Programacion de Bioquimica

UNIVERSIDAD DE ORIENTE
NÚCLEO DE ANZOÁTEGUI
ESCUELA DE MEDICINA
DEPARTAMENTO DE CIENCIAS FISIOLÓGICAS
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA
CÓDIGO: 153-2016
N0 DE CRÉDITOS: SEIS (6).
DURACIÓN: UN SEMESTRE DE 18 SEMANAS HÁBILES.
Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 1

INTRODUCCIÓN
La asignatura Bioquímica está diseñada para ofrecer al estudiante de los

primeros semestres de Medicina una visión general de la estructura química,
ubicación y funcionamiento de las moléculas constituyentes de los organismos
vivos. Mediante una etapa introductoria, se presenta una imagen general de la
célula, estableciendo las semejanzas y las diferencias estructurales y funcionales
fundamentales entre tipos procarióticos y eucarióticos, en este estudio se
ejemplifica la presencia de las biomoléculas, su ubicación y su función y se
comentan las relaciones filogenéticas al nivel de la constitución celular en la
escala evolutiva animal. En una segunda parte, se aborda la estructura y
funciones químicas de los aminoácidos, de las proteínas y de las enzimas, con
una visión hacia el funcionamiento celular y del organismo humano en condiciones
fisiológicas normales y con una extensión ejemplificante hacia algunas
condiciones patológicas. Seguidamente, se introduce el tema de la Biología
Molecular, destacando aspectos tales como la estructura química de las moléculas
de la herencia, sus formas de organización en organismos procariotes, eucariotes
y virus, y los procesos de replicación y transcripción de ADN; los mecanismos para
la regulación de la expresión genética, su relación con la especialización celular y
los avances relacionados en el área de la farmacoterapia. La última parte del
curso, está dedicada a presentar una integración del metabolismo de las
moléculas combustibles en el organismo, estableciendo algunas asociaciones
entre su funcionamiento y las condiciones de salud y enfermedad en el hombre.
En este estudio se hace hincapié en la importancia y mecanismo de acción de
sustancias como las vitaminas, y se ejemplifica también el mecanismo de acción
de algunas drogas de uso terapéutico.
OBJETIVOS GENERALES DEL CURSO

Los objetivos generales de esta asignatura, están destinados a introducir al
estudiante en el conocimiento general de la estructura química y funciones de las
biomoléculas constituyentes de los organismos vivos, con especial énfasis en el
modelo humano. El curso, está diseñado para el cubrimiento de este objetivo con
un enfoque integral, es decir, considerando los distintos niveles de organización
molecular que funcionan en el organismo: se estudia la bioquímica de la célula y
se presenta una extensión hacia el funcionamiento del órgano y en algunos casos
de sistemas. Se establece el funcionamiento en condiciones normales y se
ofrecen algunas comparaciones entre las condiciones de salud y enfermedad. Se
explican ejemplos de enfermedades moleculares y metabólicas de relevancia en el
campo de la biomedicina.

DISTRIBUCIÓN PROGRAMÁTICA DE LAS ACTIVIDADES DE TEORÍA
UNIDAD I: INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA
Tema 1: Historia de la bioquímica, su importancia y sus relaciones con

la biomedicina.
Tema 2: La estructura celular.
Tema 3: Métodos y procedimientos bioquímicos para la purificación y
estudios de la estructura y función celular.
UNIDAD II: QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS Y LAS PROTEÍNAS
Tema 1: El agua. Propiedades físicas y químicas.

Tema 2: Química de los aminoácidos.
Tema 3: Química de las proteínas.
Tema 4: Métodos para la purificación y secuenciación de los
aminoácidos y las proteínas.
Tema 5: Proteínas de importancia fisiológica. La hemoglobina como un
modelo de la relación estructura – función.
Tema 6: La anemia falciforme, un modelo de enfermedad molecular.
UNIDAD III: BIOENERGÉTICA
Tema 1: Primero y segundo principio de la termodinamia

Tema 2: Termodinamia de las transformaciones bioquímicas. Energía
libre de Gibbs
Tema 3: Moléculas de alto contenido energético. El ATP.
Tema 4: Reacciones de óxido – reducción. Potenciales Redox.
UNIDAD IV: LAS ENZIMAS
Tema 1: Introducción al estudio de las enzimas. Clasificación.

Tema 2: Mecanismos de reacción de las enzimas.
Tema 3: Cinética enzimática.
Tema 4: Representación gráfica de los datos cinéticos de una reacción
enzimática. Inhibidores reversibles.
UNIDAD V: LOS NUCLEÓTIDOS Y SU METABOLISMO
Tema 1: Introducción al estudio de la Biología Molecular.

Tema 2: Estructura química de los nucleótidos.
Tema 3: Conceptos generales del metabolismo humano.

Tema 4: Metabolismo de los nucleótidos de purinas.
Tema 5: Metabolismo de los nucleótidos de pirimidinas.
Tema 6: La síntesis de los desoxinucleótidos.
Tema 7: Enfermedades del metabolismo de los nucleótidos.
UNIDAD VI: BIOLOGÍA MOLECULAR
Tema 1: Estructura de los ácidos nucleicos.

Tema 2: Formas organizativas del ADN en organismos eucarióticos y
procarióticos.
Tema 3: La replicación del ADN.
Tema 4: La transcripción del ADN.
Tema 5: La síntesis de proteínas.
Tema 6: Drogas que interfieren con los procesos de replicación,
transcripción y síntesis de proteínas en organismos
eucarióticos y procarióticos.
Tema 7: Procesos de daño del ADN por mecanismos endógenos y
exógenos. Sistemas de reparación.
Tema 8: Principios básicos de la ingeniería genética.
UNIDAD VII: LOS CARBOHIDRATOS Y SU METABOLISMO
Tema 1: Estructura química de los carbohidratos.

Tema 2: Digestión enzimática de los carbohidratos.
Tema 3: Absorción de los monosacáridos.
Tema 4: Introducción al concepto de glicemia sanguínea.
Tema 5: Metabolismo intermediario de los carbohidratos.
Tema 6: La glucólisis.
Tema 7: La ruta de las pentosas fosfato.
Tema 8: El metabolismo del glucógeno.
Tema 9: La gluconeogénesis.
Tema 10: Control hormonal del metabolismo de los carbohidratos.
UNIDAD VIII: LOS LÍPIDOS Y SU METABOLISMO
Tema 1: Estructura química de los lípidos.

Tema 2: Digestión enzimática de los lípidos.
Tema 3: Absorción de los ácidos grasos y los monoglicéridos.
Tema 4: Las lipoproteínas.
Tema 5: Metabolismo de las lipoproteínas.
Tema 6: Metabolismo intermediario de los ácidos grasos.
Tema 7: Integración de metabolismo de las moléculas combustibles.

UNIDAD IX: INTEGRACIÓN Y REGULACIÓN METABÓLICA. LA
SÍNTESIS DE ATP
Tema 1: Visión integral del metabolismo de las moléculas combustibles.

Tema 2: Las vías oxidativas comunes. El ciclo de los ácidos
tricarboxílicos y la cadena de transporte electrónico.
Tema 3: Comparación del rendimiento energético de las moléculas
combustibles en el organismo humano. Conceptos de
rendimiento energético y eficiencia metabólica.
UNIDAD X: METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Tema 1: Fuentes de aminoácidos y digestión enzimática de las

proteínas.
Tema 2: Absorción de los aminoácidos y péptidos pequeños.
Tema 3: El catabolismo de los aminoácidos.
Tema 4: Biosíntesis de aminoácidos y moléculas relacionadas de
interés biológico.
UNIDAD XI: LAS VITAMINAS
Tema 1: Consideraciones generales.

Tema 2: Vitaminas hidrosolubles.
Tema 3: Bioquímica de los radicales libres, su importancia en la
medicina.
Tema 4: Vitaminas liposolubles A y E.
Tema 5: Bioquímica de la visión.
Tema 6: Vitaminas liposolubles K y D.
CONTENIDO PROGRAMÁTICO Y OBJETIVOS ESPECÍFICOS DE CADA

TEMA
CLASE INAUGURAL DE INTRODUCCIÓN AL CURSO DE TEORÍA

En la primera sesión de clases, se realiza la presentación formal del cuerpo
docente de la asignatura, integrado por los profesores y el preparador docente; así
mismo se informa a los estudiantes en relación con el funcionamiento general de
los cursos de teoría y prácticas de laboratorio, los horarios de clases, el programa
y el método de evaluación de la teoría y prácticas de laboratorio.
UNIDAD I: INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA
TEMA 1: HISTORIA DE LA BIOQUÍMICA, SU IMPORTANCIA Y SUS

RELACIONES CON LA BIOMEDICINA.

Concepto, nacimiento, desarrollo y transcendencia de la bioquímica, su importancia
y perspectivas futuras. Definición de las áreas de estudio de la bioquímica como disciplina
de las ciencias biológicas, aplicaciones de la bioquímica en el estudio y análisis de las
moléculas y las estructuras que constituyen la materia viva. Ejemplo de la utilización de
herramientas bioquímicas en el área de la biomedicina. Avances recientes en la
investigación de las enfermedades moleculares.
Objetivos Específicos:
 Comprender la existencia de la base Bioquímica comunes a todos los seres
vivos relacionados con la lógica molecular de la vida.
 Entender la importancia del descubrimiento de las enzimas y las rutas
metabólicas, en el desarrollo de la bioquímica.
 Comprender la importancia de la bioquímica como disciplina de amplia y
sólida contribución en el desarrollo y progreso de la medicina.
TEMA 2: LA ESTRUCTURA CELULAR

Las células eucariotas y las células procariotas. Definición de organelos
celulares, identificación semejanzas y diferencias entre ambos tipos de células y la
relación con sus funciones. Las biomoléculas simples y complejas. Funciones y
aspectos evolutivos y filogenéticos. Estructura y función de los organelos
celulares. El núcleo, la doble membrana nuclear, los poros nucleares. El sistema
endomembranoso. La síntesis de glucoproteínas como modelo de estudio de la
función del sistema endomembranoso. Aspectos generales de la estructura y
función de las mitocondrias, los lisosomas y los peroxisomas. El hepatocito, la
célula pancreática y el eritrocito, como modelos de diferenciación celular en el
organismo humano, identificación y diferencias cualitativas y cuantitativas de los
organelos y su relación con la función principal de cada una de las células.
 Definir organismos eucariotes y procariotes.
 Establecer las diferencias estructurales y funcionales entre ambos tipos de
células.
 Reconocer el modelo procariote de Escherichia coli, como herramienta de
estudio de amplio uso en la bioquímica de los seres vivos.
 Analizar las propiedades y funcionamiento de los diferentes organelos
membranosos de las células eucarióticas.
 Analizar la presencia de los organelos subcelulares, como base de apoyo
de la teoría evolutiva de las relaciones filogenéticos entre las primeras
células primitivas y las células más evolucionadas.
 Presentar el modelo eucariótico del hepatocito, el eritrocito y la célula
pancreática como puntos de referencia en el análisis de los conceptos de
especialización celular, característicos de la estructura de los órganos y
sistemas en el cuerpo humano.

TEMA 3: MÉTODOS Y PROCEDIMIENTOS BIOQUÍMICOS PARA LA
PURIFICACIÓN Y ESTUDIOS DE LA ESTRUCTURA Y FUNCIÓN CELULAR.
El método de la homogenización de los tejidos animales para el aislamiento,
fraccionamiento y purificación de moléculas, organelos y células. Control de las
variables experimentales: pH, temperatura y concentración de solutos. El método
de la centrifugación, principios físicos, influencia de las variedades densidad y
tamaño de las partículas. La fuerza centrípeta, tipos de centrifugación y su
utilización con fines analíticos y preparativos en el manejo del material biológico.
Aplicaciones de estas metodologías en el estudio de la función celular, de sus
organelos y de las biomoléculas constituyentes. La cromatografía, definición y
principios. La fase móvil y la fase fija. Tipos de cromatrografía, sistemas de
cromatrografía líquida y su utilización con fines analíticos y preparativos para el
estudio de proteínas, aminoácidos, péptidos y ácidos nucléicos. La Electroforesis,
definición y principios. Distintos tipos de electroforesis: PAGE, PAGE-SDS, en dos
dimensiones, de enfoque isoeléctrico, la inmunoeléctroforesis. Aplicaciones de la
electroforesis en la identificación y caracterización de las proteínas.
 Conocer
UNIDAD II: y diferenciar los distintos métodos experimentales utilizados para el
estudio bioquímico de las relaciones estructurales y funcionales de los tejidos y las
QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS Y LAS PROTEÍNAS
células.
 Capacitar para la elaboración de un protocolo experimental para el estudio de las
TEMApropiedades
1: EL AGUA.
estructurales y/oPROPIEDADES FÍSICAS
funcionales de células, Y QUÍMICAS
organelos y biomoléculas.
La estructura molecular del agua, polaridad, los puentes de hidrógeno, su

importancia biológica, interacciones hidrofílicas, interacciones hidrofóbicas,
fuerzas dispersivas de Van der Waals, energía de enlace de los puentes de
hidrógeno, dipolos y sus interacciones, la constante dieléctrica, ionización,
disociación de la molécula de agua, constante, disociación, definición de pH y
escala de valores. Conceptos de ácido, base, la fuerza de un ácido,
características de una solución ácida, concepto de un ácido débil, concepto de
pK, solución buffer o tampón. La ecuación de Henderson-Hasselbalch, su
importancia en la medicina. Las curvas de titulación de un ácido débil, los
sistemas de amortiguación del pH existente en los organismos vivos: sistema
tampón fosfato, bicarbonato y hemoglobina.
 Conocer, analizar y aplicar los conceptos de hidrofobicidad, puentes de
hidrógeno, interacciones bipolares (dipolo-dipolo, dipolo-dipolo inducido,
dipolo inducido-dipolo inducido), constante dieléctrica.
 Conocer, analizar y aplicar los conceptos de polaridad, ionización y
escala de pH.
 Conocer, analizar y aplicar los conceptos de pH, de pK, ácido, base y
solución tampón.

 Ser capaz de calcular cambios en los valores de pH y entender su
importancia fisiológica.
 Conocer y utilizar correctamente la ecuación de Henderson-Hasselbalch.
 Interpretar correctamente las gráficas de titulación de un ácido débil.
 Conocer y comprender el funcionamiento de los sistemas de
amortiguación de pH en los organismos vivos: buffer fosfato, buffer
bicarbonato, proteínas (hemoglobina).
TEMA 2: QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS

Introducción al estudio de los aminoácidos, estructura, propiedades físicas y
químicas, anfolitos, curvas de titulación y grupos funcionales. Clasificación,
nomenclatura y curvas de titulación. Conceptos de ionización, capacidad tampón,
punto isoeléctrico y Zwitterion. Los aminoácidos como sillares estructurales de las
proteínas, aminoácidos codificables y no-codificables, su importancia en las
ciencias médicas.
 Reconocer las funciones químicas amino y carboxilo, como las responsables
del comportamiento anfótero de todos los aminoácidos en soluciones
acuosas.
 Conocer y aplicar la clasificación de los aminoácidos en función de sus grupos
funcionales.
 Reconocer los distintos grados de hidrofobicidad de los aminoácidos
 Conocer y aplicar las distintas nomenclaturas para la designación de los
aminoácidos.
 Analizar correctamente las curvas de titulación de los aminoácidos en función
de su comportamiento en solución acuosa.
 Definir y aplicar el concepto de punto isoeléctrico.
 Determinar el estado de ionización de un aminoácido mediante el cálculo de su
carga neta, en una solución acuosa y relacionarlo con su capacidad de
expresar alguna actividad biológica.
 Diferenciar los aminoácidos codificables de los no-codificables
TEMA 3: QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS.

El enlace peptídico, planalidad y polaridad. Péptidos y proteínas. Niveles
de organización estructural de una proteína. La estructura primaria y secundaria,
la hélice alfa, la conformación beta, proteínas fibrosas, las estructuras terciarias y
cuaternarias, proteínas globulares. Fuerzas estabilizadoras de las
conformaciones, conformación nativa, desnaturalización y agentes
desnaturalizantes, plegamientos y actividad biológica. La ribonucleasa como un
ejemplo del proceso de desnaturalización de las proteínas. Plegamiento y
renaturalización de una proteína.

 Conocer y diferenciar péptidos, oligopéptidos y proteínas
 Enumerar las distintas funciones que cumplen los péptidos y las proteínas.
 Explicar el carácter planar del enlace peptídico y relacionar los aminoácidos
que los conforman con los ángulos diédricos del enlace.
 Relacionar los ángulos diédricos con los distintos tipos de conformación
espacial de las proteínas.
 Explicar los distintos niveles de organización de una proteína.
 Conocer, entender y analizar las distintas fuerzas que estabilizan las
estructuras proteicas.
 Diferenciar estructural y funcionalmente una proteína globular de un fibrosa.
 Comprender el concepto de dominio de una proteína.
 Analizar las gráficas de titulación de una proteína y determinar su punto
isoeléctrico y su valor de pK.
 Analizar una secuencia de aminoácidos y relacionarlo con el comportamiento
fisicoquímico en solución (solubilidad, carga eléctrica, capacidad tampón).
 Explicar desde un punto de vista funcional, la importancia que tendría el cambio
de un residuo aminoácido por otro.
 Definir conformación nativa y explicar el efecto del plegamiento de una proteína
en función de las fuerzas hidrofóbicas y la estructura primaria.
 Identificar los agentes desnaturalizantes de una proteína.
TEMA 4: MÉTODOS PARA LA PURIFICACIÓN Y SECUENCIACIÓN DE LOS

AMINOÁCIDOS Y LAS PROTEÍNAS.
Métodos de separación y purificación de los aminoácidos. Métodos de separación
y secuenciación de las proteínas. La diálisis, la cromatografía de exclusión
molecular, de afinidad, de intercambio iónico y la electrofóresis, como métodos
analíticos de la estructura de estas moléculas. El empleo de los cambios en la
solubilidad de las proteínas, los cambios en la fuerza iónica, los métodos de
salado y los cambios en la constante dieléctrica del solvente para el análisis de
estas moléculas.
 Conocer los distintos métodos de separación de los aminoácidos y las
proteínas y su importancia en el diagnóstico de algunas enfermedades.
 Relacionar las propiedades fisicoquímicas de una proteína y su composición
de aminoácidos con su comportamiento electroforético, cromatográfico y
con la introducción de cambios en la fuerza iónica, el pH y otros.

TEMA 5: PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA FISIOLÓGICA. LA
HEMOGLOBINA COMO UN MODELO DE LA RELACIÓN ESTRUCTURA –
FUNCIÓN.
La Mioglobina y la hemoglobina. Aspectos evolutivos de las proteínas
enlazadoras de oxígeno. Una adaptación energética. El grupo hemo como el
grupo prostético, análisis de su estructura y sus interacciones con las
apoproteínas y el oxígeno; enlaces de coordinación, importancia estructural del
resto E7 en la interacción con el oxígeno, selectividad, afinidad y reversibilidad,
niveles de organización, diferencias y similitudes y su relación con la función.
Gráficas de saturación de la mioglobina y la hemoglobina, representación de Hill,
efecto independiente, efecto cooperativo, importancia del resto F6 y sus
interacciones moleculares con el grupo hemo en la cooperatividad de la
hemoglobina. La hemoglobina como una proteína alostérica. El bifosfoglicerato,
su sitio de unión y efecto en la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. La
hemoglobina despojada y la hemoglobina fetal. El efecto Bohr, sus bases
moleculares y su importancia fisiológica. Carbaminación, glicación y transporte
isohídrico de la hemoglobina.
 Comprender la relación estructura-función en una proteína.
 Relacionar la estructura tridimensional de una proteína, con distintas
interacciones de importancia funcional.
 Conocer y analizar las distintas funciones de la hemoglobina y relacionarlas
con su estructura.
 Comprender la importancia del efecto cooperativo, en la capacidad
transportadora de oxígeno de la hemoglobina.
 Analizar la función de la hemoglobina como molécula transportadora de
oxígeno y dióxido de carbono.
 Explicar la importancia funcional de los restos E7 y F6 en la hemoglobina y
la mioglobina.
 Conocer, analizar y explicar el papel bifosfoglicerato en la afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno.
 Conocer, analizar y explicar el efecto Bohr en función de sus bases
moleculares.
 Integrar a través de un esquema, todas las funciones de la hemoglobina.
TEMA 6: LA ANEMIA FALCIFORME, UN MODELO DE ENFERMEDAD

MOLECULAR
Bases bioquímicas de la anemia falciforme. Diferencias entre hemoglobina normal
y la hemoglobina falciforme. Cambios en la solubilidad de la hemoglobina S y su
relación con la aparición y exacerbación del cuadro clínico. Aspectos evolutivos y
su asociación con la malaria.

 Definir enfermedad molecular.
 Conocer, analizar y explicar las consecuencias del cambio del aminoácido
glutámico por valina, en la cadena beta dela hemoglobina.
 Conocer, analizar y explicar desde un punto de vista molecular, el cambio de
la solubilidad de la hemoglobina S y su relación con la aparición de síntomas
clínicos de la enfermedad.
UNIDAD III: BIOENERGÉTICA
TEMA 1: PRIMERO Y SEGUNDO PRINCIPIO DE LA TERMODINAMIA
Concepto de energía. Definición del sistema termodinámico, diferentes tipos de

sistemas: sistema abierto, cerrado, en equilibrio, en estado estacionario, de
composición constante, adiabático, isométrico, isobárico. Funciones de estado,
propiedades extensivas. Procesos de transferencia energética con énfasis en los
procesos biológicos. Primer principio de la termodinamia, concepto de energía
interna de un sistema, calor, trabajo, entalpía, procesos endotérmicos, procesos
exotérmicos. El peso corporal y el metabolismo basal, como ejemplo de
aplicaciones de los conceptos básicos de termodinamia en biomedicina. Segundo
principio de la termodinamia, concepto de entropía y su relación con la
direccionalidad de las relaciones de las transferencias energéticas.
 Conocer y aplicar los conceptos de energía y sistemas termodinámicos.
 Conocer, analizar y aplicar las definiciones de los diferentes tipos de
sistemas termodinámicos.
 Analizar la célula como un sistema termodinámico estacionario.
 Definir las Funciones de Estado.
 Conocer qué es una propiedad extensiva y definir el estado de equilibrio.
 Definir y aplicar el concepto de energía interna de un sistema.
 Conocer y aplicar el primer principio de la termodinamia en los sistemas
biológicos.
 Definir y aplicar los conceptos de calor, trabajo, entalpía y entropía.
 Conocer y aplicar los conceptos de reacciones endotérmicas y exotérmicas.
 Definir y aplicar el segundo principio de la termodinamia.
 Diferenciar reacciones espontáneas, irreversibles y reversibles.
TEMA 2: TERMODINAMIA DE LAS TRANSFORMACIONES BIOQUÍMICAS.

ENERGÍA LIBRE DE GIBBS

La energía libre de Gibbs y su relación con la constante de equilibrio y el pH.
Procesos espontáneos, energía libre estándar, estado estándar biológico, energía
libre estándar biológica, reacciones exergónicas y endergónicas.
 Definir y comprender el concepto de energía libre de un sistema.
 Conocer y entender la función de la energía libre de Gibbs, como una relación
entre la primera y la segunda ley de la termodinamia.
 Relacionar la energía libre de Gibbs con los conceptos de H y pH.
 Conocer y aplicar los conceptos de reacciones endergónicas y exergónicas.
 Analizar las actuaciones en las cuales una reacción química posee una energía
libre mayor, menor, o igual a cero y relacionarla con la direccionalidad del
proceso.
 Conocer y aplicar las propiedades aditivas de la energía libre y calcular el ▲G de
la hidrólisis del ATP.
TEMA 3: MOLÉCULAS DE ALTO CONTENIDO ENERGÉTICO. EL ATP.

Compuestos ricos en energía, acoplamiento energético, potencial de transferencia
del grupo. El ATP, propiedades estructurales. Energía libre de hidrólisis del ATP,
dependencia del pH y de la concentración de iones Mg +2, principio de intermediario
común, reacciones reguladoras de flujo en las rutas metabólicas.
 Explicar el concepto de enlace de alta energía, y conocer los compuestos
ricos en energía.
 Explicar el concepto de potencial de transferencia.
 Explicar por qué el ATP es el intermediario energético fundamental en los
procesos biológicos.
 Explicar las bases moleculares que premiten la formación de enlaces de alta
energía con especial énfasis en la molécula de ATP y los enlaces éster
fosfato.
 Explicar la procedencia de energía para los procesos metabólicos en el
organismo humano.
 Explicar la importancia de los procesos de transferencia energética en el
control y regulación del flujo, en las distintas rutas del metabolismo celular.
TEMA 4: REACCIONES DE ÓXIDO – REDUCCIÓN. POTENCIALES

REDOX.
Procesos energéticos de transferencia electrónica, importancia en los seres vivos,
ejemplos. Reacciones de óxido-reducción. Agente reductor, agente oxidante,
semireacción de reducción, semireacción de oxidación, dador y aceptor
electrónico, par redox, reacción redox neta. Determinación de la fuerza
electromotriz de una semireacción, potencial de reducción o potencial redox Eo,

potencial redox estándar Eo‘, su relación con la energía libre estándar, y la Ke. La
ecuación de Nemst y los sistemas alejados del equilibrio, direccionalidad del flujo
electrónico.
 Conocer los distintos procesos de transferencia electrónica que ocurren en
los seres vivos y comprender su importancia como procesos transferidores de
energía.
 Definir, analizar y aplicar los conceptos de agente reductor, agente oxidante,
par redox y reacción redox.
 Definir, analizar y aplicar los conceptos de potencial redox y potencial redox
estándar.
 Aplicar la relación entre potencial redox y energía libre estándar.
 Mencionar enzimas y coenzimas que participan en las reacciones redox.
 Determinar la direccionalidad de la transferencia energética de una reacción
redox.
UNIDAD IV: LAS ENZIMAS
TEMA 1: INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LAS ENZIMAS.

CLASIFICACIÓN.
Las enzimas como catalizadores biológicos. Los componentes de una enzima, conceptos de
apoenzimas, holoenzimas, grupo prostético, coenzima, cofactor, sitio de unión, sitio
catalítico, centro activo, especificidad. Los componentes de un sistema enzimático, la
enzima, el sustrato y los productos. Clasificación y nomenclatura de las enzimas.
Ejemplos de algunas enzimas asociadas al funcionamiento de los sistemas y rutas
metabólicas en el ser humano. Conceptos de isoenzimas y zimógenos.
 Reconocer el carácter proteico de las enzimas.
 Reconocer la función de las enzimas en el cuerpo humano.
 Analizar y explicar las diferencias entre catalizador químico y biológico.
 Definir y aplicar los conceptos de grupo prostético, apoenzima, holoenzima,
cofactor, coenzima, centro activo, sitio de unión, sitio catalítico, sustrato y
especificidad.
 Conocer y aplicar la clasificación de las enzimas y su nomenclatura.

 Definir, explicar y aplicar los conceptos de isoenzima y zimógeno.
 Explicar la importancia de las isoenzimas en el diagnóstico diferencial de
ciertas patologías
 Definir, explicar y aplicar el concepto de especificidad enzimática y
relacionarlo con la complementariedad química y topográfica entre el sustrato
y el sitio de unión.
TEMA 2: MECANISMOS DE REACCIÓN DE LAS ENZIMAS.
Formación de complejo enzima-sustrato, choque, orientación y energía en el

proceso. Conceptos de energía de activación, estado de transición. El concepto
enzima-sustrato como un fenómeno de equilibrio, la trampa entrópica, eventos
moleculares que contribuyen a la velocidad de reacción, fijación del substrato,
ataque nucleofílico o electrofílico, formación de un intermediario inestable, catálisis
ácido-base, cambio conformacional, ejemplos moleculares. La página y la
carboxipeptidasa A. Las serinproteinasas, inhibición de marcadores de afinidad.
 Comprender la importancia de la formación del complejo enzima-sustrato en
la catálisis enzimática.
 Analizar y explicar la disminución de la energía de activación en una reacción
catalizada por una enzima.
 Explicar por qué las enzimas se comportan como trampas entrópicas.
 Conocer y explicar la importancia de los distintos eventos moleculares
responsables de las actividades catalíticas de las enzimas.
 Reconocer la importancia de los aminoácidos serina, histidina y cisterna en la
catálisis enzimática.
 Reconocer la importancia de los metales de transición en la catálisis
enzimática.
 Definir las serin-proteinasas y metal-proteinasas.
 Reconocer algunos marcadores de afinidad y sus aplicaciones biológicas.
TEMA 3: CINÉTICA ENZIMÁTICA.

Estudio de la cinética de una reacción química catalizada por una enzima,
introducción a la cinética química, reacciones de primero, segundo y tercer orden,
reacciones de orden cero, el modelo matemático de un sistema enzimático, su
representación cinética. El modelo cinético de Michaelis-Menten y su
representación gráfica, hipótesis de equilibrio y estado estacionario. Derivación de
la ecuación de velocidad de una reacción enzimática según Briggs y Haldane, la
constante de Michaelis-Menten, conceptos de velocidad máxima de una reacción,
definición del poder catalítico de una enzima. Importancia del concepto de Km y
de Vmax. Ejemplos y aplicaciones. Concepto de número de recambio, de unidad
internacional de actividad y de actividad específica.

 Analizar y diferenciar las cinéticas de primero, segundo, tercero y orden

cero.
 Comprender y explicar el modelo matemático de representación de una
reacción química catalizada por una enzima.
 Comprender y analizar la representación gráfica de la cinética enzimática,
curva de avance de una reacción.
 Comprender y analizar la representación gráfica de la velocidad inicial de la
reacción en función de la concentración del sustrato.
 Comprender y explicar el modelo de Michaelis-Menten para el sistema en
estado estacionario y en estado de equilibrio.
 Conocer y comprender la significación de la relación numérica de las
constantes individuales de velocidad y Km.
 Conocer y analizar el significado de velocidad máxima de reacción, Vmax.

 Realizar aplicaciones mediante ejemplos de los conceptos de Km y Vmax
en distintos modelos enzimáticos (especificidad por un sustrato, eficiencia
catalítica, adaptación funcional).
 Definir y aplicar los conceptos de actividad específica, tasa de recambio y
unidad internacional de actividad enzimática.
TEMA 4: REPRESENTACIÓN GRÁFICA DE LOS DATOS CINÉTICOS DE

UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA. INHIBIDORES REVERSIBLES.
Diversas formas de representación gráfica, transformación de la función hipérbola
rectángular de una línea recta, derivación matemática de: Lineweaver y Burk, Wolf
Eadie y Hofstee y Hanes. Representación gráfica de Eisenthal y Cornisa Borden
(Gráfico lineal directo). Inhibición enzimática irreversible y reversible, ejemplos
farmacológicos tóxicos y terapéutico: 1) Irreversibles: la aspirina, el
disopropilfluorofosato, la penicilina y otros. 2) Reversibles: Sulfas, Captopril,
Enalapril, 5‘-fluorouracilo y otros. Variación de los parámetros cinéticos Km y
Vmax. Modelos matemáticos, mecanismos competitivo, no competitivo, su
determinación gráfica.
 Conocer y utilizar las diferentes formas de representación gráficas de los
datos cinéticos.
 Conocer y diferenciar los parámetros de graficación de cada presentación.
 Determinar los valores de Km y Vmax, utilizando cada una de las
representaciones gráficas.
 Interpretar el efecto de un inhibidor reversible en cada una de las
representaciones gráficas.
 Determinar los mecanismos de inhibición reversible mediante el uso de las
gráficas.

UNIDAD V: LOS NUCLEÓTIDOS Y SU METABOLISMO
TEMA 1: INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR.
Definición del campo de estudio de la Biología Molecular. La injerencia de la

bioquímica dentro de la Biología Molecular. Las metodologías experimentales
empleadas en el análisis molecular de los compuestos biológicos. Ejemplos de
enfermedades moleculares y la importancia de su estudio en el campo de la
Medicina. Avances fundamentales en el campo de la Biología Molecular y su
aplicación en el estudio de la genética de los seres vivos. El modelo procariótico
como herramienta de análisis de la genética molecular en los organismos
animales. Introducción a los temas de estudio inherentes a la Biología Molecular.
La estructura y funciones del ADN como molécula de la herencia. La replicación
celular y su relación con la replicación del ADN. La transcripción del ADN y su
importancia en el proceso de la síntesis de proteínas. Mecanismos para la
reparación del ADN y para la regulación de la expresión genética en procariotes y
en eucariotes. Drogas que actúan a nivel de los procesos de replicación, de
transcripción y de la traducción en procariotes y en eucariotes. La ingeniería
genética como la metodología actual en los estudios de enfermedad molecular y la
producción de moléculas de interés biológico y terapéutico.
Objetivos específicos:
 Justificar la importancia del estudio y conocimiento de la Biología Molecular
y sus metodologías para el avance de la medicina actual.
 Presentar en forma global y secuencial los temas a tratar en el área de
Biología Molecular. Reconocer la importancia del estudio de cada uno de
ellos.
TEMA 2: ESTRUCTURA QUÍMICA DE LOS NUCLEÓTIDOS.

Estructura química de los nucleótidos. Las bases nitrogenadas, el azúcar y el
grupo fosfato como componentes básicos de la estructura de todos los
nucleótidos. La estructura de los nucleósidos, diferencias entre éstos y los
nucleótidos. Funciones variadas de estas moléculas en las células procarióticas y
eucarióticas. Los nucleótidos como sillares de construcción de los ácidos
nucleicos, como moléculas almacenadotas de energía metabólica y como
mensajeros en el mecanismo de acción hormonal. La estructura química de los
nucleótidos presentes en las conenzimas NAD< FAD y CoA. Presencia de la
estructura química de los nucleótidos de algunos fármacos de utilidad terapéutica.
Características químicas y comportamiento de las bases nitrogenadas en
soluciones acuosas. Las bases nitrogenadas más comunes presentes en la
estructura de los nucleótidos. EL fenómeno de tautomerismo ceto-enol.
Ejemplos, su importancia en el proceso de la mutagénesis durante la replicación
del ADN. Clasificación de los nucleótidos de acuerdo con el grado de reducción

del resto C2‘OH del anillo de la pentosa-fosfato: los ribonucleótidos y los
desoxiribonucleótidos. Nomenclatura de nucleósidos y nucleótidos.
 Reconocer los elementos químicos básicos constituyentes de la estructura
de los nucleótidos.
 Reconocer las diferencias entre la estructura de las bases nitrogenadas A,
T, C, G y U.
 Comprender las bases químicas del tautomerismo ceto-enol e imino-amino
y su importancia en la mutagénesis.
 Resaltar la diferencia entre los nucleótidos, los nucleósidos y los
desoxinucleótidos.
 Identificar en la estructura del nucleótido los sitios de unión entre el resto de
la base nitrogenada, el azúcar pentosa y el grupo fosfato.
TEMA 3: CONCEPTOS GENERALES DEL METABOLISMO

HUMANO.
Conceptos de metabolismo. Clasificación: metabolismo extracelular y metabolismo
intermediario. Funciones del metabolismo en el organismo humano. Las rutas
metabólicas. Definición. Rutas anabólicas y rutas catabólicas. Relación entre
ambas rutas a partir del acoplamiento energético y la síntesis y degradación de ATP.
Presentación de la complejidad del metabolismo intracelular. La red metabólica
como un ejemplo de acoplamiento e interrelación entre las reacciones químicas en
el organismo vivo. La aplicación de los conceptos de la termodinámica al
funcionamiento del metabolismo. Ejemplo de la complejidad del metabolismo en
modelos de estudio de células eucarióticas típicas.
 Introducir los conceptos básicos con relación al conjunto de reacciones

químicas para el mantenimiento de la estructura y función de los organismos
vivos.
 Comprender la interrelación existente entre las rutas metabólicas para
obtener una visión integral del metabolismo celular.
 Introducir mediante ejemplos la diferenciación en la complejidad y
especialización celular a través de las diferencias en las funciones del
metabolismo.
TEMA 4: METABOLISMO DE LOS NUCLEÓTIDOS DE PURINAS.

El pool de nucleótidos intracelulares. Rutas metabólicas relacionadas con su
aumento y disminución. La ruta de síntesis de novo de los nucleótidos de purina.
Aspectos generales, ubicación en el espacio intracelular, diferencias en sus
funcionamientos entre distintos tipos celulares, objetivos generales de la ruta en

relación con su dependencia de otras rutas metabólicas. La participación de
aminoácidos, coenzimas y el CO 2 atmosférico, como elementos donadores de
átomos de carbono, hidrógenos y oxígeno en el proceso de síntesis del anillo de la
base nitrogenada. La importancia de la síntesis y participación del compuesto
fosforribosil pirofosfato (PRPP) como elemento donador de la energía necesaria
en la formación del enlace ß-N glucosídico. Aspectos generales de cinética
enzimática y los mecanismos de acción de las reacciones químicas constituyentes
de esta ruta metabólica. Mecanismo de regulación. Los moduladores positivos y
negativos de la enzima fosforribosil-amino transferasa como un ejemplo de
regulación alostérica. El sistema de regulación cruzada por metabolitos AMP y
GMP. Consumo energético del proceso. Mecanismos de acción inhibitoria de las
sulfonamidas, la azaserina y el metotrexato sobre la síntesis de los nucleótidos de
purinas. Utilidad terapéutica. Las rutas de recuperación de las bases purínicas
libres y sus nucleósidos. Importancia en el metabolismo humano. Procedencia de
las bases nitrogenadas a partir de los procesos de degradación intracelular y
digestiva de los ácidos nucleicos. Limitaciones en el proceso de recuperación de
las purinas libres a través dela absorción digestiva en el hombre. Actividad de la
enzima hipoxantina-guanina-fosforribosil transferasa. Su importancia para la
síntesis de nucleótidos en el sistema nervioso central y los eritrocitos. Las rutas
metabólicas de degradación de los nucleótidos de purinas.
 Reconocer la procedencia de los distintos átomos de carbono y de nitrógeno
en la ruta de síntesis de novo de las purinas.
 Reconocer la importancia de la participación del compuesto fosforribosil
pirofosfato en las rutas metabólicas de síntesis de los nucleótidos.
 Definir los niveles de control y sistemas de regulación enzimática que
funcionan en relación con esta ruta metabólica.
 Comprender la importancia del funcionamiento integral de los mecanismos de
regulación, para la obtención de cantidades equimolares de los dos tipos de
nucleótidos de purinas, como constituyentes básicos de la estructura de los
ácidos nucleicos.
 Destacar el papel de las coenzimas NAD y tetrahidrofolato en el proceso.
 Reconocer la importancia de las rutas de recuperación de bases purínicas
libres en el hombre.
TEMA 5: METABOLISMO DE LOS NUCLEÓTIDOS DE PIRIMIDINAS.

La ruta de síntesis de novo de los nucleótidos de pirimidinas. Generalidades del
proceso, mecanismos de regulación, diferencias entre células eucarióticas y
procarióticas. Cálculo del consumo de enlaces de alta energía durante el proceso.
Reacciones de fosforilación a partir de la actividad de las enzimas nucleósido
quinasas, como mecanismo principal para la recuperación de los nucleósidos de
pirimidinas en el hombre. Vías metabólicas para la degradación de las pirimidinas
en el hombre. Su relación con otras rutas del metabolismo intermediario.

 Reconocer las semejanzas y las diferencias básicas entre las rutas de

síntesis de novo de los nucleótidos de purinas y pirimidinas.
 Establecer las diferencias al nivel de los puntos de regulación más
importantes, en estas rutas entre organismos procarióticos y eucarióticos.
 Conocer los aspectos generales de la ruta catabólica de los nucleótidos de
pirimidina en el hombre.
TEMA 6: LA SÍNTESIS DE LOS DESOXINUCLEÓTIDOS.

Importancia de la producción de los desoxirribonucleótidos para la síntesis de
ADN. Reacciones de reducción de los nucleótidos difosfato. Mecanismo de
acción de la enzima ribonucleótido reductasa. Sistema de óxido-reducción en
cadena, asociada a este proceso de síntesis. Formación del ácido
desoxirribonucleótidos en el interior celular. Efectos de algunos fármacos sobre la
síntesis de desoxirribonucleótidos, el ADN y la replicación celular. Utilidad
terapéutica en los procesos de transformación maligna.
 Relacionar el proceso de producción de los nucleótidos difosfato con la
síntesis de sus formas desoxi correspondientes.
 Visualizar la importancia de la síntesis equitativa de las formas
ribonucleótidos trifosfato y de desoxirribonucleótidos trifosfato para la síntesis
de ARN y del ADN
 Entender la importancia del proceso de regulación de la síntesis de
desoxirribonucleótidos, a partir del proceso modulador ejercido por los
compuestos ATP y dTTP.
 Conocer la existencia y el mecanismo de acción de las drogas
antineoplásicas que interfieren con la síntesis de desoxirribonucleótidos.
TEMA 7: ENFERMEDADES DEL METABOLISMO DE LOS NUCLEÓTIDOS.

El ácido úrico como producto de desecho del metabolismo de purinas en el
hombre. Visión evolutiva de sus posibles ventajas y desventajas. Bases
bioquímicas de la precipitación de las sales de urato de sodio en las articulaciones
y en el tejido renal. La gota y el síndrome de Lesch-Nyham, como ejemplos de
alteraciones causadas por el mal funcionamiento de las enzimas involucradas en
las vías del metabolismo de las purinas. Drogas de utilidad terapéutica en estas
enfermedades. Alteraciones enzimáticas relacionadas con el metabolismo de la
pirimidinas en el hombre. Su importancia epidemiológica. Ejemplos.

 Conocer las bases bioquímicas y moleculares de la precipitación del urato

sódico en las articulaciones y otros tejidos.
 Establecer la relación entre este fenómeno y las enfermedades causadas
por la ausencia o el mal funcionamiento de las enzimas implicadas en las
rutas de síntesis y degradación de los nucleótidos de purinas.
 Comparar la importancia epidemiológica entre las enfermedades, por el mal
funcionamiento de los nucleótidos de purinas y de pirimidinas en el hombre.
UNIDAD VI: BIOLOGÍA MOLECULAR
TEMA 1: ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS.
El ácido desoxirribonucleico: ADN. Estructura primaria. La presencia del enlace

fosfodiester, como sostén básico de la secuencia nucleotídica del polímero.
Reglas para la nomenclatura de la secuencia en el ADN. Propiedades físicas y
químicas generales del ADN. La estructura secundaria. Fuerzas no covalentes de
interacción entre las dos hebras que constituyen el dúplex de ADN. Bases
químicas de la complementariedad entre los pares de bases en el interior del
dúplex. Los puentes de hidrógeno, las fuerzas hidrofóbicas y las fuerzas de Van
der Walls, como elementos cooperativos en le mantenimiento de la estructura
secundaria. La estructura terciaria, la doble hélice del ADN. Características
físicas y químicas del modelo espacial de Watson y Crick. Polimorfismo en el
ADN, la hélice A, la hélice B y la hélice Z. Importancia fisiológica y funcional del
polimorfismo molecular del ADN. Introducción al análisis de la relación estructura-
función, explicativo de la importancia de las propiedades químicas particulares del
ADN como molécula de herencia.
 Explicar cómo se encuentra almacenada la información genética, a través

de la secuenciación de las bases en la estructura primaria del ADN.
 Reconocimiento del ADN como un polímero constituido por la unión
covalente de unidades de nucleótidos.
 Reconocimiento de los niveles de organización de la molécula de ADN.
Identificación de la importancia de las fuerzas hidrofóbicas e hidrofílicas
para el mantenimiento de la estructura secundaria y terciaria del ADN.
 Reconocimiento de la importancia del modelo espacial de Watson y Crack y
su relación con el cumplimiento de las funciones del ADN.
 Comprensión de la relación entre la estructura y función en los procesos de
replicación y transcripción de la información genética almacenada en la
molécula de ADN.
TEMA 2: FORMAS ORGANIZATIVAS DEL ADN EN ORGANISMOS
EUCARIÓTICOS Y PROCARIÓTICOS.
La cromatina. Estructura y grados de condensación. Organización de la
cromatina en las células eucarióticas: el nucleosoma como estructura básica para
su formación. Cambios en la apariencia de la cromatina a través de las fases del
ciclo celular. Los cromosomas. El caritipo humano. La nucleína como forma
organizativa del ADN en los procariotes. Formas de organización del ADN en los
virus. Ejemplos.
 Comparar el grado de complejidad organizativa del ADN entre células
procarióticas, eucarióticas y los virus.
 Relacionar los cambios en el grado de condensación de la cromatina con los
procesos de replicación y la transcripción del ADN.
 Establecer la relación entre las distintas formas organizativas del ADN y las
características de las funciones de replicación de los organismos.
TEMA 3: LA REPLICACIÓN DEL ADN.

Replicación. Concepto. Ubicación en las fases del ciclo celular. Modelos de
replicación conservativa, semiconservativa y dispersiva. Experimentos de
Meselson y Stahl, para la replicación del modelo de replicación conservativa. El
modelo Escherichia coli, en el estudio de las bases bioquímicas de la replicación
del ADN. Las enzimas ADN polimerasas. Características generales de su
mecanismo de acción. Actividad polimerasa 5‘ - 3‘ y actividad exonucleasa 3‘ - 5‘.
Requerimientos para reacción de polimerización: la banda patrón, los
desoxinucleótidos trifosfato y el fragmento de ARN cebador. La replicación vista
como un proceso de cuatro fases: 1. Desnaturalización del ADN, participación de
las enzimas topoisomerasas y helicasas; 2. Iniciación del proceso mediante la
actividad de la enzima primasa para la síntesis de un ARN cebador; 3. Elongación
de la cadena naciente de ADN, mediante la actividad de la ADN polimerasa III.
Polimerización contínua sobre la banda leader y discontínua sobre la banda
retrasada. Los fragmentos de Okazaki; 4. Terminación del proceso, mediante la
actividad de las enzimas ADN polimerasa1 y ligasa. Capacidad de autocorrección
del proceso, en base a las actividades de exonucleasa de la ADN polimerasa III.
 Reconocimiento de la replicación de l ADN, como un requisito previo a la
división celular.
 Entender cómo el modelo de replicación semiconservativa garantiza la
fidelidad del proceso de replicación del material genético.
 Reconocimiento de la replicación como un proceso que garantiza la
perpetuación de la especie.
 Describir la secuencia de pasos involucrados en el proceso bioquímico de la
replicación del ADN.
 Comprender la importancia de la capacidad autocorrectora del proceso para
la disminución de la tasa mutacional en las especies.
TEMA 4: LA TRANSCRIPCIÓN DEL ADN.

La transcripción del ADN. Concepto. Presentación de la hipótesis del flujo
unidireccional de la información genética, desde las moléculas de ADN hasta la
síntesis de las proteínas: el dogma central de la biología molecular. Ejemplos de
los retrovirus, como sistemas en los cuales se reconoce una variante en la
unidireccionalidad de este proceso. La síntesis del ARN. Propiedades
estructurales que lo diferencian del ADN. Tipos y funciones de los ARN en las
células procarióticas y eucarióticas. Estructura primaria, secundaria y terciaria de
los ARN. El ARN de transferencia como un modelo de estudio de la relación
estructura función en estas moléculas. Ubicación del proceso de transcripción en
las fases del ciclo celular. Mecanismo bioquímico de la transcripción. Las
enzimas ARN polimerasas de procariotes y de eucariotes, características
estructurales y diferencias en sus funciones. El proceso de maduración del ARN.
Definición, tipos de modificaciones químicas y funcionales asociadas a cada una.
Mecanismos bioquímicos del proceso de corte y empalme de los ARN de los
organismos eucariotes. Los complejos de ribonucleoproteínas nucleares
pequeñas. Diferencias fundamentales entre la transcripción en organismos
procariotes y eucariotes.
 Reconocer al proceso de la transcripción del ADN, como el mecanismo
mediante el cual ocurre la expresión de la información genética en los
organismos.
 Diferenciar la función de cada uno de los ARN productos de la transcripción,
en el proceso de síntesis de las proteínas.
 Comprender la importancia del proceso de maduración de los ARN, como un
mecanismo que permite la regulación de la expresión genética a distintos
niveles, particularmente en le caso de los organismos eucarióticos.
 Relacionar el proceso de corte y empalme en le ARN de eucariotes y la
aparición de isoproteínas en las células de nuestro organismo. Relación de
este fenómeno con la especialización celular.
 Reconocer el mecanismo de acción de las ribonucleoproteínas nucleares
pequeñas, en el proceso de corte y empalme del ARN.
 Relacionar la presencia de algunas enfermedades autoinmunes, con el
malfuncionamiento o ausencia de complejos de ribonucleoproteínas

nucleares pequeñas.
TEMA 5: LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS.

La síntesis de proteínas. Definición. Ubicación en el ambiente intracelular.
Descripción de la estructura de los ribosomas, diferencias entre procariotes y
eucariotes. Concepto de código genético, su funcionamiento y características. La
universalidad del código genético entre los seres vivos. Proceso de activación de
los aminoácidos en le citoplasma: la formación del aminoacil-RNAt. Tipos de
enzimas aminoacil sintetasas y mecanismos de interacción con los aminoácidos y
los ARN, especialidad y autocorrección de la reacción de síntesis del aminoacil-
RNAt. El ensamblaje del complejo de iniciación, factores proteicos en procariotes
y eucariotes, definición del sitio A y el sitio P. Señales de iniciación del proceso en
la secuencia de ARNm. El proceso de elongación de la cadena peptídico,
formación del enlace peptídico, procedencia de la energía para su formación.
Señales de terminación del proceso. Desintegración del complejo ribosomal.
Procesos de modificación co-traduccional en la síntesis de proteínas, en las
células eucarióticas. Relación topográfica con el sistema endomembranoso.
 Establecer la continuidad entre los procesos de transcripción del ADN y de
síntesis de proteínas.
 Comprender la diferencia fundamental que implica la
compartamentalización celular en las células eucarióticas, en comparación
con los organismos procariotes, para el funcionamiento y la regulación de la
transcripción y la síntesis de proteínas.
 Identificar la glicosilación de las proteínas, como un ejemplo de un proceso
de naturaleza post-traduccional que involucra la participación de los
compartimientos intracelulares asociados a la formación y transporte de
vesículas.
TEMA 6: DROGAS QUE INTERFIEREN CON LOS PROCESOS DE

REPLICACIÓN, TRANSCRIPCIÓN Y SÍNTESIS DE PROTEÍNAS EN
ORGANISMOS EUCARIÓTICOS Y PROCARIÓTICOS.
Los antibióticos como fármacos que interfieren en los procesos de expresión de la
información genética, en organismos procarióticos y eucarióticos. Clasificación de
acuerdo con sus características estructurales. Ejemplos de antibióticos que
actúan sobre organismos procariotes, sobre organismos eucariotes, o sobre
ambos. Identificación del nivel de acción de cada uno de ellos. Utilidad
terapéutica.
 Visualizar la importancia del conocimiento del mecanismo de acción de

estas drogas y sus beneficios y limitaciones en la terapia médica.
TEMA 7: PROCESOS DE DAÑO DEL ADN POR MECANISMOS

ENDÓGENOS Y EXÓGENOS. SISTEMAS DE REPARACIÓN.
Las alteraciones en la secuencia de bases del ADN y su relación con las
mutaciones. Tipo de mutaciones. El sistema de autocorrección de la enzima ADN
polimerasas III, como un sistema endógeno para la reparación del ADN. Otros
factores endógenos que originan alteraciones en la secuencia. 1. Las
depurinizaciones y las depirimidizaciones, frecuencia de ocurrencia en condiciones
normales. 2. Las desaminaciones de las bases nitrogenadas. 3. Las oxidaciones
de las bases nitrogenadas a consecuencia de la presencia de O 2 en le medio
intracelular. Ejemplos. Factores exógenos que ocasionan alteraciones en la
estructura normal del ADN. 1. Las alquilaciones. 2. La formación de dímeros de
timina. 3. La formación de entrecruzamientos en el dúplex. Los complejos
enzimáticos constituyentes de los sistemas de reparación del ADN en el
organismo humano. Mecanismo de funcionamiento. Ejemplos de enfermedades
moleculares, causadas por alteraciones en los procesos de transcripción y de
reparación del ADN.
 Destacar la existencia de mecanismos fisiológicos, que permiten la

disminución significativa en la tasa de errores mutacionales, en el proceso de
la replicación del ADN.
 Conocer algunos ejemplos de importancia médica, relacionados con las
enfermedades causadas por deficiencias en los sistemas de reparación del
ADN.
TEMA 8: PRINCIPIOS BÁSICOS DE LA INGENIERÍA GENÉTICA.

Definición. Ejemplos de utilidad de las técnicas de ingeniería genética en el
estudio y definición de las enfermedades moleculares. Descripción de la
metodología básica. La utilización de las enzimas de restricción para la
incorporación de genes eucarióticos en vectores virales. Proceso de transfección
para transformación del material genético de bacterias y eucariotes. Producción
de proteínas eucarióticas en sistemas procariotes. Ejemplos. Selección de
poblaciones de bacterias transformadas. Los animales transgénicos. Utilidad en la
investigación de la expresión de enfermedades genéticas, el transplante ex vivo de
genes en humanos, para el tratamiento de las enfermedades genéticas. Ejemplos.
 Conocer la existencia y principios de utilización de la metodología de

ingeniería genética, aplicada al estudio de las enfermedades genéticas.
 Establecer la diferencia entre los mecanismos de acción de las enzimas de
restricción.
 Presentar ejemplos ilustrativos, de los avances más actuales de las técnicas
de transplante de genes en humanos, para el tratamiento de las
enfermedades genéticas.
UNIDAD VII: LOS CARBOHIDRATOS Y SU METABOLISMO
TEMA 1: ESTRUCTURA QUÍMICA DE LOS CARBOHIDRATOS.
Los carbohidratos. Definición. Las funciones químicas presentes en su estructura

básica. Propiedades químicas y capacidad de disolución en solventes acuosos.
Clasificación según las funciones químicas presentes y el tamaño y la complejidad
del esqueleto carbonado. El fenómeno de esteroisomería en los carbohidratos.
Definición y ejemplos. Relación de la esteroisomería con la diversidad y el
reconocimiento de estas moléculas como sustrato enzimático. Ejemplos de
monosacáridos, disacáridos y polisacáridos de importancia fisiológica.
Generalidades con relación a las funciones estructurales y metabólicas de los
carbohidratos en la célula.
 Definir y clasificar a los carbohidratos de acuerdo a la estructura molecular.
 Comprender las bases químicas de la hidrofilicidad de los carbohidratos.
 Comprender la importancia de los carbohidratos, como principal fuente de
combustible celular y como constituyentes de otras macromoléculas y
organelos celulares.
 Relacionar la isomería óptica con la presencia de uno o varios carbonos
asimétricos en la estructura de los carbohidratos.
 Comprender la importancia del fenómeno de la isomería, con relación a la
diversidad estructural que este confiere a la familia de los monosacáridos.
TEMA 2: DIGESTIÓN ENZIMÁTICA DE LOS CARBOHIDRATOS.

Características de la dieta del hombre occidental. Distribución de la carga de calorías entre
los alimentos ricos en carbohidratos, grasas y proteínas. El almidón como componente
carbohidrato mayoritario en la dieta. Características generales del proceso digestivo del
almidón en le hombre. Las enzimas amilasas de la saliva, amilasas y disacaridasas del jugo
pancreático y oligosacaridasas de la membrana de las células epiteliales del borde en
cepillo. Mecanismos enzimáticos de estos procesos de hidrólisis. Los monosacáridos
como productos finales del proceso digestivo. Diferencias morfológicas y moleculares en
el tejido epitelial de lactantes y adultos. Ejemplo de patologías clínicas asociadas a la
ausencia o alteración de las enzimas de la digestión de los carbohidratos. El síndrome de
intolerancia a la lactosa.
 Comprender el papel funcional de los carbohidratos complejos, como
moléculas energéticas mayoritarias en la composición de la dieta del hombre
occidental.
 Visualizar la digestión de los carbohidratos como un proceso secuencial, que
ocurre por hidrólisis enzimática a distintos niveles del sistema digestivo.
 Identificar a los monosacáridos como el producto final de la digestión, único
disponible para la absorción en el tejido intestinal.
 Establecer la asociación entre el proceso de diferenciación del tejido
intestinal, desde la lactancia hasta la edad adulta y la composición de los
carbohidratos de la dieta.
 Conocer las consecuencias clínicas de situaciones de mala absorción de los
carbohidratos en infantes y adultos.
TEMA 3: ABSORCIÓN DE LOS MONOSACÁRIDOS.

Mecanismos de absorción de los monosacáridos en el epitelio intestinal. Los
sistemas de transporte facilitado pasivo y activo, disponibles para estas moléculas
en le tejido intestinal. Características generales de los transportadores de glucosa
en los tejidos del organismo humano, importancia relativa de los sistemas de
transporte con relación a la condición alimentaria.
 Conocer la importancia de la actividad conjunta de los sistemas de
transporte de glucosa en la célula epitelial, para la absorción normal de los
monosacáridos durante el período absortivo.
 Establecer la diferencia entre los mecanismos de acción de los sistemas de
transporte facilitado pasivo y activo, en relación a su dependencia de
energía metabólica.
 Identificar los transportadores de glucosa, como una familia de proteínas
integrales de la membrana plasmática, cuya presencia depende de la
expresión genética particular en cada tejido del organismo.
TEMA 4: INTRODUCCIÓN AL CONCEPTO DE GLICEMIA SANGUÍNEA.

La glicemia. Concepto. Definición de los estados de hipo y hiperglicemia. El
hígado como órgano central en el proceso de la homeostasis de la glucosa
sanguínea. Heterogeneidad morfológica y metabólica de los hepatocitos. Importancia
para el proceso de la regulación de los niveles de glucosa sanguínea en distintas
condiciones fisiológicas.

 Reconocer la importancia del mantenimiento de los niveles de glucosa
sanguínea, dentro de los límites normales. Dar ejemplos de las
consecuencias de las alteraciones de este proceso.
 Entender cómo a través de la diferenciación morfológica y la expresión
génica el hígado cumple un papel central en la regulación de los niveles de
glucosa sanguínea.
 Establecer la relación de los estados de hipo e hiperglicemia con diversas
patologías de importancia clínica.
TEMA 5: METABOLISMO INTERMEDIARIO DE LOS CARBOHIDRATOS.

Introducción al metabolismo de los carbohidratos. La glucosa como molécula
central del metabolismo de los carbohidratos. Rutas metabólicas intracelulares de
la glucosa. Interrelación metabólica entre las rutas catabólicas y las rutas
anabólicas de los azúcares. Aspectos generales.
 Identificar a la glucosa como unidad básica del metabolismo intracelular de
los carbohidratos.
 Capacitar para la elaboración de un esquema integral de la relación de todas
las rutas metabólicas que involucra a los carbohidratos.
TEMA 6: LA GLUCÓLISIS.
La glicólisis, definición como ruta metabólica universal, para la obtención de
energía, aspectos históricos. Las reacciones de fosforilación al nivel de sustrato,
para la síntesis de ATP. La generación de otras rutas metabólicas. Análisis de los
aspectos más resaltantes de cada una de las reacciones enzimáticas de la ruta.
Objetivo particular de cada reacción y su relación con las reacciones precedente y
posterior. Consideración de los valores de ▲G o paticulares y generales, para el
análisis de la ocurrencia de las reacciones en condiciones fisiológicas. Las
enzimas hexoquinasa, fosfofructoquinasa y piruvatoquinasa, como puntos de
control central para la regulación integral de la velocidad de la ruta. Los
moduladores positivos y negativos y los índices energéticos, como elementos del
sistema de control de la actividad de esta enzima. Importancia fisiológica de la
glicólisis, bajo distintas condiciones normales y patológicas.

 Explicar la importancia biológica de la ruta glicolítica.
 Reconocer la universalidad de la ruta glucolítica entre los seres vivos.
 Describir las dos fases del proceso glucolítico y su relación con el resto de
las rutas metabólicas intracelulares.
 Diferenciar la producción de piruvato o de lactato, como metabolitos finales
de la ruta, según sean las condiciones de concentración de oxígeno en el
ambiente celular.Destacar los puntos de consumo y de producción de ATP
en la ruta glucolítica.
 Diferenciar la fosforilación a nivel de sustrato de la fosforilación oxidativa,
como dos procesos básicamente diferentes para la producción de ATP en
las células.
 Destacar la irreversibilidad termodinámica de algunas de las reacciones de
la glucólisis.
 Explicar el papel regulador de las enzimas alostéricas y sus moduladores,
así como las relaciones ATP/ADP y NADH/NAD +, sobre el funcionamiento
de la ruta.
 Destacar el papel fundamental de la glucólisis, como única fuente de
producción de energía metabólica en algunos tejidos y/o condiciones
patológicas.
 Relacionar la producción de piruvato con la vía de oxidación completa de la
glucosa en presencia de oxígeno molecular en los tejidos.
 Relacionar el funcionamiento de la ruta glucolítica, con la producción de
metabolitos indispensables para otras rutas metabólicas: la glucosa-6-
fosfato y el bifosfoglicerato.
TEMA 7: LA RUTA DE LAS PENTOSAS FOSFATO.

Definición, funciones y características generales. Las seis modalidades de su
funcionamiento, de acuerdo con el tipo de tejido y la demanda de productos particulares.
Descripción de las fases oxidativa y no oxidativa del proceso. Mecanismos enzimáticos
para la regulación de la velocidad de la ruta. Enfermedades moleculares asociadas a las
alteraciones genéticas en la estructura de la enzima glucosa-6-fosfato deshidrogenasa.
 Explicar la importancia biológica de las rutas pentosas fosfato, como única
fuente generadora de poder reductor, bajo la forma de NADPH y de ribosa-
fosfato para las reacciones de síntesis de macromoléculas.
 Mencionar la ubicación subcelular y tisular de la vía de las pentosas
fosfato.
 Explicar el sistema de regulación de la ruta, a través del efecto alostérico
de los moduladores sobre la actividad de la enzima glucosa-6-fosfato
deshidrogenasa.

 Conocer la relación entre el fenómeno de resistencia a la infección con
parásitos. Plasmodium sp. y los defectos genéticos en la enzima glucosa-6-
fosfato deshidrogenasa.
TEMA 8: EL METABOLISMO DEL GLUCÓGENO.

El glucógeno como molécula almacenadota de la energía de corto plazo.
Composición microscópica de los gránulos de glucógeno. Aspectos cuantitativos y
funcionales del almacenamiento de glucógeno en el tejido hepático y el tejido
muscular. Las rutas metabólicas: glucogenogénica y glucogenolítica. Conceptos,
características generales de las reacciones enzimáticas. Propiedades alostéricas
y sistema de regulación de las enzimas glucógeno fosforilasa y glucógeno sintasa.
Las características de la ingesta alimentaria y el ejercicio físico, como variables
determinantes del proceso de síntesis y degradación del glucógeno en el hígado y
el tejido muscular. Aspectos comparativos. Las enfermedades de
almacenamiento de glucógeno en el hombre. Clasificación, importancia
epidemiológica y síntomas clínico fundamentales.
 Comprender la importancia del proceso de almacenamiento de glucógeno,
como el mecanismo de reserva energética de corta duración en el organismo
humano.
 Diferenciar la ruta de síntesis y la ruta de degradación, como dos eventos
independientes que ocurren en el mismo compartimiento intracelular, pero
que responden a señales de regulación particulares.
 Diferenciar la función del glucógeno hepático y la función del glucógeno
muscular, a través de su conexión con otras rutas del metabolismo de los
carbohidratos.
 Reconocer la “irreversibilidad” de la reacción de degradación del glucógeno, a
consecuencia de la relación de las concentraciones intracelulares de los
metabolitos glucosa-6-fosfato y Pj.
 Reconocer la relación entre las alteraciones genéticas de las enzimas del
metabolismo del glucógeno y síntomas clínicos como la hepatomegalia,
hipoglicemia y cetoacidosis metabólica.
TEMA 9: LA GLUCONEOGÉNESIS.
Definición, objetivos e importancia biológica. El hígado como órgano principal
para el funcionamiento de esta ruta metabólica. Diferenciación conceptual de las
rutas gluconeogénica y glucolítica. Análisis comparativo de las reacciones entre
ambas. Los sustratos gluconeogénicos, procedencia del lactato, el glicerol y los
aminoácidos gluconeogénicos. Definición y funcionamiento del ciclo de Cori y el
ciclo de la alanina. Condiciones metabólicas que favorecen la ruta

gluconeogénica en el organismo humano. La compartamentalización de las
reacciones enzimáticas entre la matriz mitocondrial y el citoplasma celular. Puntos
centrales de regulación alostérica, identificación de los moduladores positivos y
negativos. Consecuencias metabólicas del malfuncionamiento de la
gluconeogénesis.
 Reconocer la importancia de la ruta gluconeogénica, en el proceso de la
homeostasis de la glucosa sanguínea, en condiciones normales y
patológicas.
 Diferenciar el funcionamiento independiente de la glucólisis y la
gluconeogénesis en el tejido hepático.
 Identificar la sustitución en la ruta gluconeogénica, de las reacciones
enzimáticas irreversibles de la ruta glucolítica.
 Conocer la procedencia y los puntos de entrada de los sustratos
gluconeogénicos a la ruta.
 Conocer los mecanismos de regulación enzimática de la ruta metabólica.
 Identificar la relación metabólica que se establece entre el hígado y el resto
de los tejidos, a través del funcionamiento del ciclo de Cori y del ciclo de la
Alanina.
TEMA 10: CONTROL HORMONAL DEL METABOLISMO DE LOS

CARBOHIDRATOS.
Introducción al concepto de hormonas. Clasificación estructural y funcional.
Ejemplos de hormonas que controlan el funcionamiento del metabolismo de los
carbohidratos. La insulina, el glucagón y la adrenalina. Aspectos estructurales,
lugar de síntesis y órganos blanco. Mecanismos de regulación de la síntesis y
secreción de las hormonas pancreáticas. Secreción de insulina y concentración
de glucosa sanguínea. Mecanismos de acción hormonal. El sistema de las
proteínas GTP-enlazantes y su relación con el sistema de la adenilato-ciclasa.
Segundos mensajeros intracelulares: el AMP c y el Ca2+. Señales de fosforilación y
desfosforilación enzimática, para el control de la actividad de las rutas
metabólicas, catabólicas y anabólicas de los carbohidratos. Ejemplos. Aplicación
de este mecanismo de regulación al proceso de la homeostasis de la glucosa
sanguínea. El funcionamiento coordinado del metabolismo de los carbohidratos
en el hígado, como un modelo de integración de las rutas metabólicas en el
organismo humano.
 Comprender el proceso de regulación integral del metabolismo oxidativo, a
través de la acción de las hormonas insulina, glucagón y adrenalina, en el
hígado y el tejido muscular.
 Comprender el efecto de regulación simultáneo que ejerce la hormona
glucagón, sobre las enzimas glucógeno fosforilasa y sintasa, para la
producción de un efecto neto de activación o inhibición sobre el
metabolismo del glucógeno.
Relacionar los mecanismos de control hormonal del metabolismo con el
ciclo normal de ayuno-alimentación en el hombre, para el mantenimiento de
la homeóstasis de la glucosa sanguínea.
UNIDAD VIII: LOS LÍPIDOS Y SU METABOLISMO
TEMA 1: ESTRUCTURA QUÍMICA DE LOS LÍPIDOS.
Los lípidos. Definición. Propiedades físicas y químicas generales. Características

de anfipaticidad de estas moléculas. Formación de monocapas, bicapas y
micelas, en medios acuosos. Nomenclatura, clasificación estructural en lípidos
saturados e insaturados, lípidos simples y compuestos. Su importancia biológica
como moléculas estructurales, de reserva energética y funcionales. Ejemplos.
 Reconocer la importancia de los lípidos como moléculas estructurales y de
reserva energética, en los distintos tejidos animales.
 Reconocer el sistema de clasificación de los lípidos, de acuerdo a sus
características estructurales.
 Reconocer la estructura de los triglicéridos, como constituyentes principales
de las reservas de energía de largo plazo en el organismo humano.
 Definir la función de los fosfolípidos y del colesterol, en las membranas
biológicas animales.
 Reconocer la importancia de las lipoproteínas, como vehículo de transporte
de los lípidos en el torrente sanguíneo.
TEMA 2: DIGESTIÓN ENZIMÁTICA DE LOS LÍPIDOS.

Los triglicéridos como los lípidos más abundantes en la dieta del hombre
occidental. La digestión enzimática de los triglicéridos. Presencia de la lipasa
lingual en la boca, mecanismo de hidrólisis de los triglicéridos. Las sales biliares.
Características estructurales, lugar de síntesis y excreción. La formación de
emulsiones y micelas mixtas entre lípidos y sales biliares, su función en el proceso
digestivo de los lípidos. La lipasa estomacal y pancreática y la colipasa, funciones
y mecanismo de acción. Productos de la hidrólisis enzimática de los lípidos en el
intestino delgado.
 Reconocer las características secuenciales de la hidrólisis de los lípidos en el

sistema digestivo humano.
 Comprender el papel de las sales biliares como agentes solubilizantes de las
grasas y auxiliares de la digestión en el sistema digestivo humano.
 Describir el papel de la lipasa lingual, de las lipasas pancreáticas y de la
colipasa en la digestión de los lípidos.
 Diferenciar a los monoglicéridos y a los ácidos grasos, como productos finales

de la digestión de los lípidos del sistema digestivo.
TEMA 3: ABSORCIÓN DE LOS ÁCIDOS GRASOS Y LOS

MONOGLICÉRIDOS.
La formación de las micelas mixtas, en el proceso de absorción de los lípidos en el
intestino delgado. La circulación enterohepática para la recuperación de las sales
biliares. La vía monoacilglicerol para la reesterificación de los lípidos absorbidos.
La formación de los quilomicrones.
 Describir el paso de los componentes de las micelas mixtas al interior de los
enterocitos.
 Describir el proceso de reesterificación que ocurre en la mucosa intestinal.
 Esquematizar la formación de los quilomicrones en la célula intestinal.
 Describir el paso de los quilomicrones hacia el torrente sanguíneo.
 Describir el proceso de absorción de los ácidos grasos de cadena mediana
y cadena corta.
TEMA 4: LAS LIPOPROTEÍNAS.

Definición. Composición general. Nomenclatura y clasificación de acuerdo a su densidad
de flotación y movilidad electroforética. Funciones de los quilomicrones, VLDL, LDL y
HDL.
 Describir las semejanzas y diferencias estructurales y funcionales básicas

entre los diferentes tipos de lipoproteínas.
 Conocer las relaciones entre la estructura de las lipoproteínas y las funciones
asociadas al transporte y metabolismo de las grasas en el organismo
humano.
TEMA 5: METABOLISMO DE LAS LIPOPROTEÍNAS.

Síntesis de la VLDL y de la HDL en el tejido hepático. Procedencia exógena de
los quilomicrones circulantes y procedencia endógena de las VLDL. La enzima
lipasa lipoprotéica. Ubicación en los tejidos periféricos y mecanismo catalítico.
Degradación progresiva de los quilomicrones y las VLDL en el torrente sanguíneo.
Productos dela degradación, destino y funciones. El metabolismo y homeostasis
del colesterol en el organismo humano. Funciones de la LDL y HDL en el
metabolismo del colesterol. Proceso de absorción celular de la LDL en los tejidos
periféricos. Incorporación pasiva e incorporación mediada por el receptor

específico de apoB-100. Desintegración intracelular de la LDL. Destino
intracelular del colesterol de la LDL, proceso de esterificación y desesterificación
del colesterol. Recambio de colesterol en las membranas. Transporte reverso del
colesterol a través de la HDL. Intercambio de ésteres de colesterol entre la HDL y
las lipoproteínas plasmáticas. Las dislipidemias. Definición y clasificación.
Causas primarias y secundarias de las dislipidemias. Diagnóstico clínico y
tratamientos. Los factores aterogénicos y antiaterogénicos. Ejemplos.
 Realizar un esquema integral del metabolismo de las lipoproteínas en el

torrente sanguíneo.
 Enumerar los factores participantes en la catálisis enzimática de las
lipoproteínas plasmáticas
 Comprender las funciones de la HDL en el metabolismo de los quilomicrones y
la VLDL.
 Comprender el proceso de homeóstasis del colesterol a través del
metabolismo de la LDL.
 Comprender la importancia del mantenimiento de niveles normales de
colesterol sanguíneo para el impedimento de la aterogénesis.

TEMA 6: METABOLISMO INTERMEDIARIO DE LOS ÁCIDOS GRASOS.

Los ácidos grasos como moléculas centrales en el metabolismo intermediario de
los lípidos en el organismo humano. Rutas metabólicas para el almacenamiento
de las grasas. Reesterificación intracelular de los ácidos grasos. Rutas
metabólicas para la movilización y oxidación de los triglicéridos almacenados. La
lipólisis intracelular mediante la acción de la enzima lipasa sensible a hormonas.
Regulación del proceso mediante la acción de las hormonas lipolíticas y
antilipolíticas. Movilización y destino de los ácidos grasos hacia los tejidos
periféricos. La ruta de la ß-Oxidación. Funcionamiento y regulación. Rendimiento
energético, análisis comparativo con relación a los procesos glucolítico y de
oxidación completa de la glucosa. Destino de los restos de acetil-Coa en el ciclo
de los ácidos tricarboxílicos. Proceso de síntesis de los ácidos grasos a partir de
los restos de acetil-Coa. El complejo de la ácido graso sintasa. Mecanismos de
regulación hormonal de este proceso. La cetogénesis en el tejido hepático.
Características básicas del proceso, funciones y consecuencias de su alteración.
 Reconocer la función de los ácidos grasos como molécula de reserva
energética de mediano y largo plazo, a través del proceso de almacenamiento
y oxidación metabólica.
 Realizar un esquema integrador de las rutas metabólicas del anabolismo y el
catabolismo de los lípidos dentro de las células y entre tejidos periféricos.
 Conocer el mecanismo de regulación del metabolismo de los ácidos grasos, a
través de moléculas de carbohidratos y de las enzimas sensibles a hormonas.

 Reconocer la ß-Oxidación como ruta metabólica principal del metabolismo
oxidativo de los ácidos grasos.
 Establecer la relación principal entre las rutas metabólicas de los lípidos y el
metabolismo oxidativo general del organismo humano, en distintas condiciones
del ciclo ayuno – alimentación.
UNIDAD IX: INTEGRACIÓN Y REGULACIÓN METABÓLICA. LA

SÍNTESIS DE ATP
TEMA 1: VISIÓN INTEGRAL DEL METABOLISMO DE LAS MOLÉCULAS

COMBUSTIBLES.
Integración del metabolismo de las moléculas combustibles. El metabolito acetil-Coa,

como punto de intercepción de las rutas catabólicas de carbohidratos, lípidos y
aminoácidos. Sistema de regulación de los niveles intracelulares de acetil-Coa.
 Describir los principales combustibles celulares.
 Describir en forma general la producción de acetil-Coa a partir de los
diferentes combustibles celulares.
 Explicar la importancia del intermediario acetil-Coa en el proceso de
regulación de la obtención de energía metabólica, a partir de la oxidación de
las moléculas combustibles.
TEMA 2: LAS VÍAS OXIDATIVAS COMUNES. EL CICLO DE LOS ÁCIDOS

TRICARBOXÍLICOS Y LA CADENA DE TRANSPORTE ELECTRÓNICO
El ciclo de Krebs. Aspectos históricos de su descubrimiento. Ubicación
intramitocondrial, funcionamiento, reacciones enzimáticas, regulación y productos.
Obtención del poder reductor como producto principal del ciclo de Krebs. La
cadena de transporte electrónico. Composición y ubicación en la membrana
interna de la mitocondria. Aspectos de la continuidad metabólica entre el
funcionamiento del ciclo de Krebs y la cadena de transporte electrónico.
Composición molecular y funcionamiento de los pares redox desde el NADH hasta
el O2. El proceso de acoplamiento entre la óxido-reducción y la síntesis de ATP en la
membrana mitocondrial. La teoría quimiosmótica de Mitchell, para la síntesis de ATP en
las mitocondrias. Identificación del complejo ATP-sintetasa, mecanismo de reacción y
regulación.
 Explicar el papel catalizador del ácido oxaloacético en el funcionamiento del
ciclo de Krebs.
 Describir la producción del CO2 y poder reductor, como los productos
principales del ciclo de Krebs.
 Explicar los puntos centrales de regulación enzimática del ciclo de Krebs.
 Explicar la conexión funcional entre el ciclo de Krebs y la cadena de
transporte electrónico.
 Describir el proceso de óxido-reducción asociado al funcionamiento de la
cadena de transporte electrónico.
 Describir el proceso de síntesis de ATP, en función de la asociación física
entre el proceso de óxido-reducción y la fosforilación del ADP.
TEMA 3: COMPARACIÓN DEL RENDIMIENTO ENERGÉTICO DE LAS

MOLÉCULAS COMBUSTIBLES EN EL ORGANISMO HUMANO. CONCEPTOS
DE RENDIMIENTO ENERGÉTICO Y EFICIENCIA METABÓLICA.
La energía metabólica en forma de ATP. Cálculo del balance energético a partir
de los sustratos combustibles, de las diferentes rutas metabólicas. Concepto de
eficiencia de procesos energéticos. Concepto de rendimiento.
 Calcular el rendimiento energético del ATP a partir de la oxidación de la
glucosa como combustible.
 Calcular el rendimiento energético del ATP a partir de la ß-Oxidación del
palmitato en la mitocondria.
 Comparar el rendimiento de ATP proveniente de la oxidación de diferentes
combustibles.
 Explicar la importancia de síntesis de ATP a partir de diferentes
combustibles, en distintas condiciones fisiológicas y patológicas.
UNIDAD X: METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
TEMA 1: FUENTES DE AMINOÁCIDOS Y DIGESTIÓN ENZIMÁTICA DE

LAS PROTEÍNAS.
Consideraciones generales sobre la importancia del metabolismo de los

aminoácidos y su relación con los procesos biológicos fundamentales, fuentes de
aminoácidos, aspectos nutricionales: aminoácidos esenciales y no esenciales,
deficiencias, valor nutritivo de las proteínas. Digestión delas proteínas de la dieta,
proteasas del aparato digestivo. Proteólisis endógena, recambio de proteínas.
 Explicar la importancia de los aminoácidos en la dieta.
 Explicar el concepto de aminoácidos esenciales y no esenciales.
 Explicar el concepto de balance nitrogenado.

 Describir las diferentes enzimas proteolíticas que actúan en el sistema
digestivo.
 Explicar la especificidad de la acción hidrolítica de las enzimas proteolíticas.
 Explicar las diferencias moleculares entre los productos derivados de la
acción de las endopeptidasas y exopeptidasas.
 Explicar la importancia de las fuentes de proteínas endógenas.
TEMA 2: ABSORCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS PEQUEÑOS.

Absorción de los aminoácidos y los péptidos pequeños por las membranas luminares de las
células epiteliales. Los sistemas de transporte disponibles para este proceso. El transporte
activo acoplado al gradiente de sodio, el ciclo de gamma-glutamilo. El metabolismo de los
aminoácidos en las células intestinales.
 Explicar la existencia de diferentes sistemas de transporte para los
aminoácidos.
 Conocer la existencia de distintos tipos de transportadores de aminoácidos.
 Explicar el mecanismo simport utilizado por las células para el transporte de
aminoácidos.
 Explicar el ciclo de glutamilo como un sistema de transporte de
aminoácidos.
TEMA 3: EL CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS.

Reacciones de transaminación, desaminación y transdesaminación de los aminoácidos. El
ciclo de la urea, ureogénesis, importancia bioquímica y fisiológica, enzimas reguladoras del
flujo, enfermedades metabólicas del ciclo de la urea. Descarboxilación de los aminoácidos
y destino de los esqueletos carbonados, aminoácidos cetogénicos y glucogénicos.
bjetivos Específicos:
 Conocer las reacciones de transaminación, descarboxilación y desaminación
como las reacciones generales de los aminoácidos.
 Explicar la importancia metabólica de la descarboxilación de los aminoácidos.
 Conocer la ubicación intracelular y tisular de la descarboxilación de los
aminoácidos.
 Explicar el proceso de descarboxilación de los aminoácidos.
 Explicar la importancia de la transaminación.
 Mencionar la ubicación subcelular y tisular de la transaminación.
 Describir el proceso de transaminación.
 Explicar la importancia metabólica de la reacción catalizada por el glutamato
deshidrogenasa.
 Mencionar la ubicación subcelular y tisular de la desaminación.
 Describir el proceso de desaminación catalizado por la enzima glutamato
deshidrogenasa.

 Explicar la regulación de la reacción catalizada por la enzima glutamato
deshidrogenasa.
 Explicar los mecanismos de la intoxicación amoniacal.
 Mencionar algunos efectos tóxicos producidos por el amonio.
 Enumerar las diferentes formas de excreción del nitrógeno en el humano.
 Explicar la importancia del transporte de amoníaco por la glutamina.
 Explicar la importancia de la formación de urea.
 Mencionar la ubicación subcelular y tisular de la síntesis de la urea.
 Describir las reacciones del ciclo de la urea.
 Explicar el gasto energético en el ciclo de la urea.
 Explicar la regulación de la síntesis de la urea.
 Explicar la importancia del metabolismo del esqueleto carbonado en los
aminoácidos.
 Diferenciar los aminoácidos en función de los sitios de entrada de los
esqueletos carbonados en el ciclo de Krebs.
TEMA 4: BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS Y MOLÉCULAS

RELACIONADAS DE INTERÉS BIOLÓGICO.
Precursores comunes del esqueleto carbonado de los aminoácidos. Incorporación
del grupo amino en la biosíntesis de los aminoácidos. Biosíntesis de porfirinas,
creatinina, poliaminas, histidina, serotonina, catecolaminas y glutatión, como
derivados de importancia biológica de los aminoácidos. Algunas consideraciones
de las alteraciones en las rutas metabólicas de los aminoácidos.
 Enumerar las principales aminas biogénicas.
 Mencionar la función de algunas aminas biogénicas.
 Conocer las familias biosintéticas de los aminoácidos según el precursor
común.
 Explicar la formación del grupo amino, la formación del esqueleto
carbonado, y la formación de los grupos funcionales, como los tres aspectos
esenciales en la síntesis de los aminoácidos.
 Enumerar algunos errores congénitos del metabolismo de aminoácidos.
UNIDAD XI: LAS VITAMINAS
TEMA 1: CONSIDERACIONES GENERALES.
Historia, importancia biológica, requerimientos nutricionales y recomendaciones.

Hipervitaminosis, avitaminosis, papel terapéutico y clasificación. Vitaminas
hidrosolubles y liposolubles.
 Entender la importancia nutricional de las vitaminas.
 Conocer sus requerimientos vitamínicos del organismo humano.

 Conocer y explicar que son las hipervitaminosis y la avitaminosis.
 Conocer y enumerar cada una de las vitaminas hidrosolubles y
liposolubles.
TEMA 2: VITAMINAS HIDROSOLUBLES.

La tiamina, la riboflavina, la piridoxina, la biotina, la cobalamina, el ácido pantoténico, el
ácido fólico, ácido ascórbico. Estructura, mecanismos moleculares de su acción
bioquímica, fuentes, deficiencias y toxicidad.
 Relacionar los cuadros carenciales, con los mecanismos bioquímicos y las
vías metabólicas en las cuales intervienen las vitaminas hidrosolubles.
 Conocer e identificar las distintas estructuras de las vitaminas hidrosolubles.
 Conocer las manifestaciones clínicas en las carencias de las vitaminas
hidrosolubles.
 Entender, analizar y explicar las funciones de una coenzima.
 Conocer y enumerar las reacciones en las cuales interviene el pirofosfato de
tiamina.
 Explicar la función del pirofosfato de tiamina en las reacciones catalizadas por
la cetoglutarato deshidrogenasa y la piruvato deshidrogenasa.
 Explicar la función del pirofosfato de tiamina en las reacciones catalizadas por
la enzima transcetolasa.
 Relacionar los cuadros carenciales de tiamina con la dieta de los
carbohidratos.
 Analizar y explicar la importancia de la tiamina en la alimentación parenteral.
 Conocer las coenzimas derivadas de riboflavina y ácido nicotínico, FMN, FAD,
NAD y NADP. Explicar los mecanismos de su acción biológica.
 Explicar el papel del triptófano en la biosíntesis del NAD y el NADP.
 Entender, analizar y explicar la importancia bioquímica del ácido pantoténico y
la biotina.
 Describir el mecanismo de acción del ácido pantoténico y la biotina.
 Identificar las rutas metabólicas dependientes del ácido pantoténico.
 Explicar la importancia de la avidita en la absorción de biotina.
 Explicar el papel del factor intrínseco sobre la vitamina B 12.
 Explicar la activación de la vitamina B12.
 Describir las manifestaciones clínicas por deficiencia de vitamina B 12.
 Analizar la importancia metabólica de la acción de la vitamina B 12 en la
transformación del metil-malonato a succinato.
 Explicar la importancia de la vitamina B12 sobre los grupos SH de las enzimas.
 Explicar la importancia de la circulación entero-hepática en los niveles de
vitamina B12 sanguíneos en el vegetariano estricto.
 Relacionar la anemia megaloblástica y los trastornos neurológicos con la
vitamina B12.
 Diferenciar anemias megaloblásticas por deficiencia de vitamina B 12 y de
ácido fólico.
 Diferenciar el origen dietético de la vitamina B 12. y del ácido fólico.

 Interpretar los mecanismos bioquímicos de acción del ácido fólico en el
transporte de fragmentos monocarbonados.
 Conocer algunos antimetabolitos del tetrahidrofolato.
 Identificar el elemento funcional de la acción del ácido ascórbico.
 Explicar la importancia reductora del ácido ascórbico.
 Explicar la importancia fisiológica de los niveles adecuados de ácido
ascórbico en el metabolismo proteico y la absorción de hierro.
TEMA 3: BIOQUÍMICA DE LOS RADICALES LIBRES, SU IMPORTANCIA

EN LA MEDICINA.
Introducción al fenómeno de la toxicidad del oxígeno y los radicales libres,

aspectos evolutivos, la química de los radicales de oxígeno y sus derivados, el
radical hidroxilo, el radical superóxido. Formación de radicales en los sistemas
biológicos, reacción de Haber-Weiss. Serie de reacciones de Fenton, toxicidad,
peroxidación lipídica, daño oxidativo en proteínas y ácidos nucleicos (DNA y RNA).
La paradoja isquemia-reperfusión y sus implicaciones patológicas. Sistemas de
protección ante el estrés oxidativo.
 Conocer, analizar y explicar la importancia de la toxicidad del oxígeno en el

desarrollo de las rutas metabólicas.
 Definir y explicar que es un radical libre.
 Conocer y explicar los procesos de producción de radicales libres en los
sistemas biológicos.
 Identificar los procesos celulares donde normalmente se originan radicales
libres.
 Comprender, analizar y explicar la importancia de los radicales libres en los
sistemas biológicos.
 Conocer y explicar que es una reacción de peroxidación lipídica.
 Conocer y en qué consiste el radical peroxil.
 Conocer y explicar los diferentes daños oxidativos que producen los
radicales libres.
 Enumerar y explicar al menos tres estados patológicos asociados al estrés
oxidativo.
 Conocer y explicar el funcionamiento de los sistemas de protección que
existen en los seres vivos.
 Explicar la causa por la cual el tejido cardiaco es más sensible al estrés
oxidativo en comparación con el tejido hepático.

TEMA 4: VITAMINAS LIPOSOLUBLES A Y E.
La vitamina E. Estructura, bases moleculares de su acción antioxidante, carencia

y toxicidad. Vitamina A y ß-carotenos, estructura, importancia biológica,
mecanismo de su acción antioxidante, fuentes y estudios epidemiológicos. El ß-
caroteno como precursor del 11-cis-retinal, el retinol y el retinilfosfato, funciones
biológicas. La vitamina A y el proceso de crecimiento, efecto génico y epigénico
(competitividad y cooperatividad, carencias, manifestaciones clínicas y
requerimientos nutricionales).
 Conocer la estructura de la vitamina E.

 Explicar la acción antioxidante de la vitamina E.
 Mencionar las manifestaciones clínicas causadas por una deficiencia de
vitamina E.
 Explicar las bases bioquímicas de la acción antihemolítica de la vitamina E.
 Explicar las bases bioquímicas de la toxicidad de altas concentraciones de
la vitamina E, en la coagulación sanguínea.
 Conocer la estructura de los ß-carotenos.
 Explicar las funciones biológicas de los ß-carotenos.
 Conocer las fuentes nutricionales de los carotenos.
 Explicar la relación funcional entre los sistemas de reducción de las
vitaminas A, C y ß-carotenos.
 Describir la producción de retinol a partir de los ß-carotenos.
 Mencionar los derivados del retinol que poseen actividad biológica.
 Explicar la función biológica del pigmento 11-cis-retinal.
 Mencionar las principales manifestaciones clínicas de la carencia de
vitamina A.
 Explicar los mecanismos de acción génico y epigénico del ácido retinoico.
TEMA 5: BIOQUÍMICA DE LA VISIÓN.
Las células sensoriales (conos y bastones). Corriente oscura de sodio, al

rodoxina, el 11-cis-retinal, la fase luminosa, la fotoexcitación, la cascada de
fotorecepción, la transducina, características y función. El GMP c, importancia
funcional, mecanismos de activación y regeneración del cromóforo.
 Conocer y explicar la existencia de una proteína receptora de fotones.
 Conocer y explicar las interacciones moleculares y su relación funcional
entre el 11-cis-retinal y la oxina en la molécula de rodoxina.
 Conocer, analizar y explicar los eventos moleculares que se desencadenan

en la fase luminosa y en la fase obscura.
 Conocer, analizar y explicar que es un sistema de transducción de señales.
 Conocer y explicar las funciones de la transducina.
 Conocer y analizar la importancia biológica de las proteínas G y sus
estructurales y funcionales.
 Conocer, explicar y analizar los mecanismos de activación y regeneración
del 11-cis-retinal.
TEMA 6: VITAMINAS LIPOSOLUBLES K Y D.
Vitamina D, fuentes, estructura, componentes activos, ergo y colecalciferol, el 7-

dihidrocolesterol, transformaciones bioquímicas, el 1,25-dihidroxi-D 3 el 24,25-
dihidroxi-D3. Mecanismos bioquímicos en la regulación de los niveles plasmáticos
de calico, la proteína enlazadora de calcio, carencias y cuadros clínicos:
raquitismo, tipos de I y II, causas y tratamientos. Vitamina K: fuentes, estructura y
funciones, mecanismos moleculares de su acción bioquímica en la síntesis de
proteínas, ciclo metabólico de la vitamina K y sitios de acción de los
anticoagulantes hidroxicoumarina, salicilatos y sulfaquinoxalina, carencias y
ejemplos de toxicidad por fármaco.
 Conocer la estructura de la vitamina D y sus compuestos relacionados.
 Explicar la importancia de los procesos fotoquímicos en la biosíntesis del
colecalciferol.
 Explicar las funciones de las proteínas enlazadoras de la vitamina D.
 Explicar la importancia del riñón y la placenta en la función de la vitamina D.
 Explicar las diferencias bioquímicas entre el raquitismo tipo uno y tipo dos.
 Conocer la estructura de la vitamina K.
 Conocer las fuentes de la vitamina K para el organismo humano.
 Explicar las bases bioquímicas de la acción biológica de la vitamina K.
 Explicar el ciclo metabólico de la vitamina K.
 Explicar los efectos de la 4-hidroxicoumarina, el salicilato, la
sulfoquinoxalina y la warfarina en el metabolismo de la vitamina K.
 Explicar el efecto de la cefalosporina de la 2 y 3 generación que contienen
N-metil trotertazol, (NMTT) en el metabolismo de la vitamina K.
DISTRIBUCIÓN PROGRAMÁTICA DE LAS PRÁCTICAS DE LABORATORIO
PRÁCTICA 1: INTRODUCCIÓN AL MANEJO DE MATERIALES Y EQUIPOS DE

LABORATORIO.
PRÁCTICA 2: ESTUDIOS DE LAS PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS

AMINOÁCIDOS.

PRÁCTICA 3: MÉTODOS FOTOMÉTRICOS PARA LA ESTIMACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS.
PRÁCTICA 4: DETERMINACIÓN DE LOS NIVELES DE COLESTEROL

ASOCIADOS A LAS LIPOPROTEÍNAS PLASMÁTICAS.
PRÁCTICA 5: SEPARACIÓN DE PROTEÍNAS POR MEDIO DE MÉTODOS

CROMATOGRÁFICOS.
PRÁCTICA 6: DETERMINACIÓN DE LOS NIVELES DE MALONIL DIALDEHIDO

COMO INDICADOR DE RIESGO TROMBÓTICO.
El desarrollo de cada sesión del laboratorio consiste en la realización de las

actividades presenciales por cada grupo de estudiantes. La primera de estas
actividades se inicia con una actividad introductoria presentada por el docente y el
preparador, para la presentación del protocolo a seguir para la realización de los
ensayos experimentales incluidos en cada caso. Seguidamente los estudiantes,
organizados en grupos de 3-4 estudiantes inician el desarrollo de las actividades
por medio de la realización de los ensayos y la solución de un cuestionario anexo
a la guía de prácticas. Finalmente el docente dirige una discusión final, previa a la
entrega de un informe individual que cada estudiante debe consignar. Cada
sesión de laboratorio finaliza con la presentación de un examen corto para la
evaluación individual de los estudiantes. En la sesión siguiente se lleva a cabo
una discusión de los resultados de la práctica basándose en la presentación de los
resultados obtenidos por los estudiantes. El objetivo fundamental de esta segunda
sesión es aclarar las dudas relativas a los conceptos que se manejan en la
primera actividad presencial y la entrega de los informes respectivos realizados
por los estudiantes.
METODOLOGÍA DE LA ENSEÑANZA
En términos generales, el docente hace de los recursos audiovisuales como

el retroproyector, proyector de diapositivas y el pizarrón para la presentación y el
desarrollo de cada clase. Debido a la matrícula tan elevada de estudiantes que
demanda este curso, las clases de teoría se desarrollan mediante una actividad
magistral, con participación muy limitada de los estudiantes. En las ocasiones en
las que es posible, al final de cada tema de teoría, los estudiantes presentan una
prueba corta que entregan al docente para la comprensión de los objetivos
principales desarrollados en cada tema. Las actividades de laboratorio resultan
más participativas, debido a la división de los estudiantes en grupo, lo cual reduce
en gran medida la relación alumnos-docente en cada sesión.
NORMAS GENERALES PARA LA EVALUACIÓN DE LA ASIGNATURA
La asignatura se evalúa de modo independiente entre las actividades

docentes relativas a la teoría y aquellas del laboratorio. El conocimiento adquirido
en el curso de teoría se estima mediante la realización de tres exámenes parciales
y un Examen final. La nota obtenida de cada uno de los parciales se redondea al
número entero inmediatamente superior o inferior y finalmente se calcula el valor
equivalente al 50 % del valor promedio. A este valor se suma el 20 % resultante
de la evaluación realizada durante las actividades del laboratorio. En definitiva
resulta la estimación del 70 %, el cual debe resultar superior a 3.5 puntos para
permitir al estudiante la presentación del examen final, el cual equivale al 30 % de
la nota definitiva. La suma del 70 % y el 30 % constituye la evaluación completa
que se coloca en el acta de notas a entregar al final del semestre. Los estudiantes
que no logran cumplir con el puntaje mínimo para la presentación del examen final
pueden presentar un examen de reparación, siempre que, por lo menos, hayan
logrado acumular 2,0 puntos a lo largo del semestre. Los estudiantes que repiten
la asignatura pero lograron acumular 1 o más puntos en las actividades de
laboratorio, pueden solicitar ante la coordinación de la asignatura el congelamiento
de la nota de prácticas, la cual se considera para el récord de notas obtenido en el
nuevo semestre.

BIBLIOGRAFÍA
Lehninger, Albert L. Principios de bioquímica. Barcelona: Ediciones Omega,

1984. Tratado de bioquímica

Programacion de Bioquimica

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Programacion de Bioquimica

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UNIVERSIDAD DE ORIENTE

N0 DE CRÉDITOS: SEIS (6).

DURACIÓN: UN SEMESTRE DE 18 SEMANAS HÁBILES.

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 1

La asignatura Bioquímica está diseñada para ofrecer al estudiante de los

OBJETIVOS GENERALES DEL CURSO

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 2

UNIDAD I: INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA

Tema 1: Historia de la bioquímica, su importancia y sus relaciones con

UNIDAD II: QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS Y LAS PROTEÍNAS

Tema 1: El agua. Propiedades físicas y químicas.

UNIDAD III: BIOENERGÉTICA

Tema 1: Primero y segundo principio de la termodinamia

UNIDAD IV: LAS ENZIMAS

Tema 1: Introducción al estudio de las enzimas. Clasificación.

UNIDAD V: LOS NUCLEÓTIDOS Y SU METABOLISMO

Tema 1: Introducción al estudio de la Biología Molecular.

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 3

UNIDAD VI: BIOLOGÍA MOLECULAR

Tema 1: Estructura de los ácidos nucleicos.

UNIDAD VII: LOS CARBOHIDRATOS Y SU METABOLISMO

Tema 1: Estructura química de los carbohidratos.

UNIDAD VIII: LOS LÍPIDOS Y SU METABOLISMO

Tema 1: Estructura química de los lípidos.

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 4

Tema 1: Visión integral del metabolismo de las moléculas combustibles.

UNIDAD X: METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

Tema 1: Fuentes de aminoácidos y digestión enzimática de las

UNIDAD XI: LAS VITAMINAS

Tema 1: Consideraciones generales.

CONTENIDO PROGRAMÁTICO Y OBJETIVOS ESPECÍFICOS DE CADA

CLASE INAUGURAL DE INTRODUCCIÓN AL CURSO DE TEORÍA

TEMA 1: HISTORIA DE LA BIOQUÍMICA, SU IMPORTANCIA Y SUS

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 5

TEMA 2: LA ESTRUCTURA CELULAR

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 6

La estructura molecular del agua, polaridad, los puentes de hidrógeno, su

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 7

TEMA 2: QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS

TEMA 3: QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS.

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 8

TEMA 4: MÉTODOS PARA LA PURIFICACIÓN Y SECUENCIACIÓN DE LOS

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 9

TEMA 6: LA ANEMIA FALCIFORME, UN MODELO DE ENFERMEDAD

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 10

UNIDAD III: BIOENERGÉTICA

TEMA 1: PRIMERO Y SEGUNDO PRINCIPIO DE LA TERMODINAMIA

Concepto de energía. Definición del sistema termodinámico, diferentes tipos de

TEMA 2: TERMODINAMIA DE LAS TRANSFORMACIONES BIOQUÍMICAS.

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 11

TEMA 3: MOLÉCULAS DE ALTO CONTENIDO ENERGÉTICO. EL ATP.

TEMA 4: REACCIONES DE ÓXIDO – REDUCCIÓN. POTENCIALES

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 12

UNIDAD IV: LAS ENZIMAS

TEMA 1: INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LAS ENZIMAS.

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 13

TEMA 2: MECANISMOS DE REACCIÓN DE LAS ENZIMAS.

Formación de complejo enzima-sustrato, choque, orientación y energía en el

TEMA 3: CINÉTICA ENZIMÁTICA.

Bioquímica (IV Semestre) Pá gina 14

 Analizar y diferenciar las cinéticas de primero, segundo, tercero y orden

 Conocer y analizar el significado de velocidad máxima de reacción, Vmax.

TEMA 4: REPRESENTACIÓN GRÁFICA DE LOS DATOS CINÉTICOS DE