Las enzimas son moléculas de proteínas globulares que

tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones

químicas, que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo
el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción

Se entiende por "energía de activación" al valor de la energía que

es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiación)
para que dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una
reacción química entre ellas.

Las enzimas actúan como catalizadores permitiendo que se

produzcan las reacciones bioquímicas del organismo, es decir, lo que
se entiende por METABOLISMO.
 CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
Actúan en baja concentración
No sufren alteraciones durante la reacción
No afectan el equilibrio, sólo modifican la
velocidad de reacción
Son específicas
Son regulables
Químicamente son proteínas, salvo algunas
excepciones
Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces.
Como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña
cantidad y se recuperan indefinidamente.
 CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN
ENZIMÁTICA

E + S ES E + P
oEspecificidad de sustrato:
El sustrato (S) es la molécula sobre la que la enzima ejerce su
acción catalítica

oEspecificidad de acción:Cada reacción está

catalizada por un enzima específico
• CENTRO ACTIVO: Es una pequeña porción de la enzima, constituido por
una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteicas. En

función de su naturaleza se denominan
•Cofactor: Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.

•Coenzima: Cuando es una molécula orgánica, muchas vitaminas

funcionan como coenzimas.

Las enzimas no hacen factibles las reacciones imposibles, sino que

solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse
COFACTORES
COENZIMAS
Las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos
están catalizadas por enzimas.

Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima

cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un
único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

•La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.

El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada
centro activo.
Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un
nuevo ciclo de reacción
1.- La enzima y 2.- Unión al 3.- Formación
su sustrato centro activo de productos
 NOMENCLATURA DE ENZIMAS

NOMBRES PARTICULARES O TRIVIALES

NOMBRE SISTEMÁTICO: glucosa fosfato isomerasa
sustrato preferente
tipo de reacción
terminación “asa”
NOMBRE DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA
Clasifica en 6 categorias, a cada una se le asigna un N°de 4 dígitos.
1. Clase de enzima
2. Naturaleza del sustrato (subclases dentro de cada grupo)
3. Coenzima grupos específicos que intervienen en la reacción.
4. Número de serie de la enzima
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican
en 6 grandes grupos o clases:

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS: Reacciones de oxido-reducción.

Clase 2: TRANSFERASAS: Transferencia de grupos funcionales

Clase 3: HIDROLASAS: Reacciones de hidrólisis

Clase 4: LIASAS: Adición a los dobles enlaces

Clase 5: ISOMERASAS :Reacciones de isomerización

Clase 6: LIGASAS: Formación de enlaces, con aporte de ATP

Clase 1: OXIDO-REDUCTASAS
Reacciones de óxido reducción
 AH2 + B  A + BH2
Ared + Box  Aox + Bred

CH3 CH3
CH.OH + C=O +
+ NAD + NADH + H
COO- COO-
lactato piruvato

Sistemático: L-Lactato:NAD óxido reductasa

Trivial: Lactato deshidrogenasa
Código: 1.1.1.27
 Clase 2: TRANSFERASAS
Transferencia de grupos funcionales

• grupos aldehídos
• grupos acilos
• grupos glucosilos
• grupos fosfatos (kinasas)
 A-B + C  A + C-B

glucosa + ATP  ADP + glucosa-6-fosfato

Sistematico: ATP GLUCOSAFOSFOTRANSFERASA 2.7.1.1.
trivial: GLUCOQUINASA
 COO
- -
- - COO
COO C=O COO +
+ H3N-C-H
H3N-C-H CH2
+ C=O CH2
CH2 +
CH2 CH2
- CH2
COO COO
- - -
COO COO
L-Aspartato 2-oxo-glutarato oxalacetato L-glutamato

Sistemático: L-aspartato: 2-oxo-glutarato

aminotransferasa
Trivial: aspartato aminotransferasa
Código: 2.6.1.1.
 Clase 3: HIDROLASAS
Reacciones de hidrólisis

 enlace éster
 enlace glucosídico
 enlace peptídico
 enlace C-N
 A-B + H2O AH + B-OH
-
COO
+ -
H3N-C-H COO
(CH2)3 +
H3N-C-H
NH H2N
C=O + CH2
+ H2O
C=NH H2N
CH2
+
H3N +
H3NCH2
L-Arginina
Urea L-Ornitina

Sistemático: L-arginina amidino hidrolasa

Trivial: arginasa
Código: 3.5.3.1.
 Clase 4: LIASAS
Adición a los dobles enlaces o formación de dobles enlaces

• Ruptura entre C y C
• Ruptura entre C y O
• Ruptura entre C y N
 A-B  A + B
P-O-H2C O CH2-O-P CH2-O-P CH2-O-P
HO H-C-OH + C=O
OH
C.HO CH2OH
HO
D-gliceraldehído- D-dihidroxi-
Fructosa 1,6-bisfosfato
3-fosfato acetona fosfato

Sistemático: fructosa 1,6-bisfosfato:

D-gliceraldehído-3-fosfato liasa
Trivial: fructosa-bisfosfato aldolasa
Código: 4.1.2.13.
Clase 5: ISOMERASAS
Interconversión de isómeros
 gliceraldehído-3-fosfato  dihidroxiacetona-fosfato

Sistemático: D-gliceraldehído-3-fosfato cetol

isomerasa
Trivial: triosa-fosfato isomerasa
Código: 5.3.1.1.
glucosa-6-fosfato  fructosa-6-fosfato
 Clase 6: LIGASAS o SINTETASAS
Formación de enlaces con aporte de ATP

• Entre C y O
• Entre C y S
• Entre C y N
• Entre C y C
 A + B + XTP  A-B + XDP + Pi

COO
- -
COO
+ +
H3N-C-H H3N-C-H
+
CH2 + NH4 + ATP CH2 + ADP + Pi
CH2 amonio
CH2
COO
-
CONH2
L-glutamato L-glutamina

Sistemático: L-glutamato: amoníaco ligasa (ADP)

Trivial: glutamina sintetasa
Código: 6.3.1.2.
 CATÁLISIS ENZIMÁTICA

La actuación del enzima

•permite que los sustratos se unan a su centro
activo con una orientación óptima para que la
reacción se produzca y
•modifica las propiedades qcas. del sustrato
unido a su centro activo, debilitando los enlaces
existentes y facilitando la formación de otros
nuevos
MODELO LLAVE-CERRADURA

MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO

MODELO LLAVE CERRADURA
MODELO DEL ENCAJE INDUCIDO
CINÉTICA ENZIMÁTICA
v1 = k1 [E] [S]
v2 = k2 [ES]
v3 = k3 [ES]

[ET] = [E] + [ES]

Km es la concentración de sustrato para la cual la velocidad
de reacción es la mitad de la velocidad máxima.

El valor de Km da idea de la afinidad del enzima por el sustrato

 Km COMO PARÁMETRO CINÉTICO

Km es la concentración de sustrato para

la cual la velocidad de reacción es la mitad
de la velocidad máxima.
Km = [S] v= Vmáx/2
El valor de Km da idea de la afinidad del
enzima por el sustrato
Km= k2 + k3 / k1
La Km del sustrato natural es menor que
la de los sustratos análogos
Los valores de Km de muchas enzimas
son próximos a los de la concentración
fisiológica de sus sustratos
 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

Cambios en el pH
Cambios de temperatura
Presencia de cofactores
Concentraciones de S y P
Presencia de inhibidores
Modulación alostérica
Modulación covalente
Activación por proteólisis
Isoenzimas
pH ÓPTIMO
TEMPERATURA ÓPTIMA
 EFECTO DE LOS COFACTORES

apoenzima + grupo prostético= holoenzima

 VITAMINAS FUNCIONES (coenzima) Enfermedades
carenciales
C (ácido Coenzima de algunas peptidasas.
Escorbuto
ascórbico) Interviene en la síntesis de colágeno

Coenzima de las descarboxilasas y de las

B1 (tiamina) Beriberi
enzima que transfieren grupos aldehídos

Constituyente de los coenzimas FAD y Dermatitis y lesiones

B2 (riboflavina)
FMN en las mucosas
B3 (ácido Fatiga y trastornos del
Constituyente de la CoA
pantoténico) sueño
Constituyente de las coenzimas NAD y
B5 (niacina) Pelagra
NADP
Interviene en las reacciones de
B6 (piridoxina) Depresión, anemia
transferencia de grupos aminos.
B12 Coenzima en la transferencia de grupos
Anemia perniciosa
(cobalamina) metilo.
Coenzima de las enzimas que transfieren
Biotina grupos carboxilo, en metabolismo de Fatiga, dermatitis...
aminoácidos.
 Metales Cofactores de

Zn++ Deshidrogenasas, anhidrasa carbónica, ARN y ADN polimerasas.

Mg++ Fosfohidrolasas, fosfotransferasas, fosfatasas.

Mn++ Arginasas, peptidasas, quinasas.

Mo Nitratorreductasa, nitrogenasa.

Fe2+, Fe3+ Citocromos, catalasas, ferredoxina, peroxidasas,

nitritorreductasa.
Cu2+ Citocromo oxidasa, tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa,
plastocianina
Ca2+ 1,3  glucansintetasa, calmodulina.

K+ Piruvato fosfoquinasa, ATPasa.

Vitamina B12 hallada en microorganismos y animales, pero no en

Co plantas. Importante en la fijación simbiótica de nitrógeno.

Ni Ureasa.
Mecanismo de actuación enzimática:

1) Se forma un complejo: enzima-

substrato o substratos.

2) Se une la coenzima a este complejo.

productos
3) Los restos de los aminoácidos que sustrato
configuran el centro activo catalizan
el proceso. Para ello debilitan los
enlaces necesarios para que la
reacción química se lleve a cabo a
baja temperatura y no se necesite
una elevada energía de activación.
Enzima
4) Los productos de la reacción se
Enzima inactiva
separan del centro activo y la
enzima se recupera intacta para
nuevas catálisis. Centro activo

5) Las coenzimas colaboran en el

proceso; bien aportando energía
(ATP), electrones (NADH/NADPH) o
en otras funciones relacionadas con
la catálisis enzimática Coenzima
MODULACIÓN ALOSTÉRICA
 activadores

productos
sustrato

Enzima inactiva

Enzima
activa

activador

Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del

centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la
catálisis enzimática.
 INHIBICIÓN

• INHIBICIÓN IRREVERSIBLE

• INHIBICIÓN REVERSIBLE

• COMPETITIVA
• NO COMPETITIVA
• ACOMPETITIVA
 INHIBICIÓN
IRREVERSIBLE
sustrato
envenenador

Enzima

Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo

mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que
impiden de manera definitiva la catálisis.
INHIBICIÓN COMPETITIVA
 Inhibición competitiva

sustrato

inhibidor

Enzima
Enzima

Sin inhibidor
con inhibidor

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares

químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello
que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de
sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.
 INHIBICIÓN
COMPETITIVA

NH2 NH2

COOH SO2NH2
Ácido p-amino benzoico Sulfanilamida
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
 Inhibición no competitiva
sustrato

No se produce la
catálisis

Enzima Enzima

Sin inhibidor Con inhibidor

inhibidor

Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares

diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera
que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis.
Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
 INHIBICIÓN ANTICOMPETITIVA O
ACOMPETITIVA

Los inhibidores acompetitivos o

anticompetitivos son sustancias
que se unen al complejo enzima
sustrato y forman un complejo
inactivo
EFECTO DE LA MODIFICACIÓN COVALENTE
ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA
ISOENZIMAS: en función de
tipo de tejido
compartimento celular
momento del desarrollo
SISTEMAS MULTIENZIMÁTICOS
ENZIMAS MULTIFUNCIONALES
 MECANISMOS REGULARORIOS

PRIMER NIVEL: pH, temperatura,

concentraciones de sustratos, productos y
cofactores.
SEGUNDO NIVEL: enzimas reguladas
Enzimas alostéricas
Inhibición por producto final
Enzimas moduladas covalentemente
TERCER NIVEL: control genético
Enzimas constitutivas
Enzimas inducidas
CUARTO NIVEL: control hormonal