. Строение лактулозы. 6. Глюкоза как
важнейший метаболит углеводного обмена, схема источников и путей расходования
глюкозы в организме. 7. Сахар крови. Регуляция концентрации глюкозы в крови
гормонами. Механизмы поддержания нормальной концентрации глюкозы в крови:
процессы синтеза и мобилизации гликогена в печени. Обозначение химическими
формулами последовательности реакций этих процессов и их гормональную регуляцию.
8. Особенности мобилизации гликогена в печени и мышцах. Гликогеновые болезни. (*)9.
Характеристика обмена гликогена в анте- и неонатальном периодах.

1) В желудке не происходит переваривания углеводов из-за отсутствия специфических
ферментов.
2) Гидролиз крахмала и гликогена в кишечнике под действием α-амилазы приводит к
образованию мальтозы и изомальтозы. Дисахариды расщепляются в тонком кишечнике до
мономеров под действием ферментов, выделяемых клетками кишечника (пристеночное
пищеварение).
3) Целлюлоза не расщепляется ферментами ЖКТ, т.к. фермент целлюлаза не
вырабатывается у человека, а образуется бактериями в толстом кишечнике.
4) Нормальная концентрация глюкозы в крови поддерживается инсулином и
глюкагоном. При повышении концентрации глюкозы в крови в абсорбтивный период
увеличивается секреция инсулина, концентрация глюкагона - низкая. В постабсорбтивном
состоянии - наоборот.
5) Синтез гликогена происходит в течение 1-2 часов после приема пищи, а распад
(мобилизация) протекает между приемами пищи, при физической работе и при голодании.
Через 12-18 часов после приема пищи запас гликогена в печени почти полностью
истощается.
33
6) Гликоген печени используется для поддержания нормальной концентрации глюкозы
в крови, а гликоген мышц - источник глюкозы и энергии для работы самой мышцы.
7) Гликогенозы - это наследственные болезни, связанные с нарушением мобилизации
гликогена, а агликогенозы - с нарушением его синтеза.

1. Дайте определение углеводам. Какие функции выполняют углеводы в организме
человека? Какова суточная потребность в углеводах?
2. Составте таблицу характеристики ферментов переваривания углеводов пищи
(название, где вырабатывается, место действия, механизм действия, субстраты,
конечные продукты).
Отдел Локализация фермента Ферменты Катализируемая Гидролиз
ЖКТ реакция связи
субстрат продукт
3. Ответьте: какие углеводы пищи человека являются источниками глюкозы при
переваривании: сахароза, лактоза, крахмал, целлюлоза?
4. (*)Объясните причину возможной непереносимости молока у детей.
5. Почему у людей с недостаточностью лактозы потребление молока вызывает кишечные
расстройства, а потребление кисломолочных продуктов - нет?
6. (*)Что такое бифидус-фактор? Лактулоза и обоснование использования ее в питании
детей. Роль клетчатки в питании человека.
7. Что понимают под «сахаром крови»? Каковы его величины в норме? Какова величина
почечного порога для глюкозы?
8. Выберите цифры, соответствующие суточной норме углеводов в питании человека:
50г, 400г, 100г, 200г.
9. Где в организме в значительных количествах накапливается гликоген? Сколько
гликогена может накапливаться в печени? В чем заключается гликогенная функция
печени?
10. Назовите последовательно (начиная с глюкозы) все промежуточные продукты
процесса синтеза гликогена и все ферменты, участвующие в этом процессе. Назовите
классы ферментов.
11. Назовите все ферменты, участвующие в мобилизации гликогена. Обозначьте, к каким
классам они относятся.
12. Какие гормоны стимулируют синтез и мобилизацию гликогена в печени? На какие
ферменты они действуют?
13. Сколько молекул АТФ затрачивается на включение одного глюкозного остатка в
молекулу гликогена?
14. Что такое гликогенозы и агликогенозы? Назовите ферменты, снижение активности
которых может быть причиной гликогеновых болезней.
15. Уменьшение активности какой из фосфорилаз: печени или мышц не будет
сопровождаться снижением концентрации глюкозы в крови и почему?
16. Укажите физиологическое значение и гормональную регуляцию процессов синтеза и
мобилизации гликогена в мышцах.
17. Почему гликоген мышц не используется для поддержания нормальной концентрации в
крови?
18. Что водят больным с дефектом гликогенфосфорилазы мышц: глюкозу, глюкагон,
адреналин, глюкокортикоиды, фруктозу.
19. Дополните схему метаболизма схемами распада и синтеза гликогена. Выделите
регуляторные ферменты.
20. Изучите содержание лабораторной работы «Определение концентрации глюкозы в
крови» и подготовтесть к ее выполнению на лабораторном занятии.
34
263, 267-273; (2) - С. 319-327, 361-362; (3) - С. 132-137, 142-150; (4) - 1т. С. 140-150, 189-
195, 219-224.
Тема 4.2. СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ПУТИ РАСПАДА ГЛЮКОЗЫ

(семинар)
Цель занятия. Закрепить представления о химии углеводов, их биологической

роли. Рассмотреть катаболизм глюкозы в аэробных и анаэробных условиях.
Исходный уровень. Химическое строение моно-, ди- и полисахаридов (курс
Повторить. Полная и укороченная дыхательные цепи, цикл трикарбоновых
кислот.
Содержание теоретического материала. 1. Специфические пути распада

глюкозы: основные этапы аэробного и анаэробного гликолиза. Значение процесса,
локализация в клетке, последовательность реакций до образования пирувата, обратимость
реакций, регуляторные ферменты и энергетика процесса. Два пути образования АТФ при
гликолизе. 2. Роль челночных механизмов в транспорте водорода из цитоплазмы в
митохондрию (малат-аспартатный и глицерофосфатный челночные механизмы). 3.
Аэробный гликолиз как часть аэробного распада глюкозы. 4. Анаэробный распад
глюкозы. Распределение и физиологическое значение анаэробного процесса распада
глюкозы. 5. Виды брожений.

1) Гликолиз (или дихотомический распад глюкозы) - это цепь ферментативных
реакций, в результате которых 1 молекула глюкозы распадается на две молекулы пирувата
(аэробный гликолиз) или две молекулы лактата (анаэробный гликолиз).
2) При аэробном гликолизе пировиноградная кислота превращается в ацетил-КоА,
который окисляется до СО2 и Н2О (полное окисление глюкозы, аэробный распад глюкозы).
Анаэробный распад глюкозы и анаэробный гликолиз - синонимы.
3) Гликолиз осуществляется в две стадии. На первой - АТФ затрачивается, а на второй
- выделяется.
4) Превращение 6-углеродной молекулы глюкозы в две 3-углеродные молекулы
глицеральдегидфосфата - первая стадия (реакции 1-5). Окисление глицеральдегидфосфата
с образованием пировиноградной кислоты – вторая стадия (реакции 6-10 или 6-11).
5) Выход энергии при анаэробном гликолизе, намного меньше, чем при окислении
глюкозы до углекислоты и воды.
6) Первая, третья и десятая реакции гликолиза необратимы, т.к. сопровождаются
значительным понижением энергии Гиббса.
7) Все промежуточные продукты гликолиза находятся в фосфорилированной форме.
Источниками фосфата могут быть АТФ или Н3РО4.
8) В гликолизе синтез АТФ происходит путем субстратного фосфорилирования
(реакции 7, 10), за счет энергии разрыва макроэргической связи субстрата. При расчете
энергетического выхода реакций аэробного гликолиза необходимо учитывать образование
восстановленных эквивалентов в шестой реакции.
9) Регенерирование НАД+ (в 6 реакции) происходит при анаэробном гликолизе за счет
11 реакции, без участия ЦПЭ, а при аэробном – посредством ЦПЭ. Транспорт водорода из
35
цитоплазмы в митохондрию происходит с участием челночных механизмов (из-за
непроницаемости мембраны митохондрий для НАДН+Н+).
10) Анаэробный гликолиз протекает в эритроцитах, в мышцах при интенсивной
кратковременной работе, в быстро растущих опухолевых клетках.

1. Дайте определение гликолиза, его значение. Назовите компартмент клетки, в котором
локализуются ферменты гликолиза.
2. Перечислите все промежуточные продукты гликолиза. Подчеркните вещества,
принимающие участие в синтезе АТФ путем субстратного фосфорилирования.
3. Назовите последовательно все ферменты, участвующие в процессе гликолиза.
Подчеркните ферменты, относящиеся к оксидоредуктазам - одной чертой, к
трансферазам - двумя чертами, к лиазам - тремя чертами.
4. Назовите и напишите необратимые реакции гликолиза.
5. Выделите два этапа гликолиза и напишите конечные продукты для аэробного и
анаэробного гликолиза.
6. Назовите фермент гликолиза, ингибирующийся избытком цитрата, АТФ.
7. Сопоставьте энергетический выход аэробного и анаэробного гликолиза.
8. Назовите физиологические состояния и формы патологии, при которых роль
анаэробного гликолиза в качестве источника энергии резко возрастает.
9. В чем заключается биологическая роль челночных механизмов переноса атомов
водорода из цитоплазмы в митохондрию? Напишите реакции глицерофосфатного
челночного механизма. Назовите участвующие ферменты. Обозначьте локализацию в
клетке соответствующих реакций.
10. Укажите путь водорода от дегидрируемого субстрата (в 6 реакции) в ЦПЭ. Сколько
молекул АТФ синтезируется, если действует глицерофосфатный челночный
механизм? Малатный челночный механизм.
11. Выпишите реакции, сопровождающиеся субстратным фосфорилированием.
12. Укажите, в каких реакциях гликолиза используется, а в каких синтезируется АТФ?
1. 2-ФГК ↔ ФЕПВК. А. Используется АТФ как донор фосфатной
2. 3-ФГА ↔ 1,3-ДФГК. группы.
3. Фр-6-ф → Фр-1,6-дифосфат. Б. Синтезируется АТФ.
4. ФЕПВК → ПВК. В. Реакция не связана с затратой или синтезом
5. Гл ↔Гл-6-Ф. АТФ.
6. 1,3-ДФГК ↔3-ФГК.
7. Фр-1,6-дифосфат ↔ 3-ФГА + ФДА.
13. Нарушение окислительного фосфорилирования при ишемии миокарда приводит к
снижению синтеза АТФ. Как это снижение влияет на интенсивность гликолиза и
гликогенолиза?
14. В процессе катаболизма произошло расщепление 7 моль глюкозы, из которых полному
окислению (до углекислоты и воды) подверглось только 2 моля. Рассчитайте: а)
сколько при этом образовалось молочной кислоты, б) сколько синтезировалось молей
АТФ?
15. Рассчитайте энергетический выход для реакций окисления глюкозы до: ПВК, ацетил-
КоА, сукцината, малата, сукцинил-КоА, изоцитрата.
16. Каковы общие реакции для спиртового брожения и гликолиза? Каковы различия этих
двух процессов?
17. Назовите соединения, являющиеся ингибиторами фосфофруктокиназы: АДФ; АТФ;
Ацетил-КоА; глюкозо-6-фосфат; цитрат.
18. Нормальная концентрация глюкозы в крови равна: 5,5 – 10; 3,3 - 5,5; 2,5 - 3,3 или 10 -
15 ммоль/л.
36
19. Больной сахарным диабетом после инъекции инсулина не смог своевременно поесть.
На работе его состояние резко ухудшилось. Уровень глюкозы в крови составлял 2,8
ммоль/л. Что необходимо срочно ввести пациенту: адреналин; глюкозу; инсулин;
нитроглицерин.
20. Дополните схему метаболизма реакциями катаболизма глюкозы и обозначьте связь и
общи путем катаболизма и ЦПЭ.

С. 327-335; (3) - С. 138-142; (4) - 1т. С. 181-185.
Тема 4.3. ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. ОБМЕН ЛАКТАТА В ПЕЧЕНИ И МЫШЦАХ
Цель занятия. Усвоить пути и значения реакций биосинтеза глюкозы из

неуглеводных предшественников. Закрепить представления о путях катаболизма глюкозы.
Рассмотреть механизмы регуляции углеводного обмена в норме и при патологии.
Ознакомиться с методом сахарных нагрузок.
Исходный уровень. См. тему 4.2.
Повторить. Специфический путь катаболизма глюкозы до пирувата.
Содержание теоретического материала. 1. Глюконеогенез - синтез глюкозы из

пирувата. Значение. Субстраты для глюконеогенеза: лактат, глицерол и глюкогенные
аминокислоты. Обходные пути необратимых стадий в процессе глюконеогенеза. Роль
витаминов. Энергетические затраты. 2. Обмен лактата в печени и мышцах. Взаимосвязь
гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени (цикл Кори): последовательность
превращений (глюкозо-лактатный) цикл. 3. Механизмы регуляции метаболизма глюкозы в
разных органах и клетках: эритроцитах, мозге, мышцах, жировой ткани, печени.
Изменения обмена глюкозы в печени (синтез и распад гликогена, гликолиз,
глюконеогенез) при смене периода пищеварения на постабсорбтивный период и
состояния покоя на мышечную работу; роль гормонов (инсулин и глюкагон). (*)4.
Глюконеогенез и его значение в метаболизме плода. Значение плаценты.

1) Глюконеогенез - образование глюкозы из неуглеводных компонентов.
Аминокислоты, глицерол и лактат – предшественники пирувата.
2) Глюконеогенез позволяет обеспечить мозг энергетическим материалом (глюкозой)
при недостаточном поступлении в организм углеводов или истощении запасов гликогена
в печени (голодание, интенсивная физическая нагрузка).
3) Большинство реакций глюконеогенеза представляют обращение реакций гликолиза,
за исключением 1, 3 и 10 реакций. Биосинтез глюкозы идет в обход этих реакций,
используя альтернативные реакции, термодинамически благоприятствующие синтезу.
4) Синтез ферментов, катализирующих эти этапы, усиливается под влиянием
глюкокортикоидов, а их активность регулируется метаболитами гликолиза и ЦТК.
5) Образование оксалоацетата из пирувата протекает в митохондриях и катализируется
биотинсодержащим ферментом - пируваткарбоксилазой. Оксалоацетат транспортируется
в цитоплазму и включается в глюконеогенез.
6) Каждая необратимая реакция гликолиза вместе с соответствующей ей реакцией
глюконеогенеза составляют субстратные циклы, которые служат точками приложения
регуляторных механизмов, направляющие метаболиты по пути распада (гликолиз), либо
по пути синтеза (глюконеогенез).
7) Использование первичных субстратов (лактат, глицерол и аминокислоты) в
глюконеогенезе зависит от состояний организма.
37
8) Глюконеогенез протекает в основном в печени, а также в корковом веществе почек
и слизистой кишечника.
9) Лактат не является конечным продуктом гликолиза. Дальнейший метаболизм
лактата связан с его превращением в печени в пируват. Часть лактата может окисляться до
СО2 и Н2О.
10) В мышцах часть пирувата, не превращаясь в лактат, превращается в аланин,
который поступает в печень и превращается в пируват - глюкозоаланиновый цикл.
11) В мышцах не протекает глюконеогенез, т.к. отсутствует фермент глюкозо-6-
фосфатаза.
12) Регуляция гликолиза и глюконеогенеза осуществляется через те ферментативные
реакции, которые не являются общими для этих процессов.
13) Направление метаболизма глюкозы в печени связано с ритмом питания. При
пищеварении значительная часть глюкозы (около половины) из крови воротной вены
задерживается печенью, откладывается в виде гликогена, а также используется для
синтеза жиров. В постабсорбтивном периоде направленность процессов меняется на
распад гликогена и глюконеогенез.

1. Укажите, в чем сходство и различие между гликолизом и глюконеогенезом.
2. Что такое субстратные циклы?
3. Напишите реакцию, катализируемую биотинсодержащим ферментом.
4. Назовите вещества, которые могут служить субстратами для глюконеогенеза.
5. Почему глюконеогенез не протекает в мышцах?
6. Сколько моль пирувата необходимо затратить на синтез 7 моль глюкозы. Каковы
затраты макроэргических соединений в этом процессе?
7. Какие реакции в глюконеогенезе являются регуляторными?
8. Назовите витамины, принимающие участие в глюконеогенезе.
9. Почему лактат не является конечным метаболитом гликолиза? Ответ обоснуйте.
10. Изобразить схематично последовательность реакций, составляющих цикл Кори,
начиная с поступления глюкозы из печени с током крови в работающую мышцу.
11. Сколько моль АТФ образуется при полном окислении лактата (через ПВК, ОДПВК,
ЦТК)?
12. Какова направленность метаболизма глюкозы в печени в абсорбтивный и
постабсорбтивный периоды?
13. Назовите гормоны, участвующие в регуляции метаболизма глюкозы, связанной с
ритмом питания.
14. В постабсорбтивном периоде в печени происходит:
А. Повышение содержания глюкозы в клетках и ускорение гликолитических реакций.
Б. Образование α-глицерофосфата из ацетил-КоА.
В. Синтез гликогена.
Г. Переключение метаболизма на распад гликогена и глюконеогенез.
Д. Синтез жиров из углеводов в печени.
Будет ли протекать глюконеогенез, если в клетке цитратный цикл и ЦПЭ полностью
ингибированы? Ответ поясните.
15. Изучите лабораторную работу «Метод сахарных нагрузок» и гликемические кривые
при однократной нагрузке глюкозой в норме и патологии.
16. Поставлена проба с сахарной нагрузкой. После приема отмечено: а) увеличение
концентрации сахара на 50%, возвращение концентрации сахара к нормальному
уровню (или некоторое снижение по сравнению с нормой) к концу второго часа; б)
увеличение концентрации сахара на 120%, к концу второго часа уровень сахара
значительно превышает исходный; в) увеличение концентрации сахара в крови более
38
чем не 120%, к концу второго часа концентрация сахара ниже нормального уровня.
Как следует расценивать результаты таких проб? Обоснуйте свой ответ.
17. Накопление АТФ в митохондриях гепатоцитов оказывает влияние на интенсивность
процесса глюконеогенеза. Какова направленность этого влияния? Каков механизм?
18. Назовите ферменты, катализирующие этапы глюконеогенеза: фосфорилаза; глюкозо-6-
фосфотаза; пируваткарбоксилаза; гексокиназа; глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа.
19. Дополните схему метаболизма изученными процессами и обозначьте их связь с
имеющимися.

276; (2) - С. 338-343; (3) - С. 150-160; (4) - 1т. С. 196-199, 212-219.
Тема 4.4. ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ. ОБМЕН ФРУКТОЗЫ, ГАЛАКТОЗЫ,

ЭТАНОЛА
(семинар)
Цель занятия. Сформировать представление о значении пентозофосфатного пути
превращения глюкозы. Изучить метаболизм галактозы, фруктозы, этанола, а также
возможные биохимические нарушения у больных при патологии углеводного обмена.
Исходный уровень. Строение и свойства рибозы, дезоксирибозы, галактозы (курс
Повторить. Ферменты и коферменты, участвующие в ОВР, гликолиз, ЦТК и
строение ЦПЭ.
Содержание теоретического материала. 1. Пентозофосфатный путь превращения

глюкозы: субклеточная локализация, этапы, последовательность реакций, ключевые
ферменты, метаболиты и значение. Суммарные результаты пентозофосфатного пути:
образование НАДФН+Н+ и пентоз. 2. Обмен фруктозы в печени, последовательность
реакций. Нарушения обмена фруктозы (идиопатическая фруктозурия, врожденная
непереносимость фруктозы), подходы к диагностике и лечению. 3. Катаболизм галактозы
в печени, последовательность реакций. Особенности синтеза лактозы у человека.
Нарушения обмена галактозы (галактоземия). 4. Метаболизм экзогенного этанола.
Биохимические основы острой и хронической алкогольной интоксикации. 5.
Гормональная регуляция обмена углеводов. (*)6. Обмен фруктозы, ее значение в обмене
плода и новорожденных. Нарушения: эссенциальная фруктоземия, наследственная
непереносимость фруктозы. 7. Повторить предыдущий материал для написания
контрольной работы по теме углеводы.

1) Метаболизм глюкозо-6-фосфата зависит от потребностей клетки в НАДФН, рибозо-
5-фосфат и АТФ.
2) Наиболее активно ПФП протекает в жировой ткани, эритроцитах, лактирующей
молочной железе, коре надпочечников, печени, половых железах, макрофагах.
3) Окислительный путь образования пентоз – включает две реакции дегидрирования с
коферментами НАДФ+. Образованный НАДФН используется клетками как донор
водорода в реакциях восстановления и гидроксилирования. Образованные пентозы
используются в клетке для синтеза нуклеотидов. Неокислительный путь – служит для
синтеза пентоз.
4) Две первые (окислительно-восстановительные) стадии ПФП являются точками
приложения гормональной регуляции углеводного обмена.
5) Реакции неокислительного пути обратимы и могут служить для образования гексоз
из пентоз при избытке последних.
39
6) Окислительный и неокислительные пути вместе составляют циклический процесс –
пентозофосфатный цикл, полный набор ферментов которого функционирует, по-
видимому, только в жировой ткани.
7) Промежуточные продукты (фруктозо-6-фосфат, глицероальдегид-3-фосфат) могут
включаться в пути аэробного и анаэробного окисления.
8) Сродство фермента гексокиназы к фруктозе значительно ниже, чем к глюкозе,
поэтому вероятность участия этого фермента в превращении фруктозы крайне мала.
Главный путь включения фруктозы в обмен – образование фруктозо-1-фосфата
фруктокиназой.
9) Большая часть фруктозы, образующаяся при расщеплении сахарозы, превращается в
клетках стенки кишечника в глюкозу.
10) Метаболизм фруктозы в печени по гликолитическому пути происходит гораздо
быстрее, чем метаболизм глюкозы, т.к. фруктоза минует стадию, катализируемую
фосфофруктокиназой.
11) Галактоза в печени легко превращается в глюкозу и наоборот, поэтому галактоза
не является незаменимым компонентом пищи.
12) Метаболизм этанола на 90% происходит в печени, поэтому при любой патологии,
сопровождающейся нарушением функции печени, наблюдается нарушение толерантности
к алкоголю.

1. Назовите орган (мозг, мышцы, печень, жировая ткань), в котором ПФП окисления
углеводов протекает наиболее эффективно.
2. Какие реакции включает в себя окислительная часть ПФП. Значение этих реакций для
организма человека.
3. Как изменится соотношение между пентозофосфатным и гликолитическими путями
обмена углеводов у больного, перенесшего кровотечение? Активность каких
ферментов целесообразно исследовать для проверки предположения?
4. Метаболиты ПФП могут быть использованы для синтеза: НАД +; ФАД+; УТФ;
Кофермента А; жирных кислот; половых гормонов.
5. Где в организме происходит взаимопревращение моносахаридов? В чем оно
заключается? Изобразите схему превращения фруктозы и галактозы в глюкозу.
6. Оцените правильность утверждения: идиопатическая фруктозурия сопровождается
выведением нефосфорилированной фруктозы с мочой, ПОТОМУ ЧТО, дефицит
фермента фруктокиназы не позволяет осуществлять нормальный метаболизм
экзогенной фруктозы.
7. Что такое галактоземия? В чем ее причина? Каковы возможные последствия этого
заболевания для организма? Что должен предпринять врач?
8. (*)У ребенка с рождения отмечается рвота и диарея после каждого кормления. При
обследовании выявлено отставание в массе тела, увеличении печени, желтуха,
задержка нервно-психического развития, частичное помутнение хрусталика.
 Ваш предположительный диагноз?
 Лабораторный анализ активности, какого фермента можно провести, чтобы
подтвердить диагноз?
 Какие рекомендации по питанию Вы дадите матери ребенка?
9 Может ли этанол превращаться в организме в гликоген?
10 При хроническом алкоголизме, как правило, наблюдается жировое перерождение
печени. Каков возможный механизм его образования?
11. Для окисления этанола требуется такое же количество НАД+, как и для окисления 200г
глюкозы. Причем обмен этанола осуществляется значительно быстрее, чем окисление
глюкозы. Учитывая это, ответьте на вопросы:
 как изменится при приеме алкоголя отношение НАДН+Н+/НАД+ в клетках печени;
40
 как изменится в этих условиях концентрация пирувата и лактата в клетках печени;
 как изменится скорость глюконеогенеза?
12. Нарисуйте схему обмена глюкозы (гликолиз, цикл трикарбоновых кислот,
пентозофосфатный путь, глюконеогенез, гликогенолиз, гликогенез). Покажите на ней
точки приложения и направленность действия гормонов глюкагона, инсулина,
адреналина, глюкокортикоидов. Обозначьте пути включения галактозы и фруктозы в
путь распада глюкозы.
13. Назовите процессы, поставляющие глюкозу в кровь. Какие гормоны регулируют
уровень глюкозы в крови?
14. Составьте таблицу регуляции глюкозы в крови гормонами.
Название Место Строение Влияние на обмен углеводов Влияние на
гормона синтеза гормонов концентрацию
гормонов Печень Мышца Жировая глюкозы в
ткань крови
15. Подберите соответствие значению перечисленных гормонов в регуляции обмена
углеводов: А - Инсулин; Б - Глюкагон; С - Оба; Д - Ни один.
1. Предотвращается чрезмерное повышение концентрации глюкозы в крови после
приема пищи.
2. Запасается гликоген для использования в промежутках между приемами пищи.
3. Обеспечиваются глюкозой мышцы, потребность которых в энергии быстро
возрастает при мышечной работе.
4. При голодании снабжаются глюкозой клетки, которые в качестве источника
энергии используют преимущественно глюкозу (нервные клетки, эритроциты,
семенники, мозговое вещество почек).
16. Подготовьтесь к контрольной работе по теме: «Обмен углеводов». Повторите вопросы
тем №№ 4.1 - 4.4.

С. 335-338, 353-361; (3) - С. 160-161; (4) - 1т. С. 199-204, 205-211.
Тема 4.5. ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ. ПЕРЕВАРИВАНИЕ
Цель занятия. Закрепить знания о строении и функциях липидов. Изучить

молекулярные механизмы переваривания и всасывания липидов пищи и роль желчных
кислот в этом процессе, ресинтез жиров и образование транспортных форм, а также
биохимические причины нарушения этих процессов. Изучить процесс эмульгирования
жиров желчными кислотами.
Исходный уровень. Химическое строение, классификация липидов (курс
Повторить. Классификация ферментов, свойства поверхностно-активных веществ.
Содержание теоретического материала. 1. Общая характеристика и

классификация липидов. Характеристика групп липидов и их биологическая роль. 2.
Характеристика жирных кислот, входящих в состав липидов организма человека. 3.
Переваривание липидов, этапы ассимиляции пищевых липидов. Роль желчных кислот в
эмульгировании липидов (механизм эмульгирования). Строение и свойства желчных
кислот (первичные, вторичные, конъюгированные; место образования), печеночно-
кишечная (энтерогепатическая) рециркуляция желчных кислот. (*)Потребность в липидах
41
и особенности их обмена у детей разного возраста. Особенности процессов переваривания
и всасывания липидов в постнатальном периоде. 4. Гидролиз липидов. Характеристика
липаз (панкреатическая, ЛП- и ТАГ-липаза) в организме человека, их локализация,
функции и продукты гидролиза. Активация панкреатической липазы. 5. Всасывание
липидов. Строение мицелл. Нарушения переваривания и всасывания липидов. 6. Ресинтез
триацилглицеролов и глицерофосфолипидов в энтероцитах. Механизм активации жирных
кислот. 7. Образование и строение основной транспортной формы жиров - хиломикронов
(ХМ), роль апобелков. 8. Депонирование пищевых (экзогенных жиров). Роль ЛП-липазы.
Характеристика ХМнезрелый, ХМзрелый, ХМостаточный.

1) Одним из условий действия панкреатической липазы на пищевые жиры является их
эмульгирование поверхностно-активными веществами - солями желчных кислот.
2) Панкреатическая липаза с высокой скоростью расщепляет в жирах сложноэфирные
связи в α-положении, поэтому основными продуктами переваривания жиров являются β-
моноацилглицеролы (β-МАГ), жирные кислоты и глицерол.
3) Разные виды панкреатических фосфолипаз переваривают фосфолипиды пищи с
образованием глицерола, высших жирных кислот, азотистых соединений и фосфорной
кислоты.
4) Продукты гидролиза жира, желчные кислоты, холестерол образуют смешанные
мицеллы и в такой форме проникают в клетки слизистой тонкого кишечника.
5) Желчные кислоты из слизистой кишечника поступают в печень и вновь
секретируются в составе желчи. Ежедневно с калом выделяется 0,5-1 г желчных кислот, и
это единственный путь выведения холестерола из организма.
6) Структура молекул ресинтезированного жира отличается от структуры молекул
пищевых жиров.
7) Основной транспортной формой ресинтезированного (экзогенного) жира являются
хиломикроны. Гидрофобное ядро ХМ состоит из ТАГ, эфиров холестерола,
жирорастворимых витаминов, а на поверхности находятся амфифильные фосфолипиды и
белки. Хиломикроны поступают в лимфу.
8) Липопротеинлипаза, находящаяся в эндотелии сосудов, гидролизует ТАГ в составе
хиломикронов на глицерол и жирные кислоты, которые поступают в клетки различных
тканей. Транспортной формой неэстерифицированных жирных кислот (НЭЖК) являются
их комплексы с альбумином.
9) Окончательное расщепление ХМост. на составные компоненты происходит в клетках
печени.
10) У людей с наследственным дефектом ЛП-липазы в крови повышается
концентрация ТАГ и хиломикронов. К внешним проявлениям гиперлипидемии относится
ксантоматоз (отложение жировых бляшек в коже).

1. Дайте определение липидам. Как классифицируют липиды? Назовите группы простых
и сложных липидов.
2. Перечислите функции, выполняемые в организме липидами. Сколько человек должен
получать в сутки жиров с пищевыми продуктами?
3. Какие высшие жирные кислоты обнаруживают в организме человека? Назовите
важнейшие насыщенные (8) и ненасыщенные (8) жирные кислоты. Укажите в них
число углеродных атомов.
4. Что представляют собой нейтральные жиры? Как они иначе называются (дайте еще
два наименования)? Из чего они построены? Какие ткани организма являются
жировыми депо?
42
5. Что такое фосфолипиды? Из каких компонентов они построены? Перечислите все
группы фосфолипидов. Напишите формулы фосфатидилхолина,
фосфатидилэтаноламина.
6. Какие жирные кислоты являются эссенциальными? Как они иначе называются?
Какова их биологическая роль?
7. Перечислите ферменты, расщепляющие пищевые жиры, содержащиеся в
пищеварительных соках. К какому классу они относятся? Какие связи гидролизуют и,
какие при этом возникают продукты распада?
8. Назовите основные желчные кислоты. Где и из чего в организме они синтезируются?
Перечислите функции желчных кислот. Что такое первичные и вторичные желчные
кислоты?
9. Каков механизм эмульгирующего действия парных желчных кислот? Какова роль
желчных кислот во всасывании нерастворимых продуктов переваривания пищевых
липидов? Что такое энтерогепатическая циркуляция желчных кислот? С чем связано
заболевание стеаторея?
10. (*)Особенности переваривания липидов в постнатальном периоде.
11. Назовите ферменты, участвующие в переваривании пищевых фосфолипидов. Какие
связи они гидролизуют? Какой фермент расщепляет пищевые эфиры холестерола?
12. Что такое хиломикроны? Где они образуются, какова их функция? Какова судьба
хиломикронов? Какова биологическая роль липопротеинлипазы?
13. Жирные кислоты не используются: на синтез резервных жиров; на синтез сложных
липидов; на синтез углеводов.
14. Укажите соответствие химического строения следующих липидов.
1. Желчные кислоты. а. Триглицериды.
2. Лецитины. б. Стероиды.
3. Холестерол. в. Воска.
г. Фосфолипиды.
15. Жир человека в основном содержит в своем составе: фосфолипиды; воска;
триглицериды?
16. Функцию депонирования ТАГ выполняет: ТАГ-липаза; ЛП-липаза; панкреатическая
липаза.
17. Оцените правильность утверждения: липиды транспортируются с кровью в составе
липопротеинов, ПОТОМУ ЧТО липиды нерастворимы в воде и жидких средах
организма.
18. У пациента натощак была исследована сыворотка крови. Сыворотка имела молочный
цвет, на ее поверхности при помещении на холод всплывали белые жирные хлопья.
Концентрация ТАГ составило 8 ммоль/л. Укажите возможные причины заболевания,
признаки которого описаны.
А. Недостаточная активность ЛП-липазы.
Б. Недостаточная активность панкреатической липазы.
В. Дефект апобелков в составе хиломикронов.
Г. Дефект апобелков в составе ЛВП.
Д. Недостаточное поступление витаминов А, D, Е, К.
19. Выберите, какие особенности характеризуют транспорт экзогенного жира:
А. В хиломикронах транспортируются моноацилглицерины.
Б. Синтезированный жир упаковывается в хиломикроны.
В. Продукт синтеза поступает непосредственно в кровоток.
Г. Продукт синтеза в составе липопротеинов поступает в лимфу.
20. Дополните схему метаболизма изученными процессами.
21. Подготовтесь к выполнению лабораторной работы «Эмульгирование
триацилглицеролов желчными кислотами».
43
304, 317-320; (2) - С. 188-200, 363-372; (3) - С. 178-186; (4) - 1т. С. 151-164, 256-262.
Тема 4.6. МЕТАБОЛИЗМ ЖИРНЫХ КИСЛОТ И КЕТОНОВЫХ ТЕЛ
Цель занятия. Усвоить механизмы биохимических реакций окисления и синтеза

высших жирных кислот, а также механизмы регуляции этих процессов. Изучить
метаболизм кетоновых тел для понимания изменений в обмене веществ, происходящих
при голодании и сахарном диабете. Выполнить качественные реакции на кетоновые тела в
моче.
Исходный уровень. Формирование и характеристика сложноэфирной связи.
Строение и номенклатуру высших жирных кислот, перекисное окисление липидов (ПОЛ)
(курс биоорганической химии).
Повторить. Строение митохондриальной ЦПЭ, окислительное фосфорилирование,
общие пути катаболизма (ОДПВК, ЦТК), коферменты.
Содержание теоретического материала. 1. β-окисление – специфический путь

катаболизма жирных кислот. Характеристика процесса: определение, значение, сущность,
внутриклеточная локализация, активация жирных кислот, транспорт в митохондриию
Химизм и регуляторный фермент, связь с общими путями катаболизма и с ЦПЭ.
Энергетический выход: количество молекул АТФ при полном окислении пальмитата. 2.
Окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов. 3. Пути превращения
глицерола в тканях; окисление и энергетика. 4. Пути использования ацетил-КоА в
клетках. Метаболизм кетоновых тел. Химизм реакций. Причины возникновения кетоза
при длительном голодании и сахарном диабете. 5. Биосинтез высших жирных кислот.
Характеристика процесса. Особенности строения пальмитатсинтазного комплекса, роль
малик-фермента. Удлинение углеводородной цепи жирных кислот. 6. Гормональная
регуляция метаболизма жирных кислот. (*)8. Резистентность и склонность к кетозу у
детей.

1) Синтез жирных кислот протекает в цитоплазме из ацетил-КоА, а β-окисление – в
митохондриях до ацетил-КоА. Оба процесса имеют циклический характер. Все
превращения свободных жирных кислот начинаются с образования ацил-КоА (активация
жирных кислот).
2) В гепатоцитах может происходить с большой скоростью как синтез жирных кислот,
так и окисление. При активации одного из процессов, скорость протекания другого -
снижается.
3) В каждом цикле β-окисления образуется ацетил-КоА, который в ЦТК окисляется до
углекислого газа. Число молей ацетил-КоА, образующихся в результате окисления
жирных кислот с четным числом атомов углерода (п), можно рассчитать по формуле: п/2.
4) В последний цикл вступает бутирил-КоА и при его окислении образуется 2 ацети-
КоА, поэтому число циклов для жирной кислоты с п-числом атомов углерода
рассчитывают по формуле : п/2-1. Суммарный выход образования АТФ рассчитывают по
формуле:
[(п/2)*12+(п/2-1)*5]-1.
5) Процесс β-окисления связан с ЦПЭ через две реакции дегидрирования, в которых
восстанавливаются 1 молекула ФАД и молекула НАД.
44
6) Источником двууглеродных единиц для наращивания цепи жирных кислот при их
синтезе является малонил-КоА.
7) Донором водорода в реакциях восстановления является кофермент НАДФН+Н +,
поставляемый пентозофосфатным путем и с участием малик-фермента (НАДФ-зависимая
малатдегидрогеназа).
8) Реакции биосинтеза жирных кислот катализируются полифункциональным
ферментным комплексом (пальмитатсинтаза), который локализован в цитозоле клетки и
представляет собой доменный белок.
9) Синтез кетоновых тел в печени из ацетил-КоА, образующегося преимущественно из
жирных кислот увеличивается в тех условиях, когда клетки испытывают недостаток в
глюкозе (голодание, сахарный диабет). Кетоновые тела, окисляясь до СО 2 и Н2О, могут
использоваться в качестве источника энергии всеми органами, кроме печени (т.к. в печени
нет фермента, обеспечивающего активацию кетоновых тел).
10) Глицерол может распадаться в тканях до СО 2 и Н2О по гликолитическому пути
через глицеральдегид-3-фосфат.

1. Почему процесс распада жирных кислот называется «бета-окисление»? Где в клетках
протекает этот процесс? Какой орган не использует жирные кислоты в качестве
источника энергии?
2. Напишите реакцию активации жирных кислот (пальмитиновой), укажите фермент и
класс, к которому он относится.
3. Что представляют собой конечные продукты распада нейтральных жиров? Представте
в виде схемы все этапы катаболизма, приводящие к образованию конечных продуктов.
4. Напишите окисление глицерола до глицеральдегид-3-фосфата, Назовите действующие
ферменты и классы, к которым они относятся. Дальнейшую судьбу 3-
фосфоглицеринового альдегида покажите схематично. Рассчитайте количество АТФ,
образующееся при окислении 1 молекулы глицерола до СО2 и Н2О.
5. Напишите последовательность реакций бета-окисление (один цикл) стеариновой
кислоты. Назовите действующие ферменты, укажите, к каким классам они относятся.
Посчитайте по формуле энергетический выход в этом процессе. Какова роль витамина
В12 в процессе распада жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов?
6. В чем состоит биологическое значение карнитина? Напишите образование
пальмитоил-карнитина. Назовите фермент и класс, к которому он относится. Известно
редкое наследственное заболевание, при котором в скелетных мышцах снижена
концентрация карнитина, как это отразится на способности выполнять физическую
работу?
7. В какой части клеток и из чего протекает биосинтез высших жирных кислот?
Напишите регуляторную реакцию, укажите фермент и кофермент. Назовите класс
фермента.
8. Из каких источников, и какими путями возникает ацетил-КоА для синтеза жирных
кислот? Назовите продукт, в виде которого ацетил-КоА проникает из митохондрий в
цитоплазму. Назовите два источника НАДФН для биосинтеза высших жирных кислот.
9. Что представляет собой синтаза жирных кислот и какая жирная кислота является
конечным продуктом реакции?
10. Как синтезируются жирные кислоты более длинные, чем пальмитиновая кислота? Как
возникают ненасыщенные жирные кислот? Какие специфические ферменты при этом
участвуют?
11. Какие пути метаболизма жирных кислот активируются в период пищеварения, а какие
в постабсорбционном периоде? Какие гормоны активируют эти процессы?
45
12. Из чего и где в организме образуется ацетоуксусная кислота? Каково ее биологическое
значение? Рассчитайте выход АТФ при окислении 1 моль ацетоацетата и 1 моль β-
гидроксибутирата.
13. Из каких веществ в печени образуется ацетил-КоА при голодании и сахарном диабете?
Почему количество ацетил-КоА, окисляющегося в ЦТК клеток печени в этих условиях
меньше?
14. Сколько молекул глюкозы, и какими путями нужно затратить, чтобы синтезировать 1
молекулу трипальмитоилглицерола?
15. При каких условиях будет увеличиваться синтез жирных кислот?
А. При повышении концентрации глюкозы в крови после еды.
Б. При снижении секреции инсулина.
В. При увеличении секреции глюкагона.
Г. При избыточном поступлении жиров с пищей.
Д. При дефосфорилировании ацетил-КоА-карбоксилазы.
16. Охарактеризуйте изменения обмена ацетил-КоА при дефиците в клетке: биотина;
НАДФН; оксалоацетата.
17. Подберите к каждому пронумерованному утверждению соответствующий буквенный
ответ.
1. Жирные кислоты синтезируются А. Линолевая кислота.
в организме человека из ацетил-КоА. Б. Пальмитиновая кислота.
2. Жирная кислота не синтезируется В. Олеиновая кислота.
в организме, должна поступать Г. Стеариновая кислота.
с пищей. Д. Арахидоновая кислота.
3. Жирная кислота синтезируется из
незаменимой жирной кислоты,
поступающей с пищей.
18. На схему обмена углеводов и общих путей катаболизма нанесите реакции обмена
жирных кислот, глицерина и кетоновых тел. Стрелками укажите пути
взаимопревращений углеводов и жиров. Выделите регуляторные ферменты
метаболических путей, их активаторы и ингибиторы. По схеме покажите пути
образования и использования ацетил-КоА. в клетках.

309; (2) - С. 373-389; (3) - С. 186-198; (4) - 1т. С. 225-237, 287-296, 2т. С. 287-290, 295-296.
Тема 4.7. МЕТАБОЛИЗМ ЖИРОВ. ОБМЕН ХОЛЕСТЕРОЛА
Цель занятия. Усвоить метаболизм жиров в организме человека и механизмы его

регуляции. Связь обмена жиров и углеводов. Изучить основные пути образования и
использования холестерола в организме. Научиться интерпретировать данные содержания
холестерола в крови при изучении заболеваний, вызванных нарушениями метаболизма
липидов. Ознакомиться с методами определения концентрации холестерола и β-
липопротеинов в сыворотке крови.
Исходный уровень. Химическое строение холестерола и его эфиров; их свойства
(курс биоорганической химии).
Повторить. Обмен углеводов и строение липопротеинов.
46
Содержание теоретического материала. 1. Метаболизм жиров в организме.
Синтез жиров в печени и жировой ткани. Субстраты для синтеза жиров. Синтез жиров из
углеводов. Синтез фосфолипидов. 2. Депонирование жиров. Роль ЛП-липазы.
Образование в печени ЛОНП, транспортирующих эндогенные жиры. Три источника
жиров для депонирования. 3. Мобилизация жиров. Роль ТАГ-липазы. Гормональная
регуляция процессов депонирования и мобилизации жиров. Нарушение этих процессов
при ожирении и голодании. (*)Бурая жировая ткань, ее функции, структура и состав. 4.
Основные фосфолипиды и гликолипиды тканей человека: глицерофосфолипиды,
сфингофосфолипиды, гликосфинголипиды их функции. Биосинтез и катаболизм этих
соединений. Сфинголипидозы. 5. Функции холестерола и пищевые источники. Схема
образования холестерола и пути его использования и выведения из организма.6.
Биосинтез холестерола. Характеристика процесса: тканевая и субклеточная локализация,
субстраты, этапы, регуляторный фермент, регуляция.7. Баланс холестерола в клетках.
Образование транспортных форм: ЛНП и ЛВП. Транспорт холестерола и его эфиров к
органам и тканям. Роль апобелков В-100. Роль ЛВП и ЛХАТ в удалении избытка
холестерола из клеток.8. Нарушения обмена холестерола. Гиперхолестеринемия и ее
причины. Коэффициент атерогенности. Биохимические аспекты возникновения
атеросклероза и желчнокаменной болезни. Применение хенодезоксихолевой кислоты для
лечения желчнокаменной болезни.

1) Основная функция жира в организме – это запасание энергии. В организме
существует два субстрата для синтеза жира: глицерол-3-фосфат и ацил-КоА.
2) В клетке жировой ткани при катаболизме глюкозы образуются все субстраты для
синтеза жиров, поэтому избыточное поступление глюкозы приводит к активации синтеза
жиров.
3) Существует два основных источника жира для депонирования в жировой ткани:
поступает из липопротеинов (экзогенный и эндогенный) и синтезируется из глюкозы в
адипоцитах. Депонирование жиров (фермент ЛП-липаза) активируется инсулином
4) Мобилизация жиров - это гидролиз жиров под действием ТАГ-липазы («тканевой»)
на глицерол и жирные кислоты. Активность этого фермента регулируется гормонами в
зависимости от потребности организма в источниках энергии. Активаторы – адреналин и
глюкагон.
5) В организме существует две формы депонированного энергетического материала –
гликоген и жиры, которые различаются по очередности мобилизации: при голодании и
физической нагрузке сначала используется гликоген, а затем постепенно нарастает
скорость мобилизации жиров.
6) Основной путь превращения холестерола в организме – биосинтез желчных кислот.
7) ЛНП – транспортная форма холестерола, которая образуется в крови из ЛОНП
после действия на них ЛП-липазы. ЛНП снабжают холестеролом органы и ткани,
благодаря апобелку В-100. Около 50% ЛНП поглощается печенью.
8) ЛВП – синтезируются в печени и способствуют перераспределению холестерола
между липопротеинами, циркулирующими в крови, а также между липопротеинами и
тканями организма. В этом процессе участвует фермент лецитин-холестерин-
ацилтрансфераза (ЛХАТ). Апобелок А-I – активатор этого фермента.
9) Повышение концентрации холестерола является основным патогенетическим
фактором в развитии атеросклероза, следствием которого может быть ишемическая
болезнь сердца, ифаркт миокарда, инсульт и т.п. При этом изменяется соотношение ЛНП
и ЛВП.
47
10) Коэффициент атерогенности показывает, во сколько раз количество холестерина
ЛОНП и ЛНП, обеспечивающих поток холестерола в ткани, больше, чем количество
холестерола ЛВП, которые освобождают ткани от излишка холестерола и транспортируют
его в печень.

1. Сколько молекул АТФ затрачивается на синтез одной молекулы нейтрального жира из
глицерола и трех молекул жирных кислот?
2. Назовите два основных субстрата для синтеза жиров в организме.
3. Назовите четыре основные разновидности липопротеинов, содержащихся в сыворотке
крови. Охарактеризуйте их белково-липидный состав и укажите выполняемые ими
функции. Роль апобелков.
4. Как регулируется липогенез в клетках и какие три гормона на него влияют? Где в
организме особенно интенсивно протекают процессы синтеза жиров?
5. Для ситуации, когда происходит депонирование жиров характерно:
А. Повышение секреции инсулина.
Б. Увеличение в крови свободных жирных кислот.
В. Увеличение в крови ЛОНП и хиломикронов.
Г. Повышенная активность ТАГ-липазы.
Д. Повышенная активность ЛП-липазы.
6. Описано заболевание, при котором активность фосфофруктокиназы жировой ткани не
регулируется цитратом. Как может измениться обмен липидов в жировой ткани при
таком генетическом дефекте?
7. При сахарном диабете резко нарушается процесс биосинтеза жирных кислот в печени
и триглицеридов в жировой ткани. Каков механизм этих нарушений?
8. Какие из перечисленных ферментов участвуют в метаболизме жиров в гепатоцитах:
ЛП-липаза; глицеролкиназа; ацил-КоА-трансфераза; глицерофосфатдегидрогеназа;
Ацил-КоА-синтетаза.
9. Сколько молекул глюкозы необходимо для образования 1 моль
дипальмитоолеилглицерина.
10. Сколько экзогенного холестерола поступает с пищевыми продуктами? Где в организме
синтезируется холестерол и какова судьба его избытка в организме?
11. В чем заключается биологическая роль холестерола? На образование, каких
соединений расходуется в организме большая часть холестерола?
12. Напишите химическую формулу холестерола и укажите пределы нормальной
концентрации его в крови взрослого человека.
13. К перечисленным ниже процессам, которые характеризуют поступление и экскрецию
холестерола и его производных у человека, подберите обозначенные буквами
среднесуточные количественные характеристики.
1. Синтез эндогенного холестерола. А. 1,0-1,3 г/сут.
2. Поступление холестерола с пищей В. 0,8-1,0 г/сут.
при рациональном питании. С. 0,5-0,6 г/сут.
3. Синтез желчных кислот. Д. 0,3-0,5 г/сут.
4. Экскреция холестерола и желчных кислот с калом.
14. Напишите химическими формулами этап синтеза холестерола до мевалоновой
кислоты. Укажите действующие ферменты и классы, к которым они относятся.
Назовите фермент, который катализирует ключевую регуляторную реакцию.
Перечислите метаболиты, ингибирующие активность этого фермента.
15. Назовите органы, в которых у человека идет синтез холестерола. В какой форме
основное количество холестерола, синтезированного в печени, поступает из печени в
кровь?
16. Укажите соответствие: из холестерола образуются
48
1. В коже. А. стероидные гормоны.
2. В печени. Б. холекальциферол (витамин Д3).
3. В коре надпочечников. В. желчные кислоты.
17. Как измениться липидный обмен при ожирении? При голодании? При сахарном
диабете?
18. Назовите и охарактеризуйте типы гиперлипопротеинемий.
19. Перечислите важнейшие биохимические изменения (3) в крови при атеросклерозе.
Какие наблюдаются изменения в сосудах (в каких?) при атеросклерозе?
20. Напишите формулу расчета коэффициента атерогенности и укажите пределы его
значений.
21. Обнаружилось, что у больного липопротеины содержат малоактивный фермент ЛХАТ.
1. Напишите реакцию, которую катализирует ЛХАТ.
2. Какие фракции липопротеинов богаты ЛХАТ?
3. Почему недостаточность ЛХАТ может привести к развитию атеросклероза?
21. Подготовтесь к выполнению на лабораторном занятии работ «Определение
содержания β-липопротеинов в плазме крови» и «Определение концентрации
холестерола в крови».

317, 320-326; (2) - С. 392-408; (3) - С. 198-204, 212-225; (4) - 1т. С. 264-284.
Тема 4.8. ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ
Цель занятия. Сформировать знания о питательной ценности белковой пищи,

механизмах ферментативного переваривания белков в желудочно-кишечном тракте,
всасывании аминокислот (АК), их промежуточном обмене. Уметь применять полученные
знания для анализа патологических состояний, связанных с нарушением белкового
питания или обмена аминокислот в организме. Ознакомиться с методом количественного
определения кислотности желудочного сока. Научиться определять активность
трансаминаз в сыворотке крови.
Исходный уровень. Биологические функции белков, уровни структурной
организации белка, физико-химические свойства белков, классификация аминокислот
(курс биоорганической химии и биологической химии), топология и строение желез
пищеварительного тракта (курс физиологии).
Повторить. Биосинтез белка. Общие пути катаболизма, ЦПЭ, классификация
ферментов, обмен углеводов. Типы активации ферментов. Структурные формулы
основных аминокислот.
Содержание теоретического материала. 1. Белковое питание. Суточное

поступление белков с пищей. Полноценность белкового питания. Незаменимые
аминокислоты. Азотистый баланс. 2. Этапы переваривания белков в желудочно-кишечном
тракте. Избирательность гидролиза пептидных связей различными пептидазами.
Диагностическое значение биохимического анализа желудочного сока. Всасывание
аминокислот и пути их использования в организме. Гниение полипептидов и метаболизм
АК в толстом отделе кишечнике. Механизм обезвреживания токсичных продуктов
распада тирозина и триптофана путем конъюгации в печени с глюкуроновой и серной
кислотами. (*)3. Возрастная характеристика процессов переваривания и всасывания
белков. Характеристика белковой диеты детей разного возраста. Белковая
недостаточность. Квашиоркор. 4. Катаболизм аминокислот. Типы дезаминирования.
Окислительное дезаминирование: прямое и непрямое. Значение реакций
49
трансаминирования. Судьба безазотистых остатков аминокислот. 5. Декарбоксилирование
аминокислот. Образование биогенных аминов и механизмы их обезвреживания.

1) Полноценность белкового питания зависит от состава и соотношения аминокислот в
белках и определяется наличием незаменимых аминокислот.
2) В отличие от углеводов и жиров аминокислоты и белки в организме не запасаются.
Существует биохимически обоснованный фонд или пул аминокислот.
3) Основная часть эндогенных и экзогенных аминокислот в организме (~80%)
используется для биосинтеза белка.
4) Ферменты, осуществляющие переваривание белков называются пептидазами (эндо-
и экзопептидазами) или протеазами и секретируются в виде проферментов. Проферменты
секретируются в слизистой желудка или в поджелудочной железе, а активируются
частичным протеолизом – в полости желудка или тонкого кишечника соответственно.
5) Большинство ферментов панкреатического сока активируются трипсином, активная
форма которого образуется при участии энтеропептидазы.
6) Катаболизм аминокислот начинается с процесса удаления аминогруппы. Общее
количество аминокислот при этом уменьшается.
7) Большинство аминокислот подвергаются в клетке непрямому дезаминированию,
протекающему в две стадии: трансаминирование с α-кетоглутаровой кислотой (в
цитозоле) и окислительное дезаминирование Глу (в митохондриях).
7) Трансаминирование – это один из начальных этапов метаболизма аминокислот.
Образующиеся из них, в результате трансаминирования, кетокислоты могут затем
окисляться в ЦТК, использоваться для глюконеогенеза, участвовать в синтезе заменимых
аминокислот, т.к. реакции трансаминирования обратимы. Количество аминокислот при
трансаминировании не изменяется.
8) Безазотистые остатки всех 20 аминокислот сводятся, в конечном счете, к пяти
продуктам, которые вступают в общий путь катаболизма.
9) Аминокислоты, которые превращаются в пируват и промежуточные продукты ЦТК,
могут обеспечить глюконеогенез – гликогенные. АМК, которые проходят стадию
ацетоацетата и могут быть источниками кетоновых тел – кетогенные.
10) При декарбоксилировании некоторых аминокислот образуются биологически
активные вещества (амины), выполняющие разнообразные функции в организме
(гормоны, медиаторы передачи нервного импульса и т.д.).
11) Обезвреживание биогенных аминов может протекать двумя путями:
дезаминирование под действием МАО (моноаминоксидаза; кофермент – ФАД) и
метилирование с участием SАМ (S-аденозилметионин).
12) Нарушение обмена биогенных аминов может быть одной из причин ряда
заболеваний: депрессивных состояний (в нервной системе понижено содержание
дофамина и норадреналина), паркинсонизма, шизофрении (в височной доле мозга
содержание дофамина повышено) и др.

1. Что понимают под азотистым балансом? Что такое состояние азотистого равновесия,
положительный азотистый баланс, отрицательный азотистый баланс? Когда они
наблюдаются?
2. Какова суточная потребность в белках взрослого организма и организма детей разного
возраста?
3. Перечислите не менее десяти ферментов, участвующих в переваривании пищевых
белков, содержащиеся в желудочном, панкреатическом, кишечном соках взрослых и
детей.
50
4. Какова роль соляной кислоты в пищеварении? Перечислите четыре вида кислотности
желудочного сока и их нормальные величины.
5. В чем заключается биологическое значение выделения протеолитических ферментов
пищеварительных соков в неактивной форме?
6. Что такое гниение белков в кишечнике? Для чего оно нужно? Перечислите
токсические продукты гниения белков.
7. Где и как обезвреживаются ядовитые продукты гниения белков, возникающие в
толстом кишечнике? Напишите химические реакции обезвреживания индола с
помощью УДФГК и фенола с помощью ФАФС.
8. Что такое дезаминирование? Какие существуют четыре типа дезаминирования?
Напишите дезаминирование глутаминовой кислоты. Какой фермент катализирует этот
процесс? К какому классу он относится?
9. Что понимают под непрямым дезаминированием?
10. Какова роль процесса трансаминирования в обмене веществ? Напишите
трансаминирование аланина с α-ктоглутаровой кислотой. Какой фермент катализирует
этот процесс? К какому классу он относится?
11. Какова судьба безазотистого остатка аминокислот? Что представляют собой конечные
продукты распада простых белков?
12. Почему при инфаркте миокарда и гепатите увеличивается активность
аминотрансфераз АлАТ и АсАТ в крови больных? Каковы нормальные значения
активности этих ферментов в сыворотке крови?
13. Укажите состояние азотистого баланса у беременной женщины и у ребенка:
а) положительный; б) отрицательный; в) равновесие.
14. Животных длительное время содержали на белковой диете с искусственной смесью
аминокислот, в которой отсутствовали глутаминовая, аспарагиновая кислоты и серин,
однако нарушений в развитии этих животных не обнаружили. Как можно объяснить
этот факт? Ответ подтвердите реакциями.
15. Дан пептид: Ала – Гли – Тир – Тре – Арг – Вал – Иле. Укажите, какие связи
преимущественно расщепляются в пептиде перечисленными ферментами:
а) карбоксипептидаза; б) химотрипсин; в) трипсин; г) пепсин.
16. Выберите процессы, в которых участвует безазотистый остаток аминокислот.
1. Синтез заменимых аминокислот; 2. Окисление до СО2 и Н2О; 3. Синтез глюкозы;
4. Синтез кетоновых тел.
17. Проследите пути превращения Асп, поступившей с пищей в организм человека. Для
этого ответь на вопросы.
1. Аспарагиновая кислота – это заменимая или незаменимая аминокислота?
2. Напишите реакцию дезаминирования Асп.
3. К какой группе аминокислот по судьбе безазотистого остатка относится Асп?
Напишите схему, подтверждающую Ваш ответ.
18. Что лежит в основе деления аминокислот на кетогенные и гликогенные? Заменимые,
незаменимые, условно заменимые и частично заменимые?
19. Определить возможность синтеза глюкозы из серина. Рассчитайте, сколько моль
серина необходимо для синтеза 11 моль глюкозы.
20. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторных работ «Определение
активности аспартатаминотрансферазы (аланинаминотрансферазы) по методу
Райтмана-Френкеля» и «Качественный анализ желудочного сока».
Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) – С. 330-351.

(2) – С. 409-451; (3) – С. 227-243; (4) – 1т. С. 306-309, 2т. С. 286-290, 296-298.
51
Тема 4.9. ОБРАЗОВАНИЕ И ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА.
ОБМЕН ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ
Цель занятия. Сформировать представления о путях образования аммиака в

организме и механизмах его обезвреживания. Уметь анализировать патологические
состояния, связанные с нарушением обмена отдельных аминокислот в организме.
Познакомиться с методом определения концентрации мочевины в сыворотке крови.
Исходный уровень. Химическое строение аминокислот (курс биоорганической
химии).
Повторить. Гниение белков в толстом кишечнике, трансаминирование и
дезаминирование аминокислот, обезвреживание биогенных аминов.
Содержание теоретического материала. 1. Обмен аммиака. Четыре основных

источники образования аммиака в организме. Реакции обезвреживания аммиака в клетках:
синтез глутамина, глутаминовой кислоты, биосинтез мочевины, выведение почками солей
аммония. 2. Орнитиновый цикл мочевинообразования – основной путь обезвреживания
аммиака в печени. Характеристика процесса: значение, локализация, регуляторный
фермент, энергетические затраты, происхождение атомов азота мочевины, связь с общим
путем катаболизма. Нарушения синтеза и выведения мочевины. (*)3. Возрастная
направленность использования аммиака в организме детей. Физиологическая протеинурия
и креатинурия. 4. Обмен отдельных аминокислот. Биосинтез глицина и серина. Роль
тетрагидрофолиевой кислоты как переносчика одноуглеродных групп во многих
реакциях. Синтез креатина. Пути превращения метионина. Значение реакций
трансметилирования. Образование S-аденозилметионина. Основные пути превращения
триптофана, фенилаланина и тирозина в организме. 5. Наследственные заболевания,
связанные с нарушением обмена аминокислот в организме.

1) Основное количество аммиака образуется при дезаминировании аминокислот, а
также при катаболизме других азотсодержащих соединений (нуклеотидов, биогенных
аминов, гниения аминокислот в кишечнике).
2) Образование аммиака происходит во всех тканях. Главная реакция обезвреживания
– синтез глутамина (наиболее активно в мышцах, мозге и печени). Аммиак переносится из
всех тканей преимущественно в виде глутамина.
3) Первая аминогруппа мочевины вводится в орнитиновый цикл в виде аммиака, а
вторая из аспарагиновой кислоты. При этом молекула аммиака активируется за счет СО 2 и
АТФ с образованием карбомоилфосфата.
4. В орнитиновом цикле аспарагиновая кислота превращается через фумарат, поэтому
фонд аспартата поддерживается на постоянном уровне через реакции ЦТК.
5) Производные ТГФК переносят одноуглеродные группы, которые используются для
синтеза многих соединений: тимидиловой кислоты, пуринового ядра, серина и глицина,
метионина.
6) Реакция превращения фенилаланина в тирозин под действием
фенилаланингидроксилазы - основной путь метаболизма фенилаланина и единственный
для синтеза тирозина.
7) Тирозин в разных тканях метаболизирует по-разному: в печени и других тканях
распадается до фумарата и ацетоацетата, в мозговом слое надпочечников является
предшественником катехоламинов, в меланоцитах – меланинов, в щитовидной железе –
тиреоидных гормонов.
52
1. Какими путями и где в организме образуется аммиак? Каковы механизмы его
детоксикации?
2. Назовите аминокислоту, в виде которой аммиак переносится из мозга в печень: 1.
Глицин; 2. Серин; 3. Аланин; 4. Глутамин; 5. Метионин; 6. Фенилаланин.
3. Напишите процесс синтеза мочевины. Назовите действующие ферменты и классы, к
которым они относятся. Назовите ключевой фермент.
4. Назовите метаболиты цикла мочевины, образующиеся в митохондриях:
1. Аргининосукцинат; 2. Карбомоилфосфат; 3. Аргинин; 4. Цитруллин; 5. Мочевина.
5. Для чего используются аминокислоты в организме? Что такое гликогенные
аминокислоты и кетогенные аминокислот? Назовите не менее двух кетогенных
аминокислот.
6. При распаде какой аминокислоты образуется глицин? Напишите распад глицина. Для
построения, каких веществ используется эта аминокислота?
7. Напишите формулу креатина. Обведите часть молекулы, происходящую из глицина.
Какова роль креатина в организме?
8. Для чего используется сера метионина? Для образования каких веществ используется
метильная группа метионина?
9. Напишите схему реакций превращения метионина в цистеин. Назовите ферменты,
катализирующие это превращение. Какой для этого необходим кофермент?
10. Напишите формулы окисленного и восстановленного SS-глутатиона. Каковы функции
глутатиона в организме и какие аминокислоты участвуют в его образовании?
11. Напишите реакцию, катализируемую фенилаланинмонооксигеназой. К какому классу
относится этот фермент? Какое заболевание возникает при недостаточной активности
этого фермента?
12. Напишите схему распада гомогентизиновой кислоты до фумаровой и ацетоуксусной
кислот. Какое заболевание развивается при блоке катаболизма тирозина на этой
стадии?
13. Какие гормоны образуются в надпочечниках и щитовидной железе из тирозина?
Напишите их формулы.
14. Из чего образуется меланин? Что такое альбинизм и какова его причина?
15. Предшественником, какого витамина и каких коферментов является триптофан? От
присутствия какого витамина зависит нормальный путь распада триптофана? Какой
медиатор и гормон образуются из триптофана?
16. Нарушения каких реакций (А, Б, В ,Г, Д) могут вызвать следующие заболевания:
1. Альбинизм. А. Фенилаланин→фенилпируват.
2. Алкаптонурия. Б. Фенилаланин→тирозин.
3. Миксидема (гипотиреоз). В. Тирозин→тироксин.
4. Фенилкетонурия. Г. Гомогентизиновая кислота→
фумарилацетоацетат.
Д. Тирозин→меланины.
17. Оцените правильность утверждения. Генетический дефект фенилаланингидроксилазы
проявляется как наследственная болезнь – фенилкетонурия, ПОТОМУ ЧТО в
отсутствие фермента в крови уменьшается содержание фенилаланина.
18. При гриппе у детей может возникнуть тяжелая гипераммониемия, сопровождающаяся
рвотой, потерей сознания, судорогами. Обнаружено, что вирус гриппа может вызвать
нарушение синтеза карбамоилфосфатсинтетазы I. Концентрация каких веществ в
крови при этом увеличится?
19. Укажите роль триптофана в названных биохимических процессах: синтез холина,
синтез никотинамида, синтез серотонина, синтез мелатонина.
53
20. На схему обмена веществ нанесите основные процессы обмена белков. Покажите
стрелками взаимосвязь с обменами углеводов и липидов, выделите регуляторные
реакции и ключевые ферменты.
21. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторной работы
«Определение концентрации мочевины в сыворотке крови».

С. 451-468; (3) - С. 253-255, 243-252; (4) - 1т. С. 299-305, 309-316, 343-355.
Тема 4.10. ОБМЕН НУКЛЕОТИДОВ

(семинар)
Цель занятия. Сформировать представления о путях синтеза и распада

нуклеотидов. Уметь объяснять причины возникновения заболеваний, связанных с
нарушением метаболизма нуклеотидов. Усвоить принципы метода и диагностическое
значение определения концентрации мочевой кислоты в сыворотке крови.
Исходный уровень. Строение и роль нуклеиновых кислот и нуклеотидов (курс
Повторить. Пентозофосфатный путь, трансаминирование, матричные биосинтезы.
Содержание теоретического материала. 1. Расщепление нуклеиновых кислот и

нуклеотидов в пищеварительном тракте. 2. Два пути синтеза пуриновых нуклеотидов.
Основные этапы синтеза пуриновых нуклеотидов de novo. Образование пуринового
кольца, происхождение атомов гетероциклического кольца пурина. Регуляция синтеза.
Регуляторные ферменты. Реутилизация азотистых оснований, образующихся в процессе
катаболизма нуклеиновых кислот (путь спасения). 3. Синтез пиримидиновых
нуклеотидов: локализация процесса в клетке, ключевой фермент, регуляция синтеза.
Происхождение атомов кольца пиримидина. Нарушения синтеза нуклеотидов,
приводящие к оротовой ацидурии.4. Катаболизм пуриновых нуклеотидов, образование
мочевой кислоты, ее формула. Нормальная концентрация мочевой кислоты в сыворотке
крови. Причины возникновения гиперурикемии. Подагра и синдром Леша-Найхана, как
проявления нарушений обмена пуринов. 5. Особенности катаболизма пиримидиновых
нуклеотидов. 6. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов. Субстраты и доноры водорода для
синтеза. Ключевой регуляторный фермент. Особенности синтеза дТМФ в организме. Роль
фолиевой кислоты в образовании тимидилового нуклеотида. Ингибиторы синтеза
дезоксирибонуклеотидов.

1) Общий пре

Язык

самоподготовка

Загружено:

Сведения о документе

Оригинальное название

Авторское право

Доступные форматы

Поделиться этим документом

Поделиться или встроить документ

Параметры публикации

Этот документ был вам полезен?

Это неприемлемый материал?

Авторское право:

Доступные форматы

самоподготовка

Загружено:

Авторское право:

Доступные форматы

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ

БЕЛГОРОДСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

САМОСТОЯТЕЛЬНАЯ РАБОТА СТУДЕНТОВ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

методические рекомендации для самостоятельной подготовки

Методические указания составлены сотрудниками кафедры биохимии и фармакологии

Методические рекомендации утверждены и рекомендованы к тиражированию по

Методические рекомендации предназначены для студентов-медиков и являются

Согласно учебному плану в течение двух семестров студенты прослушают

ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. ФЕРМЕНТЫ

Цель изучения раздела. Усвоить роль биохимии в решении проблем сохранения

Тема 1.1. ВВЕДЕНИЕ В БИОЛОГИЧЕСКУЮ ХИМИЮ.

Цель занятия. Изучить роль и задачи биологической химии. Ознакомиться с

Содержание теоретического материала. 1. Предмет и задачи биологической

Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С.11-14; (2) -

Содержание практической работы

Дополнительная литература по теме:

Тема 1.2. СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ

Цель занятия. Изучить многообразие биологических функций белков, их строение

Содержание теоретического материала. 1. Основные достижения биохимии в

Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы

Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 16-35, 48-54;

Тема 1.3. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Цель занятия. Уметь использовать физико-химические свойства белков для

Содержание теоретического материала. 1.Молекулярная масса белков и ее

Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы

Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 35-37, 43-48,

Тема 1.4. СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

Цель занятия. Уметь применять знания о структурной и функциональной

Содержание теоретического материала. 1. Простые и сложные белки. 2.

Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы

Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 37-43, 47-48,

Тема 1.5. ФЕРМЕНТЫ. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА

Цель занятия. Изучить ферменты как биологические катализаторы, их

Содержание теоретического материала. 1. История открытия и изучения

Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы

Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 61-80, 89-92;

Тема 1.6. ФЕРМЕНТЫ. КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ

Содержание теоретического материала. 1. Зависимость скорости

Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы

Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 80-86; (2) - С.

Тема 1.7. РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ. МЕДИЦИНСКАЯ

Цель занятия. Рассмотреть механизмы регуляции активности ферментов, уметь

Содержание теоретического материала. 1. Активаторы и ингибиторы ферментов.

Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы

Литература для самоподготовки.  Лекционный материал; (1) - С. 86-88, 92-100;

Тема 1.8. БИОХИМИЯ БЕЛКОВ И ФЕРМЕНТОВ

Цель занятия. Контроль усвоения материала по разделу № 1 «Биохимия белков и

Вопросы к контрольно-итоговому занятию № 1.

Литература для самоподготовки. См. литературу к темам №№ 1.1 – 1.7.

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ

Цель изучения раздела. Изучить строение нуклеиновых кислот и процессы

Тема 2.1. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ И

Цель занятия. Сформировать знания о химическом строении и функционировании

Содержание теоретического материала. 1. Нуклеопротеины, строение, роль в

Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:

Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы