INFORME

RECTA DE CALIBRADO

RECTA CALIBRADO
Estándar [nmol] Absorbancia
0 0,001
12,5 0,181
25 0,386
50 0,786
100 1,612
ACTIVIDAD 1. VELOCIDAD DE REACCIÓN EN PRESENCIA O AUSENCIA
DE ENZIMA

Concentracció Absorbanci Tiempo(

Muestra n (nmol) a min)
INICIO 3,3125 0,04 0
E1 17,25 0,263 1
E2 20,1875 0,31 2
E3 33,1875 0,518 4
E4 173,625 2,765 6
E5 20,9375 0,322 8
FIN 4,5625 0,06 8

Tasa inicial Tasa de formación de P

formación P sin E
70,21875 13,9375

Como podemos ver en la gráfica en ausencia de enzima, que es hasta el minuto 1 la

reacción sucede muy despacio, pero luego sucede más rápido sobre todo cuando llega al
minuto cuatro que la reacción va más rápido, y luego en el minuto 6 se alcanza el estado
de transición, donde los sustratos se transforman en productos y se reduce la energía
necesaria para formarlos.
ACTIVIDAD 2. EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LA VELOCIDAD DE
REACCIÓN

Tasa de
Temperatur Concentrac Absorba formación
a (ºC) ción (nmol) ncia (nmol/min)
Blanco 0,8125 0 0
0 9,4375 0,138 4,3125
22 23,75 0,367 11,46875
37 59,9375 0,946 29,5625

En esta gráfica se puede observar que al aumentar la temperatura, se acelera el

movimiento de las moléculas de sustrato y enzima, aumentando el número de colisiones
y por tanto acelera la reacción enzimática. Nuestra máxima temperatura fue de 37ºC,
pero si fuese mayor, la gráfica llegaría a un máximo y luego empezaría a bajar, porque
se desnaturalizaría.
ACTIVIDAD 3. EFECTO DEL pH EN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

Tasa de
Concentrac Absorba formación
pH ción (nmol) ncia (nmol/min)
Blanco 0,8125 0 0
5 21,375 0,329 10,28125
6,3 17 0,37 8,09375
8,6 23,9375 0,259 11,5625

Al igual que en la gráfica de la temperatura al aumentar el pH aumenta la velocidad de

reacción, hasta que llega al punto óptimo en el que empieza la desnaturalización. En
este caso el pH óptimo es 6,3, a partir de ahí la enzima se desnaturaliza. El punto de pH
óptimo varía según enzima. Si el pH medio se aleja del óptimo de la enzima, está verá
modificada su carga eléctrica al aceptar o donar protones, lo que modifica la estructura
de los aminoácidos y por tanto su actividad enzimática.
ACTIVIDAD 4. EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA EN LA
TASA DE REACCIÓN.

Muestra Concentración Absorba Tiempo

s (nmol) ncia (min)
H1 59,5625 0,94 1
H2 76,4375 1,21 2
H3 94,875 1,505 8
L1 19,125 0,293 1
L2 25,5625 0,396 2
L3 65,6875 1,038 8
Blanco 0,8125 0 0

Tasa
formación P Tasa inicial
con E formación P sin E
(nmol/min) (nmol/min)
Alta
concentració
n 3,072916667 58,75
Baja
concentració
n 6,651785714 18,3125

En la gráfica vemos que la de alta concentración de enzima ocurre más rápido que en la
de baja concentración, pero luego llega un momento que la de baja concentración
aumenta más deprisa, la recta es más empinada, la de alta concentración primero ocurre
de manera rápida y luego más despacio, y la de baja concentración va más rápido luego,
pero la velocidad de reacción es mayor en la de alta concentración.
ACTIVIDAD 5. EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO EN LA
TASA DE REACCIÓN.

Concentra
ción Absorba Tiempo
Muestra (nmol) ncia (min)
Blanco 0,8125 0 0
H1 19 0,291 1
H2 29,5625 0,46 2
H3 126,1875 2,006 8
L1 7,4375 0,106 1
L2 9,9375 0,146 2
L3 28,5 0,443 8

Tasa inicial
Tasa formación P formación P sin E
con E (nmol/min) (nmol/min)
Alta
concentración 16,10416667 18,1875
Baja
concentración 3,008928571 6,625

En esta gráfica ocurre lo mismo que en el caso anterior, en la de alta concentración de

sustrato la reacción ocurre mucho más rápido que la de baja concentración de sustrato
ACTIVIDAD 6. PRUEBA DE HABILIDAD DE EXTRACTOS DE Pleurotus
ostreatus PARA AUMENTAR LA VELOCIDAD DE REACCIÓN

Concentración
Muestra (nmol) Absorbancia Tiempo (min)
Blanco 0,8125 0 0
1 12 0,179 1
2 12,4375 0,186 2
3 24,625 0,381 4
4 32,125 0,501 6
5 41 0,643 8

Tasa inicial de Tasa inicial de

formación P formación sin E
(nmol/min) (nmol/min)
4,4375 11,1875

En esta práctica lo que teníamos que hacer era la extracción (extracto de proteínas) de
un hongo, y luego comprobar si aumentaba la velocidad de reacción, al combinarlo con
el sustrato rompe el sustrato y sí tiene una actividad enzimática. Lo único extraño en
está práctica es que en el min 2 tuvo que haber algún fallo puesto que hay una bajada y
debería de ir creciendo y darnos una recta.