Tarea 2 – Enzimología y Bioenergética

Estudiante:

DAVID ALEJANDRO VELASCO

Tutor:

MARIA CONSUELO BERNAL

Grupo:

151130_16

Universidad Nacional Abierta y a Distancia

CEAD PASTO

04 DE ABRIL DE 2020
 Los enzimas están involucrados en una variedad de reacciones químicas en los sistemas

alimentarios y biotecnológicos. Actúan como catalizadores sustancias que aceleran una reacción

química pero no se modifican por la reacción que descomponen o acumulan compuestos

biológicos.

1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que actúa?

Se clasifican en 6 grandes grupos o clases:

Clase subclase
Oxidorreductasas Catalizan reacciones de oxido o
reducción de ellas son los enzimas
deshidrogenasa
Transferasas Catalizan la transferencia de un grupo
químico ejemplo de ello es la enzima de
glucoquinasa
Hidrolasas Se ocupan de la reacción de hidrolisis
por ejemplo la lactasa
Liasas Enzimas que catalizan la ruptura de los
sustratos, por ejemplo, el acetato de
descarboxilasa
Isomerasas Catalizan la Interconversión de isómeros
ejemplos convierten una molécula en su
variante geométrica tridimensional
Ligasas Estas enzimas hacen la catálisis de
reacciones especificas mediante la hidrolisis
simultanea de nucleótidos de trifosfato

2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que actúan, y

reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

 Lipasa

Proteasa

Lactasa

Papaína

Tripsina

Sacarasa

Lipasa: es la encargada de hidrolizar los triglicéridos para transformarlos en glicerol

y ácidos grasos libres

Proteasa: es una enzima tipo hidrolasa rompiendo sus enlaces utilizando una

molécula de agua y el producto son pequeños péptidos

Lactasa: es aquella que utiliza de sustrato la lactosa para convertirla en glucosa y

galactosa

Papaína: es un enzima que se adquiere por medio de una fruta llamda papaya y que

nos ayuda al organismo a hidrolizar proteínas fuertes y más estables

 Tripsina: enzima producida en el páncreas que se encarga de hidrolizar las proteínas

en pequeños péptidos

Sacarasa: enzima que se encuentra en el intestino delgado encargada de la

transformación de sacarosa ejemplo azúcar de masa en glucosa y fructosa.

3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las células

vegetales y animales. Todas las células requieren enzimas para sobrevivir y funcionar

a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las

reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en

comparación con otros catalizadores?

b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es

el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la

siguiente ecuación.
 RTA: ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores?

La velocidad de las reacciones depende del contacto entre las unidades químicas

átomos, moléculas, que a partir del movimiento de calor producen colisiones entre esas

mismas unidades, por lo tanto para cada temperatura existirá una velocidad de coalición

determinada.

a. ¿Qué significa las reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de

energía, en comparación con otros catalizadores?

RTA: la velocidad de una reacción es la cantidad de sustancia transformada por

unidad de tiempo, algunas reacciones químicas se producen de forma rápida y otras son

lentas, por ejemplo, las detonaciones o explosiones que son tan rápidas que dificulta

medir su velocidad.

b. ¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?

 RTA: una enzima, por si misma no puede llevar a cabo una reacción, fu función es

modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto

formado por unidad de tiempo tal variación se debe a disminución de la energía de

activación.

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes. La

fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la elaboración de

cerveza eran producidas por las enzimas de distintos microorganismos que actuaban en

sobre estos sustratos, pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato que

se encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?

RTA: en la fermentación de un vino, las enzimas tienen un alto nivel de especificidad en la

interacción del enzima y el sustrato, de forma tal que los enzimas fermentan los azucares

transformándolos en etanol

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son

catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?

RTA: los factores que afectan la actividad enzimática son el efecto del pH cuando los enzimas

actúan dentro de limites estrechos de pH ejemplo óptimo de reacción la pepsina (enzima

estomacal) tiene un pH optimo de 2

c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

 RTA: el centro o el sitio activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para

ser catalizado la reacción especifica que en una enzima controla depende de un área de su

estructura terciaria, dicha área se llama sitio activo y en ellas ocurren las actividades de

otras moléculas.

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las

enzimas?

RTA: los enzimas poseen grupos químicos ionizables en las cadenas laterales de sus

aminoácidos, según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa

o neutra. Como la formación de las proteínas de penden, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá

un pH en el cual la confirmación será la mas adecuada para la actividad catalítica

5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de Michaelis-

Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos. Para

determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de

los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de recíprocos dobles,

método establecido por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

 RTA: la ecuación de Michaelis Menten explica el comportamiento que se obtiene

a partir de los datos experimentales de laboratorio, Muestra la forma de actuar de las

enzimas en presencia de inhibidores o en su estado de funcionamiento óptimo en la

cual se grafica la concentración del sustrato (S) vs la velocidad máxima (V max), esto se

cumple solo cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la

enzima y cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante

b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

RTA: la velocidad máxima es la tasa máxima teórica que se obtiene en unas

condiciones determinadas. El valor exacto no se obtiene experimentalmente, se

obtiene un valor aproximado cuando la velocidad comienza a ser independiente de la

concentración de sustrato para alcanzar velocidad máxima seria necesario que todas

las moléculas de enzima estuvieran estrechamente unidas con el sustrato.

c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es la

Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato

RTA: se puede considerar como una medida de afinidad en la enzima del sustrato,

que será inversamente proporsional a su afinidad. Un valor bajo de km se puede

relacionar con una gran estabilidad del complejo es, que indica una elevada afinidad

de la enzima por el sustrato y, también, que necesita menos sustrato para unirse al

50% de la enzima.

d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva a cabo

con uno o los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de pasos

 elementales que dan lugar a la reacción general. es decir, el mecanismo de

reacción y la determinación de la velocidad absoluta de la reacción y sus pasos.

¿Que consisten?

RAT: una de las aplicaciones mas útiles de la cinética es la capacidad para utilizar

la velocidad de reacción para descifrar el mecanismo de reacción. El mecanismo de

reacción describe la secuencia de pasos elementales que suceden para pasar de

reactivos a productos.

e. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del

método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de

los valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los

recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v

como función de 1/ [S].

V
[S] µM µM/min 1/Vo 1/[S]
30 0,441 1
30 0,440
50 0,680
50 0,683
75 0,978
75 0,998
100 1,144
100 1,152
125 1,468
125 1,427
300 2,435
300 2,624
600 3,532
600 3,311
900 3,761
 900 3,606
1000 3,649
1000 3,797

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es

decir (1/Vo y 1/[S]).

m: Es la pendiente de la recta

b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una

ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso son:

1/Vo = m y 1/[S] = b

[S] Vo
(mM) (mM/min) 1/Vo 1/[S]

50 10 0,1 0,02
0,05263
100 19 1579 0,01
0,03448 0,0062
160 29 2759 5
0,03030 0,0052
190 33 303 63158
0,02173 0,0034
290 46 913 48276
0,01724
400 58 1379 0,0025
0,01204 0,0012
800 83 8193 5
 0,01111
1000 90 1111 0,001

Vmax Km
- -
833,33333 177,41666
3 7

6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la

regulación enzimática

RTA: los factores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química, que

participan en las reacciones enzimáticas debido a que las enzimas no poseen en su

estructura todos los grupos funcionales para llevar acabo la catálisis de todas las

reacciones metabólicas, los cofactores no son componentes obligados de todas las

reacciones. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión enzima-
 sustrato o estabilizan la estructura tridimensional del enzima, o constituyen por si los

centros catalíticos que gana eficiencia y especialidad al unirse a las proteínas

7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

c. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está en el

punto A?

RTA: la velocidad es pequeña por que la temperatura es demasiado baja para

proporcionar la energía cinética suficiente que supere la energía de activación

d. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?

RTA: el aumento de la temperatura conduce al aumento en la velocidad de la

reacción, que tiene un limite cuando se sobrepasa la temperatura de

desnaturalización de la enzima, lo que con lleva una pérdida de su función

e. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está en

el punto A?

RTA: esta en un intervalo optimo en el cual se logra mayor actividad catalítica

De tal forma que la enzima alcanzara el optimo de la actividad en la medida que el

sistema se encuentre en la temperatura adecuada.

 d. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B ?

RTA: en las graficas podemos ver que en el punto B es un intervalo muy alto, en la

que la enzima se desnaturaliza por efecto de la temperatura perdiendo su función

catalítica
 a. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?
RTA: significa que al llegar al 100% las enzimas se desnaturalizan y pierden su

actividad

b. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que indican
las gráficas?
RTA: las enzimas proteolíticas

Son sustancias también conocidas como peptidasas, proteasas o proteinasas, producidas por el

estómago y el páncreas y responsables de participar en el proceso de digestión, la división

celular, coagulación de la sangre y reciclaje de proteínas, entre otros

A medidas que la reacción transcurre la velocidad de acumulación del producto va

disminuyendo por que se va consumiendo el sustrato de la reacción
2 Ejercicio 2. Bioenergética

A partir de las referencias estudiadas en la unidad 2

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A.

Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD.

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como donantes
de electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más bajo que el de la
molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo en
cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:

10. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder

electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder
electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO 2 se conserva en

las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
RTA: la energía liberada durante la oxidación de la glucosa pasa a las coenzimas
NAD y FAD mediante su reducción a NADH Y FADH respectivamente, para luego
ser oxidadas para obtener ATP en la fosforilación oxidativa mitocondrial, esto
forma parte de la liberación de energía de los nutrientes
 b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de nicotinamida

cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido(NAD)?

RTA: : esta implicado en reacciones de reducción oxidación llevando los

electrones de una a otro enzima se encuentra en dos formas una como agente

oxidante (NAD+)que acepta los electrones de otras moléculas dando como resultado

la forma reducida (NADH)y se puede ser usada como agente reductor

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD

RTA: se reduce al aceptar dos átomos de hidrogeno cada uno formado por un

electrón y un patrón

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

RTA: se produce durante la foto respiración celular y es consumido por muchas

enzimas en la catálisis de numerosos procesos químicos

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?

 R/ los dos desempeñan un papel importante en el salto de patrones de acuerdo con el

mecanismo de grotthuss en reacción con los ácidos los iones de hidrogeno normalmente

se refiere al ion hidronio

2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín trifosfato)?

RTA: en los sistemas de los seres vivos el ATP puede ser sintetizado en el proceso de

glicolisis en el cual hay una producción neta de dos moléculas de ATP en un ciclo.

a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la glucólisis?

RTA: a partir de la oxidación de una molécula de glucosa se producen a la suma de 38

ATP, repartidas de la siguiente manera, la glucolisis produce 8 ATP seis provienen de la

oxidación de los dos NADH, loa otros dos se forman directamente, la conversión del

ácido pirúvico produce seis ATP

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena transportadora

de electrones?

RTA: En la cadena transportadora de electrones cada molécula de NADH se

convierten 3 de ATP (2 NADH x 3 =6 ATP).

 3.Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función

enzimática

a. ¿cual es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la actividad

enzimática de algunas enzimas?
Rta: Los cofactores son sustancias que se combinan con la enzima potenciando su actividad
catalítica, estos son algunos de los cationes Hierro (Fe++), cobre (cu++) y magnesio (Mg++),
estos cationes mantienen el medio celular eléctricamente neutro, regulan la presión osmótica, el
equilibrio hídrico y el equilibrio ácido-base
B. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?
Magnesio: cofactor de enzima que transfiere grupos fosfato desde la ATP, y también cofactor
de la enzima acetilcolinesterasa.
Cobre: cofactor de enzima dependiente que interviene en la formación de: hemoglobina,
colágeno, lectina y mielina.
Hierro: cofactor de enzima oxidasa (peroxidasa, catalasas citocromos C.
Manganeso: cofactor de enzimas como la arginina y el ribonucleótido reductasa Sin: cofactor
de enzimas de alcohol deshidrogenasa, carboxipeptidasa A y B.
c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y consultar sobre
la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos
Rta: estas moléculas orgánicas se le denomina coenzimas, su función principal es sé cómo
intermediarios metabólicos, un ejemplo de esto es son la deshidrogenasa que utiliza la nicotina
mida adenina dinucleótido (NAD) como cofactor.
d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas. Sus
mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.

REFERENTES BIBLIOGRÁFICOS

 https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/nutricion/2001/03/19/que-son-vitaminas-
10077.html
 Enzimas (II).Cofactores, coenzimas y vitaminas | Apuntes de Bioquímica
apuntesbioquimicageneral.blogspot.com/2014/.../enzimas-iicofactores-coenzimas-

y.ht...

 https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/nutricion/2001/03/19/que-son-vitaminas-
10077.html

 enzimas-sacarasa - Monografías Plus - Ejemplos de tareas, ensayos y

https://www.monografias.com/docs/ENZIMAS-SACARASA-PKYSUWTPCDUNY

 Flavín adenín dinucleótido - Wikipedia, la enciclopedia libre

https://es.wikipedia.org/wiki/Flavín_adenín_dinucleótido

 Energía en seres vivos - Profesor en línea

https://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/Energiaseresvivos.htm


 Enzimas - Bionova.org
www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm

 Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A. (pp. 218-222, 231-237). Recuperado
de http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/9788498358742#{"Pa
gina":"218","Vista":"Indice","Busqueda":""}
 Begley TP, Kinsland C, Mehl RA, Osterman A, Dorrestein P (2001). «The biosynthesis
of nicotinamide adenine dinucleotides in bacteria». Vitam. Horm. 61: 103-
19. PMID 11153263. doi:10.1016/S0083-6729(01)61003-3.

 Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a

distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado
de http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimica_1_
2013%20_final_45_leccione_WORD.pdf

 Bioquímica Sancho, farmacia-Catalisis-enzimatica.pdf. Disponible en línea

http://www3.uah.es/bioquimica/Sancho/farmacia/temas/tema-7_catalisis-enzimatica.pdf

 Wikipedia la enciclopedia libre, recuperado de

https://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato

 En los sistemas biológicos, las transformaciones de energía indispensables en todos los

procesos que se dan en los seres vivos, a través de los procesos bioenergéticas.
García Jerez, A. ( 25,11,2018). Enzimología y bioenergetica. [Archivo de video].

Recuperado de: http://hdl.handle.net/10596/22365