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net/publication/313340173
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3 authors:
Daniel Castañeda
Tecnológico Nacional de México/ Tuxtla Gutiérrez
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Special Issue in "Enzyme or Whole Cell Immobilization for Efficient Biocatalysis: Focusing on Novel Supporting Platforms and Immobilization Techniques" (Frontiers in
Bioengineering and Biotechnology) View project
All content following this page was uploaded by Daniel Castañeda on 04 February 2017.
resumen ABSTRACT
Esta investigación consistió en evaluar el efecto del proceso de This research was conducted to evaluate the effect of the
maduración sobre las propiedades fisicoquímicas de la carne de maturation process on the physicochemical properties of beef
ganado bovino. Se determinó el perfil proteico y algunas propie- cattle. The protein profile and some physicochemical proper-
dades fisicoquímicas (textura, color, pH y CRA) de seis muestras ties (texture, color, pH and WHC) from six samples of muscle
de músculo (Longisimus dorsi) en fresco (0 días) y luego del pro- (Longisimus dorsi) fresh and after maturing process (21 days
ceso de maduración (21 días a 4°C). Los resultados mostraron una at 4°C) were determined. The results showed a significant
variación significativa en los análisis de textura de las muestras en variation in texture analysis of fresh samples, compared to
fresco, con respecto a las de 21 días (P≤0,05). Por otro lado, no se 21 days samples (P≤0.05) On the other hand, no significant
encontraron diferencias significativas para las características de differences for the characteristics of color, pH and WHC were
color, pH y CRA. Las electroforesis de las muestras permitieron found. Electrophoresis of samples, allowed to observe ~ 10
observar ~10 bandas, algunas de las cuales durante el proceso de bands, some of which during the maturation process showed
maduración presentaron una leve degradación, lo que sugiere que a slight degradation, suggesting that proteolysis directly af-
la proteólisis incide directamente en la textura. fect the texture.
Palabras clave: músculo, proteínas, color, textura, pH, CRA. Key words: muscle, protein, color, texture, pH, CRA.
Extracción de proteínas
La extracción de proteínas se realizó aplicando modifica-
ciones al método propuesto por Cao et al. (2006).
Textura
Se utilizó un texturómetro y se realizó la prueba de TPA, se-
gún la metodología descrita por De Huidobro et al. (2005).
Color
La medición de color se realizó por el método descrito por
Carpenter et al. (2001). Con los datos obtenidos se calculó
la intensidad del color (C*) y el ángulo de matiz.
Potencial de hidrógeno
Este parámetro se midió con un pH-metro de punción
marca Hanna.
Análisis estadístico
Con los datos obtenidos de las propiedades fisicoquímicas
(color, textura, pH y CRA), se realizó un análisis de varian-
za Anova para establecer si existieron o no diferencias entre FIGURA 1. Perfil proteico del músculo de ganado (A) fresco y (B) a los
las muestras obtenidas en fresco y las obtenidas después 21 d.
del proceso de maduración. El análisis estadístico de los
datos se realizó en el software estadístico SPSS 19.0 ® (2010). Propiedades fisicoquímicas
Resultados Textura
Los resultados para textura son presentados en la tabla 1.
Análisis de proteínas Los valores encontrados indican que la dureza, la gomosi-
La figura 1 muestra las electroforesis de los extractos pro- dad y la masticabilidad presentaron diferencias significa-
teicos del músculo (Longisimus dorsi) de ganado bovino. tivas para las muestras en fresco y después del proceso de
maduración (P≤0,05).
Con las electroforesis de las muestras extraídas a partir del
músculo recién sacrificado, se lograron observar ~10 ban- TABLA 1. Análisis de textura para las muestras de músculo de ganado
fresco y a los 21 d (± desviación estándar).
das. La banda 220 (WHC ~200 KDa) similar a la miosina
de cadena pesada se presentó en bandas entre los 165 y 188 Análisis Unidad Fresco Maduración
KDa, mientras que la banda de actina (~40 KDa) presentó Dureza N 97,44 ± 26,96 a 32,78 ± 9,44 b
fragmentos de ~39, ~38 KDa y la tropomiosina (~32 KDa) Adhesividad N*s -0,76 ± 0,34 a -0,77 ± 0,2 1a
se expresó en bandas de ~36, ~31 KDa. Elasticidad Adimensional 0,49 ± 0,06 a 0,55 ± 0,09 a
Cohesividad Adimensional 0,41 ± 0,03 a 0,43 ± 0,03 a
Adicionalmente, se observó la degradación de proteínas, la Gomosidad Adimensional 3.670,35 ± 934,52 a 1.427,26 ± 406,79 b
desaparición de bandas (~120 KDa; ~97 KDa; ~80 KDa) y Masticabilidad Adimensional 1.922,71 ± 902,17 a 824,44 ± 278,83 b
la aparición de bandas de menor peso molecular (~67 KDa
Resiliencia Adimensional 0,21 ± 0,03 a 0,15 ± 0,03 a
~34 KDa), lo que indica degradación de algunas proteínas
miofibrilares. Promedios con letras distintas indican diferencia significativa (P≤0,05).
Torregroza-Espinosa, Fernandez-Lucas y Castañeda-Valbuena: Efecto del proceso de maduración de carne bovina comercializada en el departamento del Atlántico S1073
Color miofibrilar se presenta por acción de enzimas proteolíticas
La tabla 2 muestra los resultados del análisis de color, no durante el periodo de maduración de la carne (Johnson
hubo diferencias significativas entre las muestras en fresco et al., 1990); aunque existe controversia en afirmar si la
y después del proceso de maduración (P>0,05). degradación de las proteínas miofribrilares genera efectos
directos en la tenderización de la carne. Esto debido a que
TABLA 2. Análisis de color para las muestras de músculo de ganado existen diferentes hipótesis acerca de si hay o no procesos
fresco y a los 21 d (± desviación estándar). de proteólisis durante la maduración de la carne. No ob-
Análisis Fresco Maduración stante, las variaciones en el perfil proteico encontradas en
Color L* 40,44 ± 2,76a 38,30 ± 3,01a esta investigación, pueden relacionarse directamente con
a* 10,07 ± 1,73 a 12,37 ± 2,00 a los cambios en la textura por la afectación de la miosina
b* 13,06 ± 1,76 a 15,06 ± 1,34 a de cadena pesada, la actina y la tropomiosina. La variación
hab 52,36 a 50,60 a de estas proteínas incide directamente en la textura de la
C* 16,55 a 19,48 b carne (Lana y Zolla, 2016).
Promedios con letras distintas indican diferencia significativa (P≤0,05).
Los procesos de maduración tienen un efecto considerable
en la terneza, debido a varios procesos bioquímicos que
El ángulo de matiz (hab), aunque no muestra diferencias
ocurren por la acción de dos sistemas enzimáticos endóge-
significativas entre los tratamientos, se evidenció una leve
nos principales: la calpaína y catepsina, las cuales se activan
disminución. Con respecto al índice de saturación C*, se
después de la muerte del animal. La edad de los animales
observaron diferencias entre los valores (P≤0,05).
también incide sobre esta característica (Felicio, 1997).
pH Diversas investigaciones han demostrado que la carne de
ganado adulto es más dura que la carne de ganado joven.
La tabla 3 muestra los valores de pH obtenidos para las
En este estudio no se encontraron diferencias significativas
muestras de músculo de ganado bovino en fresco y poste-
en los valores de color, pH y CRA, estos concuerdan con
rior al proceso de maduración.
los obtenidos por Montana (2001). La variación del color
TABLA 3. Valores de pH obtenidos de las muestras de músculo de gana- durante la maduración determina la efectividad del mé-
do fresco y a los 21 d (± desviación estándar). todo, ya que deberían presentarse los cambios químicos
Análisis Fresco Maduración
necesarios para que se obtengan coloraciones deseadas por
pH 5,63 ± 0,12 a 5,69 ± 0,14 a
los consumidores.
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