Вы находитесь на странице: 1из 144

учебно-методический комплекс

БИОХИМИЯ

Учебная программа дисциплины


Учебное пособие
Методические указания по лабораторным работам
Электронный

Методические указания по самостоятельной работе


Банк тестовых заданий в системе UniTest

Красноярск
ИПК СФУ
2008
УДК 577.1
ББК 28.072
Б63
Электронный учебно-методический комплекс по дисциплине «Биохимия» подго-
товлен в рамках реализации в 2007 г. программы развития ФГОУ ВПО «Сибирский
федеральный университет» на 2007–2010 гг. по разделу «Модернизация образова-
тельного процесса».

Рецензенты:
Красноярский краевой фонд науки;
Экспертная комиссия СФУ по подготовке учебно-методических комплексов дис-
циплин

Б63 Биохимия. Версия 1.0 [Электронный ресурс] : электрон. учеб. пособие /


Т. Н. Замай, Н. М. Титова, Е. И. Елсукова, А. В. Еремеев. – Электрон. дан.
(3 Мб). – Красноярск : ИПК СФУ, 2008. – (Биохимия : УМКД № 295-2007 / рук.
творч. коллектива Т. Н. Замай). – 1 электрон. опт. диск (DVD). – Систем. требо-
вания : Intel Pentium (или аналогичный процессор других производителей)
1 ГГц ; 512 Мб оперативной памяти ; 3 Мб свободного дискового пространст-
ва ; привод DVD ; операционная система Microsoft Windows 2000 SP 4 /
XP SP 2 / Vista (32 бит) ; Adobe Reader 7.0 (или аналогичный продукт для чте-
ния файлов формата pdf).
ISBN 978-5-7638-1080-6 (комплекса)
ISBN 978-5-7638-1440-8 (пособия)
Номер гос. регистрации в ФГУП НТЦ «Информрегистр» 0320802381
от 21.11.2008 г. (комплекса)
Настоящее издание является частью электронного учебно-методического ком-
плекса по дисциплине «Биохимия», включающего учебную программу, методические
указания по лабораторным работам, методические указания по самостоятельной рабо-
те, контрольно-измерительные материалы «Биохимия. Банк тестовых заданий», на-
глядное пособие «Биохимия. Презентационные материалы».
Изложены основы статической, динамической и спортивной биохимии.
Предназначено для студентов направлений подготовки бакалавров 032100.62
«Физическая культура» и специалистов 032101.65 «Физическая культура и спорт»
укрупненной группы 030000 «Гуманитарные науки».

© Сибирский федеральный университет, 2008

Рекомендовано Инновационно-методическим управлением СФУ


в качестве учебного пособия

Редактор И. А. Вейсиг

Разработка и оформление электронного образовательного ресурса: Центр технологий элек-


тронного обучения информационно-аналитического департамента СФУ; лаборатория по разработке
мультимедийных электронных образовательных ресурсов при КрЦНИТ
Содержимое ресурса охраняется законом об авторском праве. Несанкционированное копирование и использование данного про-
дукта запрещается. Встречающиеся названия программного обеспечения, изделий, устройств или систем могут являться зарегистрирован-
ными товарными знаками тех или иных фирм.

Подп. к использованию 10.09.2008


Объем 3 Мб
Красноярск: СФУ, 660041, Красноярск, пр. Свободный, 79
ОГЛАВЛЕНИЕ

СПИСОК ОСНОВНЫХ СОКРАЩЕНИЙ........................ 8


ЧАСТЬ 1. СТАТИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ ...................... 9
ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ
РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ ................................ 9
1.1. Основные понятия биохимии ................................................................... 9
1.2. Основные разделы биохимии ................................................................ 10
1.3. Основные закономерности строения и метаболизма макромолекул в
живых системах .............................................................................................. 11
1.4. Превращение энергии в живых клетках................................................ 13
1.5. Химические реакции в живых клетках .................................................. 14
1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов .......................... 15
1.6.1. Биологические функции углеводов ................................................................ 15
1.6.2. Моносахариды ................................................................................................. 15
1.6.3. Олигосахариды ................................................................................................ 19
1.6.4. Полисахариды (гликаны) ................................................................................ 20
1.7. Строение, свойства, биологическая роль липидов .......................................... 22
1.7.1. Биологическая роль липидов.......................................................................... 23
1.7.2. Нейтральные липиды (ацилглицеролы) ........................................................ 23
1.7.3. Жирные кислоты.............................................................................................. 23
1.7.4. Нейтральные диольные липиды .................................................................... 25
1.7.6. Нейтральные плазмалогены........................................................................... 25
1.7.6. Воска ................................................................................................................ 25
1.7.7. Глицерофосфолипиды .................................................................................... 26
1.7.8. Сфингофосфолипиды ..................................................................................... 26
1.7.9. Гликолипиды .................................................................................................... 26
1.7.10. Стероиды ....................................................................................................... 27
1.7.11. Терпены ......................................................................................................... 27
ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ
РОЛЬ БЕЛКОВ ........................................................... 28
2.1. Состав белков.......................................................................................... 28
2.2. Аминокислоты ......................................................................................... 29
2.3. Стереохимия аминокислот ..................................................................... 29
2.4. Связи, стабилизирующие белковую молекулу..................................... 30
2.5. Конформации белков .............................................................................. 31
2.5.1. Первичная структура ....................................................................................... 31
2.5.2. Вторичная структура ....................................................................................... 31
2.5.3. Третичная структура........................................................................................ 33
2.5.4. Четвертичная структура .................................................................................. 34

 Биохимия. Учеб. пособие -3-


ОГЛАВЛЕНИЕ

2.5.5. Биологические функции белков ...................................................................... 34


2.5.6. Классификация белков.................................................................................... 34
2.5.7. Простые белки ................................................................................................. 34
2.5.8. Сложные белки ................................................................................................ 35
ТЕМА 3. СТРОЕНИЕ, СВОРЙСТВА,
БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕОТИДОВ ............... 38
3.1. Строение нуклеотидов. Компоненты нуклеотидов .............................. 38
3.2. Образование нуклеотида ....................................................................... 39
3.3. Строение динуклеотидов и полинуклеотидов ...................................... 39
3.3.1. Структура ДНК ................................................................................................. 41
3.3.2. Структура РНК ................................................................................................. 42
ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ .......................... 43
4.1. Витамины ................................................................................................. 43
4.1.2. Водорастворимые витамины .......................................................................... 43
4.1.2. Жирорастворимые витамины ......................................................................... 48
4.2. Ферменты ................................................................................................. 51
4.2.1. Химическая кинетика....................................................................................... 51
4.2.2. Кинетика ферментативных реакций ............................................................... 52
4.2.3. Структура ферментов...................................................................................... 53
4.2.4. Регуляция активности ферментов .................................................................. 54
4.2.5. Классификация ферментов ............................................................................ 56
ТЕМА 5. ГОРМОНЫ, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ,
КЛАССИФИКАЦИЯ, МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ .......... 59
5.1. Механизм действия гормонов ................................................................ 59
5.2. Гормоны гипоталамуса ........................................................................... 60
5.3. Гормоны поджелудочной железы.......................................................... 61
5.4. Гормоны щитовидной железы ............................................................... 61
5.5. Гормоны коры надпочечников ............................................................... 62
5.6. Гормоны мозгового вещества надпочечников ..................................... 62
5.7. Гормоны половых желез ........................................................................ 63
5.8. Гормоны паращитовидной железы ....................................................... 63
5.9. Гормоны тимуса (вилочковая железа) .................................................. 63
ЧАСТЬ 2. ДИНАМИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ ................ 64
ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ В
ПИЩЕВАРИТЕЛЬНОМ ТРАКТЕ. ГЛИКОЛИЗ.
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
ПИРУВАТА ................................................................. 64
6.1. Метаболические пути и обмен энергии ................................................ 64

 Биохимия. Учеб. пособие -4-


ОГЛАВЛЕНИЕ

6.2. Обмен углеводов..................................................................................... 66


6.2.1. Переваривание углеводов .............................................................................. 66
6.2.2. Всасывание моносахаридов ........................................................................... 67
6.2.3. Транспорт углеводов в клетки ........................................................................ 67
6.3. Гликолиз ................................................................................................... 67
6.4. Гликогенолиз ........................................................................................... 76
ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ . 77
7.1. Энергетика брожения и дыхания .......................................................... 77
7.2. Общая схема дыхания............................................................................ 77
7.3. Окисление пирувата до ацетил-КоА ..................................................... 78
7.4. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса) .......................................... 80
7.5. Перенос электронов и окислительное фосфорилирование ............... 84
7.6. Путь переноса электронов – дыхательная цепь .................................. 85
7.7. Хемиосмотическая гипотеза Митчелла ................................................ 87
ТЕМА 8. ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН .................................. 90
8.1. Превращение липидов в процессе пищеварения................................ 90
8.2. Всасывание продуктов переваривания липидов и ресинтез липидов в
кишечной стенке ............................................................................................. 90
8.3. Внутриклеточные процессов расщепления и синтеза липидов
различных классов ......................................................................................... 92
8.4. Обмен триглицеридов и холестерина в тканях .................................... 93
8.5. Интеграция и регуляция метаболизма липидов ................................. 94
8.6. Нарушение обмена липидов при ожирении ......................................... 95
ТЕМА 9. БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН ................................... 96
9.1. Общие представления об обмене белков ............................................ 96
9.2. Пищеварение белков .............................................................................. 97
9.3. Синтез белков.......................................................................................... 98
9.4. Внутриклеточный распад белков........................................................... 99
9.5. Пути выведения аммиака из организма ............................................... 99
ТЕМА 10. ИНТЕГРАЦИЯ КЛЕТОЧНОГО ОБМЕНА . 100
10.1. Взаимосвязь процессов обмена углеводов, липидов, белков ....... 100
10.2. Внутриклеточная регуляция обмена веществ.................................. 101
10.3. Нервная и гормональная регуляция обмена веществ .................... 101
ЧАСТЬ 3. СПОРТИВНАЯ БИОХИМИЯ .................... 103
ТЕМА 11. БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОГО
СОКРАЩЕНИЯ ......................................................... 103
11.1. Типы мышечных волокон ................................................................... 103
11.2. Ультраструктура мышечного волокна ............................................... 105

 Биохимия. Учеб. пособие -5-


ОГЛАВЛЕНИЕ

ТЕМА 12. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ


МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ .............................. 110
12.1. Креатинфосфокиназный механизм ресинтеза АТФ ........................ 112
12.2. Гликолитический механизм ресинтеза АТФ .................................... 113
12.3. Миокиназный механизм ресинтеза АТФ ........................................... 114
12.4. Аэробный механизм ресинтеза АТФ ................................................. 115
12.5. Соотношение анаэробных и аэробных механизмов ресинтеза АТФ
при мышечной нагрузке ............................................................................... 116
12.6. Биохимические факторы спортивной работоспособности ............. 117
ТЕМА 13. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ В
ОРГАНИЗМЕ ПРИ РАБОТЕ РАЗЛИЧНОГО
ХАРАКТЕРА. БИОХИМИЧЕСКИЕ
ИЗМЕНЕНИЯ ПРИ УТОМЛЕНИИ. ........................... 120
13.1. Общие изменения в организме при физической нагрузке .............. 120
13.2. Биохимические изменения в мышцах при физической нагрузке ... 121
13.3. Систематизация упражнений по характеру биохимических
изменений при физической работе ............................................................ 122
13.4. Биохимические изменения при утомлении....................................... 124
ТЕМА 14. БИОХИМИЧЕСКИЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ
В ПЕРИОД ВОССТАНОВЛЕНИЯ ПОСЛЕ
МЫШЕЧНОЙ РАБОТЫ ............................................ 126
14.1. Срочное и отставленное восстановление ........................................ 126
ТЕМА 15. ЗАКОНОМЕРНОСТИ БИОХИМИЧЕСКОЙ
АДАПТАЦИИ ПОД ВЛИЯНИЕМ
СИСТЕМАТИЧЕСКОЙ ТРЕНИРОВКИ ..................... 128
15.3. Принцип обратимости действия ........................................................ 130
15.4. Принцип положительного взаимодействия ...................................... 131
15.5. Принцип цикличности ......................................................................... 131
ТЕМА 16. БИОХИМИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ ПРИ
ЗАНЯТИЯХ ФИЗИЧЕСКОЙ КУЛЬТУРОЙ ................ 132
16.1. Биохимический контроль развития систем энергообеспечения
организма и уровнем тренированности, утомления и восстановления
организма ...................................................................................................... 132
16.2. Контроль за применением допинга в спорте.................................... 133

 Биохимия. Учеб. пособие -6-


ОГЛАВЛЕНИЕ

ТЕМА 17. БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СИЛЫ,


БЫСТРОТЫ И ВЫНОСЛИВОСТИ........................... 136
17.1. Морфологические и биохимические основы скоростно-силовых
качеств........................................................................................................... 136
17.2. Биохимические основы методов скоростно-силовой подготовки
спортсменов .................................................................................................. 137
17.3. Биохимические основы выносливости ............................................. 138
17.4. Методы тренировки, способствующие развитию выносливости ... 138
ТЕМА 18. БИОХИМИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ
МЕТОДИКИ ЗАНЯТИЙ ФИЗИЧЕСКОЙ КУЛЬТУРОЙ И
СПОРТОМ С ЛИЦАМИ РАЗНОГО ВОЗРАСТА.
БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ РАЦИОНАЛЬНОГО
ПИТАНИЯ ПРИ ЗАНЯТИЯХ ФИЗИЧЕСКОЙ
КУЛЬТУРОЙ. ............................................................ 141
18.1. Биохимическое обоснование методики занятий физической
культурой и спортом с лицами разного возраста ..................................... 141
18.2. Биохимические основы рационального питания спортсменов ...... 142
БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК ......................... 144

 Биохимия. Учеб. пособие -7-


СПИСОК ОСНОВНЫХ СОКРАЩЕНИЙ

АДФ - аденозиндифосфат
АМФ - аденозинмонофосфорная кислота
АКТГ - адренокортикотропный гормон
АТФ - аденозинтрифосфат
Ацетил-КоА - ацетил-коэнзим А
БС-волокна - быстросокращающиеся волокна
ДНК - дезоксирибонуклеиновая кислота
КоQ - убихинон
КФ - креатинфосфат
КФК - креатинфосфокиназа
ЛПВП - липопротеины высокой плотности
ЛПОВП - липопротеины очень высокой плотности
ЛПНП - липопротеины низкой плотности
ЛПОНП - липопротеины очень низкой плотности
МОК - Международный олимпийский комитет
МПК - максимальное потребление кислорода
МС-волокна - медленносокращающиеся волокна
НАД - никотинамидадениндинуклеотид
РНК - рибонуклеиновая кислота
СР - саркоплазматический ретикулум
ФАД - флавинадениндинуклеотид
ФМН - флавинмононуклеотид
ХМ - хиломикроны
3`,5`-цAMP - циклический аденозинмонофосфат
RyR - рианодиновый рецептор

 Биохимия. Учеб. пособие -8-


ЧАСТЬ 1. СТАТИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ

ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ


РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ

1.1. Основные понятия биохимии

Роль биохимии в современной спортивной практике все более


возрастает. Без знания биохимии мышечной деятельности, механизмов
регуляции метаболизма при выполнении физических упражнений
невозможно эффективное управление процессом тренировки и его
дальнейшая рационализация. Знание биохимии необходимо для оценки
уровня тренированности спортсмена, выявления перегрузок и
перенапряжения, для правильной организации режима питания. В настоящее
время для преподавателя физической культуры и тренера требуется не только
понимание биохимических процессов, происходящих в организме
спортсмена, но и умение провести несложные биохимические анализы и
оценить их результаты. Это делает необходимым углубленное изучение
биохимии.
Биохимия – это химия живых объектов (клеток и организмов). Все
живые объекты состоят из неживых молекул, которые подчиняются всем
основным законам природы (законы сохранения массы и энергии, законы
термодинамики. Живые объекты отличаются от неживых своей
способностью к метаболизму и воспроизведению (с передачей генетической
информации). Живой организм находится в постоянной взаимосвязи с
окружающей его средой. Из внешней среды он получает необходимые для
жизни питательные вещества, воду и кислород. Из поступающих извне
веществ в организме образуются сложные биоорганические молекулы,
принимающие участие в биохимических превращениях, в результате
которых во внешнюю среду выделяются продукты распада.

 Биохимия. Учеб. пособие -9-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.1. Основные понятия биохимии

Одна из наиболее важных задач биохимии заключается в том, чтобы


на основе глубоких знаний химических превращений найти эффективные
пути управления обменом веществ, поскольку состояние обмена веществ
определяет норму и патологию. От характера и скорости процессов обмена
веществ зависит рост и развитие живого организма, его способность
противостоять внешним воздействиям, активно адаптироваться к новым
условиям существования. Изучение приспособительных изменений обмена
веществ позволяет лучше познать особенности адаптации организма к
физическим нагрузкам и отыскать эффективные средства и методы
повышения физической работоспособности.
Биохимия - биологическая наука, которая располагается на стыке
точных наук, изучающих физические и химические явления, и чисто
биологических дисциплин. Биохимические процессы, протекающие в живом
организме, полностью подчиняются всем известным физическим и
химическим законам. Биохимия показывает, как на основе элементарных
физических и химических явлений возникает качественно новое состояние
материи – биологическая функция.

1.2. Основные разделы биохимии

Биохимию принято подразделять на статическую, динамическую и


функциональную. К функциональной биохимии относятся те области
биохимических знаний, где изучаются особенности протекания
биохимических процессов при различных функциональных состояниях
организма (медицинская биохимия, биохимия спорта и др.). Биохимия спорта
исследует закономерности биохимических превращений в организме
человека в процессе занятий физическими упражнениями. Положение
биохимии спорта среди научных дисциплин, объединенных в комплекс
спортивных наук, представлено на схеме (рис. 1).
Основные проблемы спортивной биохимии:
1. Механизмы преобразования энергии в организме человека при
мышечной деятельности.
2. Регуляция синтеза белка при мышечной нагрузке.
3. Механизмы нервной и гормональной регуляции обмена
веществ при мышечной деятельности.
4. Закономерности биохимической адаптации к систематической
мышечной деятельности.
Прикладные биохимические исследования в спорте тесно связаны с
решением научно-методических проблем подготовки спортсменов высокой
квалификации.

 Биохимия. Учеб. пособие -10-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.2. Основные разделы биохимии

Наиболее важные задачи спортивной биохимии:


1. Выявление и оценка биохимических факторов, лимитирующих
уровень спортивных достижений.
2. Изучение биохимических сдвигов у спортсменов в процессе
тренировочных занятий.
3. Изучение биохимических характеристик восстановительных
процессов после соревновательных и тренировочных нагрузок.
4. Установление биохимических критериев, оценивающих
эффективность тренировочного процесса, а также
целесообразность применения специальных средств,
направленных на повышение работоспособности и ускорение
восстановительных процессов.
Решение этих задач позволит повысить эффективность управления
подготовкой спортсменов и добиться более высокого уровня спортивных
достижений.

Биохимия мышечной
активности человека Спортивная морфология.
Физиология Биомеханика физических
спорта упражнений

Биохимия спорта

Спортивная
Гигиена медицина
спорта
Теория и методика
спорта

Рис. 1. Взаимосвязь спортивной биохимии с другими науками

1.3. Основные закономерности строения и метаболизма


макромолекул в живых системах

По своему химическому составу организмы сильно отличаются от


окружающей среды, в которой они живут. Большинство химических
компонентов живых организмов представляют собой органические
соединения, в которых углерод находится в относительно восстановленной

 Биохимия. Учеб. пособие -11-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.3. Основные закономерности строения и метаболизма макромолекул в живых системах

или гидрированной форме. Многие биомолекулы содержат азот. В неживой


материи углерод и азот распространены гораздо меньше. Они встречаются в
атмосфере и в земной коре только в виде простых неорганических
соединений.
Органические соединения, входящие в состав живого, разнообразны, а
большинство из них крайне сложны. Каждый вид организмов имеет свой
собственный набор молекул белков и нуклеиновых кислот. Поскольку
известно свыше 1200000 видов живых организмов различной степени
сложности можно рассчитать, что все виды вместе взятые содержат
приблизительно от 1010 до 1012 различных белков и около 1010 нуклеиновых
кислот. Но как это ни парадоксально, все огромное разнообразие
органических молекул в живых организмах, в конечном счете, сводится к
поразительно простой картине. Макромолекулы в клетке состоят из
большого числа простых и сравнительно небольших молекул, которые
служат строительными блоками, связываясь друг с другом в длинные цепи.
Например, молекулы белков построены из 100 или более аминокислотных
остатков. В белках обнаружено всего 20 различных аминокислот, однако
благодаря тому, что они соединены друг с другом в разной
последовательности, они образуют огромное множество всевозможных
белков. Нуклеиновые кислоты, подобно белкам, имеют длинные полимерные
цепи и состоят всего из 8 строительных блоков - мононуклеотидов. При этом
20 аминокислот и 8 мононуклеотидов - одни и те же у всех организмов.
Немногочисленные простые молекулы, играющие роль строительных
блоков макромолекул, выполняют в клетках еще несколько функций.
Аминокислоты служат не только строительными блоками белковых
молекул, но также предшественниками гормонов, алкалоидов, порфиринов,
пигментов и многих других биомолекул, а мононуклеотиды используются не
только как строительные блоки нуклеиновых кислот, но также аккумулируют
энергию. Поэтому представляется вполне вероятным, что биомолекулы,
играющие роль строительных блоков, отбирались в процессе эволюции по
своей способности выполнять не одну, а несколько функций. Живые
организмы не содержат не функционирующих соединений, хотя существуют
биомолекулы, функции которых пока неясны.
При всей сложности молекулярной организации клетки для нее
характерна изначальная простота: тысячи ее различных макромолекул
построены из немногочисленных типов простых молекул - строительных
блоков. Поскольку биомолекулы, являющиеся строительными блоками,
идентичны у всех видов организмов, можно сделать вывод, что все живые
организмы имеют общего предка. Под функциональным многообразием
молекул, являющихся строительными блоками, кроется принцип
молекулярной экономии.

 Биохимия. Учеб. пособие -12-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ

1.4. Превращение энергии в живых клетках

Живые организмы подчиняются законам термодинамики. Первый


закон термодинамики гласит, что энергия не может быть ни создана, ни
уничтожена. Следовательно, живые организмы не могут ни создавать
энергию из ничего, ни уничтожать ее, они могут только преобразовывать
одну форму энергии в другую. Живые организмы потребляют из
окружающей среды энергию в той форме, в которой они могут использовать
ее в конкретных условиях температуры и давления, и затем возвращают в
окружающую среду эквивалентное количество энергии в другой форме,
менее пригодной для них. Полезная энергия, утилизируемая клеткой,
называется свободной энергией, и ее можно определить просто как энергию,
способную производить работу при постоянных температуре и давлении.
Энергия, возвращаемая клеткой в окружающую среду, обычно выделяется в
форме тепла и других бесполезных для нее форм энергии, это приводит к
уменьшению упорядоченности среды, т.е. к повышению ее энтропии.
Первая важная аксиома молекулярной логики живого: живые
организмы создают и поддерживают присущую им упорядоченность за
счет внешней среды, степень упорядоченности которой в результате этого
уменьшается.
Внешняя среда необходима для живых организмов не только как
источник свободной энергии, но и как поставщик строительных материалов.
С точки зрения термодинамики живые организмы представляют собой
“открытые системы”, поскольку они обмениваются с внешней средой, как
энергией, так и веществом и при этом преобразуют и то, и другое.
Характерной чертой открытых систем является то, что они не находятся в
равновесии с окружающей средой. Для живых организмов характерно так
называемое стационарное состояние, которое является таким состоянием
открытой системы, при котором скорость переноса вещества и энергии из
среды в систему точно уравновешивается скоростью переноса вещества и
энергии из системы.
Вторая аксиома молекулярной логики живого включает положение о
том, что клетка - неравновесная открытая система, машина для
извлечения из внешней среды свободной энергии, в результате чего
происходит возрастание энтропии среды.
Третья важная аксиома - живая клетка является изотермической
химической машиной.
Энергию, которую клетки поглощали из среды, они получали в форме
химической энергии, которая затем преобразуется для выполнения
химической работы, совершаемой в процессе биосинтеза клеточных
компонентов, а также осмотической работы, необходимой для транспорта
веществ в клетку, и механической работы сокращения и передвижения.

 Биохимия. Учеб. пособие -13-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ

1.5. Химические реакции в живых клетках

Функционирование живых систем основано на биохимических


реакциях, протекающих как в клеточных и субклеточных структурах, так и в
цитоплазме и в межклеточных жидкостях. Биохимические реакции
протекают в сравнительно узком интервале физических и химических
параметров. Кроме ограничений в температурах и давлениях это относится
также к интервалу концентраций, или активностей водородных ионов
(величины рН). Значение рН поддерживается на нужном уровне буферными
системами. Некоторые биохимические реакции протекают с оптимальной
скоростью лишь при определенном осмотическом давлении и ионной силе в
среде, где сохраняется строго постоянным соотношение определенных
ионов.
Биохимические реакции могут протекать лишь при соблюдении
определенных энергетических требований. Первичным источником энергии
на нашей планете является излучение Солнца. Часть этой энергии запасается
в форме химической энергии в химических связях различных веществ. В
настоящее время на Земле существенно преобладают аэробные условия, и
большую часть энергии живые системы получают за счет окислительно-
восстановительных процессов (и в первую очередь за счет окисления
органических соединений атмосферным кислородом). Протекающие в
организмах реакции являются либо экзергоническими (они протекают
спонтанно), либо эндергоническими (они требуют для своего осуществления
внешний источник энергии). Многие из эндергонических реакций могут
протекать лишь потому, что они сопряжены с экзергоническими реакциями.
Наиболее распространенным переносчиком энергии является молекула
аденозинтрифосфата (АТФ).
Биохимические реакции протекают со скоростями, зависящими от
концентраций реагирующих молекул и констант скоростей, характерных для
данного типа реакции. Эти скорости существенным образом могут быть
повышены в присутствии катализаторов - ферментов. Вредные воздействия
окружающей среды проявляются в первую очередь на ферментативном
уровне, ингибируя соответствующие реакции.
Итак, живая клетка – это открытая изотермическая система,
обладающая способностью к самосборке, саморегуляции и
самовоспроизведению. Эта система состоит из большого числа связанных
друг с другом реакций, ускоряемых органическими катализаторами,
которые производит сама клетка; клетка действует по принципу
максимальной экономии составных частей и процессов.

 Биохимия. Учеб. пособие -14-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ

1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов

Углеводами или сахаридами называются вещества с общей формулой


(СН2О)y, где у может иметь различные значения, а также производные этих
соединений. Все углеводы являются либо альдегидными, либо кетонными
производными многоатомных спиртов. Углеводы подразделяются на 3
главных класса – моносахариды, олигосахариды и полисахариды.
Моносахариды или простые сахара состоят из одной
полиоксиальдегидной или полиоксикетонной единицы. Олигосахариды
содержат от 2 до 10 моносахаридных единиц, соединенных гликозидной
связью. Молекулы полисахаридов представляют собой очень длинные цепи,
построенные из многих моносахаридных единиц, цепи которых могут быть
как линейными, так и разветвленными.

1.6.1. Биологические функции углеводов

1. Энергетическая функция (главный вид клеточного топлива)


2. Структурная функция (обязательный компонент большинства
внутриклеточных структур).
3. Защитная функция (участие углеводных компонентов иммуноглобулинов
в поддержании иммунитета)

1.6.2. Моносахариды

Эмпирическая формула моносахаридов СnН2nОn , где n=3 или немногим


более. В неразветвленном углеродном скелете моносахаридов все атомы
углерода, за исключением одного, связаны с гидроксильными группами, а
оставшийся атом углерода связан с карбонильным кислородом. Если
карбонильная группа находится в конце цепи, то моносахарид представляет
собой альдегид и называется альдозой, при любом другом положении этой
группы он является кетоном и называется кетозой. Простейшие
моносахариды – это 3-углеродные триозы глицеральдегид и диоксиацетон.
Сахара, имеющие 7 и более углеродных атомов, называются высшими
сахарами.
Глицеральдегид представляет собой альдотриозу, а диоксиацетон –
кетотриозу. При удлинении углеродной цепи триоз путем
последовательного добавления атомов углерода получаются соответственно
тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы и октозы. Каждый из этих классов
представлен двумя группами соединений: тетрозы подразделяются на
альдотетрозы и кетотетрозы, пентозы - на альдопентозы и кетопентозы
и т.д. И в той и в другой группе моносахаридов чаще всего встречаются
гексозы. Следует отметить, что альдопентозы являются компонентами
нуклеиновых кислот, а производные триоз и гептоз играют важную роль как
промежуточные продукты углеводного обмена. Все простые сахара -

 Биохимия. Учеб. пособие -15-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов

бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворяющиеся в воде, но


не растворимые в неполярных растворителях. Большинство из них имеет
сладкий вкус.
Н Н
| Альдегидная |
С=О группа Н - С - ОН
| |
Н - С - ОН Кетогруппа С =О
| |
Н - С - ОН Первичная Н - С - ОН
| спиртовая группа |
Н ( – CH2OH ) Н

Глицеральдегид Диоксиацетон

Важная структурная особенность моносахаридов - изомерия. Если 2


разных вещества имеют одну и ту же эмпирическую формулу, то их
называют изомерами. Различают 2 основных вида изомерии - структурную и
оптическую. Структурная изомерия обуславливается различным порядком
связей между атомами или группами атомов в молекуле. Так, все гексозы
являются по отношению друг к другу структурными изомерами. У
органических соединений оптическая изомерия связана с наличием в
молекуле атома углерода, связанного с четырьмя различными заместителями
(атомами или группами атомов). Такой атом углерода называется
асимметричным (хиральным) атомом.
Все моносахариды за исключением диоксиацетона содержит 1 или
большее число асимметричных атомов углерода. Простейшая альдоза -
глицеральдегид - содержит только 1 асимметричный углерод и поэтому
может существовать в виде двух различных стереоизомеров:

СНО СНО
| |
Н – С – ОН НО – С – Н
| |
СН2ОН СН2ОН

D(+) -глицеральдегид L(–) -глицеральдегид

Альдогексозы содержат 4 асимметричных атома углерода и могут


n 4
существовать в виде 2 = 2 = 16 стереоизомеров. Природные моносахариды
обладают оптической активностью – способностью вращать плоскость
поляризованного луча. Оптической активностью обладают все соединения,
способные существовать в 2 формах, представляющих по своей структуре

 Биохимия. Учеб. пособие -16-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов

несовместимые зеркальные отражения друг друга. Если данное вещество


вращает плоскость поляризации вправо, то его называют правовращающим,
если влево – левовращающим. Обычная форма глюкозы, встречающаяся в
природе, является правовращающей, а обычная форма фруктозы –
левовращающей. Правовращающие соединения обозначают буквой D или
знаком (+), а левовращающие – буквой L или знаком (–). Моносахарид
обозначается как D-изомер, если в его молекуле гидроксильная группа у
асимметричного атома углерода, наиболее удаленного от альдегидной или
кетонной группы, занимает то же положение, что и в молекуле D-
глицеральдегида. Обозначения эти не зависят от того, вправо или влево
вращает плоскость поляризации света данное соединение.
Все D-альдозы имеют одну и ту же конфигурацию относительно
асимметричного атома углерода, наиболее удаленного от карбонильного
углерода, но поскольку большинство из них имеет 2 или более
асимметричных атомов углерода, существует целое семейство D-изомеров. С
биологической точки зрения наиболее важны из них – глицеральдегид,
рибоза, глюкоза, манноза и галактоза.
Многие моносахариды ведут себя в водном растворе так, как будто
число содержащихся в них асимметричных центров больше, чем это следует
из их структурных формул, соответствующих открытой цепи. D-глюкоза
существует в виде 2 изомеров: α-D-глюкозы и β-D-глюкозы. Оба соединения
имеют одинаковый элементный состав. При растворении этих изомеров в
воде оптическое вращение раствора постепенно меняется и достигает
равновесного значения – это явление называется мутаротацией
(взаимопревращение α и β изоформ) и обусловлено образованием
равновесной смеси, которая при 25оС состоит примерно на треть из β-D-
глюкозы и две трети из α-D-глюкозы.
СНО СНО СН2 ОН СНО
| | | |
НСОН НОСН C=O НСОН
| | | |
НОСН НСОН HOCH НСОН
| | | |
НСОН НОСН НСOН НСОН
| | | |
НСОН НОСН НСOН СН2 ОН
| | |
СН2 ОН СН2 ОН СН2 ОН
D-глюкоза L-глюкоза D-фруктоза D-рибоза

α- и β-изомеры глюкозы не являются открытыми структурами, а


представляют собой замкнутые шестичленные кольца, образовавшиеся в
результате реакции между спиртовой гидроксильной группой при С-5 и

 Биохимия. Учеб. пособие -17-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов

углеродом альдегидной группы С-1. Такие 6-членные кольца сахаров


называются пиранозами, так как они являются производными
гетероциклического производного пирана. Систематическое название для
кольцевой формы α-D-глюкозы будет D-глюкопираноза.5-членные кольца
сахаров называются фуранозами. Биологическое значение циклических
структур определяется тем, что при образовании такой структуры возникает
еще один асимметричный атом углерода при С-1.

H
|
1
C=O
|
2
H – C – OH
|
3
H – C – OH
|
4
H – C – OH
|
5
CH2OH
D-рибоза фураноза

H
|
1
C=O
|
2
H – C – OH
|
3
OH – C – H
|
4
H – C – OH
|
5
H – C – OH
|
6
CH2OH

D-глюкоза пираноза

 Биохимия. Учеб. пособие -18-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов

Лодка Кресло

Пиранозные кольца могут принимать формы кресла и лодки. Форма


кресла значительно более устойчива, считается, что именно она преобладает
в большей части природных сахаров.

1.6.3. Олигосахариды

Дисахариды образуются в результате реакции конденсации между


двумя моносахаридами. Связь между двумя моносахаридами называется
гликозидной связью. Обычно она образуется между 1-ым и 4-ым атомами
соседних моносахаридных единиц (1,4-гликозидная связь). Этот процесс
может повторяться бесчисленное количество раз, в результате чего
образуются гигантские молекулы полисахаридов. После того, как
моносахаридные единицы соединяются друг с другом, их называют
остатками. Таким образом, мальтоза состоит из 2 остатков глюкозы. Среди
дисахаридов особенно широко известны мальтоза, лактоза и сахароза.

Глюкоза + Глюкоза = Мальтоза


Глюкоза + Галактоза = Лактоза
Глюкоза + Фруктоза = Сахароза

 Биохимия. Учеб. пособие -19-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов

1.6.4. Полисахариды (гликаны)

Большинство углеводов, встречающихся в природе, существует в


форме высокомолекулярных полисахаридов. Их полный гидролиз в
присутствии кислот или специфических ферментов дает моносахариды и их
простые производные. Преобладающей моносахаридной единицей является
глюкоза, встречаются полисахариды маннозы, фруктозы, галактозы, ксилозы
и арабинозы. Среди производных моносахаридов присутствуют глюкозамин,
галактозамин, глюкуроновая кислота, мурамовая и нейраминовая кислоты.
Полисахариды (гликаны) отличаются друг от друга природой
повторяющихся моносахаридных единиц, длиной цепи и степенью их
ветвления. Различают гомополисахариды (гомогликаны), состоящие из
моносахаридных единиц только одного вида, и гетерополисахариды
(гетерогликаны), имеющие единицы 2 или более видов. Крахмал состоит
только из глюкозных единиц и представляет собой гомополисахарид.
Гиалуроновая кислота состоит из чередующихся остатков глюкуроновой
кислоты и N-ацетил-глюкозамина, является гетерополисахаридом. По
систематической номенклатуре названия составляются из названия
моносахаридов с заменой суффикса –оза на –ан (глюкан).
Резервные полисахариды Главными резервными полисахаридами
растений и животных является крахмал и гликоген, которые откладываются в
цитоплазме клеток в виде крупных гранул. Эти гранулы состоят из большого
числа полисахаридных молекул. Кроме того, в них содержатся белки и в их
числе ферменты, принимающие участие в синтезе и распаде полисахаридов.
Если в клетке имеется излишек глюкозы, то ее молекулы присоединяются к
концам цепей крахмала или гликогена, если же возникает метаболическая
потребность в глюкозе, то происходит ее ферментативное отщепление от
резервных полисахаридов.
Крахмал существует в двух формах – в виде α-амилозы и
амилопектина. α-амилоза состоит из длинных неразветвленных цепей, в
которых все глюкозные единицы соединены α-связями (1,4 ), молекулярный
вес варьирует от нескольких тысяч до 500000. В воде амилоза не дает
истинного раствора, но образует гидратированные мицеллы, которые при
добавлении иода окрашиваются в синий цвет. В таких мицеллах
полисахаридные цепи скручиваются в спираль. Цепи амилопектина сильно
разветвлены. Ветви содержат в среднем по 12 остатков глюкозы.
Амилопектин также образует коллоидные или мицеллярные растворы,
однако при добавлении иода эти растворы окрашиваются в красно-
фиолетовый цвет. М.в. может достигать 1 млн. Основные компоненты
крахмала гидролизуются ферментативно амилазой, который присутствует в
соке поджелудочной железы и в слюне. При кислотном гидролизе крахмала
получают декстрины.

 Биохимия. Учеб. пособие -20-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов

Гликоген содержится в животных тканях. Представляет собой


полисахарид, в котором глюкозные единицы соединены (1,4)-связями.
Отличается высокой степенью ветвления. Хорошо гидролизуется амилазами,
после чего остается остаточный декстрин.
Структурные полисахариды Главными структурными
полисахаридами являются целлюлоза и полисахариды соединительной ткани.
В состав целлюлозы входит более 50% всего органического углерода
биосферы. Целлюлоза – простейший и наиболее распространенный
структурный полисахарид растительного мира. Древесина состоит из
целлюлозы приблизительно на 50%, а хлопок представляет собой почти
чистую целлюлозу. Почти вся встречающаяся в природе целлюлоза
принадлежит к разряду внеклеточных веществ. При полном гидролизе
целлюлозы образуется только β-глюкоза. У большинства млекопитающих в
желудке нет ферментов, способных расщеплять β(1,4)-связь между
глюкозными остатками, поэтому целлюлоза не может служить для них
источником питания. У жвачных животных в рубце имеются бактерии,
вырабатывающие целлюлазу, который расщепляет целлюлозу. Минимальный
м.в. от 50000 до 500000 (300 -3000 остатков глюкозы). Молекулы целлюлозы
соединены в пучки, состоящие из параллельных цепей, связанных
водородными связями и совершенно не растворимы в воде.
Другими важными структурными полисахаридами являются
гемицеллюлоза, пектин, входящие в состав древесины, хитин – главный
структурный компонент твердого наружного скелета насекомых и
ракообразных и агар морских водорослей.
В состав мукополисахаридов (гликозамингликанов) входит
уроновая кислота и N-ацетилгексозамин, иногда в составе встречаются
свободные моносахаридные звенья, некоторые мукополисахариды содержат
остатки серной кислоты. В организме человека и животных образуются
комплексы с белком. Мукополисахариды образуют основное вещество
соединительной ткани.
Гиалуроновая кислота содержится во всех видах соединительной
ткани. Наибольшее количество найдено в пупочном канате, стекловидном
теле глаза, синовиальной жидкости и коже. Она может существовать в
свободном виде и в виде комплексов с белком, образует очень вязкие
растворы, которые предохраняют ткань от проникновения инфекции, а также
является смазкой в суставах. Структурной единицей является дисахарид,
состоящий из β-Д-глюкуроновой кислоты и β-N-ацетилглюкозамина,
соединенных β(1→3) гликозидной связью, дисахаридные фрагменты
соединены β(1→4) гликозидной связью.
Хондроитинсульфаты (ХС) служат основным структурным
компонентом хрящевой ткани, сухожилий, роговицы глаза, содержатся в
костной ткани и коже. ХС состоят из дисахаридных остатков (N-

 Биохимия. Учеб. пособие -21-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов

ацетилхондрозин), соединенных β(1→4) гликозидной связью. ХС – это


эфиры серной кислоты и N-ацетилхондрозина. В зависимости от
расположения сульфогруппы различают хондроитин-4-сульфаты и
хондроитин-6-сульфаты.
Кератансульфаты (КС) имеют чередующиеся дисахаридные звенья,
состоящие из N-ацетилглюкоамин-6-сульфата и β-Д-галактозы, соединенных
β(1→4) гликозидной связью. Дисахаридные звенья соединены между собой
β(1→3) гликозидной связью. Содержатся КС в хрящах и роговице глаза.
Мурамин – неразветвленный полисахарид, построенный из
чередующихся звеньев N-ацетилглюкоамина и N-ацетилмурамовой кислоты,
соединенных β(1→4) гликозидной связью. Мурамовая кислота – это Д-
глюкозамин, связанный простой эфирной связью в третьем положении с
остатком молочной кислоты. Мурамин (опорно-механический материал
бактриальной клеточной стенки) по функции и структурной организации
очень близок к целлюлозе и хитину.

1.7. Строение, свойства, биологическая роль липидов

Липидами называются нерастворимые в воде органические вещества,


которые содержатся в живых клетках и могут быть экстрагированы из них
неполярными растворителями, такими как хлороформ, эфир или бензол. Все
настоящие липиды - это сложные эфиры жирных кислот и какого-либо
спирта.
Сложным эфиром называется продукт реакции между кислотой и
спиртом:

Этерификация
Кислота + Спирт → Сложный эфир + Вода

СН3СООН + С2Н5ОН → СН3СООС2Н5 + Н2О


уксусная к-та тиловый спирт этилацетат

– СОО - это сложноэфирная связь.

Известно несколько главных классов и подклассов липидов, в каждом


из них имеется ряд молекулярных форм, отличающихся друг от друга
природой остатков жирных кислот, входящих в состав липидов.
Большинство липидов не является полимерами и состоит из нескольких
связанных одна с другой молекул. Некоторые из этих строительных блоков
представляют собой линейные цепи ряда карбоновых кислот, образующихся
в ходе сложных реакций полимеризации.
Все липиды подразделяются на омыляемые и неомыляемые.
Омыляемыми называются липиды, дающие при гидролизе мыла. К

 Биохимия. Учеб. пособие -22-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.7. Строение, свойства, биологическая роль липидов

омыляемым липидам относятся простые и сложные липиды. Простые


липиды подразделяются на ацилглицерины, нейтральные диольные липиды,
нейтральные плазмалогены и воска. К сложным липидам относятся
фосфолипиды (глицерофосфолипиды и сфингофосфолипиды) и
гликолипиды. К неомыляемым – изопреноиды (стероиды и терпены).

1.7.1. Биологическая роль липидов

1. Структурная функция (обязательные компоненты биологических


мембран).
2. Энергетическая функция (эффективный источник энергии в клетке).
3. Служат формой, в которой транспортируется это топливо,
4. Выполняют защитную функцию (в клеточных стенках бактерий, в
листьях высших растений, в коже позвоночных).
5. Некоторые вещества, относимые к липидам, обладают высокой
биологической активностью - это витамины и их предшественники,
некоторые гормоны.

1.7.2. Нейтральные липиды (ацилглицеролы)

Глицериновые эфиры жирных кислот называются ацилглицеринами,


нейтральными жирами или глицеридами У глицерола имеются 3
гидроксильные (- ОН) группы, каждая из которых способна вступать в
реакцию конденсации с жирной кислотой, т.е. образовывать сложный
эфир.Ацилглицерины составляют главный компонент жиров, запасаемых в
растительных и животных клетках. Если жирными кислотами
этерифицированы все три гидроксильные группы глицерина, то такое
соединение называется триацилглицерином. Если во всех трех положениях
стоят одинаковые жирные кислоты, такие глицериды называются простыми,
если разные - смешанными. Триацилглицериды разделяют на жиры и масла
в зависимости от того, остаются они твердыми при 20оС (жиры) или при этой
температуре имеют жидкую консистенцию (масла). Температура плавления
липида тем ниже, чем выше в нем доля ненасыщенных жирных кислот.
Триацилглицериды неполярны и практически нерастворимы в воде,
плотность их ниже, чем у воды, поэтому они в воде всплывают.

1.7.3. Жирные кислоты

Жирные кислоты содержат в своей молекуле кислотную группу -


СООН (карбоксильную группу). “Жирными” их называют потому, что
некоторые высокомолекулярные жирные кислоты входят в состав жиров.
Общая формула жирных кислот имеет вид R - COOH, где R - атом водорода
или алкильный радикал типа - СН3, - С2Н5 и т.д., каждый член этого ряда
отличается от предыдущего на одну группу - СН2. В липидах радикал R

 Биохимия. Учеб. пособие -23-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.7. Строение, свойства, биологическая роль липидов
представлен обычно длинной цепью углеродных атомов. Большая часть
жирных кислот содержит четное число атомов углерода от 14 до 22. Жирные
кислоты находятся в большинстве клеток в следовых количествах, но входят
в виде строительных блоков в липиды нескольких классов, таких как
нейтральные жиры, фосфоглицериды, гликолипиды, эфиры холестерина и
некоторые воска. Углеводородная цепь жирных кислот может быть
насыщенной или может содержать одну или две двойные связи. Жирные
кислоты отличаются по длине углеводородной связи и по числу и
положению ненасыщенных связей. Углеводородные хвосты молекул
определяют многие свойства липидов, в том числе нерастворимость липидов
в воде. Углеводородные хвосты гидрофобны. В нейтральных липидах
наиболее часто встречается олеиновая кислота (30%), пальмитиновая (15-
50%). Для характеристики триацилглицеринов использую 3 жирных числа –
кислотное, йодное и число омыления. Кислотное число – количество КОН
(мг), необходимое для нейтрализации свободных жирных кислот,
содержащихся в 1г жира. Йодное число – количество йода (г), связанного 100
г жира. Присоединение J происходит по месту двойных связей в
ненасыщенных жирных кислотах. Это число характеризует содержание
ненасыщенных жирных кислот в жирах. Число омыления – это количество
КОН (мг), необходимого для нейтрализации всех жирных кислот, водящих в
состав 1 г нейтральных жиров.

Н Н O
| | ||
С ООН СООН Н - С - ОН Н-С-О-С-R
| | | |
СН2 СН2 Н - С - ОН Н - С - ОН
| | | |
СН2 СН2 Н - С - ОН Н - С - ОН
| | | |
СН2 СН2 Н Н
| |
СН2 СН2 Глицерол 1-моноацилглицерин
| |
СН2 СН2
| |
СН2 СН2
| |
СН2 СН2 Н O
| | | ||
СН2 СН Н – С – О – C – R1
| || O
СН2 СН ||
| | H – C – O – C – R2
СН2 СН2 O
| | ||
СН2 СН2 H – C – O – C –R3
| | |
СН2 СН2 H
| |
СН2 СН2 Триацилглицерин
| |
СН2 СН2
| |
СН3 СН2
|
Пальмити- СН3
новая кислота Олеиновая кислота

 Биохимия. Учеб. пособие -24-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.7. Строение, свойства, биологическая роль липидов

О O
|| ||
СН2ОН HО – С – R1 СН2О – С – R1

+ O O
|| ||
CHOH HO – C – R2 → 3Н2О + CHO – C – R2
О О
|| ||
CH2OH HO – C – R3 CH2O– C – R2

Глицерол Жирные кислоты Триацилглицерол

1.7.4. Нейтральные диольные липиды

Диольные липиды – это эфиры некоторых диолов двухатомных


спиртов с жирными кислотами и некоторыми алифатическими спиртами.
O
||
СН2ОН СН2ОН СН2О – C – (СН2)7СН = СН(СН2)7СН3
| | |
СН2ОН CНОН СН2ОН
|
CН3

Этандиол 1,2-пропандиол Моноолеатэтиленгликоля


(этиленгликоль)

1.7.6. Нейтральные плазмалогены

Нейтральные плазмалогены – это простые эфиры диацилглицеринов с


ненасыщенным спиртом, у которого двойная связь находится между 1 и 2
этомами углерода и имеет цис-конформацию. Содержатся в молочном жире,
в желтке яйца, в головном и спинном мозге, сердце млекопитающих.
Плазмалоген (R – ненасыщенный алифатический спирт, R1, R2 – жирные
кислоты.

1.7.6. Воска

Воска – эфиры жирных кислот и монооксиспиртов с длинной цепью.


Воска образуют защитную смазку на коже, шерсти и перьях, покрывают
листья и плоды высших растений, а также кутикулу наружного наружного
скелета у многих насекомых.

 Биохимия. Учеб. пособие -25-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.7. Строение, свойства, биологическая роль липидов

1.7.7. Глицерофосфолипиды

Липиды этого класса называют также глицерофосфатами. В


фосфоглицеридах одна из первичных гидроксильных групп этерифицирована
не жирной, а фосфорной кислотой. В молекуле фосфолипида имеется также
азотистое основание ОН-Х (холин, этаноламин и др.). Молекулы всех
фосфоглицеридов имеют полярную голову и неполярный хвост.
Фосфолипиды входят в состав мембран.

1.7.8. Сфингофосфолипиды

Сфинголипиды (много в нервной ткани, особенно в мозге) не


содержат глицерина, в их молекуле имеются 2 длинные углеводородные
цепи, одна из которых - остаток жирной кислоты, другая - остаток
сфингозина, кроме того в молекуле имеется фосфорная кислота и азотистое
основание (холин, этаноламин и др.). Сфинголипид, имеющий в своем
составе холин, называется сфингомиелином.

1.7.9. Гликолипиды

Гликолипиды содержат спирт сфингозин, жирную кислоту и одну или


несколько молекул углеводов. Гликолипиды, имеющие в своем составе
углевод галактозу и лигноцериновую кислоту, называются цереброзидами.
Цереброзиды в большом количестве встречаются в мембранах нервных
клеток.

СН2ОН С H2
| || O
H-C-NH2 C – СН3 ||
| | O СН2 – О – С – R1
CHOH CH || |
| || R2 – C – O – CH OH
CH CH2 | |
|| CH2 – O – P – ОX
CH ||
| O
(CH2)12
| Сфингозин Изопрен Глицерофосфолипид
CH3

 Биохимия. Учеб. пособие -26-


ТЕМА 1. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ УГЛЕВОДОВ И ЛИПИДОВ
1.7. Строение, свойства, биологическая роль липидов

1.7.10. Стероиды

Стероиды являются производными циклопентапергидрофенантрена.


Многие стероиды (гормоны коры надпочечников и половые гормоны)
являются биологически активными. Важным компонентом плазматических
мембран является холестерин. Липиды переносятся с током крови в виде
липопротеидов. Существует 3 класса липопротеидов, различающихся по
содержанию липидов.

CH 3
12 17
11 13 HC-CH 3
16
14 15
1 9 CH 2
2 10 8
6 7
3 5
4 CH 2

Циклопентапергидрофенантрен CH 2

HC-CH 3
CH 3
Холестерин CH 3 12 17
11 13 16
14 15
1 9
2 10 8
3 5 7
4 6
HO

1.7.11. Терпены

Молекулы терпенов построены путем объединения нескольких


молекул пятиуглеродного углеводорода изопрена. Молекулы терпенов могут
иметь линейное или циклическое стороение. Многие из терпенов служат
главными компонентами «душистых масел», придающих растениям
свойственный им аромат. К ним относятся гераниол, лимонен, ментол,
камфора и др. К терпенам относятся также каротиноиды и природный
каучук.

CH3
|
Н2С = С – СН = СН2

Изопрен

 Биохимия. Учеб. пособие -27-


ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ
РОЛЬ БЕЛКОВ
Среди органических соединений клетки наиболее важными являются
белки - на их долю приходится не менее 50% сухого вещества клетки. Белки
играют первостепенную роль в обеспечении структуры и функциях в клетке,
так как именно они являются теми молекулярными инструментами, с
помощью которых реализуется генетическая информация.

2.1. Состав белков

В состав всех белков входят углерод, водород, азот и кислород, почти


все содержат серу. В некоторых белках присутствуют и другие элементы -
фосфор, железо, цинк и медь. Белки обладают очень большим молекулярным
весом, но при кислотном гидролизе из них образуется ряд простых
низкомолекулярных соединений. Эти соединения относятся к классу
аминокислот. В составе белков встречается только 20 аминокислот.
В белковых молекулах последовательно расположенные
аминокислотные остатки ковалентно связаны между собой, образуя длинные
неразветвленные полимерные цепи. Аминокислоты связаны между собой
пептидной связью. Пептидная связь образуется в результате выделения
молекулы воды из СООН-группы одной молекулы и NH3 – группы другой.
Такие полимерные молекулы называются полипептидными цепями и могут
содержать сотни аминокислотных звеньев, причем белковая молекула может
состоять как из одной, так и из нескольких полипептидных цепей. Однако
белковые молекулы – не беспорядочно построенные полимеры различной
длины, каждый тип белка обладает особым, свойственным только ему
химическим составом, определенным молекулярным весом и специфической
последовательностью аминокислотных остатков.
По своему составу белки разделяются на 2 основных класса. Простые
белки при гидролизе дают только аминокислоты. Сложные белки состоят из
аминокислот и других органических или неорганических соединений.
Небелковую часть молекулы называют простетической группой. Сложные
белки можно классифицировать, исходя из химической природы
простетической группы – это нуклеопротеиды, липопротеиды,
фосфопротеиды, металлопротеиды и гликопротеиды. М.в. белков
колеблется от 6000 до 1 000 000 и выше.

 Биохимия. Учеб. пособие -28-


ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ

2.2. Аминокислоты

Общим признаком, характерным для всех аминокислот, входящих в


состав белков (исключение – пролин) является наличие свободной
карбоксильной группы и свободной незамещенной аминогруппы у
углеродного атома.

Общая формула аминокислот


R — CH — COO -

NH 3+

Каждая аминокислота содержит характерную R-группу. Она


определяет уникальные свойства каждой аминокислоты. У большей части
аминокислот имеются одна карбоксильная и одна аминогруппа, эти
аминокислоты называются нейтральными. У основных аминокислот более
чем одна аминогруппа, у кислых аминокислот - более чем одна
карбоксильная группа.
Аминокислоты подразделяются на 4 основные класса: 1) неполярные,
или гидрофобные (аланин, валин, лейцин,изолейцин, пролин, фенилаланин,
триптофан, метионин), 2) полярные, но не заряженные (глицин, серин,
треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин), 3) положительно
заряженные (лизин, гистидин, аргинин), 4) отрицательно заряженные
(аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота).
Аминокислоты – это бесцветные кристаллические твердые вещества,
плавятся или разлагаются при сравнительно высоких температурах - выше
200°С. Они лучше растворяются в воде, чем в менее полярных
растворителях. В нейтральных водных растворах аминокислоты существуют
в виде биполярных ионов – цвиттерионов и ведут себя как амфотерные
соединения, т.е. проявляют свойства кислот и оснований. Амфотерная
природа аминокислот существенна в биологическом значении, т.к. означает,
что аминокислоты могут выполнять роль буферов. В зависимости от условий
они могут выступать в роли доноров протонов водорода и в роли их
акцепторов.

2.3. Стереохимия аминокислот

Все аминокислоты обладают оптической активностью, т.е.


способностью вращать плоскость поляризованного луча. Оптической
активностью обладают все соединения, способные существовать в двух
формах, представляющих по своей структуре несовместимые зеркальные
отражения друг друга. Все стереоизомеры аминокислот структурно

 Биохимия. Учеб. пособие -29-


ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.3. Стереохимия аминокислот
соответствуют 2 изомерам глицеральдегида. Стереоизомеры,
соответствующие L-глицеральдегиду, обозначаются буквой L, а
стереоизомеры D-глицеральдегида – буквой D. Таким образом, символы D и
L соответствуют абсолютной конфигурации, а не направлению вращения.
Все встречающиеся в белках аминокислоты принадлежат к L-ряду. D-
аминокислоты могут встречаться в клетках.

2.4. Связи, стабилизирующие белковую молекулу

Аминокислоты способны образовывать связи с различными


реакционно-способными группами. Это свойство важно для структуры
белков.
Пептидные связи
Пептидная связь образуется в результате выделения молекулы воды
при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной
группой другой. Реакция с выделением воды называется реакцией
конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь –
пептидной. Соединение, образующееся в результате конденсации двух
аминокислот, называется дипептидом. На одном конце его молекулы
находится свободная аминогруппа, на другом конце – свободная
карбоксильная группа. Если таким образом соединяется много аминокислот,
то такое соединение называется полипептид.

R1 H
H | O H | O
N –––– C ––––– C N ––– C –––– C
H | OH H | OH
H R2

Конденсация
H2O

R1 O H
H | || | O
N –––– C –––––– C –––––– N –––– C –––– C Дипептид
H | | | OH
H H R2

R1 O R3
| H || |
CH N C CH
N C CH N C
H || | H ||
O R2 O
Часть молекулы полипептида

 Биохимия. Учеб. пособие -30-


ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.4. Связи, стабилизирующие белковую молекулу
Ионная связь
При подходящем значении рН ионизированная аминогруппа может
взаимодействовать с ионизированной карбоксильной группой, в результате
чего возникает ионная связь. В водной среде ионные связи слабее
ковалентных, при изменении рН они разрываются.
H ––––– SH HS ––––
О Окисление Восстановление
–С + H –––– N+–
O
H ––– S ––– S –––

––– COO H3N+ –––
Ионная связь Дисульфидная связь
Дисульфидная связь
Когда соединяются 2 молекулы цистеина, их сульфгидрильные группы,
оказавшиеся по соседству, окисляются и образуют дисульфидную связь.
Дисульфидные связи могут возникать как между разными полипептидными
цепями, так и между разными участками одной полипептидной цепи.

Водородная связь
Электроположительные водородные атомы, соединенные с кислородом
или азотом в группах – ОН или – NH, стремятся обобществить электроны с
находящимся по соседству электроотрицательным атомом кислорода,
например, с кислородом группы = СО. Образующаяся в результате этого
водородная связь слаба, но такие связи возникают очень часто, так что их
общий вклад в стабильность молекулярной структуры значителен.
|
– ОН . . . . . . . . . . . ОС Локализованное электростатическое притяжение

2.5. Конформации белков

2.5.1. Первичная структура

Первичная структура характеризует последовательность


аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связанных ковалентыми
связями. В организме человека свыше 10 000 различных белков, и все они
построены из одних и тех же аминокислот. Аминокислотная
последовательность определяет его биологическую функцию. Замена одной-
единственной аминокислоты может резко изменить его функцию.

2.5.2. Вторичная структура

Вторичная структура – это способ укладки полипептидной цепи в


упорядоченную структуру, благодаря образованию водородных связей.
Термин вторичная структура относится к вытянутой или спирально

 Биохимия. Учеб. пособие -31-


ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков

скрученной конформации полипептидных цепей. Это α-спираль,


стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между
находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. На один виток
спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка (рис.2). Теоретически все
СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей,
поэтому эта конформация очень устойчивая и весьма распространенная. Но
большинство белков существует в глобулярной форме, в которой имеются
также участки β-слоя и участки с нерегулярной структурой. В складчатом
слое (β-конфигурация) полипептидные цепи удерживаются друг с другом
при помощи водородных связей, образующихся между NH- и СО-группами.
R-группы аминокислот располагаются над и под плоскостью этого
складчатого слоя (рис.3).

Рис.2. α-спираль

Рис.3 β-складчатая конформация

 Биохимия. Учеб. пособие -32-


ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков
2.5.3. Третичная структура

Термин третичная структура относится к способу укладки


полипептидной цепи с образованием компактной, плотно упакованной
структуры, характерной для глобулярных белков. Третичная структура
поддерживается связями трех типов – ионными, водородными,
дисульфидными и гидрофобными взаимодействиями. В количественном
отношении наиболее важны гидрофобные взаимодействия, белок при этом
сворачивается таким образом, чтобы его гидрофобные боковые цепи были
скрыты внутри молекулы, т.е. защищены от соприкосновения с водой, а
гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.
Белки можно подразделить на 2 основных класса. 1 класс –
фибриллярные белки. Это устойчивые, нерастворимые в воде и разбавленных
солевых растворах вещества. Располагаясь параллельно друг другу вдоль
одной оси, они образуют длинные волокна – фибриллы или слои.
Фибриллярные белки – основные структурные элементы соединительной
ткани высших животных (коллаген сухожилий и костной ткани, кератин
волос, перьев, роговых образований, кожи и ногтей, эластин соединительной
ткани). 2 класс – глобулярные белки, полипептидные цепи которых плотно
свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры (рис.4).
Большинство глобулярных белков растворимо в водных растворах и легко
диффундирует. Эти белки несут в клетке обычно динамические функции. К
глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и
многие белки, выполняющие транспортную функцию (альбумин,
гемоглобин). Некоторые белки принадлежат к промежуточному типу.
Подобно фибриллярным белкам они состоят из длинных палочковидных
структур, а как глобулярные белки растворимы в водных растворах (миозин
и фибриноген).

Рис.4. Глобулярные белки

 Биохимия. Учеб. пособие -33-


ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков
2.5.4. Четвертичная структура

Термин четвертичная структура характеризует способ объединения


отдельных полипептидных цепей, которые могут быть не связаны между
собой ковалентными связями. Полипептидные цепи удерживаются между
собой с помощью гидрофобных взаимодействий, водородных и ионных
связей. Белки, состоящие более чем из одной полипептидной цепи,
называются олигомерными белками, а цепи, из которых они состоят –
протомерами (гемоглобин). При экстремальных значениях рН и
температуры, а также под влиянием других воздействий происходит
денатурация белка, т.е. раскручивание полипептидной цепи без разрыва
пептидной связи. В результате денатурации белки утрачивают свою
биологическую активность. В некоторых случаях денатурация оказывается
полностью обратимым процессом.

2.5.5. Биологические функции белков

Белки выполняют множество различных функций - они выступают как


катализаторы химических реакций (ферменты) и как структурные элементы
(коллаген), входят в состав сократительных систем (актин, миозин), служат
запасными питательными веществами и средством транспортировки
различных веществ (гемоглобин), играют роль гормонов (инсулин) и
защитных агентов. В качестве защитных агентов выступают
иммуноглобулины или антитела, образующиеся у позвоночных в ответ на
попадание в организм антигена, т.е. вещества, чужеродного для данного
вида. Изучение специфичности процесса образования комплекса антиген-
антитело привело к выводу, что гомологичные белки (выполняющие одну
функцию) разных видов видоспецифичны. Белки участвуют в генерировании
и передаче нервных импульсов, а также в регуляции роста и
дифференцировки.

2.5.6. Классификация белков

Белки по химическому составу подразделяются на простые


(протеины), имеющие в своем составе только аминокислоты, и сложные
(протеиды), имеющие в своем составе помимо аминокислот и другие
соединения.

2.5.7. Простые белки

Протамины и гистоны растворяются в воде, имеют невысокую


молекулярную массу (5000 –20 000). Гистоны функционально связаны с
нуклеиновыми кислотами. Протамины широко распространены в природе,
содержатся в половых клетках животных и человека. Гистоны входят в
состав хроматина.

 Биохимия. Учеб. пособие -34-


ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков
Альбумины имеют молекулярную массу 35 000 – 70 000. Встречаются
во всех растительных и животных клетках, составляют половину белков
плазмы крови. Альбумины определяют осмотическое давление крови,
связывают и транспортируют с током крови различные вещества.
Глобулины имеют высокую молекулярную массу (около 150000),
нерастворимы в воде, но растворимы в физиологическом растворе.

2.5.8. Сложные белки

Сложные белки состоят из аминокислот и простетической группы. В


зависимости от строения простетической группы сложные белки
подразделяются на ряд подгрупп.
Хромопротеины – окрашенные белки, цвет придают связанные с
белковой частью различные органические соединения. Хромопротеиды
обладают высокой биологической активностью, участвуют в транспорте
кислорода, биологическом окислении, световосприятии и др. К ним
относятся гемоглобин (рис.5), миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза,
флавопротеиды.

Рис.5. Гемоглобин (а), субъединица гемоглобина (б) и структура


гема (в)

Нуклеопротеины состоят из белка и нуклеиновых кислот (рис.6).


Липопротеины – это сложные белки, простетическая группа которых
состоит из липидов (рис.7). Липопротеины входят в состав клеточных
мембран, внутриклеточных образований, оболочек нервов. В сыворотке
липопротеины встречаются в свободном состоянии. Они выполняют
функцию транспорта липидов.

 Биохимия. Учеб. пособие -35-


ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков

Рис.6. Нуклеопротеины (вирус табачной мозаики)

Рис.7. Липопротеин

Фосфопротеины кроме аминокислот содержат фосфорную кислоту (до


1%) и являются питательным материалом для растущего организма, в
большом количестве они содержатся в молоке и яйцах. Фосфопротеидами
являются некоторые ферменты – пепсин, фосфоглюкомутаза и др.
Гликопоротеины имеют в своем составе углеводы или их
производные (Рис.8). К гликопотеидам относятся белки соединительной
ткани, гепарин, муцин, некоторые гормоны, ферменты. Они участвуют в
иммунных реакциях, определяют группу крови человека.
Металлопротеины содержат ионы одного или нескольких металлов,
многие из них входят в состав ферментов (рис.9).

Рис.8. Гликопротеин (иммуноглобулин М)

 Биохимия. Учеб. пособие -36-


ТЕМА 2. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ
2.5. Конформации белков

Рис.9. Металлопротеин (цитохром)

 Биохимия. Учеб. пособие -37-


ТЕМА 3. СТРОЕНИЕ, СВОРЙСТВА,
БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕОТИДОВ

Нуклеиновые кислоты обеспечивают хранение и передачу


наследственной информации путем контроля синтеза белка.
Мононуклеотиды игра ют важную роль в реакциях обмена веществ и
энергии. Различные нуклеотиды участвуют в качестве коферментов в
реакциях переноса энергии и в реакциях переноса остатков уксусной
кислоты, сахаров, аминов и других биомолекул. Они служат коферментами в
окислительно- восстановительных реакциях.
Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные
полимеры, состоящие из большого числа нуклеотидов. Мононуклеотиды
построены из трех главных компонентов: 1) азотистого основания, 2) сахара
пентозы и 3) фосфорной кислоты.

3.1. Строение нуклеотидов. Компоненты нуклеотидов

В нуклеотидах обнаружено 2 класса азотистых оснований, являющихся


производыми двух ароматических гетероциклических соединений - пурина и
пиримидина. Пурин - производное пиримидина, молекула состоит из
конденсированных колец пиримидина и имидазола.
7 6 4
5
N
N1 5 N3
8
2 6 2
9 N 4 N N
H 3 1

Пурин Пиримидин

В составе нуклеотидов встречается 3 главных пиримидиновых


основания - урацил, тимин, цитозин, обозначаемые соответственно У, Т и Ц.
В нуклеотидах найдено также некоторое количество минорных
пиримидинов.
2 главных пуриновых основания – аденин и гуанин, обозначаемые как
А и Г. В них найдены также некоторые минорные основания.
Согласно структурному анализу, молекулы пиримидинов имеют
плоское строение, молекулы пуринов – почти плоское с небольшой складкой.
Сахар, входящий в состав нуклеотида, содержит 5 углеродных атомов и
представляет собой пентозу. В зависимости от вида пентозы различают 2
вида нуклеиновых кислот – рибонуклеиновую кислоту (РНК), которая
содержат рибозу и дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК), в которой на
один атом кислорода меньше.

 Биохимия. Учеб. пособие -38-


ТЕМА 3. СТРОЕНИЕ, СВОРЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕОТИДОВ
3.1. Строение нуклеотидов. Компоненты нуклеотидов

рибоза

Нуклеиновые кислоты являются кислотами потому, что в их молекуле


имеется фосфорная кислота.

3.2. Образование нуклеотида

В результате соединения сахара с основанием образуется нуклеозид.


Соединение происходит с выделением молекулы воды, т.е. представляет
собой реакцию конденсации. Для образования нуклеотида требуется еще
одна реакция конденсации, в результате которой между нуклеозидом и
фосфорной кислотой возникает фосфорноэфирная связь.
Разные нуклеотиды отличаются друг от друга природой сахаров и
оснований, которые входят в их состав. Роль нуклеотидов, помимо
строительных блоков аминокислот, заключается в том, что они входят в
состав коферментов -– аденозинмонофосфат (АМФ), аденозиндифосфат
(АДФ), аденозинтрифосфат (АТФ), циклический АМФ, кофермент А,
никотинамиддинуклеотид (НАД), никотинамиддинуклеотидфосфат
(НАДФ), флавинадениндинуклеотид (ФАД).

3.3. Строение динуклеотидов и полинуклеотидов

Два нуклеотида, соединяясь, образуют динуклеотид путем


конденсации, в результате которой между фосфатной группой одного
нуклеотида и сахаром другого возникает фосфорнодиэфирный мостик. При
синтезе полинуклеотида этот процесс повторяется несколько миллионов раз.
Неразветвленный сахарофосфатный остов полинуклеотида строится путем
образования фосфорнодиэфирных мостиков между 3` и 5` углеродами
остатков сахаров. Фосфодиэфирные мостики возникают за счет прочных
ковалентных связей и это сообщает всей нуклеотидной цепи прочность и
стабильность.

 Биохимия. Учеб. пособие -39-


ТЕМА 3. СТРОЕНИЕ, СВОРЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕОТИДОВ
3.3. Строение динуклеотидов и полинуклеотидов

Структурная формула никотинамиддинуклеотида (НАД)

Фрагмент полинуклеотида

 Биохимия. Учеб. пособие -40-


ТЕМА 3. СТРОЕНИЕ, СВОРЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕОТИДОВ
3.3. Строение динуклеотидов и полинуклеотидов
3.3.1. Структура ДНК

Нуклеиновые кислоты, подобно белкам, обладают первичной


структурой (под которой подразумевается нуклеотидная последовательность)
и трехмерной структурой.
Уотсон и Крик показали, что ДНК состоит из двух полинуклеотидных
цепей (рис.10). Каждая цепь закручена в спираль вправо, и обе они свиты
вместе, т.е. закручены вправо вокруг одной и той же оси, образуя двойную
спираль. Цепи антипараллельны, т.е. направлены в противоположные
стороны, так что 3`-конец одной цепи располагается напротив 5`-конца.
Каждая цепь состоит из сахарофосфатного остова, вдоль которого
перпендикулярно длинной оси двойной спирали располагаются основания,
связанные между собой водородными связями. Расстояние между
сахарофосфатными остовами двух цепей постоянно и равно расстоянию,
занимаемому парой оснований, т.е. одним пурином и одним пиримидином.
Полный оборот спирали приходится на 10 пар оснований. Никаких
ограничений относительно последовательности нуклеотидов в одной цепи не
существует, но в силу правила спаривания оснований эта последовательность
в одной цепи определяет собой последовательность нуклеотидов в другой.
Обе цепи двойной спирали комплементарны друг другу. Молекула ДНК
обладает полиморфизмом – способностью принимать различную
конфигурацию. В настоящее время описано 6 конформаций молекулы ДНК –
A, B, C, D, E, Z. Некоторые из форм способны переходить друг в друга.
Предполагают, что взаимные переходы регулируют работу генов.

Рис.10. Вторичная структура ДНК и схема упаковки ДНК

 Биохимия. Учеб. пособие -41-


ТЕМА 3. СТРОЕНИЕ, СВОРЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕОТИДОВ
3.3. Строение динуклеотидов и полинуклеотидов
3.3.2. Структура РНК

В клетках существует 3 главных типа РНК – информационная (или


матричная) – мРНК, рибосомная – рРНК, транспортная – тРНК. Все эти 3
типа РНК характеризуются определенным молекулярным весом и
определенным нуклеотидным составом. Молекулы всех трех типов РНК
одноцепочечные. В большинстве клеток содержание РНК во много раз
превышает содержание ДНК.
Матричная РНК содержит только 4 основания – аденин, гуанин,
цитозин и урацил. Она синтезируется в ядре в процессе транскрипции, в
ходе которого нуклеотидная последовательность одной из цепей
хромосомной ДНК переписывается ферментативным путем
(транскрибируется) с образованием одиночной цепи мРНК. Основания
образующейся цепи мРНК комплементарны основаниям соответствующей
цепи ДНК. После завершения транскрипции мРНК переходит на рибосомы,
где используется в качестве матрицы, определяющей последовательность
аминокислот в растущей полипептидной цепи.
Молекулы транспортной РНК сравнительно невелики (рис.11). Они
содержат от 75 до 90 мононуклеотидных единиц. Их функция состоит в том,
чтобы в ходе белкового синтеза переносить на рибосому определенные
аминокислоты. Молекула тРНК может находиться в свободной форме и
нагруженной специфической аминокислотой. Для тРНК характерно наличие
до 10% минорных оснований. В основном, это метилированные формы
обычных оснований.
На долю рибосомной РНК приходится до 65% всей массы рибосом. Все
субчастицы рибосом состоят из рРНК, которые синтезируются в структуре
ядрышек. В цитоплазме рибосомы упаковываются с рибосомными белками.
Нуклеиновые кислоты часто бывают связаны со специфическими белками в
очень крупные надмолекулярные нуклеопротеидные комплексы. Такими
комплексами являются, в частности, рибосомы и вирусы.

Рис.11. Транспортная РНК

 Биохимия. Учеб. пособие -42-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ

4.1. Витамины

Витамины – низкомолекулярные органические соединения, которые


являются необходимой составной частью пищи и присутствует в ней в
чрезвычайно малых количествах, это необходимый элемент пищи, поскольку
человек не способен к их синтезу. Витамины – это вещества,
обеспечивающие нормальное течение биохимических и физиологических
процессов в организме. Они могут быть отнесены к группе биологически
активных соединений, оказывающих свое действие на обмен веществ в
ничтожно малых количествах. Большинство водорастворимых витаминов
представляют собой компоненты коферментов.
Витамины подразделяют на 2 группы: жирорастворимые и
водорастворимые. Каждая из этих групп содержит большое количество
различных витаминов, которые обычно обозначают буквами латинского
алфавита.

4.1.2. Водорастворимые витамины

ВИТАМИН В1 (тиамин)
Витамин В1 – соединение, состоящее из пиридинового и тиазолового
колец.
Наличие серы и аминогруппы дало основание назвать его тиамином.
Витамин устойчив в кислой среде. В щелочной среде быстро разрушается.
Пирофосфорный эфир представляет собой кофермент карбоксилазы и
дегидрогеназ, катализирующих окислительное декарбоксилирование
кетокислот (например, пирувата). В отсутствие тиамина невозможен
нормальный углеводный обмен. Нарушаются и другие виды обмена. В
отсутствие витамина увеличивается количество пирувата и лактата в крови.
Особенно резко нарушается углеводный обмен в мозгу. Витамин оказывает
специфическое угнетающее действие на холинэстеразу – фермент,
расщепляющий ацетилхолин.
Отсутствие в пище человека тиамина приводит к заболеванию бери-
бери. Специфическими признаками этого заболевания являются 1)
полиневрит – дегенеративное изменение нервов, 2) нарушение сердечной
деятельности – сердце увеличено, ритм учащается, появляются
некротические участки, 3) нарушение водного обмена – отеки, 4) нарушение
секреторной и моторной функций желудочно-кишечного тракта – понижение
выделения желудочного и кишечного соков.
Витамин В1 широко распространен в продуктах растительного
происхождения (неочищенный рис, мука грубого помола, горохе и др.).

 Биохимия. Учеб. пособие -43-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.1. Витамины
Содержится исключительно в поверхностном слое семян. Высокое
содержание в дрожжах. В организме животных больше всего – в печени,
почках, сердечной мышце и мозгу. Потребность человека в витамине
определена приблизительно. Величина меняется в зависимости от состава и
калорийности пищи, интенсивности процессов обмена и пр. В среднем
можно считать, что взрослый человека должен получать ежедневно 2-3 мг
тиамина.

ВИТАМИН В2 (рибофлавин)
Витамин представляет собой метилированное производное
изоаллоксазина, к которому в 9 положении присоединен спирт рибитол.
Наличие активных двойных связей в циклической структуре рибофлавина
обусловливает некоторые химические реакции, лежащие в основе его
биологического действия. Присоединяя водород по месту двойных связей
рибофлавин таким образом принимает участие в окислительно-
восстановительных реакциях – входит в состав простетических групп
флавинзависимых дегидрогеназ (ФАД). Рибофлавин входит в состав оксидаз
аминокислот, которые осуществляют окислительное дезаминирование
аминокислот. Недостаток рибофлавина приводит к падению интенсивности
тканевого дыхания и обмена веществ в целом.
При отсутствии рибофлавина наблюдается остановка роста, нередко
наблюдается выпадение волос и заболевание глаз – вначале легкая
утомляемость, а затем воспаление глазного яблока, при этом происходит
интенсивная васкуляризация (сосудоснабжение) роговицы, кератит
(воспаление) и наступающая затем катаракта (помутнение хрусталика). У
людей часто наблюдается воспалительное поражение слизистой ротовой
полости и губ. Витамин В2 принимает участие в образовании гемоглобина, в
его отсутствие может возникать анемия.
Витамин В2 широко распространен во всех животных и растительных
тканях. Особенно много в дрожжах, печени, почках, сердечной мышце, рыбе.
Ежедневная потребность человека в витамине – 2-4 мг.

ВИТАМИН РР (В5) (никотинамид)


Никотиновая кислота (ее амид) играет исключительно важную роль в
обмене веществ. Никотинамид входит в состав НАД и НАДФ. Отсутствие
никотинамида в пище приводит к нарушению синтеза ферментов,
катализирующих окислительно-восстановительные реакции, и,
соответственно, к нарушению окисления.
При отсутствии в пище никотинамида возникает заболевание пеллагра,
проявлением которой является дерматит и расстройство нервной системы
(потеря памяти, галлюцинация и бред).
Никотинамид широко распространен. Большое количество в рисовых
отрубях, дрожжах, пшеничных отрубях, в печени. Суточная потребность –
15-25 мг для взрослых и 15 мг – для детей.

 Биохимия. Учеб. пособие -44-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.1. Витамины
ВИТАМИН В6 (пиридоксин)
Вещества группы витамина В6 по своей химической природе являются
производными пиридина. Пиридоксин –общее название группы веществ
(пиридоксол, пиридоксаль, пиридоксамин).
Два важных производных пиридоксола – пиридоксаль и пиридоксамин
– играют важную роль в обмене аминокислот. Они участвуют в реакциях
переаминирования. Система пиридоксаль – фосфопиридоксамин выполняет
коферментную функцию в процессе переаминирования. Фосфопиридоксаль –
кофермент декарбоксилаз некоторых аминокислот.
При недостатке витамина В6 развивается дерматит. Он достаточно
широко распространен в продуктах животного и растительного
происхождения. Особенно богаты им рисовые отруби, зародыши пшеницы,
бобы, дрожжи, почки, печень, мышцы. Потребность человека – 2 мг в день. У
человека чаще всего недостаточность витамина возникает в результате
приема антибиотиков, угнетающих рост кишечных микробов, в норме
синтезирующих пиридоксин в достаточном количестве.

ВИТАМИН Р (витамин проницаемости)


Термин витамин Р – собирательное понятие. Под этим термином
имеется в виду большая группа веществ, обладающих сходным
биологическим действием. Эти вещества принадлежат в основном к
флавоновым пигментам – желтым и оранжевым веществам растительного
происхождения, относящихся к классу гликозидов. Практическое значение в
настоящее время играют: 1) рутин, получаемый из листьев гречихи, 2)
«витамин Р» – препарат, выделяемый из листьев чайного дерева, 3) цитрин,
выделяемый из кожуры цитрусовых.
Витамин Р находится в тех же продуктах, что и витамин С, поэтому
при недостатке витамина С часто наблюдается недостаток и витамина Р. При
отсутствии витамина Р повышается проницаемость кровеносных сосудов.
Этот витамин вместе с аскорбиновой кислотой оказывает влияние на ход
окислительно-восстановительных процессов.

ВИТАМИН В12 (антианемический витамин, кобаламин)


Витамин имеет цианогруппу, координационно связанную с кобальтом.
Благодаря рентгеноструктурным исследованиям структура установлена
полностью. Витамин В12 оказывает антианемическое действие при
злокачественном малокровии. Считают, что у здоровых людей желудочный
сок содержит белок – мукопротеид – «внутренний фактор» Касла, который
соединяется с витамином В12 («внешний фактор»), образуя новый сложный
белок. В таком комплексе В12 может успешно всасываться из кишечника.
При отсутствии «внутреннего фактора» всасывание витамина нарушается. У
больных злокачественной анемией этого фактора нет. Такая анемия
возникает на почве заболевания желудка.
В12 входит в состав кобамидных ферментов в качестве кофермента.
Этим ферментам принадлежит важная роль в синтезе и переносе метильных

 Биохимия. Учеб. пособие -45-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.1. Витамины
групп. Предполагают, что В12 участвует также в ферментной системе,
синтезирующей тиминнуклеозиды. Кроме того витамин прямо или косвенно
участвует в синтезе дезоксирибозы.
Витамин В12 синтезируется различными микробами, в том числе
населяющими кишечник человека. Из животных продуктов печень рогатого
скота и цыплят обладает наибольшей концентрацией витамина.
Витамин В12 оказывает антианемическое действие при
злокачественном малокровии. Считают, что у здоровых людей желудочный
сок содержит белок – мукопротеид – «внутренний фактор» Касла, который
соединяется с витамином
В12 («внешний фактор»), образуя новый сложный белок. В таком комплексе
В12 может успешно всасываться из кишечника. При отсутствии «внутреннего
фактора» всасывание витамина нарушается. У больных злокачественной
анемией этого фактора нет. Такая анемия возникает на почве заболевания
желудка.
В12 входит в состав кобамидных ферментов в качестве кофермента.
Этим ферментам принадлежит важная роль в синтезе и переносе метильных
групп. Предполагают, что В12 участвует также в ферментной системе,
синтезирующей тиминнуклеозиды. Кроме того витамин прямо или косвенно
участвует в синтезе дезоксирибозы. Витамин В12 синтезируется различными
микробами, в том числе населяющими кишечник человека. Из животных
продуктов печень рогатого скота и цыплят обладает наибольшей
концентрацией витамина.

ВИТАМИН С
Аскорбиновая кислота – насыщенное соединение и не содержит
свободной карбоксильной группы. Кислый характер этого соединения
обусловлен наличием двух енольных гидроксилов, способных к диссоциации
с отщеплением водородных ионов.
Характерная особенность витамина С – способность к обратимому
окислению (дегидрированию) с образованием дегидроаскорбиновой кислоты.
Таким образом, аскорбиновая кислота и ее дегидроформа образуют
окислительно-восстановительную систему, которая может как отдавать, так и
присоединять водородные атомы, точнее электроны и протоны. Витамин С
неустойчивое соединение, наиболее быстро разрушается в нейтральной среде
при нагревании.
Физиологическое значение связано с его окислительно-
восстановительными свойствами. Большое значение имеет витамин для
образования коллагенов и функции соединительной ткани, играет роль в
гидроксилировании и окислении гормонов коры надпочечников. При
недостатке наблюдается нарушение превращения тирозина. При недостатке
витамина С развивается цинга. При цинге на фоне общей слабости ,
болезненного сердцебиения и одышки наблюдаются поражения стенки
кровеносных сосудов. Возникают точечные кровоизлияния, кровоточивость

 Биохимия. Учеб. пособие -46-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.1. Витамины
десен. Наблюдаются поражения костей и особенно зубов. Повреждения зубов
связаны с дегенеративным превращением высокоспециализированных клеток
(одонтобластов, остеобластов) в соединительнотканные. В результате вместо
прочной ткани (дентина или кости) образуется неустойчивый хрупкий
материал. При этом часто возникают переломы костей, кариес, зубы
расшатываются и выпадают. При цинге нарушено образование коллагена.
Большинство животных (исключение – морские свинки и обезьяны)
синтезируют витамин С в печени из сахаров. Для человека основным
источником витамины С являются растительные продукты. Потребность
человека в витамине С – 50–100 мг.

ПАНТОТЕНОВАЯ КИСЛОТА (витамин В3)


В состав пантотена входит аланин, соединенный через аминогруппу с
диоксимонокаробоновой кислотой.
Пантотен входит в состав кофермента (КоА), осуществляющего
ацетилирование. Помимо этого КоА участвут в переносе других ацильных
групп.
Наиболее распространенные нарушения при недостатке пантотена –
дерматиты, кератиты, поражение надпочечников, депигментация волос,
прекращение роста, потеря аппетита, истощение, язвы желудка и кишечника,
повреждение сердца и почек, дегенеративные изменения нервной системы,
параличи и невриты, подкожные кровоизлияния, понижение образования
антител.
Пантотеновая кислота широко распространена. Богатый источник –
дрожжи, печень, яичный желток, зеленые части растений. Суточная
потребность человека – 10 мг.

БИОТИН (витамин Н)
В основе биотина лежит тиофеновой кольцо, к которому присоединена
мочевина, а боковая цепь представлена валериановой кислотой.
Биотин необходим для синтеза пуринов. Участвует в реакции
превращения ацетил-КоА в малонил-КоА, в реакциях обратимого
карбоксилирования пирувата с образованием шавелевоуксусной кислоты,
декарбоксилирования сукцинил-КоА, в реакциях обмена аспарагиновой
кислоты.
Антивитамином биотина является авидин – компонент яичного белка,
авидин образует с биотином нерастворимый комплекс, в результате чего
биотин не всасывается в ЖКТ. Большое потребление яиц приводит к
дерматитам, характеризующихся воспалительной краснотой, шелушением
всего тела, выпадением волос и поражением ногтей.
Большим содержанием биотина отличаются печень и яичный желток.
Суточная потребность в биотине – 10 микрограмм.

 Биохимия. Учеб. пособие -47-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.1. Витамины
ПАРА-АМИНОБЕНЗОЙНАЯ КИСЛОТА
Пара-аминобензойная кислота входит в состав более сложного
витамина – фолиевой кислоты. Это бесцветное вещество, плохо растворимое
в воде.
Пара-аминобензойная кислота является фактором роста
микроорганизмов. Нормальный процесс пигментации кожи, волос, шерсти,
перьев связан с наличием этого витамина. Под действием солнечных лучей
пара-аминобензойная кислота подвергается фотохимическому превращению
и образует вещество, способствующее пигментации. Это вещество, по-
видимому, вызывает покраснение кожи. Предполагается, что это вещество
регулирует образованием меланина кожи.
Витамин содержится в больших количествах в дрожжах и печени.

ФОЛИЕВАЯ КИСЛОТА (витамин Вс)


В природе найдено несколько веществ, химически и биологически
довольно близких и обладающих свойствами фолиевой кислоты. Все
соединения имеют в своем составе пара-аминобензойную кислоту и
большинство – глютаминовую кислоту, принимающую участие в белковом
обмене. Фолиевая кислота входит в состав коферментов, участвующих в
синтезе холина, урацила, тимина, пуринов, преобразовании глицина, синтезе
серина.
Недостаточной фолиевой кислоты у человека может при нарушении
микрофлоры кишечника в результате принятия антибиотиков. Наиболее
характерный признак авитаминоза – нарушение кроветворения, что приводит
к анемиям. Недостаточность может развиться в результате снижения
потребления животных белков.

4.1.2. Жирорастворимые витамины

ВИТАМИН А (ретинол)
Витамин А состоит из иононового кольца, к которому присоединена
боковая цепь, содержащая 2 остатка изопрена и первичная спиртовую
группу.
Витамин А представляет собой циклический ненасыщенный
одноатомный спирт. Ряд химических свойств определяется большим
количеством ненасыщенных связей. Наличие двойных связей позволяют
витамину участвовать в окислительно-восстановительных процессах. После
добавления его усиливается окисление ненасыщенных жирных кислот и
происходит усиление дыхания. Местное применение витамина приводит к
быстрой регенерации эпителия. Структура витамина А позволяет принимать
ему цис- и транс-конфигурации.
Одним из первых симптомов авитаминоза А у молодых организмов
является остановка роста и падение веса. Но основная картина
характеризуется изменениями в коже и слизистых оболочках. Появляется
ороговение, сухость кожи, увеличивается слущивание поверхностных слоев

 Биохимия. Учеб. пособие -48-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.1. Витамины
эпителия. Снижается сопротивляемость инфекциям. Эпителий слезных желез
прекращает свою деятельность, в результате развивается сухость роговицы
глаза – кератомаляция. Дальнейший авитаминоз приводит потере зрения.
При авитаминозе развивается куриная слепота. Заболевание выражается в
том, что человека хорошо видит днем, но ночью зрение очень сильно
снижено. При гипервитаминозе у животных развивается воспаление глаз,
выпадение волос и другие патологические изменения.
Витамин А содержится только в животных продуктах – рыбий жир,
коровье масло, печень. Растениях находятся только провитамины - каротины,
состоящие из двух одинаковых частей, которые при гидролитическом
разрыве дают витамин А. Суточная потребность в витамине А для взрослого
равна 1-2,5 мг или 2-5 мг каротина. При инфекционных заболеваниях
потребность в витамине А возрастает. При некоторых профессиях,
требующих повышенной остроты зрения потребность также возрастает.
Витамин А запасается в печени.

ВИТАМИН D (антирахитический витамин)


Существует ряд витаминов, обладающих антирахитическими
свойствами, среди них D2 (эргокальциферол) и D3 (холекальциферол). Эти
витамины образуются в результате облучения эргостерина
ультрафиолетовыми лучами.
При D-авитаминозе нарушается всасывание фосфорнокислых солей из
кишечника, депонирование фосфорнокислого кальция в костной ткани.
Понижение содержания неорганического фосфата в крови приводит к
деминерализации костей, их размягчению, искривлению и неправильному
росту. Введение витамина D в организм ребенка выравнивает содержание
фосфорнокислых солей в плазме крови и восстанавливает способность
костной ткани задерживать фосфорнокислый кальций. При рахите
наблюдается нарушение синтеза в тканях лимонной кислоты, переводящей
иона кальция в форму неионизированных комплексов.
Недостаток витамина приводит к образованию рахита, важнейшим
признаком которого является нарушение процесса костеобразования,
вследствие уменьшения содержания кальция в костях. Для рахита также
характерна гипотония мышц – мышцы становятся вялыми и расслабленными.
Вследствие этого живот вялый и резко увеличенный. Нарушение фосфорно-
кальциевого обмена сказывается также на развитии зубов. Зубы имеют
неправильную форму, появление их запаздывает, задерживается развитие
дентина.
Из обычных продуктов витамин D содержится в значительных
количествах в коровьем масле и яичных желтках, в рыбьем жире.
Потребность человека в витамине зависит от возраста, образа жизни, общего
физиологического состояния организма, соотношения солей кальция и
фосфора в пище и др. Детям необходимо 13-15 мкг, для взрослого это
количество минимально.

 Биохимия. Учеб. пособие -49-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.1. Витамины
ВИТАМИН Е (витамин размножения, токоферол)
В пищевых продуктах найдено три близких по строению вещества,
обладающие значительной Е-витаминной (антистерильной) активностью. Из
них наибольшей активностью обладает а-токоферол.
У крыс при авитаминозе Е возникает бесплодие. Важнейшим
симптомом авитаминоза Е является патологические изменения семенников,
сопровождающихся атрофией семенных канальцев. Авитаминоз приводит к
дегенеративным изменениям сперматозоидов, нарушается способность к
оплодотворению, постепенно прекращается спермообразование и выработка
половых гормонов, исчезает половой инстинкт и наступает деградация
вторичных половых признаков. Самки при авитаминозе теряют способность
к нормальному вынашиванию плода. Весьма характерным симптомом
авитаминоза Е является мышечная дистрофия, которая сопровождается
некрозом поперечнополосатой мускулатуры. Нарушение обмена приводит к
резкому увеличению потребления кислорода в 2-2,5 раза. Витамин Е
регулирует окислительно-восстановительные процессы. Витамин Е является
антиоксидантом. Препятствует окислению непределиных жирных кислот и
предотвращает прогоркание жиров. Стабилизирует витамин А поэтому при
авитаминозе витамина А часто наблюдается авитаминоз Е.
Витамин Е широко распространен в природе. Этим объясняется
относительно редкие авитаминозы Е. Наиболее богаты витамином Е семена
злаков, отжатые из них масла, ягоды шиповника и семена яблок. Небольшое
количество находится в яичном желтке, сливочном масле, свином мясе.
Суточная потребность человека в витамине – 30 мг. Роль депо витамина Е
играют мышцы, поджелудочная железа и селезенка.

ВИТАМИН К (антигеморрагический витамин)


Витамин К – витамин, влияющий на свертывание крови. Имеется 2
антигеморрагических витамина – К1 и К2.
При авитаминозе К появляются подкожные и внутримышечные
кровоизлияния (геморрагии) и снижается скорость свертывания крови. Но
его влияние на скорость свертывания осуществляется косвенным путем.
Снижение витамина К приводит к нарушению синтеза протромбина,
проконвертина и некоторых других факторов свертывания.
Основной причиной возникновения авитаминоза К является нарушение
всасывания витамина К в кишечнике в результате прекращения поступления
желчи. В растительном мире важнейшим источником витамина К являются
зеленые листья и другие части растений, содержащие хлорофилл.
Значительное количество содержат ягоды рябины. Кишечная микрофлора
вырабатывает этот витамин в достаточном количестве, поэтому авитаминоза
К не может наступить у человека в результате снижения потребления этого
витамина с.

 Биохимия. Учеб. пособие -50-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ

4.2. Ферменты

Ферменты - наиболее крупный и специализированный класс белковых


молекул, катализирующих тысячи химических реакций, из которых
слагается клеточный обмен. Ферменты – это белки, увеличивающие скорости
биохимических реакций в 1010 раз по сравнению со скоростями тех же
реакций в отсутствии ферментов. К настоящему времени идентифицировано
около тысячи различных ферментов, из них многие выделены в виде чистых
гомогенных препаратов.

4.2.1. Химическая кинетика

Скорость любой реакции определяется по изменению концентраций


реагирующих веществ, происходящему в единицу времени. Она зависит от
строения реагирующих веществ (реагентов), их концентрации, температуры,
давления, наличия катализатора и некоторых других факторов. Реакция
становится возможной только при столкновениях молекул. Чем больше
молекул в единице объема, тем чаще они сталкиваются друг с другом, тем
быстрее преобразуются. В соответствии с законом действующих масс для
реакции А + В → С + Д скорость может быть выражена уравнением:
v = К [A]∗[B], где v – скорость реакции, К – константа скорости, отражающая
влияние химической природы вещества и условий, в которых протекает
реакция, на ее скорость, [A] и [B] – концентрация реагентов.
Большинство химических реакций в живых организмах являются
обратимыми. В тот момент, когда скорость прямой и обратной реакций
равны, устанавливается состояние динамического равновесия. Для каждой
реакции концентрация исходных веществ и продуктов реакции в состоянии
динамического равновесия различны. При неизменных внешних условиях
равновесие может сохраняться неопределенно долго.
Не каждое столкновение реагентов приводит к их взаимодействию.
Чтобы реакция началась, молекулы должны обладать определенным запасом
энергии, достаточным для преодоления энергетического барьера, который
создается межмолекулярными силами отталкивания и внутримолекулярными
силами сцепления (прочностью химических связей). Когда энергетический
барьер преодолен и реакция началась, в ходе ее может выделиться
значительно больше энергии, чем затрачено на начало процесса. Количество
энергии, необходимое грамм-молекуле реагента для вступления в реакцию,
называется энергией активации и рассчитывается в кДж / моль. Чем больше в
веществе молекул, способных преодолеть энергетический барьер, тем выше
скорость его химических превращений. Запас энергии зависит от химической
природы вещества и внешних условий. В обычных условиях только
незначительная часть молекул вещества находится в активном состоянии.
Активация их происходит при нагревании вещества , передаче лучистой

 Биохимия. Учеб. пособие -51-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.2. Ферменты
энергии, столкновении с уже возбужденными молекулами. С повышением
температуры на каждые 10о С скорость реакции возрастает в среднем в 2-3
раза.
Энергетический барьер реакции снижают катализаторы.
Каталитическая реакция идет через стадию образования промежуточного
соединения реагентов с катализатором. При адсорбции реагирующих
молекул на поверхности катализатора силы взаимного отталкивания между
ними ослабевают. Влияние электрического поля катализатора приводит к
деформации молекул реагентов, смещению электронов в них и сильному
ослаблению связей, в результате чего энергия активации снижается.
Образование продуктов реакции сопровождается регенерацией свободного
катализатора.

4.2.2. Кинетика ферментативных реакций

Вещества, реакцию превращения которых ускоряют ферменты (E),


называются субстратами (S). В ходе ферментативной реакции образуется
фермент-субстратный комплекс (ES). Под действием фермента молекула
субстрата меняет свою пространственную конфигурацию, в ней происходит
перераспределение энергии и уменьшается прочность связей. Фермент-
субстратный комплекс становится нестабильным и затем преобразуется в
комплекс фермент-продукт, который распадается на фермент и продукты (P)
реакции:
S + E → ES → E + P
Действие ферментов как катализаторов обладает некоторыми
особенностями: 1) Фермент не способен вызвать новую химическую
реакцию, он ускоряет уже идущую. 2) Фермент не изменяет направление
реакции, определяемое концентрациями реагентов, катализирует как прямую,
так и обратную реакции. Обратимые реакции лишь потому доходят до конца,
что они являются составными частями биохимических процессов, в которых
каждая последующая реакция использует в качестве субстратов продукты
предыдущей реакции. Очень малое количество фермента может ускорить
превращение большого количества субстрата.
При увеличении количества фермента скорость ферментативной
реакции повышается до некоторого предела, который характеризуется
количеством субстрата, доступным действию фермента. В покое в живых
организмах многие ферменты не проявляют максимальной активности из-за
недостаточного количества субстратов. При постоянной концентрации
фермента увеличение количества субстрата приводит вначале к быстрому,
затем к более медленному росту скорости ферментативной реакции, пока не
достигается максимальная скорость, остающаяся практически неизменной
при дальнейшем увеличении концентрации субстрата.
Для каждого фермента существует определенная концентрация
субстрата (называемая константой Михаэлиса – Km), при которой скорость
реакции составляет половину от максимальной. Константа Михаэлиса

 Биохимия. Учеб. пособие -52-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.2. Ферменты
служит мерой химического сродства между ферментом и субстратом, мерой
их способности образовывать фермент-субстратный комплекс.
Фермент увеличивает скорость реакции следующими способами.
1. Понижая свободную энергию переходного состояния путем
стабилизации активированного комплекса.
2. Увеличивая энергию субстрата, когда тот связывается с
ферментом при образовании фермент-субстратного комплекса. В
итоге уменьшается разность свободных энергий E-S-комплекса и
переходного состояния.
3. Поддерживая микроокружение активного центра в
состоянии, отличном от такового в водной среде. Часто у боковых
цепей аминокислотных остатков, находящихся в области активного
центра, способность приобретать электрический заряд изменяется по
сравнению с тем случаем, когда эти цепи целиком погружены в
водную среду. В результате боковые цепи могут обладать
повышенной реактивностью.
4. Располагая реагирующие атомы в правильной ориентации и
на необходимом расстоянии друг от друга так, чтобы обеспечить
оптимальное протекание реакции. Столкновения атомов в отсутствие
фермента очень редко приводят к химической реакции, поскольку в
этом случае редко атомы оказываются в правильной ориентации.

4.2.3. Структура ферментов

Ферменты в зависимости от их химического состава делятся на


простые (протеины) и сложные (протеиды). Активность ряда ферментов
зависит только от структуры белка, а других, кроме того, от присутствия
определенных групп небелковой природы – кофакторов. В роли кофакторов
могут выступать ионы металлов или сложные органические соединения,
называемые коферментами, иногда для наличия каталитической активности
необходимо присутствие тех и других. Кофакторы, как правило,
термостабильны, тогда как большинство ферментов при нагревании
инактивируются. Природный комплекс фермента с коферментом называется
холоферментом, а неактивный белок после отсоединения кофактора
называется апоферментом.
Ферменты имеют сложную пространственную структуру. Участки,
связывающие субстрат, называются активным центром и занимают
небольшую часть молекулы фермента. Остальная часть молекулы
необходима для поддержания пространственной структуры активного
центра. Фермент содержит также регуляторные центры. В простых
ферментах активный центр представляет собой комплекс определенных
аминокислот (серин, гистидин, цистеин, аргинин, триптофан).
Ионы металлов в ферментах могут выполнять различные функции. Они
могут служить мостиком, связывающим фермент с субстратом, или
выполнять непосредственно каталитическую функцию. Обычно коферменты
играют роль промежуточных переносчиков электронов, а также некоторых

 Биохимия. Учеб. пособие -53-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.2. Ферменты
атомов или функциональных групп, которые в результате ферментативной
реакции переносятся с одного соединения на другое. Некоторые коферменты
тесно связаны с ферментом, такой кофермент называется простетической
группой. Но во многих случаях фермент связан с белком слабо. Многие
коферменты содержат в качестве активных компонентов вещества,
присутствующие в организме в следовых количествах, например
рибофлавин, тиамин, пантотеновую кислоту или никотинамид. Для ряда
организмов они являются витаминами (организм должен их получать с
пищей).
Пространственная структура активного центра фермента определяет
специфичность его действия – способность ускорять реакцию только одного
субстрата или группы субстратов, сходных по строению. Различают
относительную и абсолютную специфичность ферментов. Ферменты,
обладающие относительной специфичностью, ускоряют реакции,
характерные для определенных видов связей в молекулах, различных
веществ одного класса. Абсолютно специфичные ферменты ускоряют
определенный тип реакции единственного субстрата. Специфичность
действия фермента проявляется потому, что пространственная конфигурация
его активного центра комплементарна (соответственна) пространственной
конфигурации субстрата. Активный центр не является статичной,
неизменной системой. Субстрат, присоединяясь к нему, изменяет
пространственное положение его функциональных групп, таким образом
достигается более полное пространственное соответствие фермента и
субстрата и большая эффективность взаимодействия между ними.
Для объяснения специфичности ферментов Кошландом в 1959 году
была высказана гипотеза “индуцированного соответствия”. Согласно этой
гипотезе, связывание ферментом правильного субстрата индуцирует в белке
небольшие конформационные изменения. В результате этих изменений
каталитические группы фермента ориентируются таким образом, что
становится возможным превращение субстрата в продукт.
Изучение субстратной специфичности позволило выявить две
структурные особенности, определяющие специфичность фермента по
отношению к субстрату. Во-первых, субстрат должен обладать
специфической химической связью, которая может быть атакована
ферментом. Во-вторых, субстрат обычно содержит еще одну или несколько
функциональных групп, связывающихся с ферментом и надлежащим
образом ориентирующих субстрат относительно каталитического центра.
Такая связывающая группа обычно определенным образом ориентирована по
отношению к связи, подлежащей разрыву.

4.2.4. Регуляция активности ферментов

Активность ферментов может регулироваться с помощью многих


факторов. Одним из важнейших факторов, регулирующих активность
ферментов является кислотность среды. Для большинства ферментов
имеется определенное значение рН, при котором активность максимальна,
выше и ниже этого значения рН активность фермента уменьшается. Значение

 Биохимия. Учеб. пособие -54-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.2. Ферменты
рН, соответствующее максимальной активности фермента, не обязательно
совпадает со значением рН, характерным для внутриклеточного. Это
позволяет предположить, что влияние рН на активность ферментов может
быть одним из факторов, ответственных за регуляцию ферментативной
активности внутри клетки. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов
и каждый из них по-разному реагирует на изменение кислотности среды,
значение рН внутри клетки является, возможно, одним из важных элементов
в сложной системе регуляции клеточного метаболизма. Влияние реакции
среды на активность фермента состоит в изменении степени ионизации
функциональных групп фермента и субстрата. Различным значениям рН
соответствует разная третичная структура фермента. При значительном
отклонении рН от оптимальных значений ферменты становятся
неустойчивыми. Изменение рН может влиять на образование фермент-
субстратного комплекса, а также замедлять или ускорять высвобождение
продуктов реакции.
Другим фактором, регулирующим активность фермента в интактной
клетке является ингибирование. Различают прежде всего обратимое и
необратимое ингибирование. Необратимое ингибирование сопровождается
разрушением или модификацией одной или нескольких функциональных
групп фермента. Обратимое ингибирование подразделяется на конкурентное
и неконкурентное. Конкурентное ингибирование может быть ослаблено или
устранено путем увеличения концентрации субстрата, для ингибитора
характерно структурное сходство с субстратом, с которым они конкурируют
за активный центр фермента этого класса. В основе неконкурентного
ингибирования лежит обратимое взаимодействие ингибитора с какой- либо
группой молекулы фермента, существенной для активности фермента, но не
входящей в активный центр. Неконкурентное торможение может быть снято
только при химическом изменении ингибитора, в результате чего
ослабляется его связь с ферментом.
Своеобразными регуляторами активности ферментов являются
аллостерические эффекторы, которые могут действовать и как активаторы, и
как ингибиторы. По химической структуре они отличаются от субстрата и
присоединяются к ферменту в аллостерическом центре. Присоединяясь к
аллостерическому центру, эффектор изменяет третичную и четвертичную
структуру всего фермента таком образом, что нарушается положение
функциональных групп в каталитически активном центре, вследствие чего
увеличивается или уменьшается его способность связывать и
преобразовывать субстрат.
В интактной клетке многие ферменты работают, как правило,
одновременно, катализируя последовательные цепи реакций, в которых
продукт, полученный при участии первого фермента оказывается в роли
субстрата следующего фермента и т.д. По сложности молекулярной
организации мультиферментные системы можно разделить на 3 группы. В
простейших системах отдельные ферменты растворены в цитоплазме и
работают независимо друг от друга. Небольшие молекулы субстратов,

 Биохимия. Учеб. пособие -55-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.2. Ферменты
характеризующиеся высокой скоростью диффузии, очень быстро находят
дорогу от одного фермента к другому. Другие системы обладают более
высокой организацией. Отдельные ферменты, относящиеся к этим системам
могут ассоциировать друг с другом и функционировать совместно в форме
ферментных комплексов. К наиболее высокоорганизованным относятся
ферментные системы, связанные с крупными надмолекулярными
структурами, такими как мембрана и рибосома, например, дыхательная цепь.
Многие мультиферментные системы обладают способностью
автоматически поддерживать требуемую скорость суммарной реакции. В
большинстве таких систем конечный продукт последовательности реакций
оказывает ингибирующее действие на первый фермент, в результате чего
скорость всего процесса в целом определяется стационарной концентрацией
конечного продукта. Такой тип ингибирования называется ингибированием
по типу обратной связи. Фермент, регулирующийся конечным продуктом
называется регуляторным или аллостерическим, а ингибирующий продукт -
эффектором или модулятором.
Регуляторные ферменты имеют обычно более крупные и сложные
молекулы, чем ферменты, не наделенные регуляторными свойствами. В
настоящее время они подразделяются на 3 класса: 1) гомотропные, 2)
гетеротропные, 3) гомогетеротропные. Для гомотропных регуляторных
ферментов молекула субстрата служит не только субстратом, но и
модулятором, как правило, повышающим активность фермента при
повышении концентрации субстрата. Гетеротропные регуляторные
ферменты стимулируются или ингибируются присутствующими обычно в
среде специфическими эффекторами или модуляторами, которые не
являются субстратами. Гомогетеротропные – субстрат является одним из
двух или нескольких модуляторов, регулирующих активность фермента.
Центр связывания регуляторного фермента не совпадает с активным
каталитическим центром. Регуляторные ферменты обычно состоят из
субъединиц , способных взаимодействовать друг с другом. Ряд ферментов
существует в виде нескольких форм – изоферментов, которые представляют
собой различные сочетания из двух или нескольких типов полипептидных
цепей. Считается, что изоферменты играют важную роль в регуляции
ферментативной активности, а также в процессах развития и
дифференцировки.

4.2.5. Классификация ферментов

Названия многих ферментов образуются путем добавления суффикса -


аза к названию субстрата, то есть того соединения, на которое действует
фермент. Сахараза катализирует гидролиз сахарозы, амилаза катализирует
гидролиз амилозы и т.д., однако такая номенклатура часто оказывается
неоднозначной, в связи с чем широкое распространение получили
тривиальные (рабочие), не несущие химической информации и не
систематизирующие названия, такие как пепсин, трипсин и т.д. Учитывая все

 Биохимия. Учеб. пособие -56-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.2. Ферменты
обстоятельства, Международная комиссия по ферментам разработала новую
классификацию и номенклатуру. По этой классификации ферменты
подразделяются на 6 главных классов, каждый из которых в свою очередь
делится на подклассы и подподклассы.
Каждый фермент получает свой идентификационный номер (шифр) и
систематическое название, которое несет химическую информацию, т.е.
указывает природу химической реакции, катализируемой данным
ферментом. Систематические названия ферментов используются в тех
случаях, когда необходима точная идентификация фермента. Однако многие
систематические названия громоздки и в повседневной практике не
используются.

1. Оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции)


Осуществляют перенос атомов Н и О или электронов от одного
вещества к другому.
Дегидрогеназа катализирует окислительно-восстановительные реакции,
происходящие путем отнятия электронов и протонов от одного субстрата и
переноса их на другой:
АН + В → А + ВН
Оксидазы катализируют перенос водорода с субстрата на кислород:
АН2 +1/2 О2 → А + Н2О
Гидроксилазы и оксигеназы ускоряют некоторые реакции
биологического окисления, протекающие с присоединением гидроксила или
кислорода к окисляемому веществу.

2. Трансферазы (перенос функциональных групп)


Ускоряют перенос определенной группы атомов от одного вещества к
другому.
АВ + С → А + ВС
Метилтрансферазы переносят метильную группу. Ацилтрансферазы –
кислотный остаток (ацил). Гликозилтрансферазы – моносахаридный остаток
(гликозил). Аминотрансферазы – аминную группу. Фосфотрансферазы –
остаток фосфорной кислоты (фосфорил).

3. Гидролазы (реакции гидролиза)


Ускоряют реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются 2
продукта. К гидролазам относятся все пищеварительные ферменты.
АВ + Н2О→АОН + ВН
Эстеразы ускоряют гидролиз сложных эфиров (различных липидов) на
спирты и кислоты. Фосфатазы катализируют гидролитическое отщепление
фосфорной кислоты от нуклеотидов и фосфорных эфиров углеводов.
Глюкозидазы ускоряют гидролиз сложных углеводов. Пептидгидролазы
ускоряют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах.

 Биохимия. Учеб. пособие -57-


ТЕМА 4. ВИТАМИНЫ, ФЕРМЕНТЫ
4.2. Ферменты
4. Лиазы
Ускоряют негидролитическое присоединение к субстрату или
отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С – С,
С – N, C – O, C – S

5.Изомеразы (реакции изомеризации )


Внутримолекулярные перестройки
АВ → ВА

6. Лигазы ( образование связей за счет АТФ )


Катализируют реакции синтеза высокомолекулярных полимеров из
мономеров за счет энергии гидролиза АТФ:
X + Y + АТФ→ XY + AДФ + Фн

 Биохимия. Учеб. пособие -58-


ТЕМА 5. ГОРМОНЫ, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ,
КЛАССИФИКАЦИЯ, МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
Гормоны – это биологически активные вещества, синтезируемые
эндокринными железами, выделяемые ими в кровь или лимфу и
регулирующие внутриклеточный метаболизм. Гормональная регуляция
биологических процессов есть высшая форма гуморальной регуляции.
Гормоны обладают специфичностью и воздействуют только на те клетки-
мишени, которые обладают специальными рецепторами белковой или
липопротеиновой природы, реагирующими с данным гормоном.
Между нервной и эндокринной системами имеются тесные
взаимодействия. Главными центрами координации и интеграции функций
этих двух регуляторных систем являются гипоталамус и гипофиз.
Гипоталамус играет ведущую роль в сборе информации от других участков
головного мозга и от собственных кровеносных сосудов. Этот отдел
головного мозга способен регистрировать содержание метаболитов и
гормонов в крови. Информация с помощью либеринов (рилизинг-факторов,
освобождающих) и гормонов статинов (ингибирующих) передается из
гипоталамуса в гипофиз, где происходит стимуляция или торможение
высвобождения одного или нескольких тропных гормонов, которые здесь
синтезируются и хранятся. Тропные гормоны выводятся клетками гипофиза в
кровоток, разносятся с кровью по всему организму и действуют на
эндокринные железы. Такой каскадный механизм имеет большое значение,
так как благодаря ему, в эндокринной цепи во много раз усиливается
действие малых количеств исходного гормона.
По химической природе гормоны разделяют на пептидные, белковые,
стероидные и производные аминокислот. Функционально все гормоны
подразделяется на либерины, статины (гормоны гипоталамуса), тропные
гормоны (регулирующие деятельность эндокринных желез) и эффекторные
гормоны (оказывающие воздействие на клетки-мишени).
Известно более 50 различных биологически активных веществ,
образующихся в эндокринных железах и оказывающих воздействие на
разные стороны обмена веществ.

5.1. Механизм действия гормонов

Гормоны регулируют метаболизм клеток-мишеней через изменение


активности ферментных систем, причем изменение активности
осуществляется тремя способами: 1) путем изменения индукции ферментов,
2) путем изменения проницаемости плазматических мембран и 3) путем
изменения количества ц-АМФ.
1. Стероидные гормоны обладают способностью проходить через
плазматическую мембрану в цитоплазму, где связываются со

 Биохимия. Учеб. пособие -59-


ТЕМА 5. ГОРМОНЫ, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ, КЛАССИФИКАЦИЯ, МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
5.1. Механизм действия гормонов

специфическими рецепторами. Образовавшийся активный комплекс


осуществляет контроль за функционированием генетического
аппарата клетки путем влияния на процессы считывания
информации с молекулы ДНК, транспорта информационного РНК из
ядра в цитоплазму, синтеза различных видов РНК, а также путем
влияния на процесс сборки белковых молекул в рибосомах.
Стероидные гормоны регулируют также и скорость распада белков.
Таким образом, стероидные гормоны определяют реальное
количество ферментного белка.
2. Изменяя проницаемость клеточных мембран, гормоны определяют
содержание в клетке активаторов, ингибиторов и субстратов,
регулируя таким образом активность ферментов.
3. Гормоны, не способные проходить через клеточные мембраны, связываются
со своими рецепторами на ее поверхности. Образовавшийся активный
комплекс активирует аденилатциклазу, осуществляющую реакцию
образования циклической АМФ (ц-АМФ). ц-АМФ изменяет активность ряда
внутриклеточных ферментов путем их фосфорилирования и таким образом
регулирует многие биохимические процессы: расщепление триглицеридов,
обмен гликогена, синтез белков и др.

5.2. Гормоны гипоталамуса

Гомоны гипоталамуса являются относительно простыми по структуре


олигопептидами. К ним относятся кортиколиберин, тиролиберин,
люлилиберин, фоллиберин, соматолиберин, соматостатин, пролакстатин,
пролактолиберин, меланолиберин, меланостатин.

Гормоны гипофиза
Гипофиз синтезирует тропные и эффекторые гормоны.
Тропные гормоны:
1. АКТГ (адренокортикотропный гормон) – регулирует биосинтез и
секрецию гормонов коры надпочечников. По химической природе
является пептидом.
2. ТТГ (тиреотропный гормон) – регулирует биосинтез и секрецию
гормонов щитовидной железы. По химической природе является
гликопротеидом.
3. ФСГ (фолликулостимулирующий гормон), ЛГ (лютеинизирующий
гормон) – регулируют биосинтез и секрецию гормонов половых
желез. По химической природе являются гликопротеидами.
Эффекторные гормоны
1. АДГ (антидиуретический гормон, вазопрессин) – регулирует водный
обмен, уменьшает мочеотделение. По химической природе является
простым пептидом.

 Биохимия. Учеб. пособие -60-


ТЕМА 5. ГОРМОНЫ, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ, КЛАССИФИКАЦИЯ, МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
5.2. Гормоны гипоталамуса

2. Окситоцин – вызывает сокращение матки во время родов и активное


выделение молока молочными железами. По химической природе
является простым пептидом.
3. Меланостимулирующий гормон – регулирует сезонное окрашивание
кожи, шерсти. Является простым пептидом.
4. Пролактин – регулирует выделение молока молочными железами
при кормлении. По химической природе является простым белком.
5. Гормон роста (соматотропный ) – регулирует рост тела в длину,
усиливает процессы анаболизма. Является простым белком.

5.3. Гормоны поджелудочной железы

Гормоны поджелудочной железы инсулин и глюкагон не находятся под


контролем гормонов гипофиза. Секреция гормонов регулируется
содержанием глюкозы в крови.
Инсулин по химической природе является белком, имеющим две
полипептидные цепи, соединенные между собой дисульфидным мостиком,
состоящими из 51 аминокислотного остатка. Предшественником инсулина
является проинсулин, синтезирующийся в β-клетках островков Лангерганса
поджелудочной железы. Инсулин регулирует обмен углеводов несколькими
способами: 1) усиливает транспорт глюкозы в ткани за счет повышения
проницаемости клеточных мембран, 2) изменяет активность ферментов
гликолиза, цикла Кребса и некоторых других ферментов углеводного обмена,
3) стимулирует биосинтез белков и нуклеиновых кислот, 4) увеличивает
превращение глюкозы в гликоген. Нарушение биосинтеза и секреции
инсулина вызывает сахарный диабет, сопровождающийся нарушением
углеводного и липидного обмена (гипергликемия, кетонемия, глюкозурия,
кетонурия).
Глюкагон – одноцепочечный полипептид, состоящий из 29
аминокислотных остатков, синтезируется в α-клетках островков Лангерганса
поджелудочной железы. Глюкагон участвует в регуляции углеводного
обмена: 1) усиливает расщепление гликогена в печени и угнетает его синтез,
способствуя повышению уровня сахара в крови, 2) активирует липазу, что
сопровождается высвобождением жирных кислот.

5.4. Гормоны щитовидной железы

Гормоны щитовидной железы (тиреоидные гормоны) тироксин и


трийодтиронин являются производными аминокислоты тирозина и
содержат в своем составе 4 и 3 атома йода соответственно. Тиреоидные
гормоны регулируют активность ферментных систем обмена углеводов и
липоидов, синтеза белка, интенсивность транспорта субстратов и

 Биохимия. Учеб. пособие -61-


ТЕМА 5. ГОРМОНЫ, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ, КЛАССИФИКАЦИЯ, МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
5.4. Гормоны щитовидной железы

кофакторов, биоэнергетические процессы. Тиреоидные гормоны разобщают


окислительное фосфорилирование, в результате чего окислительные
процессы активируются, а их эффективность падает. Поэтому при
гиперфункции щитовидной железы (базедова болезнь) происходит усиление
основного обмена, теплопродукции, стимулируется расщепление белков,
жиров и углеводов. При гипофункции щитовидной железы происходит
задержка роста, развития нервной системы и половых желез, что вызывает
физическую и умственную отсталость (кретинизм), ожирение, слизистые
отеки (микседемы).

5.5. Гормоны коры надпочечников

Секреция гормонов коры надпочечников в кровь регулируется


адренокортикотропным гормоном (АКТГ) гипофиза. Из коры надпочечников
выделено 46 соединений стероидной природы, являющихся производными
циклопентапергидрофенантрена. Все они подразделяются на 3
функциональные группы – глюкокортикоиды, минералокортикоиды и
половые гормоны. Половые гормоны коры надпочечников большого
значения не имеют.
Глюкокортикоиды регулируют углеводный, липидный и белковый
обмен. Наиболее важными глюкокортикоидами являются кортизол,
кортизон и кортикостерон. Они обладают, в основном, катаболическим
эффектом – усиливают распад углеводов и тормозят синтез белков, липидов
и нуклеиновых кислот. Под действием глюкокортикоидов происходит
увеличение содержания глюкозы в крови и накопление гликогена в печени.
Минералокортикоиды регулируют обмен электролитов. Наиболее
важный из них – альдостерон способствует задержке в организме натрия и
усиливает выведение с мочой калия. Дефицит альдостерона ведет к потере
натрия, накоплению калия, обезвоживанию и гибели организма.

5.6. Гормоны мозгового вещества надпочечников

Гормоны мозгового вещества надпочечников – адреналин и


норадреналин (катехоламины). Адреналин и норадреналин являются
производными аминокислот фенилаланина и тирозина. Эффект адреналина
на метаболические процессы в 5-10 раз сильнее норадреналина.
Катехоламины активируют расщепление и окисление углеводов и жиров,
усиливают тканевое дыхание, газообмен, усиливают ресинтез
макроэргических соединений. Такой эффект катехоламинов осуществляется
при повышенных энергозатратах организма в условиях усиления
двигательной активности. Катехоламинам принадлежит также важная роль в
приспособлении организма к изменениям условий среды, к систематической
мышечной деятельности.

 Биохимия. Учеб. пособие -62-


ТЕМА 5. ГОРМОНЫ, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ, КЛАССИФИКАЦИЯ, МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ

5.7. Гормоны половых желез

Мужские половые гормоны (андрогены) образуются в семенниках,


женские половые гормоны (эстрогены, прогестины) продуцируются
преимущественно в яичниках. Половые гормоны являются производными
циклопентапергидрофенантрена.
Андрогены стимулируют развитие эмбриона по мужскому типу,
ответственны за формирования вторичных половых признаков (строение
тела, волосяной покров, тембр голоса, процесс сперматогенеза), обладают
выраженным анаболическим эффектом (стимулируют белковый синтез в
скелетной мускулатуре). Наиболее важным андрогеном является
тестостерон. Производные тестостерона обладают еще более сильным
анаболическим действием. Побочное действие этих препаратов, угрожающее
здоровью спортсменов, явилось причиной запрещения их использования в
спорте.
Биологическая роль эстрогенов и прогестинов состоит в обеспечении
репродуктивной функции: оптимальных условий оплодотворения
яйцеклетки, беременности, родов и др. Основными представителями женских
половых гормонов являются эстрадиол и прогестерон.

5.8. Гормоны паращитовидной железы

Паращитовидные железы секретируют 2 гормона (паратгормон и


кальцитонин), которые вместе с витамином Д обеспечивают регуляцию
кальциевого обмена.
Паратгормон имеет полипептидную природу. Секреция паратгормона
зависит от концентрации ионизированного кальция в плазме крови:
повышение концентрации кальция снижает секрецию гормона, снижение
концентрации кальция – повышает. Паратгормон увеличивает канальцевую
реабсорбцию кальция и магния, снижает обратную реабсорбцию калия и
фосфата, увеличивает всасывание кальция в желудочно-кишечном тракте,
мобилизует выход кальция из костной ткани в кровь.
Кальцитонин – антогонист паратгормона, кальцитонин уменьшает
рассасывание костной ткани, уменьшает экскрецию кальция с мочой. Свой
эффект кальцитонин осуществляет через регуляцию работы кальциевого-
насоса.

5.9. Гормоны тимуса (вилочковая железа)

В тимусе продуцируется 5 гормонально-активных факторов : тимозин,


гомеостатический тимусный гормон, тимопоэтины 1 и 11, тимусный
гуморальный фактор. Все они являются полипептидами. Основная функция
гормонов вилочковой железы – регуляция созревания определенных
популяций лимфоидных клеток, то есть участие в регуляции
функционирования иммунной системы.

 Биохимия. Учеб. пособие -63-


ЧАСТЬ 2. ДИНАМИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ

ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ В


ПИЩЕВАРИТЕЛЬНОМ ТРАКТЕ. ГЛИКОЛИЗ.
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
ПИРУВАТА

6.1. Метаболические пути и обмен энергии

Характерная особенность живых организмов – способность к обмену


веществ, осуществляющему множество разнообразных химических реакций.
Животные организмы получают из окружающей среды питательные
вещества и кислород и возвращают в нее конечные продукты обмена –
углекислый газ, воду, аммиак, мочевину и др. Жизнь животных
характеризуется непрерывным обменом веществ. Химические реакции в
организме согласованы во времени и в пространстве и протекают в
определенной последовательности. Процессы обмена веществ регулируются
ЦНС и эндокринной системой. Обмен веществ осуществляется с помощью
биологических катализаторов – ферментов, которые обеспечивают
закономерность химических процессов. Выключение любого фермента
приводит к нарушению нормального хода обмена веществ, что приводит к
определенной патологии. В обмене веществ выделяют внешний обмен и
промежуточный. Внешний обмен – внеклеточное переваривание веществ на
путях их поступления и выделения из организма. Под промежуточным
обменом понимают всю совокупность ферментативных реакций,
происходящих в клетке.
Метаболизм выполняет 4 основные функции: 1) извлечение энергии из
окружающей среды (либо в форме химической энергии органических
веществ либо в форме энергии солнечного света); 2) превращение
экзогенных веществ в строительные блоки – в предшественники
макромолекулярных компонентов клетки; 3) сборку белков, нуклеиновых
кислот, жиров и др. клеточных компонентов из этих строительных блоков; 4)
синтез и разрушение тех биомолекул, которые необходимы для выполнения
различных специфических функций данной клетки.
Последовательности метаболических реакций сходны у всех живых
форм, особенно в той части, которая составляет центральные метаболические
пути. Метаболический путь – это последовательность реакций, приводящих в
совокупности к определенному продукту.
А → Б → В → Г → Д, где А - исходное вещество (предшественник), Б, В,
Г – интермедиаты, Д – конечный продукт.

 Биохимия. Учеб. пособие -64-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ГЛИКОЛИЗ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА
6.1. Метаболические пути и обмен энергии

Каждый этап катализируется особым ферментом. В большинстве


случаев метаболические пути линейны, но могут быть и циклические.
Циклические пути обычно имеют ответвления, в которых какие-либо
продукты выходят из цепи или входят в него. Метаболические пути
подразделяются на центральные и специальные. Центральные пути – общие
для распада и синтеза основных макромолекул углеводов, липидов, белков,
нуклеиновых кислот. Эти пути сходны у любых представителей живого
мира. Специальные пути – пути для синтеза и распада индивидуальных,
специальных веществ, требующихся в меньших количествах (гормоны,
кофакторы и др.). Метаболические пути подразделяют на 3 категории –
катаболические, анаболические и амфиболические. Катаболические пути -
это ферментативное расщепление сравнительно крупных пищевых молекул -
углеводов, жиров и белков - осуществляющееся преимущественно за счет
реакций окисления (источником питательных веществ служит либо
окружающая среда, либо внутриклеточные депо - запасы, отложившиеся
ранее в самой клетке). В ходе окисления крупные молекулы расщепляются с
образованием более мелких. Катаболизм сопровождается выделением
свободной энергии, заключенной в сложных структурах крупных
органических молекул, и запасанием ее в форме энергии фосфатных связей
аденозинтрифосфата (АТФ).
Катаболизм включает 3 основных этапа. На 1 этапе крупные пищевые
молекулы расщепляются на составляющие их строительные блоки
(аминокислоты, моносахариды, жирные кислоты и др.). На 2 этапе большое
число продуктов, образовавшихся на 1 стадии, превращаются в более
простые молекулы, число которых невелико - ацетил-КоА и др. Затем на 3
этапе эти продукты окисляются до СО2 и воды.
Анаболические пути - это ферментативный синтез сравнительно
крупных клеточных компонентов из простых предшественников. Поскольку
процессы синтеза ведут к увеличению размеров молекул и к усложнению их
структуры, а это означает уменьшение энтропии, процессы эти связаны с
потреблением свободной энергии, которая поставляется в форме энергии
фосфатных связей АТФ. Процесс анаболизма включает в себя также 3
стадии, в результате чего образуются биополимеры.
Амфиболические пути – двойственные, связывают катаболические и
анаболические пути.
Катаболизм и анаболизм протекают в клетках одновременно, но часто
локализуются в разных участках клетки. При катаболизме пищевых веществ
извлекаемая из них энергия запасается в форме энергии фосфатных связей
(АТФ). Энергия, необходимая для анаболизма, высвобождается при
дефосфорилировании АТФ. Таким образом, АТФ выполняет функцию
переносчика химической энергии. Химическая энергия может передаваться

 Биохимия. Учеб. пособие -65-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ГЛИКОЛИЗ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА
6.1. Метаболические пути и обмен энергии

от катаболических путей к анаболическим также и при участии коферментов


(главным образом, НАДФН).
Регуляция метаболизма может осуществляться на разных уровнях. Она
может основываться на использовании основных свойств ферментов, на
активности регуляторных, или аллостерических, ферментов, на генетической
репрессии и дерепрессии синтеза ферментов или на действии ферментов.

6.2. Обмен углеводов

Обмен углеводов состоит из нескольких этапов: 1) переваривание


пищевых продуктов в ЖКТ, 2) всасывание в кровь моносахаридов, 3)
промежуточный обмен углеводов, 4) ультрафильтрация и обратное
всасывание глюкозы в почках.

6.2.1. Переваривание углеводов

Полисахариды и олигосахариды распадаются до более простых


соединений путем гидролиза. Расщепление крахмала и гликогена начинается
в полости рта под действием амилазы слюны, относящейся к классу
гидролаз, подклассу гидролаз гликозидов. Известны 3 вида амилаз,
различающиеся по конечным продуктам: α-амилаза, β-амилаза и γ-амилаза.
α-Амилаза (α-1,4-глюкан 4-глюканогидролаза) содержится в слюне и
расщепляет в полисахаридах внутренние α-1,4-связи (эндоамилаза). Фермент
содержит в активном центре ионы кальция, активируется одновалентными
анионами. Под влиянием этого фермента происходят первые фазы распада
полисахаридов и образуются декстрины и мальтоза (в небольшом
количестве). Затем пища, смешанная со слюной, попадает в желудок. α-
Амилаза (α-1,4-глюкан мальтогидролаза) отщепляет от полисахаридов
дисахарид мальтозу (экзонуклеаза). Действие прекращается в точках
ветвления. Под действием фермента образуется β-мальтоза. Обнаружена у
высших растений (функция мобилизации резервного крахмала).
γ-Амилаза (α-1,4-глюкан глюкогидролаза) отщепляет один за другим
глюкозные остатки от конца цепочки. Различают кислые (оптимум рН 4,8-5)
и нейтральные (оптимум рН 6,0-6,5) γ-амилазы. Кислая γ-амилаза
локализована в лизосомах, нейтральная – в микросомах и гиалоплазме.
Отсутствие кислой γ-амилазы связано с тяжелым заболеванием –
гликогенозом, состоит в накоплении гликогена в клетках мышц, печени и
других органов. Действие фермента прекращается в точках ветвления.
Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих сложные
углеводы. В желудке при рН 1,5-2,5 действие амилазы прекращается, но в
более глубоких слоях пищевого комка расщепление продолжается до
образования декстринов и мальтозы.
В двенадцатиперстной кишке рН увеличивается до нейтральных
значений, при которых активность поджелудочной α-амилазы максимальна.

 Биохимия. Учеб. пособие -66-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ГЛИКОЛИЗ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА
6.2. Обмен углеводов

α-1,6-связи в кишечнике гидролизуются особыми ферментами – амило-1,6-


глюкозидазой и олиго-1,6-глюкозидазой (терминальная декстриназа).
Образующаяся мальтоза расщепляется под действием мальтазы (α-
глюкозидазы). Кишечный сок содержит также сахаразу. Лактаза расщепляет
молочный сахар на глюкозу и галактозу. В случае недостаточности лактазы
(наследственной и приобретенной) возникает непереносимость молока.
Наиболее характерное проявление недостаточности лактазы – диарея.
Негидролизованная лактоза поступает в нижние отделы кишечника, де
сбраживается кишечной микрофлорой с образованием газов (метеоризм) и
кислот. Кислоты привлекают много воды в кишечник. Активность
свободных дисахаридаз невелика. Большая часть их ассоциирована на
щеточной каемке эителиальных клеток кишечника. Расщепление мальтозы,
сахарозы, лактозы происходит в гликокаликсе – гликопротеиновом
комплексе. Это переваривание – пристеночное или внеклеточное
пищеварение.

6.2.2. Всасывание моносахаридов

Продукты полного переваривания углеводов – глюкоза, галактоза,


фруктоза – через стенки кишечника поступают в кровь. Моносахариды
поступают через клеточные мембраны путем облегченной диффузии, с
участием специальных переносчиков. Для переноса глюкозы и галактозы
существует активный транспорт по механизму симпорта за счет градиента
концентраций ионов натрия, который создается Nа,К-АТФазой. Этот
механизм обеспечивает перенос моносахаридов против их градиента,
функционирует, когда концентрация их в кишечнике невелика.

6.2.3. Транспорт углеводов в клетки

Преобладающим моносахаридом, образующимся при переваривании,


является глюкоза. Глюкоза с кровью воротной вены попадает в печень, где
часть ее задерживается, а часть попадает в другие органы и ткани. Транспорт
глюкозы в клетки зависит от инсулина. При пищеварении концентрация
глюкозы в крови увеличивается, это приводит к увеличению содержания
инсулина в крови. Инсулин увеличивает проницаемость мембран для
глюкозы. Поступление глюкозы в клетки зависит от инсулина во всех
органах и тканях, за исключением головного мозга и печени, где скорость
поступления определяется концентрацией глюкозы в крови.

6.3. Гликолиз

Гликолиз – центральный путь катаболизма глюкозы в животных,


растительных клетках и микроорганизмах. Это наиболее древний путь, в
результате которого глюкоза подвергается анаэробному расщеплению.
Может протекать в клетке в аэробных и анаэробных условиях.

 Биохимия. Учеб. пособие -67-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ГЛИКОЛИЗ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА
6.3. Гликолиз

АДЕНОЗИНТРИФОСФОРНАЯ КИСЛОТА

АТФ – стандартная единица, в виде которой запасается


высвобождающаяся при дыхании энергия. Молекула АТФ состоит из
аденина, рибозы и трех фосфатных групп. При гидролитическом отщеплении
двух ее концевых фосфатных групп выход свободной энергии на каждую из
них составляет 30,6 кДж, тогда как отщепление третьей фосфатной группы
дает только 13,8 кДж. Именно по этой причине принято говорить, что АТФ и
АДФ содержат богатые энергией связи (которые обозначают знаком ~ ). Для
синтеза АТФ из АДФ и фосфата требуется 30,6 кДж/моль. Поэтому АТФ
может образоваться лишь в таких реакциях, при которых выход энергии
составляет более 30,6 кДж/моль, а вся энергия от реакций, дающих менее
этой величины, не может быть запасена в АТФ и рассеивается в виде тепла.
Поскольку вся химическая энергия представлена в одной форме,
процессы, идущие с потреблением энергии, нуждаются только в одной
системе, способной принимать химическую энергию от АТФ. Этим
достигается большая экономия в отношении действующих в клетке
механизмов. АТФ – постоянный источник энергии для клетки. Он мобилен и
может доставлять химическую энергию в любую часть клетки. Когда клетка
нуждается в энергии, единственное, что требуется для ее получения – это
гидролиз АТФ. Поскольку АТФ содержится во всех клетках, она считается
универсальным источником энергии.

(АТФ) Аденозин – Ф ~ Ф ~ Ф

“Высокоэнергетическая” связь
+Н2О Гидролиз

(АДФ) Аденозин – Ф ~ Ф + Ф + 30,6 кДж/моль Работа

АДФ может быть рефосфорилирована в АТФ в результате дыхательной


активности или за счет другого высокоэнергетического соединения,
например, креатинфосфата, присутствующего в мышечной клетке. Если
весь АДФ мышечной клетки превращается в АТФ, то фосфат от АТФ
переносится на креатин с образованием креатинфосфата. При этом вновь
появляется некоторое количество АДФ, которая присоединив фосфат,
превращается в АТФ. При понижении уровня АТФ происходит обратный
процесс: фосфат переносится от креатинфосфата на АДФ и содержание АТФ
таким образом восстанавливается. Третий путь образования АТФ –
фосфорилирование, происходящее в зеленых растениях.

 Биохимия. Учеб. пособие -68-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ГЛИКОЛИЗ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА
6.3. Гликолиз

БРОЖЕНИЕ И ДЫХАНИЕ

Все гетеротрофные организмы получают энергию в результате


окислительно-восстановительных реакций - таких реакций, в которых
электроны переносятся от доноров электронов (восстановителей) к
акцепторам электронов (окислителям). При брожении роль конечного
окислителя играет обычно какая-то органическая молекула, которая
образуется в ходе самого брожения. Брожение - это внутренний
окислительно-восстановительный процесс, суммарная степень окисления
продуктов брожения не отличается от степени окисления сбраживаемых
веществ. Главным клеточным топливом при анаэробном получении энергии
служат шестиуглеродные сахара, в основном, глюкоза. Среди многих
способов сбраживания глюкозы наиболее важную роль играют два тесно
связанных между собой способа.
При гомоферментативном молочнокислом брожении шестиуглеродная
молекула глюкозы расщепляется на 2 трехуглеродные молекулы молочной
кислоты (лактата), которая представляет собой единственный конечный
продукт этого процесса. Такой тип расщепления глюкозы свойствен многим
микроорганизмам и клеткам высших животных. Его называют гликолизом
(от греч. “гликис” сладкий, “лизис” распад, разложение).

Анаэробные условия Аэробные условия


Глюкоза Глюкоза
Брожение Брожение О2
Продукты брожения [Продукты брожения] СО2 + Н2О
Дыхание

Гликолиз
Глюкоза 2 Лактат

Оба процесса сопровождаются образованием АТФ из АДФ и фосфата.


Без одновременного фосфорилирования АДФ они вообще не могут
протекать. Суммарные уравнения гликолиза имеет следующий вид:
Гликолиз
С6Н12О6 + 2 Фн + 2 АДФ → 2 СН3СНОНСООН + 2 АТФ + 2 Н2О
Для того чтобы проанализировать энергетику гликолиза, разделим
суммарное его уравнение на 2 процесса, а именно, превращение глюкозы в
лактат (экзергонический процесс - идущий с выделением энергии) и
образование АТФ из АДФ и фосфата (эндергонический процесс - идущий с
поглощением энергии):

 Биохимия. Учеб. пособие -69-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ГЛИКОЛИЗ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА
6.3. Гликолиз

Глюкоза → 2 Лактат ∆G1` = – 47,0 ккал


2Фн + 2 АДФ → 2 АТФ + 2 Н2О ∆G2` = +2·7,30 = +14,6 ккал
Суммарная реакция:
Глюкоза + 2 Фн + 2 АДФ → 2 Лактат + 2 АТФ + 2 Н2О
∆Gs` = ∆G1` + ∆G2` = – 47,0 + 14,6 = – 32,4 ккал
Из данных об изменении свободной энергии становится ясно, что
расщепление глюкозы до лактата сопровождается освобождением такого
количества энергии, которого более чем достаточно для фосфорилирования 2
молекул АДФ до АТФ. 14,6/47,0∗100, т.е. примерно 31% свободной энергии
запасается в виде энергии фосфатной связи АТФ. Если учесть
внутриклеточные концентрации реагентов и продуктов, то окажется, что
эффективность гликолиза внутри клетки значительно выше 31%. Суммарный
процесс гликолиза, даже с учетом сопутствующего образования АТФ,
сопровождается все же очень сильным уменьшением свободной энергии.
Таким образом, гликолиз представляет собой практически необратимый
процесс, для которого состояние равновесия смещено почти полностью в
сторону образования лактата.

СТАДИИ ГЛИКОЛИЗА

Последовательные реакции гликолиза катализируются группой из 11


ферментов (рис.12). На первой (подготовительной) стадии гликолиза глюкоза
фосфорилируется и расщепляется с образованием трехуглеродного
соединения - глицеральдегид-3-фосфата, на второй (окислительной) стадии
глицеральдегид-3-фосфат превращается в лактат. Первую стадию можно
рассматривать как собирательный и подготовительный процесс, общий для
всех сахаров. На этой стадии различные гексозы вовлекаются в гликолиз,
фосфорилируясь за счет АТФ и образуя общий продукт - глицеральдегид-3-
фосфат. Вторая стадия представляет собой процесс, общий для всех сахаров.
Она включает и окислительно-восстановительные реакции и механизмы
накопления энергии – этапы, в ходе которых АДФ фосфорилируется до АТФ.
Гликолиз объединяет 3 различных типа химических превращений, пути
которых взаимосвязаны: 1) последовательность реакций, в процессе которых
углеродный скелет глюкозы разрушается и в качестве конечного продукта
образуется лактат (путь атомов углерода); 2) последовательность реакций, в
результате которых неорганический фосфат становится концевой группой
АТФ (путь фосфатных групп); 3) последовательность окислительно-
восстановительных реакций (путь переноса электронов).

 Биохимия. Учеб. пособие -70-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ГЛИКОЛИЗ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА
6.3. Гликолиз

ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ РЕАКЦИИ ПЕРВОЙ СТАДИИ ГЛИКОЛИЗА

Рис.12. Гликолиз

1. Фосфорилирование D-глюкозы за счет АТФ


Эта реакция запускает гликолиз. Нейтральная молекула глюкозы
активируется для участия в последующих реакциях путем фосфорилирования
за счет АТФ, которое превращает ее в отрицательно заряженную частицу.
Количество свободной глюкозы в клетке невелико, большая часть глюкозы
находится в фосфорилированном состоянии. В результате фосфорилирования
глюкозы в 6 положении образуется D-глюкозо-6-фосфат. Этот процесс
фосфорилируется ферментами 2 типов, различающимися по своей
специфичности в отношении сахаров - гексокиназой и глюкокиназой:
AТФ + D-глюкоза → АДФ + D-глюкозо-6-фосфат, ∆ G′ = – 4 ккал

 Биохимия. Учеб. пособие -71-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ГЛИКОЛИЗ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА
6.3. Гликолиз

Гексокиназа более важный фермент, используется в большинстве


клеток. Катализирует фосфорилирование глюкозы, фруктозы, маннозы и др.
Существует в виде нескольких изоферментов.

2. Превращение глюкозо-6-фосфат во фруктозо-6-фосфат


Реакцию изомеризации катализирует фосфоглюкоизомераза.
D-глюкозо-6-фосфат ↔ D-фруктозо-6-фосфат, ∆G′ = + 0,4ккал

3. Образование фруктозо-1,6-дифосфата
Фосфорилирование в положении 1 осуществляется
фосфофруктокиназой:
АТФ + фруктозо-6-фосфат→АДФ + фруктозо-1,6-дифосфат, ∆G′= – 3,4 ккал

Этот фермент является регуляторным, аллостерическим и регулирует


гликолиз. Реакция практически необратима.

4. Расщепление фруктозо-1,6-дифосфата
Эта реакция катализируется альдолазой.
Фруктозо-1,6-дифосфат → Диоксиацетонфосфат + D-глицеральдегид-3-фосфат,
∆G′ = +5,73 ккал

 Биохимия. Учеб. пособие -72-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ГЛИКОЛИЗ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА
6.3. Гликолиз

5. Взаимопревращение триозофосфатов
В гликолизе участвует только глицеральдегид-3-фосфат.
Диоксиацетонфосфат с помощью фермента триозофосфатизомераза
превращается в глицеральдегид-3-фосфат.
Диоксиацетонфосфат ↔ D–глицеральдегид–3–фосфат

ВТОРАЯ СТАДИЯ ГЛИКОЛИЗА

Эта стадия включает окислительно-восстановительные реакции и


реакции фосфорилирования, в процессе которых генерируется АТФ.
6. Окисление глицеральдегид-3-фосфата до 1,3-дифосфоглицерата
Это один из наиболее важных этапов гликолиза, поскольку энергия,
освобождающаяся при окислении альдегидной группы глицеральдегид-3-
фосфата, сохраняется в форме высокоэнергетического продукта окисления
1,3-дифосфоглицерата. Фермент- глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназа.
Глицеральдегид-3-фосфат + НАД+ + Фн → 1,3-дифосфоглицерат + НАД*Н + Н+ ,
∆G′ = +1,5 ккал

НАД+- окислительно-восстановительный кофермент –


никотинамидадениндинуклеотид, служит переносчиком электронов от
глицеральдегид-3-фосфата, играющего роль донора электронов, к пирувату.

 Биохимия. Учеб. пособие -73-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ГЛИКОЛИЗ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА
6.3. Гликолиз

7. Перенос фосфатной группы от 1,3-дифосфоглицерата на АДФ


В результате реакции, катализируемой фосфоглицераткиназой, одна из
фосфатных групп (1) переносится на АДФ с образованием АТФ и 3-
фосфоглицерата:
1,3-фосфоглицерат + АДФ → 3-фосфоглицерат + АТФ, ∆G′ = - 4,5 ккал

Энергия, освобождающаяся при окислении альдегидной группы до


карбоксильной запасается в виде энергии фосфатных связей АТФ.

8. Превращение 3-фосфоглицерата в 2-фосфоглицерат


Эта реакция, при которой фосфатная группа переносится из положения
3 в глицериновой кислоте в положение 2, катализируется ферментом
фосфоглицеромутазой.
3–фосфоглицерат ↔ 2–фосфоглицерат,

9. Дегидратация 2-фосфоглицерата с образованием


фосфоенолпирувата
Это вторая реакция в результате которой образуется
высокоэнергетическая связь, катализируется енолазой:
2-фосфоглицерат → Фосфоенолпируват + Н2О, ∆G′ = + 0,44 ккал

10. Перенос фосфатной группы от фосфоенолпирувата на АДФ


Катализируется пируваткиназой:
Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ, ∆G′ = - 7,5 ккал

 Биохимия. Учеб. пособие -74-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ГЛИКОЛИЗ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА
6.3. Гликолиз

11. Восстановление пирувата до лактата


Пируват восстанавливается до лактата, присоединяя электроны,
первоначальным источником которых служит глицеральдегид-3-фосфат.
Роль переносчика электронов играет НАД. Реакция катализируется
лактатдегидрогеназой:
Пируват + НАД*Н + Н ↔ Лактат + НАД+, ∆G′ = - 6,0 ккал
ЛДГ имеет 5 изоферментов. Лактат - конечный продукт гликолиза в
анаэробных условиях - выделяется через цитоплазматическую мембрану
клетки в окружающую среду как отброс.

ПОЛНЫЙ БАЛАНС ГЛИКОЛИЗА

Глюкоза + 2 АТФ + 2 НАД+ + 2 Фн + 4 АДФ + 2 НАДН +2Н+ →


→ 2 Лактат + 2 АДФ + 2 НАДH + 2H+ + 2 НАД+ + 4 АТФ + 2 Н2О

Вычеркнув одни и те же члены получим:


Глюкоза + 2 Фн + 2 АДФ → 2 Лактат + 2 АТФ + 2 Н2О
Суммарный процесс гликолиза состоит в превращении одной молекулы
глюкозы в две молекулы лактата и 2 молекул АДФ в 2 молекулы АТФ, кроме
того от глицеральдегид-3-фосфата к пирувату переносится 4 электрона в
форме 2 НАДН +2Н+. И хотя гликолиз включает 2 окислительно-
восстановительных этапа, суммарного изменения степени окисления в
результате этого процесса не происходит.
Гликолиз у животных и человека протекает во многих клетках, но его
значение для разных органов различно. Интенсивно гликолиз протекает в
белых мышечных волокнах, эритроцитах, злокачественных опухолях,
мозговой ткани, сетчатке, коже, мозговом слое почек.

 Биохимия. Учеб. пособие -75-


ТЕМА 6. ПЕРЕВАРИВАНИЕ УГЛЕВОДОВ. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ ПИРУВАТА

6.4. Гликогенолиз

Процесс анаэробного расщепления углеводов может начаться не с


глюкозы, а с гликогена. Гликоген может быстро превращаться в глюкозу.
Полный набор ферментов гликолиза характерен для мышц и печени человека
и животных. Включение гликогена в процесс гликогенолиза осуществляется
3 дополнительными ферментами – гликогенфосфорилазой, амило-1,6-
глюкозидазой (изоамилазой) и фосфоглюкомутазой.
Гликоген→глюкозо-1-фосфат→глюкозо-6-фосфат→…→2 лактат
В молекуле гликогена две связи – α (1→4) и β(1→6).

 Биохимия. Учеб. пособие -76-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
Аэробные клетки получают большую часть энергии за cчет дыхания,
при котором электроны переносятся от органических молекул (играющих
роль клеточного топлива) на молекулярный кислород.

7.1. Энергетика брожения и дыхания

В процессе гликолиза высвобождается лишь очень незначительная


часть химической энергии, которая потенциально может быть извлечена из
молекулы глюкозы. При полном окислении глюкозы, т.е. при ее окислении
до СО2 и Н2О, высвобождается значительно большее количество энергии.

Глюкоза → 2 Лактат, ∆G′ = – 47 ккал (гликолиз)


Глюкоза + 6 О2 → 6 СО2 + 6 Н2О, ∆G′ = – 686 ккал (дыхание)

При сбраживании глюкозы продукты брожения, которые в анаэробных


условиях уже не могут быть использованы клеткой и поэтому выводятся из
нее, все еще содержат значительную часть той энергии, которая была
заключена в молекуле глюкозы. Поэтому для получения того же количества
энергии клеткам, находящимся в анаэробных условиях, приходится
расходовать гораздо больше глюкозы, чем тем же самым клеткам в условиях
аэробиоза.
Почему при дыхании выход энергии намного больше, чем при
гликолизе? Прежде всего это объясняется тем, что продукт гликолиза -
молочная кислота - соединение столь же сложное, как глюкоза, и его
углеродные атомы имеют ту же степень окисления (соотношение между
числом атомов углерода и водорода то же, что и в глюкозе), тогда как
продукт дыхания - СО2 - значительно более простое соединение, у которого
единственный атом углерода полностью окислен. Вторая причина
заключается в том, что количество энергии, которое может быть получено
при переносе пары электронов от данной молекулы клеточного топлива к
акцептору электронов, сильно варьирует в зависимости от природы
акцептора. Когда акцептором электронов служит кислород, как это бывает
при дыхании, количество высвобождающейся энергии оказывается намного
большим, чем при гликолизе, при котором роль акцептора играет пируват.

7.2. Общая схема дыхания

Ацетильные группы, образовавшиеся из углеводов, жиров и


аминокислот на второй стадии катаболизма, вступают в 3 стадию, т.е. в цикл
трикарбоновых кислот – общий конечный путь окислительного катаболизма

 Биохимия. Учеб. пособие -77-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.2. Общая схема дыхания
всех видов клеточного топлива в аэробных условиях. В этом цикле
ацетильные группы расщепляются с высвобождением СО2 и атомов
водорода. Последние (или соответствующие им электроны) включаются в
дыхательную цепь, состоящую из серии переносчиков электронов. Процесс
переноса электронов по дыхательной цепи к конечному акцептору
электронов - молекулярному кислороду - сопровождается очень большим
уменьшением свободной энергии. Значительная часть этой энергии
запасается в виде АТФ, которая образуется в результате сопряженного с
окислением фосфорилирования АДФ (рис.13).

Суммарная реакция цикла трикарбоновых кислот описывается


уравнением:

Ацетил-СоА + 3НАД+ + ФАД + ГДФ + Фн + Н2О → 2 СО2 + 3НАДН +ФАДН2 + ГТФ +


2Н+ + СоА

Основная функция цикла заключается в дегидрировании уксусной


кислоты, которое в конечном счете приводит к образованию 2 молекул СО2
и 4 пар атомов водорода. Этот процесс включает ряд последовательных
ферментативных реакций, замкнутых в цикл (в отличие от реакций
гликолиза, которые следуют одна за другой в линейном порядке). При
каждом обороте цикла молекула уксусной кислоты (2 атома углерода)
вступает во взаимодействие с молекулой 4-углеродного соединения –
щавелево-уксусной кислоты – образуя 6-углеродное соединение –
лимонную кислоту. Затем лимонная кислота разрушается с образованием 2
молекул СО2 и 4-углеродного соединения - янтарной кислоты. Последняя в
конечном счете окисляется до щавелевоуксусной кислоты, которая может
снова включаться в цикл. При каждом обороте в цикл вовлекается 1
молекула уксусной кислоты и образуется 2 молекулы СО2. Одна молекула
щавелевоуксусной кислоты расходуется на образование лимонной кислоты,
но в конце цикла регенерирует. Поэтому практически щавелевоуксусная
кислота в цикле не расходуется: одной ее молекулы достаточно для
окисления неограниченного количества молекул уксусной кислоты.

7.3. Окисление пирувата до ацетил-КоА

Аэробное дыхание распадается на две стадии. В первой при


достаточном количестве кислорода каждая молекула пирувата поступает в
митохондрию, где она полностью окисляется аэробным путем. Сначала
происходит окислительное декарбоксилирование пирувата, т.е. отщепление
СО2 с одновременным окислением путем дегидрирования. Во время этих
реакций молекула пирувата соединяется с веществом, которое называется
коферментом А (КоА или КоА-SH), в результате чего образуется

 Биохимия. Учеб. пособие -78-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.3. Окисление пирувата до ацетил-КоА
ацетилкофермент А. Количество выделяющейся при этом энергии
достаточно для образования в молекуле ацетилкофермента А
высокоэнергетической связи. Этот процесс представляет собой
необходимую стадию, благодаря которой углеводы (через пируват)
включаются в цикл. КоА выполняет функцию переносчика ацильных (в
данном случае ацетильных групп), точно также как АТФ выполняет
функцию переноса фосфатных групп. Ацетилированная форма КоА (ацетил-
КоА) представляет собой тиоэфир, в образовании которой участвует
карбоксильная группа уксусной кислоты и тиоловая группа КоА. Тиоэфирная
связь относится к высокоэнергетическим связям, что означает, что
стандартная свободная энергия гидролиза ацетил–S–КоА выражается
большой отрицательной величиной

Ацетил–S–КоА + Н2О → Ацетат + КоА – SH ∆G′ = – 7,52 ккал

Окислительное декарбоксилирование пирувата до Ацетил–КоА и СО2


требует присутствия трех различных ферментов и пяти коферментов,
объединенных в один мультиферментный комплекс –
пируватдегидрогеназную систему.

Суммарная реакция имеет вид:

СН3СОСООН + КоА–S – H + НАД+ → СН3СО ~ S – КоА + СО2 + НАДH + Н+

НАДH, являющийся продуктом этой реакции, отправляется в


дыхательную цепь митохондрий.
Пируватдегидрогеназный комплекс избирательно ингибируется
мышьяком, а также АТФ, которая служит негативным модулятором. Всякий
раз, как содержание АТФ в клетке начинает превышать определенный
уровень, пируватдегидрогеназная система, поставляющая “топливо” для
цикла Кребса, сразу же выключается. “Топливом”, поступающим в цикл
трикарбоновых кислот, служит ацетил–КоА – конечный продукт сложных
превращений, катализируемых пируватидегидрогеназой.

 Биохимия. Учеб. пособие -79-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.3. Окисление пирувата до ацетил-КоА

Рис.13. Общая схема дыхания

7.4. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)

Вторую фазу аэробного дыхания составляет цикл Кребса (названный


так в честь открывшего его исследователя – сэра Ганса Кребса). Ацетильная
группа ацетил–КоА, содержащая 2 атома углерода, включается в цикл Кребса
при гидролизе ацетил–КоА. Она присоединяется к щавелевоуксусной
кислоте – четырехуглеродному соединению, в результате чего образуется
шестиуглеродная лимонная кислота. Для этой реакции требуется энергия, ее
поставляет высокоэнергетическая связь ацетил–КоА. Далее следует цикл
реакций, в которых ацетильные группы, поступающие в цикл при гидролизе
ацетил–КоА, дегидрируются с высвобождением четырех пар атомов
водорода и декарбоксилируются с образованием двух молекул СО2. При
декарбоксилировании для окислении двух атомов углерода до СО2
используется кислород, отщепляемый от двух молекул воды. Этот процесс
носит название окислительного декарбоксилирования. В конце цикла
молекула щавелевой кислоты регенерируется. Теперь она способна вступить
в реакцию с новой молекулой ацетил-КоА и цикл повторяется. На каждую
окисленную молекулу ацетил–КоА образуется: одна молекула АТФ, 4 пары
атомов водорода, 2 молекулы СО2. Водородные атомы присоединяются к
НАД+ или ФАД и попадают в дыхательную цепь. Поскольку из одной
окисленной молекулы глюкозы образуется 2 молекулы ацетил-КоА, для
окисления каждой молекулы глюкозы в процессе дыхания требуется 2
оборота цикла. Поэтому в конечном итоге при окислении одной молекулы
глюкозы синтезируется 2 молекулы АТФ, выделяется 4 молекулы СО2 и
высвобождается 8 пар атомов водорода, поступающие затем в дыхательную
цепь.

 Биохимия. Учеб. пособие -80-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.4. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)
Суммарную реакцию для образования ацетил-КоА и цикла Кребса
можно записать так:

С6Н12О6 + 6Н2О → 6СО2 + 4 АТФ + 12 АсН2


где Ас – акцептор водорода.

Рис. 14. Цикл трикарбоновых кислот

Цитрат-синтаза
Конденсация ацетил-КоА с оксалоацетатом, приводящая к
образованию цитрата, катализируется ферментом цитрат-синтазой. В ходе
этой реакции метильная группа ацетил-КоА присоединяется к углероду
карбонильной группы оксалоацетата с последующим гидролизом
тиоэфирной связи и образованием свободного КоА–SH. Гидролиз
сопровождается уменьшением стандартной свободной энергии (на 7,7 ккал).
Цитрат-синтаза относится к регуляторным ферментам, она ингибируется
АТФ и НАДН.
O H2C – COO-
|| |
О = С – СОО- + С – СН3 + Н2О → НО – С – СОО- + HS – CoA + H+
| | |
H2C – COO- S – CoA H2C – COO-
ксалоацетат Ацетил-СоА Цитрат

 Биохимия. Учеб. пособие -81-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.4. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)
Аконитазное равновесие
Фермент аконитаза обеспечивает достижение равновесия в системе
Лимонная кислота–цис-Аконитовая кислота–Изолимонная кислота. При рН
7,4 и 25о С в равновесной смеси содержится 91% цитрата, 6% изоцитpата и
3% цис-аконитата.

СОО - COO- COO-


| | |
H–C–H H2O H–C H2O H – C – OH
| ↑ || ↓ |
-
OOC – C – OH ↔ -
OOC – C ↔ -
OOC – C – H
| | |
CH2 CH2 CH2
| | |
COO- COO- COO-

Цитрат цис-Аконитат Изоцитрат

Изоцитратадегидрогеназа
Изоцитратдегидрогеназа использует в качестве акцептора электронов
НАД . Суммарная реакция, катализируемая изоцитратдегидрогеназой:
+

COO- СОО - СОО -


| | |
H–C–H НАД+ CH2 Н+ CH2
| ↓ | ↓ |
H – C – COO- ↔ Н – C – COO- ↔ НО– C – H
| ↓ | ↓ |
H – C – ОH НАДН+Н+ C=О СО2 C=О
| | |
COO- COO- COO-

Изоцитрат Оксалосукцинат α-Кетоглутарат

НАД-зависимая дегидрогеназа содержится только в митохондриях и


катализирует окисление изоцитрата в цикле Кребса. НАД-зависимая
дегидрогеназа – аллостерический фермент, специфический активатор – АДФ.
Катализируемая ею реакция сопровождается значительным уменьшением
свободной энергии, поскольку отщепление СО2 принадлежит к числу сильно
экзергонических (идущих с выделением энергии) реакций. На активность
изоцитратдгидрогеназы влияет также АТФ и НАДН, которые сильно
ингибируют фермент, главным счетом, за счет конкуренции с НАД+. Именно
эта реакция является лимитирующей для всего цикла Кребса.

Окисление α-кетоглутарата до сукцината


Окисление α-кетоглутарата протекает в 2 стадии. На первой стадии α-
кетоглутарат подвергается окислительному декарбоксилированию, в
результате чего образуется сукцинил-S–КоА и СО2:

α-Кетоглутарат + НАД+ + КоА–SH ↔ Cукцинил-S–КоА + СО2 + НАДН + Н+


∆G′ = – 8ккал

 Биохимия. Учеб. пособие -82-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.4. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)
Эта реакция сходна с реакцией окисления пирувата до ацетил–КоА.
Кофакторами фермента α-кетоглутаратдегидрогеназы являются
тиаминпирофосфат, липоевая кислота, КоА, НАД , ФАД.
+

На следующем этапе сукцинил–КоА утрачивает свою КоА-группу, но


не путем обычного гидролиза, а в результате реакции с участием
гуанозиндифосфата (ГДФ) и неорганического фосфата, при которой
освобождающаяся энергия запасается в фосфатной связи ГТФ:

Сукцинил-S–КоА + Фн + ГДФ → Сукцинат + ГТФ + КоА–SH, ∆G′ = – 0,7ккал

Реакция катализируется ферментом сукцинилтиокиназой.


Образовавшийся в результате этой реакции ГТФ отдает затем свою концевую
фосфатную группу АДФ, вследствие чего образуется АТФ:

ГТФ + АДФ ↔ ГТФ +АТФ

Синтез АТФ, сопряженный с деацилированием сукцинил-S–КоА, часто


называют фосфорилированием на уровне субстрата, чтобы отличить его от
реакций фосфорилирования, протекающих при участии дыхательной цепи.
СОО- COO- COO-
| | |
CH2 НАД+ + КоА CH2 Фн + ГДФ CH2
| ↓ | ↓ |
H–C–H ↔ CH2 ↔ CH2
| ↓ | ↓ |
C = O НАДН + СО2 C = O КоА + ГТФ COO-
| |
COO- S – KoA

α-Кетоглутарат Cукцинил-КоА Сукцинат

Сукцинатдегидрогеназа
Окисление сукцината катализируется сукцинатдегидрогеназой –
флавопротеидом, в молекуле которого с белком ковалентно связан
флавинадениндинуклеотид. Этот способный восстанавливаться кофермент
действует как акцептор водорода:

Сукцинат + Е–ФАД ↔ Фумарат + Е–ФАДН2

Сукцинатдегидрогеназа прочно связана с мембраной митохондрий,


имеет сложную структуру и состоит из нескольких субъединиц.
Сукцинатдегидрогеназа обладает некоторыми свойствами аллостерического
фермента.

Фумараза
Обратимая реакция фумарата, продуктом которой является малат,
катализируется ферментом фумаразой.
Фумарат + Н2О ↔ Малат

 Биохимия. Учеб. пособие -83-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.4. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)
Изменение свободной стандартной энергии невелико, поэтому эта
реакция является легко обратимой. Молекула состоит из 4 субъединиц.
Кофермента для реакции не требуется.

СОО- СОО- СОО- СОО-


| ФАД | Н2О | НАД+
|
CH2 ↓ C–H ↓ HO – C – H ↓ C=O
| ↔ || ↔ | ↔ |
CH2 ↓ Н– C H–C–H ↓ CH2
| ФАДН2 | | НАДН |
COO- COO- COO- COO-

Cукцинат Фумарат Малат Оксалоацетат

Окисление малата до оксалоацетата


В последней реакции цикла Кребса НАД-зависимая
малатдегидрогеназа катализирует окисление малата в оксалоацетат:

Малат + НАД+ ↔ Оксалоацетат + НАДН + Н+

Хотя реакция носит эндергонический (без выделения энергии)


характер, в клетке она идет только в прямом направлении, так как продукты
реакции быстро удаляются.

Баланс одного оборота цикла Кребса


Два атома углерода выводятся из цикла в виде двуокиси углерода, т.е.
ровно столько же, сколько поступает в цикл в виде ацетильной группы,
однако это не те самые, а другие атомы. В реакциях ферментативного
дегидрирования образуется также 4 пары атомов водорода – 3 пары
используются для восстановления НАД+, а одна – для восстановления ФАД
сукцинатдегидрогеназы. В конечном счете все 4 пары атомов водорода
превращаются в ионы Н+ и соответствующее число электронов переносится
по дыхательной цепи на кислород.

7.5. Перенос электронов и окислительное фосфорилирование

Рассмотрим вопрос о том, каким образом пары электронов, отдаваемые


промежуточными продуктами цикла трикарбоновых кислот, переходят через
длинную цепь ферментов – переносчиков электронов, опускаясь на все более
низкие энергетические уровни до тех пор, пока они не восстановят
молекулярный кислород – конечный акцептор электронов в процессе
дыхания. Значительная часть свободной энергии электронов запасается при
этом в форме энергии фосфатной связи АТФ. Этот процесс называется
окислительным фосфорилированием. Процессы переноса электронов и
окислительного фосфорилирования происходят почти во всех аэробных

 Биохимия. Учеб. пособие -84-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.5. Перенос электронов и окислительное фосфорилирование
клетках. В эукариотических клетках ферменты, катализирующие эти
реакции, локализованы во внутренней мембране митохондрий, в
прокариотических клетках они локализованы в клеточной мембране.

7.6. Путь переноса электронов – дыхательная цепь

Пары водородных атомов, отщепляемые от промежуточных продуктов


в реакциях дегидрирования при гликолизе и в цикле Кребса, окисляются
молекулярным кислородом до Н2О с одновременным фосфорилированием
АДФ до АТФ. Происходит это, когда водород, отделившийся от НАДН или
ФАДН2, передается по цепи, включающей по меньшей мере 5 переносчиков –
флавопротеид, кофермент Q и несколько разных цитохромов. В конце цепи
электроны соединяются с молекулярным кислородом с образованием аниона
О2–. Соединяясь с протонами водорода, эти анионы образуют воду.
Промежуточные переносчики водорода претерпевают при этом ряд
окислительно-восстановительных реакций. Переносчики сгруппированы
таким образом, что в трех пунктах цепи при переходе водородных атомов от
одного переносчика к другому, небольшое количество энергии
высвобождается и включается в молекулу АТФ.

НАДН + Н+ + Е1 – ФАД → НАД+ + Е1 – ФАДН2


Е1 – ФАДН2 + 2Е2 – Fe(111) → E1– ФАД + 2Е2 – Fe(11) + 2H+
2E2 – Fe(11) + 2H+ + KoQ → 2E2 – Fe(111) + KoQH2
KoQ H2 + 2 Цит.b(111) → KoQ + 2H+ + 2 Цит.b(111)
2Цит.b(11) + 2 Цит.с(111) → 2Цит.b(111) + 2Цит.с(11)
2Цит.с(11) + 2 Цит. а (111) → 2Цит.с(111) + 2Цит.а(11)
2Цит.а(11) + 2Цит.а3(111) → 2Цит.а(111) + 2Цит.а3(11)
2Цит.а3(11) +1/2О2 + 2Н+ → 2Цит.а3(111) + Н2О

Считается, что на участке НАДН и КоQ (убихинон - вездесущий хинон)


осуществляется двухэлектронный перенос, а на участке между цитохромом b
и кислородом – одноэлектронный. Молекулы–переносчики электронов,
составляющие цепь переноса электронов, сгруппированы в надмолекулярные
структуры – дыхательные ансамбли. Эти дыхательные ансамбли встроены в
структуру внутренней митохондриальной мембраны. Переносчики,
располагающиеся рядом в цепи переноса, ориентируются, вероятно, таким
образом, что их простетические группы могут контактировать друг с другом
благодаря определенным колебательным и вращательным движениям.
Процесс переноса электронов через всю дыхательную цепь, от НАДН к
молекулярному кислороду, сопровождается очень большим уменьшением
свободной энергии, а именно на 52,7 ккал. Для образования АТФ из АДФ и

 Биохимия. Учеб. пособие -85-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.6. Путь переноса электронов – дыхательная цепь
фосфата необходимо только 7,3 ккал. Очевидно, что уменьшение свободной
энергии при переносе одной пары электронов от НАДН до кислорода
достаточно велико для того, чтобы обеспечить возможность синтеза
нескольких молекул АТФ из АДФ и фосфата в стандартных условиях при
условии наличия соответствующего механизма сопряжения. Изменение
свободной энергии, сопровождающее перенос пары электронов от НАД*Н к
кислороду, можно разбить на 3 части, каждая из которых соответствует
определенному участку дыхательной цепи и достаточна для того, чтобы
обеспечить фосфорилирование АДФ до АТФ в сопряженной реакции. Эти
реакции окислительного фосфорилирования сохраняют около 40% энергии.
Идея о наличии сопряжения между фосфорилированием АДФ и
аэробным дыханием была впервые высказана в Советском Союзе
Энгельгардтом еще в начале 30 годов. В настоящее время общепризнанно,
что необходимым условием окислительного фосфорилирования является
целостность структуры внутренней мембраны митохондрий.

Суммарное уравнение процесса фосфорилирования в дыхательной


цепи:
НАДН + 2Н+ + 3 АДФ + Фн + 1/2 О2 → НАД+ + 4 Н2О + 3 АТФ
Экзергонический компонент:
НАДН + 2Н+ + 1/2 О2 → НАД+ + Н2О ∆G′ = – 52,7 ккал
Эндергонический компонент:
3 АДФ + 3 Фн → 3 АТФ +3 Н2О ∆G′ = + 21,9 ккал

Рис.15. Окислительно-восстановительные потенциалы переносчиков


электронов в электрон-транспортной цепи митохондрий и места сопряжения
окисления и фосфорилирования

Очевидно, что при сопряженном фосфорилировании, в результате


которого образуется 3 молекулы АТФ, запасается 21,9/52,7∗100, т.е. около
40% всей энергии, освобождающейся от переноса электронов от НАДН к
кислороду. Окисление всех связанных с НАД субстратов, происходящее в

 Биохимия. Учеб. пособие -86-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.6. Путь переноса электронов – дыхательная цепь
митохондриях за счет молекулярного кислорода, сопровождается
образованием 3 молекул АТФ. Была установлена также примерная
локализация трех участков дыхательной цепи, в которых происходит
запасание энергии, основанная на термодинамических расчетах и
экспериментальных данных (рис.15): 1) один из флавопротеидов цепи, 2)
место, в котором пара электронов переходит от цитохрома b к цитохрому с,
3) место, где пара электронов переходит от цитохрома а к кислороду. Таким
образом, дыхательная цепь напоминает каскадное устройство, поставляющее
клетке свободную энергию удобными для нее порциями.

Баланс энергии

Суммарные реакции аэробного дыхания:


С6Н12О6 + 2 Фн + 2 АДФ + 2 НАД+ → 2 Пируват + 2 НАДН + 2 Н+ + 2 АТФ + 2Н2О
2 Пируват + 2 НАД+ → 2 Ацетил–S–КоА + 2 НАДН + 2 Н+ + 2 СО2
2Ацетил–S–КоА+6НАД +ФП+2АДФ+2Фн → СО2 +6НАДН +6Н+ + ФПН2 + 2АТФ
+

Суммируя три уравнения пролучим:


Глюкоза+Фн +4АДФ+НАД++ФП → 6СО2 + 10НАДН +10Н+ + 4АТФ + ФПН2 +2Н2О
10 НАДН + 10 Н+ + 32 Фн + 32 АДФ + 6 О2 + 3 ФПН2 → 32 АТФ + 40 Н2О
Экзергонический компонент:
Глюкоза + 6 О2 → 6 СО2 + 6 Н2О ∆G′ = – 680 ккал
Эндергонический компонент:
34 Фн + 36 АДФ 36 АТФ + 42 Н2О ∆G′ = + 263 ккал
Таким образом, общая эффективность накопления энергии составляет
263/680*100=39%.

7.7. Хемиосмотическая гипотеза Митчелла

Каким образом осуществляется сопряжение между окислением НАДН


и фосфорилированием АДФ? Для осуществления окислительного
фосфорилирования необходимо наличие целостной внутренней
митохондриальной мембраны. Митохондрии содержатся в цитоплазме всех
аэробных эукариотических клеток и располагаются вблизи от структур,
нуждающихся в АТФ, который является продуктом их жизнедеятельности,
или же поблизости от источников клеточного топлива, в котором они сами
нуждаются. Митохондрия ограничена двумя отдельными мембранами.
Внешняя мембрана гладкая, внутренняя имеет нерегулярно чередующиеся
складки – кристы. Внутренняя часть митохондрий называется матриксом.
Каждая из частей мембраны содержит специфические ферменты. Внешняя
мембрана содержит ферменты метаболизма жирных кислот, фосфолипидов и
липидов, ферменты, удлиняющие цепи жирных кислот. Приблизительно 20-
25% общего белка внутренней мембраны составляют белки ферментов,
участвующих в функционировании системы переноса электронов и

 Биохимия. Учеб. пособие -87-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.7. Хемиосмотическая гипотеза Митчелла
окислительного фосфорилирования – это флавопротеиды, цитохромы и
ферменты, ответственные за образование АТФ. Флавопротеиды и цитохромы
располагаются на мембране в виде отдельных групп таким образом, что
каждая из групп представляет собой самостоятельно функционирующую
единицу, содержащую в определенных молярных соотношениях все
необходимые ферменты. Такие группы называют дыхательными ансамблями.
Дыхательные ансамбли распределены на плоскости мембран. Компоненты
дыхательной цепи непосредственно связаны с фактором фосфорилирования
F1 (фактор сопряжения). Ферменты цикла Кребса содержатся в матриксе.
Окислительное фосфорилирование является процессом, при котором
выделение энергии при окислении субстрата сопряжено с синтезом АТФ.
Для объяснения сопряжения окисления с фосфорилированием Митчеллом
была выдвинута гипотеза. Он предположил, что сопряжение переноса
электронов и синтеза АТФ обеспечивается протонным градиентом. Согласно
этой модели, перенос электронов по дыхательной цепи приводит к выбросу
протонов из матрикса на цитоплазматическую сторону внутренней
митохондриальной мембраны, где возрастает концентрация протонов Н+.
Возникает электрохимический градиент протонов в мембране. Этот градиент
состоит из двух составных частей – разницы в концентрации водородных
ионов (рН) и разницы в электрических потенциалах. Энергия этого градиента
является движущей силой процесса синтеза АТФ, в ходе которого
происходит обратное перемещение протонов по направлению градиента.
При переносе водорода на кислород каждая пара электронов,
акцептируемых от субстрата, трижды пересекает мембрану туда и обратно и
каждый раз выводит 2 протона. Первый переход осуществляется через
восстановленный флавинмононуклеотид –QH2.
Общее число протонов, переносимых при восстановлении КоQ, равно
4. Каждая молекула QH2 отдает электрон цитохрому с1. Далее электрон по
компонентам дыхательной цепи – цитохромам с и а передается
терминальному цитохрому – а3, который окисляется молекулой кислорода.
При этом каждый атом кислорода принимает 2 электрона и присоединяет 2
протона, образуя молекулу воды. Таким образом, каждая пара электронов,
переносимая от НАДН к кислороду, приводит к перемещению шести
протонов от внутренней к внешней поверхности мембраны. Этот процесс
завершается на стадии АТФазы (комплекс F1–Fo), где каждые два
перенесенных протона осуществляют синтез одной молекулы АТФ (рис.16).
Есть несколько гипотез о механизме синтеза АТФ комплексом (F1–Fo).
Согласно Митчеллу, фосфатная группа связывается ферментом, активный
центр которого находится в F1 части комплекса вблизи конца канала, по
которому переносится протон. 2 протона переносятся по этому каналу под
действием градиента рН и мембранного потенциала. Эти протоны атакуют
один из кислородов фосфата, который отщепляется в виде молекулы воды.
При этом фосфатная группа превращается в реакционноспособную частицу,
способную реагировать с АДФ с образованием АТФ.

 Биохимия. Учеб. пособие -88-


ТЕМА 7. АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ
7.7. Хемиосмотическая гипотеза Митчелла

Рис.16. Дыхательная цепь митохондрий

Другая гипотеза заключается в том, что протоны вызывают изменения


конформации белка вблизи активного центра, приводящие к синтезу АТФ. В
активном центре такого фермента происходит самопроизвольное соединение
АДФ и Фн. Образующаяся молекула АТФ остается связанной с ферментом и
для ее отщепления необходимо затратить энергию. Энергия может быть
получена в результате присоединения протона к ферменту с изменением его
конформации.

 Биохимия. Учеб. пособие -89-


ТЕМА 8. ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН

8.1. Превращение липидов в процессе пищеварения

В составе липидов пищи преобладают триглицериды. фосфолипиды,


стерины и другие липиды потребляются значительно меньше. Процесс
расщепления пищевых жиров идет в основном в тонком кишечнике. В
пилорическом отделе желудка также выделяется липаза, но рН желудочного
сока составляет 1,0-2,5 и при этих значениях рН фермент малоактивен.
Образующиеся в пилорическом отделе желудка жирные кислоты и
моноглицериды участвуют в эмульгировании жиров в двенадцатиперстной
кишке. В желудке под действием протеиназ желудочного сока происходит
частичное расщепление белковых компонентов липопротеидов, что в
дальнейшем облегчает расщепление их липидных составляющих в тонком
кишечнике.
Поступающие в тонкий кишечник липиды подвергаются действию ряда
ферментов. Пищевые триацилглицерины (жиры) подвергаются действию
липазы, поступающей в кишечник из поджелудочной железы. В
расщеплении жиров участвует также липаза, выделяемая стенками
кишечника. При расщеплении жиров под действием липаз панкреатического
сока и кишечного сока образуются свободные высшие жирные кислоты,
моноацилглицерины и глицерол. 40-50% пищевых жиров расщепляется
полностью, а 3-10% пищевых жиров могут всасываться в неизмененном виде.
Расщепление фосфолипидов идет гидролитическим путем при участии
ферментов фосфолипаз, поступающих в двенадцатиперстную кишку с соком
поджелудочной железы.
Все ферменты, принимающие участие в гидролизе пищевых липидов,
растворены в водной фазе содержимого тонкого кишечника и могут
действовать на молекулы липидов лишь на границе раздела липид/вода. Для
эффективного переваривания липидов необходимо их эмульгирование
желчными кислотами.

8.2. Всасывание продуктов переваривания липидов и ресинтез


липидов в кишечной стенке

В стенку кишечника легко всасываются вещества, хорошо растворимые


в воде - глицерол, аминоспирты и жирные кислоты с короткими
углеводородными радикалами. Эти соединения из клеток кишечника
поступают в кровь и вместе с током крови транспортируются в печень.
Большинство продуктов переваривания липидов (высшие жирные кислоты,
моно- и диацилглицерины, холестерол, лизофосфолипиды) плохо
растворимы в воде и для их всасывания в стенку кишечника требуется

 Биохимия. Учеб. пособие -90-


ТЕМА 8. ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН
8.2. Всасывание продуктов переваривания липидов и ресинтез липидов в кишечной стенке
специальный механизм. Эти соединения образуют мицеллы с желчными
кислотами и фосфолипидами. Каждая мицелла состоит из гидрофобного ядра
и внешнего мономолекулярного слоя амфифильных соединений,
расположенных таким образом, что гидрофильные части их молекул
контактируют с водой, а гидрофобные участки ориентированы внутрь
мицеллы, где они контактируют с гидрофобным ядром. В состав
мономолекулярной амфифильной оболочки мицеллы входят фосфолипиды,
желчные кислоты, холестерол. Гидрофобное ядро мицеллы состоит
преимущественно из высших жирных кислот, продуктов неполного
расщепления жиров, эфиров холестерола, жирорастворимых витаминов и др.
Мицеллы транспортируются к щеточной каемке клеток слизистой
оболочки, где всасываются. В норме всасывается до 98% пищевых липидов.
Поступившие в энтероциты мицеллы разрушаются. Всосавшиеся продукты
расщепления экзогенных липидов превращаются в липиды, характерные для
организма человека, и далее они поступают во внутреннюю среду организма.
Высвободившиеся при распаде мицелл желчные кислоты поступают обратно
в кишечник или в кровь и через воротную вену оказываются в печени. Здесь
они улавливаются гепатоцитами и вновь направляются в желчь для
повторного использования.
В кишечной стенке всосавшиеся ацилглицерины могут подвергаться
дальнейшему расщеплению с образованием свободных жирных кислот и
глицерола под действием липаз. Часть моноацилглицеринов может без
предварительного расщепления превращаться в триацилглицерины. Все
высшие жирные кислоты, всосавшиеся в клетки кишечника, используются в
энтероцитах для ресинтеза различных липидов.
Смесь всосавшихся и ресинтезированных в стенке кишечника липидов
поступает в лимфатическую систему, а затем через грудной лимфатический
проток в кровь и с током крови распределяется в организме. Поступление
липидов в лимфу наблюдается уже через 2 часа после приема пищи,
алиментарная гиперлипидемия достигает максимума через 6-8 часов, а через
10-12 часов после приема пищи она полностью исчезает.
Триглицериды, фосфолипиды, холестерол практически не растворимы
в воде, в связи с чем они не могут транспортироваться кровью или лимфой в
виде одиночных молекул. Перенос всех этих соединений осуществляется в
виде особым образом организованных надмолекулярных агрегатов -
липопротеидных комплексов или просто липопротеидов. Существует
несколько классов липопротеидных частиц, отличающихся друг от друга по
составу, плотности и электрофоретической подвижности: хиломикроны
(ХМ), липопротеиды очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеиды
низкой плотности (ЛПНП), липопротеиды высокой плотности (ЛПВП) и
некоторые другие. В транспорте экзогенных липидов, т.е. липидов,
поступающих во внутреннюю среду организма из кишечника, принимают
участие главным образом ХМ и ЛПОНП.

 Биохимия. Учеб. пособие -91-


ТЕМА 8. ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН

8.3. Внутриклеточные процессов расщепления и синтеза липидов


различных классов

Высшие жирные кислоты могут окисляться в клетках тремя путямиα -,


β- и ω-окисления. Процессы α- и ω-окисления высших жирных кислот идут в
микросомах клеток и играют в основном пластическую функцию - в ходе
этих процессов идет синтез гидроксикислот, кетокислот и кислот с нечетным
числом атомов углерода, необходимых для клеток. Основным способом
окисления высших жирных кислот является процесс β -окисления. Этот
процесс можно определить как процесс ступенчатого окислительного
расщепления высших жирных кислот, в ходе которого идет
последовательное отщепление двухуглеродных фрагментов в виде ацетил-
КоА со стороны карбоксильной группы активированной молекулы высшей
жирной кислоты.
Поступающие в клетку высшие жирные кислоты подвергаются
активации с превращением их в ацил-КоА. Процессβ -окисления жирных
кислот идет в матриксе митохондрий. Активированная жирная кислота в
матриксе митохондрий подвергается ступенчатому циклическому
окислению. В результате одного цикла β-окисления радикал жирной кислоты
укорачивается на 2 атома углерода, а отщепившийся фрагмент выделяется в
виде ацетил-КоА, который может поступать в цикл трикарбоновых кислот
для окисления. Для сравнения: при окислении 3 молекул глюкозы,
содержащих также 18 атомов углерода, клетка получает только 114 молекул
АТФ, т.е. высшие жирные кислоты являются более выгодным
энергетическим топливом для клеток по сравнению с моносахаридами. По-
видимому, это обстоятельство является одной из главных причин того, что
энергетические резервы организма представлены преимущественно в виде
триацилглицеринов, а не гликогена.
Общее количество свободной энергии, выделяющееся при окислении 1
моля стеариновой кислоты составляет около 2632 ккал, из них накапливается
в виде энергии макроэргических связей синтезированных молекул АТФ
около 1100 ккал. Таким образом, аккумулируется примерно 40% всей
выделяющейся свободной энергии.
В условиях длительной интенсивной работы, требующей больших
энергозатрат, жирные кислоты, поступающие из жировых депо, становятся
основным видом "энергетического топлива". Значение их как
энергетического топлива еще более возрастает при недостатке глюкозы в
клетках органов и тканей, например при сахарном диабете или голодании.
Для синтеза жирных кислот необходимы восстановительные
эквиваленты в виде НАДФН. Насыщенные высшие жирные кислоты
синтезируются путем последовательного удлинения углеводородного
радикала на два углеродных атома в ферментных системах клетки.
Источником двухуглеродных фрагментов при синтезе других высших
жирных кислот в цитозоле служит малонил-КоА, в митохондриальных
системах для удлинения ацильного радикала используется ацетил-КоА.

 Биохимия. Учеб. пособие -92-


ТЕМА 8. ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН

8.4. Обмен триглицеридов и холестерина в тканях

Триглицериды синтезируются в клетках различных органов и тканей в


качестве резервных питательных веществ, однако их синтез с наибольшей
интенсивностью протекает в клетках печени и в клетках жировой ткани. Для
синтеза необходимы высшие жирные кислоты и глицерол. Синтез резервных
триацилглицеринов идет в период абсорбции продуктов пищеварения и
поступления их во внутреннюю среду организма. В постабсорбционном
периоде идет мобилизация резервных триглицеридов. Они расщепляются в
клетках под действием ферментов липаз.
Суточная потребность человека в холестероле составляет около 1г,
причем вся потребность в этом соединении может быть удовлетворена за
счет его эндогенного синтеза. Экзогенный пищевой, холестерол также
эффективно усваивается организмом. У здорового человека поступление
холестерола с пищей и его эндогенный синтез хорошо сбалансированы.
Поступление 2-3 г холестерола с пищей почти полностью тормозит
эндогенный синтез; полное отсутствие в пище приводит к тому, что в сутки в
организме будет синтезироваться около 1 г холестерола. Основным органом,
в котором идет синтез холестерола, является печень. В печени синтезируется
50-80% эндогенного холестерола, 10-15% холестерола синтезируется в
клетках кишечника, около 5% образуется в коже. Объем синтеза холестерола
в других органах и тканях незначителен, хотя ферментные системы,
обеспечивающие его синтез, присутствуют в клетках большинства органов и
тканей. В условиях обычного пищевого рациона во внутреннюю среду
организма поступает около 300 мг экзогенного холестерола, а 500-700 мг
холестерола организм получает за счет его эндогенного синтеза.
Общее содержание холестерола в организме составляет около 140 г.
Основная масса этого соединения включена в состав клеточных мембран.
Однако около 10 г холестерола постоянно находится в плазме крови в
составе липопротеинов. Концентрация холестерола в плазме крови
составляет 3,5-6,8 мМ/л. Избыток холестерола в клетках запасается в виде
эфиров олеиновой кислоты, в состав мембран входит свободный холестерол.
Холестерол используется в организме для синтеза желчных кислот, из
него синтезируются стероидные гормоны, в коже из 7-дегидрохолестерола
под действием ультрафиолетовой радиации образуется витамин Д. Избыток
холестерола выводится из организма с желчью; часть избыточного
холестерола может поступать в просвет кишечника непосредственно из его
стенки. Холестериновый гомеостаз в организме - результат динамического
равновесия процессов 1) поступления его в организм и эндогенного синтеза;
2) процессов использования холестерола для нужд клеток и его выведения из
организма.

 Биохимия. Учеб. пособие -93-


ТЕМА 8. ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН
8.4. Обмен триглицеридов и холестерина в тканях
Холестерол синтезируется в клетках из двухуглеродных группировок
ацетил-КоА. Процесс синтеза холестерола включает 35 последовательных
энзиматических реакций. Избыток холестерола в мембранах клеток нарушает
их микровязкость и работу трансмембранных транспортных систем. Избыток
холестерола оказывает на клетки токсический эффект. В клетках
периферических тканей имеется несколько механизмов, предотвращающих
избыточное накопление холестерола в их мембранах: 1) при избыточном
поступлении холестерола в клетку за счет рецептор-опосредованного захвата
ЛПНП, количествоβ -рецепторов на поверхности клетки уменьшается; 2)
излишнее накопление холестерола в мембранах тормозит работу
собственного механизма синтеза холестерола; 3) избыток холестерола
переводит свободный холестерол в его эфиры, которые резервируются в
клетке в специальных вакуолях.

8.5. Интеграция и регуляция метаболизма липидов

Метаболические пути липидного обмена взаимодействуют друг с


другом, обеспечивая переключение потока вещества с одного
метаболического пути на другой в соответствии с потребностями клеток. В
любой живой системе обмен липидов связан с обменом соединений других
классов. Пищевые липиды являются источниками высших жирных кислот,
глицерола, аминоспиртов и некоторых других соединений, используемых
организмом для синтеза свойственных для него структурных или резервных
липидов. Свободные высшие жирные кислоты, наряду с глицеролом и
аминоспиртами образуются в организме также при расщеплении резервных
или структурных липидов. Другим источником высших жирных кислот
служит их синтез из ацетила-КоА, который может быть промежуточным
продуктом обмена углеводов или аминокислот. Одним из ключевых
метаболитов липидного обмена является ацетил-КоА.
Липиды выполняют множество функций в организме, одной из
важнейших является обеспечение клеток различных органов и тканей
энергией, т.к. 30%-40% всей необходимой ему энергии человек получает за
счет окислительного расщепления соединений липидной природы.
Превращения липидов соответствуют потребности организма в
энергетическом и пластическом материале. Эффективная работа
регуляторных и координирующих механизмов обеспечивает адаптацию
организма к изменяющимся условиям его существования.
Процесс мобилизация резервных триглицеридов стимулируется рядом
гормонов (адреналин, норадреналин, глюкагон,β -липотропный гормон
гипофиза, соматотропин, АКТГ, МСГ, кортизол, тироксин, тестостерон).

 Биохимия. Учеб. пособие -94-


ТЕМА 8. ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН

8.6. Нарушение обмена липидов при ожирении

Ожирение - избыточное накопление липидов в организме. Диагноз


ожирение ставят в том случае, когда масса тела обследуемого превышает
оптимальную на 20%.
Расчет оптимальной массы тела можно произвести по простейшей
формуле:
m = ( Рост в см - 100) кг
Многочисленные более сложные формулы для расчета не вносят
существенных корректив в величину оптимальной массы - отклонения не
превышают 3-5%. По данным американских страховых компаний
оптимальная масса для человека, рост которого 170 см, составляет при
худощавом телосложении 68 кг, а при крепком - 73 кг. Подсчитано, что
каждый кг излишней массы сокращает продолжительность жизни на 3
месяца.
Увеличение массы тела при ожирении связано с накоплением
резервных триглицеридов в жировых депо. Ожирение может быть
первичным, обусловленным алиментарно-конституциональными факторами,
или вторичным – следствием имеющейся патологии или поведенческой
реакции (при переедании). Увеличение массы тела связано с накоплением
избытка триглицеридов в результате превышения калорийности пищи над
энергозатратами, без этого превышения не реализуется никакая
наследственная предрасположенность.

 Биохимия. Учеб. пособие -95-


ТЕМА 9. БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН

9.1. Общие представления об обмене белков

Обмен белков – центральный процесс всего обмена веществ в


организме. Он связан с обменом других веществ, так как белки катализируют
все химические реакции. Поскольку белки – основной строительный
материал различных биологических структур, они играют важную роль в их
разрушении и новообразовании. Обновление белков в организме протекает
быстро: белки печени обновляются наполовину за 10 суток, плазмы крови –
за 20-40 суток, мышечные – несколько медленнее.
Основным материалом обновления белков служат белки пищи, но они
не могут включиться в состав клеточных структур без предварительного
расщепления, поскольку все белки обладают видовой специфичностью.
Поэтому белки должны быть в пищеварительном тракте расщеплены до
аминокислот.
В клетках различных органов аминокислоты образуются из веществ
небелковой природы – промежуточных продуктов углеводов и липидов.
Однако только часть аминокислот (заменимые) может синтезироваться в
организме человека. Другие аминокислоты (незаменимые) должны
поступать в организм с пищей. Белки пищи, содержащие полный набор
незаменимых аминокислот, называются полноценными. Белки, не
содержащие незаменимых аминокислот – неполноценные. Незаменимыми
аминокислотами являются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин,
фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин.
Все аминокислоты (из пищи или тканей) поступают в общий фонд
аминокислот.
Тканевые белки
Белки пищи

Пептиды
Пептиды

Аминокислоты

Аминокислоты
Вещества
небелковой природы

В клетках аминокислоты могут включаться в синтез новых белков или


разрушаться в процессе диссимиляции до конечных продуктов обмена.

 Биохимия. Учеб. пособие -96-


ТЕМА 9. БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН
9.1. Общие представления об обмене белков

Аминокислоты
Распад
NH3 Мочевина

Распад
Тканевые белки

Биологически активные Распад Метаболиты цикла


вещества, гормоны, трикарбоновых кислот
нуклеотиды, коферменты

СО2 + Н2О

Включение аминокислот в пластические процессы или энергетический


обмен зависит от конкретных условий протекания реакций в клетках. При
напряженной мышечной работе преобладает распад тканевых белков и
аминокислот, в ходе которого может освобождаться до 12% энергии,
необходимой для работы мышц. В период отдыха после работы
преобладающими становятся реакции биосинтеза белка, потребляющие
много энергии. Особенно интенсивно синтез белков идет в печени,
лимфатических узлах, костном мозге, селезенке, слизистой оболочке
кишечника.
Диссимиляция аминокислот происходит с помощью реакций
дегидрирования, дезиминирования, переаминирования,
декарбоксилирования. Они приводят к образованию из аминокислот
пировиноградной кислоты, ацетил-кофермента А и ряда метаболитов цикла
Кребса, где их распад завершается образованием углекислого газа и воды.
Азот белков и аминокислот оказывается в составе аммиака и мочевины.

9.2. Пищеварение белков

Белки, поступающие с пищей, подвергаются в желудочно-кишечном


тракте распаду при участии гидролитических ферментов или
пептидгидролаз. Пептидгидролазы выделяются в неактивной форме (это
предохраняет стенки пищеварительной системы от самопереваривания).
Активируются они при поступлении пищи в пищеварительную систему.
Активация пепсина и трипсина происходит по механизму автокатализа,
другие пептидгидролазы активируются трипсином.
Химические изменения белков начинаются в желудке при участии
пепсина и соляной кислоты. При действии соляной кислоты белки набухают,

 Биохимия. Учеб. пособие -97-


ТЕМА 9. БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН
9.2. Пищеварение белков
и фермент получает доступ во внутренние зоны молекулы. Пепсин ускоряет
гидролиз внутренних (расположенных далеко от концов молекул) пептидных
связей. В результаты белки расщепляются до пептидов. Пептиды в
кишечнике подвергаются дальнейшим превращениям в слабощелочной среде
под действием трипсина, химотрипсина и пептидаз. В результате образуются
дипептиды, которые гидролизуются до свободных аминокислот.
Аминокислоты всасываются через стенки кишечника. Этот процесс
энергозависим. Некоторые аминокислоты включаются в синтез белков уже
после всасывания, 95% поступает в кровь и лимфу. Кровь переносит их в
печень, где идет интенсивный синтез белков. Не использованные
аминокислоты вновь попадают в кровь.
Часть аминокислот в кишечнике подвергается гниению под действием
кишечных бактерий. Из некоторых аминокислот образуются токсины –
амины, фенолы, меркаптаны. Они выводятся с калом и частично всасываются
в кровь, переносятся ею в печень, где происходит их детоксикация. Этот
процесс требует значительных затрат АТФ.

9.3. Синтез белков

Синтез белков в живых организмах – сложный многоступенчатый


процесс, включающий активацию аминокислот, установление их
последовательности в полипептидной цепи белка, замыкание пептидных
связей и образование трехмерной структуры, свойственной данному белку.
Аминокислоты активируются АТФ с помощью фермента
аминоацилсинтетазы, находящейся в цитозоле клеток. Следующий этап –
определение последовательности аминокислотных остатков (первичной
структуры белка) – связан с обменом нуклеиновых кислот. Наследственная
информация о первичной структуре всех белков хранится в закодированной
форме в молекулах ДНК. Молекула ДНК содержит несколько тысяч
различных генов, хранящих информацию о последовательности аминокислот
в одном белке.
Когда в клетке возникает необходимость в синтезе какого-либо белка,
под действием индукторов активируется соответствующий ген в ДНК.
Информация о последовательности аминокислотных остатков в белках
кодируется через последовательность нуклеотидных остатков, образующих
ген. Каждой аминокислоте соответствует участок гена, состоящий из трех
нуклеотидов (триплет или кодон). Перевод информации с ДНК в мРНК –
транскрипция.
мРНК в цитоплазме клеток связывается с рибосомами, содержащими
рРНК. Процесс синтеза белка происходит на рибосоме с участием тРНК и
большого количества факторов трансляции. Аминокислотная
последовательность точно соответствует последовательности кодонов.
Полипептидная цепь синтезируется в линейном порядке. После окончания
синтеза она отделяется от рибосомы и приобретает свойственную этому
белку конформацию. Этот способ синтеза белка называется матричным.

 Биохимия. Учеб. пособие -98-


ТЕМА 9. БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН

9.4. Внутриклеточный распад белков

Наряду с синтезом белков постоянно идет их распад. В организме


человека массой 70 кг при обычном режиме питания ежедневно распадается
и вновь синтезируется около 400 г белка. Распад может происходить двумя
способами – гидролитическим (с образованием аминокислот) с помощью
катепсинов, находящихся в лизосомах, и нуклеопептидным,
реализующимся в разрушении тканевых белков при взаимодействии их с
АТФ (ГТФ, УТФ, ЦТФ), в результате чего образуются фосфорилированные
пептиды.

9.5. Пути выведения аммиака из организма

В результате распада белков и нуклеотидов образуется свободный


аммиак. Даже в небольших количествах он ядовит для клеток. В организме
существует несколько механизмов его детоксикации. Одни из них служат для
временного связывания, транспорта аммиака из одного органа в другой,
другие – для образования конечных продуктов, которые выводятся из
организма. Временное связывание происходит в реакциях образования
амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот – аспарагина и глутамина. Эти
реакции идут с затратой энергии АТФ. Аспарагин и глутамин
транспортируют аммиак из различных тканей в печень, где он
обезвреживается.
Другой способ временного связывания аммиака – восстановительное
аминирование щавелевоуксусной кислоты с образованием аспарагиновой
кислоты. Она принимает участие в окончательном устранении аммиака –
синтезе мочевины в печени. Синтез мочевины – ферментативный процесс,
идущий с затратой АТФ. Мочевина в физиологических концентрациях –
безвредное для организма вещество. Процесс образования ее начинается с
синтеза карбомаилфосфатат при взаимодействии аммиака с углекислым
газом и АТФ.
Суммарное уравнение цикла имеет вид:

2NH3 +CO2 + 3ATФ → NH2-CО-NH2 + 2AДФ +2H3PO4 + АМФ + H4P2O7

Многие ферменты, обеспечивающие синтез мочевины, находятся в


митохондриях клеток, где интенсивно протекают окислительные реакции.
Мочевина выделяется из клеток печени в кровь, переносится в почки и
выделяется с мочой.

 Биохимия. Учеб. пособие -99-


ТЕМА 10. ИНТЕГРАЦИЯ КЛЕТОЧНОГО ОБМЕНА
Все протекающие в организме процессы взаимосвязаны. Существует
связь между обменом воды и обменом практически всех химических
соединений. Вода – это та среда, где осуществляются химические
превращения в организме, она является участником или продуктом многих
химических реакций. Существенное влияние на протекание процессов
обмена веществ оказывают минеральные соединения. Некоторые ионы
входят в состав ферментов, выполняют роль активаторов ферментов.
Особенно ярко проявляется взаимосвязь обмена углеводов, липидов, белков.

10.1. Взаимосвязь процессов обмена углеводов, липидов, белков

Взаимосвязь процессов обмена углеводов, липидов, белков


проявляется в наличии единых промежуточных продуктов обмена и общих
путей превращений, а также во взаимопревращениях углеводов, липидов и
белков. В обмене этих веществ можно выделить три основные стадии: 1)
подготовительную, 2) стадию универсализации, 3) стадию окисления в цикле
трикарбоновых кислот.

Белки Полисахариды Липиды

Подготовительная
стадия

Аминокислоты Моносахариды Глицерол Жирные


кислоты

Стадия
универсализации
Ацетил-Ко А

Окисление
Цикл
трикарбоновых
кислот

В подготовительной стадии происходит гидролиз полимеров до


мономеров. Ди- и полисахариды преобразуются до моносахридов, жиры
расщепляются на глицерин и жирные кислоты, белки – на аминокислоты. В
стадии универсализации из углеводов, глицерина, жирных кислот,
аминокислот образуется ацетил-КоА.
Особое значение взаимосвязь обмена жиров, белков и углеводов имеет
для обеспечения их взаимопревращений. Большинство реакций обмена

 Биохимия. Учеб. пособие -100-


ТЕМА 10. ИНТЕГРАЦИЯ КЛЕТОЧНОГО ОБМЕНА
10.1. Взаимосвязь процессов обмена углеводов, липидов, белков
веществ обратимы. Направление их зависит от условий протекания,
концентрации субстратов и продуктов. Обратимыми являются многие этапы
процессов обмена углеводов, липидов, белков.
Наиболее просто происходит взаимопревращение углеводов и липидов.
В условиях истощения углеводных ресурсов организма липиды начинают
использоваться в качестве источника энергии. Жирные кислоты
используются тканями или в печени превращаются в кетоновые тела,
которые используются тканями как энергетические субстраты. Из глицерина
образуется глюкоза, которая, поступая в кровь, обеспечивает энергетическим
сырьем некоторые ткани.
Очень сложно протекает образование аминокислот из продуктов
углеводного и липидного обмена. Часть аминокислот (незаменимых)
организм не способен образовывать, другие (заменимые) могут быть
синтезированы, но для этого в их состав должна входить аминогруппа.
Источником аминогруппы могут служить другие аминокислоты или
свободный аммиак.

10.2. Внутриклеточная регуляция обмена веществ

Живой организм – сложная система, содержит несколько сот


триллионов клеток. В каждую секунду в организмы происходят сотни
химических реакций. Основной принцип регуляции обмена веществ –
избирательное, точно соответствующее потребностям организма изменение
скорости химических реакций.
В клетке скорость химических реакций определяется:
1) доступностью субстратов (концентрация реагирующих веществ);
2) активностью ферментов (конкурентное и неконкурентное
торможение, аллостерическая регуляция);
3) количеством ферментов;
4) доступностью кофакторов (АТФ, НАД+, НАДФ+ и др.).

10.3. Нервная и гормональная регуляция обмена веществ

На уровне организма биологическая регуляция представлена нервным


и эндокринным механизмами. Нервная система координирует процессы
жизнедеятельности организма в меняющихся условиях среды – изменяет
скорость химических реакций за счет изменения в клетке сигнальных
молекул. Особым механизмом действия обладают стероидные гормоны. Они
проникают в клетку, связываются со специфическими рецепторами,
поступают в ядро, где стимулируют процесс образования мРНК.
Деятельность эндокринной системы находится под контролем нервной
системы, которая регулирует работу желез внутренней секреции. Нервная и

 Биохимия. Учеб. пособие -101-


ТЕМА 10. ИНТЕГРАЦИЯ КЛЕТОЧНОГО ОБМЕНА
10.3. Нервная и гормональная регуляция обмена веществ
эндокринная системы координируют деятельность клеток и органов
организма. В отличие от гормональной нервная система оказывает быстрое
регулирующее действие на ограниченный участок, вызывая в клетках
органов или тканей выраженные биохимические изменения, быстро
проходящие после окончания нервного импульса.
Регулирующее влияние гормональной системы развертывается
значительно медленнее, оно охватывает более широкий круг органов и
тканей. Гормоны вызывают в них сравнительно небольшие, но длительно
сохраняющиеся изменения.

 Биохимия. Учеб. пособие -102-


ЧАСТЬ 3. СПОРТИВНАЯ БИОХИМИЯ

ТЕМА 11. БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ


Различные формы подвижности характерны практически для всех
живых организмов. В ходе эволюции у животных возникли специальные
клетки и ткани, главной функцией которых является генерация движения.
Мышцы являются высоко специализированными органами, способными за
счет гидролиза АТФ генерировать механические усилия и обеспечивать
перемещение животных в пространстве. При этом в основе сокращения
мышц практически всех типов лежит перемещение двух систем белковых
нитей (филаментов), построенных в основном из актина и миозина.
В организме взрослого мужчины мышцы составляют более 40% общей
массы, у пожилых людей – около 30%, у детей – около 25%. У женщин
меньше. У спортсменов, специализирующихся в силовых видах спорта,
мышечная масса может достигать 50-55%, а у культуристов – 60-79%.
Проявление различных двигательных качеств человека, особенно силы и
скорости, зависит от морфологического строения мышц, особенностей
протекания биохимических процессов в них, а также от регуляторного
воздействия нервной системы.

11.1. Типы мышечных волокон

В организме человека существует 3 типа мышц: скелетные, сердечные


(миокард) и гладкие. Различаются они морфологическими, биохимическими
и функциональными особенностями. Скелетные и сердечные мышцы
относятся к поперечнополосатым (рис.17). В гладких мышцах такая
исчерченность отсутствует. Функционально сердечная мышца отличается от
скелетной и занимает промежуточное положение между гладкими и
скелетными мышцами. Сердечная мышца сокращается ритмично с
последовательно меняющимися циклами сокращения (систола) и
расслабления (диастола) независимо от воли человека, непроизвольно. Ее
сокращение регулируется гормонами.

Рис.17. Поперечно-полосатая скелетная мускулатура

 Биохимия. Учеб. пособие -103-


ТЕМА 11. БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ
11.1. Типы мышечных волокон
Сокращение гладких мышц инициируется нервными импульсами,
некоторыми гормонами и не зависит от воли человека, так как их тонус не
контролируется нашим сознанием. Гладкие мышцы включают мышцы
внутренних органов, системы пищеварения, стенок кровеносных сосудов,
кожи и матки, обеспечивая их сокращение и расслабление.
Скелетные мышцы прикреплены в основном к костям. Сокращение
скелетных мышц инициируется нервными импульсами и подчиняется
сознательному контролю, произвольно.
Отдельная мышца окружена оболочкой соединительной ткани и имеет
сложное морфологическое строение. Каждая мышца состоит из пучка
мышечных волокон, которые содержат многочисленные сократительные
нити миофибриллы (рис.18).

Рис.18. Строение мышцы

В скелетных мышцах различают несколько типов мышечных волокон,


отличающихся сократительными и метаболическими свойствами. К
основным типам волокон относятся медленносокращающиеся (МС), или
красные и быстросокращающиеся (БС), или белые. МС и БС волокна имеют
разную скорость возбуждения, сокращения и утомления. Скорость
сокращения МС-волокон составляет более 110 мс, а БС-волокон – 5- мс.
Отдельные типы волокон отличаются также механизмами
энергообразования. МС-волокна имеют много митохондрий, ферментов
биоокисления углеводов и жиров, миоглобина, большую сеть капилляров и
большие запасы гликогена. В МС-волокнах преобладают аэробный
метаболизм, необходимый для длительной работы на выносливость.
Мотонейрон, иннервирующий МС-волокна, имеет небольшое тело клетки и
управляет относительно небольшим количеством мышечных волокон (10-
180).
БС-волокна характеризуются большим количеством миофибрилл,
высокой АТФазной активностью миозина и ферментов гликолиза, большими
запасами гликогена. Имеют слаборазвитую капиллярную сеть и немного
миоглобина. Ресинтез АТР идет за счет креатинфосфатной реакции и
гликолиза. Это обеспечивает высокую скорость сокращения и быстрое
утомление. БС-волокна приспособлены к скоростной интенсивной работе
относительно небольшой продолжительности. Их мотонейрон имеет большое

 Биохимия. Учеб. пособие -104-


ТЕМА 11. БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ
11.1. Типы мышечных волокон
тело и сильно разветвленные аксоны, поэтому иннервирует от 300 до 800
мышечных волокон.
Среди БС-волокон различают 2 подтипа – БСа (тип llа) и БСб (тип llб).
Они отличаются в основном механизмами энергообразования. БСа-волокна
имеют высокую анаэробную гликолитическую и аэробную способность
ресинтеза АТР. Их называют «быстрые окислительно-гликолитические
волокна». Используются они при интенсивной работе на выносливость (бег
на 1000 м или плавание на 400 м). БСб-волокна имеют только высокие
анаэробные способности ресинтеза АТР, поэтому подключаются к
кратковременной мышечной деятельности взрывного характера (бег на 100 м
или плавание на 50 м).
Подключение мышечных волокон к работе зависит от силы
стимуляции мотонейроном. Количество МС- и БС-волокон в мышцах
человека в среднем составляет 55 и 45% соответственно. Среди БС-волокон
преобладают БСа (30-35%). У сильнейших бегунов на длинные дистанции в
икроножных мышцах ног содержится более 80% МС-волокон, а у спринтеров
– всего 23%. Существует тесная корреляция между содержанием БС-волокон
и скоростными способностями мышц. Количество отдельных типов
мышечных волокон генетически закреплено, поэтому плохо поддается
изменению при тренировке. Однако при специфической тренировке их объем
значительно увеличивается. Экспериментальные данные последних лет
свидетельствуют о возможности изменения количества типов волокон при
длительных тренировках: превращение БСа в БСб или МС.

11.2. Ультраструктура мышечного волокна

Мышечное волокно является структурной единицей скелетных мышц,


представляя собой большую многоядерную клетку, а точнее – бесклеточное
образование – симпласт, так как в процессе развития мышечная клетка
образуется путем слияния множества эмбриональных отдельных клеток –
миобластов (рис.19). Клетка окружена плазматической мембраной –
сарколеммой, которая покрыта сетью коллагеновых волокон, придающим ей
прочность и эластичность. Длина отдельных мышечных клеток может
достигать 10 см (портняжная мышца) и даже 50 см, толщина до 0,1 мм. К
мышечному волокну подходят окончания двигательных нервов и множество
кровеносных сосудов.

Рис.19. Мышечное волокно, иннервируемое мотонейроном

 Биохимия. Учеб. пособие -105-


ТЕМА 11. БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ
11.2. Ультраструктура мышечного волокна
Двигательный нерв (мотонейрон) имеет разветвленные аксоны и может
иннервировать несколько мышечных волокон, которые вместе представляют
функциональную единицу мышцы (нейромоторная или двигательная
единица). Такая единица работает как единое целое, т.е. сокращаются все
входящие в нее мышечные волокна. Отдельная мышца состоит из многих
двигательных единиц, которые могут не одновременно подключаться к
мышечному сокращению. Сила и скорость сокращения мышцы зависит от
количества участвующих в сокращении двигательных единиц, а также от
частоты нервных импульсов.
Мышечные клетки не способны к делению, поэтому разрушенные
мышечные волокна не могут восстановиться простым удвоением. В случае
повреждения, что наблюдается при напряженной мышечной деятельности,
самовозобновление мышечного волокна происходит из маленькой клетки –
сателлита, которая находится в неактивном состоянии в тесном контакте со
зрелыми мышечными волокнами. При нарушении структуры мышечного
волокна она активируется и начинает пролиферировать, что приводит к
образованию нового мышечного волокна.
Для высокоэффективного преобразования энергии АТФ в
механическую работу мышцы должны обладать строго упорядоченной
структурой. Действительно, упаковка сократительных белков в мышце
сравнима с упаковкой атомов и молекул в составе кристалла.
Веретенообразная мышца состоит из пучков мышечных волокон.
Зрелое мышечное волокно практически полностью заполнено
миофибриллами - цилиндрическими образованиями, сформированными из
системы перекрывающихся толстых и тонких нитей, образованных
сократительными белками. В миофибриллах скелетных мышц наблюдается
правильное чередование более светлых и более темных участков. Поэтому
часто скелетные мышцы называют поперечнополосатыми. Скелетные
мышцы состоят из многоядерных клеток, связанных возбудимой
плазматической мембраной, по которой приходит нервный импульс,
инициирующий сокращение мышцы. Мышечные клетки состоят из
множества сократительных волокон – миофибрилл, расположенных
параллельно друг другу.
Саркоплазматический ретикулум – это внутриклеточная мембранная
система взаимосвязанных уплощенных пузырьков и канальцев (цистерн),
которая окружает саркомеры миофибрилл (рис.20). На внутренней его
мембране расположены белки, способные связывать ионы кальция
(кальсеквестрин). Основная функция СР заключается в регуляции
содержания ионов кальция в пространстве между актином и миозином,
уровень которого изменяется при сокращении-расслаблении от 10-5 до 10-7 М.
Под воздействием нервного импульса СР выбрасывает ионы кальция.
Основные пути поступления Са2+ в клетки из окружающей среды или его
освобождения из внутриклеточных источников достаточно универсальны,
поэтому исследование молекулярных механизмов, обеспечивающих Са-

 Биохимия. Учеб. пособие -106-


ТЕМА 11. БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ
11.2. Ультраструктура мышечного волокна
зависимую регуляцию сократительной активности мышц разных типов,
всегда вызывало повышенный интерес.

Рис.20. Саркоплазматический ретикулум

Мышечное сокращение становится возможным потому, что из СР через


Са-каналы за короткое время (несколько микросекунд) выбрасывается
большое количество Са2+ (градиент концентрации Са2+ на мембране СР
составляет ~104), достаточное для взаимодействия с регуляторными Са-
связывающими белками и активации сократительного аппарата. Благодаря
хорошему развитию сети мембран СР и высокому содержанию в них белка
Са-АТФазы (до 80% всех белков в продолговатых трубочках СР) весь
освободившийся Са2+ также очень быстро (за 1-2 миллисекунды) полностью
удаляется из цитоплазмы.
Таким образом, мембраны СР - основного депо кальция в мышечных
клетках содержат оба компонента, которые необходимы для освобождения
этого катиона и его последующей реаккумуляции: Са-каналы (RyR) и Са-
АТФазу. Са-АТФаза активируется тем кальцием, который освобождается из
ретикулума через Са-каналы и взаимодействует с регуляторными Са-
связывающими белками (тропонин С, кальмодулин).
На мембране СР расположены также рибосомы, на которых происходит
биосинтез белков. Митохондрии располагаются вдоль миофибрилл, тесно
соприкасаясь с ретикулумом. При тренировке количество митохондрий
увеличивается.
Структура миофибриллы. Структурно-функциональными единицами
миофибрилл являются саркомеры, которые располагаются вдоль мышечных
волокон через каждые 2,3 мкм (рис.21). На электронно-микроскопических
снимках продольного среза мышечной ткани видно, что саркомер состоит из
параллельных рядов толстых и тонких нитей. Вертикальные темные линии Z
соответствуют специальным структурным белкам, разделяющим
миофибриллы на саркомеры. Между ними видны горизонтальные нити
сократительного аппарата. От Z-линий отходят тонкие нити, которым на
электронно-микроскопических снимках соответствуют светлые полосы I. В
центральной части саркомера расположены толстые нити, которым
соответствуют темные полосы А. В середине каждой полосы А видна более
светлая полоса Н. Наличие двух темных участков полосы А определяется
тем, что в этих зонах толстые нити пересекаются тонкими нитями. Более

 Биохимия. Учеб. пособие -107-


ТЕМА 11. БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ
11.2. Ультраструктура мышечного волокна
светлая полоса (зона Н) соответствует участку саркомера, где толстые нити
не пересекаются с тонкими нитями.

Рис.21. Схема саркомера

Толстые нити, имеющие диаметр 15 нм, состоят главным образом из


молекул миозина. Тонкие нити имеют диаметр 9 нм. Они содержат белки
трех типов: актин, тропомиозин и тропониновый комплекс. Каждая тонкая
нить окружена тремя толстыми нитями, а каждая толстая нить окружена
шестью тонкими нитями. Толстые и тонкие нити взаимодействуют друг с
другом с помощью поперечных мостиков длиной около 13 нм, которые через
регулярные промежутки выходят из толстых нитей и заполняют щели между
соседними толстыми и тонкими нитями. При сокращении мышцы ее длина
укорачивается на одну треть. Как это происходит стало понятно в начале
1950-х гг., когда Эндрю и Хью Хаксли, Р.Нидергерк и Ж.Хэнсон,
исследовавшие мышечные волокна методами рентгеноструктурного анализа,
оптической и электронной микроскопии, независимо пришли к модели
скользящих нитей.

В основе модели скользящих нитей лежат следующие факты:


– при сокращении мышцы длины толстых и тонких нитей саркомера не
изменяются;
– саркомер укорачивается за счет перекрывания толстых и тонких
нитей, которые скользят друг относительно друга во время сокращения
мышцы; это проявляется в том, что при сокращении мышцы полосы Н
и I укорачиваются;
– сила, развиваемая мышцей, создается в процессе движения соседних
нитей.
Скольжение толстых и тонких нитей друг относительно друга
совершается за счет энергии, выделяемой при гидролизе ATФ до AДФ и
неорганического фосфата (рис.22).

 Биохимия. Учеб. пособие -108-


ТЕМА 11. БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ
11.2. Ультраструктура мышечного волокна

Рис.22. Механизм скольжения актиновых нитей относительно миозиновых за


счет работы миозиновой АТФазы

Главной "моторной" частью миозина скелетных мышц является


головка тяжелой цепи миозина вместе со связанной с ней легкими цепями
миозина. Головки миозина могут дотягиваться до нитей актина и
контактировать с ними. При замыкании таких контактов образуются
поперечные мостики, которые генерируют тянущее усилие и обеспечивают
скольжение нитей актина относительно миозина.

 Биохимия. Учеб. пособие -109-


ТЕМА 12. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ
МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ

Содержание АТФ в мышцах незначительно (около 5 ммоль /кг сырой


массы ткани – 0,25-0,4%) и всегда поддерживается на постоянном уровне, так
как повышение концентрации АТФ угнетает АТФазу миозина, а падение
ниже 2 ммоль/кг нарушает работу Са-насоса ретикулума и тормозит процесс
расслабления. Запасы АТФ могут обеспечивать выполнение интенсивной
работы только в течение очень короткого времени – 0,5-1,5 с или 3-4-ти
одиночных сокращений максимальной силы. Дальнейшая мышечная работа
обеспечивается благодаря быстрому ресинтезу АТФ из продуктов ее распада.
Энергетическими источниками для ресинтеза АТФ являются креатинфосфат
и AДФ.
Ресинтез АТФ может осуществляться в анаэробных и аэробных
условиях. В обычных условиях ресинтез АТФ происходит преимущественно
аэробно, а при мышечной напряженной работе, когда доставка кислорода к
мышцам затруднена, в тканях усиливаются анаэробные механизмы ресинтеза
АТФ. В скелетных мышцах человека выявлено 3 вида анаэробных и один
аэробный путь ресинтеза АТФ.
К анаэробным механизмам относятся:
1) креатинфосфокиназный (алактатный) механизм, обеспечивающий
ресинтез АТФ за счет перефосфорилирования между креатинфосфатом и
АДФ;
2) гликолитический (лактатный) механизм, обеспечивающий ресинтез
АТФ в процессе анаэробного расщепления гликогена мышц или глюкозы
крови с образованием молочной кислоты;
3) миокиназный механизм, осуществляющий ресинтез АТФ за счет
реакции перефосфорилирования между двумя AДФ с участием миокиназы
(аденилаткиназы).
Аэробный механизм ресинтеза АТФ включает реакции окислительного
фосфорилирования. Энергетическими субстратами аэробного окисления
служат глюкоза, жирные кислоты, частично аминокислоты, молочная
кислота и кетоновые тела.
Каждый механизм имеет разные энергетические возможности, которые
характеризуются по следующим критериям оценки механизмов
энергообразования: максимальная мощность, скорость развертывания,
метаболическая емкость и эффективность. Максимальная мощность – это
наибольшая скорость образования АТФ в данном метаболическом процессе.
Она лимитирует предельную интенсивность работы, выполняемой за счет
данного механизма. Скорость развертывания оценивается по времени
достижения максимальной мощности данного пути ресинтеза АТФ от начала
работы. Метаболическая емкость отражает общее количество АТФ, которое
может быть получено в данном механизме ресинтеза за счет величины
запасов энергетических субстратов, емкость лимитирует объем выполняемой

 Биохимия. Учеб. пособие -110-


ТЕМА 12. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ

работы. Метаболическая эффективность – это та часть энергии, которая


накапливается в макроэргических связях АТФ, она определяет
экономичность выполняемой работы и оценивается общим значением
коэффициента полезного действия (КПД), представляющее отношение всей
полезно затраченной энергии к ее общему количеству, выделенному в
данном метаболическом процессе.
Общий КПД при преобразовании энергии метаболических процессов в
механическую работу (Ем) зависит от двух показателей: а – эффективности
преобразования выделяемой в ходе метаболических превращений энергии в
энергию ресинтезируемых АТФ, т.е. эффективности фосфорилирования (Еф);
б – эффективности преобразования АТФ в механическую работу, т.е.
эффективности электромеханического сопряжения (Ее):
Ем = (Еф/Ее) ·100
Эффективность электромеханического сопряжения в процессах
аэробного и анаэробного метаболизма примерно одинакова и составляет
50%, эффективность фосфорилирования наивысшая в алактатном
анаэробном процессе – около 80% и наименьшая – в анаэробном гликолизе –
в среднем 44%, в аэробном процессе 60%.

Таблица 1.
Критерии оценки механизма энергообеспечения мышечной деятельности

Механизм Мах мощность Время Мах емкость Эффективность, %


ресинтеза Дж/кг Моль удержания мах Кдж/кг Моль/кг Еф Ее Ем
АТР в мин в мин мощности, с
КФК 3770 3,6 6-12 630 0,7 80 50 40
Гликолиз 2500 1,6 30-60 1050 1,2 36-52 50 22
Аэробный 1250 1,0 600 ∞ 90 60 50 30

КФК и гликолитический имеют максимальную мощность и


эффективность образования АТР, но короткое время удержания мах
мощности и небольшую емкость из-за малых запасов энергетических
субстратов. Аэробный механизм имеет почти в 3 раза меньшую мах
мощность, но поддерживает ее в течение длительного времени, а также почти
неисчерпаемую емкость благодаря большим запасам углеводов, жиров,
белков. Так, за счет запасов жиров организм может непрерывно работать в
течение 7-10 дней.
Анаэробные механизмы являются основными в энергообеспечении
кратковременных упражнений высокой интенсивности, а аэробные – при
длительной работе умеренной интенсивности.

 Биохимия. Учеб. пособие -111-


ТЕМА 12. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ

12.1. Креатинфосфокиназный механизм ресинтеза АТФ

Алактатный анаэробный механизм ресинтеза АТФ включает


использование имеющейся в мышцах АТФ и быстрый ее ресинтез за счет
креатинфосфата, концентрация которого в мышцах в 3-4 раза выше по
сравнению с АТФ. Креатинфосфат локализован на сократительных
миофибриллах.

Креатинфосфат + AДФ = АТФ +Креатин

Обратная реакция может протекать в митохондриях с использованием


АТФ, образовавшейся в процессе окислительного фосфорилирования.
Мембрана митохондрий хорошо проницаема как для креатина, так и для
креатинфосфата, а креатинфосфокиназа есть и в саркоплазме, и в
межмембранном пространстве митохондрий.

В скелетных мышцах креатинфосфокиназа обладает высокой


активностью, что приводит к усилению этой реакции в самом начале
мышечной работы, когда начинает расщепляться АТФ и накапливаться АДФ.
Максимальная мощность креатинфосфокиназной реакции развивается уже
на 0,5-0,7 с интенсивной работы, что свидетельствует о большой скорости
развертывания, и поддерживается в течение 10-15 с у нетренированных, а у
высокотренированных спринтеров – 25-30 сек.

 Биохимия. Учеб. пособие -112-


ТЕМА 12. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
12.1. Креатинфосфокиназный механизм ресинтеза АТФ
Креатинфосфокиназный механизм первым включается в процесс
ресинтеза АТФ в начале интенсивной мышечной работы и протекает до тех
пор, пока не исчерпаются запасы креатинфосфата. Максимальная мощность
креатинфосфокиназной реакции в 1,5-2 раза выше мощности анаэробного
гликолиза и в 3-4 раза аэробного процесса. Общие запасы креатинфосфата у
нетренированных обеспечивают образование энергии в количестве 420
кДж/кг, а тренированных – в 2 раза больше. Метаболическая емкость
невелика. Эффективность очень высокая. Запасы креатинфосфата зависят от
запасов креатина. Введение креатина в виде добавок приводит к увеличению
запасов креатинфосфата, а также к повышению работоспособности.
Содержание креатинфосфата увеличивается при адаптации организма к
скоростным и силовым нагрузкам в 1,5-2 раза.
Креатинфосфокиназный путь ресинтеза АТФ играет решающую роль в
энергообеспечении кратковременной работы максимальной интенсивности в
течение 15-30 с – бег на 100 м, плавание на короткие дистанции, прыжки,
метания, тяжелая атлетика и др. Он обеспечивает возможность быстрого
перехода от покоя к работе, внезапных изменений темпа по ходу ее
выполнения, а также финишного ускорения. Функционирует
креатинфосфокиназная система преимущественно в быстросокращающихся
мышечных волокнах, поэтому составляет биохимическую основу скорости и
локальной мышечной силы (выносливости).

12.2. Гликолитический механизм ресинтеза АТФ

Как только креатинфосфокиназа перестает обеспечивать необходимую


скорость восстановления АТФ в мышцах, в энергообеспечение работы
вовлекается анаэробный гликолитический механизм ресинтеза АТФ. В
процессе гликолиза используются внутримышечные запасы гликогена и
глюкоза крови. Они постепенно расщепляются до лактата. Активации
гликолиза способствует также снижение концентрации креатинфосфата в
мышцах и накопление аденозинмонофосфата (АМФ), образующейся в
миокиназной реакции.
Максимальная мощность гликолиза у хорошо тренированных людей
3,1 кДж/кг, у нетренированных – 2,5 кДж/кг. Это ниже мощности
креатинфосфокиназы, но в 2-3 раза выше аэробного процесса. На
максимальную мощность механизм выходит на 20-30 сек после начала
работы. К концу 1-ой минуты работы гликолиз становится основным
процессом ресинтеза АТФ. При дальнейшей работе снижается под влиянием
образования лактата и снижения рН. Обеспечивает поддержание анаэробной
работы продолжительностью от 30 сек до 2-6 мин. Общее количество
энергии, которое образуется в гликолитическом механизме у
нетренированных людей – 840 Дж/кг, у спортсменов – 1760-2090 Дж/кг.
Гликолитический механизм отливается невысокой эффективностью. При

 Биохимия. Учеб. пособие -113-


ТЕМА 12. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
12.2. Гликолитический механизм ресинтеза АТФ
гликолитической работе повышается теплопродукция, температура мышц
может повышаться до 41-42°С.
Гликолиз играет важную роль при напряженной мышечной работе в
условиях недостаточного снабжения тканей кислородом. Это основной путь
образования энергии в упражнениях субмаксимальной мощности, предельная
продолжительность которых составляет от 30 сек до 2,5 мин – бег на средние
дистанции, плавание на 100-200 м, велосипедные гонки на треке и др. За счет
гликолиза совершаются длительные ускорения по ходу упражнения и на
финише дистанции. Гликолитический механизм энергообразования является
биохимической основой специальной скоростной выносливости организма.
Умеренный сдвиг рН в кислую сторону активирует работу ферментов
дыхательного цикла в митохондриях и усиливает аэробное
энергообразование. Изменение рН от 7,1 до 6,5 при изнеможении угнетает
ферменты гликолиза и сокращение мышц. При рН 6,4 прекращается
расщепление гликогена, что вызывает резкое снижение уровня АТФ и
развитие утомления. Увеличение лактата в мышцах сопровождается
изменением осмотического давления. Вода поступает в мышцы и они
набухают, возникают болевые ощущения.
Увеличение кислотности крови активирует дыхательный центр, в
результате чего увеличивается легочная вентиляция и поставка кислорода к
работающим мышцам. Все это происходит при увеличении интенсивности
выполняемого упражнения более максимальной аэробной мощности. Этот
уровень нагрузки – порог анаэробного обмена (ПАНО), или порог лактата.
Величина ПАНО – показатель эффективности процессов энергообразования
в мышцах, который используется при биохимическом контроле
функционального состояния спортсменов.

12.3. Миокиназный механизм ресинтеза АТФ

Миокиназная реакция происходит в мышцах при значительном


увеличении концентрации AДФ.
2AДФ → АТФ + АМФ
Такая ситуация возникает при выраженном мышечном утомлении,
когда скорость процессов, принимающих участие в ресинтезе АТФ, не
уравновешивает скорость расщепления АТФ. Миокиназная реакция –
аварийный механизм, когда другие пути ресинтеза АТФ невозможны. При
усилении миокиназной реакции часть образующейся АМФ может
необратимо дезаминироваться и превращаться в инозиновую кислоту,
которая не используется в энергетическом обмене. Это невыгодно для
организма, поскольку ведет к уменьшению общих энергетических запасов в
организме. Однако увеличение концентрации АМФ оказывает активирующее
действие на ферменты гликолиза. Главное значение этой реакции

 Биохимия. Учеб. пособие -114-


ТЕМА 12. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
12.3. Миокиназный механизм ресинтеза АТФ
заключается в образовании АМФ - мощного аллостерического активатора
ключевых ферментов гликолиза, гликогенолиза.

12.4. Аэробный механизм ресинтеза АТФ

Этот механизм в обычных условиях обеспечивает около 90% общего


количества АТФ. В качестве субстратов окисления используются глюкоза,
высшие жирные кислоты, некоторые аминокислоты, кетоновые тело, лактат
и др. недоокисленные продукты метаболизма. Скорость образования АТФ в
процессе окислительного фосфорилирования зависит от:
1) соотношения АТФ/AДФ, при отсутствии AДФ синтез АТФ не
происходит;
2) количества кислорода и эффективности его использования;
3) активности окислительных ферментов;
4) целостности мембран митохондрий;
5) количества митохондрий;
6) концентрации гормонов, ионов кальция и других регуляторов.
Количество кислорода прямо пропорционально окислительному
фосфорилированию. Это позволяет определять величину аэробного
энергообразования по потреблению кислорода. Углеводы являются более
эффективным топливом, так как на их окисление требуется на 12% меньше
кислорода. Поскольку запасы углеводов в организме ограничены, ограничена
и их возможность использования в видах спорта, требующих проявления
общей выносливости. После исчерпания запасов углеводов к
энергообразованию подключаются жиры. Так в марафонском беге за счет
использования мышечного гликогена работа мышц продолжается 80 мин.
Часть АТФ получается за счет мобилизации гликогена печени. Остальное –
за счет жирных кислот. Учитывая, что жирные кислоты содержат большое
количество энергии, весьма важно развивать способность организма к более
ранней мобилизации для энергообеспечения работы. Для этого
рекомендуется периодически использовать в тренировке аэробные нагрузки –
бег на сверхдлинные дистанции (3—40 км).
Максимальная мощность наименьшая и достигается на 2-3 мин
неинтенсивной работы у спортсменов и на 4-6 мин у неспортсменов и может
продолжаться до 15-30 мин. В более длительных упражнениях она
постепенно уменьшается. При марафонском беге средний уровень аэробной
энергопродукции составляет 80-85% максимальной аэробной мощности.
Наиболее интенсивно протекают процессы аэробного энергообразования в
медленносокращающихся мышечных волокнах. Следовательно, чем выше
процентное содержание таких волокон в мышцах, несущих основную
нагрузку, тем больше максимальная аэробная мощность у спортсменов и тем
выше физическая работоспособность при продолжительной работе.

 Биохимия. Учеб. пособие -115-


ТЕМА 12. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
12.4. Аэробный механизм ресинтеза АТФ
Метаболическая емкость практически безгранична. Эффективность
энергообразования также высока и составляет около 50%. Аэробный
механизм энергообразования является основным при длительной работе
большой и умеренной мощности: беге на дистанции 5000 и 10000 м,
марафонском беге на 25000 м, велогонках, плавании на 800 и 1500 м, беге на
коньках на 5000 и 10000 м. Он является биохимической основой
выносливости.
Важную роль в обеспечении мышечной клетки кислородом играет
миоглобин, у которого сродство к кислороду больше, чем у гемоглобина: при
парциальном давлении кислорода, равном 30 мм.рт.ст., миоглобин
насыщается кислородом на 100%, а гемоглобин - всего на 30%. Поэтому
миоглобин эффективно отнимает у гемоглобин доставляемый им кислород.

12.5. Соотношение анаэробных и аэробных механизмов ресинтеза


АТФ при мышечной нагрузке

В условиях относительного покоя и при работе умеренной


интенсивности АТФ и скелетные мышцы восстанавливаются посредством
аэробного механизма. На максимальную мощность он выходит на 2-4 мин
работы у неспортсменов и на 1-ой мин у спортсменов, поддерживая ее
несколько часов. При анаэробной физической работе происходит повышение
мощности креатинфосфокиназного механизма и гликолиза. При очень
интенсивных нагрузках (максимальной и субмаксимальной мощности)
основными в ресинтезе АТФ становятся анаэробные механизмы:
креатинфосфокиназа - в течение 10-30 сек, гликолиз – 30 сек - 6 мин.
Работа различной мощности и продолжительности обеспечивается
различными механизмами энергообразования. Это хорошо прослеживается
по общему энергетическому складу каждого механизма в энергообеспечение
бега на разные дистанции. С увеличением продолжительности бега
уменьшается доля анаэробных механизмов и увеличивается доля аэробного
энергообразования. Однако в условиях соревнования наблюдается
максимальное усиление всех систем, обеспечивающих специальную
работоспособность, а предоминирование какой-то отдельной системы
зависит от продолжительности. Поэтому при построении тренировки
необходимо развивать производительность каждой энергетической системы.
В спортивной практике физические упражнения, в которых вклад
креатинфосфокиназы и гликолиза составляет более 60% энергетического
запроса, обычно относят к упражнениям анаэробного характера. Длительные
физические упражнения, где относительный вклад аэробных затрат
превышает 70%, относят к упражнениям аэробного характера. Упражнения,
где аэробные и анаэробные процессы примерно равны – смешанные аэробно-
анаэробные нагрузки (бег на 1000 и 3000 м).

 Биохимия. Учеб. пособие -116-


ТЕМА 12. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
12.5. Соотношение анаэробных и аэробных механизмов ресинтеза АТФ при мышечной нагрузке

Каждый механизм энергообразования имеет определенные резервы,


которые раскрываются или развиваются в процессе адаптации к
специфической физической нагрузке. Аэробная производительность
спортсменов, специализирующихся в работе на выносливость, зависит от
адаптационных изменений мощности и емкости аэробного процесса. Емкость
аэробного процесса (определяется запасами гликогена и скелетных мышцах и
печени, уровнем утилизации кислорода мышцами) повышается в течение 1,5-
2 месяцев тренировки на выносливость. Мощность аэробного процесса
(определяется максимальным потреблением кислорода, активностью
окислительных ферментов) увеличивается через 2-3 месяца тренировок.
Более медленно увеличивается емкость капилляров и доставка кислорода,
активность ферментов окисления возрастает быстро. Повышается количество
гемоглобина, миоглобина, количество, величина и плотность митохондрий.
Повышается способность тренированных мышц окислять пируват, что
предотвращает накопление лактата, усиливает окисление жиров. Это
обеспечивает более эффективное выполнение длительной работы.
В процессе скоростной тренировки существенно изменяются
анаэробные механизмы энергообеспечения. Отмечается увеличение их
мощности и емкости. Это связано с повышением активности ферментов и
запасов энергетических субстратов. При адаптации содержание
креатинфосфата может увеличиться в 1,5-2 раза, содержание гликогена – в 3
раза. Уровень лактата у спортсменов-спринтеров высокого класса после
работы может достигать 25-30 ммоль/л, у нетренированных – 6-12 ммоль/л.
Связано это с повышением буферной емкости крови, которая при анаэробной
нагрузке увеличивается на 20-50 %. креатинфосфокиназный механизм у
высококвалифицированных спринтеров может обеспечивать скоростную
нагрузку в течение 15-45 сек, гликолиз – 3-4 мин. Это необходимо учитывать
при подборе тренирующих нагрузок.

12.6. Биохимические факторы спортивной работоспособности

Физическая работоспособность или способность выполнять


определенный вид мышечной работы связана с наличием у человека
определенных внутренних качеств или способностей, реализация которых
позволяет успешно осуществлять заданные действия.
Факторы, лимитирующие физическую работоспособность человека
1. Биоэнергетические (аэробные или анаэробные) возможности
человека.
2. Нейромышечные (мышечная сила и техника выполнения
упражнения).
3. Психологическая мотивация (мотивация и тактика ведения
спортивного состязания)

 Биохимия. Учеб. пособие -117-


ТЕМА 12. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
12.6. Биохимические факторы спортивной работоспособности
Мышечная сила и биоэнергетические возможности составляют группу
факторов способности (потенций); техника тактика и психическая
подготовка объединяются в группу факторов производительности, которые
определяют степень реализации факторов потенций в конкретных условиях
избранного вида деятельности. Рациональная техника исполнения позволяет
более эффективно реализовать силовые и биоэнергетические возможности.
Важная роль факторов производительности заключается в том, что в
конкретных условиях избранного спорта силовые и биоэнергетические
потенции могут проявиться в полной мере. Эти потенции могут оказаться
недоступными для использования, если человек не обладает необходимыми
двигательными навыками или недостаточно мотивирован на выполнение
упражнения.
В проявлении мышечной силы и мощности (скоростно-силовые
качества) определяющее значение имеют структурная организация и
ферментативные свойства сократительных белков мышц. Величина усилия,
развиваемая мышцей в процессе сокращения, пропорциональна числу
поперечных соединений (спаек) между актиновыми и миозиновыми нитями в
миофибриллах. Потенциально возможное число этих соединений, а значит и
максимального проявления мышечной силы, зависит от содержания актина и
длины миозиновых нитей в пределах каждого саркомера, входящего в состав
миофибрилл.
Длина саркомера или степень полимеризации миозина – генетически
обусловленный фактор, не изменяется в процессе индивидуального развития
и под влиянием тренировки, но влияет на проявление двигательных качеств.
Различные типы мышечных волокон имеют разную длину саркомера.
Содержание в мышцах актина существенно изменяется в процессе
индивидуального развития и под влиянием тренировки.
В произвольных движениях человека развитие мышечного усилия
происходит вместе с изменением скорости сокращения и общий результат
суммирования этих свойств выражается уровнем развиваемой мощности,
величина которой зависит от АТФазной активности миозина. В
быстросокрашающихся мышцах она более высокая, в медленно
сокращающихся ниже.
В скелетных мышцах быстро- и медленносокращающиеся волокна
находятся в разных соотношениях. Изменение содержания отдельных типов
волокон в различных мышцах непосредственно влияет на функциональные
характеристики мышц. Быстро- и медленносокращающиеся волокна входят в
состав разных двигательных единиц, которые различаются по порогу
раздражения. При низких частотах раздражения в упражнениях умеренной
интенсивности в работу вовлекаются в основном медленные двигательные
волокна. С ростом интенсивности упражнения, когда частота раздражения
превышает пороговое значение для быстрых двигательных единиц,
повышение производительности труда все больше зависит от участия
быстросокращающихся мышечных волокон: чем больше процент

 Биохимия. Учеб. пособие -118-


ТЕМА 12. ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МЫШЕЧНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
12.6. Биохимические факторы спортивной работоспособности
быстросокращающихся мышечных волокон в составе скелетной мышцы, тем
выше ее скоростно-силовые качества.
Наиболее важным фактором, лимитирующим физическую
работоспособность человека, являются его биоэнергетические возможности.
Выполнение любого вида работы связано с затратами энергии. Выделяют 3
основные особенности человека, определяющие его физическую
работоспособность:
1. Алактатную анаэробную способность, связанную с процессами
анаэробного ресинтеза АТР и КФ в работающей мышце.
2. Гликолитическую анаэробную способность, отражающую
возможность усиления при работе анаэробного гликолитического
процесса, в ходе которого происходит накопление лактата.
3. Аэробную способность, связанную с возможностью выполнения
работы за счет усиления аэробных процессов в тканях при
одновременном увеличении доставки и утилизации кислорода.

 Биохимия. Учеб. пособие -119-


ТЕМА 13. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ В
ОРГАНИЗМЕ ПРИ РАБОТЕ РАЗЛИЧНОГО
ХАРАКТЕРА. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ ПРИ
УТОМЛЕНИИ.

13.1. Общие изменения в организме при физической нагрузке

Биохимические изменения при мышечной деятельности происходят не


только в работающих мышцах, но и во многих органах и тканях. Уже в
предстартовом состоянии активируются железы внутренней секреции,
активируется симпатическая нервная система, увеличивается выброс
адреналина в кровь. Активация симпатической нервной системы и
адреналина приводит к увеличению частоты сердечных сокращений и обмена
циркулирующей крови. Увеличение в крови содержания молочной кислоты,
углекислоты, усиление выброса катионов калия и выделение ацетилхолина
расширяет стенки капилляров в мышцах. Адреналин сужает капилляры
внутренних органов. С началом мышечной работы происходит
перераспределение кровотока в организме и улучшение кровоснабжения
работающих мышц. Адреналин расслабляет гладкие мышцы бронхов,
облегчая газообмен. Все эти изменения увеличивают доставку кислорода к
работающим мышцам и улучшению их работоспособности.
В процессе физической работы изменяется скорость энергетического
обмена в сердечной мышце. В состоянии относительного покоя основным
источником энергии для миокарда являются жирные кислоты, кетоновые
тела, глюкоза. При напряженной физической работе миокард начинает
окислять лактат, поэтому запас гликогена в нем почти не расходуется.
В головном мозге во время мышечной деятельности усиливается
энергообмен, что выражается в повышении потребления глюкозы и
кислорода, повышении скорости обновления гликогена и фосфолипидов,
усилении распада белков и накоплении аммиака. При очень
продолжительной работе может снижаться запас макроэргов, что вызывает
утомление.
Мышечная работа вызывает изменение содержания в крови белков и
продуктов их распада. Отмечается увеличение содержания белков в плазме
крови (белков-ферментов) за счет их выхода из работающих мышц,
изменяется соотношение между различными белками крови, увеличивается
количество продуктов распада белков – аминокислот, поступающих из
мышечных клеток и печени аммиака и мочевины.

 Биохимия. Учеб. пособие -120-


ТЕМА 13. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ В ОРГАНИЗМЕ ПРИ РАБОТЕ РАЗЛИЧНОГО ХАРАКТЕРА И УТОМЛЕНИИ.

13.2. Биохимические изменения в мышцах при физической нагрузке

При переходе от состояния покоя к интенсивной мышечной


деятельности изменяются многие биохимические показатели в крови, в
первую очередь, во много раз возрастает потребность в кислороде, которая
сразу не может быть удовлетворена. Поэтому вначале включаются
неаэробные механизмы ресинтеза АТФ. Уменьшение концентрации АТФ
смещает равновесие креатинфосфокиназной реакции вправо: используется
креатинфосфат. Затем включается гликолиз. Системе окислительного
фосфорилирования необходима для запуска 1 минута. Это пусковая фаза
мышечной работы.
Дальше изменения метаболизма зависят от интенсивности мышечной
работы:
а) если мышечная работа длительная, но небольшой интенсивности, то
в дальнейшем клетка получает энергию путем окислительного
фосфорилирования - это работа в "аэробной зоне“ ;
б) если мышечная работа субмаксимальной интенсивности, то -
дополнительно к окислительному фосфорилированию включается гликолиз -
это наиболее тяжелая мышечная работа - возникает “кислородная
задолженность”, это - работа "в смешанной зоне”;
в) если мышечная работа максимальной интенсивности, но
непродолжительная, то механизм окислительного фосфорилирования не
успевает включаться. Работа идет исключительно за счет гликолиза. После
окончания максимальной нагрузки лактат поступает из крови в печень, где
идут реакции глюконеогенеза, или лактат превращается в пируват, который
дальше окисляется в митохондриях. Для окисления пирувата нужен
кислород, поэтому после мышечной работы максимальной и
субмаксимальной интенсивности потребление кислорода мышечными
клетками повышено - возвращается кислородная задолженность (долг).
Таким образом, энергетическое обеспечение разных видов мышечной
работы различно. Поэтому существует специализация мышц, причем
обеспечение энергией у разных мышечных клеток принципиально
различается: есть "красные" мышцы и "белые" мышцы.
Красные мышцы - “медленные” оксидативные мышцы. Они имеют
хорошее кровоснабжение, много митохондрий, высокая активность
ферментов окислительного фосфорилирования. Предназначены для работы в
аэробном режиме. Например, такие мышцы служат для поддержания тела в
определенном положении (позы, осанка).
Белые мышцы - “быстрые”, гликолитические. В них много гликогена,
у них слабое кровоснабжение, высока активность ферментов гликолиза,
креатинфосфокиназы, миокиназы. Они обеспечивают работу максимальной
мощности, но кратковременную.

 Биохимия. Учеб. пособие -121-


ТЕМА 13. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ В ОРГАНИЗМЕ ПРИ РАБОТЕ РАЗЛИЧНОГО ХАРАКТЕРА И УТОМЛЕНИИ.
13.2. Биохимические изменения в мышцах при физической нагрузке

У человека нет специализированных мышц, но есть


специализированные волокна: в мышцах-разгибателях больше "белых"
волокон, в мышцах спины больше "красных" волокон.
Существует наследственная предрасположенность к мышечной работе
- у одних людей больше "быстрых" мышечных волокон - им рекомендуется
заниматься теми видами спорта, где мышечная работа максимальной
интенсивности, но кратковременная (тяжелая атлетика, бег на короткие
дистанции и т.п.). Люди, в мышцах которых больше "красных"
("медленных") мышечных волокон, наибольших успехов добиваются в тех
видах спорта, где необходима длительная мышечная работа средней
интенсивности, например, марафонский бег (дистанция 40 км). Для
определения пригодности человека к определенному типу мышечных
нагрузок используется пункционная биопсия мышц.
В результате скоростных тренировок (bodybuilding) утолщаются
миофибриллы, кровоснабжение возрастает, но непропорционально
увеличению массы мышечных волокон, количество актина и миозина
возрастает, увеличивается активность ферментов гликолиза и
креатинфосфокиназы. Более полезны для организма тренировки "на
выносливость". При этом мышечная масса не увеличивается, но
увеличивается количество миоглобина, митохондрий.

13.3. Систематизация упражнений по характеру биохимических


изменений при физической работе

Изменения скорости метаболических процессов при мышечной


деятельности зависят от общего количества мышц, участвующих в работе,
режима работы мышц (статического или динамического), ее
интенсивности, длительности, числа повторений упражнений и пауз отдыха
между ними.
В зависимости от количества мышц, участвующих в работе, ее делят на
локальную (менее ¼ всех мышц тела), региональную и глобальную (более
¾ всех мышц тела). Глобальная работа (ходьба, бег, плавание, лыжные
гонки и др.) вызывает большие биохимические сдвиги во всех органах и
тканях организма. Локальная работа (спуск курка при стрельбе,
передвигание шахматных фигур и др.) в организме не вызывает
биохимических изменений. Чем локальнее мышечная работа при одинаковом
объеме внешней работы, тем больше доля анаэробных реакций в ее
энергетическом обеспечении. Глобальная работа вызывает наибольшее
усиление деятельности дыхательной и сердечно-сосудистой систем, в ее
энергетическом обеспечении больше доля аэробных реакций ресинтеза АТФ.
Статический (изометрический) режим работы приводит к
пережиманию капилляров (если сила сокращения достаточно велика и
превышает давление крови в артериолах) и к ухудшению снабжения мышц

 Биохимия. Учеб. пособие -122-


ТЕМА 13. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ В ОРГАНИЗМЕ ПРИ РАБОТЕ РАЗЛИЧНОГО ХАРАКТЕРА И УТОМЛЕНИИ.
13.3. Систематизация упражнений по характеру биохимических изменений при физической работе

кислородом и питательными веществами. В такой работе велика доля


участия анаэробных реакций. Динамический (изотонический) режим
работы обеспечивает гораздо лучшее кровоснабжение тканей кислородом,
так как прерывисто сокращающиеся мышцы действуют как своеобразный
насос, проталкивающий кровь через капилляры. Для отдыха после
статической работы нужен не покой, а динамическая работа.
Зависимость биохимических процессов от мощности выполняемой
мышечной работы и ее продолжительности выражается в следующем: чем
выше мощность, а, следовательно, больше скорость расщепления АТФ, тем
меньше возможность удовлетворить энергетический запрос за счет
дыхательных процессов и тем в большей мере выражены процессы
анаэробного ресинтеза АТФ. С увеличением мощности выполняемой работы
уровень потребления кислорода и скорость аэробного энергообмена
возрастает до максимальных значений, а с дальнейшим ростом мощности
остается неизменной. С приближением мощности к максимальной доля
аэробного процесса в энергообеспечении работы снижается потому, что
такая работа кратковременна и аэробные процессы не успевают развиться
полностью. Мощность, при которой достигается максимальное потребление
кислорода, называется критической. Мощность упражнения, при которой
наблюдается усилении анаэробных реакций, называется порогом
анаэробного обмена. У людей, не занимающихся спортом, он составляет 40-
45% от критической мощности, у спортсменов – 60-75%. После повышения
порога анаэробного обмена доля анаэробных реакций в энергетическом
обеспечении работы резко возрастает. Значительно увеличивается
энергопродукция гликолиза. Наибольшую роль гликолиз как энергетический
источник играет при мощности, составляющей 60-85% от максимальной.
Мощность, при которой достигается наивысшее развитие гликолиза,
называется мощностью истощения. Максимально возможная для человека
мощность обозначается как максимальная анаэробная мощность. При ней
предельных значений достигает скорость образования энергии в
креатинфосфокиназной реакции.
Мощность работы связана обратно-пропорционально с ее предельной
продолжительностью: чем больше мощность, тем быстрее происходят
биохимические изменений, ведущие к утомлению, и тем меньше время
работы. По классификации В.С. Фарфеля имеется 4 зоны относительной
мощности – максимальна, субмаксимальная, большая и умеренная.
Предельная длительность работы в зоне максимальной мощности составляет
15-20 с, в зоне субмаксимальной – от 20 с до 2-3 мин, в зоне большой
мощности – до 30 мин, в зоне умеренной – до 4-5 часов.
Работ в зоне максимальной мощности обеспечивается энергией за
счет АТФ и креатинфосфата, частично – за счет гликолиза. Однако скорость
гликолиза в этой зоне не достигает своих максимальных значений, поэтому
содержание лактата в крови 1-1,5 г/л, мобилизация в печени почти не
происходит, и содержание глюкозы в крови почти не изменяется по

 Биохимия. Учеб. пособие -123-


ТЕМА 13. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ В ОРГАНИЗМЕ ПРИ РАБОТЕ РАЗЛИЧНОГО ХАРАКТЕРА И УТОМЛЕНИИ.
13.3. Систематизация упражнений по характеру биохимических изменений при физической работе

сравнению с уровнем покоя. Кислородный долг составляет 6-12 л, т.е. 90-


95% от кислородного запроса.
Энергетическое обеспечение работы в зоне субмаксимальной
мощности идет в основном за счет анаэробного гликолиза. В крови в
большом количестве появляется лактат (концентрация выше 2,5 г/л).
Кислородный запрос может достигать 20-40 л, а кислородный долг
составляет до 20 л (50-90%). Уровень энергетических затрат в 4-5 раз
превышает максимум аэробного производства энергии. К концу работы доля
аэробных процессов возрастает. Усиливает мобилизация гликогена печени,
уровень глюкозы в крови может достигать 2 г/л. Под влиянием продуктов
анаэробного распада меняется проницаемость клеточных мембран для
белков, увеличивается их содержание в крови, они могут выходить в мочу.
В зоне большой мощности основное значение имеют аэробные
источники энергии при достаточно высоком уровне развития гликолиза. Доля
анаэробных процессов в энергообеспечении работы быстро снижается по
мере увеличения ее продолжительности. При такой работе кислородный
запрос увеличивается до 50-150 л. Содержание лактата в крови – 1,8-1,5 г/л,
содержание белка в моче меньше, чем при работе в зоне субмаксимальной
мощности.
В зоне умеренной мощности энергообеспечение обеспечивается в
основном аэробными механизмами. Кислородный запрос может достигать
500-1500 л, кислородный долг не превышает 5 л. Содержание лактата в крови
составляет 0,6-0,8 г/л, по ходу работы он может устраняться. Вследствие
усиленного расхода запасов гликогена в печени содержание глюкозы в крови
падает ниже 0,8 г/л. В моче в значительном количестве появляются продукты
распада белков. Отмечается большая потеря организмом воды и солей.

13.4. Биохимические изменения при утомлении

При любой длительной мышечной деятельности развивается


состояние, характеризующееся временным снижением работоспособности, -
состояние утомления. Это нормальное состояние организма, играющее
защитную роль. Оно сигнализирует о приближении неблагоприятных
биохимических и функциональных сдвигов, возникающих в процессе
работы, и для их предотвращения автоматически снижает интенсивность
мышечной деятельности.
В состоянии утомления снижается концентрация АТФ в нервных
клетках, нарушается синтез ацетилхолина, деятельность ЦНС, замедлятся
скорость переработки сигналов, в моторных центрах развивается
охранительное торможение, связанное с образованиемγ -аминомасляной
кислоты. Угнетается деятельность желез внутренней секреции, снижается
активность ферментов, в первую очередь, миозиновой АТФазы.
Уменьшается скорость выполнения работы. Уменьшается активность

 Биохимия. Учеб. пособие -124-


ТЕМА 13. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ В ОРГАНИЗМЕ ПРИ РАБОТЕ РАЗЛИЧНОГО ХАРАКТЕРА И УТОМЛЕНИИ.
13.4. Биохимические изменения при утомлении

ферментов аэробного окисления и сопряжение реакций окисления и


фосфорилирования. Для поддержания уровня АТФ происходит вторичное
усиление гликолиза, сопровождающееся закислением внутренней среды и
нарушением гомеостаза. Усиливающийся катаболизм белковых соединений
сопровождается повышением содержания мочевины в крови.
В работающих мышцах при утомлении происходит исчерпание запасов
энергетических субстратов (креатинфосфата, гликогена). Накапливаются
продукты распада (лактат, кетоновые тела) и отмечаются резкие сдвиги
внутриклеточной среды. Причины развития утомления мышцах не совсем
ясны. В большинстве случаев оно рассматривается как комплексное явление,
при котором причиной снижения работоспособности может быть выход из
строя одного компонента в сложной взаимосвязанной системе органов и
функций, обеспечивающих выполнение работы, или нарушение взаимосвязи
между ними.
Роль ведущего звена в развитии утомления может принимать на себя
любой орган, если нагрузка для него окажется неадекватной. Первопричиной
утомления может стать: 1) снижение энергетических ресурсов; 2)
уменьшение активности ключевых ферментов из-за угнетающего действия
продуктов метаболизма тканей; 3) нарушение целостности
функционирующих структур из-за недостаточности их пластического
обеспечения; 4) изменение нервной и гормональной регуляции и др.
Установить в каждом конкретном случае ведущее звено можно только на
основе точных измерений и количественного анализа результатов
выполнения работы.
При интенсивной кратковременной работе основной причиной
утомления служит развитие охранительного торможения в центральной
нервной системе из-за нарушения баланса АТФ/ФДФ и угнетение
миозиновой АТФазы из-за продуктов обмена. При относительной умеренной
нагрузке и продолжительной работе основными причинами утомления
становятся факторы, связанные с нарушением деятельности
энергообеспечения и со снижением возбудимости мышц из-за выхода калия в
межклеточное пространство.

 Биохимия. Учеб. пособие -125-


ТЕМА 14. БИОХИМИЧЕСКИЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ В
ПЕРИОД ВОССТАНОВЛЕНИЯ ПОСЛЕ МЫШЕЧНОЙ
РАБОТЫ
В период отдыха после работы биохимические изменения,
произошедшие в мышцах и других органах во время выполнения
упражнения, постепенно ликвидируются. Наиболее выражены изменения в
энергообмене, поскольку при работе снижается запас энергетических
субстратов и повышается содержание продуктов внутриклеточного обмена.
Накопление продуктов «рабочего» обмена и усиление гормональной
активности стимулируют окислительные процессы в тканях в период отдыха
после физической нагрузки, что способствует восстановлению
внутримышечных запасов энергетических субстратов, приводит к норме
водно-электролитный гомеостаз и активирует синтез белков в органах,
подвергнутых действию нагрузки. Выделяют два типа восстановительных
процессов – срочное и отставленное восстановление.

14.1. Срочное и отставленное восстановление

Срочное восстановление распространяется на первые 0,5-1,5 часа


отдыха после работы, оно сводится к устранению накопившихся во время
выполнения упражнения продуктов анаэробного распада и оплате
кислородного долга. Отставленное восстановление распространяется на
многие часы отдыха после работы. Оно заключается в усиливающихся
процессах пластического обмена и в реставрации нарушенного во время
упражнения ионного и эндокринного равновесия. В период оставленного
восстановления завершается возвращение к норме энергетических запасов,
усиливается синтез разрушенных при работе структурных и ферментных
белков.
Процессы восстановления совершаются в разное время (явление
гетерохроматизма). Интенсивность протекания восстановительных
процессов и сроки восполнения энергетических резервов зависят от
интенсивности их расходования. Интенсификация процессов восстановления
приводит к тому, что в определенный момент отдыха после работы
энергетические запасы превышают их дорабочий уровень. Это явление
называется суперкомпенсацией или сверхвосстановлением.
Это явление проходящее: после фазы значительного превышения
исходного уровня содержание энергетических веществ постепенно
возвращается к норме. Чем больше расход энергии при работе, тем быстрее
происходит ресинтез энергетических веществ и тем значительнее
превышение исходного уровня в фазе суперкомпенсации. При чрезмерной
физической нагрузке скорость восстановления может снизиться.

 Биохимия. Учеб. пособие -126-


ТЕМА 14. БИОХИМИЧЕСКИЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ В ПЕРИОД ВОССТАНОВЛЕНИЯ ПОСЛЕ МЫШЕЧНОЙ РАБОТЫ
14.1. Срочное и отставленное восстановление

Таблица 2.
Время, необходимое для завершения восстановления различных
биохимических процессов в период отдыха после напряженной мышечной
работы
Процесс Время
восстановления
Восстановление О2-запасов в организме От 10 до 15 сек
Восстановление алактатных анаэробных резервов От 2 до 5 мин
в мышцах
Оплата алактатного О2-долга От 3 до 5 мин
Устранение молочной кислоты От 0,5 до 1,5 часов
Оплата лактатного О2-долга От 0,5 до 1,5 часов
Ресинтез внутриклеточных запасов гликогена От 12 до 48 часов
Восстановление запасов гликогена в печени От 12 до 48 часов
Усиление индуктивного синтеза структурных и От 12 до 72 часов
ферментных белков

Протяженность фазы суперкомпенсации во времени зависит от общей


продолжительности выполнения работы и глубины вызываемых ею
биохимических сдвигов в организме. После мощной кратковременной
работы эта фаза наступает быстро и быстро завершается. Причины
суперкомпенсации связаны с повышенной концентрацией гормонов в период
отдыха.
Для ресинтеза энергетических субстратов, распавшихся во время
работы, нужна не только энергия в доступной для использования форме
АТФ, но и вещества, которые служат исходными субстратами в процессах
восстановления. Для ресинтеза гликогена в мышцах используются
внутренние субстратные фонды, в частности, лактат и глюкоза,
образовавшаяся из веществ неуглеводной природы. Но для выраженной
суперкомпенсации гликогена этих источников недостаточно, необходимо
поступление добавочного количества углеводов с пищей.
В восстановительном периоде значительно усиливаются процессы
синтеза белков, особенно после тяжелой силовой работы, сопровождающейся
их глубоким распадом. Активация белкового синтеза развивается медленно и
продолжается долго. Так, если запасы гликогена восстанавливаются после
работы через 6-8 часов, то процессы анаболического обмена возвращаются к
норме после той же работы в течение 24-48 часов.
Если работа сопровождалась значительным потоотделением, то в
восстановительном периоде восполняются запасы воды и минеральных
солей. Основным источником минеральных веществ служат продукты
питания.

 Биохимия. Учеб. пособие -127-


ТЕМА 15. ЗАКОНОМЕРНОСТИ БИОХИМИЧЕСКОЙ
АДАПТАЦИИ ПОД ВЛИЯНИЕМ СИСТЕМАТИЧЕСКОЙ
ТРЕНИРОВКИ
Спортивную тренировку следует рассматривать как процесс
направленной адаптации организма к воздействию физических нагрузок.
Физические нагрузки, используемые в процессе тренировки, выполняют роль
основного стимула, вызывающего адаптационные изменения в организме.
Под биохимической адаптацией организма понимают совокупность
биохимических процессов, которые обеспечивают эффективную и
экономичную его деятельность в условиях воздействия различных факторов
среды, сохранение относительного уровня гомеостаза. Главным фактором
адаптации является высокоэффективная работа регуляторных систем
метаболизма и физиологических систем.
Адаптация организма к физическим нагрузкам носит фазный характер.
В зависимости от характера и времени реализации приспособительных
изменений в организме выделяют 2 этапа адаптации – срочная и
долговременная. Этап срочной адаптации – это непосредственный ответ
организма на однократное воздействие физической нагрузки. Реализуется он
на основе готовых, ранее сформированных биохимических механизмах и
сводится преимущественно к изменениям энергетического обмена и функций
вегетативного его обслуживания. Этап долгосрочной адаптации охватывает
большой промежуток времени, развивается постепенно как результат
суммирования следов повторяющихся нагрузок, связан с возникновением в
организме структурных и функциональных изменений, которые
формируются благодаря активации под влиянием нагрузки генетического
аппарата функционирующих клеток и усилению в них синтеза
специфических белков.
В соответствии с фазовым характером протекания процессов
адаптации к физическим нагрузкам выделяют 3 разновидности
тренировочного эффекта: срочный, отставленный (пролонгированный) и
кумулятивный (накопительный). Срочный эффект определяется величиной и
характером биохимических изменений в организме, происходящих
непосредственно во время действия физической нагрузки и в период
срочного восстановления (ближайшие 0,5-1 ч после нагрузки), когда
происходит ликвидация кислородного долга. Отставленный эффект
наблюдается на поздних фазах восстановления после физической нагрузки.
Его сущность составляет стимулированные работой пластические процессы,
направленные на восполнение энергетических ресурсов организма и
ускоренное воспроизводство разрушенных клеточных структур.
Кумулятивный тренировочный эффект возникает как результат
последовательного суммирования следов многих нагрузок. Здесь
воплощаются изменения, связанные с усилением синтеза нуклеиновых

 Биохимия. Учеб. пособие -128-


ТЕМА 15. ЗАКОНОМЕРНОСТИ БИОХИМИЧЕСКОЙ АДАПТАЦИИ ПОД ВЛИЯНИЕМ СИСТЕМАТИЧЕСКОЙ ТРЕНИРОВКИ

кислот и белков, выражается в приросте показателей работоспособности и


улучшении спортивных результатов.
Принципы тренировок на основе закономерностей биологической
адаптации
1. Сверхотягощение
2. Специфичность
3. Обратимость действия
4. Положительное взаимодействие
5. Последовательная адаптация
6. Цикличность

Сверхотягощение

Развитие адаптации под воздействием тренировки описывается


известной в биологии зависимостью «доза-эффект». Небольшие физические
нагрузки, не достигающие пороговой величины, не будут стимулировать
развитие тренируемой функции и потому относятся к категории
неэффективных нагрузок. Для обеспечения выраженного прироста
тренируемой функции ее величина должна превышать пороговое значение.
Соблюдение этого принципа привело к появлению принципа
сверхотягощения. Согласно этому принципу адаптационные изменения
произойдут лишь тогда, когда объем и интенсивность нагрузки будут в
достаточной степени отягощать тренируемую функцию. Существование
порогового значения нагрузки связано с тем, что развитие адаптации
обеспечивается:
1. Системой внутриклеточного энергетического обмена.
2. Гормональными симпато-адреналовой и гипофизарно-
адренокортикальной системами.
В роли стрессорного фактора здесь выступает физическая нагрузка.
Развивается общий адаптационный синдром. Как показывают результаты
исследований, пороговая нагрузка, необходимая для активации стрессовой
реакции, составляет 50-60% максимального потребления кислорода (МПК).
Когда величина применяемой нагрузки превысит пороговое значение любое
ее изменение в довольно широком диапазоне будет сопровождаться
пропорциональным увеличением тренируемой функции. Однако в каждом
конкретном случае существует индивидуальный предел адаптации. По мере
приближения к этому пределу темп прироста функции постепенно
замедляются и при определенной нагрузке прекращаются совсем. При
задании величины нагрузки свыше этого предельного уровня развивается
парадоксальная реакция – с увеличением нагрузки ответная реакция
организма снижается. Такая реакция характерна для срыва адаптации, т.е.
для развития перетренированности. Предельные нагрузки имеют место на
соревнованиях и контрольных тренировках, но они не могут быть
использованы часто, поскольку быстро приводят к истощению резервов.

 Биохимия. Учеб. пособие -129-


ТЕМА 15. ЗАКОНОМЕРНОСТИ БИОХИМИЧЕСКОЙ АДАПТАЦИИ ПОД ВЛИЯНИЕМ СИСТЕМАТИЧЕСКОЙ ТРЕНИРОВКИ

Зависимость «доза-эффект», определяющая соотношение между


объемом работы и приростом тренируемой функции может быть
использована для количественной оценки адаптации к физическим
нагрузкам. Теоретическим возможны 5 основных типов взаимосвязи между
изменениями тренируемой функции объемом выполненной работы.
При исследовании высокоинтенсивных форм интервальной тренировки
у спортсменов высшей лиги выяснено, что годовая нагрузка 420 ч в год
приводила к развитию максимального МПК, дальше увеличивать нагрузку
небезопасно.

Специфичность

Наиболее выраженные адаптационные изменения под влиянием


тренировки происходят в органах и функциональных системах, в
наибольшей степени нагружаемых при выполнении физической нагрузки.
Формируется доминирующая система, гиперфункция которой направлена на
обеспечение адаптации. В процессе тренировки чрезмерная по своей
напряженности адаптация к определенному виду нагрузки может вызвать
истощение функциональных резервов доминирующей системы и ослабить
работу других систем. Поэтому наряду с избирательностью воздействия на
ведущие функции необходимо обеспечение регулярной смены
направленности тренирующего воздействия.
Специфичность хорошо прослеживается на всех уровнях – от
субклеточного до организма. Так, при прочих равных антропометрических
характеристиках, марафонцы имеют относительно меньшую массу тала и
низкий процент содержания жира, тогда как толкатели ядра и метатели диска
и молота – большую массу тела и высокое содержание жира.

15.3. Принцип обратимости действия

Адаптационные изменения в организме, вызванные тренировкой,


непостоянны. После прекращения действия физической нагрузки либо при
перерыве в тренировке положительные структурные и функциональные
сдвиги в доминирующей системе постепенно снижаются. Для развития
адаптации процесс тренировки не должен прерываться и повторные нагрузки
должны задаваться в фазе суперкомпенсации. Высокая работоспособность,
достигнутая в течение длительного периода тренировки, снижается после
прекращения тренировок либо при уменьшении ее напряженности.

 Биохимия. Учеб. пособие -130-


ТЕМА 15. ЗАКОНОМЕРНОСТИ БИОХИМИЧЕСКОЙ АДАПТАЦИИ ПОД ВЛИЯНИЕМ СИСТЕМАТИЧЕСКОЙ ТРЕНИРОВКИ

15.4. Принцип положительного взаимодействия

Кумулятивный эффект, возникающий после многократного повторения


нагрузки, не является простым сложением некоторого числа срочных и
отставленных тренировочных эффектов. Каждая последующая нагрузка
воздействует на адаптационный эффект предшествующей нагрузки и может
видоизменять его. Если результат такого суммирования приводит к
усилению адаптационных изменений, то имеет место положительное
взаимодействие. Кроме этого, может быть отрицательное и нейтральное
взаимодействие. Эффективная адаптация может возникать только при
положительном взаимодействии. На тренировочные эффекты влияют
питание, физиотерапевтические и фармакологические средства,
биоклиматические условия и др. Эти дополнительные факторы усиления
адаптации к физическим нагрузкам могут быть успешными, если их
специфические эффекты будут положительно взаимодействовать с
тренировками.

15.5. Принцип цикличности

Адаптационные процессы в организме при тренировке имеют фазный


характер, а наблюдаемые изменения в скорости развития адаптации со
стороны ведущих функций имеют разную амплитуду и длину волны. При
развитии адаптации тренировочные эффекты разных нагрузок должны
суммироваться по определенным правилам, создавая некоторый
завершенный цикл воздействия на ведущие функции. В этом случае цикл
следует повторить многократно в течение некоторого периода тренировки.
Из таких циклов, сменяющих друг друга, складываются циклы высшего
порядка.

 Биохимия. Учеб. пособие -131-


ТЕМА 16. БИОХИМИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ ПРИ
ЗАНЯТИЯХ ФИЗИЧЕСКОЙ КУЛЬТУРОЙ

16.1. Биохимический контроль развития систем энергообеспечения


организма и уровнем тренированности, утомления и восстановления
организма

Уровень тренированности спортсмена определяется по изменению


концентрации лактата при выполнении стандартной или предельной
физической нагрузки. О более высоком уровне тренированности
свидетельствуют:
1. Меньшее накопление лактата (по сравнению с
нетренированными) при выполнении стандартной нагрузки,
что связано с увеличением доли аэробных механизмов.
2. Большее накопление лактата при выполнении предельной
нагрузки, что связано с увеличением гликолитической
мощности.
3. Повышение мощности работы, при которой резко возрастает
уровень лактата у тренированных лиц о сравнению с
нетренированными.
4. Более длительная работа на предельном уровне.
5. Меньшее возрастание лактата при повышении мощности
работы (совершенствование анаэробных процессов и
экономичностью энергозатрат).
6. Увеличение скорости утилизации лактата в период
восстановления после физической нагрузки.
В спортивной диагностике для выявления утомления обычно
определяется содержание гормонов симпато-адреналовой системы
(адреналина и продуктов его обмена) в крови и моче. Эти гормоны отвечают
за степень напряжения адаптации. При неадекватных физических нагрузках
содержание гормонов и его предшественников снижается, что связано с
исчерпанием биосинтетических резервов эндокринных желез и указывает на
перенапряжение регуляторных функций организма, контролирующих
адаптацию.
Для ранней диагностики перетренированности, скрытой фазы
утомления используется контроль за функциональной активностью
иммунной системы. Определяют Т- и В-лимфоциты. Такой контроль
позволит предотвратить срыв адаптационных механизмов, исчерпание
иммунной системы и развитие инфекционных заболеваний.

 Биохимия. Учеб. пособие -132-


ТЕМА 16. БИОХИМИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ ПРИ ЗАНЯТИЯХ ФИЗИЧЕСКОЙ КУЛЬТУРОЙ
16.1. Биохимический контроль развития систем энергообеспечения организма и уровнем тренированности, утомления и восстановления

Восстановление организма связано с возобновлением количества


израсходованных во время работы энергетических субстратов и других
веществ. Их восстановление, а также скорость обменных процессов
происходят не одновременно. Знание времени восстановления различных
энергетических субстратов играет большую роль в правильном построении
тренировочного процесса. Наиболее информативным показателем
восстановления организма после физической нагрузки является продукт
белкового обмена – мочевина. При мышечной деятельности усиливается
катаболизм тканевых белков, способствующий повышению уровня
мочевины, поэтому нормализация ее содержания свидетельствует о
восстановлении синтеза белков в мышцах, а, следовательно, и о
восстановлении организма.

16.2. Контроль за применением допинга в спорте

В начале 20 в. в спорте для повышения работоспособности стали


использовать различные стимулирующие препараты (гормональные,
фармакологические, физиологические) – допинги. Использование их не
только создает неравные условия при спортивной борьбе, но и причиняет
вред здоровью в случае побочного действия, а иногда являются причиной
летального исхода. Регулярное применение допингов, особенно
гормональных препаратов, вызывает нарушение функции многих систем:
1. Сердечно-сосудистой.
2. Эндокринной, особенной половых желез (атрофия) и
гипофиза, что приводит к нарушению детородной функции, появлению
мужских вторичных признаков у женщин (вирилизация) и увеличению
молочных желез у мужчин (гинекомастия).
3. Печени, вызывая желтухи, отеки, циррозы.
4. Иммунной, что приводит к частым простудам, вирусным
заболеваниям.
5. Нервной, проявляющееся в виде психических расстройств
(агрессивность, депрессия, бессонница).
6. Прекращение роста трубчатых костей, что опасно для
растущего организма.
Многие нарушения проявляются не сразу после использования
допингов, а спустя 10-20 лет или в потомстве. Поэтому в 1967 г. МОК создал
медицинскую комиссию (МК), которая определяет список запрещенных к
использованию в спорте препаратов и ведет антидопинговую работу,
организовывает и проводит допингконтроль на наличие в организме
спортсмена запрещенных препаратов. Каждый спортсмен, тренер, врач
должен знать запрещенные к использованию препараты.

 Биохимия. Учеб. пособие -133-


ТЕМА 16. БИОХИМИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ ПРИ ЗАНЯТИЯХ ФИЗИЧЕСКОЙ КУЛЬТУРОЙ
16.2. Контроль за применением допинга в спорте

Классификация допингов
К средствам, которые используются в спорте для повышения
спортивного мастерства, относятся: допинги, допинговые методы,
психологические методы, механические факторы, фармакологические
средства ограниченного использования, пищевые добавки.
К средствам, которые причиняют особый вред здоровью и
подвергаются контролю, относятся допинги и допинговые методы.
По фармакологическому действию допинги делятся на 5 классов:
1. Психостимуляторы (амфетамин, эфедрин, фенамин,
кофеин, кокаин, и др.).
2. Наркотические средства (морфин, алкалоиды-опиаты,
промедол, фентанил и др.).
3. Анаболические стероиды (тестостерон, его производные,
метан-дростенолон, ретаболил, андродиол, и др), а также
анаболические пептидные гормоны (соматотропин, гонадотропин,
эритропоэтин).
4. Бета-блокаторы (анапримин, пропранолол), оксопреналол,
надолол, атеналол и др).
5. Диуретики (новурит, дихлотиазид, фуросимид, (лазикс),
клопамид, диакарб, верошпирон и др.).
Допинги являются биологически активными веществами,
выделенными из тканей животных и растений, получены синтетически, как и
их аналоги. Многие допинги входят в состав лекарств от простуды, гриппа и
других заболеваний, поэтому прием спортсменами лекарств должен
согласовываться со спортивным врачом.
К допинговым методам относятся кровяной допинг, различные
манипуляции, например, подавление процесса овуляции у женщин.
Биологическое действие допингов разнообразно. Так,
психостимуляторы повышают спортивную деятельность путем активации
ЦНС, сердечно-сосудистой и дыхательной систем, что улучшает энергетику
и сократительную деятельность мышц, а также снимают усталость, придают
уверенность в своих силах, однако могут привести к предельному
напряжению функций этих систем и исчерпанию энергетических ресурсов.
Наркотические вещества подавляют болевую чувствительность, так как
являются сильными анальгетиками и отдаляют чувство утомления.
Анаболические стероиды усиливают процессы синтеза белка и уменьшают
их распад, поэтому стимулируют рост мышц, количества эритроцитов,
способствуя ускорению адаптации к мышечной деятельности и процессов
восстановления, улучшению композиционного состава тела. Бета-блокаторы
противодействуют эффектам адреналина и норадреналина, что как бы
успокаивает спортсмена, повышает адаптацию к физическим нагрузкам на
выносливость. Диуретики усиливают выведение из организма солей, воды и
некоторых веществ, что способствует снижению массы тела, выведению
запрещенных препаратов.

 Биохимия. Учеб. пособие -134-


ТЕМА 16. БИОХИМИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ ПРИ ЗАНЯТИЯХ ФИЗИЧЕСКОЙ КУЛЬТУРОЙ
16.2. Контроль за применением допинга в спорте

Наиболее часто применяются анаболические стероиды. В тяжелой


атлетике, пауэрлифтинге, бодибилдинге их применяют около 90% мужчин и
20 % женщин. В других видах спорта они используется в меньшей степени
(78% футболистов, 40 % спринтеров). При этом используемые дозы могут
многократно превышать рекомендуемые (5-10 мг) и достигать 300 мг и даже
2 г.
В последнее время в качестве основного объекта для допинг контроля
используется моча. С целью обнаружения кровяного допинга используется
венозная кровь. Допинги определяют с помощью газовой хроматографии,
масс-спектроскопии, жидкостной хроматографии, флуоресцентного
иммунного анализа. При этом используется не менее 2-х методов. При
установлении наличия допинга спортсмен дисквалифицируется. За первое
нарушение спортсмен дисквалифицируется на 2 года, за второе –
пожизненно. Если обнаружены допинговые вещества, которые входят в
состав лекарств (эфедрин, кофеин и их аналоги), при первом нарушении
спортсмен дисквалифицируется на 3 месяца, при втором – на 2 года, а при
третьем – пожизненно.

 Биохимия. Учеб. пособие -135-


ТЕМА 17. БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СИЛЫ,
БЫСТРОТЫ И ВЫНОСЛИВОСТИ

17.1. Морфологические и биохимические основы скоростно-силовых


качеств

Наиболее важными скоростно-силовыми качествами являются сила,


скорость и мощность развиваемого мышечного усилия. Проявление их
зависит от ряда психологических, физиологических и биохимических
особенностей организма. Максимальные значения достигаются при
предельно высокой концентрации волевого усилия.
На уровне отдельных двигательных единиц проявление скоростно-
силовых качеств определяется частотой импульсов, достигающих синапсов,
скоростью электро-механического возбуждения, мощностью потока Са2+,
скоростью развития активации в миофибриллах, активностью ферментов.
Величина мышечного усилия прямо пропорциональна длине саркомера.
Самые длинные саркомеры обнаружены в запирательных мышцах
моллюсков. Эти мышцы способны развивать усилие, в 3-6 раз превышающее
максимальную мышечную силу человека. Самые короткие саркомеры
находятся в летательных мышцах насекомых и колибри, максимальная сила
их мышц в 3 раза меньше, чем у человека. В скелетных мышцах человека
средняя длина саркомера – 1,8 мк, а длина миозиновых нитей – около 1 мк.
По величине максимальной силы мышцы человека занимают среднее
положение между мышцами моллюсков и летательными мышцами
насекомых.
Длина саркомера, или степень полимеризации миозина в толстых нитях
миофибрилл – генетически обусловленный фактор, остается неизменным в
процессе индивидуального развития и при тренировке. В то же время
содержание актина существенно изменяется. Содержание актина находится в
линейной зависимости от общего количества креатина. Оба показателя –
содержание актина и общая концентрация креатина в мышцах – могут быть
использованы при контроле за развитием мышечной силы и прогнозировании
уровня спортивных достижений в скоростно-силовых упражнениях.
Вторая фундаментальная зависимость описывает связь между
максимальной скоростью сокращения мышцы, длиной саркомера и
активностью АТФазы миозина. Наибольшая скорость сокращения отмечена в
летательных мышцах насекомых с короткими саркомерами, наименьшая – в
запирательных мышцах моллюсков.
В произвольных движениях человека важно не изолированное
проявление силы или скорости сокращения, а их совместный эффект,
оцениваемый величиной мощности развиваемого усилия. Поскольку
мощность является произведением силы на скорость, то, исходя из уже
известных зависимостей, нетрудно вывести третью зависимость. Мощность,

 Биохимия. Учеб. пособие -136-


ТЕМА 17. БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СИЛЫ, БЫСТРОТЫ И ВЫНОСЛИВОСТИ
17.1. Морфологические и биохимические основы скоростно-силовых качеств

развиваемая мышцей, зависит от суммарной АТФазной активности. Значения


максимальной мощности и максимальной скорости существенно
различаются в мышечных волокнах разного типа и изменяются при
адаптации к определенному виду деятельности. В быстросокращающихся
волокнах максимальная мощность составляет около 155 Вт/кг (суммарная
АТФазная активность выше), в медленносокращающихся – 40 Вт/кг.

17.2. Биохимические основы методов скоростно-силовой подготовки


спортсменов

Структурные факторы скоростно-силовых способностей человека


(длина саркомера, содержание быстро- и медленносокращающихся волокон)
генетически обусловлен, поэтому основным методическим путем улучшения
скоростно-силовых качеств является подбор методов, которые могли бы
улучшить АТФазную активность миозина и усилить синтез сократительных
белков. В скоростно-силовых видах спорта для решения этих задач
используется 2 основных приема – метод максимальных усилий и метод
повторных предельных упражнений.
Для тренировки способностей к максимальному проявлению
скоростно-силовых качеств применяются упражнения, близкие по
биодинамической структуре к соревновательным или сами соревновательные
упражнения. Она выполняются с предельной мобилизацией на проявление
максимального усилия с небольшим числом повторений и
нерегламентированными интервалами отдыха, достаточными для
восстановления и повторной мобилизации на максимальные усилия.
Предельный объем упражнений с максимальным проявлением силы,
скорости и мощности определяется критической концентрацией
креатинфосфатата (КФ). За счет этого количества можно выполнить
непрерывно до 5-6 повторений. При произвольно дозируемых интервалах
отдыха в одном тренировочном занятии можно выполнить по 10-12 раз
упражнения без заметного снижения мощности. При большом числе
повторений развивается локальное утомление, закисление и снижение
активности миозиновой АТФазы. Поэтому работу нужно прекращать, как
только обнаруживается выраженное снижение максимальной мощности
упражнения резкое изменение лактата.
Метод повторных предельных упражнений применяется для усиления
синтеза сократительных белков и увеличения мышечной массы. Для этого
упражнения выполняются с большим числом повторений до отказа. При
интенсивной работе возникает гипоксия, недостаток макроэргов, разрушение
мышечных волокон, накопление продуктов их распада. Продукты
расщепления белков, креатин являются регуляторами белкового синтеза в
период отдыха после скоростно-силовой работы. При систематическом

 Биохимия. Учеб. пособие -137-


ТЕМА 17. БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СИЛЫ, БЫСТРОТЫ И ВЫНОСЛИВОСТИ
17.2. Биохимические основы методов скоростно-силовой подготовки спортсменов

повторении таких тренировок в мышцах существенно увеличивается


содержание сократительных белков и возрастает объем мышечной массы.
Разумное сочетание и последовательность применения обоих методов в
процессе тренировки могут обеспечить высокий уровень развития скоростно-
силовых качеств спортсмена.

17.3. Биохимические основы выносливости

Выносливость определяет общий уровень работоспособности.


Характеризуется она продолжительностью работы на заданном уровне
мощности до первых признаков выраженного утомления, которое приводит к
снижению работоспособности. Определяется выносливость
продолжительностью работы, выполненной до отказа.
Выносливость можно охарактеризовать отношением величины
энергетических ресурсов, доступных для использования, к скорости
расходования энергии:
Выносливость (t пред, мин) = запасы энергии (Дж)/скорость расхода
энергии (Дж в мин)
Выносливость определяется временем функционирования с заданной
интенсивностью до полного исчерпания энергетических ресурсов.
Выносливость определяется емкостью креатинфосфокиназного
механизма, анаэробного гликолиза и аэробного механизма. Поэтому система
тренировок на выносливость должна быть ориентирована, прежде всего, на
повышение этих биоэнергетических свойств организма.

17.4. Методы тренировки, способствующие развитию выносливости

Применяемые для развития выносливости методы тренировки


оказывают избирательное воздействие на отдельные биоэнергетические
функции. Наиболее эффективными методами развития выносливости
являются метод длительной непрерывной работы (равномерной или
переменной), а также методы повторной и интервальной тренировки. Обычно
их разделяют по направленности на развитие аэробного или анаэробного
компонента выносливости.
В тренировке, направленной на развитие алактатного анаэробного
компонента выносливости, чаще всего используют методы повторной и
интервальной работы (интервальный спринт). Основная цель такой
тренировки – добиться максимального исчерпания алактатных анаэробных
резервов в работающих мышцах и повысить устойчивость ключевых
ферментов (миозиновой АТФазы и креатинфосфокиназы) в условиях
накопления продуктов анаэробного распада (АДФ, фосфата, лактата и др.).
Решить эту задачу можно только путем большого числа повторений

 Биохимия. Учеб. пособие -138-


ТЕМА 17. БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СИЛЫ, БЫСТРОТЫ И ВЫНОСЛИВОСТИ
17.4. Методы тренировки, способствующие развитию выносливости

кратковременных (продолжительностью не более 10-15 сек) упражнений


высокой интенсивности. Как только достигается критическая величина
полного исчерпания запасов (обычно оно достигается к 8-10 повторению
упражнений), сразу же снижается мощность выполняемого движения. Паузы
отдыха при этом должны быть достаточны для полного восстановления
растраченных при этой работе алактатных резервов (не менее 2,5-3 мин). 8-10
повторений – оптимальное число для данного метода тренировки
алактатного компонента выносливости.
В отличие от методов повторной тренировки, где интервалы отдыха не
регламентированы, в интервальном методе величина их подбирается таким
образом, чтобы обеспечить наиболее выраженное воздействие на
тренируемую функцию. Для создания алактатного анаэробного эффекта,
необходимо применять интервальный метод – кратковременные
максимальные усилия, чередуемые с коротким (30 сек) отдыхом.
Максимальный эффект создается при тренировке сериями по 5-6 повторений
в каждой с интервалами между сериями не менее 3 мин.
При развитии гликолитического анаэробного компонента
выносливости могут использоваться методы однократной предельной,
повторной и интервальной работы. Избираемые характеристики упражнений
должны обеспечить предельное усиление анаэробных гликолитических
превращений в работающих мышцах. Таким условиям отвечает выполнение
предельных усилий в интервале от 30 сек до 2,5 мин.
Повторное выполнение упражнений гликолитического анаэробного
характера через большие и нерегламентируемые интервалы отдыха позволяет
с каждым новым повторением воспроизводить программируемый
тренировочный эффект. Предельное число повторений упражнения зависит
от запасов гликогена в работающих мышцах и достижения предельных
величин закисления (6-8 повторений максимального усилия).
Чтобы выполнить необходимый объем работы, достаточный для
закрепления тренировочного эффекта, интервальная работа с короткими
паузами отдыха обычно выполняется сериями по 3-4 повторения,
разделенными 10-15 мин отдыха, который необходим для восстановления
работоспособности после предельной анаэробной нагрузки.
В тренировке, направленной на развитие аэробного компонента
выносливости, используются методы однократной непрерывной, повторной и
несколько вариантов интервальной работы. Чтобы обеспечить достаточное
воздействие на аэробный обмен при использовании методов однократной
непрерывной и повторной работы, общая продолжительность упражнения
должна составлять не менее 3 мин, достаточных для врабатывания и выхода
на стационарный уровень потребления кислорода. В однократной
непрерывной работе объем нагрузки, вызывающий соответствующие
адаптационные перестройки в организме, составляет обычно не менее 30
мин.
Интенсивность выполняемого упражнения при однократной
непрерывной работе должна обеспечить значительную активацию процессов

 Биохимия. Учеб. пособие -139-


ТЕМА 17. БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СИЛЫ, БЫСТРОТЫ И ВЫНОСЛИВОСТИ
17.4. Методы тренировки, способствующие развитию выносливости

окисления в тканях. После начала врабатывания уровень потребления


кислорода устанавливается вблизи его максимальных значений. Выполнение
такой работы требует значительного напряжения кардиореспираторной
системы, ответственной за доставку кислорода работающим мышцам. По
ходу выполнения работы непрерывно увеличиваются показатели легочной
вентиляции, ЧСС и кровяного давления.
Реакция со стороны систем вегетативного обслуживания зависит от
увеличения показателей анаэробного обмена. Поскольку уровень нагрузки
выше порога анаэробного обмена, по ходу выполнения упражнения
значительно усиливается выделение неметаболического излишка СО2 и
накопление лактата в крови. Квалифицированные спортсмены способны
выполнять такую непрерывную работу в течение 2,5-3 часов.
Напряженность реакции со стороны систем аэробного обмена в ответ
на непрерывную длительную работу заметно увеличивается при переменном
режиме работы.
Наиболее выраженное воздействие на аэробный обмен оказывают
специальные режимы интервальной нагрузки. Один из наиболее изученных
режимов этой работы называется «интервальная тренировка по
фрайбургскому правилу». Заключается он в чередовании относительно
кратковременных периодов работы (30-90 сек) с интервалами отдыха такой
же продолжительности. Такая работа создает достаточный стимул для
развертывания аэробных процессов в тканях, особенно для улучшения
циркуляторных показателей, и вызывает выраженную гипертрофию сердца.
Поэтому данный режим интервальной работы называют «циркуляторной»
интервальной тренировкой.
Хорошим средством для повышения показателей аэробной мощности
служит интервальная тренировка на коротких отрезках. Можно использовать
также модификацию интервальной тренировки на коротких отрезках –
миоглобиновая интервальная тренировка, включающая очень короткие (не
более 5-10 сек) периоды работы, чередуемые со столь же короткими паузами
отдыха. Интенсивность упражнения достаточно высокая, но не максимальная
(упражнения выполняются свободно, без напряжения). В короткие периоды
работы расходуются внутримышечные запасы кислорода, связанного с
миоглобином, однако они быстро восполняются во время отдыха. Эта работа
может выполняться в большом объеме с поддержанием высокого уровня
потребления кислорода и способствовать развитию кислородной
эффективности.
Высокий уровень развития выносливости может быть достигнут лишь
при одновременном совершенствовании всех ее основных компонентов с
помощью комплекса разнообразных средств и методов, обеспечивающих
избирательное воздействие на соответствующие функции и качества
спортсмена. Применение всех этих средств должно базироваться на знании
основных закономерностей биохимической адаптации в процессе
тренировки.

 Биохимия. Учеб. пособие -140-


ТЕМА 18. БИОХИМИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ
МЕТОДИКИ ЗАНЯТИЙ ФИЗИЧЕСКОЙ КУЛЬТУРОЙ И
СПОРТОМ С ЛИЦАМИ РАЗНОГО ВОЗРАСТА.
БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ РАЦИОНАЛЬНОГО
ПИТАНИЯ ПРИ ЗАНЯТИЯХ ФИЗИЧЕСКОЙ
КУЛЬТУРОЙ.

18.1. Биохимическое обоснование методики занятий физической


культурой и спортом с лицами разного возраста

Физическая работоспособность спортсменов обнаруживает


закономерные изменения с возрастом. Возможности энергопродукции
аэробным и анаэробным путями возрастают по мере физиологического
созревания организма и формирования психической сферы человека. С
возрастом увеличивается общая метаболизирующая масса тела, количество
ключевых ферментов аэробного и анаэробного обмена в скелетных мышцах,
активность и стабильность этих ферментов в работе, повышаются запасы
энергетических веществ в тканях, совершенствуется работа вегетативных
систем, ответственных за доставку мышцам кислорода и питательных
веществ и удаление продуктов распада. Эти показатели достигают
максимума к 20-25 годам, в пору полной физиологической зрелости
человека. После 40 лет показатели физической работоспособности
постепенно понижаются и к 80 годам становятся примерно вдвое меньше,
чем в зрелом возрасте.
В процессе возрастного развития наблюдаются различия в динамике
биоэнергетических показателей. У мужчин максимальная аэробная мощность
быстро увеличивается к 20 годам, сохраняется на предельном уровне до 30-
ти летнего возраста, а затем начинает снижаться. У женщин этот показатель
характеризуется более быстрым приростом в юном возрасте и более
выраженным снижением в старшем возрасте. Интегральный показатель
мощности аэробного процесса – величина максимального потребления
кислорода – у мужчин достигает максимального значения к 25 годам,
удерживается на этом уровне до 40 лет, а затем начинает снижаться. У
женщин начинает снижаться после 35 лет.
Для показателей емкости и эффективности биоэнергетических
показателей характеры более медленные темпы развития. Наивысших
значений эти показатели достигают к 25-30 годам и при систематической
тренировке могут удерживаться вблизи максимального уровня вплоть до 40-

 Биохимия. Учеб. пособие -141-


ТЕМА 18. БИОХИМИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ МЕТОДИКИ ЗАНЯТИЙ ФИЗИЧЕСКОЙ КУЛЬТУРОЙ И СПОРТОМ.
18.1. Биохимическое обоснование методики занятий физической культурой и спортом с лицами разного возраста

45 лет. Темпы их снижения в пожилом и старческом возрасте более


выражены у женщин.
Особенности возрастной динамики показателей работоспособности
необходимо учитывать при разработке программ по физическому
воспитанию детей и проведении занятий с лицами разного пола и возраста.

18.2. Биохимические основы рационального питания спортсменов

Основными химическими компонентами пищи являются 6 групп


веществ: поставщики энергии (углеводы, белки, жиры), незаменимые
аминокислоты, незаменимые жирные кислоты, витамины, минеральные
вещества, вода.

Углеводы в обеспечении мышечной деятельности


От запасов углеводов в скелетной мускулатуре и печени зависит
продолжительность аэробной физической нагрузки и проявление высокого
уровня выносливости, время наступления утомления.
Суточная потребность в углеводах для взрослого человека зависит от
энергозатрат организма и составляет в среднем 300-400 г. Для спортсменов
нормы потребления углеводов увеличиваются в связи с дополнительным
расходом энергии при выполнении работы (в отдельных видах спорта ее
расход в 1,5-2 раза выше). Потребность в углеводах увеличивается до 400-
700 г. В видах спорта на выносливость при интенсивных тренировках и в
первые сутки после них рекомендуется потреблять 10 г углеводов на кг
массы, а в силовых и скоростно-силовых – 7 г на кг массы. Для спортсменов
допускается увеличение нормы потребления простых сахаров до 100 г и
более. Для людей, ведущих малоподвижный образ жизни – не более 50 г.
Уменьшение содержания углеводов в пище ниже 300 г усиливает распад
клеточных белков, окисление жиров и образование кетоновых тел, что может
привести к ацидозу. Систематическое избыточное потребление углеводов
может привести к ожирению, атеросклерозу, сахарному диабету.
Запасы гликогена в скелетной мускулатуре исчерпываются после 2-3
часов интенсивной физической нагрузки. Поэтому в период после нагрузки
необходимо восстановление гликогена. Для полного восстановления запасов
гликогена требуется 20 часов, при нерациональном питании – больше.

Жиры в обеспечении мышечной деятельности


Суточная потребность взрослого человека в жирах – 80-100 г. Для
спортсменов рекомендуется некоторое снижение доли жира. Жиры
интенсивно используются при аэробной работе. В процессе адаптации к
работе на выносливость для работающих мышц липиды становятся наиболее
важным источником энергии. Прием жиров за 1,5-2 часа до нагрузки и сразу
после нагрузки нежелателен, так как они будут способствовать накоплению

 Биохимия. Учеб. пособие -142-


ТЕМА 18. БИОХИМИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ МЕТОДИКИ ЗАНЯТИЙ ФИЗИЧЕСКОЙ КУЛЬТУРОЙ И СПОРТОМ.
18.2. Биохимические основы рационального питания спортсменов

жира в печени. Отдельные эргогенные вещества способствуют усилению


липолиза – кофеин (способствует распаду ТАГ в тканях), карнитин (ускоряет
транспорт жирных кислот в МХ и их окисление).

Белки в обеспечении мышечной деятельности


Количество потребляемого белка зависит от пола, массы тела,
интенсивности выполняемой работы. Норма – 1 г на кг массы. Для
спортсменов, специализирующихся в видах спорта на выносливость,
потребность в белках – 1-1,8 г на кг. При длительной мышечной
деятельности количество не должно быть ниже 1,5 г на кг, поскольку только
в этом случае поддерживается положительный белковый баланс.
Для спортсменов силовых видов спорта необходимо дополнительное
поступление белков для наращивания мышечной массы. Для тяжелоатлетов и
культуристов норма потребления белка – 3 г на кг массы.
Избыточное потребление белков приводит к перегрузке желудочно-
кишечного тракта, гниению их в толстом кишечнике, накоплению в тканях
недоокисленных и конечных продуктов распада белков, изменяющих
кислотно-щелочной баланс.
При недопоступлении белков происходит тканевое перераспределение
белков, извлечение белков из печени, плазмы крови, мышц и поступление их
в мозг и сердце. Особенно опасно недопоступление белков для детей – у них
происходит задержка роста и развития, развивается анемия, нарушается
водно-солевой баланс, что может привести к летальному исходу.
Потребность в белках должна удовлетворяться натуральными продуктами.
Имеющиеся многочисленные протеиновые добавки дорогостоящи и не имею
преимуществ.

Минеральные вещества при мышечной деятельности


Для спортсменов характерна повышенная потребность в различных
минеральных веществах (фосфора, кальция, калия, железа), которые
интенсивно выводятся из организма при интенсивной физической нагрузке.
Для удовлетворения организма во всех минеральных веществах в рацион
питания необходимо включать большое количество овощей и фруктов.
Дополнительно – минеральная вода и поливитамины с микроэлементами.

Пищевые добавки
Пищевые добавки способствуют:
1. Увеличению мышечной массы.
2. Коррекции компонентного состава тела (уменьшение
жирового компонента, увеличение мышечного и костного).
3. Увеличению скорости метаболизма и энергообразования.
4. Восстановлению электролитического баланса.
5. Активации регуляторных механизмов энергообмена.
6. Снижению массы тела и др.

 Биохимия. Учеб. пособие -143-


БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК

Основной
1. Биохимия. Учебник для институтов физической культуры./Под ред. В.В.
Меньшикова, Н.И. Волкова. - М.: Физкультура и спорт, 1986.
2. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. /Под ред. Северина
Е.С., Николаева. - М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001.
3. Волков Н.И. Биохимия мышечной деятельности. - М.: Олимпийский
спорт, 2001.
4. Михайлов С.С. Спортивная биохимия. – М.: Советский спорт, 2006.
5. Николаев А.Я. Биологическая химия. - М.: Высшая школа, 1989.

Дополнительный

1. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уотсон Дж.
Молекулярная биология клетки. В 3-х т. 2-е изд.- М.: Мир, 1994
2. Арансон М.В. Питание для спортсменов. - М.: ФиС. – 2001.
3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. - М.: Медицина,
1998.
4. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека, тт. 1-2.
- М.: Мир, 1993.
5. Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах. - М.:
Мир, 1984.
6. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии. - Ростов-на-Дону: Феникс,
1999.
7. Страйер Л. Биохимия, тт. 1-3. М.: Мир, 1985.
8. Филлипович Ю.Б. Основы биохимии. - М.: Агар, 1999.
9. Интернет.

 Биохимия. Учеб. пособие -144-