Inhibición

Competitiva
 El inhibidor compite con el sustrato por el sitio
activo de la enzima.
No competitiva
 El inhibidor modifica la estructura de la
enzima haciéndola menos eficiente
 [E][I]
KI 
[EI]
 Inhibición competitiva
E  S  ES  E  P [ E]0  [ E]  [ ES]  [ EI ]
E  I  EI
[ EI ] k1  k2
KI  KM 
[ E ][ I ] k1

10

kcat E 0
0
0.1
8 1.0

v
10
100
Velocidad

KM
1  K I [ I ]
6

1
S  4

0
0 20 40 60 80 100

Concentración de sustrato
Inhibición Competitiva
1  αK M  1 1

 
 
V0  Vmax  [S] Vmax

Mayor pendiente (multiplicada

por a)
No cambia el cruce con eje y-
(Vmax es la misma)
KM es mayor (multiplicada por a)
 Inhibición Acompetitiva

Vmax[S] 1  KM  1 α'
V0  
 
 
K M  α'[S] V0  Vmax  [S] Vmax

Al aumentar [I]
 Disminuye Vmax (cruce
con eje y- aumenta)
 Disminuye KM (cruce
con eje x- disminuye)
 Igual relacion KM/Vmax
(pendiente)
 Mixed Inhibition
El inhibidor se une tanto a E como a ES
 Inhibición mixta

Vmax[S] 1  αK M  1 α'
V0  
 
 
αK M  α'[S] V0  Vmax  [S] Vmax

Al aumentar [I]
 Disminuye Vmax (el cruce
con ele eje y- aumenta)
 Aumenta KM (aumenta el
cruce con eje x-)
 La relacion KM/Vmax no es
la misma (cambia la
pendiente)
 Inhibición no competitiva

Caso especial de la inhibición mixta donde

 a = a’
 KI = KI’

Vmax disminuye cuando aumenta [I]

El cruce con eje x- no cambia (KM no
cambia)
Resumen de Inhibición reversible
 Inhibición Irreversible
Inhibidor
 Se une covalentemente, o
 Destruye el grupo funcional
necesario para la acividad
biológica, o
 Unión no-covalente muy
estable
Inhibidores suicidas
 Comienzan los pasos de la
reacción química
 No generan productos
 Se combinan rirreversiblemente
con el enzima