Universidad Autónoma de Chile.

Facultad de Ciencias de la Salud.

Kinesiología.

Seminario Enzimas
Bioquímica

Nombre: Amanda Aceituno Quezada.

Ramo: Bioquímica.
Docentes: Iván Ahumada.
Susana Flores.
Sección: 2

Miércoles 02 de Octubre del 2019, Talca

 Universidad Autónoma de Chile.
Facultad de Ciencias de la Salud.
Kinesiología.

Introducción.

A lo largo de este seminario podremos comprender que es una enzima, cual es la conformación y
comportamiento de está, a su vez entender cuáles son los modelos que se relacionan con las
enzimas y sus sustratos, para finalmente poder relacionarla con la cinética enzimática.

Desarrollo

1.- En bioquímica ¿Qué significa energía de activación?

La energía de activación, es la energía mínima necesaria para que se produzca una reacción
química.

2.- ¿Qué diferencia existe entre una reacción no catalizada por una enzima y la misma reacción
catalizada por una enzima?

Una reacción catalizadora actúa a una mayor velocidad con el mínimo gasto de energía, en cambio
la reacción no catalizada por una enzima actúa de una manera más lenta con un gran gasto
energético.

3.- ¿Qué diferencia existe entre una apoenzima y una holoenzima?

Una Holoenzima es una enzima completa y activada catalíticamente, formada por una apoenzima
y un cofactor; mientras que la Apoenzima es la parte proteica de una Holoenzima.

4.- En una enzima, ¿qué es el sitio activo o centro activo? ¿Cuántos sitios activos presentan las
enzimas con estructura terciaria? ¿Y las enzimas con estructura cuaternaria?

El sitio activo de la enzima es la zona a la cual se le une el sustrato para que la reacción se
produzca. La enzima posee solo un sitio activo, donde la estructura terciaria es quien determina el
sitio activo y le brinda la especifidad a está; en cambio el sitio de unión de una enzima con
estructura cuaternaria pueden encontrarse en diferentes cadenas de está.

5.- Explique brevemente los dos modelos que relacionan a la enzima con el sustrato.

Llave-cerradura: fue descrito por Fisher, él que postulaba que el sustrato encaja perfectamente en
el sitio activo de la enzima teniendo de esta manera un reconocimiento molecular; en este modelo
el sustrato seria la llave mientras que el sitio activo de la enzima sería la cerradura.

Ajuste inducido: fue descrito por Koshland, él que postulo que el sustrato no encaja
perfectamente con el sitio activo de la enzima teniendo que cambiar su conformación y así
favorecer su unión con el sustrato, de esta manera teniendo un reconocimiento molecular
dinámico.
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6.- La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por
las enzimas. ¿Qué parámetros se relacionan en la cinética enzimática?

Los parámetros que se relacionan en la cinética enzimática son: la concentración de sustrato y la

velocidad de reacción.

7.- En la cinética enzimática, ¿Qué significado operacional y funcional tiene el concepto de Km?

El Km nos dice la concentración de sustrato a la que la enzima alcanza la mitad de la velocidad

máxima, indicándonos así la afinidad de dicha enzima por el sustrato.
A menor Km se necesita una pequeña cantidad de sustrato para conseguir la mitad de la velocidad
máxima, teniendo una mayor afinidad de la enzima por el sustrato; en cambio a mayor Km se
necesita una gran cantidad de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, teniendo
una menor afinidad de la enzima por el sustrato.

8.- ¿Qué significado tiene el concepto de saturación enzimática?

La saturación enzimática nos da a conocer cuando la enzima se encuentra con todos sus sitios
activos ocupados por el sustrato, en ese momento la actividad enzimática ha alcanzado su
velocidad máxima.

9.- La denominada cinética Michaeliana es una hipérbole. Sin embargo, la denominada cinética de
Lineweaver-Burk es una línea recta. ¿Cómo se explica esta transformación? ¿Dónde en ambas
cinéticas se reconoce la Km y la velocidad de reacción?

La grafica de Lineweaver-Burk muestra el significado de los puntos corte entre la recta y los ejes
de coordenadas y el gradiente de la velocidad, la que nos permite identificar a Km como la
constante de Michaelis-Menten y Vmáx. como el punto de corte con el eje de las ordenadas
siendo el equivalente a la inversa de Vmáx. y el de abscisas tomando el valor de -1/Km.
En ambas cinética se reconoce a Km cuando la enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima y
su Velocidad de reacción en el punto de saturación de la enzima.

10.- La enzima presente en la saliva se denomina amilasa salival. Su blanco o sustrato es el

carbohidrato denominado almidón. Grafique y explique cómo las variaciones de la temperatura
afectarían la actividad de esta enzima.

La temperatura óptima de acción de la amilasa salival está entre 25° a 37°C, esto significa que la
enzima tiene el mayor porcentaje de reacción.
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El cambio de temperatura en la enzima puede cambiar su comportamiento e incluso provocar la

desnaturalización de está. Si la temperatura disminuye, a la temperatura optima, el sustrato no
podrá colisionar al sitio activo de la enzima porque las moléculas que están interactuando se
vuelven regidas disminuyendo su energía cinética; por otro lado, al haber un aumento de
temperatura disminuirá de igual manera la velocidad de la reacción, ya que el calor transforma al
sustrato cambiando su conformación funcional provocando la desnaturalización completa de la
enzima.

11.- La misma amilasa salival actúa en condiciones óptimas de pH cercano al neutro. Grafique y
explique cómo las variaciones de pH afectarían la actividad de la enzima.

El pH no afecta la actividad enzimática directamente, lo que hace es modificar la concentraciones

de los protones que actúan en las reacciones enzimáticas; cualquier cambio brusco de pH puede
alterar el carácter iónico de las enzimas afectando de esta manera las propiedades catalíticas de
está.
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A un pH mayor o menor al pH neutro la enzima se desnaturalizara lo que provocará la inactivación

de está.

12.- Un tipo de inhibición enzimática reversible es la denominada competitiva. Grafique esta

inhibición utilizando la representación Michealiana y la representación Lineweaver-Burk. ¿Qué
parámetros de la cinética se ven afectados?

Los parámetros que se ven afectados son: Km y la Velocidad de reacción.

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13.- Un tipo de inhibición enzimática reversible es la denominada no competitiva. Grafique esta

inhibición utilizando la representación Michaeliana y la representación Lineweaver-Burk. ¿Qué
parámetros de la cinética se ven afectados?

El parámetro que se verá afectado es la velocidad máxima de reacción.

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14.- Son inhibidores enzimáticos irreversibles los denominados compuestos organofosforados.

¿Cómo pueden ser incorporados en nuestro organismo? ¿Cuál es su mecanismo de acción?
¿Cuáles son sus efectos?

Los inhibidores organofosforados puedes ser incorporado a nuestro organismo de manera oral,
inhaladora, dérmica como también a través de la vía conjuntival, vaginal y rectal.
Los organofosforados actúan sobre el sistema nervioso como inhibidores de la colinesterasa, se
unen a esta enzima bloqueándola de manera irreversible, interrumpiendo completamente la
transmisión de impulsos nerviosos.
Sus efectos en nuestro organismo pueden ser, confusión mental, convulsiones, hipertensión e
hipotensión, debilidad muscular, infección conjuntival, hipoxemia, parálisis respiratoria, nauseas,
cólicos abdominales, entre otros.

15.- El ácido acetilsalicílico (aspirina) es un analgésico y antipirético. Explique como este

medicamento inhibe la síntesis de prostaglandinas.

El ácido acetilsalicílico interfiere con la síntesis de las prostaglandinas inhibiendo de forma

irreversible la ciclooxigenasa.

16.- Los antibióticos son medicamentos potentes que combaten las infecciones bacterianas. La
combinación de amoxicilina y ácido clavulánico se usa para tratar ciertas infecciones causadas por
bacterias, incluyendo infecciones en los oídos, pulmones, senos, piel y vías urinarias. Explique qué
función cumple el ácido clavulánico en esta combinación.

El ácido clavulánico es un inhibidor, el que se une al sitio activo de un residuo de serina, esta unión
reestructura la molécula del ácido clavulánico, creando una especie mucho más reactiva que es
atacada por otro aminoácido en el sitio activo, inactivándola permanentemente y así inactivando
la enzima. Esta inhibición restablece la actividad antimicrobiana de los antibióticos contra
bacterias resistentes.

17.- Cite 5 características que presentan las denominadas enzimas alostérica.

Una enzima alostérica es una proteína en la que se producen interacciones indirectas entre sitios
diferentes, por la unión de sustratos y moléculas reguladoras.
Presentan un sitio activo y un punto de unión del efector.
Se sitúan en puntos irreversibles o en puntos clave.
Todas las enzimas alostéricas se encuentran con una cinética de curva sigmoidea regulando muy
bien la reacción cuando el sustrato actúa como un inhibidor.
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18.- ¿Qué son las denominadas isoenzimas?

Las Isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos por lo que pueden
separarse por electroforesis, teniendo diferentes formas moleculares de una misma enzima, pero
que catalizan la misma reacción química actuando sobre el mismo sustrato para dar el mismo
producto.

19.- ¿Cuál es la importancia clínica de las enzimas? Cite algunos ejemplos

Las enzimas son utilizadas como reactivos biológicos para la determinación de analitos y la
medición de sus niveles de actividad en el suero u otras muestras biológicas, contribuyendo
herramientas eficaces en el diagnóstico y pronostico de una enfermedad. Algunos ejemplo de ellas
son, la fosfatasa alcalina la que se utiliza para estudiar enfermedades hepáticas y de los huesos, la
Aminotransferasas como ASAT/GOT que se encuentra elevada cuando se ven afectados el corazón,
hígado o el músculo esquelético, las enzimas pancreáticas como la Amilasa se encuentra elevada
en pancreatitis, úlceras pépticas y apendicitis, entre otras.

Presentan un sitio activo y un punto de unión del efector

Modifica su actividad por unión de un ligando.

Conclusión

Las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones químicas en los seres vivos, sin consumir su
energía totalmente aumentando así su velocidad de reacción. Las enzimas responden a dos
modelos, siendo ellos “la llave-cerradura” y “el anclaje inducido”.

También podemos reconocer la cinética enzimática, la que estudia la velocidad de las reacciones
químicas y la concentración de sustratos que son catalizadas por las enzimas, dichas reacciones se
pueden ver afectadas por cambios de temperatura o el pH los que pueden provocar finalmente la
desnaturalización de la enzima; los inhibidores enzimáticos también pueden modificar y cambiar la
funcionalidad de las reacciones enzimáticas.

Y finalmente entender la importancia clínica que tienen las enzimas en nuestro organismo.