Вопросы к зачету по дисциплине «физика и химия биополимеров»
для студентов магистратуры в 2016-17 уч. году
I. Теоретические вопросы (1-й и 2-й вопросы билета)
1. Пространственная конфигурация, стереоизомерия и оптическая активность α- аминокислот. Классификация α-аминокислот по строению и полярности боковых радикалов. 2. Классификация химических реакций α-аминокислот: реакции α-аминогруппы, реакции α-карбоксильной группы, реакции с совместным участием α-карбоксильной и α-аминогрупп. Образование солей, дикетопиперазинов, оснований Шиффа, этерификация и N-ацилирование. Реакции Эдмана и Сенгера, их практическое значение. 3. Биологически важные реакции аминокислот (декарбоксилирование, трансаминирование, дезаминирование). Химические реакции индивидуальных аминокислот, обусловленные природой боковых радикалов (трансметилирование с участием метионина, окисление SH-групп цистеина, гидроксилирование ароматических радикалов, дезамидирование аспарагина и глутамина). 4. Пептидная связь, электронное и пространственное строение. Конформация полипептидной цепи. Разрешенные и запрещенные конформации аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Конформационные карты (карты Рамачандрана). Первичная структура белка. 5. Основные виды вторичной структуры белка. Правозакрученная α-спираль, её характеристики, β-складчатые структуры. Аминокислотные остатки, способствующие и препятствующие формированию определенных видов вторичной структуры. 6. Третичная структура белка. Стабильность третичной структуры и определяющие её силы: ковалентные, водородные, ионные связи, гидрофобные взаимодействия. Глобулярные и фибриллярные белки. Четвертичная структура белка как надмолекулярный уровень пространственной организации 7. Металлопротеины. Металлы, способные выступать в роли простетической группы. Значение координационных связей в формировании нативной структуры металлопротеинов. Цинксодержащий гексамерный комплекс инсулина: строение, биологическое значение. 8. Гемопротеины, примеры, биологическая роль. Особенности различных форм гема в белках. Связь гема с белковой частью гемопротеинов. Гемоглобин, структурно- функциональные особенности. 9. Фосфопротеины. Сайты фосфорилирования белков, протеинкиназы и фосфопротеинфосфатазы. Механизмы изменения конформации фосфорилированных белков, биологическая роль. 10. Классификация углеводов: моно-, олиго- и полисахариды. Строение моносахаридов, виды изомерии моносахаридов на примере глюкозы, фруктозы, рибозы. 11. Биологически важные реакции моносахаридов: окисление, восстановление, образование гликозидов и сложных эфиров. Важнейшие дисахариды, строение, биологическая роль. 12. Гликопротеины и протеогликаны: структура, биологическое значение, строение углеводных цепей, связь с белковой частью, биологическая роль. 13. Белково-липидные комплексы: биологические мембраны, липопротеины крови, липосомы. Особенности строения белковых и липидных компонентов, биологическая роль. 14. Пуриновые и пиримидиновые нуклеиновые основания: строение, номенклатура, физико-химические свойства. Таутомерия производных пурина и пиримидина (амино-иминная, лактим-лактамная, кето-енольная, HN7 – HN9), роль в проявлении биологической активности соединений. 15. Нуклеозиды и нуклеотиды, их строение и номенклатура. Химические связи в нуклеозидах и нуклеотидах. Конформации пентозного фрагмента, анти- и син- конформации нуклеозидов и нуклеотидов. 16. Первичная структура нуклеиновых кислот. Фосфодиэфирная связь. Нуклеотидный состав ДНК и РНК. Правила Чаргаффа. 17. ДНК-триплексы и тетраплексы, строение, типы связей, применение. Неканонические водородные связи между азотистыми основаниями. 18. Вторичная структура ДНК. Модель Уотсона – Крика. Краткая характеристика В-, А-, Z-форм ДНК. Роль водородных связей и гидрофобных взаимодействий в стабилизации биспиральной молекулы ДНК. 19. Третичная структура ДНК. Уровни суперспирализации ДНК в хроматине. Особенности строения ДНК-связывающих белков. 20. Вторичная и третичная структуры РНК, типы связей, стабилизирующих структуру. Сравнительная характеристика транспортных, рибосомальных и матричных РНК у эукариот и прокариот. 21. Свободнорадикальное окисление белков. Химические модификации белков при воздействии ионизирующего и ультрафиолетового излучения. Модификации белков при «карбонильном стрессе» и неферментативном гликозилировании (гликировании). 22. Химическая модификация белков: биологическое значение, области применения. Типовые реакции химической модификации функциональных групп белков (аминогрупп, карбоксильных, тиольных, фенольных, имидазола в гистидине и индола в триптофане). 23. Химические модификации нуклеиновых кислот in vivo. Обратимое метилирование ДНК. Свободнорадикальное окисление нуклеиновых кислот. Молекулярные механизмы мутаций. 24. Спектральные характеристики аминокислот, белков, нуклеотидов и нуклеиновых кислот. Флюорофоры в белках. Применение спектроскопии для определения концентрации и исследования свойств белков и нуклеиновых кислот.
II. Типовые задания для зачета (3-й вопрос билета)
1. Записать уравнения типовых химических реакций, иллюстрирующих свойства 20 протеиногенных аминокислот (дезаминирование, трансаминирование, декарбоксилирование, ацилирование, образование амидов, сложных эфиров, шиффовых оснований, дикетопиперазинов, реакцию Эдмана и Сенгера и др.). 2. Записать структурную формулу пептида заданного состава, оценить его pI и заряд при различных значениях рН среды. 3. Указать типы связей между заданными аминокислотными остатками при формировании высших структур белков, а также при связывании белка с другими лигандами (гем, ретиналь, коферменты-производные витаминов). 4. Записать структурные формулы важнейших моносахаридов (глюкозы, фруктозы, галактозы, рибозы) в открытой и циклических формах, структурную формулу олигосахарида или биозного фрагмента полисахарида заданного состава с учетом типов гликозидных связей, а также важнейших производных моносахаридов (гликозидов, фосфорных эфиров, дезоксисахаридов, спиртов и карбоновых кислот), дать названия соединениям. Показать типы связей между углеводным фрагментом и белком в составе гликопротеинов. 5. Записать структурные формулы важнейших высших жирных кислот (пальмитиновой, стеариновой, олеиновой, линолевой, линоленовой, арахидоновой), холестерина и его эфиров, глицерина, триглицеридов и фосфолипидов (фосфатидовой к-ты и ее производных фосфатидилэтаноламинов, -холинов, -серинов, -инозитолов) с участием важнейших высших жирных кислот, дать названия соединениям. Обосновать связь между строением и физико-химическими свойствами данных липидов, уметь показать характер их связывания с белками, а также роль в построении биологических мембран, липопротеинов крови и липосом. 6. Записать структурные формулы пурина и пиримидина, их производных, нуклеозидов и нуклеотидов заданного состава, дать названия соединениям. Записать структурную формулу олигонуклеотидного фрагмента заданного состава или свойств, показать типы связей в пределах одной цепи, а также образование дуплекса, триплекса или тетраплекса с участием канонических и неканонических водородных связей. 7. Дать характеристику процессам растворения биополимеров, устойчивости растворов, структурообразования в них при действии различных физических и химических факторов. Оценить рI белка по указанным параметрам. 8. Произвести расчеты осмотического давления и вязкости растворов биополимеров, использовать результаты осмометрического и вискозиметрического методов исследования биополимеров для определения их молекулярных масс.