Российский университет дружбы народов

медицинский факультет
кафедра биохимии им.академика Березова Т.Т.

Обмен простых белков

Биологическая ценность белков

Переваривание белков

Материалы к занятиям
 Повторение

Белки – это полимеры, состоящие из

аминокислотных остатков

NH3

H C COO

R
Аминокислоты (АМК), не хранятся в
организме и должны быть
получены из продуктов питания или
синтезированы de novo
Пищевые источники амк:
 Мясо, птица, рыба
 Яйца, молочные продукты
 Злаковые и орехи
 Бобовые (включая сою)
 Что определяет пищевую
ценность белков?
1. Количество и соотношение
незаменимых АМК.
2. Доступность белков для
переваривания

Легко перевариваются белки яиц, молока, мяса,

хуже – растительные белки.
Белки волос, шерсти, перьев не переваривааются.
Насекомое моль может переваривать белки
шерстию
 Повторение

Незаменимые амк
Не синтезируются в организме, а попадают с пищей.

• Фен
• Вал #
• Лиз
• Арг*
• Лей #
• Гис* • Иле #
• Тре
• Мет # - разветвленные
• Три амк
*частично заменимые
амк
 Растительные белки
- могут содержать недостаточно триптофана, лизина,
метионина.
- различаются по содержанию АМК.
Сочетание растительных белков позволяет
сбалансировать содержание незаменимых амк
Далее таблица и обзор: https://www.beloveshkin.com/2016/02/paradoks-
nizkometioninovoj-diety.html

В сое содержится много

незаменимых АМК

лизин метионин
Содержание пищевого белка (% по весу)
Содержание белков в продуктах
 Азотистый баланс -
баланс между полученным с пищей и выведенным из
организма азотом.
• Положительный : синтез белков > деградации
(организм растет)
• Отрицательный : синтез белков < деградации
(голод, травма, рак, истощение)
• Равновесие: синтез белков = деградации (здоровые
люди, при сбалансированной диете) eating a balanced
diet)

ЗНАЧЕНИЕ: можно определить общую ситуацию с метаболизмом

белков.
 Потребность в белках
Минимальная
30~50 г/сут
Рекомендуемая:
100-120 г/сут

During the day, the body in middle outputs 53 mg of nitrogen per 1 kg

of body weight. This amount of nitrogen is contained in 32.2 grams of
protein, but with so much protein the body much loses weight.
The minimum amount of protein a day - 30 grams.
With increased physical activity - 120-150 g.
 Переваривание белков
начинается в желудке пепсином
HCl
Пепсиноген пепсин+ пептид
HCl из обкладочных клеток
 pH в желудке 1.6 - 3.2

 Пепсиноген из chief cells

Пепсин специфичен по отношению к пептидным связям, образованным

Тир, Фен, Три
В желудке имется также
- гастриксин
- реннин (у детей)
Пищеварительные ферменты желудка имеют одну общую
молекулу – предшественник.
В кишечнике переваривание белков катализируют
трипсин (Тр)
химотрипсин (Хт)
карбоксипептидаза
аминопептидаза
эластаза
коллагеназа

Ферменты секретируются в виде неактивных проферментов –

зимогенов, которые активируются отщеплением небольших
пептидов.
 Важность зимогенов
(проферментов):
1. Для предотвращения самопереваривания
(автолиза)

2. Они могут храниться и транспортироваться,

не нанося вред окружающим тканям
Активация зимогенов

трипсиноген трипсин (Тр)

Активаторы трипсиногена энтерокиназа

и образовавшийся Тр (аутоактивация)
 Активация зимогенов
Активатор Тр
химотрипсиноген химотрипсин

Тр активирует также
карбоксипептидазу, эластазу
Активация зимогенов
 Субстратная специфичность
протеолитических ферментов
trypsin: Arg, Lys (C)
Эндопептидазы расщепляют chymotrypsin: Tyr, Trp,
связи внутри молекулы белка Phe, Met, Leu (C)
elastase: Ala, Gly, Ser (C)
Аминопептидазы (синтезируются в кл.слизистой
оболочки кишечника и акт-ся
трипсином) последовательно отщепляют N-концевые
аминокислоты пептидной цепи. Наиболее известна
лейцинаминопептидаза - Zn2+- или Мn2+-содержащий фермент, несмотря на
название, обладающий широкой специфичностью по отношению к N-концевым
аминокислотам.
Карбоксипептидазы последовательно отщепляют С-
концевые аминокислоты пептидной цепи.

Дипептидазы расщепляют дипептиды на аминокислоты,

но не действуют на трипептиды.
«Гниение белков в
кишечнике» -
превращения аминокислот,
вызванные
деятельностью микроорганизмов
По оценкам в кишечнике присутствует
100 000 миллиардов бактерий!!!
 В кишечнике создаются оптимальные условия для
образования ядовитых продуктов распада
аминокислот а также нетоксичных
для организма соединений: спиртов, аминов, жирных
кислот, кетокислот, оксикислот и др.

 Из фенилаланина - крезол, фенол

 Из триптофана – скатол, индол, метилмеркаптан
 Из серосодержащих аминокислот - сероводород H2S и
метилмеркаптан CH3SH.
 Диаминокислоты – орнитин и лизин – подвергаются процессу
декарбоксилирования с образованием аминов – путресцина и
кадаверина.
 Серотонин
 часто называют "гормоном счастья" его уровень повышается во
время эйфории и понижается во время депрессии. Он выполняет
в организме еще массу функций. 95% локализовано в кишечнике
!!! В крови он включен в тромбоциты.
 Почему инсулин повышает уровеньь серотонина? Инсулин
"отправляет" из крови незаменимые аминокислоты в мышцы. (Не
случайно же качки считают инсулин вторым по значению
допингом после стероидов!) Но вот "закавыка": единственная
аминокислота, которая не поддается инсулину - триптофан.
 Триптофан, оставшийся в крови, пробирается в мозг, и при этом
повышается уровень серотонина.
 Триптофан содержится в любой, богатой животными белками
(протеинами) пище. Но, потребление протеиновой пищи, однако,
не сказывается повышением содержания серотонина в мозге.
Гниение фенилаланина и триптофана
 Скатол и индол и билирубин обладают
гидрофобными свойствами и
обезвреживаются в печени в два этапа:
 сначала в результате микросомального окисления
они приобретают гидроксильную группу, индол
превращается в индоксил;
 затем индоксил вступает в реакцию конъюгации с
ФАФС (3′-фосфоаденозил 5′-фосфосульфат), образуя
индоксилсерную кислоту, калиевая соль которой
получила название животного индикана. Анализ
последнего в моче использовали для оценки
детоксикационной функции печени

Через гидроксильную группу

обезвреживаемые вещества могут
связываться также с глюкуроновой
кислотой
Обезвреживание фенола и крезола, индола и
других веществ в печени

Индол Индолсерная кислота

 Время полужизни
- период, в течение которого распадается
половина вещества.

Время
Белок полужизни

ферменты 7-10 мин

в печени 10 дней
в плазме 10 дней
гемоглобин 120 дней
мышцы 180 дней
коллаген 1000 дней
Концентрация АМК в крови concentration
постоянно поддерживается на уровне 0.5 g/l.
Содержание АМК в различных органах

Аминокислоты
%
мышцы 50%
печень 10%
почки 4%
кровь 1~6%
 Этот слайд будет и в других презентациях.
Важно уделить ему особое внимание

Основные пути катаболизма АК

2/3 АМК в составе Пул АМК Белки пищи

белков организма
Дезаминирование

NH3 Углеродные скелеты АМК

α-кетокислоты

Цикл Окислительный
мочевинообразования путь

CO2
ЦТК,
H 2O
Мочевина (экскреция цепь переноса
азота) электронов
ATP