UNIVERSIDADE DE ARARAQUARA

DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS E DA SAÚDE

CURSO DE FARMÁCIA

Desenvolvimento Histórico do Conceito de Enzimas

Alunos: Ítalo Sebastião dos Santos Lopes 06216-606

Letícia Fernanda Parizotto 06214-014
Maria Fernanda Delbon 06214-044
Mayra Larissa Mayumi Yoshida 06214-018
Rosana Silva Conçolaro 06214-020
Taynara Maria Manin 06214-024

Araraquara/SP
2018
  CONCEITO
As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas, ou
seja, aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo.
Elas estão associadas a biomoléculas, devido à alta especificidade e poder
catalítico.
As enzimas representam mais de 90% das proteínas celulares. Elas estão
dissolvidas no citosol ou ligadas às estruturas celulares, por exemplo, a membrana
plasmática, núcleo, mitocôndrias, diversos compartimentos lissomicos, ribossomos,
retículo endoplasmáticos, aparelho de Golgi, microssomos, entre outros.

 HISTÓRIA
O nome enzima provém de “in yeasts”, no qual suspeitava-se que as catálises
biológicas estavam envolvidas com a fermentação do açúcar em álcool.
O termo enzima foi introduzido por Kuhne em 1878 para designar a presença no
levedo de um princípio químico responsável por sua atividade fermentativa.
A catalise bioquímica foi inicialmente reconhecida e descrita no início do
século XIX, em estudos sobre a digestão da carne por secreções do estômago e a
conversão do amido em açúcares simples pela saliva e por vários extratos vegetais.
Na década de 50, Louis Pasteur concluiu que a fermentação do açúcar em
álcool pela levedura é catalisada por “fermentos”. Ele postulou que esses fermentos,
que na verdade, são enzimas, eram inseparáveis da estrutura das células vivas do
levedo, uma hipótese que prevaleceu por muitos anos como verdadeira.
A quimosina foi a primeira enzima derivada de fonte geneticamente
modificada, em 1988 na Suiça e nos EUA em 1990. Eduard Buchner, em 1897,
descobriu que os extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até chegar ao
álcool, provou que as enzimas envolvidas na fermentação continuavam funcionando
mesmo quando removidas da estruturas das células vivas. Isso incentivou os
bioquímicos a tentarem o isolamento das numerosas enzimas diferentes e
examinarem suas propriedades catalíticas.
James Sumner isolou e cristalizou em 1926, a urease e isso propiciou um
grande avanço nos estudos das propriedades específicas das enzimas. Ele
demonstrou que os cristais de urease consistiam inteiramente de proteínas e
postulou que todas as enzimas são proteínas. Sem a comprovação de outros
estudos, a idéia permaneceu por muito tempo.
 Na década de 30, depois que John Northrop e seus colegas cristalizaram a
pepsina e a tripsina bovinas e encontraram que essas também eram proteínas,
então a conclusão de Sumner foi aceita inteiramente por quase todos.
Durante esse período, J. B. S. Haldane escreveu um tratado intitulado
“Enzimas”, este livro continha a notável sugestão de que as interações por ligações
fracas entre a enzima e o seu substrato poderiam ser usada para distorcer a
molécula do substrato e catalisar a reação. Em 1965, foram propostos por Monod,
Wyman, Changeaux, dois modelos diferentes para explicar a fixação cooperativa
dos ligandos, nesse modelo as moléculas de enzimas repartem-se entre as duas
conformações que se encontram em um estado de equilíbrio.
Na metade de 2004, já estavam disponíveis mais de 83.000 enzimas
diferentes de 9.800 organismos diferentes. Todas as enzimas são classificadas
como pertencentes a seis classes, definidas por a reação química que catalisam.
Um sistema simples de numeração, consistindo de quatro números para cada
enzima, foi desenvolvido pela International Union of Biochemistry and Molecular
Biology, para caracterizar cada enzima.

 A IMPORTÂNCIA DAS ENZIMAS NA ÁREA CLÍNICA

Apesar dos conhecimentos científicos sobre as enzimas terem quase um
século de existência, somente em 1954, Karmen demonstrou a associação entre a
ocorrência de uma doença aguda, o infarto do miocárdio e elevação plasmática de
uma determinada enzima, a transaminase.
Naquela época, apenas meia dúzia de enzimas eram utilizadas na clínica
médica, todas se relacionavam com fenômenos digestivos ou hidrolíticos
extracelulares. Por exemplo, a lípase e amilase, já eram ligadas desde 1930 aos
casos de pancreatite aguda. Nessa mesma década, Bodansky, Gutman, King e
outros investigadores, estudaram as fosfatases no soro e demonstraram que a
alcalina elevava sua atividade sérica, em várias doenças hepáticas e ósseas e a
ácida no carcinoma prostático. Nos primórdios da gastrenrologia clínica utilizava-se
as dosagens dos níveis de pepsina, tripsina, amilase e lípase, presentes do suco
duodenal para o estudo das funções gástricas e duodenal.
Hoje, as avaliações enzimáticas estão situadas entre 25% a 30% do total dos
exames de bioquímica clínica. Enquanto somente 4 ou 5 eram dosadas no passado,
hoje, em torno de 300 é rotineiramente dosada e quase uma centena delas
encontra-se disponíveis para ser utilizada no diagnóstico clínico. Atualmente,
chegou-se a tal ponto, em termos de progresso tecnológico, já foram catalogadas
cerca de 17.000 enzimas diferentes, isso já incluindo as isoenzimas.
 REFERÊNCIAS

RODRIGUES, Luiz Erlon Araújo. Enzimologia Clínica. 2° ed. Revinter, 2001.

WEIL, J.H. Bioquímica Geral. 2° ed. Fundação Calouste Gulbenkian, Lisboa, 2000

DEVLIN,Thomas M. Manual de Bioquímica com Correlações Clínicas. 6° ed.

Blucher, 2007.

LEHNINGER, Nelson Cox. Princípios de Bioquímica. 16° ed. Sarvier, 2014.

GALLO, Luiz Antonio. Enzimas. Disponível em:

http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/Enzimas2.htm. Acessado em: 21 Fev. 2018

CESAD. Introdução ao estudo das enzimas. Disponível em:

http://www.cesadufs.com.br/ORBI/public/uploadCatalago/11283616022012Bioquimic
a_aula_10.pdf. Acessado em 21 fev. 2018