Nombre LUCELYS VARGAS CHAPARRO

del
estudiant
e:
Grupo colaborativo: 201103_36
Nombre del Tutor: ALBERTO GARCIA

Suplemento Sorbosa, Ribosa. Celulosa. Celobiosa,

seleccionad A Quitina, Serina, Lisina, Leucina,
o Hemoglobina, Queratina, Ácido láurico,
Linalool

Ejercicio 1: Carbohidratos

Identificación Sorbosa, Ribosa, Celobiosa, Celulosa,

de Quitina
carbohidratos
presentes en el
Suplemento
Referencias Mathews C.K., Van Holde, K. E. (2013). Bioquímica. (4a.
bibliográfic ed.) (pp. 309- 320) Pearson Educación. Recuperado
as de http://www.ebooks7-
24.com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/?il=3823&pg=337
Nigel, D. (2014). BIOS. Notas instantáneas de
Bioquímica. (4a. ed.) McGraw-Hill Interamericana. (pp.
252-259). Recuperado de http://www.ebooks7-
24.com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/?il=718&pg=263
Ejercicio 2: aminoácidos y proteínas

Identificación de aminoácidos presentes Serina, Lisina, Leucina

en el suplemento

Aminoácido SERINA

Preguntas Respuestas
1. ¿Cuál es su clasificación? Aminoácido polar sin carga
2. ¿Cuáles son  La serina contiene tres átomos de carbono:
sus un carbono central unido, por un lado, a un
grupo carboxilo (COOH) y por otro, a un
propiedades y grupo amino (NH3+). Los otros dos enlaces
características de del carbono central están ocupados por un
acuerdo átomo de hidrógeno y por un grupo CH2OH
a su cadena lateral? (grupo R), característico de la serina

Además de poseer todas la propiedades

3. ¿Cuál es su
punto
isoeléctrico y cuál es su
significado e importancia?
4. Consulte su estructura e
identifique el carbono
alfa y porque recibe esta
denominación
Referencias Bibliográficas
comunes a los α-aminoácidos, tiene un grupo
hidroxilo en la posición 3, por lo que se le
clasifica como aminoácido polar. La serina es
un aminoácido no esencial. Sus codones son
UCU, UCC, UCA, UCG, AGU y AGC. Sólo
el estereoisómero L aparece de forma natural
en las proteínas.
El punto isoeléctrico (pI) o pH
isoeléctrico (pHI) es aquel pH para el cual la
molécula tiene carga neta cero. Es decir,
puede tener grupos cargados (ionizados),
pero la suma de todas las cargas positivas
iguala a la de las negativas.
Punto isoeléctrico: 5,68
Carbón alfa:  Esto significa que el grupo
amino está unido al carbono contiguo al grupo
carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo,
que tanto el carboxilo como el amino están
unidos al mismo carbono; además, a este
carbono alfa se unen un hidrógeno y una
cadena (habitualmente denominada cadena
lateral o radical R) 
Nigel, D. (2014). BIOS. Notas
instantáneas de Bioquímica. (4a. ed.)
McGraw-Hill Interamericana. (pp. 20-35).
Recuperado de http://www.ebooks7-
24.com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/?
il=718&pg=31
Aminoácido LISINA

Preguntas Respuestas
1. ¿Cuál es su clasificación? Aminoácido polar con carga
2. ¿Cuáles son  Actúa químicamente como una base, al igual
sus que la arginina y la histidina, ya que su
cadena lateral contiene un grupo amino
propiedades y protonable que a menudo participa en la
características de formación de puentes de hidrógeno o en
acuerdo enlaces de tipo iónico en las cadenas de
a su cadena lateral? proteína, estabilizando las estructuras
terciaria y cuaternaria. dado que su grado de
ionización depende del pH, estos enlaces son
sensibles a cambios en él.

La L-lisina se parece químicamente a la

arginina, la cual es vital para la estructura del
Herpes Simplex. Al suplementar con lisina,
el virus usa ésta en vez de arginina, lo cual
frena su replicación y reduce los síntomas
infecciosos. También reduce la frecuencia de
los ataques de herpes oral y ayuda en los
ataques agudos.

3. ¿Cuál es su El punto isoeléctrico (pI) o pH

punto
isoeléctrico y cuál es su
significado e importancia?
isoeléctrico (pHI) es aquel pH para el cual la
molécula tiene carga neta cero. Es decir,
puede tener grupos cargados (ionizados),
pero la suma de todas las cargas positivas
iguala a la de las negativas.
Punto isoeléctrico: 9.74

4. Consulte su estructura e
identifique el carbono
alfa y porque recibe esta
denominación
Referencias Bibliográficas
Carbón alfa:  Esto significa que el grupo
amino está unido al carbono contiguo al grupo
carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo,
que tanto el carboxilo como el amino están
unidos al mismo carbono; además, a este
carbono alfa se unen un hidrógeno y una
cadena (habitualmente denominada cadena
lateral o radical R) 
Nigel, D. (2014). BIOS. Notas
instantáneas de Bioquímica. (4a. ed.)
McGraw-Hill Interamericana. (pp. 20-35).
Recuperado de http://www.ebooks7-
24.com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/?
il=718&pg=31
Aminoácido LEUCINA

Preguntas Respuestas
1. ¿Cuál es su clasificación? Aminoácido hidrófobos, alifáticos
2. ¿Cuáles son  Está codificada en el ARN mensajero como
UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su
sus
cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo
propiedades y (2-metilpropilo). Es uno de los aminoácidos
características de esenciales. Como un suplemento en la dieta, se
acuerdo ha descubierto que la leucina reduce la
degradación del tejido muscular incrementando
a su cadena lateral? la síntesis de proteínas musculares en ratas
viejas. La leucina se usa en el hígado, tejido
adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y
muscular, se usa para la formación de esteroles,
y solo el uso en estos dos tejidos es cerca de
siete veces mayor que el uso en el hígado.
3. ¿Cuál es su El punto isoeléctrico (pI) o pH
punto isoeléctrico (pHI) es aquel pH para el cual la
molécula tiene carga neta cero. Es decir,
isoeléctrico y cuál es su puede tener grupos cargados (ionizados),
significado e importancia? pero la suma de todas las cargas positivas
iguala a la de las negativas.
Punto isoeléctrico: 5,98
4. Consulte su estructura e
identifique el carbono
alfa y porque recibe esta
denominación

Carbón alfa:  Esto significa que el grupo

amino está unido al carbono contiguo al grupo
carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo,
que tanto el carboxilo como el amino están
unidos al mismo carbono; además, a este
carbono alfa se unen un hidrógeno y una
cadena (habitualmente denominada cadena
lateral o radical R) 
Referencias Bibliográficas Nigel, D. (2014). BIOS. Notas
instantáneas de Bioquímica. (4a. ed.)
McGraw-Hill Interamericana. (pp. 20-35).
Recuperado de http://www.ebooks7-
24.com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/?
il=718&pg=31
Identificacióndeproteínas presentes en el Hemoglobina, Queratina
suplemento

Proteína HEMOGLOBINA

Preguntas Respuestas
Clasifique 1. Composición La molécula de hemoglobina está
la constituida por una porción proteica
llamada globina (compuesta por 2
proteína
pares de cadenas polipeptídicas
de diferentes que contienen numerosos
acuerdo aminoácidos) y 4 grupos prostéticos
a: nombrados “hem” en cuyo centro se
localiza un átomo de hierro; de
manera que la molécula de
hemoglobina está formada por 4
subunidades, cada una de las cuales
posee un grupo hemo unido a un
polipéptido. Las variaciones en las
cadenas polipeptídicas dan origen a
diferentes tipos de hemoglobinas. Por
ejemplo; las hemoglobinas normales
del adulto (Hb A1 y A2), y la del feto
(Hb F) que tiene gran afinidad por el
oxígeno.
2. Conformación Las subunidades de la hemoglobina
puede estar en dos conformaciones:
 Conformación tensa (T):
conformación de baja
afinidad por el oxígeno, la
muestra la hemoglobina
cuando no está unida al
oxígeno
(desoxihemoglobina). La
conformación T se
caracteriza por tener
numerosos enlaces iónicos
entre las subunidades. La
hemoglobina libera oxígeno
cuando está en conformación
tensa.
 Conformación relajada (R):
conformación de alta
 afinidad por el oxígeno, y es
la que muestra la
hemoglobina cuando esta
unida al oxígeno
(oxihemoglobina). La
conformación R se
caracteriza por tener pocos
enlaces iónicos entre las
subunidades. Para que la
hemoglobina pueda captar
oxígeno debe estar en
conformación relajada.
 
3. Grupo prostético está formado por cuatro grupos
hemo, que son iguales al de la
mioglobina, y que están situados y
unidos a sus correspondientes
cadenas peptídicas de igual forma
que en la mioglobina.
4. Función biológica Las hemoglobinas de los eritrocitos
de los vertebrados tienen dos
funciones biológicas principales:
1. Transportar el O2 del  aparato
respitatorio a los tejidos
periféricos.
2. Transportar desde los tejidos
periféricos el CO2 y los protones 
hasta los pulmones para ser
excretados.
Estructura primaria de la proteína

Conformación estructural en que se

encuentra en la naturaleza
Referencias Bibliográficas Recuerde deben estar en formato
Normas APA

Proteína QUERATINA

Preguntas Respuestas
Clasifique 1. Composición Las queratinas suelen clasificarse en
la dos familias, en función de la
proteína abundancia de su proporción en
de estructuras de tipo hélices-
acuerdo α o láminas-β:4
a: Queratina-α
La alfa-queratina presenta en sus
cadenas de aminoácidos residuos
(monómeros) de cisteína, los cuales
constituyen puentes disulfuro, lo que
se denomina grupo cistina. Los
puentes disulfuro proporcionan la
rigidez y resistencia a la queratina
alfa. Así, existe mayor cantidad de
enlaces cistina (disulfuro) en
regiones estructurales de los cuernos
de un animal y en las uñas o en el
pelo. La queratina alfa se encuentra
en pelos, cuernos, uñas, y faneras.
Queratina-β
La beta-queratina no
presenta cisteína, o lo hace en muy
baja proporción, por lo tanto contiene
pocos entrecruzamientos
intermacromoleculares a través de
puentes disulfuro (cistina). Sin
embargo la queratina de tipo beta,
presenta mayor proporción de
plegamientos de forma lámina-β. La
alta cohesión dada por el gran
número de asociaciones por puentes
de hidrógeno de las láminas-β, hace
que la presencia de queratina-β
resulte en materiales de gran
resistencia tales como la seda de
araña. Las queratinas-α pueden
presentar también láminas-β, aunque
en menor proporción que las
queratinas-β. Así mismo las
queratinas-β presentan también
hélices-α. Esto hace que esta
clasificación de las queratinas sea
controvertida.

2. Conformación con estructura fibrosa, muy

rica en azufre,2 que
 constituye el componente
principal que forman las
capas más externas de
la epidermis de
los vertebrados y de
otros órganos derivados
del ectodermo, faneras co
mo
el pelo, uñas, plumas, cuer
nos, ranfotecas y pezuñas.
Una de las biomoléculas
cuya dureza se aproxima a
la de la queratina es
la quitina, con la cual no
hay que confundirse, al ser
esta última un polisacárido.
3. Grupo prostético la queratina forma parte de las
proteínas conjugadas, en este caso de
las  glicoproteínas de la membrana
por lo cual su grupo prostético son
los glúcidos.
4. Función biológica La queratina es una proteína, cuya
función principal es proteger las
células epiteliales, siendo además
un elemento fundamental en la
formación de la capa más externa
de la piel. También es un
componente básico del pelo y las
uñas, así como de otras partes del
cuerpo como la lengua o el paladar,
a los que dota de fuerza y
resistencia
Estructura primaria de la proteína

Conformación estructural en que se

encuentra en la naturaleza
Ejercicio 3: Lípidos

Identificación Acido laurico, Linalool

de los lípidos
presentes en el
suplemento
Mapa

mental

Referencias Blanco Gaitán, M. D. y Blanco Gaitán, M. D.

bibliográfic (2017). Fundamentos de bioquímica
as estructural (3a. ed.). (pp. 410-422). Editorial
Tébar Flores. Recuperado de  https://elibro-
net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/
51988?page=426
 Ejercicio 4: ácidos nucleicos
Cuadro comparativo 1. Tipos de ácidos nucleicos

ADN
Característica 1 El ADN se encuentra formado
por moléculas que al ligarse
forman un conjunto que se
asemeja a una cadena; ésta
molécula sólo se encuentra en
los seres vivos y es el elemento
fundamental de la reproducción
de los entes vivientes.
Característica 2 Su función es extender y
mantener la información
correspondiente al individuo
donador.
ARN
El ARN está presente en el
citoplasma de las células
eucariotas y procariotas.
Asimismo, el ARN está
compuesto por una cadena
simple que en ocasiones puede
duplicarse.
Está conformado por
nucleótidos unidos que forman
cadenas. Cada nucleótido está
constituido por: un azúcar
(ribosa), un grupo fosfato y 4
bases nitrogenadas (adenina,
guanina, uracilo y citosina).

Característica 3 Las pruebas de paternidad El ARN transporta la

actual, se basan en el estudio, información genética del ADN
lectura y manejo del ADN o para la síntesis de las proteínas
DNA, y este explica en forma necesarias. Es decir, el ARN
clara y casi indubitable si una copia la información de cada
persona tiene o no parentesco gen del ADN y, luego pasa al
con otra, en términos citoplasma, donde se une al
científicos,  es mediante el adn. ribosoma para dirigir la síntesis
proteica.
Característica 4 Se divide en A) el que se divide El ARN agrupa sus nucleótidos
en la reproducción de la misma en una hélice simple, mientras
célula y B) el de la reproducción que el ADN las agrupa en una
sexual. doble hélice
Referencias Blanco Gaitán, M. D. y Blanco Gaitán, M. D. (2017). Fundamentos
bibliográficos de bioquímica estructural (3a. ed.). (pp. 318-329). Editorial Tébar
Flores. Recuperado de  https://elibro-
net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/51988?page=334
Cuadro comparativo 2: Tipos de ARN
ARN ARN ARN de
Mensajero Ribosomal transferenc
ia
Característica  Cadenas de largo Cada ARNr  presenta  Son moléculas de
1 tamaño con estructura cadena de diferente pequeño tamaño.
primaria. tamaño, con
estructura secundaria
y terciaria.
Característica Se le llama mensajero Forma parte de las  Poseen en algunas
2 porque transporta la subunidades zonas estructura
información necesaria ribosómicas cuando secundaria, lo que
para la síntesis se une con muchas va hacer que en las
proteica. proteinas. zonas donde no hay
bases
complementarias
adquieran un
aspecto de bucles,
como una hoja de
trebol.
Característica  Cada ARNm tiene Están vinculados con Los plegamientos se
3 información para la síntesis de llegan a hacer tan
sintetizar una proteina proteinas. complejos que
determinada. adquieren una
estructura terciaria
Característica El ARNm es la El ribosoma "lee" la Su misión es unir
4 cadena simple de información presente aminoácidos y
ARN que se forma a en el ARN mensajero, transportarlos hasta
partir del ADN en el y en función de la el ARNm  para
proceso de misma sintetiza una sintetizar proteinas
transcripción el cual cadena de
en las eucariotas se aminoácidos
lleva a cabo en el (proteína).
núcleo de la célula y
en el de las
procariotas se realiza
en el citoplasma.
Referencias Blanco Gaitán, M. D. y Blanco Gaitán, M. D. (2017). Fundamentos
bibliográficos de bioquímica estructural (3a. ed.). (pp. 318-329). Editorial Tébar
Flores. Recuperado de  https://elibro-
net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/51988?page=334