Вы находитесь на странице: 1из 4

Вопросы к зачету по дисциплине «физика и химия биополимеров»

для студентов магистратуры в 2016-17 уч. году

I. Теоретические вопросы (1-й и 2-й вопросы билета)


1. Пространственная конфигурация, стереоизомерия и оптическая активность α-
аминокислот. Классификация α-аминокислот по строению и полярности боковых
радикалов.
2. Классификация химических реакций α-аминокислот: реакции α-аминогруппы,
реакции α-карбоксильной группы, реакции с совместным участием α-карбоксильной и
α-аминогрупп. Образование солей, дикетопиперазинов, оснований Шиффа,
этерификация и N-ацилирование. Реакции Эдмана и Сенгера, их практическое
значение.
3. Биологически важные реакции аминокислот (декарбоксилирование,
трансаминирование, дезаминирование). Химические реакции индивидуальных
аминокислот, обусловленные природой боковых радикалов (трансметилирование с
участием метионина, окисление SH-групп цистеина, гидроксилирование
ароматических радикалов, дезамидирование аспарагина и глутамина).
4. Пептидная связь, электронное и пространственное строение. Конформация
полипептидной цепи. Разрешенные и запрещенные конформации аминокислотных
остатков в полипептидной цепи. Конформационные карты (карты Рамачандрана).
Первичная структура белка.
5. Основные виды вторичной структуры белка. Правозакрученная α-спираль, её
характеристики, β-складчатые структуры. Аминокислотные остатки, способствующие
и препятствующие формированию определенных видов вторичной структуры.
6. Третичная структура белка. Стабильность третичной структуры и определяющие её
силы: ковалентные, водородные, ионные связи, гидрофобные взаимодействия.
Глобулярные и фибриллярные белки. Четвертичная структура белка как
надмолекулярный уровень пространственной организации
7. Металлопротеины. Металлы, способные выступать в роли простетической группы.
Значение координационных связей в формировании нативной структуры
металлопротеинов. Цинксодержащий гексамерный комплекс инсулина: строение,
биологическое значение.
8. Гемопротеины, примеры, биологическая роль. Особенности различных форм гема в
белках. Связь гема с белковой частью гемопротеинов. Гемоглобин, структурно-
функциональные особенности.
9. Фосфопротеины. Сайты фосфорилирования белков, протеинкиназы и
фосфопротеинфосфатазы. Механизмы изменения конформации фосфорилированных
белков, биологическая роль.
10. Классификация углеводов: моно-, олиго- и полисахариды. Строение моносахаридов,
виды изомерии моносахаридов на примере глюкозы, фруктозы, рибозы.
11. Биологически важные реакции моносахаридов: окисление, восстановление,
образование гликозидов и сложных эфиров. Важнейшие дисахариды, строение,
биологическая роль.
12. Гликопротеины и протеогликаны: структура, биологическое значение, строение
углеводных цепей, связь с белковой частью, биологическая роль.
13. Белково-липидные комплексы: биологические мембраны, липопротеины крови,
липосомы. Особенности строения белковых и липидных компонентов, биологическая
роль.
14. Пуриновые и пиримидиновые нуклеиновые основания: строение, номенклатура,
физико-химические свойства. Таутомерия производных пурина и пиримидина
(амино-иминная, лактим-лактамная, кето-енольная, HN7 – HN9), роль в проявлении
биологической активности соединений.
15. Нуклеозиды и нуклеотиды, их строение и номенклатура. Химические связи в
нуклеозидах и нуклеотидах. Конформации пентозного фрагмента, анти- и син-
конформации нуклеозидов и нуклеотидов.
16. Первичная структура нуклеиновых кислот. Фосфодиэфирная связь. Нуклеотидный
состав ДНК и РНК. Правила Чаргаффа.
17. ДНК-триплексы и тетраплексы, строение, типы связей, применение. Неканонические
водородные связи между азотистыми основаниями.
18. Вторичная структура ДНК. Модель Уотсона – Крика. Краткая характеристика В-, А-,
Z-форм ДНК. Роль водородных связей и гидрофобных взаимодействий в
стабилизации биспиральной молекулы ДНК.
19. Третичная структура ДНК. Уровни суперспирализации ДНК
в хроматине. Особенности строения ДНК-связывающих белков.
20. Вторичная и третичная структуры РНК, типы связей, стабилизирующих структуру.
Сравнительная характеристика транспортных, рибосомальных и матричных РНК у
эукариот и прокариот.
21. Свободнорадикальное окисление белков. Химические модификации белков при
воздействии ионизирующего и ультрафиолетового излучения. Модификации белков
при «карбонильном стрессе» и неферментативном гликозилировании (гликировании).
22. Химическая модификация белков: биологическое значение, области применения.
Типовые реакции химической модификации функциональных групп белков
(аминогрупп, карбоксильных, тиольных, фенольных, имидазола в гистидине и индола
в триптофане).
23. Химические модификации нуклеиновых кислот in vivo. Обратимое метилирование
ДНК. Свободнорадикальное окисление нуклеиновых кислот. Молекулярные
механизмы мутаций.
24. Спектральные характеристики аминокислот, белков, нуклеотидов и нуклеиновых
кислот. Флюорофоры в белках. Применение спектроскопии для определения
концентрации и исследования свойств белков и нуклеиновых кислот.

II. Типовые задания для зачета (3-й вопрос билета)


1. Записать уравнения типовых химических реакций, иллюстрирующих свойства 20
протеиногенных аминокислот (дезаминирование, трансаминирование,
декарбоксилирование, ацилирование, образование амидов, сложных эфиров, шиффовых
оснований, дикетопиперазинов, реакцию Эдмана и Сенгера и др.).
2. Записать структурную формулу пептида заданного состава, оценить его pI и заряд при
различных значениях рН среды.
3. Указать типы связей между заданными аминокислотными остатками при формировании
высших структур белков, а также при связывании белка с другими лигандами (гем,
ретиналь, коферменты-производные витаминов).
4. Записать структурные формулы важнейших моносахаридов (глюкозы, фруктозы,
галактозы, рибозы) в открытой и циклических формах, структурную формулу
олигосахарида или биозного фрагмента полисахарида заданного состава с учетом типов
гликозидных связей, а также важнейших производных моносахаридов (гликозидов,
фосфорных эфиров, дезоксисахаридов, спиртов и карбоновых кислот), дать названия
соединениям. Показать типы связей между углеводным фрагментом и белком в составе
гликопротеинов.
5. Записать структурные формулы важнейших высших жирных кислот (пальмитиновой,
стеариновой, олеиновой, линолевой, линоленовой, арахидоновой), холестерина и его
эфиров, глицерина, триглицеридов и фосфолипидов (фосфатидовой к-ты и ее
производных фосфатидилэтаноламинов, -холинов, -серинов, -инозитолов) с участием
важнейших высших жирных кислот, дать названия соединениям. Обосновать связь
между строением и физико-химическими свойствами данных липидов, уметь показать
характер их связывания с белками, а также роль в построении биологических мембран,
липопротеинов крови и липосом.
6. Записать структурные формулы пурина и пиримидина, их производных, нуклеозидов и
нуклеотидов заданного состава, дать названия соединениям. Записать структурную
формулу олигонуклеотидного фрагмента заданного состава или свойств, показать типы
связей в пределах одной цепи, а также образование дуплекса, триплекса или тетраплекса
с участием канонических и неканонических водородных связей.
7. Дать характеристику процессам растворения биополимеров, устойчивости растворов,
структурообразования в них при действии различных физических и химических
факторов. Оценить рI белка по указанным параметрам.
8. Произвести расчеты осмотического давления и вязкости растворов биополимеров,
использовать результаты осмометрического и вискозиметрического методов
исследования биополимеров для определения их молекулярных масс.

Оценить