PRE INFORME

ACCIÓN DE LA CATALASA, PRESENTE EN TEJIDOS ANIMALESY VEGETALES

Jessica Nathalia Santacruz
Fabio Sebastian Ramirez
Juan Pablo Zambrano
INTRODUCCION
Las enzimas son un tipo de biomoléculas caracterizadas por ser proteínas de funcionalidad
catalítica que aceleran o retardan la velocidad a las cuales las reacciones ocurren. La
catalasa es una enzima que se encuentra en las células de los animales y vegetales su
función en este tipo de tejidos es muy importante debido a que durante el metabolismo
celular se forma una sustancia tóxica para la célula que es el peróxido de hidrógeno la
catalasa descompone el peróxido de hidrógeno en sus dos productos agua y oxígeno
sustancias que no son dañinas para las células de los tejidos

2H202Peroxidasa, 2 H20 + 02:

Esta reacción puede visualizarse por la

formación de burbujas, las cuales se producen debido al desprendimiento de oxígeno.
La deficiencia de catalasa, produce acatalasa, esta enfermedad se caracteriza por la ausencia
de catalasa en los glóbulos rojos y se asocia con lesiones orales ulcerantes.

OBJETIVOS
 Identificar los efectos que tiene la catalasa en los tejidos animales
 Medir la actividad catalítica por medio del desprendimiento de burbujas y la
producción de calor.

MATERIALES
 Tubos de ensayo
 Beakers
 Pinzas de madera
 Pipetas
 Morteros
 Termómetro
 MnO2 (dioxido de manganeso)
  Agua oxigenada
 Gradillas
 Hígado
 Molleja
 Corazón
 Papa
 Rábano

El óxido de manganeso o dióxido de manganeso (MnO2), es un óxido iónico del

manganeso. Conocido como pirolusita, es el óxido más importante del manganeso, pero no
el más estable. Se utiliza en pinturas y barnices para pintar cristales y cerámica, en la
obtención de cloro y yodo, y como despolarizador en pilas secas
Cuestionario:
1..varia de alta a baja de acuerdo a los cambios que este sometida la muestra como por
ejemplo la temperatura, ser maceradas a cambios de ph etc.
2.La función de un catalizador sobre la velocidad de reacción es acelerarla o hacerla lenta,
los positivos aumentan la velocidad de reacción hacen que la reacción ocurra de forma más
rápida y los negativos la hacen más lenta.
3. La diferencia entre la leche cruda y la leche pasteurizada es que la leche cruda —que
viene directamente de la vaca— no pasa por un proceso de pasteurización. La leche sin
pasteurizar no está disponible para el público porque las leyes federales prohíben la
distribución y venta de leche cruda a los supermercados a través de los límites estatales.
4. Todas las enzimas tienen un pH óptimo para su funcionamiento; la amilasa es una
enzima que trabaja en un nivel básico o de basicidad. De hecho, al llegar al estómago, el
bolo alimenticio contiene aún la amilasa, pero allí se desnaturaliza por el alto nivel de
acidez (recuerda que las proteínas, como las enzimas, se desnaturalizan con el calor y la
acidez). Como los enlaces del almidón aún no están rotos en su totalidad, en el intestino
delgado se encuentran con la amilasa pancreática que termina de hacer el trabajo de
separarlo.

Concentración de enzimas

A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción aumenta de

manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta concentración, pues en un
momento determinado la velocidad se hace constante.
Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las enzimas séricas (del
suero sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.

Concentración de sustrato

Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción. Esto se

debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de enzima, por lo que
se formará el producto más rápidamente.

pH

Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente en la

actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas de
atracción y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta
interferencia produce cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad.

Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el pH

óptimo para una enzima depende de dónde funciona normalmente.

Salinidad

La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia pueden

interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio activo
de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá
afectada.

Temperatura

A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en consecuencia,

la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas desnaturalizan las
enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces que mantienen su
estructura haciendo que no funcionen de manera óptima.
Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía térmica
desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede observar de manera gráfica en una curva en
forma de campana, donde se relaciona la velocidad de reacción con la temperatura.

La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina

temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.

Este valor es diferente para las distintas enzimas. No obstante, la mayoría de las enzimas en
el cuerpo humano tienen una temperatura óptima de alrededor de 37.0 °C.

Concentración del producto

La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad de la

enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo formando un
complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.

En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante una

eliminación rápida de los productos formados.

Activadores enzimáticos

Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar mejor,
estos pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+,
Cu2+, Na+, K+, etc.

En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática, por ejemplo:
el anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan cofactores
enzimáticos.
También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las enzimas,
llamados coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que contienen carbono, como
las vitaminas que se encuentran en los alimentos.

Inhibidores enzimáticos

Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función de las
enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la catálisis.

Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e inhibición

del sustrato:

Inhibidores competitivos

Un inhibidor competitivo es un compuesto químico similar a un sustrato que puede

reaccionar con el sitio activo de la enzima. Cuando el sitio activo de una enzima se ha
unido a un inhibidor competitivo, el sustrato no puede unirse a la enzima.

Inhibidores no competitivos

Un inhibidor no competitivo también es un compuesto químico que se une a otro lugar del
sitio activo de una enzima, llamado sitio alostérico. En consecuencia, la enzima cambia de
forma y ya no puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que la enzima no puede
funcionar correctamente.

6.
Péptido vasoactivo intestinal: Aumenta el flujo sanguíneo y segrega líquido pancreático
acuoso.
Sacarasa: Produce fructosa y glucosa.
Secretina: Segrega agua y bicarbonato de sodio, además de inhibir la motilidad gástrica.
 Lipasa: Proporciona ácidos grasos, siempre que actué en un medo alcalino, con previa
acción de las sales biliares.
Gastrina: Produce y segrega ácido clorhídrico, al tiempo que estimula la movilidad
gástrica.

BIBLIOGRAFIA

1. Alters, S. (2000). Biology: Understanding Life  (3rd ed.). Jones and

Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L.
(2015). Biochemistry  (8th ed.). W. H. Freeman and Company.
3. Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. & McMillan, B.
(2007). Biology: The dynamic science  (1st ed.). Thomson
Brooks/Cole.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chemistry for
Today: General, Organic, and Biochemistry (9th ed.). Cengage
Learning.
5. Stoker, H. (2013). Organic and Biological Chemistry (6th ed.).
Brooks/Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of
Biochemistry: Life at the  Molecular Level (5th ed.). Wiley.

ACCIÓN DE UN CATALIZADOR
DE ORIGEN ANIMAL SOBRE EL H 2 O 2 .

Marque 4 tubos de ensayo con los nombres de las muestras

biológicas
 MEDICIÓN
adicione DE
un pedazo de la LA ACCIÓN
correspondiente DE
muestra UNAy 2
biológica
ENZIMA
mL de peróxido de hidrogeno. ObserveEN
la intensidad de la
reacción.
TÉRMINOS DE LA PRODUCCIÓN DE
Coloque un tubo de ensayo en una gradilla y
agréguele media cucharada cafetera de macerado
Repita el procedimiento anterior,
de cada unocolocando los tubos
de los tejidos, inserte en él un con las
termómetro con la escala de tal forma que pueda
correspondientes muestrasleer
enloselvalores,
baño dela maría
tome temperaturadurante
inicial. 10
minutos. Retírelo, déjelo enfriar y adiciónele 2 mL de peróxido de
hidrógeno

• Proceda de la misma manera pero colocando nuevos trozos de

tejidos en los correspondientes tubosadiciónele
Seguidamente, y colóquelos
al tubo, 2 mLen un
de agua
oxigenada y empiece a observar y anotar los
recipiente con hielo durante 10 minutos. Retírelo e
valores de temperatura cada 20 segundos, las
inmediatamente adiciónelevariaciones
2 mL de peróxidoquedetengan
de temperatura hidrógeno
lugar
deben quedar registradas por pequeñas que éstas
sean. Anote esas temperaturas en la tabla que
aparece a continuación y realice una gráfica con
los datos obtenidos.

Repita el procedimiento anterior, con muestras maceradas y

compare la velocidad de reacción. Analice los resultados y la
eficiencia de la reacción en cada tejido.
 Acción de un catalizador
inorgánico sobre el H 2
O2
Marque tres tubos de ensayo con los números 1, 2, 3.
Agréguele a cada tubo lo que pueda tomar con la punta
de una espátula dióxido de manganeso

Tome el tubo N° 1, agregue 2 mL de agua oxigenada y

una pequeña cantidad del catalizador (lo que coja con la
punta de la espátula), agite suavemente.

Utilizando pinzas coloque en el tubo N°2, 2 ml de

peróxido de hidrógeno, colóquelo en baño de maría
durante 10 minutos retírelo y agregue una pequeña
cantidad de MnO 2 compare la reacción con la anterior

Coloque el tubo N°3, en un recipiente con hielo,

agregue 2 ml de peróxido de hidrógeno, deje durante
10 minutos. Retírelo y compare la reacción con las
anteriores.