BIOQUÍMICA

BIOQUÍMICA

CAPÍTULO 7

Son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la
conocemos?

 Enzimas

Cuáles son las únicas enzimas que no son proteínas?

 Ribozimas

Cuáles son los tipos de enzimas que existen?

 Oxidorreductasas
 Transferasas
 Hidrolasas
 Liasas
 Isomerasas
 Ligasas

Mencione 3 ejemplos de grupos prostéticos?

 Fosfato de piridoxal
 Flavina Mononucleótido
 Flavina adenina dinucleótido

Cómo se llaman las enzimas que mantienen iones metálicos unidos estrechamente a su estructura como
grupo prostético?

 Metaloenzimas

Moléculas que desempeñan funciones similares a las de grupos prostéticos, pero se unen de una manera
transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato?

 Cofactores

Cómo se les llama a las enzimas que requieren como cofactor a un ión metálico?

 Enzimas activadas por metal

Es un componente de la coenzima A acarreadora de grupo acilo?

 Ácido pantoténico
Cuáles son los mecanismos que aumentan la actividad catalítica de las enzimas?

 Catálisis por proximidad

 Catálisis acidobásica
 Catálisis por tensión
 Catálisis covalente

Es la enzima que induce cambios recíprocos en sus sustratos y aprovecha la energía de unión para facilitar
la transformación de sustratos en productos?

 Corolario

Cuáles son las enzimas que incluye la familia de la proteasa aspártica?

 Pepsina
 Catepsina lisosómica
 Proteasa producida por VIH

Son formas distintas de enzimas que catalizan la misma reacción?

 Isozimas

Proceso por el cual los científicos tienen la posibilidad de medir el índice de eventos catalíticos únicos y, en
ocasiones, los pasos individuales en la catálisis?

 Enzimología de molécula única

Mencione algunas enzimas que son componentes funcionales de la sangre?

 Seudocolinesterasa
 Lipoproteína lipasa

Cuáles fueron las primeras enzimas usadas para diagnosticar infarto al miocardio?

 Aspartato aminotransferasa
 Alanina aminotransferasa
 Lactato deshidrogenasa

Cómo se llama el agente patógeno causante de la enfermedad de Chagas?

 Trypanosoma cruzi

Cómo se llama el agente patógeno causante de la enfermedad de Meningitis bacteriana?

 Neisseria meningitidis
 CAPÍTULO 44

Son un grupo de nutrientes orgánicos necesarios en pequeñas cantidades para diversas funciones bioquímica?

 Vitaminas

Son compuestos hidrofóbicos que sólo pueden absorberse con eficiencia cuando hay absorción normal de
grasa?

 Vitaminas liposolubles

Cuál es la función principal de las vitaminas hidrosolubles?

 Actúan principalmente como cofactores de enzimas

Se define como un compuesto orgánico que se necesita en la dieta en pequeñas cantidades para el
mantenimiento de la integridad metabólica normal?

 Vitamina

Cuál es la vitamina que puede formarse en el momento de la exposición a la luz solar?

 Vitamina D

Cuál es la vitamina que puede formarse a partir del aminoácido esencial triptófano?

 Niacina

Cuáles son las funciones de la vitamina A?

 Pigmentos visuales en la retina

 Regulación de gen
 Diferenciación celular

Qué enfermedades se producen por deficiencia de vitamina A?

 Ceguera nocturna
 Xeroftalmia
 Queratinización de la piel

Cuáles son las funciones de la vitamina D?

 Mantenimiento del equilibrio del calcio

 Incrementa la absorción intestinal de Ca2+
 Moviliza mineral óseo
 Regulación de la expresión del gen
  Diferenciación celular

Qué enfermedades se producen por deficiencia de vitamina D?

 Raquitismo
 Osteomalacia

Qué funciones realiza la vitamina E?

 Antioxidante, particularmente en las membranas celulares

 Funciones en la emisión de señales celulares

Qué enfermedades se producen por deficiencia de vitamina E?

 Trastornos neurológicos
 Anemia hemolítica en el recién nacido

Qué funciones realiza la vitamina K?

 Coenzima en la formación de y-carboxiglutamato en enzimas de la coagulación de la sangre y la matriz

ósea

Qué enfermedades se producen por deficiencia de vitamina K?

 Alteración de la coagulación de la sangre

 Enfermedad hemorrágica

Qué función realiza la vitamina B1 (tiamina)?

 Regula el canal de Cl- en la conducción nerviosa

Qué enfermedades se producen por deficiencia de vitamina B1?

 Beriberi
 Síndrome de Wernicke-Korsakoff

Qué función realiza la vitamina B2 (riboflavina)?

 Coenzima en reacciones de oxidación y reducción

 Grupo prostético de flavoproteínas

Qué enfermedades se producen por deficiencia de vitamina B2?

 Lesiones de los ángulos de la boca, los labios y la lengua

 Dermatitis seborreica
Qué función realiza la vitamina Niacina?

 Coenzima en reacciones de oxidación y reducción

 Parte funcional de NAD y NADP
 Función en la regulación del calcio intracelular

Qué enfermedades se producen por deficiencia de Niacina?

 Pelagra
o Dermatitis fotosensible
o Psicosis depresiva

Qué función realiza la vitamina B6 (piridoxina)?

 Coenzima en la transaminación y descarboxilación de aminoácidos

 Modulación de la acción de hormona esteroide

Qué enfermedades se producen por deficiencia de vitamina B6?

 Trastornos del metabolismo de aminoácidos

 Convulsiones

Qué función realiza el ácido fólico?

 Coenzima en la transferencia de fragmentos de un carbono

Qué enfermedades se producen por deficiencia de ácido fólico?

 Anemia megaloblástica

Qué función realiza la vitamina B12 (cobalamina)?

 Coenzima en la transferencia de fragmentos de un carbono

 Metabolismo de ácido fólico

Qué enfermedades se producen por la deficiencia de vitamina B12?

 Anemia perniciosa

Qué función realiza la vitamina H (biotina)?

 Coenzima en reacciones de carboxilación

 Función en la regulación del ciclo celular

Qué enfermedades se producen por deficiencia de vitamina H?

 Alteración del metabolismo de grasa y carbohidrato

 Dermatitis
Qué función realiza el ácido pantoténico?

 Parte funcional de la CoA

 Síntesis y metabolismo de ácido graso

Qué enfermedades se producen por deficiencia de ácido pantoténico?

 Síndrome del pie urente

Qué función realiza la vitamina C (ácido ascórbico)?

 Coenzima en la hidroxilación de Prolina y lisina en la síntesis de colágeno

 Antioxidante
 Aumentar la absorción del hierro

Cuáles son las dos familias de receptores de retinoides nucleares?

 Los receptores de ácido retinoico

 Los receptores X retinoide

Es la causa prevenible más importante de ceguera?

 Deficiencia de vitamina A

Es la queratinización de la córnea y ceguera?

 Xeroftalmia

Cuáles son los problemas que causa el exceso de vitamina A en el sistema nervioso central?

 Cefalalgia
 Náuseas
 Ataxia

Cuáles son los problemas que causa el exceso de vitamina A en el hígado?

 Hepatomegalia

Cuál es la función principal de la vitamina D?

 Su principal función es la regulación de la absorción y la homeostasis del calcio

Cuáles son los mecanismos por el cual el calcitriol (vitamina D) regula la concentración plasmática de calcio?

 Incrementa la absorción intestinal de calcio

 Disminuye la excreción de calcio
 Moviliza mineral óseo
Cómo se le llama a la calcificación de los tejidos blandos?

 Calcinosis

Cuáles son las dos familias de compuestos de la vitamina E?

 Tocoferol
 Tocotrienol

Cuál es el uso en el organismo de los antagonistas de la vitamina K?

 Se usan para reducir la coagulación de la sangre en quienes tienen riesgo de trombosis

Cuál es el antagonista de la vitamina K más usado?

 Warfarina

Cuáles son los compuestos que tienen la misma actividad biológica de la vitamina K?

 Filoquinona
 Menaquinonas
 Menadiona

Cuáles son las proteínas que se encuentran en el hueso y contiene gamma-carboxiglutamato?

 Osteocalcina
 Proteína Gla de matriz ósea

Es la coenzima para tres complejos de múltiples enzimas que catalizan reacciones de descarboxilación
oxidativa?

 Difosfato de tiamina

Cuáles son los síntomas que provoca la deficiencia de tiamina?

 Beriberi
 Insuficiencia cardiaca
 Edema

Cómo se puede observar en un organismo que hay deficiencia de riboflavina?

 Queilosis
 Descamación e inflamación de la lengua
 Dermatitis seborreica

Cuáles son los dos compuestos que tienen la misma actividad biológica de la niacina?

 Ácido nicotínico
  Nicotinamida

Es un padecimiento genético raro en el cual hay un defecto del mecanismo de transporte de membrana para
el triptófano?

 Enfermedad de Hartnup

Es una coenzima para muchas enzimas involucradas en el metabolismo de aminoácidos, en particular

transaminación y descarboxilación?

 Fosfato de piridoxal

Es una pequeña glucoproteína secretada por las células parietales de la mucosa gástrica?

 Factor intrínseco

Cuáles son las tres enzimas dependientes de vitamina B12?

 Metilmalonil CoA mutasa

 Leucina aminomutasa
 Metionina sintasa

En qué seres vivos se puede encontrar vitamina C?

 Seres humanos
 Conejillos de Indias
 Murciélagos
 Aves paseriformes

Es una enzima que contiene cobre, que participa en la síntesis de las catecolaminas, a partir de tirosina en la
médula suprarrenal y el sistema nervioso central?

 Dopamina beta-hidroxilasa
 CAPITULO 8: ENZIMAS: CINETICA

IMPORTANCIA BIOMEDICA:

El análisis cinético puede revelar el orden y el numero de los pasos individuales a través de los cuales las
enzimas transforman sustratos en productos, y junto con la mutagénesis dirigida al sitio, los análisis cinéticos
pueden revelar detalles del mecanismo catalítico de una enzima determinada.

En la sangre la aparición o la elevación de los niveles de enzimas particulares sirven como indicadores clínicos
para patologías como:

 infartos de miocardio
 cáncer de próstata
 lesiones en el hígado.

La cinética enzimática aplicada representa la herramienta principal a través de la cual los científicos identifican
y caracterizan a los agentes terapéuticos que inhiben selectivamente las velocidades de los procesos
catalizados por enzimas específicas.

LAS REACCIONES CATALITICAS QUIMICAS SON DESCRITAS UTILIZANDO ECUACIONES EQUILIBRADAS:

Una ecuación química equilibrada enumera las especies químicas iniciales (sustratos) presentes y las nuevas
especies químicas (productos) formadas para una reacción química particular, todo en sus respectivas
proporciones o estequiometria.

Las flechas dobles indican reversibilidad, una propiedad intrínseca de todas las reacciones químicas.

Los productos son a menudo utilizados para designar a los reactantes cuya formación esta favorecida de modo
termodinámico.

Las reacciones para las cuales los factores termodinámicos favorecen fuertemente la formación de los
productos a los que apunta la flecha a menudo se representan con una sola flecha como si fueran
“irreversibles”.

Las flechas unidireccionales también se usan para describir reacciones en células vivas donde los productos de
la reacción son inmediatamente consumidos por una reacción posterior catalizada por enzimas o rápidamente
escapan de la célula.

LOS CAMBIOS EN LA ENERGIA LIBRE DETERMINAN LA DIRECCION Y EL ESTADO DE EQUILIBRIO DE LAS

REACCIONES QUIMICAS:

El cambio de energía libre

Describe en forma cuantitativa tanto la dirección en la cual una reacción química tendera a proceder como las
concentraciones de reactantes y productos que estarán presentes en equilibrio.

La reacción química es igual a la suma de las energías libres de formación de los productos de reacción menos
la suma de las energías libres de formación de sustratos.

Si la energía libre de la formación de los productos es mas baja que la de los sustratos, los signos de energía
libre serán negativos, indicando que la reacción tal como esta escrita es favorecida en dirección de izquierda a
derecha. Tales reacciones se conocen como: espontaneas.

El signo y la magnitud del cambio de energía determinan cuanto avanzara la reacción.

Keq es igual al producto de las concentraciones de los productos de reacción.

Si la energía libre es un numero negativo, keq será mayor que la unidad, y la concentración de los productos
en equilibrio excederá la de los sustratos.

Si la energía libre es un positivo, la Keq será menor que la unidad, y se favorecerá la formación de sustratos.
Dado que la AG0 es una función exclusiva de los estados inicial y final de las especies que reaccionan, puede
proporcionar información solo sobre la dirección y el estado de equilibrio de la reacción. AG0 es independiente
del mecanismo de la reacción y no proporciona información sobre las velocidades de las reacciones.

LAS VELOCIDADES DE LAS REACCIONES ESTAN DETERMINADAS POR SU ENERGIA DE ACTIVACION

El estado de transición:

Intermedio transitorio, en el que no hay sustrato libre, ni el producto existe

AGF define la energía de activación:

Independientemente del signo o magnitud de AG, AGF para la mayoría de las reacciones químicas tiene un
signo positivo lo que indica que la formación del estado de transición requiere superar una o mas barreras de
energía.

AGF para alcanzar un estado de transición a menudo se denomina energía de activación Eact.

Los parámetros termodinámicos que determinan que tan rápido una reacción avanza son los valores de AGF
para la formación de los estados de transición.

NUMEROSOS FACTORES AFECTAN LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN

La teoría cinética también llamada teoría de colisión, establece que para que dos moléculas reaccionen:

1. deben acercarse dentro de una distancia de formación de enlaces entre si o colisionar

2. deben poseer suficiente energía cinética para superar la barrera de energía para alcanzar el estado de
transición.

Las condiciones que tienden a aumentar la frecuencia o energía de la colisión entre sustratos tenderán a
aumentar la velocidad de la reacción en la que participan.

Temperatura:

Elevar la temperatura ambiente aumenta la energía cinética.

Aumentar la energía cinética de las moléculas también aumenta su rapidez de movimiento y por tanto la
frecuencia con la cual colisionan.

Concentración del reactante:

Para dos moléculas diferentes, A y B, la frecuencia con la cual chocan se duplicará si se duplica la
concentración de A o de B. Si las concentraciones tanto de A como de B se duplican, la probabilidad de choque
aumentará cuatro veces.

Para una reacción química que procede a una temperatura constante que comprende una molécula, cada una,
de A y B, el número de moléculas que poseen energía cinética suficiente para superar la barrera de energía de
activación será una constante. Por ende, el número de choques con suficiente energía para producir el
producto P será directamente proporcional al número de choques entre A y B.

Remplazar el signo de proporcionalidad con signos de igual al introducir una constante de índice k.

La suma de las proporciones molares de los reactivos define el orden cinético de la reacción. Considere la
reacción. El coeficiente estequiométrico para el reactivo único, A, es dos. Por ende, el índice de producción de
P es proporcional al cuadrado de [A], y se dice que la reacción es de segundo orden respecto al reactivo A. En
este caso, la reacción general también es de segundo orden. Por ende, k1 se denomina una
constante de índice de segundo orden. En la reacción se describe una reacción de segundo orden simple entre
dos reactivos diferentes, A y B. El coeficiente estequiométrico para cada reactivo es uno. Por ende, mientras
que el orden general de la reacción es dos, se dice que es de primer orden respecto de A, y de primer orden
respecto de B.

condiciones de pseudoprimer orden, la concentración del o los reactivos fijos permanece casi constante. De

este modo, el índice de reacción dependerá de manera exclusiva de la concentración del reactivo variable, a
veces también llamado el reactivo limitante.

Keq es una reacción de constantes de velocidad:

La proporción de k1 a k–1 se denomina la constante de equilibrio K, propiedades importantes de un sistema en

equilibrio:

1. la constante de equilibrio es una relación de las constantes de velocidad de reacción. (no a las
velocidades de reacción).
2. En equilibrio las reacciones (no las constantes de velocidad) de las reacciones hacia adelante y hacia
atrás son iguales.
3. El equilibrio es un estado dinámico. Aunque no hay cambio neto de la concentración de sustratos o
productos, moléculas individuales de sustrato y producto continuamente se están interconvertidos. La
interconvertibilidad puede ser probada añadiendo a un sistema en equilibrio un rastro de producto
radioisotópico.

CINETICA DE LA CATALISIS ENZIMATICA:

Las enzimas reducen la barrera de la energía de la activación para una reacción:

Todas las enzimas aceleran los índices de reacción al disminuir la ΔGF para la formación de estados de
transición.
la enzima puede imaginarse como unida al intermediario de estado de transición de manera más estrecha que
a sustratos o productos.

La proteasa del VIH ilustra la catálisis por una enzima que disminuye la barrera de activación al estabilizar un
intermediario de estado de transición

La catálisis por enzimas que procede por medio de un mecanismo de reacción única típicamente ocurre
cuando el intermediario de estado de transición forma un enlace covalente con la enzima. El mecanismo
catalítico de la serina proteasa quimotripsina ilustra la manera en la cual una enzima utiliza catálisis covalente
para proporcionar una vía de reacción única que posee una Eact más favorable.

LAS ENZIMAS NO AFECTAN A Keq:

La presencia de una enzima no tiene efecto sobre la ΔG0 para la reacción general, que está en función sólo de
los estados inicial y final de los reactivos.

Dado que la enzima a ambos lados de las dobles flechas está presente en igual cantidad y forma idéntica, la
expresión para un equilibrio constante, reduce a uno idéntico al de la reacción en ausencia de la enzima. Por
tanto, las enzimas no tienen efecto sobre Keq.

MULTIPLES FACTORES AFECTAN LAS VELOCIDADES DE LAS REACCIONES CATAIZADAS POR ENZIMAS:

Incrementar la temperatura aumenta la velocidad tanto de las reacciones catalizadas por enzimas como de las
no catalizadas, al acrecentar la energía cinética y la frecuencia de colisión de las moléculas que reaccionan. La
energía termina también puede aumentar la flexión conformacional de la enzima a un punto que excede la
barrera de energía para interrumpir las interacciones no covalentes que mantienen su estructura
tridimensional. La cadena polipeptídica comienza a desplegarse o desnaturalizarse con una perdida
acompañante de la actividad catalítica.

Las enzimas de los humanos por lo general muestran estabilidad a temperaturas de hasta 45 a 55°C.

El coeficiente de temperatura (Q10) es el factor por el cual la velocidad de un proceso biológico aumenta por
un incremento de 10°C en la temperatura.

Para los mamiferos y otros organismos homeotérmicos, los cambios en las velocidades de reacción de las
enzimas con la temperatura asume una importancia fisiológica solo en circunstancias como la fiebre o la
hipotermia.

Concentración de los iones de hidrogeno:

Casi todas las reacciones catalizadas por enzima muestran una dependencia importante de la concentración de
ion hidrógeno. La mayoría de las enzimas intracelulares exhiben una actividad optima en los valores.

Para las enzimas cuyo mecanismo involucra la catálisis ácido-base, los residuos involucrados deben estar en el
estado apropiado de protonación para que la reacción continúe.
Los grupos cargados más frecuentes son grupos carboxilato (negativos) y aminas protonadas (positivos). La
ganancia o pérdida de grupos cargados cruciales afecta de manera adversa la unión a sustrato y, así, retrasará
o anulará la catálisis.

LOS ANALISIS DE LAS REACCIONES CTALIZADAS POR ENZIMAS MIDEN TIPICAMENTE LA VELOCIDAD INICIAL:

La velocidad inicial (Vi) de la reacción esencialmente la de la velocidad de la reacción directa, es proporcional a

la concentración de enzima, es decir es pseudoprimer orden con respecto a la enzima. La medición de la inicial,
por tanto, permite estimar la cantidad de enzima presente en una muestra biológica.

LA CONCENTRACION DEL SUSTRATO AFECTA LA VELOCIDAD D REACCION:

En condiciones de pseudoprimer orden, la conducta de una enzima con múltiples sustratos imitará a la de una
que cuenta sólo con un solo sustrato.

Para una enzima típica, a medida que la concentración de sustrato aumenta, vi se incrementa hasta que
alcanza un valor máximo Vmáx. Cuando los aumentos adicionales de la concentración de sustrato no
aumentan más la vi, se dice que la enzima está “saturada” con sustrato. La forma de la curva que relaciona la
actividad con la concentración de sustrato es hiperbólica. sólo las moléculas de sustrato que se combinan con
la enzima como un complejo de enzimasustrato (ES) pueden transformarse en producto. Ya que la constante
de equilibrio para la formación del complejo de enzimasustrato no es infinitamente grande, sólo una fracción
de la enzima puede estar presente como un complejo ES, aun cuando el sustrato está presente en exceso.

LAS ECUACIONES DE MICHAELS- MENTEN Y HILL MODELAN LOS EFECTOS DE LA CONCENTRACION DE

SUSTRATOS:

La constante Km de Michaelis es la concentración de sustrato a la cual vi es la mitad de la velocidad máxima

(Vmáx/2) alcanzable a una concentración particular de enzima. De este modo, Km tiene las dimensiones de la
concentración de sustrato. La dependencia de la velocidad de reacción inicial de [S] y Km puede ilustrarse al
evaluar la ecuación de MichaelisMenten en tres condiciones:

1. Cuando [S] es mucho menor que Km, el término Km + [S] es en esencia igual a la Km. El remplazo de
Km + [S] con Km reduce la ecuación donde ≈ significa “aproximadamente igual a”. Dado que tanto
Vmáx como Km son constantes, su proporción es una constante. cuando [S] está muy por debajo de
Km, vi es proporcional a k[S]. Por ende, la velocidad de reacción inicial es directamente proporcional a
[S].
2. Cuando [S] es mucho mayor que Km, el término Km + [S] es en esencia igual a [S]. Reemplazar Km + [S]
por [S] reduce la ecuación, cuando [S] excede con mucho a Km, la velocidad de reacción es máxima
(Vmáx) y no está afectada por aumentos adicionales de la concentración de sustrato.
3. Cuando [S] = K La ecuación declara que cuando [S] es igual a Km, la velocidad inicial es de la mitad del
máximo. La ecuación también revela que Km es —y puede determinarse la manera experimental a
partir de— la concentración de sustrato a la cual la velocidad inicial es de la mitad del máximo.

Una forma lineal de la ecuación de michaelinis- menten se emplea para determinar Km y Vmax.
La medición directa del valor numérico de Vmáx, y, por consiguiente, el cálculo de Km, a menudo requiere
concentraciones altas poco prácticas de sustrato. Una forma lineal de la ecuación de MichaelisMenten evita
esta dificultad y permite extrapolar Vmáx y Km desde datos de velocidad inicial obtenidos a concentraciones
de sustrato menores que las que producen saturación.

Usar un gráfico del doble recíproco para determinar constantes cinéticas, es importante evitar la introducción
de sesgo por la agrupación de datos a valores bajos de 1/[S].

La constante catalítica, Kcat:

La actividad de preparaciones de enzima im puras por lo general se expresa como actividad específica (Vmáx
dividida por la concentración de proteína). Para una enzima homogénea es posible calcular su número de
recambio (Vmáx dividida por los mol de enzima presentes). Si se conoce el número de sitios activos presentes,
la actividad cata lítica de una enzima homogénea se expresa mejor como su constante catalítica, kcat (Vmáx
dividida por el número de sitios activos, St).

Eficiencia catalítica, Kcat/Km:

la capacidad máxima de una enzima dada para convertir sustrato en producto es importante, los beneficios de
una kcat alta sólo pueden obtenerse si la Km es suficientemente baja. La eficiencia catalítica de enzimas se
expresa mejor en términos de la proporción de estas dos constantes cinéticas, kcat/Km.

Para ciertas enzimas, una vez que el sustrato se une al sitio activo, se convierte en producto y se libera con
tanta rapidez como para hacer a estos eventos efectivamente instantáneos. Para estos catalíticos tan
eficientes, el paso limitante es la formación del complejo ES, Esas enzimas están limitadas por difusión.

Para ciertas enzimas, una vez que el sustrato se une al sitio activo, se convierte en producto y se libera con
tanta rapidez como para hacer a estos eventos efectivamente instantáneos. Para estos catalíticos tan
eficientes, el paso limitante es la formación del complejo ES. Se dice que esas enzimas están limitadas
por difusión.

El ácido graso sintetasa extiende este concepto un paso más allá al fijar de manera covalente la cadena de
ácido graso sustrato en crecimiento a una cadena de biotina que rota de un sitio activo a otro dentro del
complejo hasta que se completa la síntesis de una molécula de ácido palmítico.

Km puede aproximarse a una constante de unión:

La afinidad de una enzima por su sustrato es la inversa de la constante de disociación Kd para la disociación del
complejo de enzimasustrato ES.

Mientras menor es la tendencia a disociarse de la enzima y su sustrato, mayor es la afinidad de la enzima por
su sustrato.

La ecuación de Hill descrie el comportamiento de las enzimas que exhiben unión cooperativa de sustrato:
algunas se unen a sus sustratos de una manera cooperativa, análoga a la unión de oxígeno por la hemoglobina.
La conducta cooperativa es una propiedad exclusiva de enzimas multiméricas que unen sustrato en múltiples
sitios.

Ni la expresión de MichaelisMenten ni sus gráficos derivados pueden usarse para evaluar cinética cooperativa.
Por ende, los enzimólogos emplean una representación gráfica de la ecuación de Hill que en su origen fue
obtenida para describir la unión cooperativa de O2 por la hemoglobina.

La ecuación establece que cuando [S] es bajo en relación con k´, la velocidad inicial de reacción aumenta como
la enésima potencia [S].

La pendiente de la línea, n, es el coeficiente de Hill, un parámetro empírico cuyo valor es una función del
número, el tipo y la fuerza de las interacciones de los sitios del sustrato múltiple en la enzima. Cuando n= 1,
todos los sitios de unión se comportan de manera independiente y se observa el comportamiento cinético
simple de Michaelis-Menten. Si n es mayor que 1, se dice que la enzima exhibe cooperatividad positiva. La
unión del sustrato por tanto, a un sitio potencia la afinidad de los sitios restantes para enlazar el sustrato
adicional. Cuanto mayor es el valor de n, mayor es el grado de cooperatividad y mas marcadamente sigmoidal
será el diagrama de Vi versus [S].

EL ANALISIS CINETICO DISTINGUE LA INHIBICION COMPETITIVA DE LA NO COMPETITIVA:

Los inhibidores de las actividades catalíticas de enzimas proporcionan tanto agentes farmacológicos como
recursos de investigación para estudiar el mecanismo de acción de las enzimas. La fuerza de la interacción
entre un inhibidor y una enzima depende de las fuerzas importantes en la estructura de proteína y la unión de
ligando (enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de van der
Waals; Los inhibidores pueden clasificarse con base en su sitio de acción en la enzima, en si producen
modificación química de la enzima, o en los parámetros de cinética sobre los cuales influyen. Los compuestos
que imitan el estado de transición de una reacción catalizada por enzima (análogos de estado de transición) o
que aprovechan la maquinaria catalítica de una enzima (inhibidores basados en mecanismo) pueden ser
inhibidores en particular potentes.

Se distinguen dos clases de inhibidores con base en si el aumento de la concentración de sustrato supera o no
la inhibición.

Inhibidores competitivos
Inhibidores no competitivos

Los inhibidores competitivos típicamente se asemejan a los sustratos:

Los efectos de los inhibidores competitivos pueden superarse al aumentar la concentración de sustrato. La
inhibición competitiva del inhibidor (I) se une a la porción de unión a sustrato del sitio activo, lo que bloquea el
acceso por el sustrato.

las estructuras de casi todos los inhibidores competitivos clásicos tienden a asemejarse a las estructuras de un
sustrato y, así, se llaman análogos de sustrato. La inhibición de la enzima succinato deshidrogenasa por el
malonato ilustra la inhibición competitiva por un análogo de sustrato. La succinato deshidrogenasa cataliza la
eliminación de un átomo de hidrógeno de cada uno de los dos carbonos metileno del succinato. Tanto el
succinato como su análogo estructural malonato (−OOC—CH2 —COO−) pueden unirse al sitio activo de la
succinato deshidrogenasa, lo que forma un complejo ES o uno EI, respectivamente. Sin embargo, dado que el
malonato sólo contiene un átomo de metileno, no puede pasar por deshidrogenación.

Un inhibidor competitivo actúa al disminuir el número de moléculas de enzima libres disponibles para unión a
sustrato, esto es, para formar ES y, así, finalmente para formar producto.

Un inhibidor competitivo y sustrato ejercen efectos recíprocos sobre la concentración de los complejos EI y ES.
Dado que la formación de complejos ES elimina enzima libre disponible para combinarse con el inhibidor, el
aumento de [S] disminuye la concentración del complejo EI y aumenta la velocidad de reacción.

Los diagramas dobles recíprocos facilitan la evaluación de los inhibidores:

Los diagramas dobles recíprocos se usan típicamente para distinguir entre inhibidores competitivos y no
competitivos y la simplificar la evaluación de las constantes de inhibición.

Los inhibidores no competitivos simples disminuyen Vmax pero no afecta Km:

En la inhibición no competitiva estricta, la unión del inhibidor no afecta la unión de sustrato; mientras que el
complejo enzima inhibidor puede unir todavía el sustrato, su eficacia en la transformación del sustrato al
producto, reflejado por Vmax, se reduce. Los inhibidores no competitivos se unen a las enzimas en sitios
distintos del sitio de unión al sustrato.

La inhibición no competitiva simple, E y EI poseen idéntica afinidad por el sustrato, y por el complejo EIS
genera producto a una velocidad insignificante.

La inhibición no competitiva compleja, se produce cuando la unión del inhibidor afecta la aprente afinidad de
la enzima por el sustrato, causando que las líneas se intercepten en el tercero o cuarto cuadrante de un
diagrama doble recíproco.

Enzimas venenosas de inhibidores irreversibles:

La enzima por completo activa puede recuperarse con tan sólo eliminar el inhibidor del medio circundante.
Varios otros inhibidores actúan de manera irreversible al producir modificación química de la enzima. Estas
modificaciones por lo general comprenden hacer o romper enlaces covalentes con residuos aminoacilo
esenciales para la unión a sustrato, catálisis o mantenimiento de la conformación funcional de la enzima.

Una enzima que ha sido “envenenada” por un inhibidor irreversible, permanece inhibida incluso después de la
eliminación del inhibidor remanente del medio circundante.

Inhibición basada en mecanismos:

Los inhibidores “basados en mecanismo” o “suicidas” son análogos de sustrato especializados que contienen
un grupo químico que puede transformarse mediante la maquinaria catalítica de la enzima blanco. Después de
la unión al sitio activo, la catálisis por la enzima genera un grupo muy reactivo que forma un enlace covalente y
bloquea la función de un residuo catalíticamente esencial.

EL CONOCIMIENTO DE LA CINETICA ENZIMATICA, SU MECANISMO E INHIBICION FAVORECE EL DESARROLLO DE

FARMACOS:

Muchos fármacos actúan como inhibidores enzimáticos:

El objetivo de la farmacología es identificar agentes que pueden

1. Destruir o impedir el crecimiento, la invasividad o el desarrollo de agentes patógenos invasores.

2. Estimular mecanismos de defensa endógenos.
3. Detener o impedir procesos moleculares aberrantes desencadenados por estímulos genéticos,
ambientales o biológicos, con perturbación mínima de las funciones celulares normales del huésped.

Sus diversos roles fisiológicos y alto grado de selectividad de sustrato, las enzimas constituyen blancos
naturales para la creación de fármacos que son tanto potentes como específicos.

Las estatinas: reducen la producción de colesterol inhibiendo la enzima HMG-CoA reducta.

Emtricitabina y tenofovir disoproxil fumarato: bloquean la replicación del VIH inhibiendo la transcriptasa
inversa viral.

El tratamiento farmacológico de la hipertensión incluye la administración de un inhibidor de la enzima

convertidora de la angiotensina, lo que reduce el nivel de angiotensina I, un vasoconstrictor.

La cinética enzimática define las condiciones de análisis apropiadas:

El conocimiento del comportamiento cinético de la enzima de interés es necesario, ante todo, para seleccionar
las condiciones de análisis apropiadas para detectar la presencia de un inhibidor.

La cinética enzimática proporciona los medios para cuantificar y comparar la potencia de diferentes
inhibidores y definir su modo de acción.

La mayoría de os fármacos están metabolizados in vivo:

Con el fin de minimizar su dosis efectiva, y por tanto, la posibilidad de efectos secundarios nocivos, un fármaco
debe ser resistente a la degradación por las enzimas presentes en el paciente o por patógenos, un proceso
denominado metabolismo de fármacos.

La penicilina y otros antibioticos betalactámicos bloquean la síntesis de la pared celular en bacterias

inactivando irreversiblemente la enzima alanil alanina carboxipeptidasa-transpeptidasa.

Muchas bacterias sin embargo producen betalactamasas que hidrolizan la función de betalactama critica en la
penicilina y fármacos relacionados. Una estrategia para superar la resistencia a los antibióticos es administrar
simultáneamente un inhibidor de betalactamasa con un antibiótico betalactámico.
La transformación metabólica a veces se requiere para convertir un precursor de fármaco inactivo o
profármaco en su forma biológicamente activa.

L diseño efectivo y la administración de profármacos requiere el conocimiento de la cinética y los mecanismos

de las enzimas responsables de su transformación en formas biológicamente activas.

NOTA: revisar imágenes del libro y las formulas.

MICRONUTRIENTES MINERALES 30

Los minerales son sustancias inorgánicas requeridas por el cuerpo en pequeñas cantidades por el cuerpo. Son
micronutrientes en cantidades expresadas en miligramos o microgramos.
Funcionan en varios procesos:
Formación de huesos y dientes
Equilibrio de los líquidos
Conducción nerviosa
Contracción muscular
Señalización y Catálisis

Macrominerales: son aquellos que los adultos requieren en mayor cantidades (>100mg/día)
Microminerales (Oligoelementos): los minerales que se requieren en cantidadesentre 1 y 100mg/día
Ultraoligoelementos: minerales que se requieren en cantidades <1mg/día
Macrominerales
Incluyen: Calcio, Fósforo como fosfato inorgánico, Magnesio, Sodio, Cloruro y Potasio.
Calcio y Fosforo
Estos se consideran en conjunto debido a que son componentes de Hidroxiapatita (Ca5[PO4]3OH) que
constituyen los huesos y dientes.
1. Calcio: El calcio (Ca2+) es el mineral más abundante en el cuerpo y -98% se encuentra en los huesos, el resto
participa en: señalización, contracción muscular y coagulación sanguínea.

Se une a una variedad de proteínas: Calmodulina, Fosfolipasa A2, Proteína cinasa C y altera su actividad.
NOTA: La Calbidina es una proteína de unión al Ca intracelular inducida por Vit. D que participa en la
absorción de Ca en el intestino.
HIPERCALCEMIA (elevación del Ca sérico) por la producción excesiva de la hormona paratiroidea (PTH).

Esto causa: Estreñimiento y cálculos renales

HIPOCALCEMIA (disminución) por una deficiencia de PTH o Vit.D y puede conducir a una
desmineralización ósea.

2. Fósforo: El fosforo libre (PI) es el anión intracelular más abundante. El 85% del fósforo del cuerpo se
encuentra en forma de hidroxiapatita inorgánica, la mayor parte en compuestos intracelulares orgánicos:
Fosfolípidos, Á.Nucleicos, ATP y Creatina Fosfato.

El fosfato se encuenra como ATP-cinasas y como FÓSFORO-fosforilasas.

NOTA: Su adicción (por las cinasas) o su eliminación (por las fosfatasas) es un medio importante de regulación
covalente de las enzimas.
HIPOFOSFATEMIA puede deberse por:
Realimentar a pacientes desnutridos con carbohidratos (Síndrome de realimentación)
Uso excesivo de antiácidos que contienen Aluminio
Aumento de la pérdida urinaria
DMRS
El exceso de fósforo puede combinarse con Ca y formar cristales que se depositan en los tejidos blandos
(calcificación metastásica).
3. Regulación Hormonal: Los niveles séricos de Ca y P se controlan sobre todo por el Calcitriol (1,25-
dihidroxicolecalciferol. Forma activa de Vit.D) y PTH, los cuales responden a una disminución en el Ca sérico.
El Calcitriol producido por los riñones aumenta el Ca y P sérico al aumentar la resorción ósea y la
absorción intestinal y reabsorción renal de Ca y P.
La PTH aumenta el Ca sérico al aumentar la reabsorción ósea, lo que aumenta la reabsorción renal de Ca
y activa la 1-hidroxilasa renal que produce calcitriol de calcidiol.

NOTA: El P sérico elevado aumenta la PTH y disminuye el calcitriol

Una tercera hormona la Calcitonina, responde a los niveles séricos elevados de Ca al promover la
mineralización ósea y aumentar la excreción renal de Ca y P.
MAGNESIO
Alrededor de 60% del magnesio del cuerpo está en los huesos, pero solo representa 1% de masa ósea.
HIPOMAGNESEMIA puede resultar de una menor absorción o una mayor excreción de Mg.

SINTOMAS: Hiperexcitabilidad de musculos esqueléticos y los nervios, así como arritmias cardiacas.
HIPERMAGNESEMIA se aprecia hipotensión.

SODIO, CLORURO y POTASIO

Desempeñan funciones importantes en varios proc. Fisiológicos.
Mantienen el equilibrio del Agua
Equilibrio osmótico
Equilibrio ácido-base (pH)
Gradientes eléctricos a través de las membranas celulares (potencial de membrana)

1. Sodio y Cloruro: Na+ y Cl- son sobre todo electrolitos extracelulares.

Se absorben con facilidad de los alimentos que contiene sal (NaCl)

NOTA: El Na es necesario para la absorción intestinal de la glucosa y galactosa y los aminoácidos libres
mediante transportadores ligados a Na.
HIPERTENSIÓN la ingesta de Na se relaciona con la Presión Arterial, también estimula los centros de la
sed en el cerebro y la secreción de hormona antidiurética a partir de la hipófisis, lo que conduce a una
retención de agua. Esto resulta en un aumento en el volumen plasmático y en consecuencia en incremento de
la la P.A
HIPERNATREMIA E HIPONATREMIA

La Hipernatremia suele deberse a una pérdida excesiva de agua y la Hiponatremia causada por una
disminución en la capacidad de excretar agua.
2. Potasio: en contraste con el Na, el K es un electrolito intracelular

Aumentar el K en la dieta disminuye la P.A al aumentar la excreción del Na.

HIPERPOTASEMIA o HIPOPOTASEMIA pueden resultar en arritmias cardiacas y debilidad de musculo
esqueltico. La Hipopotasemia puede resultar del uso inapropiado de laxantes para perder peso.
DMRS
MICROMINERALES (OLIGOELEMENTOS)
Los oligoelementos incluye: Cobre(Cu),Hierro(Fe), Manganeso(Mn) y Zinc(Zn).
Los adultos los requieren en cantidades de entre 1 y 100mh/día
COBRE
Componente clave de varias enzimas que desempeñan funciones fundamentales en el cuerpo.
Son buenas fuentes de Cu en la dieta: Carnes, Mariscos, Nueces y Granos
SÍNDROME DE MENKES (Enf. del cabello ensortijado)

El flujo del Cu alimentario de los eritrocitos intestinales hacia a circulación mediante la ATPasa(ATP7A)
transportadora de Cu se ve afectado.
Esto resulta en una def. sistémica de Cu.
Degeneración neurológica progresiva y Trastorno del tejido conjuntivo, al igual que cambios en el cabello.
ENF. DE WILSON

Un exceso de Cu en el hígado mediante ATP7B se ve afectado.

El Cu se acumula en el hígado, se filtra a la sangre y se deposita en el cerebro, ojos, riñones y piel.
Causa disfunción hepática y síntomas neurológicos y psiquiátricos-
Es posible que haya anillos de Kayser-Fleischer (depósitos de Cu en la córnea)
Tratamiento: Uso de por vida de Quelantes de Cu, como Penicilina.
ENZIMAS QUE REQUIEREN Cu FUNCIÓN
Citocromo c oxidasa Transfiere los é del citocromo c al
oxígeno en ETC.
Dopamina II hidroxilasa Hidroxila la Dopamina a
Noradrenalina
Ferroxidasas Oxida Hierro
Licil oxidasa Forma enlaces cruzados en el
colágeno y la elastina
Tripsinasa Sintetiza la melanina
Superóxido dismutasa Convierte el superóxido a peróxido
de hidrógeno
 Micronutrientes: Vitaminas y Minerales

Las vitaminas son un grupo de nutrientes orgánicos necesarios en pequeñas cantidades para una
variedad de funciones bioquímicas, que por lo general no pueden ser sintetizadas por el cuerpo y deben
de ser aportadas por la dieta.

 Excepciones a este concepto:

Vitamina D: por sintetizarse a partir de 7-dehidrocolesterol por exposición a la luz solar
Niacina: porque se puede formar a partir del aminoácido esencial Triptófano.

VITAMINAS LIPOSOLUBLES

Compuestos hidrófobos que se pueden absorber de manera eficiente solo cuando hay una absorción
normal de grasas.

Se transportan en la sangre en lipoproteínas (quilomicrones) o se fusionan a proteínas específicas de

unión.

Condiciones que afectan la absorción de estas vitaminas:

 Dieta baja en grasas

 Esteatorrea
 Trastornos del sistema biliar

VITAMINA A: Dos compuestos tienen actividad de vitamina A:

 RETINOIDES: Retinol, retinaldehído y ácido retinoico (Vitamina A preformada que se encuentra

solo en alimentos de origen animal)

 CAROTENOIDES: α, β, y γ-carotenos y la criptoxantina (provitamina A de origen vegetal)

 El β-caroteno se escinde en la mucosa intestinal por acción de la Caroteno Dioxigenasa
produciendo retinaldehído que se reduce a Retinol y se secreta en quilomicrones.
 La actividad intestinal de la caroteno Dioxigenasa es baja pudiendo observar β-carotenos sin
ningún cambio en la circulación.
 6μg de β-caroteno equivale a 1μg de Retinol preformado.
  Equivalente de actividad del Retinol RAE: tiene en cuenta la absorción incompleta y el
metabolismo de los carotenoides. 1 RAE= 1μg de todo-trans-retinol, 12μg de β-caroteno y
24μg de α-caroteno o β-criptoxantina.

Función en la Vista:

En la retina, el retinaldehído funciona como un grupo prostético de la proteína Opsina, formando en los
bastones Rodopsina y en los conos Yodopsina. Que reaccionan de la siguiente manera:

El todo-trans-retinol se isomeriza a  11-cis-retinol luego se oxida a  11-cis-retinaldehído 

Reacciona con un residuo de lisina en la proteína Opsina formando  la Holoproteina Rodopsina La
absorción de la luz crea una isomerización del retinaldehído de  11-cis a todo-trans y un cambio
conformacional en la Opsina resultando en  liberación del retinaldehído de la proteína y el inicio de
un impulso nervioso.

 La forma excitada de la Rodopsina es la Batorodopsina

 La clave para iniciar el ciclo visual es la disponibilidad del 11-cis-retinaldehído
El ácido Retinoico tiene un papel en la regulación de la expresión genética y la diferenciación
tisular: Una función principal de la vitamina A es el control de la diferenciación celular y la renovación.

 El ácido todo-trans-retinoico y el ácido 9-cis-retinoico, regulan el crecimiento, el desarrollo y

la diferenciación tisular.
 Al igual que las hormonas tiroides, esteroides y vitamina D, el ácido Retinoico se fusiona a los
receptores nucleares que se unen a los elementos de respuestas del ADN y regulan la
transcripción de genes específicos.
 Receptores del ácido retinoico RAR: se unen al todo-trans-retinoico o al 9-cis-retinoico.
 Receptores de retinoides X RXR: se combinan al ácido 9-cis-retinol. Estos también forman
dímeros con la vitamina D, la hormona de la tiroides y otros receptores de acción nuclear.
DEFICIENCIA DE VITAMINA A:

 Es la causa preventiva más importante de ceguera. Empieza con una pérdida de sensibilidad a la
luz verde, luego deterioro para adaptarse a la luz tenue y por ultimo una ceguera nocturna. Si esta
se prolonga puede llegar a una Xeroftalmia: queratinización de la córnea y la ceguera.
 Deterioro de la respuesta inmune
 Disminuye la función de la vitamina D y de la hormona tiroidea debido a la falta del ácido 9-cis-
retinoico para formar dímeros de receptores activos. No se activa la expresión genética debido
a que tanto la vitamina D como la hormona tiroides se desvían a unirse a los RXR.

EXCESO DE LA VITAMINA A:

 La vitamina A no ligada causa lisis de la membrana y daño tisular.

 Afecta el sistema nervioso central
 Causa hepatomegalia e hiperlipemia
 Altera la homeostasis del calcio produciendo un engrosamiento de los huesos, hipercalcemia y
calificación de los tejidos blandos.
 En la piel causa sequedad, descamación y alopecia.
  Altera la vitamina D y hormona tiroidea por la formación de homodímeros RXR, no habrán
suficientes RXR para formar heterodímeros con la vitamina D y la hormona tiroidea.

VITAMINA D: No es estrictamente una vitamina por sintetizarse

en la piel.
 La función principal de esta vitamina es la regulación de
la absorción del calcio y la homeostasis.
 Regula la proliferación y diferenciación celular.
Las ingestas altas de esta vitamina reducen
el riesgo de resistencia a la insulina, la
obesidad, síndrome metabólico y distintos
canceres como el de próstata y el
colorrectal.

La vitamina D se sintetiza en la piel a partir de un intermediario de la síntesis del colesterol llamado 7-

dehidrocolesterol. Que experimenta una reacción no enzimática al exponerse la luz ultravioleta
produciendo previtamina D, este se somete a una reacción adicional por un periodo de horas para
formar Colecalciferol que se absorbe en el torrente sanguíneo.

Proceso pata llegar al metabolito activo Calcitriol: El Colecalciferol se somete a dos hidroxilaciones
para producir el metabolito activo 1,25- dihidroxivitamina D o Calcitriol. El proceso es el siguiente:

En el hígado el Colecalciferol se hidroxila para formar el derivado 25-hidroxicolecalciferol o calcidiol

 Se libera a la circulación unido a una globulina que se una a la vitamina D en el riñón se somete a
otra hidroxilación para producir el metabolito activo 1,25-Dihidroxicolecalciferol o Calcitriol.

 La enzima encargada de producir el metabolito inactivo de la vitamina D es calcidiol-24-

hidroxilasa
 El Calcitriol actúa para reducir su propia síntesis al inducir la 24-hidroxilasa y reprimir la 1-
hidroxilasa en el riñón.

La función principal de la vitamina D es mantener la concentración de calcio en el plasma y lo logra de

tres maneras:

 Aumentando la absorción intestinal del calcio.

 Reducir la excreción del calcio (estimulando la reabsorción de los túbulos renales distales)
 Moviliza el mineral óseo.
El Calcitriol está involucrado en:

 Secreción de insulina
 Síntesis y secreción de hormonas parotídeas y tiroideas
En la mayoría actúa como
 Inhibición de la producción de interleuquina por los linfocitos T una hormona esteroidea
activados y de la inmunoglobulina por los linfocitos B activados
 Diferenciación de la células precursoras de los monocitos
 Modulación de la proliferación celular
DEFICIENCIA DE VITAMINA D:

 Raquitismo: los huesos de los niños no se mineralizan como consecuencia de la mala absorción
del calcio.
 Osteomalacia: en adultos resulta de la desmineralización del hueso
IMPORTANTE: No hay pruebas de que la vitamina D sea beneficiosa en el tratamiento de la Osteoporosis
pero si en el tratamiento de la osteomalacia.

EXCESO DE VITAMINA D:

 Calcinosis: calificación de los tejidos blandos

 Hipercalcemia: aumento de la concentración del calcio en la sangre, pueda ser por defectos
genéticos en la calcidiol 24-hidrosilasa
 DATO CURIOSO: por exposición al sol no se puede llegar a una intoxicación por esta vitamina
debido a la capacidad limitada de producir 7-dehidrocolesterol, al contrario la exposición
prolongada lleva a la producción de compuestos inactivos.
VITAMINA E: Está constituida por dos familias de compuestos: los tocoferoles y tocotrienoles. El más
activo es el D-α-tocoferol

 No tiene una función metabólica precisamente definida

 Actúa como un antioxidante liposoluble en las membranas celulares
 Es importante para mantener la fluidez de la membrana celular
 Papel poco definido en la señalización celular
Función principal de la Vitamina E: romper la cadena y atrapar radicales libres de las membranas
celulares y las lipoproteínas del plasma, reaccionando con los radicales del peróxido lipídico formados
por la peroxidación de los ácidos grasos poliinsaturados.

Radical Tocoferoxil:

 Es relativamente no reactivo y forma compuestos no radicales

 Se reduce de nuevo a tocoferol por la reacción con la vitamina C del plasma
 De la reacción con la vitamina C resulta: el radical monodiescobato de estaño que mediante una
reacción enzimática o no enzimática forma ascorbato y deshidroascorbato de los cuales
ninguno es radical.
DEFICIENCIA DE VITAMINA E: Se presenta en pacientes con malformaciones de la grasa, fibrosis
quística y algunas formas de enfermedades hepáticas crónicas. Causando:

 Daño en las membranas nerviosas y musculares extremadamente rara y grave

 En bebes prematuros las reservas de esta vitamina son inadecuadas produciendo eritrocitos
anormalmente frágiles por la peroxidación de los lípidos lo que conduce a una anemia
hemolítica

VITAMINA K:

 Se descubrió como resultado de las investigaciones sobre la causa de un trastorno de la

coagulación en el ganado y los pollos.
 Necesaria para la síntesis de proteínas de la coagulación sanguínea
 El antagonista más utilizado para reducir la coagulación sanguínea en pacientes con riesgo de
trombosis es: Warfarina
Existen tres compuestos con actividad biológica de la vitamina K:
  Filoquinona: se encuentra en los vegetales verdes
 Menaquinona: se sintetiza por bacterias intestinales
 Menadiona: también el menadiol diacetato, ambos compuestos son sintéticos y pueden
metabolizarse a Filoquinona.

La vitamina K funciona como coenzima en la formación del γ-carboxiglutamato de la siguiente forma:

La vitamina K hidroquinona se oxida mediante la

enzima Vitamina k epoxidasa formando 
Vitamina K epóxido, en el proceso activa un residuo de
glutamato en el sustrato de la proteína a un
Carbanión  reacciona por una acción no
enzimática con el CO2 a γ-carboxiglutamato.

El epóxido de la vitamina K se reduce a la Vitamina K

quinona mediante la enzima Vitamina K epóxido
reductasa que es sensible a la Warfarina (en este
puntos es que actúa la Warfarina para detener la
producción de componentes de la coagulación)
luego la quinona se reduce a hidroquinona por la
misma enzima sensible a la Warfarina para volver a
producir el ciclo.

 El epóxido de la vitamina K no se reduce en presencia de Warfarina

 Una dosis alta de vitamina K es el antídoto para una sobredosis de Warfarina
 El γ-carboxiglutamato quelata los iones de calcio y así permite la unión de las proteínas que
coagulan la sangre a la membrana.
 La vitamina K es importante en la síntesis de proteínas óseas y otras proteínas de unión al calcio
 Proteínas que experimentan la misma carbonización del glutamato dependiente de la vitamina K:
osteocalcina y proteína Gla en la matriz del hueso, la nefrocalcina en el riñón y el producto del gen
Gas6
 El producto del gen Gas6 está involucrado tanto en la regulación de la diferenciación y desarrollo
en el sistema nervioso y el control de la apoptosis en otros tejidos.
VITAMINAS HIDROSOLUBLES. Funcionan principalmente como cofactores enzimáticos.

VITAMINA B₁ (TIAMINA):

 Tiene un papel central en el metabolismo que produce energía y especialmente en el

metabolismo de los carbohidratos
 Su forma actica es el difosfato de tiamina que cataliza reacciones de descarboxilación oxidativa
en: la piruvato deshidrogenasa, la α-cetoglutarato deshidrogenasa y la cetoácido deshidrogenasa.
También es la coenzima para la transcetolasa en la via de las pentosas fosfato.
 Tiene un papel en la conducción nerviosa, fosforila y activa un canal de cloruro en la membrana
nerviosa.
DEFICIENCIA DE TIAMINA:
  Neuritis periférica crónica (Beriberi): Asociado a la insuficiencia cardiaca y edema
 Beriberi agudo pernicioso (Fulminante)(Beriberi Shoshin): Predomina la insuficiencia cardiaca y
anomalías metabólicas sin neuritis periférica
 Encefalopatía de Wernicke: con la psicosis de Korsakoff que se asocia al abuso del alcohol y los
narcóticos
 Conversión alterada del piruvato a acetil-CoA, en pacientes con dietas altas en carbohidratos lleva
a concentraciones plásticas altas de lactato y piruvato conduciendo a una acidosis láctica.
VITAMINA B₂ (RIBOFLAVINA):

 Proporciona los restos reactivos de la coenzimas FMN y FAD

 Se encuentra en la leche y productos lácteos
 Se usa ampliamente como aditivo alimenticio
 El FMN está formado por la fosforilación de la riboflavina dependiente del ATP
 La FAD se sintetiza por la reacción adicional con el ATP en el que el reto de AMP se transfiere al
FMN
 Las flavinoxidasas contribuyen de manera significativa al estrés oxidante total.
Las coenzimas flavínicas son portadoras de electrones en las reacciones de oxidoredución: Incluye la cadena
respiratoria mitocondrial, las enzimas claves de la oxidación de los ácidos grasos y los aminoácidos y el
ciclo del ácido cítrico.

Es estado nutricional se evalúa mediante la activación de la glutatión reductasa en los eritrocitos.

DEFICIENCIA DE RIBOFLAVINA:

 No es fatal, porque hay una conservación muy eficiente de la riboflavina tisular

 Queilosis
 Descamación e inflamación de la lengua
 Dermatitis seborreica
NIACINA:

No es estrictamente una vitamina porque se puede sintetizar a partir del aminoácido esencial triptófano.

 Dos compuestos tienen actividad biológica de la niacina: ácido nicotínico y la nicotinamida

 Se descubrió como un nutriente durante los estudios de la pelagra
 Su función metabólica es similar al anillo de la nicotinamida de las coenzima NAD y NADP
 60μg de triptófano equivalen a 1mg de niacina
 El ácido nicotínico se usa para tratar la hiperlipemia de 1 a 6 g por día causando la dilatación de
los vasos sanguíneos, enrojecimiento e irritación de la piel.
El NAD es la fuente de ADP-ribosa

Es la fuente de ADP-ribosa para la ADP-ribosilación de proteínas y poliADP-ribosilación de

nucleoproteínas implicadas en el mecanismo de reparación del ADN.

El ADP-ribosa cíclica y el ácido nicotínico adenina dinucleótido actúan para aumentar el calcio
intracelular en respuesta a los neurotransmisores y las hormonas.
DEFICIENCIA DE NIACINA:

 La deficiencia de triptófano y niacina producen Pelagra, que se caracteriza por: dermatitis

fotosensible, psicosis depresiva y diarrea.
 Deficiencias de riboflavina o vitamina B6 pueden contribuir a la pelagra por ser necesarias para
la síntesis de la nicotinamida a partir del triptófano.
 Las mujeres suelen ser más susceptibles a estas deficiencias por la inhibición del metabolismo del
triptófano por parte de los estrógenos.

ENFERMEDADES QUE PEDEN PRODUCIR PELAGRA:

 Enfermedad de Hartnup: trastorno genético raro en el que existe un defecto en el mecanismo de

transporte de membrana para el triptófano
 Síndrome carcinoide: metástasis de un tumor hepático primario de células enterocromafines
que sintetizan 5-hidroxitriptamina, su exceso causa pelagra por el desvío de la síntesis de NAD
EL EXCESO DE NIACINA EN TOXICO:

 El exceso por encima de 500mg/día causa daño hepático

VITAMINA B6:

 Seis compuestos tienen actividad de esta vitamina: piridoxina, piridoxal, piridoxamina y sus
5´-fosfatos.
 80% de la vitamina en el cuerpo está presente en forma de fosfato de piridoxal en el musculo,
principalmente asociado al glucógeno fosforilasa.
 El fosfato de piridoxal en una coenzima para muchas enzimas involucradas en el metabolismo
de los aminoácidos, especialmente en la transaminación y descarboxilación. Y es cofactor de la
glucosa fosforilasa.
 El fosfato piridoxal remueve el complejo hormona-receptor de la unión al ADN
DEFICIENCIA DE VITAMINA B6:

 Produce anormalidades en el metabolismo del triptófano y la metionina

 Aumento en la sensibilidad de la hormona tiroidea
 Mayor sensibilidad a las acciones de las bajas concentraciones de los estrógenos, andrógenos,
cortisol y vitamina D
 Trastorno en el metabolismo de los aminoácidos
 Convulsiones

EXCESO DE VITAMINA B6:

 Neuropatía sensorial
VITAMINA B12:

 Se encuentra únicamente en alimentos de origen animal

 Este término se emplea para referirse a las Cobalaminas, corrinoides(compuestos de cobalto que
poseen el anillo de corrina) que tienen actividad biológica de vitamina
La absorción de la vitamina B12 requiere dos proteínas de unión:

 Factor intrínseco: es una glicoproteína secretada por las células parietales de la mucosa gástrica
que se une a la vitamina B12 para su absorción. Esta se une a la vitamina en el duodeno
 Cobalofilina: es una proteína de unión secretada en la saliva, que se una para proteger a la
vitamina del medio acido del estómago. En el duodeno esta se hidroliza y libera la vitamina para
su unión al factor intrínseco.
 El ácido gástrico y la pepsina liberan la vitamina de la unión con las proteínas en los alimentos.
 La insuficiencia pancreática puede ser un factor que contribuya a la deficiencia de vitamina B12
que resulta en la excreción de la vitamina unida a la Cobalofilina
 La vitamina B12 es absorbida en el tercio distal del íleon a través de los receptores que se unen al
factor intrínseco-complejo vitamina B12
Existen dos enzimas dependientes de la vitamina B12:

 Metilmalonil-CoA mutasa: se forma como un intermediario en el catabolismo de la valina por la

carbonización de la propionil-CoA que surge en el catabolismo de la isoleucina, el colesterol y los
ácidos grasos raros con un número impar de átomos de carbono o del propionato.
 Metionina sintasa: la deficiencia de B12 conduce al deterioro de esta enzima, lo que resulta en la
acumulación de la homocisteína y la captura del folato como metiltetrahidrofolato
 La deficiencia de la vitamina B12 da lugar a una acumulación de Metilmalonil-CoA y la excreción
del ácido metilmalónico

DEFICIENCIA DE VITAMINA B12:

 Anemia perniciosa, la deficiencia de B12 deteriora el metabolismo del ácido fólico alterando la
eritropoyesis.Anemia megaloblástica. Todo esto puede ser causado por un fallo en de la
secreción del factor intrínseco causado por una enfermedad autoinmune.
 Degeneración irreversible de la medula espinal por la AP debido a un fallo en la metilación de un
residuo de arginina en la proteína de la mielina.

ÁCIDO FÓLICO:

 La forma activa de este es Tetrahidrofolato

 El Tetrahidrofolato es un portador de unidades de un solo carbono
 El 5-formil-tetrahidrofolato es utilizado farmacéuticamente por ser el más estable (conocido
como ácido folínico)
 Las fuentes de unidades de un carbono son: serina, glicina y colina. Siendo la serina la más
importante
Los inhibidores del metabolismo del folato proporcionan quimioterapia contra el cáncer

 La timidilato sintasa y la dihidrofolato reductasa son especialmente activas en los tejidos con una
alta tasa de división celular
 La metilación de desoxiuridina monofosfato (dUMP) a timidina monofosfato (TMP) catalizada por
la timilidato sintasa, es esencial para la sintetis del ADN
 El Metotrexato inhibe a la dihidrofolato reductasa usándose para quimioterapia del cáncer
La deficiencia de vitamina B12 causa deficiencia funcional del folato, “la trampa del folato”: La metionina
sintasa dependiente de la vitamina B12 proporciona un vínculo entre las funciones del ácido fólico y la
vitamina B12. La deficiencia de esta última da como resultado la acumulación de metiltetrahidrofolato y
homocisteína.

Tanto la deficiencia de ácido fólico como la de vitamina B12 causan deficiencia funcional del ácido
fólico afectando las células en división porque estas tienen un gran requerimiento de timidina para
la síntesis de ADN, afectando esto a la medula ósea produciendo anemia megaloblástica.

DEFICIENCIA DE FOLATO:

 Anemia megaloblástica

BENEFICIOS DE SUMPLEMENTOS DEL ÁCIDO FOLICO

 Reducción significativa en la incidencia de espina bífida y defectos del tubo neural

 Reduce la hiperhomocisteinemia que puede conllevar a la aterosclerosis, trombosis e hipertensión.
 El enriquecimiento de alimentos con ácido fólico puede enmascarar la deficiencia de vitamina
B12, además que puede aumentar el riesgo de desarrollar cáncer colorrectal en personas con
pólipos colorrectales preneoplásticos
VITAMINA H (BIOTINA):

 Puede encontrarse como Biotina, biocitina (se libera en la proteólisis) y carboxibiotina

 Se sintetiza por la flora intestinal en los excesos de requerimiento
 La biotina funciona para transferir CO2 en un pequeño número de reacciones: Acetil-CoA
carboxilasa, piruvato carboxilasa, propionil-CoA carboxilasa y el metilcrotonil-CoA
carboxilasa
 Tiene un papel en la regulación del ciclo celular, actuando para biotinilar proteínas nucleares
claves.
DEFICIENCIA DE BIOTINA:

 En personas mantenidas por muchos meses con nutrición parenteral total

 Personas que consumen claras de huevo sin cocer, por la presencia de Avidina, una proteína que
se une a la biotina y la deja inactiva para la absorción

ÁCIDO PANTOTENICO:

 Tiene un papel central en el metabolismo del grupo acilo cuando actúa como la fracción funcional
de la panteteína de la CoA o la proteína transportadora del acilo ACP
 La CoA participa en las reacciones del ciclo del ácido cítrico, la oxidación de los ácidos grasos, las
acetilaciones y la síntesis del colesterol
 La ACP participa en la síntesis de los ácidos grasos

ÁCIDO ASCORBICO VITAMINA C

 Antioxidante
 Vitamina para los seres humanos y otros primates pero no para otras especies
  Otros animales lo sintetizan como un intermediario en la vida del ácido urónico en el metabolismo
de la glucosa
 Tiene funciones específicas en las hidroxilasas que contienen cobre y las hidroxilasas que
contienen hierro ligadas a α-cetoglutarato
 La dopamina β-hidroxilasa es una enzima que contiene cobre involucrado en la síntesis
catecolaminas (norepinefrina y epinefrina)
 Funciona como coenzima en la hidroxilación de prolina y lisina es síntesis de colágeno,
antioxidantes
 Mejora la absorción del hierro

DEFICIENCIA DE VITAMINA C

 Escorbuto: cambios en la piel, fragilidad en los capilares sanguíneos, deterioro de las encías,
perdida de dientes y fracturas óseas que se atribuye a la alteración de la síntesis del colágeno
BENEFICIOS DE MAYORES INGESTAS DE VITAMINA C

 Mejora la absorción del hierro

 Se incluye en la dieta para tratar la anemia por mejorar la absorción de hierro
BIOQUÍMICA
CAPÍTULO 9
Cómo se llama el agente causal del cólera?
Vibrio cholerae
Cómo se llama el agente causal de la peste?
Yersinia pestis
En qué parte de la célula se encuentran las enzimas que degradan las proteínas y
polisacáridos?
Lisosoma
Proceso en el que las proteínas se encuentran en un equilibrio dinámico debido a que se están
sintetizando y degradando de manera continua?
Recambio de proteínas
Son típicamente sustratos o compuestos relacionados desde el punto de vista estructural que
inician la síntesis de enzimas?
Inductores
Mencione las enzimas inducibles presentes en los seres humanos?
Triptófano pirrolasa
Treonina deshidratasa
Tirosina-alfa-cetoglutarato aminotransferasa
Citocromo P450
Se refiere a la inhibición de una enzima en una vía biosintética por un producto terminal de
esa vía?
Inhibición por retroalimentación
Son aquellas enzimas para las cuales la catálisis en el sitio activo puede modularse por la
presencia de efectores en un sitio alostérico?
Enzimas alostéricas
Cuáles son las formas más frecuentes de modificación covalente en las células del mamífero?
Proteólisis parcial
Fosforilación
Cómo se llaman las proteínas que son sintetizadas y secretadas como proteínas precursoras
inactivas?
Proproteínas
Mencione ejemplos de proteínas sintetizadas como Proproteínas?
Hormona insulina
Enzimas digestivas
Pepsina
Tripsina
Quimotripsina
Cuál es la modificación covalente más frecuente en la regulación de la función de las
proteínas?
Fosforilación-desfosforilación
La proteína cinasas: fosforilan proteínas al catalizar la transferencia del grupo fosforilo
terminal de ATP hacia los grupos hidroxilo de residuos serilo, treonilo o tirosilo, lo que
forma residuos Ofosfoserilo,
Ofosfotreonilo,
u Ofosfotirosilo
Las enzimas que operan a su índice máximo no pueden mostrar respuesta a un
aumento de la concentración de sustrato
EL FLUJO DE METABOLITOS
Pese a la existencia de oscilaciones a corto plazo de las concentraciones de
metabolitos y de enzimas, las células vivas existen en un estado estable dinámico en
el cual las concentraciones medias de intermediarios metabólicos permanecen
relativamente constantes con el tiempo.
cuando la termodinámica dicte que cada una procede con la formación de uno o más
intermediarios únicos.
Para cualquier reacción o serie de reacciones, el cambio de la energía libre que tiene
lugar cuando el flujo de metabolitos procede en la dirección “anterógrada” es de igual
magnitud
Las proteínas se sintetizan y degradan de manera continua
Schoenheimer dedujo que las proteínas del cuerpo se encuentran en un estado de “equilibrio
dinámico” en el cual se están sintetizando y degradando de manera continua, proceso llamado
recambio de proteína.
La cantidad absoluta de una enzima refleja el balance neto entre sus índices de síntesis y de
degradación
El control de una enzima que cataliza una reacción limitante regula una vía metabólica
completa la cantidad del catalítico para la reacción limitante de la velocidad reduce de
inmediato el flujo de metabolitos por toda la vía. Un exceso de un metabolito puede restringir
la síntesis de su enzima cognada por medio de represión.
En animales, muchas proteínas se degradan por medio de la vía de la
ubiquitinaproteasoma,
cuyo descubrimiento les valió un Premio Nobel a Aarón
Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rose. La degradación ocurre en el proteasa 26S, un
complejo
Los sitios activos de sus subunidades proteolíticas miran hacia el interior del cilindro, lo que
impide degradación indiscriminada de proteínas celulares. Las proteínas se dirigen hacia el
interior del proteasoma mediante “ubiquitinación”, la fijación covalente de una o más
moléculas de ubiquitina; esta última es una proteína pequeña, de alrededor de 75 residuos,
que está muy conservada entre eucariotas. La ubiquitinación es catalizada por una familia
grande de enzimas denominadas ligasas E3, que fijan ubiquitina al grupo amino de cadena
lateral de residuos lisilo.
Los cambios de la eficiencia catalítica intrínseca por unión de ligandos disociables
(regulación alostérica) o por modificación covalente logran regulación de la actividad
enzimática en segundos.
Los sitios alostérico y catalítico están separados espacialmente
Jacques Monod propuso la existencia de sitios alostéricos que son físicamente distintos del
sitio catalítico.
Las enzimas alostéricas son aquellas para las cuales la catálisis en el sitio activo puede
modularse mediante la presencia de efectores en un sitio alostérico
MUCHAS HORMONAS ACTÚAN MEDIANTE SEGUNDOS MENSAJEROS
ALOSTÉRICOS
Los impulsos nerviosos —y la unión de muchas hormonas a receptores de superficie
celular— desencadenan cambios del índice de reacciones catalizadas por enzima dentro de
células blanco, al inducir liberación o síntesis de efectores alostéricos especializados
llamados segundos mensajeros.
La homeostasis: incluye mantener un ambiente intracelular y dentro de órganos
relativamente constante pese a amplias fluctuaciones en el ambiente externo.
Los sustratos para casi todas las enzimas por lo general están presentes a una
concentración cercana a su Km.
Esto facilita el control pasivo de los índices de formación de producto en respuesta
a cambios de las concentraciones de intermediarios metabólicos.
El control activo del flujo de metabolitos comprende cambios de la concentración, la
actividad catalítica, o ambos, de una enzima que cataliza una reacción limitante
comprometida.
La proteólisis selectiva de proenzimas inactivas desde el punto de vista catalítico, inicia
cambios conformacionales que forman el sitio activo.
La secreción como una proenzima inactiva facilita la movilización rápida de actividad en
respuesta a lesión o necesidad fisiológica, y puede proteger al tejido de origen (p. ej.,
autodigestión por proteasas).
La unión de metabolitos y segundos mensajeros a sitios distintos del sitio catalítico de
enzimas desencadena cambios conformacionales que alteran la Vmáx o la KmLa
fosforilación por proteína cinasas de residuos serilo, treonilo o tirosilo específicos —y
la desfosforilación subsiguiente por proteína fosfatasas— regula la actividad de muchas
enzimas de seres humanos.
Las proteína cinasas y fosfatasas participan en cascadas de regulación que responden a
informes hormonales o de segundo mensajero, constituyen redes reguladoras que pueden
procesar e integrar
1. Son derivadas del isopreno e hidrófobas.
Las vitaminas.

2. La ingesta excesiva de estas causa una intoxicación.

Vitamina A y D.

3. Estás vitaminas se consideran buenas antioxidantes.

Vitaminas A y E.

4. Estos compuestos no se les considera como vitaminas.

La vitamina D y la niacina.

5. Considera como un antioxidante que puede capturar a los radicales libres.

El β-caroteno.

6. Ésta vitamina se caracteriza por complementar las actividades de antioxidante de la

vitamina E, además que actúa a bajas concentraciones de oxígeno.
Vitamina A.

7. Cuál es la función del calcitriol?

Desempeña la función central en el metabolismo del calcio y el fosfato.

8. Cuáles son las acciones del calcitriol?

Aumenta la absorción intestinal del calcio.
Disminuye la excreción del calcio.
Moviliza el mineral óseo.

9. Qué causa la deficiencia de la vitamina D?

Raquitismos en niños y osteomalacia en adultos.

10. Es también llamada como “Tocoferol”,

Vitamina E.

11. Es la primera línea de defensa contra la perooxidación de los ácidos grasos poliinsaturados.
La vitamina E.
12. Este compuesto es considero como un antagonista de la vitamina K.
La warfarina.

13. Cuál es el nombre de la coenzima más importante en la vía de las pentosas fosfato?
Trancetolasa.

14. No es considera como una vitamina en términos estrictos, su nombre científico es el “ácido
nicotínico y nicotinamida.
Niacina o B3.

15. Es el precursor de la coenzima A, participa en la transferencia de grupos acilo.

Ácido pantoténico.

16. Esta es necesaria para el transporte en los tejidos y almacenamiento en el hígado por
transcobalamina I.
Trascobalamina.

17. Qué es una enzima?

Es una biomolécula capaz de catalizar.

18. Defina qué es catabolismo y anabolismo.

Catabolismo: transformación de moléculas orgánicos complejas a moléculas sencillas.
Anabolismo: formación de macromoléculas complejas a partir de moléculas sencillas.

19. Cuál es la función de liasas?

Realizan la degradación o síntesis, de los enlaces dobles.

20. Qué son las ligasas?

Son un tipo de enzima que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la degradación del ATP.

21. Las enzimas utilizan 4 mecanismos para la catalálisis, cuáles son?

a. Catálisis por proximidad.
b. Catálisis Ácido-base.
c. Catálisis por deformación.
d. Catálisis covalente.

22. Cuáles son los factores que afectan la velocidad de reacción catalizadora de una enzima?
a. Temperatura.
b. La concentración de hidrógenos es decir el pH.
 c. La concentración del sustrato.
d. La concentración del reactivo.

23. A qué nos referimos al decir “Inhibidor irreversible”

A un tipo de inhibidor que modifica químicamente a la Enzima, implica el rompimiento
o formación de enlaces covalententes. Puede provocar el envenenamiento de la
enzima.

24. Qué es una reacción en ping-pong?

Es un tipo de reacción que se caracteriza por liberar 1 o más productos antes que todos
los sustratos sean agregados.

25. Cuáles son los mecanismos por lo cuales se regulan las reacciones?
a. Control genético.
b. Modificaciones covalentes.
c. Regulación alostérica.
d. Compartamentalización.

26. Pará que es útil un análisis de enzimas, en un diagnóstico?

a. Para verificar la presencia y severidad de una enfermedad.
b. Para darle seguimiento en respuesta al tratamiento.
c. Constatar la predisposición genética hacia la enfermedad.

27. Las rutas metabólicas están reguladas a 3 niveles, cuáles son?

a. Enzimas alostéricas.
b. Regulación hormonal.
c. Concentración de la enzima.

28. Defina los siguientes enunciados.

Glucogenólisis: se refiere a la obtención de glucosa, tras el rompimiento del glucógeno.
Glucólisis: es la formación de piruvato a partir de la glucosa.
Gluconeogénesis: conversión de glucosa, por medio de metabolitos que no son
carbohidratos.
Glucogénesis: captación de glucosa para su almacenamiento como glucógeno.

29. Complete las siguientes figuras sobre el metabolismo de los aminoácidos y ácidos grasos.

Nota: Cuando estuvimos en la revisión de salud en la tercera etapa, el Lic. Linares dijo lo
siguiente, “Queda prohibido hacer uso de preguntas bono, no pueden incluirse ciclos, ni
mucho menos contenido no visto en clase”, pero igual en nuestro primer parcial tuvimos
que completar estos ciclos, así que queda a criterio de cada uno, si los estudia o no!
30. Dónde comienza la digestión de las proteínas?
En el estómago.
31. Mencione cuáles son los mecanismos para la absorción de monosacáridos y defínalos.
Tranporte activo: movimiento de moléculas encontra de un gradiente de
concentración.
Difusión facilitada: movimiento de moléculas a favor del gradiente de concentración.

32.Cuales son las vías metabolicas donde sirve de unión el compuesto glucosa-6-fosfato

Glucolisis
Gluconeogénesis
Via pentosa fosfato
Glucogénesis
Glucogenolisis

1. Sirve de punto de unión y templete a las glucosas en la glucogénesis:

o glucogenina

2. Activador alostérico de la fosforilasa b:

o calcio
3. Trastorno metabólico hereditario del glucógeno, donde hay un déficit de glucosa-6-
fosfatasa:
o enfermedad de von gierke

4. Trastorno del metabolismo del glucógeno que provoca debilidad muscular y problemas
respiratorios y se debe a una deficiencia de la alfa glucosidasa ácida o maltasa ácida:
o enfermedad de Pompe

5. ¿Qué provoca la defic. de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa?

o hemólisis de eritrocitos

6. En la primera fase de la vía de las pentosa fosfato, glucosa-6-fosfato sufre deshidrogenación

y descarboxilación para producir:
o una pentosa, la ribosa-5-fosfato

7. ¿Qué reacción general ocurre en la fase no oxidativa?

o La ribulosa-5-fosfato es sustrato para dos enzimas y se epimeriza a xilulosa-5-fosfato.

8. Diferencia de la glucólisis con la vía pentosas fosfato:

 o La vía de pentosa es oxidativa y se utiliza NADP en lugar de NAD
o CO2 es característico de la vía de pentosa no de glucólisis
o No se genera ATP en VPF, pero sí en glucólisis.

9. ¿A qué se deben las propiedades del glutatión?

o Al sulfuro que puede secuestrar radicales de peróxido

10. ¿Por qué la fructosa en exceso es más peligrosa que la glucosa?

o Experimenta la glucólisis más rápido
o Evita el par catalizado por la fosfofructoquinasa-1
o Aumenta la esterificación de AG, aumenta la secreción de VLDL, aumenta la
concentración de triglicéridos séricos y el colesterol dentro de LDL.

11. Pentosuria esencial: la ausencia de la enzima xilitol-deshidrogenasa es la causante de la

pentosuria idiopática, un desorden que cursa sin síntomas y que se caracteriza por la
excreción de xilulosa en la orina.

12. Que enfermedad causa la deficiencia de la aldolasa B:

o intolerancia a la fructosa hereditaria

13. ¿Cómo se conserva la energía en el ciclo de Krebs?

o En NADH y FADH2

14. Cada mitocondria está limitada por dos membranas muy especializadas; estas definen dos
compartimientos, que son:
o Matriz
o Especio intermembranoso

15. La membrana interna contiene tres tipos de proteínas:

o Las realizan reacciones de oxidación en la cadena respiratoria
o Complejo ATP sintasa
o Proteínas de transporte

16. ¿cuáles son las tres enzimas que conforman el complejo piruvato deshidrogenasa?
o Piruvato deshidrogenasa
o Dihidrolipoil transacetilasa
o Dihidrolipoil deshidrogenasa
17. ¿Qué es una reacción anaplerótica? I. (lo que dice el folleto)Cuando algunos intermedios
del ciclo de Krebs lo abandonan para actuar como precursores biosintéticos, se podría
producir un descenso en el flujo del ciclo como consecuencia de la reducción de
intermedios, pero esto se pueden recuperar por la reacción anaplerótica. II. (lo que
encontré) son aquellas que proporcionan intermediarios del ciclo de los ácidos
tricarboxílicos.

18. Los dos niveles en los cuales se regula el ciclo de Krebs:

o Conversión de piruvato a acetil-CoA (piruvato deshidrogenasa)
o Entrada de acetil-CoA al ciclo de Krebs (citrato sintasa)

19. Tres son los factores que gobiernan la velocidad del flujo del ciclo de Krebs:
o Disponibilidad del sustrato
o Inhibición por el producto acumulado
o Retroinhibición alostérica de enzimas de los primeros pasos por intermediarios de
aparición tardía en el ciclo.

20. La glucosa tiene 3 destinos principales:

o Puede ser almacenada (en forma de polisacárido o sacarosa)
o Se oxida a un compuesto de 3 carbonos (piruvato)
o Se oxida a pentosas (via de pentosas fosfato)

21. Cuál es el producto final de la glucólisis?

o Un compuesto de 3 carbonos, piruvato.

22. Características de la glucólisis:

o Es una ruta central, casi universal, del catabolismo de la glucosa
o Es única en cuanto funciona en forma aeróbica y anaeróbica
o Ocurre en el citosol
o En ciertos tipos de células y tejidos la glucosa es la única fuente de energía.

23. La glucólisis consta de dos fases que son:

o Fase preparatoria
o Fase de beneficio o recuperación

24. Tejidos que producen lactato en condiciones aeróbicas:

o Retina
o Eritrocito
 o Cerebro

25. La formación de 2,3-bifosfoglicerato se une a la hemoglobina con lo que disminuye la

afinidad por el oxígeno de modo que éste acceda a los tejidos con más facilidad. Esto por
medio de la bifosfoglicerato mutasa que cataliza 1,3-bifosfoglicerato en 2,3-
bifosfoglicerato.

26. Fosfofructoquinasa-1: sus sustratos son ATP y fructosa-6-fosfato.

o ATP inhibe a la PFK-1, por lo tanto también inhibe el producto final.
o Citrato también inhibe

27. Precursores importantes de la gluconeogénesis:

o Lactato
o Piruvato
o Glicerol
o La mayoría de aminoácidos

28. ¿Cuáles son los 3 pasos que son irreversibles en la glucólisis y que no pueden usarse en la
gluconeogénesis?
o La conversión de la glucosa a glucosa-6-fosfato por la hexoquinasa
o La fosforilación de la fructosa-6 fosfato a fructosa-1,6-bifosfato por la
fosfofructoquinasa-1
o La conversión de fosfoenolpiruvato en piruvato por la piruvato quinasa o quinasa

29. ¿Cuáles son los intermediaros del ciclo de Krebs que se pueden usar para la conversión de
glucosa?
o Citrato
o Isocitrato
o α-cetoglutarato
o succinato
o fumarato
o malato

30. son especialmente importantes ya que son las principales moléculas utilizadas para
transportar grupos amino desde los tejidos extrahepáticos al hígado:
o alanina
o glutamina
o
1. Aminoácidos que con frecuencia aparecen en los beta:
Prolina y Glicina

2. Aminoácido que no forman parte de las proteínas, se debe indicar el más abundante en
la orina: Glicina

3. Aminoácidos responsables de la absorción ultravioleta en la mayoría de las proteínas,

que presentan un máximo de absorción de 280 nm: Aminoácidos aromáticos

4. Es la relación *de no se que* que no se rompen enlaces covalentes: Conformación

5. Enfermedad relacionada al plegamiento inadecuado anómalo de proteínas *no se que*

en el envejecimiento: Parkinson

6. Enfermedades relacionadas con trastornos metabólicos y genéticos que dan como

resultado anomalías del colágeno. Enfermedad de von Willebrand

7. Al comparar la hélice alfa con la lámina beta, que enunciado es correcto para la lámina
beta: Se estabiliza a través enlaces de hidrogeno entre cadenas

8. Es el pH en donde un aminoácido o proteína no se mueve en nada eléctrico: pH

isoeléctrico

9. Los lípidos se encuentran principalmente en compartimentos del cuerpo, excepto:

membranas biológicas, plasma y tejido adiposo

10. Fosfolípido expuesto a la capa externa que complementa a la adherencia y una señal
para la fagocitosis de macrófagos: Fosfatidilserina

11. Es el componente importante de la membrana interna mitocondrial: FOSFOLIPIDOS

12. La deficiencia de esta vitamina produce el síndrome de Wernicke-korsakoff: Tiamina

13. La vitamina B1 se encuentra en las siguientes, excepto: Todas son correctas, no aplica
el excepto
14. Se descompone en presencia de luz visible: VITAMINA D (creo)
15. La deficiencia de esta vitamina produce diarrea y dermatitis: Niacina
16. Enfermedad causada por la deficiencia de acido pantoténico: ninguna es correcta
17. Que vitamina puede ser defuciente en recién nacidos con ictericia y tratados con
fototerapia: riboflavina
18. Proteína de transporte que se une al factor intrínseco para el transporte de tejidos:
transcobalamina
19. Grupos prostéticos excepto: acido pantoténico
20. Es el que se une a a receptores nucleares: Acido retinoico
21. Los siguientes pueden provocar anemia manocrocitica, excepto: Deficiencia de hierro
22. El modelo de michigan, se basa en las siguientes suposiciones excepto: conversión de
enzima producto, en enzima sustrato es un paso reversible.
23. Enzimas que catalizan una reacción donde el oxígeno se incorpora en 1 o 2 atomos en el
sustrato: Oxigenasas
24. Enzimas que catalizan una reacción donde se requiere agua para remover el grupo
fosfato: fosfatasas
25. Es el inhibidor que puede unirse fuera del centro activo y modifican tanto a AM como…:
centro competitivo
26. Es el inhibidor que ocupa temporalmente el centro activo, compiten por el mismo lugar
análogo del sustrato que se elimina al aumentar la concentración: Competitivo
27. Que lipoproteínas transporta gliceroles del intestino al resto de órganos extrahepaticos:
quilomicrones
28. Fuente principal en la sisntesis de ácidos grasos: glucosa
29. Que utiliza el tejido cardiaco com fuente principal de energía: cuerpo cetónicos
30. Los siguientes son secretas producidas o formadas por las células parietales, excepto:
acido clorhidrido, histamina.
31. El siguiente compuesto lleva_______ y la activación de la lipasa pancreática: colipasa
32. Proteína que se encuentra unida al hierro organico: Ninguna es correcta
33. Hormona liberada en el duodeno por productos de la digestión proteica del estomago,
ddesencadenando la liberación y producción de las principales enzimas digestivas:
colecistocinina
34. En la digestión de triacilgliceroles, cual es la vía mas común para la formación de
triacilgiceroles para incorporar quilomicrones: vía de acil-glicerol
35. Transportador de carbohidratos para afuera del enterocito, hacia la circulación: Glut-2
 CRUCIGRAMA:
1. Trastorno por la acumulación de hierro autosómico recesivo puede provocar, cirrosis
hepática y otras: hemacromatosis
2. Deficiencia de la enzima UDP-glucosa, galactosa -1ffosfato, uridil tranferasa:
galactosemia
3. Enfermedad hereditaria con alteraciones intestinales de la abosorcion de aminoácidos
y perdida urinaria: Harnup
4. Causa importante de mala absorción, problemas intestinales, fleomeconial y
obstrucción intestinal y respiratoria: fibrosis quística
5. Causada por solutos no absorbidos, presentes en el intestino y déficit de enzimas e
intestino corto: Diarrea osmótica
6. Enzima con constante Km baja para la glucosa inhibida alostericamente por su
producto glucosa-6-fosfato: exocinasa
7. Enzima con constante Km alta para la glucosa inhibida alostericamente por su
producto glucosa-6-fosfato: glucocinasa
8. La intoxicación que produce inhibición reversible de la acetil-colinesterasa que
prolonga la acción de la acetilcolina: insecticidas
9. Nombre de la disacaridasa que provoca molestias abdominales y sensación de
distención, aumento de micción y diarrea: lactasa
10. Ensayo utilizado para determinar azucares reductores: Benedict
11. Se definen como conjunto completo de proteínas producidas por el genoma particular:
proteooma
12. Nombre que recibe el trastorno autoinmunitario por sensibilidad del gluten:
enfermedad celiaca
13. Puede ser por consumo excesivo de alcohol y raramente por fármacos de algunos
virus como la parotiditis con dolor abdominal: NA-pancreatitis
14. Tipo de enfermedad que causa un trastorno en la coagulación sanguínea por
deficiencia del factor Vlll: hemofilia A
15. Es el resultado de la liberación de oxitocinas,, aumenta el catabolismo
16. de proteínas: caquexia

Selección múltiple.

1. Rango de pH en el plasma Estructura terciaria.

7.35 a 7.45 3. Son los que poseen la misma fórmula

estructural pero diferente conformación
2. Forma en que la cadena polipeptídica se
espacial.
pliega en el espacio.
Estereoisomeros Niacina

4. Los isómeros son imágenes especulares

entre sí.

Enantiomeros
14. Se dice que es el precursor de la coenzima
5. Los siguientes fosfolípidos son complejos. A
Todos son correctos no aplica el excepto Acido pantoténico.

6. las siguientes son características del 15. Se dice que es la trampa de folatos.
colesterol.
Metil tetrahidrofolato
Todos son correctos no aplica el excepto
16. Son características de la enzima excepto.
7. es el pH a la mitad entre valores de pka
para las ionizaciones a ambos lados de las No posee alto grado de especificidad
especies isoelecrtricas.
17. La glucosa 6 fosfatasa se encuentra en.
pH isoeléctrico.
Hígado
8. Que tipo de estructuras poseen las
(En el musculo esta es deficiente)
enzimas y anticuerpos.

Estructura Terciaria 18. La deficiencia de glucosa 6 fosfatasa

produce la enfermedad de:
9. Clase de enzima que forma enlaces por
Enfermedad de Von Gierke.
reacciones de condensación acopladas a la
estructura de ATP . 19. Adición del grupo a dobles enlaces o
Ligasas formación de dobles enlaces.

Liazas
10. Las primeras vitaminas que se
descubrieron fueron. 20. Es la captación de glucosa para el
Vitamina A y D almacenamiento como glucógeno

Glucogénesis
11. La enfermedad de beriri es causado por la
deficiencia de la vitamina. 21. Conversión de glucosa de metabolitos no
Tiamina carbohidratos.

Gluconeogénesis
12. No es una vitamina en termino estricto
porque puede ser sintetizada en el cuerpo. 22. La conversión de glucosa puede ser
Niacina realizada por otros metabolitos, excepto.

Ácidos grasos
13. La deficiencia de esta vitamina produce
pelagra 23. Vías metabólicas que se relacionan con la
glucosa 6 fosfatasa, excepto.
Ciclo de Crebs 20%

24. Cuales son los principales componentes 31. Los siguientes enunciados son
enzimáticos del jugo gástrico, excepto. características de la regulación enzimática,
excepto.
Musina
Liberar energía
25. Las tres encimas endopeptidasas con
acción proteolítica que son secretadas por 32. Los siguientes factores controlan la enzima
el páncreas son, excepto:
Fisiológicos
Amilasa
Hormonales

Dietéticos

Todos son correctos no aplica el excepto

26. La acetil CoA puede sufrir varios destinos,
excepto. 33. En la glucolisis hay transformaciones
químicas de interés excepto.
Precursor para la síntesis de glucosa.
Formación de CO2 y H2O
27. Por medio de que mecanismo se absorben
los aminoácidos en el intestino. 34. Cuales son los dos mecanismos por los
cuales se absorben polisacáridos en el
Transporte activo. intestino.

28. Cuáles de los productos finales de la Transporte activo

digestión de nutrientes de la dieta son
transportados por vasos linfáticos. Difusión facilitada

Nutrientes liposolubles 35. Las siguientes afirmaciones corresponden

al eritrocito, excepto:
29. La falta de secreción pancreática exocrina
puede deberse a: Depende de glucosa como combustible

Fibrosis quística No tiene mitondrias

30. El porcentaje de cetonas utilizado por el Metaboliza la glucosa

sistema nervioso es de:
Todos son correctos no aplica el excepto

SERIE II

1. Área de la ética que se encarga de la 2. Es el mantenimiento y la composición del

aplicación de los principios éticos y ambiente interno que es esencial para la
morales dada la biología y la medicina. salud que incluye considerar la distribución
de agua en el cuerpo asi como mantener el
Bioética
 pH y concentración de electrolitos 12. El glucógeno se almacena principalmente
adecuados. en:

Hemostasia Hígado y musculo

3. Nombre de la vitamina antagonista de los

cumarinicos
13. Escriba cuatro tejidos o cellas donde se
Vitamina K requiera casi exclusivamente de glucosa

4. Tiene distinta forma molecular pero su Eritrocito

función biológica es similar.
Retina
Isoenzima
SNC
5. Es el intermedio transitorio donde no hay
sustrato ni producto libre. Esperma

Estado de transición Medula renal

6. Fragmentos de ARN que tienen capacidad 14. Es el que ocupa temporalmente el sitio
de catalizar RX relacionadas con la activo de la enzima.
replicación y maduración de los ácidos
nucleicos. Inhibición competitiva.

Ribosimas 15. Es una combinación de motivos asociadas a

unidades funcionales lleva a cabo tareas
7. Degradación de macromoléculas complejas física y químicas particulares en como
a moléculas sencillas. enlazar un sustrato u otro-
Catabolismo Dominios

8. Son proteínas precursoras inactivas 16. La mayor parte de las reacciones en la

glucolisis son irreversibles, pero hay tres
Zimógenos
firreversibles cuyos catalizadores o
9. La OMS define salud como: enzimas son:

Estado completo de bienestar físico, mental y a) exoquinasa b) fosfofructoquinasa-1 c)

social y no tan solo la usencia de enfermedad. piruvato cinasa

10. La renina es importante en el proceso 17. Escriba en orden decreciente la preferencia

digestivo en que se oxida los combustibles
metabólicos en el tejido del corazón.
De los lactantes
Cetonas, ácidos grasos, glucosa
11. Vigésimo primer aminoácido.
18. Nombre del producto que inhibe a la
Selenocisteina exoquinasa

Glucosa 6 fosfato
 19. Indique la diferencia de la exocinasa del
musculo y la isoenzima del hígado en la
regulación
Glucocinasa no es inhibida por el producto
glucosa 6 fosfato sino por fructosa 6 fosfato.
Síndrome de Menkes
27. Trastorno neuropsiquiatrico incurable
caracterizado por un daño progresivo de la
función cognitiva relacionado con deposito
de proteínas

20. Describe el motivo por el cual la glucolisis Alzheimer

es única en cuanto a su función
Porque tiene función Aerobia y anaerobia
21. Nombre de la proteína que actúa como
cebador al que se une el primer residuo de
glucosa para formar el glucógeno.
Glucogenina
28. Disminución de la síntesis de las cadenas
polipetidicas alfa o beta produciendo
anemia:
Talasemia
29. Resultado de una liberación de citosinas
aumento del catabolismo de proteínas.

22. Cuando el glucógeno fosforilzsa y Caquexia.

elglucogeno sintasa se encuentran en
forma fosforilada como se encuentran 30. Llamada también diabetes del adulto

activa e inactiva. Diabetes mellitus 2

31. Llamada diabetes juvenil

Diabetes mellitus 1

32. Emaciación extrema desgaste muscular

23. Escriba los sustratos de la encima
perdida de proteínas del corazón, hígado y
glucógeno sintetasa
riñones solo afecta a niños y hay retención
Glucógeno N de líquido Edema

UDP glucosa Kwashiorkor

24. El aumento de amilasa en el suero puede 33. Tipo de anemia megaloblastica con falta
en el diagnostico de: del factor intrínseco

Pancreatitis Anemia perniciosa

25. La concentración elevada de fosfatasa 34. Deficiencia de encima del metabolismo de

acida es importante en: la galactosa

Cáncer de próstata. Galactosemia

26. Cabello retorcido y retardo en el 35. Enfermedad causada por helicobacter

crecimiento, trastorno en el metabolismo pylori
del cobre: Ulcera gástrica
31. compuestos que favorecen la gluconeogénesis son los siguientes:
o acetil-CoA
o oxalacetato
o citrato
o ATP

32. La regulación hormonal de la glucólisis y la gluconeogénesis en el hígado está

mediado por:
o la fructosa-2,6-bifosfato

33. Es el sustrato de la síntesis de glucógeno:

o UDP-glucosa

34. ¿Cuál es la reacción clave para la síntesis de glucógeno?

o Formación de UDP-glucosa por la enzima UDP-glucosa pirofosforilasa.

35. Sustancias que estimulan la liberación de insulina:

o Aminoácidos
o Ácidos grasos libres
o Cuerpos cetónicos
o Secretina
o Fármacos

36. ¿Cuál es la diferencia entre NADH y NADPH?

o NADH suministra electrones en las reacciones catabólicas y NADPH
suministra en las reacciones anabólicas

37. ¿Cuáles son los 3 tipos de transferencia en la cadena respiratoria mitocondrial?

o Transferencia directa de electrones
o Transferencia de un átomo de hidrógeno
o Transferencia de un ion hidruro

38. ¿Cuáles son los nombres de los 4 complejos?

o I: NADH deshidrogenasa o NADH-Q oxidorreductasa
o II: succinato deshidrogenasa o succinato-Q reductasa
o III: complejo citocromo bc1 o ubiquinona citocromo c oxidorreductasa
o citocromo c Q oxidorrectasa
o IV: citocromo oxidasa

52
Primer parcial bioquimica 2019, Clave 1 Bioquímica

36. Aminoácidos que con frecuencia aparecen en los beta:

Prolina y Glicina

37. Aminoácido que no forman parte de las proteínas, se debe indicar el mas abundante en la
orina: Glicina

38. Aminoácidos responsables de la absorción ultravioleta en la mayoría de las proteínas, que

presentan un máximo de absorción de 280 nm: Ninguna es correcta

39. Es la relación *de no se que* que no se rompen enlaces covalentes: Conformación

40. Enfermedad relacionada al plegamiento inadecuado anómalo de proteínas *no se que* en el

envejecimiento: Parkinson

41. Enfermedades relacionadas con trastornos metabólicos y genéticos que dan como resultado
anomalías del colágeno, excepto: Todas son correctas, no aplica el excepto

42. Al comparar la hélice alfa con la lámina beta, que enunciado es correcto para la lámina beta:
Se estabiliza a través enlaces de hidrogeno entre cadenas

43. Es el pH en donde un aminoácido o proteína no se mueve en nada eléctrico: pH isoeléctrico

44. Los lípidos se encuentran principalmente en compartimentos del cuerpo, excepto: Todas son
correctas, no aplica el excepto

45. Fosfolípido expuesto a la capa externa que complementa a la adherencia y una señal para la
fagocitosis de macrófagos: Fosfatidilserina

46. Es el componente importante de la membrana interna mitocondrial: Ninguna es correcta

47. La deficiencia de esta vitamina produce el síndrome de Wernicke-korsakoff: Tiamina

48. La vitamina B1 se encuentra en las siguientes, excepto: Todas son correctas, no aplica el
excepto
49. Se descompone en presencia de luz visible: Ninguna es correcta
50. La deficiencia de esta vitamina produce diarrea y dermatitis: Ninguna es correcta
51. Enfermedad causada por la deficiencia de acido pantoténico: ninguna es correcta
52. Que vitamina puede ser defuciente en recién nacidos con ictericia y tratados con fototerapia:
rivoflavina
53. Proteína de transporte que se une al factor intrínseco para el transporte de tejidos:
transcobalamina 2
54. Grupos prostéticos excepto: acido pantoténico
55. Es el que se une a a receptores nucleares: Acido retinoico
56. Los siguientes pueden provocar anemia manocrocitica, excepto: Deficiencia de hierro
57. El modelo de michigan, se basa en las siguientes suposiciones excepto: conversión de enzima
producto, en enzima sustrato es un paso reversible.
58. Enzimas que catalizan una reacción donde el oxigeno se incorpora en 1 o 2 atomos en el
sustrato: Oxigenasas
59. Enzimas que catalizan una reacción donde se requiere agua para remover el grupo fosfato:
fosfatasas
60. Es el inhibidor que puede unirse fuera del centro activo y modifican tanto a AM como…:
centro competitivo

53
61. Es el inhibidor que ocupa temporalmente el centro activo, compiten por el mismo lugar
análogo del sustrato que se elimina al aumentar la concentración: Competitivo
62. Que lipoproteínas transporta gliceroles del intestino al resto de órganos extrahepaticos:
quilomicrones
63. Fuente principal en la sisntesis de ácidos grasos: glucosa
64. Que utiliza el tejido cardiaco com fuente principal de energía: cuerpo cetónicos
65. Los siguientes son secretas producidas o formadas por las células parietales, excepto: acido
clorhidrido, histamina.
66. El siguiente compuesto lleva_______ y la activación de la lipasa pancreática: colipasa
67. Proteína que se encuentra unida al hierro organico: Ninguna es correcta
68. Hormona liberada en el duodeno por productos de la digestión proteica del estomago,
ddesencadenando la liberación y producción de las principales enzimas digestivas:
colecistocinina
69. En la digestión de triacilgliceroles, cual es la vía mas común para la formación de
triacilgiceroles para incorporar quilomicrones: vía de acil-glicerol
70. Transportador de carbohidratos para afuera del enterocito, hacia la circulación: Glut-2

CRUCIGRAMA:
17. Trastorno por la acumulación de hierro autosómico recesivo puede provocar, cirrosis
hepática y otras: hemacromatosis
18. Deficiencia de la enzima UDP-glucosa, galactosa -1ffosfato, uridil tranferasa: galactosemia
19. Enfermedad hereditaria con alteraciones intestinales de la abosorcion de aminoácidos y
perdida urinaria: Harnock
20. Causa importante de mala absorción, problemas intestinales, fleomeconial y obstrucción
intestinal y respiratoria: fibrosis quística
21. Causada por solutos no absorbidos, presentes en el intestino y déficit de enzimas e
intestino corto: Diarrea osmótica
22. Enzima con constante Km baja para la glucosa inhibida alostericamente por su producto
glucosa-6-fosfato: exocinasa
23. Enzima con constante Km alta para la glucosa inhibida alostericamente por su producto
glucosa-6-fosfato: glucocinasa
24. La intoxicación que produce inhibición reversible de la acetil-colinesterasa que prolonga la
acción de la acetilcolina: insecticidas
25. Nombre de la disacaridasa que provoca molestias abdominales y sensación de distención,
aumento de micción y diarrea: lactasa
26. Ensayo utilizado para determinar azucares reductores: Benedict
27. Se definen como conjunto completo de proteínas producidas por el genoma particular:
proteooma
28. Nombre que recibe el trastorno autoinmunitario por sensibilidad del gluten: enfermedad
celiaca
29. Puede ser por consumo excesivo de alcohol y raramente por fármacos de algunos virus
como la parotiditis con dolor abdominal: NA-pancreatitis
30. Tipo de enfermedad que causa un trastorno en la coagulación sanguínea por deficiencia
del factor Vlll: hemofilia A
31. Es el resultado de la liberación de oxitocinas,, aumenta el catabolismo de proteínas:
caquexia

54
 Preguntas del 1er. parcial de Bioquímica.

32. Cuáles son los cuatro elementos más abundantes en los organismos y que
constituyen todas las moléculas?
Carbono.
Hidrógeno.
Oxígeno.
Nitrógeno.

33. Qué son los enlaces covalentes?

Es el tipo de enlace más importante y fuerte, que contribuye a la estructura y
estabilidad de un compuesto.

34. Qué es un enlace covalente polar?

Es un tipo de enlace covalente donde se comparten de manera desigual los
electrones, se caracterizan por tener un ángulo fijo.

35. Qué son las fuerzas de Van der Waals?

Son un tipo de fuerza de atracción no específica, tiene lugar cuando 2
átomos están muy cerca entre sí. Son más débiles que los puentes de
hidrógeno.

36. Qué es un puente de hidrógeno

Conforma un tipo de atracción entre una carga ligeramente positiva de un
átomo de hidrógeno y una carga ligeramente negativa de un átomo cercano.

37. Qué es un puente salino

Se refiere a un tipo de enlace donde encontramos la distancia más grande,
sirve para la unión de moléculas e iones a proteínas y ácidos nucleicos.

38. A qué nos referimos con Hemostasia

Es el mantenimiento de la composición del ambiente interno o líquido
extracelular, conlleva la correcta distribución del agua así como al correcto
mantenimiento del pH y la concentración de electrólitos.

39. Por qué razón el agua es un nucleofílico excelente

Porque es una molécula rica en electrones solitarios, que atacan a los átomos
con deficiencia de electrones.

40. Por qué el agua se le considera como una sustancia anfótera

Porque posee la ligera pero fundamental capacidad de disociación, es decir
que puede actuar como ácido y base.

55
41. Cómo se genera la composición general de los azúcares
Por medio de enlaces glucosídicos.

42. Cuál es la estructura verdadera de un carbohidrato

Un aldehído y una cetona polihidroxilada.

43. Qué es un enantiómero?

Es un tipo especial de estereoisómero, que se crea cuando son imágenes
especulares entre sí.

44. A qué nos referimos cuando decimos “Quiralidad”

(Sentido de las manos) es la condición necesaria y suficiente para la existencia
de los enantiómeros.
Sin quiralidad no hay enantiómeros.

45. Qué es un diasteroisómero o diasterómeros?

Son una clase de estereoisómeros que no tienen una imagen especular entre
ellos, no son enantiómeros.

46. Cuáles son los anómeros más conocidos?

Furano =furanosa.
Pirano = piranosa.

47. Cuáles son los tipos de enlace entre un monosacárido y otras moléculas?
a. Enlace N-Glucosídico.
b. Enlace O-Glucosídico.

48. Defina qué lo siguientes conceptos:

Galactosemia: Deficiencia de galactosa-1-fosfatouridil transferasa; Deficiencia de

galactocinasa; Deficiencia de galactosa-6-fosfato epimerasa
Intolerancia a la Lactosa: Es la incapacidad para digerir la lactosa, un tipo de
azúcar que se encuentra en la leche y otros productos lácteos y es causada por una
insuficiencia de la enzima lactasa.

Diabetes mellitus I: Es una enfermedad crónica (de por vida) que ocurre cuando el
páncreas no produce suficiente insulina para controlar apropiadamente los niveles
de glucemia.

Diabetes mellitus II: La diabetes tipo 2 es una enfermedad crónica (que dura toda
la vida), caracterizada por altos niveles de azúcar en la sangre. Comienza cuando el
cuerpo no responde correctamente a la insulina.

49. Cuál es el único disacárido no reductor y por qué?

Es la sacarosa, porque los dos carbonos anoméricos de la glucosa y frutosa
están implicados en el enlace G (1,2).

50. A qué llamamos un azúcar invertido?

Cuando se hidroliza la mezcla de D-glucosa y D-fructosa, lo que queda es una
sacarosa levógira.

56
51. Qué es la glucoforina?
Es una glucoproteína de la membrana de los eritrocitos.

52. Cuál es la clasificación de los lípidos?

a. Lípidos no polares: Poco o ningún enlace polar.
b. Lípidos polares: Enlaces polares como no polares.
c. Lípidos simples: Estructura poco compleja.
d. Lípidos complejos: Son variantes en su estructura.
53. Cuál es la subdivisión de los lípidos simples?
Ceras: son sólidas y totalmente insolubles en agua.
Grasas y aceites: de origen animal o vegetal, entre ellos los triglicéridos,
glicéridos y triacilgliceroles.

54. Cuál es una de las carasterísticas importantes de los ácidos grasos libres?
Estos son transportados por el plasma.

55. Principalmente resultante entre la condensación de un ácido carboxílico y un

alcohol:
Enlace ester.

56. Subgrupo de los lípidos que desempeñan un papel clave en la estructura

celular:
Los fosfolípidos.

57. Este compuesto lo encontramos en grandes cantidades en el encéfalo y tejido

nervioso.
Esfingomielina.

58. Su estructura característica es la del núcleo esteroideo que consiste en cuatro

anillos fusionados 6 y 5.
Esteroides.

59. Es el glucoesfingolípido más importante en el cerebro.

Galactosilceramida.

60. Cuáles son las tres funciones principales de los lípidos?

a. Función energética.
b. Reserva de agua.
c. Función estructural.
d. Función informativa.

61. Es un tipo de enlace amido que encontramos en la unión de los aminoácidos

que conforma una proteína.
Enlace peptídico.

62. Quiénes integra la molécula de urea?

Ornitina, citrulina y arginosuccinato.

63. La estructura tridimensional de una proteína viene determinada por:

57
 Por la secuencia de aminoácidos.
La función de las proteínas depende de:
Su estructura tridimensional..

64. Qué es una proteína nativa?

Es la que encontramos en su conformación funcional (energía favorable).

65. Se refiere a la secuencia de aminoácidos, unidos entre sí por enlaces

peptídidcos que son los únicos, que encontramos en este nivel de
organización.
Estructura primaria de las proteínas.

66. Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta, gracias a la formación

de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forma el enlace peptídico.
Estructura secundaria.

67. Patrón en zigzag o plegada donde el grupo R, apunta en direcciones

opuestas, la estabilidad de esta conformación la brinda los puentes de
hidrógeno.
Hoja o lámina β.

68. Tipo de estructura similar a la terciaria, generalmente está dado por

interacción de las cadenas de proteínas con iones metálicos.
Estructura cuaternaria.

69. Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio es decir la

disposición de los dominios en el espacio.
Estructura terciaria.

70. Son derivadas del isopreno e hidrófobas.

Las vitaminas.

71. La ingesta excesiva de estas causa una intoxicación.

Vitamina A y D.

72. Estás vitaminas se consideran buenas antioxidantes.

Vitaminas A y E.

73. Estos compuestos no se les considera como vitaminas.

La vitamina D y la niacina.

74. Considera como un antioxidante que puede capturar a los radicales libres.
El β-caroteno.

75. Ésta vitamina se caracteriza por complementar las actividades de

antioxidante de la vitamina E, además que actúa a bajas concentraciones de
oxígeno.
Vitamina A.

76. Cuál es la función del calcitriol?

58
 Desempeña la función central en el metabolismo del calcio y el fosfato.

77. Cuáles son las acciones del calcitriol?

Aumenta la absorción intestinal del calcio.
Disminuye la excreción del calcio.
Moviliza el mineral óseo.

78. Qué causa la deficiencia de la vitamina D?

Raquitismos en niños y osteomalacia en adultos.

79. Es también llamada como “Tocoferol”,

Vitamina E.

80. Es la primera línea de defensa contra la perooxidación de los ácidos grasos

poliinsaturados.
La vitamina E.

81. Este compuesto es considero como un antagonista de la vitamina K.

La warfarina.

82. Cuál es el nombre de la coenzima más importante en la vía de las pentosas

fosfato?
Trancetolasa.

83. No es considera como una vitamina en términos estrictos, su nombre

científico es el “ácido nicotínico y nicotinamida.
Niacina o B3.

84. Es el precursor de la coenzima A, participa en la transferencia de grupos acilo.

Ácido pantoténico.

85. Esta es necesaria para el transporte en los tejidos y almacenamiento en el

hígado por transcobalamina I.
Trascobalamina.

86. Qué es una enzima?

Es una biomolécula capaz de catalizar.

87. Defina qué es catabolismo y anabolismo.

Catabolismo: transformación de moléculas orgánicos complejas a moléculas
sencillas.
Anabolismo: formación de macromoléculas complejas a partir de moléculas
sencillas.

88. Cuál es la función de liasas?

Realizan la degradación o síntesis, de los enlaces dobles.

89. Qué son las ligasas?

59
 Son un tipo de enzima que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la degradación del ATP.

90. Las enzimas utilizan 4 mecanismos para la catalálisis, cuáles son?

e. Catálisis por proximidad.
f. Catálisis Ácido-base.
g. Catálisis por deformación.
h. Catálisis covalente.

91. Cuáles son los factores que afectan la velocidad de reacción catalizadora de
una enzima?
e. Temperatura.
f. La concentración de hidrógenos es decir el pH.
g. La concentración del sustrato.
h. La concentración del reactivo.

92. A qué nos referimos al decir “Inhibidor irreversible”

A un tipo de inhibidor que modifica químicamente a la Enzima, implica el
rompimiento o formación de enlaces covalententes. Puede provocar el
envenenamiento de la enzima.

93. Qué es una reacción en ping-pong?

Es un tipo de reacción que se caracteriza por liberar 1 o más productos antes
que todos los sustratos sean agregados.

94. Cuáles son los mecanismos por lo cuales se regulan las reacciones?
e. Control genético.
f. Modificaciones covalentes.
g. Regulación alostérica.
h. Compartamentalización.

95. Pará que es útil un análisis de enzimas, en un diagnóstico?

d. Para verificar la presencia y severidad de una enfermedad.
e. Para darle seguimiento en respuesta al tratamiento.
f. Constatar la predisposición genética hacia la enfermedad.

96. Las rutas metabólicas están reguladas a 3 niveles, cuáles son?

d. Enzimas alostéricas.
e. Regulación hormonal.
f. Concentración de la enzima.

97. Defina los siguientes enunciados.

Glucogenólisis: se refiere a la obtención de glucosa, tras el rompimiento del
glucógeno.
Glucólisis: es la formación de piruvato a partir de la glucosa.
Gluconeogénesis: conversión de glucosa, por medio de metabolitos que no
son carbohidratos.
Glucogénesis: captación de glucosa para su almacenamiento como
glucógeno.

60
 98. Complete las siguientes figuras sobre el metabolismo de los aminoácidos y
ácidos grasos.

Nota: Cuando estuvimos en la revisión de salud en la tercera etapa, el Lic.

Linares dijo lo siguiente, “Queda prohibido hacer uso de preguntas bono, no
pueden incluirse ciclos, ni mucho menos contenido no visto en clase”, pero igual
en nuestro primer parcial tuvimos que completar estos ciclos, así que queda a
criterio de cada uno, si los estudia o no!

99. Dónde comienza la digestión de las proteínas?

En el estómago.
100. Mencione cuáles son los mecanismos para la absorción de
monosacáridos y defínalos.
Tranporte activo: movimiento de moléculas encontra de un gradiente de
concentración.

Difusión facilitada: movimiento de moléculas a favor del gradiente de conc

61
62