IMPORTANCIA DE LOS

MINERALES EN LAS
ENZIMAS Toni Adsuara Martínez
Quimialmel, S.A.

L
as enzimas son los catalizadores
de las reacciones en los sistemas
biológicos así como las proteínas
más especializadas, a excepción de un
pequeño grupo de moléculas de RNA
catalítico que no son proteínas.

Su poder catalítico es a menudo muy superior

a los catalizadores sintéticos y actúan en
secuencias organizadas catalizando cientos
de reacciones consecutivas en las rutas
metabólicas mediante las que se degradan
nutrientes, se conserva y transforma la energía,

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 Historia Siglo XIX

de las La actividad de las enzimas fue descrita por primera vez

enzimas
a principios del siglo XIX, en estudios sobre la digestión
de la carne por secreciones del estómago y por la
conversión del almidón en azúcar por la saliva.

1850. Louis Pasteur dijo que la

fermentación del azúcar en alcohol
con levaduras estaba catalizada por
“fermentos” que posteriormente
se denominaron enzimas.

Estructura
Cofactores minerales
minerales

Comprenden un gran grupo de sustancias

Como hemos comentado, la mayoría de inorgánicas con una mayoría de iones metálicos.
las enzimas son proteínas, por lo que
no requieren más grupos químicos que
residuos aminoácidos para su actividad. ZINC

En cambio, otras enzimas requieren un

componente químico adicional, llamado Es el más ubicuo y versátil de los cofactores
metálicos. Más de 300 enzimas tienen un
cofactor.
cofactor de zinc.
Aproximadamente el 3% del genoma de los
mamíferos codifica para proteínas dedos de zinc
El cofactor son uno o varios unidas al ADN.
iones inorgánicos como Fe2+,
También participa en enzimas como la
Mg2+, Mn2+ o Zn2+, o un complejo anhidrasa carbónica, la cual es requerida para la
orgánico o metalorgánico secreción del ácido clorhídrico en el estómago,
denominado coenzima. carboxipeptidasa, aspartato-transcarbamilasa
y alcohol deshidrogenasa, oligometafosfatasa,
entre otras.
Se absorbe en el duodeno y se fija débilmente
Algunas enzimas requieren una coenzima a casi todas las proteínas plasmáticas,
o uno o más iones metálicos para su principalmente a la albúmina. Esto es
actividad. importante para su transporte hacia los tejidos.
Una vez allí, se acumula débilmente en
Una coenzima unida a la proteína los tejidos y ante una dieta insuficiente la
enzimática se denomina grupo prostético. concentración plasmática baja rápidamente.

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1897. Años más tarde, Eduard Buchner
descubrió que los extractos de la levadura
pueden fermentar el azúcar en alcohol fuera
de la estructura de las células vivas.
Este hecho animó a los bioquímicos a
intentar aislar muchas enzimas diferentes y
poder examinar sus propiedades.
1926 James Summer aisló la
ureasa, hecho que impulsó los primeros
estudios sobre las propiedades de las
enzimas.
Más tarde en los años 30 se cristalizaron las
enzimas pepsina y tripsina.
2000 La última parte del siglo
y principios del siglo XXI ha habido
una investigación más intensa sobre las
enzimas que catalizan el metabolismo
celular, purificando millares de enzimas

minerales
HIERRO

La mayoría de las enzimas con hierro acoplan el

hierro como heme, o como un arreglo especial
ZN de hierro con grupos azufre, conocidos como
centros hierro-azufre.
El citocromo c es una proteína heme común en
las mitocondrias donde los ligandos axiales al
Fe hierro están ocupados por histidina y metionina.

Las enzimas con un grupo heme tienen

un color rojizo, dependiendo del estado
de oxidación del hierro, hecho que motivó
a nombrar a las proteínas heme de las
mitocondrias como “citocromo”.
La enzima más conocida es la citrocromo c
oxidasa, siendo la enzima capaz de dividir
una molécula de oxígeno para formar agua.

Las enzimas con centros hierro-azufre serían

xantina-oxidasa, succinato deshidrogenasa y
nitrogenasa.

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 Cu

COBRE

El cobre participa en numerosas enzimas,

aunque no tan abundante como el Zinc,
cumpliendo importantes funciones biológicas
principalmente dentro del citosol.

La mayor parte son oxidasas, y participa junto

con el hierro en la citocromo oxidasa.

Las enzimas de cobre pueden ser simples o

complejas dependiendo del número de átomos H2O o - SH O2 o - SS-
de cobre que contengan. La dopamina-beta-
monooxigenasa contiene 8 átomos de cobre.

A muchas proteínas el cobre les da un color Cu2+

azul, como a la ceruloplamina.
Cu+
Debido a la tendencia a aceptar electrones, el
cobre es un poderoso oxidante. Ceruloplasmina Ceruloplasmina

Los sitios cobre de la ceruloplasmina Fe2+

minerales

tienen capacidad de oxidar Fe2+ a Fe3+;

lo que prepara los iones hierro para Fe3+
unirse a la transferrina, y entregar hierro
Ferritina
a órganos y tejidos. Esta reacción liga los
dos elementos y podría explicar por qué
cuando existen carencias de cobre puede Transferrina
presentarse anemia.

MANGANESO Los minerales juegan un

papel indispensable en el
Podría ser el elemento menos común en las correcto funcionamiento
enzimas, y a veces también el gran olvidado. de las enzimas
Pero el manganeso participa en enzimas
importantes como la piruvato-carboxilasa, y la
arginasa en el ciclo de la urea.

También actúa como cofactor activador del

metal para muchas enzimas que requieren
magnesio, como la fructosa 1.6 difosfatasa,
galactoquinasa, glucosa 1.6 fosfomutasa,
glutatión reductasa y peptidasa, entre otras.

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MAGNESIO
Es requerido por un gran número de enzimas,
entre ellas las fitasas que son de las más
utilizadas en alimentación animal.
La carencia de magnesio no permite
activar las fitasas, bajando la efectividad
de las mismas.
También participa en otras enzimas, todas
muy ligadas al fósforo también como alcalina
fosfomonoesterasa, arginina cinasa, aspartasa,
ATPasa, decarboxilasa, fosfofructoquinasa,
fosforilasa.
Además, el magnesio está implicado en rutas
metabólicas importantes como la glicólisis
con enzimas como la piruvato-quinasa o la
hexoquinasa.
COBALTO
El cobalto como cofactor está muy ligado
a la vitamina B12. La forma más habitual
de la coenzima que contiene cobalto es la
cianocobalamina.
Participa, pero en menor medida y como
cofactor, junto con otros minerales en
enzimas como alcalina fosfomonoestarasa, la
fenoloxidasa o la trifosfatasa.
CALCIO
El calcio es un cofactor para un número limitado
de coenzimas. Las más importantes y relevantes
son alfa-amilasa y la termolisina.
Participa también en el complejo actina-miosina
del músculo, pero sus funciones son más
importantes en otras vías y rutas metabólicas
que como cofactor.
Existen otros muchos minerales como el
molibdeno, el vanadio, la sílice, el selenio y
el níquel que participan, en mayor o menor
medida, en muchos procesos catalíticos.
Hemos visto que las enzimas son
esenciales en los organismos biológicos,
siendo importantes catalizadores de
muchas rutas. Sin ellas algunos procesos
tardarían años en realizarse y gracias
a las enzimas en pocos segundos se
produce la reacción.
Los minerales, a su vez, son importantes
en su justa dosificación porque una
carencia ocasiona que las enzimas
no puedan activarse y ejercer su
función correctamente, pudiendo
aparecer enfermedades graves o leves
minerales
dependiendo de la importancia de la
enzima en la ruta metabólica.
En estos últimos años, la aparición
de enzimas exógenas que podemos
aditivar a los piensos para mejorar los
crecimientos, optimizar nutrientes, y
por tanto, bajar el coste ha sido muy
importante.
Aun así, no podemos descuidar que a
nivel interno existen más de 10.000
enzimas que son necesarias para el
correcto funcionamiento de todos los
procesos biológicos, y estas enzimas no
pueden funcionar correctamente si sus
activadores no están presentes.
Por ello, es necesario formular y
proporcionar a los animales los
minerales, macro y micro, en la
dosificación que corresponda para que
las enzimas puedan desarrollar toda su
actividad.
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