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Son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones

químicas que tienen lugar en la célula.

La mayoría de las ENZIMAS (E) son PROTEINAS

Las ENZIMAS tienen la capacidad de AUMENTAR LA

VELOCIDAD de las reacciones, por ello se denominan
CATALIZADORES BIOLOGICOS

La sustancia sobre las cuales actúan se denominan

SUSTRATO
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Transformaciones mediadas por enzimas

ENZIMAS
PAN
n (GLUCOSA)
PAPAS ALMIDON

ARROZ
ENZIMAS

GLUCOGENO (GLUCOSA)n

METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS
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Transformaciones mediadas por enzimas

CARNES ENZIMAS

SOJA PROTEINAS n (AMINOACIDOS)

LECHE
ENZIMAS
NUEVOS AMINOACIDOS,
OTROS COMPUESTOS
NITROGENADOS

METABOLISMO DE PROTEÍNAS
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Transformaciones mediadas por enzimas

PANCETA ENZIMAS

MONO
CHIZITOS GRASAS TRIGLICERIDOS

CHORIZOS ENZIMAS

GLICEROL
TRIGLICERIDOS
+3 AC.GRASOS

METABOLISMO DE LIPIDOS
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REACCION EZIMATICA

E + S ES E + P
Enzima Sustrato Complejo Enzima Producto
ES
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-P
D-Glucosa GLUCOSA GLUCOSA-6P
ATP ADP

Glucoquinasa
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CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS

SITIO DE UNION AL SUSTRATO (Sitio Activo)

Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno
Hidrofóbicas
Electrostáticas
SON ESPECIFICAS

NECESITAN DE FACTORES ENZIMATICOS:

Inorgánicos (metales) y orgánicos (Coenzimas)
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ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

ALTA ESPECIFICIDAD Único sustrato

Lactato Deshidrogenasa (LDH) LACTATO

ESPECIFICIDAD RELATIVA Grupo de sustratos

Hexoquinasas HEXOSAS

glucosa, manosa y fructosa

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Tipos de reacciones catalizadas por enzimas

• Oxido-reducción
• Rotura y formación de enlaces C-C
• Reorganizaciones internas
• Transferencia de grupos
• Reacciones de condensación
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CLASIFICACION
1-OXIDORREDUCTASAS
Alcohol deshidrogenasa

2. TRANSFERASAS
Hexoquinasa

3. HIDROLASAS
Carboxipeptidasa A
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4. LIASAS
Piruvato descarboxilasa

5. ISOMERASAS
Fumarasa ó malato isomerasa

6. LIGASAS
Piruvato carboxilasa
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CINETICA ENZIMATICA
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Constante de Michaelis - Menten

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INHIBICION ENZIMATICA
COMPETITIVA
INHIBICION NO COMPETITIVA
REVERSIBLE ACOMPETITIVA

POR ENLACE COVALENTE

Penicilina Transpeptidasa
INHIBICION
IRREVERSIBLE (Análogos del estado de transición)
INHIBIDOR SUICIDA

Alopurinol Xantina oxidasa

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INHIBICION REVERSIBLE
INHIBICION COMPETITIVA
Succinato + FADH2 Fumarato + FAD+
E + S ES E + P E Succinato
+ deshidrogenasa

I
COO- COO-
E
(CH2)2 CH2
EI
E COO- COO-
[E] [I]
Ki = Succinato Malonato
[EI]
KM ap = Km(1 + [I]/Ki)
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INHIBICION REVERSIBLE
INHIBICION NO COMPETITIVA
E
E + S ES E + P E

+ +
I I I
I

E
EI + S ESI E

I
I
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INHIBICION REVERSIBLE
INHIBICION ACOMPETITIVA
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INHIBICION IRREVERSIBLE
INHIBICION POR UNION
COVALENTE Diisopropilfluorfosfato (DFP)

Enzima
- Acetilcolinesterasa
inactivada
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INHIBICION IRREVERSIBLE
INHIBIDOR SUICIDA

Se une al sitio activo de la enzima y ésta cataliza la modificación del

inhibidor a otro compuesto que permanece unido a la enzima.

El ALOPURINOL es un inhibidor suicida que actúa sobre la

enzima xantina oxidasa (degradación de purinas).
Se forma el oxopurinol el cual queda unido a la enzima.
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Factores que afectan la actividad enzimática

pH

pH óptimo para el cual

su actividad es máxima
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Factores que afectan la actividad enzimática

Temperatura

La velocidad de las
reacciones catalizadas
por enzimas se
incrementa con la
temperatura.
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Factores que afectan la actividad enzimática

Concentración de Enzima
v

Concentración saturante de
[E]
sustrato, pH y temp. constantes
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Factores que afectan la actividad enzimática

Concentración de Sustrato
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ISOENZIMAS
 Diferentes formas moleculares de una misma enzima.

 Son sintetizadas por genes diferentes

 Tienen diferente composición aminoacídica por lo que pueden

separarse por electroforesis.

Catalizan la misma reacción, actuando sobre el mismo sustrato

para dar el mismo producto
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Dos isoenzimas presentan en general

diferentes valores de Km y Vmáx.

 Se encuentran ubicadas en diferentes

compartimentos de la célula ó en diferentes
tejidos.

 Son utilizadas en clínica para determinar

el origen del tejido dañado
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REGULACION DE LAS REACCIONES CATALIZADAS

POR ENZIMAS

REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LAS

ENZIMAS

ENZIMAS REGULACION
ALOSTERICAS COVALENTE

REGULACION POR REGULACION

PROTEINAS POR PROTEOLISIS
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ENZIMAS
ALOSTERICAS
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PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS ALOSTERICAS

Poseen un sitio de unión a un metabolito regulador (sitio alostérico)

La unión del metabolito a la enzima es de carácter reversible y no

covalente.

En general poseen dos o mas sitios reguladores.

La mayoría posee dos o mas cadenas polipeptídicas o subunidades.

En general tienen un comportamiento cinético sigmoideo

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REGULACION POR MODIFICACION COVALENTE

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REGULACION POR PROTEOLISIS

Por eliminación de una cadena peptídica, enzimas
inactivas se convierten en enzimas activas y viceversa.

ZIMOGENOS
Las enzimas digestivas: pepsinógeno y
quimotripsinógeno se convierten en las enzimas activas
pepsina y tripsina.

Suele ocurrir una activación secuencial produciéndose

una cascada de activaciones.
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REGULACION POR PROTEINAS

• Modifican la actividad de enzimas involucradas en el

metabolismo celular. Por ej. Indirectamente
activando o inhibiendo la actividad de la glutamina
sintetasa.

• RNA polimerasa: Asn, Gln, Glu, Lys y Arg forman

enlaces hidrógenos con las bases del DNA
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IMPORTANCIA CLÍNICA
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