LISTA DE EXERCÍCIOS 2 - AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

1. Qual é o significado de zwitterion? E de ponto isoelétrico?

Zwitterion - Íon híbrido, porque em pH próximo ao neutro, tanto os grupos
alpha-amino como os alpha-carboxílicos são ionizados e a molécula trata-se
de um íon dipolar. O pH no qual o íon dipolar é eletricamente neutro é
chamado de ponto isoelétrico (pI).

2. Descreva como os aminoácidos podem ser classificados e qual a

relação de polaridade com a estrutura (localização dos
aminoácidos) de proteínas.
Aminoácidos essenciais: são indispensáveis para nossa saúde, mas o
organismo não consegue sintetizá-los. Aminoácidos não essenciais: são
sintetizados pelo organismo a partir dos alimentos ingeridos. Grupos R
apolares, alifáticos; grupos R aromáticos; grupos R polares, não
carregados; grupos R carregados positivamente; grupo R carregados
negativamente.

3. Desenhe a curva de titulação da glicina e as suas formas

correspondentes nas distintas fases da titulação

4. Dê exemplos de aminoácidos usados na Tecnologia de Alimentos

O sal do aminoácido glutâmico, glutamato monosódico, realçador de sabor.

5. Em qual pH as proteínas têm solubilidade mínima?

A solubilidade mínima ocorre em proximidade ao pH isoelétrico das
proteínas, quase todas as proteínas são ácidas, elas exibem sua
solubilidade mínima em pH de 4-5.

6. Qual é a carga residual das proteínas no pI e acima e abaixo dele?

Embora seja eletricamente neutra no seu pI, ela ainda tem um número igual
de cargas positivas e negativas na superfície. Em valores de pH abaixo ou
acima do pH isoelétrico, as proteínas possuem uma carga líquida positiva
ou negativa, respectivamente.

7. Qual a relação entre pI e o processo de fabricação de iogurte?

O ácido láctico resultado da fermentação contribui para a desestabilização
da micela de caseína, provocando sua coagulação no ponto isoelétrico (pH
4,6-4,7) e conduzindo à formação de um gel, o iogurte.
8. O que são peptídeos bioativos? Como podem ser obtidos? Cite
suas propriedades funcionais e exemplos de aplicação em
alimentos.
Peptídeos bioativas são inativos no interior da proteína de origem, são
liberados após a hidrólise enzimática de proteínas. Propriedades funcionais:
antioxidante, antimicrobiana, imuno-moduladora, opiácea e antagonista,
anti-hipertensiva, anti-inflamatória. Peptídeos lácteos que auxiliam na
redução do colesterol, ou que inibem a produção da angiotensina.

9. O que é a nisina?
É a bacteriocina mais conhecida, sendo aprovada para utilização em
conservação de alimentos, antibióticos, constituída por peptídeos
termoestáveis de baixo peso molecular (<5 KDa), diferenciados dos demais
pela presença de antionina e derivados.

10. Como é formada a ligação peptídica entre aminoácidos?

Ocorre uma reação de condensação entre o carbono do grupo carboxílico e
o nitrogênio do grupo amino, mas para que isso aconteça, é necessário que
ocorra uma desidratação, retirada de uma molécula de água

11. Descreva em detalhes os quatro níveis estruturais das proteínas

Estrutura primária: Descreve as ligações covalentes ligando os resíduos de
AA em uma cadeia polipeptídica, sequência linear. Estrutura secundária:
corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal, descreve como os
segmentos do esqueleto se dobram: Alpha-hélice caracterizada por um
arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação
helicoidal ao redor de um eixo imaginário; Beta-pregueada ou folhas Beta
ocorre quando a cadeia polipeptídica se estende em ziguezague, com
ligações de hidrogeno entre cadeias peptídicas vizinhas. Estrutura Terciária:
descreve o arranjo tridimensional de todos os átomos na proteína,
aminoácidos distantes da cadeira podem interagir na estrutura de proteína
completamente dobrada, tendência a se dobrar-maximizar as interações
estabilizantes. Estrutura Quaternária: Corresponde a duas ou mais cadeias
polipeptídicas, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da
proteína; proteínas fibrosas: cadeias polipeptídicas arranjadas em longos
filamentos ou folhas, proteínas globulares: arranjadas em formas esféricas
ou globular

12. Quais são os 2 tipos principais de estruturas secundárias de

proteínas e quais as diferenças entre elas?
Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura
secundária são Alfa-hélice e a Beta-folha ou Beta-pregueada. Alpha-Hélice:
Caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica
assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário. Beta-
pregueada: ocorre quando um polipeptídico se estende em ziguezague e
podem ficar dispostas lado a lado.

13. Quais são as ligações que estabilizam a estrutura terciária das

proteínas?
Pontos dissulfeto; ligação de hidrogênio; interação iônica de uma cadeia
ácida (carga negativa) e uma cadeia básica (carga positiva); interações
hidrofóbicas

14. Quais as características das proteínas fibrosas e das proteínas

globulares?
Proteínas Fibrosas: cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos
ou folhas (forma de proteção); Proteínas Globulares: cadeias arranjas em
formas esféricas ou globular (enzimas e proteínas reguladoras).

15. Quais são os fatores que influenciam na desnaturação de

proteínas?
Físicos: temperatura, ação mecânica, pressão, raio x, ultrassom; Químico:
pH, sais, detergente.

16. Cite vantagens e desvantagens da desnaturação de proteínas.

Desejável - desnaturação parcial: melhora as propriedades da interface
(propriedades emulsificantes e da formação de espuma, formação de
massa, gel…), melhora digestibilidade; Indesejável: - desnaturação
excessiva: diminuição da solubilidade (ex: clara de ovo), perda de
propriedades interfaciais

17. Descreva em detalhes os mecanismos de desnaturação de

proteínas por calor, sais e extremos de pH.
Desnaturação pelo calor: desestabilização de interações não-covalentes
(flocos): Ligações H, interações hidrofóbicas) - aumento do movimento dos
átomos de proteína, desnaturação por ácidos e bases: alteram a
distribuição de cargas na proteína: pH extremos, forças de repulsão
eletroestáticas fortes causam inchamento e desdobramento das proteínas

18. Quais são as propriedades funcionais das proteínas do ponto de

vista da tecnologia de alimentos?
Hidrofílicas: capacidade de hidratação e de retenção de água, solubilidade;
Interfaciais: propriedades emulsificantes e espumantes; Intermoleculares:
propriedades gelificantes e texturizantes, formação de massa.

19. Quais são os fatores que influenciam na capacidade de retenção de

água (CRA) da carne?
pH, força iônica (sais), temperatura e conformação proteica.

20. Qual o papel das proteínas na formação de espumas alimentícias?

 Através da expansão do volume de uma dispersão proteica com a
incorporação de ar. As proteínas têm a propriedade de formar uma película
fina e resistente na interface gel-líquido quando é ar é incorporado.

21. Quais são os fatores que influenciam na solubilidade das

proteínas?
Influência do pH, força iônica, temperatura e presença do solvente orgânico
(acetona, etanol).

22. Você está trabalhando como responsável técnico em uma indústria

de alimentos e seu chefe pede que você não mais utilize clara de
ovo pasteurizada para fazer merengue, a fim de reduzir custos.
Assim, você tenta pasteurizar os ovos de maneira artesanal, sem
controle de temperatura, e percebe que a formação de espuma fica
prejudicada. Por quê? Há outra alternativa à proteína da clara de
ovo para preparação do merengue? *Nota: a clara de ovo deve ser
pasteurizada para evitar a presença de Salmonella sp. no
merengue.
Pasteurizar artesanalmente e adicionar cremar de tártaro (bitartarande K),
pois a proteína clara do ovo exibe boas propriedades de formação de
espuma em pH 8-9 e em seu pI de 4-5.

23. Você foi contratado em uma queijaria para auxiliar no

desenvolvimento de um queijo artesanal e, ao estudar o processo,
você se depara com um produto denominado Nisina. Você faz uma
breve pesquisa e descobre que este produto é uma bacteriocina.
Então, o que é uma bacteriocina? Como ela age no queijo?
 As bacteriocinas são toxinas proteicas ou peptídicas produzidas por
bactérias para inibir o crescimento de microrganismos indesejáveis. Assim
as bacteriocinas podem aparecer como potenciais agentes para serem
aplicadas em sistemas de conservação de alimentos.

24. Descreva o processo de obtenção de proteína isolada de soja.

 É obtido quando se separa a proteína da soja das porções solúveis e
insolúveis de carboidratos dos flocos desengordurados.

25. Quais são os fatores que influenciam e quais ingredientes podem

ser adicionados ao merengue para melhorar sua estabilidade e
espumabilidade?
Os fatores que influenciam são: pH, sais, açúcares, lipídeos, conformação
da proteína e a concentração proteica. Adicionar açúcar no merengue
melhora sua estabilidade, mas acrescentado após abatimento para que
ocorra a desnaturação da albumina e tenha maior espumabilidade.
26. Durante a preparação de um merengue, acidentalmente, você deixa
cair algumas gotas de gema de ovo junto à mistura de claras e
açúcar. Por que pode ocorrer desestabilização do merengue?
Por causa dos lipídeos presentes na gema do ovo, eles diminuem a
formação de espuma, pois são mais ativos na interface, mas são
desprovidos de propriedades coesivas e viscoelásticas.

27. Quais as diferenças e semelhanças entre uma espuma e uma

emulsão?
Semelhanças: são uma dispersão, um sistema de duas fases no qual uma
fase encontra-se dispersa em uma segunda fase, chamada de contínua.
Diferenças: é uma dispersão de líquidos imiscíveis (água e óleo); espuma é
uma dispersão com incorporação de ar, formada através da expansão do
volume.

28. Por que é possível, do ponto de vista da Tecnologia de Alimentos,

substituir a carne pela proteína texturizada de soja?
Porque a transformação de uma proteína do estado solúvel (globular) para
o estado insolúvel (fibrosa), as quais têm características sensoriais
semelhantes às da carne - desnaturação e crosslinking. Assim, a proteína
texturizada de soja pode substituir a carne com sua texturização não deixa
a desejar nas características sensoriais

29. Cite três exemplos de produtos do tipo emulsão água-óleo e

explique como as proteínas são capazes de estabilizar estas
emulsões. Descreva em detalhes os mecanismos de desnaturação
de proteínas por calor, sais e extremos de pH.
Maionese, manteiga e leite. Isso ocorre por causa dos chamados colordes
protetores ou agentes emulsificantes, que no caso são as proteínas. Foram
uma película hidrofílica em volta das gotas de óleo, assim a emulsão fica
estabilizada.

30. Qual é o papel da k-caseína na estabilidade da micela de caseína?

É mais hidrofílica e isso faz ela estabilizar a micela de caseína, por causa
dos trissacarídeos na extremidade polar.

31. Qual é o papel da quimosina na desestabilização da micela de

caseína?
Formação de coágulos.

32. Por que são utilizados aditivos como o citrato de sódio ou fosfato
de cálcio previamente à esterilização de leite UHT?
Para garantir a estabilidade das proteínas durante o processo de ultra
pasteurização.

33. O que é rigor mortis?

 A Actina e a miosina foram o complexo de actomiosina, ligada à
contração e descontração muscular com presença de ATP e íons de cálcio
e magnésio, num mecanismo bioquímico complexo importante ao
enrijecimento, a cor e a CRA da carne. Após o abate do animal, com o
cessar da circulação sanguínea e a diminuição do pH.

34. Como o pH da carne diminui durante o rigor mortis e qual sua

influência na CRA da carne?
A falta de glicogênio inibe a glicólise, o ATP se esgota, ocorre formação do
complexo de actomiosina permanente. O glicogênio segue a via glicolítica
anaeróbica para gerar energia, tendo como produto final tem o ácido lático.
Sem a corrente sanguínea o ácido lático não pode ser levado até o fígado
para ser metabolizado e se acumula no tecido muscular provocando a
queda do pH, próximo ao pI, reduzindo a capacidade de retenção de água
da carne.

35. Quais são os dois tipos de processo de coagulação do leite para a

fabricação de queijos? Explique em detalhes.
A coagulação ácida é obtida através da produção de ácida láctico pelas
bactérias do fermento, ou pela adição de ácidos orgânicos diretamente ao
leite. Tem uma duração média de 24 horas, com o auxílio de elevada
acidez. A coagulação enzimática é realizada através da utilização de
enzimas proteolíticas comercializadas na forma de soluções enzimáticas,
vulgarmente designadas por coalho. Essas enzimas (coalho) agem sobre a
fração “Kapa” da caseína destruindo a sua capacidade protetora, de modo
que as partículas coloidais se tornam instáveis na presença de íons de
cálcio, levando ao coagulamento do leite.

36. Qual é a proteína existente em maior quantidade em ovos?

Ovalbumina

37. Quais são as características das proteínas que formam o glúten e

como esta rede é formada?
Gliadina: viscosidade e coesão. Glutenina: resistência a extensão,
propriedades elásticas. O glúten é formado pelas duas, como uma malha de
fibras, uma massa viscoelástica por amassamento, interações hidrofóbicas
e ligações dissulfeto.

38. Qual é a proteína presente em maior quantidade na clara do ovo?

Qual sua importância na Tecnologia de Alimentos?
A ovalbumina é importante para formação de espuma por agitação
(merengue) e gelifica por aquecimento.