Вы находитесь на странице: 1из 369

А.

Ленинджер
ОСНОВЫ
БИОХИМИИ
А. Ленинджер
ОСНОВЫ БИОХИМИИ

1-767
Albert L.Lehninger

PRINCIPLES
The Johns Hopkins University
School of Medicine

Worth Publishers, Inc.


А. Ленинджер
ОСНОВЫ
БИОХИМИИ
В ТРЕХ ТОМАХ

Перевод с английского
канд. физ-мат. наук В. В. Борисова,
канд. биол. наук М. Д. Гроздовой
и
канд. мед. наук С. Н. Преображенского

под редакцией
акад. В. А. Энгельгардта
и
проф. Я. М. Варшавского

МОСКВА «МИР» 1985


1*
УДК 577.1
Л44
ББК 28.072

Ленинджер А.
Л44 Основы биохимии: В 3-х т. Т. 1. Пер. с англ.-М.: Мир,
1985.-367 с., ил.
Имя крупного американского биохимика А. Ленинджера уже известно советским читателям по
его книге «Биохимия», выпущенной в русском переводе издательством «Мир» в 1974 г. Новая
книга представляет собой фундаментальное учебное пособие, предназначенное для изучения ос­
нов биологической химии.
Главная задача автора - объяснение молекулярной логики биологических систем, позволяющей
понять основы функционирования живых организмов. В русском переводе книга выходит в грех
томах.
Первый том посвящен молекулам, образующим химическую основу живой природы. Последо­
вательно рассмотрены следующие вопросы: роль воды в организме, структура и функции ами­
нокислот, пептидов, белков, ферментов, витаминов, микроэлементов, углеводов и липидов.
Предназначена для биологов разных специальностей, медиков, а также студентов и всех лиц, ин­
тересующихся молекулярными основами процессов жизнедеятельности.
2001040000-218 ББК 28.072
сводный план 1985 г.
041(01)-1985 57.04

Редакция биологической литературы

§
1982 by Worth Publishers, Inc.
Перевод на русский язык, «Мир», 1985
ПРЕДИСЛОВИЕ РЕДАКТОРОВ ПЕРЕВОДА
Имя автора «Основ биохимии», круп­ важных задач, стоящих перед химиками,
ного американского ученого и педагога, физиками и инженерами. Но все же
профессора Университета Дж. Гопкинса главное значение вводного курса биохи­
Альберта JI. Ленинджера хорошо из­ мии определяется тем местом, которое
вестно советскому читателю по русским занимает комплекс биологических наук
переводам его учебника биохимии в современном естествознании, и той
и книг по биоэнергетике, получившим ролью, которую должна играть биоло­
широкое распространение и признание гия в научном воспитании молодых лю­
в нашей стране. дей. Только знание биологических зако­
Главная цель, которую поставил нов поможет им в полной мере оценить
перед собой А. Ленинджер при написа­ значение важнейшей проблемы, стоящей
нии этого нового учебника, состояла не сейчас перед человечеством,-сохранения
столько в том, чтобы сообщить читате­ живой природы и здоровья людей. По­
лю конкретную информацию о структу­ нимание этих законов должно стать до­
рах и механизмах, обеспечивающих стоянием не только специалистов био­
функционирование живых организмов логического профиля, но и всех образо­
(хотя такая информация составляет ос­ ванных и мыслящих людей.
новное содержание книги), сколько Особое значение в этой ситуации при­
в том, чтобы разъяснить ему общие обретает, естественно, задача создания
принципы, лежащие в основе процессов руководства по биохимии, в котором ма­
жизнедеятельности. Совокупность этих териал излагался бы в ясной и доходчи­
принципов автор называет «молекуляр­ вой форме, но вместе с тем на высоком
ной логикой живого». Эта цель А. Ле­ научном уровне. Это задача исключи­
нинджера вытекает из его обшей точки тельной трудности. Тем не менее А. Ле-
зрения на роль биохимии в системе со­ нинджеру, как нам кажется, удалось ре­
временного образования, к которой он шить ее-написанная им книга «Основы
пришел в последние годы. По мнению биохимии» является великолепным
А. Ленинджера, наступило время, когда учебным пособием, удовлетворяющим
вводный курс биохимии должен быть самым строгим требованиям. Важное до­
включен в программу не только биоло­ стоинство книги состоит в систематично­
гических и медицинских, но и других сти и четкости изложения материала, ха­
факультетов высших учебных заведений. рактеризующих автора как прекрасного
Обоснованием этой далеко не общепри­ педагога,-его язык лаконичен, все фор­
нятой и на первый взгляд даже неожи­ мулировки ясны и продуманны, внима­
данной точки зрения может служить то, ние читателя постоянно обращено на ос­
что вводный курс биохимии позволил новные принципы, а не на второсте­
бы студентам понять молекулярные ос­ пенные детали. Заслуживает похвалы
новы жизни и составить благодаря это­ и высокий научный уровень книги - в ней
му ясное представление о тех кон­ учтены самые последние достижения
кретных путях, которыми живая приро­ биохимии и смежных наук (вплоть до
да решает целый ряд практически 1981-82 гг.).
6 ПРЕДИСЛОВИЕ РЕДАКТОРОВ ПЕРЕВОДА

При всей привлекательности идеи и для лиц, активно работающих в этой


А. Ленинджера о целесообразности области и желающих систематизировать
включения большого вводного курса свои знания. Она окажется «находкой»
биохимии в учебные программы высших и для людей других специальностей, ин­
учебных заведений небиологического тересующихся современным состоянием
и немедицинского профиля, едва ли, как этой быстро развивающейся науки.
нам кажется, ее удастся реализовать, по В русском издании «Основ биохимии»
крайней мере в ближайшие годы, хотя бы мы сочли целесообразным распределить
потому, что эти программы в настоящее материал книги по трем томам. Перевод
время и без того перегружены и ну­ выполнен В. В. Борисовым (гл. 1 и 5-8),
ждаются в сокращении. Но уже тот факт, М. Д. Гроздовой (предисловие, гл. 24,25),
что эта идея породила такую прекрасную М. Г. Дуниной (гл. 13-20, 22 и 23),
книгу как «Основы биохимии», вполне С. Н. Преображенским (гл. 2-4, 9-12, 21
оправдывает ее. и 26) и В. Г. Горбулевым (гл. 27-30, при­
Можно не сомневаться в том, что эта ложения и словарь терминов).
книга окажется очень полезной не только
для широкого круга читателей, изучаю­
[ В. А. Энгелъгардт |
щих или преподающих биохимию, но
Я. М. Варшавский
Посвящается Дж ен

ПРЕДИСЛОВИЕ
Книга «Основы биохимии» адресована тех, кому предстоит впервые познако­
в первую очередь студентам, впервые миться с этим предметом. Кроме того,
приступающим к изучению биохимии. известно, что при переиздании учебников
Это новая книга, а не просто осовреме­ их структура обычно усложняется,
ненный вариант моих прежних учебников а текст становится более насыщенным,
«Биохимия» (1970, 1975) и «Краткий курс и в результате нередко исчезает та яс­
биохимии» (1973). Первоначально я наме­ ность изложения, которая обеспечивала
ревался подготовить новые издания этих успех первым изданиям. По-видимому,
учебников, но постепенно убеждался лучше всего попытаться написать учеб­
в том, что едва ли они будут соответство­ ник заново.
вать поставленным целям. В самом деле, Одно время я считал, что биохимию
первое издание «Биохимии», опублико­ следует преподавать студентам старших
ванное в 1970 г., предназначалось курсов после тщательного изучения ими
главным образом для студентов, ко­ химии и биологии. Сегодня я придержи­
торым предстояло прослушать первый и, ваюсь другой точки зрения. Преподава­
может быть, единственный в своей жизни ние биохимии нужно начинать гораздо
курс биохимии. Когда учебник был пере­ раньше, поскольку она объединяет все
издан в 1975 г., его объем увеличился бо­ науки о живом и ее изучение способ­
лее чем на 20? „. Если бы при подготовке ствует лучшему пониманию любой обла­
третьего издания я сделал бы аналогич­ сти биологии. И не только биологии-
ную попытку включить в него новые до­ преподавание начального курса биохи­
стижения биохимии, то объем книги со­ мии студентам химических и физических
ставил бы не менее 1500 страниц. факультетов дает возможность на увле­
Разумеется, такой учебник мог бы сы­ кательных примерах пояснить, как
грать важную роль в преподавании био­ в живых организмах решаются неко­
химии, однако он не вполне отвечал бы торые фундаментальные проблемы,
потребностям той студенческой аудито­ стоящие перед физикой и химией.
рии, для которой преимущественно была В более широком плане студенческий
написана «Биохимия». «Основы биохи­ курс биохимии вносит также вклад в под­
м и и »-это возвращение к моей первона­ готовку молодежи к будущему, связанно­
чальной цели; если угодно, это возрожде­ му с постоянно возрастающим беспокой­
ние первого издания «Биохимии», дати­ ством о здоровье и благополучии всего
руемое 1982 годом. человечества. Поразительные успехи
Дело не только в объеме книги. Насту­ биохимической генетики и генетической
пило время, когда один учебник биохи­ инженерии наряду с социальными по­
мии уже не может ответить каждому сту­ следствиями их использования уже стали
денту на все вопросы. Полный курс, предметом широкого общественного
содержащий описание всех аспектов со­ внимания и интереса. Мы становимся
временной биохимии на таком уровне, также свидетелями того, как рост наро­
который удовлетворял бы студентов, донаселения, а соответственно и увеличе­
специализирующихся в области биохи­ ние потребностей в продуктах питания,
мии, безусловно, производил бы отпуги­ сырье и энергии нарушают тонко сбалан­
вающее впечатление на большинство из сированные экологические равновесия
8 ПРЕДИСЛОВИЕ

в биосфере. Обществу во все возрастаю­ Во второй части рассматриваются


щей мере приходится принимать ответ­ биоэнергетика и метаболизм клеток-
ственные решения в конфликтных ситуа­ «основное блюдо» биохимии. После из­
циях, возникающих при столкновении ложения принципов клеточной био­
интересов политического, экономическо­ энергетики следует детальное описание
го и этического характера с биологиче­ гликолиза, цикла трикарбоновых кислот,
скими законами. Можно, следовательно, транспорта электронов и окислительного
утверждать, что знание биохимии полез­ фосфорилирования. Далее идут главы,
но любому образованному человеку, не­ в которых рассматривается катаболизм
зависимо от рода его деятельности; я уже жирных кислот и аминокислот, а затем
не говорю о том особом интеллектуаль­ главы, посвященные биосинтетическим
ном удовольствии, которое дает изучение процессам и фотосинтезу. Подробно об­
этого предмета человеку, желающему уз­ суждаются метаболические последова­
нать и понять, какие молекулярные взаи­ тельности и принципы их регуляции.
модействия лежат в основе жизнедея­ Третья часть книги посвящена биохи­
тельности. мии человека. Она состоит из глав,
Предлагаемая читателю книга состоит в которых анализируются взаимосвязи
из четырех частей: биомолекулы, био­ между различными органами в процес­
энергетика и метаболизм, вопросы био­ сах метаболизма, рассматриваются воп­
химии человека и основы молекулярной росы, касающиеся эндокринной регуля­
генетики. Она написана в том же стиле, ции и питания человека. С моей точки
что и «Биохимия». Излагая материал, зрения, проблема питания не сводится
я стремился не столько к энциклопедиче­ к знанию того, что тот или иной витамин
скому охвату всех деталей, сколько к вы­ входит в состав того или иного кофер-
явлению основы и молекулярной логики мента. Наука о питании-это один из
биохимии; однако процессы, имеющие самых важных вкладов биохимии
фундаментальное значение, раскрыты во в благосостояние человечества и, по мое­
всей полноте и подробностях. му убеждению, она требует более обо­
Книга начинается с глав, посвященных бщенного, интегративного подхода, чем
структуре клеток и важнейшим принци­ получала до сих пор.
пам органической химии, относящимся В четвертой части книги я особенно
к биомолекулам; материал, изложенный подробно останавливаюсь на наиболее
в этих главах, может оказаться полезным острых вопросах молекулярной генети­
для тех, кто недостаточно подготовлен ки; здесь рассмотрены самые последние
по биологии и органической химии. По­ данные в этой области (по 1981 год вклю­
сле рассмотрения свойств воды подроб­ чительно), в том числе методы клониро­
но описываются структура и биологиче­ вания ДНК.
ские функции белков. На примере гемо­ На протяжении всей книги приводится
глобина детально показано, как амино­ большое число любопытных сведений из
кислотная последовательность опреде­ смежных областей; одни из них касаются
ляет его конформацию и как конформа­ истории науки, другие-медицины,
ция белковых макромолекул может третьи-зоологии и физиологии жи­
влиять на структуру и функцию клеток. вотных, сельского хозяйства и науки
Далее подробно рассматриваются фер­ о питании, проблем охраны окружающей
менты и способы регуляции их активно­ среды и обеспечения человечества про­
сти, причем постоянно подчеркивается дуктами питания. В некоторых местах
значение трехмерной структуры белка в книгу включены небольшие разделы,
и для иллюстрации приводится целая содержащие информацию о более
«галерея» структур ферментов. сложных вопросах и количественных за­
Первая часть книги завершается глава­ висимостях, а также о некоторых лю­
ми, посвященными витаминам и кофер- бопытных проблемах частного характе­
ментам, углеводам, а также липидам ра. Поскольку этот материал необязате­
и мембранам. лен для общего курса биохимии, он
ПРЕДИСЛОВИЕ 9

приводится в виде дополнений и четко та штата Нью-Мексико и Карл Шонк


выделен. Из таких дополнений можно критически и подробно рассмотрели весь
почерпнуть сведения, например, о пре­ текст как в черновом, так и в окончатель­
образовании уравнения Хендерсона— ном варианте. Отдельные разделы руко­
Хассельбальха, RS-системе, определении писи были также внимательно прочи­
возраста человека на основе химии ами­ таны Норманом Сэнсингом из Универси­
нокислот или о способах установления тета Джорджии, Джеймсом Бамбургом
нуклеотидной последовательности ДНК. из Университета штата Колорадо, Ми­
Книга включает почти 850 рисунков, каэлом Дамусом из Калифорнийского
таблиц, схем и фотографий. Каждая гла­ университета в Дэвисе, а также Полем
ва завершается кратким заключением Инглундом и Барбарой Соллнер-Уэбб из
и списком рекомендуемой и цитирован­ Медицинской школы Джонса Гопкинса.
ной литературы. В конце книги имеется Кейт Робертс из Института Джона Инне-
достаточно полный словарь биохимиче­ са дал полезные советы относительно ил­
ских терминов (более 400 слов). люстраций к первым главам. Джоффри
Особо следует отметить помещенные Мартин тщательно проверил правиль­
в конце каждой главы вопросы и задачи ность всех приведенных в книге уравне­
общим числом более 350; большую часть ний и структурных формул, а Линда
их составил Поль ван Эйкерен из Кол­ Хэнсфорд прочитала корректуру и соста­
леджа Харви Мадда. Цель этих вопросов вила предметный указатель. Однако вся
и задач состоит не просто в том, чтобы ответственность за возможные фактиче­
читатель произвел какие-то вычисления. ские ошибки или неправильную интер­
Они призваны фокусировать его внима­ претацию данных лежит целиком на мне.
ние на внутренних связях биохимических Я особенно признателен Пегги Джейн
процессов; некоторые из них требуют Форд, которая не только перепечатывала
весьма вдумчивого анализа. Все вопросы (причем неоднократно) рукопись книги,
и задачи, а также ответы к ним были тщ а­ но и помогала мне распределить время
тельно просмотрены опытными препода­ и внимание между такими конкурирую­
вателями общего курса биохимии. щими моими обязанностями, как препо­
Представляя эту книгу на суд читате­ давание, научные исследования, админи­
лей, я по-прежнему буду приветствовать стративная деятельность и подготовка
любые предложения и критические заме­ книги. Я хотел бы также поблагодарить
чания преподавателей, и студентов. сотрудников издательства «Уорт Пабли­
шере» Джун Фокс и в особенности Сэлли
Благодарности Андерсон, которые редактировали книгу
и отвечали за все этапы ее производства.
Я глубоко признателен тем, кто помо­ Приношу также благодарность всем со­
гал мне в подготовке этой книги. Прежде трудникам издательства «Уорт Пабли­
всего я должен поблагодарить Поля ван шере» за их сочувствие, поддержку
Эйкерена за составление большинства и практическую помощь. Едва ли можно
вопросов и задач, а также ответов к ним. было лучше отнестись к автору при вы­
Карл Шонк из Центрального университе­ пуске его детища в свет.
та штата Мичиган скрупулезно проверил В заключение я должен выразить глу­
все вопросы и задачи, а также ответы бокую признательность за неоценимую
' и дал ряд полезных советов, как повы­ помощь и постоянное сочувствие моей
сить их дидактическую ценность. Я хотел жене, которая не только относилась с по­
бы поблагодарить также Барбару Сол- ниманием к тем длительным творческим
нер-Уэбб из Медицинской школы Джон­ мукам, которые составляют удел автора
са Гопкинса за составление вопросов толстой книги, но и была также самым
и задач для глав по биохимической тонким критиком стиля и языка.
генетике. Альберт J1. Ленинджер
Эдвард Хэррис из Техасского универ­ Спаркс, Мэриленд
ситета, Джеймс Хейгман из Университе­ Январь, 1982 г.
ЧАСТЬ I

БИОМОЛЕКУЛЫ
Около 20 миллиардов лет назад про­ сти. Эти соединения, называемые биомо­
изошел сверхмощный взрыв, и все про­ лекулами, играют роль строительных
странство заполнилось раскаленными блоков при образовании биологических
субатомными частицами с очень высокой структур; они были отобраны в ходе био­
энергией. Так возникла Вселенная. По­ логической эволюции благодаря их при­
степенно, по мере остывания Вселенной, годности к выполнению строго опреде­
из этих элементарных частиц сформиро­ ленных функций в живых клетках. Во всех
вались положительно заряженные ядра, организмах эти соединения одинаковы.
к которым стали притягиваться отрица­ Биомолекулы связаны между собой
тельно заряженные электроны. Таким пу­ и взаимодействуют в соответствии с пра­
тем образовалось около сотни или не­ вилами «молекулярной игры»-молеку­
сколько более химических элементов. Все лярной логики живого состояния. Раз­
атомы, присутствующие сегодня во Все­ меры, форма и химические свойства
ленной, в том числе и атомы, входящие биомолекул позволяют им не только слу­
в состав живых организмов, возникли жить строительными блоками при созда­
в результате этого «большого взрыва», нии сложной структуры клеток, но и уча­
так что и мы, люди, и вообще все живые ствовать в непрекращающихся процессах
существа созданы из звездной пыли. превращения энергии и вещества. Биомо­
Простые органические соединения, из лекулы следует рассматривать, таким
которых построены все организмы, при­ образом, с двух точек зрения-химиче­
сущи лишь живой природе и в совре­ ской и биологической. Биохимия-это су­
менных земных условиях являются про­ перхимия, т. е. химия наиболее высокоор­
дуктами только биологической активно­ ганизованной материи.

Межзвездный газ и пыль в созвездии Стрельца


В межзвездном пространстве присутствует
большое число простых органических соедине­
ний, которым приписывают роль предшествен­
ников биомолекул, существующих на Земле и,
как знать, быть может, еще где-нибудь во
Вселенной.
ГЛАВА 1
БИОХИМИЯ-МОЛЕКУЛЯРНАЯ
ЛОГИКА ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ
Объекты живой природы состоят из пическим внутриклеточным структурам,
«неживых» молекул. Если эти молекулы таким, как клеточное ядро. Даже индиви­
выделить и каждый их вид исследовать дуальные химические соединения, содер­
в отдельности, то можно убедиться, что жащиеся в клетке, например белки или
они подчиняются всем законам физики липиды, наделены специальными функ­
и химии, описывающим поведение неоду­ циями. Поэтому вполне правомерен во­
шевленной материи. Тем не менее живые прос о том, для какой цели понадобилась
организмы обладают необычными свой­ живому организму та или иная молекула
ствами, отсутствующими в скоплениях или химическая реакция, тогда как спра­
неживых молекул. Если мы поближе по­ шивать о функции различных химиче­
знакомимся с этими особыми свойства­ ских соединений, входящих в состав не­
ми, то нам станут более понятны те ос­ живой материи, абсолютно бессмыс­
новные вопросы, ответы на которые ленно.
пытается найти биохимия. Третья особенность живого, благодаря
которой мы ближе подходим к сути жиз­
1.1. Для живой материи ненных процессов, состоит в том, что
характерны некоторые живые организмы обладают способ­
отличительные особенности ностью извлекать, преобразовывать и ис­
пользовать энергию окружающей их
Одна из наиболее примечательных среды -либо в форме органических пита­
особенностей живых организмов-это их тельных веществ, либо в виде энергии
сложность и высокая степень организа­ солнечного излучения. Эта энергия по­
ции. Они характеризуются усложненным зволяет организмам создавать соб­
внутренним строением и содержат мно­ ственные богатые энергией сложные
жество различных сложных молекул. структуры и поддерживать их целост­
Живые организмы представлены мил­ ность. Кроме того, за счет этой энергии
лионами разных видов, тогда как окру­ организмы выполняют механическую ра­
жающая нас неживая материя - глина, пе­ боту при передвижении; она также дает
сок, камни, вода-состоит из неупорядо­ возможность осуществлять перенос раз­
ченных смесей сравнительно простых личных веществ через мембраны. Живые
химических соединений. организмы никогда не бывают в состоя­
Вторая особенность живых организ­ нии равновесия-это касается как процес­
мов заключается в том, что любая со­ сов, идущих в самих организмах, так и их
ставная часть организма имеет специаль­ взаимодействия с окружающей средой.
ное назначение и выполняет строго Неживая материя, напротив, неспособна
определенную функцию. Это относится к целенаправленному использованию
не только к макроскопическим структу­ энергии для поддержания своей струк­
рам и, в частности, к органам, таким, как туры и выполнения работы. Предоста­
сердце, легкие или мозг, но и к микроско­ вленная самой себе, она постепенно раз-
ГЛ. 1. БИ О Х И М И Я-М О Л ЕКУ Л ЯРН А Я ЛОГИКА ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ 13

Рис. 1-1. Некоторые характерные особенности ство, которое можно считать поистине
живой материи - «признаки жизни». А. Попе­ квинтэссенцией живого состояния. Из­
речный срез фотосинтезирующей клетки, на ко­
тором видна ее тонкая и сложная структура:
вестные нам смеси веществ, входящие
темные образования - это хлоропласты, содер­ в состав неодушевленных предметов, не
жащие тысячи молекул хлорофилла, ориентиро­ проявляют способности к росту и вос­
ванных так, чтобы они могли улавливать со­ произведению, обеспечивающему сохра­
лнечную энергию. Б. Длинный хоботок бабочки
бражника в результате длительной биологиче­ нение из поколения в поколение оди­
ской эволюции оказался приспособленным к из­ наковой формы, массы и внутренней
влечению нектара из цветков с длинным растру­ структуры этих предметов.
бом. В. Дельфины, питающиеся мелкой рыбой,
преобразуют химическую энергию пищевых
продуктов в мощные импульсы мышечной энер­ 1.2. Биохимия стремится
гии. Г. Биологическое сомовоспроизведение понять природу живого
происходит с почти идеальной точностью.
состояния
рушается и со временем переходит Мы можем спросить теперь: если
в неупорядоченное состояние; при этом живые организмы состоят из безжиз­
устанавливается равновесие с окружаю­ ненных молекул, то почему же тогда жи­
щей средой. вая материя столь радикально отличает­
Но самая поразительная особенность ся от неживой, которая тоже состоит из
живых организмов-это их способность неодушевленных молекул? Почему жи­
к точному самовоспроизведению-свой­ вой организм представляет собой нечто
14 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

большее, чем сумму своих неживых ком­


И 1
понентов? Философы когда-то объясня­ Ala
ли это тем, что живые организмы на­
А
я 1
делены таинственной и божественной G Gly
жизненной силой. Но эта доктрина, полу­ и 1
чившая название витализма, была от­ С Ser
вергнута современной наукой, которая ■ 1
пытается найти рациональное и прежде т Val
всего доступное проверке объяснение ■ 1
происходящих в природе явлений. Биохи­ т Arg
и 1
мия как наука свою главную задачу ви­
дит в том, чтобы определить, каким
G Lys
образом неживые молекулы, составляю­
N 1
А Ala
щие в своей совокупности живые орга­ 1 ■
низмы, взаимодействуют друг с другом, С Ala
поддерживая живое состояние и обеспе­ ■ 1
чивая его воспроизведение. Разумеется, т 1 is
биохимия позволяет получать важную I I
информацию, находящую применение А Gly
в медицине, сельском хозяйстве, пищевой 1 1
промышленности и производстве, одна­ С Пе
ко конечная ее цель заключается все же ■ 1
в познании тайны жизни во всех ее кон­
т Tip
и ■
кретных проявлениях. G Ala
Молекулы, из которых состоят живые
организмы, подчиняются всем из­
И 1
А Gly
вестным законам химии, но, кроме того, 1 1
они взаимодействуют между собой в со­ А Б
ответствии с другой системой принци­
пов, которой мы можем дать общее на­ Рис. 1-2. Л. Схематическое изображение участка
звание- молекулярная логика живого со­ молекулы ДНК, состоящей из нуклеотидных
строительных блоков четырех гипов, располо­
стояния. Эти принципы вовсе не обяза­ женных в определенной последовательности. Б.
тельно представляют собой какие-то Схематическое изображение участка молекулы
новые, до сих пор еще неизвестные нам белка, построенной из расположенных в опреде­
физические законы или силы. Их следует ленной последовательности аминокислотных
звеньев.
рассматривать скорее как особую систе­
му закономерностей, характеризующих
природу, функции и взаимодействия био­ нения углерода, в которых атомы углеро­
молекул, т. е. таких молекул, которые вхо­ да ковалентно связаны с другими атома­
дят в состав живых организмов. ми углерода, а также с атомами водоро-
Посмотрим теперь, сумеем ли мы да, кислорода и азота. Живая материя
сформулировать какие-либо важные состоит из великого множества самых
принципы молекулярной логики живого разнообразных органических соедине­
состояния. ний, причем многие из них представляют
собой необычайно большие и сложные
1.3. Все живые организмы молекулы. Даже самые простые, мель­
содержат органические чайшие по размеру бактериальные клет­
макромолекулы, построенные ки содержат очень большое число раз­
по общему плану личных органических молекул. Напри­
мер, в клетке бактерии Escherichia coli
Большинство химических компонен­ (обычная кишечная палочка) насчиты­
тов живых организмов представляют со­ вается около 5000 разных видов органи­
бой органические соединения, т. е. соеди- ческих соединений, в том числе 3000 раз­
ГЛ. I. БИ О Х И М И Я-М О Л ЕКУ Л ЯРН А Я ЛОГИКА ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ 15

личных белков и 1000 разных типов вательностях и образовывать огромное


нуклеиновых кислот. Белки и нуклеи­ множество разнообразных белков, по­
новые кислоты -это очень крупные добно тому как 26 букв английского ал­
и сложные молекулы (макромолекулы); фавита, расположенные в определенном
точное строение известно лишь для не­ порядке, составляют почти неограничен­
многих из этих молекул. В гораздо более ное число слов, предложений и даже
сложном организме человека число раз­ книг. Более того, те четыре нуклеотида,
личных белков заведомо превышает из которых построены все нуклеиновые
50 000. По всей вероятности, среди бел­ кислоты, и 20 аминокислот, из которых
ков Е. coli нет ни одного, который по мо­ построены все белки, одинаковы во всех
лекулярной структуре был бы идентичен организмах, включая животных, расте­
какому-либо белку человека, хотя многие ния и микроорганизмы. Этот факт убе­
из них функционируют сходным обра­ дительно свидетельствует в пользу того,
зом. Фактически каждый вид живых ор­ что все живые организмы произошли от
ганизмов содержит свой набор белков общего предка.
и нуклеиновых кислот, и почти все они Для простых молекул, из которых по­
четко отличаются от белков и нуклеи­ строены все макромолекулы, характерна
новых кислот, принадлежащих другому еще одна примечательная особенность.
виду. Поскольку существуют около 10 Она состоит в том, что каждая из этих
миллионов видов живых организмов, молекул выполняет в клетке сразу не­
легко подсчитать, что все эти виды, вме­ сколько функций. Различные аминокис­
сте взятые, должны содержать по мини­ лоты служат не только строительными
мальной оценке 1011 различных белков блоками белков, но и предшественника­
и почти столько же различных нуклеи­ ми гормонов, алкалоидов, пигментов
новых кислот. и многих других биомолекул. Нуклео­
Если бы биохимики поставили перед тиды используются не только как
собой задачу выделить, охарактеризо­ строительные блоки нуклеиновых кис­
вать и синтезировать все органические лот, но и как коферменты и переносчики
молекулы, входящие в состав живых ор­ энергии. В живых организмах обычно не
ганизмов, то это было бы совершенно бывает соединений, которые не выпол­
безнадежным делом. Однако, как это ни няли бы какой-либо функции, хотя
парадоксально, все огромное разно­ функции некоторых биомолекул нам по­
образие органических молекул в живых ка неизвестны.
организмах сводится к довольно про­ Исходя из всех этих рассуждений, мы
стой картине. Это связано с тем, что все можем теперь сформулировать ряд
макромолекулы в клетке состоят из принципов молекулярной логики живо­
простых и небольших молекул несколь­ го:
ких типов, используемых в качестве Структура биологических макромоле­
строительных блоков, которые связы­ кул проста в своей основе.
ваются в длинные цепи, содержащие от
50 до многих тысяч звеньев. Длинные, Все живые организмы состоят из од­
похожие на цепи молекулы дезоксири­ них и тех же молекул, используемых
бонуклеиновой кислоты (ДНК) по­ как строительные блоки, что указы­
строены всего из четырех типов строи­ вает на их происхождение от общего
тельных блоков-дезоксирибонуклеоти- предка.
дов, расположенных в определенной по­ Идентичность организмов каждого
следовательности. Белки представляют вида сохраняется благодаря наличию
собой цепи, состоящие из 20 различных свойственного только ему набора ну­
ковалентно связанных друг с другом клеиновых кислот и белков.
аминокислот - низкомолекулярных орга­ Все биомолекулы выполняют в клет­
нических соединений с известной струк­ ках специфические функции.
турой. Эти аминокислоты могут быть
расположены в самых разных последо­
16 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

1.4. Обмен веществ жающую среду, выделяется главным


и энергии в живых образом в форме тепла, которое рассеи­
организмах вается в среде и превращается в энер­
гию беспорядочного движения. Таким
Живые организмы не составляют ис­ образом, мы можем сформулировать
ключения в том смысле, что обмен еше один принцип молекулярной логики
энергии у них подчиняется всем обыч­ живого:
ным физическим законам. Процессы ро­
ста и поддержания жизни требуют за­ Живые организмы создают и поддер­
трат энергии, которые должны быть живают сложные, упорядоченные
каким-то образом возмещены. Живые и целенаправленные элементы своей
организмы поглощают из окружающей структуры за счет свободной энергии
среды энергию в такой форме, чтобы ее окружающей среды; эту энергию они
можно было использовать в конкретных затем возвращают в среду в менее
условиях их существования при данных пригодной для них форме.
значениях температуры и давления. За­ Хотя живые организмы способны пре­
тем они возвращают в среду эквива­ образовывать энергию, они кар­
лентное количество энергии, но уже динальным образом отличаются от
в другой, менее доступной для них фор­ обычных машин, созданных человеком.
ме. Полезная форма энергии, которая Системы преобразования энергии
требуется живой клетке, называется сво­ в живых клетках целиком построены из
бодной энергией; ее можно определить сравнительно хрупких и неустойчивых
просто как энергию, способную совер­ органических молекул, не способных
шать работу при постоянных темпера­ выдерживать высокие температуры,
туре и давлении. Менее полезный вид сильный электрический ток, действие
энергии, возвращаемый клеткой в окру­ сильных кислот и оснований. Все части
живой клетки имеют примерно одну
и ту же температуру, нет в клетках
и сколько-нибудь значительных перепа­
дов давления. Отсюда можно заклю­
чить, что клетки не могут использовать
тепло как источник энергии, поскольку
тепло может совершать работу лишь
тогда, когда оно переходит от более на­
гретого тела к более холодному. Клетки
совсем не похожи на тепловые и элек­
трические двигатели-наиболее зна­
комые нам типы двигателей.
Живые клетки представляют собой
химические машины, работающие при
постоянной температуре.

Это еще один принцип молекулярной


логики живого состояния. Клетки ис­
пользуют химическую энергию для вы­
полнения химической работы в процессе
Рис. 1-3. Живые организмы совершают раз­
их роста и биосинтеза клеточных ком­
личные виды работы за счет поглощаемой ими понентов, а также осмотической работы,
свободной энергии окружающей среды. Они воз­ необходимой для переноса питательных
вращают в среду эквивалентное количество веществ в клетку, и механической ра­
энергии в виде тепла и других форм непригод­
ной для них энергии хаотического движения.
боты сократительного и двигательного
Степень такого «обесценивания» (рассеяния) аппаратов.
энергии можно охарактеризовать энтропией. Для всех живых организмов в земной
ГЛ. 1. БИОХИМИЯ МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЛОГИКА ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ 17

богатых энергией растительных продук­

\ и
♦н
тов атмосферным кислородом. Обра­
зующийся в результате углекислый газ
и другие продукты окисления возвра­

I
4Не
+
ТерМ'Щдоь
иый синтез
щаются в окружающую среду и снова
вовлекаются растениями в круговорот
веществ. Это дает нам основание сфор­
мулировать еще два принципа молеку­
лярной логики живого состояния.
Позитроны Энергетические потребности всех
живых организмов прямо или косвенно
hv удовлетворяются за счет солнечной
энергии.

/ТГ Весь растительный и животный мир


(вообще все живые организмы) зави­
сят друг от друга, поскольку между
ними через внешнюю среду постоянно
происходит обмен энергией и мате­
рией.

1.5. Ферменты, играющие


роль катализаторов в живых
клетках, управляют сложно
организованной сетью
химических реакций
Клетки могут функционировать как
химические машины благодаря присут­
ствию в них ферментов-катализаторов,
способных в значительной мере уско­
рять различные химические реакции без
сколько-нибудь заметного потребления
Кванты видимого света
Рис. 1-4. Солнечный свет служит исходным ис­
точником всех форм биологической энергии. Фермент
А --------- » В
биосфере источником энергии служит Рис. 1-5. Ферменты во много раз повышают
в конечном счете солнечное излучение, скорость определенных химических реакций.
которое возникает в результате реакции
ядерного синтеза-слияния ядер водоро­ их самих. Ф ерменты-это высокоспециа­
да с образованием ядер гелия, проте­ лизированные белки, синтезируемые
кающего на Солнце при необычайно в клетке из простых строительных бло­
высокой температуре. Фотосинтезирую­ ков-аминокислот. Каждый тип фермен­
щие клетки растений улавливают энер­ тов служит катализатором химической
гию солнечного излучения и расходуют реакции только какого-то одного типа;
ее на превращение углекислого газа поэтому обмен веществ в любой клетке
и воды в разнообразные богатые энер­ осуществляется при участии нескольких
гией растительные продукты, например сотен различных типов ферментов. Фер­
крахмал и целлюлозу. При этом они менты намного превосходят те катали­
выделяют в атмосферу молекулярный заторы, которые синтезируют в лабора­
кислород. Другие организмы, не спо­ тории химики, так как они обладают
собные к фотосинтезу, получают необ­ значительно более высокой специфич­
ходимую им энергию путем окисления ностью и эффективностью каталитиче­
18 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

ского действия, а также способны рабо­ стием, в живой клетке может одновре­
тать в относительно мягких условиях - менно протекать множество различных
при умеренной температуре и физиоло­ химических реакций; при этом не возни­
гической концентрации водородных ио­ кает никакой опасности, что клетка по-
нов. В присутствии ферментов за какие- грязнет в месиве бесполезных побочных
то секунды протекают сложные после­ продуктов.
довательности реакций, для проведения Сотни протекающих в клетке химиче­
которых в химической лаборатории по­ ских реакций, катализируемых фермен­
требовались бы дни, недели или месяцы тами, организованы в виде множества
работы. Кроме того, реакции, катализи­ различных последовательностей идущих
руемые ферментами, идут со 100%-ным друг за другом реакций. Такие последо­
выходом и без образования побочных вательности могут состоять из несколь­
продуктов. В то же время известно, что ких реакций-от 2 до 20 и более. Одни
реакции, которые проводят в лаборато­ из этих последовательностей фермента­
рии химики-органики, почти всегда со­ тивных реакций приводят к расщепле­
провождаются образованием одного нию органических пищевых продуктов
или нескольких побочных продуктов. на более простые соединения, причем
Поскольку каждый фермент способен в процессе такого расщепления из них
ускорять лишь какую-то одну цепь ре­ извлекается химическая энергия. Другие
акций данного соединения, не влияя на последовательности реакций, требую­
другие возможные реакции с его уча- щих затраты энергии, начинаются
с малых молекул-предшественников, ко­
А торые постепенно соединяются друг
с другом и образуют крупные
Е, и сложные макромолекулы. Все эти це­
>/ пи взаимосвязанных ферментативных
В реакций, составляющих в совокупности
клеточный метаболизм, имеют множе­
Е* ство узловых точек.
>/
С 1.6. Клетки используют
Е3
1 нер1 ию в химической форме
Живые клетки улавливают, сохра­

ь
D няют и передают энергию в химической
форме, главным образом в виде энер­
гии, заключенной в молекулах аденозин-
трифосфата (АТР). Именно АТР слу­

ь
Е жит главным переносчиком химической
энергии в клетках всех живых организ­
мов. АТР может передавать свою энер­
гию некоторым другим биомолекулам,
F теряя при этом концевую фосфатную
группу; в результате богатая энергией
1* молекула АТР превращается в энергети­
чески обедненную молекулу аденозинди-

ь
G фосфата (ADP). В свою очередь ADP
может снова соединиться с фосфатной
группой и превратиться в АТР либо за
счет солнечной энергии (в фотосинтези­
р рующих клетках), либо за счет химиче­
Рис. 1-6. Ферменты часто катализируют после­ ской энергии (в животных клетках). АТР
довательно протекающие химические реакции. служит главным связующим звеном ме-
ГЛ. 1. БИ О Х И М И Я-М О Л ЕКУ Л ЯРН А Я ЛОГИКА ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ
\ 'Н .
I
С. N
0 0 о
1 1 I
хн

-Си
Р —о - р —
о
1
II II II
о о о
Чн \\/

он он
А

Рис. 1-7. Структурная формула (Л) и простран­ точно соответствуют требованиям жи­
ственная модель {Б) аденозинтрифосфата(АТР). вой функционирующей протоплазмы
клеток данного вида. Следовательно,
жду двумя большими разветвленными катализируемые ферментами метаболи­
системами ферментативных реакций ческие реакции точно отрегулированы
в клетке. Одна из этих систем сохраняет и производят лишь столько простых
химическую энергию поступающую из молекул разных видов, сколько их необ­
окружающей среды, в основном путем ходимо для сборки строго заданного
фосфорилирования бедного энергией числа молекул нуклеиновых кислот, бел­
ADP и превращения его в богатый энер­ ков, липидов или полисахаридов каждо­
гией ATP. Другая же система реакций го типа. Более того, живые клетки спо­
использует энергию ATP для биосинте­ собны регулировать синтез своих соб­
за клеточных компонентов из более ственных катализаторов - ферментов.
простых предшественников, выполнения Например, клетка может «выключить»
механической работы сократительных синтез фермента, необходимого для
и двигательных аппаратов, а также для производства какого-либо продукта из

Биосинтез
Солнечная
энергия I К . Движение
А Г > клеток Рис.-1-8. АТР -это переносчик химической
Энергия пита­ энергии, связывающий источники энергии с вну­
тельных ве­ Транспорт че­ триклеточными процессами, требующими за­
ществ рез мембраны
A D P +■ Р С * траты энергии.

совершения осмотической работы -п е­ его предшественников, если она полу­


реноса веществ через мембраны. Так же чает этот продукт в готовом виде из
как и биомолекулы, играющие роль внешней среды. Такая способность
строительных блоков, эти взаимосвя­ к самонастройке и саморегуляции по­
занные системы ферментативных реак­ зволяет живым клеткам поддерживать
ций практически идентичны у большин­ внутри себя определенное стационарное
ства видов живых организмов. состояние даже в условиях значи­
тельных изменений внешней среды. От­
1.7. Процессы клеточного сюда следует еще один принцип молеку­
метаболизма находятся лярной логики живого состояния:
под постоянным контролем
Живые клетки представляют собой
Растущие клетки могут одновременно саморегулируемые химические си­
синтезировать тысячи разных молекул стемы, настроенные на работу в режи­
белков и нуклеиновых кислот в таких ме максимальной экономии.
относительных количествах, которые
20 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

1.8. Живые организмы субмолекулярных размеров; эти еди­


способны к точному ницы представляют собой четыре типа
самовоспроизведению нуклеотидов, из которых построены все
молекулы ДНК.
Самое замечательное свойство живых Вторая замечательная особенность
клеток-это их способность воспроизво­ процесса самовоспроизведения живых
дить себе подобных с почти идеальной организмов-необычайно высокая ста­
точностью на протяжении сотен и тысяч бильность генетической информации,
поколений. Следует сразу же отметить хранящейся в ДНК. До наших дней со­
три характерные особенности процесса хранились лишь немногие древние запи­
воспроизведения. Во-первых, живые ор­ си, хотя они были вытравлены на медных
ганизмы настолько сложны, что трудно пластинках или высечены на камне. На­
себе представить, каким образом переда­ пример, рукописи Мертвого моря и Ро­
ваемое из поколения в поколение количе­ зеттский камень, давший ключ к расши­
ство генетической информации может фровке древнеегипетских иероглифов,
уместиться в крошечном клеточном ядре, насчитывают всего несколько тысячеле­
в котором эта информация хранится. Мы тий. Однако есть все основания считать,
знаем теперь, что вся генетическая ин­ что многие современные бактерии имеют
формация, содержащаяся в бактериаль­ почти те же размеры, форму, внутрен­
ной клетке, заключена в одной большой нюю структуру и содержат те же типы
молекуле дезоксирибонуклеиновой кис­ строительных блоков молекул фермен­
лоты ( Д Н К ). А гораздо большее количе­ тов, что и бактерии, жившие миллионы
ство генетической информации, содержа­ лет назад. И это постоянство сохраняет­
щееся в одной половой клетке человека, ся, несмотря на то что бактерии, как и все
закодировано в наборе молекул Д Н К об­ другие организмы, подвержены
щей массой всего лишь 6 -10“ 12 г. Это непрерывным эволюционным измене­
позволяет нам сформулировать еще один ниям. Генетическая информация не запи­
важный принцип молекулярной логики сана на меди и не выбита на камне, а хра­
живого состояния: нится в форме Д Н К -настолько хрупкой
Генетическая информация закодирова­ органической молекулы, что она разры­
на при помощи структурных единиц вается на множество фрагментов при

Рис. 1-9. Единичная молекула ДНК, высвобо­


дившаяся из разрушенной клетки бактерии
Hemophillus influenzae. Молекула Д Н К в сотни
раз длиннее самой клетки.
ГЛ. 1. БИОХИМИЯ МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЛОГИКА ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ 21

простом перемешивании содержащего


ДНК раствора или втягивании его в пи­
петку. Цепи ДНК часто рвутся даже и
в неповрежденной клетке, но там они бы­
стро и автоматически восстанавливают­
ся. Замечательная способность живых
клеток сохранять свой генетический ма­
териал есть следствие структурной ком-
плементарности. Одна цепь ДНК служит
матрицей, на которой ферментативным
путем строится или восстанавливается
другая структурно комплементарная ей
цепь. Однако, несмотря на почти идеаль­
ную точность процесса генетической ре­
пликации, в ДНК изредка происходит то
или иное очень небольшое изменение—
мутация, которая может приводить
к появлению либо более совершенного
и более приспособленного потомства,
либо, наоборот, потомства, менее спо­
собного к выживанию. Таким путем
живые организмы непрерывно повы-


♦i

ЩшЛы..я
(
4I
I

*
Г
Линейный
код ДНК
Рис. 1-10 Комплементарность между кодирую­ Рис. 1-11. Информация, записанная в виде ли­
щими элементами двух цепей ДНК. нейной последовательности нуклеотидов
в ДНК. транслируется (т. е. переводится) в трех­
мерную структуру белков.
22 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

шают свою способность к выживанию, по принципу максимальной экономии


причем под влиянием изменений в окру­ компонентов и процессов.
жающей среде возникают новые виды,
претерпевающие дальнейшую эволю­ Способность клетки к почти точному
цию. самовоспроизведению на протяжении
Рассмотрим третью замечательную многих поколений обеспечивается
особенность переноса генетической ин­ самовосстанавливающейся системой
формации в живых организмах. Генети­ линейного кодирования.
ческая информация закодирована в фор­ Цель биохимии состоит в том, чтобы
ме линейной, одномерной, последова­ понять, каким образом взаимодействия
тельности нуклеотидов - строительных биомолекул друг с другом порождают
блоков ДНК. Но живые клетки имеют описанные выше особенности живого со­
трехмерную структуру и состоят из трех­ стояния. Рассматривая молекулярную
мерных компонентов. «Одномерная» ин­ логику живых клеток, мы ни разу не
формация, заключенная в ДНК, преобра­ столкнулись с нарушением известных фи­
зуется в «трехмерную» информацию, зических законов или с необходимостью
присущую живым организмам, путем сформулировать какие-либо новые за­
трансляции (т. е. перевода с одного языка коны. «Мягкие» органические меха­
на другой) структуры ДНК в структуру низмы, обеспечивающие функционирова­
белка. В этом процессе принимает уча­ ние живых клеток, подчиняются той же
стие рибонуклеиновая кислота (РНК). совокупности законов, которые упра­
В отличие от молекул ДНК, имеющих вляют работой машин, созданных чело­
в основном одинаковую структурную веком; однако химические реакции и ре­
форму, молекулы разных белков само­ гуляторные процессы, протекающие
произвольно свертываются характерным в клетках, гораздо более совершенны
для данного белка способом, образуя и намного превосходят возможности со­
самые разнообразные трехмерные струк­ временной химической технологии.
туры, каждая из которых выполняет спе­ Хотя мы отдаем себе отчет в том, что
цифическую функцию. Точная геометрия сформулированные нами принципы, со­
молекул данного белка определяется его ставляющие в совокупности молекуляр­
аминокислотной последовательностью, ную логику живого состояния, носят не­
которая в свою очередь определяется ну­ сколько упрощенный и механистический
клеотидной последовательностью со­ характер, они, по всей видимости, рас­
ответствующего участка ДНК. пространяются на все живые клетки. Воз­
Теперь мы можем суммировать ос­ никает вопрос: а можно ли молекуляр­
новные принципы молекулярной логики ную логику живого состояния в том виде,
клеток: в каком она здесь изложена, использо­
Живая клетка-это способная к само­ вать для описания сложных многокле­
сборке, саморегуляции и самовоспроиз­ точных организмов и особенно для опи­
ведению изотермическая система орга­ сания наиболее высокоорганизованных
нических молекул, извлекающая свобод­ форм жизни? Можно ли ее приложить
ную энергию и сырьевые ресурсы из к организму человека с его необычайной
окружающей среды. и уникальной способностью мыслить, го­
ворить и творить? Мы еще не можем да­
В клетке осуществляется множество
же и пытаться ответить на эти вопросы,
последовательно протекающих органи­
хотя теперь знаем, что развитие и поведе­
ческих реакций, ускоряемых органиче­
ние высших организмов определяются
скими катализаторами ( ферментами),
которые производит сама клетка. молекулярными факторами и видоизме­
няются под их влиянием; следовательно,
Клетка сама себя поддерживает в развитие и поведение высших организ­
стационарном динамическом состоя­ мов должны иметь биохимическую осно­
нии, далеком от равновесия с окру­ ву. Однако пока у нас нет ответов на эти
жающей средой. Она функционирует более сложные вопросы, так как сегод­
ГЛ. 1. БИОХИМИЯ - МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЛОГИКА ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ 23

няшней биохимии известна лишь очень торую осуществляется обмен веществом


малая доля того, что нам предстоит еще и энергией между организмом и окру­
узнать о живых организмах. жающей средой, т.е. метаболизм. Нако­
В этом общем обзоре мы показали, что нец, мы рассмотрим молекулярные ос­
биохимия-это не просто описание ка- новы самовоспроизведения клеток
ких-то разрозненных химических данных и преобразования «одномерной» инфор­
о живой материи, но что она покоится на мации, содержащейся в ДНК, в трехмер­
некой основополагающей системе, вклю­ ную структуру белков. По ходу дела мы
чающей ряд важных организующих увидим, что биохимия способствует фор­
принципов. Теперь, когда мы приступаем мированию новых важных представле­
к изучению биохимии, эти организующие ний, касающихся физиологии человека,
принципы будут служить нам основными проблем питания и медицины, более глу­
ориентирами. Сначала мы опишем раз­ бокому пониманию биологии растений,
личные классы биомолекул. Затем мы основ сельского хозяйства, эволюции,
перейдем к анализу изотермических, по­ экологии, а также великого кругово­
следовательно связанных друг с другом, рота вещества и энергии между солн­
саморегулируемых ферментативных ре­ цем, землей, растениями и живот­
акций, составляющих систему, через ко­ ными.
ГЛАВА 2

КЛЕТКИ
Читатели могут задать вопрос: поче­ реакции в живых клетках протекают
му, приступая к обсуждению биохимии, в объемах, жестко ограниченных разме­
мы начинаем с клеток? Конечно, неко­ рами клеток или их органелл, необычай­
торые из вас уже, возможно, изучали био­ но хрупкие стенки которых часто имеют
логию клетки. Тем не менее начать толщину порядка нескольких молекул.
с клетки необходимо, потому что боль­ Кроме того, биохимические реакции
шинство биохимических реакций в есте­ осуществляются только в водной среде
ственных условиях происходит именно при сравнительно низких постоянных
в клетках, а не в колбах или пробирках. температурах. Клетки не могут перено­
Основное различие между биохимией сить экстремальной температуры или
и «обычной» химией состоит в том, что давления, экстремальной кислотности
биохимические реакции протекают или присутствия соединений, обладаю­
в строго ограниченных условиях, за­ щих высокой химической активностью.
данных размерами клеток и их внутрен­ В дальнейшем, рассматривая химию био­
ней структурой, а также физическими логических процессов, мы всегда должны
и химическими условиями, совместимы­ помнить о размерах, строении и свой­
ми с жизнью клеток. ствах клеток, постоянно согласуя между
Обычные известные нам химические собой представления химии и биологии
реакции проводят в реакционных сосу­ клетки.
дах, изготовленных из небиологических В этой главе мы остановимся на строе­
материалов, причем размеры этих сосу­ нии и биохимических свойствах клеток
дов несопоставимо больше величины ре­ наиболее распространенных типов. В по­
агирующих молекул. Кроме того, для следующих главах некоторые аспекты
обычных химических реакций иногда этой проблемы будут рассмотрены более
требуются высокие температуры или да­ подробно.
вления, активные реагенты или электри­
ческая энергия; часто такие реакции про­ 2.1. Все клетки обладают
водят в органических растворителях. некоторыми общими
В отличие от химических биохимические структурными
характеристиками
Структура, затерявшаяся в цитоплазме клетки.
Сеть или решетка очень тонких нитей, образую­ К летки-это структурные и функцио­
щих «основное вещество» животных клеток при нальные единицы живых организмов.
чрезвычайно большом увеличении. Обычные ме­
тоды электронной микроскопии не позволяли
Простейшие организмы представляют
увидеть эту сеть - она была обнаружена лишь со­ собой единичные клетки; в отличие от
всем недавно благодаря новому методу высоко­ них организм человека содержит, по-ви-
вольтной электронной микроскопии с очень вы­ димому, не менее Ю14 клеток. Суще­
сокой разрешающей способностью. На рисунке
показана лишь назначительная часть цито­ ствует множество самых разнообразных
плазмы клетки, которая буквально пронизана клеток, очень сильно различающихся по
этой сложной трехмерной сетью. размерам, форме и функциональной спе­
26 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

циализации. В пригоршне земли или же время клеточная мембрана препят­


в стакане воды, взятой из пруда, можно ствует проникновению в клетку не­
обнаружить десятки различных однокле­ нужных веществ из окружающей среды.
точных организмов, а любой многокле­ Молекулярная организация плазматиче­
точный организм, будь то человек или ской мембраны у всех клеток примерно
какое-нибудь растение, состоит из десят­ одинакова: она состоит из двух слоев ли­
ков или сотен высокоспециализиро­ пидных молекул с множеством вклю­
ванных типов клеток, функционирующих ченных в нее специфических белков. Одни
совместно в составе тканей и органов. мембранные белки обладают фермента­
Как бы ни был велик и сложен организм, тивной активностью, тогда как другие
клетки каждого типа сохраняют опреде­ связывают питательные вещества из
ленную индивидуальность и независи­ окружающей среды и обеспечивают их
мость. перенос в клетку. Внутреннее простран­
Несмотря на многочисленные внешние ство любой клетки заполнено цитоплаз­
различия, клетки разных типов обладают мой, в которой протекает большинство
поразительным сходством в своих катализируемых ферментами реакций
главных структурных особенностях клеточного метаболизма. Именно в ци­
(рис. 2-1). Каждая клетка окружена очень топлазме высвобождается химическая
тонкой мембраной, ограничивающей ее энергия, необходимая для построения
содержимое и позволяющей ей быть до клеточных структур и поддержания их
некоторой степени самостоятельной. целостности, а также для механической
Клеточная мембрана, которую называют работы сокращения и передвижения.
также плазматической мембраной, харак­ В цитоплазме всех клеток присутствуют
теризуется избирательной проницае­ также рибосомы-небольшие гранулы
мостью. Это ее свойство позволяет необ­ диаметром от 18 до 22 нм, функция ко­
ходимым питательным веществам торых состоит в обеспечении синтеза
и солям проникать внутрь клетки, а из­ белков. Кроме того, все живые клетки со­
лишним продуктам выходить из нее. В то держат ядро или ядерное тельце, в ко­
торых происходит редупликация генети­
Плазматическая ческого материала и его хранение в виде
Ядро или ядерное тельце дезоксирибонуклеиновых кислот (ДНК).
мембрана

2.2. Клетки должны иметь


очень малые размеры
Клеткам присуща еще одна важная
структурная особенность - все они отно­
сительно малы (иначе и не может быть).
Обычно в лабораторных условиях хими­
ческие реакции проводят в сосудах,
объем которых составляет десятки мил­
лилитров или даже литры. Содержимое
таких реакционных сосудов должно по­
стоянно тщательно перемешиваться,
с тем чтобы скорость реакции не лимити­
ровалась скоростью диффузии реагирую­
Цитоплазма; непрерывная Рибосомы; в цитоплазме щих молекул. В живых же клетках биохи­
жидкая часть цитоплазмы всех клеток содержится
называется цитозолем
мические реакции протекают в компарт-
много тысяч рибосом
ментах («отсеках») микроскопически
Рис. 2-1. Все клетки ограничены мембраной, со­ малого объема. Например, объем клетки
держат ядро или ядерное тельце и рибосомы. бактерии Escherichia coli составляет всего
Далее мы увидим, что существует два основных
класса клеток, различающихся по другим струк­ лишь 2 -1 0 “ 12 миллилитра (мл). Для то­
турным элементам. го чтобы ясно представить себе, какое
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 27

значение имеет величина клетки с точки


зрения химических аспектов ее жизнедея­ Таблица 2-2. Размеры некоторых биологиче­
тельности, необходимо сначала познако­ ских структур
миться с размерами биомолекул и кле­
ток. Как указано в табл. 2-1, в качестве Структура Размер в
единиц длины при определении размеров длину (нм)
клеток и их компонентов в настоящее
время используются нанометр (нм) и ми­
крометр (мкм). Хотя старые единицы, та­ Аланин (аминокислота) 0,5
Глюкоза (сахар) 0,7
кие, как ангстрем или микрон, приме­ Фосфатидилхолин
няются все реже, их также следует знать. (мембранный липид) 3,5
Чтобы читатель имел приблизительное Миоглобин (белок малых
представление о величине клеток, в табл. размеров) 3,6
2-2 приведены размеры некоторых на­ Гемоглобин (белок средних
иболее важных биологических структур размеров) 6,8
и, в частности, небольших биомолекул Рибосома £ coli 18
(аланина и глюкозы), макромолекул Вирус полиомиелита 30
(трех белков и липида), надмолекулярных Миозин (длинный палочко­
видный белок) 160
Вирус табачной мозаики 300
Таблица 2-1. Международная система еди­ Митохондрия клетки печени 1 500
ниц Клетка E.coli 2 000
Хлоропласт из листа шпи­
ната 8 000
Основные единицы Клетка печени 20000

Длина Метр (м) систем (рибосом и вирусов), клеточных


Масса Килограмм (кг) органелл (митохондрий и хлоропластов),
Время Секунда (с) бактерии и печеночной клетки. Многие
бактериальные клетки достигают в дли­
ну 2 мкм, а большинство клеток высших
Приставки животных- 2 0 или 30 мкм.
Может возникнуть вопрос- почему
103, кило- (к) 10 3, милли- (м) живые клетки имеют именно такие раз­
10е, мега- (М) 10 6, микро- (мк) меры? Почему нет клеток, которые были
109, гига- (Г) 10 9, нано- (н) бы значительно меньше или значительно
больше известных нам клеток? Оказы­
Единицы длины, используемые в биологии клетки вается, для этого есть важные причины.
и биохимии Самая маленькая жизнеспособная клет­
ка-микроорганизм Mycoplasma- не мо­
Нанометр (нм) = 10-9 м жет быть намного меньше, чем она есть,
= 10~6 мм просто из-за того, что молекулы, из ко­
= 1 0 3 мкм торых она построена, имеют фиксиро­
Микрометр (мкм) = 10~6 м ванную величину, задаваемую размера­
= 10_3 мм ми атомов углерода, водорода, кислоро­
= 1000 нм да и азота. Для обеспечения жизнедея­
тельности клетки необходимо, чтобы она
содержала хотя бы минимальное число
Устаревшие, но все еще часто используемые еди­
ницы различных биомолекул. Поэтому, если
бы клетки были меньше, они должны бы­
ли быть построены из более мелких ато­
1 микрон (д) = 1 микрометр (мкм)
мов или молекул.
I миллимикрон (мд) = 1 нанометр (нм)
1 ангстрем (А) = 0,1 нанометр (нм) С другой стороны, клетки, вероятно, не
могут быть намного больше, чем они
28 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

есть, просто потому, что в этом случае


скорости метаболических процессов мо­
гли бы лимитироваться скоростью диф­
фузии молекул питательных веществ вну­
три клетки, что ограничило бы возмож­
ности регуляции метаболизма. Макси­
мальные размеры клеток зависят, таким
образом, от основных законов физики,
определяющих скорость диффузии моле­
кул, растворенных в водной среде. Дей­
ствительно, в наиболее крупных клетках
цитоплазма разделена на структуры
меньших размеров, клеточные органеллы,
в значительной мере для того, чтобы
облегчить возможность быстрых взаи­
модействий между специфическими мо­
лекулами за счет сокращения пути, ко­
торый они преодолевают, прежде чем
сталкиваются и вступают в реакцию друг t I
с другом. Вполне понятно, что одна из 0 ,2 мкм
причин, по которой клетки имеют малые
размеры, состоит в том, что им при­ Рис. 2-2. Возраст этого напоминающего бакте­
рию микроископаемого, найденного в Южной
ходится обходиться без электрических Африке при раскопках залежей кремниевых по­
или механических перемешивающих род, носящих название «черный сланец»,
устройств. Другая причина связана с су­ составляет около 3,4 миллиардов лет. Это
ществованием оптимального соотноше­ одно из древнейших известных в настоящее вре­
мя ископаемых получило название Eobacterium
ния между поверхностью и объемом кле­ isolatum. что означает «единственная бактерия на
ток. Благодаря тому что площадь по­ заре (жизни)».
верхности клетки относительно велика Короткая прямая линия под этой и всеми после­
по сравнению с ее объемом, в клетку про­ дующими электронными микрофотографиями
характеризует масштаб; 1 мкм составляет
никает большее число молекул пита­ 1/10000 см.
тельных веществ в единицу времени.
В результате несложных вычислений терий. Прокариоты были первыми клет­
можно убедиться в том, что с увеличе­ ками, возникшими в процессе биологиче­
нием диаметра сферы отношение площа­ ской эволюции: ископаемые остатки этих
ди ее поверхности к объему резко сни­ клеток, возраст которых составляет бо­
жается. (Попробуйте сами рассчитать лее 3 млрд. лет (3 • 109), были найдены
отношения поверхности к объему для в древних сланцах в Африке (рис. 2-2),
сфер диаметром 1, 10 и 100 мкм. Пло­ а также в Австралии. Эукариотические
щадь поверхности сферы равна 4яг2, а ее клетки, возникшие, вероятно, на 1 млрд.
объем-4/Зтгг3, где г-радиус, а п равно лет позднее прокариот, характеризуются
3,14.) значительно большими размерами, бо­
лее сложной организацией, необычным
2.3. Существуют два разнообразием и способностью к диффе-
больших класса клеток- ренцировке. Именно из таких клеток со­
прокариотические стоят все многоклеточные животные,
и эукариотические растения и грибы.
Термины «прокариот» и «эукариот»
Наиболее просто устроенные мельчай­ происходят от греческого слова karyon
шие клетки, имеющие самое древнее про­ («орех» или «зерно», т. е. ядро). Прока­
исхождение, носят название прокариоты; риот означает «до ядра», а эукариот-с
они представлены различными видами «хорошо оформленным ядром». В прока­
одноклеточных микроорганизмов - бак­ риотической клетке генетический мате­
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 29

риал локализован в довольно неупорядо­ другие классы бактерий также могут осу­
ченном, не окруженном мембраной ядер- ществлять фотосинтез, однако они не вы­
ном тельце, или нуклеоиде. Эукариотиче­ деляют кислород. Большинство видов
ская клетка, напротив, содержит высо­ бактерий не способны к фотосинтезу
коорганизованное, очень сложное ядро, и получают энергию за счет расщепления
окруженное ядерной оболочкой, состоя­ питательных веществ, поступающих из
щей из двух мембран. Рассмотрим те­ окружающей среды. Существуют 20 раз­
перь прокариотические и эукариотиче­ личных семейств прокариот, классифика­
ские клетки несколько подробнее. ция и названия которых основаны на их
внешнем виде (рис. 2-3), а также на спо­
2.4. Прокариоты-самые собности к передвижению, окрашива­
простые и самые мелкие нию, потреблению определенных пита-
клетки
Рис. 2-3. Классификация и названия некоторых
К прокариотам относятся около 3000 прокариот основаны на их внешнем виде. А. Ба­
циллы - палочкообразные микроорганизмы,
видов бактерий, в том числе организмы, к которым относится Escherichia co/i, а также па­
обычно называемые сине-зелеными водо­ тогенные микробы, вызывающие дифтерию,
рослями. Сине-зеленые водоросли сос­ столбняк и туберкулез. Б. Кокки-сферические
тавляют особое семейство бактерий, бактерии. Иногда они объединяются, образуя
пары (диплококки), группы (стафилококки) или
их современное и предпочтительное на­ цепочки (стрептококки; показаны на этом рисун­
звание - цианобактерии («циано» - синий). ке). К коккам относятся бактерии, вызывающие
Особое положение цианобактерий объяс­ скарлатину, некоторые виды пневмоний и ра­
няется наличием у них выделяющей кис­ невые инфекции. В. Спирохеты-спиралевидные,
часто очень длинные (ло 500 мкм) бактерии. На
лород фотосинтетической системы, во рисунке показаны бактерии длиной от 10 до 15
многом сходной с системой фотосинтеза мкм. К этому классу микроорганизмов относит­
высших зеленых растений. Некоторые ся возбудитель сифилиса.
30 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

тельных веществ и синтезу определенных ства, бактерии делятся каждые


продуктов. Некоторые бактерии обла­ 20-30 мин. Другая важная особенность
дают патогенными (болезнетворными) прокариотических клеток-это их способ­
свойствами, однако большинство из них ность размножаться очень простым спо­
весьма полезны. К прокариотам относят­ собом - неполовым путем. Клетки растут
ся также семейства очень мелких клеток, до тех пор, пока их размеры не увеличат­
обычно паразитирующих внутри других ся вдвое, после чего делятся на две иден­
клеток. тичные дочерние клетки, каждая из ко­
Хотя прокариотические клетки не торых получает одну из двух копий
видны невооруженным глазом и менее генетического материала (ДНК) роди­
знакомы нам по сравнению с высшими тельской клетки. Прокариотические клет­
животными и растениями, они состав­ ки содержат только одну хромосому,
ляют очень существенную часть био­ представляющую собой двухцепочечную
массы Земли. Вероятно, три четверти молекулу ДНК. Кроме того, можно лег­
всей живой материи на Земле приходится ко индуцировать образование генетиче­
на долю микроорганизмов, большинство ских мутантов прокариот, а затем выра­
из которых - прокариоты. Более того, щивать их. Благодаря всем этим свой­
прокариоты играют важную роль в био­ ствам бактерии сыграли важную роль
логических превращениях материи в формировании наших представлений
и энергии на Земле. Фотосинтезирующие об основных молекулярных процессах,
бактерии, обитающие как в пресной, так обеспечивающих передачу генетической
и в морской воде, поглощают солнечную информации.
энергию и используют ее для синтеза
углеводов и других компонентов клеток, 2.5. Escherichia c o li-
которые в свою очередь служат пищей самая известная
для других организмов. Некоторые бак­ из прокариотических клеток
терии могут фиксировать молекулярный
азот (N2) из атмосферы, образуя биоло­ Escherichia coli (рис. 2.4)-типичная не­
гически полезные азотсодержащие соеди­ патогенная бактерия, обитающая в желу­
нения. Таким образом, прокариоты дочно-кишечном тракте людей и многих
играют роль отправной точки для мно­ высших животных. Эта бактерия иссле­
гих пищевых цепей в биосфере. Кроме то­ дована наиболее полно из всех прокарио­
го, прокариоты выполняют функцию ко­ тических, а возможно, и любых других
нечных потребителей, поскольку раз­ клеток. Длина клеток Е. coli составляет
личные бактерии осуществляют расще­ около 2 мкм, а диаметр-немного мень­
пление органических структур в мертвых ше 1 мкм. Клетки Е. coli защищены кле­
растениях и животных, возвращая тем точной стенкой, с внутренней стороны
самым конечные продукты распада в ат­ которой расположена тонкая клеточная
мосферу, почву и моря, где они вновь ис­ мембрана, ограничивающая цитоплазму
пользуются в биологических циклах и ядерное тельце (нуклеоид), содержащее
углерода, азота и кислорода. одну молекулу двухцепочечной ДНК
Прокариотические клетки представ­ в виде очень длинной замкнутой петли,
ляют исключительную ценность для ис­ часто называемой кольцом. Молекула
следований в области биохимии и моле­ ДНК Е. coli почти в 1000 раз длиннее
кулярной биологии, так как они не­ самой клетки и, следовательно, должна
сложны по своей структуре, их можно быть очень плотно упакована, чтобы по­
легко и быстро выращивать в больших меститься внутри нуклеоида, длина кото­
количествах, а механизмы репродукции рого не превышает 1 мкм. Как и у всех
и передачи генетической информации остальных прокариот, генетический ма­
у них относительно просты. В опти­ териал у Е. coli не окружен мембраной.
мальных условиях при 37°С в простой Помимо основной молекулы ДНК, рас­
питательной среде, содержащей глюкозу, положенной в нуклеоиде, в цитоплазме
соли аммония и неорганические веще­ большинства бактерий содержатся очень
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 31

Клеточная Клеточная
стенка мембрана

Рис. 2-4. Два изображения клеток Е. coli. А.


Электронная микрофотография тонкого среза.
В центре видны две клетки, которые только что
завершили деление, но еще не разошлись.
Светлые участки в центре каждой клетки-
ядреные тельца, или нуклеоиды, содержащие
ДНК. Очень темные гранулы в цитоплазме ри­
босомы. Б. Электронная микрофотография по­
верхности клеток Е. coli, на которой видны пили
и жгутики.
0,5 мкм
мелкие кольцевые фрагменты занный белками. Клеточная мембрана
ДНК -плазмиды. В дальнейшем мы уви­ обладает избирательной проницае­
дим, что изучение этих не связанных с ос­ мостью и содержит белки, способные
новной молекулой ДНК полунезави­ транспортировать питательные вещества
симых генетических элементов привело внутрь клетки, а продукты распада-из
в наши дни к новым важным достиже­ клетки во внешнюю среду. В клеточной
ниям в области генетической биохимии мембране большинства прокариот при­
и инженерии. сутствуют также важные белки, пере­
Внешняя клеточная стенка Е. coli по­ носящие электроны и превращающие
крыта чехлом, или капсулой, из слизисто­ энергию окислительных процессов в хи­
го вещества. Через чехол проходят нару­ мическую энергию ATP. Внутренние
жу короткие, похожие на волоски струк­ мембраны фотосинтезирующих бакте­
туры, называемые пилями, функция ко­ рий, происходящие из плазматиче­
торых пока не совсем понятна. Штаммы ской мембраны, содержат хлорофилл
Е. coli и других бактерий, способных и другие фоточувствительные пигменты
к передвижению, имеют также один или (рис. 2-5).
несколько длинных жгутиков, играющих В цитоплазме Е. coli встречается ряд
роль пропеллеров при перемещении бак­ гранулообразных структурных элемен­
терий в водной среде. Жгутики бактерий тов. Наиболее заметные из н их-это ин­
представляют собой тонкие, жесткие, тенсивно прокрашивающиеся рибосомы,
изогнутые стерженьки с поперечным се­ диаметр которых у прокариот составляет
чением 10-20 нм. Они прикрепляются около 18 нм. Рибосомы, в состав ко­
к расположенной на внутренней стороне торых входят рибонуклеиновая кислота
мембраны структуре, напоминающей ав­ и многочисленные белковые молекулы,
томатическую трансмиссию, которая осуществляют синтез клеточных белков.
обеспечивает вращение жгутиков. Мем­ Рибосомы часто собираются в группы,
брана клетки-это очень тонкий двойной называемые полирибосомами, или полисо-
слой (бислой) липидных молекул, прони­ мами. В цитоплазме многих бактерий
32 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

Рибосома Белковое тельце


Плазматическая мембрана

Клеточная стенка

Чехол

Внутренние мембраны,
Липидные капельки содержащие фотосинте
Ядериое тельце
тические пигменты 2 м км

присутствуют также гранулы, содержа­ Рис. 2-5. Электронная микрофотография сине-


щие запасенные питательные вещества: зеленой водоросли (или цианобактерии)
в одних случаях-это крахмал, а в дру- Anabaena azollae. Многочисленные внутренние
мембраны образованы из плазматической мем­
гих-жиры. Цитозоль-водная фаза цито­ браны; они содержат хлорофилл и другие фото-
плазмы-содержит в растворенном виде синтетические пигменты. Цианобактерии часто
многие ферменты, молекулы, играющие объединяются друг с другом, образуя длинные
цепочки или нити.
роль строительных блоков и предше­
ственников макромолекул, а также раз­
личные неорганические соли. сис. Для таких бактерий оказываются
Даже у простой бактерии мы видим привлекательными определенные хими­
примитивное разделение труда внутри ческие соединения, особенно пита­
клетки. Клеточная стенка служит погра­ тельные вещества, и в их присутствии
ничным барьером, обеспечивающим за­ бактерии перемещаются по направлению
щиту клетки. Клеточная мембрана транс­ к ним; напротив, токсические вещества
портирует питательные вещества внутрь отталкивают бактерии, и они движутся
клетки и ненужные продукты из нее нару­ в противоположную сторону. Таким
жу, а также запасает химическую энер­ образом, бактерии обладают примитив­
гию в виде АТР. В цитоплазме протекает ной сенсорной системой, передающей
целый ряд ферментативных реакций, сигналы их жгутикам, с помощью ко­
приводящих к образованию многих ком­ торых клетки движутся либо в сторону
понентов клетки; рибосомы производят того или иного аттрактанта, либо в про­
белки, а ядерное тельце участвует в со­ тивоположную сторону от репеллента
хранении и передаче генетической инфор­ (рис. 2-6). Бактерии обладают также при­
мации. митивной памятью.
Хотя прокариоты относительно про­ Клетки некоторых видов прокариот
сты и невелики по сравнению с эукарио­ имеют тенденцию объединяться
тическими клетками, некоторые из них в группы или располагаться в виде нитей.
способны к проявлению поразительно Такие образования создают впечатление
сложных видов активности. Например, примитивных многоклеточных организ­
многим бактериям свойствен хемотак- мов; однако известно, что истинные
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 33

Частица аттрактанта эукариотических клеток, например у не-


оплодотворенного куриного яйца, раз­
меры намного больше указанных выше,
хотя почти весь объем такой клетки за­
полнен питательными веществами, необ­
ходимыми для роста эмбриона. Есть так­
же необычайно длинные эукариотические
клетки: так, длина отдельных двига­
тельных нейронов человека может пре­
вышать 1 м. Однако наиболее характер­
ная особенность эукариотических кле­
т о к -эт о наличие оформленного, окру­
женного парой мембран ядра со сложной
внутренней структурой. Подобно прока­
риотам, эукариотические клетки также
могут делиться неполовым путем, но это
происходит с помощью значительно бо­
i лее сложного процесса, называемого ми­
L
/V Передвигающаяся тозом. Половые клетки (гаметы) эука­
-----------бактериальная клетка риотических организмов способны
Ч____________ ______________ / к сложной половой конъюгации, сопро­
вождаемой обменом генами.
Рис. 2-6. Хемотаксис у бактерий. Подвижные Еще одно важное различие между эука­
бактерии могут чувствовать незначительные риотами и прокариотами состоит в том,
концентрационные градиенты и «плыть» в на­
правлении к аттрактантам типа питательных ве­
что эукариотические клетки, кроме орга­
ществ. С помощью одного или нескольких жгу­ низованного ядра, содержат целый ряд
тиков клетка перемещается по прямолинейным других ограниченных мембранами вну­
траекториям, прерываемым «кувыркающимися» триклеточных органелл, таких, как мито­
движениями. Бактерия движется к аттрактанту
(или от репеллента) не по прямому, а по извили­ хондрии, эндоплазматический ретикулум
стому пути. и тельца Голъджи. Каждая из этих орга­
нелл выполняет специфические функции
многоклеточные организмы состоят в метаболизме и жизнедеятельности
только из эукариотических клеток. клетки. На рис. 2-7 показана типичная
эукариотическая клетка-клетка печени
2.6. Эукариотические крысы, имеющая необычайно сложное
клетки крупнее и сложнее внутреннее строение с высокой степенью
прокариотических компартментации. Как мы увидим
в дальнейшем, эукариотическим клеткам
Типичные эукариотические клетки зна­ свойственно более тонкое разделение
чительно крупнее, чем прокариоты. На­ функций между содержащимися в них
пример, гепатоциты, основные клетки многочисленными структурными эле­
печени высших животных, имеют диа­ ментами, каждый из которых играет спе­
метр 20-30 мкм, тогда как диаметр бак­ цифическую роль в жизнедеятельности
терий не превышает 1-2 мкм. Однако ва­ клетки.
жен не столько линейный размер клеток, Все высшие животные, растения
сколько их объем, который у большин­ и грибы состоят только из эукариотиче­
ства эукариотических клеток ских клеток. К эукариотам относятся так­
в 1ООО-10 ОООраз больше, чем у бактерий. же многие одноклеточные организмы-
Чтобы приблизительно представить себе различные виды простейших, диато­
относительные объемы эукариотических мовые водоросли, эвгленовые, дрожжи
и прокариотических клеток, можно вос­ и миксомицеты.
пользоваться формулой для определения Благодаря тому что эукариотические
объема сферы (разд. 2.2). У некоторых клетки содержат значительно больше ге­
2 -767
34 ЧАСТЬ I. БИОМОЛЕКУЛЫ

Шероховатый эндо-
плазматический
ретикулум

Лизосома

Тельце Гольджи

Ядрышко

Митохондрии

Плазматическая
мембрана

I--------------- 1
0,25 мкм
нетического материала и часто претерпе­ Рис. 2-7 Микрофото! рафия крысиного гепато-
вают половую конъюгацию, при которой цита (клетки печени основного типа), полученная
методом трансмиссионной электронной микро­
может происходить обмен генами, эука­ скопии. Красным цветом выделена плазматиче­
риотические формы жизни в большей ская мембрана, обладающая большой пло­
степени способны к дифференцировке щадью поверхности и образующая многочис­
и специализации по сравнению с прока­ ленные складки. Эти пальцеобразные выросты
клеточной мембраны, благодаря которым зна­
риотами. Именно этим объясняется тот чительно увеличивается площадь ее поверхно­
факт, что существуют миллионы раз­ сти, более четко видны на микрофотографии
личных видов эукариотических организ­ изолированного гепатоцита, полученной мето­
мов, тогда как число видов прокариот не дом сканирующей электронной микроскопии
(рис. 2-20).
превышает нескольких тысяч. С другой
стороны, прокариотические организмы
значительно лучше переносят изменения
условий внешней среды и существенно 2.7. Ядро эукариот-это
быстрее размножаются, что позволяет очень сложная структура
им выживать в весьма неблагоприятных
условиях. В ядре содержится почти вся ДНК
Рассмотрим теперь более детально эукариотической клетки. Как в жи­
строение и функции различных компо­ вотных клетках (рис. 2-7), так и в расти­
нентов эукариотических клеток. тельных (рис. 2-8) ядро окружено ядер-
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 35

0,5 мкм 0,5 МКМ

Рис. 2-8. А. Электронная микрофотография хо­ ность окрашиваться характерным обра­


рошо сформировавшегося ядра эукариотиче­ зом (рис. 2-7 и 2-8). Хроматин состоит из
ской водоросли Chlamydomonas. Темное тельце
в центре ядра - это ядрышко, место образования ДНК, РНК и ряда специфических белков.
основных компонентов рибосом. По периферии В промежутках между делениями клеток
ядрышка можно видеть частично сформировав­ хроматин распределяется случайным
шиеся рибосомы. Ядерная оболочка состоит из образом по всему ядру, а непосредствен­
двух тесно прилегающих друг к другу мембран
с ядерными порами; две из них показаны стрел­ но перед делением собирается в ди­
ками. Б. Поверхность ядерной оболочки скретные гранулярные тельца -хром о­
с многочисленными ядерными порами. Через сомы. Эукариотические клетки данного
поры можно увидеть внутреннее содержимое вида содержат строго определенное чис­
ядра. Эта микрофотография получена методом
замораживания скалывания. ло хромосом: например, в соматических
клетках человека имеется 46 хромосом.
ной оболочкой, состоящей из двух близко После репликации образовавшиеся до­
расположенных друг к другу мембран, черние хромосомы расходятся и по­
разделенных узким пространством. Че­ падают в дочерние клетки в резуль­
рез определенные интервалы обе мем­ тате весьма сложной последовательно­
браны ядерной оболочки сливаются друг сти событий-митоза. Наиболее важ­
с другом, образуя отверстия с диаметром ные стадии митоза показаны на рис.
около 90 нм -ядерные поры. Через эти от­ 2-9. После завершения митоза хрома­
верстия происходит обмен различными тин вновь распределяется по всему
веществами между ядром и цитоплаз­ ядру.
мой. Таким образом, хорошо оформленное
Внутри ядра находится ядрышко ядро эукариотической клетки имеет
(рис. 2-8), которое прокрашивается более очень сложную структуру и выполняет
интенсивно благодаря высокому содер­ значительно более сложные биологиче­
жанию в нем рибонуклеиновой кислоты ские функции по сравнению с относи­
(РНК). Ядрышко служит «фабрикой» тельно простым ядерным тельцем прока­
РНК; здесь же осуществляются первые риот.
этапы синтеза рибосом.
В остальной части ядра содержится
хроматин, названный так за его способ­
2*
36 ЧАСТЬ 1 БИОМОЛЕКУЛЫ

Цитоплазма Хроматин Ядрышко Рис. 2-9. Основные этапы митоза в эукариоти­


ческой клетке. А. Период между клеточными де­
Ядерная оболочка лениями. Хроматин дисперсно распределен по
всему ядру. Б. Начало деления клетки. Хроматин
Ядерная пора конденсируется с образованием хромосом и ре­
плицируется. Ядерная оболочка начинает распа­
даться. На полюсах клетки формируется аппа­
рат веретена; ядрышко растворяется. В. Хромо­
сомы расходятся к противоположным полюсам.
Каждая дочерняя клетйа получает полный набор
Центриоль хромосом. Г. Два дочерних ядра. Образуются их
ядерные оболочки и ядрышки; хроматин распре­
деляется по всему ядру и начинается деление ма­
А теринской клетки с образованием дочерних
Аппарат веретена, клеток.
состоящий из двух
наборов микротрубочек Нити веретена

Хромосома

Хроматиды

2.8. Митохондрии- хондрию. Внутренняя же мембрана обра­


«силовые установки» зует выступающие внутрь митохондрии
эукариотических клеток, складки -кристы. В митохондриях пече­
поставляющие энергию ни число крист сравнительно невелико,
тогда как в сердечных клетках имеется
Весьма заметное место в цитоплазме очень много крист, причем они распола­
эукариотических клеток занимают мито­ гаются параллельно друг другу. Внутрен­
хондрии (рис. 2-10). Размеры, внешний нее пространство митохондрий заполне­
вид, число митохондрий, а также место но гелеподобным веществом - матрик­
их локализации могут варьировать сом.
в очень широких пределах в зависимости Митохондрии выполняют в клетке
от вида клеток. В каждой клетке печени функцию «силовых установок», поста­
крысы содержится около 1000 митохон­ вляющих энергию. В них содержится
дрий. Их диаметр составляет примерно большое число ферментов, которые со­
1 мкм, т. е. по своим размерам митохон­ обща катализируют окисление органиче­
дрии мало отличаются от бактериальных ских питательных веществ клетки моле­
клеток. Эукариотические клетки неко­ кулярным кислородом до двуокиси угле­
торых типов, например сперматозоиды рода и воды. Одни из этих ферментов
или дрожжевые клетки, содержат всего находятся в матриксе, другие—во вну­
лишь несколько очень крупных митохон­ тренней мембране. В процессе окисления
дрий, тогда как другие, например кури­ выделяется большое количество энергии,
ной яйцо,-много тысяч митохондрий. которая используется для образования
Иногда митохондрии образуют сильно аденозинтрифосфата (АТР) - главной
разветвленные структуры и занимают молекулы, запасающей энергию в клетке.
значительную часть объема цитоплазмы. Образованные в митохондриях моле­
Каждая митохондрия имеет две мем­ кулы АТР диффундируют во все части
бранные системы. Гладкая внешняя мем­ клетки, где используются для выполне­
брана полностью окружает всю мито­ ния необходимой работы.
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 37

Внутренняя Внешняя мембрана


мембрана
Кристы

(пространство,
ограниченное внутренней
мембраной)
0,5 мкм

Рис. 2-10. Структура митохондрий. Название никли в ходе эволюции путем вторжения
митохондрий происходит от греческих слов в цитоплазму крупных прокариотических
“mitos”—нить и “chondros” - зерно или семя.
В некоторых клетках митохондрии имеют вытя­
анаэробных клеток других прокариоти­
нутую. почти нитевидную форму, однако в боль­ ческих клеток меньшего размера, спо­
шинстве случаев для них характерна эллиптиче­ собных использовать молекулярный кис­
ская или сферическая форма. На приведенной лород для окисления питательных ве­
здесь электронной микрофотографии митохон­
дрии из клетки поджелудочной железы видна
ществ (рис. 2-11). Вторгнувшиеся бакте­
гладкая внешняя мембрана и многочисленные рии стали, таким образом, паразитами
складки внутренней мембраны - кристы. в клетках-хозяевах. В ходе дальнейшей
эволюции эти взаимоотношения при­
В митохондриях содержится неболь­ обрели со временем характер симбиоза,
шое количество ДНК, а также РНК и ри­ выгодного как для хозяина, так и для па­
босомы. Митохондриальная Д Н К коди­ разита. Сейчас мы знаем, что во время
рует синтез некоторых специфических деления клетки митохондрии тоже делят­
белков внутренней мембраны. Может ся. Таким образом, не исключено, что
возникнуть вопрос: почему в митохон­ ДНК и рибосомы митохондрий - это по­
дриях содержится ДНК? Этот вопрос томки ДНК и рибосом тех мелких бакте­
привел к созданию интересной концеп­ рий, которые когда-то вторглись в клет­
ции, согласно которой митохондрии воз- ку.

Мелкая аэробная бактерия, Рис. 2-11. Правдоподобная гипотеза о возник­


способная использовать 0 2 новении митохондрий в ходе эволюции. Эта ги­
потеза основана на поразительном сходстве
©“ ДНК многих биохимических и генетических свойств
у бактерий и митохондрий эукариотических кле­
Крупная бактерия-хозяин, ток. В процессе эволюции эукариотических кле­
не способная использовать 0 2 ток между клеткой-хозяином и проникшей в ее
для окисления питательных веществ цитоплазму бактерией установились взаимовы­
годные симбиотические отношения. В конечном
счете зти цитоплазматические бактерии превра­
ДНК в нуклеоиде тились в митохондрии.

Эволюция
I Мелкая эука-
бактерия з а - Рио~ Митохондрии со
ТИЧ£*—
крепляет свои своей ДНК
Мелкая позиции как Kie-

О
бактерия внутриклеточ-ток
проникает— » |ный симбионт,
в цитоплаз­ Она сотрудни­ Двойная мембра­
му клетки- чает с клеткой- на, окружающая
хозяина и хозяином,обес­ ядро современ­
размножается печивая окисление ной эукариоти­
питательных веществ
ческой клетки
38 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

2.9. Эндоплазматический ретикулум усеяна рибосомами, тогда как в гладком


образует каналы в цитоплазме эндоплазматическом ретикулуме рибо­
сом нет. Рибосомы, связанные с шерохо­
В цитоплазме практически всех эука­ ватым эндоплазматическим ретикулу-
риотических клеток имеется очень мом, участвуют в биосинтезе белков,
сложный трехмерный лабиринт мем- которые либо временно остаются в клет­
бранн ых каналов - эндоплазматич еский ке, либо сразу же выводятся из нее. Бел­
ретикулум, многочисленные складки ки, синтезированные на связанных с мем­
и разветвления которого заполняют всю браной рибосомах, проталкиваются че­
цитоплазму (рис. 2-12). Пространства рез мембрану внутрь цистерн, откуда
внутри эндоплазматического ретикулу- в конечном счете выводятся во внекле­
ма, называемые цистернами, исполь­ точное пространство. Эндоплазматиче­
зуются в качестве каналов, по которым ский ретикулум играет также какую-то
осуществляется транспорт различных ве­ роль в биосинтезе липидов. В эукариоти­
ществ, как правило, из клетки во внеш­ ческих клетках различных типов он раз­
нюю среду. Однако в некоторых клетках личается по форме и выполняет разные
цистерны служат хранилищами запа­ функции. Так, в клетках скелетных мышц,
сенных питательных веществ. Суще­ сокращение которых стимулируется ио­
ствуют два типа эндоплазматического нами С а+, эндоплазматический рети­
ретикулума: шероховатый и гладкий. На­ кулум участвует в процессе расслаб­
ружная поверхность мембраны шерохо­ ления, обеспечивая реабсорбцию ионов
ватого эндоплазматического ретикулума Са2+ .

---------- 1
0,5 мкм

Цистерны
1 мкм
Рис. 2-12. А. Эндоплазматический ретикулум
(шероховатый) клетки поджелудочной железы
Клетки этого гипа очень активмо сишезируют
белки на рибосомах, прикрепленных к внешней
поверхности мембраны, а затем секретируют их
в цистерны. Слева видна часть митохондрии. Б.
Отдельные рибосомы и цистерны при большем
увеличении. В. Схема, иллюстрирующая ipex-
мерную структур} )ндоплазматического ретику­
лума. Видно, как из узких цистерн формируются
сплошные лабиринтоподобные каналы, про­
низывающие значительную часть цитоплазмы
клетки.
гл. г клетки 39

2.10. Тельца Гольджи- кие пузырьки гораздо меньших раз­


секреторные органеллы меров.
В тельца Г ольджи из эндоплазматиче-
Почти все эукариотические клетки со­ ского ретикулума поступает ряд кле­
держат характерные скопления окру­ точных продуктов; здесь они «пакуются»
женных мембранами пузырьков, назы­ в секреторные пузырьки, которые затем
ваемые тельцами Голъджи (рис. 2-13). перемещаются к внешней плазматиче­
Такое название они получили в честь ской мембране и сливаются с ней. Слив­
итальянского цитолога Камилло Гольд- шиеся с мембраной пузырьки могут
жи, впервые описавшего эти образования в дальнейшем разрываться, высвобождая
в конце XIX в. В эукариотических клетках свое содержимое во внеклеточную среду;
различных типов тельца Гольджи имеют этот процесс, называемый экзоцитозом,
разную форму, однако наиболее харак­ часто используется для транспортировки
терна стопкообразная структура, состоя­ готовых компонентов внешней клеточ­
щая из уплощенных пузырьков, каждый ной стенки из внутренней части клетки,
из которых окружен одиночной мем­ где они синтезируются, к внешней, где
браной. От краев пузырьков больших они присоединяются к растущей клеточ­
размеров отпочковываются сферичес­ ной стенке.

0,2 5 мкм
Рис. 2-13. А. Тельце Гольджи в цитоплазме 2.11. Лизосомы - контейнеры
амебы. Мелкие сферические пузырьки отще­ с гидролитическими ферментами
пляются от краев более крупных уплощенных
пузырьков. Б. Рисунок, показывающий про­
Лизосомы-э т о окруженные мембра­
странственное строение тельца Г ольджи.
ной сферические пузырьки, встречающие-

Рис. 2-14. Лизосомы и пероксисомы - это «меш­


ки» с ферментами. А. Часть клетки коры надпо­
чечника. Темные овальные тельца различной
формы - это лизосомы. По своим размерам они
меньше митохондрий. Лизосомы содержат бо­
л е е ^ гидролитических ферментов; кроме того,
в них иногда обнаруживаются складки «излиш­
ней» мембраны, в которых находятся белки
и другие компоненты клетки. Б. Пероксисома.
Кристаллическое вещество это уратоксидаза,
один из нескольких содержащихся в пероксисо- 0,25мкм
мах ферментов, образующих перекиси.
40 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

ся в цитоплазме клетки (рис. 2-14). Раз­ 2ЛЗ. Микрофиламенты


меры их варьируют, но, как правило, не участвуют в сократительных
превышают размеров митохондрий. Ли- процессах клеток
зосомы содержат много различных фер­
ментов, способных переваривать, т. е. Исследования, проведенные методом
расщеплять путем гидролиза, уже не­ электронной микроскопии с высокой раз­
нужные клеточные белки, полисахариды решающей способностью, показали, что
и липиды. Поскольку такие ферменты в цитоплазме большинства эукариотиче­
могут разрушить и остальное содержи­ ских клеток содержатся многочисленные
мое клетки, они заключены в лизосомы. нити, или филаменты, состоящие из по­
Белки и другие компоненты, которые не­ следовательно соединенных друг с дру­
обходимо разрушить, избирательно гом белковых молекул. Существуют три
переносятся внутрь лизосом, где подвер­ класса таких нитей, различающихся по
гаются гидролитическому расщеплению
до простейших составных частей, посту­
пающих затем обратно в цитоплазму.
У людей с наследственной болезнью
Тея-Сакса в лизосомах нет ряда фер­
ментов, гидролизующих липиды, в ре­
зультате чего некоторые из этих соедине­
ний накапливаются в мозгу и других
тканях, что приводит к задержке ум­
ственного развития.

2Л2. Пероксисомы -
пузырьки, разрушающие
перекись водорода
Еще один тип окруженных мембраной
цитоплазматических органелл предста­
вляют пероксисомы (рис. 2-14). Эти
структуры, известные также под назва­
нием микротельца, несколько крупнее ли­
зосом, имеют одиночную внешнюю мем­
брану и содержат большое количество
белка, часто в кристаллическом виде.
Внутри этих структур заключены фер­
менты, образующие и использующие
перекись водорода, откуда и происходит
их название-пероксисомы. Необычайно
токсичная для клеток перекись водорода
(Н20 2) расщепляется в пероксисомах на
воду и кислород под воздействием еще
одного содержащегося в них фермента —
каталазы. Благодаря тому что фер­
менты, образующие перекись водорода,
и каталаза локализованы внутри перок-
сисом, остальное содержимое клетки за­ 2 5 мкм
щищено от разрушающего воздействия Рис. 2-15. Актиновые и миозиновые нити в фи-
перекисей. бробластах - специализированных клетках
соединительной ткани. А. Тонкие актиновые ни­
ти, выявленные с помощью флуоресцентного
маркера. Б. Миозиновые нити, расположенные
около ядра.
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 41

диаметру, составу и функциям. Наиболее


тонкие из них-микрофиламенты (микро­
нити) имеют диаметр около 5 нм
(рис. 2-15). Часто они образуют напо­
минающие паутину сплетения непосред­
ственно под клеточной мембраной. Было
показано, что микрофиламенты иден­
тичны тонким актиновым нитям сокра­
тительного аппарата скелетной мышцы.
Микронити участвуют в создании напря­
жения, возникающего при сокращении
мышцы, образовании складок или выпя­
чиваний клеточной мембраны, а также
при перемещении различных структур
внутри клеток.
Второй тип нитей в эукариотических
клетках-это миозиновые нити, которые
намного толще актиновых (рис. 2-15).
Миозиновые нити-основной компонент
сократительного аппарата скелетной
мышцы, однако они встречаются и в не­
мышечных клетках, часто в ассоциации
с тонкими актиновыми нитями. В клет­
ках некоторых типов миозиновые нити
прикреплены к клеточной мембране. Ак-
тиновые и миозиновые нити связаны
с различными видами клеточных и вну­
триклеточных передвижений.
Нити третьего типа еще толще, их диа­
метр составляет около 10 нм. Такие нити
обнаруживаются во многих клетках
и имеют разные названия.

2.14. Микротрубочки также


связаны с клеточными движениями
Многие эукариотические клетки,
в частности длинные клетки нервной си­
стемы животных, содержат микротру­
бочки диаметром около 25 нм (рис. 2-16).
Каждая микротрубочка состоит из 13 Рис. 2-16. Микротрубочки. Эти длинные полые
плотно упакованных нитей белковых мо­ структуры выполняют множество функций
лекул, расположенных вокруг полой в клетке. Они придают клеткам форму, уча­
ствуют в клеточном делении (рис. 2-9) и транс­
сердцевины. В нервных клетках пучки ми­ порте веществ, играют роль подвижных струк­
кротрубочек участвуют в транспорте ве­ турных компонентов ресничек и жгутиков
ществ из тела клетки к концам клеточных (рис. 2-18) в эукариотических клетках и обра­
отростков - аксонов. Микротрубочки вы­ зуют часть цитоскелета (рис. 2-17). А. Строение
микротрубочки. Она собрана из комплексов
полняют много функций. Например, при двух бел ков-а- и Р-тубулина. Эти белки обра­
их участии осуществляется работа мито­ зуют 13 вертикальных нитей, расположенных
тического веретена во время деления кле­ в виде спирали вокруг полой сердцевины. Диа­
ток; они играют также роль двига­ метр и шаг спирали несколько варьируют у раз­
ных клеток. Б. Поперечное сечение микротру­
тельных элементов в ворсинках и жгути­ бочки, на котором 13 вертикальных нитей видны
ках эукариот. с торца.
42 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

2.15. Микрофиламенты, Цитоскелет придает клеткам их харак­


микротрубочки терный внешний вид и форму, служит ме­
и микротрабекулярная сеть стом прикрепления внутриклеточных ор-
образуют цитоскелет ганелл и различных телец, фиксируя их
местоположение в клетке, а также обеспе­
Во многих эукариотических клетках чивает возможность взаимосвязи между
микрофиламенты различных типов и ми­ составными частями клетки. Цитоскелет
кротрубочки в совокупности образуют следует рассматривать не как жесткий
гибкий каркас, получивший название ци­ постоянный каркас клетки, а как подвиж­
тоскелета. Недавно был открыт третий ную, изменяющуюся во времени структу­
компонент цитоскелета - микротрабеку­ ру. Микротрубочки, например, постоян­
лярная сеть (см. фотографию перед нача­ но собираются из их составных частей
лом данной главы). Эта структура была и вновь распадаются. Строение цитоске­
обнаружена при помощи высоковольтно­ лета фибробласта человека схематически
го электронного микроскопа, обладаю­ показано на рис. 2-17.
щего очень высокой разрешающей спо­
собностью. До применения этого метода
микротрабекулярную сеть удавалось на­ 2.16. Реснички и жгутики позволяют
блюдать только в виде неразрешаемого клеткам передвигаться
фона, названного основным веществом Реснички и жгутики-подвижные
цитоплазмы. Микротрабекулярная сеть структуры, или отростки, выступающие
состоит из очень тонких переплетающих­ с поверхности многих одноклеточных эу­
ся нитей, химический состав которых по­ кариот и некоторых клеток животных (но
ка неизвестен, но в них почти наверняка не растений), построены по одному обще­
содержатся белки. Точная трехмерная му архитектурному плану (рис. 2-18).
организация и функция микротрабеку- Важно, однако, подчеркнуть, что жгутики
лярной сети в различных клетках в на­ эукариот очень сильно отличаются от
стоящее время активно исследуются. жгутиков прокариот. Жгутики прокариот
намного тоньше (10-20 нм) и состоят из
отдельных белковых нитей. Они предста­
вляют собой упругие, изогнутые стер­
женьки, вращательное движение которых
целиком зависит от расположенных
в клеточной мембране «моторов». Жгу­
тики эукариот гораздо толще (200 нм),
имеют более сложную структуру и спо­
собны самостоятельно вращаться по
всей своей длине. Реснички и жгутики эу­
кариот окружены выступами клеточной
мембраны и содержат по 9 пар микро­
трубочек, расположенных вокруг 2 цен­
тральных трубочек; при этом образуется
так называемая структура 9+2
(рис. 2-18). Реснички и жгутики имеют
одинаковый диаметр, но длина ресничек
(не превышающая 10 мкм) значительно
меньше длины жгутиков (не более
200 мкм). В большинстве случаев реснич­
Рис. 2-17. А. Электронная микрофотография во­ ки служат для того, чтобы передвигать
локнистого цитоскелета фибробласта. Б. Схема­ вещества вдоль поверхности клетки с по­
тическое изображение цитоскелета фибробласта
Длинные трубки-это микротрубочки. а более
мощью волнообразных, напоминающих
тонкие элементы - микрофиламенты различных греблю движений, тогда как жгутики дей­
типов. ствуют как пропеллеры, проталкиваю­
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 43

0,25 мкм

---------------------------- »
Направление движения
В

0 ,5 мкм
Рис. 2-18. Реснички и жгутики имеют одинако­ жении клеточной мембраны, что наблю­
вое строение, но реснички значительно короче. дается, например, у амебы.
Пары микротрубочек окружены выступающими
за пределы клетки цитоплазмой и клеточной
мембраной- Скольжение и закручивание микро­ 2.17. В цитоплазме
трубочек относительно друг друга, стимулиро­
ванные АТР, вызывают волнообразные движе­
содержатся также
ния жгутиков. А. Параллельно расположенные гранулярные тельца
микротрубочки ресничек на продольном срезе.
В- Поперечный срез ресничек. Видна структура В цитоплазме эукариот содержатся
9 + 2, образованная девятью парами или де­ также гранулярные элементы, не отгра­
вятью двойными микротрубочками, располо­ ниченные мембранами. Главные из них —
женными вокруг двух центральных трубочек. В.
Принцип действия жгутика сперматозоида, про­
рибосомы (рис. 2-19), одни из которых
талкивающего вперед всю клетку находятся в цитоплазме в свободном со­
стоянии, а другие связаны с эндоплазма-
щие клетку вперед. Сперматозоиды жи­ тическим ретикулумом. Рибосомы эука­
вотных имеют один длинный жгутик риот крупнее рибосом прокариот, однако
(рис. 2-18). Движения ресничек и жгути­ и те и другие выполняют одну и ту же ос­
ков обусловлены сложными скользящи­ новную функцию: биосинтез белков из
ми перемещениями отдельных микро­ аминокислот.
трубочек относительно друг друга вну­ Другой тип гранулярных элементов
три* структуры 9 + 2. в цитоплазме эукариотических клеток-
Скольжение нитей или микротрубочек это гранулы гликогена (рис. 2-19), ко­
относительно друг друга за счет энергии торые особенно часто встречаются
А Т Р -это процесс, лежащий в основе со­ в клетках печени. Макромолекулы глико­
кращения скелетной мышцы, враща­ гена представляют собой сильно развет­
тельных движений ресничек и жгутиков, вленные цепи, образованные остатками
а также образования характерных выпя­ молекул глюкозы. Гранулы гликогена
чиваний, углублений и складок при дви- выполняют функцию запасных источни-
44 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

порт питательных веществ, микроэле­


ментов и кислорода. В цитоплазме в виде
растворов содержится также огромное
число небольших биомолекул разных ти­
пов, к которым относятся не только
строительные блоки биополимеров, та­
кие, как аминокислоты и нуклеотиды, но
и сотни небольших молекул органиче­
ских соединений, так называемых мета­
болитов - промежуточных продуктов,
образующихся при биосинтезе или рас­
паде макромолекул и их строительных
блоков. Например, превращение посту­
пающей из крови глюкозы в молочную
кислоту в работающей скелетной мышце
осуществляется в результате последова­
тельного образования 10 промежу­
точных продуктов, причем только по­
следний из них непосредственно превра­
щается в молочную кислоту.
К третьему классу растворенных в ци­
тозоле веществ относятся различные ко-
ферменты, а также АТР и A D P-главные
компоненты системы переноса энергии
в клетке. И наконец, в цитозоле содер­
0,05 М КМ жатся различные ионы неорганических со­
Рис. 2-19. Гранулы гликогена (интенсивно окра­ лей, такие, как К + , Mg2 + , Са2 + , С1~,
шенные) в цитоплазме клетки печени хомяка. HCOJ и Н Р О Г .
Гранулы состоят из больших групп, образуемых Все составные части цитозоля поддер­
молекулами гликогена. По своим размерам они
значительно превышают рибосомы, которые
живаются в постоянных концентрациях
видны на поверхности эндоплазматического ре­ и сбалансированных пропорциях благо­
тикулума в нижнем правом углу. даря функционированию систем, обеспе­
чивающих их транспорт через плазмати­
ков энергии, особенно в клетках печени ческую мембрану.
и мышц. В некоторых эукариотических
клетках содержатся жировые капельки, 2.19. Клеточная мембрана
в которых также запасаются богатые имеет большую площадь
энергией вещества. поверхности

2.18. Цитозоль - Выше уже шла речь о том, что для кле­
непрерывная водная фаза ток, как правило, выгодно иметь боль­
цитоплазмы шую площадь поверхности (по отноше­
нию к объему) с тем, чтобы скорость
Цитоплазматические органеллы, рибо­ протекающих в них метаболических про­
сомы и другие гранулярные элементы по­ цессов не лимитировалась скоростью по­
гружены в сплошную водную ф азу-ци­ ступления питательных веществ и кисло­
тозоль. Ц итозоль-это не просто разба­ рода внутрь клеток. В случае эукариот
вленный водный раствор; его состав эта проблема решается путем комбина­
весьма сложен, а консистенция прибли­ ции двух факторов. Прежде всего, ско­
жается к гелю. В цитозоле растворены рость метаболизма в большинстве эука­
многие ферменты и ферментные си­ риотических клеток значительно ниже,
стемы, а также другие белки, обеспечи­ чем в прокариотических, поскольку для
вающие связывание, хранение и транс­ сохранения вида прокариотам требуется
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 45

максимально возможная скорость роста клетки печени, полученной методом


и размножения клеток. Для роста необ­ трансмиссионной электронной микро­
ходима энергия, поступающая в клетку скопии (см. рис. 2-7), клеточная мембра­
либо в виде питательных веществ, либо на имеет отнюдь не гладкую, а весьма не­
в форме поглощенной ею энергии света; ровную поверхность. Это свойство мем­
поэтому для обеспечения максимальной браны еще более явно выражено на
эффективности усвоения питательных ве­ фотографии поверхности клетки печени,
ществ или улавливания энергии света полученной методом сканирующей элек­
прокариоты должны иметь большую тронной микроскопии (рис. 2-20). Ми­
площадь поверхности клеточной мем­ кроворсинки есть у многих животных
браны по отношению к объему клетки. клеток и, в частности, у клеток, высти­
Что же касается эукариотических клеток, лающих внутренний просвет тонкого ки­
то у них нет такой настоятельной необхо­ шечника, по которому молекулы пита­
димости быстро расти и делиться, и по­ тельных веществ должны проходить
тому их энергетические потребности с высокой скоростью в ходе усвоения
обычно не столь велики. переваренной пищи.
Вместе с тем эукариотические клетки
характеризуются специфическими струк­ 2.20. На поверхности многих
турными особенностями, обеспечиваю­ животных клеток имеются
щими максимальное отношение площа­ также «антенны»
ди поверхности клетки к объему. Так,
нервные клетки, в которых интенсив­ С внешней стороны плазматической
ность метаболизма относительно высо­ мембраны многие клетки животных тка­
ка, имеют длинную и узкую форму и со­ ней имеют тонкую гибкую клеточную
ответственно большую площадь поверх­ оболочку. В ней содержится большое
ности. Форма других клеток может быть число разнообразных полисахаридных,
весьма разветвленной или звездообраз­ липидных и белковых молекул, располо­
ной, однако чаще всего площадь поверх­ женных на наружной стороне плазмати­
ности клетки увеличивается благодаря ческой мембраны. На поверхности клет­
образованию на ней многочисленных ки находится много различных молеку­
складок или пальцеообразных отростков лярных структур, принимающих и рас­
(так называемых микроворсинок) клеточ­ познающих внешние сигналы. К их числу
ной мембраны. Как видно на фотографии относятся участки распознавания клеток,

Рис. 2-20. Микрофотография поверхности изо­


лированной клетки печени крысы, полученная
методом сканирующей электронной микроско­
пии. Видно, что площадь поверхности клетки
сильно увеличена за счет микроворсинок, форма
5 мкм и Расположение которых постоянно меняются.
46 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

при помощи которых однотипные клетки ром и отвечают на воздействие специфи­


узнают друг друга и прикрепляются одна ческих агентов, присутствующих в окру­
к другой, образуя структуру специфиче­ жающей среде.
ских тканей. На поверхности многих жи­
вотных клеток имеются также рецеп­
торные участки, связывающие раз­ 2.21. Эукариотические
личные гормоны. Горм оны -это химиче­ клетки растений имеют
ские посредники, секретируемые опреде­ некоторые специфические
ленными клетками в кровь; они регули­ особенности
руют активность других клеток в каком- Эукариотические клетки высших расте­
то ином месте организма. Связываясь ний (рис. 2-21) несколько отличаются от
с рецепторными участками на поверхно­ клеток высших животных, несмотря на
сти клетки-мишени, молекулы гормонов сходство их основных особенностей. По­
стимулируют определенный аспект кле­ жалуй, наиболее явное различие состоит
точной активности. Другие специфиче­ в том, что большинство растительных
ские участки на поверхности животных клеток содержит пластиды. Пластиды—
клеток могут распознавать и связывать это расположенные в цитоплазме специа­
некоторые чужеродные для данных кле­ лизированные органеллы, окруженные
ток белки. Связывание чужеродных бел­ двумя мембранами. К самым типичным
ков с такими участками вызывает от­ пластидам, характерным для всех клеток
ветные реакции клеток, в результате чего зеленых растений, относятся хлоро-
развивается аллергия. Эти же специфиче­ пласты (рис. 2-22). Подобно митохон­
ские участки отвечают за отторжение чу­ дриям хлоропласты можно рассматри-
жеродных для данного реципиента тка­
ней и органов после их хирургической
пересадки. Таким образом, поверхность Рис. 2-21. Электронная микрофотография клет­
многих животных клеток представляет ки листа кукурузы. Заметьте, что по своим раз­
собой поистине сложную мозаику, сос­ мерам хлоропласты значительно превышают
митохондрии, однако число их меньше числа
тавленную из различных чувствительных митохондрий. По мере увеличения возраста
молекулярных «антенн», при помощи ко­ клетки вакуоль обычно становится крупнее. Кле­
торых клетки общаются с внешним ми­ точная стенка относительно толстая и жесткая.

Клеточная етенки
\ ч Ндорная мембрана
Клеточная мембрана

Митохондрия
I Крахмальное зерно
Хлоропласт 5 мкм
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 47

Внутренняя мембрана

Рис. 2-22. Хлоропласт фотосинтезирующей


клетки листа салата. 1 мкм
вать как «силовые установки», поста­ лакоидами. Подобно митохондриям хло­
вляющие энергию. Существенное разли­ ропласты тоже содержат ДНК, РНК
чие между ними заключается в том, что и рибосомы. Вполне вероятно, что хлоро­
хлоропласты-это солнечные силовые пласты, как и митохондрии, произошли
установки, использующие энергию света, в ходе эволюции эукариотических клеток
тогда как митохондрии - химические «си­ из паразитирующих прокариот (см.
ловые установки», использующие хими­ рис. 2-11). Однако в данном случае про­
ческую энергию молекул питательных кариотами, проникшими в другие более
веществ. Хлоропласты поглощают свето­ крупные прокариотические клетки, были,
вую энергию и используют ее для восста­ по-видимому, примитивные цианобакте­
новления двуокиси углерода с образова­ рии, придавшие клеткам способность
нием углеводов, например крахмала, что к фотосинтезу и образованию кисло­
сопровождается высвобождением моле­ рода.
кулярного кислорода (О,). Фотосинтези­ Растительные клетки содержат также
рующие клетки растений содержат как пластиды других типов. В бесцветных
хлоропласты, так и митохондрии, причем лейкопластах запасаются крахмал и мас­
хлоропласты служат «силовыми установ­ ла. Значительное место во многих расти­
ками» на свету, а митохондрии-в темно­ тельных клетках занимают окруженные
те, когда окисляются углеводы, образо­ одиночной мембраной крупные пузырь­
вавшиеся в процессе фотосинтеза ки вакуоли (см. рис. 2-21). Они запол­
в дневное время. нены клеточным соком и различными
Хлоропласты значительно крупнее ми­ продуктами, являющимися отходами ме­
тохондрий и могут иметь самую разную таболизма. Эти продукты часто агреги­
форму. Из-за высокого содержания в фо­ руют с образованием кристаллических
тосинтезирующих клетках пигмента хло­ отложений. В молодых клетках вакуоли
рофилла они обычно окрашены в зеленый имеют небольшую величину, но по мере
цвет, однако их окраска может меняться старения клеток их размеры увеличи­
в зависимости от относительных коли­ ваются, и часто они заполняют весь
честв других пигментов, содержащихся объем клетки. Вакуоли встречаются так­
в хлоропластах. Молекулы этих пигмен­ же и в некоторых животных клетках, но
тов, которые в совокупности способны здесь они. как правило, значительно
поглощать световую энергию во всей ви­ мельче. У растительных клеток нет ни ре­
димой области спектра, располагаются сничек, ни жгутиков.
во внутренней мембране хлоропласта Большинство клеток высших растений
Эта мембрана свернута весьма сложным полностью окружено клеточной стенкой,
образом в виде дисков, называемых ти- которая служит в основном жесткой за­
48 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

Рис. 2-23. Электронная микрофотография кле­


точной стенки растений. Стенка состоит из пере­
крещивающихся слоев целлюлозных волокон,
погруженных в органический «клей». Стенки
растительных клеток очень прочны, по своей
структуре они напоминают бетонную плиту,
0 ,5 мкм укрепленную стальной арматурой.

щитной оболочкой. Клеточная стенка просто неживые частицы, называемые


сравнительно толста, имеет пористое вирионами, которые имеют правильную
строение и очень прочна (рис. 2-21 форму, определенные размеры и химиче­
и 2-23). Она состоит из целлюлозных во­ ский состав. Некоторые вирусы можно
локон, «склеенных» друг с другом получить даже в кристаллическом виде;
сложными полимерными цементирую­ следовательно, они ведут себя как
щими веществами. Вода и небольшие мо­ чрезвычайно крупные молекулы. Однако
лекулы легко проходят через поры в кле­ как только вирусная частица (или ее ну­
точной стенке, которая, однако, предо­ клеиновая кислота) проникает в специфи­
храняет клетку от набухания и растяже­ ческую для нее клетку-хозяина, форма ее
ния. В одеревеневших частях растений существования качественно изменяет­
и стволах деревьев первичные клеточные с я -о н а становится внутриклеточным па­
стенки окружены толстыми прочными разитом. Вирусная нуклеиновая кислота
внешними, или вторичными, стенками. несет генетическую информацию, опре­
В совокупности они могут выдерживать деляющую всю структуру интактного ви-
огромные нагрузки. риона. Она подчиняет себе весь биохими­
ческий аппарат клетки-хозяина, нарушая
2.22. Вирусы-надмолекулярные его нормальное функционирование,
паразиты и переключает ферменты и рибосомы
клетки с синтеза нормальных клеточных
Наш обзор, в котором клетки рассма­ компонентов на производство множе­
триваются как единицы живой материи, ства новых дочерних вирусных частиц.
не может быть полным, если мы не кос­ В результате заражение клетки-хозяина
немся вирусов. Хотя вирусы и не являют­ одним-единственным вирионом может
ся живыми, они представляют собой привести к образованию десятков или да­
образующиеся биологическим путем же сотен новых вирусных частиц
надмолекулярные комплексы, которые (рис. 2-24). В одних системах хозяин-ви­
способны к самовоспроизведению в со­ рус образовавшиеся вирионы высвобо­
ответствующих клетках-хозяевах. Вирус ждаются из клетки-хозяина, которая
состоит из молекулы нуклеиновой кис­ в дальнейшем погибает и подвергается
лоты и окружающей ее защитной обо­ лизису. В других же системах вновь син­
лочки, или капсида, построенной из бел­ тезированная вирусная нуклеиновая кис­
ковых молекул. Вирусы существуют лота остается внутри клетки-хозяина,
в двух состояниях. Вне сформировавших иногда лишь незначительно влияя на ее
их клеток вирусы представляют собой жизнеспособность; однако часто при
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 49

Белковая оболочка этом происходят серьезные изменения


как во внешнем виде клетки-хозяина, так
Вирион и в ее функциях. Одни вйрусы содержат
Нуклеиновая кислота
ДНК, а другие-РН К .
Известны сотни различных вирусов,
специфичных в отношении определенных
Бактериальная
типов клеток-хозяев. Роль хозяев могут
клетка играть клетки животных, растений или
бактерий (табл. 2-3). Вирусы, специ­
фичные для бактерий, называются бакте­
риофагами, или просто фагами (слово
«фаг» означает поедать, поглощать).
Связывание вируса Капсид вирусов может быть построен из
со специфическими белковых молекул только одного типа,
участками на повер­ как это имеет место, например, в случае
хности клетки
вируса табачной мозаики-одного из про­
стейших вирусов, который первым был
получен в кристаллическом виде
(рис. 2-25). Другие вирусы могут содер­
жать десятки и сотни белков различных
типов. Размеры вирусов варьируют в ши­
Пустая оболочка роких пределах. Так, один из самых мел­
ких вирусов, бактериофаг фХ174, имеет
Впрыснутая в клетку
' ’нуклеиновая кислота диаметр 18 нм, тогда как один из самых
крупных вирусов-вирус осповакцины—
по размерам своих частиц соответствует
самым мелким бактериям. Вирусы раз­
личаются также по форме и степени
сложности их структуры. К числу наибо­
лее сложных относится бактериофаг Т4
I (рис. 2-25), для которого клеткой-хозяи-
ном служит Е. coli. Фаг Т4 имеет головку,
отросток («хвост») и сложный набор хво­
Воспроизведение стовых нитей; при введении вирусной
потомства ДНК в клетку-хозяина они действуют со­
вместно как «жало» или шприц для под­
кожных инъекций. На рис. 2-25 и
в табл. 2-3 приведены данные о разме­
рах, форме и массе частиц ряда вирусов,
а также тип и величина входящих в их со­
став молекул нуклеиновых кислот. Неко­
торые вирусы необычайно патогенны для
человека. К ним относятся, в частности,
вирусы, вызывающие оспу, полиомиелит,
грипп, простудные заболевания, инфек­
ционный мононуклеоз и опоясывающий
лишай. Считают, что причиной рака
у животных также являются вирусы, ко­
торые могут находиться в латентном со­
стоянии. Вирусы играют все более важ­
ную роль в биохимических исследова­
Рис. 2-24. Репликация бактериофага в клетке- ниях, поскольку с их помощью удается
хозяине. получать необычайно ценную информа-
50 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

Таблица 2-3. Свойства некоторых вирусов

Нуклеи­ Масса Размер в


Вирус новая частицы, длину, нм Форма
кислота 106 даль-
тон

Бактериофаги E.coli
фХ 174 ДНК 6 18 Многогранник
Т4 ДНК 220 200 Г оловастикоподобная
X (лямбда) ДНК 50 120 Г оловастикоподобная
MS2 РНК 3,6 20 Многогранник
Вирусы растений
Вирус табачной
мозаики РНК 40 300 П алочковидная
Вирус кустистой
карликовости томата РНК 10,6 28 Многогранник
Вирусы животных
Вирус полиомиелита РНК 6,7 30 Многогранник
Обезьяний вирус 40 ДНК 28 45 Сферическая
(SV 40; вызывает рак
у новорожденных жи­
вотных)
Аденовирус ДНК 200 70 Многогранник
(вызывает обычную
простуду)
Вирус оспы ДНК 4000 250 Сферическая

цию о структуре хромосом, механизмах из них снабжены жгутиками, с помощью


ферментативного синтеза нуклеиновых которых они могут передвигаться. В ци­
кислот и регуляции передачи генетиче­ топлазме прокариотических клеток нет
ской информации. ограниченных мембраной органелл, но
есть рибосомы и гранулы питательных
Краткое содержание главы веществ. Прокариотические клетки рас­
тут и делятся очень быстро. Бактерия
Все клетки имеют ограничивающую их Escherichia coli, наиболее полно изу­
плазматическую мембрану, цитоплазму, ченный представитель прокариот, оказа­
рибосомы и ядерную зону или ядро. Раз­ лась необычайно полезной для биохими­
меры и форма клеток определяются ско­ ческих и генетических исследований.
ростями физической диффузии молекул Эукариотические клетки намного круп­
питательных веществ и кислорода, а так­ нее прокариотических, их объем
же соотношением между площадью по­ в 1000-10000 раз больше объема прока­
верхности и объемом клетки. Суще­ риотических клеток. Наряду с четко вы­
ствуют два больших класса клеток: раженным и ограниченным мембраной
прокариотические и эукариотические. ядром с многочисленными хромосомами
Прокариоты, к которым относятся бак­ в эукариотических клетках содержатся
терии и сине-зеленые водоросли,-это окруженные мембраной органеллы.
простые клетки малых размеров, харак­ К ним, в частности, относятся митохон­
теризующиеся тем, что содержащийся дрии, функция которых состоит в окисле­
в них генетический материал не окружен нии клеточного «топлива» и образовании
мембраной. У них есть клеточная стенка АТР, а также хлоропласты (в фотосинте­
и плазматическая мембрана, а некоторые зирующих клетках), улавливающие энер-
ГЛ. 2. КЛЕТКИ 51

ОД мкм 50 нм

2 5 нм
Рис. 2-25. А. Вирус табачной мозаики, имеющий клетки. Лизосомы содержат деструк­
палочковидную форму. Электронная микрофо­ тивные ферменты, а пероксисомы отде­
тография (Б) и модель (В) бактериофага
Т4 сложного вируса, по своей форме напоми­
ляют ферменты, образующие и разру­
нающего головастика. После прикрепления кон­ шающие перекиси, от остального содер­
цевых нитей бактериофага к специфическим жимого клетки. В цитоплазме эукариоти­
участкам на клеточной стенке Е. coli Д Н К из го­ ческих клеток обнаруживаются микрофи­
ловки бактериофага впрыскивается через отро­
сток («хвост») в клетку. Электронная микрофо­
ламенты по меньшей мере трех типов,
тография (Г) и составленная из теннисных а также микротрубочки. Микрофила­
мячиков модель (Д) аденовируса, оболочка ко­ менты, микротрубочки и микротрабеку­
торого состоит из 252 белковых субъединиц, лярная сеть совместно образуют гибкий
образующих многогранник с 20 гранями (ико­
саэдр).
внутренний каркас-цитоскелет. Многие
животные клетки снабжены ресничками
гию света и использующие ее для превра- и жгутиками, винтообразные движения
щения С 0 2 в глюкозу. Предполагается, которых осуществляются благодаря на­
что митохондрии и хлоропласты про­ личию в них парных микротрубочек.
изошли от бактерий. В число органелл В эукариотических клетках присутствуют
эукариотических клеток входит и эндо- также рибосомы. Одни из них находятся
плазматический ретикулум, функция ко­ в свободном состоянии, а другие связаны
торого заключается в том, что он напра­ с поверхностью шероховатого эндоплаз-
вляет и транспортирует секретируемые матического ретикулума. На внешней по­
клеткой вещества к тельцам Гольджи, верхности животных клеток имеются
где они упаковываются и выводятся из специфические участки, распознающие
52 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

и связывающие другие клетки и юр- Некоторые статьи


моны. по специальным вопросам
Вирусы представляют собой неживые клеточной биологии
надмолекулярные структуры. Каждая ви­ Berg Н. How Bacteria Survive, Sci. Am., 233,
русная частица состоит из одной моле­ 36-44, August (1975).
кулы нуклеиновой кислоты и окружаю­ Capaldi R .A . A Dynamic Model of Cell
щей ее белковой оболочки. Вирусы Membranes, Sci. Am., 230, 26-33, March
способны заражать специфические для (1974).
Everhart Т. E„ Hayes T. L. The Scanning Electron
них клетки, заставляя их воспроизводить
Microscope, Sci. Am., 226, 54-69, January
вирусные частицы в соответствии с гене­ (1972).
тической информацией, содержащейся Mazia D. The Cell Cycle, Sci. Am, 230, 54-64,
в вирусной нуклеиновой кислоте. Изуче­ January (1974).
ние вирусов позволило получить много Porter K.R., Tucker J. B. The Ground Substance
ценнных сведений о биохимических ас­ of the Living Cell, Sci. Am, 244, 56-67, March
пектах переноса генетической информа­ (1981).
ции. Satir P. How Cilia Move, Sci. Am, 231, 44-63,
October (1974).
Sloboda R.D. The Role of Microtubules in Cell
ЛИТЕРАТУРА Structure and Cell Division, Amer. Sci, 68,
290-298 (1980).
Учебники Wessells N. K. How Living Cells Change Shape,
Curtis Н. Biology, 3d ed., Worth, New York, Sci. Am, 225, 76-85, October (1971).
1979. Прекрасно написанный и иллюстриро­
ванный учебник по общей биологии.
Dyson R.D. Cell Biology: A Molecular Вопросы и задачи
Approach, 2d ed., Allyn and Bacon, Boston,
1978. Учебник с биохимической ориента­ Чтобы понять молекулярную логику кле­
цией. ток, мы должны научиться оценивать свой­
Fawcett D. W. The Cell, 2d ed., Saunders, Phil­ ства и взаимодействие биомолекул как в каче­
adelphia, 1981. Электронные микрофотогра­ ственном, так и в количественном отношении.
фии различных клеток и тканей. Мы должны также уметь анализировать
Karp С. Cell Biology, McGraw-Hill, New York, сложные явления, происходящие в живой
1979. Особое внимание уделено молеку­ клетке, сводя эти явления к самым простым
лярным аспектам передачи генетической компонентам и процессам, лежащим в их ос­
информации. нове. С этой целью в конце каждой главы при­
Ledbetter М. С., Porter K.R. Introduction to the водится ряд задач, иллюстрирующих важные
Fine Sctructure of Plant Cells, Springer-Verlag, биохимические принципы. Одни задачи
New York, 1970. имеют конкретные численные решения, харак­
Loewy A. G., Siekevitz P. Cell Structure and теризующие размеры молекул и клеток или
Function, 3d ed., Holt, New York, 1979. скорости биохимических процессов. Чтобы
решить другие задачи, в которых требуется
Интересные книги проанализировать данную биохимическую
небольшого объема структуру или процесс, необходимо приме­
Luria S. Life: The Unfinished Experiment, нить основные биохимические принципы и не­
Scribner’s, New York, 1973. Лауреат Нобе­ много подумать. Некоторые задачи относи­
левской премии в области молекулярной тельно просты и имеют однозначные реше­
биологии делает обзор современной биоло­ ния, тогда как другие требуют более серьезно­
гии и дает ей оценку. го подхода. Решение задач -наилучший путь
Margulies L. Origin of Eukaryotic Cells, Yale для прочного усвоения основ биохимии.
University Press, New Haven, Conn., 1970. Ниже перечислены книги, которые помо­
Интересное развитие одной из существую­ гут читателю ознакомиться с биохимически­
щих теорий. ми задачами и приобрести навыки в их
Thomas L. The Lives of a Cell: Notes of a Biology решении.
Watcher, Viking, New York, 1974. Увлека­
тельные очерки о жизни клеток, написанные Montgomery R., Swenson С. A. Quantitative
признанным лидером в области биометри­ Problems in Biochemical Sciences, 2d ed.
ческих исследований. Freeman, San Francisco, 1976.
ГЛ. 2. КЛЕТКИ

Segel L. Biochemical Calculations, 2d ed., Wiley, плотность (главным образом за счет волы)
New York, 1976. Особенно хорошо осве­ равна в среднем 1,1 г/см3?
щены вопросы ферментативной кинетики. б) Толщина защитной клеточной стенки Е.
Wood W. В., Wilson J. Н.. Benbow R. М.. Hood L. coli равна 10 нм. Какую долю (в процентах)
Е. Biochemistry: A Problems Approach, 2d обшего объема бактерии составляет кле­
ed., Benjamin, Menlo Park, Calif., 1981. точная стенка?
В этой уникальной книге, охватывающей в) Е. coli быстро растет и размножается бла­
широкий круг проблем, рассмотрены ос­ годаря тому, что в ее клетке присутствует
новные разделы биохимии и приведено боль­ около 15 000 сферических частиц-рибосом
шое число различных контрольных вопросов (диаметр 18 нм), осуществляющих синтез
и задач с численными решениями. Основные белков. Какая часть общего объема клетки
разделы представлены примерно в той же по­ приходится на долю рибосом?
следовательности. что и в данной книге. 4. Генетическая информация в Д Н К Е. coli.
Ниже приведено несколько задач, относя­ Содержащаяся в ДНК генетическая инфор­
щихся к содержанию гл. 2. Их решение помо­ мация закодирована линейной последова­
жет читателю более четко уяснить геометри­ тельностью ключевых слов, называемых
ческие и численные соотношения, характери­ кодонами. Каждый кодон представляет со­
зующие структуру клеток и их функции. Для бой специфическую последовательность
упрощения цитирования и обсуждения каждая трех нуклеотидов (три пары нуклеотидов
задача имеет свое заглавие. в двухцепочечной ДНК) и соответствует
1. Малые размеры клеток и их составных ча­ одному аминокислотному остатку в белке.
стей. Из данных, приведенных в табл. 2-2, ДНК Е. coli имеет очень большую молеку­
приблизительно рассчитайте число а) кле­ лярную массу-примерно 2,5-109. Средняя
ток печени, б) митохондрий и в) молекул молекулярная масса пары нуклеотидов
миоглобина, которые можно поместить равна 660, причем вклад каждой пары ну­
в один слой на кончике булавки (диаметром клеотидов в общую длину молекулы ДНК
0,5 мм). Предполагается, что все структуры составляет 0,34 нм.
имеют сферическую форму. Площадь круга а) Используя л и данные, рассчитайте длину
равна 7гг2, где п = 3,14. молекулы ДНК Е. coli. Сравните длину мо­
2. Число растворенных молекул, содержащих­ лекулы ДНК с размерами клетки. Каким
ся в самых мелких из известных клеток. образом ей удается уместиться в клетке?
Самыми мелкими из всех известных клеток б) Подсчитайте, чему равно максимальное
являются микоплазмы-сферические клет­ число белков, которое может быть закоди­
ки с диаметром около 0,33 мкм. Малые ровано в молекуле ДНК Е. coli, если пред­
размеры позволяют микоплазмам легко положить, что белковая молекула Е. coli со­
проходить через фильтры, задерживающие стоит в среднем из 400 аминокислот?
более крупные бактерии. Один из видов ми­ 5. Высокая скорость метаболизма у бактерий.
коплазм Mycoplasma pneumoniae, может вы­ Бактерии характеризуются значительно бо­
зывать первичную атипичную пневмо­ лее высокой скоростью метаболизма по
нию. сравнению с животными клетками.
а) Основным источником энергии для мико­ В идеальных условиях бактериальная клет­
плазм служит D -глюкоза, ее концентрация ка обычно вдвое увеличивается в размерах
внутри таких клеток составляет около и делится каждые 20 минут, тогда как жи­
1,0 мМ. Рассчитайте число молекул глю­ вотным клеткам для этого требуется при­
козы, содержащихся в одной клетке. Число мерно 24 ч. Из-за высокой скорости мета­
Авогадро (число молекул в 1 моле неиони- болизма бактериям необходимо иметь
зированного вещества) равно 6,02-1023. большую площадь поверхности по отноше­
Объем сферы равен 4/Зпг3. нию к объему клетки.
б) Во внутриклеточной жидкости микоплазм а) Почему максимальная скорость метабо­
содержится 10 г гексокиназы (мол. масса лизма должна зависеть от соотношения
100000) в 1 л. Рассчитайте молярную кон­ между поверхностью клетки и ее объемом?
центрацию гексокиназы-первого фермен­ б) Рассчитайте отношение площади поверх­
та в цепи реакций, приводящих к расщепле­ ности клетки к ее объему у сферической
нию глюкозы с образованием энергии. бактерии Neisseria gonorrhoeae (диаметром
3. Компоненты Е. coli. Клетки £. coli имеют 0,5 мкм), вызывающей гонорею. Сравните
форму цилиндра высотой 2 мкм и диамет­ полученное значение с отношением поверх­
ром 0.8 мкм. Объем цилиндра вычисляется ности клетки к ее объему у шаровидной
по формуле 7tr2/i, где h - высота цилиндра. амебы - крупной эукариотической клетки
а) Сколько весит одна клетка Е. coli, если ее диаметром 150 мкм.
54 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

в) Оцените отношение площади поверхности Задача 6


тела к его объему у среднего человека ве­
сом 70 кг (представьте тело человека в виде
сферы и набора цилиндров). Сравните по­
лученное значение с отношением поверхно­
сти клетки к ее объему у бактерий.
6. Стратегия, обеспечивающая увеличение
площади поверхности клеток. Некоторые
клетки, функция которых состоит в погло­
щении питательных веществ из окружаю­
щей среды (например, клетки, выстилаю­
щие просвет тонкого кишечника или клетки
корневых волосков растений), прекрасно
приспособлены к выполнению своей роли
благодаря тому, что площадь их поверхно­
сти, соприкасающейся с питательными ве­
ществами, увеличена за счет микроворси­
нок. Предположим, что эпителиальная Ь - 0 , 2 мкм---- э|
клетка, выстилающая просвет тонкого ки­
Расположение микроворсинок на
шечника, имеет форму сферы (диаметром покрытом ими участке
20 мкм). Поскольку лишь часть клетки
обращена в просвет кишечника, будем счи­ 4пг2. Исходя из этих данных, рассчитайте:
тать, что микроворсинки покрывают уча­ а) число микроворсинок на покрытом ими
сток, площадь которого составляет 25% участке, б) площадь поверхности этого
площади поверхности клетки. Предполо­ участка без микроворсинок, в) площадь по­
жим также, что микроворсинки имеют фор­ верхности участка с учетом микроворси­
му цилиндров высотой 1,0 мкм и диамет­ нок, г) на сколько процентов увеличится по­
ром 0,1 мкм и располагаются в виде глощающая способность (определяемая
регулярной решетки с расстоянием 0,2 мкм отношением площади поверхности клетки
между центрами двух соседних микровор­ к ее объему) благодаря наличию микровор­
синок. Площадь поверхности сферы равна синок?
ГЛАВА 3

СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ:


БИОМОЛЕКУЛЫ
Мы уже убедились в том, что жи­ 3.1. Химический состав
вотные и растения различных видов по живой материи отличается
химическому составу во многом сходны от химического состава
между собой. Например, все молекулы земной коры
белков у всех видов живых организмов
построены из одного и того же набора 20 Для различных форм живого необхо­
различных аминокислот. Точно так же димы лишь 27 из 92 природных химиче­
нуклеиновые кислоты у всех видов по­ ских элементов, присутствующих в зем­
строены из одного и того же набора ну­ ной коре. Они перечислены в табл. 3-1.
клеотидов. Теперь мы увидим, что по хи­ Большинство встречающихся в живой
мическому составу живая материя очень материи элементов имеют сравнительно
сильно отличается от неживой материи небольшие порядковые номера, и лишь
земной коры. Поэтому, прежде чем при­ у трех из них порядковые номера превы­
ступить к изучению биомолекул и их шают 34. Более того, соотношение этих
взаимодействий, следует задать несколь­ химических элементов в живых организ­
ко важных вопросов. Какие химические мах совсем иное, чем в земной коре (табл.
элементы и в каких соотношениях обна­ 3-2). В живых организмах в наибольших
руживаются в клетках? Как они туда по­ количествах встречаются четыре элемен­
пали? Каким образом обнаруживаемые та водород, кислород, углерод и азот;
в живых клетках молекулы оказались в большинстве клеток на их долю прихо­
приспособленными для выполнения дится более 99% общей массы. Относи­
своих функций? тельное содержание трех из этих элемен­
Чтобы попытаться ответить на эти во­ тов-водорода, азота и углерода-в жи­
просы, мы должны рассмотреть биомо­ вом веществе гораздо выше, чем
лекулы с тех же позиций, что и небиоло­ в земной коре. Различия в элементарном
гические молекулы, используя принципы составе земной коры и живой материи
и подходы, принятые в классической хи­ станут еще более явными, если при срав­
мии. Одновременно следует также оха­ нении учитывать только вес сухого веще­
рактеризовать биомолекулы с биологи­ ства живых организмов, исключив из
ческой точки зрения в свете представле­ рассмотрения воду, на долю которой
ний о том, что различные типы молекул приходится более 75% их общего веса.
в живой материи связываются друг с дру­ В живых клетках углерод составляет
гом и взаимодействуют, подчиняясь за­ 50- 60% сухого вещества, азот 8-10%,
конам, которые мы называем в совокуп­ кислород-25-30% и водород-3-4% .
ности молекулярной логикой живого. В земной же коре на долю углерода, во-
2 мм

Живые организмы, например эта медуза


Gonionemus murbachii, по химическому составу
отличаются от окружающей их среды (в данном
случае морской воды).
ГЛ. 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМОЛЕКУЛЫ 57

элементов, которые в наибольших коли­


Таблица 3-1. Биоэлементы чествах присутствуют также и в морской
Установлено, что для существования живой воде.
материи необходимы перечисленные ниже Исходя из этих данных, можно сделать
элементы; однако не все указанные здесь ми­ два рабочих допущения. Согласно перво­
кроэлементы обязательно требуются каждо­ му из них, химические соединения, содер­
му виду организмов. жащие углерод, водород, кислород и азот
(наиболее распространенные в живой
Основные элементы, входящие в состав орга­ природе элементы) были отобраны в хо­
нического вещества де эволюции благодаря их особой при­
Углерод С Азот N способленности для участия в процессах
Водород н Фосфор Р жизнедеятельности. Второе допущение
Кислород о Сера S состоит в том, что морская вода была
именно той жидкой средой, в которой
•менты, встречающиеся в виде ионов
живые организмы впервые появились на
Натрий N a + Кальций Са2'
ранних этапах развития Земли.
Калий К + Хлор С1
Магний M g2 +
3.2. Большинство биомолекул
Микроэлементы
содержит углерод
Железо Fe Никель Ni
Медь Си Хром Сг Химические свойства живых организ­
Цинк Zn Фтор F мов в значительной степени зависят от
Марганец Mn Селен Se
углерода, на долю которого приходится
Кобальт Со Кремний Si
Йод I Олово Sn более половины их сухого веса. Углерод,
Молибден Mo Бор В так же как и водород, кислород и азот,
Ванадий V Мышьяк As может образовывать ковалентные связи,
т. е. связи, осуществляемые парами элек­
тронов, принадлежащими обоим соеди­
дорода и азота, вместе взятых, приходит­ няющимся атомам (рис. 3-1). Для запол­
ся менее 1% ее общей массы. Вместе с тем нения внешней электронной оболочки
восемь из десяти элементов, содержа­
атому водорода не хватает одного элек­
щихся в организме человека в наиболь­ трона, атому кислорода-двух, атому
ших количествах, входят в число десяти азота-трех и атому углерода-четырех
электронов. Таким образом, при взаимо­
действии атома углерода с четырьмя ато­
Таблица 3-2. Восемь элементов, содержащих­
ся в наибольших количествах в земной коре
мами водорода «обобществляются»
и организме человека (°0 от общего числа четыре электронные пары, в результате
атомов) чего возникает соединение метан (СН4),
в котором каждая общая электронная па­
Земная кора Организм человека ра соответствует одной одинарной связи.
Углерод может образовывать одинарные
о
связи также и с атомами кислорода и азо­
Элемент /о Элемент Ус та. Однако наиболее важное значение
в биологии имеет способность атомов
О 47 Н 63 углерода «делиться» электронными па­
Si 28 О 25,5 рами друг с другом, что приводит к фор­
А1 7,9 С 9.5 мированию очень устойчивых оди­
Fe 4,5 N 1,4 нарных углерод-углеродных связей.
Са 3,5 Са 0,31
Na
Каждый атом углерода может образо­
2,5 Р 0,22
К 2,5 С1 0,08 вать одинарную связь с одним, двумя,
Mg 2,2 К 0,06 тремя или четырьмя другими атомами
углерода. Кроме того, два углеродных
атома, соединяясь друг с другом, могут
58 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

Число элек­ Н* + н - - —» Н :Н = н —н
Число неспаренных тронов в з а ­ Молекулярный
электронов (показаны полненной водород
красным цветом) внешней
2 Н - + 'Q - - — * Н О - '
Атом оболочке
н Вода

н- 1 2
, н Н
ю ■ 2 8
:N * + 3H - — » :N ‘ H N
3 8 н
:N ‘
н
4 8 Аммиак

Рис. 3-1. Образование ковалентных связей. Ме­


жду двумя атомами, имеющими на внешних н н
оболочках неспаренные электроны, могут обра­ С* + 4Н ------ > Н ’С '-Н = Н —С —Н
зоваться ковалентные связи путем «обобщест­
вления» электронных пар (молекулярных орби­
талей). Атомы, участвующие в формировании
ковалентных связей, стремятся к заполнению Метан
своих внешних электронных оболочек.

«обобществить» две пары электронов, структур: линеиные и разветвленные це­


при этом образуется двойная углерод- пи, циклические и сетчатые структуры,
углеродная связь (рис. 3-2). Благодаря а также их комбинации. Все эти струк­
описанным свойствам ковалентно свя­ туры лежат в основе скелетов многочис­
занные атомы углерода способны обра­ ленных органических молекул самых раз­
зовывать множество разнообразных ных типов (рис. 3-3). К таким угле­
родным скелетам могут присоединяться
другие атомные группы, что обусловлено
-С-+-Н ----- » * С : Н —с —Н способностью углерода образовывать
ковалентные связи с кислородом, водо­
родом. азотом и серой. Вещества, имею­
\ щие скелеты из ковалентно связанных
с*+ о:— >:с':о: с=о углеродных атомов, называются органи­
/
ческими соединениями, причем их раз­
нообразие практически безгранично. По­
! / скольку большинство биомолекул отно­
с-+ - N« : ------ » - •C :N• : С —-N
сится к органическим соединениям, мож­
I 4 но предположить, что способность угле­
рода участвовать в формировании раз­
C - + - N : ------ > ! С :* N • XC =N нообразных химических связей сыграла
/ решающую роль в выборе именно угле­
родсодержащих соединений для созда­
ния молекулярных механизмов клеток
с -# -С— »-с-с* — с— с— в процессе возникновения и эволюции
живых организмов.

3.3. Биомолекулы имеют


с-+-с— >:с|с: xc=cf специфическую форму
/ \
и определенные размеры
Рис. 3-2. Способность атомов углерода уча­
ствовать в образовании различных одинарных Четыре ковалентные одинарные связи,
и двойных ковалентных связей. Тройные связи
в органических биомолекулах встречаются край­ образуемые атомом углерода, распола­
не редко. гаются в пространстве в виде тетпачпоа,
ГЛ. 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМОЛЕКУЛЫ 59

Линейный Циклический

I I I I I I I I I I
—с—с—с—с—с -с -с —с—с—с— с —с —с-
I I I I I I I I I I
/ С О Я ' - с - ' 1
^ N r' ^ I

Разветвленный

с - с — с - с —с —С —С —С—
L L 1 1 - с - 1 1
I
- L
Рис. 3-3. Углерод-углеродные связи образуют
каркас молекул многих органических веществ.

причем угол между любыми двумя из образные трехмерные структуры. Ника­


этих связей составляет около 109,5‘ кой другой химический элемент не может
(рис. 3-4). В молекулах различных орга­ образовывать молекулы, столь раз­
нических соединений этот угол у разных личные по размерам и форме, а также по
атомов углерода несколько изменяется. строению боковых цепей и функцио­
Благодаря такому свойству углеродсо­ нальных групп. Необычайная сложность
держащие соединения образуют разно­ внутриклеточных структур в значитель-
Рис. 3-4. А. Четыре одинарные связи, обра­
зуемые атомом углерода, расположены в про­
странстве в виде характерного тетраэдра; длина
связей составляет приблизительно 0,154 нм,
а угол между ними 109,5; . Б. Вокруг одинарных
углерод-углеродных связей возможна полная
свобода вращения: это отчетливо видно на при­
мере молекулы этана (Н3С —СН3), структуру ко­
торого можно изобразить разными схемами. В.
Двойные углерод-углеродные связи короче, чем
одинарные, и свободное вращение вокруг них не­
возможно. Угол между одинарными связями,
образуемыми каждым из атомов углерода, со­
единенных между собой двойной связью, соста­
вляет 120е. Оба атома углерода, образующие
двойную связь, и атомы, обозначенные А, В, X
и Y, лежат в одной плоскости.

Вид сверху Вид сбоку


Н

I
V h
н н
60 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

ной мере отражает разнообразие разме­ женные группы; в этом случае вращение
ров и форм органических молекул, из ко­ может быть ограничено. Благодаря тако­
торых они построены. му свойству органические молекулы
Второе важное свойство органических с большим числом одинарных связей мо­
соединений заключается в том, что со­ гут принимать различные формы, назы­
ставные части их молекул могут абсо­ ваемые конформациями (рис. 3-4), в зави­
лютно свободно вращаться вокруг оди­ симости от угла поворота этих связей.
нарных углерод-углеродных связей, если Третье важное свойство ковалентных
только к атомам углерода, участвующим связей, образуемых углеродом, заклю­
в образовании таких связей, не присоеди­ чается в том, что они характеризуются
нены очень большие или сильно заря­ определенной длиной. В среднем длина

Таблица 3-3. Радиусы некоторых атомов


Приведенные данные относятся к вандерваальсовым радиусам, характери­
зующим истинные размеры атомов в постранстве; однако, когда атомы
соединяются между собой ковалентными связями, их радиусы в точке
взаимодействия с другими атомами уменьшаются из-за притяжения ато­
мов друг к другу за счет образования обобщенной пары (молекулярной
орбитали)

Элемент Радиус, нм Пространственная модель

0,1нм

Углерод 0,077

Водород 0,037
О
Кислород 0,066
э
Азот 0,070
о
Фосфор

Сера
0,110

0,104
О
Некоторые ковалентные связи

I
— с —н
I
/
-С— N,
ч
Н
\
о —н
ГЛ. 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМОЛЕКУЛЫ 61

одинарных углерод-углеродных связей


равна 0,154 нм (или 1,54 А, если использо­
вать более старую единицу длины, при­
менявшуюся ранее в структурной хи­
мии); двойные связи короче, их длина
составляет примерно 0,134 нм. В отличие
от одинарных двойные углерод-угле- Активный центр
родные связи обладают большей жест­
костью и не допускают свободного вра­
щения. При наличии в молекуле двойной Молекула фермента
связи углы между одинарными связями
увеличиваются (рис. 3-4). Углы между
связями и длины связей (от центра одно­
го атома до центра другого) лучше всего
можно показать с помощью моделей из
шариков и ст ерж ней, тогда как’внешние
контуры органических молекул хорошо
видны на прост ранст венных м оделях Рис. 3-6. Комплементарное соответствие моле-
(рис. 3-5), составные части которых про­ кулы субстрата активному, или каталитическо­
порциональны по размерам радиусам му, центру молекулы фермента. Каталитический
атомов (табл. 3-3). Из рассмотренных центр распознает лишь те молекулы, простран­
ственные харакгерисгики и размеры которых
здесь данных следует, что органические в точности соответствуют его строению.
биомолекулы имеют характерные раз­
меры и трехмерную структуру, опреде­ ферментов с субстратами (рис. 3-6). Для
ляемые строением их скелета и располо­ обеспечения нормальных биологических
жением боковых групп. функций молекулы фермента и субстрата
Трехмерная структура (конформация) должны быть комплемент арны м и, т.е. их
органических биомолекул играет исклю­ структуры должны стерически точно со­
чительно важную роль во многих биохи­ ответствовать друг другу. Такая же стро­
мических процессах, в частности при гая комплементарность необходима для
взаимодействии каталитических центров связывания молекулы гормона с его ре­
цептором на поверхности клетки, для
Рис. 3-5. Модели, показывающие строение ами­ репликации ДНК и многих других проте­
нокислоты аланина. А. Перспективное изобра­
жение структурной формулы. Б. Модель из ша­ кающих в клетке процессов. Поэтому
риков и стержней, на. которой хорошо видны изучение трехмерной структуры биомо­
относительные длины связей и углы между ни­ лекул при помощи точных физических
ми. Шарики показывают приблизительные раз­ методов составляет важную часть совре­
меры атомных ядер. В. Пространственная мо­
дель. Здесь относительные размеры всех атомов менных исследований, направленных на
точно соответствуют их вандерваальсовым ра­ выяснение связи между структурой кле­
диусам (см. также табл. 3-3). ток и их биохимическими функциями.

Q Водород

О ОН О Кислород
V
Углерод

н—с—н
I
н
О Азот
62 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

3.4. Функциональные группы


органических биомолекул Т аб лица 3-4. Ф ункциональн ы е
определяют группы , характери зую щ и е
их химические свойства с ем ей ства органических
соединений
Почти все органические биомолекулы Rj и R2 о зн ач аю т углев о д о р о д н ы е цепи,
можно рассматривать как производные к к о то р ы м при соедин ены ф ункц иональны е
углеводородов-соединений, состоящих из группы .
атомов углерода и водорода. Скелет
Функциональ­
углеводородов построен из атомов угле­ ная группа Строение Семейство
рода, соединенных ковалентными связя­
ми; остальные связи атомов углерода ис­

1
jC

Гидроксиль­ Спирты

1
0
пользуются для связывания их с атомами ная
водорода. Скелеты углеводородов очень Альдегидная R — С —Н Альдегиды
устойчивы, поскольку электронные пары II
в одинарных и двойных углерод-угле- О
родных связях в равной мере принадле­ Карбонильная R-,— С — Rz Кетоны
жат обоим соседним атомам углерода.
Один или более атомов водорода О
в углеводородах могут быть замещены
различными функциональными группами. Карбоксиль­ R — С —ОН Кислоты
ная II
При этом образуются различные семей­ О
ства органических соединений. К ти­
пичным семействам органических соеди­ н
/
нений с характерными функциональны­ Аминогруппа R,— N Амины
ми группами относятся спирты, в моле­ \
Н
кулах которых имеется одна или несколь­
ко гидроксильных групп', амины, содержа­ н
щие аминогруппы; кетоны, содержащие Амидогруппа
/
Rj— С — N Амиды
карбонильные группы и кислоты с карбок­ II 4
сильными группами (табл. 3-4). Неко­ о н
торые другие часто встречающиеся функ­
циональные группы также играют важ­ Сульфгидриль- Rj— S —Н Тиолы
ная
ную роль в биомолекулах (табл. 3-5).
1

1
Я

п
0
я

Функциональные группы органических Сложно-эфир­


}

Сложные эфиры
биомолекул химически гораздо более ре­ ная
о

акционноспособны, чем насыщенные


»а
1
1

углеводородные скелеты, которые с тру­ Эфирная Простые эфиры


1-д
0

дом поддаются воздействию большин­


ства химических агентов. Функцио­
нальные группы могут изменять харак­ лекуле и каталитическом изменении ее
тер распределения электронов и располо­ структуры.
жение близлежащих атомов, влияя таким Большинство биомолекул, с которыми
образом на реакционную способность нам предстоит иметь дело, содержит
всей органической молекулы в целом. функциональные группы двух или не­
Наличие тех или иных функциональных скольких типов и потому обладает поли-
групп в органических биомолекулах по­ функциональными свойствами. Функцио­
зволяет анализировать и предсказывать нальные группы каждого типа в таких
поведение последних в химических реак­ молекулах проявляют характерные для
циях. Как мы увидим дальше, действие них химические особенности и вступают
ферментов (катализаторов живых кле­ в определенные реакции. В качестве при­
ток) основано на распознавании специфи­ мера можно привести аминокислоты -
ческой функциональной группы в биомо­ важное семейство биомолекул, которые
ГЛ. 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМОЛЕКУЛЫ 63

Таблица 3-5. Некоторые другие функциональные группы, присутствующие


в биомолекулах

н н н он
1 1 1
R— С — Н R— С —С- - Н R,— S —S—Rz R— О—Р—ОН

1 1 11 I
н н н О
Метильная Этильная Дисульфидная Фосфатная

н н
R—С ----- С— Н ):= (/
" /Н N N
R— N —С — N
Н
1 R \
У Г\ "
н н н н
Гуанидиновая Имидазольная Фенильная

в основном служат строительными бло­


соон ками белков. Все аминокислоты содер­
I Аминокислота аланин жат функциональные группы по меньшей
H .N — С — Н
(один из строительных мере двух типов: аминогруппу и карбок­
СНЭ блоков белков)
сильную группу. На рис. 3-7 приведена
формула аминокислоты аланина, на ко­
н торой видны обе эти группы. Химические
I
с=о свойства этой аминокислоты полностью
определяются химическими свойствами
I
н—с—он карбоксильной группы и аминогруппы.
Еще одним примером часто встречаю­
НО—с —н Глюкоза (сахар)
щихся полифункциональных биомолекул
I он
н—с— может служить простой сахар глюкоза,
в молекуле которой содержатся функцио­
Н -с -О Н
нальные группы двух типов-гидрок­
СНг—О Н сильные группы и альдегидная группа
(рис. 3-7). В дальнейшем мы неоднократ­
соон Молочная кислота
но убедимся в том, насколько важную
роль играют функциональные группы
н—с—он (продукт метаболизма
биомолекул в их биологической активно­
I глюкозы)
сти.
снэ
соон Ацетоуксусная кислота
3.5. Многие биомолекулы
I (метаболический продукт, асимметричны
снг образующийся при окислении
Тетраэдрическое расположение оди­
<!:=о жиров)
нарных связей, образуемых атомом угле­
I
сн3 рода, придает некоторым органическим
соединениям еще одно замечательное
Рис. 3-7. Биомолекулы с несколькими функцио­ свойство, имеющее исключительно важ­
нальными группами. ное значение в биологии. Во всех случаях,
64 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

когда в молекуле органического соедине­ хиральным атомом, или хиральным цен­


ния атом углерода связан с четырьмя тром.
разными атомами или функциональны­ Кроме аминокислот многие другие ор­
ми группами, говорят, что этот атом ганические биомолекулы аминокислот
асимметричен, поскольку он может су­ также обладают хиральными свойствами
ществовать в двух изомерных формах, и содержат один или большее число
называемых энантиомерами, различаю­ асимметрических атомов углерода. При­
щимися своей пространственной конфи­ мером таких соединений может служить
гурацией. Как показано на рис. 3-8, энан- широко распространенный сахар глюко­
тиомеры относятся друг к другу как за, в молекуле которой содержится не ме­
предмет и несовместимое с ним зеркаль­ нее пяти асимметрических атомов угле­
ное отражение его. Энантиомеры, назы­ рода. В живых организмах хиральные
ваемые также оптическими изомерами, молекулы присутствуют обычно только
или стереоизомерами, в химических реак­ в одной из двух возможных форм. Так,
циях ведут себя одинаково, но разли­ аминокислоты, и в частности аланин,
чаются по весьма характерному физиче­ встречаются в белках только в одной хи­
скому свойству, а именно по способности ральной форме. Аналогичным образом
вращать плоскость поляризации плоско- глюкоза, основная структурная единица
поляризованного света. Если раствор, со­ крахмала, обнаруживается в биологиче­
держащий энантиомер одного типа, вра­ ских объектах только в одной из своих
щает плоскость поляризации вправо, то многочисленных хиральных форм. На­
раствор энантиомера другого типа будет оборот, когда химик в лабораторных ус­
вращать плоскость поляризации влево; ловиях синтезирует органическое соеди­
угол вращения можно измерить при по­ нение с одним асимметрическим атомом
мощи поляриметра. Соединения, моле­ углерода, используя обычные небиологи­
кулы которых не содержат асимметриче­ ческие реакции, с равной вероятностью
ских атомов углерода, не способны образуются обе возможные хиральные
вращать плоскость поляризации плоско- формы, в результате чего получается эк-
поляризованного света.
Изображенная на рис. 3-8 аминокисло­ Рис. 3-8. Хиральные молекулы. А. Если атом
углерода связан с четырьмя разными группами
та аланин представляет собой асиммет­ или атомами (А, В, X, Y), то последние могут
рическую молекулу, поскольку ее цент­ быть расположены двумя способами; при этом
ральный атом углерода имеет четыре образуются две структуры, представляющие со­
различных заместителя: метильную бой несовместимые зеркальные отражения друг
друга. Такой атом углерода является асимме­
группу, аминогруппу, карбоксильную трическим ; он называется хиральным атомом,
группу и атом водорода. В дальнейшем или хиральным центром. Б. Когда атом углеро­
мы увидим, что два энантиомера аланина да связан только с тремя различными группами
в структурном отношении являются не­ или атомами, возможна лишь одна простран­
ственная конфигурация; такая молекула являет­
совместимыми между собой зеркальны­ ся симметрической или ахиральной. В этом слу­
ми отражениями друг друга. Эти две чае молекулу также можно представить как два
формы аланина относятся одна к другой зеркальных отражения, которые, однако, совме­
так же, как правая рука к левой, а по на­ стимы друг с другом. Если молекулу, изобра­
женную на рисунке слева, повернуть против ча­
шему опыту мы хорошо знаем, что на совой стрелки (ось вращения проходит сверху
правую руку нельзя надеть перчатку для вниз через атом А), то она совместится с молеку­
левой руки. Поскольку соединения лой, изображенной справа. В. Аланин предста­
с асимметрическими атомами углерода вляет собой хиральную молекулу, поскольку
центральный атом углерода в ней связан с че­
встречаются в двух формах, которые тырьмя разными заместителями; это допускает
можно рассматривать как левые существование двух структур, представляющих
и правые, они получили название хи­ несовместимые между собой зеркальные отра­
ральных соединений (от греческого слова жения друг друга. Две разные хиральные формы
аланина называют D-аланином и L-аланином.
‘"chiros”, что значит рука). Соответствен­ Вопрос о физическом смысле букв D и L, исполь­
но центральный, или асимметрический, зуемых для обозначения хиральных форм асим­
атом хиральных соединений называют метрических молекул, рассматривается в гл. 5.
ГЛ. 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМ ОЛЕКУЛЫ 65

вимолярная смесь двух энантиомеров. кулы ферментов имеют хиральную


Разделить эти две хиральные формы структуру.
в такой смеси можно лишь при помощи Стереоспецифичность, свойственная
специальных физических методов. многим биомолекулам,-это характерная
В живых клетках хиральные биомоле­ особенность молекулярной логики
кулы синтезируются с участием фермен­ живых клеток, которая еще раз убеди­
тов таким образом, что возникает только тельно подтверждает, что трехмерная
один из двух возможных энантиомеров. структура биомолекул имеет чрезвычай­
Это происходит потому, что сами моле­ но важное значение для их биологических
функций. Более подробно мы рассмо­
трим хиральные молекулы и явление
стереоизомерии, когда будем знакомить­
ся с аминокислотами (гл. 5) и сахарами
(гл. 11).

3.6. Основные классы


биомолекул в клетках
представлены очень крупными
молекулами
В табл. 3-6 приведены основные классы
биомолекул, обнаруживаемые у бактерии
Escherichia coli, данные о вкладе каждого
класса в общую массу клетки и прибли­
зительное число биомолекул каждого

Таблица 3-6. Молекулярные компоненты


клетки Е. coli

Приблизи­
Содер­ тельное
жание, число раз­
% (по личных ви­
весу) дов моле­
кул

Вода 70 1
Белки 15 3000
Нуклеиновые кис­
лоты
ДНК 1 1
РНК 6 >3000
Полисахариды 3 5
СООН соон Липиды 2 20
Молекулы, вы­
полняющие роль
строительных
блоков и проме­
жуточные соеди­
nh 2
•Ц
nh2
Ц * нения 2 500
Н еорганические
D-аланин г, L -аланин
ионы 1 20

3 -767
66 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛРКУЛЫ

1 мкм 1 мкм

класса. Наибольшую часть массы клеток Рис. 3-9. А. Микрофотография гранул крахмала
Е. coli, как и всех других клеток и орга­ в клетке картофеля, полученная при помощи ска­
нирующего электронного микроскопа. Б. Элек­
низмов, составляет вода. На долю неор­ тронная микрофотография, на которой видна
ганических солей и других минеральных послойная упаковка волокон целлюлозы, приво­
веществ приходится лишь незначитель­ дящая к формированию структурного каркаса
ная часть сухого веса клеток; многие из клеточных стенок растений.
этих веществ присутствуют в клетке при­
мерно в тех же соотношениях, что и луй, наиболее универсальные в этом от­
в морской воде. Практически все сухое ношении биомолекулы. Нуклеиновые кис­
вещество клеток Е. coli так же, как и всех лоты, ДНК и РНК, во всех клетках
остальных клеток, составляют органиче­ выполняют одни и те же функции, обес­
ские соединения, представленные че­ печивая хранение, передачу и реализацию
тырьмя основными видами молекул: бел­ генетической информации. ДНК служит
ками, нуклеиновыми кислотами, полиса­ хранилищем генетической информации,
харидами и липидами. На долю белков а различные типы PH К способствуют ее
приходится основная часть живой мате­ реализации в процессе синтеза белков.
рии не только в клетках Е. coli, но и во Полисахариды выполняют в основном
всех других клетках. Термин «протеин» две функции. Одни из них, например
(белок) происходит от греческого слова крахмал, представляют собой различные
proteios, означающего «первый» или формы запасного «горючего», снабжаю­
«главный». У всех живых организмов щего клетку энергией, тогда как другие,
белки являются прямыми продуктами ге­ например целлюлоза, используются в ка­
нов и эффекторами их действия. Многие честве внеклеточных структурных компо­
белки обладают специфической катали­ нентов (рис. 3-9). Липиды, к которым от­
тической активностью и функционируют носятся жиры и жироподобные вещества,
как ферменты. Белки других типов во-первых, играют роль основных струк­
играют роль структурных элементов турных компонентов мембран и, во-
в клетках и тканях. Ряд белков, присут­ вторых, служат запасной формой богато­
ствующих в мембранах клеток, способ­ го энергией «горючего».
ствуют транспорту некоторых веществ Эти четыре наиболее важных класса
внутрь клеток и наружу. В осуществле­ биомолекул имеют одно общее свойство -•
нии множества других биологических все они представляют собой относитель­
функций также участвуют белки-пожа- но крупные структуры с высокими моле-
ГЛ. 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМ ОЛЕКУЛЫ 67

кулярными массами и потому называют­ Участок цепи ДНК —ин- Участок моле-
ся макромолекулами. Молекулярные формационнсй молекулы кулы целлюлозы
массы различных белков лежат в преде­
I
лах от 5000 до 1 млн.; у некоторых АI Glc
нуклеиновых кислот молекулярные |
1
массы достигают нескольких миллиар­ ТI Glc
дов; полисахариды, например крахмал, 1
также имеют высокие молекулярные G Glc
1
|
массы порядка миллионов. Размеры от­ Glc
С| 1
дельных липидных молекул значительно
меньше (мол. масса 50-1500). Однако С1 Glc
обычно липидные молекулы объеди­ 1
няются друг с другом и образуют очень т1 Glc
I
крупные структуры, которые включают Glc
тысячи молекул и функционируют, по су­
А1 1
1
ществу, как макромолекулярные системы G Glc
(такая система служит, в частности, «ос­ 1
новой» клеточных мембран). Таким G1 Glc
|
образом, мы можем отнести подобные
липидные структуры также к макромоле­ Т1 Glc
кулам. 1
А1 Glc
|
1
3.7. Макромолекулы С1 Glc
образуются из небольших 1
А1 Glc
молекул, играющих роль
строительных блоков Т Glc
l
Мы уже убедились (см. гл. 1), что, хотя 1
Glc
в живых организмах содержится множе­
ство различных белков и нуклеиновых
Рис. 3-10. Последовательности строительных
кислот, построение этих сложных струк­ блоков в информационных и неинформа­
тур основано на весьма простых принци­ ционных макромолекулах. Буквами А, Т, G и
пах. В качестве строительных блоков, из С обозначены четыре основания в ДНК - инфор­
которых состоят все белки и нуклеи­ мационной макромолекуле, G lc - глюкоза, по­
вторяющаяся структурная единица в молекуле
новые кислоты, используются простые целлюлозы, которая не содержит генетической
молекулы; число этих молекул невелико, информации.
и они имеют одно и то же строение у всех
видов организмов. Молекулы всех бел­ Полисахариды также состоят из боль­
ков, представляющие собой длинные це­ шого числа строительных блоков. Крах­
пи, построены всего из 20 разных амино­ мал и целлюлоза, например, предста­
кислот, расположенных в той или иной вляют собой длинные цепи строительных
линейной последовательности. Анало­ блоков одного типа, а именно сахара
гичным образом длинные, напоминаю­ глюкозы. Поскольку полисахариды по­
щие цепи молекулы нуклеиновых кислот строены из структурных единиц только
у всех организмов построены из неболь­ одного типа или из чередующихся еди­
шого числа нуклеотидов, образующих ниц двух типов, они не могут нести зако­
различные последовательности. Белки дированную генетическую информацию
и нуклеиновые кислоты являются инфор­ (рис. 3-10).
мационными макромолекулами; каждый Таким образом, более 90% сухого ор­
белок и каждая нуклеиновая кислота не­ ганического вещества в живых организ­
сут определенную информацию, закоди­ мах составляют тысячи разнообразных
рованную в последовательности строи­ макромолекул, построенных всего лишь
тельных блоков. из трех-четырех десятков различных ви-
3*
68 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

А. 20 аминокислот - строительных блоков белков (ft-группы выделены красным цветом)


СООН СООН СООН СООН
I I I
H,N—С—Н H2N—С—н
I I
Аланин CHS Серин СН2ОН Аспарагиновая q j Аргинин CHj,
кислота |
СООН СН,
СООН
СООН |н 2
HjN—С—Н I СООН
2
H N— С— н I NH
Н.С-СН I HjN—С—Н I
1 н—с —он C =N H
Валин CHj Треонин | СН, I
CHj
Глутаминовая | NHj;
кислота СН,
СООН
I СООН iooH СООН
Hj,N—С—Н I I
I 2
h n — С— н H2N—с —н
СНг СООН I

Л
Лейцин I Сн,
Цистеин СНг Hj,N—С—Н I
с н 5чсн 3 SH сн 2
СН,
сн,
СООН СООН < !- n „ Лизин I
I I Гистидин сн,
H2N—С—Н H2N—С—н I >и
НС—N
I
NH,
Н -С -С Н ,
I s СООН
СООН
Изолейдан | 2 I I
Тирозин H,N—С— Н HaN—с —Н
сн ,
I сн,
Аспарагин СНг
СООН I
I 0 = -C -N H , CHj,
сн
СООН Метионин S
NH I
I
H2N—С—Н СН3
н2с — сн 2
Пролин сн, СООН
cU h
СООН H2N—С—Н
I I NH I
HjN—С—Н Триптофан 1__ / СНг
Н Глутамин СНг
Глицин О Фенилаланин -С —МНг

дов простых органических молекул. По­ ствам строительных блоков. В белках


этому, чтобы понять структуру биологи­ строительными блоками служат 2 0 раз­
ческих макромолекул и некоторые орга­ личных аминокислот; все они содержат
низационные принципы биохимии, нам карбоксильную группу и аминогруппу,
необходимо знать строение и свойства которые связаны с одним и тем же ато­
сравнительно небольшого числа органи­ мом углерода. Аминокислоты отличают­
ческих соединений. ся друг от друга строением только одной
части молекулы, а именно боковой
3.8. Молекулы, используемые группы, обозначаемой обычно символом
в качестве строительных блоков, R (рис. 3-11, А).
имеют простую структуру Все нуклеиновые кислоты образуются
из восьми различных повторяющихся
На рис. 3-11 показана структура био­ структурных единиц-нуклеотидов; четы­
молекул, относящихся к разным семей­ ре из них играют роль структурных еди-
ГЛ. 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМ ОЛЕКУЛЫ 69

Б. Строительные блоки нуклеиновых кислот В .Некоторые строительные блоки липидов

О О СН3 СООН соон


II носн2/° х н j
СНЭ— N—CHjCHjOH С1Н2 снг
1
HN СН HN С—СН, СН, сн2
II hX ^ J / oh
сн5
О—С. /СН 0=С^ /СН Холин
СН* СНг
N N
н н ОН ОН
С Н2
a-D -рибоэа
C HjOH сн2
УраЦил Тимин
NHZ С НОН С1Н* сн2
носн2/о н I
СН2ОН сн2 сн2
N ^ 'T H
I II Глпцерол сн2
1 сн2
о=с. .СН
N О
II
С1Н сн2
Н он н НО—Р—он I 1
I
сн сн2
Цитозин 2-дезокси-а- П-рибоза он сн2 сн*
Фосфорная кислота (
NHj О сн2 сн2
1
II снг
Г. Сахар-предшественник 1 сн2
1
N HNл С \
снг сн2
I СН 1 1 С
/■Н СН2ОН 1
НС, Н2М—С^ с / сн2 сн2
v ' tS / N N Н/ н
Н /н
Аденин Гуанин чон Н/ сн. сн5
НО он 1 Пальмитиновая
СН 2 кислота
н он сн3
a-D - люкоза
Олеиновая кислота

Рис. 3-11. Первичные биомолекулы, играющие пиды содержат спирты, например глице­
роль основных строительных блоков, предста­ рин, а некоторые еще и фосфорную кис­
вляют собой как бы буквы биохимического ал­
фавита. На этом рисунке показаны 20 аминокис­
лоту. Таким образом, большая часть
лот (Л), из которых построены белки всех биомолекул построена примерно из трех
организмов, пять азотистых оснований и два пя­ десятков органических соединений, при­
тиуглеродных сахара (Б), входящих в состав всех веденных на рис. 3-11.
нуклеиновых кислот, основные строительные
Все эти соединения выполняют самые
блоки липидов (В) и a-D-глюкоза (Г) - родона­
чальник большинства углеводов. разнообразные функции в живых орга­
низмах. Так, изображенная на рис. 3-12
ниц ДНК, а другие четыре используются D -глюкоза не только служит строи­
при построении РНК. Каждый нуклеотид тельным блоком резервного углевода
в свою очередь состоит из трех более крахмала и структурного углевода цел­
мелких единиц: 1) азотистого основания, люлозы, но и играет роль предшествен­
2 ) пятиуглеродного сахара и 3) фосфор­ ника в синтезе других сахаров, таких, как
ной кислоты. Пять различных оснований D-фруктоза, D-манноза и сахароза
и два углеводных компонента нуклеоти­ (тростниковый сахар). Жирные кис­
дов показаны на рис. 3-11, Б. л о ты -это компоненты не только
Как указывалось выше, наиболее часто сложных липидов клеточных мембран,
встречающиеся в природе полисахариды, но и жиров - богатых энергией соедине­
крахмал и целлюлоза, состоят из повто­ ний, обеспечивающих накопление запас­
ряющихся единиц D-глюкозы. Липиды ного «топлива» в организме. Кроме того,
также построены из сравнительно не­ жирные кислоты входят в состав защит­
большого числа типов органических мо­ ного воскового налета на листьях и пло­
лекул. Большинство молекул липидов со­ дах растений, а также служат предше­
держит одну или несколько длинноцепо­ ственниками других специализиро­
чечных жирных кислот, производных ванных соединений. сАминокислоты - это
пальмитиновой или олеиновой кислот не только строительные блоки белков;
(рис. 3-11, В). Кроме того, многие ли­ некоторые из них могут быть нейроме-
70 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

Целлюлоза 3.9. Структурная иерархия


Крахмал в молекулярной организации
Фруктоза клеток
Глюкоза
Манноза
Рассмотренные нами биомолекулы,
Сахароза играющие роль строительных блоков,
Лактоза имеют очень небольшие размеры по
сравнению с биологическими макромо­
Фосфолипиды лекулами. Например, длина молекулы
Пальмитиновая Жиры такой аминокислоты, как аланин, соста­
кислота
Воска вляет менее 0,7 нм, тогда как в эритроци­
тах типичный белок гемоглобин, осущест­
вляющий перенос кислорода, состоит
Белки
примерно из 600 аминокислотных еди­
Пептидные гормоны ниц, соединенных в длинные цепи, уло­
Аминокислоты
Нейромедиаторы женные в виде глобулярных структур.
Алкалоиды Молекулы белков, в свою очередь, малы
по сравнению, например, с рибосомами
Нуклеиновые кислоты субмолекулярными частицами, содержа­
щимися в тканях животных. В состав ка­
АТР
Аденин ждой из них входит приблизительно 70
Коферменты
различных белков и четыре молекулы ну­
Мочевая кислота клеиновой кислоты. Рибосомы, в свою
очередь, малы по сравнению с такими ор-
Рис. 3-12. Каждая первичная биомолекула, ис­
пользуемая в качестве строительного блока, ганеллами, как митохондрии. Таким
играет также роль предшественника в биосинте­ образом, переход от прость!х биомоле­
зе многих биомолекул других типов. кул к более крупным субклеточным
структурам происходит скачкообразно.
диаторами (нейротрансмиттерами) и На рис. 3-13 показана структурная ие­
предшественниками ряда гормонов, а рархия в молекулярной организации кле-
у растений токсичных алкалоидов. Аде­
нин служит строительным блоком ну­ Клетка
клеиновых кислот, некоторых кофермен- Ядро
тов и ATP-соединения, выполняющего Митохондрии
роль переносчика энергии в клетках. Органеллы
Тельца Гольджи
Таким образом, изображенные на Эндоплазматический ретикулум
рис. 3-11 биомолекулы, играющие роль
строительных блоков, являются, по су­ Мембраны
ществу, предшественниками или родона­ Надмолекулярные Рибосомы
чальниками большинства других биомо­ ансамбли Хроматин
лекул. Поэтому мы можем рассматри­ Микротрубочки
вать их как молекулярный алфавит
живой материи. К этим простым органи­ Белки
ческим веществам нельзя относиться без ДНК
Макромолекулы
некоторой доли благоговения и восхище­ РНК
ния-ведь они были отобраны в процессе Полисахариды
эволюции и стали участниками столь не­
Аминокислоты
обычных и уникальных взаимоотноше­
Строительные Глюкоза
ний, совокупность которых мы называем Аденин и другие основания
блоки
молекулярной логикой живых организ­
Пальмитиновая кислота и т.п.
мов.
Рис. 3-13. Структурная иерархия в молекуляр­
ной организации клеток.
« Масса частицы = 2,8 миллиона

ГЛ 3. СОСТАВ ЖИВОЙ
Многочислен
ные разнооб­

V* • *V разные мак­
ромолекулы в
каждой из
субчастиц
соединены _<
друг с другом
при помощи
слабых неко­
валентных
связей, в том

МАТЕРИИ: БИОМОЛЕКУЛЫ
числе водо-
родных

0,1 мкм 1,8 миллиона 1,0 миллион

Рис. 3-14. Рибосомы. А Электронная микрофо­


тография сгруппированных рибосом дрожжевых
клеток. Б. Структурная организация рибосомы
Е. coll. Две субчастицы рибосом Е. coli на самом
деле имеют неправильную форму, в чем мы убе­ Две молекулы 32 белка, Одна молекула РНК, 21 белок, мол.
димся в гл. 29. РНК, мол. массы мол. массы мол. масса 550 000 массы
Внутри каж -
дой макромо­ 35 ООО 1 ООО ООО 10 ООО - 65 ООО 5 000- 75000
лекулы строи­
тельные бЛ0 ц
ки соединены
между собой
ковалентны­
ми связями Нуклеотиды и аминокислоты - строительные
блоки нуклеиновых кислот и белков, мол. массы 150 - 350

Б
72 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

ток. Самые крупные компоненты эука­ к нарушению его нормальных функций:


риотических клеток, органеллы, по­ эритроциты больных приобретают не­
строены из более мелких субструктур- правильную форму и утрачивают спо­
надмолекулярных ансамблей, а те в свою собность нормально функционировать.
очередь-из макромолекул. Например, Этот пример показывает, что размеры,
в одной из органелл-клеточном яд ре- форма и биологические функции не толь­
присутствует несколько типов надмоле­ ко макромолекул, но и целых клеток мо­
кулярных ансамблей, таких, как мем­ гут зависеть от размеров и формы их эле­
браны, хроматин и рибосомы. Каждый та­ ментарных структурных компонентов.
кой надмолекулярный ансамбль состоит
из макромолекул; в хроматине, напри­ 3.10. Биомолекулы первыми
мер, содержатся ДНК, различные белки возникли в процессе
и небольшое количество РНК. Каждая
химической эволюции
макромолекула в свою очередь состоит
из небольших строительных блоков. Поскольку у всех видов живых орга­
В белках, нуклеиновых кислотах и по­ низмов макромолекулы образуются од­
лисахаридах отдельные строительные ним и тем же способом всего лишь из не­
блоки соединены друг с другом кова­ скольких десятков молекул, играющих
лентными связями, тогда как в надмоле­ роль строительных блоков, было выска­
кулярных ансамблях (в рибосомах, мем­ зано предположение, что все живые орга­
бранах или хроматине) объединение низмы произошли от одной первичной
макромолекул происходит при помощи линии клеток. Согласно этому предполо­
значительно более слабых взаимодей­ жению, первые возникшие на Земле и вы­
ствий. К таким взаимодействиям отно­ жившие клетки были построены всего из
сятся, в частности, водородные связи, нескольких десятков различных органи­
энергия которых составляет всего лишь ческих молекул, причем каждая из них
несколько килокалорий, тогда как энер­ в отдельности и все они вместе взятые
гия ковалентных связей достигает 80-100 оказались наделенными химическими
ккал/моль. В рибосомах, представляю­ и физическими свойствами в таком бла­
щих собой характерные и специфические гоприятном сочетании, что это позволи­
трехмерные комплексы, молекулы бел­ ло им функционировать в качестве строи­
ков и РНК связаны друг с другом благо­ тельных блоков макромолекул и осу­
даря точному соответствию их структур ществлять столь важные для живых
и образованию многочисленных слабых клеток процессы, как преобразование
связей (например, водородных), которые, энергии и самовоспроизведение. Такой
однако, в совокупности оказываются до­ набор первичных биомолекул, вероятно,
статочно сильными (рис. 3-14). сохранялся в ходе биологической эволю­
Хотя молекулы, играющие роль строи­ ции в течение миллиардов лет вследствие
тельных блоков, очень малы по сравне­ его уникальной «пригодности» для ре­
нию с клетками и органеллами, они мо­ ализации процессов жизнедеятельности.
гут влиять на форму и функции этих Однако здесь мы сталкиваемся с од­
гораздо более крупных структур. Так, ним противоречием. В настоящее время
при генетическом заболевании челове­ органические соединения, в том числе
к а - серповидноклеточной анемии в эри­ и основные биомолекулы, в земной коре
троцитах больных обнаруживаются де­ встречаются лишь в следовых количе­
фектные молекулы гемоглобина, осу­ ствах. Каким же образом у первых живых
ществляющего перенос кислорода. Это организмов возникли столь харктерные
обусловлено тем, что при синтезе моле­ органические соединения, используемые
кул гемоглобина, состоящих почти из 600 в качестве строительных блоков? В 20-х
аминокислотных остатков, два из них за­ годах нашего столетия А. И. Опарин вы­
меняются на другие. Столь незначитель­ сказал предположение, что на ранних
ное структурное изменение крошечного этапах истории Земли в водоемах на ее
участка молекулы гемоглобина приводит поверхности содержалось много раз­
ГЛ. 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМОЛЕКУЛЫ 73

личных органических соединений, кон­ жении миллионов лет самопроизвольно


центрация которых могла быть доста­ объединялись, что привело в конце кон­
точно высокой. Примерно 3 млрд. лет цов к возникновению мембран, белков
назад из этого теплого органического и катализаторов, которые образовали

Рис. 3-15. Вспышки молний, сопровождавшие


вулканическое извержение, в результате которо­
го в 1963 г. у берегов Исландии возник остров
Сертси. Интенсивные электрические поля, высо­
кие температуры и ударные волны, весьма часто
возникавшие при таких катаклизмах на пер­
вобытной Земле, могли сыграть роль основного
фактора в происхождении органических соеди­
нений.

«бульона» каким-то образом возникли единые системы, послужившие предше­


первые примитивные живые клетки. Опа­ ственниками первых примитивных жиз-
рин предположил, что химические и фи­ неспособных клеток. В течение многих
зические процессы, происходившие на лет гипотеза Опарина оставалась спеку­
первобытной Земле, могли приводить лятивной, так как казалось, что она не
к самопроизвольному образованию про­ поддается проверке.
стых органических соединений, таких, как
аминокислоты и сахара, из компонентов 3.11. Химическую эволюцию
первичной атмосферы, которая по свое­ можно воспроизвести
му составу сильно отличалась от нашего в лабораторных условиях
воздуха.
Согласно теории Опарина, под воздей­ Сейчас концепция Опарина о происхо­
ствием электрической энергии грозовых ждении биомолекул подтверждена ре­
разрядов или тепла, выделявшегося в ре­ зультатами лабораторных эксперимен­
зультате вулканической деятельности тов. Классический опыт, иллюстрирую­
(рис. 3-15), происходила активация мета­ щий абиотическое (небиологическое)
на, аммиака, водяных паров и других происхождение органических биомоле­
компонентов первичной атмосферы, так кул, провел в 1953 г. Стенли Миллер.
что они вступали в реакции друг с дру­ В течение недели (или дольше) он пропу­
гом, приводившие к образованию про­ скал электрические разряды, которые
стых органических соединений. Считают, должны были имитировать молнии, че­
что эти соединения могли конденсиро­ рез газовые смеси метана, аммиака, во­
ваться и растворяться в первичном океа­ дяных паров и водорода, заполнявшие
не, который постепенно, в течение столе­ пространство между двумя электродами
тий, обогащался простыми органически­ (рис. 3-16). Затем он охлаждал содержи­
ми соединениями самых разных типов. мое закрытого сосуда, в котором прово­
В этом теплом растворе некоторые орга­ дилась реакция, чтобы сконденсировать
нические молекулы более активно взаи­ водорастворимые компоненты, и анали­
модействовали друг с другом, образуя зировал образовавшиеся продукты. В га­
при этом более крупные комплексы зовой фазе Миллер обнаружил окись
и структуры. Последние в свою очередь и двуокись углерода и азот, которые, оче­
очень медленно и постепенно на протя­ видно, образовались из исходной газовой
74 ЧАСТЬ 1 БИОМОЛЕКУЛЫ

Электроды гие органические биомолекулы. Было


установлено, что образование простых
органических молекул активируется под
влиянием самых разных форм энергии
и излучения-тепла, видимого света, уль­
трафиолетового излучения, рентгенов­
ских лучей, у-излучения, искровых и ти­
Искровой хих электрических разрядов, ультразвука,
разряд
ударных волн, а также ос- и р-частиц.
В экспериментах по имитации условий,
Смесь
существовавших на первобытной Земле,
NHз , СН4, легко образуются сотни различных орга­
И 2 и Н20 нических соединений, в том числе пред­
Холодильник
г при 80°С ставители всех наиболее важных типов
молекул, содержащихся в клетках, а так­
же целый ряд веществ, не встречающихся
в живой природе. Среди всех этих ве­
ществ обнаружены многие аминокис­
лоты, входящие в состав белков, азо­
тистые основания, выполняющие роль
строительных блоков нуклеиновых кис­
лот, и ряд органических кислот и сахаров,
Рис. 3-16. Искроразрядный аппарат, предназна­ содержащихся в биологических системах.
ченный для демонстрации абиотического обра­ Таким образом, представляется вполне
зования органических соединений в условиях вероятным, что первичный океан был
первичной атмосферы.
обогащен растворимыми органическими
смеси. В темно окрашенном конденсате соединениями, в число которых, возмож­
содержались значительные количества но, входили многие, если не все, моле­
водорастворимых органических веществ. кулы, используемые сегодня в живых
Среди соединений, идентифицированных клетках в качестве строительных блоков.
Миллером, оказались а-аминокислоты, Важным подтверждением того, что
в том числе некоторые аминокислоты, простые органические молекулы могут
входящие в состав белков. Кроме того, образоваться небиологическим путем,
было обнаружено несколько простых ор­ послужило обнаружение спектроскопиче­
ганических кислот, встречающихся ским методом сотен различных органи­
в живых организмах, и в частности уксус­ ческих соединений в межзвездном про­
ная кислота. странстве. Эти наблюдения позволили
Миллер высказал предположение, что предположить, что жизнь могла возник­
сначала из метана и аммиака образовал­ нуть и в других частях Вселенной. Под
ся цианистый водород (H C N )-вещество, термином химическая эволюция подразу­
обладающее очень высокой реакционной мевается возникновение органических ве­
способностью; последующее взаимодей­ ществ из неорганических предшественни­
ствие цианистого водорода с другими ков под воздействием энергии и их
компонентами газовой смеси привело дальнейшее развитие. Теперь мы знаем,
к образованию ряда аминокислот. С тех что Земля образовалась примерно 4800
пор другие исследователи провели много млн. лет назад. Предполагается, что хи­
экспериментов подобного типа с исполь­ мическая эволюция продолжалась на Зе­
зованием различных смесей газов, в том мле по меньшей мере в течение первых
числе азота, водорода, окиси и двуокиси 1ОООмлн. лет ее истории. Затем, вероятно
углерода; эти эксперименты вновь проде­ около 3500 млн. лет назад, возникли
монстрировали, что при наличии доступ­ первые живые клетки, после чего начался
ного источника энергии из таких смесей процесс биологической эволюции, ко­
легко образуются аминокислоты и дру­ торый продолжается и в наши дни.
ГЛ. 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМОЛЕКУЛЫ 75

Сейчас концентрация органических со­ ниваясь питательными веществами


единений в океанах относительно невели­ и энергией, что приводило к созданию
ка; вне живых организмов биомолекулы все более сложных экологических систем.
можно обнаружить лишь в следовых ко­ Опираясь на эти вводные главы, посвя­
личествах. Что же случилось с пер­ щенные клеткам и взаимодействующим
вичным «бульоном», богатым органиче­ биомолекулам, из которых они состоят,
ским веществом? Предполагают, что мы можем приступить теперь к более де­
первые живые клетки использовали со­ тальному рассмотрению молекулярных
держащиеся в морях органические соеди­ компонентов клеток, не забывая о том,
нения не только как строительные блоки что все они подчиняются сложным зако­
для создания собственных структур, но нам молекулярной логики живого. Мы
и в качестве питательных веществ или начнем с воды -ж идкого матрикса всех
«топлива», чтобы обеспечить себя энер­ живых организмов.
гией, необходимой для роста. Постепен­
но с течением времени органические ве­ Краткое содержание главы
щества в первичном море стали исчезать
быстрее, чем они образовывались под Большая часть сухого вещества живых
воздействием природных сил. Эта идея, организмов состоит из углеродсодержа­
а по существу и вся концепция химиче­ щих органических соединений, в которых
ской эволюции в целом, была сформули­ атомы углерода ковалентно связаны
рована более 100 лет назад Чарлзом Дар­ с другими атомами углерода, а также
вином. Об этом свидетельствует следую­ с атомами водорода, кислорода и азота.
щий отрывок из письма, которое он Углерод был отобран в ходе биологиче­
написал в 1871 г. сэру Джозефу Хукеру: ской эволюции, по-видимому, из-за нали­
«Часто говорят, что и сейчас существуют чия у него целого рада благоприятных
все условия, которые необходимы были свойств. К их числу относится способ­
для возникновения первых живых орга­ ность углеродных атомов соединяться
низмов. Но если (о, как велико это «ес­ друг с другом при помощи одинарных
ли») предположить, что в одном из не­ и двойных связей, что делает возможным
больших теплых водоемов из всех содер­ образование самых разнообразных (ли­
жащихся в нем производных аммиака нейных, разветвленных и циклических)
и солей фосфорной кислоты под влия­ скелетных структур, к которым присое­
нием света, тепла, электричества и т.д. диняются различные функциональные
возникло белковое соединение, готовое группы. Органические биомолекулы
к дальнейшим более сложным превраще­ имеют характерные трехмерные формы,
ниям, то в наши дни оно было бы немед­ или конформации. Многие биомолекулы
ленно поглощено или уничтожено. Одна­ существуют в асимметрических, или хи­
ко до того, как появились живые суще­ ральных, формах, называемых энантио-
ства, этого произойти не могло». мерами.
Исчезновение органических молекул из Большая часть органического веще­
морей заставило живые организмы ства в живых клетках состоит из макро­
«учиться» самим создавать свои соб­ молекул четырех основных типов: ну­
ственные органические биомолекулы. клеиновых кислот, белков, полисахари­
Они научились использовать энергию дов и ансамблей липидных молекул. Все
солнечного света путем фотосинтеза для макромолекулярные системы образуют­
получения сахаров и других органиче­ ся из небольших, ковалентно связанных
ских соединений из двуокиси углерода; друг с другом молекул, играющих роль
они научились также фиксировать азот строительных блоков; число типов таких
из атмосферы и превращать его в азотсо­ молекул относительно невелико. Моле­
держащие биомолекулы, например ами­ кулы белков представляют собой цепи,
нокислоты. В ходе дальнейшей эволюции построенные из аминокислот двадцати
различные живые организмы начали типов; нуклеиновые кислоты -это цепи,
взаимодействовать друг с другом, обме­ состоящие из нуклеотидных единиц
76 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

четырех типов, а полисахариды-цепи Calvin M. Chemical Evolution, Oxford


простых повторяющихся остатков саха­ University Press, London, 1969. (Имеется
ров. Нуклеиновые кислоты и белки назы­ перевод: Кальвин М. Химическая эволю-
ваются информационными макромоле­ ция.-М .: Мир, 1971.)
кулами; так как характерные последова­ Dickerson R. Е., Geis I. Chemistry, Matter, and
the Universe, Benjamin, Menlo Park, Calif.,
тельности их строительных блоков отра­ 1976.
жают генетическую индивидуальность Frieden E. The Chemical Elements of Life, Sci.
различных видов организмов. Полисаха­ Am., 227, 52-64, July (1972).
риды, напротив, не являются информа­ Lehninger A. L. Biochemistry, 2d ed., Worth, New
ционными молекулами, поскольку они York, 1975.
состоят из одинаковых повторяющихся В главе 37 более подробно рассматривается
единиц. происхождение биомолекул и клеток.
В молекулярной организации клеток Morrison R. Т., Boyd R .N . Organic Chemistry,
существует структурная иерархия. Клет­ 3d ed., Allyn and Bacon, Boston, 1973. Пре­
красный учебник органической химии; рас­
ки содержат органеллы, такие, как ядро сматриваются многие биомолекулы.
и митохондрии, которые в свою очередь Orgel L. The Origins of Life: Molecules and
содержат надмолекулярные структуры, Natural Selection, Wiley, New York, 1973.
например мембраны и рибосомы, а эти Очень интересная книга.
последние представляют собой группу Weinberg S. The First Three Minutes: A Modern
объединенных между собой макромоле­ View of the Origin of the Universe, Basic
кул, связанных друг с другом с помощью Books, New York, 1977.
многочисленных относительно слабых White E. H. Chemical Background for the
межмолекулярных связей. В макромоле­ Biological Sciences, 2d ed., Prentice-Hall,
Englewood Cliffs, N.J., 1970.
кулах отдельные строительные блоки со­
единены друг с другом ковалентными Вопросы и задачи
связями.
Типичные биомолекулы, используемые 1. Витамин С: отличается ли искусственно
синтезированный витамин от природного?
в качестве строительных блоков, возни­
Производители пищевых продуктов, бо­
кли самопроизвольно на ранних этапах гатых витаминами, утверждают, в частно­
истории Земли из атмосферных газов сти, что витамины, полученные из при­
и воды под воздействием энергии. Эти родных источников, полезнее для здоровья,
процессы, в совокупности называемые чем синтезированные искусственным пу­
химической эволюцией, можно воспроиз­ тем. Считается, например, что чистая L-
вести в лабораторных условиях. Совре­ аскорбиновая кислота (витамин С) из пло­
менные биомолекулы (строительные дов шиповника полезнее L-аскарбиновой
блоки), по-видимому, были отобраны на кислоты, синтезированной на химическом
заводе. Различаются ли витамины из этих
ранних этапах биологической эволюции
двух источников? Может ли организм раз­
благодаря тому, что они оказались луч­ личать витамины из разных источников?
ше других приспособленными для вы­ 2 . Идентификация функциональных групп.
полнения биологических функций. Число В табл. 3-4 и 3-5 показаны основные функ­
таких биомолекул относительно невели­ циональные группы. Поскольку свойства
ко, однако они обладают весьма разно­ и биологическая активность биомолекул
образными свойствами и каждая из них в значительной степени зависят от их функ­
может выполнять в клетках самые раз­ циональных групп, важно уметь их иденти­
ные функции. фицировать. Укажите функциональные
группы для каждой из приведенных ниже
ЛИТЕРАТУРА биомолекул и назовите их.

Baker J.J., Allen G.E. Matter, Energy, and Life:


а)
An Introduction for Biology Students, 4th ed.,
Addison-Wesley, Reading, Mass., 1981.
Callewaert D.M., GenyeaJ. Basic Chemistry:
General, Organic, Biological, Worth, New
York, 1980. Этаноламин
ГЛ. 3. СОСТАВ ЖИВОЙ МАТЕРИИ: БИОМОЛЕКУЛЫ 77

б) в) составу (т. е. по содержанию С, Н и N) и фи­


Н 0 зическим свойствам (температура плавле­
I II ния, растворимость и т.д.) оба препарата
н—с —он - о —Р—О"
идентичны. Тем не менее декседрин реко­
I 1
н—с —он о мендуют применять внутрь в количестве
I \. I 5 мг в день, тогда как рекомендуемая доза
н—с —он С = С — СОО- для препарата бензедрина значительно вы­
I / ше. Это означает, что для достижения
н н
одного и того же физиологического эффек­
Глицерол Фосфоенолпируват (промежуточ­
та бензедрина требуется значительно боль­
ный продукт метаболизма ше, чем декседрина. Объясните это кажу­
глюкозы) щееся противоречие.
1адача 3
г) СООН
I Н Н
h 2n —с —н
НО С — СН2— N — С — СН3
н—с —он
I СНз
СНз НО
Изопротеренол
Треонин (аминокислота)

Д) О О Задача 4
Н
V
I I ^ — СН2— С — СНз
'
СН2 н —с —n h 2
I NH
сн. но—с —н
I
NH н—с —он
5. Строительные блоки сложных биомолекул.
I I
с=о н—с —он Хотя число природных биомолекул огром­
I I но и они чрезвычайно сложны по своей
НС—он сн2он структуре, строение этих молекул основано
I на простых принципах, поскольку все они
СНз— с — СНз D-глюкозамин
образуются из ограниченного набора
СН2ОН строительных блоков. Структура наиболее
важных строительных блоков сложных
Пантотенат (витамин) биомолекул показана на рис. 3-11. Укажите
строительные блоки, из которых состоят
3. Активность лекарственных веществ и сте­ три изображенные ниже биомолекулы,
реохимия. В некоторых случаях количе­ имеющие важное биологическое значение,
ственные различия в биологической актив­ а) Аденозинтрифосфат (АТР)-биомолеку­
ности двух энантиомеров одного и того же ла, являющаяся носителем энергии
соединения выражены очень сильно. На­
пример, D -изомер изопротеренола-лекар­
ственного препарата, применяемого при
легких приступах астмы, действует как
бронхорасширяющее средство в 50-80 раз О О О и
активнее, чем L-изомер. Укажите хи­ II II II
- О — Р — О — Р — О — Р — ОСН2 п
ральный центр в молекуле изопротеренола.
Почему два энантиомера так сильно разли­
I I I
-о -О -О
чаются по биологической активности?
4. Действие лекарственных препаратов и фор­
ма молекул. Две фирмы, изготовляющие
лекарственные препараты, выпускают один ОН ОН
и тот же антидепрессант под разными ком­
мерческими названиями-декседрин и бен­ б) Фосфатидилхолин, основной компонент
зедрин. Структурная формула этого веще­ клеточных мембран у высших организ­
ства приводится ниже. По элементарному мов
78 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

сн3 О-
Н.,С— N — СН 2— С Н ,— О — Р — О — C H 2 Н Н

СН 3 О Н С — О — С — (СН 2)7— С = С — (СН 2)7— с н 3

о
С Н 2— О — С — (СН 2) 14— с н 3

о
в) Энкефалин, содержащий в пятом поло­
жении метионин (мет-энкефалин)-при­
родный опиат мозга

Н О Н Н Н О СН, Н Н
I II I I I II I I I
НО СН2— С — С — N — С — С — N — С — С — N — С — С — N — С — СООН
I I I II I I I II I
NH2 Н Н О Н Н Н О С Н2

СН2

S
6. Определение структуры биомолекулы. Из I
мышц кролика выделили неизвестное веще­
сн,
ство X. Его структура была установлена на
основе следующих наблюдений и экспери­ б) Нарисуйте возможные структурные
ментов. Результаты качественного анализа формулы этого вещества, которые удов­
показали, что это вещество содержит толь­ летворяли бы эмпирической формуле
ко углерод, водород и кислород. Взве­ и имели одну двойную связь. Рассмотри­
шенный образец вещества X был подверг­ те только линейные и разветвленные
нут полному окислению и определены структуры, не принимая во внимание ци­
количества образовавшихся Н 20 и С 0 2. клические структуры. Учтите, что атомы
Исходя из данных этого анализа, было сде­ кислорода с трудом образуют связи друг
лано заключение, что весовое содержание с другом.
С, Н и О в X составляет соответственно в) Какое значение для структуры молекулы
40,00%, 6,71% и 53,29%. Молекулярная мас­ имеет оптическая активность? Какие из
са вещества X, по данным масс-спектроме- перечисленных в пункте б) структур нахо­
трии, оказалась равной 90,0. Методом ин­ дятся в противоречии с этим наблюде­
фракрасной спектроскопии было устано­ нием? Какие структуры соответствуют
влено, что в молекуле X имеется одна этому наблюдению?
двойная связь. Вещество X легко раство­ г) Какое значение для структуры молекулы
ряется в воде, образуя кислый раствор. При имеет тот факт, что при растворении
исследовании этого раствора с помощью X образуется кислый раствор? Какие из
поляриметра было установлено, что полученных структур можно теперь ис­
X обладает оптической активностью, при­ ключить? Какие структуры соответ­
чем удельное вращение плоскости поляри­ ствуют этому наблюдению?
зации [а]о равно + 2 ,6 °. д) Каково строение X? Совместимо ли со
а) Определите эмпирическую формулу ве­ всеми имеющимися данными наличие
щества X. более одной структуры?
ГЛАВА 4

ВОДА
Вода является наиболее широко рас­ 4.1. Необычные физические
пространенным веществом в живой при­ свойства воды обусловлены
роде, и ее весовое содержание в большин­ ее способностью участвовать
стве живых организмов составляет 70";, в образовании водородных
и более. Кроме того, как мы уже говори­ связей
ли, первые живые организмы возникли,
вероятно, в первичном океане, так что во­ По сравнению с большинством других
да- это по существу прародительница жидкостей вода имеет необычно высокие
всего живого. Вода заполняет все со­ температуры плавления и кипения и те­
ставные части каждой живой клетки, плоту испарения (табл. 4-1). Эти особен­
и именно она представляет собой ту сре­ ности воды свидетельствуют о сильном
ду, в которой осуществляются транспорт притяжении между соседними молекула­
питательных веществ, катализируемые ми, вследствие чего жидкая вода характе­
ферментами метаболические реакции ризуется большим внутренним сцепле-
и перенос химической энергии. Поэтому
все структурные элементы живой клетки Таблица 4-1. Температуры плавления, темпе­
и их функции обязательно должны быть ратуры кипения и теплоты испарения неко­
приспособлены в отношении физических торых общеизвестных жидкостей
и химических свойств воды Более того,
как мы узнаем дальше, клетки научились Теплота
использовать уникальные свойства воды Т. пл., Т. кип., испаре-
С С ния,
для реализации некоторых процессов их
кал/г 11
жизнедеятельности.
Часто мы рассматриваем воду просто
как безвредную инертную жидкость, Вода 0 100 540
удобную для практического использова­ Метиловый спирт - 9 8 65 263
ния в разных целях. Хотя в химическом Этиловый спирт - 117 78 204
Пропил OBbrii
отношении вода весьма устойчива, она спирт - 127 97 164
представляет собой вещество с довольно Ацетон -9 5 56 125
необычными свойствами. В самом деле, Г ексан -9 8 69 101
вода и продукты ее ионизации-ионы Н + Бензол 6 80 94
и ОН -оказы ваю т очень большое влия­ Хлороформ -6 3 61 59
ние на свойства многих важных компо­
нентов клетки, таких, как ферменты, бел­ 11 Количество тепловой энергии в калориях, не­
ки, нуклеиновые кислоты и липиды. обходимое для превращения 1,0 г жидкости при
температуре ее кипения и атмосферном давлении
Например, каталитическая активность
в газообразное состояние при той же температуре
ферментов в значительной мере зависит и том же давлении
от концентрации ионов Н + и ОН
80 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

нием. Теплота испарения и температура


кипения жидкости непосредственно опре­
деляются количеством энергии, необхо­
димой для преодоления сил притяжения
между соседними молекулами, в резуль­
тате чего они отрываются друг от друга
и жидкость переходит в газообразное
состояние.
Почему же для жидкой воды характер­
но столь сильное взаимное притяжение
молекул? Ответ на этот вопрос вытекает
из самой структуры молекулы воды.
Каждый из двух атомов водорода (в мо­
лекуле воды) объединяет свой электрон
с одним из электронов атома кислорода.
Взаимное расположение возникающих
при этом двух электронных пар обусло­
вливает V-образную форму молекулы
воды (рис. 4-1). Поскольку у атома кис­
лорода имеются еще две неподеленные
электронные пары, он несет частичный
отрицательный заряд (в вершине V-об­ Рис. 4-1. Биполярная природа молекулы Н 20 .
разной структуры). Более электроотри­ показанная при помощи модели из шариков
цательный атом кислорода стремится и стержней (А) и пространственной модели (Б).
притянуть электроны атомов водорода; Поскольку расположение валентных элек­
тронных пар вокруг атома кислорода в молеку­
поэтому на ядрах обоих атомов водоро­ ле воды близко к тетраэдрическому, на двух ато­
да (протонах) локализуются частичные мах водорода локализованы частичные положи­
положительные заряды. Хотя молекула тельные заряды, а на атоме кислорода - два
воды в целом электрически нейтральна, частичных отрицательных заряда. В. Две моле­
кулы Н 20 , связанные друг с другом водородной
ее частичные отрицательный и положи­ связью (обозначена цветными черточками),
тельный заряды пространственно разде­ соединяющей атом кислорода верхней моле­
лены, что приводит к возникновению кулы и атом водорода нижней молекулы. Ка­
у нее электрического диполъного момен­ ждая молекула Н 2О в принципе может быть свя­
зана водородными связями максимально
та. Благодаря такому разделению заря­ с четырьмя другими молекулами Н 20 , как это
дов две соседние молекулы воды могут имеет место в случае льда (см. рис. 4-2).
притягиваться друг к другу за счет сил
электростатического взаимодействия ме­ ре каждая молекула воды образует водо­
жду частичным отрицательным зарядом, родные связи в среднем с 3,4 других мо­
локализованным на атоме кислорода лекул. Молекулы в жидкой воде находят­
одной молекулы воды, и частичным по­ ся в непрерывном движении, поэтому
ложительным зарядом, локализованным образующиеся водородные связи по­
на атоме водорода другой молекулы стоянно и быстро разрываются и вновь
(рис. 4-1). Такой тип электростатическо­ восстанавливаются. Во льду же моле­
го притяжения называется водородной кулы воды зафиксированы в простран­
связью. стве, и каждая из них оказывается связан­
Поскольку расположение электронов ной водородными связями с максималь­
вокруг атома кислорода близко к тетра­ но возможным числом соседних моле­
эдрическому (рис. 4-1), каждая молекула кул, т.е. с четырьмя; при этом образуется
воды в принципе может образовать водо­ регулярная кристаллическая структура
родные связи максимально с четырьмя (рис. 4-2). Вода может служить приме­
соседними молекулами воды. Предпола­ ром полярной жидкости. В отличие от нее
гается, что в любой данный момент молекулы неполярных жидкостей, таких,
в жидкой воде при комнатной температу- как бензол или гексан, не проявляют за-
ГЛ. 4. ВОДА 81

бой данный момент большинство моле­


кул в жидкой воде соединено между со­
бой водородными связями, время полу-
о ф жизни каждой из водородных связей
составляет менее 1 • 10 " 9 с. Вследствие
этого жидкая вода представляет собой не
о вязкую, а весьма подвижную жидкость.
Q
9 °" Tf°" Tf Для обозначения присутствующих в жид­
кой воде короткоживущих групп моле­
кул, связанных друг с другом водородны­
ми связями, иногда используют термин
о
«мерцающие скопления» (flickering
1111111 clusters).

4.2. Водородные связи


широко распространены
в биологических системах
и играют в них важную роль
Водородные связи характерны не толь­
d P o ----------- lw 0 ----------L W ' ко для воды. Они легко образуются ме­
Рис. 4-2. Каждая молекула воды во льду связа­ жду любым электроотрицательным ато­
на водородными связями с четырьмя другими мом (обычно кислородом или азотом)
молекулами воды, так что при этом образуется и атомом водорода, ковалентно свя­
регулярная кристаллическая решетка. В жидкой занным с другим электроотрицательным
воде при комнатной температуре каждая моле­
кула воды связывается при помощи водородных атомом в той же или другой молекуле
связей в среднем приблизительно с 3,4 молекул (рис. 4-3). Атомы водорода, соединенные
воды. Таким образом, в жидкой воде молекулы ковалентной связью с сильно электро­
воды расположены относительно друг друга ме­
отрицательными атомами, такими, как
нее «рыхло», чем в кристаллической решетке
льда, вследствие чего лед обладает меньшей кислород, всегда несут частичные поло­
плотностью по сравнению с водой и поэтому жительные заряды и потому способны
всплывает в ней. к образованию водородных связей, тогда
как атомы водорода, ковалентно свя­
метной тенденции к электростатическо- занные с атомами углерода, которые не
му притяжению. Поэтому для разруше­ обладают электроотрицательностью, не
ния межмолекулярных взаимодействий несут частичного положительного заряда
в таких жидкостях требуется гораздо и, следовательно, не способны образовы­
меньше энергии, и значения теплоты ис­ вать водородные связи. Именно это раз­
парения у гексана и бензола, как показы­ личие служит причиной того, что бути­
вает опыт, действительно намного мень­ ловый спирт (СН 3СН 2СН 2СН 2ОН),
ше, чем у воды (табл. 4-1). в молекуле которого один из атомов во­
Водородные связи слабее ковалентных. дорода связан с кислородом и может, та­
Согласно имеющимся данным, энергия ким образом, образовать водородную
водородных связей в жидкой воде (т.е. связь с другой молекулой бутилового
энергия, необходимая для разрушения спирта, обладает сравнительно высокой
одной связи) составляет всего лишь температурой кипения (+ 1 1 7 Q . Наобо­
около 4,5 ккал/моль, тогда как энергия рот, бутан (СН 3С Н 2С Н 2С Н 3), который
ковалентных связей Н —О в молекулах не способен образовывать межмолеку-
воды равна 110 ккал/моль. Тем не менее лярные водородные связи, поскольку все
благодаря своей многочисленности водо­ атомы водорода в его молекулах связаны
родные связи обеспечивают высокую с углеродом, имеет низкую температуру
устойчивость жидкой воды. Хотя в лю­ кипения ( —0,5СС). Некоторые примеры
82 ЧАСТЬ 1 БИОМОЛЕКУЛЫ

Акцептор водорода биологически важных водородных связей


Лонор водорода
показаны на рис. 4-4.
—О— НинО=С Одна из характерных особенностей во­
дородных связей состоит в том, что они
обладают наибольшей прочностью в тех
- О — HIIIIN
\ случаях, когда взаимная ориентация свя­
занных между собой молекул обеспечи­
/ вает максимальную энергию электроста­
-О—Н ииОJ
\ тического взаимодействия (рис. 4-5).
Другими словами, водородная связь ха­
\ /
N— Н имО =С рактеризуется определенной направлен­
/ \ ностью и вследствие этого способна
\ / удерживать обе связанные с ее помощью
N — Н пиО молекулы или группы в определенной
/ \
взаимной ориентации. Ниже мы увидим,
\ S что именно это свойство водородных
N — H ii'iN
/ \ связей способствует стабилизации строго
определенных пространственных струк­
тур, характерных для молекул белков
и нуклеиновых кислот, содержащих боль­
Рис. 4-3. Водородные связи. В связях этого типа шое число внутримолекулярных водо­
атом водорода неравномерно распределен ме­
жду двумя электроотрицательными атомами. родных связей (гл. 7, 8 и 27).
А гом, с которым водород связан ковалентно,
служит донором водорода, а электроотрица­
тельный атом другой молекулы акцептором. 4.3. Вода как растворитель
В биологических системах электроотрица­ обладает необычными
тельными атомами, участвующими в образова­
нии водородных связей, являются кислород свойствами
и азот; атомы углерода принимают участие
в образовании водородных связей только Вода является значительно лучшим
в редких случаях. Расстояние между двумя элек­ растворителем, чем большинство других
троотрицательными агомами, соединенными общеизвестных жидкостей. Многие кри­
водородной связью, варьирует от 0,26 до 0,31 нм.
Ниже показаны обычные типы водородных
сталлические соли, такие, как хлористый
связей. натрий, хорошо растворимы в воде, но
Рис. 4-4. Водородные связи, играющие важную
роль в биологических системах, могут соединять
два комплементарных основания, располо­
женные в разных цепях ДНК (Л), гидроксильную
группу спирта и молекулу воды (£), карбониль­
Н ную группу кетона и молекулу воды (В), две по-
липептидные цепи (Г).

N V Тимин
ГЛ. 4. ВОДА 83

Н и отрицательно заряженными ионами.


0
1 Когда кристалл NaCl помещают в воду,
н биполярные молекулы воды начинают
очень сильно притягивать ионы N a + и
С1" , извлекая их из решетки. В результа­
Н -Ч
те эти ионы в гидратированной форме
Сильная водородная связь постепенно переходят в раствор
(рис. 4-6). Вода растворяет также многие
простые органические соединения, содер­
жащие карбоксильные группы или ами­
О. ногруппы, способные ионизироваться
\
н н при взаимодействии с водой.
Второй класс веществ, хорошо раство­
н н римых в воде, включает многие ней­
Слабая водородная связь тральные органические соединения, со­
держащие полярные функциональные
группы. К ним относятся, в частности, са­
Рис. 4-5. Направленность водородной связи.
хара, спирты, альдегиды и кетоны. Раст­
Верхняя структура характеризуется более воримость этих веществ обусловлена
прочной водородной связью, поскольку при та­ способностью молекул воды образовы­
кой ориентации взаимодействующих молекул вать водородные связи с гидроксильны­
обеспечивается максимально возможное притя­
жение между частичными электрическими заря­
ми группами сахаров и спиртов, а также
дами. с карбоксильными группами альдегидов
и кетонов (см. рис. 4-4).
почти нерастворимы в неполярных жид­
костях, например в хлороформе или бен­ Рис. 4-6. Хорошая растворимость в воде мно­
гих кристаллических солей обусловлена гидра­
золе. Это свойство обусловлено бипо­ тацией ионов, образующих эти соли. Изобра­
лярным характером молекулы воды. женная здесь кристаллическая рещетка NaCl
Кристаллическая решетка соли стабили­ стабилизирована за счет сил притяжения между
зирована за счет очень сильного электро­ ионами Na + и С1 “ . Кристалл растворяется в во­
де вследствие гидратации ионов N a + и С1 , что
статического притяжения между чере­ приводит к их «выталкиванию» из кристалличе­
дующимися друг с другом положительно ской решетки.

Гидратированный
ион Na+

C l-

0Na +

С ^О

Молекула воды

Гидратированный
ион Cl-
84 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

Третий класс вещ еств-это вещества, растворима в воде, стремление молекул


диспергируемые водой. Он включает сое­ олеата натрия (мыла) перейти в водную
динения, содержащие как гидрофобные фазу с образованием истинно молекуляр­
(водоотталкиваюшие), так и гидро­ ного раствора выражено очень слабо.
фильные («любящие» воду) группы. Их Однако олеат натрия легко дисперги­
часто называют амфипатическими соеди­ руется в воде, образуя агрегаты, назы­
нениями. Примером таких соединений ваемые мицеллами, в которых гидро­
может служить натриевая соль олеиновой фильные отрицательно заряженные кар­
кислоты -ж ирной кислоты с длинной боксильные группы обращены к водной
цепью. Поскольку длинная углеводород­ фазе и взаимодействуют с молекулами
ная цепь гидрофобна и, по существу, не- воды, а гидрофобные неполярные углево­
дородные цепи спрятаны внутри струк­
Противоион (катион)
Na* туры (рис. 4-7). Мицеллы могут содер­
б О П олярная го л о в а жать сотни или даже тысячи молекул
V мыла. Такие мицеллы остаются равно­
/ мерно суспендированными в воде, так
сн2 как все они несут отрицательный заряд
сн, и потому стремятся оттолкнуться друг
/
сн2 от друга. Мыльная вода обычно бывает
сн2 мутной, потому что мицеллы имеют до­
сн2 вольно большие размеры и рассеивают
свет.
СН2
/ Характерное расположение непо­
СН2 лярных групп в таких мицеллах обусло­
СН влено стремлением окружающих мицел­
II Неполярны й хвост лу молекул воды образовывать водо­
СН
/ родные связи друг с другом и связывать­
СН2
ся с гидрофильными карбоксильными
сн2 Символ группами, вынуждая тем самым углево­
сн2 Г ол ова
дородные цепи перемещаться внутрь ми­
сн2 целлы, где они не могут контактировать
сн2 с водой. Молекулам воды «нравятся»
другие молекулы воды и карбоксильные
сн2
Хвост группы больше, чем углеводородные це­
сн2 пи, которые не способны образовывать
СНз водородных связей. Мы используем тер­
мин гидрофобное взаимодействие для
О леат натрия
обозначения процесса объединения ги­
В нутренняя гидроф обная, дрофобных участков амфипатических
В одная ф а за или неполярная, ф азн молекул внутри таких мицелл, однако на
самом деле речь идет о стремлении моле­
кул воды, окружающих мицеллу, образо­
вать как можно больше водородных свя­
зей друг с другом; именно это стремле-

Рис. 4-7. Образование мииеллы мыла в воде.


Неполярные хвосты молекул олеата натрия
скрыты внутри мицеллы, тогда как отрицатель­
но заряженные карбоксильные группы находят­
Na» ^ У * Ш Na+ ся на поверхности мицеллы. Число ионов Na +
в водной фазе равно числу отрицательных заря­
дов на мицелле, так что в целом раствор
Г идратированны е ионы N a+ электронейтрален.
ГЛ. 4. ВОДА 85

ние и служит движущей силой образова­ ком растворе влияние растворенного ве­
ния мицелл и причиной их стабильности. щества проявляется в том, что при дав­
Многие компоненты живых клеток, на­ лении 760 мм рт. ст. температура замер­
пример фосфолипиды (гл. 12 ), белки зания воды (0°С в случае чистой воды)
(гл. 8 ) и нуклеиновые кислоты (гл. 27), снижается до — 1,86 С, температура ки­
обладают амфипатическими свойствами пения (обычно 100°С) повышается до
и стремятся образовать в водных раство­ 100,543°С, а осмотическое давление, из­
рах структуры, в которых неполярные, меряемое при помощи специальной ап­
гидрофобные, участки изолированы от паратуры (рис. 4-8), достигает 22,4 атм.
водной фазы. Более того, как мы увидим Идеальным растворенным веществом
ниже (гл. 12 ), именно мицеллярная орга­ называется такое вещество, которое не
низация амфипатических липидных мо­ диссоциирует на две или более составные
лекул составляет «основу» биологиче­ части и не претерпевает ассоциации, при­
ских мембран. водящей к уменьшению общего числа
растворенных частиц. Коллигативные
4.4. Растворенные вещества свойства зависят только от числа раство­
изменяют свойства воды ренных частиц в единице объема раство­
рителя и не зависят от их химического
Водные растворы обладают четырьмя строения. Это объясняется тем, что один
важными свойствами, известными под моль любого неионизированного со-
названием коллигативных свойств, в ос­
нове которых лежит изменение физиче­
ской константы воды под влиянием раст­ Рис. 4-8. Осмос и осмотическое давление. А. Ис­
ходное состояние. Вода перетекает из внешнего
воренных в ней веществ. К этим свой­ пространства через мембрану внутрь раствора,
ствам относятся: I) температура замер­ стремясь выравнять концентрации воды по обе
зания, 2 ) температура кипения, 3) давле­ стороны мембраны. Б. Конечное состояние. Во­
ние пара и 4) осмотическое давление. да проникла в раствор вещества, молекулы кото­
рого неспособны проходить сквозь мембрану,
Слово «коллигативный» означает «взаи­ в результате чего произошло разбавление
мосвязанный». Коллигативные свойства раствора. В состоянии равновесия давление
растворов - это свойства, имеющие об­ столба раствора, имеющего высоту h, точно
щую основу и изменяющиеся под влия­ уравновешивает осмотическое давление, харак­
теризующее стремление воды перетекать в зону
нием растворенных веществ так, что эти с более низкой ее концентрацией. В. Осмотиче­
изменения можно заранее предсказать. ское давление зто сила, которую необходимо
Раствор 1,00 моля любого идеального приложить к поршню, чтобы предотвратить на­
нелетучего вещества в 1ООО г воды (или правленный в противоположную сторону осмо­
тический ток жидкости. Оно численно равно ги­
какого-либо другого растворителя) назы­ дростатическому давлению столба жидкости
вается молялъным (1 т ) раствором. В та- высотой h.
Водный раствор
вещества, не про­
никающего через
полупроницаемую — Поршень
Трубка мембрану

П олупроницаемая
м ем б ран а
А
86 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

единения содержит строго определен­ стремятся разрушить водородные связи


ное число (6,02 • 10 23) молекул (число между молекулами воды. Присутствие
Авогадро). Отсюда следует, что 1 т в воде веществ ионной природы, таких,
растворы глицерина (мол. масса 92) как NaCl, приводит к заметному измене­
и глюкозы (мол. масса 180) должны нию структуры жидкой воды. Это обус­
иметь одинаковые температуры замерза­ ловлено тем, что каждый ион (в частно­
ния (— 1,86' С), температуры кипения сти, ионы N a + и С 1 ) окружен гидрат-
(100,543 С) и осмотические давления ной оболочкой, состоящей из дипольных
(22,4 атм), поскольку оба этих раствора молекул воды, причем геометрия и свой­
содержат одно и то же число молекул ства таких гидратированных ионов не­
в 1000 г (1 л) воды. Температура замерза­ сколько отличаются от геометрии
ния 0,100 m раствора глюкозы должна и свойств ассоциатов (кластеров), обра­
быть в 10 раз меньше, чем температура зуемых молекулами воды за счет водо­
замерзания 1,0 ш раствора, т.е.-0,186°С, родных связей; гидратированные ионы
так как число молекул в этом растворе имеют более упорядоченную и более ре­
(на 1 л воды) в 10 раз меньше, чем в 1т гулярную структуру. Таким образом,
растворе. 0,100 m раствор NaCl, в кото­ растворенные соли стремятся разрушить
ром все молекулы полностью диссоци­ нормальную структуру жидкой воды
ированы на ионы N a 4- и Cl ' , должен за­ и изменить ее свойства как растворителя.
мерзать при —0,372СС, поскольку число Ниже мы увидим, что растворимость
частиц растворенного в нем вещества (на белков резко уменьшается при повыше­
1 л воды) в два раза больше, чем нии концентрации нейтральных солей,
в 0,100 m растворе глюкозы. Все эти пра­ например NaCl, N a 2S 0 4 и (NH 4 )2S 0 4, из­
вила, позволяющие предвидеть коллига- меняющих свойства воды и снижающих
тивные свойства и предсказывать чис­ ее способность растворять белки. Такое
ленные значения соответствующих кон­ влияние растворенных нейтральных со­
стант, точно соблюдаются только лей может быть использовано для разде­
в случае разбавленных водных раство­ ления смеси белков, поскольку многие
ров. белки различаются по своей способности
Рассмотренная выше способность во­ осаждаться из солевых растворов.
ды изменять свои свойства под влиянием
растворенных в ней веществ имеет очень 4.5. Состояние равновесия
важное биологическое значение. Она по­ обратимых реакций
зволяет, например, пресноводным рыбам характеризуется константой
сохранять активность в воде при темпе­ равновесия
ратуре ее замерзания, так как общая кон­
центрация всех растврренных веществ Молекулы воды обладают слабо выра­
в крови рыб достаточно высока, чтобы женной способностью к обратимой иони­
температура ее замерзания оказалась ни­ зации, в процессе которой они распа­
же температуры замерзания воды. Кроме даются на ионы водорода (Н + ) и ионы
того, благодаря наличию в крови раство­ гидроксила (ОН " ); при этом между не-
ренных веществ, в частности белков, не диссоциированными молекулами и иона­
способных проходить сквозь капил­ ми устанавливается равновесие:
лярные мембраны, в крови создается бо­ Н 20 Н + + O H ~. (1)
лее высокое осмотическое давление, чем
в межклеточной жидкости. В результате Поскольку обратимая ионизация воды
вода диффундирует из межклеточной имеет очень важное значение для пони­
жидкости в кровеносные капилляры, что мания свойств и роли воды в функциони­
способствует заполнению сосудистой си­ ровании живой клетки, мы должны рас­
стемы и предохраняет ее от коллапса. полагать способом выражения степени ее
Другая причина, по которой раство­ ионизации в количественных терминах.
ренные вещества влияют на свойства во­ Рассмотрим кратко некоторые общие
ды, состоит в том, что эти вещества свойства обратимых реакций.
ГЛ. 4. ВОДА 87

Состояние равновесия любой химиче­ стантой, а именно константой равнове­


ской реакции характеризуется констан­ сия Keq, равной
той равновесия. Выражение константы
равновесия для обшей реакции
А + В — С + D (2) ^ =Ш '
легко можно получить исходя из закона [Штрих означает, что величина кон­
действующих масс. Согласно этому зако­ станты равновесия выражает отношение
ну, химическая реакция, описываемая молярных (а не весовых или объемных)
уравнением (2 ), будет протекать слева на­ концентраций исходных реагирующих
право, пока не установится новое состоя­ веществ и продуктов реакции.]
ние равновесия, если мы увеличим кон­ Константа равновесия-это постоян­
центрацию одного из реагирующих ве­ ная величина, являющаяся количествен­
ществ (А или В) либо концентрации ной характеристикой любой химической
обоих этих веществ. И наоборот, увели­ реакции, протекающей при определенной
чение концентрации веществ С или D ли­ температуре. Она позволяет вычислить
бо одновременное увеличение концентра­ состав равновесной смеси для данной ре­
ций обоих этих веществ приведет к тому, акции независимо от количеств исходных
что данная реакция будет идти справа на­ веществ и образующихся продуктов.
лево до достижения нового равновесия. И наоборот, если известны концентрации
Этому принципу можно дать также более всех исходных реагентов и конечных про­
количественную формулировку. Ско­ дуктов в состоянии равновесия, то для
рость прямой реакции vlt протекающей данной реакции, протекающей при из­
слева направо, пропорциональна про­ вестной температуре, легко можно вы­
изведению активных концентраций ре­ числить величину константы равновесия.
агирующих веществ А и В:
4.6. Ионизацию воды можно
Vi = /с, [А] [В], охарактеризовать величиной
константы равновесия
где k j -константа пропорциональности, Перейдем теперь от общих рассужде­
а квадратные скобки означают моляр­ ний к рассмотрению интересующего нас
ную концентрацию. Скорость обратной процесса ионизации воды и попытаемся
реакции, v2, протекающей справа налево, описать его в количественных терминах.
равна соответственно Этот обратимый процесс приводит, как
v2 = к2 [С] [D] . указывалось выше, к образованию водо­
родных и гидроксильных ионов. Однако,
Поскольку равновесие определяется как когда мы используем термин «водо­
состояние, при котором скорости прямой родный ион» и символ «Н +», следует
и обратной реакции равны, при равнове­ иметь в виду, что «голых» водородных
сии должно соблюдаться равенство ионов, т. е. свободных протонов, в воде не
”l = 1’2 существует, поскольку они, как и боль­
шинство других ионов, всегда гидратиро­
и, следовательно:
ваны, т.е. окружены гидратной оболоч­
кг [А] [В] = к2 [С] [D] . кой. Гидратированную форму иона Н +
Преобразование этого выражения дает называют ионом гидрония или ионом ги-
дроксония. Его часто обозначают Н эО + ,
*. И [D] однако в действительности каждый ион
к2 [А] [В] ' Н + плотно окружен несколькими моле­
кулами Н 20 , число которых зависит от
температуры.
Отношение двух констант скорости —— В соответствии с уравнением
кобр
может быть заменено одной новой кон­ Н 20 ^ Н + + ОН" (3)
88 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

ионизация воды происходит лишь в не­ Если обозначить произведение 55,5Кёч


значительной степени; в любой данный через Kw, то можно записать соотноше­
момент при 25°С всего одна из 10 мил­ ние:
лионов молекул чистой воды находится
Kw = 1,0-10“ 14 = [Н + ] [ОН ~ ] .
в ионизированном состоянии. Хотя вода
характеризуется очень слабой тенден­ Величина K w называется ионным произве­
цией к ионизации, образующиеся при дением воды; ее численное значение при
этом ионы Н + и ОН “ играют исключи­ 25°С равно 1,0-1 0 “ 14. Это означает, что
тельно важную роль в биологических произведение [Н +] [ О Н - ] в водных раст­
процессах. Поэтому мы должны уметь ворах при 25°С всегда равно строго оп­
количественно выражать степень иониза­ ределенной величине, а именно 1 - 1 0 “ 14.
ции воды. Если концентрации ионов Н + и О Н -
Мы можем сделать это, если напишем в точности равны друг другу, что име­
выражение для константы равновесия ет место, например, в чистой воде, то
обратной реакции (3): такой раствор называется нейтральным.
Исходя из численного значения ионного
[Н + ] [ОН ~ ] произведения воды, можно рассчитать
К еq — концентрацию ионов Н + и ОН ' в воде:
[н2о]
Kw = [H + ] [ O H - ] = [H + ] 2.
Это выражение можно упростить, так как Решая это уравнение относительно Н + ,
относительная концентрация Н 20 очень имеем
высока (она равна числу граммов воды [Н +] = |/ К ^ = |/1 х Ю "14,
в 1 л, деленному на ее молекулярную
[Н + ] = [О Н ~ ] = 10“ 7М .
массу в граммах, т. е. 1000 :18 = 55,5 М) и
поэтому представляет собой практически
постоянную величину по отношению к Так как ионное произведение воды явля­
очень низким концентрациям (1 • 10~ 7 М) ется величиной постоянной, очевидно,
ионов Н + и О Н - в чистой воде при что если концентрация ионов Н + превы­
25СС. Таким образом, мы можем под­ шает 1 • 10” 7 М, то концентрация ионов
ставить в выражение для константы О Н - должна быть меньше 1 ■ 10" 7 М,
равновесия величину 55,5, после чего и наоборот. Таким образом, когда кон­
получим центрация ионов Н + очень высока, как
это имеет место, например, в раство­
[ н +] [он - ] ре соляной кислоты, концентрация ионов
Кщ — ОН “ должна быть очень низка, посколь­
55,5
ку их произведение всегда должно оста­
или ваться равным М 0 “ м . И наоборот,
если концентрация ионов ОН “ очень вы­
55,5 •Кщ = [Н + ] [ОН ” ] . сока, как, например, в растворе NaOH, то
Численное значение величины Кщ бы­ концентрация ионов Н + должна быть
ло тщательно определено на основе дан­ очень низка. Следовательно, если мы
ных по электропроводности чистой воды знаем концентрацию ионов ОН “ , то, ис­
(в чистой воде электрический ток могут ходя из численного значения ионного
проводить только ионы, образующиеся произведения воды, мы можем вычис­
в результате диссоциации Н 20). При лить концентрацию ионов Н + , а если мы
25°С оно оказалось равным 1,8 -10-16. знаем концентрацию ионов Н + , то мож­
Подставляя это значение в приведен­ но вычислить соответственно концентра­
ное выше уравнение, получим: цию ионов О Н " (см. дополнение 4-1).
(55,5)- (1,8 • 10~ 16) = [Н + ] [ОН “ ] ,
99,9-10“ 16 = [Н + ] [ОН “ ] ,
1, о ю - ы = [н + ] [ о н - ] .
ГЛ. 4. ВОДА 89

4.7. Шкала pH: обозначения Значение 7,0 для pH строго нейтрального


концентраций ионов Н + и ОН " раствора-это не случайно выбранная
цифра; оно получено из численного зна­
Шкала pH представляет собой чения ионного произведения воды при
удобный способ обозначения истинной 25°С. Растворы, имеющие pH больше
концентрации ионов Н + (а следователь­ чем 7, являются щелочными, посколь­
но, и ионов ОН - ) в любом водном рас­ ку концентрация ионов О Н - в таких
творе, кислотность которого лежит в ин­ растворах больше концентрации ионов
тервале между 1,0 М Н + и 1,0 М ОН ” . Н +. И наоборот, растворы, имеющие
Шкала pH составлена на основе ионного pH меньше 7 -э т о кислые растворы
произведения воды K w. (табл. 4-2).
Термин pH определяется выражением Особенно важное значение имеет то
обстоятельство, что шкала pH является
не арифметической, а логарифмической.
рН = log [Н + ] = - 1оё [Н + 1 •
Если говорят, что величины pH каких-то
двух растворов различаются на одну еди­
В строго нейтральном растворе, в кото­
ницу, то это означает, что концентрация
ром концентрация ионов Н + составляет
ионов Н + в одном из них в 10 раз боль­
1,0-10“ 7 М, величина pH при 25°С равна
ше, чем в другом, хотя мы можем и не
знать абсолютные значения pH этих рас­
pH = log j ^ | Q—у = log (1 х 107) = творов. На рис. 4-9 приведены значения
pH для некоторых жидкостей. Заметим,
= log 1,0 + log 107 = 0 + 7; pH = 7. что концентрация ионов Н + в напитке
кока-кола (pH 3) или в красном вине (pH

Дополнение 4-1. Ионное произведение воды

Ионное произведение воды позволяет вычислить кон­


центрацию ионов Н +, если известна концентрация ионов ОН - , и на­
оборот. Две приведенные ниже задачи иллюстрируют эту возмож­
ность.
1. Какова концентрация ионов Н + в 0,1 н. растворе NaOH?
Kw = [H + ] [ O H - ] .
Решая это уравнение относительно [Н + ], имеем

[н + ] = — Kw = 1— ы = ю - 13 М.
L J [OH - ] 0,1

2. Какова концентрация ионов ОН - в растворе, в котором концен­


трация ионов Н + равна 0,00013 М?
Kw = [H + ] [ O H - ] .
Решая это уравнение относительно [ОН], имеем
1 • 1 0 “ 14
[ О Н - ] = ----- ------ = 7,7-10“ 11 М
L J 0,00013
90 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

1M NaOH ■
Таб шца 4-2. Шкала рн

Отбеливающая
[Н + ], м рн [ОН - ], м рОН жидкость
Нашатырный спирт - -12
1,0 0 10“ 14 14
0,1 1 I0 -13 13 -11 Увеличение
0,01 2 !0 - 12 12 основности
0,001 3 Ю-11 11
10 4 4 Ю“ 10 10 -10
Ю' 5 5 ю -9 9
10“ 6 6 10“ 8 8 Питьевая с о д а _______
-9
1 0 '7 7 10 “ 7 7 (N a H C O g )
1 0 '8 8 10‘ 6 6
1 0 '9 9 10 5 5 Морская вода, -8
1 0 ' 10 10 10 4 4 яичный белок *
1 0 ' 11 11 0,001 3 Кровь человека, слезы-> Нейтральная
-7
10- 12 12 0,01 2 область
1 0 ' 13 13 0,1 1 Молоко, слюна------------ »
1 0 ' 14 14 1,0 0 6

Черный кофе- Ь5
Пцво-----------
Томатный сок- 4 Увеличение
3,7) приблизительно в 10 000 раз больше, Красное вино — кислотности
чем в крови. Кока-кола
Иногда для количественной характери­ 3
Уксус -
стики основности, т. е. концентрации ио­
нов ОН “ в растворе, используют вели­ Лимонный сок - Ь2
чину рОН, определяемую выражением
1 Желудочный сок-
рОН = log = —log [ОН “ ] ,
[о н -]
1М NaCl
которое аналогично выражению для pH.
Например, значение рОН раствора
с 0.1 М концентрацией ионов ОН " равно Рис. 4-9. Величины pH некоторых жидкостей.
единице, тогда как значение рОН раство­
ра, в котором ионы ОН “ присутствуют в клянных электродов, которые обладают
10 " 7 М концентрации, равно 7,0. Следует избирательной чувствительностью по от­
запомнить, что величины pH и рОН свя­ ношению к ионам Н + , но нечувстви­
заны одна с другой очень простым тельны к ионам N a + , К + и другим ка­
соотношением: тионам. В приборе, называемом рН-ме-
тром, сигнал от этого электрода усили­
pH + рОН = 14.
вается и сравнивается с сигналом, генери­
В табл. 4-2 показана эта обратная зави­ руемым раствором, который имеет точ­
симость между величинами pH и рОН. но известную величину pH.
Величину pH водного раствора можно Измерение pH является одной из на­
приблизительно оценить, используя раз­ иболее важных и часто используемых
личные индикаторные красители, такие, в биохимии процедур, поскольку от pH
как лакмус, фенолфталеин и фенилрот, зависят очень многие существенные
однако точные измерения pH в химиче­ структурные особенности и активность
ских и клинических лабораториях про­ биологических макромолекул, в частно­
изводят при помощи специальных сте- сти каталитическая активность фермен­
ГЛ. 4. ВОДА 91

тов. Более того, измерения pH крови


и м о ч и -это рутинные процедуры, по­ Таблица 4-3. Некоторые сопряженные кис-
стоянно используемые при диагностике лотно-основные пары. Каждая пара состоит
заболеваний. Например, у людей, стра­ из донора и акцептора протонов
дающих тяжелой формой диабета, значе­
ние pH крови часто снижено по сравне­
Донор протона Акцептор протона
нию с нормальной величиной pH 7,4.
Такое состояние называется ацидозом.
Наоборот, при некоторых других заболе­ СН3СООН СН 3СОО-
ваниях величина pH у больных может Н 3 РО,- н 2р о Г
NH4 кн3
быть выше нормы-состояние, называе­
мое алкалозом.
заны между собой следующей обрати­
4.8. Свойства кислот
мой реакцией:
и оснований тесно связаны
со свойствами воды СН 3СООН — Н + + СН 3С О О _
Донор про- Протон Акцептор
Молекулы соляной, серной и азотной тона, сопря- протона,
кислот, называемых обычно сильными женная кис- сопряженное
кислотами, полностью ионизированы лота основание
в разбавленных водных растворах. Ана­ Характерная особенность каждой кис­
логично молекулы сильных оснований лоты состоит в том, что в водном раство­
NaOH и КОН также полностью ионизи­ ре она стремится отщепить свой протон.
рованы. Чем сильнее кислота, тем сильнее выра­
В биологии мы чаще встречаемся со жена эта тенденция. Способность любой
слабыми кислотами и слабыми основания­ кислоты НА отщеплять протон и обра­
ми, которые при растворении в воде ио­ зовывать сопряженное с ней основание
низируются не полностью. Примером А - характеризуется константой равнове­
слабой кислоты может служить уксусная сия обратимой реакции
кислота (СН 3СООН), придающая уксусу
кислый вкус; в качестве примера слабого НА — Н + + А - ,
основания можно привести аммиак равной
(NH3), водный раствор которого приме­
няется для чистки различных предметов [Н * ][А -]
домашнего обихода. Слабые кислоты К ------ [НА]
и основания-эго обычные компоненты
биологических систем, играющие важ­ Константы равновесия таких реакций
ную роль в метаболизме и его регуляции. чаще называются константами иониза­
Поведение водных растворов слабых ции , или константами диссоциации. Чис­
кислот и оснований легче будет понять, ленные значения констант диссоциации
если дать сначала точные определения некоторых кислот, часто обозначаемых
некоторых терминов. символом К-д (индекс «а» от англ. acid —
Кислоты можно определить как до­ кислота), приведены в табл. 4-4. Обрати­
норы протонов, а основания как акцеп­ те внимание, что все эти кислоты разли­
торы протонов. Донор протона и со­ чаются по своей способности отдавать
ответствующий ему акцептор протона протон. Для более сильных кислот, та­
образуют сопряженную кислотно-осндв- ких, как муравьиная или молочная, ха­
ную пару (табл. 4-3). Примером сопря­ рактерны более высокие значения кон­
женной кислотно-основной пары могут стант диссоциации, тогда как для более
служить уксусная кислота (СН 3СООН), слабых кислот, к которым относятся, на­
играющая роль донора протона, и аце­ пример, ион Н 2РО 4 -б ол ее низкие зна­
тат-анион (СН3СОО “ ), выполняющий чения. Одна из наиболее слабых кислот,
функцию акцептора протона; они свя­ приведенных в табл. 4-4,-ион NH 4 , обла-
92 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

раствора основания (обычно едкого нат­


Таблица 4-4. Константы диссоциации и вели­ ра, NaOH) точно известной концентра­
чины рК' некоторых широко распростра­ ции к отмеренному объему анализируе­
ненных кислот при 25°С
мого раствора кислоты. Раствор основа­
Кислота (донор К', м рК' ния добавляют маленькими порциями до
протона) тех пор, пока кислота не будет точно ней­
трализована; момент нейтрализации
устанавливают либо по изменению цвета
НСООН (мура­ 1,78 х 10“ 4 3,75 индикатора, либо при помощи рН-метра.
вьиная кислота) Исходя из объема добавленного раство­
СН3СООН (уксус­ 1,74 х 10“ 5 4,76 ра основания и его концентрации, можно
ная кислота) рассчитать концентрацию кислоты в ана­
СН 3СН2СООН 1,35 х 1(Г 5 4,87
(пропионовая
лизируемом растворе.
кислота) Если при титровании слабой кислоты
СН 3С Н О Н СО О Н 1,38 х 10“ 4 3.86 тщательно измерять pH титруемого рас­
(молочная кисло­ твора после добавления каждой порции
та) раствора основания вплоть до достиже­
Н 3Р 0 4 (фосфорная 7,25 х 10 “ э 2,14 ния точки нейтрализации, то можно не
кислота) только определить концентрацию кис­
Н 2Р 0 4 (дигидро- 1,38 х Ю " 7 6,86 лоты, но и получить также важную до­
фосфат-ион) полнительную информацию об анализи­
H P O j- (моногид­ 3,98 х 10“ 13 12,4
руемом растворе. Г рафик, характеризую­
рофосфат-ион)
Н 2СОэ (угольная 1,70 х 10“ 4 3,77 щий зависимость pH титруемого раство­
кислота) ра от количества добавленного основа­
НСО 3 (бикар- 6,31 х 10“ 11 10,2 ния, называется кривой титрования. На
бонат-ион) рис. 4 -10 показана кривая титрования ук­
NH+ (ион 5,62 х 10“ 10 9,25 сусной кислоты (типичной слабой кис­
аммония) лоты). Проследим за ходом титрования
0,1 М раствора уксусной кислоты 0,1 М
дающий лишь весьма слабо выраженной раствором NaOH при 25°С, имея в виду,
способностью отдавать протон, о чем что этот процесс включает два обра­
свидетельствует очень низкое значение тимых равновесия:
константы диссоциации. Сопряженное Н20 *± Н + + ОН - , (4)
основание этой кислоты, аммиак (NH3),
очень легко присоединяет протон. НАс Н + + А с' (5)
В табл. 4-4 приведены величины рК', которые характеризуются константами
определяемые уравнением равновесия, численно равными соответ­
ственно
рК ' = 1в ^ = - f e * '- 14
Kw = [ H + ] [ O H ~ ] = l 10 ( 6)
Символ р, так же как и в случае pH, озна­
чает «отрицательный логарифм». Чем ^ = 1,74-10" 5 М . (7)
[НАс]
легче диссоциирует кислота, тем меньше
значение ее рК'. Как мы сейчас увидим, В начале титрования, до добавления
определение величины рК ‘ любой слабой NaOH, уксусная кислота уже слегка
кислоты не представляет особого труда. ионизирована, причем степень ее иониза­
ции можно вычислить из константы ио­
4.9. Слабые кислоты имеют низации (7). Попытаемся сделать это.
характерные кривые титрования Для упрощения будем считать, что сте­
Для определения количества кислоты пень ионизации уксусной кислоты
в данном растворе используется титрова­ чрезвычайно мала и потому концентра­
ние. Эта процедура состоит в добавлении ция ее недиссоциированных молекул су-
ГЛ. 4. ВОДА 93

^рН Д 76
Буферная
зона
^ -р Н 3,76

О 0,5 1,0
Число эквивалентов добавленной NaOH
Рис. 4-10. Кривая титрования уксусной кислоты устанавливается равновесие, характери­
(подробности см. в тексте). После добавления ка­ зующееся константой диссоциации уксус­
ждой порции стандартного раствора NaOH
к титруемому раствору уксусной кислоты, изме­
ной кислоты (7). Таким образом, по мере
ряют величину pH смеси. Эту величину отклады­ добавления новых порций раствора
вают по оси ординат, тогда как по оси абсцисс NaOH в процессе титрования, степень
откладывают долю общего количества NaOH, ионизации НАс будет увеличиваться.
требуемого для нейтрализации уксусной кис­
лоты, т. е. для достижения pH я, 7..Полученные
Следовательно, концентрация НАс в рас­
при этом точки позволяют построить кривую творе постепенно уменьшается, а концен­
титрования. В рамках указаны преобладающие трация Ас - возрастает, так как равнове­
ионные формы уксусной кислоты при соответ­ сия (4) и (5) на каждой стадии титрования
ствующих значениях pH. В средней точке кривой
титрования концентрации донора и акцептора
определяются константами равновесия
протонов равны. Величина pH в этой точке чис­ (6 ) и (7). В средней точке титрования
ленно равна величине рК' уксусной кислоты. (рис. 4-10), точно соответствующей доба­
Цветная зона представляет собой область, вну­ влению 0,5 эквивалентов NaOH, полови­
три которой система обладает буферными свой­
ствами.
на исходной уксусной кислоты находится
в диссоциированной форме и, значит,
щественно не отличается от ее общей концентрация донора протона [НАс]
концентрации, равной 0,1 М. становится равной концентрации акцеп­
Когда мы добавляем порции раствора тора протона [Ас - ]. В этой средней точ­
NaOH к титруемому раствору уксусной ке соблюдается очень важное соотноше­
кислоты, ионы ОН “ соединяются с ио­ ние: величина pH раствора, содержащего
нами Н + и образуют молекулы Н 2 0 . равные молярные концентрации уксус­
При этом концентрации ионов H + и ной кислоты и ацетат-иона, а именно pH
ОН " в растворе все время должны со­ 4,76, в точности равна величине рК' ук­
ответствовать величине ионного про­ сусной кислоты, в чем можно легко убе­
изведения воды K w = [H + ] [ O H - ] = диться, если сравнить приведенные
= 1-10-1 4 . Но как только свободные в табл. 4-4 величины рК' с показан­
ионы Н + связываются с ионами ОН " , ной на рис. 4-10 кривой титрования. Ско­
некоторая часть недиссоциированных ро мы поймем смысл этого важного со­
молекул НАс сразу же претерпевает отношения, которое соблюдается для
дальнейшую диссоциацию, так что вновь всех слабых кислот.
94 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

По мере того как мы продолжаем про­ жду концентрациями веществ, участвую­


цесс титрования, добавляя новые порции щих в этих равновесиях, все время
раствора NaOH, оставшиеся недиссоции- соответствует численным значениям кон­
рованными молекулы уксусной кислоты стант равновесия. Оба этих равновесия
постепенно превращаются в ацетат-ионы обратимы и, будучи по своей природе
(СН 3С О О "), тогда как ионы Н + уда­ ионными, устанавливаются практически
ляются из раствора, соединяясь с ионами мгновенно. Поэтому процедуру титрова­
О Н " в реакции образования воды. ния можно легко провести в обратном
В конце концов мы достигаем конечной
точки титрования (приблизительно при Рис. 4- 1 1 . Сравнение кривых титрования трех
pH 7,0), в которой все молекулы уксусной слабых кислот-уксусной кислоты, Н 2РО^ и
кислоты оказываются лишенными про­ NH д. В рамках указаны преобладающие формы
этих соединений при соответствующих значе­
тонов, связавшихся с ионами ОН " . В ре­ ниях pH. Справа обозначены буферные зоны для
зультате образуются Н 20 и ацетат. На каждой системы. Сопряженные кислотно-ос­
протяжении всего процесса титрования новные пары служат эффективными буферами
при тех значениях pH, при которых соединения,
сосуществуют два взаимосвязанных рав­ играющие роль доноров протонов, ионизиро­
новесия (4) и (5), причем соотношение ме­ ваны на 25-75%.

Число эквивалентов ОН-


ГЛ. 4. ВОДА 95

направлении. Начиная от точки нейтра­ менению их pH при добавлении неболь­


лизации, мы можем добавлять к получен­ ших количеств кислоты (Н + ) или основа­
ному раствору ионы Н + , оттитровывая ния (ОН “ ). Буферная система состоит из
ацетат-ионы, и таким путем привести слабой кислоты (донор протона) и сопря­
раствор к исходному состоянию. После женного с ней основания (акцептор про­
внесения поправки на изменение объема тона). Примером буферной системы мо­
в ходе титрования мы получим точно та­ жет служить смесь уксусной кислоты
кую же кривую, которая показана на и ацетат-иона в равных концентрациях;
рис. 4-10. В процессе обратного титрова­ она образуется в растворе при достиже­
ния добавленные ионы Н + связываются нии средней точки кривой титрования,
с ионами Ас- , что приводит к обра­ показанной на рис. 4-10. Видно, что кри­
зованию уксусной кислоты (НАс); по ме­ вая титрования уксусной кислоты имеет
ре добавления ионов Н + отношение относительно прямой участок, распро­
[Ас ]/[Н Ас] уменьшается до тех пор, по­ страняющийся примерно на одну едини­
ка не достигнет исходного состояния, ко­ цу pH по обе стороны от средней точки,
торое имело место перед началом титро­ которая соответствует pH 4,76. При уве­
вания раствора уксусной кислоты раство­ личении концентрации ионов Н + (или
ром NaOH. ОН " ) в титруемом растворе на данном
На рис. 4-11 сравниваются кривые ти­ участке происходит лишь небольшое из­
трования трех слабых кислот с сильно менение величины pH. Этот относитель­
различающимися константами диссоциа­ но плоский участок представляет собой
ции, а именно уксусной кислоты (рК' = буферную область сопряженной кислот-
= 4,76), иона Н 2Р 0 4 (рК' = 6 ,86 ) и иона но-основной пары уксусная кислота-
аммония NHX (рК' = 9,25). Хотя кривые ацетат. В средней точке буферной обла­
титрования всех этих кислот имеют оди­ сти, где концентрация донора протона
наковую форму, они располагаются на (уксусной кислоты) точно равна концен­
разных уровнях вдоль оси pH просто по­ трации сопряженного основания (ацета­
тому, что все три кислоты различаются та), буферная емкость системы макси­
по своей силе. Уксусная кислота является мальна. Это означает, что увеличение
самой сильной из них и легче других от­ концентрации ионов Н + (или ОН - ) вы­
дает свой протон иону О Н - , так как зывает в этой точке минимальное изме­
имеет самую большую константу иони­ нение pH. Особенность этой точки кри­
зации К ' и соответственно самую низкую вой титрования уксусной кислоты со­
величину рК'. Уксусная кислота при pH стоит также в том, что величина pH в ней
4,76 уже диссоциирована на 50%. Труднее численно равна значению рК ' уксусной
отщепляется протон от иона Н 2РО 4 , ко­ кислоты. Очень важно отметить, что ве­
торый диссоциирован на 50% при pH личина pH ацетатной буферной системы
6 ,86 . Ион N H 4 -сам ая слабая из всех хотя и слабо, но все же изменяется при
трех кислот, его диссоциация на 50% про­ добавлении небольшого количества ио­
исходит только при pH 9,25. нов ОН - (или Н + ). Однако эти измене­
Теперь мы подошли к наиболее важно­ ния очень малы по сравнению с теми из­
му пункту, касающемуся кривых титро­ менениями pH, которые имели бы место
вания слабых кислот, характер этих при добавлении того же количества ио­
кривых свидетельствует о возможности нов ОН - (или Н + ) к чистой воде или
использования слабой кислоты и ее анио­ к раствору соли сильной кислоты и силь­
на в качестве буфера. ного основания, например NaCl, по­
скольку ни вода, ни растворы таких солей
4.10. Буферы-это смеси не обладают буферной емкостью.
слабых кислот и сопряженных Буферная ем кость-это не результат
с ними оснований черной магии, а просто естественное
следствие равновесий двух обратимых
Буферы представляют собой водные реакций, которые протекают в растворе,
системы, способные препятствовать из­ содержащем донор протонов и сопря­
96 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

женный с ним акцептор протонов при ус­ двух обратимых реакций и установления
ловии, что оба они присутствуют в при­ соответствующих равновесий, опреде­
близительно равных концентрациях. По­ ляемых константами равновесия этих ре­
смотрим, как работает буферная система, акций, K w и К ’. Если мы добавляем к бу­
используя для этого схему, приведенную ферному раствору ионы ОН ~ (или Н + ),
на рис. 4-12. Один из двух компонентов то в результате возникает небольшое из­
менение в соотношении относительных
нео концентраций слабой кислоты и ее анио­
на, а следовательно, и незначительное из­
менение pH. Уменьшение концентрации
одного из компонентов буферной си­
стемы при добавлении небольшого коли­
чества основания (или кислоты) точно
уравновешивается повышением концен­
Рис. 4- 12. Система уксусная кислота-ацетат трации другого компонента. Сумма ком­
может действовать в качестве буфера, способно­
го поглощать либо Н + либо ОН " -ионы вслед­
понентов буферной системы при этом не
ствие обратимой диссоциации уксусной кислоты изменяется, меняется лишь их соотноше­
(см. текст). ние.
Укажем еще на одну важную особен­
такой системы-донор протона, или ела- ность буферных систем. Как следует из
бая кислота (НА), содержит резервные сказанного выше, способность системы
связанные ионы Н +, которые могут выс­ уксусная кислота-ацетат функциониро­
вобождаться, чтобы нейтрализовать до­ вать в качестве эффективного буфера
бавленные к системе ионы ОН - с обра­ вблизи pH 4,76-э т о автоматическое
зованием Н 20 . Это происходит потому, следствие того факта, что величина рК'
что равновесие на какой-то момент нару­ уксусной кислоты равна 4,76. Очевидно,
шается, и член [Н + ][О Н ] становится что эта система не может служить буфе­
больше 1 • 10 - 14. Нарушенное равнове­ ром при pH крови (около 7,4). Приве­
сие быстро восстанавливается, так что денные на рис. 4-11 кривые титрования
произведение [Н + ] [ОН " ] опять оказы­ показывают, что для каждой сопряжен­
вается равным 1-10“ 14 (при 25°С), что ной кислотно-основной пары характерна
сразу же приводит к снижению концен­ своя область pH, в которой она может
трации ионов Н + . Однако теперь отно­ служить эффективной буферной систе­
шение [Н + ] [ОН " ] становится меньше мой. Видно, что пара Н 2Р 0 4 — Н Р О | “
величины К', и в результате происходит имеет р К 6,86 и, следовательно, может
дальнейшая диссоциация кислоты НА, служить буферной системой в области
чтобы восстановить нарушенное равно­ pH 6 ,86 , тогда как пара NH 4 - N H 3, для
весие. Аналогичным образом другой которой величина рК' равна 9,25, ведет
компонент буферной системы, а именно себя как буфер вблизи pH 9,25. Из всех
сопряженное основание-анион А - , спо­ этих сопряженных систем только пара
собно связываться с добавленными к бу­ Н 2РОд - НРО 4 - может быть использо­
ферному раствору ионами Н + и превра­ вана в качестве эффективного буфера при
щаться в НА. И в этом случае обе pH крови (pH 7,4).
реакции ионизации регулируют друг дру­ Количественное соотношение между
га и приходят в состояние равновесия. величиной pH, способностью смеси сла­
Теперь мы можем понять, почему сопря­ бой кислоты и сопряженного с ней осно­
женная кислотно-основная пара способ­ вания функционировать в качестве бу­
на препятствовать изменению pH рас­ ферной системы и величиной рК' этой
твора при добавлении к нему небольших слабой кислоты может быть охарактери­
количеств основания или кислоты. Спо­ зовано уравнением Хендерсона Хассель-
собность раствора функционировать баха. Это простое уравнение, которое
в качестве буф ера-это просто автомати­ можно использовать при выборе буфер­
ческое следствие протекающих в нем ной системы, рассмотрено в дополнении
4-2.
ГЛ. 4. ВОДА 97

Дополнение 4-2. Уравнение Хендерсона Хассельбаха

Кривые титрования уксусной кислоты, Н 2РО 4 и N H 4 (см. рис. 4-11)


мало различаются по форме. Это позволяет предположить, что все они
отражают какую-то общую закономерность, характерную для процес­
са титрования слабых кислот. Так оно и есть на самом деле. Форма кри­
вой титрования любой слабой кислоты описывается уравнением Хен­
дерсона Хассельбаха, анализ которого помогает понять буферные
свойства крови и тканей в организмах млекопитающих (т. е. свойства,
обеспечивающие поддержание в них требуемых кислотно-основных
равновесий). Ниже приведен простой вывод этого уравнения и даны не­
сколько задач, которые можно решить с его помощью.
Уравнение Хендерсона-Хассельбаха-это по существу одна из форм
выражения константы диссоциации кислоты:

К , = .[Н + ] [ А - ]
[НА]

Сначала мы решим это уравнение относительно [Н + ]:

[н * ] = г М .

Теперь напишем выражение для отрицательных логарифмов членов,


стоящих слева и справа:

- l g [ H + ] = - l g K '- l g - [HA]
[А"]

Заменяя — lg К' на pH и — lg р К' на рК ', получаем

рн . р К - - , 8 Ш М .

Если поменять местами числитель и знаменатель в выражении


— lg [Н А ]/[А - ] (что приведет к изменению знака этого выражения),
то получится уравнение Хендерсона-Хассельбаха:

[А- ]
р Н = р Г + |8 Т йаГ '

В более общей форме это уравнение выглядит так:


[Акцептор протонов]
pH = р К' + lg —з—---------------------- — .
[Донор протонов]

Уравнение Хендерсона Хассельбаха описывает кривые титрования


всех слабых кислот и позволяет вывести ряд важных количественных
соотношений. Из него можно понять, например, почему величина рК
слабой кислоты численно равна величине pH раствора этой кислоты
4 -7 6 7
98 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

в средней точке титрования. В этой точке [НА] = [А ] и, следователь­


но,
pH = рК' + lg 1,0 = рК' + 0; pH = рК'.
Уравнение Хендерсона-Хассельбаха дает также возможность вычис­
лить величину рК' любой кислоты при данном pH (если известно отно­
шение молярных концентраций донора и акцептора протонов), опреде­
лить величину pH сопряженной кислотно-основной пары при данном
молярном соотношении (если известна величина рК') и рассчитать со­
отношение между молярными концентрациями донора и акцептора
протонов при любом значении pH (если известна величина рК' слабой
кислоты).
Ниже приведены конкретные примеры задач всех трех указанных ти­
пов вместе с их решениями.
I) Вычислите величину рК' молочной кислоты, если при концентрации
свободной молочной кислоты, равной 0,010 М, и концентрации лактат-
иона, равной 0,087 М, величина pH равна 4,80.
ГЛактат1
pH = р К ' + lg - — !- J
[Молочная кислота]

[Лактат] 0,087
pK' = p H - l g ---------------- ---------= 4,80 —lg —------=
[Молочная кислота] 0,010
= 4,80 - lg 8,7 = 4,80 - 0,94 = 3,86.
2) Вычислите величину pH смеси, состоящей из 0,1 М раствора уксус­
ной кислоты и 0,2 М раствора ацетата натрия, если известно, что ве­
личина рК' уксусной кислоты равна 4,76.

pH , рК- + lg ------- ------------------= 4.76 + lg Н = 5,06.


[Уксусная кислота] 0,1

3) Рассчитайте, каким должно быть соотношение между концентра­


циями ацетат-иона и уксусной кислоты в буферной системе при pH 5.30.

ГАцетат-ион]
pH = рК' + lg -
[У ксусная кислота]
ГАцетат-ион1
Ig-p— 1 = pH - р К ' = 5,30 - 4,76 = 0,54;
[Уксусная кислота]

[Ацетат-ион]
— Антилогарифм 0,54 = 3,47
[Уксусная кислота]

4.11. Фосфат и бикарбонат-важные чину pH, которая поддерживается с по­


биологические буферные системы мощью различных биологических сис­
тем. Однако первая линия защиты живых
У всех живых организмов внутрикле­ организмов, препятствующая измене­
точные и внеклеточные жидкости обычно ниям их внутреннего pH, обеспечивается
имеют характерную и постоянную вели­ буферными системами. Две наиболее
ГЛ. 4. ВОДА 99

важные буферные системы у млекопи­ окиси углерода с водой в соответствии


таю щ их-это фосфатная и бикарбонат- с обратимой реакцией:
ная системы. Фосфатная буферная систе­
ма, играющая важную роль в поддержа­ с о 2(р) + н 2о ?± н 2с о 3,
нии pH внутриклеточной жидкости, пред­
константа равновесия которой равна
ставляет собой сопряженную кислотно-
основную пару, состоящую из иона ГН2С 0 3]
Н 2РО 4 (донора протона) и иона НРО 4
Кг “ [С 0 2(р)] [Н 20 ]
(акцептора протона).
Поскольку при нормальных условиях
Н .РО * *± Н + + НРО* двуокись углерода представляет собой
Донор А кцептор газ, величина [С 0 2(р)], т.е. концентрация
п р о то н а п р о то н а растворенной С 0 2, определяется равно­
весием с С 0 2 газовой фазы (г):

Фосфатная буферная система работает С 0 2 (г) С 0 2 (р),


точно так же, как ацетатная, с той разни­
цей, что она функционирует в другом ин­ характеризуемым константой равнове­
тервале значений pH. Эта система обла­ сия К 3, равной
дает максимальной эффективностью к . = [С 0 2(рД
вблизи pH 6 ,86 , поскольку величина рК' [ С 0 2 (Г)] •
ионов Н 2Р 0 4 равна 6,86 (см. табл. 4-4
и рис. 4-11). Фосфатная буферная пара Величина pH бикарбонатной буферной
Н 2 Р О 4 — Н Р О | “ способна сопротив­ системы зависит от концентрации рас­
ляться изменениям pH в интервале меж­ творенных в ней компонентов Н 2С 0 3 и
ду 6,1 и 7,7 и может, следовательно, обес­ НСОэ , выполняющих роль донора и ак­
печивать достаточную буферную емкость цептора протонов. Поскольку, однако,
внутриклеточной жидкости, величина pH концентрация Н 2С 0 3 в свою очередь за­
которой лежит в пределе 6 ,9-7,4. висит от концентрации растворенной
Главной буферной системой плазмы С 0 2, а последняя-от парциального дав­
крови служит бикарбонатная система, ления С 0 2 в газовой фазе, величина pH
представляющая собой сопряженную бикарбонатного буфера, находящегося
кислотно-основную пару, состоящую из в контакте с газовой фазой, в конечном
молекулы угольной кислоты (Н 2С 0 3), счете определяется концентрацией ионов
выполняющей роль донора протона Н С 0 3 в водной фазе и парциальным да­
и бикарбонат-иона ( Н С 0 3 ), выполняю­ влением С 0 2 в газовой фазе (см. допол­
щего роль акцептора протона: нение 4-3).
Бикарбонатная буферная система
Н 2С 0 3 Н+ + HCOJ функционирует как эффективный физио­
Эта система, которая имеет свою соб­ логический буфер вблизи pH 7,4, потому
ственную константу равновесия что донор протона Н 2СОэ в плазме кро­
ви находится в подвижном равновесии
[н +] [н с о 3] с большим резервным объемом газооб­
[н2с о 3] ’ разной С 0 2 в воздушном пространстве
легких. В любых условиях, когда кровь
функционирует в качестве буфера так же, почему-либо вынуждена поглощать из­
как и другие сопряженные кислотно-ос- быток ионов ОН и pH повышается, ко­
новные пары. Ее уникальная особенность личество угольной кислоты (Н 2С 0 3), час­
состоит, однако, в том, что один из ее тично превратившейся в Н С 0 3 в резуль­
компонентов, а именно угольная кислота тате взаимодействия с ионами О Н - ,
(Н 2С О э), образуется в результате взаи­ быстро восстанавливается за счет боль­
модействия растворенной в воде (р) дву­ шого запаса газообразной С 0 2 в легких.
4*
100 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

Дополнение 4-3. Как работает бикарбонатная система крови

Буферная система крови включает три взаимосвязанных обра­


тимых равновесия между газообразной С 0 2 в легких и бикарбонат-ио-
ном (Н С 0 3 ) в плазме крови (рис. 1). Когда ионы Н + попадают в кровь
при ее протекании через сосуды тканей, их концентрация сразу же по­
вышается. Это приводит к тому, что равновесие реакции 3 (рис. 1) сме­
щается и устанавливается новое равновесие, соответствующее более

Водная фаза

н + нсо:
Реакция 1

H2co3
н,о p jQ Реакция 2

Рис. 1. Между С 0 2 в воздушном пространстве


легких и бикарбонатным буфером в плазме кро­ со2(р)
ви, протекающей через капилляры легких, уста­
навливается равновесие. Так как концентрация
растворенной С 0 2 может быть быстро отрегу­ Реакция 3
лирована путем изменений скорости дыхания,
бикарбонатная буферная система крови нахо­
Воздушное про- ДО
дится почти в равновесии с обширным потен­ странство в лег-
циальными резервуаром С 0 2. ...r f ,.i
высокой концентрации Н 2СОэ, что в свою очередь приводит к повы­
шению концентрации С 0 2 (р) в крови. В результате давление С 0 2 в га­
зовой фазе легких тоже повышается и лишняя С 0 2 выдыхается. На­
оборот, когда в плазму крови поступает некоторое количество ионов
О Н - , события происходят в обратной последовательности. Пониже­
ние концентрации ионов Н + вызывает диссоциацию части молекул
Н 2С О э на ионы Н + и Н С 0 3 , а это в свою очередь приводит
к растворению в плазме крови некоторого дополнительного количе­
ства С 0 2 (г), содержащегося в легких. Таким образом, высокая интен­
сивность процесса дыхания, т.е. высокая скорость вдыхания воздуха
и выдыхания С 0 2, может обеспечить достаточно быстрые сдвиги этих
равновесий, что обусловливает сохранение постоянной величины pH
в крови.

С 0 2 (г) растворяется в крови, образуя ионов Н + и образуется избыток Н 2СОэ.


С 0 2 (р), которая вступает в реакцию с во­ Эта Н 2С 0 3 распадается, выделяя раство­
дой, что приводит к образованию Н 2СО э ренную С 0 2, которая в свою очередь
(см. дополнение 4-3). И наоборот, когда переходит в газовую фазу в легких и
величина pH крови почему-либо умень­ в конце концов выдыхается организмом.
шается, некоторое количество Н С 0 3 бу­ По мере того как кровь протекает через
ферной системы связывается с избытком многочисленные капиллярные сосуды
ГЛ.4. ВОДА 101

в легких, ее бикарбонатная буферная си­


стема быстро приходит почти в равно­
весное состояние с С 0 2 в газовом про­
странстве легких. Совместное функцио­
нирование бикарбонатной буферной си­
стемы и легких представляет собой очень
ответственный механизм, обеспечиваю­
щий поддержание постоянной величины
рн крови.
Величина pH плазмы крови поддержи­
вается на удивительно постоянном уров­
не. В норме плазма крови имеет pH,
близкий к 7,40. Нарушения механизмов,
регулирующих величину pH, наблюдаю­
щиеся, например, при тяжелых формах РН
диабета вследствие ацидоза, обусловлен­
ного «перепроизводством» метаболиче­
ских кислот, вызывают падение pH крови
до величины 6,8 и ниже, что в свою оче­
редь, может приводить к непоправимым
последствиям и смерти. При некоторых
других заболеваниях величина pH крови
иногда достигает столь высоких значе­
ний, что она уже не поддается нормали­
зации. Поскольку повышение концентра­
ции ионов Н + всего лишь на 1,18-10"7 М
(приблизительная разница между кровью
при pH 7,4 и кровью при pH 6 ,8 ) может
оказаться опасным для жизни, возникает
вопрос: какие молекулярные механизмы
обеспечивают поддержание величины pH pH
в клетках со столь высокой точностью?
Величина pH влияет на многие струк­
турные и функциональные свойства клет­
ки, однако к изменениям pH особенно
чувствительна каталитическая актив­
ность ферментов. На рис. 4-13 приве­
дены типичные кривые, характеризую­
щие зависимость активности некоторых
ферментов от pH. Видно, что каждый из
этих ферментов проявляет максималь­
ную активность при определенном значе­
нии pH, которое называется оптимумом
pH. Отклонение величины pH в любую
сторону от этого оптимального значения
часто сопровождается резким падением
активности фермента. Таким образом,
небольшие сдвиги pH могут приводить Рис. 4-13. Влияние pH на активность некоторых
к значительным изменениям скорости не­ ферментов. Каждый фермент имеет характер­
которых жизненно важных для организ­ ную для него кривую зависимости pH - актив-
ма ферментативных реакций, протекаю­
щих, например, в скелетных мышцах или
в мозгу. Биологический контроль, обес-
102 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

печивающий постоянство pH в клетках взаимодеиствием с молекулами воды


и жидкостях организма, имеет, следова­ в окружающей среде. Ниже мы увидим,
тельно, исключительно важное значение что специфические трехмерные струк­
для всех аспектов метаболизма и клеточ­ туры белков, определяющие их биологи­
ной активности. ческую активность, поддерживаются

Рнс. 4-14. Клоп-водомерка (семейство Gerridae)


использует высокое поверхностное натяжение
воды. Это насекомое, которое живет на поверх­
ности прудов, имеет специальные волоски на
своих первых и третьих парах ног, благодаря ко­
торым оно держится на поверхностном слое во­
ды, не продавливая его. Средняя пара ног, про­
никающая через этот слой, действует как весла.

4.12. Приспособленность благодаря свойствам воды. От свойств


живых организмов к водной среде воды зависит даже такой важный про­
цесс, как репликация ДНК.
Живые организмы успешно приспосо­
бились к водной среде и даже приобрели 4.13. «Кислые» дожди
способность использовать необычные загрязняют наши озера и реки
свойства воды. Благодаря высокой
удельной теплоемкости воды она дей­ Чистая вода, контактирующая с «нор­
ствует в клетках как «тепловой буфер», мальным» воздухом, имеет pH около 5,6,
позволяющий поддерживать в организме а не теоретическую величину pH 7. Это
относительно постоянную температуру связано с тем, что воздух содержит очень
при колебаниях температуры воздуха. небольшое количество газообразной
Высокая теплота испарения воды исполь­ СО 2 (около 0,04° о, что соответствует пар­
зуется некоторыми позвоночными для циальному давлению 0,3 мм рт. ст.). Ког­
защиты организма от перегревания с по­ да чистая вода, имеющая pH 7,0, прихо­
мощью механизма теплоотдачи путем дит в равновесие с С 0 2 воздуха, в ней
испарения пота. Сильно выраженное сце­ происходят обратимые реакции, в ходе
пление молекул в жидкой воде, обусло­ которых образуются ионы Н + и HCO 3
вленное влиянием межмолекулярных во­ (см. дополнение 4-3) и pH воды снижается
дородных связей, обеспечивает эффек­ приблизительно до 5,6:
тивный перенос в растениях раство­
ренных питательных веществ от корней С 0 2(г) С 0 2(р)
к листьям в процессе транснирации. Д а­
же то, что лед имеет более низкую плот­ С 0 2(р) + н 2о <=►н 2с о 3
ность по сравнению с жидкой водой н,со„ н + + нсо;
и поэтому всплывает в ней, приводит
к важным биологическим последствиям За последние сто или более лет кислот­
в жизненных циклах водных организмов. ность осадков-дождей и снега в во­
Однако наиболее существенным для сточной части США и Северной Европе
живых организмов является тот факт, постепенно возросла в тридцать раз, что
что многие важные биологические свой­ привело к снижению pH воды в озерах
ства макромолекул, в частности белков и реках этих областей примерно от 5,6 до
и нуклеиновых кислот, обусловлены их величин значительно ниже 5,0.
ГЛ.4. ВОДА 103

«Кислые» дожди возникают при взаи­ лоты испарения воды обусловлены


модействии дождевой воды с содержа­ сильными межмолекулярными взаимо­
щимися в атмосфере двуокисью серы действиями, проявляющимися в форме
и окислами азота, образующимися в ре­ многочисленных водородных связей ме­
зультате сжигания угля и нефти, содер­ жду соседними молекулами воды. Жид­
жащих небольшие количества соедине­ кая вода состоит из короткоживущих
ний серы и азота. Таким образом, скоплений (кластеров) молекул, свя­
дождевая вода превращается но суще­ занных друг с другом водородными
ству в разбавленный раствор серной связями. Полярность воды и сильно вы­
и азотной кислот. Тепловые электростан­ раженная способность ее молекул обра­
ции и металлургические предприятия, зовывать водородные связи делает воду
сжигающие уголь и нефть, обычно снаб­ прекрасным растворителем для многих
жены высокими дымовыми трубами, че­ ионных соединений и других веществ,
рез которые продукты сгорания вы­ имеющих полярные молекулы. Вода
брасываются в атмосферу, чтобы исклю­ диспергирует также амфипатические ве­
чить загрязнение нижних слоев воздуха, щества, например мыла, с образованием
поэтому верхние слои атмосферы над агрегатов молекул, называемых мицел­
огромными областями земного шара лами. в которых гидрофобные группы
оказались загрязненными этими кисло­ спрятаны внутри и не контактируют
тами, выпадающими на землю в виде с водой, тогда как заряженные группы
дождя. Иногда местные дожди могут расположены на внешней поверхности.
быть особенно кислыми: во время лив­ Вода очень слабо диссоциирует, об­
ней в Шотландии в 1974 г. дождевая вода разуя ионы Н + и О Н - . В разбавлен­
имела pH 2,4 (более низкая величина, чем ных водных растворах концентрации
pH уксуса!) ионов Н + и О Н - связаны между со­
Вследствие «кислых» дождей вода во бой обратной зависимостью: Kw =
многих озерах Скандинавских стран, во­ = [Н +][О Н ] = М О " 1* (при 25°С).
сточной части Канады, северной части Концентрацию ионов водорода в био­
Новой Англии, а также в горах Адирон­ логических системах обычно выражают
дака и в Флориде стала настолько кис­ в виде pH, величина которого численно
лой, что рыба в этих озерах частично или равна отрицательному логарифму кон­
полностью погибла, так как многие виды центрации ионов Н + (pH = —lg [H +]).
рыб не выносят кислотности ниже pH 5. Величину pH водных растворов изме­
Более того, повышение кислотности вЬ- ряют при помощи стеклянных электро­
ды уже вызвало нарушение неустойчиво­ дов, чувствительных к концентрации ио­
го равновесия между животными и расте­ нов Н + .
ниями в некоторых пресноводных эколо­ Кислоты можно определить как до­
гических системах. Поскольку в будущем норы протонов, а основания-как акцеп­
количество сжигаемого угля увеличится, торы протонов. Сопряженная кислотно-
можно ожидать, что это приведет к еще основная пара состоит из донора прото­
большей загрязненности запасов пресной на НА и соответствующего ему акцеп­
воды, если тепловые электростанции тора протона А- . Способность кислоты
и металлургические предприятия не бу­ НА отдавать свой протон характери­
дут снабжены эффективными установка­ зуется ее константой диссоциации
ми, предотвращающими выброс загряз-
няюших веществ в атмосферу. [ Н +] [ Н А - ]
К' =
[НА]
Краткое содержание главы
Вода это самое распространенное со­ или величиной рК', определяемой как
единение в живых организмах. Относи­ — lgК'. Величина pH водного раствора
тельно высокие значения температуры слабой кислоты количественно связана
замерзания, температуры кипения и теп­ со значением ее рА" и с отношением
104 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

концентраций ее протонно-донорной концентрация этиленгликоля, которая бу­


и протонно-акцепторной форм. дет достаточной для предотвращения за­
Сопряженная кислотно-основная пара мерзания воды при — 18СС.
может функционировать в качестве бу­ 2. Имитация уксуса. Один из способов при­
готовления уксуса (отнюдь не лучший)
фера, препятствующего изменениям pH
состоит просто в том, что уксусную кис­
при добавлении к раствору щелочи или лоту, единственный кислый компонент
кислоты; ее буферная емкость макси­ уксуса, разводят водой до нужного pH
мальна при значении pH, численно рав­ (см. табл. 4-4 и рис. 4-9) и добавляют со­
ном ее рК'. Наиболее важными в биоло­ ответствующие приправы. Уксусная кис­
гическом отношении буферными пара­ лота при 25'С представляет собой жид­
ми являются Н 2С О э-Н С О з и кость с плотностью 1,049 г/мл. Рассчи­
H 2P 0 J - H P 0 4 _. Каталитическая актив­ тайте, какое количество уксусной кис­
лоты нужно растворить в дистиллиро­
ность ферментов сильно зависит от pH.
ванной воде, чтобы получить 1 л раство­
ра, имитирующего уксус.
ЛИТЕРАТУРА 3. Кислотность желудочной соляной кис­
лоты. В клинических лабораториях для
Callewaert D.M., JenyeaJ. Basic Chemistry: определения кислотности желудочного
General, Organic, Biological, Worth, New сока оттитровывают 10,0 мл желудочно­
York, 1980. Полезно просмотреть как этот, го сока, взятого через несколько часов
так и другие учебники общей химии. после еды, 0,1 н. раствором NaOH до ней­
Dick D. А. Т. Cell Water, Butterworths, Washi­ тральной реакции. Допустим, что для
ngton, 1966. Свойства и функции воды этого потребовалось 7,2 мл раствора
в живых организмах. NaOH. Так как желудок к этому времени
Eisenberg D., Kauzmann W. The Structure and уже не содержит непереваренной пищи
Properties of Water, Oxford University Press, или напитков, никаких буферов в нем
Fair Lawn, N.J., 1969. Трактовка физиче­ нет. Какова величина pH желудочного
ской химии воды, рассчитанная на подго­ сока?
товленных читателей. 4. Измерение содержания ацетилхолина по
Likens G. £., Wright R. F., Galloway J. N., изменению pH. Концентрацию нейроме­
Butler T .J. Acid Rain, Sci. Am., 241, 43-51, диатора ацетилхолина можно определить
October (1979). по изменению pH, сопровождающему
Montgomery R., Swenson C. A. Quantitative гидролиз ацетилхолина. При инкубации
Problems in Biochemical Sciences, 2d ed., ацетилхолина с каталитическими количе­
Freeman, San Francisco, 1976. ствами фермента ацетилхолинэстеразы
Segel I. H. Biochemical Calculations, 2d ed., он количественно превращается в холин
Wiley, New York, 1976. и уксусную кислоту, которая диссоции­
Solomon A.K., The State of Water in Red Cells, рует с образованием ацетат-иона и иона
Sci, Am., 244, 88-96, February (1971). водорода:
Статья, посвященная исследованию струк­
туры воды в клетке.
О СН3 н2о СНз
II J I
СН 3— С — О — СН 2— СН 2— N — СН 3 — *— » Н О — СН2— СН2— N — СН3 + СН3— С— О - + Н т

СН 3 СНз О
Ацетилхолин Холии Ацетат

Вопросы и задачи Согласно данным анализа, водный рас­


твор, содержащий неизвестное количе­
1. Автомобильный антифриз. В качестве ве­ ство ацетилхолина объемом 15 мл, имел
щества, понижающего температуру за­ pH 7,65. После инкубации с ацетилхолин-
мерзания воды в радиаторе автомобиля, эстеразой pH раствора снизился до 6,87.
обычно используется зтиленгликоль- Сколько молей ацетилхолина содержа­
спирт, содержащий две гидроксильные лось в 15 мл исходного раствора, если
группы (СН 2О Н —СН 2ОН). Рассчитайте, считать, что в анализируемой смеси от­
какова должна быть приблизительная сутствовали буферы?
ГЛ. 4. ВОДА 105

5. Смысл величины рК' кислоты. Согласно Задача 7


одному из наиболее широко распростра­
ненных определений рК', эта величина
есть не что иное, как pH, при котором О О
кислота ионизирована на 50%, т.е. пред­ II II
С — ОН С— О
ставляет собой смесь недиссоцииро-
ванных молекул кислоты и сопряженного
с ней основания в соотношении 50 :50.
Докажите, что это правильно, исходя из Бензойная кислота Бенэоат-ион
выражения для константы равновесия. рК' ~ 5 (заряженный)
6. Свойства буфера. Аминокислота глицин
часто используется в биохимической нерастворима в воде растворим в воде
практике в качестве главной составной
части буферного раствора. Аминогруппа
глицина, имеющая рК' 9,3, может суще­
ствовать либо в протонированной форме
(— N H j ), либо в виде свободного основа­ 7. Зависимость растворимости от pH.
Сильно выраженная полярность воды
ния (— N H 2), которые находятся между
собой в равновесии: и ее способность легко образовывать во­
дородные связи делает ее прекрасным
растворителем для веществ ионной при­
-NH, - n h 2 + н +.
роды. Вместе с тем эта особенность воды
а) В каком интервале pH глицин мо­ обусловливает плохую растворимость
жет быть использован в качестве эф­ в ней неионизируемых неполярных орга­
фективного буфера за счет его амино­ нических вешеств, таких, как бензол.
группы? В принципе растворимость всех органи­
б) Какова доля молекул глицина, ческих кислот и оснований в воде можно
имеющих в 0,1 М растворе при pH 9,0 повысить путем соответственно депрото­
аминогруппу в протонированной фор­ нирования и протонирования, что приво­
ме (— N H j )? дит в обоих случаях к образованию заря­
в) Какой объем 5 М раствора КОН женных частиц. Например, бензойная
нужно добавить к 1,0 л 0,1 М раствора кислота плохо растворима в воде, однако
глицина (pH 9,0), чтобы величина pH добавление бикарбоната натрия вызы­
смеси была равна точно 10 ,0 ? вает повышение pH раствора и депрото­
г) Каково должно быть численное со­ нирование молекул бензойной кислоты
отношение между величинами pH рас­ с образованием бензоат-ионов, которые
твора и рК' аминогруппы глицина, хорошо растворимы в воде. Какой из
чтобы у 99% молекул глицина амино­ растворов-0,1 М NaOH или 0,1 М
группа находилась в протонированной НС1 нужно добавить к воде, чтобы по­
форме? высить растворимость веществ А, Б, В?

а) в) О
Н
n ; / С\ I / \
Н3С N— С—СНг—Р у ОН
н н i 4=7
Пиридиний-ион
// \
рК' 5 О О — СНз
Метиловый эфир N-ацетилтирозина
рК' ~ 10
б)

р-Нафтол
рК'~~ 10
106 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

8. Лечение сыпи, возникающей на коже при в желудке близка к 1 , а в тонком кишеч­


соприкосновении с растением сумахом. нике к 6 ? Дайте четкое обоснование свое­
Содержащиеся в тканях сумаха про­ го выбора.
изводные пирокатехола с длинными це­ 10 . Приготовление стандартного буфера для
пями алкильных групп вызывают харак­ калибровки рН-метра. Стеклянный элек­
терную зудящую сыпь. трод. используемый в имеющихся в про­
даже pH-метрах, дает электрический сиг­
ОН нал, величина которого пропорциональна
ОН концентрации ионов водорода. Для того
чтобы по величине сигнала можно было
правильно судить о величине pH, не­
(СН2)„— СН3 обходимо провести калибровку стеклян­
р К' = 8 ного электрода, используя для этого
стандартные растворы с известной кон­
центрацией нонов водорода. Определи­
Если вы случайно дотронулись до сума­ те, какие количества (в граммах) пер­
ха, то какой способ обработки поражен­ вичного кислого фосфата натрия
ного участка кожи из перечисленных ни­ (NaH 2 P 0 4 -Н 2 0 ; мол. масса 138,01)
же вы изберете и почему? и вторичною кислого фосфата натрия
(а) Промывание поверхности кожи хо­ (Na 2H P 0 4; мол. масса 141,98) необхо­
лодной водой. димы для приготовления 1 л стандартно­
(б) Промывание поверхности кожи раз­ го буфера с pH 7,00, в котором суммар­
бавленным уксусом или лимонным ная концентрация фосфатов равна
соком. 0,100 М. (Мол. масса смеси фосфатов бу­
(в) Промывание поверхности кожи мы­ дет зависеть от их соотношения). Вели­
лом и водой. чина рК' первичного кислого фосфата при
(г) Промывание поверхности кожи мы­ 25''С равна 6 ,86 .
лом, водой и пищевой (питьевой) со­ 11. Контроль pH крови путем изменения ин­
дой (бикарбонатом натрия). тенсивности дыхания.
9. Величина pH и всасывание лекарственных а) Парциальное давление С 0 2 в легких
веществ. Широко используемый 1екар- может быстро меняться в зависимости
ственный препарат аспирин представляет от интенсивности и глубины дыхания.
собой слабую кислоту с рК' = 3,5 Известно, чго для избавления от икоты
необходимо повысить концентрацию
С 0 2 в легких. Этого можно добиться,
если частично задержать дыхание, мед-
О тенно и неглубоко вдыхая воздух (ги­
повентиляция), или вдыхать и выды­
хать воздух, прижав к лицу бумажный
пакет В этих условиях парциальное да­
вление С 0 2 в воздушном пространстве
легких превысит нормальное. Объясни­
р К ' = 3,5
те. почему эти процедуры влияют на
pH крови.
Аспирин всасывается в кровь человека б) Бегуны на короткие дистанции непос­
через клетки слизистой желудка и тонко­ редственно перед стартом обычно ин­
го кишечника. Для того чтобы вещество тенсивно и глубоко дышат (гипервен­
всасывалось, оно должно легко прохо­ тиляция) примерно в течение 1,2 мин
дить через клеточные мембраны. Воз­ для удаления С 0 2 из легких. Величина
можность прохождения вещества через pH крови может подскочить при этом
клеточную мембрану определяется по­ до 7,60. Объясните, почему pH крови
лярностью его молекул: ионизированные повышается в этих условиях.
(заряженные) и сильно полярные моле­ в) Во время бега на короткую дистан­
кулы проходят медленно, тогда как ней­ цию мышцы производят большое ко­
тральные гидрофобные молекулы про­ личество молочной кислоты из запасов
ходят сквозь мембраны быстро. Где глюкозы. Исходя из этого факта,
аспирин легче всасывается в кровяной объясните, почему перед стреми­
п о то к -в желудке или в тонком кишечни­ тельным бегом полезна гипервентиля-
ке, если величина pH желудочного сока ция?
ГЛ А В А 5
АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ
В количественном отношении белки стоящим из двух или более аминокис­
занимают первое место среди всех со­ лот, соединенных ковалентными связя­
держащихся в живой клетке макромоле­ ми. Поистине замечательное свойство
кул; на их долю приходится не менее клеток-это их способность соединять
половины сухого веса клетки. Белки 2 0 аминокислот в различных комбина­
присутствуют во всех клетках, причем циях и последовательностях, в результа­
их можно найти в любой части клетки. те чего образуются пептиды и белки,
Велико также и разнообразие белков; обладающие совершенно разными свой­
в одной клетке'можно обнаружить сот­ ствами и биологической активностью.
ни различных видов этих макромолекул. Из одних и тех же строительных блоков
Белки выполняют многообразные био­ разные организмы способны вырабаты­
логические функции, поскольку они слу­ вать такие разнообразные продукты,
жат молекулярными инструментами, как ферменты, гормоны, белок хруста­
с помощью которых генетическая ин­ лика глаза, перья, паутина, панцырь че­
формация находит свое реальное вопло­ репахи (рис. 5-1). белки молока, энкефа-
щение. Поэтому изучение биологических лины (наркотики, вырабатываемые са­
макромолекул разумно начать именно мим организмом), антибиотики, ядо­
с белков, или протеинов. (Это название витые вещества грибов и многие другие
происходит от латинского слова, озна­ соединения, наделенные специфической
чающего «первый» или «главный».) биологической активностью.
Ключ к пониманию структуры любо­
го из всех этих тысяч различных белков
дает небольшая группа довольно про­
стых молекул, играющих роль строи­
тельных блоков. Для построения всех
белков, будь то белки из самых древних
линий бактерий или из высших организ­
мов, используется один и тот же набор
из 20 различных аминокислот, ковалент­
но связанных друг с другом в опреде­
ленной, характерной только для данно­
го белка последовательности. Каждая
аминокислота благодаря специфическим
особенностям ее боковой цепи наделена
химической индивидуальностью, поэто­
му всю эту группу из 20 аминокислот Рис. 5-1. Белок кератин синтезируется у всех по­
можно рассматривать как алфавит звоночных. Он служит главным структурным
«языка» белковой структуры. компонентом волос, чешуи, рогов, шерсти, ног­
тей и перьев. Кератнн как главный компонент
В этой главе мы уделим внимание входит также в состав плотного паицыря черепа­
также и пептидам - коротким цепям, со­ хи.
108 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

5.1. Общие структурные


свойства аминокислот Таблица 5.1. Сокращенные обозначения ами­
нокислот
При кипячении белков в присутствии
сильных кислот и щелочей ковалентные Аминокислота Трехбуквен­ Однобук­
связи между аминокислотами, из ко­ ное сокра­ венное
торых построены белковые цепи, разры­ щенное обозна­
ваются. Образующиеся при этом сво­ обозначение чение
бодные аминокислоты представляют со­
бой сравнительно небольшие молекулы Аланин Ala A
с известной структурой. Первая амино­ Аргинин Arg R
кислота, аспарагин, была открыта Аспарагин Asn N
в 1806 г. Последним из 20 обнару­ Аспарагиновая Asp D
женных в белках аминокислот оказался кислота
треонин, который удалось идентифици­ Валин Val V
Г истидин His H
ровать лишь в 1938 г. Каждая амино­
Г лицин Gly G
кислота имеет тривиальное (традицион­
ное) название, происходящее иногда от
Глутамин Gin Q
Глутаминовая Glu E
источника, из которого аминокислота кислота
была впервые выделена. Например, ас­ Изолейцин He I
парагин, как нетрудно догадаться, Лейцин Leu L
впервые обнаружили в аспарагусе, а глу­ Лизин Lys К
таминовую кислоту - в клейковине (по- Метионин Met M
английски «gluten») пшеницы; глицин Пролин Pro P
был назван так за его сладкий вкус (от
Серии Ser s
Тирозин Tyr Y
греч. «glykos»-сладкий). Треонин Thr T
Все 20 аминокислот, встречающиеся Триптофан Trp w
в белках, характеризуются общей струк­ Фенилаланин Phe F
турной особенностью-наличием кар­ Цистеин Cys С
боксильной группы и аминогруппы, свя­
занных с одним и тем же атомом
в воде. 20 аминокислот, входящие в со­
углерода (рис. 5-2). Различаются же
став белков, часто называют стан­
аминокислоты только боковыми цепями
дартными, основными или нормальными
(R-группами), которые у разных амино­
аминокислотами, чтобы .отличить их от
кислот неодинаковы по структуре, элек­
других аминокислот, присутствующих
трическому заряду и растворимости
в живых организмах, но не встречаю­
щихся в белках. Стандартные аминокис­
СООН лоты имеют трехбуквенные и однобук­
I венные условные обозначения
H2N—С—н (табл. 5-1), которыми пользуются для
сокращенной записи аминокислотного
R состава и последовательностей амино­
кислот в полипептидных цепях.
Рис. 5-2. Общая структурная формула амино­
кислот (в неионной форме), входящих в состав
белков. Часть структуры, показанная черным
цветом, одинакова у всех а-аминокислот (кроме 5.2. Почти все аминокислоты
пролина). Буквой R, выделенной красным цве­ содержат асимметрический
том, обозначена боковая цепь (R-rpynna). Ка­ атом углерода
ждая аминокислота имеет свою, характерную
для нее R-rpynny. Во всех аминокислотах, за ис­ Как следует из рис. 5-2, все стан­
ключением глицина, а-атом углерода связан
с четырьмя различными замещающими группа­
дартные аминокислоты, кроме одной,
ми и, следовательно, является асимметрическим, содержат в a -положении асимметриче­
или хиральным, атомом углерода. ский атом углерода, с которым связаны
ГЛ. 5. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 109

четыре разные замещающие группы: остальные 19 аминокислот, образую­


карбоксильная группа, аминогруппа, R- щиеся при гидролизе белков в достаточ­
группа и атом водорода. Таким обра­ но мягких условиях, обладают оптиче­
зом, асимметрический а-атом углерода ской активностью, т.е. способны вра­
является хиральным центром (разд. 3.5). щать плоскость поляризации света
Как мы знаем, соединения с хиральным в том или ином направлении. Благодаря
центром встречаются в двух разных тому что в аминокислотах валентные
изомерных формах, у которых одина­ связи вокруг а-атома углерода имеют
ковы все химические и физические свой­ тетраэдрическое расположение, четыре
ства, за исключением одного-направле­ различные замещающие группы могут
ния вращения плоскости поляризации располагаться в пространстве двумя
проходящего через них плоскополяризо- разными способами, так что молекула
ванного света; угол поворота плоскости
Рис. 5-4. А. Два оптических изомера аланина.
поляризации измеряют при помощи по­ Карбоксильные группы, представляющие собой
ляриметра (разд. 3.5). Если не считать точки отсчета, расположены на конце связи, иду­
глицина, не имеющего асимметрическо­ щей от хирального центра по вертикали. Струк­
го атома углерода (рис. 5-3), все туры L- и D-аланина-э т о несовмещающиеся
зеркальные отражения друг друга. Б и В. Два
разных способа изображения пространственной
СООН конфигурации оптических изомеров. В перспек­
тивных формулах связи, выступающие над пло­
I скостью рисунка, изображаются в виде клиньев,
h2n —с —н а связи, уходящие за плоскость рисунка, обозна­
I чаются пунктиром. В проекционных формулах
II предполагается, что горизонтальные связи вы­
ступают над плоскостью рисунка, а верти­
кальные-уходят за его плоскость. Правда, про­
Рис. 5-3. Глицин, единственная аминокислота, екционным формулам далеко не всегда придают
у которой нет асимметрического атома углеро­ строгий смысл и пользуются ими вне всякой свя­
да. R-группа, представляющая собой атом водо­ зи со стереохимической конфигурацией моле­
рода, выделена красным цветом. кулы.

СООН соон

ц Nb— ^ —^ ц]

н
L -аланин D-аланин
А
Перспективные формулы Проекционные формулы

СООН СООН СООН СООН


I
H 2N — С — Н H -^C ^N H 2 h2n —с!:—н н —с —n h 2
I
СНз СН;) сн3 СН3
L-аланин D-аланин L-аланин D-аланин

Б В
110 ЧАСТЬ I БИОМОЛЕКУЛЫ

может существовать в двух конфигура­ света через раствор чистого стереоизо­


циях, представляющих собой несовме­ мера с известной концентрацией в кюве­
стимые зеркальные отображения друг те поляриметра при заданной длине пу­
друга (рис. 5-4). Эти две формы моле­ ти света в растворе:
кулы называются оптическими изомера­ Угол вращения плоскости
ми, энантиометрами или стереоизоме­ поляризации, град
рами. Раствор одного стереоизомера М п -----
(Длинапути света, дм) х
данной аминокислоты вращает пло­ (Концентрация, г/мл)
скость поляризации света влево (против
Длину оптического пути выражают в де­
часовой стрелки); такой стереоизомер
циметрах и обязательно указывают тем­
называется левовращающим изомером
пературу и длину волны используемого
[перед его названием ставят знак ( —)].
света (обычно это D-линия в спектре
Другой стереоизомер поворачивает пло­
натрия, X = 589 нм). В табл. 5-2 приведе­
скость поляризации света точно на та­
ны значения удельного вращения для не­
кой же угол, но вправо (по часовой
скольких аминокислот; обратите внима­
стрелке) и называется правовращающим
ние, что среди них есть как левовращаю­
изомером [в этом случае впереди ставят
щие. так и правовращающие.
знак ( + ) ] . Эквимолярная смесь ( + )- и
( —)-форм не способна вращать пло­
скость поляризации света. Поскольку 5.3. Стереоизомеры
все аминокислоты (за исключением обозначаются в соответствии
глицина), выделенные из белков в мяг­ с их абсолютной конфигурацией
ких условиях, вращают плоскость поля­
ризации света, ясно, что в составе бел­ В основе более строгой системы клас­
ковых молекул они присутствуют толь­ сификации и обозначения стереоизоме­
ко в какой-либо одной стереоизомерной ров лежит не вращение плоскости поля­
форме. ризации света, а абсолютная конфигура­
Оптическая активность стереоизомера ция молекулы стереоизомера, т.е.
количественно выражается величиной взаимное расположение четырех заме­
удельного вращения, которую можно щающих групп, находящихся в верши­
определить, измерив угол поворота пло­ нах тетраэдра, вокруг локализованного
скости поляризации при прохождении в центре асимметрического атома угле­
рода. Для выяснения конфигурации оп­
тически активных соединений их сравни­
Таблица 5-2. Удельное вращение некоторых вают с каким-то одним соединением,
аминокислот, выделенных из белков
выбранным в качестве эталона. Таким
Все эти аминокислоты имеют L-конфигура- соединением служит трехуглеродный са­
цию, но одни из них правовращающие,
а другие-левовращающис. хар глщеральдегиб (рис. 5-5), простей­
ший из сахаров, содержащих асимме­
трический атом углерода (структура
Аминокислота Удельное сахаров будет рассмотрена в гл. 11 ).
вращение, [a]D?
Два возможных стереоизомера глице-
ральдехида принято обозначать буква­
L-аланин + 1,8 ми L и D. Абсолютные конфигурации
L-аргинин + 12,5 этих сгереоизомеров, установленные ме­
L-гистидин -3 8 ,5 тодом рентгеноструктурного анализа,
L-глутаминовая кислота + 12,0 показаны на рис. 5-5. Непосредственно
L-изолейцин + 12,4
+ 13,5
под изображением стереоизомеров гли-
L-лизин
L-пролин - 86,2 церальдегида приведены конфигурации
L-серин - 7 ,5 соответствующих стереоизомеров ами­
L-треонин -2 8 .5 нокислоты аланина. Для сравнения кон­
L-фенилаланин -3 4 ,5 фигураций этих стереоизомеров в каче­
стве маркера используют наиболее
ГЛ. 5. АМ ИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 111

СНО СНО ся буквой L, а стереоизомеры, соответст­


вующие D-глицералъдегиду,-буквой D, не­
н о * -с—н Н * -С — ОН зависимо от направления вращения плос­
кости поляризации плоскополяризованно-
СН2ОН сн,он го света. Таким образом, буквы L и D от­
носятся к абсолютной конфигурации че­
L - глицеральдегид D-глицерадьдегид тырех замещающих групп при хираль­
ном атоме углерода, а не к направле­
СООН СООН нию вращения плоскости поляризации.
В табл. 5-2 приведены величины удель­
h 2n ^ c — н Н * -С — n h 2 ного вращения некоторых L-аминокис-
лот.
сн 3 СНз Если соединение содержит два или
более хиральных центров, оно может
L-аланин D-аланин иметь 2 " стереоизомеров, где и-число
Рис. 5-5. Стерическое соответствие между хиральных центров. Глицин не содер­
структурой энантиомеров аланина и абсолют­ жит асимметрического атома углерода
ной конфигурацией L- и D -глицеральдегнда.
(см. 5-3), и поэтому у него нет стереои­
сильно окисленный атом углерода, свя­ зомеров. Все другие аминокислоты,
занный с асимметрическим атомом обычно встречающиеся в белках, содер­
углерода. Таким атомом в молекуле L- жат по одному асимметрическому ато­
аланина служит углерод карбоксильной му углерода. Исключение составляют
группы, а в молекуле L-глицеральдеги­ треонин и изолейцин, каждый из ко­
д а - углерод альдегидной группы. Если торых имеет по два таких атома и 2 " =
эти два атома расположить в простран­ = 2г = 4 стереоизомера. Однако в со­
стве одинаковым образом, то, как видно став белков входит только по одному
из рис. 5-5, аминогруппа L-аланина бу­ из этих четырех возможных изомеров
дет соответствовать гидроксильной той и другой аминокислоты.
группе L-глицеральдегида, а метильная Для соединений, содержащих два или
группа (R-rpynna) L-аланина СН 2ОН- более хиральных центров, приведенная
группе L-глицеральдегида. Такое же со­ выше система обозначения стереоизоме­
ответствие в абсолютной конфигурации ров связана с определенными трудно­
замещающих групп наблюдается и для стями и иногда оказывается неодноз­
D -стереоизомеров аланина и глицераль- начной. Поэтому для таких соединений
дегила. Стереоизомеры всех хиральных все чаще используется новая система
соединений, соответствующие по конфи­ обозначения стереоизомеров-так назы­
гурации L-глицеральдегиду, обозначают­ ваемая RS-система (см. дополнение 5-1).

Дополнение 5-1. RS-система обозначения оптических изомеров

Если соединение содержит два или более хиральных центров,


обозначение изомеров на основе DL-системы может оказаться неод­
нозначным. Чтобы избежать той или иной неопределенности при
обозначении оптических изомеров, была предложена так называемая
RS-система. Рассмотрим конкретный пример, чтобы понять, как нуж­
но пользоваться этой системой. Прежде всего следует внимательно
рассмотреть четыре замещающие группы при каждом асимметриче­
ском атоме углерода и расположить их в порядке уменьшения
атомных номеров или в порядке понижения «плотности валентно­
сти», так чтобы группа, оказавшаяся последней в этом ряду (имею­
щая наименьший приоритет), была направлена в противоположную
ЧАСТЬ I. БИОМОЛЕКУЛЫ

от наблюдателя сторону. Наблюдатель как бы смотрит вниз на ру­


левое колесо с тремя спицами, причем связь между асимметрическим
атомом углерода и замещающей группой с наименьшим приорите­
том представляет собой рулевую колонку. Если остальные группы
располагаются при этом в порядке уменьшения приоритета по часо­
вой стрелке, то конфигурация молекулы относительно рассматривае­
мого хирального центра обозначается буквой R (от лат. rectus-
правый); если же они располагаются против часовой стрелки, то кон­
фигурация обозначается буквой S (sinisttr-левый). Таким способом
определяются обозначения для всех хиральных центров.
Некоторые часто встречающиеся в биомолекулах функциональные
группы располагаются в порядке уменьшения их приоритета следую­
щим образом:

SH > OR > ОН > NHCOR > N H 2 > СООН > СНО >
> СН2ОН > С 6Н 5 > СН 3 > н .
Конфигурации большинства аминокислот, обнаруживаемых в бел­
ках, однозначно устанавливаются с помощью DL-системы; однако
треонин и изолейцин представляют особый случай, так как каждый
из них содержит два асимметрических атома углерода и для них воз­
можно существование четырех (22) стереоизомеров. В этих изомерах
конфигурация замещающих групп относительно каждого хирального
центра была установлена путем сравнения их с L- и D -формами гли-
церальдегида, и изомеры получили соответствующие обозначения
(приставка «алло» означает по-гречески «другой»).

СООН СООН

h 2n — с — Н H 2N — С — Н

Н — С—ОН н о —С—Н
СНз СНз
L -треонин L-алло- треонин

СООН СООН

н о —с —Н н—с —он
СНз СН 3
D-треонин D-алло-треонин

Буквы L и D в обозначениях аминокислот относятся к а-атому угле­


рода (т.е. к углероду во втором положении). Приставка алло отно­
сится к конфигурации замещающих групп при атоме углерода
в третьем положении. Изомеры соединений, имеющих два хи­
ральных центра, называются диастереоизомерами.
Рассмотрим теперь, как L-треонин, нормальный изомер, встречаю­
щийся в белках, обозначается с помощью RS-системы. Начнем с ато­
ГЛ. 5. АМ ИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 113

ма углерода во втором положении. Если расположить его четыре за­


мещающие группы в порядке уменьшения атомных номеров или
«плотности валентности» атомов, связанных с углеродом-2 , то полу­
чим следующий ряд: —N H 2, — СООН, — СНОНСН3, —Н. Если те­
перь представить себе молекулу L-треонина как рулевое колесо, у ко­
торого рулевой колонкой служит связь между углеродом -2 и атомом
водорода, направленная вниз за плоскость рисунка, то остальные три
группы расположатся следующим образом:

НООС^__ ^СНОН
СН 3

Видно, что направление, в котором происходит уменьшение приори­


тета (показано стрелками) замещающих групп, соответствует пово­
роту против часовой стрелки. Следовательно, углерод-2 имеет кон­
фигурацию S. Такую же стерическую диаграмму можно нарисовать
и для атома углерода-3, причем связь между этим атомом углерода
и атомом водорода (группой с наименьшим приоритетом) должна
быть направлена за плоскость рисунка:

В этом случае все остальные замещающие группы расположатся


в порядке уменьшения приоритета по часовой стрелке, т.е. мы полу­
чим конфигурацию R. Следовательно, в рамках RS-системы L-трео-
нин обозначается как (2S, ЗЯ)-треонин.
Традиционные обозначения изомеров треонина как L-, D-, L-алло-
и D -алло-изомеры известны нам уже в течение многих лет и настоль­
ко вошли в привычку, что их продолжают использовать и теперь. То
же справедливо и в отношении названий и стереообозначений про­
стых сахаров (гл. 11). Вместе с тем RS-система представляет собой
однозначный способ обозначения оптических изомеров соединений,
которые либо нельзя сопоставить с изомерами глицеральдегида, ли­
бо невозможно однозначно охарактеризовать в рамках DL-системы.
Это часто имеет место, когда речь идет о сложных природных соеди­
нениях, содержащих два или более хиральных центров.
114 ЧАСТЬ 1 БИОМОЛЕКУЛЫ

5.4. Оптически активные Присутствие в белках только L-сте-


аминокислоты в белках реоизомеров аминокислот весьма при­
представляют собой мечательно, так как в обычных химиче­
L-стереоизомеры ских реакциях, используемых для синте­
за соединений с асимметрическим ато­
Почти все природные биологические мом углерода, всегда получаются опти­
соединения, содержащие хиральный чески неактивные продукты. Это проис­
центр, встречаются только в какой-ни- ходит потому, что в обычных химиче­
будь одной стерео изомерной ф о р м е -D ских реакциях с одинаковой скоростью
или L. За исключением глицина, у кото­ образуются как D-, так и L-стереоизо-
рого нет асимметрического атома угле­ меры. В результате получается рацеми­
рода, все аминокислоты, входящие в со­ ческая смесь, или рацемат,-эквимоляр-
став молекул белков, являются L-сте- ная смесь D- и L-изомеров, которая не
реоизомерами. Этот вывод был сделан вращает плоскость поляризации ни
на основе многочисленных тщательно в том, ни в другом направлении. Раце­
проведенных химических исследований, мическую смесь можно разделить на D-
в которых оптические свойства амино­ и L-изомеры только при помощи очень
кислот сопоставлялись с их поведением трудоемких методов, основанных на
в химических реакциях. Ниже мы уви­ различиях в физических свойствах сте­
дим, что в живой мрироде встречаются реоизомеров Разделенные D- и L-изо­
также и некоторые D-аминокислоты, меры со временем снова превращаются
но они никогда не входят в состав в рацемическую смесь (см. дополнение
белков. 5-2).

Дополнение 5-2. Как определить возраст человека,


используя химию аминокислот

Оптические изомеры аминокислот претерпевают очень медленную


и самопроизвольную неферментативную рацемизацию, так что за ка­
кой-то весьма длительный период времени чистый L- или D -изомер
может превратиться в эквимолярную смесь D- и L-изомеров. Раце­
мизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идет
с определенной скоростью. Это обстоятельство можно использовать
для определения возраста людей и животных или ископаемых остат­
ков организмов. Например, в белке дентине, содержащемся в твер­
дой эмали зубов, L-аспартат самопроизвольно рацемизуется при
температуре человеческого тела со скоростью 0.10Uo в год. У детей
в период формирования зубов в дентине содержится только L-аспар­
тат. Можно выделить дентин всего из одного зуба и определить
в нем содержание D-аспартата. Такие анализы были проделаны на
дентине обитателей горных селений Эквадора, многие из которых
приписывали себе слишком большой возраст. Так как в ряде случаев
это вызывало сомнения, для проверки был использован рацемиза-
ционный тест, который оказался довольтю точным. Так, для 97-лет­
ней женшины, возраст которой был документально засвидетельство­
ван, согласно тесту был установлен возраст 99 лет.
Тесты, выполненные на ископаемых остатках доисторических жи­
вотных-слонов, дельфинов и медведей - показали, что данные, полу­
ченные этим методом, хорошо согласуются с результатами датиро­
вания, основанного на скорости распада радиоактивных изотопов.
ГЛ. 5. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 115

Живые клетки обладают уникальной лярных, или гидрофобных (т.е. водоот­


способностью синтезировать L-амино- талкивающих), R-rpynn и кончая сильно
кислоты с помощью стереоспецифиче- полярными, или гидрофильными («лю­
ских ферментов. Стереоспецифичность бящими») воду), R-группами.
этих ферментов обусловлена асимме­ Строение 20 стандартных аминокис­
трическим характером их активных цен­ лот показано на рис. 5-6. Имеется четы­
тров. Ниже мы увидим, что характерная ре основных класса аминокислот, содер­
трехмерная структура белков, благодаря жащих R-группы следующих типов:
которой они проявляют самые разные 1) неполярные, или гидрофобные, 2 )
виды биологической активности, возни­ полярные, но незаряженные, 3) отрица­
кает только в том случае, если все вхо­ тельно заряженные и 4) положительно
дящие в их состав аминокислоты при­ заряженные. Внутри каждого класса
надлежат к одному стереохимическому имеется определенная градация по по­
ряду. лярности, размерам и форме R-rpynn.

5.5. Классификация 5.6. Восемь аминокислот


аминокислот на основе их R-групп содержат неполярные
R-группы
Рассмотрим теперь структуру 20 ами­
нокислот, встречающихся в белках. Де­ R-группы этого класса аминокислот
ло облегчается тем, что все аминокис­ представляют собой углеводороды, и,
лоты можно сгруппировать на основе следовательно, они гидрофобны
признаков, свойственных их R-группам. (рис. 5-6) К данному классу относятся
в частности их полярности (табл 5-3), пять аминокислот с алифатическими R-
т.е. способности R-групп к взаимодей­ группами (аланин, валин, лейцин, изолей-
ствию с водой при биологических значе­ цин и пролин), две аминокислоты с аро­
ниях pH (вблизи pH 7,0). По степени по­ матическими кольцами (фенилаланин
лярности все R-группы аминокислот и триптофан) и одна аминокислота, со­
можно расположить в виде непрерывно­ держащая серу (метионин). Особого
го ряда, начиная от полностью нено- упоминания заслуживает пролин, так
как его а-аминогруппа не свободна,
а замещена частью R-группы, в резуль­
Таблица 5-3. К лассиф икация ам и н оки сл от тате чего молекула приобретает цикли­
в с оотв етств и и с п о л яр н о с т ью их R -rp y n n ческую структуру (рис. 5-6).
(при p H 7)

5.7. Семь аминокислот


Н еп ол ярн ы е R-группы содержат незаряженные
А ланин М етионин полярные- R-группы
В али н П ро л и н
И золейц ин Т р и п тоф ан Эти аминокислоты (рис 5-6) лучше
Л ей ц и н Ф ени лалан ин
растворяются в воде, т. е. они более гид­
П о л яр н ы е, но н езаряж енны е R -группы рофильны, чем неполярные аминокис­
А спарагин Т и р о зи н лоты, так как их функциональные
Г лицин Т реони н
Г л у та м и н Ц истеин
группы образуют водородные связи
Серин с молекулами воды. В этот класс ами­
О т р и ц а т ел ь н о зар яж ен н ы е R-группы
нокислот входят глицин, серин треонин,
А сп араги н овая к и сл ота
цистеин тирозин, аспарагин и глутамин.
Г л у та м и н о в а я ки сл ота Полярность серина, треонина и тиро­
П о л о ж и т ел ьн о зар яж ен н ы е R -группы
зина обусловлена их гидроксильными
Аргинин
группами, полярность аспарагина и глу­
Г истидин там ина-их амидными группами, а по­
Л и зи н лярность цистеина его сульфгидриль-
ной, или тиолоеои, группой. R-rpynna
116 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

Неполярные (гидрофобные) Н-группы

Аланин Валин Лейцин Изолейцин

СО СУ М К СОО' сосг СОСГ


1/Н * I HjN—С—Н
сг H3N-C—Н H jN — С — Н
HjN^ CH2

ь
сн2 СН, CHS
H jC ---------СНг
сна <Uch
I NH
S
I
СН3

Пролии Метионин Фенилаланин Триптофан

Незаряженные полярные Н-группы

СО О ' СОО- сосг СОСГ СОСГ <ро- соо-


. I , I ♦ 1 * 1
HjN—С—Н
ь у г-с-н H jN — С — Н H jN — С— Н H jN — (j;— н Н ,М -С -Н HjN—С—Н
I
-о-

н сна сн2 снг CHS


0
X

CH.OH
1
1

Г лицин Серин
сн3

Треонин

Отрицательно заряженные
SH

Цистеин
Фон
Тирозин
H jl/
с
О

Аспарагин
H2N
/ \О
Г лутамин
снг

Положительно заряженные полярные Н-группы


полярные Н-группы
СОО" <jXX сосг СОСГ СОО"
* 1
HjN- -i-H F.N — С — Н H,N- -А-Н H,N-C—н Н N— I -Н
I I I
снг CHj снг СН»
1 СН,
СОСГ сн, снг СН2 C -N H

СОСГ сн,
1 сн» СН

СН* Ан
1 С—N*
н н
+NH3 С=ЙНг

Аспарагиновая Глутаминовая
Анг
кислота кислота Лизин Аргинин Гистидин

глицина, представляющая собой всего Рис. 5-6. 20 аминокислот, из которых обычно


лишь один атом водорода, слишком ма­ состоят белки. Их аминогруппы и карбок­
сильные группы показаны ионизированными,
ла, чтобы компенсировать сильную по­ как это действительно имеет место при pH 7,0.
лярность а-аминогруппы и а-карбок- Части молекул, одинаковые для всех аминокис­
сильной группы. лот. изображены на красном фоне. R-группы
обозначены черным.
Аспарагин и глутамин представляют
собой амиды двух других аминокис­
лот-соответственно аспарагиновой дят в эти аминокислоты. Цистеин и ти­
и глутаминовой кислот, которые также розин содержат R-группы, диссоции­
служат строительными блоками белков. рующие с образованием ионов Н + ,
При кислотном или щелочном гидроли­ однако при pH 7,0 обе эти группы-тио-
зе аспарагин и глутамин легко перехо- ловая группа цистеина и гидроксильная
ГЛ. 5. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 117

СООН СООН которых содержит вторую карбоксиль­


I | ную группу и при pH 7 несет сум­
H,N— С— Н H . N— С — Н марный отрицательный заряд (рис. 5-6).
Эти аминокислоты могут быть предше­
СН2—SH HS— с н 2
ственниками аспарагина и глутамина
Цистеин Цистеин (см. выше).
2Н '
[% 2 H 5.9. Три аминокислоты
содержат положительно
СООН СООН
заряженные
I | (основные) R-группы
h 2n — с — н h 2n — с — н

сн2— S— S— сн2 Аминокислоты, у которых R-группы


при pH 7,0 несут суммарный положи­
Цистин тельный зар я д -это лизин, содержащий
Рис. 5-7. Цистеин и цистин. Тиоловые(—SH) вторую аминогруппу, прикрепленную
группы двух молекул цистеина легко окисляют­ к алифатической цепи в е-положении,
ся и, соединяясь друг с другом, образуют ди- аргинин, имеющий положительно заря­
сульфидную группу цистина. В белках встре­
чаются как цистеин, так и цистин.
женную гуанидиновую группу, и гисти­
дин, содержащий слабо ионизированную
группа тирозина-ионизированы лишь имидазольную группу (рис. 5-6).
в незначительной степени.
Цистеин заслуживает особого упоми­
нания по другой причине. Он может 5.10. В некоторых белках
присутствовать в белках в двух фор­ присутствуют нестандартные
м ах -л и б о в форме собственно цисте­ аминокислоты
ина, либо в форме цистина, молекула
которого представляет собой две моле­ Кроме 20 стандартных аминокислот,
кулы цистеина, ковалентно связанные встречающихся почти во всех белках,
друг с другом при помощи дисульфид- существуют нестандартные аминокис­
ного мостика, образующегося при окис­ лоты, являющиеся компонентами лишь
лении обеих тиоловых групп (рис. 5-7). некоторых типов белков (рис. 5-8). Каж­
Цистин играет важную роль в формиро­ дая из этих нестандартных аминокислот
вании некоторых белков, например гор­ представляет собой производное одной
мона инсулина и иммуноглобулинов ( ан­ из 20 обычных аминокислот. К нестан­
тител). В этих белках две половины дартным аминокислотам относятся
молекулы цистина служат строительны­ 4-гидроксипролин, производное пролина,
ми блоками двух разных полипеп- и 5-гидроксилизин; обе эти аминокис­
тидных цепей, и благодаря дисульфид- лоты входят в состав коллагена - фи­
ной связи они оказываются поперечно бриллярного белка соединительной тка­
связанными между собой (разд. 6 .8 ). Та­ ни (гл. 7). В мышечном белке миозине,
кие поперечные связи обычно отсут­ участвующем в работе сократительной
ствуют во внутриклеточных белках, но системы, присутствует N -метиллизин
широко представлены в белках, секрети- (разд. 14.14). Еще одна нестандартная
руемых во внеклеточную жидкость, в аминокислота - это у-карбоксиглутами-
которой они выполняют свои функции. новая кислота, обнаруженная в про­
тромбине-одном из белков, ответ­
5.8. Две аминокислоты ственных за свертывание крови (гл. 25),
содержат отрицательно а также в некоторых других белках, ко­
заряженные (кислые) R-группы торые, как и протромбин, при выполне­
нии своей биологической функции
К этому классу относятся аспарагино­ связывают ионы Са 2 + . Более сложное
вая и глутаминовая кислоты, каждая из строение имеет нестандартная амино-
118 ЧАСТЬ 1 БИОМОЛЕКУЛЫ

Н имеет исключительно важное значение


I для понимания многих свойств белков.
ОН — С г -,СН2
Более того, на этих свойствах аминокис­
5с н 2 с н — СООН лот основаны все методы разделения,
1 идентификации и количественного ана­
н лиза, т.е. тех обязательных этапов, ко­
торые включает процесс определения
4-гидроксипролин
аминокислотного состава белков и их
6 5 4 :) 2 1 аминокислотной последовательности.
H2N — СН2— СН— СН2— СН 2— СН— СООН а-Аминокислоты, содержащие одну
ОН NH
аминогруппу и одну карбоксильную
группу, кристаллизуются из ней-
5-гидроксилиэин фальных водных растворов в виде пол­
I, 5 4 :< 2 I ностью ионизированных молекул, ко­
СН, — NH— СН2— СН 2— СН 2— СН2— СН— СООН торые называются биполярными ионами
I или цвиттерионами (что по-немецки оз­
NH 2
6-N- метиллизин начает «гибридные ионы») (рис. 5-9).
А Хотя такие ионы и несут на своих «по­
люсах» электрические заряды противо­
положного знака, в целом они электри­
чески нейтральны и потому не сме­
щаются под действием электрического
h 2nx /NHa поля. Предположение о биполярном
;сн—(снл- — СИ, строении аминокислот вначале было ос­
/ новано на том, что кристаллические
ноос соон
Биполярная форма
Неиониая форма (назы ваемая также
цвиттгрионом)
СООН сосг
I f I
H2N — С — Н H3N —с —н
I
Десмозин R

£ I
Рис. 5-9. Неионная и биполярная (цвиттерион-
Рис. 5-8. А. Некоторые нестандартные амино­
лая) формы аминокислот. Обратите внимание
кислоты, встречающиеся в белках. Цветом выде­
на то, что в биполярной форме оба заряда про­
лены дополнительные функциональные группы,
странственно разделены и поэтому молекула
присоединенные к молекулам стандартных ами­
представляет собой электрический диполь.
нокислот пролина и лизина. Б. Десмознн, обна­
руженный в белке эластине, образуется из четы­
рех молекул лизина, углеродные скелеты ко­ аминокислоты имеют значительно бо­
торых выделены жирным шрифтом и затенены. лее высокие температуры плавления,
чем другие органические молекулы та­
кислота десмозин, производное лизина, ких же размеров. Кристаллическая ре­
присутствующая только в фибрилляр­ шетка аминокислот стабилизирована за
ном белке эластине (разд. 7.17). счет электростатических сил притяжения
между противоположно заряженными
5.11. В водных растворах функциональными группами соседних
аминокислоты ионизированы молекул и в этом отношении напоми­
нает прочную ионную кристаллическую
При растворении в воде аминокис­ решетку NaCl (разд. 4.3). Чтобы распла­
лоты ионизируются и ведут себя как вить такой ионный кристалл, необходи­
кислоты или основания. Знание кислот- мо разъединить сильно взаимодей­
но-основных свойств аминокислот ствующие положительные и отрада-
ГЛ. 5. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 119

тельные заряды, а это можно сделать два протона, согласно следующем)


только путем нагревания кристалла до уравнению:
очень высокой температуры. Напротив,
большинство простых неионных органи­
ческих соединений сходной молекуляр­ Н н н
ной массы плавится при сравнительно I I I
низких температурах в соответствии R— С— СООН 1 . — С— СОО 1 R— С— COQ-
I I
с тем, что они имеют относительно ме­ NH, NH, NH.,
нее прочные неионные кристаллические
решетки. 5.13. Аминокислоты имеют
характерные кривые
5.12. Аминокислоты могут титрования
вести себя и как кислоты,
и как основания На рис. 5-10 дана кривая титрования
аланина, находящегося вначале в пол­
В водном растворе аминокислоты, на­ ностью протонированной форме. Титро­
пример аланин, существуют в форме би­ вание проходит через две стадии, каждая
полярных ионов, которые функциони­ из которых соответствует отщеплению
руют либо как кислоты (доноры прото­ одного протона. Участок кривой, отве­
нов): чающий каждой из этих стадий, напо­
минает по форме кривую титрования
одноосновной кислоты, например уксус­
н Н ной (см. рис. 4-10), и допускает точно та­
I I кую же интерпретацию. В самом начале
R —С— COO- + Н" : R — С— СООН
I I титрования аланина его молекулы нахо­
N H, NH, дятся в полностью протонированной
форме и в растворе преобладают ионы
+ NH3—CHR - СООН (в этой формуле
R означает метальную группу аланина).
либо как основания (акцепторы прото­
В средней точке участка кривой, соответ­
нов):
ствующего первой стадии титрования,
когда происходит отщепление протона
от карбоксильной группы, присутствуют
н Н
эквимолярные концентрации донора
I I
R— С — СОО -С—СОО- + н* (+N H 3 CHR- СООН) и акцептора
I I (+N H 3—CHR— С О О - ) протонов. На­
NH, N H,
помним (гл. 4), что этой средней точке
соответствует значение pH, численно
равное величине р К' титруемой группы.
Вещества с такими двойственными В данном случае средней точке кривой на
свойствами являются амфотерными (от первой стадии титрования соответствует
греч. «amphi» - оба) и часто называются pH 2,34; следовательно, величина рК'
амфолитами, (сокращение от слов «ам- карбоксильной группы аланина равна
фотерные электролиты»). Простая мо- 2,34. Продолжая титрование дальше, мы
ноаминомонокарбоновая а-аминокисло- достигнем другой важной точки, отве­
та, такая, как аланин, представляет чающей pH 6,02, точки перегиба кривой.
собой по существу двухосновную кисло­ Именно в этот момент заканчивается
ту, когда она находится в полностью стадия отщепления первого протона
протонированной форме, т. е. когда про­ и начинается стадия отщепления второго
тоны присоединены и к аминогруппе и протона. При этом значении pH аланин
к карбоксильной группе. В этой форме находится преимущественно в форме би­
она имеет две группы, от которых полярного иона +N H 3- CHR C O O ” .
в процессе диссоциации отщепляются Чуть позже мы еще вернемся к вопросу
120 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

Число эквивалентов добавленной 0 ,1 М \а О Н


о значении этой точки на кривой титро­ Рис. 5-10. Кривая титрования 0,1 М аланина.
Ионные формы, преобладаюшие при различных
вания. значениях pH, заключены в прямоугольные рам­
На второй стадии титрования происхо­ ки. Буквой R обозначена метильная группа ала­
дит отщепление протона от нина. Пологие участки кривой титрования по
+>Щ3-группы аланина. Средняя точка обе стороны от точек, соответствующих величи­
этого участка кривой титрования со­ нам рК ( = 2,34 и р = 9,69, представляют со­
бой зоны, где аланин обладает буферной ем­
ответствует эквимолярным концентра­ костью.
циям ионов + N H 3—CHR COO и
ТМН2— CHR —С О О “ . Значение pH в этой
точке равно 9,69, такое же значение имеет что степень диссоциации карбоксильной
и рК' +N H 3-rpynnbi аланина. Титрование группы аланина более чем в 100 раз выше
завершается приблизительно при pH 12, степени диссоциации карбоксильной
когда аланин находится преимуществен­ группы уксусной кислоты, величина р/С'
но в форме полностью депротониро- которой равна 4,76. Столь сильное разли­
ванных ионов N H 2—CHR C O O - . чие кажется на первый взгляд непо­
Из кривой титрования аланина мы мо­ нятным, поскольку величины рК' других
жем извлечь ряд ценных сведений Пре­ простых монокарбоновых кислот, таких,
жде всего она дает нам количественную как муравьиная или пропионовая кисло­
информацию о величинах рК' каждой из та, мало отличаются от величины рК' ук­
двух ионизируемых групп: карбоксиль­ сусной кислоты (см. табл. 4-4). Повышен­
ная группа имеет рК' 2,34, а замещенная ная способность карбоксильной группы
аммонийная группа рК' 9,69. Отметим аланина к ионизации обусловлена элек­
ГЛ. 5. АМ ИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 121

тростатическим отталкиванием ее прото­ 5.14. По кривой титрования


на от находящейся поблизости положи­ можно предсказать, какой
тельно заряженной +N H 3-rpynnbi, свя­ электрический заряд несет
занной, как и СООН-группа, с атомом данная аминокислота
а-углерода (рис. 5-11). По этой причине
ионизационное равновесие карбоксиль­ Из кривых титрования аминокислот
ной группы аланина сильно смещено следует также, что между pH раствора
вправо. При ионизации — СООН-группы и суммарным электрическим зарядом
уксусной кислоты никакие силы отталки­ аминокислоты существует определенное
вания не действуют (рис. 5-11). соотношение. При pH 6,02, соответ-

а - Аминокислота

Н Н
I I
R — С — С О О Н ^ = - R — С — COO” + Н*
I I / /
H3N
Положительные заряды Рис. 5-11. Аминогруппа в а-аминокислотах по­
отталкивают друг друга вышает способность карбоксильной группы
Уксусная кислота к ионизации вследствие взаимного отталкива­
ния положительно заряженвой + N H 3-rpynnbi
и положительно заряженного иона Н + (обе
СН,— СООН = СН,—с о о - + Н+ группы выделены красным цветом). Благодаря
\ / такому отталкиванию карбоксильная группа
в а-аминокислотах имеет более высокую степень
Противоположные заряды ионизации, чем карбоксильная группа уксусной
притягивают друг друга кислоты.

Из кривой титрования аланина ствующем точке перегиба кривой титро­


(рис. 5-10) мы можем узнать еще об вания, где одна стадия титрования пере­
одном важном факте: эта аминокислота ходит в другую, аланин находится
проявляет буферные свойства в двух в форме биполярного иона (цвиттерио-
областях pH (см. рис. 4-10). Одна из них на), который полностью ионизирован, но
определяется сравнительно плоским не имеет суммарного электрического за­
участком кривой по обе стороны от точ­ ряда (см. рис. 5-10). При этом значении
ки, соответствующей рК ’ 2,34, откуда pH молекула аланина электрически ней­
следует, что аланин должен быть хоро­ тральна и не смещается в электрическом
шим буфером вблизи pH 2,34. Другая бу­ поле. Это характеристическое значение
ферная зона расположена между значе­ pH называется изоэлектрической точкой
ниями pH 8,7 и 10,7. Отметим также, что (pH/ или р/). Изоэлектрическая точка
при значении pH около 7,4, характерном представляет собой среднее арифметиче­
для межклеточной жидкости и крови, ское двух величин рК':
аланин является плохим буфером.
Используя уравнение Хендерсона-
p H / = |( р К 1 + р К'2У,
Хассельбаха (гл. 4), мы можем рассчи­
тать, в каком соотношении нужно взять отсюда изоэлектрическая точка аланина
протондонорные и протонакцепторные равна
формы аланина, чтобы приготовить бу­
фер с заданным значением pH, находя­ pH / = — (2,34 + 9,69) = 6,02.
щимся в пределах буферных зон аланина.
Это уравнение позволяет решать также
и другие задачи, связанные с буферными При любом значении pH, превышающем
свойствами аминокислот. изоэлектрическую точку, аланин имеет
122 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

суммарный отрицательный заряд и дви­ ми значениями рК[, лежащими в интер­


жется в электрическом поле в сторону по­ вале от 2,0 до 3,0 и рК 2 , лежащими
ложительного электрода (анода). При в интервале от 9,0 до 10,0, о чем свиде­
любом значении pH ниже изоэлектриче-' тельствуют цифры, приведенные для не­
ской точки аланин несет суммарный по­ которых из этих аминокислот в табл. 5-4.
ложительный заряд, как видно из Таким образом, все аминокислоты этой
рис. 5-10, и движется в электрическом по­ группы ведут себя подобно аланину
ле в сторону отрицательного электрода и дают кривые титрования такого же ти­
(катода). Чем дальше от изоэлектриче- па, как на рис. 5-10.
ской точки находится pH раствора ала­
нина, тем больше суммарный электри­
ческий заряд, который несут молекулы Таблица 5-4. Величины рК' ионизируемых
групп некоторых аминокислот при 25°С
аланина. Например, при pH 1.0 все моле­
кулы аланина существуют в форме ионов
+N H 3—CHR—СООН с суммарным по­ Аминокислота рК{ р К '2 рК'
ложительным зарядом 1,0. При pH 2,34, СООН NH 3 R-группы
когда мы имеем дело со смесью равных
количеств ионов +NH 3 CHR СООН Г лицин 2,34 9,6
и +N H 3 CHR СОО , средний, или Аланин 2,34 9,69
суммарный, положительный заряд равен Лейцин 2,36 9,60
0,5. Аналогичным образом можно пред­ Серин 2,21 9,15
Треонин 2,63 10,43
сказать знак и величину суммарного за­
Глутамин 2,17 9,13
ряда для любой другой аминокислоты Аспарагиновая 2,09 9,82 3,86
при любом значении pH. кислота
Эта информация, как мы вскоре уви­ Глутаминовая 2,19 9,67 4,25
дим, имеет важное практическое значе­ кислота
ние, так как из нее следует, что смесь ами­ Г истидин 1,82 9,17 6,0
нокислот можно разделить, подвергнув Цистеин 1,71 10,78 8,33
ее воздействию электрического поля при Тирозин 2,20 9,11 10,07
определенном значении pH: в этих усло­ Лизин 2,18 8,95 10,53
Аргинин 2,17 9,04 12,48
виях различные аминокислоты движутся
в разных направлениях и с разными от­
носительными скоростями.
Аминокислоты с ионизируемой R-
5.15. Аминокислоты группой (см. табл. 5-3) имеют более
различаются по своим сложные кривые титрования, складываю­
кислотно-основным свойствам щиеся из трех участков, соответствую­
щих трем возможным стадиям иониза­
Мы довольно подробно проанализи­ ции: следовательно, они имеют три
ровали кривую титрования аланина, значения рК'. Стадия, соответствующая
изображенную на рис. 5-10. А как ведут титрованию ионизируемой R-группы,
себе другие 19 аминокислот? К счастью, в какой-то степени сливается с двумя
есть возможность сделать некоторые остальными. На рис. 5-12 показаны
упрощающие обобщения, касающиеся кривые титрования двух представителей
кислогно-основных свойств аминокислот этой группы-глутаминовой кислоты
различных классов. и гистидина. Изоэлектрические точки
Все аминокислоты, содержащие одну аминокислот этого класса определяются
а-аминогруппу. одну карбоксильную типом присутствующей в них ионизируе­
группу и одну неионизируемую R-rpynny, мой R-группы. Например, глутаминовая
дают кривые титрования, сходные с кри­ кислота, содержащая две карбоксильные
вой титрования аланина. Вся эта группа группы и одну аминогруппу, имеет изо-
аминокислот (см. табл. 5-3) характери­ электрическую точку 3,22 (среднее между
зуется очень близкими, но не одинаковы­ двумя величинами рК ' для двух карбок­
ГЛ. 5. АМ ИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 123

Рис. 5-12. Кривые титрования глутаминовой 5.16. Кислотно-основные


кислоты и гистидина. Величина рК' R-группы
обозначена как рК свойства аминокислот служат
основой для аминокислотного
анализа
сильных групп), т.е. намного ниже, чем
у аланина. Аналогичным образом изо- Как мы увидим в гл. 6 , первым шагом
электрическая точка у лизина, содержа­ на пути установления структуры данного
щего две аминогруппы, равна 9,74, что белка является его гидролитическое рас­
гораздо выше, чем у аланина. щепление на составляющие аминокис­
Другое важное обобщение, касающее­ лоты. После этого необходимо опреде­
ся кислотно-основных свойств 20 стан­ лить, какое количество аминокислот
дартных аминокислот, состоит в следую­ каждого типа содержится в этом белке.
щем. Практически только одна амино­ Казалось бы, должно потребоваться
кислота, гистидин, обладает значи­ много труда и терпения для того, чтобы
тельными буферными свойствами при разделить образовавшуюся после гидро­
значениях pH, близких к pH межклеточ­ лиза смесь аминокислот, идентифициро­
ной жидкости и крови. Как можно видеть вать их и количественно определить со­
из табл. 5-4 и рис. 5-12, R-группа гисти­ держание каждой из 20 аминокислот.
дина имеет рК' 6 ,0 , что придает ей значи­ Однако в настоящее время разработаны
тельную буферную емкость при pH 7. Все очень эффективные и чувствительные ме­
остальные аминокислоты имеют вели­ тоды, позволяющие решать такие задачи
чины рК ' слишком далекие от pH 7, достаточно быстро. К подобным мето­
чтобы их растворы можно было исполь­ дам относятся, в частности, электрофо­
зовать в качестве эффективных буферов рез и ионообменная хроматография. Оба
при этом значении pH. Содержащийся этих метода основаны на различиях
в эритроцитах белок гемоглобин, выпол­ в кислотно-основных свойствах амино­
няющий функцию переносчика кислоро­ кислот, т. е. на различиях в знаке и вели­
да, характеризуется очень высоким со­ чине суммарного электрического заряда
держанием остатков гистидина. Это при данном значении pH, которые можно
придает ему значительную буферную ем­ легко предсказать исходя из величин рК'
кость при pH около 7, что весьма важно и кривых титрования исследуемых ами­
для той роли, которую играют эритро­ нокислот.
циты в переносе кровью кислорода
и углекислого газа (гл. 25).
124 ЧАСТЬ 1 БИОМ ОЛЕКУЛЫ

5.17. Электрофорез на бумаге ином направлении и с разными скорости-


позволяет разделять ми в зависимости от pH буферной си­
аминокислоты в соответствии стемы и приложенного напряжения. На­
с их электрическим зарядом пример, при pH 1,0 гистидин, аргинин
и лизин несут заряд + 2 и движутся к от­
Простейшим методом разделения рицательно заряженному катоду быстрее
аминокислот служит электрофорез на бу­ остальных аминокислот, заряд которых
маге (рис. 5-13). Каплю водного раство­ равен + 1. С другой стороны, при pH 6,0
ра, содержащего смесь аминокислот, на­ положительно заряженные аминокис­
носят на полоску фильтровальной бума­ лоты (лизин, аргинин и гистидин) дви­
ги, смоченную буфером с данным значе­ жутся к катоду, а отрицательно заря­
нием pH. Далее к этой полоске при­ женные (аспарагиновая и глутаминовая
кладывают высокое напряжение, создаю­ кислоты)-к аноду. Все остальные амино­
щее сильное электрическое поле. Из-за кислоты либо остаются на месте их нане­
различий в величинах рК' аминокислоты сения, либо перемещаются лишь на не­
перемещаются вдоль полоски в том или значительные расстояния, так как кроме
а-аминогруппы и а-карбоксильной
Полоска фильтро- Пятно, содержащее группы у них нет других ионизируемых
вальной бумаги смесь аминокислот групп; поэтому изоэлектрические точки
всех этих аминокислот практически не
Г различаются. Об этом свидетельствуют
1 7 величины и рК±, приведенные
«■----- Анионы «Катионы-----■»
L Г® в табл. 5-4. Чтобы установить положе­
ние разделенных аминокислот на элек-
/ Кювета с буфером
Катод трофореграмме, полоску бумаги высу­
Анод
шивают, опрыскивают нингидрином (см.
ниже) и нагревают. Синие или лиловые
пятна, проступающие на бумаге, указы­
вают на присутствие той или иной ами­
нокислоты. При тех же условиях прово­
дят электрофорез известных образцов
Рис. 5-13. Разделение аминокислот методом аминокислот, которые служат «маркера­
электрофореза на бумаге. Н а полоску бумаги на­ ми», позволяющими определить харак­
носят каплю раствора, содержащего смесь ами­ терное для каждой аминокислоты поло­
нокислот. Ей дают высохнуть, после чего эту по­
лоску бумаги смачивают буфером с заданным
жение на электрофореграмме (см.
значением pH и помешают между охлаждающи­ рис. 5-13).
ми пластинами. Концы полоски погружают
в кюветы с электродами и включают высокое 5.18. Ионообменная
напряжение. В возникающем при этом постоян­
ном электрическом поле аминокислоты разде­ хроматография служит более
ляются в соответствии с их суммарным электри­ эффективным способом
ческим зарядом при выбранном pH. Аминокис­ разделения аминокислот
лоты, которые при этом значении pH представ­
ляют собой катионы, мигрируют к катоду Для разделения смесей аминокислот,
(отрицательному полюсу), а аминокислоты,
имеющие форму анионов, перемещаются к ано>
а также для идентификации и количе­
ду (положительному полюсу), как это показано ственного определения разделенных ами­
на схеме, изображающей электрофореграмму нокислот особенно широко применяется
в момент времени T t . В конце процесса (на схе­ метод ионообменной хроматографии.
ме в момент времени Т 2) бумагу высушивают,
опрыскивают нингидрином и нагревают, в ре­ Этот метод тоже основан на различиях
зультате чего на бумаге проступают пятна, со­ кислотно-основных свойств аминокис­
ответствующие расположению различных ами­ лот, но большой вклад в его эффектив­
нокислот, которые можно идентифицировать ность вносят некоторые дополнительные
путем сравнения их положения с положением
аутентичных аминокислот, используемых в каче­
факторы. Хроматографическая колонка
стве «свидетелей». представляет собой длинную стеклянную
ГЛ. 5. АМ ИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 125

трубку, заполненную гранулами синтети­ ший положительный заряд (лизин, арги­


ческой смолы, содержащей прочно свя­ нин и гистидин), особенно активно
занные с ней заряженные группы. Смолы вытесняют ионы N a+ и вследствие этого
со связанными анионными группами на­ очень прочно связываются со смолой.
зываются катионообменными, а смолы Аминокислоты, несущие при pH 3,0 на­
со связанными катионными группа­ именьший положительный заряд (глута­
м и - анионообменными. В наиболее про­ миновая и аспарагиновая кислоты),
стом варианте ионообменной хромато­ связываются со смолой в наименьшей
графии разделение аминокислот осу­ степени. Все другие аминокислоты несут
ществляют на колонке с катионообмен­ в этих условиях промежуточный по вели­
ной смолой, в которой связанные чине положительный заряд и характери­
анионные группы, например остатки зуются соответственно промежуточной
сульфоновой кислоты ( —SOJ), сначала прочностью связывания со смолой. В ре­
«нагружают» ионами N a+ (рис. 5-14). За­ зультате различные аминокислоты про­
тем на поверхность смолы наносят двигаются вниз по колонке со смолой
кислый раствор (pH 3,0), содержащий с разными скоростями, которые зависят
анализируемую смесь аминокислот, в основном от величин их рК ’, но отчасти
Анионные центры

Обмен
частит-" SOI Na+ катионов SO~ NH3— CHR—СООН
NH, - c h r - c o o h ------------» + 2Na+
смольЛ s o - Na+ SO“3 NH3— CHR—СООН

Рис. 5-14. Различные ионные формы катио­ также и от их способности адсорбиро­


нообменной смолы. Отрицательно заряженные
сульфогруппы (—SO 3 ) притягивают и связы­
ваться на частицах смолы или раство­
вают катионы, например Н +, N a+, или ка­ ряться внутри них. Глутаминовая и аспа­
тионные группы аминокислот. При pH 3 боль­ рагиновая кислоты будут проходить
шинство аминокислот находятся в форме катио­ через колонку с наибольшими скоростя­
нов, хотя и различаются по величине суммарно­
го положительного заряда и, следовательно, по
ми, так как при pH 3,0 они связываются
способности вытеснять ионы Na + . связанные со смолой слабее всех других аминокис­
с фиксированными анионными группами. Осо­ лот, тогда как лизин, аргинин и гистидин
бенно прочно связывается лизин, содержащий будут двигаться медленнее остальных
две— NH 3-rpynnbi, а наименее- прочно-глута­
миновая и аспарагиновая кислоты, которые при аминокислот. Выходящий из нижнего
pH 3 несут наименьший положительный заряд. конца колонки раствор (элюат) собирают
На связывание аминокислот ионообменными в виде небольших порций (фракций)
смолами влияет также их способность адсорби­ объемом по нескольку миллилитров ка­
роваться на частицах смолы и растворяться вну­
три этих частиц. ждая и определяют количества содержа­
щихся в них аминокислот. Весь этот про­
цесс сейчас полностью автоматизирован,
и медленно пропускают его через колон- так что отдельные его стадии-элю иро­
ку. При pH 3,0 аминокислоты предста­ вание, сбор фракций, их анализ и запись
вляют собой в основном катионы, несу­ данных анализа-осуществляются по за­
щие суммарный положительный заряд, данной программе в специальном прибо­
но различающиеся по степени ионизации. ре -аминокислотном анализаторе. На
По мере прохождения смеси через колон­ рис. 5-15 показана хроматограмма про­
ку положительно заряженные аминокис­ анализированной таким способом смеси
лоты вытесняют ионы N a+, связанные аминокислот.
с группами —S O j, которые прочно при­
соединены к частичкам смолы. Амино­
кислоты, имеющие при pH 3,0 наиболь-
126 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

- pH 4,25 0,2 н. цитрат иатрия-


Колонка высотой
Колонка высо ой 150 см 15 см
-р Н З ,2 5 . -pH 5 ,2 8 .
0,2 н. цитрат натрия О,35 н. цитрат
натрия
Треонин Метионин
Аспара­ Серии Изолеицин 1изин
гиновая Лейцин
кислота Глутамино­ Тирозин I Гистидин
I 1-° I вая кислота
i I Фенилалa--t I N H 3
нип I ? I Аргинин
f 0,5
I(истеии
| 0,3
£ 0,1
X
120 160 240 280 320 330 370 410 450 490 50
)люат, мл

Рис. 5-15. Автоматическая регистрация резуль­


татов хроматографического разделения амино­ н
кислот на катионообменной смоле. Элюирова­ он
ние аминокислот проводят различными буфера­
ми с постепенно возрастающими значениями
V + R— С — СОО Н Аминокислота
pH. Выходящий из колонки раствор собирают NH*
небольшими порциями в отдельные пробирки, о
после чего в каждой из них автоматически опре­
Нингидрин
деляется содержание аминокислоты. Площадь
под каждым пиком пропорциональна количе­
ству соответствующей аминокислоты в анализи­
руемой смеси.

5Л9. Химические реакции,


характерные для аминокислот

Способность аминокислот, как и всех


других органических соединений, всту­
пать в химические реакции определяется
наличием в их составе функциональных
групп (см. гл. 3). Поскольку все амино­
кислоты содержат аминогруппу и кар­
боксильную группу, каждая из них может
вступать в химические реакции, харак­
терные для этих групп. Например, ами­
ногруппы могут быть ацетилированы,
а карбоксильные группы - этерифициро-
ваны. Мы не будем рассматривать здесь
все органические химические реакции,
в которых способны участвовать амино­
кислоты, но отметим лишь две важные Пурпурный пигмент
реакции, широко применяемые для обна­
ружения, идентификации и количествен­ Рис. 5-16. Нингидриновая реакция, используе­
ного анализа аминокислот. мая для обнаружения и количественного опреде­
Первая из н их-это нингидриновая ре­ ления содержания а-аминокислот. Атомы ами­
акция (рис. 5-16), используемая для обна­ нокислоты указаны красным цветом, что позво­
ляет следить за их судьбой в ходе реакции.
ружения и точного определения неболь­ В конечном счете в составе лилового нигмента
ших количеств аминокислот. При нагре­ оказываются две молекулы нингидрина и атом
вании аминокислот с избытком нингид- азота аминокислоты.
ГЛ.5. АМ ИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 127

NO* реакция для определения аминокислот­

а:
1 1-фтор-2,4-динитро- ной последовательности пептидов.

5.20. Пептиды-это
цепочки аминокислот
Две молекулы одной и той же или раз­
ных аминокислот могут ковалентно
связываться друг с другом при помощи
замещенной амидной связи (см.
табл. 3-4), называемой nenmudHOii связью,
с образованием молекулы дипептида.
Пептидная связь образуется путем отще­
пления компонентов молекулы воды от
карбоксильной группы одной аминокис­
лоты и а-аминогруппы другой аминокис­
лоты под действием сильных конденси­
рующих агентов (рис. 5-18). Три амино­
кислоты могут соединиться анало­
2,4-Динитрофе- гичным образом при помощи двух
ниламинокис-
пептидных связей и образовать трипеп-
лота тид; точно так же можно получить те­
трапептиды и пентапептиды. Если таким
СООН способом соединить большое число ами­
Рис. 5-17. Образование 2.4-динитрофенильных нокислот, то возникает структура, назы­
производных аминокислот. ваемая полипептидом. Пептиды различ­
ной длины образуются при частичном
рина образуется продукт лилового цвета, гидролизе очень длинных полипеп-
если аминокислота содержит свободную тидных цепей белков, которые могут со­
а-аминог руппу, и желтый продукт, если, держать сотни аминокислотных звеньев.
как у пролина, ее «-аминогруппа замеще­ На рис. 5-19 изображена структура
на. При надлежащим образом по­ пентапептида. Аминокислотные звенья,
добранных условиях интенсивность входящие в состав пептида, обычно назы­
окраски можно использовать для коло­ вают остатками (они уже не являются
риметрического определения концентра­ аминокислотами, так как у них не хватает
ций аминокислот, так как этот метод одного атома водорода в каждой амино­
обладает очень высокой чувствитель­ группе и двух атомов-кислорода и водо­
ностью. р о д а -в каждой карбоксильной группе).
Вторая важная реакция аминокислот- Аминокислотный остаток, находящийся
это их взаимодействие с 1-фтор-2,4-дини- на том конце пептида, где имеется сво­
тробензолом(ФЦНБ). В мягком щелоч­ бодная а-аминогруппа, называется ами­
ном растворе ФДНБ реагирует с а-ами- ноконцевым (или N -концевым) остатком,
нокислотами, в результате чего обра­ а остаток на противоположном конце,
зуются 2,4-динитрофенилъные про­ несущем свободную карбоксильную
изводные (рис. 5-17), которые можно группу,- карбоксиконцевым, или С-кон-
использовать для идентификации инди­
видуальных аминокислот. Позднее мы
увидим, какое важное значение имеет эта Рис. 5-18. Образование дипептида.

R, Н R2 Н? ° R, Н R2

H 2N — С Н — С — ОН + н —N—СН— СООН -*-> H 2N — С Н — С — N—с н —с о о н


II II
о о
128 ЧАСТЬ 1. БИОМ ЛЕКУЛЫ

Н3С\ /„сн,3
сн
снгон н у н рн 2 Н рн 3 Н снг
С—N—С— С—N —С—■С—N—С— с— -С— соо
II 1 II 1 II 1 I I
О Н О н о н о н

Амииоконцевой Карбоксиконцевой
остаток остаток
Серил-глицил-тирозинил-аланил- лейцин
Ser ■Gly •Туг -Ala •Leu

Рис. 5-19. Структура пентапептида серил-гли- Gly-Gly


цил-тирозинил-аланил-лейцина. Названия пеп­
Gly-Ala Ala-Gly
тидов образуют из названий аминокислот, на­
чиная с аминоконцевого остатка. Пептидные Gly-Val Val-Gly
связи затенены, а R-группы выделены красным Gly-Leu Leu-Gly
цветом. Gly-Ile Ile-Gly
Gly-Pro ProG ly
цееым остатком. Названия пептидов Gly-Met Met-Gly
образуют из названий входящих в них Gly-Phe Phe-Gly
аминокислотных остатков в соответ­ Gly-Trp Trp-Gly
Gly-Ser Ser-Gly
ствии с их последовательностью, начиная
Gly-Thr Thr-Gly
с N -концевого остатка, как показано на
Gly-Cys Cys-Gly
рис. 5-19. Gly-Tyr Tyr-Gly
G!y-Asn Asn-Gly
5.21. Разделение пептидов Gly-Gln Gln-Gly
может быть основано Gly-Asp Asp-Gly
на различиях в их Gly-Glu Glu-Gly
ионизационных свойствах Gly-Lys Lys-Gly
Gly-Arg Arg-Gly
При частичном гидролизе белков GlvHis His-Gly
образуется огромное множество раз­ Рис. 5-20. 39 возможных дипептидов, содержа­
личных пептидов. Например, данная щих глицин. Для удобства использованы сокра­
аминокислота может образовать дипеп­ щенные трехбуквенные обозначения аминокис­
тиды с каждой из 20 различных амино­ лот. Аминоконцевые остатки указаны слева.
кислот; если при этом есть возможность
разного расположения аминокислот в ка­ аминокислот во много раз больше. По­
ждом дипептиде, то в общей сложности этому количественное разделение корот­
получим 39 различных дипептидов ких пептидов представляет собой намно­
(рис. 5-20). Столько же пептидов может го более сложную задачу, чем разделение
дать любая из 19 других аминокислот. 20 аминокислот. Тем не менее слож­
Если мы посчитаем, сколько всего дипеп­ ную смесь пептидов тоже можно разде­
тидов может быть составлено из 20 ами­ лить. используя различия в их кис-
нокислот, то получим 20 х 20 = 400. Чис­ лотно-основных свойствах и поляр­
ло возможных трипептидов и тетрапеп­ ности.
тидов с различным аминокислотным Каждый пептид содержит только одну
составом и разной последовательностью свободную а-аминогруппу и одну сво-
ГЛ.5. АМ ИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 129

Катионная форма (при pH ниже 3) Аланил-глутамил-глицил-лизин - тетрапептид,


в котором два остатка содержат ионизируе­
СН 3 Н СН 3
мые R-группы
N H ,— С Н — С — N — СН — СООН NH3
I I
О СН— СНз
Ala

Иэоэлектрическая форма о= с
I
СН:( Н СН 3 N— Н
I II
N H .— СН — С — N — СН —С О О
п .
Glu СН—СНг— СН2-СОО"
II о=с
О
I
Анионная форма (при pH выше 10) NH
I
G ly СН2
СН 3 Н СН 3 I
I I I о= с
NH„— С Н — С— N — СН — С О О I
I N— Н
О | +
Lys СН— СНг—СН2—СНг—СН2—NHj

<ix>'
Рис. 5-21. Ионизация и электрические заряды лоты, пептиды имеют характерные
пептидов. Группы, ионизирующиеся при pH 6,0, кривые титрования и определенные изо-
выделены красным цветом. На рисунке электрические точки, т. е. такие значения
представлены катионная, изоэлектрическая
и анионная формы дипептида аланил-аланина. pH, при которых они не перемещаются
Справа приведена структурная формула тетра­ в электрическом поле.
пептида. Несмотря на то что при неполном ги­
дролизе белков образуется очень боль­
бодную а-карбоксильную группу, ко­ шое число различных пептидов, их
торые находятся в концевых остатках сложные смеси можно разделять с по­
(рис. 5-21). Эти группы ионизируются мощью ионообменной хроматографии
в пептидах так же, как и в свободных или электрофореза либо сочетанием обо­
аминокислотах. Что же касается а-ами- их этих методов, поскольку при раз­
ногрупп и а-карбоксильных групп личных значениях pH пептиды обладают
остальных аминокислот, входящих в со­ разными кислотно-основными свойства­
став пептидов, то они не вносят никакого ми и неодинаковой полярностью.
вклада в кислотно-основные свойства
пептидов, поскольку эти группы вовле­ 5.22. Химические реакции,
чены в образование ковалентных пеп­ характерные для пептидов
тидных связей и уже не способны к иони­
зации. Однако R-группы некоторых ами­ Как и другие органические соединения,
нокислот могут быть ионизированы (см. пептиды могут вступать в химические ре­
табл. 5-4). Если такие аминокислоты вхо­ акции, определяемые наличием в них не
дят в состав пептида, то их R-группы вно­ только функциональных групп, например
сят определенный вклад в его кислотно- свободных аминогрупп и карбоксильных
основные свойства (рис. 5-21). Таким групп, но и R-rpynn.
образом, кислотно-основные свойства Следует отметить две особенно
пептида в целом можно предсказать, ис­ важные реакции, характерные для пепти­
ходя из наличия на концах цепи одной дов. Прежде всего это гидролиз пеп­
свободной а-аминогруппы и одной сво­ тидных связей путем кипячения раство­
бодной а-карбоксильной группы, а также ров пептидов в присутствии сильной
из природы и числа ионизируемых кислоты или щелочи, в результате чего
R-групп. Как и свободные аминокис- образуются свободные аминокислоты
5 -767
130 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЬКУЛЫ

Н Н Н Н Н
I I I
R ,— С С — N — С — СОО- R ,— С — C O O ' + R 2 — С — С О О -

NH, О R2 NH, NH,

Осуществленный таким способом гидро­


лиз пептидных связей-это необходимый
шаг в определении аминокислотного со­
става белков и последовательности со­
ставляющих их аминокислотных остат­
ков. Пептидные связи могут быть гидро-
лизованы также под действием неко­
торых ферментов, таких, как трипсин
и химотрипсин, представляющие собой
протеолитические (белок-расщепляю-
щие) ферменты, секретируемые в кишеч­
ник и способствующие перевариванию,
т. е. гидролитическому расщеплению,
белков, входящих в состав пищи. Если
кипячение пептидов с кислотой или ще­
лочью приводит к гидролизу всех пеп­
С=о
тидных связей независимо от природы I
и последовательности соединенных при HN
их помощи аминокислотных звеньев, то I
R — СН
трипсин и химотрипсин осуществляют
каталитическое расщепление пептидов с= о
избирательным образом. Трипсин гид­ I
HN
ролизует только те пептидные связи, I
в образовании которых участвуют кар­ r 4— сн r <— сн
боксильные группы лизина или аргинина. I I
соон соон
Химотрипсин же атакует только те пеп­
тидные связи, которые были образованы Тетрапептид 2,4-динитрофенил тетрапептид
с участием карбоксильных групп фенил­
аланина, триптофана и тирозина. Как мы Рис. 5-22. Введение метки в аминоконцевой
увидим дапьше, такой избирательный остаток тетрапелтида. Меткой служит
1-ф гор-2,4-динитробензол (ФДНБ).
ферментативный гидролиз оказывается
очень полезным при анализе аминокис­ ванию динитрофен илпепт ид а. При помо­
лотных последовательностей белков щи зтой реакции можно пометить амино­
и пептидов. концевой остаток пептида (рис. 5-22).
Другая важная химическая реакция, В гл. 6 мы увидим, как эта и другие реак­
в которую вступают пептиды и которая ции, позволяющие пометить аминокон­
тоже используется для определения ами­ цевой остаток пептида, используются
нокислотной последовательности,- это для определения аминокислотной после­
реакция с 1-фтор-2,4-динитробензолом. довательности полипептидных цепей.
Мы уже видели (см. рис. 5-17), что это со­
единение реагирует с а-аминогруппой 5.23. Некоторые пептиды
свободной аминокислоты с образова­ обладают высокой
нием 2,4-динитрофениламинокислоты. биологической активностью
Этот реагент вступает в реакцию и с а-
аминогруппой аминоконцевого остатка Кроме пептидов, образующихся в ре­
любого пептида независимо от длины зультате частичного гидролиза молекул
пептидной цепи, что приводит к образо- белка, существует много пептидов, ветре-
ГЛ. 5. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 131

чающихся в живых организмах как сво­ A r g P r o - P r o G ly P h e - S e r - P r o - P h e - A r g


бодные соединения, не связанные со
структурой белков. Особенно интересен А
тот факт, что многие свободные пептиды
обладают высокой биологической актив­ -S— S-
I
ностью. Например, к пептидам или поли­ Cys-Tyr-IleGIn-Asn-CysPro-Leu-GIy-NHj
пептидам относится ряд гормонов. Гор­ Б
моны служат-химическими медиаторами,
вырабатываемыми специализированны­
ми секреторными клетками эндокринных
желез-поджелудочной железы, гипофиза
и надпочечников; с током крови гормоны Н2с --------сн2 н снг н^с—СИ
переносятся в другие ткани или органы
и регулируют их специфические функции. .С с:----- С— N — С— С— N
Гормон инсулин, вырабатываемый Р- ° \ о Н О /С -С Н а
клетками поджелудочной железы, посту­
пает с кровью в другие органы, особенно
н н <Lo
I
в печень и мышцы, где связывается с на­ NHS
ходящимися на поверхности клеток ре- Пироглутамшювая Гистидин Пролинамид
цептор’ами и стимулирует способность кислота „
этих клеток использовать глюкозу в ка­ &
честве метаболического топлива. Инсу­
лин состоит из двух полипептидных це­ Tyr-Gly-GIy-Phe-Met
пей, одна из которых содержит 30 Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu
аминокислотных остатков, а д р у г а я - 2 1 .
К полипептидным гормонам относится
также другой гормон поджелудочной же­
лезы, глюкагон, действующий как антаго­ D -P he—* I -L e u —* L -O rn -» L-V al—» L-Pro
нист инсулина, и кортикотропин, выра­ t i
l -Р го <—L-Val <—L-O rn <—L-Leu <—D -P he
батываемый передней долей гипофиза
и стимулирующий функционирование Д
надпочечников. Кортикотропин состоит
Рис. 5-23. Некоторые природные пептиды,
из 39 аминокислотных остатков. обладающие высокой биологической актив­
Молекулы некоторых гормонов пред­ ностью. Аминоконцевые остатки находятся
ставляют собой гораздо более короткие слева. А. Брадикидин-гормоноподобный пеп­
пептидные цепи. В число таких гормонов тид с противовоспалительной активностью. Б.
Окситоцин - гормон, образующийся в задней
входят окситоцин (девять аминокис­ доле гипофиза. На цветном фоне-остаток гли-
лотных остатков) - гормон, синтези­ цинамида (NH 2CH 2CONH2). В. Тиреолиберин-
руемый в задней доле гипофиза и стиму­ гормон, образующийся в гипоталамусе. Г. Энке-
лирующий сокращение матки; брадики- фалины - пептиды мозга с опиатоподобной ак­
тивностью. Д. Г рамицидин С -антибиотик.
нин (девять остатков)-гормон, по­ Стрелки указывают направление от аминокон­
давляющий воспалительные процессы цевого к карбоксиконцевому остатку. Огп - обо­
в тканях, и тиреолиберин (три остатка), значение орнитина - аминокислоты, не встре­
синтезируемый в гипоталамусе и стиму­ чающейся в белках. Обратите внимание, что
в состав грамицидина С входят два остатка
лирующий синтез другого гормона, D-аминокислоты.
тиреотропина (тиреотропного гормона),
вырабатываемого передней долей гипо­ зии, т.е. ослаблению болевых ощущений.
физа (рис. 5-23). Особого упоминания за­ Энкефалины (что значит «находящиеся
служивают энкефалины-короткие пеп­ в голове») представляют собой наркоти­
тиды, синтезируемые в центральной ки (опиаты), вырабатываемые самим ор­
нервной системе. Связывание энкефали- ганизмом; они связываются с теми же
нов со специфическими рецепторами не­ участками мозга, что и морфин, героин
которых клеток мозга приводит к аналге- и другие наркотические вещества. К пеп­
5*
132 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

тидам относятся и некоторые очень ток­ ставляют собой двухоснбвные кислоты


сичные ядовитые вещества, содержащие­ (+N H 3 CHRCOOH). При повышении pH
ся в грибах, в частности аманитин, примерно до 6 , т. е. до изоэлектрической
а также многие антибиотики, которые точки, от карбоксильной группы отще­
можно рассматривать как своего рода пляется протон, что приводит к образо­
«химическое оружие», производимое од­ ванию цвиттерионов-электрически ней­
ними микроорганизмами и «убивающее» тральных биполярных ионов типа
другие микроорганизмы. +N H 3CHRCOO~. В результате дальней­
Особенно примечательно, что все эти шего повышения pH происходит отще­
пептиды, оказывающие столь сильное пление второго протона с образованием
биологическое воздействие, состоят из ионов типа N H 2CHRCO O“ . Аминокис­
аминокислот, которые сами по себе лоты с ионизируемыми R-группами мо­
являются совершенно безвредными не­ гут существовать и в других ионных фор­
токсичными соединениями. Отсюда ясно, мах, образование которых зависит от pH.
что биологическая активность и специ­ При взаимодействии аминокислот с нин-
фичность действия пептидов и полипеп­ гидрином образуются окрашенные про­
тидов полностью определяются последо­ дукты. Для разделения сложных смесей
вательностью составляющих их амино­ аминокислот, а также для идентифика­
кислотных остатков. ции и определения количества разде­
ленных аминокислот используют ме­
Краткое содержание главы тоды электрофореза и ионообменной
хроматографии.
Каждая из 20 аминокислот, которые Аминокислоты, ковалентно соеди­
обычно обнаруживают как продукты ги­ ненные друг с другом при помощи пеп­
дролиза белков, содержит а-карбоксиль- тидных связей, образуют пептиды, ко­
ную группу, а-аминогруппу и специ­ торые могут быть получены также как
фическую для данной аминокислоты продукты неполного гидролиза полипеп­
R-группу, замещающую водород при тидов. Кислотно-оснбвные свойства пеп­
а-атоме углерода. а-Атом углерода во тида определяются его концевыми N H 2-
всех аминокислотах (за исключением и C OOH-группами, а также входящими
глицина) является асимметрическим, и, в его состав ионизируемыми R-группами.
следовательно, каждая из этих аминокис­ При полном гидролизе пептидов обра­
лот может существовать по меньшей ме­ зуются свободные аминокислоты. Взаи­
ре в двух стереоизомерных формах. модействие аминоконцевого остатка пеп­
В белках встречаются только L-стереои- тида с 1-фтор-2 ,4-динитробензолом при­
зомеры, соответствующие по своей кон­ водит к образованию производного,
фигурации L-глицеральдегиду. Класси­ имеющего характерную желтую окраску.
фикация аминокислот основана на разли­ Некоторые пептиды присутствуют в сво­
чиях в полярности их R-групп. К классу бодном состоянии в клетках и тканях
неполярных аминокислот принадлежат и выполняют специфические биологиче­
аланин, лейцин, изолейцин, валин, про- ские функции. К ним относятся многие
лин, фенилаланин, триптофан и метио­ гормоны, антибиотики и другие соедине­
нин. В класс полярных нейтральных ами­ ния, обладающие высокой биологичес­
нокислот входят глицин, серин, треонин, кой активностью.
цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин.
Класс отрицательно заряженных ЛИТЕРАТУРА
(кислых) аминокислот включает аспара­
гиновую и глутаминовую кислоты, Cantor С. R., Schimmel P.R. Biophysical
Chemistry, pt. I. The Conformation of
а класс положительно заряженных (ос­
Biological Macromolecules, Freeman, San
новных) аминокислот-аргинин, лизин Francisco, 1980. Прекрасный учебник, в ко­
и гистидин. тором рассматриваются свойства биологи­
При низких значениях pH моноами- ческих макромолекул и составляющих их
номонокарбоновые аминокислоты пред­ строительных блоков.
ГЛ. 5. АМ ИНОКИСЛОТЫ И ПЕТИДЫ 133

Cooper Т. G. The Tools of Biochemistry, Wiley, 3. Соотношение между структурой и хими­


New York, 1977. Теория и практические ука­ ческими свойствами аминокислот. По­
зания по хроматографии и электрофорезу скольку аминокислоты служат строи­
аминокислот. тельными блоками белков, знание их
Corrigan J. Т. D-Amino Acids in Animals, структуры и химических свойств имеет
Science, 164, 142-148 (1969), первостепенное значение для понимания
Dickerson R.E., Geis I. Proteins: Structure, того, как белки выполняют свои биологи­
Function and Evolution, 2d ed, ческие функции. Ниже приведены струк­
Benjamin/Cummings, Menlo Park, Calif, турные формулы боковых цепей (R-rpynn)
1983. 16 аминокислот (Ala, Arg, Asn, Asp, Cys,
Haschemeyer R., Haschemeyer A.H . Proteins: Glu, Gly, His, Lys, Met, Phe, Pro, Ser, Trp,
A Guide to Study by Physical and Chemical Туг и Val). Назовите аминокислоты, ко­
Methods, Wiley, New York, 1973. торым принадлежат изображенные здесь
Lehninger A. L. Biochemistry, 2d ed . Worth, New R-группы. Какие из перечисленных ниже
York, 1975. Главы 4 и 5 содержат более под­ свойств характерны для каждой из этих
робное описание свойств аминокислот аминокислот? Некоторые из этих свойств
и пептидов. можно использовать для характеристики
Meister A.: Biochemistry of the Amino Acids, 2d более чем одной аминокислоты.
ed, 2 vols. Academic, New York, 1965. Энци­ Свойства R-групп и соответствующих
клопедическое изложение вопросов, касаю­ аминокислот.
щихся свойств и распространения амино­ Н
кислот, а также их участия в процессах /
1) — Н 2) —СН3 3) —С—СН3
метаболизма живых организмов. \
Segel /. Н. Biochemical Calculations, 2d ed, СН,
Wiley, New York, 1976. 4) — СН2ОН

Вопросы и задачи 5) — СН 2— СН 2— С Н ,—

1. Удельное оптическое вращение аминокис­


лоты, выделенной из арбуза. Аминокисло­
та цитруплин впервые была выделена из
В)
арбуза (Citrullus vulgaris), но она присут­
ствует и в большинстве животных тканей.
Хотя цитруллин не входит в состав бел­ 7) — СН2
ков, он служит предшественником арги­
нина, а также мочевины-экскретируемого
I
конечного продукта метаболизма амино­
групп. Структурная формула цитруллина
выгладит следующим образом:

СН 2СН 2СН 2— N H — С — N H 2

Н — С — NH2 °
О
СООН 9) — СН2— С
\
О
При 25°С стеклянная трубка длиной 20 см,
заполненная 5%-ным раствором цитрул­
лина в 0,3 н. НС1, вращает плоскость поля­ о
ризации света на 1,79° вправо. Какова ве­ 10) —СН2—с н ,—с'
личина удельного оптического вращения \ г
цитруллина? Можно ли по удельному вра­
щению цитруллина определить, является 1 1 ) — СН 2— СН 2— S — СНз
ли он D- или L-аминокислотой?
2. Абсолютная конфигурация цитруллина. 12) — СН 2— SH
Какую конфигурацию (D или L) имеет вы­
деленный из арбуза цитруллин (см. фор­
мулу, приведенную в предыдущем вопро­
13) — с н , — |
се)? Дайте обоснованный ответ.
N
134 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

Н
н) Если эту полярную, но незаряженную
14) — СН 2— СН 2— СН2— R-rpynny подвергнуть гидролизу, то со­
С — NH держащая ее аминокислота превращает­
ся в другую аминокислоту с отрица­
Н — +N тельно заряженной R-группой при pH
I около 7.
Н
4. Связь между кривой титрования и кислот­
но-основными свойствалш глицина. 0,1
15) СН 2— СН 2— СН 2— СН 2— NH 3
М раствор глицина (100 мл), имеющий pH
1,72, был оттитрован 2 М раствором
16) — СН 2— С — NH 2 NaOH. В ходе титрования производилась
регистрация pH. полученные данные были
отложены на графике, представленном на
рисунке. Наиболее важные точки на гра­
а) Небольшая полярная R-группа, содер­ фике обозначены римскими цифрами от
жащая гидроксильную группу. Соответ­ I ло V. Какую из этих пяти точек на кри­
ствующая аминокислота играет важную вой титрования следует указать, отвечая
роль в функционировании активных на поставленные ниже вопросы? Поясните
центров некоторых ферментов. свой выбор.
б) R-группа создает наименьшие
стерические ограничения. Задача 4
в) R-группа имеет рК' х 10,5 и при физио­
логических значениях pH несет положи­
тельный заряд.
г) Серусодержащая R-группа; нейтральна
при всех значениях pH.
д) Ароматическая R-группа; имеет гидро­
фобную природу и нейтральна при всех
значениях pH.
е) R-группа, представляющая собой оста­
ток насыщенного углеводорода; вносит
важный вклад в гидрофобные взаимо­
действия.
ж) Единственная аминокислота, содержа­
щая ионизируемую R-группу с величи­
ной рК', близкой к 7. Играет важную
роль в функционировании активных
центров ряда ферментов.
з) Единственная аминокислота, содержа­
щая замешенную а-аминогруппу.
Число молей NaOH
Влияет на процесс свертывания белко­
вой цепи, так как служит местом вынуж­ а) Какая точка соответствует pH, при ко­
денного изгиба цепи. тором в 0,1 М растворе глицина эта
и) R-группа имеет величину рК' около 4 аминокислота существует в форме ио­
и при pH 7 несет отрицательный заряд. нов + N H 3— СН 2 СООН?
к) Ароматическая R-группа, способная б) В какой точке средний суммарный за-
участвовать в образовании водородных 1
связей; имеет величину рК', близкую ряд молекулы глицина равен + —?
к 10 .
в) В какой точке аминогруппы ионизиро­
л) Образует дисульфидные поперечные
ваны у половины молекул глицина?
связи между полипептидными цепями;
г) В какой точке значение pH равно вели­
величина рК ' функциональной группы
чине р К' ионизации карбоксильной
близка к 8 . группы глицина?
м) R-группа с величиной рК':ь 12; несет
д) В какой точке значение pH равно вели­
положительный заряд при всех чине рК' ионизации протонированной
физиологических значениях pH. В неко­ +
торых белках играет важную роль аминогруппы (— N H 3) глицина?
в связывании отрицательно заряженных е) В какой точке глицин обладает макси­
фосфатных групп. мальной буферной емкостью?
ГЛ. 5. АМИНОКИСЛОТЫ И ПЕПТИДЫ 135

ж) В какой точке средний суммарный за­ ме. Приведите свои соображения


ряд глицина равен нулю? в пользу сделанной оценки.
з) В какой точке карбоксильная группа Задача 5
глицина оказывается полностью отти­
трованной (первая точка эквивалентно­
сти)? о о
и) В какой точке ионизирована половина
H 3N — С — С Н 21М— с — с
карбоксильных групп? \ \
к) В какой точке глицин полностью отти­
I О" ОН
н
трован (вторая точка эквивалентности)?
л) В какой точке глицин существует пре- Биполярная форма Незаряженная форма
+ (цвиттерион)
имущественно в форме ионов H 3N —
—С Н 2—СО СГ? 6.Состояние ионизации аминокислот. Каж­
м) В какой точке молекулы глицина пре­ дая ионизируемая группа аминокислоты
вращаются на 50% в ионы может находиться в одном из двух состоя­
H 3N - -СН 2 СОО и на 50% в ионы ний-заряженном ичи нейтральном. Элек­
трический заряд на функциональной груп­
H 2N— СН 2— С О О ” ?
пе определяется соотношением между
н) В какой точке средний суммарный за­
ряд молекулы глицина равен — 1 ? величиной рК ' этой группы и значением
о) В какой точке 50% молекул глицина pH раствора. Это соотношение описы­
+ вается уравнением Хендерсона - Хассель-
превращаются в ионы H 3N —С Н 2— баха.
— СООН, а остальные а) Гистидин имеет три ионизируемые
+ функциональные группы. Напишите
50% -в ионы H 3N —СН2— C O O - ? уравнения для трех соответствующих
п) Какой точке соответствует изоэлектри­ процессов ионизации гистидина и ука­
ческая точка глицина? жите примерные величины констант
р) В какой точке средний суммарный за- равновесия (рК'), характеризующих
I каждый из этих процессов. Нарисуй ге
ряд глицина равен ——?
структуру гистидина во всех трех со­
с) Какой точке соответствует конец ти­ стояниях ионизации. Какой суммарный
трования? заряд имеет молекула гистидина в каж­
т) Для того чтобы использовать глицин дом из состояний ионизации?
в качестве эффективного буфера, необ­ б) Нарисуйте ионные структуры гисти­
ходимо знать, при каких значениях pH дина, преобладающие при pH 1,4,8 и 12;
раствор глицина обладает минималь­ учтите, что состояние ионизации мож­
ной буферной емкостью. Укажите на но определить, рассматривая каждую
кривой титрования глицина соответ­ ионизируемую группу независимо от
ствующие точки, остальных.
у) В какой точке в ходе титрования пре­ в) Каков суммарный заряд молекулы
обладающей формой глицина становят­ гистидина при pH 1,4, 8 и 12? Куда бу­
ся ионы H 2 N -C H 2-C O O ' ? дет двигаться гистидин при каждом из
5. Какую долю составляют полностью неза­ этих значений pH в ходе электрофоре­
ряженные формы глицина? При значении з а - к аноду ( + ) или катоду ( —)?
pH, соответствующем изоэлектрической 7 Приготовление глицинового буфера. Рас­
точке, суммарный заряд глицина равен ну­ твор глицина часто применяют в ка­
лю. Хотя нулевой суммарный заряд честве буфера. Для приготовления
имеют две формы глицина (биполярная 0,1 М глицинового буфера используют
и незаряженная), его преобладающей фор­ 0,1 М растворы солянокислого глицина
мой в изоэлектрической точке является (+N H 3— СН 2— СООН-С1- ) и глицина
биполярная. (+N H 3— СН 2—С О О Н - )-д в е формы
а) Объясните, почему в изоэлектрической глицина, имеющиеся в продаже. Какие
точке глицин представлен главным объемы этих двух растворов следует сме­
образом биполярной, а не полностью шать, чтобы приготовить I л 0,1 М глици­
незаряженной формой. нового буфера, имеющего pH 3,2?
б) Определите долю молекул глицина, ко­ 8 . Электрофорез аминокислот на бумаге.
торые в изоэлектрической точке нахо­ Каплю раствора, содержащего смесь гли­
дятся в полностью незаряженной фор­ цина, аланина, глутаминовой кислоты, ли­
136 ЧАСТЬ I. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

зина, аргинина и гистидина, нанесли на се­ Задача 11


редину полоски бумаги и дали ей высох­
нуть. Затем бумагу смочили буфером с pH
6,0 и к концам полоски приложили элек­ Г.ООН
трическое напряжение.
а) Какая аминокислота(ы) будет двигать­
ся к аноду? Н— С—СН:1
б) Какая аминокислота(ы) будет двигать­
ся к катоду?
в) Какая аминокислота(ы) останется на
стартовой точке или вблизи нее? СН:1
9. Разделение аминокислот методом ионооб­
менной хроматографии Анализ смеси Изолейцин
аминокислот начинают с разделения этой а) Сколько хиральных центров имеет мо­
смеси на компоненты методом ионооб­ лекула изолейцина’
менной хроматографии. Небольшое коли­ б) Сколько оптических изомеров может
чество смеси вносят в верхнюю часть ко­ быть у изолейцина?
лонки, заполненной частицами полисти­ в) Нарисуйте перспективные формулы
рола, содержащими остатки сульфоновой всех оптических изомеров изолейцина.
кислоты (см. рис. 5-14). Затем через колон­ г) Как вы обозначите каждый из этих
ку пропускают буферный раствор. Амино­ изомеров в рамках RS-системы? (Указа­
кислоты проходят через колонку с разны­ ние: по своему приоритету группа
ми скоростями, поскольку их движение CH 3C H J занимает промежуточное по­
тормозят два фактора: 1 ) электростатиче­ ложение между группами Q H , и СН 3.
ское притяжение между отрицательно за­ 12. Сравнение величин рК' аминокислоты
ряженными остатками сульфоновой кис­
в свободном виде и в составе пептидов
лоты и положительно заряженными функ­ Кривая титрования аминокислоты ала­
циональными группами аминокислот и 2 )
нина отражает процессы ионизации двух
гидрофобное взаимодействие между бо­
функциональных групп с рК ' 2,34 и 9,69,
ковыми цепями аминокислот и сильно ги­
что отвечает ионизации соответственно
дрофобным остовом полистирольной карбоновой кислоты и протонированного
смолы. Для каждой из выписанных ниже
амина. Титрование ди-, три- и олигопепти­
пар аминокислот определите, какая ами­
дов аланина, содержащих более четырех
нокислота данной пары будет сходить
остатков этой аминокислоты, свидетель­
с колонки первой (т.е. испытывать на­
ствует об ионизации только двух функцио­
именьшее торможение) при пропускании
нальных групп, хотя экспериментально
через колонку буфера с pH 7,0. найденные величины их рК' различны.
а) Asp и Lys
б) Arg и Met
в) Glu и Val Аминокислота или пептид рк ; р/С'
г) Giy и Leu
д) Ser и Ala
10. Набор трипептидов. Предположим, что вы Ala 2,34 9,69
хотите синтезировать трипептиды, ис­ А1а-А1а 3,12 8,30
пользуя в качестве строительных блоков А1а-А1а-А1а 3,39 8,03
глицин, аланин и серии. А1а-(А1а)„-А1а, п > 4 3,42 7,94
а) Сколько различных трипептидов мож­
но приготовить при условии, что любая а) Нарисуйте структурную формулу пеп­
из этих трех аминокислот может зани­ тида А1а-А1а-А1а. Укажите функцио­
мать любое из трех возможных положе­ нальные группы, которым соответ­
ний, причем каждую аминокислоту ствуют величины рК[ и рК^-
можно использовать более одного б) При переходе от Ala к олигопептидам,
раза? состоящим из остатков Ala, величина
б) Сколько различных трипептидов мож­ p/C j возрастает. Объясните, почему это
но приготовить, если использовать происходит?
каждую аминокислоту только один раз 9 в) При переходе от Ala к олигопептидам,
11 Обозначение оптических изомеров изо­ состоящим из остатков Ala, величина
лейцина. Структурная формула изолей­ pK j уменьшается. Объясните причину
цина изображена ниже этого
ГЛАВА 6
БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА
И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
Белки, или протеины (что в переводе цию, определяемую соответствующим
с греческого означает «первые» или «важ­ геном. Таким образом, белки-это не
нейшие»), количественно преобладают только наиболее многочисленные, но
над всеми другими макромолекулами, и исключительно разнообразные по
присутствующими в живой клетке, и со­ своим функциям макромолекулы.
ставляют более половины сухого веса Особенно поразительно то, что все
большинства организмов. В предыдущей белки во всех организмах, независимо от
главе мы рассматривали аминокис­ их функции или биологической активно­
лоты-структурные элементы белков-и сти, построены из одного и того же ос­
простые пептиды, состоящие из неболь­ новного набора 2 0 стандартных амино­
шого числа аминокислотных остатков, кислот, каждая из которых, взятая
соединенных друг с другом пептидными в отдельности, не обладает никакой био­
связями. Теперь мы займемся структурой логической активностью. Что же тогда
белков, молекулы которых представляют придает одному белку ферментативную
собой очень длинные полипептидные це­ активность, другому-гормональную,
пи, построенные из многих аминокис­ а третьему-свойства антитела? Как бел­
лотных звеньев. ки различаются химически? Ответ до­
Белки служат теми инструментами, по­ вольно прост: белки отличаются друг от
средством которых генетическая инфор­ друга тем, что каждый имеет свою, ха­
мация получает свое реальное воплоще­ рактерную для него одного последова­
ние. В соответствии с тем что тельность аминокислотных звеньев.
в клеточном ядре содержатся тысячи ге­ Аминокислоты-это алфавит белковой
нов, каждый из которых определяет ка- структуры; соединив их в различном по­
кой-то один характерный признак живо­ рядке, можно получить почти бесконеч­
го организма, в клетке существуют ное число последовательностей и, значит,
тысячи разновидностей белков и каждый почти бесконечное множество разно­
из них выполняет специфическую функ­ образных белков (см. дополнение 6 - 1).

Дополнение 6-1. Сколько может существовать


аминокислотных последовательностей ?

У каждого вида организмов имеются тысячи различных белков,


а число самих видов, вероятно, составляет около 10 миллионов. Мож­
но ли всего из 2 0 аминокислот построить, скажем, 10 11 (или более) раз­
личных последовательностей?
Ответ дает чисто математический расчет. Дипептид, состоящий из
двух разных аминокислот, в зависимости от порядка их расположения
может иметь две изомерные формы. Трипептид, состоящий из трех
138 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

различных аминокислот-А, В и С -м ож ет существовать в шести раз­


личающихся по последовательности вариантах: ABC, АСВ, ВАС, ВСА,
САВ и СВА. Общее выражение, позволяющее рассчитать число воз­
можных последовательностей для выстроенных в ряд различных пред­
метов, записывается как н! (читается «эн факториал»), где и-число
предметов. Тетрапептид из четырех разных аминокислот может иметь
4! = 4 ■3 ■2 ■1 = 2 4 различные последовательности. Для полипептида из
2 0 различных аминокислот, ни одна из которых не повторяется в нем
дважды, число последовательностей составит 2 0 ! = 20-19-18..., что
даст в результате громадную цифру, равную примерно 2 - 1018. Но это
ведь очень короткий полипептид, состоящий всего из 20 остатков
и имеющий молекулярную массу около 2600. Если же взять белок с мо­
лекулярной массой 34 000, в котором 12 различных аминокислот пред­
ставлены в равных соотношениях, то получится Ю300 возможных по­
следовательностей. Если теперь допустить, что этот белок построен из
2 0 различных аминокислот, представленных в равных соотношениях,
то число возможных последовательностей будет еще намного больше.
Если бы существовало только по одной молекуле каждого из этих воз­
можных изомеров такого белка, то общий вес всех этих молекул значи­
тельно превысил бы вес Земли!
Таким образом, двадцать аминокислот могут дать достаточное чис­
ло последовательностей, чтобы их хватило не только для тысяч белков,
присутствующих у каждого из ныне существующих видов организмов,
но и для белков всех тех видов, которые когда-либо существовали
в прошлом и появятся в будущем. Живущие сейчас на Земле виды со­
ставляют, по имеющимся оценкам, примерно одну тысячную всех ви­
дов, существовавших ранее на нашей планете. Молекулярная логика
аминокислот и белков в достаточной степени предусматривает воз­
можность возникновения новых видов, обусловленную дивергентной
природой биологической эволюции.

В этой главе мы рассмотрим первич­ функции. Мы можем выделить несколько


ную структуру белковых молекул, под основных классов белков (табл. 6 - 1) в со­
которой мы подразумеваем ковалентную ответствии с их биологическими функ­
структуру остова молекулы и последова­ циями (табл. 6 - 1).
тельность аминокислотных остатков.
Мы обсудим также некоторые соотноше­ а. Ферменты
ния между аминокислотной последова­
тельностью и биологической функцией. Самый многообразный и наиболее вы­
сокоспециализированный класс белков
6.1. Белки обладают множеством составляют ферменты-белки, обладаю­
различных биологических функций щие каталитической активностью. Почти
все химические реакции, в которых уча­
Рассмотрим прежде всего в общих чер­ ствуют присутствующие в клетке органи­
тах весь диапазон выполняемых белками ческие биомолекулы, катализируются
биологических функций. Ведь одна из ферментами. К настоящему времени от­
важнейших задач современной биохимии крыто более 2000 различных ферментов,
как раз и состоит в том, чтобы понять, обнаруженных у разных организмов;
каким образом аминокислотные после­ каждый из этих ферментов служит ката­
довательности разных белков дают им лизатором какой-то определенной хими­
возможность выполнять различные ческой реакции.
ГЛ. 6. БГЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ 139

дится энергия. Плазма крови содержит


Таблица 6-1. Классификация белков, основан­ липопротеины, осуществляющие перенос
ная на их биологических функциях липидов из печени в другие органы.
В клеточных мембранах присутствует
Класс белков Пример еще один тип транспортных белков, спо­
собных связывать глюкозу, аминокис­
лоты и другие пищевые вещества и пере­
Ферменты Рибонуклеаза носить их через мембрану внутрь клетки.
Трипсин
Транспортные Гемоглобин
белки Сывороточный в. Пищевые и запасные белки
альбумин
Миоглобин В семенах многих растений запасены
Pj-липопротеин пищевые белки, потребляемые на первых
Пищевые и Глиадин (пшеница) стадиях развития зародыша. Наиболее
запасные белки Яичный альбумин известными примерами таких белков
(яйцо) служат белки семян пшеницы, кукурузы
Казеин (молоко) и риса. К пищевым белкам относится
Ферри гин
Сократительные и Актин
также яичный альбум ин-основной ком­
двигательные бел­ Миозин понент яичного белка, и казеин, главный
ки Тубулин белок молока. В ферритине, встречаю­
Динеин щемся в животных тканях, запасено же­
Структурные Кератин лезо.
белки Фиброин
Коллаген
г. Сократительные
Эластин
Протеогликаны
и двигательные белки
Защитные белки Антитела
Фибриноген Некоторые белки наделяют клетку или
Тромбин организм способностью сокращаться, из­
Ботулинический менять форму или передвигаться. Актин
токсин и миозин представляют собой ните­
Дифтерийный ток­ видные белки, функционирующие в со­
син кратительной системе скелетной мышцы,
Змеиные яды а также во многих немышечных клетках
Рицин (разд. 2.13). Другим примером таких бел­
Регуляторные Инсулин
Гормон роста
ков служит тубулин-Ьеяок, из которого
белки
Кортикотропин построены микротрубочки. Они являют­
Реп рессоры ся важными элементами ресничек и жгу­
тиков (разд. 2.14). при помощи которых
клетки передвигаются.

д. Структурные белки
б. Транспортные белки
Многие белки образуют волокна, на­
Транспортные белки плазмы крови витые друг на друга или уложенные пло­
связывают и переносят специфические ским слоем; они выполняют опорную
молекулы или ионы из одного органа или защитную функцию, скрепляя биоло­
в другой. Гемоглобин, содержащийся гические структуры и придавая им проч­
в эритроцитах, при прохождении крови ность. Главным компонентом хрящей
через легкие связывает кислород и до­ и сухожилий является фибриллярный бе­
ставляет его к периферическим тканям, лок коллаген, имеющий очень высокую
где кислород высвобождается и исполь­ прочность на разрыв. Выделанная кожа
зуется для окисления компонентов пи­ представляет собой почти чистый колла­
щи-процесса, в ходе которого произво­ ген. Связки содержат эластин -струк-
140 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

турный белок, способный растягиваться токсичное и не способствующее ожире­


в двух измерениях. Волосы, ногти и перья нию вещество, которое может быть ис­
состоят почти исключительно из прочно­ пользовано вместо сахара для подслащи­
го нерастворимого белка кератина. вания пищи. Плазма крови некоторых
Главным компонентом шелковых нитей антарктических рыб содержит белки со
и паутины служит белок фиброин. свойствами антифриза, предохраняющие
кровь этих рыб от замерзания. «Шар­
е. Защитные белки ниры» в местах прикрепления крыльев
у ряда насекомых состоят из белка рези­
Многие белки защищают организм от лина, обладающего почти идеальной эла­
вторжения других организмов или пре­ стичностью.
дохраняют его от повреждений. Иммуно­ Поразительно, что все эти белки, столь
глобулины, или антитела, образующиеся различающиеся по свойствам и функ­
у позвоночных,-это специализированные циям, построены из одних и тех же 20
белки, вырабатываемые в лимфоцитах; аминокислот.
они обладают способностью распозна­
вать проникшие в организм бактерии, ви­ 6.2. Белки можно
русы или чужеродные белки других ви­ классифицировать также
дов, а затем нейтрализовать их или по форме их молекул
связываться с ними, вызывая образова­
ние осадка. Фибриноген и тромбин -б е л ­ Белки могут быть разбиты на два
ки, участвующие в процессе свертывания больших класса в соответствии с формой
крови; они предохраняют организм от их молекул и некоторыми физическими
потери крови при повреждении сосуди­ свойствами: глобулярные и фибрил­
стой системы. Змеиные яды, бакте­ лярные белки (рис. 6-1). В глобулярных
риальные токсины и токсичные белки рас­ белках одна или большее число полипеп-
тений, например рицин, по-видимому, тидных цепей свернуты в плотную ком­
также выполняют защитные функции. пактную структуру сферической, или гло­
булярной, формы. Обычно глобулярные
ж. Регуляторные белки белки растворимы в водных системах
и легко диффундируют; одни из этих бел­
Некоторые белки участвуют в системе ков выполняют функции, обусловленные
регуляции клеточной или физиологиче­ их подвижностью, а другие функциони­
ской активности. К ним относятся мно­ руют как динамические системы. К гло­
гие гормоны, такие, как инсулин, регули­ булярным белкам относятся почти все
рующий обмен глюкозы (при недоста­ ферменты, равно как и транспортные
точном его содержании в организме белки крови, антитела и пищевые белки.
развивается сахарный диабет); гормон Фибриллярные белки представляют собой
роста, синтезируемый в гипофизе, и пара- нерастворимые в воде длинные ните­
тиреоидный гормон, регулирующий видные молекулы, полипептидные цепи
транспорт ионов Са 2 + и фосфатов. Дру­ которых не имеют глобулярной формы,
гие регуляторные белки, называемые а вытянуты вдоль одной оси. Большин­
репрессорами, регулируют биосинтез ство фибриллярных белков выполняет
ферментов в бактериальных клетках. структурные или защитные функции. Ти­
пичными фибриллярными белками
з. Другие белки являются сс-кератин волос и шерсти,
фиброин шелка и коллаген сухожилий.
Имеется много других белков, функ­ К этому классу относятся также ните­
ции которых довольно необычны, что за­ видные белки, присутствующие в сокра­
трудняет их классификацию. М онеллин- тительных системах мышечных и немы­
белок, образующийся в одном из афри­ шечных клеток, например актин и мио­
канских растений, имеет очень сладкий зин, а также протофиламенты, из ко­
вкус. Он стал предметом изучения как не­ торых построены микротрубочки.
ГЛ. 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ 141

Рис. 6-2. А. Кристаллы чистого цитохрома с, вы­


Б деленного из сердца лошади. Цитохром с - это
белок, который служит переносчиком электро­
Рис. 6-1. Глобулярные и фибриллярные белки. нов в митохондриях. Б. Кристаллы бычьего
А. В глобулярных белках полипептидная цепь
трипсина.
свернута так, что образуется компактная струк­
тура. Эти белки обычно растворимы в водной
среде. Б. В кератине, фибриллярном белке волос,
ного белка, играющего роль переносчика
полипептидные цепи вытянуты вдоль одной оси. электронов. При кислотном или щелоч­
Н а рисунке показаны три молекулы кератина, ном гидролизе белки так же, как и про­
навитые одна на другую наподобие каната. стые пептиды (разд. 5.22), расщепляются
Фибриллярные белки нерастворимы в воде.
с образованием смеси свободных амино­
6.3. В ходе гидролиза брлки кислот, входивших в состав этих белков
распадаются на аминокислоты в качестве строительных блоков. Для
каждого индивидуального белка харак­
Многие белки получены в чистом кри­ терно определенное соотношение раз­
сталлическом виде. На рис. 6-2 показаны личных аминокислот, образующихся
кристаллы чистого трипсина, пищевари­ в результате полного гидролиза этого
тельного фермента, секретируемого в ки­ белка. В табл. 6-2 приведены данные о со­
шечник, и цитохрома с, митохондриаль­ ставе смесей аминокислот, полученных
142 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

6.4. Некоторые белки имеют


Таблица 6-2. Аминокислотный состав двух в своем составе не только
белков аминокислоты, но и другие
Указано число остатков каждой аминокис- химические группы
лоты на одну молекулу белка
Многие белки, например ферменты ри-
Аминокис­ Цитохром с Химотрип- бонуклеаза и химотрипсин, состоят из
лота человека синоген быка одних только аминокислот и никаких
других химических групп не содержат; их
называют простыми белками. Однако
Ala 6 22
есть белки, которые при гидролизе поми­
Arg 2 4
Asn 5 15 мо аминокислот дают и другие химиче­
Asp 3 8 ские компоненты. Эти белки носят назва­
Cys 2 10 ние сложных белков. Неаминокислотную
Gin 2 10 часть сложного белка обычно называют
Glu 8 5 его простетической группой. Сложные
Gly 13 23 белки классифицируются в зависимости
His 3 2 от химической природы их простетиче-
lie 8 10 ских групп (табл. 6-3). Липопротеины со­
Leu 6 19
держат липиды, в состав гликопротеинов
Lys 18 14
Met 3 2 входят сахара (от греч. «glykos», что зна­
Phe 3 6 чит сладкий), а металлопротеины имеют
Pro 4 9 в своем составе тот или иной харак­
Ser 2 28 терный для каждого из них металл, на­
Thr 7 23 пример железо, медь или цинк. Обычно
Trp 1 8 простетическая группа белка играет важ­
Тут 5 4 ную роль при выполнении белком его
Val 3 23 биологической функции.
Всего 104 245
Таблица 6-3. Сложные белки

при полном гидролизе цитохрома с и бы­ Класс Простетичес­ Пример


кая группа
чьего химотрипсиногена-неактивного
предшественника пищеварительного Липопротеи­ Липиды р,-Липопро-
фермента химотрипсина. Видно, что эти ны теин крови
два белка, выполняющие совершенно Гликопроте­ Углеводы у-Глобулин
разные функции, сильно различаются ины крови
Фосфопроте- Фосфатные Казеин мо­
и по относительному содержанию в них
ины группы лока
различных аминокислот. 2 0 аминокислот Г емопротеи- Гем (комп­ Г емоглобин
никогда не входят в состав белка в чкви- ны лекс железа
молярных количествах. Одни аминокис­ с протопор-
лоты встречаются в каждой молекуле фирином)
данного белка лишь по одному разу, тог­ Флавопро- Флавиновые Сукцинатде-
да как другие значительно чаще. Более теины нуклеоти­ гидроге-
того, далеко не все белки содержат все 20 ды наза
аминокислот. Каждому индивидуально­ Металло­ Железо Ферритин
протеины Цинк Алкогольде-
му белку свойственно характерное для гидрогена-
него соотношение аминокислотных за
строительных блоков.
ГЛ. 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ 143

6.5. Белки-это очень


крупные молекулы Таблица 6-4. Молекулярные характеристики
некоторых белков
Насколько длинными могут быть по-
липептидные цепи'белков? Как следует Мол. масса Число Число
из табл. 6 -2 , цитохром с человека состоит остатков цепей
из 104 аминокислотных остатков, свя­
занных в единую цепь; бычий химотрип-
Инсулин (бы­ 5 733 51 2
синоген имеет в своем составе 245 амино­
чий
кислотных звеньев. В полипептидных Рибонуклеаза 13 683 124 1
цепях различных белков может содер­ (из поджелу­
жаться самое разное число аминокис­ дочной железы
лотных остатков от 100 до 1800 и более. быка)
Б елки-это не просто смеси полипепти­ Лизоцим (из 13930 129 1
дов разной длины, с различным амино­ яичного белка)
кислотным составом и различной после­ Миоглобин (из 16890 153 1

довательностью аминокислот. Все моле­ миокарда ло­


шади)
кулы данного индивидуального белка иден­ Химотрипсин 22600 241 3
тичны по аминокислотному составу, (из поджелу­
последовательности аминокислотных дочной железы
остатков и длине полипептидной цепи. быка)
В одних белках имеется только одна Г емоглобин 64 500 574 4
полипептидная цепь, тогда как в других, (человека)
олигомерных, белках-две или большее Сывороточный 68 500 ~ 550 1
число цепей (табл. 6-4). Например, фер­ альбумин (че­
мент рибонуклеаза состоит из одной по­ ловека)
Гексокиназа (из 1020 0 0 ~ 800 2
липептидной цепи, а гемоглобин-из дрожжей!
четырех. ■у-Глобулин 149900 - 1250 4
Молекулярные массы белков, которые (лошади)
можно определить различными физико­ Глутаматде- 1 000000 ~ 8300 ~ 40
химическими методами, лежат в диапа­ гидрогенеза
зоне примерно от 12 000 для малых бел­ (из печени бы­
ков, таких, как цитохром с, содержащий ка)
лишь 104 аминокислотных остатка, до
10 б и более для белков с очень длинными
полипептидными цепями или для белков, мера, и поэтому их средняя молекуляр­
состоящих из нескольких полипептидных ная масса оказывается ближе к 128.
цепей. Молекулярные массы некоторых Однако при образовании каждой пептид­
типичных белков приведены в табл. 6-4. ной связи отщепляется молекула воды
По-видимому, не существует простых за­ (мол. масса 18,0) и, таким образом, сред­
кономерностей, связывающих молеку­ няя масса аминокислотного остатка со­
лярные массы белков с их функциями. ставляет 128 — 18 = 110. В табл. 6-4 при­
Например, ферменты очень сильно раз­ ведены данные о числе аминокислотных
личаются по молекулярной массе. остатков в различных белках.
Число аминокислотных остатков
в простых белках, не содержащих просте- 6.6. Белки можно выделить
тических групп, можно приблизительно и подвергнуть очистке
оценить, поделив значение молекулярной
массы белка на 1 10. Хотя средняя моле­ Клетки содержат сотни, если не тысячи
кулярная масса каждой из 2 0 аминокис­ различных белков, и для того чтобы
лот, содержащихся в белках, составляет определить аминокислотный состав или
около 138, в большинстве белков пре­ аминокислотную последовательность
обладают аминокислоты меньшего раз­ того или иного белка, его прежде всего
144 ЧАСТЬ 1 БИОМОЛЕКУЛЫ
у' N

Полупроницаемый диализ- Дистиллирован


Молекула белка Малые молекулы ная вода
ныи мешочек

v •ШШШ
•v. • •.
«

■ Iri

f t ' . t
необходимо получить в виде чистого пре­ Рис. 6-3. Диализ. Мембрана, окружающая рас­
парата. Каким же образом один белок, твор белка, свободно пропускает воду и низко­
молекулярные соединения, такие, как NaCl или
например какой-нибудь фермент, можно глюкоза, но не пропускает большие молекулы,
отделить от сотен других белков, присут­ в частности молекулы белка. Малые молекулы
ствующих в экстракте, полученном из диффундируют из диализного мешочка во внеш­
клеток или ткани, и добиться нужной ний сосуд, так как в процессе диффузии моле­
кулы стремятся перейти в зону с более низкой их
степени его чистоты? концентрацией. Заменяя несколько раз водную
Прежде всего, белки отделяют от низ­ фазу во внешнем сосуде на дистиллированную
комолекулярных веществ, содержащихся воду, можно снизить концентрацию низкомоле­
в клеточном или тканевом экстракте, пу­ кулярных соединений в растворе белка до сколь
угодно малой величины.
тем диализа (рис. 6-3). Крупные моле­
кулы, такие, как молекулы белков,
остаются внутри диализного мешочка, собой разновидность хроматографии,
сделанного из материала, содержащего раствор, содержащий смесь белков, про­
ультрамикроскопические поры, напри­ пускают через колонку, заполненную
мер из целлофана. Если такой мешочек очень мелкими пористыми гранулами
с клеточным или тканевым экстрактом высокогидратированного полимера. Мо­
погрузить в воду, то содержащиеся в эк­ лекулы белков, имеющие сравнительно
стракте малые молекулы, например соли, небольшие размеры, проникают через
пройдут сквозь поры, а высокомолеку­ поры внутрь этих гранул, в результате че­
лярные белки останутся в мешочке. го их прохождение через колонку замед­
После того как смесь белков будет ос­ ляется (рис. 6-4), тогда как молекулы бо­
вобождена от малых молекул в ходе диа­ лее крупных белков не могут проникнуть
лиза, белки можно рассортировать по их внутрь гранул и проходят через колонку
размерам при помощи гель-фильтрации. значительно быстрее. Белки промежу­
В ходе этой операции, представляющей точных размеров будут проходить через
ГЛ. 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ 145

Гранула декстрана
/.
Гранула
декстрана

• •I
в
ее
Молекулы более круп­ Молекулы малого
ее
ного белка не могут белка проникают
проникнуть внутрь в гранулы сквозь
гранулы поры

На колонку, заполнен- По мере про- Молекулы более


Рис. 6-4. Разделение белков в соответствии ную декстрановыми хождения вниз крупного белка
с размерами их молекул методом гель-филь фа­ гранулами, наносится по колонке первыми выходят
ции. Раствор, содержащий смесь белков, пропу­ смесь больших и ма­ молекулы ма- из колонки
скают через колонку, заполненную очень мелки­ лых белков лого белка про­
ми пористыми гранулами гидрофильного поли­ никают в гра­
мера; широко используют для этой цели нулы и задер­
производные декстрана. Молекулы малых бел­ живаются
ков проникают внутрь гранул, тогда как более
крупные молекулы ие могут туда проникнуть.
Молекулярную массу белка можно определить
путем сравнения скорости его прохождения че­ Таблица 6-5. Изоэлектрические ТОЧКИ (pH])
рез колонку со скоростями прохождения других некоторых белков
белков с известными молекулярными массами.
ко л о н к у с п р о м еж уто ч н ы м и с к о р о стям и pH,
в зависимости от их способности прони­
кать внутрь гранул. Такая колонка, в ко­ Пепсин < 1,0
торой осуществляется гель-фильтрация, Яичный альбумин 4,6
представляет собой молекулярное сито. Сывороточный альбумин 4,9
Белки можно отделить друг от дру­ Уреаза 5,0
га также методом электрофореза P-JI актоглобулин 5,2
(разд. 5.16). Определяющую роль в этом у,-Глобулин
методе играют знак и число электриче­ 6,6
ских зарядов, локализованных на R-rpyn- Гемоглобин 6,8
Миоглобин 7,0
пах, концевой аминогруппе и концевой
Химотрипсиноген 9,5
карбоксильной группе белков. Как и про­ Цитохром с 10,7
стые пептиды, полипептидные цепи бел­ Лизоцим 11,0
ков характеризуются присущей им изо-
электрической точкой, которая опреде­
ляется относительным числом кислых белки с отрицательным зарядом -в сто­
и основных R-групп (табл. 6-5). При дан­ рону положительного электрода, а белки
ном значении pH у одних из присут­ с нулевым зарядом останутся на месте
ствующих в смеси белков суммарный за­ При этом белковые молекулы с более вы­
ряд будет отрицательным, у других - по­ сокой плотностью заряда будут двигать­
ложительным, а у третьих-нулевым. ся по направлению к соответствующему
Если такую смесь белков поместить электроду быстрее, чем белки с более
в электрическое поле, то белки с положи­ низкой плотностью заряда. Электрофо­
тельным зарядом будут перемещаться рез часто проводят не в растворе, а на но­
в сторону отрицательного электрода, сителе, представляющем собой либо по-
146 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ
До включения напря­
жения 6.7. Определение аминокислотной
Старт Ацетат целлюлозы
последовательности
полипептидных цепей
ч
ч
+ * - Два больших открытия, сделанные
••1 в 1953 г., ознаменовали наступление но­
вой эры в биохимии. В этом году Джеймс
После включения Д. Уотсон и Фрэнсис Крик в Кембридже
напряжения 1 (Англия) создали модель структуры ДНК
(двойную спираль) и высказали предпо­
о • •
о • •
ложение о структурной основе точной
+ <— о • -» репликации ДНК. В этом предположе­
о • •
о • • нии, но существу (хотя и не в явной фор­
ме), была выражена идея о гом, что по­
Рис. 6-5. Электрофорез смеси трех белков.
Смесь белков наносят на полоску аиетата цел­ следовательность нуклеотидных звеньев
люлозы, смоченную буфером с заданным значе­ ДНК содержит в себе закодированную
нием pH. Концы полоски опускают в кюветы генетическую информацию. В том же го­
с электродами. Ацетат целлюлозы служит носи­ ду Фредерик Сэнгер, работ авший в Кем­
телем, предотвращающим беспорядочное пере­
мещение молекул белка в результате диффузии. бридже в той же лаборатории, расши­
После нанесения смеси белков на середину поло­ фровал последовательность аминокис­
ски молекулы белков подвергают действию лот в полипептидных цепях гормона
электрического поля, создаваемого разностью инсулина. Это достижение само по себе
потенциалов между электродами. Каждый из
трех белков перемещается в сторону положи­ имело большое значение, так как в тече­
тельного или отрицательного электрода с раз­ ние долгого времени считалось, что опре­
ной скоростью в зависимости от pH среды и кис- деление аминокислотной последователь­
лотно-оснбвных свойств каждого белка. По ности полипептида представляет собой
окончании электрофореза положение белков
можно выявить при помощи красителей, связы­ совершенно безнадежную по трудности
вающихся с белками. задачу Но, кроме того, результаты, по­
лученные Сэнгером, практически одно­
лоску бумаги, либо пленку ацетата временно с появлением гипотезы Уотсо­
целлюлозы, либо пластину гидрофильно­ н а-К рика, тоже наводили на мысль
го геля, что позволяет сильно замедлить о существовании какой-то связи меж­
диффузию молекул фракционируемых ду нуклеотидной последовательностью
белков в водной фазе (рис. 6-5) ДНК и аминокислотной последователь­
Еще одним эффективным методом ностью белков. В следующее десятилетие
разделения белков является ионообмен­ эта идея привела к расшифровке всех со­
ная хроматография, основанная боль­ держащихся в ДНК и РНК нуклео­
шей частью на различиях в плотности тидных кодовых слов, которые однознач­
и знаке заряда белков при данном значе­ но определяют аминокислотную после­
нии pH. Таким образом, метод ионооб­ довательность белковых молекул.
менной хроматографии можно приме­ До работы Сэнгера. на выполнение ко­
нять для разделения не только аминокис­ торой ушло несколько лет, не было уве­
лот (разд. 5.18) и пептидов (разд. 5 21), но ренности в том, что все молекулы данно­
и белков. го белка являются строго идентичными
Чтобы выделить какой-то один специ­ по молекулярной массе и аминокислот­
фический белок из смеси многих белков, ному составу. В настоящее время извест­
нужно найти удобный способ определе­ на аминокислотная последовательность
ния концентрации этого белка, который многих сотен белков, выделенных из раз­
бы контролировал каждую стадию раз­ личных источников. Определение амино­
деления. Например, если мы ведем очист­ кислотной последовательности полипеп-
ку фермента, i о, измеряя его каталитиче­ твдной цепи основано на принципах,
скую активность, мы можем отличать которые впервые были развиты Сэнге­
его от всех других белков. ром. Они используются еще и сегодня,
ГЛ. 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ 147

правда со всевозможными вариациями сущего свободную а-аминогруппу, т. е. на


и усовершенствованиями. Чтобы рас­ аминоконце (1МН2-конце, или N -конце).
шифровать аминокислотную последова­ Для этой цели Сэнгер предложил исполь­
тельность любого полипептида, необхо­ зовать реагент, 1-фтор-2 ,4-динитробен­
димо осуществить шесть основных ста­ зол (разд. 5.22), который можно присое­
дий. динить в качестве метки к аминоконцево­
му (N-концевому) остатку цепи, в резуль­
а. Стадия 1: определение тате чего образуется окрашенное
аминокислотного состава в желтый цвет 2,4-динитр фенильное
(ДНФ)-производное полипептида. При
Первым шагом на пути к расшифровке кислотном гидролизе все пептидные свя­
. аминокислотной последовательности зи в таком ДНФ-производном полипеп­
служит гидролиз всех пептидных связей тида расщепляются, однако ковалентная
чистого полипептида. Образующаяся связь между 2,4-динитрофенильной груп­
смесь аминокислот анализируется затем пой и а-аминогруппой N -концевого
при помощи ионообменной хроматогра­ остатка остается незатронутой. Следова­
фии (разд. 5.18), что позволяет опреде­ тельно, N -концевой остаток будет пред­
лить, какие аминокислоты и в каком со­ ставлен в гидролизате в виде 2,4-дини-
отношении присутствуют в гидролизате. трофенильного производного (рис. 6 -6 ).
Это производное легко отделить от неза­
б. Стадия 2: идентификация мещенных свободных аминокислот
амино- и карбоксиконцевых
Рис. 6-6. Идентификация аминоконцевого
остатков остатка тетрапептида путем получения 2,4-дини-
Следующий шаг состоит в идентифи­ трофенильного производного. Тетрапептид
кации аминокислотного остатка, находя­ вступает в реакцию с 1 -фтор-2 ,'4-динитробензо­
лом (ФДНБ) с образованием 2,4-дииитрофе-
щегося на конце полипептидной цепи, не- нильного производного. Последнее подвергают
NOi затем кипячению в присутствии 6 н. HCI с тем,
чтобы расщепить все пептидные связи. При этом
аминоконцевая аминокислота остается в виде
2,4-динитрофен ильного производного.

ХН2
r 2— СН

соон
no2

NH 2
I
+■ R3— СН
no2
СООН
+
nh2

2, 4-динитрофенил - r4—сн
а минокислота, соот­ соон
ветствующая N-кон­
цевому остатку Свободные
аминокислоты

СООН СООН
Тетрапептид 2, 4-динитрофенил-
тетрапептид
148 ЧАСТЬ 1 БИОМ ОЛЕКУЛЫ

таких методов состоит в инкубировании


полипептида с ферментом карбоксипеп-
тидазой, которая гидролизует только
пептидную связь, находящуюся на кар­
боксильном конце (COOH-конце, или С-
конце) цепи. Определив, какая из амино­
кислот первой отщепилась от полипепти­
да при действии на него карбоксипепти-
дазы, можно идентифицировать С-конце-
вой остаток.
В результате идентификации N- и С-
концевых остатков полипептида мы по­
лучаем две важные реперные точки для
определения аминокислотной последова­
тельности.
Дапсилхлорид в. Стадия 3: расщепление
полипептидной цепи
Ra— СН на фрагменты
СООН Теперь мы берем еще одну порцию
Тринептид, меченный
анализируемого препарата, содержащего
дансилхлоридом
неповрежденные полипептидные цепи,
Рис. 6-7. Введение метки в аминоконцевой оста­ и расщепляем их на более мелкие куски—
ток трипегггида с помощью дансилхлорида. По­ короткие пептиды, состоящие в среднем
сле гидролитического расщепления всех пеп­
тидных связей дансильное производное амино- из 10-15 аминокислотных остатков. Цель
концевой аминокислоты можно выделить этой операции заключается в том, чтобы
и идентифицировать. Благодаря интенсивной разделить полученные фрагменты
флуоресценции дансильных групп они вы­ и определить в каждом из них аминокис­
являются в значительно меньших количествах,
чем динитрофенильные группы. Поэтому дан- лотную последовательность.
сильный метод по чувствительности намного Для расщепления полипептидной цепи
превосходит метод с использованием фтордини- на отдельные фрагменты можно исполь­
тробензола. зовать несколько методов. Один из ши­
роко распространенных м етодов-это ча­
и идентифицировать хроматографиче­ стичный ферментативный гидролиз по­
ским способом путем сравнения его с ау­ липептида под воздействием пищевари­
тентичными динитрофенильными про­ тельного’ фермента трипсина. Каталити­
изводными различных аминокислот. ческое действие этого фермента отли­
Другим реагентом, используемым чается высокой специфичностью: гидро­
в качестве метки, позволяющей иденти­ лизу подвергаются только те пептидные
фицировать N -концевой остаток, служит связи, в образовании которых участвова­
дансилхлорид (рис. 6-7), который реаги­ ла карбоксильная группа остатка лизина
рует со свободной а-аминогруппой или аргинина независимо от длины
и дает дансильное производное. Послед­ и аминокислотной последовательности
нее интенсивно флуоресцирует, вслед­ полипептидной цепи (табл. 6 -6 ). Число
ствие чего его можно обнаружить и изме­ более мелких пептидов, образующихся
рить при значительно более низких под действием трипсина, можно, следо­
концентрациях, чем динитрофенильные вательно, предсказать, исходя из общего
производные. числа остатков лизина и аргинина в ис­
Карбоксиконцевой (С-концевой) ами­ ходном полипептиде. Полипептид, в ко­
нокислотный остаток полипептидной це­ тором содержатся пять остатков лизина
пи тоже можно идентифицировать, ис­ и (или) аргинина, при расщеплении трип­
пользуя тот или иной метод. Один из сином обычно дает шесть более мелких
ГЛ. 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ 149

пептидов, причем все эти пептиды, за ис-


Таблица 6-6. Специфичность, свойственная ключением> одного, имеют на карбок­
четырем важным методам фрагментации по­ сильном конце остаток лизина или ар­
липептидных цепей гинина. Фрагменты, полученные под
действием трипсина, разделяют либо ме­
Обработка Точки расшепления (остатки, тодом ионообменной хроматографии на
которым принадлежит кар­ колонке, либо при помощи электрофоре­
бонильная группа расще­ за и хроматографии на бумаге; при этом
пляемой пептидной связи)
часто проводят двумерное хроматогра­
фическое разделение пептидов на листе
Трипсин Лизин бумаги, в результате чего получают хро­
Аргинин матограмму с распределившимися на
Химотрипсин Фенилаланин ней пептидами в виде пептидной карты
Триптофан
(рис. 6 -8 ).
Тирозин
Пепсин Фенилаланин
Триптофан г. Стадия 4: определение
Тирозин последовательности пептидных
Некоторые другие остат­ фрагментов
ки
Бромциан Метионин На этой стадии устанавливается ами­
нокислотная последовательность в каж­
дом из пептидных фрагментов, полу­
ченных на стадии 3. Обычно для этой
цели используют химический метод, раз­
работанный Пером Эдманом. Расщепле­
ние по Эдману сводится к тому, что ме­
тится и отщепляется только N-концевой
остаток пептида, а все остальные пеп­
тидные связи не затрагиваются (рис. 6-9).
В этом
направ­ После идентификации отщепленного N-
лении концевого остатка метка вводится в сле­
проведе­ дующий, ставший теперь N -концевым
на хро­ остаток, который точно так же отще­
матогра­
фия
пляется, проходя через ту же серию реак­
ций. Так, отщепляя этим способом оста­
ток за остатком, можно определить всю
аминокислотную последовательность
Место нанесения В этом направлении пептида, используя для этой цели всего
смеси пептидов проведен электрофорез одну пробу. На рис. 6-9 показано, каким
образом осуществляется расщепление по
Рис. 6-8. Пептидная карта, полученная после Эдману. Вначале пептид взаимодей­
расщепления нормального гемоглобина челове­ ствует с фенилизотиоцианатом, который
ка трипсином. Каждое пятно содержит один из присоединяется к свободной а-амино-
пептидов. Чтобы получить такую двумерную
карту, смесь пептидов наносят на лист бумаги группе N -концевого остатка. Обработка
квадратной формы, проводят электрофорез пептида холодной разбавленной кисло­
в одном направлении, параллельном одной из той приводит к отщеплению N -концево­
сторон квадрата, после чего бумагу высуши­ го остатка в виде фенилтиогидантоино-
вают, а затем проводят хроматографическое
разделение пептидов в другом направлении, пер­ вого производного, которое можно иден­
пендикулярном первому. Ни один из этих двух тифицировать хроматографическими ме­
процессов в отдельности не позволяет разделить тодами. Остальная часть пептидной цепи
пептиды полностью, однако последовательное
их осуществление оказывается очень эффек­
после удаления N -концевого остатка
тивным способом разделения сложных пеп­ оказывается неповрежденной. Укоро­
тидных смесей. ченный пептид снова подвергается той
150 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

чч'пилтиогидантоиновое
производное N -кон­
цевой аминокислоты

Фенилтиокарба-
Фенилизо-
моильная группа
тиоцианат

'Sc=s
NIH

NH,
I '
R.-CH

с=о
I
HN
I
R — СН
I
с=о
I
HN
I
R ,— СН
I
СООН СООН
Фенилтиокарбамоил- Исходный пептид минус
тетрапептид N -концевой остаток

же серии реакций, что позволяет иденти­ Рис. 6-9. Схема определения аминокислотной
фицировать новый N -концевой остаток. последовательности пептида путем его расщеп­
ления по Эдману. Исходный тетрапептид всту­
Повторяя таким образом отщепление пает в реакцию с фенилизотиоцианатом, в ре­
одного за другим N -концевых остатков, зультате чего образуется фенилтиокарбамоиль-
можно легко определить аминокислот­ ное производное аминоконцевого остатка. Этот
ную последовательность пептидов, со­ остаток отщепляют от пептида без разрыва дру­
гих пептидных связей и получают в виде фенил-
стоящих из 1 0 -2 0 остатков. тиогидантоинового производного, которое
Определение аминокислотной после­ можно идентифицировать хроматографическим
довательности проводится для всех пеп­ способом. Оставшийся трипептид вновь прово­
тидов, образовавшихся под действием дят через тот же цикл реакций, что позволяет
идентифицировать второй остаток. Эти опера­
трипсина. После этого сразу же возни­ ции повторяют до тех пор, пока не будут иденти­
кает новая проблема-определить, в ка­ фицированы все остатки.
ком порядке трипсиновые фрагменты
вую порцию препарата исходного поли-
располагались в первоначальной поли-
пептида и расщепляют его на более
пептидной цепи.
мелкие фрагменты каким-либо иным
д. Стадия 5: расщепление способом, при помощи которого расще­
исходной полипептидной цепи пляются пептидные связи, устойчивые
еще одним способом к действию трипсина. В этом случае бо­
лее предпочтительным часто оказывает­
Чтобы установить порядок расположе­ ся не ферментативный, а химический ме­
ния пептидных фрагментов, образовав­ тод. Особенно хорошие результаты дает
шихся под действием трипсина, берут но- реагент бромциан, расщепляющий толь-
ГЛ. 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ 151

ко те пептидные связи, в которых карбо­ ботки исходного полипептида трипси­


нильная группа принадлежит остатку ме­ ном и другой после химического расще­
тионина (табл. 6 -6 ). Следовагельно, если пления того же полипептида бромциа-
полипептид содержит восемь остатков ном. Мы знаем также аминокислотную
метионина, то при обработке бромш а- последовательность каждого пептида,
ном обычно образуются девять пеп­ входящего в состав этих двух наборов.
тидных фрагментов. Полученные таким
способом фрагменты можно разделить
методом электрофореза или хроматогра­ Рис. 6-10. Расположение пептидных фрагмен­
тов в правильном порядке на основе данных по
фии. Каждый из этих коротких пептидов
перекрывающимся участкам. В приведенном
подвергают расщеплению по Эдману, здесь примере полипептид, состоящий из 16 ами­
как было описано для стадии 4, и таким нокислотных остатков, после идентификации N-
путем устанавливают их аминокислот­ и С-коицевых остатков был подвергнут фраг-
ную последовательность. мсн гации двумя способами. Вверху показаны
по лученные фрагменты, а внизу—воссоздание
Итак, мы получили два набора пеп­ полной последовательности полипептида по
тидных фрагментов-один после обра- перекрывающимся участкам.
Дапные эксперимента
N -концевой остаток Н

С-концевой остаток
Фрагменты первого расщепления Фраг менты второго растепления
O-U-S S- Ь О
P-S W-T-O-U
в - о - V-E V-E-R-L
R- L- А A- P-S
H-O-W-T Н-О

Определение последовательности по перекрывающимся участкам


Концевые
остатки **
Концевые H _ 0 _ W_ T A-P-S
фрагменты
или
O-U-S

Первый набор H _ G _W_ T 0 _U-S E - O - V - E R-L-A P-S


фрагментов j______________ , ,__________ , ,_____________ , ,__________ ,
Перекрываю­
щиеся участки
Второй набор НГ-О ’w - T - O - t f S -E -0 V -E-R-L A-P-S
фрагментов ,_______________, ,_________ , ,______________ _________
11ерекрывак>-
щиеся участки
Полученная H - 0 - W _ T - 0 ~ U - S - Е“- 0 - V - E - R - L - A - P - S
последова­
тельность
152 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ N-концы
Glv Phe
I' I
е. Стадия 6: установление lie Val
порядка расположения I I
Val Asn
пептидных фрагментов
I I
по перекрывающимся участкам Glu Gin
I I
Теперь сравнивают аминокислотные 5 Gin s His
последовательности в пептидных фраг­ I I
---- Cys Leu
ментах, полученных двумя способами из I I
исходного полипептида, чтобы во вто­ Cys— -S — S- ---- Cys
ром наборе найти пептиды, в которых бы
последовательности отдельных участков
k I
Gly
I
перекрывались (т.е. совпадали) с после­ L Ser
довательностями тех или иных участков i I.
10 V al io H is
в пептидах первого набора. Принцип рас­ I i
положения пептидов показан на ---- Cys Leu
рис. 6-10. Пептиды из второго набора I
Ser Val
с перекрывающимися последовательно­ I I
стями позволяют соединить в правиль­ Leu Glu
ном порядке пептидные фрагменты, по­ I I
Туг Ala
лученные в результате первого расщепле­ I I
ния исходной полипептидной цепи. Более 15 G in is Leu
того, эти два набора фрагментов позво­ I I
Leu Туг
ляют выявить возможные ошибки I I
в определении аминокислотной последо­ ■Glu Leu
вательности каждого фрагмента. I I
Asn Val
Иногда второго расщепления полипеп­ I I
тида на фрагменты оказывается недоста­ Туг ----- Cys
точно, чтобы найти перекрывающиеся I I
20 Cys — -S — S- го Gly
участки для двух или более пептидов, по­ I
лученных после первого расщепления. Asn Glu
В этом случае применяется третий, а то I
А-цень Arg
и четвертый способ расщепления, что по­
зволяет в конце концов получить набор Gly
пептидов, обеспечивающих перекрыва­ I
Phe
ние всех участков, необходимых для уста­ I
новления полной последовательности ис­ 25 Phe
ходной цепи. При этом для расщепления I
Туг
полипептида можно использовать другие I
протеолитические ферменты, например T hr
химотрипсин или пепсин; правда, зти I
Pro
ферменты расщепляют пептидные связи I
гораздо менее избирательно, чем трип­ Lys
I
син (табл. 6 -6 ). 30 Ala
C -концы В-цепь
6.8. Инсулин-это первый
Рис. 6-11. Первичная структура бычьего инсу­
белок, для которого была лина. Показаны аминокислотные последова­
установлена аминокислотная тельности каждой из двух цепей и поперечные
последовательность связи. A-цепи в молекулах инсулина человека,
свиньи, собаки, кролика и кашалота идентичны.
Мы теперь знаем принципиальную схе­ Идентичны также В-цепи инсулинов коровы,
му определения аминокислотной после­ свиньи, собаки, козы и лошади. Аминокис­
лотные замены в A-цепи обычно наблюдаются
довательности полипептидных цепей. в положениях 8,9 и 10 (выделены красным
Рассмотрим результаты, полученные цветом).
ГЛ. 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ 153

Н О Н О
I II I II , т
Цепь I ••••N— С—С —-N—С— С***- Цепь I
I I I I
Н СН2 Н СН2
Дисульфидная j, ° L-. н Поперечная
поперечная i 3 связь ра-
S Н адм ^авы ш ая^- S 0 3H зорвана
I
Н СНг
I I
Цепь II ■— N — С — С- - - - ••••N—С—С..-- Цепь II
Н О н О
Остаток цистина Два остатка цистеи-
новой кислоты

Сэнгером при установлении аминокис­ Рис. 6-12. Расщепление дисульфидных попе­


речных связей надмуравьиной кислотой.
лотной последовательности бычьего ин­
сулина; эта последовательность приведе­
на на рис. 6-11. Бычий инсулин имеет необходимы обе цеп и-А и В. Более того,
молекулярную массу около 5700. Его мо­ необходимо, чтобы обе поперечные ди-
лекула состоит из двух полипептидных сульфидные связи оставались нерасще-
цепей: A-цепи, содержащей 21 аминокис­ пленными. Удаление части остатков из
лотный остаток, и В-цепи, содержащей 30 той или другой цепи путем их избира­
аминокислотных остатков. Эти две цепи тельного отщепления приводит к частич­
соединены двумя дисульфидными ной или полной потере активности. Хотя
(—S— S—) поперечными связями, при­ инсулины, выделенные из поджелудоч­
чем в одной из цепей имеется еще одна ной железы нескольких видов живот­
внутренняя дисульфидная связь. При ных-коровы, свиньи, овцы и кашалота,
определении последовательности внача­ сохраняют гормональную активность
ле были разорваны поперечные дисуль- в организме человека и могут быть ис­
фидные связи, что позволило разделить пользованы для лечения больных диабе­
цепи. Для этой цели Сэнгер использовал том, они все же не идентичны инсулину
в качестве окислителя надмуравьиную человека. Тем не менее весьма существен­
кислоту, которая расщепляет каждый но то, что в каждой цепи инсулина в опре­
остаток цистина на два остатка цистеи- деленных положениях всегда присут­
новой кислоты (рис. 6 - 12 ), по одному ствуют одни и те же аминокислоты
в каждой цепи. После разделения цепей независимо от вида, из которого был вы­
в них были определены аминокислотные делен данный инсулин. Однако в других
последовательности. При этом не уда­ положениях аминокислоты могут разли­
лось обнаружить никаких закономерно­ чаться у разных видов. Эти наблюдения
стей в расположении какой-либо амино­ убедительно свидетельствуют о том, что
кислоты, никаких периодических повто­ биологическая активность инсулина за­
рений того или иного аминокислотного висит от аминокислотной последова­
остатка. Более того, последовательности тельности его цепей, а также от наличия
двух цепей оказались совершенно разны­ в определенных положениях поперечных
ми. связей между цепями.
Успешное определение аминокислот­
ной последовательности в цепях инсули­ 6.9. В настоящее время
на способствовало интенсивному изуче­ известны последовательности
нию взаимосвязи между структурой многих других белков
инсулинов, выделенных из различных ви­
дов, и их биологической активностью, Успех Сэнгера сразу же побудил ряд
связанной с регуляцией обмена глюкозы. других исследователей заняться опреде­
Для биологической активности инсулина лением аминокислотных последователь­
154 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

ностей еще более длинных полипеп­ двух идентичных ос-глобинов (141 оста­
тидных цепей. Очень скоро была ток) и двух идентичных Р-глобинов (146
установлена аминокислотная последова­ остатков). В молекуле гемоглобина эти
тельность адренокортикотропного гор­ цепи не соединены ковалентными связя­
мона (кортикотропина, АКТГ)-горм она ми, но тесно ассоциированы друг с дру­
передней доли гипофиза, стимулирующе­ гом посредством водородных связей
го рост и активность коры надпочечни­ и гидрофобных взаимодействий (гл. 7).
ков. Этот гормон состоит из одной поли- После разделения ос- и р-глобинов их
пептидной цепи, содержащей 39 амино­ аминокислотные последовательности
кислотных остатков, с молекулярной были установлены двумя группами ис­
массой около 4600. К концу 1950-х гг. бы­ следователей в Соединенных Штатах
ла установлена последовательность пер­ и од н ой -в ФРГ. Среди более длинных
вого фермента - рибонуклеазы; зту рабо­ полипептидных цепей, для которых уста­
ту выполнили Стэнфорд Мур и Уильям новлена полная аминокислотная после­
Стейн из Рокфеллеровского института, довательность, можно указать бычий
а также Кристиан Анфинсен с группой трипсиноген (229 остатков), бычий химо-
сотрудников из Национальных институ­ трипсиноген (245 остатков), глицеральде-
тов здравоохранения (США). Молекула гид-3-фосфатдегидрогеназу (333 остатка)
бычьей рибонуклеазы содержит в своей и состоящий из одной цепи сыворо­
единственной цепи 124 аминокислотных точный альбумин человека (582 остатка).
остатка и четыре внутрицепочечные Многие стадии, через которые прохо­
— S—S— связи (рис. 6-13). дит определение аминокислотной после­
Следующим важным событием было довательности длинных полипептидных
определение аминокислотной последова­ цепей, и одновременная регистрация всех
тельности в двух типах полипептидных полученных результатов осуществляют­
цепей гемоглобина. Это была первая по­ ся в настоящее время автоматическими
следовательность, установленная для аминокислотными анализаторами с про­
олигомерного белка. Молекула гемо­ граммным управлением. Даже расщепле­
глобина состоит из четырех полипеп­ ние по Эдману проводится при помощи
тидных цепей, называемых глобинами— специального прибора с программным

Рис. 6-13. А. Аминокислотная последователь­


ность адренокортикотропного i ормона гипофи­
Кортикотропин человека за (39 остатков). Б. Аминокислотная последова­
Ser-Tyr-Ser-Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly ,0 тельность рибонуклеазы из поджелудочной
железы быка (124 остатка). В. Схематическое
Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg-Arg-Pro-Val-jo изображение молекулы рибонуклеазы, показы­
Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala-Gly-Glu-Asp Gln-зо вающее расположение четырех дисульфидных
Ser-Ala-Glu-Ala-Phe-Pro-Leu-Glu-Phe39 поперечных связей, образованных остатками
A цистина.
Рибонуклеача из поджелудочной желты быка
Lys-Glu-Thr-Ala-Ala-Ala-Lys-Phe-Glu-Arg-10
Gin-His-Met-Asp-Ser-Ser-Thr-Ser-Ala Ala -20
Ser-Ser-SerAsn-Tyr-Cys-Asn-Gln-Met-Met-3o
Lys-Ser-Arg-Asn-Leu-Thr-Lys-AspArg-Cys-4n
Lys-Pro-Val-AsnThr-Phe-ValHis-Glu-Ser-50
Leu-AlaAsp-Val-Gln-Ala-Val-Cys-Ser-Gln -60
Lys-Asn-Val-Ala-Cys-Lys-Asn-Gly-Gln-Thr-7(|
Asn-Cys-Tyr-Gln-Ser-Tyr-Ser-Thr-Met-Ser-8o
IleThr-Asp-Cys-Arg-Glu-Thr-Gly-Ser-Ser-90
Lys-Tyr-Pro-Asn-Cys-Ala-Tyr-Lys-Thr-Thr-ioo
Gln-Ala-Asn-Lys-His-lle-Ile-Val-Ala-Cys-iKi
Glu-Gly-Asn-Pro-Tyr-Val-Pro-Val-His-Phe-i2o
Asp-Ala-Ser-Val1M
Б
ГЛ. 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА ФУНКЦИИ 155

управлением - секвенатора. В этом при­ были выделены гомологичные белки,


боре реагенты автоматически смеши­ имеют общее эволюционное происхо­
ваются в нужных пропорциях, продукты ждение.
реакции разделяются и идентифици­ Биологический смысл, заключенный
руются, а результаты регистрируются на в гомологии последовательностей, лучше
ленте самописца. Применение таких при­ всего можно проиллюстрировать на при­
боров сильно сократило затраты труда мере цитохрома с-железосодержащего
и времени, необходимые для определе­ митохондриального белка, участвующе­
ния аминокислотной последовательно­ го в качестве переносчика электронов
сти полипептидов. Более того, эти новые в процессах биологического окисления
методы отличаются очень высокой чув­ в эукариотических клетках. Молекуляр­
ствительностью. При помощи аминокис­ ная масса этого белка у большинства ви­
лотных анализаторов можно быстро дов составляет около 12 500; при этом
определить, какое количество каждой из его полипептидная цепь содержит 100
аминокислот присутствует в одном отпе­ или несколько большее число аминокис­
чатке пальца! Для установления полной лотных остатков. Были установлены
аминокислотной последовательности ча­ аминокислотные последовательности
сто достаточно иметь всего один милли­ для цитохромов с, выделенных более чем
грамм белка. из 60 видов, и во всех исследованных бел­
ках 27 положений в полипептидной цепи
6.10. Гомологичные белки оказались занятыми одинаковыми ами­
разных видов имеют нокислотными остатками (рис. 6-14). Это
гомологичные последовательности указывает на то, что все эти остатки
играют важную роль в определении био­
При изучении аминокислотных после­ логической активности цитохрома с.
довательностей гомологичных белков, В других положениях аминокислотные
выделенных из разных видов, было сде­ остатки могут варьировать от вида к ви­
лано несколько важных выводов. К гомо­ ду. Второй важный вывод, сделанный на
логичным белкам относятся те белки, ко­ основе анализа аминокислотных после­
торые у разных видов выполняют одина­ довательностей цитохромов с, состоит
ковые функции. Примером может слу­ в том, что число остатков, по которым
жить гемоглобин: у всех позвоночных он различаются цитохромы с любых двух
осуществляет одну и ту же функцию, свя­ видов, пропорционально филогенетиче­
занную с транспортом кислорода. Гомо- скому различию между данными видами.
логичные белки разных видов обычно Например, молекулы цитохромов с ло­
имеют полипептидные цепи, идентичные шади и дрожжей (эволюционно весьма
или почти идентичные по длине. Более далеких видов) различаются по 48 амино­
того, в аминокислотных последователь­ кислотным остаткам, тогда как цито­
ностях гомологичных белков во многих хромы с гораздо более близких видов—
положениях всегда находятся одни и те курицы и утки-только по двум остат­
же аминокислоты-их называют инва­ кам. Что же касается цитохромов
риантными остатками. Вместе с тем с курицы и индейки, то они имеют иден­
в других положениях таких белков на­ тичные аминокислотные последователь­
блюдаются значительные различия: ности. Идентичны также цитохромы
в этих положениях аминокислоты варьи­ с свиньи, коровы и овцы. Сведения о чис­
руют от вида к виду; такие аминокис­ ле различий в аминокислотных последо­
лотные остатки называются вариа­ вательностях гомологичных белков из
бельными. Всю совокупность сходных разных видов используют для построе­
черт в аминокислотных последователь­ ния эволюционных карт, отражающих
ностях гомологичных белков объеди­ последовательные этапы возникновения
няют в понятие гомология последователь­ и развития различных видов животных
ностей; наличие такой гомологии пред­ и растений в процессе эволюции
полагает, что животные, из которых (рис. 6-14).
156 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ
Пингвин птицы
N конец
NH 2
м

10

20

т Г 30

40

Число
50 остатков

-6 0

1-70

5 -8 0

-90

-100
Т
соон
С-конец
ГЛ 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ 157

6.11. Различия между то антитела нейтрализуют или инактиви­


гомологичными белками можно руют его, связавшись с его антигенными
выявить по иммунной реакции компонентами. Способность к иммунно­
му ответу свойственна только позво­
То, что гомологичные белки из разных ночным и, следовательно, возникла на
видов обычно не идентичны, обнаружи­ относительно поздних этапах биологиче­
вается также при изучении особого клас­ ской эволюции.
са белков, называемых антителами или Образование антител можно исследо­
иммуноглобулинами. Молекулы антител вать количественно с помощью реакции
появляются у позвоночных в сыворотке преципитации. Животное, которое слу­
крови и отдельных тканях в ответ на жит реципиентом-обычно это кролик,-
инъекцию антигена-белка или какого- иммунизируют каким-либо специфичес­
то другого высокомолекулярного соеди­ ким чужеродным белком, например яич­
нения, чужеродного для данного вида. ным альбумином из куриных яиц. За­
Каждый чужеродный белок вызывает тем сыворотку крови иммунизированно­
образование антител только одного го животного (антисыворотку), содержа­
определенного типа. Подобная реакция щую антитела, смешивают с небольшим
организма, высокоспецифическая по от­ количеством антигена, т.е. яичным аль­
ношению к инъецированному белку, на­ бумином. При этом происходит помут­
зывается иммунным ответом или им­ нение, так как образуется осадок (преци­
мунной реакцией; она составляет основу питат), содержащий комплекс анти­
целой научной области - иммунологии. ген - антитело. Если же с антигеном сме­
Молекулы антител, формирующиеся шивается сыворотка неиммунизирован-
в специализированных клетках -лим ф о­ ного животного, никакого осадка не об­
цитах, способны соединяться с молеку­ разуется.
лами антигенов, вызвавшими их появле­ Антитела представляют собой моле­
ние, в результате чего образуется ком­ кулы Y-образной формы, состоящие из
плекс антиген - антитело. Иммунитет четырех полипептидных цепей. У них
к инфекционным болезням во многих имеются участки связывания антигена,
случаях можно создать путем инъекции комплементарные определенным хими­
очень малых количеств некоторых ма- ческим структурам в молекуле антигена.
кромолекулярных компонентов (т.е. ан­ Молекула антитела содержит два таких
тигенов), входящих в состав микроорга­ участка связывания, благодаря чему ста­
низма или вируса-возбудителя данной новится возможным образование трех­
болезни. При этом в лимфоцитах хозя­ мерной решетки из чередующихся моле­
ина вырабатываются антитела к вве­ кул антигена и антитела (рис. 6-15).
денным антигенам. Если микроорганизм Антитела обладают высокой специ­
или вирус, несущий зти антигены, впос­ фичностью в отношении чужеродных
ледствии вновь проникнет в кровь или белков, вызвавших их образование. На­
лимфу иммунизированного животного, пример, антитела, образовавшиеся у кро­
лика в ответ на инъекцию сывороточного
Рис. 6-14. А. Расположение 27 инвариантных
остатков в цитохроме с более чем 60 видов,
альбумина лошади, будут связываться
включая млекопитающих, рыб, пресмыкающих­ с этим белком, но обычно не связывают­
ся, земноводных, птиц, насекомых и других бес­ ся с другими белками лошади, допустим
позвоночных, а также растения и грибы. С увели­ с гемоглобином. Вырабатываемые у кро­
чением числа исследованных цитохромов с
лика антитела к сывороточному альбу­
число инвариантных остатков может несколь­
ко уменьшиться. Б. Основные ветви эволюцион­ мину лошади лучше всего взаимодей­
ного древа, построенного на основе данных ствуют именно с этим белком, однако
о числе аминокислотных замен в молекулах ци- они в значительной мере реагируют и
тохрома с у различных видов. Цифры означают
число остатков, по которым цитохром с данной
с сывороточным альбумином близкород­
линии организмов отличается от цитохромов ственных ввдов, таких, как зебра, корова,
с их предков. Кружками отмечены точки эволю­ свинья и другие копытные, тогда как сы­
ционной дивергенции. вороточный альбумин грызунов, птиц
158 ЧАСТЬ I. БИОМОЛЕКУЛЫ

Рис. 6-15. Иммунный ответ и действие антител.


Котла чужеродная для данного организма ма­
В- лимфоцит кромолекула (например, молекула белка из ка­
кого-то другого вида) попадает в кровь или
Рецепторный участок ткань, она вызывает защитную реакцию, кото­
Антигенная детерминанта рая называется иммунным ответом. Чужерод­
ная макромолекула, называемая антигеном,
связывается с поверхностью лейкоцита особого
типа - В-лимфоцитом. Эта клетка под воздей­
ствием антигена постепенно изменяется и пре­
вращается в плазматическую клетку, вырабаты­
вающую большое количество антител против
данного антигена. Образованию специфических
антител способствуют также другие клетки, на­
зываемые Т-лимфоцитами. Антитела, или имму­
ноглобулины, представляют собой сложные вы­
сокомолекулярные белки, молекулы которых
состоят из четырех полипептидных цепей и со­
держат несколько углеводных групп. Они могут
специфически связываться с антигеном, вызвав­
шим образование антител, но не связываются ни
с какими друг ими белками. Иммуноглобулины
имеют Y-образную форму и содержат два участ­
ка для связывания антигена. Антитела вызы­
вают преципи гацию (выпадение в осадок) анти­
гена благодаря образованию нерастворимого
агрегата со структурой наподобие решетки.
Каждый антиген стимулирует образование ан­
тител лишь одного определенного типа. Эти ан­
титела распознают н связывают только данный
антиген или близкородственные молекулы.

мы еще обсудим и другие вопросы, ка­


сающиеся антител, так как эти белки
имеют исключительно важное значение
для медицины и с их помощью можно
Плазматическая клетка многое узнать о структуре белков и дей­
ствии генов (гл. 30).
Молекулы антител 6.12. Белки претерпевают
структурные изменения,
называемые денатурацией
На протяжении всей этой главы мы
подчеркивали взаимосвязь между амино­
кислотной последовательностью, биоло­
гической активностью и видоспецифич-
ностью белков. Однако характеристика
белков далеко не исчерпывается их пер­
Комплекс антиген — вичной структурой -т а к обычно назы­
антитело
вают ковалентную структуру белка и его
и земноводных дает намного менее выра­ аминокислотную последовательность.
женную реакцию. Эти наблюдения пол­ Об этом ясно свидетельствует давно
ностью согласуются с данными об ами­ и хорошо известное свойство белков,
нокислотных последовательностях гомо­ о котором мы пока не упоминали. Если
логичных белков. Они указывают также раствор белка, например яичного аль­
на то, что специфичность иммунной реак­ бумина, медленно нагревать до темпера­
ции связана с аминокислотными после­ туры 60-70°С, он постепенно мутнеет
довательностями белков. В дальнейшем и наконец превращается в вязкий сгусток.
ГЛ. 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ 159

Этот процесс хорошо всем знаком, по­


скольку он происходит при варке яиц.
Яичный белок, содержащий альбумин,
при нагревании сверть вается (коагули­
рует), превращаясь в упругую белую мас­
су. Свернувшийся таким образом яичный
белок после охлаждения оказывается не­
растворимым, и из него уже невозможно
получить исходный прозрачный раствор.
Нагревание яичного альбумина приво­ Нативный белок
дит к изменениям, носящим, по-видимо­
му, необратимый характер. Такое же
явление наблюдается при нагревании
практически всех глобулярных белков не­
зависимо от размеров их молекул и био­
логической функции, хотя температура,
при которой осуществляется этот про­
цесс, неодинакова у разных белков. Изме­
нения, происходящие с белками при на­
гревании, в совокупности называются
денатурацией. Белки в их естественном
состоянии носят название нативных бел­
ков, а после денатурации -денатуриро­
ванных белков.
Еще одно важное следствие денатура­
ции белка заключается в том, что белок
почти всегда утрачивает характерную
для него биологическую активность. Так,
если водный раствор фермента кипятить
в течение нескольких минут, а затем ох­
ладить, то фермент, как правило, стано­
вится нерастворимым и, что особенно
Рис. 6-16. Тепловая обработка нативных глобу­
важно, уже не обладает каталитической лярных белков, а также некоторые другие виды
активностью. Денатурацию белков вы­ воздействия приводят к денатурации этих бел­
зывает не только нагревание, но и воз­ ков, г. е. к развертыванию цепей без разрушения
действие экстремальных значений pH, их ковалентной структуры. Денатурированный
белок может принимать множество случайных
добавление к раствору белка некоторых конформаций и обычно не обладает биологиче­
органических растворителей, таких, как ской активностью.
спирт или ацетон, обработка мочевиной
или детергентами и даже сильное мы должны заключить, что биологиче­
взбалтывание белкового раствора на воз­ ская активность белка зависит не только
духе до тех пор, пока он не вспенится. от аминокислотной последовательности.
Каждый из этих способов денатурации В чем же здесь разгадка? Ответ до­
можно рассматривать как относительно вольно прост: помимо первичной струк­
мягкую обработку. В самом деле, туры белки обладают более высокими
прямые эксперименты показывают, что уровнями структурной организации. Ес­
денатурация не сопровождается разры­ ли пояснить эту мысль коротко, то мож­
вом ковалентных связей в полипептид- но сказать, что ковалентно связанная по-
ной цепи. Следовательно, аминокислот­ липептидная цепь нативного белка
ная последовательность белка после свертывается в пространстве опреде­
денатурапии не изменяется; тем не менее ленным образом, вследствие чего возни­
большинство белков при этом утрачи­ кает характерная для данного типа белка
вает биологическую активность. Отсюда укладка полипептидной цепи. Благодаря
160 ЧАСТЬ 1. БИОМОЛЕКУЛЫ

специфическому способу свертывания це­ определенной для каждого белка после­


пи в пространстве белок наделен харак­ довательности. Аминокислотную после­
терной для него биологической актив­ довательность полипептидной цепи мож­
ностью (рис. 6-16). В процессе денатура­ но установить путем расщепления ее на
ции белка свойственная ему трехмерная более мелкие фрагменты с последующим
организация нарушается, полипептидная определением аминокислотной последо­
цепь развертывается и приобретает бес­ вательности каждого фрагмента при по­
порядочную структуру, хотя кова­ мощи отщепления N -концевых амино­
лентные связи при этом остаются непо­ кислотных остатков по Эдману. Затем
врежденными. Иными словами, на­ пептидные фрагменты располагают
тивные молекулы белка очень непрочны в правильном порядке, находя в них
и легко утрачивают свою структуру при участки с перекрывающимися последова­
нагревании или других, казалось бы мяг­ тельностями. Для этой цели исходный
ких, воздействиях. Если мы хотим зани­ полипептид расщепляют на фрагменты
маться изучением биологической актив­ каким-нибудь другим способом так,
ности какого-нибудь белка, мы должны чтобы места расщепления цепи не совпа­
при выделении и очистке этого белка дали с местами ее расщепления при ис­
обращаться с ним очень осторожно, пользовании первого способа фрагмен­
чтобы избежать его денатурации. тации. Аминокислотные последова­
В следующих двух главах будет пока­ тельности второго набора фрагментов
зано, каким образом полипептидные це­ должны перекрывать места расщеп­
пи нативных белков свертываются и при­ ления цепи, полученные первым спосо­
обретают характерную для них специфи­ бом.
ческую конформацию и как эта конфор­ Гомологичные белки, выделенные из
мация зависит от аминокислотной после­ организмов различных видов, обнаружи­
довательности. вают гомологию последовательностей;
это означает, что наиболее важные поло­
Краткое содержание главы жения в полипептидных цепях гомоло­
гичных белков заняты одними и теми же
Белки-это самый многочисленный аминокислотами независимо от вида ор­
класс присутствующих в клетках макро­ ганизмов. В других положениях гомоло­
молекул; они составляют свыше поло­ гичные белки могут содержать разные
вины сухого веса клеток. Белки представ­ аминокислоты. Чем ближе в эволюцион­
ляют собой очень длинные полипеп­ ном отношении виды, тем более сходны
тидные цепи, содержащие от 100 до 1 ООО аминокислотные последовательности их
и более аминокислотных звеньев, соеди­ гомологичных белков. Таким образом,
ненных друг с другом пептидными связя­ последовательности гомологичных бел­
ми. Простые белки в процессе гидролиза ков указывают, что содержащие их орга­
распадаются только на аминокислоты; низмы произошли от общего предка, но
сложные белки содержат еще и другие в ходе эволюции претерпели изменения
дополнительные компоненты-ионы ме­ и превратились в разные виды. Анало­
таллов или органические простетические гичные выводы были сделаны исходя из
группы. Одни белки имеют волокнистую результатов изучения специфичности ан­
(фибриллярную) структуру и нераство­ тител по отношению к антигенам гомо­
римы, тогда как другие состоят из плот­ логичных видов.
но свернутых полипептидных цепей Глобулярные белки при нагревании,
и имеют глобулярную форму. под воздействием экстремальных значе­
Клетки содержат сотни и тысячи раз­ ний pH и при обработке некоторыми ре­
личных белков, предназначенных для вы­ агентами обычно становятся нераство­
полнения самых разных биологических римыми в воде и утрачивают свою
функций. Тем не менее все они построены биологическую активность, сохраняя, од­
из набора одних и тех же 2 0 аминокислот, нако, неповрежденной ковалентную
расположенных в различной, но строго структуру полипептидной цепи. Этот
ГЛ. 6. БЕЛКИ: КОВАЛЕНТНАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ 161

процесс, называемый денатурацией, Вопросы и задачи


обусловлен развертыванием полипеп­
тидных цепей. 1. Сколько молекул Р-галактозидазы присут­
ствует в клетке Е. coli? Е coli -э т о палоч­
ЛИТЕРАТУРА кообразная бактерия длиной 2 мкм и диа­
метром 1 мкм. Если при выращивании
Многие полезные сведения содержатся в лите­ клеток Е. coli питательной средой служит
ратуре к главе 5 лактоза (сахар молока), то бактерии синте­
зируют фермент Р-галактозидазу (мол.
Книги масса 450 000), который катализирует реак­
Cooper T.G. The Tools of Biochemistry, Wiley, цию расщепления лактозы. Средвяя плот­
New York, 1977. Руководство по экспери­ ность бактериальной клетки составляет
ментальным методам биохимии белков. 1,2 г/мл; 14% всей массы клетки приходит­
Dayhoff М . О. Atlas of Protein Sequence and ся на долю растворимых белков, среди ко­
Structure, vol. 5, suppl. 1-3, National торых Р-галактозидаза составляет 1,0%.
Biomedical Research Foundation, Washi­ Подсчитайте число молекул Р-галактози-
ngton, D. C., 1972-1979. Энциклопедия ами­ дазы в клетке Е. coli, выросшей на лактозе.
нокислотных последовательностей белков. 2. Число остатков триптофана в сывороточ­
Dickerson R.E., Geis I. Proteins: Structure, ном альбумине быка. По данным количе­
Function, and Evolution, 2d ed., ственного аминокислотного анализа
Benjamin/Cummings, Menlo Park, Calif., 1983. в сывороточном альбумине быка содер­
Прекрасно иллюстрированная книга о бел­ жится 0,58% (по весу) триптофана, мол. мас­
ках, которую можно рассматривать как вве­ са которого равна 204.
дение в эту область. а) Рассчитайте минимальную молекуляр­
Haschemeyer R., Haschemeyer А.Н . Proteins: ную массу сывороточного альбумина
A Guide to Study by Physical and Chemical быка.
Methods, Wiley, New York, 1973. б) По данным гель-фильтрации молеку­
Neurath H H i l l R. L. The Proteins, 3d ed.. лярная масса сывороточного альбумина
Academic, New York, 1977. Всестороннее быка составляет приблизительно 70000.
и детальное изложение сведений о белках, Сколько остатков триптофана присут­
представленное в виде многотомного сбор­ ствует в молекуле сывороточного аль­
ника статей. бумина?
Schultz G. Е., Schirmer R. Н. Principles of Protein 3. Молекулярная масса рибонуклеазы. Содер­
Structure, Springer, New York, 1979. жание лизина в рибонуклеазе составляет
10,5% (по весу). Рассчитайте минимальную
Статьи
молекулярную массу рибонуклеазы. Моле­
Dickerson R.E. Structure and History of an кула рибонуклеазы содержит 10 остатков
Ancient Protein, Sci. Am., 226, 58-72, April лизина. Рассчитайте молекулярную массу
(1972). рибонуклеазы.
Edelman G.M. The Structure and Function of 4. Суммарный электрический заряд полипеп­
Antibodies, Sci. Am., 223,34-42, August (1970). тидов. Полипептид, выделенный из мозга,
Moore S., Stein W. H. Chemical Structures of имеет последовательность
Pancreatic Ribonuclease and
Glu— His— Тrp— Ser— Ту г—
Deoxyribonuclease, Science, 180, 458-464
Gly—Leu— Arg—P ro—Gly
(1973).
O'Farrell P.H. High Resolution Two-Dimen- Определите суммарный заряд молекулы
sional Analysis of Proteins, J. Biol. Chem., при pH 3. Каков ее суммарный заряд при
250, 4007-4021 (1975). Интересная попыт­ pH 5,5? При pH 8 ? При pH 11 ? Значения
ка пересчитать все белки, присутствующие рК ’ для R-групп Glu, His, Ser, Туг и Arg
в клетке Е. coli. равны соответственно 4,3, 6,0, 13,6, 10
Srinavasan P.R., Fruton J. S., Edsall J.T. (eds.) и 12,48. Рассчитайте изоэлектрическую
The Origins of Modern Biochemistry. точку этого полипептида.
A Retrospective on Proteins, Ann. N.Y. Acad. 5 Изоэлектрическая точка пепсина. Пепсин
Sci, 325 (1979). Сборник очень интересных желудочного сока (pH 1,5) имеет изоэлек­
статей по истории исследования белков. трическую точку около 1 , т.е. намного ни­
же, чем другие белки (см. табл. 6-5). Какие
функциональные группы должны присут­
ствовать в пепсине в относительно боль­
шом числе, чтобы этот фермент мог иметь
6 -7 6 7
162 ЧАСТЬ 1. БИОМ ОЛЕКУЛЫ

такую низкую изоэлектрическую точку? в определенных участках мозга. Эти поли­


Какие аминокислоты имеют эти группы пептиды известны под названием опиоидов,
в своем составе? поскольку они присоединяются к специфи­
6 . Изоэлектрическая точка гистонов. Ги- ческим рецепторам, которые связывают
стоны -это белки, содержащиеся в ядрах опиаты (алкалоиды опиума), такие, как
эукариотических клеток. Они прочно свя­ морфин и налоксон. Таким образом,
заны с дезоксирибонуклеиновой кислотой опиоиды имитируют некоторые свойства
(ДНК), которая содержит много фос­ опиатов. Некоторые исследователи рассма­
фатных групп. Изоэлектрическая точка ги­ тривают эти полипептиды как содержащие­
стонов очень высока (около 10,8). Какие ся в мозгу собственные средства обезболи­
аминокислотные остатки должны присут­ вания. Используя приведенные ниже сведе­
ств