Las enzimas actúan por diferentes mecanismos para facilitar la catálisis.

El mecanismo de
proximidad, es aquel donde las moléculas (enzima-sustrato) deben aproximarse entre sí
para reaccionar. Mecanismo ácido-base donde dependiendo del pH se va a generar una
reacción. Mecanismo por deformación, en el cual, la enzima deforma el sustrato para que se
rompan sus enlaces y pueda reaccionar. Mecanismo covalente que es la formación de un
enlace covalente entre la enzima y el sustrato de forma momentánea mientras se realiza la
formación de un nuevo producto a partir de un sustrato.
La cinética enzimática es el área de la bioquímica que determina la velocidad de las
reacciones enzimáticas y los factores que la afectan para disminuir o aumentar la velocidad.
Uno de los factores que afectan la velocidad de una reacción enzimática es la concentración
del sustrato, la velocidad de reacción de una enzima con baja concentración de sustrato será
diferente ante altas concentraciones, a mayor sustrato mayor velocidad de reacción y
cuando se llega a cierto límite de sustrato se obtiene la velocidad máxima de reacción, esto
ocurre cuando la enzima está saturada, es decir, ya no puede reaccionar con más sustratos.
En una curva sustrato-velocidad (figura 1), si existen altas concentraciones de sustrato, esta
permanece como meseta y se conoce como de orden cero, en cambio, si el sustrato presenta
bajas concentraciones, la curva asciende y se le conoce como de primer orden.

Figura 1. Curva Sustrato-velocidad.

En esta también se puede determinar la constante de Michaelis, que denota la cantidad de

sustrato necesario para obtener la mitad de la velocidad máxima de la reacción, en este
caso, si una enzima tiene una alta afinidad por el sustrato, esta se saturará más rápido y
llegará a su velocidad máxima, por lo que su km será menor.
Para poder conocer la relación entre la velocidad y la concentración del sustrato se utiliza la
ecuación de Michaelis-Menten que es la siguiente:
Vmax [ S ]
V=
K m +S

Esta ecuación nos permite conocer que: si la concentración de sustrato es menor que la
constante de Michaelis la velocidad de la reacción depende del sustrato; si el sustrato es
igual que la constante, alcanza la mitad de la velocidad máxima de la reacción; si el sustrato
excede la constante de Michaelis, alcanza su velocidad máxima.
Es importante conocer que la constante de Michaelis-Menten nos proporciona una idea de
la afinidad que existe entre la enzima y el sustrato, si el sustrato tiene alta afinidad por la
enzima, la constante de Michaelis será menor, en cambio, si el sustrato presenta una menor
afinidad por la enzima, el valor de la constante aumentará. Cuando se invierte la ecuación
de Michaelis-Menten, se obtiene una gráfica lineal, que se conoce como gráfica de
Lineweaver-Burk o del doble reciproco.
Otros factores que influyen en las reacciones enzimáticas, a parte de la concentración del
sustrato son la temperatura y el pH. Una enzima generalmente presenta una temperatura
estable de 45-55 °C, si la temperatura se eleva se adquiere una mayor velocidad de
reacción, sin embargo, temperaturas que superan cierto límite, van a desnaturalizar la
enzima, perdiéndose la actividad catalítica. El pH es también un factor importante, es
común que las enzimas trabajen a un pH óptimo de 5-9, si una enzima es expuesta a valores
extremos de pH se desnaturaliza.
Existen ciertos factores capaces de inhibir las reacciones enzimáticas, entre estos los
inhibidores no específicos, que generalmente son irreversible como la temperatura, alcohol,
metales pesados, ácidos y bases y los inhibidores específicos que pueden ser tanto
reversibles como irreversible, los inhibidores reversibles pueden ser competitivos, que se
asemejan al sustrato, no competitivos, que se unen en un lugar diferente al sitio activo, o
acompetitivos, que solo se unen al complejo E-S, como se observa en la figura 2.

Figura 2. Tipos de inhibidores específicos reversibles.

El inhibidor competitivo va a competir contra el sustrato, este interfiere con el sitio activo
de la enzima, haciendo que el sustrato no pueda unirse, esto aumenta la km (disminuye la
afinidad) y la velocidad permanece constante. El inhibidor no competitivo, no interfiere con
el sitio activo, sino que se une a un sitio diferente, lo que ocasiona que la enzima no
reaccione, en este caso, la km se mantiene constante mientras que la velocidad de reacción
disminuye. El inhibidor acompetitivo se une en un lugar distinto al sitio activo, luego de la
unión enzima-sustrato, lo que inactiva el complejo enzima-sustrato, esto ocasiona una
disminución tanto en la km como en la velocidad de la reacción.