Медицинский факультет
БЕЛГОРОД 2006г
УДК 577.1(075)
ББК 28.072я73
М 54
Рецензенты:
Л.Г. Прокопенко – доктор медицинских наук, профессор, заслуженный деятель науки,
действительный член РАЕН и МАИ, заведующий кафедрой
биологической химии Курского медицинского института.
М.И. Чурносов – доктор медицинских наук, профессор, заведующий кафедрой медико-
биологических дисциплин медицинского факультета БелГУ.
2
ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ....................................................................................................................................5
РАЗДЕЛ №1. ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.
ФЕРМЕНТЫ
Тема 1.1. Введение в биологическую химию. Техника безопасности.....................................7
Тема 1.2. Строение и функции белков. Аминокислотный состав белков................................8
Тема 1.3. Физико-химические свойства белков........................................................................10
Тема 1.4. Сложные белки............................................................................................................12
Тема 1.5. Ферменты. Строение и свойства................................................................................13
Тема 1.6. Ферменты. Кинетика ферментативных реакций......................................................15
Тема 1.7. Регуляция активности ферментов. Медицинская энзимология.............................17
Тема 1.8. Биохимия белков и ферментов (контрольно – итоговое занятие №1)...................19
РАЗДЕЛ №2. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. МАТРИЧНЫЕ БИОСИНТЕЗЫ
Тема 2.1. Строение и свойства нуклеиновых кислот и нуклеотидов.....................................20
Тема 2.2. Матричные биосинтезы..............................................................................................22
Тема 2.3. Строение нуклеиновых кислот. Матричные биосинтезы
(контрольно – итоговое занятие №2).........................................................................................24
РАЗДЕЛ №3. ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА
Тема 3.1. Биологические мембраны...........................................................................................25
Тема 3.2. Введение в обмен веществ. Общие пути катаболизма............................................26
Тема 3.3. Энергетический обмен. Окислительное фосфорилирование.................................28
Тема 3.4. Энергетический обмен. Общие пути катаболизма
(контрольно-итоговое занятие №3)...........................................................................................31
РАЗДЕЛ №4. ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
Тема 4.1. Обмен и функции углеводов. Обмен гликогена......................................................33
Тема 4.2. Специфические пути распада глюкозы.....................................................................35
Тема 4.3. Глюконеогенез. Обмен лактата в печени и мышцах...............................................37
Тема 4.4. Пентозофосфатный путь. Обмен фруктозы, галактозы, этанола...........................39
Тема 4.5. Обмен и функции липидов. Переваривание.............................................................41
Тема 4.6. Метаболизм жирных кислот и кетоновых тел.........................................................43
Тема 4.7. Метаболизм жиров. Обмен холестерола...................................................................46
Тема 4.8. Обмен аминокислот....................................................................................................49
Тема 4.9. Образование и обезвреживание аммиака. Обмен отдельных аминокислот..........51
Тема 4.10. Обмен нуклеотидо.....................................................................................................53
Тема 4.11. Обмен веществ и энергии (контрольно-итоговое занятие №4)............................55
3
РАЗДЕЛ №5. ГОРМОНАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ. ВИТАМИНЫ
Тема 5.1. Гормоны: синтез, секреция, механизм действия......................................................57
Тема 5.2. Гормоны, регулирующие обмен углеводов, липидов и аминокислот.
Водно-солевой и менеральный обмены....................................................................................59
Тема 5.3. Тиреоидные гормоны и гормоны, регулирующие репродуктивную функцию....61
Тема 5.4. Биохимия витаминов..................................................................................................63
Тема 5.5. Гормональная регуляция обмена веществ. витамины
(контрольно-итоговое занятие № 5)..........................................................................................65
РАЗДЕЛ №6. БИОХИМИЯ ОРГАНОВ И ТКАНЕЙ
Тема 6.1. Биохимия печени. Канцерогенез...............................................................................66
Тема 6.2. Биохимия крови...........................................................................................................68
Тема 6.3. Биохимия крови. Гемостаз.........................................................................................71
Тема 6.4. Биохимия почек и мочи..............................................................................................72
Тема 6.5. Биохимия межклеточного матрикса и мышечной ткани........................................74
Тема 6.6. Биохимия органов и тканей (контрольно-итоговое занятие № 6)..........................76
СЛОВАРЬ БИОХИМИЧЕСКИХ ТЕРМИНОВ ………………………………………………………78
4
ВВЕДЕНИЕ
5
углубления представлений о лабораторных показателях нормы рекомендуется
использовать справочную литературу: Лифшиц В.М., Сидельникова В.И.
«Медицинские лабораторные анализы»/ Справочник. Изд-е второе, исправленное и
дополненное., М., «Триада-Х», 2002г.
8. В своей работе врач должен уметь оценивать результаты клинико-биохимических
исследований, поэтому студентам будут предложены данные биохимического
анализа крови, мочи, которые необходимо оценить, указав, норма это или
патология, а также возможные причины возникновения последней.
Выполнив указанное в плане количество лабораторных и практических работ по
отдельным темам, студенты допускаются к сдаче контрольно-итогового занятия по
окончания изучения раздела. Вопросы и задачи к контрольно-итоговым занятиям
приводятся в данном пособии в соответствующих разделах. В конце III семестра
проводится зачет. Завершается курс биологической химии сдачей в IV семестре экзамена,
объем и содержание которого отражены в сводных вопросах к экзамену.
Мы надеемся, что предлагаемые методические указания помогут студентам при
самостоятельной подготовке к занятиям, в выполнении лабораторных работ на занятиях и
будут способствовать улучшению учебного процесса.
6
РАЗДЕЛ №1
8
аминокислот, обозначать N- и С- конец.3. Уровни структурной организации белков,
основные связи и взаимодействия, участвующие в их формировании. Образование
центров связывания белков с лигандами. Умение характеризовать каждый тип связи и
взаимодействия по плану: а) понятие; б) типы связей, участвующих в формировании
структуры; в) название групп, участвующих в формировании каждого типа связей. 4
(*)Возрастная биохимия: характеристики основных периодов развития человека:
антенатальный (система мать-плацента-плод) и постнатальный (неонатальный, грудной,
ранний детский, дошкольный, пубертатный).
9
15. Напишите в тетрадях структурную формулу пептида:
NH2–Ser-Phe-His-Arg-Leu-Asp-Cys-Val-COОН
подчеркните связи, соединяющие аминокислотные остатки в первичной
структуре белка;
покажите пунктиром связи, замыкание которых приводит к образованию
вторичной структуры белка;
выпишите пары радикалов, между которыми возможно образование связей,
участвующих в формировании третичной структуры, укажите тип связей.
16. Напишите формулу трипептида, у которого резко преобладают кислые свойства,
назовите этот пептид.
17. Изучите содержание лабораторной работы «Качественные и цветные реакции на
функциональные группы белков и аминокислот»; ответьте на вопрос: какие
специфические реакции используются для обнаружения α-аминокислот:
серусодержащих; циклических; аргинина; тирозина.
10
3) Растворимость белков определяется наличием на их поверхности полярных групп,
способных взаимодействовать с водой.
4) Растворимость белков зависит от свойств белковой молекулы (молекулярной массы,
формы молекулы, заряда, количества гидрофильных групп) и свойств факторов среды
(значения рН раствора, солевого состава раствора, температуры).
5) В основе методов разделения белков лежат различия в их физико-химических
свойствах.
6) Денатурация белков – это разрушение нативной конформации белка (при
воздействии денатурирующего агента) вызванное разрывом слабых связей,
стабилизирующих его вторичную и третичную структуру. При этом теряется
биологическая активность белка.
11
24. Подберите к каждому пронумерованному методу разделения и очистки белков
соответствующие различия в свойствах, обозначенные буквой:
1. Ультрацентрифугирование. А. Различия по растворимости.
2. Электрофорез. Б. Различия по величине суммарного заряда.
3. Гель-фильтрация. С. Различия по молекулярной массе.
4. Ионообменная хроматография.
5. Солевое фракционирование.
25. Изучите содержание лабораторной работы «Реакции осаждения белков» и
подготовьтесь к ее выполнению на лабораторном занятии.
12
1. Дайте определение сложным белкам (протеидам).
2. Как классифицируются протеиды?
3. Перечислите основные группы протеидов.
4. Что такое фосфопротеины, их структура и биологическая роль?
5. Охарактеризуйте строение липо- и гликопротеинов и их основные биологические
функции.
6. Охарактеризуйте структуру хромопротеинов – гемоглобина и миоглобина и раскройте
их биологическую роль.
7. Напишите формулу гема и покажите, как она связана в гемоглобине с белком
(назовите аминокислоту).
8. Как построена белковая часть гемоглобина? Миоглобина?
9. Охарактеризуйте структуру макромолекулы гемоглобина и объясните
кооперативность действия его четырех субъединиц при выполнении дыхательной
функции. Какое это имеет биологическое значение?
10. Какую валентность имеет железо в геме? Изменяется ли она при присоединении
кислорода к гемоглобину? Назовите связи железа в гемоглобине.
11. Охарактеризуйте Т-форму и R- форму гемоглобина (положение железа, связи между
протомерами).
12. Назовите производные гемоглобина и охарактеризуйте их.
13. Сравните кривые насыщения гемоглобина и миоглобина кислородом от его
парциального давления.
14. Какие свойства характерны для гемоглобина: а)наличие одной геминовой
группировки; б) молекулярная масса в четыре раза больше, чем у миоглобина; в)из 4
ППЦ гемоглобина две одинаковые; г) каждая из субъединиц молекулы гемоглобина
напоминает по своей третичной структуре молекулу миоглобина.
15. Изучите содержание и подготовтесь к проведению на занятиях лабораторной работы
«Геминовая проба Тейхмана».
13
активного центра ферментов (4). 5. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты.
Структурные формулы НАД+, ФАД+, КоА, пиридоксальфосфата, биотина и роль
витаминов в функционировании коферментов, как промежуточных переносчиков
различных групп в ферментативных реакциях. 6. Изоферменты (на примере ЛДГ). 7.
Механизмы и стадии ферментативного катализа (на примере связывания субстрата в
активном центре карбоксипептидазы). Уметь записать в общем виде реакцию с участием
ферментов, используя символы: S - субстрат, Е - фермент, ЕS – промежуточный комплекс,
Р – продукт. Теории ферментативного катализа: Фишера и Кошланда (теория
индуцированного соответствия). 8. Единицы измерения активности ферментов, удельная
активность ферментов. 9. Специфичность действия ферментов: абсолютная, субстратная,
групповая, специфичность путей превращения.
14
для протекания ферментативной реакции необходимы:
а) определенная ориентация субстрата в области активного центра фермента;
б) взаимное изменение конформации субстрата и фермента;
в) комплементарность структуры активного центра фермента структуре субстрата;
г) деформация и дестабилизация связей субстрата.
8. Раскройте химическую структуру простых и сложных ферментов. Примеры.
9. Дайте определения понятиям «холофермент», «апофермент», «кофактор»,
«простетическая группа фермента».
10. Перечислите кофакторы, производные витаминов (6).
11. Напишите формулы НАД+ и ФАД+ в окисленной и восстановленной формах. Дайте их
полное название. Обведите в формуле ту ее часть, которая представляет собой
витамин. Назовите этот витамин. Назовите ферменты, содержащие НАД + и ФАД+ , и их
функцию.
12. Нарисуйте и дополните таблицу, отображающую классификацию ферментов.
Класс Название класса Характер реакции Пример
1. оксидоредуктазы окислительно- 2Н 2О 2 каталаза Н 2О+ О 2
восстановительные
Какой принцип лежит в основе классификации ферментов?
13. Что понимают под специфичностью действия ферментов? Чем она обусловлена?
Перечислите основные типы специфичности действия ферментов (не менее четырех).
14. В каких единицах измеряется активность ферментов. Рассчитайте удельную
активность фермента, если за 20 сек при 25 о 5мг этого фермента расщепляет 100
мкмоль субстрата.
15. Из каких частей (3) составлены систематические наименования ферментов? Приведите
примеры.
16. Назовите и охарактеризуйте первый класс ферментов. Каков тип катализируемых ими
реакций? Какова химическая природа ферментов этого класса? Назовите важнейшие
группы ферментов внутри класса. Назовите несколько представителей.
17. Ученый, сформулировавший представление о предсуществующем соответствии
активного центра фермента и субстрата: а) Кошланд; б) Нортроп; в) Фишер; г) Самнер.
18. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию превращения глюкозо-
6-фосфат во фруктозу-6-фосфат: гидролазы, трансферазы, лигазы, лиазы, изомеразы,
оксидоредуктазы?
19. Выберите характерные особенности аллостерических ферментов:
а) локализованы в начале метаболического пути;
б) локализованы в конце метаболического пути;
в) при связывании с субстратом проявляют кооперативность действия;
г) являются мультимерами;
д) являются олигомерами.
20. Изучите содержание лабораторной работы «Изучение активности и специфичности
альфа-амилазы слюны» и подготовтесь к ее выполнению на лабораторном занятии.
15
Цель занятия. Изучить зависимость скорости ферментативных реакций от
химической природы реагирующих веществ (субстратов и ферментов) и от условий их
взаимодействия: концентрации компонентов, рН среды, температуры, состава среды,
наличия кофакторов и т.д. Изучить кинетические зависимости на примере α-амилазы
слюны.
Исходный уровень. Химические реакции нулевого, первого и второго порядков
(курс общей химии).
Повторить. Физико-химические свойства белков и ферментов.
16
10. С каким из видов изоферментов ЛДГ-1 или ЛДГ-5 будет преимущественно
связываться пируват, если: 1) Км для ЛДГ –1 =10-2 М. 2) Км для ЛДГ –5 =10-5М.
11. Изменение рН среды может привести:
А) К изменению ионизации функциональных групп фермента;
Б) К изменению ионизации функциональных групп субстрата;
В) К изменению конформации фермента;
Г) К разрыву дисульфидных связей;
12. Изучите лабораторную работу «Зависимость скорости ферментативной реакции от
температуры и рН среды».
17
5) Регуляция активности ферментов происходит путем изменения конформации
молекул фермента, т.е. обусловлена их конформационной лабильностью.
6) Аллостерические ферменты могут участвовать в регуляции по принципу обратной
отрицательной связи, которая регулирует поток веществ через метаболический путь.
7)Ферменты, регулирующие скорость метаболических путей, действуют на ранних
стадиях метаболических путей; в местах ключевых разветвлений метаболических путей и
катализируют необратимые реакции (либо реакции, протекающие наиболее медленно).
8) Количество фермента в клетке определяется соотношением скоростей его синтеза и
распада.
9) Нарушение синтеза фермента может привести к болезням – энзимопатиям
(дисахаридозы, гликогенозы, агликогенозы). При этом недостаток одного фермента в
метаболическом пути может привести к нарушению образования конечного продукта и,
следовательно, к целой серии в нарушении обмена веществ.
10) В основе энзимодиагностики лежат особенности состава и распределения белков –
ферментов в организме человека: состав белков и их тканевое распределение у взрослого
человека в основном постоянны и могут изменяться при болезнях.
18
18. Назовите ферменты, активность которых увеличивается в сыворотке крови при рахите,
поражении поджелудочной железы, инфаркте миокарда, печени, заболеваниях
скелетных мышц.
19. Что такое энзимотерапия? Назовите не менее четырех типов препаратов,
используемых для энзимотерапии.
20. Изучите содержание лабораторной работы «Влияние ингибиторов и активаторов на
активность альфа-амилазы слюны» и подготовтесь к ее выполнению на лабораторном
занятии.
19
13. Реакции осаждения белков. Значение реакций осаждения белков для медицины.
14. Впишите в верхнюю строку таблицы соответствующие свойствам ферментов и
неорганических катализаторов буквенные обозначения: а) присущи и ферментам и
неорганическим катализаторам, б) обусловлены белковой природой, в) характерны
только для биокатализаторов.
? ? ?
1.Подчинение закону 1.Высокая молекулярная 1. Воздействие факторов на
действующих масс масса скорость реакции
2. Не сдвигают 2. Перемещение в 2 Высокая специфичность
подвижного равновесия электрическом поле
3. Влияют только на 3. Термолабильность 3.Регулируемость количества
скорость химических и активности
реакций
4. Выход из реакции в 4.Высаливание
неизменном виде
5. Денатурация
6. Расщепление
протеолитическими
ферментами
РАЗДЕЛ № 2
20
Исходный уровень. Строение и биологическая роль нуклеиновых кислот (курс
биоорганической химии и медицинской биологии).
Повторить. Строение сложных белков – нуклеопротеинов. Образование эфирной и
гликозидной связей (курс биоорганической химии).
21
8. Дайте определение первичной структуре нуклеиновых кислот. Как соединяются
мономеры в полинуклеотидной цепи? Назовите связь.
9. Напишите формулу динуклеотида, состоящего из дГМФ и УМФ.
10. Напишите формулу нуклеотида, состоящего из адениловой кислоты и тимидиловой
кислоты.
11. Дайте определение вторичной структуры РНК и ДНК. Какие связи ее формируют?
Какие связи ее стабилизируют?
12. Что обозначает термин «комплементарность»? Какие компоненты в нуклеиновых
кислотах комплементарны друг другу? Соедините водородными связями
комплементарные части цитозина и гуанозина, и аденина и тимина.
13. Охарактеризуйте третичную структуру ДНК и РНК.
14. Строение молекулы ДНК. Сколько она содержит мономерных единиц? Каковы
размеры молекулы ДНК? Как соединяются между собой две полинуклеотидные цепи в
молекуле ДНК?
15. Напишите последовательность нуклеотидов в комплементарном участке второй цепи
ДНК: 5΄-TGATCGATAACCAG-3΄-ОН.
16. Охарактеризуйте типы РНК и их функции в клетке.
17. Сколько нуклеотидов содержат молекулы различных видов РНК?
18. Назовите не менее пяти функций нуклеотидов и их производных в организме.
19. Что понимают под видовой специфичностью нуклеиновых кислот?
20. Изучите лабораторную работу «Кислотный гидролиз нуклеопротеинов дрожжей и
определение состава нуклеиновых кислот» и подготовтесь к ее выполнению на
лабораторном занятии.
22
характеристика. Роль тРНК как адаптерной молекулы в процессе трансляции. 8. Стадия
инициации биосинтеза белков. Строение рибосом. 9. Стадия элонгации: энергетические
затраты, белок синтезирующий фермент, роль факторов элонгации. 10. Стадия
терминации. Посттрансляционные изменения белковой молекулы. 11. Структурная и
функциональная организация генов. Регуляция биосинтеза белков. 12. Антибиотики -
ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков. Наследственные болезни.
23
12. Как происходит образование аминоацил-т-РНК, напишите уравнение реакции,
назовите фермент. Какая при этом образуется связь между аминокислотой и т-РНК?
13. Охарактеризуйте стартовый кодон.
14. Какова роль мРНК в биосинтезе белка?
15. Охарактеризуйте процесс трансляции в соответствии с вопросом №5.
16. Понятие о биологическом коде. Охарактеризуйте такие свойства кода, как линейность,
однонаправленность, непрерывность, универсальность, вырожденность.
17. Охарактеризуйте этапы элонгации в процессе биосинтеза белка.
18. Выберите терминирующие триплеты: 1) UAA, 2) UAG, 3) UUU, 4) UGA, 5) CCC.
19. Охарактеризуйте антибиотики, используемые как антибактериальные препараты и,
используемые при лечении злокачественных новообразований.
20. Закончите предложения, подобрав правильный вариант ответов. Последовательность
нуклеотидов ДНК, кодирующая положение аминокислотных остатков в
полипептидной цепи называется (----); участок ДНК, кодирующий образование мРНК -
(----); совокупность всех генов организма называется (----).
1) генетический код, 2) геном, 3) кодон, 4) антикодон, 5) ген.
24
В - характерно для репарации.
С - характерно для обоих процессов.
Д - не характерно ни для одного из процессов.
6. Гистоны - это белки, содержащиеся в ядрах эукариотических клеток. Они прочно
связаны с ДНК. ИЭТ гистонов очень велика (около 10,8). Какие аминокислоты должны
присутствовать в гистонах в относительно больших количествах? Каким образом эти
остатки обеспечивают прочное связывание гистонов с ДНК?
РАЗДЕЛ № 3
25
Для усвоения материала темы следует обратить внимание на то, что:
1) Молекулы фосфо- и гликолипидов амфифильны; гидрофильные части
контактируют с водой, гидрофобные – взаимодействуют друг с другом.
2) Углеводные компоненты гликолипидов находятся на наружной стороне
плазматической мембраны.
3) Наружный и внутренний слои одной и той же мембраны различаются по составу
липидов, белков и углеводов.
4) Мембраны образуются путем самосборки в результате гидрофобных
взаимодействий молекул липидов между собой и белками, а также гидрофильных
взаимодействий этих компонентов с водной средой.
5) Роль мембран в организации метаболизма обусловлена тем, что они: 1) делят клетку
на отсеки (компартменты); 2) определяют состав компартментов; 3) участвуют в
регуляции метаболизма.
26
из этапов общего пути катаболизма. Изучить основные этапы и усвоить биологическую
роль цитратного цикла – общего конечного пути катаболизма.
Исходный уровень. Строение мембран митохондрий (курс гистологии). Понятие
об окислительно-восстановительных реакциях. Строение АМФ, АДФ, АТФ, ГТФ,
пирофосфата, ди- и трикарбоновых кислот (курс биоорганической химии).
Повторить. Строение макроэргических молекул. Строение коферментов,
участвующих в окислительно-восстановительных реакциях (ФАД+, ФМН+, НАД+).
27
9. Сколько витаминов принимают участие в окислительном декарбоксилировании
пировиноградной кислоты?
10. В чем заключается сущность цикла трикарбоновых кислот?
11. Укажите, к какому классу относится каждый из ферментов цикла Кребса.
12. Назовите все субстраты окисления в цикле трикарбоновых кислот.
13. Какие кофакторы необходимы для работы II, IV, VI и VIII ферментов ЦТК?
14. При отсутствии какого витамина скорость ЦТК не будет нарушаться: цианокобаламин,
тиамин, пантотеновая кислота, никотинамид, рибофлавин?
15. В клинику доставили пострадавших во время землетрясения, находившихся без пищи
10 дней. Исследования активности ферментов ЦТК показали резкое снижение
скорости этого процесса. Какие последствия это имеет для организма?
А. Обезвоживание. Б. Снижение уровня АТФ. В. Снижение уровня глюкозы в крови.
Г. Образование большого количества эндогенной воды.
16. Какие ферменты ЦТК являются регуляторными? Какие метаболиты и как на них
влияют?
17. Что понимают под амфиболичностью цикла Кребса?
18. Заполните пропуски: НАД-зависимые дегидрогеназы катализирут окисление на этапах
превращения …..(1) в …..(2), …..(3) в …..(4), …..(5) в …..(6). С осуществлением
каждого из этих этапов сопряжено образование …..(7) молекул АТФ. ФАД-зависимые
дегидрогеназы катализируют окисление на этапе превращения …..(8) в …..(9). С
осуществлением этого этапа сопряжено образование …..(10) молекул АТФ.
Субстратное фосфорилирование происходит на этапе превращения …..(11) в …..(12).
С этим этапом сопряжено образование …..(13) молекул АТФ.
19. Рекомендуется (на отдельном листе) изобразить в виде схемы общий путь
катаболизма.
28
НАД-зависимые дегидрогеназы. ФМН (ФАД) - зависимые дегидрогеназы. Строение и
биологическая роль убихинонов. Строение и функции цитохромов. 4. Механизм
окислительного фосфорилирования АДФ. Хемиосмотическая теория Митчела. Механизм
сопряжения дыхания и фосфорилирования в митохондриях. Создание
электрохимического трансмембранного протонного градиента - движущей силы синтеза
АТФ. 5. Определение мест сопряженного синтеза АТФ при помощи ингибиторов
дыхательной цепи. Характеристика и роль Н +-АТФ-синтетазы в механизме образования
АТФ и воды. 6. Регуляция работы цепи переноса электронов. Разобщение тканевого
дыхания и окислительного фосфорилирования. Дыхательный коэффициент (Р/О) и
дыхательный контроль. 7. Нарушения энергетического обмена: гипоэнергетические
состояния как результат гипоксии, гипоавитаминозов и др. причин. (*)8. Термогенная
функция энергетического обмена в бурой жировой ткани. Возрастная характеристика
энергетического обеспечения организма питательными веществами.
29
2. Что понимают под цепью транспорта электронов? Как эта биологическая система
называется иначе? Где в клетке локализована ЦПЭ? Назовите ее основные функции.
3. Дайте характеристику переносчиков дыхательной цепи и покажите их организацию во
внутренней мембране митохондрий. Обозначьте места выталкивания протонов на
наружную сторону внутренней мембраны.
4. Укажите номерами последовательность работы ферментов дыхательной цепи: 1)
цитохромоксидаза; 2) цитохром в; 3) флавинзависимая дегидрогеназа; 4) цитохром с;
5) убихинон; 6) пиридоксинзависимая дегидрогеназа.
5. От чего зависит последовательность расположения компонентов в дыхательной цепи?
6. Что такое эндогенная вода? Сколько ее образуется в организме человека в сутки?
7. Запишите структуру никотинамидных и флавиновых ферментов, объясните их
биологическую роль.
8. В цепи дыхательных ферментов атом железа находится в структуре: 1) НАД-
зависимых дегидрогеназ; 2) ФАД-зависимых дегидрогеназ; 3) КоQ; 4) цитохрома а; 5)
цитохрома в; 6) цитохрома а3
9. Что такое цитохромы? Какие их разновидности участвуют в дыхательной цепи?
Каковы их структура и функции? Чем цитохромоксидаза отличается от других
цитохромов?
10. Суммируйте данные о ферментах полной дыхательной цепи, заполнив следующую
таблицу:
Название фермента Кофактор Локализация фермента Субстрат
11. Что представляет собой укороченная цепь переноса электронов?
12. Приведите примеры препаратов - ингибиторов дыхательной цепи (ЦПЭ).
13. Объясните механизм фосфорилирования. Строение и функции протонной АТФ-
синтетазы.
14. Сколько молекул АТФ образуется в результате переноса двух электронов по полной
дыхательной цепи?
15. Сколько молекул АТФ образуется в результате переноса двух электронов по
укороченной цепи?
16. Аскорбиновая кислота может окисляться цитохромом с. Чему равен дыхательный
коэффициент?
17. Охарактеризуйте разобщение окисления и фосфорилирования.
18. Заполните таблицу, иллюстрирующую связь реакций цикла трикарбоновых кислот с
цепью переноса электронов и протонов.
Название субстратов, Название фермента Р/О цепи переноса
подвергающихся (кофактор) электронов и протонов.
дегидрированию
21. Покажите путь водорода от окисляемых субстратов в ЦТК к кислороду.
22. Какая из указанных функций митохондрий нарушится после обработки их
детергентом, разрушающим структуру мембран? а) сопряжение окисления и
фосфорилирования. б) транспорт электронов, в) дегидрирование субстратов.
20. Посчитайте выход АТФ для реакций окисления в ЦТК.
21. Какая реакция окисления в цикле трикарбоновых кислот обеспечивает поступление
электронов в укороченную дыхательную цепь? Сколько это дает клетке АТФ?
22. Сколько молекул АТФ синтезируется в цикле трикарбоновых кислот путем
субстратного фосфорилирования?
21. Посчитайте количество моль АТФ, синтезируемой за счет реакций ЦТК, при условии,
что митохондрии отравлены малонатом.
23. Покажите путь водорода от дегидрируемого субстрата в ОДПВК. Посчитайте
количество моль АТФ, синтезируемое за счет окисления (дегидрирования) 1 моль
пирувата.
30
21. Изобразите на отдельном листе компоненты ЦПЭ. Покажите связь общего пути
катаболизма с ЦПЭ. Обозначьте на схеме метаболизма место синтеза АТФ.
22. Изучите содержание лабораторных работ «Открытие альдегиддегидрогеназы в
молоке», «Обнаружение каталазы крови», «Открытие пероксидазы» и подготовтесь к
их выполнению на лабораторном занятии.
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) - С. 186-196, 224-
235, 452-458; (2) - С.305-316; (3) - С.112-119; (4) - 1т. С.111-126, 127-139, 165-171.
31
Д - энергия потока протонов в матрикс митохондрий через специальные ионные
каналы используется для синтеза АТФ.
7. Определите количество моль АТФ, синтезируемое за счет дегидрирования 1 моль
пирувата.
8. Объясните токсическое действие цианидов на организм.
9. По схеме метаболизма укажите стрелками связи общего пути катаболизма с ЦПЭ и
проследите путь водорода от окисляемых субстратов к кислороду; оцените выход АТФ
для отдельных реакций и цитратного цикла в целом, а также в условиях полного
ингибирования сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой.
10. Чему будет равен коэффициент Р/О при добавлении аскорбиновой кислоты на фоне
полного угнетения изоцитратдегидрогеназы: а) более 3; б) 3; с) 2; д) 1; е) 0.
11. При интенсивной физической работе человек согревается даже при сильном морозе.
Укажите два основных механизма, обеспечивающих увеличение теплопродукции в
организме; как при этом меняется скорость дыхания и почему?
12. См. вопросы к темам №№ 3.1 – 3.3.
РАЗДЕЛ № 4
ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
32
13. Источники образования и пути обезвреживания аммиака в организме. Орнитиновый
цикл образования мочевины и его биомедицинское значение.
14. Обмен отдельных аминокислот.
15. Биосинтез и катаболизм пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Нарушения их
метаболизма.
16. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов.
Тема 4.1. ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ. ОБМЕН ГЛИКОГЕНА
33
6) Гликоген печени используется для поддержания нормальной концентрации глюкозы
в крови, а гликоген мышц - источник глюкозы и энергии для работы самой мышцы.
7) Гликогенозы - это наследственные болезни, связанные с нарушением мобилизации
гликогена, а агликогенозы - с нарушением его синтеза.
34
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) - С. 248-254, 260-
263, 267-273; (2) - С. 319-327, 361-362; (3) - С. 132-137, 142-150; (4) - 1т. С. 140-150, 189-
195, 219-224.
35
цитоплазмы в митохондрию происходит с участием челночных механизмов (из-за
непроницаемости мембраны митохондрий для НАДН+Н+).
10) Анаэробный гликолиз протекает в эритроцитах, в мышцах при интенсивной
кратковременной работе, в быстро растущих опухолевых клетках.
36
19. Больной сахарным диабетом после инъекции инсулина не смог своевременно поесть.
На работе его состояние резко ухудшилось. Уровень глюкозы в крови составлял 2,8
ммоль/л. Что необходимо срочно ввести пациенту: адреналин; глюкозу; инсулин;
нитроглицерин.
20. Дополните схему метаболизма реакциями катаболизма глюкозы и обозначьте связь и
общи путем катаболизма и ЦПЭ.
37
8) Глюконеогенез протекает в основном в печени, а также в корковом веществе почек
и слизистой кишечника.
9) Лактат не является конечным продуктом гликолиза. Дальнейший метаболизм
лактата связан с его превращением в печени в пируват. Часть лактата может окисляться до
СО2 и Н2О.
10) В мышцах часть пирувата, не превращаясь в лактат, превращается в аланин,
который поступает в печень и превращается в пируват - глюкозоаланиновый цикл.
11) В мышцах не протекает глюконеогенез, т.к. отсутствует фермент глюкозо-6-
фосфатаза.
12) Регуляция гликолиза и глюконеогенеза осуществляется через те ферментативные
реакции, которые не являются общими для этих процессов.
13) Направление метаболизма глюкозы в печени связано с ритмом питания. При
пищеварении значительная часть глюкозы (около половины) из крови воротной вены
задерживается печенью, откладывается в виде гликогена, а также используется для
синтеза жиров. В постабсорбтивном периоде направленность процессов меняется на
распад гликогена и глюконеогенез.
38
чем не 120%, к концу второго часа концентрация сахара ниже нормального уровня.
Как следует расценивать результаты таких проб? Обоснуйте свой ответ.
17. Накопление АТФ в митохондриях гепатоцитов оказывает влияние на интенсивность
процесса глюконеогенеза. Какова направленность этого влияния? Каков механизм?
18. Назовите ферменты, катализирующие этапы глюконеогенеза: фосфорилаза; глюкозо-6-
фосфотаза; пируваткарбоксилаза; гексокиназа; глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа.
19. Дополните схему метаболизма изученными процессами и обозначьте их связь с
имеющимися.
39
6) Окислительный и неокислительные пути вместе составляют циклический процесс –
пентозофосфатный цикл, полный набор ферментов которого функционирует, по-
видимому, только в жировой ткани.
7) Промежуточные продукты (фруктозо-6-фосфат, глицероальдегид-3-фосфат) могут
включаться в пути аэробного и анаэробного окисления.
8) Сродство фермента гексокиназы к фруктозе значительно ниже, чем к глюкозе,
поэтому вероятность участия этого фермента в превращении фруктозы крайне мала.
Главный путь включения фруктозы в обмен – образование фруктозо-1-фосфата
фруктокиназой.
9) Большая часть фруктозы, образующаяся при расщеплении сахарозы, превращается в
клетках стенки кишечника в глюкозу.
10) Метаболизм фруктозы в печени по гликолитическому пути происходит гораздо
быстрее, чем метаболизм глюкозы, т.к. фруктоза минует стадию, катализируемую
фосфофруктокиназой.
11) Галактоза в печени легко превращается в глюкозу и наоборот, поэтому галактоза
не является незаменимым компонентом пищи.
12) Метаболизм этанола на 90% происходит в печени, поэтому при любой патологии,
сопровождающейся нарушением функции печени, наблюдается нарушение толерантности
к алкоголю.
40
как изменится в этих условиях концентрация пирувата и лактата в клетках печени;
как изменится скорость глюконеогенеза?
12. Нарисуйте схему обмена глюкозы (гликолиз, цикл трикарбоновых кислот,
пентозофосфатный путь, глюконеогенез, гликогенолиз, гликогенез). Покажите на ней
точки приложения и направленность действия гормонов глюкагона, инсулина,
адреналина, глюкокортикоидов. Обозначьте пути включения галактозы и фруктозы в
путь распада глюкозы.
13. Назовите процессы, поставляющие глюкозу в кровь. Какие гормоны регулируют
уровень глюкозы в крови?
14. Составьте таблицу регуляции глюкозы в крови гормонами.
Название Место Строение Влияние на обмен углеводов Влияние на
гормона синтеза гормонов концентрацию
гормонов Печень Мышца Жировая глюкозы в
ткань крови
15. Подберите соответствие значению перечисленных гормонов в регуляции обмена
углеводов: А - Инсулин; Б - Глюкагон; С - Оба; Д - Ни один.
1. Предотвращается чрезмерное повышение концентрации глюкозы в крови после
приема пищи.
2. Запасается гликоген для использования в промежутках между приемами пищи.
3. Обеспечиваются глюкозой мышцы, потребность которых в энергии быстро
возрастает при мышечной работе.
4. При голодании снабжаются глюкозой клетки, которые в качестве источника
энергии используют преимущественно глюкозу (нервные клетки, эритроциты,
семенники, мозговое вещество почек).
16. Подготовьтесь к контрольной работе по теме: «Обмен углеводов». Повторите вопросы
тем №№ 4.1 - 4.4.
41
и особенности их обмена у детей разного возраста. Особенности процессов переваривания
и всасывания липидов в постнатальном периоде. 4. Гидролиз липидов. Характеристика
липаз (панкреатическая, ЛП- и ТАГ-липаза) в организме человека, их локализация,
функции и продукты гидролиза. Активация панкреатической липазы. 5. Всасывание
липидов. Строение мицелл. Нарушения переваривания и всасывания липидов. 6. Ресинтез
триацилглицеролов и глицерофосфолипидов в энтероцитах. Механизм активации жирных
кислот. 7. Образование и строение основной транспортной формы жиров - хиломикронов
(ХМ), роль апобелков. 8. Депонирование пищевых (экзогенных жиров). Роль ЛП-липазы.
Характеристика ХМнезрелый, ХМзрелый, ХМостаточный.
42
5. Что такое фосфолипиды? Из каких компонентов они построены? Перечислите все
группы фосфолипидов. Напишите формулы фосфатидилхолина,
фосфатидилэтаноламина.
6. Какие жирные кислоты являются эссенциальными? Как они иначе называются?
Какова их биологическая роль?
7. Перечислите ферменты, расщепляющие пищевые жиры, содержащиеся в
пищеварительных соках. К какому классу они относятся? Какие связи гидролизуют и,
какие при этом возникают продукты распада?
8. Назовите основные желчные кислоты. Где и из чего в организме они синтезируются?
Перечислите функции желчных кислот. Что такое первичные и вторичные желчные
кислоты?
9. Каков механизм эмульгирующего действия парных желчных кислот? Какова роль
желчных кислот во всасывании нерастворимых продуктов переваривания пищевых
липидов? Что такое энтерогепатическая циркуляция желчных кислот? С чем связано
заболевание стеаторея?
10. (*)Особенности переваривания липидов в постнатальном периоде.
11. Назовите ферменты, участвующие в переваривании пищевых фосфолипидов. Какие
связи они гидролизуют? Какой фермент расщепляет пищевые эфиры холестерола?
12. Что такое хиломикроны? Где они образуются, какова их функция? Какова судьба
хиломикронов? Какова биологическая роль липопротеинлипазы?
13. Жирные кислоты не используются: на синтез резервных жиров; на синтез сложных
липидов; на синтез углеводов.
14. Укажите соответствие химического строения следующих липидов.
1. Желчные кислоты. а. Триглицериды.
2. Лецитины. б. Стероиды.
3. Холестерол. в. Воска.
г. Фосфолипиды.
15. Жир человека в основном содержит в своем составе: фосфолипиды; воска;
триглицериды?
16. Функцию депонирования ТАГ выполняет: ТАГ-липаза; ЛП-липаза; панкреатическая
липаза.
17. Оцените правильность утверждения: липиды транспортируются с кровью в составе
липопротеинов, ПОТОМУ ЧТО липиды нерастворимы в воде и жидких средах
организма.
18. У пациента натощак была исследована сыворотка крови. Сыворотка имела молочный
цвет, на ее поверхности при помещении на холод всплывали белые жирные хлопья.
Концентрация ТАГ составило 8 ммоль/л. Укажите возможные причины заболевания,
признаки которого описаны.
А. Недостаточная активность ЛП-липазы.
Б. Недостаточная активность панкреатической липазы.
В. Дефект апобелков в составе хиломикронов.
Г. Дефект апобелков в составе ЛВП.
Д. Недостаточное поступление витаминов А, D, Е, К.
19. Выберите, какие особенности характеризуют транспорт экзогенного жира:
А. В хиломикронах транспортируются моноацилглицерины.
Б. Синтезированный жир упаковывается в хиломикроны.
В. Продукт синтеза поступает непосредственно в кровоток.
Г. Продукт синтеза в составе липопротеинов поступает в лимфу.
20. Дополните схему метаболизма изученными процессами.
21. Подготовтесь к выполнению лабораторной работы «Эмульгирование
триацилглицеролов желчными кислотами».
43
Литература для самоподготовки. Лекционный материал; (1) - С. 297-299, 301-
304, 317-320; (2) - С. 188-200, 363-372; (3) - С. 178-186; (4) - 1т. С. 151-164, 256-262.
44
6) Источником двууглеродных единиц для наращивания цепи жирных кислот при их
синтезе является малонил-КоА.
7) Донором водорода в реакциях восстановления является кофермент НАДФН+Н +,
поставляемый пентозофосфатным путем и с участием малик-фермента (НАДФ-зависимая
малатдегидрогеназа).
8) Реакции биосинтеза жирных кислот катализируются полифункциональным
ферментным комплексом (пальмитатсинтаза), который локализован в цитозоле клетки и
представляет собой доменный белок.
9) Синтез кетоновых тел в печени из ацетил-КоА, образующегося преимущественно из
жирных кислот увеличивается в тех условиях, когда клетки испытывают недостаток в
глюкозе (голодание, сахарный диабет). Кетоновые тела, окисляясь до СО 2 и Н2О, могут
использоваться в качестве источника энергии всеми органами, кроме печени (т.к. в печени
нет фермента, обеспечивающего активацию кетоновых тел).
10) Глицерол может распадаться в тканях до СО 2 и Н2О по гликолитическому пути
через глицеральдегид-3-фосфат.
45
12. Из чего и где в организме образуется ацетоуксусная кислота? Каково ее биологическое
значение? Рассчитайте выход АТФ при окислении 1 моль ацетоацетата и 1 моль β-
гидроксибутирата.
13. Из каких веществ в печени образуется ацетил-КоА при голодании и сахарном диабете?
Почему количество ацетил-КоА, окисляющегося в ЦТК клеток печени в этих условиях
меньше?
14. Сколько молекул глюкозы, и какими путями нужно затратить, чтобы синтезировать 1
молекулу трипальмитоилглицерола?
15. При каких условиях будет увеличиваться синтез жирных кислот?
А. При повышении концентрации глюкозы в крови после еды.
Б. При снижении секреции инсулина.
В. При увеличении секреции глюкагона.
Г. При избыточном поступлении жиров с пищей.
Д. При дефосфорилировании ацетил-КоА-карбоксилазы.
16. Охарактеризуйте изменения обмена ацетил-КоА при дефиците в клетке: биотина;
НАДФН; оксалоацетата.
17. Подберите к каждому пронумерованному утверждению соответствующий буквенный
ответ.
1. Жирные кислоты синтезируются А. Линолевая кислота.
в организме человека из ацетил-КоА. Б. Пальмитиновая кислота.
2. Жирная кислота не синтезируется В. Олеиновая кислота.
в организме, должна поступать Г. Стеариновая кислота.
с пищей. Д. Арахидоновая кислота.
3. Жирная кислота синтезируется из
незаменимой жирной кислоты,
поступающей с пищей.
18. На схему обмена углеводов и общих путей катаболизма нанесите реакции обмена
жирных кислот, глицерина и кетоновых тел. Стрелками укажите пути
взаимопревращений углеводов и жиров. Выделите регуляторные ферменты
метаболических путей, их активаторы и ингибиторы. По схеме покажите пути
образования и использования ацетил-КоА. в клетках.
46
Содержание теоретического материала. 1. Метаболизм жиров в организме.
Синтез жиров в печени и жировой ткани. Субстраты для синтеза жиров. Синтез жиров из
углеводов. Синтез фосфолипидов. 2. Депонирование жиров. Роль ЛП-липазы.
Образование в печени ЛОНП, транспортирующих эндогенные жиры. Три источника
жиров для депонирования. 3. Мобилизация жиров. Роль ТАГ-липазы. Гормональная
регуляция процессов депонирования и мобилизации жиров. Нарушение этих процессов
при ожирении и голодании. (*)Бурая жировая ткань, ее функции, структура и состав. 4.
Основные фосфолипиды и гликолипиды тканей человека: глицерофосфолипиды,
сфингофосфолипиды, гликосфинголипиды их функции. Биосинтез и катаболизм этих
соединений. Сфинголипидозы. 5. Функции холестерола и пищевые источники. Схема
образования холестерола и пути его использования и выведения из организма.6.
Биосинтез холестерола. Характеристика процесса: тканевая и субклеточная локализация,
субстраты, этапы, регуляторный фермент, регуляция.7. Баланс холестерола в клетках.
Образование транспортных форм: ЛНП и ЛВП. Транспорт холестерола и его эфиров к
органам и тканям. Роль апобелков В-100. Роль ЛВП и ЛХАТ в удалении избытка
холестерола из клеток.8. Нарушения обмена холестерола. Гиперхолестеринемия и ее
причины. Коэффициент атерогенности. Биохимические аспекты возникновения
атеросклероза и желчнокаменной болезни. Применение хенодезоксихолевой кислоты для
лечения желчнокаменной болезни.
47
10) Коэффициент атерогенности показывает, во сколько раз количество холестерина
ЛОНП и ЛНП, обеспечивающих поток холестерола в ткани, больше, чем количество
холестерола ЛВП, которые освобождают ткани от излишка холестерола и транспортируют
его в печень.
48
1. В коже. А. стероидные гормоны.
2. В печени. Б. холекальциферол (витамин Д3).
3. В коре надпочечников. В. желчные кислоты.
17. Как измениться липидный обмен при ожирении? При голодании? При сахарном
диабете?
18. Назовите и охарактеризуйте типы гиперлипопротеинемий.
19. Перечислите важнейшие биохимические изменения (3) в крови при атеросклерозе.
Какие наблюдаются изменения в сосудах (в каких?) при атеросклерозе?
20. Напишите формулу расчета коэффициента атерогенности и укажите пределы его
значений.
21. Обнаружилось, что у больного липопротеины содержат малоактивный фермент ЛХАТ.
1. Напишите реакцию, которую катализирует ЛХАТ.
2. Какие фракции липопротеинов богаты ЛХАТ?
3. Почему недостаточность ЛХАТ может привести к развитию атеросклероза?
21. Подготовтесь к выполнению на лабораторном занятии работ «Определение
содержания β-липопротеинов в плазме крови» и «Определение концентрации
холестерола в крови».
49
трансаминирования. Судьба безазотистых остатков аминокислот. 5. Декарбоксилирование
аминокислот. Образование биогенных аминов и механизмы их обезвреживания.
50
4. Какова роль соляной кислоты в пищеварении? Перечислите четыре вида кислотности
желудочного сока и их нормальные величины.
5. В чем заключается биологическое значение выделения протеолитических ферментов
пищеварительных соков в неактивной форме?
6. Что такое гниение белков в кишечнике? Для чего оно нужно? Перечислите
токсические продукты гниения белков.
7. Где и как обезвреживаются ядовитые продукты гниения белков, возникающие в
толстом кишечнике? Напишите химические реакции обезвреживания индола с
помощью УДФГК и фенола с помощью ФАФС.
8. Что такое дезаминирование? Какие существуют четыре типа дезаминирования?
Напишите дезаминирование глутаминовой кислоты. Какой фермент катализирует этот
процесс? К какому классу он относится?
9. Что понимают под непрямым дезаминированием?
10. Какова роль процесса трансаминирования в обмене веществ? Напишите
трансаминирование аланина с α-ктоглутаровой кислотой. Какой фермент катализирует
этот процесс? К какому классу он относится?
11. Какова судьба безазотистого остатка аминокислот? Что представляют собой конечные
продукты распада простых белков?
12. Почему при инфаркте миокарда и гепатите увеличивается активность
аминотрансфераз АлАТ и АсАТ в крови больных? Каковы нормальные значения
активности этих ферментов в сыворотке крови?
13. Укажите состояние азотистого баланса у беременной женщины и у ребенка:
а) положительный; б) отрицательный; в) равновесие.
14. Животных длительное время содержали на белковой диете с искусственной смесью
аминокислот, в которой отсутствовали глутаминовая, аспарагиновая кислоты и серин,
однако нарушений в развитии этих животных не обнаружили. Как можно объяснить
этот факт? Ответ подтвердите реакциями.
15. Дан пептид: Ала – Гли – Тир – Тре – Арг – Вал – Иле. Укажите, какие связи
преимущественно расщепляются в пептиде перечисленными ферментами:
а) карбоксипептидаза; б) химотрипсин; в) трипсин; г) пепсин.
16. Выберите процессы, в которых участвует безазотистый остаток аминокислот.
1. Синтез заменимых аминокислот; 2. Окисление до СО2 и Н2О; 3. Синтез глюкозы;
4. Синтез кетоновых тел.
17. Проследите пути превращения Асп, поступившей с пищей в организм человека. Для
этого ответь на вопросы.
1. Аспарагиновая кислота – это заменимая или незаменимая аминокислота?
2. Напишите реакцию дезаминирования Асп.
3. К какой группе аминокислот по судьбе безазотистого остатка относится Асп?
Напишите схему, подтверждающую Ваш ответ.
18. Что лежит в основе деления аминокислот на кетогенные и гликогенные? Заменимые,
незаменимые, условно заменимые и частично заменимые?
19. Определить возможность синтеза глюкозы из серина. Рассчитайте, сколько моль
серина необходимо для синтеза 11 моль глюкозы.
20. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторных работ «Определение
активности аспартатаминотрансферазы (аланинаминотрансферазы) по методу
Райтмана-Френкеля» и «Качественный анализ желудочного сока».
51
Тема 4.9. ОБРАЗОВАНИЕ И ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ АММИАКА.
ОБМЕН ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ
52
Вопросы и упражнения для самоподготовки и контроля усвоения темы
1. Какими путями и где в организме образуется аммиак? Каковы механизмы его
детоксикации?
2. Назовите аминокислоту, в виде которой аммиак переносится из мозга в печень: 1.
Глицин; 2. Серин; 3. Аланин; 4. Глутамин; 5. Метионин; 6. Фенилаланин.
3. Напишите процесс синтеза мочевины. Назовите действующие ферменты и классы, к
которым они относятся. Назовите ключевой фермент.
4. Назовите метаболиты цикла мочевины, образующиеся в митохондриях:
1. Аргининосукцинат; 2. Карбомоилфосфат; 3. Аргинин; 4. Цитруллин; 5. Мочевина.
5. Для чего используются аминокислоты в организме? Что такое гликогенные
аминокислоты и кетогенные аминокислот? Назовите не менее двух кетогенных
аминокислот.
6. При распаде какой аминокислоты образуется глицин? Напишите распад глицина. Для
построения, каких веществ используется эта аминокислота?
7. Напишите формулу креатина. Обведите часть молекулы, происходящую из глицина.
Какова роль креатина в организме?
8. Для чего используется сера метионина? Для образования каких веществ используется
метильная группа метионина?
9. Напишите схему реакций превращения метионина в цистеин. Назовите ферменты,
катализирующие это превращение. Какой для этого необходим кофермент?
10. Напишите формулы окисленного и восстановленного SS-глутатиона. Каковы функции
глутатиона в организме и какие аминокислоты участвуют в его образовании?
11. Напишите реакцию, катализируемую фенилаланинмонооксигеназой. К какому классу
относится этот фермент? Какое заболевание возникает при недостаточной активности
этого фермента?
12. Напишите схему распада гомогентизиновой кислоты до фумаровой и ацетоуксусной
кислот. Какое заболевание развивается при блоке катаболизма тирозина на этой
стадии?
13. Какие гормоны образуются в надпочечниках и щитовидной железе из тирозина?
Напишите их формулы.
14. Из чего образуется меланин? Что такое альбинизм и какова его причина?
15. Предшественником, какого витамина и каких коферментов является триптофан? От
присутствия какого витамина зависит нормальный путь распада триптофана? Какой
медиатор и гормон образуются из триптофана?
16. Нарушения каких реакций (А, Б, В ,Г, Д) могут вызвать следующие заболевания:
1. Альбинизм. А. Фенилаланин→фенилпируват.
2. Алкаптонурия. Б. Фенилаланин→тирозин.
3. Миксидема (гипотиреоз). В. Тирозин→тироксин.
4. Фенилкетонурия. Г. Гомогентизиновая кислота→
фумарилацетоацетат.
Д. Тирозин→меланины.
17. Оцените правильность утверждения. Генетический дефект фенилаланингидроксилазы
проявляется как наследственная болезнь – фенилкетонурия, ПОТОМУ ЧТО в
отсутствие фермента в крови уменьшается содержание фенилаланина.
18. При гриппе у детей может возникнуть тяжелая гипераммониемия, сопровождающаяся
рвотой, потерей сознания, судорогами. Обнаружено, что вирус гриппа может вызвать
нарушение синтеза карбамоилфосфатсинтетазы I. Концентрация каких веществ в
крови при этом увеличится?
19. Укажите роль триптофана в названных биохимических процессах: синтез холина,
синтез никотинамида, синтез серотонина, синтез мелатонина.
53
20. На схему обмена веществ нанесите основные процессы обмена белков. Покажите
стрелками взаимосвязь с обменами углеводов и липидов, выделите регуляторные
реакции и ключевые ферменты.
21. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторной работы
«Определение концентрации мочевины в сыворотке крови».
54
Пиримидиновые основания способны разрушаться до СО 2, NН3, β–аминобутирата и β-
аланина.
6) Дезоксирибонуклеотиды в организме синтезируются из соответствующих
рибонуклеотидифосфатов путем восстановления рибозного остатка.
7) Скорость синтеза дТМФ из дУМФ зависит от скорости восстановления продукта
реакции – дигидрофолата в ТГФК (Н4-фолат).
8) Синтез регуляторных ферментов биосинтеза дезоксирибонуклеотидов –
рибонуклеотидредуктаза и тимидилатсинтетаза – регулируется на генетическом уровне и
зависит от скорости синтеза ДНК.
55
20. На общую схему метаболизма нанесите основные реакции обмена нуклеотидов,
выделите регуляторные реакции. Обозначьте точки приложения действия
противоопухолевых и противовирусных препаратов. Стрелками покажите взаимосвязь
с обменами углеводов, липидов и белков.
56
РАЗДЕЛ № 5
57
Гормональный статус системы мать – плацента – плод. Возрастная характеристика
секреции гормонов. Заболевания, связанные с недостаточной продукцией и секрецией
гормонов в детском возрасте.
58
10. Назовите гормоны средней и задней долей гипофиза. Какова их химическая природа?
Охарактеризуйте действие этих гормонов в организме.
11. Назовите гормоны, синтезируемые в гипоталамусе. Какова их химическая природа?
Опишите их действие в организме.
12. Охарактеризуйте кратко основные типы патологии гипофиза.
13. Каковы причины возникновения заболевания «несахарный диабет».
14. Выберите утверждения, характеризующие стероидные гормоны:
А. Проникают в клетки мишени.
Б. Транспортируются кровью в комплексе со специфическими белками.
В. Инициируют синтез цАМФ.
Г. Взаимодействуют с хроматином и изменяют скорость транскрипции.
15. (*)К какой патологии может привести недостаточность соматотропного гормона (СТГ)
в детском возрасте?
16. Распределите перечисленные гормоны по группам (А-С) в соответствии с их
химическим строением: А. Белки; Б. Стероиды; С. Производные аминокислот.
1. Паратгормон. 5. Кортизол.
2. Прогестерон. 6. Тиротропин.
3. Трийодтиронин. 7. Соматотропин.
4. Инсулин. 8. Кортикотропин.
17. Назовите гормоны, синтезирующиеся клетками мозгового слоя надпочечников:
1. Альдостерон. 4. СТГ.
2. Адреналин. 5. АКТГ.
3. Глюкагон. 6. Норадреналин.
18. Назовите гормоны, действующие по типу мембранной рецепции:
1. Кортизол. 4. Инсулин.
2. Адреналин. 5. АКТГ.
3. Тироксин. 6. Тестостерон.
19. Назовите состояние, в основе которого лежит гиперсекреция СТГ у детей:
1. Несахарный диабет. 4. Гигантизм.
2. Акромегалия. 5. Кретинизм.
3. Микседема. 6. Карликовость.
59
Содержание теоретического материала. 1. Гормоны, регулирующие обмен
аминокислот, углеводов и липидов: инсулин, глюкагон, кортизол, адреналин. Гормоны
поджелудочной железы (инсулин и глюкагон); характеристика. Механизм действия
глюкагона на примере гликогенолиза. Нарушения синтеза и секреции гормонов. Сахарный
диабет. Биохимические изменения обмена веществ при сахарном диабете и голодании. 2.
Гормоны мозгового вещества надпочечников, биосинтез и роль в обмене веществ. 3.
Общая характеристика гормонов стероидной природы: биосинтез, свободные и связанные
формы, биосинтез, их модификация и выведение. 4. Характеристика глюкокортикоидных
гормонов, регуляция выработки (кортиколиберины, кортикотропин). Нарушения
выработки глюкокортикоидов, стероидный диабет. 5. Общая характеристика
минерального обмена, функции минеральных веществ. Обмен кальция и фосфатов. 6.
Характеристика гормонов, регулирующих обмен кальция и фосфора (паратгормон,
кальцитонин, кальцитриол). (*)Нарушение обмена кальция в детском возрасте. 7. Обмен
калия и натрия. Характеристика гормонов, регулирующих водно-солевой обмен
(вазопрессин, минералокортикоиды, атриальный натриуретический фактор). Регуляция:
система ренин-ангеотензин.
60
4. Представьте последовательность событий, происходящих при передаче гормонального
сигнала в клетки жировой ткани при участии глюкагона, используя цифровые
обозначения.
1. Взаимодействие гормона со специфическим рецептором.
2. Активация протеинкиназы.
3. Образование цАМФ.
4. Активация аденилатциклазы.
5. Гидролиз триацилглицеролов.
6. Фосфорилирование ТАГ-липазы.
5. Из чего образуются гормоны мозгового слоя надпочечников? Как они
инактивируются? На какие виды обмена веществ они влияют? Почему адреналин
называют «гормоном стресса»?
6. Назовите гормон, ускоряющий гликогенолиз преимущественно в мышцах:
1. Кортизол; 2. Глюкагон; 3. Адреналин; 4. Инсулин; 5. Соматотропин.
7. Из чего синтезируются гормоны коры надпочечников? Каков их механизм действия?
Как они инактивируются? Как регулируется деятельность коры надпочечников?
8. Напишите образование кортизола из холестерола.
9. Охарактеризуйте основные типы патологии коры надпочечников.
10. Какие гормоны и как влияют на белковый, углеводный и липидный обмены?
11. Перечислите проявления сахарного диабета, сходные с изменениями обмена веществ
при голодании. Назовите основные различия.
12. Используя цифровые обозначения, представьте последовательность событий,
обеспечивающих стимуляцию глюконеогенеза при голодании (задействованы все
цифры).
1. Проникновение кортизола в клетки печени.
2. Синтез и секреция кортиколиберина.
3. Взаимодействие кортизола с рецептором.
4. Взаимодействие кортикотропина с рецептором.
5. Связывание гормон-рецептор с хроматином.
6. Активация аденилатциклазы.
7. Синтез и секреция кортизола.
8. Связывание кортизола с транскортином.
9. Синтез и секреция кортикотропина.
10. Индукция синтеза ферментов глюконеогенеза.
13. Перечислите функции воды в организме. Как меняется общее содержание воды в
организме человека в процессе онтогенеза.
14. Какова суточная потребность человека в воде? Что такое экзогенная и эндогенная (где
она образуется?) вода?
15. Какова биологическая роль натрия и калия? Какова нормальная концентрация калия и
натрия в крови. Какие гормоны регулируют их содержание в организме?
16. Какова нормальная концентрация кальция в крови? Какова биологическая роль
кальция? Какие витамины и гормоны влияют на обмен кальция и фосфатов?
17. (*)У 4-месячного ребенка ярко выражены явления рахита. Расстройств пищеварения
не отмечается. Ребенок много находится на солнце. В течение 2 месяцев ребенок
получал витамин D3, однако проявления рахита не уменьшились. Чем можно
объяснить развитие рахита у этого ребенка? Напишите формулу гормона,
образующегося из витамина D3.
18. Какие нарушения в водно-солевом обмене наблюдаются при болезни Аддисона? Чем
они обусловлены? Каковы причины данного заболевания?
19. Выберите положения, правильно отражающие образование и функции ангеотензина II:
1. Стимулирует сужение сосудов.
2. Является протеолитическим ферментом.
61
3. Стимулирует синтез альдостерона.
4. Является субстратом ренина.
5. Является продуктом частичного протеолиза ангиотензиногена.
20. Составьте таблицу характеристики изученных гормонов.
№ Название Место Строение Органы Механизм Влияние на метаболизм
гормона синтеза - действия в клетках-мишенях.
мишени
21. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторной работы
«Качественная реакция на адреналин».
При подготовке к занятиям рекомендуется использовать общую схему метаболизма.
62
5) В яичниках вырабатываются три основных вида гормонов – эстрогены, прогестины,
релаксин (полипептид). Во время беременности, помимо яичников, эндокринную
функцию выполняет также плацента и хорионичесикий гонадотропин.
63
Цель занятия. Сформировать знания о химическом строении, метаболизме,
коферментных функциях и практическом применении препаратов жирорастворимых и
водорастворимых витаминов. Ознакомиться с качественными реакциями на витамины.
Исходный уровень. Изопреноиды, каратиноиды, стероиды (курс биоорганической
химии). Строение ферментов.
Повторить. Обмен фосфора и кальция. Транспорт липидов. Строение и функции
коферментов. Строение мультиферментного дегидрогеназного комплекса. Тканевое
дыхание (полная и неполная дыхательные цепи). Трансаминирование и
декарбоксилирование аминокислот.
64
3. Какие организмы полностью обеспечивают себя витаминами? Одинакова ли
потребность различных животных в витаминах? Приведите данные в отношении
аскорбиновой кислоты.
4. Перечислите водо- и жирорастворимые витамины. Укажите их названия и буквенные
обозначения.
5. Подберите соответствующие пары витамин-кофермент:
А. ТГФК 1. Производное витамина В2.
Б. ТПФ 2. Производное витамина В1.
В. КоА 3. Производное витамина В6.
Г. ФАД 4. Производное витамина В3.
Д. ПФ 5. Производное витамина В5.
Е. НАД 6. Производное фолиевой кислоты.
6. Назовите и кратко охарактеризуйте причины недостаточности витаминной функции в
организме.
7. Назовите витамины, при нарушении функции которых развивается анемия. Объясните
механизм возникновения анемии в каждом случае.
8. Что такое антивитамины? Каковы особенности их структуры? Каков механизм
действия? Приведите примеры нескольких антивитаминов.
9. Вспомните и напишите реакции, для катализа которых необходима активная форма
тиамина. Назовите ферменты. Каковы важнейшие признаки В1-авитаминоза?
10. Назовите активную форму пантотеновой кислоты и приведите примеры 2-3 реакций,
для которых необходима ее активная форма. Назовите важнейшие проявления
недостаточности пантотеновой кислоты.
11. Назовите витамины, являющиеся физиологическими антиоксидантами.
12. Недостаток никотиновой кислоты в пище приводит к возникновению пеллагры.
Суточная потребность взрослого человека в никотиновой кислоте уменьшается, если в
пище содержится большое количество триптофана. Что можно сказать о взаимосвязи
между никотиновой кислотой и триптофаном на основе этого наблюдения? Назовите
витамин, недостаток которого препятствует реализации эффекта триптофана.
13. Укажите соответствие: Коферменты переносящие
1. Ацетильную группу. а. Кофермент-А.
2. Глюкозу. б. Биотин.
3. Метильную группу. в. УДФ.
4. Карбоксильную группу. г. S-аденозилметионин.
14. Назовите коферменты, необходимые для функционирования дыхательной цепи.
15. Назовите витамин необходимый для превращения ацетил-КоА в малонил-КоА.
16. Синдром Вернике-Корсакова, проявляющийся нарушением тонуса мышц конечностей,
снижением умственной способности и дезориентацией, связан с нарушением прочной
связи апофермента и кофермента в ферменте транскетолазе. Симптомы этого
синдрома могут проявляться у алкоголиков вследствие снижения поступления в
организм витамина. Назовите этот витамин и его коферментные формы.
17. Что такое внешний и внутренний факторы Кастла? Какова химическая природа, место
образования и роль внутреннего фактора? Почему пернициозная анемия может
развиваться при заболеваниях желудка?
18. При недостаточности и нарушении функции фолиевой кислоты возникает
мегалобластическая анемия. Объясните биохимические механизмы ее возникновения.
19. Назовите витаминоподобное соединение, являющееся компонентом дыхательной
цепи: 1. Карнитин; 2. Инозин; 3. Коэнзим Q; 4. Липоевая кислота.
20. Назовите коферменты, катализирующие следующие типы реакций: а)
декарбоксилирование аминокислот; б) окислительное декарбоксилирование альфа-
кетокислот; в) трансметилирование; г) трансформилирование; е) карбоксилирование.
65
21. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторной работы
«Качественные реакции на витамины».
РАЗДЕЛ № 6
66
Цель изучения раздела. Сформировать знания об основных функциях печени,
почек, мышц, нервной и соединительной тканей, их значении в обмене веществ и
жизнедеятельности организма. Изучить основные функции крови, особенности обмена
клеток крови, ее специализированные функции, составные компоненты крови. Уметь
использовать полученные знания для характеристики биохимических показателей крови в
практике клинико-биохимических исследований.
Основные вопросы раздела:
1. Биохимия печени. Роль печени в обмене углеводов, липидов, аминокислот.
2. Обезвреживающая функция печени.
3. Основы химического канцерогенеза.
4. Биохимия крови. Белки крови и их диагностическое значение. Обмен железа, синтез
гема. Особенности обмена эритроцитов.
5. Свертывающая и противосвертывающая системы крови.
6. Биохимия почек. Компоненты нормальной и патологической мочи.
7. Биохимия межклеточного матрикса и мышечной тканей
67
2) Большая часть потребленной свободной глюкозы в печени фосфорилируется с
образованием глк-6-ф. В зависимости от поступления глюкозы в организм и потребностей
организма это соединение может превращаться по пяти основным направлениям.
3) Печень участвует в поддержании постоянного уровня глюкозы в крови даже в
условиях голодания.
4) Для жирных кислот также характерно несколько путей метаболизма в печени. При
голодании избыток ацетил-КоА в печени превращается в кетоновые тела. Часть ацетил-
КоА, образованного из жирных кислот и глюкозы превращается в холестерин.
5) Аминокислоты из печени могут поступать в систему кровообращения и
доставляться другим органам. В печени синтезируются большинство белков плазмы.
6) В результате первого этапа обезвреживания веществ (гидроксилирование)
уменьшается токсичность и повышается растворимость чужеродных соединений, что
способствует выведению их из организма.
7) Фаза конъюгации необходима для образования нетоксичных и легковыводимых
продуктов метаболизма лекарств и может протекать как самостоятельный этап
обезвреживания лекарств.
8) В большинстве случаев конъюгация является вторым этапом и происходит после
окисления, восстановления или гидролиза.
9) В ретикуло-эндотелиальной системе происходит постепенный распад гемоглобина
при участии ферментов, где в конечном итоге образуется билирубин.
10) Под влиянием различных факторов в организме может нарушаться образование,
превращение и выведение билирубина. Повышение концентрации билирубина в крови –
гипербилирубинемия – ведет к отложению его в тканях и вызывает окрашивание их в
коричнево-желтый цвет. Это состояние называется желтухой.
11) Ряд веществ, с которыми соприкасается человек, представляют собой химические
канцерогены, т.е. при нанесении их на кожу подопытного животного или введением в
организм иным способом они вызывают рак (бензпирен, бензатрацен и др.). Эти вещества
содержатся в каменноугольной смоле, табачном дыме, в загрязненном воздухе, в пищевых
продуктах, подвергнутых обжариванию на углях или копчению.
12) Канцерогенные вещества, попавшие в организм подвергаются гидроксилированию
при участии микросомальной системы окисления с образованием промежуточного
продукта эпоксида. Это вещество реагирует с белками, нуклеиновыми кислотами,
вызывая перерождение ряда тканей в злокачественные опухоли.
68
дополнительные исследования нужно назначить, чтобы подтвердить Ваше
предположение.
20. Каковы причины трансформации нормальных клеток в опухолевые. Приведите
примеры. Что такое канцерогены? Что такое онкогены?
21. При употреблении пищи, содержащей ПДК (предельно допустимую концентрацию)
нитратов, возникают тяжелые пищевые отравления, некоторые с летальным исходом,
ПОТОМУ ЧТО нитраты, восстановленные в кишечнике из нитритов, нарушают
транспорт О2, приводя к нарушению тканевого дыхания.
22. Каков механизм действия химических канцерогенов? Объясните на примере
превращения бензантрацена.
23. Выберите правильные утверждения: в организме нитраты могут окислять:
1). В крови гемоглобин: Нв(Fе2+)→Нв(Fе3+) (Меt Нв).
2). В ЦПЭ: цитохромоксидазу.
3). В эндоплазматическом ретикулуме: цитохром Р450.
24. Каковы нарушения обмена белков, углеводов и нуклеиновых кислот в опухолевых
клетках?
25. Для моделирования острого поражения печени животным вводят per os или
внутрибрюшинно раствор четырехлористого углерода (ССL4) 0,2 мл в растительном
масле на 100 г веса животного. У животного развивается центролобулярный некроз
паренхимы печени с пиком через 34 часа. Объясните, почему в этот период у
животных в крови увеличивается содержание аммиака? Ответ проиллюстрируйте
схемой реакций.
26. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторных работ
«Качественное определение прямого и непрямого билирубина в сыворотке крови»,
«Количественное определение содержания билирубина и его фракций в сыворотке
крови», «Тимоловая проба».
69
гиперпротеинемии. Квашиоркор. (*)3. Возрастная динамика белковых фракций.
Эмбриоспецифические белки и их диагностическое значение. 4. Остаточный азот: его
основные компоненты. (*)Динамика уровня остаточного азота в постнатальный период. 5.
Синтез гема и гемоглобина. Регуляция этих процессов. Типы гемоглобина.
Гемоглобинопатии. 6. Обмен железа и меди: транспорт, депонирование, суточная
потребность. Нарушения обмена железа: железодефицитная анемия, гемохроматоз. 7.
Химический состав крови. Нормальные биохимические показатели крови.
70
5. (*)Почему новорожденному, особенно недоношенному, не рекомендуется давать в
качестве лекарственных средств сульфаниламиды?
6. Какие белки называют парапротеинами? Назовите виды патологии, при которых в
крови появляется С-реактивнй белок, криоглобулин, альфа-фетопротеин, интерферон?
7. Каково значение определения концентрации альфа-фетопротеина для диагностики
заболеваний печени и прогнозирования акушерской патологии?
8. (*)Назовите типы иммуноглобулинов, содержащиеся в крови плода и новорожденного:
1. IgD; 2. IgE; 3. IgM; 4. IgG; 5. IgA.
9. Укажите соответствие: «Белки сыворотки крови, играющие основную роль в
транспорте…»
1. Железа. А. Адьбумины.
2. Меди. Б. Трансферин.
3. Неэстерифицированных В. Церулоплазмин.
жирных кислот. Г. Фетопротеин.
Д. Гемопексин.
10. Известно врожденное заболевание эритропоэтическая порфирия, для которого
характерно появление в моче уропорфириногена I, в результате чего моча приобретает
интенсивно красный цвет. Кожа таких больных обнаруживает повышенную
чувствительность к солнечным лучам. Наследственный дефект какого фермента
является причиной данного заболевания?
11. Где в организме и из чего синтезируется гем?
12. Что такое порфирии? Какие существуют их типы (2)? Чем они характеризуются?
13. Охарактеризуйте обмен веществ в эритроцитах. Какова роль эритроцитов в
обезвреживании токсичных форм кислорода?
14. Какие ферменты участвуют в реакциях инактивации активных форм кислорода?
А. Глутатионпероксидаза.
Б. Глутатионредуктаза.
В. Каталаза.
Г. Супероксиддисмутаза.
15. Что понимают под остаточным азотом крови? Каково его содержание в крови в норме
у взрослых и новорожденных? Перечислите компоненты остаточного азота.
16. Продукционная (внепочечная) азотемия характерна для:
1. Злокачественных новообразований;
2. Диабета;
3. Тберкулеза;
4. Цирроза печени;
5. Хронического пиелонефрита;
6. Острого гломерулонефрита.
17. Назовите ферменты, повышение активности которых характерно для: а) ишемии
миокарда; б) гепатитов; в) панкреатитов.
18. Перечислите нормы анализа на биохимическое исследование крови и укажите
основные биохимические симптомы, развивающиеся при изменении нормальных
показателей.
71
Тема 6.3. БИОХИМИЯ КРОВИ. ГЕМОСТАЗ
72
5. Перечислите и охарактеризуйте плазменные факторы свертывания крови. Какие из низ
синтезируются при участии витамина К?
6. Почему у больных с наследственными дефектами фактора XIII легко возникают
повторные кровотечения даже при незначительном надавливании пальцем на место
повреждения?
7. Охарактеризуйте основные белки свертывающей системы: протромбин и фибриноген.
Каков механизм их активации?
8. Роль ионов кальция в системе свертывания крови.
9. Почему при некоторых гипокальциемических состояниях (например, при рахите,
беременности) снижается свертываемость крови?
10. К каким явлениям могут привести аномалии в механизмах регуляции гомеостаза?
11. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторной работы
«Определение общего белка в сыворотке крови биуретовым методом».
73
3) С мочой выделяется около 150 различных веществ. Отдельные ее порции в течение
дня имеют неодинаковый химический состав, разную плотность и кислотность. Поэтому
для клинического анализа необходимо собирать суточное количество мочи.
4) В клинико-биохимических лабораториях проводят общий и специальный анализ
мочи. Общий – включает исследование физико-химических свойств мочи и определение в
ней рядя патологических компонентов. Общий анализ обязателен при первичном
обследовании пациента и диспансерном наблюдении (определение метаболитов,
ферментов, отдельных минеральных веществ и т.д.).
5) Биохимические исследования мочи играют важную роль в клинике для диагностики
и определения прогноза заболевания, а также для контроля за эффективностью лечения.
6) Для обнаружения в моче белка обычно применяют три реакции на его осаждение: 1)
осаждение кипячением; 2) осаждение концентрированной азотной кислотой; 3) осаждение
сульфосалициловой кислотой (самая чувствительная).
7) Глюкозурия без ацетонурии наблюдается при употреблении большого количества
углеводов с пищей, а ацетонурия без глюкозурии – при голодании.
8) Гемоглобинурия наблюдается преимущественно при отравлениях гемолитическими
ядами и при заболеваниях, связанных с гемолизом эритроцитов.
74
15. Исследование крови и мочи больного показало, что в крови уровень сахара в пределах
нормы, в моче проба на глюкозу положительная. Может ли быть глюкозурия без
гипергликемии?
16. Появление какого компонента в моче свидетельствует о нарушениях проницаемости
почечного барьера?
17. Как отличить гематурию от гемоглобинурии, если в том и в другом случаях моча
содержит гемоглобин?
18. (*)В детскую клинику на обследование поступил трехмесячный ребенок. При
обследовании у него была выявлена аминоацидурия. Может ли это явление указывать
на патологию азотистого обмена?
19. У больного с мочой за сутки выделяется 1,5г мочевой кислоты (норма до 0,7г),
повышено ее содержание в крови. Врач назначил лечебный препарат аллопуринол,
рекомендовал ограничить мясную пищу. Какую болезнь Вы диагностируете? Принцип
действия аллопуринола?
20. Обнаруживаются ли в нормальной моче витамины? Если да, то какие? При какой
патологии в моче снижено содержание витамина С?
21. Охарактеризуйте белок Бенс-Джонса. При какой патологии он появляется в моче?
22. При какой патологии с мочой выделяется гомогентизиновая кислота? Какие
аминокислоты являются ее предшественниками? Какой цвет приобретает моча при
данной патологии после стояния? Почему?
23. Подберите пару симптомов, характерных для сахарного диабета:
А. D мочи=1,02. 1. Суточный диурез 6л.
Б. D мочи=1,022. 2. Суточный диурез 2л.
В. D мочи=1,20. 3. Суточный диурез 1л.
Г. D мочи=1,5. 4. Суточный диурез 20л.
24. Изучите содержание и подготовтесь к выполнению лабораторной работы
«Качественные реакции на компоненты патологической мочи».
75
гидроксилировании пролина и лизина. 2. Особенности синтеза и строения эластина,
протеогликанов и гликозаминогликанов. Роль глюкуроновой кислоты в организации
межклеточного матрикса. Изменение соединительной ткани в онтогенезе, коллагенозах.
Роль коллагена при заживлении ран. 3. Характеристика важнейших белков миофибрилл:
актин, миозин, тропонин, тропомиозин. Биохимический механизм мышечного сокращения
и расслабления. Биохимические изменения при мышечных дистрофиях и денервации
мышц. Креатинурия.
76
7. Покажите преимущественное распределение коллагена и эластина в следующих
органах, подобрав цифрам правильный буквенный ответ.
1. Сухожилия. А. Эластин.
2. Кости. Б. Коллаген.
3. Стенка аорты.
4. Шейные связки.
8. Почему у больных сахарным диабетом снижается скорость синтеза протеогликанов в
инсулинзависимых тканях?
9. Опишите химическую природу фибронектина и особенности его строения.
10. Фибронектин является фактором, связывающим коллагеновые волокна,
протеогликаны, клетки. Какими свойствами это объясняется?
1. Располагается внутри клеток.
2. Располагается в межклеточном пространстве.
3. Является простым белком.
4. Является поливалентным белком.
5. Имеет центры связывания фибробластов, коллагена.
11. Изобразите схему строения протеогликановых агрегатов и укажите составные
компоненты.
12. Каково строение мышечной клетки, миофибриллы, саркомера?
13. Укажите соответствия, подобрав цифрам - букву:
1. Миозин. А. Является основным белком толстых нитей миофибриллы.
2. Актин. Б. Способен катализировать гидролиз АТФ.
В. В состав входят белки тропомиозин и тропонин.
Г. Является глобулярным белком.
Д. Составляет почти половину всех белков скелетной мышцы.
14. Каков биохимический механизм сокращения поперечно-полосатых и гладких мышц?
Какова роль ионов кальция в этом процессе и механизм высвобождения Са 2+ из
внутриклеточного депо?
77
4. Результаты обследования больного: анализ крови: общий билирубин 50 мкмоль/л,
прямой билирубин 3,1 мкмоль/л. Анализ мочи : стеркобилиноген (+), билирубин (-).
Анализ кала: стеркобилиноген выше нормы. Ваше заключение.
5. Индикаторные ферменты крови и их диагностическое значение. Назовите основные
причины изменения активности ферментов при патологических состояниях?
6. Что понимают под гемостазом? Три основных структурно-функциональных
компонента гемостаза. К каким патологическим состояниям могут привести
нарушения в системе гемостаза?
7. Свертывающая система крови. Гемокоагуляция (определение, время свертывания
крови, фазы и их продолжительность). Внутренний и внешний механизмы
гемокоагуляции. Роль тромбоцитов в свертывании крови.
8. Антикоагулянтная система. Классификация естественных антикоагулянтов, механизм
их действия. Искусственные антикоагулянты (примеры). Механизм действия
дикумарола и гепарина.
9. Какова функция гиалуроновой кислоты в организации межклеточного матрикса?
Напишите структуру дисахаридной единицы гиалуроновой кислоты.
10. Системная склеродермия – заболевание, при котором увеличивается синтез коллагена,
развивается фиброз кожи и внутренних органов. По какому компоненту мочи можно
судить об интенсивности обмена коллагена и как он изменяется при этом заболевании?
11. Охарактеризовать энергетику мышечного сокращения.
78
СЛОВАРЬ БИОХИМИЧЕСКИХ ТЕРМИНОВ
79
Аминокислоты, органические (карбоновые) кислоты, содержащие одну или две
аминогруппы (NH2). Участвуют в построении молекул белка, соединяясь при помощи
пептидной связи.
Аминоацил-тРНК-синтетазы, ферменты, которые катализируют образование эфирной
связи между аминокислотой и тРНК.
Амфиболический, способный быть частью анаболизма и катаболизма.
Амифильная молекула, один конец которой растворяется в воде, а другой в неполярном
растворителе.
a-амилаза, фермент, который гидролизует внутренние гликозидные связи.
b-амилаза, фермент, который гидролизует гликозидные связи, находящиеся в конце
полисахаридной цепи.
Аминопептидазы, протеолитические ферменты, отщепляющие N-концевые остатки
аминокислот от пептидов и белков.
Анаболизм, совокупность химических процессов в живом организме, направленных на
образование и обновление структурных частей клеток и тканей. Заключается в синтезе
сложных молекул из более простых с использованием энергии АТФ.
«Анаэробный» гликолиз, процесс превращения глюкозы в лактат.
Андрогены, мужские половые гормоны, стероиды по химической природе.
Анемия, недостаток гемоглобина.
Антикодон, специфическая последовательность трех нуклеотидов (триплет) в тРНК,
образующая водородную связь с триплетом мРНК, которая специфична для данной
аминокислоты.
Антигены, вещества, которые запускают ответ иммунной системы.
Антигенная детерминанта, совокупность молекул, которая узнается антителами и
определяется как чужеродная.
Антиоксиданты, сильные восстанавливающие вещества, которые легко окисляются и
таким образом препятствуют окислению других веществ.
Ангиотензин, гипертензин, гормон, повышающий кровяное давление. Вызывает
сокращение матки и стимулирует секрецию ряда гормонов: альдостерон, вазопрессин.
Апофермент, фермент, который состоит из одной полипептидной цепи, нуждающийся
для проявления свой активности в небелковых кофакторах.
Арахидоновая кислота, ненасыщенная высшая жирная кислота (20:4). Незаменимая.
Является предшественником простагландинов и лейкотриенов.
Атеросклероз, закупорка артерий холестериновыми образованиями.
АТФ-синтетаза, фермент, обеспечивающий образование АТФ в митохондриях.
Аутоимунные нарушения, заболевания, при которых имунная система разрушает ткани
своего организма.
Ацетилхолин, уксуснокислый эфир холина, медиатор нервного возбуждения.
Ацетил-КоА-синтетаза, регуляторный фермент синтеза жирных кислот.
Ацетоновые тела, кетоновые тела – ацетон, ацетоуксусная и b-оксимасляная кислоты.
Синтезируются из ацетил-КоА, образующегося при окислении жирных кислот и распаде
кетогенных аминокислот.
Белки, протеины, высокомолекулярные органические соединения, построенные из
остатков аминокислот, соединенные между собой пептидными связями.
Биливердин, зеленый пигмент желчи, предшественник билирубина.
Билирубин, оранжево-коричневый пигмент желчи, образующийся при распаде гема.
Биосинтез, образование органических веществ из более простых соединений,
происходящее под действием ферментов.
Биохимия, наука о химическом составе живой материи и о химических процессах,
происходящих в живых организмах и лежащих в основе их жизнедеятельности.
80
Брожение, анаэробный ферментативный окислительно-восстановительный процесс
превращения органических веществ (чаще углеводов), посредством которого организмы
получают энергию
Вазопрессин, антидиуретический гормон, пептидный нейрогормон, синтезируется
крупноклеточными ядрами гипоталамуса.
Витамины, низкомолекулярные органические соединения, выполняющие разные
биологические и физиологические функции, требуются организму в очень небольших
количествах, т.к. обладают высокой биологической активностью; не синтезируются в
организме или синтезируются в небольшом количестве (никотиновая кислота), и поэтому
должны поступать с пищей.
Внутренняя секреция, образование и выделение специализированными клетками и
органами (железами внутренней секреции) биологически активных веществ (гормонов)
непосредственно в кровь или лимфу.
Гамма-аминомасляная кислота, ГАМК, НООСН2СН2СН2NН2, аминокислота, один из
медиаторов нервной системы. Образована путем декарбоксилирования L-глутаминовой
кислоты.
Гамма-глобулины, фракция глобулинов сыворотки крови, обладающая наименьшей
электрофоретической подвижностью и благодаря одинаковому заряду располагающаяся в
g-области на электрофореграмме.
Ганглиозиды, природные органические соединения из группы гликосфинголипидов,
содержащие один или несколько остатков нейраминовых кислот.
Гель-электрофорез, метод разделения молекул на основе соотношения размера и заряда
белка, в котором используют гель в качестве носителя частиц.
Гем, комплексное соединение порфирина с двухвалентным железом. Входит в состав
сложных белков – гемопротеинов.
Гемоглобины, красные железосодержащие пигменты крови и гемолимфы, обратимо
связывающие молекулярный кислород; сложные белки, состоящие из простетической
группы – гема и белка глобина.
Гемолитическая анемия, заболевание, характеризуемое разрушением красных кровяных
клеток.
Гемостаз, ферментативный процесс свертывания крови.
Гемофилия, молекулярное нарушение, характеризуемое неуправляемым кровотечением.
Ген, индивидуальная единица наследственности.
Генетический код, информация о структуре и функциях живого организма.
Генетическая карта, схематическое представление ряда генов в хромосоме.
Геном, вся ДНК клетки.
Гепарин, сульфатированный мукополисахарид, природный ингибитор системы
свертывания крови.
Гетерогенный, состоящий из различных компонентов.
Гетерополисахарид, полисахарид, который содержит более одного вида мономеров
сахара.
Гиалуроновая кислота, кислый мукополисахарид, составной компонент соединительной
ткани. Содержится в стекловидном теле глаза, пуповине, синовиальной жидкости, коже.
Гигантизм, заболевание, вызванное избытком гормонов роста до прекращения роста
скелета.
Гидролиз, присоединение ионов ОН- и Н+ (из Н2О) к молекуле, которая в результате
распадается на более простые молекулы.
Гидрокортизон, кортизол, стероидный гормон, вырабатываемый корой надпочечников и
обладающий глюкокортикоидной активностью.
Гидроксилазы, ферменты класса оксидоредуктаз; катализируют реакции присоединения
к субстрату только одного из двух атомов кислорода.
81
b-гидрокси-b-метилглутарил КоА, промежуточныйпродукт в биосинтезе холестерола и
кетоновых тел.
Гидролазы, класс ферментов, катализирующих реакции гидролиза, т.е. расщепления
органических соединений с присоединением по месту разрыва элементов молекулы воды
(Н+и ОН-).
Гидрофильный, притягивающий воду, растворимый в воде.
Гидрофобный, водоотталкивающий, нерастворимый в воде.
Гипергликемия, условие повышенного уровня содержания глюкозы в крови.
Гипогликемия, условие пониженного уровня содержания глюкозы в крови.
Гистамин, биогенный амин, медиатор нервной системы. Образуется при
декарбоксилировании аминокислоты гистидина. Как медиатор синтезируется нейронами
головного мозга, как гормон - тучными клетками соединительной ткани, базофилами
крови.
Гликолиз, специфический путь катаболизма глюкозы до пировиноградныой кислоты,
стадия предшествующая дыханию – окислительному распаду углеводов до СО2 и Н2О.
Гликолипиды, липиды, содержащие углеводный компонент.
Гликопротеиды, гликопротеины, сложные белки, содержащие углеводы (от долей
процентов до 80%). Относят белки плазмы крови (церулоплазмин, трансферрин,
фибриноген и др.), белки секретов слизистых желез (муцины), некоторые ферменты
(панкреатическая рибонуклеаза Б), гормоны (эритропоэтин, тиреотропин), структурные
белки клеточных мембран.
Глицеро-фосфатный челночный механизм, механизм переноса электронов от НАДН в
цитозоле до ФАДН2 в митохондрии.
Гликоген, полимер глюкозы, важнейшая молекула, являющаяся запасом энергии
животных.
Гликогенез, синтез гликогена.
Гликозид, соединение, в котором один или несколько сахаров связаны с другими
молекулами.
Глобулярные белки, полипептидные цепи свернуты в компактные в сферические или
эллипсоидные структуры (глобулы). Выполняют динамическую функцию (ферменты,
антитела, транспортные белки, некоторые гормоны).
Глутатион, пептид, сосотящий из 3 аминокислот – глутаминовой, цистеина, глицина.
Глюкагон, белковый гормон, вырабатываемый поджелудочной железой. Увеличивает
концентрацию сахара в крови.
Глюкоза, виноградный сахар, один из наиболее распространенных моносахаридов.
Важнейший источник энергии в клетках.
Глюкокортикоиды, гормоны из группы кортикостероидов; вырабатываются корой
надпочечников, регуляторы углеводного и белкового обмена.
Глюконеогенез, образование глюкозы из неуглеводных предшественников (лактат,
амнокислоты, глицерин).
Глюкуроновая кислота, гексуроновая кислота, образующаяся при окислении глюкозы по
первичной гидроксильной группе. Входит в состав кислых мукополисахаридов.
Глюкогенные аминокислоты, аминокислоты, которые в качестве продуктов
метаболизма имеют пируват или оксалоацетат. Используются для синтеза глюкозы при
глюконеогенезе.
Гомологичный, сходный по происхождению и структуре.
Гомеостаз, способность биологических систем противостоять изменениям и сохранять
динамическое относительное постоянство состава и свойств.
Гормоны, биологически активные вещества, выделяемые железами внутренней секреции
или скоплениями специализированных клеток в кровь и оказывающие целенаправленное
действие на органы и ткани, взаимодействуя с специфическими рецепторами не
поверхности клеток-мишений.
82
Дегидрогеназы, ферменты класса оксидоредуктаз; катализируют реакции отщепления
водорода от одного субстрата и переносящие его на другой.
Дезаминирование, отщепление аминогруппы (NН2) от молекулы органического
соединения.
Декстрины, продукты частичного расщепления полисахаридов (крахмала, гликогена).
Образуются под действием амилаз и гликогенфосфорилазы.
Денатурация, утрата природной (нативной) конфигурации молекулами белков,
нуклеиновых кислот и других биополимеров в результате нагревания, химической
обработки и т.п. Обусловлена разрывом слабых (нековалентных) связей,
поддерживающих пространственную структуру.
Дефосфорилирование, отщепление остатка фосфорной кислоты от молекулы
фосфорсодержащего соединения.
Димер, агрегат, состоящий из двух субъединиц.
ДОФА, производное фенилаланина, предшественник дофамина, адреналина и
норадреналина.
Дофамин, медиатор нервной системы из группы катехоламинов и нейрогормон.
G-белок, гуаниннуклеотидсвязывающий белок, активность которого зависит от ГТФ.
Расположен на внутренней поверхности клеточной мембраны; образует часть системы
переноса сигнала от гормона в клетку-мишень.
Желатин, желатина, продукт денатурации коллагена.
Желчные кислоты, тетрациклические монокарбоновые оксикислоты из класса
стероидов. Вырабатываются печенью из холестерола и секретируются с желчью в
двенадцатиперстную кишку (холевая – основная).
Желчные пигменты, конечные продукты распада гемоглобина и других гемопротеинов.
Желчь, жидкий секрет, непрерывно вырабатываемый железистыми клетками печени.
Составные части: вода, соли желчных кислот, желчные пигменты, холестерол,
неорганические соли.
Жиры, триацлглицеролы, полные сложные эфиры глицерола и одноосновных
неразветвленных высших жирных кислот с четным числом атомов углерода.
Изомеразы, класс ферментов, катализирующих внутримолекулярные реакции
перестройки органических соединений.
Изоферменты, изоэнзимы, каталитически сходные множественные формы определенного
фермента, отличающиеся по своим физико-химическим и кинетическим свойствам.
Изоэлектрическая точка, значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю.
Иммобилизованные ферменты, искусственно получаемые препараты ферментов,
молекулы которых ковалентно связаны с полимерным носителем, в результате
повышается устойчивость к денатурирующим агентам.
Ингибиторы, вещества различной химической природы, подавляющие каталитическую
активность отдельных ферментов или ферментных систем.
Ингибирование по принципу обратной связи (ретроингибирование), процесс,
посредством которого конечный продукт серии реакций ингибирует первую реакцию из
этой серии.
Индукторы, вещества, активирующие каталитическую активность ферментов или
ферментных систем.
Индуцируемые ферменты, адаптивные ферменты, скорость синтеза которых изменяется
в зависимости от условий существования организма.
Инозин, гипоксантозин, нуклеозид, состоящий из пуринового основания гипоксантина и
углевода рибозы. Промежуточный продукт обмена нуклеозидов и нуклеотидов.
Инсулин, белковый гормон, вырабатываемый поджелудочной железой.
Гипогликемический фактор - снижает содержание сахара в крови
Интерферон, белок, образующийся в клетках организмов при вирусных инфекциях.
83
Интрон, участок гена (ДНК) эукариот, который не несет генетической информации,
относящейся к синтезу белка, кодируемого данным геном.
Инулин, запасной полисахарид растений.
Ионофоры, органические вещества, осуществляющие перенос ионов щелочных и
щелочноземельных металлов или аммония через биологические мембраны.
Казеин, сложный белок (фосфопртеин), в котором остаток фосфорной кислоты образует
сложный эфир с гидроксильной группой серина.
Кальцитонин, тирокальцитонин, гормон, регулирующий обмен кальция и фосфора.
Вырабатывается С-клетками щитовидной железы.
Кальциферолы, витамин D, группа жирорастворимых соединений, обладающих
антирахитическим действием. D 2 – эргокальциферол, D 3 –холекальциферол.
Карбоксипептидазы, протеолитические ферменты, отщепляющие С-концевые
аминокислотные остатки от белков и пептидов.
Карбоновые кислоты, органические кислоты, содержащие одну или несколько
карбоксильных групп (алифатические, ароматические, ациклические, гетероциклические).
Карнитин, g-N- триметиламино-b-оксимасляная кислота. Стимулирует окисление
жирных кислот в митохондриях; переносчик остатков жирных кислот (ацилы) из
цитоплазмы в митохондрии.
Карнозин, дипептид, образованный остатками b-аланина и гистидина. Обладает
буферными свойствами.
Каротины, оранжево-желтые пигменты из группы каротиноидов. Изопреноидные
углеводороды, содержащие 40 атомов углерода (тетратерпены).
Катаболизм, диссимиляция, совокупность ферментативных реакций, направленных на
расщепление сложных органических веществ – белков, нуклеиновых кислот, жиров,
углеводов, поступающих с пищей или запасенных в самом организме.
Каталаза, фермент класса оксидоредуктаз; катализирует реакцию разложения токсичной
для организма перекиси водорода. (Н2О2) с образованием Н2О и О2.
Кетозы, моносахариды, содержащие в своей молекуле кетонную группу (С=О); фруктоза,
сорбоза и др.
Киназы, фосфотрансферазы, ферменты класса трансфераз, катализирующие реакции
переноса фосфорильного остатка (-РО3Н2) от АТФ на различные субстраты.
Кислотно-щелочное равновесие, отношение водородных и гидроксильных ионов во
внутренней среде организма.
Кодон, триплет, дискретная единица генетического кода; участок мРНК, состоящий из
трех последовательных нуклеотидов.
Кокарбоксилаза, тиамндифосфат, пирофосфорный эфир витамина В1.
Коллаген, фибриллярный белок, составляющий основу коллагеновых волокон
соединительной ткани (кость, сухожилие, хрящ, связки) и обеспечивающий ее прочность.
Комплементарность, пространственная взаимодополняемость (взаимное соответствие)
поверхностей взаимодействующих молекул или их частей, приводящая к образованию
вторичных (Ван-дер-Ваальсовых, водородных, ионных) связей между ними.
Конкурентное ингибирование, снижение ферментативной активности, вызванное
конформационным сходством структуры ингибитора и субстрата.
Константа Михаэлиса, численное значение силы связывания субстрата с ферментом;
важнейший параметр в кинетике катализа. Равна концентрации субстрата в момент, когда
скорость ферментативной реакции равна половине максимальной.
Конформация, трехмерная структура.
Кооперативное связывание, связывание лиганда белком, изменяющее сродство к тому
же лиганду других участков связывания на белке.
Кори цикл, взаимосвязь между гликолизом в мышцах и глюконеогенезом в печени.
Способствует поддержанию оптимального уровня сахара в крови.
84
Кортизон, стероидный гормон, вырабатываемый корой надпочечников. Глюкокортикоид:
регулирует углеводный обмен, усиливая глюконеогенез, тормозит распад углеводов и
стимулирует распад белков. Обладает сильным противовоспалительным,
антитоксическим и антиаллергическим действием.
Кортикостероиды, гормоны, вырабатываемые корой надпочечников и обладающие
выраженным действием на водно-солевой, углеводный и белковый обмены.
Кортикотропин, адренокортикотропный гормон. АКТГ, гормон, вырабатываемый
базофильными клетками передней части аденогипофиза.
Кофакторы, соединения небелковой природы, необходимые для проявления
максимальной активности многих ферментов – коферменты и активаторы ферментов
(катионы или анионы).
Коферменты, коэнзимы, органические соединения небелковой природы, входящие в
состав активного центра некоторых ферментов, образуя каталитически активный
комплекс – холофермент. Большинство – производные витаминов. Прочно связанные с
белком коферменты называют простетической группой.
Кофермент А, КоА, кофермент, состоящий из аденозин 3¢,5¢ -дифосфата и b-
меркаптоэтиламида пантотеновой кислоты. Переносчик ацильных групп и ацетильных
радикалов.
Коэффициент фосфорилирования Р/О, количество моль АТФ, синтезированной путем
окислительного фосфорилировании, при переносе пары электронов к атому кислорода.
Лиганд, любое вещество, взаимодействующее с белком (например, субстрат с
ферментом).
Липаза панкреатическая, фермент поджелудочной железы, гидролизующий пищевые
жиры.
Липиды, класс гидрофобных соединений, к которым относятся жиры, фосфолипиды и
стероиды.
Липопротеин, соединение, состоящее из белка и липида.
ЛП-липаза, фермент, отвечающий за депонирование жиров; локализован в эндотели
капилляров.
ЛНП, липопротеин низкой плотности, транспортная форма холестерола; снабжает
холестерооооолом органы и ткани.
ЛВП, липопротеин высокой плотности, перераспределяет холестерол между другими
липопротеинами и липопротеинами и тканями организма.
ЛХАТ, фермент лецитин-холестерол-ацилтрансфераза в составе ЛВП.
Матрица, структура, на основании которой синтезируется новая молекула.
Метаболизм, вся сумма биохимических реакций, которые протекают в организме.
Метгемоглобин, аномальная форма гемоглобина, в которой Fe (III) трехвалентно, тогда
как в нормальном Fe (II) двухвалентно.
Модель замка и ключа, модель Фишера, описание связывания субстрата ферментом при
котором активные участки строго комплементарны друг к другу до взаимодействия.
Мономер, молекула, состоящая из одной структурной единицы.
Мицелла, агрегат молекул сферической формы, например фосфолипидов, в водной среде.
НАД, никотинаамиддинуклеотид, кофермент, производное витамина РР. Переносчик
атомов водорода в окислительно-восстановительных реакциях.
Нативная конформация, пространственная форма белка, обладающего биологической
активностью.
Незаменимые аминокислоты, аминокислоты, которые не могут синтезироваться самим
организмом и должны быть получены с пищей.
Незаменимые жирные кислоты, витамин F полиненасыщенные (такие как линолевая,
линоленовая, арахидоновая кислоты), которые не могут быть синтезированными в
организме и должны быть получены с пищей.
85
Облегченная диффузия, процесс, посредством которого вещество проникает в клетку
путем связывания с белком-переносчиком; не требует затрат энергии.
ОДПВК, окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты с образованием
ацетилКоА. Общий путь катаболизма для белков, жиров и углеводов.
Окисление, потеря электронов.
b-окисление, основной путь катаболизма жирных кислот.
Окислительное фосфорилирование, путь синтеза АТФ с участием цепи переноса
электронов, за счет энергии протонного градиента.
Олигомер, молекула, состоящая из нескольких мономеров.
Остеобласт, клетка, образующая кость.
Пантотеновая кислота, витамин В5, продукт соединения аланина с пантоевой кислотой.
Входит в состав кофермента А.
Пентоза, моносахарид, имеющий формулу (СН2О)5 (например, рибоза).
Пептидилтрансфераза, фермент, который катализирует образование пептидной связи,
при трансляции; связан с 50S рибосомной частицей.
Первичная структура, линейная последовательность аминокислот в белке, связанных
между собой пептидными связями.
Первый порядок, описывает реакцию, скорость которой прямо пропорционально зависит
от концентрации одного реагента.
Пиримидиновое основание, обычно это цитозин, тимин или урацил нуклеиновых кислот.
Полимер, макромолекула, состоящая из многих сходных или идентичных субъединиц
(мономеров).
Полисахарид, макромолекулярный углеводный полимер (например, гликоген).
Постабсорбтивный период, период между приемами пищи.
Праймер, короткий фрагмент РНК, необходимый для инициации работы ДНК-
полимеразы при репликации.
Прогормон, предшественник гормона.
Промотор, последовательность ДНК, необходимая для инициации транскрипции.
Простетическая группа, небелковая часть (например, гем), участвующая в
формировании активного центра белка.
Протомер, субъединица олигомерного белка (например, протомер гемоглобина)
Пуриновое основание, обычно аденин и гуанин нуклеиновых кислот.
Равновесие, состояние, при котором прямые и обратные процессы протекают с
одинаковой скоростью.
Ренатурация, обратный переход молекулы биополимера, например белка, из
денатурированного состояния (неактивного) в нативное (биологически активное).
Ренин, протеолитический фермент из группы эндопептидаз; составная часть ренин-
ангеотензинной системы. Вырабатывается особыми клетками артериол почечных
клубочков.
Ренин-ангеотензинная система, ферментная система, осуществляющая биогенез и
распад гормона ангиотензина; регулирует артериальное давление, функцию почек и
водно-солевой обмен организма.
Репликация, редупликация, процесс самовоспроизведения макромолекул нуклеиновых
кислот, обеспечивающий точное копирование генетической информации.
Репликативная вилка, Y-образный участок, где происходит раскручивание ДНК и ее
репликация.
Репликон, участок ДНК, который содержит точку начала репликации и в итоге
реплицируется.
Ретикулоэндотелиальная система, РЭС, макрофагическая система, совокупность клеток
мезенхимного происхождения, объединяемых на основе способности к фагоцитозу.
Рибонуклеазы, РНК-азы, ферменты класса гидролаз из группы нуклеаз, катализирующие
реакции расщепления фосфодиэфирных связей в полинуклеотидной цепи РНК.
86
Рецептор, белок, распознающий лиганд. Является первым звеном в цепи передачи
сигнала от лиганда в клетку.
Рибонуклеиновые кислоты, РНК, нуклеиновые кислоты, содержащие в качестве
углеводного компонента рибозу, а в качестве азотистого основания –аденин, гуанин,
урацил, цитозин.
Рибофлавин, лактофлавин, витамин В2, производное гетероциклического соединения
изоаллоксазина, связанное с многоатомным спиртом рибитом.
Рилизинг-гормон, рилизинг-факторы, нейрогормоны, синтезируемые мелкоклеточными
ядрами гипоталамуса и стимулирующие (либерины) или угнетающие (статины) выработку
и выделение тропных гормонов гипофиза.
Салициловая кислота, ароматическая оксикарбоновая кислота. В природе встречается в
свободном виде (цветы ромашки) и в форме гликозидов и эфиров гликозидов.
Сахароза, тростниковый сахар, свекловичный сахар, дисахарид, состоящий из остатков
глюкозы и фруктозы.
Свободная энергия, термодинамическая величина, определяющая вероятность реакции
при данной температуре.
Свободный радикал, молекула, которая имеет один или более неспаренный электрон.
Серотонин, биогенный амин, медиатор нервной системы, гормон. Образуется из
аминокислоты триптофана при декарбоксилировании.
Сиаловые кислоты, одноосновные полиоксиаминокислоты, производные нейраминовой
кислоты. В связанном состоянии присутствуют во всех тканях (входят в состав
ганглиозидов, гликопротеидов, муцинов и др.)
Синдром Леша-Нихана, нарушение метаболизма, характеризуемое замедлением
развития и тенденцией к нанесению себе увечий, вызванное недостатком фермента
гуанин-гипоксантин-фосфорибозилтрансферазы «путей спасения» при воспроизводстве
пурина.
С-конец, конец полипептидной цепи, содержащий свободную –СООН группу.
Соматотропин, гормон роста, соматотропный гормон, гормон, вырабатываемый
ацидофильными клетками передней части аденогипофиза (ускоряет рост, регулирует
обмен веществ).
Сорбит, шестиатомный алифатический спирт. Промежуточный продукт при производстве
аскорбиновой кислоты.
Спираль, пространственная организация молекулы белка или нуклеиновой кислоты в
виде палочкообразной спирали.
Субстрат, вещество или лиганд, взаимодействующий с активным центром фермента и
претерпевающий, в ходе взаимодействия, химические изменения.
Субстратное фосфорилирование, образование АТФ из АДФ и фосфора неорганического
на уровне субстрата за счет разрыва макроэргической связи субстрата без участия цепи
переноса электронов.
Суперспирализация, закручивание двойной спирали вокруг самой себя.
Сыворотка крови, жидкая часть крови, отделяемая от кровяного сгустка после
свертывания крови вне организма.
ТАГ–липаза, тканевая липаза, фермент, отвечающий за мобилизацию жиров из жировой
ткани при голодании и физической нагрузке.
Терпены, монотерпены, подкласс изопреноидов, содержащих 10 атомов углерода и
построенных из двух остатков мевалоновой кислоты.
Тестостерон, основной мужской половой гормон, вырабатываемый главным образом
семенниками, а также надпочечниками, яичниками, плацентой и печенью.
Тиамин, витамин В1, гетероциклическое водорастворимое соединение, производное
пиримидина и тиазола.
87
Тиреотропин, тиреотропный гормон, тиротропин, гормон, вырабатываемый
базофильными клетками передней части аденогипофиза; стимулирует синтез и выделение
основных гомонов щитовидной железы: тироксина, и трийодтиронина.
Тироксин, 3,5,3,’5’-тетраиодтиронин, основной йдсодержащий гормон, вырабатываемый
фолликулами щитовидной железы.
Транскрипция, биосинтез молекул РНК на соответствующих участках ДНК; первый этап
реализации генетической информации в клетках.
Трансляция, синтез полипептидных цепей белков на матрице информационной РНК
согласно генетическому коду; второй этап реализации генетической информации.
Трансферазы, класс ферментов, катализирующих обратимый перенос различных групп
атомов от молекул одних органических соединений к другим.
Трансферрин, сложный белок (гликопротеин), переносящий ионы трехвалентного железа
в ретикулоциты, где осуществляется синтез гемоглобина.
Трикарбоновых кислот цикл, цикл лимонной кислоты, цикл Кребса, циклическая
последовательность ферментативных окислительных превращений три- и дикарбоновых
кислот; общий заключительный этап окислительного распада (катаболизма)продуктов
обмена углеводов, жиров и белков.
Трипсин, протеолитический фермент, синтезируемый клетками поджелудочной железы в
форме неактивного предшественника – трипсиногена. Активирует профермены
поджелудочной железы.
Тромбин, фермент класса гидролаз из группы сериновых протеаз, важнейший компонент
системы свертывания крови (фактор IIа).
Тромбопластин, белково-липидный комплекс, важнейший компонент системы
свертывания крови (фактор III). Соотношение белок:фосфолипиды=1:450.
Убихиноны, коферменты Q, группа замещенных бензохинонов. Участвуют в процессах
окислительного фосфорилирования в качестве переносчика электронов между
флавопротеинами и цитохромом b.
Ультрацентрифугирование, метод разделения веществ в ультрацентрифуге путем
помещения образца в верхнюю часть пробирки, содержащей раствор различной
плотности.
Уреаза, фермент класса гидролаз, катализирует расщепление мочевины на угольную
кислоту и аммиак.
Фенилкетонурия, заболевание, характеризуемое задержкой в развитии детей,
вызываемое недостатком фермента фенилаланингидроксилазы, который превращает
фенилаланин в тирозин.
Ферментативный катализ, биокатализ, избирательное ускорение биохимических
реакций, протекающих в организме под действием ферментов. Основан на снижении
энергетического барьера (энергии активации) за счет образования промежуточных
комплексов фермента и субстрата.
Ферменты, энзимы, биологические катализаторы. Специфические белки,
присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов.
Ферритин, сложный белок (металлопротеид), молекула которого содержит
трехвалентное железо. Осуществляет запасание и мобилизацию железа. Присутствует в
печени, селезенке, костном мозге, кишечнике.
Фибриллярные белки, белки, полипептидные цепи которых, располагаясь упорядоченно
относительно одной оси, образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.
Фибрин, белок, образующийся под действием фермента тромбина из фибриногена.
Фибринолиз, растворение внутрисосудистых тромобов и внесосудистых сгустков
фибрина под действием протеолитических ферментов.
Флавинадениндинуклеотид, ФАД, кофермент флавинзависимых дегидрогеназ. Входит в
состав дыхательной цепи.
Фосфолипазы, ферменты класса гидролаз, катализируют гидролиз фосфоглицеролов.
88
Фосфатидная кислота, промежуточное соединение в метаболизме фосфолипидов.
Фосфопротеины, сложные глобулярные белки, содержащие фосфатные группы,
присоединенные обычно к остаткам серина и треонина полипептидной цепи.
Фосфорилирование, включение в молекулу остатка фосфорной кислоты. Осуществляется
ферментами класса трансфераз.
Фосфофруктокиназа, ключевой, аллостерический фермент в гликолизе; катализирует
фосфорилирование фруктозо 6- фосфата.
Фрагменты Оказаки, короткие последовательности ДНК, образующиеся на «отстающей
материнской» (3´→5´) цепи в процессе прерывистой репликации ДНК.
Функциональная группа, одна из групп атомов, которая определяет специфические
реакции органических соединений.
Хиломикроны, липопротеиновые частицы, основная транспортная форма жиров в
организме.
Хроматин, комплекс ДНК и белка, находящийся в ядре.
Хроматография, экспериментальный метод разделения веществ.
Целлюлоза, клетчатка, основной опорный полисахарид клеточных стенок растений.
Церулоплазмин, медьсодержащий глобулярный белок плазмы крови (связывает 60-99%
всех ионов меди плазмы крови).
Циклические нуклеотиды, нуклеотиды, фосфатный остаток которых связан с рибозой в
3’- и5’– положениях, образуя кольцо. Универсальные регуляторы внутриклеточного
метаболизма; опосредуют действие гормонов (цАМФ, цГМФ), не проникающих внутрь
клетки (полипептидные, катехоламины).
Челночный механизм малат-аспартатный. механизм переноса электронов от НАДН+Н
в цитозоле к НАДН+Н в митохондрии.
Четвертичная структура, пространственное взаимодействие нескольких полипептидных
цепей в олигомерном белке.
Экзотермический, процесс, идущий с выделением тепла.
Электрохимический градиент, трансмембранный градиент, определяемый
концентрационным и электрическим градиентами.
Электрофорез, метод разделения молекул на основе соотношения заряда и размера
частиц.
Эндокринные железы, железы внутренней секреции, специализированные органы,
вырабатывающие и выделяющие непосредственно в кровь или лимфу гормоны.
Эргостерин, провитамин D2, основной стерин грибов. При УФ-облучении превращается в
витамин D2.
Эстрадиол, женский половой гормон из группы эстрогенов, вырабатываемый в яичниках,
плаценте, семенниках. Вызывает развитие вторичных половых признаков.
Эффект Бора, ослабление связывания кислорода гемоглобином, вызванное связыванием
диоксида углерода и иона водорода.
Юкстагломерулярный комплекс, околоклубочковый комплекс, совокупность клеток в
области сосудистого полюса почечного клубочка (в месте впадения в него приносящей
артериолы), участвует в регуляции водно-солевого обмена и в гомеостатических
механизмах, регулирующих артериальное давление.
Якорный белок, белок, обеспечивающий правильное связывание другого белка.
89