Аминотрансфера́зы 

(трансаминазы) — ферменты из группы трансфераз,
катализирующие перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты без образования
свободного аммиака. Эти реакции трансаминирования осуществляют связь между
белковым и углеводным обменом. Аминотрансферазы также называют трансаминазами, а
реакцию — трансаминированием. Ферменты относятся к подклассу КФ 2.6.
Для аминотрансфераз донором аминогрупп являются аминокислоты, а
акцептором — кетокислоты:
AK1 + KK2 ↔ KK1 + AK2

Общая реакция трансаминирования

В составе простетической группы аминотрансферазы содержат производные витамина B6.

Во время переноса аминогруппы простетическая группа переходит из пиридоксаль-5-
фосфатной формы в пиридосамино-5-фосфатную форму.
Механизм реакции трансаминирования открыт в 1937 году советскими учеными А.Е.
Браунштейном и М.Г.Крицман [1].
Процесс протекает в две стадии.

1. Альдегидная группа пиридоксальфосфата (-СНО) взаимодействует с аминогруппой

аминокислоты с образованием иминной связи в основании Шиффа: сначала α-
аминогруппа аминокислоты-донора замещает ε-аминогруппу апофермента, а затем
происходит перегруппировка через кетимин и в результате гидролиза образуется
пиридосамино-5-фосфат и α-кетокислота.
2. Реакции повторяются в обратном порядке
Аминотрансферазы являются каталитически совершенными ферментами.
Аминотрансферазы содержатся практически во всех органах, но наиболее активно реакции
трансаминирования идут в печени.
К этой группе ферментов относятся такие важные для клинической лабораторной
диагностики ферменты, как АСТ и АЛТ. Эти фeрменты были открыты в 1954 году, а
в 1955 описано их клиническое значение