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Structuration et planification du cours Structure, biosynthèse et fonction des

complexes biologiques

Chapter · June 2019

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1 author:

Djahida Nabti
Laboratoire de biosurveillance environnementale
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 ‫اﻟﺠﻤﮭﻮرﯾﺔ اﻟﺠﺰاﺋﺮﯾﺔ اﻟﺪﱢﯾﻤﻘﺮاطﯿـﺔ اﻟﺸﱠﻌﺒﯿﺔ‬
‫وزارة اﻟﺘﱠﻌﻠﯿﻢ اﻟﻌﺎﻟﻲ واﻟﺒﺤﺚ اﻟﻌﻠﻤﻲ‬

Ministère de l’enseignement supérieur et de la recherche scientifique

Université de Djillali Bounaama Khemis Miliana

Faculté des sciences de la nature et de la vie et science de la terre

Département de science biologique

Structuration et planification du cours

Structure, biosynthèse et fonction des complexes biologiques
ème
en vue d’un enseignement hybride u profit des étudiant 3 Année Physiologie Animale

Portfolio présenté par

Dr. NABTI DJAIDA

Dans le cade de la formation aux « TICE et pratique pédagogique » assuré par

l’université frères Mentouri Constantine

Semaine du numérique 10-14 Septembre 2017

Année académique 2016-2017

1
 Table des matières

Titres Pages

1.Déroulement de la formation........................................ .................................................................. 3

2.Structuration et planification du cours « structure, biosynthèse et fonction 4

des complexes formés avec les protéines» ………………………………………………………….

3.Mise en ligne du cours …………………………………………………………………………… 13

4.Perspectives………………………………………………………………………………………… 13

Reference…………………………………………………………………………………………….. 14

Annexes………………………………………………………………………………………………. 15

2
1. Déroulement de la formation
L'université frères Mentouri Constantine (UFMC) a mis en place une stratégie de formation aux TICE
et pratiques pédagogiques au profit des enseignants universitaires nouvellement recrutés. Des
formateurs de différents spécialités participent dans cette tache pédagogique « Learning ». La
formation sera entièrement à distance à travers des 5 ateliers proposés .

Le premier est définit comme initiation du système technique, il contient 4 activités qui a porté sur

o Utilisation du Moodle en mode étudiant

o Organisation votre cours en utilisant les cartes conceptuelles.
o Production un support pédagogique en utilisant les chaînes éditoriales
o La méthode de Générer les différent formats de votre support pédagogique (Papier, Web,
SCORM)

Le deuxième atelier intitulé la « Conception d'un cours pour un enseignement hybride Organisation»
dans lequel on a réalisé 5activitésa porté sur les objectifs suivants

o Maîtriser la structuration pédagogique d'un cours en ligne

o Connaître les constituants d'un cours en ligne
o Editer les objectifs d'un cours
o Comprendre la différence entre APO et APC
o Connaître le principe de remédiation
o Concevoir des activités d'apprentissage

Le troisième intitulé la » Méthodologie de Conception d'un cours pour un enseignement hybride » a

pour objectif de :

o Connaître les étapes de conception d'un cours en ligne.

o Générer le format SCORM pour un LMS Moodle
o Utiliser la publication courte-standard
o Explorer la plateforme Moodle: bloc, calendrier,….
o Maîtriser le mode concepteur sous moodle:Utiliser le mode édition
o Insérer des ressources sous Moodle: Fichier, étiquette, page,…
o Insérer des activités et des tests: Forum, chat, devoir.

Le quatrième intitulé Suivi pédagogique, comporte 2 activités et 7 thèmes pour l’évaluation dont le
dernier porte sur la rédaction du portfolio, l’atelier traite les points suivantes :

3
 o Concevoir un scénario d'apprentissage
o Comprendre les fonctions d'un tuteur en ligne
o Maîtriser les différentes formes d'évaluation
o Comprendre les différentes méthodes de la pédagogie active

Ces travaux m’a permis de développer mon esprit critique avec acquisition progressive des
compétences et de la professionnalisation indispensables à l’exercice des taches d’enseignant.

2. Structuration et planification du cours

Le cours intitulé le « Structure, biosynthèse et fonction des complexes formés avec les protéines »
qui vous permettent d’acquérir des compétences et des connaissances indispensable à la poursuite du
cursus en science du biologie moléculaire.

CHAPITRE 1 : Structure, biosynthèse et fonction des complexes formés avec les protéines

Introduction

Les protéines sont des molécules qui occupent un rôle central dans de nombreuses fonctions
physiologiques. Elles présentent different niveaux de structures au sein de l’organisme.Ces niveau
varient suivant le type de proteine (séquence de acides aminés), le niveau de maturation d’une
protéine , ou encore suivant le milieu dans le quel la proteine se trouve.

Définition et structure des protéines

Structure,
La biosynthèse d'une protéine biosynthèse et Importance biologiques
fonction des
complexes
formés avec les
protéines

Classification des protéines

Figure 1: Présentation du cours Structure, biosynthèse et fonction des complexes formés avec les
Protéines.

4
Objectifs de l’enseignant :
*Familiariser les connaissances de la structure et la fonction des complexes formés avec les
protéines.
*Compléter les connaissances relatives au métabolisme et la biosynthèse des protéines en vue de
leur importance biologique.

I. Définition et structure des protéines :

I.1. Définition
Biopolymères d’acides aminés dont le nombre est > à100.
La plus part des protéines naturelles comptent entre 100 et 2000 résidus d’AA.

I. 2.Structure des protéines :

On distingue ainsi 4 niveaux de structures :
I.2.1.La structure primaire : correspond à la séquence en acides-aminés de la protéine, déterminée
par les gènes, elle commence du coté N-Terminale.

Figure 2 :Structure primaire des protéines.

I.2.2.Structure tridimensionnelle des protéines

I.2.2.1.La structure secondaire : est relative au premier niveau de compaction des protéines ; deux
structures sont observées : les hélices α (alpha) et les feuillets β (bêta.)
I.2.3.2.La structure tertiaire : correspond à la compaction des structures secondaires entre elles.

I.2.4.La structure quaternaire : est caractérisée par l’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques
(présentant chacune une structure tertiaire) entre elles. L’exemple se prêtant le mieux est
l’hémoglobine.
La figure ci-contre montre la "hiérarchie" des 3 niveaux de structures tridimensionnelle des protéines.

Figure 3 :Structure tridimensionnelle des protéines.

5
II .Importance biologique:

Les protéines ont de nombreux rôles dans la cellule(Harvey et al.,2005;Xiao-xiao et al., 2017) :
*La principale fonction des protéines est structurelle
*Défense immunitaire : anticorps Défense de l’organisme(Samaher. 2015).
*Régulation : enzymes, les hormones régulation du métabolisme.
* Les protéines ont de nombreux rôles dans le transport de plusieurs substances(Dauchy et al.,2008;
James.2015):

Exemple :
Hémoglobine transport O2 poumons tissus CO2.

*Enzymes : Lesprotéines jouent un rôle enzymatique catalysant plus de 5 000 réactions chimiques
différentes(Schomburg et al.,2013 ; Ida et al., 2013)

*Mouvement :actine et myosines (protéine de la contraction musculaire),dyneine (cils et flagelles).

*Energie : l’ovalbumine, la caséine, les protéinesmusculaires sont des réserves d’AA.

*Signalisation cellulaire et liaison de ligands : Elles jouent un rôle dans les phénomènes de reconnaissance
biologique impliquant cellules et protéines (Harold et al. 2000).

III. Classification des protéines :

III.1. Selon leur composition

III.1.1.holoprotéines :la molécule n’est composée que d’AA

III.1.2.hétéroprotéine : partie AA+une partie non protéique dite groupement prosthétique.

III.1.2.1.Selon la nature chimique de leur groupement prosthétique

Selon la nature chimique de leur groupement prosthétique on distingue 4 types hétéroprotéine : la

glycoprotéine, les lipoprotéines, les Phosphoprotéine, les chromoprotéines (figure 3).

III.1.2.1.1.Les glycoprotéine

a. Définition

Ce sont des hétéroprotéines qui résultent de l’union d’une fraction glucidique et protéique par des
liaisons covalentes :

*d’une fonction alcool d’un acide aminé alcool (Sérine,Thréonine)=Liaison O-Glycosidique ;

*d’une fonction amide de la glutamine :liaison N-Glycosidique ;

*Se trouvent surtout dans les liquides biologiques (plasma), parce qu’elles confèrent à ces protéines un
caractère hydrophile qui facilite leur expression dans le plasma.

b.Rôle

*Les glycoprotéine présentent un rôle d’immunorégulateur chez l’être humain (Pancera. 2005)
*Servir de transporteur de composés lipophiles basiques ou neutres
*Elles interviennent dans l'interaction cellule-cellule : contact, transfertd'information,

6
*La spécificité des groupes sanguins dépend de la fraction glucidique desglycoprotéines des globules
rouges.

c. Exemples

Exemple 1
*Les hormones hypophysaires : LH(l'hormone lutéinisante) et FSH(l'hormone folliculo-
stimulante).Formées de deux sous-unités α et ß reliées par des liaisons non covalentes, vont agir sur des
cellules cibles situées dans les gonades.

La FSH stimule la maturation des follicules ovariens et leur sécrétion d’hormones, les œstrogènes.
La LH agit en synergie avec la FSH pour la maturation du follicule et sa rupture, c’est-à-dire
l’ovulation.

Exemple 2
*Les glycoprotéines du plasma : Orosomucoïdes, caractérisée par une teneur en glucides (42%).
*Constitue un marqueur de la réaction inflammatoire,de poids moléculaire de 44kDa. La synthèse de
l’orosomucoïde s’effectue principalement au niveau hépatique, mais elle se déroule aussi dans les
leucocytes et les cellules prostatiques. Elle est catabolisée essentiellement par le foie.

III.1.2.1.2. Les lipoprotéines

a. Définition
Ce sont des particules globulaires de haute masse moléculaire, présentant une membrane formée
d’une monocouche de phospholipides (PL) et de cholestérol libre (CL), un cœur formé de lipides
apolaires (triglycéride TG et esters de cholestérol EC) et de même que des apoprotéines (apo),(figure
4). Les apo servent à la reconnaissance des lipoprotéines par des récepteurs et des enzymes et
déterminent la fonction et le destin métabolique de la particule. Environ 1/3 du cholestérol provient de
l’alimentation (Davis and Altmann, 2009).

b. Rôle
*Le rôle physiologique principal des lipoprotéines circulantes est d'assurer le transport et la
distribution des lipides exogènes et endogènes et des substances liposolubles.

*Rôle immunorégulateur (Aurélie. 2010).

C. Métabolisme
Le métabolisme des lipoprotéines dépend de l'intégrité des apoprotéines, des récepteurs cellulaires
des lipoprotéines, des enzymes lipolytiques(lipase hépatique et la "lecithincholesterolacyl-transferase"
(LCAT), ainsi que la "cholesterol-ester transferprotein" (CETP ou protéine de transfert des esters de
cholestérol )et des protéines de transfert
Il peut être divisé en trois parties : la voie exogène (à partir de l’intestin vers les autres tissus), la voie
endogène (du foie aux autres tissus) et le transport inverse du cholestérol (des tissus au foie).

7
 Figure 4 : Structure sphérique des lipoprotéines d’après www.prévention,ch/ima31305.jpg.

III.1.2.1.3. Les Phosphoprotéine

a. Définition
Est une hétéroprotéine renfermant du phosphore sous forme d'acide phosphorique.Les exemples les
plus classiques sont la caséine du lait et la phosvitine du jaune d’œuf.
b.Rôle
Sont des constituants normaux de la cellule animale, en particulier parmi les enzymes, tel que,les
phosphoprotéines phosphatases.

b. Exemple : Caséine

*Phosphoprotéine très largement représentée dans le lait des mammifères (vache 30 g/l, femme 9 g/l).
Elle est composée de différents fragments dans le lait: α1, α2, β, γ et K. La dernière (K signifiant
kappa) permet au lait de rester homogène et non pas décanté. Elle est riche en acides aminés et en
phosphore. On l'appel un composant azoté du lait.

*La caséine n'est pas dénaturée par la chaleur et supporte pendant cinq heures des températures de 60
0
C à 100 0C.

Remarque : En prise de masse ou en phase de maintien, elle pourra vous aider à compléter votre
apport en protéines alors qu'en sèche, elle aura en plus un rôle anti-cabolisant très important.

III.1.2.1.4. Les chromoprotéines

a. Définition
Est une hétéroprotéine dont le groupement prothétique lui confère une couleur donnée, comme, par
exemples : l'hémoglobine, un cytochrome

b. Exemple : L’hémoglobine

L’hémoglobine est une chromoprotéine constitué d’une partie protéique = la globine, et d’une partie
non protéique = l’hème. Représente environ 35 % de la masse des hématies.
Dissoute dans le cytosol aqueux des érythrocytes en une solution très concentrée, l’Hb assure le
transport du dioxygène des poumons vers les tissus. Un globule rouge humain de 7 mm, contient 280
millions de molécules d’hémoglobine.

8
 Figure5: Structure moléculaire d’hémoglobines Figure 6: Structure moléculaire de Hem

III.2.Selon leur forme globale

III.2.1.Protéines globulaire :sont soluble dans l’eau, rôle physiologique /ex : enzyme, hormone et
anticorps.

III.2.2.protéines fibreuses :

Elles sont filiformes, insolubles dans l’eau, rôle structural, protection et de conférer aux tissus une
résistance mécanique à l'étirement/ex :kératine et collagène.Les collagènes sont les protéines les plus
représentées dans l’organisme humain (Myllyharju and Kivirikko.2004). Le derme, les tendons, les
parois vasculaires en contiennent respectivement 65-75 %, 70-85 % et 20-40 % (% du poids sec).

Figure 7 : Association de 3 chaines de collagènes formant une triple hélice: Tropocollagene.

III.2.3.Protéines mixtes :mi-globulaire, mi-fibreuse comme la myosine

IV. La biosynthèse d'une protéine

L’information sur la séquence des protéines synthétisées spécifiquement dans chaque cellule est portée
par les ARN messager (ARNm) formés dans le noyau à partir de la transcription des régions
spécifiques de l’ADN. Les ARNm interagissent dans le cytoplasme avec les ARN de transfert (ARNt)
qui, en fixant de façon spécifique les acides aminés, les sélectionnent pour conduire la synthèse
protéique.

9
 Figure 8: La maturation de l'ARN pré messager et lieu de la synthèse des protéines.

La traduction de l'ARNm en protéines se déroule en trois étapes : initiation, élongation et terminaison.

Elles se déroulent dans le cytoplasme et font intervenir plusieurs protéines spécifiques : les eIFs
(eukaryotic initiation factors), les eEFs (eukaryotic elongation factors) et les RF (releasing factors).
Elles sont sous le contrôle des acides aminés (en particulier la leucine) et des hormones (en particulier
l’insuline) (Prod'homme et al., 2004, Kimball and Jefferson, 2005).

IV.1. L’initiation

Fixation d’un ribosome au codon initiateur AUG correspondant à l’acide aminé méthionine (figure8).
Figure ci-dessous : les toutes premières étapes de l'initiation de la traduction.

Figure 9: Les étapes de l'initiation de la traduction.

10
IV.2. L’élongation
Le ribosome se déplace un nouvel acide aminé vient se placer en face du codon correspondant
rencontré par le ribosome. Une liaison peptidique s’établit entre chaque acide aminé (figure 9).

Figure 10 : Les toutes premières étapes d’élongation de la traduction.

IV.3. La terminaison

le ribosome arrive à un codon STOP, il se dissocie donc de l’ARNm et c’est la fin de la synthèse
protéique. La terminaison se fait grâce à 3 facteurs de terminaison : RF1, RF2 et RF3.
Les plus grosses protéines connues sont les titines des sarcomères formant
les myofibrilles des muscles striés(Alice et al.,1991): la titine de souris contient quelque 35 213
résidus d'acides aminés formés de 551 739 atomes pour une masse de plus de 3 900 kDa et une
longueur de l'ordre de 1 µm.

V. Activité d'auto-évaluation

Exercice 1 : QCM Cochez la ou les réponses justes :

NB :*si aucune réponse ne vous convient, cochez sur «autre réponse» et écrivez la bonne réponse.

1. A propos des niveaux structuraux des protéines

a. Deux structures sont observées dans la structure secondaire les hélicesα et les feuillets ß.
b .La structure quaternaire provient toujours de l’association de sous unités identiques.
c. Les éléments porteurs de la fonction biologique d’une protéine sont essentiellement d’ordre
tridimensionnelle.
d. La structure 1èreest la séquence linéaire des AA dans la chaine polypeptidique des l’extrémité CTà
l’extrémité NT.

2. Les lipoprotéines sont :

a. des particules globulaires
b. présentant que de phospholipides (PL) et de cholestérol libre (CL)
c. formé de lipides apolaires (TG et EC) et de même que des apoprotéines (apo).
d. Aucune réponse
Exercice 2:
Donner le nom des 2 étapes de la synthèse d’une protéine dans l’ordre chronologique; relier ces 2
étapes à leur définition et à leur localisation :

11
 1… …………………

A. La synthèse d’un ARNm à partir de l’ADN

B..La synthèse d’un polypeptide à partir d’un ARN
C. Elle se déroule dans le cytoplasme 2… …………………
D.Elle se déroule dans le noya

Solution des exercices

Exercice 1 :
questions Réponses
1 a et c
2 a
Exercice 2:
A. La synthèse d’un ARNm à partir de l’ADN 1 transcription…
B. La synthèse d’un polypeptide à partir d’un ARN …………….
C. Elle se déroule dans le cytoplasme
D. Elle se déroule dans le noyau 2 traduction
……………………………
VI. Scénario pédagogique de Dr. NABTI

La figure ci contre illustre les étapes du scénario pédagogique « portfolio du Dr. NABTI2017»
Enseignement

Clients Environnement
L’Etudiants
d’apprentissage Centré sur

Vidéo, logiciel, forum,

présentation, activités Réfléchir
papier pédagogiques électronique Accompagnement
académiques et pratiques pédagogie
,examens, stages,
soutenances et attestation.
Donne Accès aux Documentation de
manière organisé
Formation par (FPO/FPC)

Apprentissage : réalisés dans divers Ses compétences

Communication au sujet
contextes et en lien avec
de développement
Evaluation d’apprentissage
Interrogations
Contrôle sur table (évaluation diagnostique
TD (30min)
(1 :30min)) formative
sommative et certificative
Pré-requis : quiz Projets

A l’aide de ses

Figure 11 : Les étapes du scénario pédagogique « portfolio du Dr. NABTI 2017».

12
3.Mise en ligne du cours

Le cours est finalisé et référencié dans la plateforme de l’Université Frère Montouri Constantine et
l’Université de Djillali Bounaama Khemis Miliana (Algérie).

 télé-enseignement – Université de Djilali Bounaâma de Khemis Miliana

 télé-enseignement – Université de frères Mentouri Constantine

https://telum.umc.edu.dz/

http://elearning.univ-km.dz/

4.Perspectives
La formation à distance l’un de nouveaux types d’évaluation et de suivi des étudiants qui
permet à l’étudiant «de réfléchir de manière cyclique à ses actions et à ses
apprentissages, de conserver des traces des apprentissages qu’il a réalisés dans divers
contextes formels et informels (cours, stages et toutes autres expériences
professionnelles et personnelles...), je suis intéressée d’ouvrir une formation à distance en maser
ou de doctorat et de travailler avec les étudiants sur la plateforme et sur Moodle, de suivre les
compétences acquis et adapter par programme pédagogique a fin d’améliorer les compétences
pédagogiques et académiques et de faire face a toute sorte de problèmes et contraintes (pédagogiques ,
académiques ,disciplinaires, économiques ). l'apprenant sera capable de :

13
  Générer le
Insérer des tests
format
 Connaître Paramétrer Attribuer des rôles
on espace SCORM et Sauvegarder un cours
 la notion des
personnel autres web Restaurer, Publier et
blocs
et papier Importer un cours

Reference

Alice B. Fulton et William B. Isaacs. 1991. Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in
morphogenesis. Bioessays, vol. 13, no 4: p. 157-161. DOI 10.1002/BIES.950130403

Aurélie Fabre. 2010. Régulation et implication physiologique de la voie Ecto-F1-Atpase P2y13 dans le transport
retour du cholesterol. Thèse, université de Toulouse.

Davis, H.R., Jr., and Altmann, S.W. 2009. Niemann-Pick C1 Like 1 (NPC1L1) an intestinal sterol transporter,
Biochimica Et BiophysicaActa: 1791, 679-683.

Harold Rudiger, Hans-Christian Siebert, Dolores Solis, Jesus initial Jimenez-Barbero, Antonio Romero, Claus-
Wilhelm von der Lieth, Teresa Diaz-Maurinoet Hans-Joachim Gabius.2000. Medicinal Chemistry
Based on the Sugar Code: Fundamentals of Lectinology and Experimental Strategies with Lectins as
Targets: Current Medicinal Chemistry, VOL. 7, NO 4, 389-416. DOI 10.2174/0929867003375164 .

Harvey Lodish, Arnold Berk, Paul Matsudaira, Chris A. Kaiser, Monty Krieger, Matthew P. Scott, S.
Laurence Zipursky, James Darnell, Trad , Pierre L. Masson et Chrystelle Sanlaville. Biologie
moléculaire de la cellule. 2005. Bruxelles, De Boeck Université, , 3ème éd., 1096 p. (ISBN 2-8041-
4802-5):

Ida Schomburg., Antje Chang., Sandra Placzek., CarolaSöhngen., Michael Rother., Maren Lang., Cornelia
Munaretto., Susanne Ulas., Michael Stelzer., Andreas Grote., Maurice Scheer et Dietmar
Schomburg, « BRENDA in 2013: integrated reactions, kinetic data, enzyme function data, improved
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Research, vol. 41, no D1: D764-D772. DOI 10.1093/NAR/GKS1049.

James Edward Rothman (2015). Le principe de la fusion membranaire dans la cellule. Biologie Aujourd’hui, 209
(1), 63-85. DOI: 10.1051/JBIO/2015010.

Kimball, S. R. and Jefferson, L. S. (2005).Role of amino acids in the translational control of protein synthesis in
mammals. Semin Cell Dev Biol, 16, pp. 21-7.

Pancera M., Virologie (2005). Structure, fonction et antigénicité des glycoprotéines d’enveloppe du virus de
l’immunodéficience humaine de type 1 (VIH1). 9 : 457-72

Myllyharju J, Kivirikko KI. 2004.Collagens, modifying enzymes and theirmutations in humans, flies and worms.
Trends Genet; 20 : 33-43.

Prod'homme, M., Rieu, I., Balage, M., Dardevet, D., Grizard J., CurrOpin Clin NutrMetabCare (2004). Insulin
and amino acids both strongly participate to the regulation of protein metabolism. Curr Opin Clin NutrMetab
Care, 7(1):71-7.

14
Dauchy S., Tournier N., Yousif S. A. Jacob, Declèves X. 2008. Barrière hémato-encéphalique : implication des
transporteurs ABC en neuropharmacologie Blood-brainbarrier: Role of ABC transporters in
neuropharmacology. Elsevier MassoRéanimation :17, 664-669.DOI:10.1016/J.REAURG.2008.07.013.

Samaher BESBES. 2015. Rôle de la Protéine C, un anticoagulant naturel, dans l’association thrombose et
cancer. Thèse de doctorat. Université Sorbonne Paris Cité UMR Université Paris 7, INSERM U965.p :
23-24.

Xiao-xiao Xu, Han Wan, Li Nie, Tong Shao, Li-xin Xiang, Jian-zhong Shao. 2017.RIG-I: A multifunctional
protein beyond a pattern recognition receptor. Protein& Cell.page5.DOI: 10.1007/S13238-017-0431-
5.

Annexe
Annexe 1 : Plan de cours

Plan de cours :

Réalisé dans le cadre de la formation pédagogique et pratique -Télé Enseignant TICE –

Université Frère Montouri Constantine -Algérie-

Dr. NABTI DJAHIDA

05/03/2017

15
 Plan de cours

I. Information sur le cours

II. Présentation du cours
III. Contenu
IV. Pré-requis
V. Visées d’apprentissage
VI. Modalités d’évaluation des
VII. Activités d’enseignement apprentissage
VIII. Alignement pédagogique
IX. Modalité de fonctionnement
X. Ressources d’aide

16
I. Information sur le cours

Intitulé de la licence Physiologie Animale

Module Structure, biosynthèse et fonction des complexes biologiques
Cours Structure, biosynthèse et fonction des complexes formés avec les protéines
Unité d’enseignement Transversale

Crédits 4
Coefficient 2
Enseignante Dr. Nabti. D
Horaire Théorie : Mercredi
20 /10/2016 au Décembre 2016, Salle : 61, 42 heures TD+Cours

Contact nabtidjahida@gmail.com

Disponibilité Par Email/Forum pour toute questions

II. Présentation du cours

Les protéines sont des molécules qui occupent un rôle central dans de nombreuses fonctions
physiologiques. Elles présentent different niveaux de structures au sein de l’organisme.Ces niveau
varient suivant le type de proteine (séquence de acides aminés), le niveau de maturation d’une
protéine , ou encore suivant le milieu dans le quel la proteine se trouve.

Ce cours intitulé le « Structure, biosynthèse et fonction des complexes formés avec les protéines»
qui permettre dans un premier temps de vous familiariser les connaissances de la structure et la
fonction des complexes formés avec les protéines et dans un deuxième temps de compléter les
connaissances relatives au métabolisme et la biosynthèse de ces molécules en vue de leur
importance biologique.

Le cours est scindé en un ensemble d’informations qui vous permettent d’acquérir des compétences et
des connaissances indispensable à la poursuite du cursus en science du biologie moléculaire.

II. Contenu

Le Cours scindé en 5 unités qui permettra d’acquérir les connaissances des différent structures des
composés organiques et leur rôle physiologique au sein de l’organisme (tableau1).

17
 Tableau 1: Contenu du module Structure, biosynthèse et fonction des complexes
biologiques.

CHAPITRES 1 CONTENU

Introduction Il s’agit de tracer le cours en générale avec l’objectif spécifique et l’intérêt

biologique .

Objectifs de l’enseignant *Familiariser les connaissances de la structure et la fonction des

complexes formés avec les protéines.
*Compléter les connaissances relatives au métabolisme et la biosynthèse
des protéines en vue de leur importance biologique.

Définition et structure des Dans cette partie on présente la définition et les notions nécessaires
protéines de ces composés ainsi que les differents niveaux des proteines
(4structures moléculaires)

Importance biologique Il s’agit de présenter les principale fonctions des protéines

Il s’agit de présenter les différent classes des proteines

Classification des protéines Selon 2 critères :leur composition et leur forme globale

Dans cette partie on présente les étapes de la biosynthèse d'une protéine

La biosynthèse d'une protéine
.
Conclusion Il s’agit de présenter l’importance biologique de ces molécules dans
l’organisme pour la protection contre toute type de perturbation
Exercices (questions, QCM) Dans cette partie on trouve des questions d’évaluation

Référence Il s’agit de présenter les références bibliographiques et les travaux de

recherches concernant ce cours

Ce cours existe dans la plateforme de l’Université Frère Mentouri Constantine et l’Université de

Djillali Bounaama Khemis Miliana (Algérie).

https://telum.umc.edu.dz/

18
 http://elearning.univ-km.dz/

IV. Pré-requis

Des exercices, des questions à choix multiples et leur solution et des liens pédagogiques
accompagnent ce cours sur la plateforme d’enseignement à distance de l’université de frères mentouri
Constantine et la plateforme de l’Université de Djilali Bounaâma de Khemis Miliana pour aides les
étudiants de comprendre le mode de Structure, biosynthèse et fonction des complexes biologiques

Utiliser votre identifient (nom d’utilisateur et mot de passe) fourni par l’enseignant

Cliquer sur connexion

Cliquer sur le bloc cours

Poursur
Cliquer tester ces (cours)
support pré-requis, un test biosynthèse
« structure, est mis à votre disposition
et fonction sur la plateforme
des complexes formés avecd’enseignement
les protéinesà
distance :
Le test est disponible dès la première semaine et il est accessible sans illimitation dans le temps afin
que vous puissiez le refaire. https://telum.umc.edu.dz/

Exercice 1 : QCM Cochez la ou les réponses justes :

NB :*si aucune réponse ne vous convient, cochez sur «autre réponse» et écrivez la bonne réponse.

1. A propos des niveaux structuraux des protéines

Deux structures sont observées dans la structure secondaire les hélices α et les feuillets ß.
La structure quaternaire provient toujours de l’association de sous unités identiques.
Les éléments porteurs de la fonction biologique d’une protéine sont essentiellement d’ordre
tridimensionnelle
19
La structure 1èreest la séquence linéaire des AA dans la chaine polypeptidique des l’extrémité CT à
l’extrémité NT.

2. Les lipoprotéines sont :

des particules globulaires

présentant que de phospholipides (PL) et de cholestérol libre (CL)
formé de lipides apolaires (TG et EC) et de même que des apoprotéines (apo).
Aucune réponse

3.Les Phosphoprotéine :

C’est une hétéroprotéine

C’est un acide phosphorique
L’exemple le plus connus c’est le HB

Exercice 2 : 4pt

Le métabolisme des lipoprotéines est un processus complexe impliquant de nombreuses réactions qui
contrôlent la synthèse des lipides et des apoprotéines. Pour le schéma ci-dessous, indiquez un titre
complet, les légendes (1-4).
Les Apoprotéines

Des enzymes lipolytiques : 1……………………………….

2……………………………..
3……………………………

Exercice 4: 2pt
Donner le nom des 2 étapes de la synthèse d’une protéine dans l’ordre chronologique; relier ces 2
étapes à leur définition et à leur localisation :

A. La synthèse d’un ARNm à partir de l’ADN 1………………………………….

B..La synthèse d’un polypeptide à partir d’un ARN
C. Elle se déroule dans le cytoplasme
D.Elle se déroule dans le noyau 2…………………………………
V. Visées d’apprentissage
La compétence Visée par ce cours, dans son ensemble est :

1.Familiariser les connaissances de la structure et la fonction des complexes formés avec les
protéines (En termes de savoir);
2.Compléter les connaissances relatives au métabolisme et la biosynthèse des protéines en vue de
leur importance biologique ;
3.Être capable de faire la comparaison et la relation entre les différents molécules biologiques et de
connaitre et décrire les étapes de la biosynthèse des protéines (Savoir faire).
4. En termes de savoir-être, vous sensibiliser au respect des exigences d’un commanditaire
(spécificités du système, contraintes de fonctionnement, …).
C’est une performance complexe, que vous allez construire progressivement en maîtrisant des savoirs,
en mettant en œuvre des savoir-faire et en le faisant avec un savoir-être de professionnel.

20
La figure illustre les compétences visées par ce cours.

Structure, biosynthèse et fonction des complexes formés avec les protéines

Va vous permettre
de : Les différent structures, classes
propriété chimique ,fonction et
biosynthèse.
Apprendre
savoir Qui vous permet d’être capable de
faire la comparaison et la relation
Appliquer entre les différents molécules.
Savoir faire
vous sensibiliser au respect des
Respecter exigences et les contraintes du
Savoir être client (coté pédagogique et
technique),et l’adaptation en équipe.

Figure 2 : Les compétences visée.

VI. Modalités d’évaluation des apprentissages

L’évaluation finale se fait à travers :

a. Un examen final sur table et qui porte sur tout ce que vous avez vu dans ce cours pendant le
semestre, lors de cet examen, qui compte pour 50% de la note finale (figure 3), vous aurez
 À résoudre des problèmes similaires ou proches aux problèmes traités lors des TD et des
interrogations.
 À répondre à des questions de synthèse (via des QCM)
 À répondre des questions de réflexion. (vous serez entraînés à répondre à ce type de
 questions par les questions posées lors des TD, des cours et lors des quiz qui vous
 seront proposés en ligne)

b. Évaluation continue et régulières à raison de 50% restant, elle vous permet d’engranger
des points tout au long du semestre, cette évaluation continue est réalisée par différentes
formes, chaque forme présente un quart (¼) de la note globale (note de l’évaluation
continue), il s’agit :

Evaluation Certificative:note Evaluation Continue

finale Moyenneds
Evaluation 25% interrogations
continue Assiduité
50%
50% 50% Examen sur
table 25% Projets

Figure 3 :Modalités de l’évaluation.

21
Évaluation formative :

Est assurée à travers des activités ponctuelles (à distance et en présentiel) pour vous aider à réussir
votre examen final, elle ne compte pas pour des points.

A distance

La consultation de la version légère qui contient un ensemble de questions servant comme test de votre
compréhension.

Tous les quiz réalisés sont suivis par un feedback servant soit à vous permettre de passer à l’unité
suivante, soit à revoir l’unité.
Un examen blanc, définissant une épreuve analogue à celle de « l’examen sur table », cet examen
blanc est un ensemble de questions englobant tous les éléments vus dans le cours et le feedback est
affiché à la fin du test afin de vous orienter vers le point à revoir.

En présentiel

La présence au cours vous permet de tirer profit du débat initié par des questions, des échanges et des
interactions entre vous ce qui aide à mieux comprendre les concepts donnés et cerner le sujet en
question. Le tableau suivant résume l’ensemble des évaluations envisagées pendant le semestre.

22
 Tableau 2 : Types et modalités d’évaluation du cours : Structure, biosynthèse et fonction des
complexes formés avec les protéines pendant le semestre.
Type Période de Modalité de l’évaluation Objectifs de l’évaluation
d’évaluation l’évaluation

Diagnostique Au test Quiz Pour tester vos connaissances préalables

début des en ligne. permettant le bon suivi du cours et pour une
du cours pré- orientation en cas d’échec.
requis
Formative Pendant Apprent Questions Pour tester vos connaissances acquises
le semestre issage orales. nécessaires au bon déroulement de l’unité
activités d’apprentissage.

Exercices Pour permettre la mise en relation entre les

d’application. connaissances acquises et leurs applications.

Quiz Pour développer votre autonomie quant à la

en ligne. réalisation des exercices ce qui permet de
détecter vos lacunes par vous-même et
corriger vos points faibles avant de passer à
la prochaine unité d’apprentissage.
Sommative Pendant le Apprent Interrogations Pour vous préparer à l’examen final.
semestre issage de courte durée.
activités Projet Pour développer votre autonomie et vous
individuel préparer à la réalisation d’un grand projet qui
TD sera collectif.
Projet collectif. Pour développer l’aspect professionnel et
mesurer votre attitude quant au travail
d’équipe (l’esprit organisationnel,
mutualisation des travaux, respect des points
de vu, travail collaboratif…)
Certificative A la fin du Examen Exercices et Pour la prise de décision quant à la validation
semestre sur table éventuellement du cursus.
des questions de La note de l’examen TD intervient dans le
cours calcul de la note finale du TD
Examen Un système
TD à
individuelle concevoir est
ment éventuellement
des questions
d’ordre
technique.

VII. Activités d’enseignement-apprentissage

En présentiel:

Les savoirs sont transmis à travers un cours magistral, j’attends de votre part une prise de note qui
vont vous servir à maîtriser les concepts indispensables à la réalisation des activités d’apprentissage
proposées pendant la séance.

23
 Vous êtes également invités à participer à des débats, initiés par des questions posées sur la séquence
pédagogique en cours, sans aucune forme d’évaluation, dans le but de développer des échanges entre
vous, je vous invite à participer librement à ces débats en proposant des réponses aux questions posées
afin de mobiliser vos connaissances, de comparer vos points de vue et d’en tirer des bénéfices
pédagogiques de ces échanges.
Des travaux dirigées sont programmées qui permet de vous entraîner à mobiliser toutes les notions
théoriques présentées on appliquant des tests qui seront noté .
Des projets individuels et collectifs sont également proposés afin de vous aider à développer votre
autonomie et votre réflexion, quant au travail d’équipe il vous permet d’échanger vos idées afin
d’assurer la qualité de votre production et de développer des aptitudes de collaboration qui seront
utiles dans votre vie professionnelle.

A distance:

Vous êtes appelés à :

Participer au forum intitulé « débat » qui se trouve au début de la section contenant le chapitre en
suivant le fil de discussion lancé par votre enseignant, une question est posée sur le forum au début de
chaque chapitre et autour de laquelle un débat doit se construire, en répondant, en prenant
connaissance des réponses des autres, en les analysant, en comparant vos réponses afin de déduire vos
lacunes. C’est une méthode qui espère vous aider au développement de votre réflexion et à la prise de
conscience de votre progression
Consulter la version légère du cours (version SCORM) qui vous aide à organiser vos prises de notes
en présentiel, cette version légère contient également des activités d’apprentissage insérées dans les
différentes séquences pédagogiques.
Faire le quiz, contenant différents types de questions (QCM, QCU, question à trou, …), à la fin de
chaque chapitre, ce qui devrait vous aider à faire une synthèse sur ce que vous avez appris et de
détecter vos lacunes.
Poser vos questions à propos du chapitre en cours sur le forum intitulé « Posez ici vos questions » et
répondre à vos camarades, il s’agit d’encourager les échanges entre vous, de développer la
métacognition et le conflit sociocognitif.
Le tableau suivant donne une vue globale des objectifs et de l’ensemble des méthodes qui viennent
d’être présentées pour vous aider à comprendre pourquoi les méthodes sont pertinentes et
complémentaires.
Tableau 3 : Vue globale des objectifs et les méthodes déployées.

Les modalités En présentiel En ligne

Les savoirs Le cours théorique en amphi Les forums
Les débats en amphi Les quiz
La prise de notes Le cours en format SCORM
Les savoir-faire Les TD Le projet individuel (dépôt et interactions
Le projet individuel (présentation, consultation entre les pairs
avec l’enseignant)
Les savoir-être Les projets collectifs Les projets collectifs (dépôt et interactions
(présentation, consultation avec l’enseignant) entre les pairs)

VIII. Alignement pédagogique (optionnelle)

La compétence visée repose sur les trois piliers : savoir ; savoir-faire et savoir être tous ces piliers sont
nécessaires et nécessitent des méthodes pour pouvoir les atteindre et des évaluations pour tester votre
compréhension et se renseigner sur l’atteinte des objectifs.
Pour les savoirs incontournables, vous allez les acquérir via une méthode transmissive car c’est la
méthode la plus efficace pour emmagasiner des connaissances et les concepts théoriques. Mais il ne
suffit pas de les connaître, vous devrez aussi les comprendre, votre compréhension sera testée à travers
des questions théoriques ainsi que des quiz en ligne et de simples exemples d’application.

24
Pour les savoir-faire, vous allez travailler en collaboration et essayer de comparer vos résultats afin
de tirer profit des échanges entre vous.
Le savoir-être va vous permettre de développerez progressivement votre sensibilité au respect des
exigences d’un commanditaire face à un système à concevoir, vous allez être mis devant des projets
collectifs nécessitant l’investissement de tous les concepts vus pour concevoir un système selon les
normes exigées, l’esprit d’équipe, organiser et présenter vos idées, l’évaluation porte sur les résultats
obtenus et leur clarté ainsi que le respect des échéances.

IX. Modalités de fonctionnement

Le cours est organisé en :
Séances théoriques afin de vous transmettre l’ensemble des savoirs permettant de cerner rapidement
les définitions de bases.
Suivie d’une séance de travaux dirigé (TD), présents après chaque cours.

X. Ressources d'aide
Des ressources sont mises à votre disposition sur la plateforme : un cours finalisé et référencié dans le
site de: Télé-enseignement– Université de Djilali Bounaâma de Khemis Miliana :
http://elearning.univ-km.dz/

25
 Annexe 2 :Grille d’évaluation des testeurs

MINISTRE DE L’ENSEIGNEMENT SUPERIEUR ET DE LA RECHERCHE SCIENTIFIQUE

Université de Constantine 1 1 ‫ﺠﺎﻤـﻌـﺔﻗـﺴﻨـﻁـﻴـﻨـﺔ‬

Faculté des sciences de la nature et de la vie

‫ﻜــﻠﻴـﺔ ﻋــﻠـﻭﻡ ﺍﻟﻁﺒﻴﻌﺔ ﻭ ﺍﻟﺤﻴﺎﺓ‬
Département de biologie appliquée
‫ﻗـﺴﻡ ﺍﻟﺒﻴﻭﻟﻭﺠﻴﺎ ﺍﻟﺘﻁﺒﻴﻘﻴﺔ‬

Note Mention

A Excellent

B Très satisfaisant

C Satisfaisant

D Insuffisant

E Très insuffisant
Tableau 1: Grille d'évaluation.

Testeur2
- Nom et Prénom : GUETARNI Hassina
- Université : Djilali Bounaama, Khemis Miliana, Ain Defla
- Grade : MCB
- Spécialité : Biologie

26
 Note
A B C D E Commentaires
Aspect Technologiques
Accessibilité au Cours X Très satisfaisant
La cohérence entre les couleurs les X Très satisfaisant
images ; polices
Aspect organisationnel
Les objectifs sont bien définis X Très satisfaisant
un système d’entrée pour l’apprenant Très satisfaisant
(exercice d’évaluation pour l’accès facile X
au Cours)
Un système d’apprentissage bien Très satisfaisant
exhibé (la chronologie des chapitres)
X
Les activités au niveau de ce système
sont assez distinctes pour l’apprenant
La phase cognitive (document, Très satisfaisant
instructions….) va pouvoir aider
X
l’apprenant à mieux comprendre le
cours
Aspect Pédagogique
La présentation du Cours Très satisfaisant
X
La relevance des ressources inclue Excellent
X
dans le Cours
Lisibilité des textes dans le Cours Très satisfaisant
X
La stratégie de d’apprentissage est Très satisfaisant
bien adaptée aux objectifs cités X
préalablement
Les activités présentées dans chaque Très satisfaisant
chapitre permettent –elles une auto- X
évaluation à l’apprenant
Test de sortie X Excellent
Observations Additionnelles

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