UNIVERSIDAD MARIANO GALVEZ DE GUATEMALA CAMPUS

HUEHUETENANGO

Bioquímica
Lic. Erick Josué Méndez
Tercer ciclo
Sección: A

HOJA DE TRABAJO DE LAS ENZIMAS

Grupo No. 3
María Celeste Mendoza Lemus 6200-19-335
Kely Ninely Sales López 6200-19-691
Gabriel Sarai Vásquez calel 6200-19-308
Osvaldo Rene País Lucas 6200-17-535

Huehuetenango
23 de marzo del 202
I. Resuelva la siguiente guía de estudio en con respectivo equipo (grupo) de
laboratorio.
1. ¿Qué son enzimas?
Son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas.
2. ¿Cómo se clasifican las enzimas?
 Oxidorreductasas
 Transferasas
 Hidrolasas
 Liasas
 Isomerasas
 Ligasas
3. ¿Qué nombre recibe la diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de
transición?
Energía de activación
4. ¿Qué nombre recibe el centro activo que las enzimas y muchas clases de proteínas
interactúan con la molécula de ligando?
Sustrato
5. ¿Qué importante misión tienen el resto de los aminoácidos de la cadena
polipeptidica de la enzima, los que no forman parte del centro activo?
Crean la reacción llamada catálisis
6. ¿En qué consiste el método experimental para conocer la actividad catalítica de las
enzimas desarrolladas por Leonor Michaelis y Maud Menten?
Analiza cómo cambia la velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente en
función de algunos parámetros experimentales como la concentración del sustrato o de la
propia enzima lo que también se le conoce como cinética enzimática.
7. Mencione algunas de las propiedades más relevantes de las enzimas.
 PH
 Temperatura
 Cofactores
8. ¿Qué nombre reciben las moléculas que pueden inhibir la acción catalítica de una
enzima y cómo llevan a cabo?
Inhibidores enzimáticos, estas son moléculas que se unen a la enzima y disminuyen sus
actividades
9. Algunas enzimas tienen distinta estructura molecular, aunque su función biológica
se la misma. ¿Qué nombre reciben estas enzimas?
Son las Enzimas Reguladoras
10. ¿Qué se estudia en la cinética enzimática?
Estudia la velocidad y las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas, dando
así un detalle de su estudio catalítico.
11. ¿Qué define la unidad enzimática?
Cataliza la conversión de 1µmol de sustrato en un minuto
12.Explique cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática.
 Concentración de sustrato
 Temperatura
 Concentración del producto
 Activadores enzimáticos
 Inhibidores enzimáticos
13. ¿Qué es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan?
Los inhibidores son sustancias que reducen de manera dramática la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas al interactuar con ellas, al grado de ser capaces de
detener por completo la reacción
Hay dos tipos: reversible e irreversible.
 Los inhibidores irreversibles son aquellos que se unen covalentemente a la enzima
en alguna región que bloquea o interfiere por completo con su actividad catalítica.
 Los inhibidores reversibles son de dos tipos: competitivos, no competitivos y
acompetitivos. No se unen de manera covalente a la enzima, pero si interfieren con
su actividad.
14. Diferencia entre cofactor y coenzima: Por lo tanto, podemos decir que, cofactores son
la parte no proteica de las holoenzimas, mientras que las coenzimas solamente serán
aquellos cofactores que son moléculas orgánicas y que se unen de forma temporal al
apoenzima.
15. ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre
ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?

Solución: La velocidad de una reacción enzimática se mide por el número de moléculas de

sustrato transformadas por unidad de tiempo. Este aumento de la velocidad va haciéndose
progresivamente más lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos en la concentración
de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad de la reacción.

16. ¿Dónde actúan los enzimas alostéricos?

Los enzimas alostéricos desempeñan un papel muy importante en la regulación de las

reacciones metabólicas. Cuando la concentración de isoleucina es elevada, esta se une al
centro alostérico del enzima, provocando su inactivación. Cuando la concentración
disminuye, el enzima recupera su actividad.

17. Define centro activo y complejo enzima-sustrato.

El centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las
cadenas laterales de los aminoácidos que realizan la acción catalítica.

18. En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostérico?
Los enzimas alostéricos, a diferencia de lo que ocurre con los demás enzimas, poseen más
de un centro de actividad: el centro activo y el centro alostérico o centro regulador; ambos
centros son diferentes y realizan funciones distintas. El centro activo de un enzima
alostérico es, al igual que en cualquier otro enzima, la zona de la superficie del enzima por
donde este se une al sustrato. En este centro es donde se produce la acción catalítica. El
centro alostérico o centro regulador es una zona del enzima alostérico, diferente del centro
activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a unas moléculas
denominadas moduladores o efectores.

19. Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como
catalizadores. ¿Qué es el centro activo?

Solución: Los enzimas son biocatalizadores que: Aceleran reacciones que sin su presencia
no se desarrollarían o lo harían a velocidades incompatibles para la vida. Actúan a bajas
concentraciones, ya que no se alteran en el transcurso de la reacción. Su acción es
específica, ya que un determinado enzima tan solo cataliza un tipo de transformación
(especificidad de acción) de un determinado tipo de sustrato (especificidad de sustrato). El
centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las
cadenas laterales de los aminoácidos que realizan la acción catalítica.
20. Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva.

Ambos tipos de inhibición son reversibles; es decir, el enzima no se inutiliza de forma

indefinida, sino que deja de realizar su actividad de forma temporal. En la inhibición
competitiva, el inhibidor es similar al sustrato; se puede unir al centro activo del enzima e
impide que lo haga el sustrato. Por consiguiente, en este tipo de inhibición, inhibidor y
sustrato compiten por unirse al centro activo del enzima, de ahí su nombre. Esta inhibición
puede superarse aumentando la concentración de sustrato. En la inhibición no competitiva,
el inhibidor no compite con el sustrato por el centro activo del enzima. En este tipo de
inhibición, el inhibidor puede actuar de dos formas: Puede unirse con el enzima por una
zona diferente de la del centro activo: al hacerlo modifica su conformación, y, con ello,
dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato. Puede unirse con el complejo E-S una
vez formado, y esto impide o dificulta la formación del producto. Este tipo de inhibición no
se supera aumentando la concentración del sustrato.

21. Principales tipos de coenzimas.

Solo atendiendo a los grupos químicos que transfieren, podemos dividir las coenzimas en
tres grupos: Coenzimas que intervienen en reacciones de transferencia de grupos fosfato.
Estas coenzimas son importantes por la gran cantidad de energía que acumulan en los
enlaces que unen a las moléculas de fosfato. Esta energía se libera cuando estos enlaces se
rompen. Por lo tanto, actúan transfiriendo energía de unos procesos a otros. Estas
coenzimas son ribonucleótidos, entre los cuales destacan, principalmente, los adenosín
fosfatos: adenosín monofosfato: AMP = Adenina-ribosa-P adenosín monofosfato: ADP =
Adenina-ribosa-P-P adenosín monofosfato: ATP = Adenina-ribosa-P-P-P Coenzimas que
intervienen en las reacciones de óxido-reducción, transfiriendo hidrógenos (electrones) de
unos sustratos a otros. Muchos de ellos son mono o dinucleótidos que en ocasiones tienen
bases especiales. Aquí se incluyen: Piridín nucleótidos: Son dinucleótidos, formados por el
ribonucleótido de la adenina y un nucleótido de la nicotinamida. Comprende: NAD
(nicotinamida-adenina-dinucleótido) : Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa-adenina. NADP
(nicotinamida-adenina-dinucleótido-fosfato) Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa(P)-adenina
Flavín nucleótidos: Son mono o dinucleótidos que contienen como base riboflavina. Aquí
se incluyen: FMN (flavín mononucleótido): Riboflavina-P FAD (flavín adenina
dinucleótido): Riboflavina-P-P-ribosa-adenina Coenzimas que intervienen en la
transferencia de otros grupos químicos. Aquí se incluyen, entre otros: La coenzima A, que
interviene en la transferencia de grupos acetil de unos sustratos a otros. Fosfato de
piridoxal, que transfiere grupos amino.

22. Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para que las
células desarrollen su actividad.

Solución: Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química hasta hacerla
instantánea o casi instantánea. Las células desarrollan su actividad por medio de una serie
de reacciones químicas orgánicas. Si estas reacciones se produjeran sin catalizador, serían
tan lentas que prácticamente no se llevarían a cabo. Los catalizadores aceleran las
reacciones químicas al disminuir la energía de activación, necesaria para que las moléculas
reaccionantes pasen al estado de transición que, posteriormente, dará lugar a la formación
del producto.

23.- ¿Qué características poseen los enzimas alostéricos?

Solución: Las principales características que presentan los enzimas alostéricos son las
siguientes: Están formados, generalmente, por más de una cadena polipeptídica
(subunidad); por tanto, tienen estructura cuaternaria. Poseen varios centros reguladores
denominados centros alostéricos. En ellos se pueden fijar moduladores, que pueden ser
positivos o activadores y negativos o inhibidores. Estos enzimas presentan dos
conformaciones diferentes estables e interconvertibles, una, activa, llamada forma R o
relajada, que tiene gran afinidad por el sustrato, y la otra inactiva, llamada forma T o tensa,
que tiene baja afinidad por el sustrato. El paso de una conformación a otra se produce al
fijarse en el centro regulador un modulador. El paso de la forma T (inactiva) a la forma R
(activa) se produce al fijarse al centro regulador un modulador positivo o activador
alostérico. El paso de la forma R a la forma T se produce al fijarse al centro regulador un
modulador negativo o inhibidor alostérico. Presentan efecto cooperativo entre las
subunidades que las forman; es decir que la activación o inhibición de una de ellas produce
el mismo efecto en todas las demás. La cinética de los enzimas alostéricos es diferente de la
de los demás enzimas. En los enzimas alostéricos, la gráfica de la velocidad de la reacción
en función de la concentración del sustrato es una curva sigmoidea, mientras que en el resto
de las enzimas es hiperbólica.

24. Cómo se llama a la temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima?

Temperatura Óptima

25: Indiqué la diferencia entre aminoácidos catalíticos y aminoácidos de unión.

 aminoácidos catalíticos: Implica directamente en el mecanismo de la reacción.

 aminoácidos de unión: Es la formación de un dipeptido por la unión de dos

aminoácidos mediante un enlace peptídico.

26: El centro activo de una enzima suele estar situado en el comienzo N-terminal de la
secuencia proteínica PORQUE su misión principal es unirse al sustrato
covalentemente a traces del grupo amino libre de la enzima.

Porque el centro activo es una zona delimitada de la molécula proteínica de localización

diversa. La unión enzima-sustrato, covalente o no covalente, puede realizarse de modos
muy diferentes

27: Según la teoría del ajuste inducido de Koshland las moléculas de enzima y sustrato
no pueden actuando con flexibilidad durante su acoplamiento PORQUE, este hecho
provocaría la ruptura de la proteína enzimática en determinados enlaces peptídicos.

Porque precisamente esta teoría se basa en que al unirse la enzima y el sustrato se pueden
producir deformaciones de algunos enlaces del sustrato, de la enzima o de ambos.

28: Teniendo en cuenta la reacción que cataliza la enzima tripsina podría poseer la
numeración 2.4.4.4. PORQUE se trata de una hidrolasa.

Precisamente por tratarse de una hidrolasa el primer número de clasificación debería ser 3.
29. Estas son las que se encargan de actuar sobre algunas sustancias a las que
transforman en otras isómeras, lo cual quiere decir que tienen la misma fórmula pero
se constituyen de un desarrollo distinto.
Transferasas. Estas son las que catalizan la transferencia de las moléculas a otras.

30. A que se refiere el termina zimasa proporcione un ejemplo

La enzimasa es una mezcla enzimática compleja secretada por las levaduras que cataliza la
glucosa y otros azúcares simples en alcohol etílico y dióxido de carbono durante
la fermentación alcohólica. Cuando este proceso tiene lugar, disminuye progresivamente la
velocidad de la reacción.
EJEMPLO: 
En la producción de cerveza, la zimasa es secretada por la levadura del
género Saccharomyces.
31. ¿Como se le llama en general a la sustancia sobre la cual actúa una enzima?
La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

32. Como se designa o se forma el nombre de la mayoría de enzimas según el sustrato

sobre el que actúan, es decir, su nomenclatura?

. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS 

- Algunas conservan el nombre inicial, como las digestivas pepsina, tripsina..ptialina etc.
-A muchas se las nombra con el nombre del sustrato acabado en asa. Ej. Maltasa, sacarasa
etc. -La denominación correcta consiste en : . Se nombra el sustrato sobre el que actúa. . A
continuación el nombre de la coenzima, si la hay. . La función que realiza acabado en asa.
Lactato nicotidín deshidrogenasa. Generalmente el nombre del coenzima no se escribe,
quedaría como: Lactato deshidrogenasa

33. Como se dividen o nombran las enzimas según su función 

En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos
o clases:
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Clase 3: HIDROLASAS
Clase 4: LIASAS
Clase 5: ISOMERASAS
Clase 6: LIGASAS
34. Cuáles son los tres tipos de enzimas que actúan sobre cada uno de los tres grupos
principales de alimentos, es decir carbohidratos, lípidos y proteínas,
¿respectivamente?
Las enzimas son sustancias segregadas por distintas glándulas, y están “especializadas” en
distintos tipos de nutrientes. Se dividen en 3 grandes grupos:
 
– Proteasas. Tienen la misión de romper las proteínas para hacerlas asimilables.
– Carbohidrasas. Se encargan de los hidratos de carbono (almidón, azúcares, lactosa, etc)
– Lipasas. Especializadas en digerir las grasas.
34. Como se le llama en general a las enzimas que catalizan la adición o eliminación de
un grupo químico de un compuesto, sin hidrolisis, oxidación o reducción?
Se llama liasas
35. Este grupo de enzimas cataliza la trasferencia de un grupo o radical R de una
molécula A hacia una B.
Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por
ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora. Por
ejemplo, una reacción de transferencia es la siguiente:
A–X + B → A + B–X
En el ejemplo, A es el donador y B es el aceptor; el donador es, a menudo, un coenzima.
36. Que función cumplen las enzimas llamadas ligasas y que otro nombre reciben las
mismas
El nombre común de las enzimas ligasa también incluyen la ligasa de ADN, una enzima
usada comúnmente en laboratorios de biología molecular para unir fragmentos de ADN.
Otros nombres comunes para llamar a las ligasas son: sintetasa, porque es usada para
sintetizar nuevas moléculas, o carboxilasa cuando son usadas para añadir dióxido de
carbono a una molécula.
Su función es catalizar un enlace fosfodiéster entre el grupo 3'-hidroxilo extremo de una de
las cadenas de ADN y el grupo 5'-difosfato del extremo de la otra cadena de ADN. Para
llevar a cabo esta reacción, la célula necesita energía porque se trata de una reacción
termodinámicamente desfavorable, es decir, no es una reacción que sucede de manera
espontánea.
37. A que se le denomina como grupos activos de una enzima
El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo
comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo
con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción.
38.  Como se le llama en general a la especie bioquímica resultante de la unión de una
enzima con otra sustancia.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad
crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes en
una célula determina el tipo de metabolismo que tiene esa célula. A su vez, esta presencia
depende de la regulación de la expresión génica correspondiente a la enzima.
39 Cual es el modelo mas simple aceptado para la reacción enzimática?
La forma más sencilla de escribir la reacción global.
39. Que otro nombre reciben en general algunos de los grupos prostéticos de proteínas
conjugadas que forman enzimas?
Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son moléculas que presentan una
parte proteica (apoproteína) y otra no proteica menor (grupo prostético). Esto las diferencia
de las proteínas simples u holoproteínas. Todas son globulares, y se clasifican en función
del grupo prostético.
40. Mencione un criterio para identificar enzimas 
ESTUDIO DE UNA ENZIMA
 El estudio completo de una enzima involucra la investigación de un gran número de
propiedades características que se detallan a continuación, pero de las que generalmente se
estudian solo unas pocas:
a)      propiedades fisicoquímicas: coeficientes de sedimentación y difusión; peso
molecular; forma; punto isoeléctrico; estabilidad frente al calor, pH y oxidación;
reversibilidad de la reacción y constante de equilibrio; calor, energía libre y entropía de la
combinación enzima-sustrato y de su conversión en productos; medida de las constantes de
velocidad de la reacción, efecto de activadores e inhibidores.
b)      estructura: composición en aminoácidos, secuencia, presencia de grupos prostéticos,
grupos sulfhidrilos, etc.
c)      propiedades enzimáticas: naturaleza de la reacción, coenzimas, especificidad.
d)      propiedades biológicas: significado en el metabolismo, acoplamiento con otras
enzimas, localización, genética, efectos de su deficiencia, inmunología.
ASPECTOS TÉCNICOS DEL TRABAJO CON ENZIMAS
El éxito del trabajo con enzimas depende del cuidado con que se eviten las condiciones en
las cuales son inestables. Las purificaciones deben llevarse a cabo sin pérdidas inútiles de
tiempo y lo más conveniente, en general, es guardar las preparaciones en congeladora.
 
§      Deben evitarse altas temperaturas y acidez o alcalinidad extremas. Durante el
aislamiento y la purificación conviene, en general, trabajar entre 0 y 4 oC y evitar pH
mayor que 9 o menor que 5.
 
§      Debe evitarse la formación de espuma, ya que la misma es indicador de
desnaturalización proteica.
 
§      Los solventes orgánicos inactivan muchas enzimas a temperatura ambiente; de modo
que los fraccionamientos con los mismos deben llevarse a cabo a baja temperatura y ésta no
debe elevarse hasta que el solvente se haya eliminado o diluido a concentraciones inocuas.
 
§      Deben tomarse también varias precauciones en lo que se refiere a las condiciones de la
reacción:
a)      Elegir pH y temperatura en las zonas de mayor estabilidad de la enzima
b)      Llevar a cabo la reacción a temperatura constante.
c)      Elegir un buffer adecuado para evitar cambios de pH
d)      Evitar la introducción de trazas de otras enzimas (por ejemplo saliva).
e)      Elegir una cantidad de enzima adecuada para obtener variaciones apropiadas de la
magnitud a medir.
 41.  Podríamos afirmar que la cantidad de enzima presente  en una reacción a
catalizar determina el equilibrio final de la misma , pero no influye  en el tiempo para
que tal reacción se lleve a cabo.
Si, porque proporciona a éstos un "lugar de encuentro" idóneo para que se
lleve a cabo la reacción.
42. Si bien la velocidad de una reacción química se duplica o triplica por
cada 10 grados centígrados, esto no es válido necesariamente para una
enzima, que al aumentar la temperatura, ¿qué proceso empieza a ocurrir, el
cual a su vez detiene la actividad enzimática?
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al
ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el
calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama
temperatura óptima
43 ¿Cómo se llama al punto en donde la concentración de iones hidronio
permite la mayor actividad enzimática?
constante de acidez, o constante de ionización ácida
44 Defina qué es un Activador enzimático.
Se denomina activadores e inhibidores a aquellas moléculas capaces de unirse
específicamente a una enzima, aumentando o disminuyendo su actividad
respectivamente.
45 ¿Cuál es el nombre general de algunas enzimas que actúan como
activadores?
Amilasa salival: Presente en la saliva y actúa sobre los almidones
Pepsina: Hidroliza las proteínas
Amilasa pancreática: Actúa sobre los almidones
Lipasa pancreática: Hidroliza las grasas ingeridas
Tripsina y quimotripsina: Interviene en la digestión y en la coagulación de la
sangre y de la leche
Nucleasa: Hidroliza los ácidos nucleicos ingeridos
Disacaridasa: Hidroliza los disacáridos: maltosa, sacarosa y lactosa en
monosacáridos

46 ¿Cómo se le llama a una sustancia que se opone a la acción normal de

una enzima, la cual se ha producido por inyección repetida de dicha enzima
en un animal de experimentación?
inhibidor enzimático
47. ¿A qué sustancias se aplica el término Isoenzimas?
En muchos casos, son codificadas por genes homólogos que han divergido con el
tiempo. Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan enzimas de
diferentes alelos de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de
diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reacción.
48. Mencione dos ejemplos de coenzimas.
 Coenzima A (CoA). Encargada de transferir grupos acilo necesarios para
diversos ciclos metabólicos (como la síntesis y oxidación de ácidos grasos),
es una coenzima libre que se deriva de la vitamina B5. Carne, hongos y
yema de huevo son alimentos ricos en esta vitamina.
 Vitamina K. Vinculada con el factor de coagulación sanguíneo, sirve de
activadora de distintas proteínas plasmáticas y osteocalcinas. Se la
consigue en tres formas: Vitamina K1, abundante en cualquier dieta y de
origen vegetal; Vitamina K2 de origen bacteriano y Vitamina K3 de origen
sintético.
49 Mencione en qué organelo celular se encuentran los sistemas
enzimáticos para síntesis de ARN.
sintetizado y localizado en el nucléolo de las células eucariotas
50 ¿A qué se le denomina “sistema multienzimático”?
complejo de enzimas dentro de una célula, que forman una secuencia de
reacciones enzimáticas, en una vía bioquímica.
II. Analice los siguientes párrafos e indique si cada uno es Verdadero o Falso
51.El centro activo de una enzima suele estar situado en el comienzo N-
terminal de la secuencia proteínica PORQUE su misión principal es unirse al
sustrato covalentemente a través del grupo amino libre de la enzima.
verdadero
52.Según la teoría del ajuste inducido de Koshland las moléculas de enzima
y sustrato no pueden actuar con flexibilidad durante su acoplamiento
PORQUE este hecho provocaría la ruptura de la proteína enzimática en
determinados enlaces peptídicos.
Porque precisamente esta teoría se basa en que al unirse la enzima y el sustrato
se pueden producir deformaciones de algunos enlaces del sustrato, de la enzima o
de ambos.
53.Teniendo en cuenta la reacción que cataliza la enzima tripsina podría
poseer la numeración 2.4.4.4 PORQUE se trata de una hidrolasa.
Precisamente por tratarse de una hidrolasa el primer número de clasificación
debería ser 3.
54. Una determinada enzima cuya numeración es 1.3.7.10 se trataría de una:
a. Transferasa.
b. Liasa.
c. Isomerasa.
d. Oxidorreductasa.
e. Ligasa.
55.La enzima histidina descarboxilasa cataliza la descarboxilación de la
histidina para formar histamina. ¿Cuál de las posibilidades señaladas podría
corresponder a su numeración oficial?
a. 1.10.3.1.
b. 2.4.1.15.
c. 4.1.1.22.
d. 3.2.7.1.
e. 6.4.3.1.

Bibliografía
 https://www.studocu.com/es/document/universidad-de-malaga/bioquimica/otros/tema-
3-enzimas/764753/view
 Diapositivas del curso de bioquímica enzimas complemento, 2020.
 Diapositivas del curso de bioquímica aplicaciones médicas, 2020.
 http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#t
 Popov, K.; Ronkkomaki, H.; Lajunen, L.H.J. (2006). «Guidelines for NMR
Measurements for Determination of High and Low pK a Values» (PDF). Pure
Appl. Chem. 78 (3): 663-675. doi:10.1351/pac200678030663.
 http://angiejr3.tripod.com/id2.html
 «[...] encima (‘en lugar o parte superior’) y enzima (‘proteína que cataliza las
reacciones bioquímicas del metabolismo’).». Citado en RAE y ASALE
(2010), «§ 3.2.5 Diferenciación de homónimos», Ortografía de la lengua
española, Madrid: Espasa Calpe, p. 39, ISBN 978-6-070-70653-0,
consultado el 7 de junio de 2017.
 https://www.biodic.net/palabra/sistema-multienzimatico/#.XnjbYC3SFQI
 Fuente: https://www.ejemplos.co/20-ejemplos-de-
coenzimas/#ixzz6HWok8Rja
 B. Alberts, D. Bray, K. Hopkin, A. Johnson, J. Lewis, M. Raff, K. Roberts y P. Walter. (2006)
Introducción a la Biología Celular. 2ª Edición. Editorial Médica Panamericana.
 T. M. Devlin (2004) Bioquímica. Libro de Texto con Aplicaciones Clínicas. 4ª edición.
Editorial Reverté S.A.
 J.M. Berg, J.L. Tymoczko y L. Stryer.(2003) Bioquímica. 5ª Edición. Editorial Reverté S.A.