Prote�na

Estructura tridimensional de la hemoglobina

Las prote�nas son macromol�culas formadas por cadenas lineales de amino�cidos. El
nombre prote�na proviene de la palabra griega p??ta ("prota"), que significa "lo
primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Las prote�nas desempe�an un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomol�culas m�s vers�tiles y m�s diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre las que destacan la estructural (col�geno y queratina),
la reguladora (insulina y hormona del crecimiento), transportadora (hemoglobina),
defensiva (anticuerpos), enzim�tica o contractil (actina y miosina). Las prote�nas
de todo ser vivo est�n determinadas mayoritariamente por su gen�tica (con excepci�n
de algunos p�ptidos antimicrobianos de s�ntesis no ribosomal), es decir, la
informaci�n gen�tica determina en gran medida qu� prote�nas podr�a tener una
c�lula, tejido u organismo.

Las prote�nas se sintetizan dependiendo de como se encuentren regulados los genes

que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a se�ales o factores externos. El
estudio de las prote�nas expresadas en un momento determinado es denominado
proteoma.

Contenido [ocultar]
1 Caracter�sticas
2 Funciones
3 Estructura
4 Propiedades de las prote�nas
5 Desnaturalizaci�n
6 Reacciones de Reconocimiento
6.1 Determinaci�n de la estabilidad proteica
7 Clasificaci�n
7.1 Seg�n su forma
7.2 Seg�n su composici�n qu�mica
8 Fuentes de prote�nas
9 Calidad proteica
10 Deficiencia de prote�nas
11 Exceso de consumo de prote�nas
12 An�lisis de prote�nas en alimentos
13 Digesti�n de prote�nas
14 V�ase tambi�n
15 Referencias
16 Enlaces externos
17 Referencias bibliogr�ficas

[editar]Caracter�sticas
Las prote�nas son macromol�culas; son biopol�meros, es decir, est�n constituidas
por gran n�mero de unidades estructurales simples repetitivas (mon�meros). Debido a
su gran tama�o, cuando estas mol�culas se dispersan en un disolvente adecuado,
forman siempre dispersiones coloidales, con caracter�sticas que las distinguen de
las soluciones de mol�culas m�s peque�as.

Por hidr�lisis, las mol�culas prote�nicas son escindidas en numerosos compuestos

relativamente simples, de peque�o peso, que son las unidades fundamentales
constituyentes de la macromol�cula. Estas unidades son los amino�cidos, de los
cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s� mediante enlaces
pept�dicos. Cientos y miles de estos amino�cidos pueden participar en la formaci�n
de la gran mol�cula polim�rica de una prote�na.
Todas las prote�nas contienen carbono, hidr�geno, ox�geno y nitr�geno y casi todas
poseen tambi�n azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes prote�nas, el
contenido de nitr�geno representa, t�rmino medio, 16% de la masa total de la
mol�cula; es decir, cada 6,25 g de prote�nas contienen 1 g de N. El factor 6,25 se
utiliza para estimar la cantidad de prote�na existente en una muestra a partir de
la medici�n de N de la misma.

La s�ntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las c�lulas seg�n las
directrices de la informaci�n suministrada por los genes.

Las prote�nas son largas cadenas de amino�cidos unidas por enlaces pept�dicos entre
el grupo carboxyl (-COOH) y los grupos amino (NH2) de residuos de amino�cido
adyacentes. La secuencia de amino�cidos en una prote�na es definida por un gen y
codificada en el c�digo gen�tico. Aunque este c�digo gen�tico especifique 21
amino�cidos "est�ndar" m�s selenociste�na y - en ciertos Archaea - pirrolisina, los
residuos en una prote�na a veces qu�micamente son cambiados en la modificaci�n
postraduccional: antes de que la prote�na sea funcional en la c�lula, o como la
parte de mecanismos de control. Las prote�nas tambi�n pueden trabajar juntas para
cumplir una funci�n particular, a menudo se asociandose para formar complejos
proteicos estables.

[editar]Funciones
Las prote�nas ocupan un lugar de m�xima importancia entre las mol�culas
constituyentes de los seres vivos (biomol�culas). Pr�cticamente todos los procesos
biol�gicos dependen de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias.
Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de funciones a
ellas asignadas. Son prote�nas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones
qu�micas en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades
celulares; la hemoglobina y otras mol�culas con funciones de transporte en la
sangre; los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra
infecciones o agentes extra�os; los receptores de las c�lulas, a los cuales se
fijan mol�culas capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la
miosina, responsables finales del acortamiento del m�sculo durante la contracci�n;
el col�geno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sost�n.

[editar]Estructura
Art�culo principal: Estructura de las prote�nas

Es la manera en como se organiza una prote�na para adquirir cierta forma, esta
comprende cuatro niveles de organizaci�n, aunque el cuarto no siempre esta
presente. Presentan una disposici�n caracter�stica en condiciones ambientales, si
se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformaci�n y su
funci�n, proceso el cual se denomina desnaturalizaci�n. La funci�n depende de la
conformaci�n y �sta viene determinada por la secuencia de amino�cidos.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposici�n tridimensional: Estructura

primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura
cuaternaria. A partir del nivel de dominio s�lo las hay globulares.

[editar]Propiedades de las prote�nas

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y d�biles est�n
presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad Electrol�tica: Se determina a trav�s de la electr�lisis, en la cual si
las prote�nas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga
negativa y viceversa.
Especificidad: Cada prote�na tiene una funci�n espec�fica que est� determinada por
su estructura primaria.
Amortiguador de pH: (conocido como efecto tamp�n)Act�an como amortiguadores de pH
debido a su caracter anfotero, es decir, pueden comportarse como �cidos (soltando
electrones(e-)) o como bases (tomando electrones).

[editar]Desnaturalizaci�n
Las prote�nas pueden desnaturalizarse al perder todas sus estructuras menos la
primaria. Al desnaturalizarse una prote�na, esta pierde solubilidad en el agua y
precipita. La desnaturalizaci�n se produce por cambios de temperatura o variaciones
de pH, sales de metales pesados, radiaci�n UV, rayos X. En algunos casos, las
prote�nas desnaturalizadas pueden volver a su estado original a trav�s de un
proceso llamado renaturalizaci�n.

[editar]Reacciones de Reconocimiento
Reacci�n de Biuret
El reactivo de Biuret est� formado por una soluci�n de sulfato de cobre en medio
alcalino, este reconoce el enlace pept�dico de las prote�nas mediante la formaci�n
de un complejo de coordinaci�n entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitr�geno que forma parte de los enlaces pept�dicos, lo que produce
una coloraci�n rojo-violeta.

Reacci�n de Millon
Reconoce residuos fen�licos, o sea aquellas prote�nas que contengan tirosina. Las
prote�nas se precipitan por acci�n de los �cidos inorg�nicos fuertes del reactivo,
dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

Reacci�n xantoproteica
Reconoce grupos arom�ticos, o sea aquellas prote�nas que contengan tanto tirosina
como fenilalanina, con el cual el �cido n�trico forma compuestos nitrados
amarillos.

[editar]Determinaci�n de la estabilidad proteica

La estabilidad de una prote�na es una medida de la energ�a que diferencia al estado
nativo de otros estados "no nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad
termodin�mica cuando podamos hacer la diferencia de energ�a entre el estado nativo
y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de
desnaturalizaci�n. Y hablaremos de estabilidad cin�tica cuando, dado que la
prote�na desnaturaliza irreversiblemente, s�lo podemos diferenciar energ�ticamente
la prote�na nativa del estado de transici�n (el estado limitante en el proceso de
desnaturalizaci�n) que da lugar al estado final. En el caso de las prote�nas
reversibles, tambi�n se puede hablar de estabilidad cin�tica, puesto que el proceso
de desnaturalizaci�n tambi�n presenta un estado limitante. Actualmente se ha
demostrado que algunas prote�nas reversibles pueden carecer de dicho estado
limitante, si bien es un tema a�n controvertido en la bibliograf�a cient�fica.

La determinaci�n de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas t�cnicas.

La �nica de ellas que mide directamente los par�metros energ�ticos es la
calorimetr�a (normalmente en la modalidad de calorimetr�a diferencial de barrido).
En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disoluci�n de prote�na cuando
es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transici�n
entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorci�n
de una gran cantidad de calor.

El resto de t�cnicas miden propiedades de las prote�nas que son distintas en el

estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se podr�an citar la
fluorescencia de tript�fanos y tirosinas, el dicro�smo circular, radio
hidrodin�mico, espectroscop�a infrarroja, resonancia magn�tica nuclear,... Una vez
hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalizaci�n de la
prote�na, podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente
desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que hacen uso de agentes
qu�micos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio,
alcoholes,...). Estas �ltimas relacionan la concentraci�n del agente utilizado con
la energ�a necesaria para la desnaturalizaci�n. Una de las �ltimas t�cnicas que han
emergido en el estudio de las prote�nas es la microscop�a de fuerza at�mica. Esta
t�cnica es cualitativamente distinta de las dem�s, puesto que no trabaja con
sistemas macrosc�picos sino con mol�culas individuales. Mide la estabilidad de la
prote�na a trav�s del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una
fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.

La importancia del estudio de la estabilidad proteica est� en sus implicaciones

biom�dicas y biotecnol�gicas. As�, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson
est�n relacionadas con la formaci�n de amiloides (pol�meros de prote�nas
desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podr�a encontrarse
en el desarrollo de f�rmacos que desestabilizaran las formas amiloidog�nicas o bien
que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez m�s prote�nas van
siendo utilizadas como f�rmacos. Resulta obvio que los f�rmacos deben presentar una
estabilidad que les d� un alto tiempo de vida cuando est�n almacenados y un tiempo
de vida limitado cuando est�n realizando su acci�n en el cuerpo humano.

En cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnol�gicas radica en que pese a

su extrema eficacia catal�tica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas
prote�nas de potencial inter�s apenas mantienen su configuraci�n nativa y funcional
por unas horas).

[editar]Clasificaci�n

[editar]Seg�n su forma
Fibrosas: presentan cadenas polip�ptidas largas y una at�pica estructura
secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de
estas son la queratina, col�geno y fibrina
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esf�rica apretada o
compacta dejando grupos hidr�fobos hacia adentro de la prote�nas y grupos
hidr�filos hacia afuera, lo que produce que sean solubles en solventes polares como
el agua. La mayor�a de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, prote�nas de
transporte, son ejemplo de prote�nas globulares
Mixtas: posee una parte fibrilar (en el centro de la prote�na) y otra parte
globular (en los extremos). Como por ejemplo, alb�mina, queratina.

[editar]Seg�n su composici�n qu�mica

Simples u holoprote�nas: su hidr�lisis s�lo produce amino�cidos. Ejemplos de estas
son la insulina y el col�geno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroprote�nas: su hidr�lisis produce amino�cidos y otras sustancias
no proteicas llamado grupo prost�tico (s�lo globulares)

[editar]Fuentes de prote�nas
Las fuentes diet�ticas de prote�nas incluyen carne, huevos, granos, legumbres y
productos l�cteos tales como leche y queso. Las fuentes animales de prote�nas
poseen los 20 amino�cidos. Las fuentes vegetales son deficientes en amino�cidos y
se dice que sus prote�nas son incompletas. Por ejemplo, la mayor�a de las legumbres
t�picamente carecen de cuatro amino�cidos incluyendo el amino�cido esencial
metionina, mientras los granos carecen de todos, tres o cuatro amino�cidos
incluyendo el amino�cido esencial lisina.
[editar]Calidad proteica
Las diferentes prote�nas tienen diferentes niveles de familia biol�gica para el
cuerpo humano. Muchos aumentos han sido introducidos para medir la tasa de
utilizaci�n y retenci�n de prote�nas en humanos. �stos incluyen valor biol�gico,
NPU (Net Protein Utilization) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids
Score), la cual fue desarrollado por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency
Ratio). Estos m�todos examinan cuales prote�nas son m�s eficientemente usadas por
el organismo. En general, �stos concluyeron que las prote�nas animales que contiene
todos los amino�cidos esenciales (leche, huevos, carne) y la prote�na de soya son
las m�s valiosas para el organismo[1].

[editar]Deficiencia de prote�nas
Deficiencia de prote�nas en el tercer mundo La deficiencia de prote�na es una causa
importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de prote�na
juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna,
la sobrepoblaci�n y otros factores incrementaron la tasa de malnutrici�n y
deficiencia de prote�nas. La deficiencia de prote�na puede conducir a una
inteligencia reducida o retardo mental. La malnutrici�n proteico cal�rica afecta
500 millones de personas y m�s de 10 millones anualmente. En casos severos el
n�mero de c�lulas blancas disminuye y habilidad de los leucocitos a pelear contra
la infecci�n disminuye. [2]

Deficiencia de prote�nas en pa�ses desarrollados La deficiencia de prote�nas es

rara en pa�ses desarrollados pero un peque�o n�mero de personas tiene dificultad
para obtener suficiente prote�na debido a la pobreza. La deficiencia de prote�na
tambi�n puede ocurrir en pa�ses desarrollados en personas que est�n haciendo dieta
para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las
personas convalecientes, recuper�ndose de cirug�a, trauma o enfermedades pueden
tener d�ficit proteico si no incrementan su consumo para soportar el incrementan en
sus necesidades. Una deficiencia tambi�n puede ocurrir si la prote�na consumida por
una persona est� incompleta y falla en proveer todos los amino�cidos esenciales.

[editar]Exceso de consumo de prote�nas

Como el organismo es incapaz de almacenar las prote�nas, el exceso de prote�nas es
digerido y convertido en az�cares o �cidos grasos. El h�gado remueve el nitr�geno
de los amino�cidos, una manera de que �stos pueden ser consumidos como combustible,
y el nitr�geno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los
ri�ones. Estos �rganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional
pero si existe enfermedad renal, una disminuci�n en la prote�na frecuentemente ser�
prescrita.

El exceso en el consumo de prote�nas tambi�n puede causar la p�rdida de calcio

corporal, lo cual puede conducir a p�rdida de masa �sea a largo plazo. Sin embargo,
varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de
calcio por raci�n, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la p�rdida de
calcio.

Algunos sospechan que el consumo excesivo de prote�nas est� ligado a varios

problemas:

Hiperreactividad del sistema inmune.

Disfunci�n hep�tica debido a incremento de residuos t�xicos.
P�rdida de densidad �sea, la fragilidad de los huesos es debido a que el calcio y
la glutamina son filtrados de los huesos y el tejido muscular para balancear el
incremento en la ingesta de �cidos a partir de la dieta. Este efecto no esta
presente si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales, los
cereales son �cidos como las prote�nas, las grasas son neutras) es alto.
En tales casos, el consumo de prote�nas es anab�lico para el hueso. Muchos
investigadores piensan que un consumo excesivo de prote�nas produce un incremento
forzado en la excreci�n del calcio. Si hay consumo excesivo de prote�nas, se piensa
que un consumo regular de calcio ser� capaz de estabilizar, o inclusive incrementar
la captaci�n de calcio por el intestino delgado, lo cual ser�a m�s beneficioso
mujeres mayores.[1]

Las prote�nas son frecuentemente causa de alergias y reacciones al�rgicas a ciertos

alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de prote�na es
ligeramente diferente, algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del
sistema inmune mientras otros permanecen perfectamente seguros. Muchas personas son
al�rgicas a la case�na, la prote�na en la leche; al gluten, la prote�na en el trigo
y otros granos; a la prote�na particular encontrada en el man�; o aquellas
encontradas en mariscos y otras comidas marinas. Es extremadamente inusual que una
misma persona reaccione adversamente a m�s de dos tipos diferentes de prote�nas,
debido a la diversidad entre tipos de prote�nas o amino�cidos. [3]

[editar]An�lisis de prote�nas en alimentos

El cl�sico ensayo para medir concentraci�n de prote�nas en alimentos es el m�todo
de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitr�geno total en una muestra. El �nico
componente de la mayor�a de los alimentos el cual contiene nitr�geno son las
prote�nas (de grasas, carbohidratos y fibra dietaria no contienen nitrogeno). Si la
cantidad de nitr�geno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de
prote�na esperada en el alimento, la cantidad total de prote�nas puede ser
determinada. En las etiquetas de los alimentos, la prote�na es expresada como el
nitr�geno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitr�geno promedio de las
prote�nas es de aproximadamente 16%. El m�todo de Kjeldahl es usado porque es el
m�todo que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias
agencias alimentarias alrededor del mundo.

[editar]Digesti�n de prote�nas
La digesti�n de las prote�nas se inicia t�picamente en el est�mago cuando el
pepsin�geno es convertido a pepsina por la acci�n del �cido clorh�drico, y contin�a
por la acci�n de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las prote�nas de
la dieta, son degradadas a p�ptidos cada vez m�s peque�os y �stos hasta amino�cidos
y sus derivados, que son absorbidos por el espitelio gastrointestinal. La tasa de
absorci�n de los amino�cidos individuales es altamente dependiente de la fuente de
prote�nas; por ejemplo la digestibilidad de muchos amino�cidos en humanos difiere
entre la prote�na de la soja y de prote�na de la leche[1] y entre prote�nas de la
leche individuales, beta-lactoglobulina y case�na.[2] Para las prote�nas de la
leche, aproximadamente 50% de la prote�na ingerida es absorbida entre el est�mago y
el yeyuno y 90% es absorbida para el momento en que los alimentos ingeridos
alcanzan el �leo.[3]

Adem�s de su rol en la s�ntesis de prote�nas, los amino�cidos tambi�n son una

importante fuente nutricional del nitr�geno.Las prote�nas, como los carbohidratos,
contienen 4 kilocalor�as por gramo, mientras que a los l�pidos contienen 9 kcal y
los alcoholes 7 kcal. Las prote�nas pueden ser convertidas en carbohidratos a
trav�s de un proceso llamado gluconeog�nesis.

[editar]V�ase tambi�n
Amino�cido
Citocina
Timina
C�digo gen�tico
Holoprote�nas
Heteroprote�nas
Prote�mica (o protein�mica)
Bios�ntesis de prote�nas
S�ntesis proteica
Cucumisina
Biuret
Catepsina
Acuaporina
Receptor intracelular
Prote�na G
Prote�na completa
Valor biol�gico

[editar]Referencias
? Gaudichon C, Bos C, Morens C, Petzke KJ, Mariotti F, Everwand J, Benamouzig R,
Dare S, Tome D, Metges CC. (2002). Ileal losses of nitrogen and amino acids in
humans and their importance to the assessment of amino acid requirements.
Gastroenterology 123(1):50-9.
? Mahe S, Roos N, Benamouzig R, Davin L, Luengo C, Gagnon L, Gausseunrges N,
Rautureau J, Tome D. (1996). Gastrojejunal kinetics and the digestion of 15Nbeta-
lactoglobulin and casein in humans: the influence of the nature and quantity of the
protein. Am J Clin Nutr 63(4):546-52.
? Mahe S, Marteau P, Huneau JF, Thuillier F, Tome D. (1994). Intestinal nitrogen
and electrolyte movements following fermented milk ingestion in man. Br J Nutr
71(2):169-80.

[editar]Enlaces externos
Commons

Colabora en Commons. Wikimedia Commons alberga contenido multimedia sobre Prote�na.

Lecturas sobre biomol�culas (CBC,UBA,Argentina)
Alimentos Proteinas

[editar]Referencias bibliogr�ficas
1. Kerstetter, J. E., O'Brien, K. O., Caseria, D.M, Wall, D. E. & Insogna, K. L
(2005) "The impact of dietary protein on calcium absorption and kinetic measures of
bone turnover in women". J Clin Endocrinol Metab (2005) Vol 90, p26?31.

Rodr�guez, Faride. La estructura de las prote�nas. (Consultado el 24/12/2007)

Categor�as: Prote�nas | Bioqu�mica

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