Insulina, albúmina y distrofina

Insulina

La insulina es una hormona principalmente regula el metabolismo por las β-células

de la islotes de Langerhans del páncreas. La principal función de la insulina es
contrarrestar la acción concertada de varias hormonas generadoras de hiperglicemia para
manteniendo bajos los niveles de glucosa en sangre.

El receptor de insulina es un miembro que abarca la membrana y una serie de

receptores que alberga la actividad de la tirosina quinasa intrínseca. Sin embargo, el
receptor de la insulina es único en que es un complejo heterotetramérico compuesto por
dos, estos son completamente extracelular α-péptidos que están unidas por puentes
disulfuro de los dos transmembrana que abarca la β-péptidos. Tanto la α- y β-subunidades
del receptor complejos se derivan de un solo gen (símbolo = INSR).
Este procesamiento del receptor es una reminiscencia del procesamiento de la proteína
preproinsulina que conduce a dos péptidos (A y B) disulfided unidos entre sí para formar la
insulina bioactiva.

Cuando la insulina se une a su receptor desencadena la autofosforilación del

receptor que genera sitios de atraque para las proteínas sustrato del receptor de insulina
(IRS-1–IRS4). Proteínas IRS, a su vez desencadenan la activación de una amplia gama de
proteínas transductoras de señal . Los resultados finales de la activación del receptor de la
insulina son muy variadas y en muchos casos del tipo de célula específico, pero incluye
alteraciones en el metabolismo, los flujos de iones, la translocación de proteínas, las tasas
de transcripción, y las propiedades de crecimiento de las células de respuesta.

Los variantes de corte y empalme de la preproproteına alternativa del receptor de la

insulina se generan a partir del precursor de ARNm INSR. Un formulario contiene exón 11
secuencias (denominado formulario IR-B), mientras que el IR-A forma no lo hace. El
resultado del empalme alternativo es que la α-subunidad de la forma de IR-B tiene una de
12 aminoácidos extensión en su extremo C-terminal.

La insulina receptor también se puede unir los factores de crecimiento relacionados

mencionados anteriormente, el IGF-1 e IGF-2. Cuando la insulina se une al receptor que
activiates la actividad tirosina quinasa intrínseca de la β-subunidades resultantes en
autofosforilación del receptor. Estos autofosforiladores ocurren entre 6 y 13 residuos de
tirosina con las observadas con mayor frecuencia son tirosinas en la posición de
aminoácido 1316, 1322, 1146, 1150, y 1151 en las porciones intracelulares de la β-
subunidades.

La región polimórfica de repeticiones en tándem en número variable situada en el

extremo 5’ del gen de la insulina en el cromosoma 11p15.5 (IDDM2) se encuentra en
ligamiento con susceptibilidad a diabetes tipo I (insulino-dependiente), y en varias
poblaciones se han asociado los alelos clase I con un mayor riesgo a la enfermedad y los
alelos clase III con protección.
 Distrofina

El descubrimiento de la distrofina en 1987 , meses después de la clonación de su

gen codificador en Xp2, responsable de la distrofia muscular de Duchenne (DMD) y la
distrofia muscular de Becker (DMB).

La distrofina es una proteína subsarcolémica de gran tamaño, 427 kDa, cuya función
se suponía relacionada con el anclaje de las proteínas musculares citoplásmicas a la
membrana celular. Según su secuencia de aminoácidos (3865 aa), la distrofina consta de
cuatro dominios: un dominio aminoterminal por el que se une a la F-actina; un largo
dominio central o ‘rod domain’; un dominio rico en cisteína y un dominio carboxiterminal,
estos dos últimos responsables de la unión al sarcolema.

En 1989, Campbell y Kahl demostraron que la distrofina se encontraba asociada a

una glucoproteína de la membrana. Posteriormente se descubrió que se trataba de un
complejo de proteí- nas al que se denominó ‘Dystrophin-Associated Proteins complex’
(DAP) Este hallazgo confirmaba la hipótesis de que la distrofina actuaba como anclaje
entre las proteínas citoesqueléticas y las proteínas integrales de la membrana.

Albumina

La albumina es la proteína más abundante en el cuerpo humano, encontrada

principalmente en la sangre, el gen codificador de esta se encuentra en el cromosoma
4q13.3, tiene un tamaño de 24, 299 bases.

Funciona como antioxidante, como unión de toxinas, proteínas y enzimas, asi como
de diversos iones.

Bibliografía
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http://www.ujaen.es/investiga/cvi296/FisioNeuro/Seminario22.pdf

Distrofina y proteínas asociadas a la distrofina. Su evaluación en el laboratorio de patología neuromuscular