¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre el que actúa?

Existe un sistema internacional para la nomenclatura y clasificación de las enzimas creado por la

Enzyme Commission EC) de la IUBMB b. International Union of Biochemistry and

Molecular Biology) que evita imprecisiones y ambigüedades.

El sistema adoptado internacionalmente asigna la terminación asa al nombre de la enzima y

sólo por razones de uso se han conservado nombres triviales como tripsina, quimotripsina,

pepsina, papaína y algunos otros.

La clasificación se establece según el tipo de reacción química catalizada y la división en

grupos según el tipo de reacción junto con el nombre del sustrato, proporciona la base para el

nombre individual de cada enzima.

En consecuencia resultan seis clases principales de enzimas:

Clases principales de Enzimas

Clase Nombre Acción Catalítica

1. Óxido Reductasa Catalizan reacciones de óxido-reducción.

2. Transferasas Catalizan reacciones de transferencia de grupos.

3. Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis de enlaces covalentes C- O, C-N,

C-C, etc.

4. Liasas Catalizan reacciones que implican formación de un doble enlace

debido a la remoción de un grupo o desaparición de un doble enlace

por adición de un grupo.

5. Isomerasas Reacciones de isomeración.

6. Ligasas Reacciones en las que se forma un enlace entre dos átomos,

acompañada de un consumo de energía.

 1. OXIDORREDUCTASAS: catalizan reacciones de oxidación reducción. Los

electrones que resultan eliminados de la sustancia que se oxida son aceptados por el

agente que causa la oxidación agente oxidante), que sufre así un proceso de reducción. El

principal agente oxidante es el 0 2 que está implicado en numerosas reacciones de

oxidación irreversibles. En los sistemas biológicos, el FAD y NAD+ participan en

numerosas reacciones de óxido-reducción.

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno H) o

electrones be-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

AH2 + B A + BH2
Ared + Box Ao

Br

ed
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

2. TRANSFERASAS: transfieren un grupo químico de una molécula a otra. Las quinasas,

muy importantes en muchos procesos biológicos, son un tipo especial de transferasas que
catalizan la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula desde un nucleósido
trifosfato.

Catalizan la transferencia de un grupo químico distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro,

según la reacción:
A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la siguiente figura:

glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

3. HIDROLASAS: son un tipo especial de transferasas que transfieren un grupo OH desde

el agua a otro sustrato. Se segregan del anterior grupo de enzimas por su carácter

irreversible. El sustrato típico suele ser un enlace éster incluyendo el fosfodiéster de los

ácidos nucleicos) o amida.

Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A-B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua glucosa + galactosa

4. LIASAS: generalmente catalizan la escisión reversible de enlaces carbono-carbono

como en el caso de las aldolasas. En algunos casos, como consecuencia de la ruptura del

enlace, se generan nuevos dobles enlaces o anillos. Otras enzimas de esta clase forman y

rompen enlaces C — N o liberan C 0 2 descarboxilación). En el caso de formación de

enlaces, estas enzimas no requieren energía de nucleósidos trifosfato y se denominan

sintasa. Un ejemplo de sintasa es el citrato sintasa, que cataliza la primera etapa del ciclo

del ácido cítrico: la condensación del acetil CoA con el oxalacetato para dar citrato.

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B A+B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

ácido acetacético CO2 + acetona

5. ISOMERASAS: catalizan reacciones que suponen un movimiento de un grupo o un

doble enlace dentro de la molécula, lo que hace que se obtenga un nuevo isómero

conversión de formas D a L, epimerasas). Si se cambia la posición de un grupo fosfato la

enzima se llama mutasa.

Catalizan la interconversión de isómeros:

A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las

reacciones representadas en la tabla inferior:

 6. LIGASAS: catalizan la formación de enlaces carbono-carbono, pero, a diferencia de las

liasas b grupo 4), requieren energía que obtienen de la hidrólisis de ATP y se denominan

sintetasas.

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato

ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

2. DESCRIBA LAS FUNCIONES LOS MECANISMOS DE ACCIÓN, LOS

SUSTRATOS SOBRE LOS QUE ACTÚAN, Y REACCIÓN QUE CATALIZAN, LAS

SIGUIENTES ENZIMAS:

Lipasa

Proteasa

Lactasa

Papaína

Tripsina
Sacarasa

a.-Lipasa

Son una clase general de enzimas que descomponen las moléculas de grasa. Las grasas,

también llamadas lípidos, existen en muchas formas; diferentes tipos de grasas requieren

diferentes lipasas para degradarlos. El cuerpo utiliza lipasas para digerir las grasas y

también depende de las lipasas para ayudar a mover el colesterol en el cuerpo.

Sobre los triacilglicéridos actúa principalmente la lipasa pancreática, junto con la colipasa.

Estas enzimas hidrolizan los triacilglicéridos de la dieta dando, por cada molécula inicial,

un monoacilglicerol y dos moléculas de ácidos grasos, aunque pueden liberar glicerol en

algunos casos. Dichas sustancias ya son anfipáticas y pueden atravesar con facilidad las

membranas celulares, pudiendo ser asimiladas por las células de la mucosa intestinal bFig.

14- 1). Una vez dentro de la célula, los lípidos son reconstruidos en triacilglicéridos.

Sobre los fosfolípidos actúa la fosfolipasa A2, liberando un ácido graso y un acil

lisofosfolípido; mientras que, sobre los ésteres de colesterol, interviene el colesterol

esterasa rindiendo colesterol y ácidos grasos. Todos estos compuestos anfipáticos son

asimilados por los enterocitos y, de igual manera que se ha descrito con los triacilglicéridos,

en su interior, se regeneran los lípidos iniciales.

Para poder ser transportados al resto del organismo, los lípidos no pueden estar en forma

libre, sino que deben constituir un complejo estable uniéndose a las apoproteínas para

originar las llamadas lipoproteínas. En el intestino se origina, principalmente, un tipo de

lipoproteina denominado quilomicrón.

 Otra función importante de las lipasas es ayudar a tu cuerpo a empaquetar el colesterol para

su transporte en el torrente sanguíneo. Una lipasa específica llama la LCAT -abreviatura de

lecitina colesterol aciltransferasa- se combina con ácidos grasos, ambos de los cuales son

moléculas de lípidos, o tipos de grasa. El cuerpo empaqueta las moléculas resultantes en

partículas transportadoras como LDL y HDL -comúnmente denominados colesterol malo y

colesterol bueno, respectivamente- y los mueve hacia o lejos de las células.

El cuerpo utiliza otros tipos de lipasas también. Algunas de estas enzimas descomponen los

componentes celulares, mientras que otras descomponen las grasas que aíslan las células

nerviosas. Uno de las más interesantes es la fosfolipasa, que el cuerpo utiliza para

descomponer y reciclar los componentes de la membrana celular. Las serpientes de

cascabel utilizan un tipo de fosfolipasa con sus víctimas de mordeduras para "predigerir",

rompiendo las membranas celulares y mediante la producción de una mezcla líquida de la

piel revestida que se pueden tragar y absorber fácilmente.

b.- Proteasa

Las proteasas actúan rompiendo los enlaces peptídicos de las proteínas para liberar los

aminoácidos. Pueden romper todas las proteínas a menos que sean parte de una célula viva.

Hay diferentes tipos de proteasas para el tipo de enlace peptídico que necesita ser

analizado. Por ejemplo, hay proteasas fúngicas, pepsina y papaína, las cuales realizan

diferentes funciones. Sin embargo, algunos organismos, como los virus, se cubren con un

escudo de proteínas, lo que obliga al cuerpo a utilizar grandes cantidades de proteasas para

atacar el escudo antes de que su sistema inmunológico pueda matar el virus.

Las proteasas desempeñan un papel fundamental en el proceso de cicatrización normal. En

el proceso normal de cicatrización, las proteasas descomponen las proteínas dañadas de la

ME para que puedan formarse nuevos tejidos y la herida se cierre de forma ordenada.

Si tienes una deficiencia de proteasa, tu salud podría verse afectada en gran medida. Por

ejemplo, el cuerpo utiliza ácido en la digestión. Una falta de proteasa puede provocar una

acumulación alcalina en el torrente sanguíneo, dando lugar a síntomas tales como ansiedad.

Las proteasas también se utilizan para digerir organismos como bacterias y hongos. Las

personas que tienen deficiencia son más susceptibles a las infecciones por hongos, bacterias

y virus, ya que el cuerpo no tiene esa primera línea para romperlos. La falta de proteasas

también puede dar lugar a problemas tales como enfermedades de deficiencia de calcio e

hipoglucemia. Las proteínas son necesarias para llevar calcio al torrente sanguíneo, y si el

cuerpo lo procesa incorrectamente, no recibirá la cantidad adecuada para prevenir

enfermedades como la osteoporosis o la artritis. Dado que la proteína también se convierte

en glucosa, si no se convierte correctamente, el nivel de azúcar en la sangre del cuerpo se

reducirá a niveles peligrosos. Para las personas que son deficientes en proteasas, la terapia

de enzimas está disponible para ayudar a mantener niveles saludables.

Por la reacción catalizada: son pocos los casos en que se conoce exactamente la reacción

catalizada, en términos de qué unión es hidrolizada en el substrato. Se aplica sobre todo a

exopeptidasas.

• Por el mecanismo catalítico: es la más usada, desde su propuesta por Brian Hartley hace

más de 50 años. Se basa en cuáles son los grupos que intervienen en la catálisis y en cómo

actúan.

• Por su secuencia y estructura: es la clasificación más moderna, propuesta por Alan

Barrett, y complementa a la anterior. Por la reacción catalizada: son pocos los casos en que

se conoce exactamente la reacción catalizada, en términos de qué unión es hidrolizada en el

substrato. Se aplica sobre todo a exopeptidasas.

• Por el mecanismo catalítico: es la más usada, desde su propuesta por Brian Hartley hace

más de 50 años. Se basa en cuáles son los grupos que intervienen en la catálisis y en cómo

actúan.

• Por su secuencia y estructura: es la clasificación más moderna, propuesta por Alan

Barrett, y complementa a la anterior. Por la reacción catalizada: son pocos los casos en que

se conoce exactamente la reacción catalizada, en términos de qué unión es hidrolizada en el

substrato. Se aplica sobre todo a exopeptidasas.

• Por el mecanismo catalítico: es la más usada, desde su propuesta por Brian Hartley hace

más de 50 años. Se basa en cuáles son los grupos que intervienen en la catálisis y en cómo

actúan.

• Por su secuencia y estructura: es la clasificación más moderna, propuesta por Alan

Barrett, y complementa a la anterior.

 •Las endopeptidasas hidrolizan uniones peptídicas internas en una cadena polipeptídica,

tendiendo a actuar lejos del Nterminal o del C-terminal.

•Las exopeptidasas requieren un amino terminal, un carboxilo terminal, o ambos, libres, e

hidrolizan una unión peptídica a no más de tres residuos desde el N terminal o del C

terminal. Según el extremo que cortan, serán aminopeptidasas o carboxipeptidasas.

c.- Lactasa

La lactasa es una proteína que actúa como una enzima. Las enzimas son químicos que

ayudan a acelerar determinados procesos biológicos. La lactasa suele ser producida por las

células del cuerpo, pero algunas personas que sufren de deficiencia de lactasa pueden

requerir comprimidos o cápsulas que contienen la enzima. Comprender las funciones de la

lactasa ayudará a que entiendas mejor a tu cuerpo y te permitirá determinar si necesitas

incorporar suplementos de lactasa a tu dieta. La lactasa es principalmente una enzima

digestiva producida por células especializadas que cubren la pared del intestino delgado

Estas células absorben nutrientes dentro del tracto digestivo. El gen encargado de dirigir la

producción de lactasa se denomina gen LCT y está ubicado en el cromosoma número 21.

Cualquier daño que sufra este gen puede conllevar a una producción o funcionamiento

incorrecto de la lactasa. La función principal de la lactasa es descomponer un tipo de azúcar

denominada lactosa. La lactosa es un azúcar que se encuentra en la leche y en otros

productos lácteos. Debido a que es un compuesto de azúcar grande, el cuerpo no puede

absorber la lactosa de modo natural. A fines de metabolizar esta forma de azúcar, el cuerpo

necesita de la lactasa para descomponer la lactosa y formar pequeñas partículas de glucosa y

galactosa. Estas moléculas más pequeñas de azúcar pueden ser absorbidas por las células del

intestino con mayor facilidad. Sin la lactasa, la lactosa permanece en el tracto digestivo, y el

cuerpo no la puede utilizar. Algunas personas no pueden producir la cantidad suficiente de

lactasa para satisfacer sus necesidades fisiológicas. En algunos casos, la enzima está

totalmente ausente. Estos pacientes sufren de una deficiencia de lactasa, o intolerancia a la

lactosa. De acuerdo a MedlinePlus, un servicio de National Institutes of Health, los síntomas

de esta enfermedad comienzan entre 30 minutos a 2 horas luego de ingerir la leche o un

producto lácteo similar. Los síntomas incluyen inflamación del estómago, calambres

abdominales, flatulencias, náuseas y diarrea. Las dosis mayores de productos lácteos suelen

provocar síntomas más graves. Los nacimientos prematuros, la cirugía de intestinos, las

enfermedades intestinales y las infecciones intestinales son todos factores de riesgo que

pueden conllevar al desarrollo de la intolerancia a la lactosa.

d.- Papaína

La papaína es una poderosa enzima digestiva comúnmente encontrada y extraída no solo

del látex de la fruta de la papaya Carica papaya) sino también de las hojas y tallos de la

papaya. También se conoce como papaya proteinasa. La papaína, la enzima de la papaya,

juega un papel importante en el sistema digestivos que involucran la descomposición de las

fibras duras proteicas. Por esta razón, se utiliza comúnmente en Sudamérica para el apoyo

digestivo cuando se come carne e incluso para ablandar la carne antes de cocinar.

La ciencia se está poniendo al día con la sabiduría de los naturistas tradicionales en

América del Sur. La papaína puede jugar un papel importante en la descomposición de

toxinas y es una poderosa ayuda digestiva y antioxidante.

La papaína, la enzima de la papaya, descompone proteínas más grandes en proteínas más

pequeñas, conocidas como polipéptidos, y en subunidades de aminoácidos individuales. Al

igual que todas las proteasas, la papaína funciona mediante la ruptura de enlaces químicos,

ya sea en el interior de la proteína que existe en una estructura tridimensional compleja) o

al final de la cadena. Las endopeptidasas rompen las proteínas desde adentro, y las

exopeptidasas trabajan desde los extremos.

La papaína mejora el proceso digestivo y aumenta la absorción de nutrientes de los

alimentos a base de proteínas. Debido a su capacidad para hidrolizar descomponer) las

proteínas, la papaína puede desempeñar un papel en muchos procesos fisiológicos y

potencialmente influir en los procesos de enfermedades para siempre.

Los Beneficios de Salud de la Papaína

1. Estimula la Digestión

Una de las áreas importantes en las que la papaína sirve al cuerpo se encuentra en el ámbito

de sus propiedades proteico-digestivas. Un caso de estudio encontró que cuando un

paciente masculino con intolerancia al gluten comía una dieta libre de gluten, aún

experimentaba diarrea, pero adicionalmente cuando tomaba 1800 mg de papaína durante un

mes, tenía menos deposiciones blandas y menos mal-absorción. Este es solo un estudio, y

se necesita realizar más investigaciones.

2. Ayuda a Curar la Piel y Heridas

Debido a las capacidades beneficiosas de papaína, las personas lo han utilizado durante

muchos años como una aplicación tópica para quemaduras, úlceras, irritaciones, úlceras por

presión y otras heridas, y para ayudar a la recuperación de lesiones deportivas. Algunos

médicos lo han usado para las caries dentales. La acción enzimática de la papaína es muy

específica y no daña la salud de la piel. Las culturas tradicionales en Hawai y Tahití

hicieron cataplasmas de las pieles de papaya, ya que esta parte de la fruta tiene una

concentración particularmente alta de papaína. Los naturistas tradicionales aplicaron esta

sustancia sobre la piel para curar heridas, quemaduras, erupciones y picaduras de insectos.

3. Digiere la Mucosidad

Los estudios han encontrado que la papaína digiere la mucina sinusal, una glucoproteína

que se encuentra en el moco, y por lo tanto puede tener efectos beneficiosos para las

personas que tienen problemas de sinusitis. La papaína hace que la mucosidad sea menos

viscosa o más líquida y, por lo tanto, se puede eliminar mejor. Debido a esta característica,

algunos investigadores están estudiando cómo la papaína puede ayudar a administrar

medicamentos de nanopartículas al cuerpo para que puedan pasar a través de la barrera

natural de la mucosa del cuerpo en el intestino. El uso de la papina con nanopartículas

puede no ser lo mejor para su salud.

4. Apoya la Función del Sistema Inmune

Los estudios han encontrado que la papaína puede tener propiedades anti-proliferación de

células. Algunos estudios han demostrado que la papaína produce un efecto fuerte, mientras

que otros no encontraron diferencias entre la papaína y los controles. Un artículo de

revisión encontró pruebas contundentes de las propiedades generales de la función

inmune de la papaya.

5. Resiste Enrojecimiento e Irritación

Los estudios confirman que la enzima papaína ofrece una poderosa resistencia al

enrojecimiento y la irritación. La papaína ayuda a la absorción de otra sustancia

beneficiosa, la quercetina. Un estudio descubrió que cuando se administraba papaína

y romelina junto con quercetina, ayudaba con los síntomas asociados con la salud de la

próstata.

6. Actúa Como un Antioxidante

La papaína contiene compuestos que pueden ayudar a proteger el cuerpo del daño celular

causado por los radicales libres, lo que lo convierte en un antioxidante. Los compuestos en

el jugo de papaya eliminan eficazmente, o contrarrestan, los radicales libres de hidroxilo

OH-) altamente reactivos, así como los superóxidos. La papaína tiene un nivel antioxidante

a la par con la vitaminas E y C. En un estudio, el cultivar Sunrise Solo un tipo de papaya)

fue más efectivo como antioxidante que otros dos cultivos.

7. Previene el Deterioro de los Alimentos

Dado que la investigación ha demostrado que la papaína tiene propiedades antifúngicas y

antibacterianas, a veces se usa para conservar alimentos de forma natural.[14, 15] Es un

poderoso agente comúnmente utilizado en la conservación de alimentos, reduciendo las

infestaciones bacterianas y el deterioro debido a la oxidación.

e.- Tripsina

Es una enzima que se encuentra en el jugo pancreático y que cataliza la hidrólisis de los

enlaces peptídicos que se forman con los grupos carboxílicos de los aminoácidos básicos L-

arginina y L-lisina. A medida que la digestión avanza, se liberan grupos amino, de manera

que la relación puede seguirse determinando el incremento en el grupo de números amino,

usando la titulación con formaldehido.

La tripsina es producida en el páncreas en forma de tripsinogeno benzima inactiva), y luego

es activada en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina benzima activa) mediante

corte proteolítico en el intestino delgado donde actúa hidrolizando péptidos en sus

componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos.

La tripsina tiene capacidad autoproteolítica, es decir, puede actuar sobre su propio zimógeno

y, además, también puede atacar a otros zimógenos como proelastasas, procarboxipeptidasas

y quimotripsinógenos, originando elastasas, carboxipetidasas y quimotripsinas,

respectivamente. La tabla 15 - 1 recoge el lugar de síntesis del zimógeno, el activador que

produce la forma activa, y el tipo de actividad bendoo exopeptidasa, según intervengan,

respectivamente, sobre enlaces peptídicos interiores o situados en los extremos del sustrato

proteico) de cada enzima digestiva junto con el tipo de enlace peptídico que suelen

hidrolizar; se indica también el pH óptimo al que actúa cada una. Estas enzimas intestinales

degradan las proteínas y los grandes péptidos procedentes del estómago hasta obtener

pequeños fragmentos de péptidos boligopéptidos de 4 a 6 aminoácidos) y algunos

aminoácidos libres. Los oligopéptidos son hidrolizados en péptidos menores poll a acción

proteolítica de la enteroquinasa, las aminopeptidasas y las endopeptidasas. Las

carboxipeptidasas rompen las cadenas por el carboxilo terminal, mientras que las

aminopeptidasas liberan aminoácidos por el extremo amino terminal.

f.- Sacarasa

La hidrólisis de los disacáridos se produce a través de disacaridasas específicas que liberarán

los monosacáridos constituyentes del disacárido. Así, sobre la sacarosa actuará la sacarasa,

que hidroliza el enlace b a l —^b32) y libera un monosacárido de glucosa y de fructosa: la

glucosa se asimilará en las células del intestino gracias al SGLT-1 o al GLUT-3, y la

fructosa a través del GLUT-5. Sobre la lactosa intervendrá la lactasa, que hidroliza el enlace

bb31—>4), liberando un monosacárido de glucosa y otro de galactosa: la glucosa se

absorberá por acción del SGLT-1 o del GLUT-3, y la galactosa a través del S G L T – 1.

Cabe destacar que, relacionados con las enzimas digestivas isomaltasa, lactasa y sacarasa, se

encuentran ciertos trastornos alimenticios denominados intolerancias alimenticias que suelen

originar cuadros de dolores abdominales y diarreas principalmente.

3. LAS ENZIMAS SON MOLÉCULAS DE PROTEÍNAS QUE SON FABRICADAS

POR TODAS LAS CÉLULAS VEGETALES Y ANIMALES. TODAS LAS

CÉLULAS REQUIEREN ENZIMAS PARA SOBREVIVIR Y FUNCIONAR.

a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las

reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en comparación

con otros catalizadores?

Las enzimas son catalizadores biológicos compuestos primordialmente por proteínas y

sintetizados por organismos vivos. Para funcionar algunas enzimas requieren pequeñas
moléculas orgánicas de apoyo no proteicas llamadas coenzimas. Muchas vitaminas

hidrosolubles como las vitaminas del complejo B).

Las enzimas son esenciales para los seres humanos porque el cuerpo las utiliza para

sintetizar coenzimas. Las enzimas, que pueden catalizar varios millones de reacciones por

segundo, utilizan sus estructuras químicas precisas para orientar, distorsionar y reconfigurar

otras moléculas, mientras ellas mismas permanecen inalteradas. Además de las

características de catalizadores recién descritas, las enzimas tienen dos atributos adicionales

que las diferencian de los catalizadores no biológicos:

• Las enzimas suelen ser muy específicas y catalizan, cuando mucho, unos cuantos tipos de

reacciones químicas. Casi siempre, una enzima cataliza un solo tipo de reacción, en la que

intervienen moléculas específicas, pero que no afecta a otras moléculas similares.

• En muchos casos, la actividad enzimática está regulada bes decir, se intensifica o se

suprime) por retroalimentación negativa que controla la rapidez a la que las enzimas

sintetizan o descomponen moléculas biológicas. La estructura de las enzimas les permite

catalizar reacciones específicas. La función enzimática está íntimamente relacionada con la

estructura de la enzima. Cada enzima tiene una “bolsa”, llamada sitio activo, donde pueden

entrar una o más moléculas de los reactivos, llamadas sustratos. Las proteínas tienen formas

tridimensionales complejas. Su estructura primaria está determinada por el orden preciso en

el que los aminoácidos están unidos entre sí. Luego, la cadena de aminoácidos se pliega

sobre sí misma en una configuración ba menudo como una hélice o una hoja plegada)

llamada estructura secundaria. Así, la proteína adquiere las vueltas y dobleces adicionales

de una estructura terciaria. En las proteínas con función de enzimas, el orden de los

aminoácidos y la forma precisa en la que están doblados crea una forma distintiva y una
distribución de las cargas eléctricas que son complementarias al sustrato sobre el que actúa

la enzima.

Algunas enzimas adquieren una estructura proteica cuaternaria, uniendo las cadenas de

aminoácidos para crear la forma y el arreglo de cargas necesarios dentro del sitio activo.

Como la enzima y su sustrato deben embonar adecuadamente, sólo ciertas moléculas

pueden entrar en el sitio activo.

Tomemos la enzima amilasa como ejemplo. Ésta descompone las moléculas de almidón

mediante hidrólisis; pero deja intactas las moléculas de celulosa, aunque ambas sustancias

consisten en cadenas de glucosa. En la celulosa, un patrón diferente de enlace entre las

moléculas de glucosa evita que éstas se acoplen en el sitio activo de la enzima.

Si masticas una galleta salada el tiempo suficiente, notarás un sabor dulce provocado por la

liberación de moléculas de azúcar del almidón en la galleta gracias a la amilasa de tu saliva.

La pepsina, una enzima presente en el estómago, selecciona las proteínas y las ataca desde

muchos puntos a lo largo de sus cadenas de aminoácidos.

Otras proteínas digestivas bpor ejemplo, la tripsina) romperán sólo los enlaces entre

aminoácidos específicos. El aparato digestivo produce varias enzimas diferentes que

trabajan en conjunto para descomponer por completo las proteínas de la dieta en sus

aminoácidos individuales.

Las enzimas aceleran las reacciones químicas creando vías alternativas de menor energía de

activación y lo hacen fundamentalmente por dos mecanismos:

1. La formación de enlaces covalentes o la transferencia de grupos funcionales entre

determinados grupos funcionales de la enzima y del sustrato.

2. La creación de interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato que van

acompañadas de una liberación de energía libre bAG-), llamada energía de unión o

fijación, que rebaja la energía de activación.

Ambas situaciones se dan gracias a la formación del complejo binario enzima-sustrato que,

además, confiere a las enzimas una gran especificidad.

Aunque más adelante se analizarán con detalle estos mecanismos, ahora se va a considerar

qué consecuencias tiene esa disminución de la energía de activación sobre la velocidad de

reacción. En primer lugar, h ay que tener en cuenta que la velocidad de cualquier reacción S

—> P) está determinada por la concentración de sustrato y una constante, la constante de

velocidad k), con la que se relacionan mediante la expresión matemática:

V= k [S] b3)

Sin entrar en detalles sobre la deducción de la fórmula, y si se aplica la teoría del estado

de transición, se obtiene una expresión matemática que relaciona la magnitud de la

constante de velocidad bk) con la energía de activación bAG+):

Donde £B es la constante de Boltzman, h es la constante de Plank, R la constante de los

gases nobles y T la temperatura absoluta.

Lo importante de esta ecuación es que refleja cómo la constante de velocidad bk) está

relacionada con la energía de activación de forma inversa y exponencial.

Esto nos indica que un pequeño descenso en la energía de activación supone un aumento

considerable de la velocidad de la reacción.

 La fuente de energía de activación normalmente es el calor, esto es, las moléculas de

reactivo absorben la energía térmica de su entorno. Esta energía térmica acelera el

movimiento de las moléculas de reactivo, incrementa la frecuencia y la fuerza de sus

colisiones, y también agita los átomos y enlaces dentro de las moléculas individuales, por lo

que aumenta la probabilidad de que los enlaces se rompan. Una vez que una molécula de

reactivo absorbe suficiente energía para alcanzar el estado de transición, puede continuar

con el resto de la reacción.

b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es

el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la siguiente

ecuación.

Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos

Si una enzima E cataliza la transformación del sustrato S en producto P, primero se unen

enzima y sustrato para formar el complejo ES, el cual luego se disocia en enzima y

producto.
 Enzimas digestivas. Son moléculas para la nutrición, favorecen la buena absorción de los alimentos que se

consume. Las enzimas son imprescindibles para generar todas las hormonas del cuerpo y para procesar todas las

vitaminas, minerales y demás nutrientes que contienen los alimentos. Las enzimas producen reacciones químicas y

son responsables de construir, sintetizar, transportar y eliminar los ingredientes y químicos que circulan por nuestro

cuerpo. En el caso de las enzimas digestivas, se encargan del procesamiento y separación molecular de los alimentos

que ingieres, para que su absorción sea más fácil.

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son

catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su

velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que

espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar

reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por

enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi

siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada

por un enzima:

1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

2. El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro activo

comprende b1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato

y b2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la

reacción

3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin

embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el

enlace G-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la

sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El

enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos

análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina,

que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes. La

fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la elaboración de

cerveza eran producidas por las enzimas de distintos microorganismos que actuaban

en sobre estos sustratos, pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato que

se encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?

Fermentación alcohólica: una descarboxilación no oxidativa del piruvato. Este tipo de

fermentación se da sobre todo en levaduras y en algunos tipos de bacterias y tiene

igualmente un interés industrial elevado, ya que está implicada en la elaboración de

bebidas alcohólicas como, por ejemplo la cerveza o el vino, y también en la fabricación de

pan. La fermentación alcohólica realmente consta de dos reacciones consecutivas: la

primera implica la descarboxilación del piruvato por la enzima piruvato descarboxilasa, que

utiliza como factor el pirofosfato de tiamina y posteriormente, el producto se reduce a

etanol por acción de la alcohol deshidrogenasa:

Piruvato C 0 2 + acetaldehído + NADH + H+ Etanol + NAD+

El Vino es una bebida que se obtiene de la uva mediante la fermentación de su zumo. La

fermentación se produce por la acción metabólica de las levaduras que transforman los

azucares del fruto en alcohol etílico y dióxido de carbono en forma de gas. La fermentación

tiene como principal objetivo la transformación de los azucares del mosto zumo) en alcohol

etílico. Las levaduras se aclimatan a las condiciones del mosto a las altas concentraciones

de azucares, bajo valor de PH acidez) y temperatura. Las enzimas utilizadas en enología

son de dos tipos: pectolíticas o pectinasas y beta-glucanasas.

Las enzimas empleadas en la producción de vinos, tienen como fin la “bonificación” en

cuanto al producto, es decir, se agregan enzimas para lograr un mejor aroma, color, sabor,

etc. Provocando así un vino de calidad agradable para el consumo. A pesar de que existen

enzimas en la uva, se agregan en forma industrial para obtener un mejor resultado.

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son

catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?

Factores externos que alteran la actividad enzimática

Una vez descrito el mecanismo de actuación de las enzimas se analizará por qué la

variación de algunos factores del medio puede afectar a la actividad enzimática

Concentración de enzima
Las enzimas proteicas se aíslan de sus principales fuentes biológicas bacterias, hongos,

tejidos animales y vegetales) mediante procesos habituales de aislamiento y purificación

de proteínas, por lo que la pureza del preparado no es absoluta.

Esto hace necesario definir dos conceptos: la unidad de actividad enzimática y la actividad

específica.

Unidad de actividad enzimática btg): es la cantidad de enzima capaz de transformar 1,0

umol de sustrato por minuto a 25 °C en condiciones óptimas.

Actividad específica: es el número de unidades enzimáticas por mg de proteína purificada.

Constituye una medida de la pureza del preparado Fig. 8-17).

Temperatura

El aumento de la temperatura conduce a un aumento en la velocidad de la reacción, que

tiene un límite cuando se sobrepasa la temperatura de desnaturalización de la enzima, lo

que conlleva una pérdida de su función.

Fig. 8-18). Debido a este fenómeno, la mutación de una enzima que produce una forma

termolábil puede tener consecuencias mu y graves

pH
Tal y como se ha visto con detalle en el capítulo de proteínas, los cambios en el pH del

medio pueden alterar al estado de ionización de las cadenas laterales de los aminoácidos

ácidos y básicos. Estos cambios pueden afectar a la afinidad de la enzima por el sustrato, si

se ven alteradas las cargas de los aminoácidos que participan en la formación de

interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato para formar el complejo ES.

También se puede alterar la etapa de transformación del sustrato en producto, si se

modifican los residuos catalíticos. El pH al que se producen estas variaciones puede aportar

datos sobre qué tipo de residuo es el que se ve modificado. Por ejemplo, un cambio en la

actividad enzimática en un pH próximo a 7 indica que se afecta un residuo de His con un

pKa próximo a 6). Siempre h ay que tener en cuenta que el pKz de un mismo residuo puede

variar ligeramente dependiendo del entorno molecular en el que se localiza.

c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

Sitio Activo

El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona de la enzima a al

cual se une el sustrato, para que la reacción se produzca. La estructura tridimensional de la

enzima determina también la estructura del sitio activo, y le brinda especificidad a la

enzima, que sólo podrá actuar sobre ciertos sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio

activo. Muchas veces, el sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la

estructura de la enzima. El sitio activo suele estar formado por cadenas laterales de residuos

específicos, y es por esta razón que con frecuencia tiene una estructura tridimensional

distinta al resto de la enzima. La estructura y composición del centro activo está

 configurado para que únicamente un determinado sustrato tenga la afinidad suficiente como

para unirse a esta zona de la enzima.

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las

enzimas?

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH;

imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos

pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas

depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más

adecuada para la actividad catalítica Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo.

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas

décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así,

la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH

10 Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización

de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener

estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.

 5-Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de

Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos

cinéticos. Para determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten

y la curva resultante de los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a

través de recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la

actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se

introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de

catálisis enzimática. En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten, desarrollaron esta teoría y

propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los

enzimas.

La cinética química estudia las velocidades de reacción. Realizar ensayos en el laboratorio

en diferentes condiciones experimentales para estudiar la velocidad de las reacciones

catalizadas por enzimas aporta información sobre aspectos como la afinidad de la enzima

por el sustrato o la eficiencia con la que se transforma ese sustrato en el producto de la

reacción. También pueden proporcionar información sobre ciertos detalles del mecanismo
químico por el que transcurre la reacción catalizada. Estos datos ayudan a predecir su

comportamiento en el ambiente celular o su respuesta ante cualquier variación de las

condiciones habituales.

b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

Velocidad Inicial Vo: las medidas de velocidad se miden en la primera etapa lineal, se

denominan velocidades iniciales bV0) y se determinan como la pendiente de la curva de

progreso al principio de la reacción. Si en el mismo tipo de gráfico representamos ensayos

realizados con diferentes concentraciones de sustrato, se pueden comparar las velocidades

iniciales en cada situación bFig. 8-14). Esta información se puede llevar a otro tipo de

gráfica en la que cada punto representa V0 frente a una concentración de sustrato Fig. 8 -1

5) . Para la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas, los datos experimentales

proporcionan gráficas como la mostrada en la figura 8-15 en las que se identifican tres

zonas claramente diferenciadas.

• Una primera etapa lineal, a bajas concentraciones de sustrato, en la que la reacción se

comporta como si fuera de primer orden.

• Una segunda etapa curvilínea, a concentraciones de sustrato intermedias, en la que h ay un

descenso en la respuesta al aumento de la concentración de sustrato.

• Una última etapa, a elevadas concentraciones de sustrato en la que la velocidad no varía

al aumentar la concentración de sustrato. La reacción sigue una cinética de orden cero.

Velocidad Máxima Vmax: La velocidad máxima es la tasa máxima teórica que se obtiene

en unas condiciones determinadas. El valor exacto no se obtiene experimentalmente: se

obtiene un valor aproximado cuando la velocidad comienza a ser independiente de la

concentración de sustrato b[S] —» °o). Para alcanzar la Vm3X sería necesario que todas las

moléculas de enzima estuvieran estrechamente unidas con el sustrato.

Como se verá más adelante algunas transformaciones matemáticas permiten obtener un

valor numérico de Vmax a partir de los datos experimentales.

c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es la

Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?

Significado de K m

Según lo descrito en el recuadro 8- 6, el valor de K m también expresada en unidades de

concentración) equivale a la concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la

mitad de la velocidad máxima. También se puede expresar esta equivalencia afirmando que

el valor de K m representa la concentración de sustrato a la cual la mitad de los centros

activos de las moléculas de enzima del ensayo están ocupados por moléculas de sustrato

ben el estado estacionario).

Aunque no es una verdadera constante de disociación del complejo ES, su valor se

aproxima bastante cuando kCM « kx y a que, en estas condiciones, el valor de Km será

semejante al de ks, la auténtica constante de disociación. Por este motivo, en la mayoría de

las situaciones el valor de Km puede considerarse como una medida de la afinidad de la

enzima por el sustrato, que será inversamente proporcional a su afinidad. Un valor bajo de

K m se puede relacionar con una gran estabilidad del complejo ES que indica una elevada
afinidad de la enzima por el sustrato y, también, que necesita menos sustrato para unirse al

50% de la enzima.

El valor de Km varía considerablemente de una enzima a otra y para una misma enzima

difiere según los distintos sustratos. Experimentalmente se ha visto que el valor de Km de

una enzima es semejante a la concentración del sustrato que es habitual para esa enzima en

el ambiente celular.

d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva a cabo con

uno o los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de pasos elementales que

dan lugar a la reacción general, es decir, el mecanismo de reacción y la determinación

de la velocidad absoluta de la reacción y sus pasos. ¿Qué consisten?

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Estudio de la velocidad de reacciones catalizadas enzimáticamente

La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de:

1. La concentración de moléculas de sustrato [S]

2. La temperatura

3. La presencia de inhibidores

4. pH del medio, que afecta a la conformación (estructura espacial) de la molécula

enzimática

Aunque actualmente existen programas informáticos que permiten obtener datos cinéticos

m u y precisos a partir de los datos experimentales representados en curvas hiperbólicas, en

algunas ocasiones resulta útil transformar la ecuación de Michaezis-Men ten en una

expresión algebraica que aporte datos numéricos concretos para los parámetros cinéticos

(Vmax y Km). Una transformación habitual consiste en representar los inversos de V0

frente a los inversos de la concentración del sustrato.

Haciendo los inversos en ambos miembros de la ecuación, y reagrupando, se obtiene:

Esta ecuación, conocida como la ecuación de Lineweaver-Burk se representa mediante

una recta de pendiente Km/Vmax (Fig. 8-16). El punto de corte de esta recta con el eje X

se corresponde con el valor de -1/Km y el punto de corte con el eje Y con el valor de

1/Vmax. Una vez representados los valores obtenidos experimentalmente, se puede

calcular el valor de Vmax, que solo se podría obtener de forma aproximada en la

representación hiperbólica tradicional.

Este tipo de representación sigue siendo muy útil para representar el efecto producido por

los inhibidores reversibles.

e. Determine la velocidad máxima y el k m, para los siguientes datos a través del

método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los

valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos

de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1gv como función de

1g [S].

[S] µM V µMgmin 1gVo 1g[S]

30 0,441 1
30 0,440
50 0,680
 50 0,683
75 0,978
75 0,998
100 1,144
100 1,152
125 1,468
125 1,427
300 2,435
300 2,624
600 3,532
600 3,311
900 3,761
900 3,606
1000 3,649
1000 3,797

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores

inversos, es decir b1gVo y 1g[S]).

m: Es la pendiente de la recta

b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal

arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b Línea recta). las variables del

caso son: 1gVo = m y 1g[S] = b

[S] µM V µMgmin b1gVo 1g[S])

30 0,441 0,033 2,268
30 0,44 0,033 2,273
50 0,68 0,020 1,471
50 0,683 0,020 1,464
75 0,978 0,013 1,022
75 0,998 0,013 1,002
100 1,144 0,010 0,874
100 1,152 0,010 0,868
125 1,468 0,008 0,681
125 1,427 0,008 0,701
300 2,435 0,003 0,411
300 2,624 0,003 0,381
600 3,532 0,002 0,283
600 3,311 0,002 0,302
900 3,761 0,001 0,266
900 3,606 0,001 0,277
1000 3,649 0,001 0,274
1000 3,797 0,001 0,263

62,411466

Pendiente 7
Intercept 0,2014020

o 5

Chart Title
2.500

f(x) = 62.41 x + 0.2

2.000 R² = 1
1/V0(1/(mM/min)

1.500

1.000

0.500

0.000
0.000 0.005 0.010 0.015 0.020 0.025 0.030 0.035
1/[S](1/mM)
ECUACION

INTERCEPTO = 0,20140205

(Con eje Y)

= Vmax

0,20140205

4,9651927 mU=Vmax

= 62,4114667

Km = 62,4114667 x Vmax

Km = 62,4114667 x 4,9651927

Km = 309,884958 mM

6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la

regulación enzimática.

LAS VITAMINAS
Las vitaminas son sustancias orgánicas que están presentes en los alimentos y nos resultan

absolutamente imprescindibles para la vida. Con las vitaminas se puede y debe usar el

término 'esencial', que quiere decir que son necesarias para nuestro organismo, y es que,

cada una de las 13 vitaminas tiene una función específica en el correcto funcionamiento del

cuerpo, siendo por ello indispensables dentro de la alimentación de cualquier individuo.

Las vitaminas son otro grupo de biocatalizadores indispensables para el buen

funcionamiento del metabolismo de los seres vivos. Muchas coenzimas tienen Naturaleza

vitatamínica. Aunque las plantas y las bacterias pueden sintetizarlas,

los animales no, por ello deben ingerirlas en la dieta, como tales o como sustancias

transformables en vitaminas: las provitaminas. Hay algunas excepciones como las

ratas y las aves que son capaces de sintetizar la vitamina C o los rumiantes que sintetizan

vitaminas del grupo B. Las vitaminas se necesitan en pequeñas cantidades, pero su

déficit en la alimentación puede generar trastornos y enfermedades muy graves, incluso

mortales, que se denominan avitaminosis, si la carencia vitamínica es total, es

hipovitaminosis, si la carencia es parcial. Las vitaminas son sustancias lábiles que se alteran

con facilidad. El calor, el oxígeno del aire o la luz provocan su destrucción.

En la actualidad hay descubiertas y descritas 13 vitaminas. Esto no quiere decir que sean

las definitivas. Es posible que, en algún momento, un grupo de científicos descubra otra, a

pesar de que desde 1948 no se ha descrito ninguna. Todas ellas tienen, como mínimo, dos

denominaciones, por un lado poseen un nombre con dígitos (letras y números) y por otro

también se las conoce con una denominación extendida, que puede referirse a su forma

química o alguna de sus funciones. Por ejemplo: ácido ascórbico es lo mismo que vitamina

C.
Ningún alimento posee todas las vitaminas necesarias para el correcto funcionamiento del

cuerpo y tampoco hay ningún alimento que no posea ninguna. Hay vitaminas que están más

extendidas que otras en la naturaleza y se encuentran presentes en muchos alimentos y otras

que se concentran en un grupo más reducido de alimentos.

Las vitaminas se encargan de realizar funciones muy específicas en el cuerpo humano.

Algunas actúan como hormonas; otras intervienen en reacciones celulares imprescindibles

para un buen funcionamiento de los tejidos; otras se encargan de procesar nutrientes como

las proteínas, las grasas o los carbohidratos; ciertas vitaminas se usan para producir las

células de la sangre o el material genético; e incluso las hay que intervienen en la síntesis

de estructuras del sistema nervioso.

7-Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está

en el punto A?

b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de

incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas

siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se

empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es

máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de

velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de

actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece

rápidamente hasta anularse.

c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

Las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol

-SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio,

estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la

conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el

cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica (Figura de la

derecha). Este es el llamado pH óptimo.

d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pH que

indican las gráficas?

 Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas

décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad.

Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo

tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la

desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos

complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológico.

2 EJERCICIO 2. BIOENERGÉTICA

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como

donantes de electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más bajo

que el de la molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso

posterior. Teniendo en cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:

1. EL POTENCIAL DE REDUCCIÓN SE DA PARA GANAR ELECTRONES

Y LA OXIDACIÓN PARA PERDER ELECTRONES. LAS MOLÉCULAS

BIOQUÍMICAS VARÍAN SU ACTIVIDAD PARA GANAR O PERDER

ELECTRONES.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO 2 se

conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

El poder reductor se refiere a la capacidad de ciertas biomoléculas de actuar como

donadoras de electrones en reacciones metabólicas. 

El NADH (Nicotidamina Adenina Dinucleótido reducido) es un complejo multienzimático

que cataliza la transferencia de electrones a la coenzima Q en la cadena respiratoria por la

vía de la flavo-proteína NADH-deshidrogenasa. 

El NADH es indispensable para muchas reacciones metabólicas y se encuentra en todas las

células del organismo. Su presencia es especialmente crucial en el cerebro, el sistema

nervioso central, los músculos y el corazón. En realidad, cuanto más una célula tiene de

NADH disponible y más puede producir energía para funcionar eficazmente. 

El NADH es la forma en la que se recogen los electrones procedentes de muchos sustratos

diferentes a través de la acción de las deshidrogenasas NAD- dependientes. 

El NADH actúa como transportador de 2e- y 1H+, para acabar cediéndolos. En el

catabolismo aerobio, el NADH cede sus electrones al complejo NADH-deshidrogenasa (el

primer elemento de la cadena respiratoria) situado en la membrana interna de la

mitocondria; en el catabolismo anaerobio, como en la fermentación láctica, el NADH cede

sus electrones al ácido pirúvico que se reduce a ácido láctico.

El FADH2 (Flavín Adenin Dinucleótido reducido) no es un verdadero nucléotido, ya que

no contiene el resto de azúcar pentosa sino el azúcar-alcohol llamado ribitol. Actúa como

grupo prostético de las enzimas de oxidación-reducción conocidas como flavoproteínas.

Éstas funcionan en la degradación oxidativa del piruvato, de los ácidos grasos y los

aminoácidos, así como en el proceso de transporte electrónico. 

El flavín adenín dinucleótido es un coenzima que interviene como dador o aceptor de

electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado

(FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un

electrón y un protón)

La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el

NAD+ (una coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto

es debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el

fumarato) es suficiente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para

reducir el NAD+ a NADH.

La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones

capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP

(fosforilación oxidativa).
b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de
nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido (NAD)?

El dinucleótido de nicotina mida y adenina (NAD+ en su forma oxidada) y su análogo

próximo, el dinucleótido fosfato de nicotinamida y adenina (NADP+), están formados por

dos nucleótidos unidos a través de sus grupos fosfato por un enlace fosfoanhídrido. Ambas

coenzimas experimentan una reducción reversible del anillo de nicotinamida:

El NAD+ actúa generalmente en oxidaciones, como parte de una reacción catabólica; y el

NADPH es la coenzima habitual en las reducciones, casi siempre como parte de una

reacción anabólica.

Los anillos del NAD+ y del NADP+ provienen de la vitamina niacina, que se sintetiza a

partir del triptófano. La carencia de niacina afecta, por lo tanto, a todas las enzimas

dependientes de estas coenzimas, y es la causa de una grave enfermedad human a

denominada pelagra, que produce dermatitis, diarrea y demencia. Hace un siglo era una

enfermedad común. Hoy en día está prácticamente erradicada en las poblaciones del mundo

desarrollado. Pero aún la padecen las personas alcohólicas cuya absorción intestinal de

niacina está muy reducida y cuyas necesidades calóricas están satisfechas a menudo con

licores destilados que carecen prácticamente de vitaminas, entre ellas la niacina.

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

El FAD (dinucleótido de flavina y adenina) y el FMN (mononucleótido de flavina) son

dos nucleótidos de flavina (Fig. 6-18) que se unen a flavoproteínas, enzimas que catalizan

reacciones de oxidación-reducción. La flavina es capaz de reducirse de manera reversible,

aceptando uno o dos electrones en forma de uno o dos átomos de hidrógeno (cada átomo

consiste en un electrón más un protón) desde un sustrato reducido. Así se originan las

formas completamente reducidas:

Los nucleótidos de flavina suelen estar unidos fuertemente a la mayoría de las

flavoproteínas, incluso de forma covalente. Estas coenzimas fuertemente unidas se

denominan grupos prostéticos, y provienen de la vitamina riboflavina (vitamina B2). La

deficiencia de riboflavina es bastante rara en los seres humanos. Los síntomas de la

deficiencia de riboflavina, que se asocia con la desnutrición general o con dietas poco

equilibradas, son la inflamación de la lengua, lesiones en las comisuras de la boca y

dermatitis.

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

La adenosina trifosfato (abreviado ATP, y también llamada adenosín-5'-trifosfato o

trifosfato de adenosina) es una molécula utilizada por todos los organismos vivos para

proporcionar energía en las reacciones químicas. También es el precursor de una serie de

coenzimas esenciales como el NAD+ o la coenzima A. El ATP fue descubierto en 1929
 por Karl Lohmann. En 1941, Fritz Albert Lipmann propuso el ATP como principal

molécula de transferencia de energía en la célula.

El ATP es un ribonucleótido constituido por adenina y ribosa, a la que se unen en forma

secuencial tres grupos fosfato por medio de un enlace fosfoéster seguido de dos enlaces

fosfoanhídrido.

La importancia biológica del ATP radica en la gran cantidad de energía libre que acompaña

a la rotura de los enlaces fosfoanhídrido. Esto tiene lugar cuando un grupo fosfato se

transfiere a otro compuesto, liberando ADP (Fig. 6-15), o se transfiere el AMP, y se libera

pirofosfato (PPi). Cuando el aceptor es el agua, el proceso se conoce como hidrólisis

La variación de energía libre para la hidrólisis del ATP es – 30,5 kj/mol en condiciones

estándar (AG0´).

En la figura 6 -16 se indican los valores de AG0/ para la hidrólisis de varios compuestos

fosforilados de importancia bioquímica. Estos valores se conocen como potenciales de

transferencia de grupos fosforilo, y son una medida de la tendencia de los compuestos

fosforilados a transferir sus grupos fosfato al agua.

El ATP tiene un potencial de transferencia de grupo fosforilo de valor intermedio. Bajo

condiciones estándar, los compuestos que se encuentran por encima del ATP pueden

transferir de forma espontánea un grupo fosforilo al ADP para formar ATP, que a su vez,

de forma espontánea transfiere un grupo fosforilo a los grupos apropiados de moléculas

como glucosa o glicerol, para aumentar su energía. A pesar de sus altos potenciales de

transferencia de grupo, el ATP y los compuestos fosforilados relacionados son

cinéticamente estables, y no reaccionan a menos que actúe sobre ellos una enzima

apropiada.

El ADP puede ser fosforilado por la cadena respiratoria de las mitocondrias y los

procariotas, o por los cloroplastos de las plantas, para restaurar el ATP. La coenzima

ATP/ADP es un proveedor de energía universal, y es la principal fuente de energía

directamente utilizable por la célula. En los seres humanos, el ATP constituye la única

energía utilizable por el músculo.

En la síntesis del ácido nucleico ARN, el ATP es uno de los cuatro nucleótidos

incorporados directamente en las moléculas por las enzimas ARN polimerasas. La energía

que conduce esta polimerización procede de la ruptura del pirofosfato (dos grupos de

fosfato). El proceso es similar en la biosíntesis de ADN, salvo que el ATP se reduce al

desoxirribonucleótido ATP, antes de su incorporación en el ADN.

El ATP está críticamente involucrado en el mantenimiento de la estructura celular,

facilitando el montaje y desmontaje de elementos del citoesqueleto. En un proceso similar,

el ATP es necesario para el acortamiento de los filamentos de actina y miosina necesarios

para la contracción muscular. Este último proceso es una de las principales necesidades

energéticas de los animales y es esencial para la locomoción y la respiración. 

El ATP no se puede almacenar en su estado natural, sino sólo como intermediarios de la

cadena de producción de ATP. Por ejemplo, el glucógeno puede ser convertido

en glucosa y aportar combustible a la glucolisis si el organismo necesita más ATP. El

equivalente vegetal del glucógeno es el almidón. La energía puede también ser almacenada

como grasa, mediante neo-síntesis de ácidos grasos.

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?

En el metabolismo, el compuesto acepta o dona electrones en las reacciones redox. Estas

reacciones (que se resumen en la fórmula mostrada a continuación) implican la eliminación

de dos átomos de hidrógeno del reactivo (R), en forma de ion hidruro, y un protón (H+). El

protón se libera en solución, mientras que el RH2 se oxida y el NAD+ se reduce a NADH

mediante la transferencia del hidruro al anillo de nicotinamida.

RH2 + NAD+ → NADH + H+ + R

Del par de electrones del hidruro, un electrón es transferido al nitrógeno cargado

positivamente del anillo nicotinamida del NAD+, y el segundo átomo de hidrógeno es

transferido al átomo de carbono C4 opuesto a este nitrógeno. El punto medio potencial del

para redox NAD+ / NADH es -0,32 voltios, lo que hace al NADH un fuerte agente

reductor. La reacción es fácilmente reversible, cuando el NADH reduce otra molécula y es

re-oxidado a NAD+. Esto significa que la coenzima puede ciclar de forma continua entre

las formas NAD+ y NADH sin que se consuman.

2 . ¿CÓMO SE OBTIENE LA ENERGÍA DE LOS SERES VIVOS, A TRAVÉS

DEL ATP (ADENOSÍN TRIFOSFATO)?

La energía se define como la capacidad de producir cambio y se mide por la cantidad de

trabajo realizado durante este período de cambio. A diferencia de otras propiedades de la

materia, la energía no se puede definir en términos de tamaño, forma o masa. La presencia

de energía solo se revela cuando se ha producido un cambio

La energía existe en muchas formas que pueden interconvertirse. La energía potencial

indica la cantidad de trabajo que se puede realizar al liberar la energía que se encuentra

almacenada en un determinado lugar. Por ejemplo, la energía almacenada en una presa

llena de agua: mientras está almacenada, la energía no es útil, pero si se abre la presa, toda

la energía que había contenida en ella se libera, y el agua arrastrará aquello que encuentre

en su camino (se Transforma la energía potencial en energía cinética).

La energía de combustión es la energía contenida en los enlaces de carbono de los

combustibles, y que resulta liberada en un proceso de combustión (oxidación). Un

combustible es cualquier material capaz de liberar energía cuando se quema, lo que

transformará su estructura química. Por lo tanto, un combustible puede ser tanto el carbón

utilizado en las máquinas de vapor, como la gasolina que quema el motor de un coche para

su funcionamiento, de forma que la energía química del combustible se transforma en

energía cinética.

La célula también es capaz de transformar la energía química de los nutrientes, de manera

que, durante su proceso de combustión, se libera toda la energía de las moléculas y se

utiliza para realizar un trabajo celular, como por ejemplo:

• Reacciones químicas no favorables o espontáneas.

• Movimiento de moléculas a través de una membrana.

• Reacciones que generen orden y, por lo tanto, un alto contenido en información.

• Crecimiento y división celular.

Los seres vivos han conseguido desarrollar una serie de reacciones químicas (catalizadas

por enzimas), que permiten recuperar parte de la energía de las moléculas (como la energía

de los enlaces de la celulosa del papel) y almacenarla en otras moléculas con gran

contenido energético (Fig. 7 -1). La célula funciona como una máquina que quema

combustibles (nutrientes) en presencia de oxígeno: parte de la energía se libera a la

atmósfera (en forma de calor) pero otra parte se transforma en otro tipo de energía capaz de

realizar un trabajo útil (energía química). El proceso será más eficaz cuanto menos calor

emita al ambiente y más rendimiento de trabajo consiga.

El combustible, es decir, el nutriente, será transformado en la forma más estable y menos

energética del carbono, el C02, que será liberado a la atmósfera, tal y como lo hacen las

fábricas, que desprenden C02 en su proceso de combustión para la transformación y

utilización de energía. El ciclo solo se cerrará si el

C02 emitido es utilizado por “alguien”. Esta es la función de las plantas y otros organismos

fotosintéticos, únicos seres vivos capaces de convertir el C 0 2 en un compuesto mucho más

energético. ¿Cómo consiguen las plantas la energía para subir desde un nivel o escalón bajo

en energía, donde está el C02, a un nivel energético mucho más elevado donde se

encuentran los hidratos de carbono?

Solo se logra gracias a la capacidad que tienen las plantas de captar y utilizar una energía

mucho mayor, la energía solar, gracias a su maquinaria fotosintética (Fig. 7-2).

 a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la glucólisis?

La glucólisis es la ruta degradativa de la glucosa, la principal molécula energética del

organismo. Es una de las rutas más importantes del metabolismo, y a que constituye uno de

los primeros pasos en el procesamiento y aprovechamiento de la glucosa para la obtención

de energía para la célula. La glucólisis puede considerarse como el proceso oxidativo de la

glucosa, bien mediante su degradación hasta generar piruvato o bien mediante su

fermentación para dar ácido láctico. La glucólisis es la forma más rápida de conseguir

energía para una célula y, en el metabolismo de carbohidratos, generalmente es la primera

vía de combustión. El tipo de glucólisis más común y más conocida es la vía de Embden

Meyerhoff, explicada inicialmente por Gustav Embden y Otto Meyerhoff. La ruta se

encuentra estructurada en diez reacciones enzimáticas que permiten la transformación de

una molécula de glucosa a dos moléculas de piruvato, mediante un proceso catabólico.

La glucólisis tiene lugar en el citosol o citoplasma de la célula, tanto de células eucariotas

como procariotas, si bien en células vegetales algunas de las reacciones glucolíticas se

encuentran también en el ciclo de Calvin (fase de fijación del C02 de la fotosíntesis) que

ocurre en los cloroplastos.

La energía es necesaria en el inicio de la glucólisis para dividir la molécula de glucosa en

las moléculas de piruvato. Estas dos moléculas pasan a la fase II de la respiración

celular. La energía necesaria para la división de la glucosa es la distribución de la ATP. A

medida que la glucólisis procede, se libera energía y la energía se utiliza para hacer las

cuatro moléculas de ATP. Como resultado, hay una ganancia neta de dos moléculas de ATP
durante la glucólisis. Durante esta etapa, los electrones de alta energía también se

transfieren a las moléculas de  + para producir dos moléculas de NADH, otra molécula de

transporte de energía. La NADH se usa en la etapa III de la respiración celular para

producir más ATP.

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?

En una ruta catabólica se produce la oxidación de una molécula, como puede ser el caso de

la glucosa, que transfiere sus electrones a una molécula final aceptora de electrones, como

el oxígeno. Sin embargo, este paso no es directo, sino que hasta alcanzar el destino final,

los electrones contenidos en los enlaces de la glucosa irán pasando de una molécula a otra,

de forma que los carbonos de la glucosa perderán todos los electrones posibles hasta llegar

a su estado de oxidación final (C02). En el proceso estos electrones serán captados por

moléculas oxidadas que se irán, a su vez, reduciendo. Muchas de las reacciones de

oxidación en las vías catabólicas se darán gracias a las coenzimas o moléculas

transportadoras de electrones que serán capaces de aceptar electrones de las moléculas que

se oxidan en las vías catabólicas

Los principales transportadores de electrones son el NAD+ y el NADP+. Ambos tienen la

misma función: actuar de intercambiador de electrones en un sistema de oxidación-

reducción. El anillo de nicotina mida de la molécula oxidada puede aceptar dos electrones y

un protón (el equivalente a un ion hidruro) pasando a la forma r educida NADH y

liberando un H+ al medio (Fig. 6 -17). El NAD+ y el NADP+ realizan el mismo proceso

de oxidación reducción, sin embargo tienen bien diferenciadas sus funciones como

coenzimas: el NAD+ ayuda a catalizar las reacciones implicadas en el catabolismo,

aceptando los electrones de las moléculas que se oxidan, mientras que el NADPH actúa en

las reacciones anabólicas donando los electrones ricos en energía necesarios para las

moléculas que se van a sintetizar. En la célula la relación de NADVNADH es muy alta y,

por el contrario, la de NADPVNADPH es baja; de esta forma está garantizada la

disponibilidad de NAD+ para las vías catabólicas y la de NADPH cuando lo requieran las

vías anabólicas. Otras coenzimas que también desempeñan un importante papel en el

metabolismo celular son el FAD (dinucleótido de flavina y adenina) y el FMN

(mononucleótido de flavina). La flavina es capaz de reducirse de manera reversible,

aceptando uno o dos electrones en forma de uno o dos átomos de hidrógeno (cada átomo

consiste en un electrón más un protón) desde un sustrato reducido.

3. ALGUNAS ENZIMAS REQUIEREN DE UN COMPLEMENTO PARA

DESEMPEÑAR LA FUNCIÓN ENZIMÁTICA.

a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la

actividad enzimática de algunas enzimas?

Los cationes, por su parte, son los iones positivos caracterizados por tener una deficiencia

de electrones en los orbitales más externos. Normalmente se trata de metales, aunque en

ocasiones existen no metales que actúan como cationes. El tamaño de estos cationes es

menor que el de los átomos neutros y el de los aniones, debido a que la pérdida de

electrones se produce específicamente en la parte más externa.

La unión covalente a proteínas de cationes divalentes (M g 2+, C a 2+, Zn2+) y algunos

metales de transición (Fe, Cu, Ni, etc.) es relativamente frecuente en muchas enzimas y en

otras proteínas como la hemoglobina. La unión de estos elementos metálicos tiene una gran

importancia en la función de la proteína, permitiendo, en algunas ocasiones, su

participación directa en ciertas reacciones químicas o, simplemente, estabilizando su

estructura tridimensional. Estos metales se unen formando entidades de coordinación, que

están compuestas por un átomo central (en este caso el metal) que se encuentra unido a un

conjunto de átomos denominados ligandos. Estos complejos se forman con las cadenas

laterales de aminoácidos como His, Tyr, Cys, Met, Asp y Glu. En el grupo hemo de la

hemoglobina en la unión al Fe2+ participan, tanto átomos del grupo h e m o como

aminoácidos de la proteína formando un total de seis enlaces. Como se observa en la figura

4-11, el Fe2+ establece cuatro de sus enlaces con los átomos de N del anillo de porfirina

del grupo hemo. El quinto enlace se forma con el N del grupo imidazol de una histidina

(denominada His proximal). El sexto sólo se forma cuando la molécula fija una molécula

de 0 2, que se sitúa entre el Fe2+ y la cadena lateral de otra His (His distal).
La incorporación de estos elementos metálicos aumenta las posibilidades de las proteínas

para participar en ciertas reacciones, como ocurre en las reacciones de transferencia de

electrones.

Los aminoácidos con cadenas laterales ionizables también pueden establecer interacciones

con elementos metálicos pero, en este caso, mediante interacciones no covalentes iónicas.

Un ejemplo sería la fijación de C a 2+ en las proteínas con residuos de Asp y Glu.

Otra muestra de interacción de proteínas con C a 2+ se da en un tipo de proteínas de

adhesión entre células: las cadherinas. Estas proteínas poseen una porción extracelular con

cinco dominios. La unión del C a 2+ en lugares específicos de estos dominios le confiere a

la proteína la rigidez necesaria para realizar su función.

b. ¿Consulta Sobre 5 De Estos Cationes Metálicos Y Sobre Que Enzimas Actúan?

1- Calcio – Ca2+

 Catión extracelular

 Parte del hueso

 En el retículo y en las mitocondrias

 El nivel en sangre: La paratohormona -niveles bajos, estimula su liberación, y

calciotonina – niveles altos inhibe su liberación. La vitamina D produce liberación

de calcio en hueso

 Potencial de membrana

 Coagulación sanguínea junto con la vitamina K

 Transmisión del impulso nervioso y contracción muscular

  Actividad celular

 Parte de sales del esqueleto y el esmalte de los dientes

2- Magnesio – Mg2+

 Es el segundo catión intracelular en importancia.

 Forma parte de la estructura ósea

 Activación de enzimas que liberan glucosa

 Favorece la formación de proteínas

 Interviene en la transmisión nerviosa

 Estimula la actividad de las cinansas

 Forma parte de la estructura de clorofila

 Antagonista del calcio en la excitabilidad celular

3- SODIO – Na+

 Principal catión extracelular en los animales

 Participa en el equilibrio osmótico, equilibrio eléctrico y de pH

 Colabora en la permeabilidad de las membranas

 Participa en la generación del potencial de membrana e interviene en la contracción

muscular

 Participa en la transmisión nerviosa

 La diferencia entre las concentraciones intra y extracelulares es mantenida por

transporte activo a través de la “Bomba de Sodio y Potasio”

4- Zinc – Zn2+

 Favorece la síntesis de ARN y de proteínas

 Es esencial para la síntesis de insulina

 Su concentración es más alta en el sistema reproductor masculino

 Papel importante en el crecimiento y desarrollo, la respuesta inmunitaria, la función

neurológica y la reproducción

 Función catalítica: casi 100 enzimas dependientes

 Función estructural: estructura de las proteínas y las membranas celulares

 Función reguladora: las proteínas estabilizadas con Zinc regulan la expresión

genética. Participa en la apoptosis

 Función Hormonal y Neurológica: interviene en la señalización celular e influye en

la liberación de hormonas y la transmisión de los impulsos nerviosos

5- HIERRO – Fe2+3+

 Micro constituyente más abundante del organismo

 En los animales superiores la mayor parte se encuentra en el grupo Hemo

 Tiene un papel fundamental en la síntesis de ADN y en la formación de colágeno

 Indispensable para la acción de muchas enzimas de óxido-reducción

  El paso del estado oxidado (Fe3+) a reducido (Fe2+) por el pH ácido del estómago.

En el intestino el hierro se vuelve a convertir en Fe3+ y queda almacenado como

ferritina, o pasa a la sangre donde es transportado hígado y baso.

c. La Enzima Se Puede Unir A Una Molécula Orgánica, ¿Cómo Se Denominan? Y

Consultar Sobre La Función Que Cumplen En Las Enzimas Y Dar Ejemplos

Las enzimas tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula: degradan

azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la información genética,

participan en el reconocimiento y transmisión de señales del exterior y se encargan de

degradar subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones vitales. La
identidad y el estado fisiológico de un ser vivo está determinado por la colección de

enzimas que estén funcionando con precisión de cirujano y con la velocidad de un rayo en

un momento dado dentro de las células. Así, a lo largo de millones de años de evolución, la

naturaleza ha desarrollado una gran diversidad de enzimas para mantener el complejo

fenómeno de la vida.

Las enzimas (E) tienen un papel fundamental: acelerar las reacciones biológicas actuando

sobre sustratos (S) específicos que se van a transformar en el producto (P) de la reacción (E

+ S —» E + P).

Esta función, esencial para los seres vivos, la consiguen gracias a que poseen una

estructura tridimensional característica, el centro activo, con un entorno químico adecuado

que permite la interacción entre la enzima y el sustrato mediante la formación de un

complejo binario denominado complejo enzima-sustrato (ES). En las proteínas, las

características del centro activo van a estar determinadas por la naturaleza de los

aminoácidos que lo forman y su distribución espacial concreta. En general este proceso de

formación del complejo ES se puede considerar un caso específico de una interacción

molecular entre macromoléculas (en este caso, proteínas) y moléculas de menor peso

molecular, denominadas ligandos, y se realiza mediante la creación de interacciones no

covalentes entre ambas moléculas.

Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan más rápidas y
de un modo más eficaz. Hay más de tres mil clases de enzimas. Otras de las funciones de
las enzimas que podemos destacar son:

 Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos

que ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en
 sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminación “ASA”

indica sobre qué tipo de alimento actúa: Las Proteasas son enzimas que digieren proteínas;

las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestión de

las grasas; la Sacarasa actúa sobre el azúcar, etc.

El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como carnes o vegetales

muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras enfermedades, la anemia

perniciosa.

Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal, gases y

digestiones, en general, muy pesadas.

 Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la

Piña, inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperación de
golpes, reabsorción de hematomas o moratones y heridas. Puede ser útil en casos de
artritis.
 Reducen el daño ocasionado por toxinas: otra de las funciones de las enzimas

es que favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y

metales pesados. Tendrían un efecto desintoxificante o depurativo sobre nuestro

organismo.

 Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los

glóbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer una correcta

digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que se produzcan menos

alergias alimentarias.

 Otras propiedades o funciones de las enzimas son: eliminar el dióxido de

carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso

corporal, favorecer la fertilidad, etc.

d. Realice La Descripción De Las Enzimas Y Su Constitución Como Holoenzimas.

Sus Mecanismos De Acción Y Los Factores Que Afectan La Actividad.

Enzimas conjugadas: también llamadas holoenzimas poseen en su estructura una parte no

proteica denominada cofactor y una parte proteica que se denomina apoenzima. Para que

estas enzimas actúen como catalizadores es necesario que la apoenzima se una al cofactor.

El término cofactor puede aplicarse tanto a un Ión como a una molécula orgánica de

naturaleza variable (grupo prostético y coenzimas). Las coenzimas funcionan como

portadores de grupos químicos pequeños como ser acetilo, metilo o bien protones y

electrones. Las coenzimas se unen no covalentemente a la apoenzima permitiendo que la

holoenzima así formada lleve a cabo reacciones que la apoenzima sola no puede efectuar.

Por ejemplo, ninguna de las cadenas laterales de los aminoácidos es capaz de transportar

electrones pero cuando se agrega por ejemplo la coenzima FAD+, la proteína adquiere esta

función. Las moléculas orgánicas que están fuertemente unidas a la apoenzima se

denominan grupos prostéticos. Muchas coenzimas derivan de vitaminas solubles en agua

como ser las del grupo B.

Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular,

necesaria para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica,

denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de

holoenzima.