Вы находитесь на странице: 1из 18

ЛЕКЦИИ

lectures

АМИНОКИСЛОТЫ В ПИТАНИИ ЧЕЛОВЕКА


Лысиков Ю.А.
ГУ Институт питания РАМН, Москва

Лысиков Юрий Александрович


109240 Москва, Устьинский проезд, д. 2/14
E-mail: yl20@mail.ru

РЕЗЮМЕ
В статье представлены данные о метаболизме аминокислот в организме человека. Рассмотрена струк-
тура и свойства аминокислот, критерии незаменимости, вклад аминокислот в энергетику организма,
специфические функции аминокислот, потребность в аминокислотах.

SUMMARY
The article presents data on amino acids metabolism in human organism. The review described structure
and function of amino acids, essentiality criteria, amino acids energy source role, amino acids specific
functions, amino acids requirements.

СТРУКТУРА И СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТ

Известно около 200 природных аминокислот, из них удалось выделить лишь в 1938 году. Каждая амино-
только 20 входят в состав белков. Эти аминокис- кислота имеет тривиальное (традиционное) назва-
лоты называют протеиногенными — строящими ние, иногда связанное с источником происхождения.
белки. В организме человека наряду с протеино- Например, аспарагин впервые был обнаружен в
генными аминокислотами можно найти и другие, аспарагусе, глютаминовая кислота  — в клейко-
которые играют иную роль, например, орнитин, вине (глютене) пшеницы. Глицин был назван так
β-аланин, таурин и др.. Многие из протеиноген- за сладкий вкус (от греческого glykos  — сладкий).
ных аминокислот в организме человека выполня- В пищевых продуктах наиболее распространены
ют важные самостоятельные функции, например, 22 аминокислоты.
глицин, глютаминовая и аспарагиновая кислоты Все 20  аминокислот, которые входят в состав
являются биологически активными соединениями, белка, характеризуются общей структурной осо-
фенилаланин, тирозин и триптофан служат ис- бенностью  — наличием карбоксильной группы
точником образования биогенных аминов и других (-СООН) и аминогруппы (-NH2), связанной с одним
биорегуляторов, глицин и таурин входят в состав и тем же атомом углерода и различаются структурой
желчных кислот. боковых цепей (R-групп) (рис. 1). Почти все амино-
Первая аминокислота, аспарагин, была открыта кислоты содержат по одной карбоксильной и ами-
еще в 1806  году. Последней из обнаруженных из- ногруппе. Однако имеются аминокислоты, которые
вестных аминокислот оказался треонин, который могут содержать две карбоксильные (дикарбоновые
аминокислоты) или две аминогруппы (диаминоами-
нокислоты). Большинство аминокислот являются
α-аминокислотами, в отличие от β-аминокислот,
таких как β-аланин и таурин.
Стереоизомеры аминокислот. Из-за асимме-
88

Рис. 1. Общая структурная формула аминокислоты трии молекулы все α-аминокислоты, за исключением
лекции
lectures
глицина, могут существовать в форме двух D- или заключается в том, что для аминокислот
L-стереоизомеров — оптических изомеров, которые характерна медленная самопроизвольная
представляют собой зеркальные изображения друг неферментативная рацемизация, в резуль-
друга. В ходе биосинтеза белка в его состав попадают тате которой в составе белка появляются
только L-аминокислоты. Следует подчеркнуть, что D-аминокислоты. По этой причине структура
присутствие в составе белка L-аминокислот опре- белка со временем начинает меняться, могут
деляет его структуру и свойства. D-аминокислоты изменяться и его свойства. Это является
никогда не включаются в белки в процессе биосин- одним из механизмов старения белков, что
теза. В то же время в составе белка можно обнару- вызывает необходимость их непрерывного
жить и D-аминокислоты. Причина этого парадокса обновления.

Таблица 1

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ [2; 3]


Поляр- Молеку- Поляр-
Изоэлектри-
ность лярная Степень ность
Химическая структура ческая точка
боковой масса , гидрофильности боковой
рI
цепи г/моль цепи

1. Алифатические Высокогидрофильные

Аланин –1,9 6,0 89 Глютамин +9,4

Валин* –2,0 6,0 117 Аспарагин +9,7

Глицин –2,4 6,0 75 Глютаминовая кислота +10,2

Изолейцин* –2,2 5,9 131 Гистидин +10,3

Лейцин* –2,3 6,0 131 Аспарагиновая кислота +11,0

2. Серосодержащие Лизин* +15,0

Метионин* –1,5 5,7 149 Аргинин +20,0

Цистеин –1,2 5,0 121 Умеренно гидрофильные

3. Ароматические Треонин* +4,9

Тирозин +6,1 5,7 181 Серин +5,1

Триптофан* +5,9 5,9 204 Триптофан* +5,9

Фенилаланин* +0,8 5,5 165 Пролин +6,0

4. Оксиаминокислоты Тирозин +6,1

Серин +5,1 5,7 105 Высокогидрофобные

Треонин* +4,9 5,6 119 Цистеин –1,2

5. Дикарбоновые (кислые) Метионин* –1,5

Аспарагиновая кислота +11,0 2,8 133 Аланин –1,9

Глютаминовая кислота +10,2 3,2 147 Валин* –2,0

6. Амиды дикарбоновых кислот Изолейцин* –2,2

Аспарагин +9,7 5,4 132 Лейцин* –2,3

Глютамин +9,4 5,7 146 Глицин –2,4

7. Диаминоаминокислоты (основные) Фенилаланин* +0,8

Аргинин +20,0 10,9 174

Гистидин +10,3 7,6 155

Лизин* +15,0 9,7 146

8. Иминокислота

Пролин +6,0 6,3 115


89

Примечание: * — незаменимые аминокислоты.


Биосинтез L-аминокислот в клетках организ- гидрофильности — способности связывать моле-
ма происходит с помощью стереоспецифических кулы воды аминокислоты можно разделить на [2]:
ГАСТРОЭНТЕРОЛОГИЯ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ И КЛИНИЧЕСКАЯ

ферментов, которые имеют асимметричные ак- 1. Высокогидрофильные: аспарагин, аспара-


тивные центры. При химическом синтезе ами- гиновая кислота, аргинин, гистидин, глютамин,
нокислот с одинаковой скоростью образуютcя глютаминовая кислота и лизин, которые почти
как D-, так и L-стереоизомеры. В результате по- всегда располагаются на внешней поверхности мо-
лучается рацемическая (одинаковая по соста- лекул белка.
ву) смесь разных стереоизомеров аминокислот. 2. Умеренно гидрофильные: пролин, серин,
Рацемическую смесь аминокислот можно раз- тирозин, треонин и триптофан. Они занимают
E XPER I ME NTA L & CLI N ICA L GASTROE NTEROLOGY

делить на D- и L-стереоизомеры, но это дорого. промежуточное положение, отличаясь определен-


Поэтому полученные искусственным путем пре- ной гидрофильностью.
параты аминокислот могут содержать не только 3. Гидрофобные: аланин, валин, глицин, изо-
необходимые организму L-аминокислоты, но и лейцин, лейцин, метионин, цистеин и фенилала-
D-стереоизомеры. Полные гидролизаты белков нин, которые располагаются в основном внутри
будут содержать только L-стереоизомеры ами- молекул белка.
нокислот. В природе встречаются и некоторые Гидрофильность аминокислот во многом зави-
D-аминокислоты, которые входят в состав пептид- сит от их полярности, которая связана с величиной
№02/2012

ных антибиотиков и клеточных стенок бактерий [1]. заряда их боковых групп. Пять алифатических
По химической структуре можно выделить аминокислот (аланин, валин, глицин, изолейцин
8 классов аминокислот (табл. 1): и лейцин) содержат слабо полярные боковые груп-
1. Алифатические аминокислоты (аланин, ва- пы. Слабую полярность имеют серосодержащие
лин, глицин, изолейцин и лейцин) отличаются аминокислоты (метионин и цистеин), а также одна
тем, что их боковые цепи содержат лишь атомы из ароматических аминокислот  — фенилаланин.
углерода и водорода. Благодаря гидрофобности эти аминокислоты плохо
У валина, изолейцина и лейцина боковая цепь растворяются в воде. Остальные аминокислоты
разветвляется, их еще называют аминокислотами содержат заряженные положительно полярные бо-
с разветвленной цепью. ковые группы и поэтому они более гидрофильны и
2. Серосодержащие аминокислоты (метионин хорошо растворяются в воде. Полярность аминокис-
и цистеин) содержат атомы серы. При этом место лот оказывают существенное влияние на структуру
серы может занимать атом селена. белка, его свойства и функции. Следует подчеркнуть,
3. Ароматические аминокислоты (тирозин, что большинство гидрофобных аминокислот явля-
триптофан и фенилаланин) содержат ароматиче- ются незаменимыми (валин, изолейцин, лейцин,
ские циклические группы. метионин и фенилаланин). Две других незамени-
4. Оксиаминокислоты (серин и треонин) со- мых аминокислоты (треонин и триптофан) отли-
держат -ОН-группы. чаются умеренной гидрофильностью.
5. Дикарбоновые аминокислоты (аспарагино- Онкотическое давление. Гидрофобные ами-
вая и глютаминовая кислоты) содержат две кар- нокислоты, как правило, располагаются внутри
боксильные группы молекулы белка, тогда как гидрофильные  — на
6. Амиды дикарбоновых аминокислот (аспа- внешней поверхности, что делает гидрофильными
рагин и глютамин) содержат атом азота в составе и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.
второй карбоксильной группы. Благодаря этому свойству белки хорошо связывают
7. Диамино-, или двуосновные, аминокислоты воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном
(аргинин, гистидин и лизин) содержат две ами- пространстве и внутри клеток. Гидрофильность
ногруппы. белков крови обеспечивают онкотическое давление,
8. «Аминокислота» пролин занимает особое которое удерживает жидкость в кровеносных сосу-
положение, поскольку, аминокислотой не является. дах. При уменьшении содержания белка в организме
По своей структуре это иминокислота и включа- человека в первую очередь уменьшается количество
ет циклическое имидазольное кольцо. Благодаря плазменных белков, что приводит к снижению он-
циклической группе пролин вызывает изгибы в котического давления крови, выходу жидкости из
полипептидной цепочке белка, что очень важно, кровеносной системы в межклеточное пространство,
например, для структуры белка соединительной что может приводить к возникновению безбелковых
ткани коллагена, где пролина очень много. (голодных) отеков. Гидрофильность пищевых белков
Благодаря наличию карбоксильной и амино- обеспечивает их способность набухать, образовы-
группы в водных растворах все аминокислоты вать студни, эмульсии и пены. Гидрофильность
ионизированы и ведут себя одновременно как белков клейковины злаков определяет качество
кислоты и как основания. В водной среде организма зерна и его хлебопекарные свойства.
свободные аминокислоты играют роль буферных Нестандартные аминокислоты в составе белка.
веществ, стабилизируя рН среды. При этом раство- Кроме 20 стандартных аминокислот, которые при-
римость в воде и степень гидрофильности разных сутствуют почти во всех белках, существуют так
90

аминокислот существенно различается. По степени называемые нестандартные аминокислоты, которые


АМИНОКИСЛОТЫ

лекции
lectures
встречаются лишь в некоторых из них. Причем,
каждая из этих аминокислот представляет собой КАК ИСТОЧНИКИ ЭНЕРГИИ
производное одной из обычных. К нестандартным
аминокислотам относят: производное пролина — Известно, что при полном окислении 1  г
4-гидроксипролин и 5-гидроксипролин. Обе ами- белка (или смеси аминокислот) в калори-
нокислоты входят в состав коллагена. В мышечном метрической бомбе в среднем образуется
белке миозине присутствует производное лизина — 5,65  ккал. Углерод аминокислот окисляет-
N-метиллизин. Другое производное лизина — ами- ся до СО2, водород  — до Н2О, а азот  — до
нокислота десмозин (комплекс из четырех молекул NО2. Однако в организме человека энергию
лизина  — тетрапептид) содержится только в фи- в форме АТФ можно получить только при
бриллярном белке соединительной ткани  — эла- окислении углеводородной составляющей
стине. В белке протромбине, а также в некоторых аминокислот. Поэтому из 5,65 ккал организму
других белках, которые активно связывают ионы будут доступны только 4,3 ккал, а оставшаяся
кальция, присутствует γ-карбоксиглютаминовая часть (1,3 ккал) является энергией окисления
кислота. азота. В настоящее время установлено, что
Особо следует остановиться на серосодержащей действительная энергетическая ценность
аминокислоте цистеине. Она может находиться в белка колеблется от 1,82 до 4,27 ккал/г, однако
составе белка в двух формах: либо в форме цисте- за эталон принимают цифру 4,0  ккал/г [4].
ина, либо в форме дипептида — цистина, который Существенные различия в энергетической
представляет собой комплекс из двух молекул ци- ценности белка связаны, с одной стороны,
стеина, ковалентно связанных друг с другом при с различной молекулярной массой амино-
помощи дисульфидного мостика. Благодаря этому кислот, а с другой  — с разными путями и
свойству цистеин выполняет важную функцию механизмами их окислительного метабо-
по стабилизации структуры белковой молекулы. лизма (рис. 2).
Цистеин играет ключевую роль в формировании Считают, что белки (аминокислоты) могут
инсулина и иммуноглобулинов (антител). В этих обеспечить 11–14% энергии суточного раци-
белках благодаря дисульфидным цистеиновым мо- она. Например, при суточной калорийности
стикам соединяются разные полипептидные цепи в 2500  ккал на белок может приходиться
в одну молекулу белка. Такие поперечные связи 275–350  ккал, что должно соответствовать
обычно отсутствуют во внутриклеточных белках, 69–88 г белка. Однако все пищевые амино-
но широко представлены в секреторных белках. кислоты не могут полностью окисляться с
Разрушение дисульфидных связей в кератине, образованием энергии. Значительная часть
формирующем структуру волос, лежит в основе энергии теряется в процессе кругооборота и ме-
процесса химической завивки. Для этого исполь- таболизма аминокислот. Поэтому эффективность
зуют тиоловые соединения, под действием которых использования энергии пищи организмом человека,
происходит разрыв поперечных дисульфидных как полагают, составляет около 20–25% [4].
связей в кератине. После укладки волос действие Аминокислоты мышечных белков, а также сы-
кислорода воздуха приводит к образованию новых вороточные и другие белки являются важным ис-
поперечных связей, которые закрепляют новую точником образования глюкозы и метаболической
форму волос. энергии в форме АТФ. При длительном голодании
Функциональная классификация аминокис- это приводит к массивному распаду мышечного
лот. С физиологических позиций аминокислоты белка и снижения содержания белка и его фракций в
можно разделить на: сыворотке крови. Диеты с низким (недостаточным)
 Протеиногенные, которые входят в состав бел- количеством углеводов также ведут к деградации
ка (20 аминокислот), и непротеиногенные, не мышечных и сывороточных белков.
входящие в состав белка, но выполняющие в В биосинтезе глюкозы участвуют в основном
организме человека другие важные функции. заменимые аминокислоты — 10–25% и только 1%
 Заменимые (8  аминокислот) и незаменимые незаменимых аминокислот. В организме человека
(12 аминокислот). О них мы будем говорить ниже. углеродные скелеты некоторых аминокислот могут
 Глюкогенные, которые превращаются в глю- непосредственно превращаться в пируват или в
козу и далее в гликоген или расщепляются по промежуточные продукты цитратного цикла (окса-
пути метаболизма глюкозы с образованием АТФ. лоацетат, сукцинил-КоА, кетоглутарат и фума-
Глюкогенными, в той или иной степени, являют- рат) с освобождением энергии в дыхательной цепи
ся подавляющее большинство — 19 аминокислот, митохондрий (табл. 2). При этом оксалоацетат мо-
за исключением лейцина. жет превращаться в фосфоенолпируват и по пути
 Кетогенные, которые могут превращаться в глюконеогенеза — в глюкозу. Источником глюкозы
кетоновые тела (короткоцепочечные жирные может стать и пируват [5]. Таким образом, разные
кислоты). Кетогенными являются 6 аминокис- глюкогенные аминокислоты могут включаться в
лот: изолейцин, лейцин, лизин, тирозин, трип- пути обмена глюкозы (гликолиз и глюконеогенез)
91

тофан и фенилаланин. на разных его этапах. Судьба разных аминокислот


ГАСТРОЭНТЕРОЛОГИЯ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ И КЛИНИЧЕСКАЯ

E XPER I ME NTA L & CLI N ICA L GASTROE NTEROLOGY


№02/2012

Рис. 2. Пути метаболизма глюкогенных аминокислот

неодинакова: одни из них могут превращаться в Среди аминокислот наиболее эффективно пре-
глюкозу и далее в гликоген, тогда как другие, минуя вращаются в глюкозу серин, аланин и пролин, тогда
глюкозу, могут непосредственно окисляться до СО2 и как глютамин, который широко используется в
Н2О с образованием АТФ. энтеральном и парентеральном питании, стоит на
Установлено, что из 100 г аминокислот может четвертом месте (табл. 3).
образовываться только 57 г глюкозы. При голода- Важную роль в процессах глюконеогенеза играет
нии в первые 3–4 дня из аминокислот в среднем так называемый цикл аланина, который характерен
в сутки образуется около 41  г глюкозы, а спустя для мышечной ткани (рис. 3). При дефиците глюкозы
несколько недель голодания образование глюкозы в организме или при голодании усиливается катабо-
снижается до 16 г в сутки. При сахарном диабете лизм мышечных белков с освобождением свободных
2-го типа превращение глюкогенных аминокислот аминокислот, около 50% которых составляет аланин
в глюкозу происходит с гораздо большей скоростью, [2]. Аланин поступает в печень, где из него образу-
чем у здоровых людей [5]. Как следствие этого у ется пируват, который включается в глюконеогенез.
больных диабетом с мочой выводится большое Когда в мышечной ткани возобновляется биосинтез
количество мочевины, которая образуется при белка, возникает потребность в аланине, который
дезаминировании глюкогенных аминокислот. В начинает синтезироваться из пирувата. В свою
критических состояниях скорость глюконеогенеза очередь источником пирувата является глюкоза,
с использованием аминокислот также существенно из которой он образуется в результате гликолиза.
92

возрастает. Таким образом, аланин завершает свой кругооборот:


НЕЗАМЕНИМОСТЬ АМИНОКИСЛОТ

лекции
lectures
обеспечивающих пластические и регенера-
тивные процессы, связанные с образованием
Говоря о значении различных аминокислот для ор- новых клеток и тканей» [6].
ганизма человека, необходимо рассмотреть понятие Согласно классическим исследованиям
незаменимости. Основным критерием в определе- Rose, для взрослого здорового человека жиз-
нии биологической ценности аминокислот является ненно необходимыми являются 8 аминокис-
их способность поддерживать рост животных и лот, которые стали считать незаменимыми
человека, что связано с биосинтезом белка в ор- (табл. 4). Полагают, что эти аминокислоты
ганизме. Исключение из пищевого рациона хотя не образуются в организме человека и обя-
бы одной из таких аминокислот, при сохранении зательно должны поступать с пищей.
содержания остальных, влечет за собой задержку Остальные 12  аминокислот считают за-
роста и снижение массы тела растущего организма. менимыми. К ним относят: аланин, арги-
Поэтому незаменимыми аминокислотами считают нин, аспарагин, аспарагиновую кислоту,
такие, которые «либо не синтезируются в организме, гистидин, глицин, глютамин, глютами-
или синтезируются со скоростью, недостаточ- новую кислоту, пролин, серин, тирозин и
ной или не соответствующей обмену веществ, цистеин. Эти аминокислоты, как полагают,

Рис. 3. Цикл аланина

Таблица 2

СУДЬБА ГЛЮКОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ [5]


Аминокислоты Превращаются в: Результат

Аланин, глицин, серин, треонин, цистеин Пируват Глюкоза/АТФ

Аспарагин, аспарагиновая кислота Оксалоацетат Глюкоза/АТФ

Валин, изолейцин, метионин, триптофан Сукцинил-КоА АТФ

Аргинин, гистидин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин Кетоглутарат АТФ

Аспарагиновая кислота, тирозин, фенилаланин Фумарат АТФ

Таблица 3

СКОРОСТЬ ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗА В ПЕЧЕНИ ИЗ РАЗЛИЧНЫХ ПРЕДШЕСТВЕННИКОВ [5]


Образование глюкозы мк Образование глюкозы,
Предшественник Предшественник
моль/мин г ткани мкмоль/мин г ткани

Фруктоза 2,68 Глутамин 0,45

Диоксиацетон 2,07 Треонин* 0,40

Лактат 1,06 Глутамат 0,31

Пируват 1,02 Аргинин 0,27

Серин 0,98 Аспартат 0,23

Аланин 0,66 Изолейцин* 0,22

Пролин 0,55 Орнитин 0,19

Глицерин 0,48 Валин* 0,12


93

Примечание: * — незаменимые аминокислоты.


способны синтезироваться в организме человека в Заслуживает внимание классификация ами-
достаточном количестве. Наряду с этим выделяют нокислот, предложенная Josue de Castro, который
ГАСТРОЭНТЕРОЛОГИЯ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ И КЛИНИЧЕСКАЯ

группу аминокислот, которые необходимы человеку разделил их на две группы. В первую группу вошли
в определенные периоды развития и в некоторых 5  аминокислот, обеспечивающие рост: аргинин,
физиологических и клинических ситуациях. Эти гистидин, лизин, пролин и цистеин. Во вторую —
аминокислоты относят к условно незаменимым другие 5 аминокислот, которые необходимы для ре-
(табл. 5). генерации тканей: аспарагиновая и глютаминовая
Другим критерием значимости и биологической кислоты, тирозин, триптофан и фенилаланин [6].
ценности аминокислот считают степень их участия в А.Э. Шарпенак относил к незаменимым 12 ами-
E XPER I ME NTA L & CLI N ICA L GASTROE NTEROLOGY

обеспечении азотистого равновесия. Имеются дан- нокислот: аргинин, валин, гистидин, изолейцин,
ные о целесообразности выделения третьей группы лейцин, лизин, метионин, тирозин, треонин, трип-
аминокислот, обладающих свойствами ускорять тофан, фенилаланин и цистеин. По данным Eagle,
рост. К их числу относят 7 аминокислот: аргинин, для культивирования клеток животных и человека
глютаминовую кислоту, пролин, серин, тирозин, необходимы те же 12  аминокислот, но с заменой
триптофан и цистеин. треонина на глютамин [6].

Таблица 4
№02/2012

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ [6]


Условно
Автор Rose Ускоряют рост Jose de Castro А.Э. Шарпенак Eagle, 1958
незаменимые

Число 8  6  7  10  12  12 

Валин Аспартат Аргинин Рост Аргинин Аргинин

Изолейцин Гистидин Глютамат Аргинин Валин Валин

Лейцин Глютамин Пролин Гистидин Гистидин Гистидин

ЛИЗИН* Таурин Серин Лизин Изолейцин Изолейцин

Метионин Тирозин Тирозин Пролин Лейцин Лейцин

Ами- ТРЕОНИН* Цистеин Триптофан Цистеин Лизин Лизин


нокис-
лоты Триптофан Цистеин Регенерация Метионин Метионин

Фенилаланин Аспартат Тирозин Тирозин

Глютамат Треонин Глютамин


Абсолютно
заменимые
Тирозин Триптофан Триптофан

ГЛЮТАМАТ Триптофан Фенилаланин Фенилаланин

СЕРИН Фенилаланин Цистеин Цистеин

Примечание: * — абсолютно незаменимые аминокислоты.

Таблица 5

ФУНКЦИИ УСЛОВНО НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ


Аминокислота Функции в организме

Аспартат Необходим для процессов регенерации

Гистидин Необходим для маленьких детей, у которых эндогенный синтез недостаточен

Необходим для процессов регенерации, является важным энергетическим субстратом в критиче-


Глютамин
ских состояниях

Необходим для новорожденных, у которых эндогенный синтез недостаточен, а также для боль-
Таурин
ных в критических состояниях. Дефицит возникает при недостатке метионина и цистеина

Необходим для маленьких детей, у которых эндогенный синтез недостаточен. При нарушении
Тирозин
функции почек снижено образование тирозина из фенилаланина

Необходим для маленьких детей, у которых эндогенный синтез недостаточен. Дефицит возникает
Цистеин при недостаточном содержании метионина в питании. Крайне необходим при нарушениях функ-
94

ции печени и для больных в критических состояниях


 В-третьих, физиологическая потребность

лекции
lectures
В основе разноголосицы в определении важ-
ности и незаменимости тех или иных аминокислот в незаменимых аминокислотах есть ве-
лежат особенности их биосинтеза и метаболизма в личина переменная и может изменяться
организме человека. За исключением двух амино- в зависимости от активности процессов
кислот  — лизина и треонина, которые являются анаболизма и катаболизма белка, которые,
у человека абсолютно незаменимыми, остальные в свою очередь, зависят от уровня физи-
«незаменимые» аминокислоты в определенных ко- ческой активности, особенностей обмена
личествах могут синтезироваться за счет реакций веществ, состояния здоровья.
трансаминирования, но объем их синтеза является  В-четвертых, обеспечение организма бел-
недостаточным. ком и незаменимыми аминокислотами
Ряд незаменимых аминокислот являются пред- зависит не только от качества, но и ре-
шественниками для синтеза заменимых. Например, жима питания, а также от содержания
из незаменимой аминокислоты фенилаланина других компонентов пищевого рациона,
синтезируется заменимая аминокислота тиро- например, углеводов.
зин, а из незаменимого метионина — заменимый Заменимые аминокислоты занимают
цистеин. Установлено, что до 80–89% метионина достаточно большой удельный вес в составе
может трансформироваться в цистеин, а 70–75% белков пищи — до 2/3  суммы аминокислот.
фенилаланина — в тирозин [2]. По этой причине В организме человека они выполняют весьма
незаменимых аминокислот метионина и фенила- важные функции, причем многие из них
ланина требуется больше, так как существенная играют не меньшую роль, чем незаменимые
их часть должна расходоваться на образование аминокислоты. Следует подчеркнуть, что
цистеина и тирозина. Аминокислоты цистеин и хотя заменимые аминокислоты могут об-
тирозин по своему физиологическому значению разовываться в организме, однако за счет
близки к незаменимым аминокислотам, к которым эндогенного биосинтеза обеспечивается
их относили ранее. Таким образом, поступление с лишь минимальная потребность организма.
пищей цистеина и тирозина позволяют сократить Более того, установлено, что при небольшом
потребность в незаменимых аминокислотах мети- потреблении белка в том случае, когда по-
онине и фенилаланине. требность в незаменимых аминокислотах
С метаболических позиций абсолютно замени- удовлетворяется полностью, лимитирую-
мыми являются глютаминовая кислота и серин, щими становятся заменимые аминокислоты
которые в необходимых количествах синтезируются [6]. Для обеспечения стабильного азотистого
из кетокислот. Биосинтез остальных «заменимых» равновесия в организме необходимо при-
аминокислот в организме человека ограничен. По мерно в 2 раза больше качественного белка, чем для
этой и другим причинам полностью обеспечить того, чтобы закрыть потребность в незаменимых
потребность организма только за счет биосинтеза аминокислотах. Таким образом, хотя заменимые
большинства заменимых аминокислот невозможно. аминокислоты не являются лимитирующим фак-
Важно подчеркнуть, что потребность организма в тором в белковом питании, но их присутствие в пи-
белке, а, стало быть, в аминокислотах — есть величи- тании также является обязательным. Поступление
на переменная, которая изменяется на протяжении достаточного количества заменимых аминокислот
жизни и может резко возрастать при очень многих в составе белков пищи является тем путем, с помо-
физиологических и патологических состояниях. щью которого можно обеспечить их оптимальную
Подводя итог спорам о важности и незаменимо- физиологическую потребность, более легкое и бы-
сти тех или иных аминокислот, следует подчеркнуть: строе использования для нужд организма.
 Во-первых, ценность тех или иных аминокислот
определяется возможностью их биосинтеза в ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ
организме. При этом часть незаменимых амино- ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ
кислот может синтезироваться в организме, но
объем их биосинтеза недостаточен. Разумеется, В организме человека аминокислоты, помимо стро-
те аминокислоты, которые ни при каких усло- ительства белковых молекул, выполняют еще целый
виях не образуются в организме и являются ряд важных функций:
абсолютно незаменимыми, должны непрерывно  Участвуют в образовании других аминокислот.
поступать с пищей. Возможности запасания и  Входят в состав разных природных соединений —
резервирования лимитирующих аминокислот коферментов, желчных кислот, антибиотиков.
в составе мышечных белков, альбумина или  Участвуют в образовании гормонов, медиаторов
других белков ограничены. и нейротрансмиттеров.
 Во-вторых, некоторая часть незаменимых ами-  Являются источниками метаболитов, принима-
нокислот, помимо пищи, может образовываться ющих участие в обмене веществ.
при микробиологическом синтезе кишечной К числу медиаторов относятся некоторые амино-
микрофлорой и поступать во внутреннюю среду кислоты (глютаминовая и аспарагиновая кислоты,
95

организма. глицин и дофа), а также биогенные амины.


Биогенные амины образуются при отщепле- Адреналин  — гормон коры надпочечников,
нии от аминокислот карбоксильной группы (реак- где он образуется из аминокислоты тирозина.
ГАСТРОЭНТЕРОЛОГИЯ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ И КЛИНИЧЕСКАЯ

ция декарбоксилирования). К их числу относятся: Адреналин является ключевым гормоном стрес-


γ-аминомасляная кислота, дофамин, норадреналин, са — «аварийным гормоном» и действует на обмен
адреналин, серотонин, гистамин. Из триптофана че- веществ и сердечно-сосудистую систему: повыша-
рез промежуточный продукт 5-гидрокситриптофан ет сердечную функцию; сужает сосуды, повышая
образуется нейромедиатор серотонин. Из глютамино- артериальное давление; расширяет бронхи, увели-
вой кислоты образуется γ-аминомасляная кислота. чивая снабжение кислородом; ускоряет расщепле-
Гистамин — важнейший медиатор и нейроме- ние гликогена до глюкозы, обеспечивая энергией
E XPER I ME NTA L & CLI N ICA L GASTROE NTEROLOGY

диатор, образуется в основном в тучных клетках и мышечную ткань.


нейтрофильных лейкоцитах и участвует в развитии Катехоламины  — группа биогенных аминов,
аллергических и воспалительных реакций. При которые содержат в качестве общего фрагмента про-
аллергических реакциях высвобождение гистамина изводное фенилаланина — катехол. Все эти веще-
происходит под действием аллергенов, лекарств, ства берут свое начало от аминокислоты тирозина,
некоторых тканевых гормонов. В ЦНС гистамин из которой первоначально образуется аминокислота
действует как нейромедиатор. Важным системным дофа (3,4-дигидроксифенилаланин). При ее декар-
эффектом гистамина является расширение крове- боксилировании образуется дофамин, который в
дальнейшем может превращаться в норадреналин и
№02/2012

носных сосудов, снижение артериального давления


и частоты сердечных сокращений. Гистамин также далее в адреналин. Адреналин выполняет функции,
стимулирует секрецию соляной кислоты. как медиатора, так и гормона [2].

Таблица 6

ПРОДУКТЫ МЕТАБОЛИЗМА И СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ [8]


Аминокислота Метаболиты аминокислот Физиологическая функция

Образования NO Молекулярный биорегулятор


Аргинин Креатин Предшественник креатинфосфата
Полиамины Экспрессия генов

Аспарагиновая
Основа нуклеотида пиримидина Входит в состав нуклеотидов и нуклеиновых кислот
кислота

Нейромедиатор, медиатор воспаления, стимуляция


Гистидин Гистамин
секреции соляной кислоты

Основа нуклеотида пурина Входит в состав нуклеотидов и нуклеиновых кислот


Порфирин Входит в состав гемоглобина и цитохрома
Глицин Креатин Предшественник креатинфосфата
Гиппуровая кислота Связывание токсических соединений — детоксикация
Гликохолевая желчная кислота Эмульгирование липидов

Транспорт азота в организме, важный источник энергии,


Глютаминовая Глютамин
предшественник глутатиона
кислота γ-аминомасляная кислота
Нейромедиатор

Гидроксилизин Составная часть коллагена


Лизин
Карнитин Транспорт жирных кислот в клетке

Метионин Холин Составная часть фосфолипидов

Этаноламин Составная часть фосфолипидов


Серин
Холин-ацетилхолин Нейромедиатор

Норадреналин-адреналин Нейромедиатор, гормон


Тирозин Тироксин Гормон щитовидной железы
Меланин Пигмент кожи и волос

Нейромедиатор
Серотонин
Триптофан Витамин, составная часть пуриновых нуклеотидов, NAD
Никотиновая кислота
и NADH

Таурохолевая желчная кислота


Цистеин Таурин Антиокислительная активность
96

Предшественник глутатиона
лекции
lectures
В процессе обмена веществ отдельные амино- питании у детей происходит задержка роста
кислоты превращаются в метаболиты, которые и снижение массы тела, отмечают изменения
выполняют важные функции в организме человека. в почках и щитовидной железе.
Специфические функции аминокислот представ- Лизин (α,ε-диаминокапроновая кислота)
лены в табл. 6. выделен в 1889 году из казеина. Недостаточное
содержание лизина в широко распространен-
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ ных зерновых продуктах и сравнительно
НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ высокая потребность в нем организма (3–5 г
в сутки) делают его одной из наиболее важ-
Валин (α-аминоизовалериановая кислота) был от- ных незаменимых аминокислот. Его недо-
крыт в 1879  году. Физиологическая роль малоиз- статок в питании приводит к уменьшению
учена. Известно, что недостаток валина у крыс числа эритроцитов и снижению гемоглоби-
сопровождается снижением потребления корма, на, возникают дистрофические изменения
расстройством координации движений, повыше- в мышцах, в печени и в легких, нарушается
нием кожной чувствительности. кальцификация костей. Наиболее богат ли-
Гистидин (α-амино-β-имидазолилпролиновая зином мышечный белок — миозин, а также
кислота) выделен в 1896 году. В значительном ко- гемоглобин.
личестве содержится в гемоглобине, а также входит Метионин (α-амино-γ-метилтиомасля-
в состав карнозина и ансерина. По этой причине ная кислота) впервые был выделен в
недостаток гистидина приводит к снижению уров- 1922 году из казеина. Метионин относится
ня гемоглобина. Гемоглобин является одним из к серосодержащим аминокислотам и игра-
резервов гистидина в организме и при недостатке ет исключительно важную роль в обмене
гистидина происходит повышенное разрушение веществ и в процессах метилирования и
гемоглобина, в результате которого высвобождается трансметилирования. Метионин является
гистидин. При декарбоксилировании гистидина основным донатором метильных групп. В
образуется гистамин. В ряде продуктов при их процессе деметилирования метионина об-
хранении, например в рыбе и сыре, происходит разуется гомоцистеин. Метильные группы
микробиологическое декарбоксилирование гисти- метионина используются для синтеза хо-
дина с образованием и накоплением больших ко- лина, который участвует в обмене липидов.
личеств гистамина, что может иметь клинические Метионин, также как и холин, относится к
последствия. липотропным веществам, оказывая влияние
Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота) впер- на обмен липидов и фосфолипидов, он ва-
вые получен из сыра в 1819 году. Его много в составе жен в профилактике атеросклероза. При высоком
белка (в среднем 10%). При недостатке лейцина в уровне метионина наиболее полно проявляется

Таблица 7

ФУНКЦИИ И ПРИЗНАКИ НЕДОСТАТОЧНОСТИ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ [6]


Аминокислота Функция Признаки недостаточности

Легко переаминируется и теряется, восстанавливает мышцы после


Валин Гипертензия, атаксия
физической нагрузки

Синтез фолиевой кислоты, нуклеиновых кислот, гемоглобина Анемия, нехватка карнози-


Гистидин и карнозина, важна при уремии, усиливает секрецию соляной на, нарушение умственного
кислоты и пепсина развития у детей

Много в составе иммуноглобулинов, ключевая роль в утилизации Потеря массы тела, высо-
Изолейцин
пищи кий диурез

Активирует эндокринную систему, важная роль для иммунной Задержка роста и физиче-
Лейцин
системы ского развития

Содержится во всех белках, обеспечивает рост костной ткани, Головная боль, тошнота,
Лизин стимулирует митозы, поддерживает половую функцию у женщин, снижение слуха, медлен-
снижает уровень триглицеридов, противовирусное действие ный рост костной ткани

Защита печени, детоксикация организма, защита от токсикоза Ожирение, цирроз печени,


Метионин беременных, антиоксидантное действие, синтез гемоглобина, анемия, кровотечения,
функция щитовидной железы, рост атрофия мышц

Усвоение пищевого белка, липотропное действие, обмен коллагена Потеря веса, высокий
Треонин
и эластина, повышает иммунитет диурез

50% идет на синтез белка, синтез адреналина и тирозина, умствен- Нарушение функции
Фенилала-
ная активность, память, улучшает работу печени и поджелудоч- щитовидной железы и над-
97

нин
ной железы почечников, гипотония
биологическое действие витамина В12  и фолиевой с сахарным диабетом он ингибирует гликозилиро-
кислоты. В свою очередь эти витамины стимули- вание гемоглобина, снижая развитие осложнений.
ГАСТРОЭНТЕРОЛОГИЯ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ И КЛИНИЧЕСКАЯ

руют деметилирование метионина и образование У  лиц с повышенной физической нагрузкой арги-


холина. Метионин играет важную роль в функ- нин усиливает действие инсулина и увеличивает
ции надпочечников, он необходим для синтеза рост кровеносных капилляров в скелетных мышцах.
адреналина. Имеются данные о профилактическом Аргинин стимулирует выработку соматотропного
действии метионина при лучевых поражениях и гормона (гормона роста), способствует уменьше-
бактериальной интоксикации. нию жировых отложений, росту мышечной массы,
Треонин (α-амино-β-оксимасляная кислота) по- увеличивает активность и физическую выносли-
E XPER I ME NTA L & CLI N ICA L GASTROE NTEROLOGY

лучен в 1935 году из фибрина. Дефицит треонина вость, улучшает настроение. Он повышает половую
вызывает задержку роста и снижение массы тела. функцию, увеличивают выработку сперматозоидов.
Триптофан (α-амино-β-индолилпропионовая Аргинин не рекомендуют беременным и кормя-
кислота) выделен в 1901  году. Важнейшая из не- щим женщинам, больным шизофренией. Он может
заменимых аминокислот необходим для роста и стимулировать свободнорадикальные процессы,
поддержания азотистого равновесия, участвует в поэтому его следует принимать в сопровождении
биосинтезе белков сыворотки крови и гемоглоби- антиоксидантов.
на. Триптофан играет важную роль в образовании Глицин (аминоуксусная кислота)  — наиболее
№02/2012

никотиновой кислоты (витамина РР). простая из аминокислот, в большом количестве со-


Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая держится в клетках головного и спинного мозга. Он
кислота) выделен в 1879  году. Фенилаланин ре- является метаболитом широкого спектра действия,
гулирует функцию щитовидной железы и надпо- специфическим регулятором активности нервных
чечников. Из него образуется гормон тироксин, а клеток, тормозным медиатором. Глицин способен
также аминокислота тирозин, из которого, в свою связывать различные эндогенные и экзогенные
очередь, образуется адреналин. Тирозин может (лекарства) соединения. В настоящее время его при-
образовываться из фенилаланина, однако обрат- меняют как успокаивающее (седативное) средство,
ного образования фенилаланина из тирозина не он улучшает мозговую функцию. Менее известна
происходит. его способность нормализовать синтез коллагена
и соединительной ткани.
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ Глютамин (δ-амид-α-аминоглутаровая кисло-
ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ та) — самая распространенная свободная амино-
кислота в организме человека (в мышечной ткани
Аргинин (амино-s-гуанидин валериановая кислота) содержание свободного глютамина составляет 67%).
открыт в 1886 году. Играет очень важную роль в об- Очень активно обменивается в организме и явля-
мене веществ. Белки ядер сперматозоидов содержат ется наиболее важной для переноса азота в печень
до 80% аргинина. Аргинин является предшествен- и другие органы. Однако содержание глютамина
ником оксида азота (NO), который является важным в составе белка сравнительно небольшое — 5–7%
молекулярным биорегулятором. Введение аргинина (на лейцин приходится 10%). Глютамин является
приводит к расширению сосудов и существенному важным энергетическим субстратом для клеток
снижению артериального давления при гипертони- печени, эпителиальных клеток тонкой кишки и
ческой болезни. Регулярное назначение аргинина иммунных клеток. Введение глютамина тяжелым
способствует улучшению клинического состояния больным ослабляет потерю мышечной массы улуч-
больных ишемической болезнью сердца. Помимо шает функцию всасывания. Наличие глютамина
этого он снижает вязкость крови и уменьшает риск является необходимым условием синтеза нуклео-
тромбоза сосудов. При физической нагрузке аргинин тидов — пиринов и пиримидинов.
способствует улучшению кровотока в коронарных Глютамин играет ключевую роль в регуляции
артериях. Аргинин ускоряет регенерацию печени синтеза глутатиона  — трипептида, состоящего
при ее токсическом поражении и может применяться из глютаминовой кислоты, цистеина и глицина.
при лечении цирроза печени и жирового гепатоза. Глутатион является важнейшим эндогенным анти-
Ингаляционное назначение аргинина при муковис- оксидантом и защищает клетки от окислительного
цидозе приводит к быстрому улучшению функции повреждения. Потребность в глютамине возрастает
легких, он помогает при астматическом бронхите. при окислительном стрессе.
Известно, что аргинин стимулирует активность Глютаминовая кислота (аминоглютаровая
Т-лимфоцитов, предотвращает возрастное угнете- кислота) выделена в 1866 году из эндосперма пше-
ние фагоцитоза макрофагами. Неспецифическая ницы. Глютаминовая кислота играет активную
стимуляция иммунной функции аргинином сопро- роль в обмене белка и в удалении из организма
вождается снижение частоты рака толстой кишки и продуктов распада. Глютаминовая кислота является
молочной железы у экспериментальных животных. единственной аминокислотой, поддерживающей
Назначение аргинина больным сахарным диабетом дыхание клеток головного мозга. Аминокислоту
2-го типа существенно повышает чувствительность к применяют при лечении некоторых нервных и
98

инсулину рецепторов клеток организма. У пациентов психических заболеваний. Глютаминовая кислота


лекции
lectures
участвует в поддержании кислотно-щелочного го- Поскольку заменимые аминокислоты
меостаза в крови и тканях. могут образовываться в организме, опре-
Пролин (пирролидин-α-карбоновая кислота) — деление их физиологической потребности
способствует заживлению ран, укрепляет сухожи- также непросто. В 2004 году в РФ предложены
лия, связки и суставы, увеличивает физическую (на основе расчета) значения адекватного и
работоспособность, укрепляет сердечную мышцу. верхнего уровня потребности для заменимых
Тирозин (α-амино-β-параоксифенилпропионовая и незаменимых аминокислот, табл. 9.
кислота) — способствует функционированию щи- Как видно из таблицы, в 2004  году по
товидной железы (синтез тироксина), гипофиза, над- сравнению с 1971-м суточная потребность
почечников, снижает раздражительность, усталость, примерно для половины аминокислот была
стресс, укрепляет сон. пересмотрена как в сторону повышения
Цистеин (ди-α-амино-β-тиопропионовая кис- (аспарагиновая кислота, серин и аланин),
лота) — способствует заживлению ожогов и ран, так и в сторону снижения (фенилаланин,
регенерации кожи, активирует иммунную систему, валин, метионин, триптофан и глютами-
обладает антиоксидантной активностью. новая кислота). При этом суточная потреб-
ность в заменимых аминокислотах выше (в
ПОТРЕБНОСТЬ В АМИНОКИСЛОТАХ 2,5 раза), чем в незаменимых, и в настоящее
время составляет 56,9 г/сутки (72%), против
Физиологическая потребность в аминокислотах 22,6  г/сутки (28%) для незаменимых ами-
окончательно не установлена. Проведенные исследо- нокислот. В соответствии с современными
вания позволили выявить ориентиры потребности нормами потребности среди незаменимых
в незаменимых аминокислотах, отражающие ми- аминокислот доминируют: лейцин, фенила-
нимальную потребность, «безусловно достаточное ланин и лизин, тогда как среди заменимых:
количество» и минимальные показатели суточной глютамин (включая глютамат), аспарагин
потребности [6]. Считают, что может быть «только (включая аспартат) и серин. Следует под-
один уровень физиологической потребности в не- черкнуть, что в соответствии с нормами по-
заменимых аминокислотах для здорового человека, требности заменимых аминокислот должно
хотя этот уровень для разных людей и в разное быть в 2–2,5 раза больше, чем незаменимых.
время может быть различным». ФАО/ВОЗ пред- Аминокислотный скор. Качество белка
ложил в качестве идеального белка аминокислот- можно оценивать, сравнивая его аминокис-
ную шкалу, в которой представлены незаменимые лотный состав с составом стандартного (иде-
аминокислоты в расчете на 100 г стандартного белка. ального) белка. Такой расчет называют ами-
Однако данная шкала далека от идеального белка, нокислотным скором (оценкой). Аминокислотный
о чем мы будем говорить ниже. скор определяют по формуле:

Таблица 8

ФУНКЦИИ И ПРИЗНАКИ НЕДОСТАТОЧНОСТИ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ [6]


Аминокислота Функция Признаки недостаточности

Образование мочевины, регулирует рост, тормозит рост Нарушение роста, риск развития
Аргинин опухолей за счет стимуляции иммунитета, детоксикация сахарного диабета, эректильная
печени дисфункция

Синтез коллагена и соединительной ткани, седативное дей- Артрозы и артриты


Глицин ствие, нормализует мозговую функцию и сон, связывание
аммиака. Увеличивает синтез лецитина Повышенная возбудимость

Переносчик аминных групп, важный энергетический


Быстрая потеря мышечной массы
Глютамин субстрат для печени, тонкой кишки и иммунной системы,
у больных, окислительный стресс
играет ключевую роль в регуляции синтеза глутатиона

Пролин Синтез коллагена и соединительной ткани

Нарушение развития мозга, мио-


Таурин Незаменим у детей, необходим в критических состояниях
карда, ЖКТ

Синтез тироксина, пигмента кожи меланина, норадренали-


Тирозин Нарушение пигментации кожи
на и адреналина

Образование альбумина, выработка серотонина, сни-


жает содержание жира, гипотензивное действие, синтез Анемия, стерильность, выпадение
Триптофан
альбумина и глобулинов, гормона роста, антидепрессант, волос, депрессия, тревожность
улучшает сон, снижает аппетит
99

Цистеин Процессы регенерации и заживления ожогов и ран Длительное заживление ран


(содержание аминокислоты данного белка такими белками являются, например, белки сои,
(г/100 г) / содержание аминокислоты стандартно- орехов, зародыша пшеницы и др. Сравним состав не-
ГАСТРОЭНТЕРОЛОГИЯ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ И КЛИНИЧЕСКАЯ

го белка (г/100 г))  100. заменимых аминокислот женского молока, который


Если в исследуемом белке содержание какой-ли- можно считать эталонным, с составом аминокислот
бо аминокислоты будет менее 100%, то эта амино- известных животных (табл.  10) и растительных
кислота окажется лимитирующей. Для взрослого (табл. 11) белков [9].
человека в качестве идеального белка применяют Как видно из таблицы, состав незаменимых
шкалу ФАО/ВОЗ, в которой указано содержание аминокислот женского молока является достаточно
каждой из незаменимых аминокислот в расчете уникальным и не похожим как по составу, так и по
E XPER I ME NTA L & CLI N ICA L GASTROE NTEROLOGY

на 100 г белка. Однако для человека и животных соотношению аминокислот среди аналогичных по
существует другие белки, которые в определенные значимости белков коровьего молока и куриного
периоды жизни являются единственным источни- яйца. В составе коровьего молока незаменимых
ком аминокислот для растущего организма. Среди аминокислот на 11% меньше, чем в женском молоке,
белков животного происхождения к ним относятся в белке коровьего молока на 30% меньше валина,
белки молока и яйца. Среди растительных белков хотя метионина на 61% больше. Куриное яйцо по

Таблица 9
№02/2012

РЕЙТИНГ ПОТРЕБНОСТИ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА В АМИНОКИСЛОТАХ (г/сутки)


Аминокислоты А.Э. ФАО/ВОЗ О.П. Адекватный Верхний
Rous, Mesy,
Шарпенак г/100 г белка Молчанова, уровень уровень
Block [6]
Незаменимые [6] [4] 1971 [6] (РФ, 2004) (РФ, 2004)

Лейцин 10,0*** 9,1 6,6 4–6 4,6 7,3

Фенилаланин 4,5 4,4 6,3* 2–4 4,4* 6,9*

Лизин 8,0 5,2 5,8 3–5 4,1 6,4

Валин 6,0 3,8 3,5 4,0 2,5 3,9

Треонин — 3,5 3,4 2–3 2,4 3,7

Изолейцин — 3,3 2,8 3–4 2,0 3,1

Метионин 2,5 3,8** 2,5** 2–4 1,8** 2,8**

Триптофан 1,6 1,1 1,1 1,0 0,8 1,2

Суммарно, г/сутки 32,6 34,2 32,0 26 22,6 35,3

% аминокислот 32% 34% 28% 28%

Заменимые

Глютамин + глютаминовая кислота 16,0 13,6 21,8

Аспарагин + аспарагиновая кислота 6,0 12,2 19,9

Серин 3,0 8,3 13,3

Аланин 3,0 6,6 10,6

Аргинин 6,0 6,1 9,8

Пролин 5,0 4,5 7,2

Глицин 3,0 3,5 5,6

Гистидин 2,0 2,1 3,4

Тирозин 3–4

Цистеин 2–3

Суммарно, г/сутки 68 50 56,9 91,6

% аминокислот 68% 66% 72% 72%

Сумма всех аминокислот 100 76 79,5 126,9

заменимые : незаменимые 2,12 1,92 2,5 2,6


10 0

Примечание:* — фенилаланин + тирозин; ** — метионин + цистеин; *** — лейцин + изолейцин.


Таблица 10

лекции
lectures
СРАВНИТЕЛЬНЫЙ СОСТАВ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ ЖЕНСКОГО МОЛОКА
И ЖИВОТНЫХ БЕЛКОВ
Женское Коровье
Аминокислоты Куриное яйцо Рыба Мясо ФАО/ВОЗ
молоко молоко

Незаменимые г/100 г г/100 г % г/100 г % г/100 г % г/100 г % г/100 г %

Лейцин 10,2 9,7 95 9,2 90 9,1 89 8,7 85 6,6 65

Валин 9,9 6,9 70 7,3 74 6,1 62 5,9 60 3,5 35

Лизин 8,5 7,5 88 7,9 93 9,5 112 8,6 101 5,8 68

Изолейцин 7,6 6,2 82 8,0 105 6,0 79 4,5 59 2,8 37

Фенилаланин 5,9 5,7 97 7,3 124 4,8 81 4,5 76 6,3* —

Треонин 5,0 4,6 92 5,9 118 5,1 102 5,3 106 3,4 68

Метионин 2,3 3,7 161 4,1 178 2,6 113 3,2 139 2,5** —

Триптофан 1,9 1,6 84 1,5 79 0,8 42 1,2 63 1,1 58

Аргинин*** 5,0 4,3 86 6,5 130 8,1 162 6,5 130 — —

Гистидин*** 2,7 2,5 93 2,1 78 2,6 96 3,0 111 — —

Суммарно 51,3 45,9 89 51,2 100 44,0 86 41,9 82 32,0 62

Заменимые 48,7 54,1 48,8 56,0 58,1 68,0

Заменимые :
0,94 1,18 0,95 1,27 1,39 2,13
незаменимые

Примечание: * — фенилаланин + тирозин; ** — метионин + цистеин; *** — заменимые аминокислоты.

Таблица 11

СРАВНИТЕЛЬНЫЙ СОСТАВ НЕЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ ЖЕНСКОГО МОЛОКА


И РАСТИТЕЛЬНЫХ БЕЛКОВ
Женское
Аминокислоты Соевые бобы Овсяные хлопья Пшеничная мука Картофель
молоко

Незаменимые г/100 г г/100 г % г/100 г % г/100 г % г/100 г %

Лейцин 10,2 7,7 75 7,7 75 6,2 61 10* 56

Валин 9,9 5,3 54 5,3 54 4,3 43 4,0 40

Лизин 8,5 6,9 81 3,0 35 2,5 29 2,6 31

Изолейцин 7,6 5,8 76 5,3 70 3,1 41

Фенилаланин 5,9 5,0 85 4,6 78 4,8 81 6,4 108

Треонин 5,0 4,4 88 3,5 70 2,8 56 3,1 62

Метионин 2,3 1,3 57 1,2 52 1,2 52 1,5 65

Триптофан 1,9 1,3 68 1,3 68 1,3 68 0,6 32

Аргинин** 5,0 7,3 146 7,4 148 4,5 90 1,4 28

Гистидин** 2,7 2,5 93 2,0 74 2,0 74 0,6 22

Суммарно 51,3 37,7 73 31,9 62 26,2 51 28,2 55

Заменимые 48,7 62,3 68,1 73,8 71,8

Заменимые :
0,94 1,65 2,13 2,82 2,55
незаменимые

Примечание: * — лейцин + изолейцин; ** — заменимые аминокислоты.


101
количеству незаменимых аминокислот и биологиче- и мяса по содержанию аминокислот существенно
ской ценности более всего приближено к женскому отличаются от идеала, а растительные белки имеют
ГАСТРОЭНТЕРОЛОГИЯ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ И КЛИНИЧЕСКАЯ

молоку, но соотношение незаменимых аминокислот еще более низкую биологическую ценность.


в белке куриного яйца совершенно иное. Белок Биологическая ценность белка — доля задерж-
куриного яйца, по сравнению с белком женского ки азота в организме от всего белка, попавшего в
молока, содержит больше метионина, треонина и кровь. Мерой биологической ценности является
фенилаланина, в то же время этот белок дефицитен такое количество белка, которое необходимо для
по валину (70%) и триптофану (79%). Белки рыбы поддержания азотистого равновесия в организме
и мяса по составу и соотношению незаменимых человека или животных. Если в белке есть все не-
E XPER I ME NTA L & CLI N ICA L GASTROE NTEROLOGY

аминокислот еще сильнее отличаются от эталонного обходимые организму незаменимые и заменимые


белка женского молока, что связано с особенностью аминокислоты в нужном количестве и в необходи-
аминокислотного состава белков мышечной ткани. мых пропорциях, и они полностью всасываются в
Эти белки дефицитны по валину (60–62%), изо- желудочно-кишечном тракте, то его биологическая
лейцину (59–79%), триптофану (42–63%) и фени- ценность будет равна 100. Когда в составе белка со-
лаланину (76–81%), хотя содержат больше лизина отношение аминокислот неоптимальное, имеется
и метионина. Состав незаменимых аминокислот дефицит отдельных незаменимых аминокислот или
растительных белков еще сильнее проигрывает если белок плохо усваивается, то его биологическая
белку женского молока, и кроме фенилаланина,
№02/2012

ценность будет заведомо ниже (табл. 12).


являются дефицитными практически по всем не- Кругооборот белка в организме человека — яв-
заменимым аминокислотам, особенно по лизину ление физиологическое и связано с необходимостью
(29–35%), валину (40–54%) и метионину (52–65%). обновления белка. Дело в том, что большинство
Среди наиболее распространенных растительных белков и, прежде всего ферменты, живут недолго
белков, безусловно, лучшим является белок сои, и могут разрушаться через несколько часов после
который содержит существенно больше незамени- биосинтеза. Значительно более долговечны струк-
мых аминокислот, чем другие растительные бел- турные белки, гистоны, гемоглобин или компоненты
ки. Однако белок сои дефицитен по валину (54%), цитоскелета клетки. Полупериод жизни белков в
метионину (57%) и изолейцину (76%). Обращает организме человека в среднем составляет 2–8 дней.
на себя внимание доминирование в растительном Постоянное обновление белка играет важную роль в
белке заменимых аминокислот, которых больше обмене веществ и является весьма эффективным ме-
чем незаменимых в 1,6–2,5 раза. ханизмом регуляции активности ферментов, обнов-
Сравнивая состав незаменимых аминокислот ления пула иммуноглобулинов, удаления дефект-
«идеального» белка ФАО/ВОЗ с белками женского ных и ненужных в данное время белков. Быстрое
или коровьего молока, а также яйца, можно уви- разрушение требуется для удаления из организма
деть, что последние отличаются принципиально биологически активных пептидов и пептидных
иным составом и соотношением заменимых и не- гормонов. Постоянное разрушение и ресинтез новых
заменимых аминокислот близким к 1,0. Тогда как в белков позволяет клеткам «быстро приводить в
«идеальном» белке ФАО/ВОЗ, а также в современных соответствие с метаболическими потребностями
отечественных нормах это соотношение больше уровень и активность наиболее важных ферментов»
2,0 (2,12–2,5), что характерно для белков раститель- [2]. Ориентировочно в организме взрослого человека
ного происхождения. Таким образом, по составу ежедневно в результате протеолиза деградирует до
незаменимых аминокислот к идеальному белку аминокислот 300–400 г белка. В то же время при-
наиболее близки белки яиц и молока. Белки рыбы мерно столько же аминокислот включается во вновь

Таблица 12

КАЧЕСТВО НЕКОТОРЫХ ПИЩЕВЫХ БЕЛКОВ ОТНОСИТЕЛЬНО БЕЛКОВ ЖЕНСКОГО МОЛОКА


Химическая Биологическая
Пищевой белок Дефицитные аминокислоты
ценность, % ценность, %

Женское молоко 100 95 Нет

Яйцо куриное 100 87 Валин (74%), триптофан (79%)

Изолейцин (59%), валин (60%), триптофан (63%), фенилала-


Говядина 98 93
нин (76%)

Коровье молоко 95 80–82 Валин (70%)

Рыба 61–86 Триптофан (42%), валин (62%), изолейцин (79%)

Соя 61–73 Валин (64%), метионин (57%), лейцин (75%), изолейцин (76%)

Лизин (29%), изолейцин (41%), валин (43%), метионин (52%),


102

Белый хлеб 47 30
треонин (56%), лейцин (61%), триптофан (68%)
лекции
lectures
образованные белки. Оба эти процесса формируют усваивается пищевой белок, и тем меньше
кругооборот белка в организме. Учитывая, что в будут потери аминокислот с калом и мочой.
организме содержится около 10 кг различных белков, С другой стороны, чем больше белка содер-
текущий протеолиз затрагивает всего 3% белка [2]. жится в пище, тем хуже он будет усваиваться.
В результате протеолиза образуются аминокис- При отсутствии дефицита белка в организме
лоты, которые могут быть использованы клеткой его усвоение в желудочно-кишечном трак-
для биосинтеза новых белков или поступают в кровь, те также снижается. Механизм регуляции
формируя пул свободных аминокислот, объем ко- уровня белка в организме человека также
торого составляет около 100 г. Деградация белка в связан с увеличением кругооборота белка и
клетках осуществляется с помощью двух специали- аминокислот при его дефиците и снижени-
зированных систем: лизосом и протеосом. Важную ем кругооборота и усилением катаболизма
роль в осуществлении деградации белков организма белка при его избыточном поступлении с
играет система пищеварения, в которой перева- пищей. Таким образом, организм способен
ривается, а затем реутилизируется значительная в определенной степени сглаживать дефицит
часть плазматических и других эндогенных белков, белка, в то же время препятствуя перегрузке
а также белки, которые попадают в просвет кишки организма пищевым белком. Например, по-
при слущивании завершивших свою работу эпите- сле приема пищи с высоким содержанием
лиальных клеток. В ходе деградации белка может белка более половины аминокислот (57%),
накапливаться аминный азот, который, в отличие от поступающих в печень, превращается в мо-
углеводородной части аминокислот, непригоден для чевину, 14% аминокислот остаются в печени
получения энергии. Поэтому аминогруппы, которые и 23% — выходят в кровь и поступают в пул
не могут быть использованы повторно, например, свободных аминокислот. Только 6% амино-
в реакциях трансаминирования, превращаются в кислот используется печенью для синтеза
аммиак, а затем — в мочевину. белков [2].
В организме человека существует весьма эф- Свободные аминокислоты, находящиеся
фективный механизм регуляции уровня белка. в крови, захватываются печенью, почками,
Чем выше дефицит белка в организме, тем лучше поджелудочной железой, тонкой кишкой,

Таблица 13

РЕЙТИНГ СОДЕРЖАНИЯ АМИНОКИСЛОТ В КРОВИ И В МОЧЕ ЧЕЛОВЕКА [10]


Аминокислота Экскреция с мочой в сутки, мг
Содержание в крови,
мг/100 мл
Незаменимые диапазон в среднем

Валин 2,88 4–6 5,0

Лизин 2,72 7–48 27,5

Лейцин 1,86 9–26 17,5

Треонин 1,67 15–53 34,0

Изолейцин 1,34 14–28 21

Триптофан 1,27

Метионин 0,52 5–10 7,5

Заменимые

Аланин 3,40 21–71 46

Пролин 2,36 Менее 10 10

Аргинин 1,62

Глицин 1,50 21–71 46

Цистеин 1,47 10–21 15,5

Гистидин 1,38 113–320 217

Серин 1,12 27–73 50

Тирозин 1,04 15–49 32

Глютамат 0,70 8–40 24


103

Аспартат 0,03 Менее 10 10


более 85% свободных аминокислот покидает систему Таким образом, потребность в белке должна
кровообращения в течение 5–15  минут, поэтому складываться из некоего минимального количе-
ГАСТРОЭНТЕРОЛОГИЯ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ И КЛИНИЧЕСКАЯ

концентрация аминокислот в крови достаточно ства  — «безопасного уровня белка», который обе-
низкая — 35–70 мг/100 мл [2] (табл. 13). спечивает «надежный уровень потребления», и
«дополнительного количества белка», который
ЗАКЛЮЧЕНИЕ учитывает особенности обмена веществ, состояние
здоровья и качественный состав пищевого рациона.
Таким образом, потребность человека в белке во Безопасный уровень белка обеспечивает надежное
многом зависит от качественного состава амино- поддержание азотистого равновесия в организме
E XPER I ME NTA L & CLI N ICA L GASTROE NTEROLOGY

кислот, и прежде всего незаменимых. Поэтому определенного числа людей, а введение дополни-
белков животного происхождения, которые наи- тельного количества белка необходимо для запол-
более близки по составу аминокислот к белкам нения так называемых «лабильных резервов белка».
организма человека, требуется меньше, чем белков В 1973  году ФАО/ВОЗ путем расчета опреде-
растительных, аминокислотный состав которых лило, что величина средней потребности в бел-
существенно отличается от оптимального для чело- ке населения развитых стран должно составлять
века. Например, при употреблении белков с высокой 48,5–56,6  г/ сутки (при относительной биологи-
биологической ценностью (мяса, молока, яиц) для ческой ценности 70–80%). Для развивающихся
№02/2012

удовлетворения потребности взрослого человека стран, в питании которых присутствует большая


достаточно 0,75 г/ кг массы тела (52,5 г белка/сутки). доля низкокачественного растительного белка (от-
При употреблении смешанного рациона (белки носительная биологическая ценность — 60–70%),
животного и растительного происхождения) по- средняя потребность в белке была определена рав-
требность в белке будет составлять 0,85–1,0  г кг ной 56,6–65,5 г в сутки [11].
массы тела (59,5–70,0 г белка/сутки). Более того, при Чем ниже биологическая ценность белка, тем
потреблении животных белков с калом теряется больше его требуется. Однако в этом случае неко-
2,5–3,0% азота, тогда как употреблении в пищу рас- торые аминокислоты будут поступать в организм
тительных продуктов, богатых клетчаткой (овощи, человека в избыточном количестве, превышающем
зерновые) — до 40% пищевого азота [6]. текущие потребности, связанные с биосинтезом
Низкие нормы потребности в белке, которые в белка и специфическим метаболизмом отдельных
свое время предлагали Ро и Читтенден, а затем и аминокислот. Белки и аминокислоты не способ-
Вильямс, были основаны на классических представ- ны запасаться в организме, поэтому лишние ами-
лениях об азотистом балансе (равновесии). Согласно нокислоты будут либо выводиться из организма,
этим представлениям для поддержания азотистого либо подвергаться метаболической деградации.
(белкового) равновесия в организме большинства Содержащийся в аминокислотах азот будет пре-
взрослых людей, которые здоровы и находятся в вращаться в мочевину и креатинин и выделяться с
покое, может быть достаточно 30  г белка/сутки. почками, углеродный скелет — использоваться для
Читтенден, который изучал белковый обмен у моло- биосинтеза глюкозы или жирных кислот, а другая
дых людей (студентов, солдат, спортсменов), показал, его часть — окисляться до углекислого газа и воды
что азотистое равновесие вполне может обеспечить с образованием АТФ.
55–60 г белка/сутки [7]. Потребность в белке во многом зависит от ка-
В принципе для поддержания азотистого равно- лорийности и состава других компонентов пище-
весия у взрослого и здорового человека на мини- вого рациона  — углеводов и липидов (табл.  14).
мальном уровне достаточно 36,9 г молочного белка/ Низкокалорийные диеты или диеты с недостаточ-
сутки. С учетом высокого качества белка куриного ным количеством углеводов увеличивают потреб-
яйца минимальная потребность в белке для под- ность в белке, поскольку часть белка начинает рас-
держания азотистого равновесия может составлять ходоваться для образования глюкозы и кетоновых
0,34–0,43 г белка/кг массы тела в сутки, или 28 г тел. При отсутствии в пищевом рационе углеводов
яичного белка в сутки [11]. Однако для обеспечения и жиров для достижения азотистого равновесия
«надежного уровня потребления», белка требуется пищевого белка требуется в 5 раз больше [6]. С уве-
больше — 56,25–57,5 г белка казеина в сутки при личением калорийности пищевого рациона потреб-
калорийности пищевого рациона около 3000 ккал/ ность в белке снижается.
сутки. Для нормального физического развития, Таким образом, рассматривая потребность ор-
повышения работоспособности и устойчивости к ганизма в белке и аминокислотах, можно сделать
неблагоприятным внешним воздействиям, а также следующие выводы:
сопротивляемости организма к инфекции белка  Белок пищи необходим не только для биосин-
нужно еще больше, чем то количество, которое теза белков организма, но и для решения энер-
всего лишь «обеспечивает поддержание азотистого гетических проблем, особенно в критических
равновесия». В этой связи выделяют «оптимальную ситуациях.
потребность человека в белке», которая должна  Отдельные аминокислоты пищевого белка вы-
превышать надежный уровень на 50% и будет со-
104

полняют в организме самостоятельную функ-


ставлять 84,4–87,5 г белка/сутки [7]. цию, что необходимо учитывать при назначении
Таблица 14

лекции
lectures
ВЛИЯНИЕ КАЛОРИЙНОСТИ РАЦИОНА НА ПОТРЕБНОСТЬ В БЕЛКЕ ДЛЯ ПОДДЕРЖАНИЯ
АЗОТИСТОГО РАВНОВЕСИЯ [12]
Потребность в белке для Безопасный уровень
Калорийность рациона
нулевого баланса потребления белка

ккал/кг кал/70 кг г/кг г/70 кг г/кг г/70 кг

40 2800 0,78 54,6 1,02 71,4

45 3150 0,56 39,2 0,74 51,8

48 3360 0,51 35,7 0,62 43,4

57 4000 0,42 29,4 0,50 35

Рекомендуемая норма потребления 0,80 56

аминокислот, используя отдельные аминокисло- должно быть равномерным на протяже-


ты для коррекции питания. нии суток, что позволяет оптимизировать
 Идеальными белками по составу и пропорци- его всасывание и утилизацию, а также
ям незаменимых аминокислот являются белки свести к минимуму потери аминокислот.
молока и куриного яйца и в меньшей степени —  Умеренное потребление белка не является
белки мяса. Растительные белки содержат ами- столь катастрофичным для организма
нокислоты в иных пропорциях и дефицитны по человека, поскольку при этом снижаются
большинству незаменимых аминокислот. потери аминокислот.
 Избыточное потребление белковой пищи «не  Для достижения разных целей необхо-
идет нам впрок», поскольку лишние амино- димы белковые модули с разным коли-
кислоты пищи будут разрушаться, а белковый чеством и соотношением как заменимых,
азот удаляться из организма. Потребление белка так и незаменимых аминокислот.

ЛИТЕРАТУРА
1. Ленинджер А.Л. Основы биохимии. — М.: Мир, 1985. — Т. 1. — 365 с. 7. Высоцкий В.Г. К оценке потребности человека в белке //
2. Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. — М.: Мир, 2000. — 469 с. Вопросы питания. — 1978. — № 6. — С. 8–17.
3. Попова Т.С., Шестопалов А.Е., Тамазашвили Т.Ш., Лейдерман 8. Основы клинического питания.  — Петрозаводск: ИнтелТек,
И.Н. Нутритивная поддержка больных в критических состояни- 2003. — 412 с.
ях. — М., 2002. — 320 с. 9. Химический состав пищевых продуктов. Книга 2.  — М.: ВО
4. Мартинчик А.Н., Маев И.В., Петухов А.Б. Питание человека Агропромиздат, 1987. — 360 с.
(основы нутрициологии). — М.: ГОУ ВУНМЦ МЗ РФ, 2002. — 572 с. 10. Большая медицинская энциклопедия. — М.: Медицина, 1974. —
5. Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма.  — М.: Мир, Т. 1. — С. 364–371.
1977. — 408 с. 11. Energy and Protein Requirements // WHO Tech. Rep. Ser. — 1973. —
6. Гигиена питания / Под ред. К.С. Петровского. — М.: Медицина, No 522. — P. 40–72.
1971.— Т. 1. — 511 с. 12. Общая нутрициология. — М.: МЕДпресс-информ, 2005. — 392 с. 105