1. Explique, resumidamente, como uma enzima consegue aumentar a velocidade
de uma reação bioquímica. R: As enzimas são capazes de catalisar as reações proporcionado um ambiente específico e adequado para que ela ocorra rapidamente. A propriedade característica das reações catalisadas por enzimas, e que ela ocorre confinada em um bolsão denominado sítio ativo. Onde se estabelecem as condições favoráveis para a reação. Dessa forma as enzimas são capazes de reduzir a energia de ativação da reação, aumentando assim a sua velocidade. 2. O que é o sítio ativo de uma enzima? R: O sitio ativo é uma região da enzima, onde ocorre a catálise. É uma área delimitada pelos resíduos de aminoácidos com grupos nas cadeias laterais que se ligam ao substrato e que catalisam a transformação química. 3. Explique como é realizada a classificação das enzimas de acordo com a União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB). R: Este sistema classifica as enzimas em 6 classes, cada uma com subclasses, co base nos tipos de reação que elas catalisam. As classes são: 1. Oxirredutases, 2. Transferases, 3. Hidrolases, 4. Liases, 5. Isomerases, 6. Ligases. A cada enzima é atribuído um número composto de 4 partes, e um nome sistemático. 1º numero indica a classe 2º numero Indica a subclasse 3º numero indica a característica específica da enzima 4º numero indica o nome da enzima. 4. Explique o que é uma hidrolase. R: são enzimas que catalisam a hidrolise de ligações covalentes. 5. De que tipo de reação participam as liases? R: são enzimas que catalisam reações de clivagem de ligações C-C, C-O e C- N, através de hidrolise ou oxidação. 6. Quais os fatores que afetam a velocidade das reações enzimáticas e como eles interferem? R: Temperatura: Existe uma faixa de temperatura ótima para a reação enzimática. Temperaturas muito elevadas (acima da temperatura ótima), promovem a redução da velocidade. Temperaturas de resfriamento também reduzem a velocidade.
O pH altera a atividade catalítica de vários modos:
A atividade de algumas enzimas precisa que o radical esteja na forma protonada, dessa forma, pHs mais alcalinos podem prejudicar a enzima. O pH pode modificar a estrutura terciária e consequentemente o sítio ativo, em casos de variações extremas. Cada enzima possui um pH ótimo de atividade sendo de grande importância conhece-lo para que a enzima não seja prejudicada.
A concentração de substrato no meio reacional também é um fator que
influencia a velocidade das reações enzimáticas. Com o aumento da concentração de substrato também ocorre um aumento da velocidade da reação, porém ao se chegar a um determinado ponto em que todas as enzimas estejam com seu sítio ativo ocupado pelo substrato, a velocidade da reação passa a ser constante, de maneira que mesmo aumentando-se a concentração a velocidade não se altera mais significativamente.
7. Descreva resumidamente o que é inibição competitiva.
R: É um dos tipos mais comuns de inibição. Ocorre quando na reação está presente um inibidor competitivo, que compete com o substrato pelo sítio ativo da enzimas. Esses inibidores são moléculas estruturalmente semelhantes aos substratos e reagem com a enzima, formando o complexo EI, mas não ocorre catálise. Reduzindo, assim a eficiência da enzima. 8. Explique o que são coenzimas e cofatores. Cite exemplos. R: Cofatores são pequenas moléculas inorgânicas que podem ser necessárias para que a enzima execute a sua função catalítica. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima, mas na ausência deles, a enzima permanece inativa. A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima e o complexo formado pela ligação entre a enzima e o cofator é chamado de holoenzima. Algumas enzimas requerem componentes químicos não proteicos para realizar a sua função, estes componentes são denominados de coenzima. As coenzimas funcionam como transportadoras transitórias de alguns grupos funcionais específicos derivados do substrato. Muitas vitaminas são precursoras das coenzimas, por exemplo. Uma coenzima que está covalentemente ligada à parte proteica da enzima é chamada de grupo prostético. 9. Explique resumidamente o que é inibição irreversível. R: Inibidores enzimáticos são moléculas que interferem na catálise, diminuindo ou interrompendo as reações enzimáticas. Existem duas amplas classes de inibidores, podendo ser reversíveis e os irreversíveis. Os inibidores irreversíveis ligam-se covalentemente com ou destroem o grupo funcional da enzima, essencial para a atividade catalítica, ou então forma uma associação não covalente estável. Esse processo impede que a enzima catalise a reação de maneira que não é possível reverter o processo. 10. Cite e comente sobre três enzimas de interesse na indústria de alimentos R: 11. Calcule a velocidade inicial de uma reação que segue a cinética de Michaelis, se a concentração do substrato, [S], é de 2,9x10-3M, considerando-se: Vmax = 1,48x10-4M.min-1 e Km=2,37x10-9M. 12. Calcule a velocidade inicial de uma reação que segue a cinética de Michaelis- Menten, se a concentração do substrato for igual a 3,8x10 -4M, sabendo-se que Vmax=7,1x10-3M.min-1 e Km=6,2x10-5M para a enzima que está sendo usada nessa reação. 13. Determine a fração de Vmáx, que seria obtida nas seguintes concentrações de substrato [S]: 1Km; 1/2Km; 2Km; 10Km.