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Définition
LA REGULATION ALLOSTERIQUE
-les protomères sont arrangés dans l’espace de façon que chacun d’entre
eux ait les mêmes liaisons avec les autres. Un tel arrangement est dit symétrique.
Effet de désensibilisation
-une certaine activité résiduelle persiste, donc le site actif n’est pas détruit.
-la première est que le site allostérique a été lésé (pas le site actif) au cours
du traitement de désenbilisation et que l’enzyme ne peut plus assumer son rôle
de régulation.
Soient les états tendu (R) et relâché (T) d’une enzyme à 4 sous-unités.
Cinétique allostérique
1) Le diagramme de Hill
Dans chaque forme les sous unités occupent des positions symétriques. Le
passage d’une forme à autre est une transition concertée. Un ligand capable de
changer la répartition entre les formes R et T est un effecteur allostérique. Si
l’enzyme est sous l’une de ses deux formes, les sites de fixation d’un ligand sont
équivalents et indépendants (michaelienne).
Si un ligand a plus d’affinité pour l’une des formes, R par exemple, il s’y fixe de
préférence et diminue la concentration de R libre. R1 est la concentration de la
forme de R qui a fixé une molécule de ligand, etc. Cette diminution de la forme
R entraîne la transformation de la forme T en R (plus affinité). C’est
l’augmentation de la concentration des formes qui fixent le mieux le ligand qui
est responsable de la coopérativité positive. Qu’on appelle effet homéotrope.
Lorsque l’équilibre est presque entièrement déplacé vers les formes R, on a une
fixation michaelienne.
-le modèle V dans lequel le substrat a la même affinité apparente pour les
deux formes R et T. La constante de vitesse catalytique avec laquelle les sites
des deux formes transforment le substrat est différente. La forme qui a la valeur
de Kcat la plus élevée est appelée R.
1) En présence de substrat :
R+S RS R+P
A [S] faible, on a l'enzyme sous forme R (forme active) et sous forme T (forme
inactive) tandis qu'à [S] saturant, toutes les enzymes sont sous forme R. On
induit la formation de RS, et donc une diminution de [R] libre, d’où un passage
de la forme T à la forme R et une diminution de T. On obtient ainsi une
sigmoïde qui traduit le phénomène de coopérativité. Le substrat S joue un rôle
homotrope positif.
On a toujours équilibre entre les formes T et R, mais cette fois R se lie aussi à E.
R+E RE + S
L’effecteur se lie à la forme T pour former un complexe TI, d’où une diminution
de la forme T libre et transition de R vers T et diminution de la forme R, ce qui
correspond à une inactivation de l’enzyme. C’est l’effet hétérotrope négatif sur
l’enzyme.
T+I TI
R T
Remarque :