La mioglobina

Es una proteína monomérica transportadora de oxígeno que se encuentra en el interior de

las células, más abundante en las células musculares (le confiere el color pardo rojizo al
músculo), y su función es la de captar el oxígeno procedente de la sangre y cedérselo a la
mitocondria, donde es utilizado en la respiración celular.

La mioglobina también actúa como pequeño almacén de oxígeno en las células, esta
función es especialmente importante en mamíferos acuáticos, como el cachalote, que
debido a las grandes profundidades hasta las que se sumergen, necesitan mantenerse largos
periodos de tiempo sin respirar, por lo que en sus músculos hay una gran cantidad de
mioglobina que suministra el oxígeno durante este tiempo, por esta razón la carne de
cachalote es de un color pardo muy oscuro.

Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en

el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la
demanda energética de las contracciones.

La mioglobina fue la primera proteína cuya estructura tridimensional se determinó

experimentalmente.

Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los

aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están
expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una
conformación de hélice alfa; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la
mioglobina, designados con las letras A a H.

La mioglobina es una proteína conjugada formada por una parte proteica, la globina, y un
grupo prostético, el grupo hemo. La parte proteica está constituida por una única cadena
peptídica con estructura secundaria en hélice alfa, formada por 153 residuos de
aminoácidos, que se disponen en 8 segmentos de distinto tamaño, con entre 7 y 26 residuos
de aminoácidos cada uno. Estos segmentos están separados por “codos” formados por
aminoácidos incompatibles con la estructura en hélice alfa.

Estos segmentos con estructura secundaria en hélice alfa se pliegan a su vez en el espacio,
dando origen a la estructura terciaria de esta proteína, que es globular.

Como es habitual en las proteínas globulares, los aminoácidos con grupo R polar están
situados en la parte externa de la proteína, menos 2 restos de histidina que, por ser
necesarios para la actividad de esta proteína, están situados en el interior.

El grupo prostético está constituido por un grupo hemo, formado a su vez por una parte
orgánica, la protoporfirina IX, y una inorgánica, un átomo de hierro (Fe).