Вы находитесь на странице: 1из 11

Биохимия и ее задачи IV. Растворимость белков. полипептид, построенный из АК-остатков.

полипептид, построенный из АК-остатков. В состав По составу липидов, ЛП низкой и высокой галактоза, глюкозамин, галактозамин, глюкуроновая
Биохимия – это наука о структуре веществ, Чем больше полярных групп содержит белок, тем небелковой части может входить: гем, металл, остаток плотности богаты холестерином и фосфолипидами. кислота, нейраминовая кислота (ПВК+маннозамин).
входящих в состав живого организма, их больше он растворим. Глобулярные белки фосфорной кислоты, углеводы, липиды и т.д. Биологическая роль свободных ЛП сводится к
превращениях и физико-химических процессах, растворяются лучше. Растворимость белков зависит транспортным функциям. За счет их гидрофильной CH2OH CH2OH CH2OH
лежащих в основе жизнедеятельности. от 2-х факторов: Хромопротеины оболочки происходит перенос различных веществ в OH OH OH
O HO O O
Биохимия является одной из фундаментальных - наличия заряда; Для них простетическая часть окрашена (chromos клетки. Также они играют важную роль в диагностике OH OH OH
дисциплин медицины и биологии. Она занимается - образования гидратной оболочки. – краска). К хромопротеинам относятся гемоглобин, патогенеза.
познанием живого на уровне макромолекул. Биохимия Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать миоглобин, каталаза, пероксидаза, ряд ЛПНП и ЛПОНП относятся к атерогенным ЛП, т.к. OH OH
– это результат интеграции биологии и химии. эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью флавинсодержащих ферментов они богаты холестерином и являются крупными OH OH NH2
нейтральных солей называется высаливание – (сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза, частицами, поэтому они застревают в сосудах и D-глюкоза D-галактоза Глюкозамин
Разделы биохимии: обратимое осаждение. После удаления ксантиноксидаза), цитохромы (гемсодержащие белки) вызывают разрастание соединительной ткани.
1. статическая (биоорганическая химия); высаливающегося фактора белок сохраняет все свои и т.д. Велика биологическая роль этих белков – ЛПВП – это антиатерогены, т.к. транспорт COOH
2. динамическая (изучает превращение веществ); свойства. участвуют в физиологических процессах: дыхание холестерина ими происходит из клеток в ткани. C=O
3. функциональная (изучает физико-химические клетки, транспорте кислорода и углекислого газа, CH2
процессы). V. Денатурация. окислительно-восстановительных процессах. Структурные липопротеины. Они плохо H C OH
CH2OH COOH
Выделяют разделы биохимии в зависимости от Под действием внешних факторов нарушается Гемоглобин. Его белковая часть представлена растворяются в воде, но хорошо в других OH H2N C H
HO O OH
объекта изучения: биохимия животных, высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) глобином, небелковая – гемом. Это олигомерный растворителях. Участвуют в построении биомембран. O HO C H
микроорганизмов, растений, человека, клиническая структурной организации белков с сохранением белок, т.е. имеет четвертичную структуру, состоящую Содержат 65-85% белка, находящийся в центре OH OH C OH
биохимия и т.д. первичной структуры. При этом белок теряет свои из 4 субъединиц. частицы и окружен липидами - поэтому их называют C OH
нативные свойства. При денатурации разрываются цепи построены из 141 АК-остатка. протеолипиды. В составе структурных ЛП важную OH CH2OH
Основные задачи биохимии: связи, удерживающие высшие структурные цепи из 146 АК-остатков [рис. 4-х субъединиц, в роль играют фосфолипиды. Биологическая роль NH2 OH нейраминовая
1. изучение процессов биокатализа; организации. Денатурацию вызывают физические и каждой нарисована точка - гем]. структурных ЛП заключается в транспорте веществ Галактозамин Глюкуроновая к-та к-та
2. изучение строения и функций нуклеиновых химические факторы: давление, температура, Каждая из субъединиц связана с гемом: через клеточные мембраны, передаче нервного
кислот; механическое воздействие, ультразвук, импульса и выполнении ими ферментативной В качестве исключения к группе ГП относят ГП
3. изучение молекулярных механизмов ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, HC CH2 CH3 функции. крови, которые определяют группу крови. В них на
наследственности; органические растворители, соли тяжёлых металлов. углеводную часть приходится до 80%, т.к. углеводный
4. изучение строения, обмена белков; При кратковременном воздействии денатурирующих Нуклеопротеины компонент не имеет регулярного строения. В этих
5. изучение превращения углеводов; факторов возможна ренатурация. H3C HC CH2 Нуклеопротеины – это сложные белки, белках между белковой и небелковой частями
6. изучение процессов обмена липидов; N N содержащие в качестве небольшой части ковалентная связь, которая может быть разной по
O2
7. изучение роли биорегуляторов (гормоны, 2+
нуклеиновые кислоты (до 65%). природе:
нейромедиаторы); Классификация белков Fe НП состоят из 2-х частей: белковой (содержит - гликозил-амидная: моносахариды связаны с
8. изучение роли витаминов и минеральных В настоящее время насчитывается ~5 млн. гис гистоны и протамины, которые являясь основными амидной группой аспарагина (АСП). Такая связь в
веществ. белков. Их пытались классифицировать по физико- N N белками, придают основные свойства) и белках – иммуноглобулинах, гормонах и т.д.
химическим свойствам, например по растворимости, H3C CH3 простетической, представленной НК, сообщающими - О-гликозидная: моносахарид образует
Значение БХ для медицины: плотности, форме молекул (глобулярные и кислотные свойства. Взаимодействие между этими гликозидную связь с гидроксилсодержащей АК – СЕР,
1. необходима для понимания сущности фибриллярные), локализации и происхождению, АК- частями по ион-ионному механизму. ТРЕ. Такая связь характерна для муцина слюны,
заболевания (патогенеза), его механизма. Пр.: составу, биологической роли. Однако все эти (CH2)2 (CH2)2 Все НП по составу НК можно разделить на 2 групповых веществ крови. Также этот тип связи может
сахарный диабет в результате недостатка инсулина, классификации не соответствуют тем знаниям о группы: рибонуклеопротеины (РНП) и образовываться при взаимодействии моносахарида с
COOH COOH [гем]
атеросклероз – нарушение обмена липопротеинов, белках, которые известны на сегодняшний день. дезоксирибонуклеопротеины (ДНП). ОН-группой окси-ПРО – в коллагеновых белках.
опухолевый рост – функционирование онкогенов; В основе классификации лежит химический Свойства ГП:
2. необходима для диагностики заболеваний. Пр.: состав белка. По этому признаку все белки делят на Основная функция гемоглобина – транспортная Состав НК: 1. термостабильность, т.е. при увеличении и
биохимический анализ крови, мочи. Определяется: простые и сложные. (кислород, углекислый газ). Также он представляет НК – высокомолекулярные органические уменьшении температуры белки не денатурируют;
а) количество субстрата (уровень метаболита); Простые белки – это белки, образованные собой основную буферную систему крови (75% от вещества, полинуклеотиды. Мономерами являются 2. плохо перевариваются трипсином и пепсином в
б) активность фермента; только полипептидными цепями, состоящие только из всей буферной емкости крови). мононуклеотиды. Каждый мононуклеотид состоит из: ЖКТ;
в) количество биорегуляторов (гормонов и АК-ных остатков. Различают: углевода, азотистого основания и фосфорной 3. специфичность молекулы – из них построены
нейропептидов); Сложные белки имеют две части: белковая или - HbO2 – оксигемоглобин (связан с молекулой O2); кислоты. Так, РНК содержит -D-рибофуранозу «узнающие участки» (узнают макромолекулы или
В диагностике заболеваний используются пептидная построена из АК-ных остатков, и - HbCO – карбоксигемоглобин; (рибозу), одно из 4-х возможных азотистых оснований участки поверхности клеток);
различные методы: радио-иммуный анализ, иммуно- небелковая (простетическая) часть. - HbCO2 – карбгемоглобин; (А, Г, Ц или У) и остаток фосфорной кислоты. ДНК 4. быстро выводятся из клеток и находятся в
ферментный анализ, введение ДНК-зондов для К простым белкам относят: гистоны, протамины, - HbOH – метгемоглобин (образуется при межклеточной жидкости или на поверхности
содержит -D-дезоксирибофуранозу (дезоксирибозу),
выявления чужеродной ДНК, дефектов ДНК, альбумины, глобулины, глютелины, проламины и соединении с нитросоединениями, не способен одно из 4-х возможных азотистых оснований (А, Г, Ц клеточных мембран.
онкогенов. Также позволяет выявить протеноиды (склеропротеины). связывать кислород). Биологическая роль ГП:
или Т) и остаток фосфорной кислоты.
предрасположенность к заболеваниям; К сложным белкам относят: хромопротеины, Типы гемоглобина. Всего известно более 100 1. транспортная роль - связываются с
3. разработка новых лекарственных препаратов; нуклеопротеины, фосфопротеины, углевод-белковые типов, но их все делят на 2 группы: HO H2C OH HO H2C OH различными веществами и переносят их. Пр.: ГП
1) Физиологические гемоглобины; O O
4. необходима для профилактики заболеваний. и липид-белковые комплексы. трансферин переносит ионы железа, церулоплазмин –
Пр.: рахит – в результате недостатка витамина D, Связь белковой части с небелковой может быть 2) Патологические (аномальные). переносит ионы меди, транскортин - гормоны.
цинга – витамина С. ковалентной, ионной и др. К физиологическим гемоглобинам относятся: H H 2. каталитическая. ГП-ми являются многие
- Hb P – примитивный гемоглобин, имеет место ферменты. Пр.: пероксидаза, рибонуклеаза,
быть у 1-2 недельного эмбриона; OH OH OH H
Белки и их биологическая роль Характеристика простых белков энтерокиназа, холинэстераза.
Белок (протеины) – protos – предшествующий В основе классификации (создана в 1908г.) лежит - Hb F – фетальный или гемоглобин плода, к ,D-рибофураноза ,D-дезоксирибофураноза 3. защитная - входят в состав различных слизей,
всему, первичный, наиглавнейший, определяющий растворимость белков. По этому признаку выделяют: моменту рождения составляет около 70% всего например муцин слюны.
всё остальное. I. гистоны и протамины, растворимые в солевых гемоглобина в крови; Строение азотистых оснований: 4. свёртывающая. Пр.: фибриноген, протромбин
Белки – это высокомолекулярные растворах. Они относятся к низкомолекулярным - Hb A, Hb A2, Hb A3 – это гемоглобины взрослого К группе пуриновых относятся аденин (6- участвуют в системе свертывания крови.
азотсодержащие органические вещества, белкам (M<5 000 дальтон, Да). В своем составе эти организма. На Hb A приходится около 90-96%. аминопурин) и гуанин (2-амино-6-оксипурин). К группе 5. определяют группу крови. От строения
состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с белки содержат большое количество Физиологические типы гемоглобинов отличаются пиримидиновых – урацил (2,4-диоксипиримидин), нуклеотидных цепей ГП зависит специфичность ГП,
помощью пептидных связей и имеющих сложную диаминомонокарбоновых кислот (аргинина и лизина). глобулиновой частью (АК-составом). Например Hb A тимин (5-метилурацил) и цитозин (2-окси-4- определяющего группу крови.
структурную организацию. В водной среде они имеют «+» заряд, содержит 2 и 2 субъединицы, а Hb F – 2 и 2 аминопиримидин). 6. ГП клеточной мембраны выделяются
Основные отличительные признаки белков: изоэлектрическая точка (ИЭТ) лежит в области pH 9- субъединицы. рецепторами и участвуют в механизмах
1. содержат азота больше, чем другие вещества 12 (щелочная среда). К аномальным (возникающих при наследственных NH2 NH2 межклеточного взаимодействия и узнавания.
(16%). Так, 1г азота содержится в 6,25г белка; Основные функции протаминов и гистонов: заболеваниях) гемоглобинам относятся: 7. регуляторная – некоторые гормоны являются
2. состоят из альфа-аминокислот L-ряда; 1. структурная, т.е. они поддерживают - HbS – гемоглобин, сопутствующий серповидно- N N N N ГП. Пр.: гонадотропный гормон,
3. наличие пептидных связей; пространственную организацию ДНК и входят в состав клеточной анемии. Отличается от нормального тем, фолликулостимулирующий гормон.
4. большая молекулярная масса (от 4-5 тыс. ДНП. что с N-конца в 6 положении –цепи глутамин заменен N N N N
дальтон до нескольких млн.); 2. регуляторная - гистоны регулируют процесс на валин. H H Протеогликаны (ПГ). Углеводный компонент
5. имеют сложную структурную организацию; транскрипции. Аденин Аденин приходится 95%. Углеводные компоненты
Миоглобин по сравнению с гемоглобином имеет (6-аминопурин) (6-аминопурин)
6. белки составляют 25% сырой ткани и 45-50% Протамины имеют меньшую молекулярную представлены линейными гетерополисахаридами
сухой ткани. массу, чем гистоны; они содержат больше аргинина третичную структуру, одну полипептидную цепь, один системного строения. Их строение однотипно.
гем и может связывать одну молекулу кислорода. O O NH2
(до 85%). Происхождение протаминов: сальмин Структурная единица – димер, состоящий из
Биологическая роль белков: выделен из молок лососевых рыб, скумбрин – Гемоглобин и миоглобин функционируют вместе. CH3 моносахаридов 2-х видов, которые, соединяясь,
1. каталитическая (выполняют ферменты); скумбрии. Гемоглобин доставляет кислород из легких к тканям, а HN HN N образуют структурную единицу полисахаридов. [рис.
2. структурная, т.е. белки являются основным миоглобин перераспределяет его внутри клетки МС 1 и МС 2 соеденены между собой -1,3-
компонентом клеточных структур; II. Альбумины и глобулины. Это наиболее (доставляет к митохондриям). O N O N O N гликозидной связью, а сами эти фрагменты - собой -
3. регуляторная (выполняют белки-гормоны); важные белки плазмы крови (составляют 60%). Оба белка – гемопротеины, т.е. гемсодержащие H H H 1,4-гликозидной связью] МС1 – глюкуроновая кислота,
4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных Содержание альбумина 35-50 г/л, глобулина 20-30 г/л. белки. Урацил Тимин Цитозин МС2 – N-ацетилгексозамин.
мембран имеют белковую природу; По форме молекулы это глобулярные белки. Среди гетероплисахаридов, входящих в состав
5. транспортная – белки участвуют в транспорте Альбумины растворимы как в воде, так и в Липид-белковые комплексы Схема образования нуклеотидов: [рис. схемы: ПГ, основными являются: гиалуроновая кислота,
липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.; солевых растворах, имеют M 40-70 кД (килодальтон, Липид-белковые комплексы – сложные белки, аденин присоединяет рибозу и фосфорную к-ту, при хондроитинсульфаты, гепарин и др.
6. опорная – выполняет белок коллаген; т.е. тысяч дальтон). Особенностью АК-состава простетическую часть которых составляют этом выделяются 2 молекулы воды и образуется Гиалуроновая кислота. Полимер, структурная
7. энергетическая. Заключается в том, что при является повышенное содержание глутаминовой, различные липидные компоненты. К таким АМФ]. В клетке имеются нуклеотидфосфаты, единица – димер, состоящий из глюкуроновой кислоты
окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) аспарагиновой кислот, следовательно в водном компонентам относятся: дезоксинуклеотидфосфаты, трифосфаты (АТФ). и N-ацетилглюкозамина.
энергии; растворе эти белки имеют «-» заряд. ИЭТ лежит в 1. предельные и непредельные ВЖК. К
предельным относятся стеариновая С 17Н35СООН и Структура нуклеиновых кислот: COOH CH2OH
8. сократительная – её выполняют белки актин и пределах pH 4,7 в кислой среде.
миозин; В организме альбумины выполняют следующие пальмитиновая С15Н31СООН; к непредельным – Имеют несколько уровней структурной O O O
9. генно-регуляторная – её выполняют белки функции: олеиновая С17Н33СООН, линолевая С17Н31СООН, организации. OH O
гистоны, участвуя в регуляции репликации; 1. транспортная – переносят метаболиты, линоленовая С17Н29СООН и др.; 1. первичная структура. РНК и ДНК построены
10. имуннологическая – её выполняют белки лекарственные вещества, ВЖК (высшие жирные к-ты), 2. простые и смешанные триацилглицериды. К однотипно – представлены полинуклеотидной цепью, OH
антитела; холестерины, гормоны, желчные пигменты, ионы Ca2+ простым относится трипальмитин, а к смешанным – состоящей из отдельных мононуклеотодов, OH NH
11. гемостатическая – участвуют в свёртывании и др. олеодистеарин : соединённых между собой 3’→5’-фосфодиэфирными (глюкуроновая ( N-ацетил- C=O
к-та)
крови, препятствуют кровотечению; 2. поддержание онкотического давления, т.к. связями. Эта связь образуется между фосфорным глюкозамин ) CH3 n
12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие осмотическое давление крови на ~75-80% СН2 - О - СО - С15Н31 СН2 - О - СО - С17Н33 остатком одного мононуклеотида и 3’-ОН-группой гиалуроновая к-та
токсические вещества (особенно соли тяжёлых обеспечивается за счет альбуминов. | | пентозного остатка другого мононуклеотида. [рис.
металлов) и препятствуют развитию интоксикации в Глобулины плохо растворимы в воде, но хорошо СН - О - СО - С15Н31 СН - О - СО - С17Н35 образования такой связи] Разные НК отличаются Хондроитинсульфаты (ХС). Это полимеры,
организме. в солевых растворах. Имеют большую M до 150 кД. | | числом, порядком чередования и составом НК. структурной единицей которых является димер,
Проявляют либо слабовыраженные кислотные, либо СН2 - О - СО - С15Н31 СН2 - О - СО - С17Н35 2. вторичная структура. По состоящий из глюкуроновой кислоты и N-
Физико-химические свойства белков: нейтральные свойства. ИЭТ лежит в пределах pH 6- рентгеноструктурному анализу ДНК в 1953г Уотсон и ацетилгалактозамина (сульфатирован по 4 или 6
Структура белка определяет его свойства. 7,3. 3. фосфолипиды – сложные эфиры глицерина, Крик предложили модель строения ДНК, которая положению).
Существует несколько групп свойств. В норме содержание альбуминов и глобулинов ВЖК, остатка фосфорной кислоты и объясняла самовоспроизведение организмов,
COOH CH2O-SO3H
I. Электрохимические свойства белков: лежит в определенной пропорции – альбумино- гидроксилсодержащего компонента (холин, серин, наследственную изменчивость. Вторичная структура
OH
1. белки - амфотерные полиэлектролиты глобулиновый или белковый коэффициент: К=А/Г 1,5- этаноламин, инозит и др.). представляет собой двойную спираль, состоящую из 2 O O
(амфолиты). Это достигается за счет наличия СН2 - О - СО - О - РО2Н - О - С2Н4 - NH2 полинуклеотидных цепей, закрученных вокруг одной OH O
2,3. Определение АГК имеет диагностическое
концевых СОО- и NH3+ групп, а также ионогенных значение, т.к. при патологиях оно меняется. | общей оси. Эти цепи антипараллельны, т.е. одна идет O
групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС) Например, при инфекционных заболеваниях СН - О - СО - С17Н35 в направлении 5’→3’, а другая 3’→5’. Пуриновому
2. буферность белков (поддержка рН среды). При увеличивается содержание глобулина, АГК | основанию одной цепи соответствует пиримидиновое OH NH
( N-ацетил-
физиологических значениях рН буферные свойства уменьшается; при патологии почек нарушается их СН2 - О - СО - С17Н35 [фосфатидилэтаноламин] основание другой цепи – эти основания (глюкуроновая галактоз- C=O
к-та)
ограничены и обусловлены наличием кислотных и фильтрационная способность, количество альбуминов комплиментарны друг другу, т.е. дополняют одно амин ) CH3 n
основных групп. Наибольшим буферным действием уменьшается, следовательно, АГК также падает. 4. холестерин (холестерол), его эфиры. В основе другое до целого. Между А и Т две водородные связи хондроитин-6-сульфат
обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за Чтобы определить белковый коэффициент холестерина лежит циклопентанпергидрофенантрен. (А=Т), а между Г и Ц – 3 (Г Ц). ХС-ты входят в состав опорной, костной ткани,
счет чего последний является мощным буфером необходимо отнести содержание альбумина к Молекула спирализована на всем протяжении, хрящей, сухожилий. Наличие сульфатной группировки
крови; содержанию глобулина. H3C гидрофобные участки внутри спирали, их плоскости и ОН-группы глюкуроновой кислоты придаёт этим
3. наличие заряда в белковой молекуле. перпендикулярны основаниям и параллельны друг соединениям дополнительные отрицательные заряды
Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а Методы разделения (фракционирования) другу. В вертикальном направлении возникают в растворе, и эти полимеры являются полианионами.
также ионизацией бокового радикала. Степень белков H3C гидрофобные взаимодействия. Вторичная структура Поэтому они легко притягивают Са2+ и таким образом
ионизации зависит от рН среды. Так, если среда 1. Высаливание – разделение на основе стабилизируется водородными связями и в процессах минерализации играют определённую
кислая, то ионизация СООН групп заторможена и различной растворимости альбуминов и глобулинов. гидрофобными взаимодействиями. роль в связывании Са. В межклеточном матриксе
белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде Осаждение белков обычно производят сульфатом Холестерин (Хс) Вторичная структура РНК более простая, протеогликаны организованы в своеобразные
HO
заторможена ионизация NH2 групп и белок заряжается аммония (NH4)2SO4. В насыщенном растворе этого представляет собой одну полинуклеотидную цепь, в комплексы («ерш из ершиков»). Такой комплекс
«--». реактива осаждаются альбумины, а в которой спирализованы лишь некоторые участки. содержит до 160 протеогликанных единиц.
Связывание белковой и простетической части Вторичная структура РНК представлена в виде
Изоэлектрическое состояние белка наступает, полунасыщенном – глобулины. Гепарин. Полимер, структурной единицей
может осуществляется за счет: клеверного листа. Для тРНК известна третичная
когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, 2. Электрофорез – разделение белков при является димер, состоящий из глюкуроновой кислоты,
- ионных связей, что характерно для связи структура в форме буквы Г. [рис. РНК в виде
при котором белок находится в изоэлектрическом движении в электрическом поле за счет разности их связанной с N-ацетилглюкозамином,
фосфолипидов с белковой частью; клеверного листа]
состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). заряда. сульфатированым 4 или по 6 положению серной
- гидрофобных взаимодействий между Биологическая роль НК:
Она определяется соотношением кислых и основных Основные белки сыворотки крови делятся на кислотой.
гидрофобным участком белковой молекулы и более ДНК – основная часть её локализуется в ядре в
радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI несколько фракций. Быстрее всех движутся к аноду CH2-O-SO3H2
гидрофобным участком простетической части. виде ДНП в составе хроматина или хромосом
COOH
меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков альбумины – это гомогенная фракция. Глобулины
больше 7, т.е. они основные. делятся на 4 фракции: 1, 2, , [рис. альбуминов и делящихся клеток. Главная роль – хранение O O O
Липопротеины. Делятся на: генетической информации, участие в процессе O
Наличие заряда используется для разделения 4-х глобулинов и как они движутся к аноду]. OH
- свободные липопротеины (ЛП) – хорошо транскрипции в качестве матрицы для построения
белков с помощью электрофореза – движения белков В крови определяется общий белок. Нормальное растворимые в воде вещества, транспортные формы молекулы РНК.
в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает общее содержание белка, но изменено соотношение OH
(доминируют белки); Все РНК по функции делятся на: OH NH
устойчивость в растворе. В изоэлектрическом его фракций – диспротенемия. При инфекционных - структурные протеолипиды – хорошо - рРНК (рибосомальные), составляют до 80% в
( N-ацетил-
C=O
состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в заболеваниях увеличивается содержание -
(глюкуроновая глюкозамин-
растворимые в органических растворителях. составе рибосом. Играют роль каркаса для
к-та) 6-сульфат ) CH3
осадок. глобулиновой фракции. При заболеваниях почек n
снижается содержание альбуминовой фракции, но объединения рибосом белков; гепарин
К свободным ЛП относят транспортные ЛП крови. - мРНК (иРНК) – образуется в ядре (ядрышке).
II. Коллоидные свойства. увеличивается содержание 2 и глобулинов. Также Гепарин не является структурным компонентом
В составе этих частиц могут быть ВЖК, Переносит информацию из ядра в цитоплазму,
Растворы белков чаще всего достаточно наблюдается парапротеинемия – появление межклеточного матрикса. Он вырабатывается
триацилглицерины, фосфолипиды, холестерин, является матрицей в процессе трансляции белка.
устойчивы. Хорошая растворимость приближает патологических белков, например при некоторых тучными клетками соединительной ткани и после их
холестериды и др. Наружная часть - -полярные последний кодон иРНК соответствует последней АК в
растворы белков к истинным растворам, но высокая онкологических заболеваниях. цитолиза выделяется в межклеточное пространство и
соединения (гидрофильные): белки, фосфолипиды, белке;
молекулярная масса придает им свойства коллоидных кровеносное русло. В крови может соединяться с
систем: холестерин. В центре частицы локализованы - тРНК по своей форме напоминает форму
III. Проламины и глютелины. Это основные неспецифическими белками. Гепарин – естественный
холестериды, эфиры ВЖК, триацилглицириды, клеверного листа и представляет собой
1. способность рассеивать свет (опалисценция). растительные белки. Они не растворяются ни в природный коагулянт, препятствует свёртыванию
фосфолипиды [рис. этого]. Все их можно разделить по полинуклеотидную цепь, которая составляет 3 петли и
Наблюдается помутнение при боковом освещении - водных растворах, ни в свободном этаноле, но крови.
эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. плотности и по электрофоретической подвижности: отдельные участки могут быть спирализованы. тРНК
растворяются в 65% растворе этанола. По АК-составу 1. хиломикроны (ХМ) – самые крупные и
Используется в световой микроскопии присутствует глутамин (до 25%), пролин (до 15%). В активирует аминокислоты и транспортирует их к месту ПГ выполняют следующую роль:
(нефелометрии); наименее плотные ( <1 0,95 кг/л) частицы. Состоят из биосинтеза белков, также участвует в трансляции. 1. роль «рессор» – смягчают нагрузки на
кукурузе содержится зеин, в ячмене – гордеин, в 2% белка и 98% липидных компонентов
2. малая скорость диффузии; пшенице – глиадин. Имеет антикодоновый триплет – место, с помощью суставные поверхности (в хрящах, суставных
3. высокая вязкость растворов белков; (триглицериды). Образуются в кишечнике. Их которого тРНК связывается с комплиментарным поверхностях);
4. неспособность белков проникать через количество резко возрастает после приема богатой кодоном мРНК. 2. ограничивают диффузию и проницаемость
IV. Протеиноиды (склеропротеины). Они не липидами пищи;
полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На растворяются ни в воде, ни в солевых растворах. Это межклеточного вещества для различных молекул и
этом основан диализ – очищение белков; 2. ЛП очень низкой плотности (ЛПОНП) – по Углевод-белковые комплексы крупных частиц. Гиалуроновая кислота подвергается
фибриллярные белки опорных тканей. Входят в электрофоретической подвижности эта фракция
5. способность белковых растворов образовывать состав сухожилий, костной, хрящевой тканей и др. К В качестве простетической группы выступают гидролизу под действием фермента – гиалуронидазы.
гель. Наиболее выражено у фибриллярных белков. предшествует -ЛП (пре- -ЛП). Их плотность =0,94 – углеводы. Все углевод-белковые комплексы делятся В норме, в здоровой ткани, фермент и субстрат
ним относятся: кератины – белки волос, ногтей;
1,006 кг/л. Содержат повышенное количество белка. на гликопротеины и протеогликаны. находятся в равновесии. при патологических
коллагены – белки соединительной ткани; эластины – Образуются в печени, осуществляют транспорт
III. Гидрофильные свойства. белки, входящие в состав связок. Особенностью АК- Гликопротеины (ГП)– комплекс белков с процессах количество фермента может увеличится,
Белки хорошо связываются водой, обусловлено триглицеридов из нее; углеводными комплексами, где на долю углеводов что приводит к гидролизу гиалуроновой кислоты и
состава является повышенное содержание аланина,
наличием полярных гидрофильных групп. Вода может 3. ЛП низкой плотности (ЛПНП) – по приходится 2-20%. Углеводы представлены
глицина, пролина. Имеется оксипролин. Эти белки нарушению проницаемости. При этом разрываются -
проникать в белок и связываться с его электрофоретической подвижности -ЛП. Плотность гетерополисахаридами, не имеющих системного 1,4-гликозидные связи;
составляют 25-33% от всех белков в организме.
гидрофильными группами, вызывая его набухание. от 1,006 до 1,06 кг/л; строения (не происходит повторения углеводного 3. являются поливалентными анионами.
Также возможно образование гидратной оболочки. 4. ЛП высокой плотности (ЛПВП) – по фрагмента). До 15 видов моносахаридов могут Способны связывать большие количества ионов Na+ и
Характеристика сложных белков
100г белка связывают 30-35г воды. Они имеют белковую и небелковую электрофоретической подвижности -ЛП. Плотность присутствовать в этих гетерополисахаридах: глюкоза, др. катионов и участвуют в регуляции водно-солевого
(простетическую) части. Белковую часть составляет от 1,06 до 1,2 кг/л. Содержат примерно 60% белка. обмена;
4. Гиалуроновая кислота может присутствовать в O гексокиназа – в мышцах и печени), физиологическому Если кислород непосредственно внедряется в На этой стадии проявляется эффект
свободном виде, например в хрусталике глаза, H3C N значению, константе Михаэльса. субстрат, то ферменты – оксигеназы. Наибольшее вынужденного соответствия – эффект «дыбы»:
суставной жидкости. Она имеет консистенцию геля и NH Если фермент – олигомерный белок, то значение имеют оксидазы аминокислот. субстрат под действием фермента претерпевает
выполняет различные функции. изоформы могут получаться в результате различной б) анаэробные дегидрогеназы – катализируют изменения, делающие его более доступным для
H3C N O NH2 комбинации протомеров. Например, перенос водорода от субстрата на любой другой воздействия каталитического участка активного
Фосфопротеины лактатдегидрогеназа состоит из 4-х субъединиц. Н – акцептор, кроме кислорода. центра фермента. Одновременно с этим происходит
CH2
Белки, где в качестве простетической группы – N N субъединицы сердечного типа, М – мышечного. Может CH3CH2OH → СН3СН=О изменение конформации фермента в большей
H C OH
фосфорная кислота. Присоединение фосфорной 20 быть 5 комбинаций этих субъединиц, а, [над стрелочкой алкоголь-ДГ; под стрелочкой НАД степени в активном центре.
кислоты к полипептидной цепи идет с образованием H C OH следовательно, и 5 изоферментов: НННН (ЛДГ 1 – в → НАДН2 ; этанол превращается в этаналь] 3 этап: отделение продуктов от активного центра
OH N N
H C OH O
21
сложноэфирной связи с АК СЕР или ТРЕ. 22
сердечной мышце), НННМ (ЛДГ2), ННММ (ЛДГ3), в) цитохромы – это ферменты, переносящие фермента и диффузия их в окружающую среду. Эта
CH2 O P O P O CH2 O НМММ (ЛДГ4), ММММ (ЛДГ5 – в печени и мышцах). электроны. стадия непродолжительна, ее скорость определяется
CO O CO O O
OH O [рис. эти 4 буквы в кружочки. г) пероксидазы – гемсодержащие скоростью диффузии продуктов в окружающую среду.
CH CH2 OH + HO P OH CH CH2 O P OH Надо отличать изоферменты от множественных оксидоредуктазы. Они отщепляют водород от [график: по оси х – ход реакции, по у – энергия
NH OH ФАД H форм ферментов. Множественные формы субстрата и переносят его на Н2О2. активации; рисуем горизонтальную прямую от
сер NH OH OH OH
( флавинадениндинуклеотид ) ферментов – это ферменты, которые Пр.: каталазная реакция середины оси у, затем горочку и окускаемся ниже
Типичными фосфопротеинами являются: казеин модифицированы после своего синтеза, например 2Н2О2 → 2Н2О+О2 [над стрелочкой - каталаза]. прямой. пририсовываем меньшую горочку пунктиром]
молока (1% фосфорной кислоты), желток куриного ФАД и ФМН являются коферментами фосфорилаза A и B. 2. Трансферазы – ферменты, переносящие
яйца (вителлин), икра рыб (ихтулин). Большое дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют группы атомов от одного субстрата к другому. При Молекулярные эффекты действия
количество ФП содержится в нервных клетках. Для ФП отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в Свойства ферментов этом один субстрат донор, а другой – акцептор. В ферментов
характерен широкий диапазон функций в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ Общие черты ферментов и небиологических зависимости от природы переносимых групп 1) Эффект концентрирования – это
метаболизме. За счет фосфорилирования и – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение катализаторов: трансферазы делят на 8 подклассов: адсорбирование на поверхности молекулы фермента
дефосфорилирования ферментов происходит янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый 1) и те, и другие катализируют только - аминотрансферазы, переносят NH2; молекул реагирующих веществ, т.е. субстрата, что
регуляция их активности. фермент. [рис. COOH-CH2-CH2-COOH (над стрелкой энергетически возможные реакции; - метилтрансферазы, переносят CH3; приводит к их лучшему взаимодействию. Пр.:
– СДГ, под – ФАД и ФАДН2) COOH-CH=CH-COOH]. 2) увеличивают скорость реакции; - фосфотрансферазы, переносят PO3H2; электростатическое притяжение – скорость реакции
ФЕРМЕНТЫ Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) 3) не меняют направления реакции; - ацилтрнсферазы. может возрасти в 103 раз.
Ферменты – это биологические катализаторы содержат ФАД, который в них является 4) в ходе реакции не расходуются; Пр. переаминирование. [рис. Аланин + 2) Эффект ориентации – это специфическое
белковой природы. В одной клетке до 10 тыс. молекул первоисточником протонов и электронов. В процессе 5) для обратимых процессов катализируют как альфакетоглутаровая кислота под действием АлАТ и связывание субстрата с контактными участками
фермента, которые катализируют 2000 хим. реакций ФАД превращается в ФАДН 2. Рабочей прямую, так и обратную реакции, не смещая перидоксальфосфата получается ПВК и глутаминовая активного центра фермента, которое обеспечивает
ферментативных реакций. 1800 тыс. ферментов частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в равновесия, а лишь ускоряя время его наступления. к-та]. взаимную ориентацию молекул субстрата и их
выделены, но их строение не расшифровано. Старое процессе хим. реакции идет присоединение двух Особые свойства ферментов: COOH сближение для более выгодного воздействия
COOH
название ферментов – энзимы, а наука, их изучающая атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных 1) высокая каталитическая активность. C O каталитических групп в активном центре. За счет
COOH 2
CH NH2
– энзимология. связей в кольцах. Металлы увеличивают скорость реакции в тысячи раз, АлАТ COOH эффекта ориентации скорость реакции возрастает в
+ CH2
По своей химической природе ферменты – это а ферменты в миллионы раз. Например, уреаза HC CH3 + (CH2)2
ПФ C O
2

CH2 103-104 раз. [рис. эффекта ориентации: поворот двух


белки, они имеют несколько уровней структурной ускоряет скорость реакции в 1014 раз. Каталаза NH2 COOH CH3 COOH кругов вырезами друг к другу]
организации и обладают всеми другими свойствами ускоряет распад H2O2 в 1 млдр. раз! 2H2O2 2H2O ала -КГ ПВК глу 3) Эффект натяжения (теория «дыбы»). Субстрат
белков. Очень большое количество ферментов не +O2. Без катализатора выделения кислорода не 3. Гидролазы – ферменты, катализирующие до присоединения к ферменту находится в
имеют 4-ую структуру, т.е. являются олигомерами. видно. Металлический катализатор увеличивает разрыв одинарных связей с участием воды, расслабленной конформации, а после связывания с
Ферменты могут быть простыми и сложными. скорость реакции в 1000 раз, а при добавлении присоединяемой по месту разрыва связи. Т.е. они ферментом деформируется или растягивается. Места
3 группа: пантотеновые коферменты,
Простые состоят только из полипептидной цепи, а каталазы – бурное вспенивание. принимают участие в реакциях гидролиза. Все деформации легче атакуются каталитическим
производные витамина В3 – пантотеновой кислоты.
сложные имеют пептидную (апофермент) и 2) специфичность действия – наиболее ферменты пищеварительного тракта относятся к центром фермента. [рис. эффекта дыбы: субстрат
Входят в состав кофермента А, НS-КоА. Этот
небелковую части (кофермент). Далее идёт рис. характерная черта. Строение активного центра гидролазам. Всего выделяют 460 гидролаз. В растягивается над ферментом]
кофермент А является коферментом ацилтрансфераз,
[апофермент+кофермент=холофермент – обладает фермента, катализирующего реакции, различна. зависимости от типа разрываемых связей выделяют 4) Эффект вынужденного соответствия
вместе с которой переносит различные группировки с
полноценной функциональной активностью]. По Структура активного центра фермента 11 подклассов: (прилегания). Не только субстрат претерпевает
одной молекулы на другую.
отдельности ни апофермент, ни кофермент, не комплементарна структуре его субстрата, поэтому - эстеразы – разрывают сложно-эфирную связь. изменение конформации, но и фермент, особенно в
4 группа: никотинамидные, производные
выполняют функции так, как холофермент. фермент из множества веществ присоединяет только Пр.: триацилглицерид+ 3H2O=(липаза) глицерин+ активном центре, после связывания субстрата меняет
витамина РР - никотинамида:
Строение ферментов. В пространственной свой субстрат – субстратная специфичность 3С17H35COOH [рис. этого. Стрелочкой показать свою конформацию, которая становится более
7 O
структуре фермента условно выделяют ряд участков, фермента. сложноэфирные связи] комплементарной субстрату.
C
которые выполняют соответствующие им функции. NH2 Каждый фермент катализирует не любое Теория Фишера: фермент подходит к субстрату
- пептидазы – разрывают пептидную связь. Пр.:
Активный центр (АЦ) – участок в молекуле превращение субстрата, а какое либо одно – АЛА-ГЛИ+ H2O = (дипептидаза) АЛА+ГЛИ [рис. этого. как ключ к замку.
фермента, где происходит связывание и химическое N Теория Котланда: фермент и субстрат
специфичность пути превращения. Например, на АК Стрелочкой показать пептидную связь]
превращение субстрата (S). Субстрат – вещество, Представители: ГИС действуют 2 фермента: гистидаза (отщепляет взаимодействуют между собой по принципу рука–
- гликозидазы – разрывают гликозидные связи.
подвергающееся химическому превращению - никотинамидадениндинуклеотид (НАД); NH3) и гистидиндекарбоксилаза (отщепляет CO 2). перчатка. Истинная комплементарность фермента к
Пр.: мальтоза+ H2O=(мальтаза) 2глюкозы [рис. этого.
(например, для фермента лактатдегидрогеназы (ЛДГ) - никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ). субстрату достигается после изменения конформации
Стрелочкой показать гликозидную связь]
субстратом будет молочная кислота). В активном Коферменты НАД и НАДФ являются Выделяют несколько видов специфичности: и субстрата и фермента.
4) Лиазы. Эти ферменты осуществляют разрыв
центре выделяется контактный участок и коферментами дегидрогеназ (НАДФ-зависимых а) абсолютная специфичность. Фермент углеродных связей без участия воды. Выделяют:
каталитический участок. Контактный участок – это ферментов), например малатДГ, изоцитратДГ, действует только на один единственный субстрат. Пр.: Теория кислотно-основного катализа
- декарбоксилазы – катализируют отщепление
место активного центра, в котором происходит лактатДГ. Участвуют в процессах дегидрирования и в В составе активного центра фермента имеются
уреаза разрушает мочевину: NH 2-CO-NH2 (над CO2. Пр.:
связывание фермента с субстратом по принципу окислительно-восстановительных реакциях. При этом как кислые, так и основные функциональные группы. В
стрелкой уреаза, под – вода) 2NH3+ CO2. Аргиназа N CH CH2 N CH CH3
комплементарности, т.е. именно контактный участок НАД присоединяет два протона и два электрона, и катализирует распад аргинина. ДК
результате этого фермент проявляет в ходе катализа
обеспечивает специфическое сродство субстрата образуется НАДН2. HC CH
NH2 COOH HC CH
NH2 + CO2
кислотно-основные свойства, т.е. играет как роль
б) групповая специфичность. Фермент
ферменту. Образовавшийся комплекс носит название NH2 O N N
действует на определённую связь в разных H Гистидин (АК) H Гистамин донора, так и роль акцептора протонов. Кислотно-
фермент-субстратный комплекс. Каталитический субстратах. Пр.: пептидазы разрывают пептидные основной катализ характерен для гидролаз, лиаз,
N N - альдолазы – катализируют расщепление связи
участок (центр) – это место в активном центре связи [-NH-CH(R)-CO--NH-CH(R)-CO-]. Пепсин изомераз.
NH2 между атомами углерода. Пр.: фруктозо-1,6-дифосфат
фермента, где происходит химическое превращение действует только на связи, образованные При закреплении субстрата в активном центре на
N (6 атомов С)= (альдолаза) фосфоглицериновый
субстрата [рис. изображён фермент-субстратный N N OH OH карбоксильной группой ароматических АК (ФЕН, ТИР, его молекулу влияют электрофильные и
комплекс, а именно контактный участок, + ТРИ). Эстеразы разрывают сложно-эфирную связь [-
альдегид (3 атома С)+ дигидроксиацетонфосфат (3
нуклеофильные группы каталитического участка, что
O CH2O P O P O CH2 O атома С).
каталитический участок, активный центр и субстрат]. O O CO-NH-] в различных липидах. Гликозидазы PO3H2 PO3H2 вызывает перераспределение электронной плотности
Если фермент – сложный белок, то обычно O O действуют на гликозидную связь. Действие O O O в субстрате. Такое перераспределение облегчает
O
простетическая часть находится тоже в активном ферментов, обладающих групповой специфичностью, H2C CH2 Альдолаза C H перестройку и разрыв связей в молекуле субстрата.
H H
центре и участвует в формировании активного центра. позволяет организму содержать небольшое OH
C O + Пр.: Реакция превращения ацетилхолина в холин.
Активный центр занимает небольшую часть молекулы HO OH HO OH
количество ферментов. CH2OPO3H2 На первом этапе между СОО - глутамина и N
фермента, обычно располагается в углублении, и в
его образовании участвует небольшое число
НАД в) стереоспецифичность. Фермент действует на OH Глицеральдегид-
3-фосфат
ацетилхолина возникает ионная связь, и возникает
+ Фн = НАДФ определённый стереоизомер (D- и L-, цис- и транс-). Фруктозо-1,6-дифосфат фермент-субстратный комплекс. Начинается вторая
аминокислотных остатков (до 20). Аминокислотные Рис. рабочей группы НАД и НАДФ: рисунок Пр.: бутен-2-диовая кислота имеет 2 стереоизомера: - гидратазы – разрыв двойной связи с стадия.
остатки могут быть удалены друг от друга, но при витамина РР, к которому присоединяется один атом Н транс-изомер или фумаровая к-та, и цис-изомер или присоединением воды по месту разрыва двойной После образования фермент-субстратного
формировании пространственной структуры и в результате происходит перегруппировка двойных малеиновая кислота. связи. комплекса в действие вступают остальные
фермента они располагаются в области активного H COOH H COOH COOH аминокислоты, остатки активного центра. Между
связей. Рисуется новая конфигурация витамина РР + H COOH
центра. Н+] HC OH углеродом С=О группы ацетилхолина и кислородом
фумараза
В формировании активного центра могут 7 O O CH2 ОН-группы серина возникает взаимодействие, т.е.
участвовать остатки, несущие следующие C C HOOC H H COOH
HOOC H + H2O COOH возникает водородная связь между кислородом
функциональные группы: NH 2 (ЛИЗ, АРГ), COOH (ГЛУ, NH2 + H NH2 Фумаровая к-та Малеиновая к-та
Фумаровая к-та малат ацетилхолина и ОН-группы тирозина – эффект
АСП), OH (СЕР, ТРЕ), SH (ЦИС), имидазольное Фумараза действует на фумаровую к-ту с «дыбы».
N N
кольцо (ГИС). В качестве единиц, участвующих в превращением последней в яблочную. - ферменты, отщепляющие воду – реакция Затем гистидин оттягивает протоны от ОН-группы
формировании активного центра, могут выступать R R НАД Н2 COOH серина. Вследствие этого упрочняется
НАД H COOH дегидратации. При этом образуется двойная связь.
кофакторы - ионы металлов (Cu2+, Fe2+ и т.д.), а также HC OH 5) Изомеразы – ферменты, катализирующие сложноэфирная связь между серином и остатком
5 группа: пиридоксиновые, производные фумараза
коферменты. В сложном ферменте АК-остатки CH2 реакции изомеризации и обеспечивающие уксусной кислоты. Одновременно происходит разрыв
активного центра создают условия для правильной витамина В6. [рис. пиридоксаля. Пиридоксаль+ + H2O
HOOC H COOH внутримолекулярную перестройку. другой сложноэфирной связи в молекуле
его конформации и помогают кофакторам в фосфорная к-та= пиридоксальфосфат]
7 Фумаровая к-та малат H2C OPO3H2 PO3H2 ацетилхолина и переход протона от тирозина к
связывании, ориентации, а, следовательно, и в H C O В стереоспецифичности выделяют оптическую O остатку холина.
O O O CH2OH
превращении субстрата. На третьем этапе холин высвобождается из
HO CH2 O P OH специфичность – избирательное действие OH
H2C
Боковые группы остальных аминокислот не ферментов на оптические изомеры. Например, под OH активного центра. Его место занимает вода. Эта вода
участвуют в образовании активного центра, но OH HO OH располагается между карбонильным кислородом
действием ЛДГ разрушается только L-форма
обеспечивают правильную пространственную H3C ацетильной группы и кислородом тирозина. Фермент
N молочной к-ты. OH OH
конформацию активного центра и влияют на его COOH освобождён от продуктов реакции и готов к
пиридоксальфосфат Глюкозо-6-фосфат Фруктозо-6-фосфат
реакционную способность. COOH следующему циклу. На первом и последнем этапе
- пиридоксин; HO C H ЛДГ
Ряд ферментов могут содержать 2 2
C O продолжительность этапа зависит от скорости
аллостерический центр. [рис. фермента с - пиридоксаль; НАД НАД Н2 CH3 6) Лигазы (синтетазы) – катализируют
CH3 диффузии субстрата к ферменту или от фермента
аллостерическим и активным центрами] Эти - пиридоксамин. образование более сложных веществ из более
Эти формы взаимопревращаются в процессе L-лактат ПВК
простых. При этом требуется энергия из вне. соответственно. Вторая стадия очень часто является
ферменты относят к аллостерическим ферментам. К 3) Влияние температуры (правило Вант-Гоффа). лимитирующей весь процесс. Именно на этой стадии
аллостерическому центру присоединяются различные реакций. При взаимодействии пиридоксаля с Обязательно участие АТФ или других трифосфатов
При увеличении температуры на 10 градусов скорость (УТФ, ЦТФ и т.д.). [Пр. Аспарагиновая к-та + аммиак + происходит снижение энергии активации реагирующих
вещества, отличные по строению от субстрата. Эти фосфорной кислотой получается пиридоксальфосфат
(ПФ). реакции увеличивается в 1,5-2 раза. Но для фермента АТФ под действием аспарагинсинтетазы веществ.
вещества могут изменять конформацию активного это правило действует только до 40 градусов, т.к.
центра, т.е. влиять на связывание и превращение ПФ является коферментом аминотрансфераз, превращается в аспарагин + АМФ + неорганический
дальше наступает тепловая денатурация фермента. фосфат +энергия]. Также существует ковалентный катализ – когда
субстрата, они называются аллостерическими осуществляет перенос аминогруппы от АК на
кетокислоту – реакция переаминирования. Также Большинство ферментов в организме человека имеет COOH COOH субстрат ковалентно связывается в активном центре
эффекторами. Все аллостерические эффекторы оптимальную температуру 25-40 градусов [рис. фермента перед его превращением.
производные витамина В6 входят как коферменты в CH NH2 CH NH2
делятся на положительные – активаторы, и графика: по оси х – температура, по у – процент CH2 CH2
отрицательные – ингибиторы. состав декарбоксилаз АК.
активности. Рисуем горочку, оптимум – на 37-40°С]. COOH CO NH2 Регуляция активности ферментов
Коферменты невитаминной природы – Повышение активности фермента при асп асн Ферменты являются регулируемыми
Строение коферментов увеличении температуры объясняется увеличением катализаторами. В качестве регуляторов могут
Коферменты в каталитических реакциях вещества, которые образуются в процессе
метаболизма. кинетической энергии реагирующих молекул, что Номенклатура ферментов выступать метаболиты, яды. Различают:
осуществляют транспорт различных групп атомов, приводит к увеличению числа столкновений между 1) Существует тривиальная номенклатура – - активаторы – вещества, увеличивающие
электронов или протонов. Коферменты связываются с 1) Нуклеотиды – УТФ, УДФ, ТТФ и т.д. УДФ-
молекулами. При дальнейшем повышении названия случайные, без системы и основания, скорость реакции;
ферментами: глюкоза вступает в синтез гликогена. УДФ-
гиалуроновая к-та используется для обезвреживания температуры энергия становится чрезмерной, и например трипсин, пепсин, химотрипсин. - ингибиторы – вещества, уменьшающие
- ковалентными связями; внутри молекулы разрываются слабые связи – 2) Рабочая номенклатура – название фермента скорость реакции.
- ионными связями; различных веществ в трансверных реакциях
(глюкоуронил трансфераза). водородные, гидрофильные взаимодействия; составляется из названия субстрата или продукта
- гидрофобными взаимодействиями и т.д. происходит нарушение вторичной, третичной, реакции, типа катализируемой реакции и окончание – Активация ферментов. Различные активаторы
Один кофермент может быть коферментом для 2) Производные порфирина (гем): каталаза,
пероксидаза, цитохромы и т.д. четвертичной структуры фермента. аза, например лактатдегирогеназа. могут связываться либо с активным центром
нескольких ферментов. Многие коферменты являются Ряд ферментов термостабильны, например, 3) Систематическая, научная - L-лактат-НАД- фермента, либо вне его. К группе активаторов,
полифункциональными (например, НАД, ПФ). В 3) Пептиды. Глутатион – это трипептид (ГЛУ-ЦИС-
ГЛИ), он участвует в о-в реакциях, является гликопротеины. оксидредуктаза. влияющих на активный центр, относятся: ионы
зависимости от апофермента зависит специфичность 4) Влияние рН. Для поддержания третичной или 4) Все ферменты имеют цифровой шифр, металла, коферменты, сами субстраты.
холофермента. коферментом оксидоредуктаз (глутатионпероксидаза,
четвертичной структуры фермента часто может быть например ЛДГ - 1.1.1.27. Активация с помощью металлов протекает по
Все коферменты делят на две большие группы: глутатионредуктаза). 2GSH (над стрелкой 2Н) G-S-S-
необходимо наличие заряда на группе, удаленной от Первая цифра говорит о типе катализируемой различным механизмам:
витаминные и невитаминные. G. GSH является восстановленной формой
области связывания субстрата. Если же заряд этой реакции, указывая на номер класса. - металл входит в состав каталитического участка
Коферменты витаминной природы – глутатиона, а G-S-S-G – окисленной.
группы меняется, то может происходить частичное Вторая уточняет действие фермента – номер активного центра;
производные витаминов или химические 4) Ионы металлов, например Zn2+ входит в состав
развертывание белковой цепи, или компактизация, подкласса. - металл с субстратом образуют комплекс;
модификации витаминов. фермента АлДГ (алкогольдегидрогеназы), Cu2+ -
или диссоциация (олигомерные белки). Поэтому при Третья указывает природу разрываемой связи в - за счет металла образуется мости между
1 группа: тиаминовые – производные витамина амилазы, Mg2+ - АТФ-азы (например, миозиновой АТФ-
отклонении рН от оптимального значения, фермент молекуле субстрата - подподкласс. субстратом и активным центром фермента.
В1. Сюда относят: азы).
может потерять свою нативную структуру, в Четвёртая – порядковый номер фермента. Субстраты также являются активаторами. При
- тиаминмонофосфат (ТМФ); Могут участвовать в:
результате чего не происходит полноценного увеличении концентрации субстрата скорость реакции
- тиаминдифосфат (ТДФ) или тиаминпирофосфат -присоединении субстратного комплекса
связывания активного центра с субстратом. Также при Современные представления о повышается. по достижению концентрации
(ТПФ) или кокарбоксилаза; фермента;
изменении рН может происходить изменение заряда ферментативном катализе насыщения субстрата эта скорость не изменяется.
- тиаминтрифосфат (ТТФ). -в катализе;
-стабилизация оптимальной конформации на субстрате. Первая теория ферментативного катализа была
NH2 Если активатор связывается вне активного
активного центра фермента; [рис. график. По х – рН, по у – процент выдвинута в начале 20 века Варбургом и Бейлисом.
активности. Рисуем горочку.] Эта теория предлагала считать, что фермент центра фермента, то происходит ковалентная
N CH2 N
+
CH3
-стабилизация четвертичной структуры.
Пепсин – 1.5-2, амилаза слюны - 6.8-7.2, трипсин - адсорбирует на себе субстрат, и называлась модификация фермента:
7.5-8.6. Для большинства ферментов оптимум рН адсорбционной, но развития она не получила. 1) частичный протеолиз (ограниченный
CH2 CH2 OH Изоферменты
H3C лежит в среде, близкой к нейтральной. В основу современной теории положена теория протеолиз). Таким образом активируются ферменты
S Изоферменты – это изофункциональные белки.
5) Скорость ферментативной реакции прямо Михаэлеса и Ментена. Ведущую роль в механизме пищеварительного канала: пепсин, трипсин,
тиамин ( вит. В1 ) Они катализируют одну и ту же реакцию, но
пропорциональна кол-ву фермента (для ферментативного катализа играет образование химотрипсин. Трипсин имеет состояние профермента
NH2 отличаются по некоторым функциональным
небиологических катализаторов такой зависимости фермент-субстратного комплекса. По этой теории трипсиногена, состоящего из 229 АК остатков. Под
свойствам в силу отличий по:
+ нет). Недостаток фермента в живом организме, весь процесс катализа можно разделить на 3 этапа: действием фермента энтерокиназы и с добавлением
N CH2 N CH3 OH OH - аминокислотному составу;
например при неполноценном питании, генетических [рис. E+S ES ES* ES** EP E+P] воды он превращается в трипсин, при этом
- электрофоретической подвижности;
CH2 CH2 O P O P OH нарушениях, приводит к уменьшению скорости 1 этап: образование фермент-субстратного отщепляется гексапептид. Изменяется третичная
H3C - молекулярной массе;
S превращения веществ и наоборот. комплекса (на рис. до ES включительно). Происходит структура белка, формируется активный центр
O O - кинетике ферментативных реакций;
ТПФ ( тиаминпирофосфат, ТДФ ) 6) Ферменты являются регулируемыми диффузия субстрата к ферменту и субстрат, в фермента и он переходит в активную форму.
- способу регуляции;
катализаторами. Так под действием различных соответствии с принципом комплиментарности, 2) фосфорилирование - дефосфорилирование.
- стабильности и др.
ТПФ имеет наибольшее биологическое значение. веществ (активаторов и ингибиторов) меняется связывается с активным центром фермента – Пр.: липаза+АТФ= (протеинкиназа)
Изоферменты – это молекулярные формы
Входит в состав декарбоксилазы кетокислот: ПВК, - скорость ферментативной реакции. образуется фермент-субстратный комплекс. Реагенты фосфорилированная липаза+АДФ. Это трансферная
фермента, различия в аминокислотном составе
кетоглутаровая кислота. Этот фермент катализирует связаны слабыми связями, т.е. водородными, реакция, использующая фосфат АТФ. При этом
обусловлены генетическими факторами.
отщепление СО . Классификация и номенклатура ферментов ионными, гидрофобными, в некоторых случаях и осуществляется перенос группы атомов от одной
Примеры изоферментов: глюкокиназа и
Кокарбоксилаза участвует в транскетолазной Согласно международной классификации, ковалентными. Эта стадия непродолжительна, молекулы к другой. Фосфорилированная липаза
гексокиназа.
реакции из пентозофосфатного цикла. CH2OH H2C OPO3H2 принятой в 1961 году, все ферменты делятся на 6 зависит от концентрации субстрата и от скорости является активной формой фермента.
2 группа: флавиновые коферменты, производные OH классов по типу катализируемой реакции. Каждый диффузии его к активному центру. Энергия активации Таким же путем происходит активация
витамина В2. Сюда относят: O O класс делится на несколько подклассов. Классы: исходных веществ при этом изменяется фосфорилазы: фосфорилаза B+ 4АТФ= фосфорилаза
- флавинмононуклеотид (ФМН); OH + АТФ OH 1. оксидоредуктазы; незначительно. На этой стадии проявляется эффект А+ 4АДФ
- флавинадениндинуклеотид (ФАД). HO OH 2. трансферазы; концентрирования субстрата на поверхности
Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. OH 3. гидралазы; фермента – эффект ориентации. Также при связывании активатора вне активного
Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. OH OH 4. лиазы; 2 этап: (на рис. от ES до EP включительно) центра происходит диссоциация неактивного
ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД. Глюкоза Глюкозо-6-фосфат +АДФ 5. изомеразы; происходит последовательное преобразование комплекса «белок-активный фермент». Например,
[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с 6. лигазы (синтетазы). первичного фермент-субстратного комплекса в 1 или протеинкиназа – фермент, осуществляющий
ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная Гексокиназа может фосфорилировать любой несколько активированных. Эта стадия наиболее фосфорилирование (цАМФ-зависимое).
к-та – с АМФ] шестичленный цикл, гексокиназа – только 1. Оксидредуктазы – ферменты, медленна, ее длительность зависит от величины Протеинкиназа – это белок, имеющий четвертичную
превращение глюкозы. После приёма пищи, богатой катализирующие окислительно-восстановительные энергии активации данной реакции. В эту стадию структуру и состоящий из 2-х регуляторный и 2-х
глюкозой, глюкокиназа начинает работать. реакции. Известно 480 этих ферментов, которые происходит разрыв старых связей и образование каталитических субъединиц. R2C2+2цАМФ=R2цАМФ2+
Гексокиназа – стационарный фермент. Он делятся на 17 подклассов. новых, при этом энергия активации значительно 2С. Такой тип регуляции называется аллостерической
катализирует реакцию расщепления глюкозы при а) аэробные дегидрогеназы (оксидазы). снижается. По продолжительности эта стадия регуляцией (активацией).
низких её концентрациях, поступающих в организм. Отщепляют водород от субстрата и переносят его на является лимитирующей для всего процесса.
Отличаются по локализации (глюкокиназа – в печени, молекулу кислорода. Пр.: НАДФН2+О2= Н2О2+НАДФ.
Ингибирование ферментов. Ингибитор – это Диссимиляция белков, жиров и углеводов 4. Нуклеопротеины. В кишечнике Прямое ДА идет с участием дезаминаз (оксидаз). поступает в мышцу, где связывает фосфат с
вещество, вызывающее специфическое снижение протекает по-разному, но в разрушении этих веществ полинуклеотиды гидролизуются с помощью NH2-CHR-COOH → NH=CR-COOH (иминокислота), при образованием креатинфосфата.
активности фермента. Следует различать есть ряд общих этапов: специфических нуклеаз до мононуклеотидов, которые этом ФМН→ФМН·Н2, который затем восстанавливает Иногда креатинфосфат "теряет" фосфат, тогда
ингибирование и инактивацию. Инактивация – это, 1) Этап переваривания. В ЖКТ белки под действием нуклеотидаз разрушаются до кислород до пероксида водорода; последний образуется креатинин – конечный продукт распада
например, денатурация белка в результате действия распадаются до АК, жиры – до глицерина и ВЖК, нуклеозидов и Фн. Затем под действием нуклеозидаз расщепляется каталазой. А иминокислота креатина (в креатинине образуется связь между
денатурирующих агентов. углеводы – до моносахаридов. Нарабатывается они распадаются до азотистых оснований и пентоз гидролизуется до альфа-кетокислоты и аммиака. азотом аминогруппы и углеродом карбокси-группы).
большое количество неспецифических веществ из (рибоза или дезоксирибоза). Пуриновые азотистые Непрямое ДА (или транс-ДА) идет в два этапа: 1) NH2 NH2 ~ PO3H2 NH
По прочности связывания ингибитора с специфических, поступающих извне. За счет основания разрушаются до мочевой к-ты, а переаминирование (см. выше); 2) дезаминирование NH КФК C NH NH
ферментом ингибиторы делят на обратимые и переваривания в ЖКТ выделяется около 1% пиримидиновые – до бета-аланина, аммиака NH3, ГЛУ α-КГ + NH3, над стрелочкой глутамат-ДГ, под N CH3 N CH3 N CH3
необратимые. химической энергии веществ. Этот этап необходим углекислоты CO2. стрелочкой – НАД→НАД·Н2. CH2 АТФ АДФ CH2 CH2
Необратимые ингибиторы прочно связаны и для того, чтобы вещества, поступившие с пищей, Транспорт АК через цитолемму является 3. Декарбоксилирование АК – процессы COOH COOH C=O
разрушают функциональные группы молекулы смогли всосаться. активным и требует градиента Na +. Такой градиент образования биогенных аминов, обладающих Креатин Креатинфосфат Креатинин
фермента, которые необходимы для проявления его 2) Этап межуточного обмена (тканевой обмен создается ферментом Na+,K+-АТФ-азой, биологической активностью: Количество креатинина в моче определяется как
каталитической активности. Все процедуры по очистке веществ, метаболизм). На клеточном уровне он расположенным в цитолемме эпителиоцитов. ГИС → (гистидил-ДК, ПФ) гистамин, показатель клубочковой фильтрации почек (он не
белка не влияют на связь ингибитора и фермента. распределяется на анаболизм и катаболизм. Существует более пяти переносчиков АК: N CH CH2 COOH N CH2 NH2 реабсорбируется). Также определяют клиренс
Пр.: действие фосфорорганических соединений на Образуются и превращаются промежуточные ✓ для нейтральных алифатических АК (ЛЕЙ, NH2 креатинина – сравнение содержания его в крови и в
фермент – холинэстеразу. Хлорофос, зарин, зоман и вещества обмена веществ – метаболиты. При этом ИЛЕ), HC CH HC CH моче.
др. фосфорорганические соединения связываются с мономеры, образовавшиеся на этапе переваривания, ✓ для ароматических АК, N N Все конечные продукты, содержащиеся в крови,
H Гистидин (АК) H Гистамин
активным центром холинэстеразы. В результате распадаются с образованием небольшого (до пяти) ✓ для основных АК, составляют остаточный азот крови – это азот,
происходит фосфорилирование каталитических групп ключевых промежуточных продуктов: ЩУК, альфа-КГ, ✓ для кислых АК, ТИР → (оксигеназа, +1/2О2) ДОФА остающийся в растворе после осаждения белков. В
активного центра фермента. В следствии молекулы ацетил-КоА, ПВК, альфа-глицерофосфат. Выделяется ✓ для АК пролина (ПРО). (диоксифенилаланин) → (ДК, ПФ, -СО2)дофамин, норме остаточный азот 14-28 ммоль/л. Он состоит из
фермента, связанные с ингибитором, не могут до 20% энергии веществ. Как правило, межуточный А также имеется гамма-глутаминовый цикл OH азота промежуточных продуктов (пептиды, АК,
COOH COOH
связываться с субстратом и наступает тяжелое обмен происходит в цитоплазме клеток. (шунт), содержащий гамма-глутамилтранспептидазу билирубин, нуклеотиды, креатин, индол) и азота
отравление. 3) Окончательный распад веществ с участием (ГТТП, иначе гамма-глутамилтрансфераза – ГТТФ). CH CH2 OH CH CH2 OH конечных продуктов (мочевина, мочевая кислота,
Также выделяют обратимые игнибиторы, кислорода до конечных продуктов (СО2, Н2О, Он имеет большое значение в определении функции NH2 NH2 креатинин, индикан).
например прозерин для холинэстеразы. Обратимое азотсодержащие вещества). Выделяется около 80% печени, характеризуя степень усвоения АК тир ДОФА
ингибирование зависит от концентрации субстрата и энергии веществ. гепатоцитами. OH COOH Образование конечных безазотистых
ингибитора и снимается избытком субстрата. Все рассмотренные этапы отражают лишь CH CH2 продуктов
главные формы обменных процессов. Как на втором, Гниение белков и обезвреживание его CH2 CH2 OH I. Превращение ПВК
По механизму действия выделяют: так и на третьем этапах выделяющаяся энергия продуктов NH2 В результате непрямого дезаминирования из АК
NH2 N
- конкурентное ингибирование; накапливается в виде энергии химических связей Гниение белков – это бактериальный распад Дофамин три H образуются аммиак и кетокислоты.
- неконкурентное ингибирование; макроэргических соединений (это вещества, имеющие белковых веществ и АК под действием микрофлоры COOH ЛЕЙ → кетокислоты → жиры.
- субстратное ингибирование; хотя бы одну макроэргическую связь, напр., АТФ, кишечника. Идет в толстой кишке, однако может OH OH ИЛЕ, ЛИЗ, ФЕН, ТРИ, ТИР → углеводы и жиры.
- аллостерическое. ЦТФ, ТТФ, ГТФ, УТФ, АДФ, ЦДФ, …, креатинфосфат, наблюдаться и в желудке – при снижении кислотности CH CH2 CH2 CH2
АЛА, ЦИС, СЕР, ГЛИ, ТРЕ → ПВК.
1) Конкурентное (изостерическое) ингибирование 1,3-дифосфоглицериновая кислота). Так, энергия в нем. NH2 NH2 ГЛУ → альфа-КГ.
– это торможение ферментативной реакции, связи последнего фосфата в молекуле АТФ Образуются такие продукты: N N
H H АСП → оксалоацетат (ЩУК).
вызванное связыванием ингибитора с активным составляет около 10-12 ккал/моль. а) токсичные: сероводород H2S, углекислота CO2, 5-окситриптофан Серотонин Пировиноградная к-та (ПВК) подвергается
центром фермента. При этом ингибитор имеет Биологическая роль обмена веществ: аммиак NH3, метан CH4, меркаптаны (CH3SH и его ТРИ → (оксигеназа, +1/2О2) 5-окситриптофан → окислительному декарбоксилированию (Ох-ДК),
сходство с субстратом. В процессе происходит 1. аккумуляция энергии при распаде химических гомологи), бензол C6H6, крезол, индол, скатол и др. (ДК, ПФ, -СО2) серотонин, протекающему в четыре реакции. При этом молекула
конкуренция за активный центр: образуются фермент- соединений; б) нетоксичные: спирты (в т.ч. этиловый), амины, ГЛУ → гамма-аминомасляная к-та (ГАМК). ПВК [СН3-СО-СООН] превращается в ацетил-КоА
субстратные и ингибитор-ферментные комплексы. 2. использование энергии для синтеза жирные к-ты, кетокислоты, витамины (напр., витамин NH2 [СH3-CO-S-KoA] и углекислоту [СО2]. Пируват-
COOH
E+S→ES→ EP→ E+P; E+I→ E. Пр.: собственных веществ организма; B6). CH2 дегидрогеназный комплекс ферментов: пируватДК,
CH NH2
сукцинатдегидрогеназная реакция [рис. COOH-CH2- 3. распад обновляемых структурных компонентов Основные процессы гниения: CH2 ацетилТФ, ДГ липоевой к-ты. Коферменты: НАД, ФАД,
CH2
CH2-COOH→(над стрелкой СДГ, под ФАД→ФАДН2) клетки; 1. Декарбоксилирование (–СО2) обычно CH2 CH2 ТДФ, HSKoA, липоевая к-та. НАД переходит в
COOH-CH=CH-COOH]. Истинным субстратом этой 4. происходит синтез и распад биомолекул характерно для диаминомонокрбоновых кислот. COOH COOH восстановленную форму НАД·Н2, который поступает в
реакции является сукцинат (янтарная к-та). специального назначения. Напр., орнитин COOH-CH(NH2)-CH2-CH2-CH2-NH2 глу ГАМК дыхательную цепь митохондрий, где дает 3 АТФ.
Ингибиторы: малоновая к-та (COOH-CH2-COOH) и превращается в путресцин (то же, но без СООН- Дофамин и ГАМК – тормозные нейромедиаторы, Ацетил-КоА вступает в ЦТК (цикл трикарбоновых
оксалоацетат (COOH-CO-CH2-COOH). [рис. фермента Обмен белков группы). Или лизин (ЛИЗ) – в кадаверин (это вроде гистамин – тканевой гормон. Серотонин является кислот, или цикл Кребса, или цикл лимонной кислоты).
с 3 дырками+ субстрат+ ингибитор= комплекс Переваривание и всасывание белков первой реакции, но в цепи на одну CH2-группу местным регулятором в функции периферических II. Цикл Кребса:
ингибитора с ферментом] Функции белков многообразны, но особенно больше). органов. COOH
выделяются структурная, каталитическая и Путресцин, кадаверин входят в состав трупных
COOH цитрат-
Пр.: фермент холинэстераза катализирует HC OH малатДГ C O синтаза
превращение ацетилхолина в холин: (CH 3)3-N-CH2- энергетическая функции. Энергетическая ценность ядов. Они всасываются и частично выводятся с мочой Образование конечных азотистых
белка около 4,1 ккал/г. и обезвреживаются в печени диаминооксидазой. фумараза CH2 НАД CH2
Цитрил-КоА
CH2-O-CO-CH3→ (над стрелкой ХЭ, под – вода) продуктов + Ацетил-
CH3СOOH+(CH3)3-N-CH2-CH2-OH. Конкурентными Среди всех веществ, поступающих в организм, 2. Дезаминирование. При гниении главным В сутки распадается около 1-2% всех белков + Н2О COOH COOH КоА +H2O
ингибиторами являются прозерин, севин. при недостатке какого-либо из них, например, образом протекает восстановительное организма, что составляет в среднем 500 г. Из них малат НАД Н2 -HSKoA
углеводов, их могут в некоторой степени заменить дезаминирование. Напр., аланин (АЛА) NH 2-CH(CH3)- ЩУК
80% (400 г) идут на ресинтез организм-специфичных COOH
2) Неконкурентное ингибирование – торможение, белки и липиды, а при недостатке липидов – белки и COOH + 2Н → СН3-СН2-СООН (пропионовая к-та) белков, а 20% (100 г) подвергаются непрямому
углеводы. Белки же практически незаменимы – они +NH3. CH COOH
связанное с влиянием ингибитора на каталитическое дезаминированию с образованием конечных
превращение, но не на связывание фермента с содержат 10 незаменимых АК: ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕ, ЛИЗ, 3. Десульфирование (тоже восстановительное). продуктов – кетокислот и аммиака (они содержат 10- CH CH2
субстратом. В этом случае ингибитор может МЕТ, ТРЕ, ТРИ, ФЕН, ГИС, АРГ. При недостатке Напр., цистеин (ЦИС) NH2-CH(CH2SH)-COOH + 2Н 16 г азота). COOH HO COOH
связываться и с активным центром (каталитический незаменимых АК лимитируется (ограничивается) → АЛА + H2S. Временное обезвреживание аммиака фумарат
синтез белков организма. Причем, примерно 50% Напр., метионин (МЕТ) NH2-CH(CH2-СН2-S-CH3)-
CH2
участок) и вне его. Аммиак токсичен (50 мг аммиака убивает кролика, СДГ
Присоединение ингибитора вне активного центра поступающих белков должны составлять белки COOH + 2Н → NH2-CH(CH2-CH3)-COOH (альфа- при этом [NH3]=0,4-0,7 мг/л). Поэтому в тканях аммиак
COOH
ФАД-->ФАД Н2 COOH
приводит к изменению конформации (третичной растительного и 50% - животного происхождения; аминомасляная к-та) + НS-CH3 (метил-меркаптан). обезвреживается временными путями: Цитрат
CH2
структуры) белка, вследствие чего изменяется максимально подходит по аминокислотному составу 4. Разрушение боковой цепи АК (ТИР, ТРИ). 1) в основном – образованием амидов
белок куриного яйца, он содержит около 34% Напр., тирозин (ТИР) + 4Н → крезол (пара- ГДФ+Фн -->ГТФ + H2O CH2 цис-аконитаза
конформация активного центра. Это затрагивает дикарбоновых кислот. Напр., ГЛУ + NH3 → ГЛН (над
незаменимых АК. метилфенол) + NH3 + CO2 + CH4; крезол + 2Н → ГТФ+ФДФ-->ГДФ+АТФ COOH
каталитический участок и мешает взаимодействию стрелочкой "глутаминсинтетаза", под стрелочкой – Сукцинат COOH
субстрата с активным центром. При этом ингибитор не Взрослый мужчина нуждается в ежедневном фенол + СН4. АТФ → АДФ + Фн). Аналогично АСП → АСН.
имеет сходства с субстратом и это ингибирование употреблении 80-100 г белка. В 100 г белка Напр., триптофан (ТРИ) + 4Н → скатол COOH COOH CH2
нельзя снять избытком субстрата. Возможно содержится около 16 г азота, поэтому 1 г азота – в (метилиндол) + NH2 + CO2 + CH4. Скатол +2Н→ индол CH NH2 CH NH2 COOH COOH COOH HC COOH
образование тройных комплексов фермент-ингибитор- 6,25 г белка. + СН4. CH2 CH2 CH NH2 CH NH2
CH2 HO CH
субстрат. Скорость такой реакции не будет Для характеристики белкового (азотного) обмена Т.о., в процессе гниения АК образуются CH2 CH2 CH2 CH2
веществ используется понятие «азотистый баланс» – различные токсичные вещества, которые должны COOH CO NH2 COOH CO NH2 CH2 COOH
максимальной.
К неконкурентным ингибиторам относят: это разность между азотом пищи и азотом мочи. В быть обезврежены в печени. В обезвреживании глу → глн асп → асн CO-S-KoA COOH Изоцитрат
норме азотистый баланс равен нулю; положителен в участвуют две системы: 2) восстановительное аминирование кетокислот. Сукцил-КоА
- цианиды. Они связываются с атомом железа в COOH CH2 ИДГ
растущем организме, во время активной регенерации, 1) УДФГК – уридиндифосфоглюкуроновая к-та Этот путь и дает токсичность аммиака (из-за ДК, ДГ,
цитохромоксидазе и в результате этого фермент
беременности; отрицателен – в старческом возрасте, (активная форма глюкуроновой к-ты) уменьшения кол-ва кетокислот).
ацилТФ, ФАД, O ИДГ HC COOH НАД
теряет свою активность, а т.к. это фермент липоевая к-та
дыхательной цепи, то нарушается дыхание клеток и при патологии, голодании. COOH O Такой азот (в виде конъюгатов аммиака) посупает +HSKoA (CH2)2 - СО2 O
НАД НАД Н2
они гибнут. O в печень, где происходит окончательное -- CO2
COOH COOH
Превращение белков в органах пищеварения N обезвреживание аммиака – образование мочевины.
- ионы тяжёлых металлов и их органические OH НАД Н2 - КГ Оксалосукцинат
соединения (Hg, Pb и др.). Механизм их действия Все белки подвергаются действию гидролаз HO Небольшое количество аминов отдают аммиак в
(третий класс ферментов), а именно пептидаз – они, O N почках, где он сразу синтезируется в мочу, где
связан с соединением их с различными SH-группами. O OH
HO соединяется с протонами, образуя ионы аммония, [НАД·Н2 поступает в дыхательную цепь
[рис. фермента с SH-группами, иона ртути, субстрата. как правило, вырабатываются в неактивной форме, а
O P O P O CH2 O митохондрий, где каждая молекула дает три АТФ;
Все это соединяется в тройной комплекс] затем активируются путем частичного протеолиза. O которые выводятся с мочой. (В крови NH4+ нет!)
- ряд фармакологических средств, которые ► Ротовая полость. Гидролиза нет. OH O ФАД·Н2 – аналогично, но дает две АТФ]
► Желудок. Действуют ферменты: Орнитиновый цикл мочевинообразования Суммарно ЦТК выглядит так:
должны поражать ферменты злокачественных клеток. H
Сюда же относятся ингибиторы, использующиеся в 1) Пепсин (вырабатывается в виде пепсиногена, Мочевина содержит 80-90% всего азота мочи. В СН3-СО-SКoA + 2H2O + Фн + АДФ →2СО2 +
УДФГК OH OH 3НАД·Н2 + ФАД·Н2 + АТФ + HSКоА
сельском хозяйстве, бытовые отравляющие вещества. который активируется соляной кислотой и своей сутки образуется 25-30 г мочевины NH2-CO-NH2.
2) ФАФС – 3'-фосфоаденозин-5’-фосфосульфат Функции ЦТК:
3) Субстратное ингибирование – торможение активной формой – пепсином). Пепсин имеет одну 1. NH3 + CO2 + 2АТФ + Н2О → H2N-CO-OPO3H2 +
(активная форма серной к-ты) [рис. этого соединения]. 1. катаболическая – распад белков, жиров,
ферментативной реакции, вызванное избытком полипептидную цепь. Под действием HCl или в 2АДФ + Н3РО4 (над стрелочкой
Механизм обезвреживания – конъюгация углеводов;
субстрата. Происходит в результате образования результате аутокатализа происходит частичный карбамоилфосфатсинтетаза). Образуется
(связывание) токсина с активной формой серной или 2. интегративная – взаимосвязь обменов Б, Ж,
фермент-субстратного комплекса, неспособного протеолиз пепсиногена: от его N-конца отщепляется карамоилфосфат.
глюкуроновой к-ты. Продукты конъюгации – У;
подвергаться каталитическому превращению. Его 42-АК фрагмент. После этого формируется третичная 2. NH2-(CH2)3-CH(NH2)-COOH (это орнитин) + H2N-
нетоксичные вещества, которые могут выделяться с 3. анаболическая – использование метаболитов
можно снять и уменьшить концентрацию субстрата. структура с полноценным активным центром. CO-OPO3H2 (это карбамоилфосфат) →
мочой. ЦТК в синтезе необходимых организму соединений
[рис. связывания фермента сразу с 2 субстратами] Роль соляной кислоты: (орнитинкарбамоил-ТФ, – Н3РО4) NH2-CO-NH-(CH2)3-
Напр., обезвреживание фенола под действием (напр., альфа-КГ → глу ; ЩУК → асп);
4) Аллостерическое ингибирование – торможение ✓ активирует пепсиноген (пепсин); CH(NH2)-COOH (это цитруллин)
УДФ-глюкуронил-трансферазы: фенол + УДФГК → 4. энергетическая – выделение АТФ.
ферментативной реакции, вызванное присоединением ✓ создает оптимальную рН для действия пепсина Далее: NH2-CO-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH (это
(ТФ) фенилглюкуронид (фенил присоединяется по 5. водород-генерирующая – образование
аллостерического ингибитора в аллостерическом (рН=1,5-2,5); цитруллин) +COOH-CH(NH2)-CH2-COOH (это АСП)→
первому положению) + R-OH. восстановленных форм коферментов (3 НАД·Н 2 +
центре аллостерического фермента. Такой тип ✓ бактерицидное действие (напр., при снижении аргининосукцинатсинтетаза, АТФ→АМФ+ФФн) СООН-
Напр., обезвреживание индола: Индол
ингибирования характерен для аллостерических кислотности желудочного сока – гниение, брожение, СН2-СН(СООН)-NH-C(=NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH ФАД·Н2 → 4 Н2)
окисляется кислородом по 7-му положению, III. Биологическое окисление.
ферментов, имеющих четвертичную структуру. В выделяются сероводород, органические кислоты); (это аргининосукцинат) →(аргининосукцинатлиаза)
получается индоксил (это типа 7-оксииндол).
качестве ингибиторов могут выступать метаболиты, ✓ денатурирует белки пищи, и они становятся СООН-СН=СН-СООН (это фумарат, который идете в Биологическое окисление – это совокупность
Индоксил взаимодействует с ФАФС под действием
гормоны, ионы металлов, коферменты. более доступными для действия пептидаз; ЦТК)) +NH2-C(=NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH (это реакций окисления, протекающих в живом организме.
арилссульфо-трансферазы с образованием Лавуазье сравнивал биологическое окисление с
Механизм действия: ✓ способствует эвакуации желудочного аргинин).
индоксилсерной к-ты, которая с ионами калия дает
а) присоединение ингибитора к аллостерическому содержимого. Затем: NH2-C(=NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH (это «медленным горением», но это ограниченная
индикан (калиевая соль индоксилсульфата).
центру; Пепсин – эндопептидаза (т.е. разрывает OH O SO3H аргинин)→ (аргиназа, +Н2О) NH2-C(=O)-NH2 (это аналогия, так как биологическое окисление:
б) изменяется конформация фермента; внутренние пептидные связи), действующая на мочевина) + NH2-(CH2)3-CH(NH2)-COOH (это орнитин) а) протекает при низкой температуре,
в) изменяется конформация активного центра; пептидные связи, образованные СООН-группой Т.о., для синтеза мочевины необходимо два азота б) протекает без появления пламени,
г) нарушается комплиментарность активного ароматических АК (ГИС, ТРИ, ТИР, ФЕН). – один из АСП и один из ГЛУ, ГЛН, АЛА; а также 3 АТФ в) протекает в присутствии воды.
N N N
центра фермента к субстрату; 2) Гастриксин (рНоптим.=3,5) – эндопептидаза, H H H и 1 СО2. Существует несколько теорий биологического
д) уменьшается число молекул ES; рвет связи, образованные дикарбоновыми АК (ГЛУ, Индол Индоксил Индоксилсульфат окисления:
е) уменьшается скорость ферментативной АСП). Синтез и распад нуклеотидов 1. Теория “активации” кислорода (Бах)
реакции. В желудке образуются достаточно крупные Определение индола и индикана в моче имеет Особенности обмена нуклеотидов: Образуются пероксиды: а) О=О→–О–О–
[рис. фермент с 2 дырками, к одной пептиды – пептоны, или альбумозы. диагностическое значение. Так, если отсутствует 1. Ни сами нуклеотиды, ни азотистые основания, б) –О–О– + S → SOO [треугольник, в углах
аллостерический ингибитор и вторая меняет форму] ► Кишечник. Действуют ферменты: трипсин, индол, то обезвреживающая функция печени в норме, поступающие с пищей, не включаются в синтез которого три указанные буквы; S = субстрат; над
К особенностям аллостерических ферментов химотрипсин, эластаза, карбоксипептидаза, а если при этом обнаруживается индикан, то в нуклеиновых кислот и нуклеотидов организма. Т.е., стрелочкой реакции надпись “оксигеназы”]
относят ингибирование по отрицателтной обратной аминопептидаза, дипептидазы, энтеропептидаза. кишечнике активное гниение. Если же есть индол в нуклеотиды пищи всегда распадаются до конечных в) SOO + S’ → SO + S’O [фермент пероксидаза]
связи. A→(E1)B→(E2) C→(E3) D (от D стрелочка к Процесс начинается с превращения трипсиногена в моче, то имеется нарушение обезвреживающей продуктов. Эта теория не объясняет окисление в животных
стрелке между А и В). D – метаболит, действующий трипсин под действием энтеропептидазы. Затем функции печени. 2. Нуклеотиды синтезируются клетками тканях.
как аллостерический ингибитор на фермент Е1. трипсин катализирует активацию: организма заново, при этом не используются 2. Теория активирования водорода (Палладин)
химотрипсиноген → химотрипсин, Метаболизм аминокислот нуклеотиды пищи. В клетках животных окисление идет благодаря
Обмен веществ прокарбоксипептидазы → карбоксипептидазы, Фонд АК организма пополняется за счет Биосинтез пуриновых оснований – из дегидрированию:
Обмен веществ (метаболизм) – это проэластаза → эластаза. процессов: аминокислот: ГЛИ, АСП, ГЛН, два атома углерода – из А·Н2 + Ко→ А + Ко·Н2 [фермент дегидрогеназа]
совокупность физиологических и биохимических В результате действия указанных ферментов 1) гидролиза белков пищи, производного фолиевой к-ты, один – из углекислоты. Ко·Н2 + ½О2 → Ко + Н2О
процессов, обеспечивающих жизнедеятельность происходит полный гидролиз белков пищи. 2) гидролиза тканевых белков (под действием Пиримидиновые основания также образуются из 3. Современные представления (Палладин и Бах)
организма во взаимосвязях с внешней средой, 1) химотрипсин вырабатывается в ПЖЖ катепсинов лизосом). АК. Биологическое окисление – это процесс переноса
направленных на самовоспроизведение и (поджелудочной железе), активируется частичным Расходуется АК-фонд на процессы: электронов. Если акцептором электронов выступает
самосохранение. протеолизом трипсином. Действует в кишечнике ✓ синтез заменимых АК, Распад нуклеотидов аналогичен в тканях и в молекулярный кислород, то его называют “тканевым
К физиологическим процессам относятся (рН=7,5-8,5) как эндопептидаза; рвет связи, ✓ синтез собственных белков, ЖКТ: дыханием”:
пищеварение, всасывание, внешнее дыхание, образованные СООН-группой ароматических АК. ✓ синтез азотсодержащих веществ (урины, нуклеопротеины → нуклеиновые к-ты + АК (над RH2 → R + 2H+ + 2e--
выделение и др.; к биохимическим – химические 2) трипсин вырабатывается в ПЖЖ, пиримидины, холин, креатин и т.д.),
стрелкой – протеазы); ДНК / РНК →(ДНК-аза / РНК- 2H+ + 2e-- + ½ O2 → H2O + 210 кДж
превращения белков, жиров, углеводов, поступающих активируется частичным протеолизом (отщепление 6 ✓ синтез углеводов (глюконеогенез),
аза, +вода) полинуклеотиды →(полинуклеотидазы) Биологическое окисление – многоступенчатый
в организм в виде пищевых веществ. Особенностью АК-фрагмента с N-конца. Действует в тонкой кишке ✓ синтез липидов из кетогенных АК,
мононуклеотиды →(нуклеотидазы, -Фн) нуклеозиды полиферментативный процесс, заключающийся в
биохимических процессов является то, что они как эндопептидаза, рвет связи, образованные СООН- ✓ распад до NH3, NH2-CO-NH2, мочевой к-ты и др.
Распад нуклеозидов сходен в тканях и в ЖКТ, но многократной передаче протонов и электронов по
осуществляются в ходе ряда ферментативных группами диаминомонокарбоновыми кислотами (ЛИЗ, Условно метаболизм АК в тканях можно
имеются различия в окислении пуриновых и цепи ферментов. При этом химическая энергия
реакций. Именно ферменты обеспечивают АРГ). распределить на общие пути и индивидуальные пути
пиримидиновых нуклеозидов. выделяется небольшими порциями (постепенно, без
определенную последовательность, места и скорость 3) эластаза вырабатывается в ПЖЖ, обмена АК.
взрывов).
реакций. активируется частичным протеолизом трипсином.
А. Окисление пуриновых нуклеозидов
По направленности все химические превращения Действует в кишечнике как эндопептидаза; рвет Общие пути обмена веществ
Аденозин→ (аденозиндезаминаза, +Н2О, –NH4+) Дыхательная цепь (ДЦ)
делят на: связи, образованные АК пролином (ПРО). 1. Переаминирование (открыто в 1937 г.
инозин→ (пуриннуклеозидфосфорилаза, +Фн – (или Цепь Переноса Электронов – ЦПЭ, или
а) диссимиляция (катаболизм) – распад веществ 4) карбоксипептидазы А и В вырабатываются в Браунштейном и Крицмом).
COOH COOH рибозил-1-Ф) гипоксантин (6-оксопурин) → Электрон-Транспортная Цепь – ЭТЦ)
до более простых с переходом энергии связей ПЖЖ, активируются частичным протеолизом COOH ДЦ – это конвейер по переносу электронов и
АлАТ COOH CH NH2 (ксантиноксидаза, +О2, +Н2О → Н2О2) ксантин (или
вещества в энергию макроэргических связей (АТФ, трипсином. Действуют в кишечнике как C O
HC CH3 +
(CH2)2 ПФ (В )
C O + CH2 2,6-диоксопурин) →(ксантиноксидаза, +О2, +Н2О → протонов от восстановленного субстрата к кислороду.
НАД·Н, др.); экзопептидазы; рвут связи, образованные СООН- Компоненты ДЦ:
6 CH3
группами: А- ароматических и алифатических АК, В- NH2 COOH CH2 Н2О2) мочевая к-та (или 2,6,8-триоксопурин)
б) ассимиляция (анаболизм) – синтез более ПВК COOH 1. Пиридинзависимые ДГ (НАД-, НАДФ-
ЛИЗ и АРГ. ала - КГ Мочевая к-та – конечный продукт распада
сложных веществ из более простых с затратой глу зависимые)
5) аминопептидаза вырабатывается слизистой пуриновых оснований.
энергии. COOH COOH COOH Рабочая часть – витамин РР (никотинамид)
кишечника, активируется ионами Zn2+ и Mn2+. АсАТ COOH Б. Распад пиримидиновых нуклеозидов
Биологическое значение этих двух процессов CH NH2 C O
Действует в кишечнике как экзопептидаза; отщепляет + (CH ) C O + HC CH3 Они распадаются до бета-аланина, который
состоит в том, что при расщеплении веществ CH2
по одной АК с N-конца. 2 2 ПФ (В ) CH окисляется до СО2 и NH3. А также до бета-
освобождается заключенная в них энергия, которая COOH COOH
6 3 NH2
6) дипептидазы вырабатываются слизистой амилоизобутирата. Аммиак, образующийся при
обеспечивает все функциональные возможности асп - КГ ПВК ала
кишечника, активируются ионами Co2+ и Mn2+. распаде, обезвреживается с образованием мочевины.
организма. В то же время, при распаде веществ Роль: синтез заменимых АК, участие в непрямом
образуются "строительные материалы" Действуют в кишечнике как экзопептидазы;
расщепляют дипептиды. дезаминировании АК. Определение АлАТ и АсАТ в Повышение содержания мочевой к-ты в крови НАД + 2Н + + 2е ↔ НАД·Н2
(моносахариды, АК, глицерин и др.), которые затем крови имеет большое диагностическое значение. Так,
7) эндопептидаза вырабатывается в кишечнике, (гиперурикемия) наблюдается при повышенном 2. ФАД-зависимые ДГ (кофермент в ДЦ – ФМН, а
используются в синтезе специфических организму через 5 часов после инфаркта миокарда АсАТ
активирует трипсиноген. распаде пуриновых нуклеотидов (как поступающих с акцептор электронов непосредственно от субстрата –
веществ (белков, жиров, углеводов и др.). увеличивается в 20-30 раз, через 48 часов – АлАТ и
В кишечнике происходит полный гидролиз белков. пищей, так, возможно, и собственных). ФАД. Рабочая часть – изоалоксазин.
[СХЕМА] Над горизонтальной линией (во внешней АсАТ снижаются до нормы, еще через 24 часа Однако, мочевая к-та плохо растворима в кислой
среде) – "белки, жиры, углеводы", от них стрелка вниз повышается АлАТ. Также АлАТ повышается при
Переваривание сложных белков и их среде, поэтому может кристаллизоваться и
под линию (внутри организма) к надписи патологии печени.
катаболизм осаждаться в суставах (подагра), в мочевыводящих
"диссимиляция", от последней четыре стрелки: две 2. Дезаминирование (ДА) АК:
1. Гликопротеины гидролизуются с помощью путях (мочекаменная болезнь). Лечение –
вверх к надписям над линией "теплота" и "конечные ✓ восстановительное ДА – под действием
гликозидаз (амилолитических ферментов). растворение с помощью содового питья (образуются
продукты"; одна стрелка вправо к надписи микрофлоры кишечника,
2. Липопротеины – с помощью липолитических хорошо растворимые ураты).
"промежуточные вещества (метаболиты)", от них к ✓ гидролитическое ДА – с участием воды, [При восстановлении к атомам азота при двойных
"ассимиляция", затем к "собственные белки, жиры, ферментов.
3. Гемсодержащие хромопротеины: ✓ внутримолекулярное ДА – с образованием Образование креатинина связях, отмеченных стрелками, присоединяется по
углеводы"; одна стрелка вниз к надписи "энергия непредельной к-ты, атому водорода, а двойная связь перемещается на
порфириновое кольцо не расщепляется, а выводится Креатинин образуется из креатина – азотистого
АТФ", от нее – к "мышечное сокращение, проведение ✓ окислительное ДА – характерно для тканей общую грань колец В и С.]
из организма с калом. соединения мышечной ткани. Креатин синтезируется
нервного импульса, секреция и др." а также наверх к организма. Оно бывает прямым и непрямым. 3. Убихинон (Ko Q). Обладает о/в-свойствами
в печени из АК: АРГ, МЕТ, ГЛИ. Затем креатин
"теплота" и "ассимиляция". благодаря кето-енольной таутомерии.
4. Цитохромы. Относятся к гемопротеинам, 1. строительный материал - субъединицы. Малая субъединица находится в 3. регуляция осуществляется путем репрессии положении АК ГЛУ на ВАЛ развивается серповидно-
содержат атомы железа, переход степени (2↔3) дезоксинуклеозидтрифосфаты (дАТФ, дГТФ, дЦТФ комплексе с ФИ-3; (подавление транскрипции) и индукции (разрешение клеточная анемия.
окисления которого и обеспечивает транспорт ТТФ); б) подготовка РНК-матрицы к трансляции. мРНК транскрипции). ✓ полезные – способствуют лучшей адаптации.
электронов (протоны ими не транспортируются !!! ). 2. энергия, которая выделяется из эукариот в области 5’-конца имеет особую структуру – Пр.: работа лактозного оперона.
В ДЦ цитохромы расположены в следующей вышеперечисленных трифосфатов: дАТФ →дАМФ + КЭП, представленную метил-ГТФ. В этой фазе В клетках микробов имеется фермент лактаза, Ингибиторы матричных биосинтезов
последовательности: b - c1 - c - a - a3 . ФФн +Q; происходит присоединение к КЭПу КЭП-связываемых участвующий в расщеплении лактозы до галактозы и (Антибиотики)
Совокупность цитохромов b и c1 называют КоQH- 3. ионы Мg2+, играющие стабилизирующую роль; белков. Они обозначают на мРНК место прикрепления глюкозы. Этот фермент в их клетках вырабатывается а) ингибиторы, модифицирующие матрицы,
дегидрогеназой, т.к. они отщепляют атом водорода от 4 матрица - расплетенная двойная спираль ДНК. рибосомы; только при наличии субстрата – лактозы. Регуляция б) модифицирующие рибосомы,
убихинона (KoQ). Это расплетение называется репликативной вилкой в) подготовка инициаторной аминоацил-тРНК. осуществляется с помощью лактозного оперона. Так, в) инактивирующие ферменты.
Цитохромы а и а3 – цитохромоксидазой (т.к. [рис. расплетенной ДНК и образовавщейся Кодон, с которого начинается считывание если в среде нет лактозы, то ген-I кодирует синтез Ингибиторы трансляции применяются против
способствуют переносу электронов на молекулярный репликативной вилки]; генетической информации, представлен триплетом белка-репрессора. Белок-репрессор взаимодействует прокариот (это антибактериальные препараты). К
кислород). 5. репликативный комплекс ферментов: АУГ – метионин. В качестве инициаторной будет с оператором и в результате РНК-полимераза не ингибиторам транскрипции и репликации
- ДНК-раскручивающие белки; выступать МЕТ-тРНК: МЕТ-тРНК+ГТФ+ФИ-2→ может осуществлять транскрипцию. Этот тип чувствительны и прокариоты, и эукариоты – они
Функционирование ДЦ - ДНК-полимераза; инициаторный метионин-тРНК; регуляции называется репрессией. используются для подавления злокачественного
Субстрат·Н2 → НАД → ФМН → КоQ → 2b → 2c1 → - ДНК-лигаза. г) образование инициирующего комплекса. При Если в среде присутствует лактоза, то она роста. Напр., флеомицин, связываясь с ДНК,
2c → 2a → 2a3 → O2 . этом инициаторная МЕТ-тРНК взаимодействует с препятствует взаимодействию белка-репрессора с подавляет репликацию; актиномицин Д ингибирует
[До KoQ включительно переносятся 2 протона и 2 Основные этапы репликации: малой субъединицей рибосомы с образованием операторм, РНК-полимераза считывает информацию транскрипцию; митомицин образует ковалентные
электрона, а по цепи цитохромов – только 2 1. образование репликативных вилок при участии инициирующего комплекса. Этому процессу и образуется мРНК лактазы. Т.о. лактоза является связи с ДНК (нарушает и транскрипцию, и
электрона] ДНК-раскручивающих белков, вызывающих разрыв способствует белковый ФИ-3, связанный с рибосомой; индуктором, т.е. веществом, препятствующим репликацию). Они подавляют биосинтез во всех
Существует и укороченная ДЦ, в которой водородных связей между комплементарными д) связывание мРНК с инициирующим взаимодействию белка-репрессора с оператором, в клетках.
субстрат окисляется ФАД-зависимой ДГ, отдающей основаниями [рис. репликативной вилки, на одном комплексом: инициирующий комплекс+ ФИ-1+ 5’-конец результате чего усиливается и облегчается Антибактериальные
затем 2 протона и 2 электрона непосредственно на краю которой сплошная линия, а на другом – мРНК. При этом АТФ→АДФ+Фн; транскрипция гена лактазы. Стрептомицин нарушает структуру рибосом.
убихинон. фрагментами – это фрагменты Оказаки. Помечены 5’ е) поиск и комплементарное взаимодействие со У прокариот первичные транскрипты генов (мРНК) Тетрациклин нарушает связывание аминоацил-
Необходимо отметить, что АТФ выделяется на и 3‘ концы]; стартовым кодоном. При этом происходит скольжение используются в синтезе белка еще до завершения тРНК с рибосомами.
этапах: НАД→ФМН (в укороченной ДЦ эта молекула 2. синтез новых нитей ДНК при участии ДНК- малой субъединицы рибосомы до момента процесса транскрипции. У них нет ядерной мембраны. Эритромицин нарушает образование пептидных
АТФ не выделяется!), b→c1 , a→a3 . полимеразы, катализирующей образование обнаружения кодона АУГ и комплементарного связей, нарушает конформацию 50S-субъединицы
Вообще, молекула АТФ синтезируется если фосфодиэфирной связи между новыми нуклеотидами. взаимодействия с ним антикодона МЕТ-тРНК; Эукариоты. рибосом.
разница потенциалов между соседними компонентами Присоединение нуклеотидов идет в соответствии с ж) формирование 80S-рибосомы. Большая Основные уровни регуляции биосинтеза:
цепи превышает 0,2 В, т.е. может выделиться энергия принципом комплементарности. Синтез идет 5’-конца субъединица присоединяется к комплексу, 1. на уровне транскрипции. Варианты: Биохимический полиморфизм
не менее 50 кДж/моль. к 3’-концу. На одной цепи синтез происходит образующемуся на 6 стадии, что сопровождается - групповая репрессия генов белками – В результате мутаций возникают различные
непрерывно, а на другой - прерывается с затратой энергии ГТФ (ГТФ→ГДФ+Фн). Для этой гистонами; варианты генов. Если эти варианты не летальны, то
Окислительное фосфорилирование образованием коротких фрагментов. В результате на реакции используется ГТФ, находящаяся в составе - амплификация генов - увеличение числа копий они наследуются. Так формируется генотипическая
(хемиосмотическая теория Митчелла, 1961) одной цепи образуются короткие фрагменты - инициирующего комплекса. В образовавщейся заданного участка ДНК или гена. Достигается в неоднородность (гетерогенность). Это ведет к
1. Мембраны митохондрий непроницаемы для фрагменты Оказаки; рибосоме выделяют 2 участка: результате многократного синтеза ДНК в одном и том фенотипической неоднородности. Следствием
протонов. 3. соединение коротких фрагментов с помощью - Р-участок, в котором находится МЕТ-тРНК. же репликативном пузыре. В этом случае генотипической неоднородности является
2. В результате процессов окисления в ДНК-лигазы с образованием дочерних нитей. Здесь будет происходить образование пептидных транскрипция будет возможна сразу с нескольких полиморфизм белков – это существование разных
митохондрии формируется протонный потенциал связей – сайт Р; копий гена, что увеличивается скорость транскрипции. форм белка, выполняющих одинаковые функции, но
(электрохимический градиент протонов). В результате репликации на одной материнской - А-участок (аминоацильный участок) – служит Эта регуляция изучается у опухолевых клеток, отличающихся по физико-химическим свойствам (и по
3. Диффузия протонов обратно на внутреннюю нити синтезируются 2 комплементарных дочерних для присоединения аминоацильной-тРНК. которые способны к амлификации; первичной структуре).
поверхность мембраны сопряжено с ДНК. Т.е. из одной молекулы ДНК образуются 2 копии В завершении этой фазы происходит - регуляция сигналами-усилителями. Сигналы- Это изобелки, в т.ч. изоферменты.
фосфорилированием, которое осуществляется АТФ- ДНК. высвобождение белковых факторов ФИ-1, ФИ-2, ФИ-3 усилители - энхансеры - выступающий участок ДНК, Так, известно более 300 вариантов гемоглобина,
синтетазой. Репликация протекает в ядре и частично в и КЭП-связанных белков. который может быть значительно удален от 30 вариантов глюкозо-6-фосфат-ДГ, 14 вариантов
Сам процесс выглядит так: митохондриях в синтетическую фазу митотического промотора. Под действием энхансера наблюдается альфа1-антитрипсина, 30 вариантов А,В-белков групп
1. НАД·Н-ДГ отдает пару электронов на ФМН-ДГ. цикла (S фаза). Значение репликации состоит в 3. Элонгация. Состоит из 3-х фаз: более чем 200-кратное увеличение скорости крови, 10 вариантов алкоголь-ДГ и ацетальдегид-ДГ.
Это позволяет ФМН принять пару протонов из передаче информации от ДНК матери к дочерней а. присоединение следующей аминоацил-тРНК в транскрипции. Действует неспецифично, усиливая Биохимический полиморфизм настолько велик,
матрикса с образованием ФМН·Н2. Пара протонов, ДНК. соответствии со смыслом следующего кодона транскрипцию многих генов. что в настоящее время говорят о биохимической
принадлежащих НАД, выталкивается на матрицы. Процесс требует энергии ГТФ →ГДФ + Фн+Q Пр.: действие гормонов коры надпочечников: индивидуальности.
цитоплазматическую поверхность внутренней Транскрипция (передача информации с ДНК и белкового фактора - фактор элонгации-1 (ФЭ-1); глюкокортикоиды проникают внутрь клетки, где Биохимический полиморфизм лежит в основе
мембраны митохондрий. на РНК) или биосинтез РНК б. пептизация. Между АК-остатками образуются взаимодействуют с рецептором, посредством чего предрасположенности к заболеваниям (напр.,
2. ФМН·Н2-ДГ выталкивает пару протонов на При транскрипции, в отличие от репликации, пептидные связи (между АК-1 и АК-2). Данную проникают в ядро, где присоединяются к ДНК и атеросклерозу, алкоголизму, сахарному диабету),
цитоплазматическую поверхность мембраны, а пару информации передается с небольшого участка ДНК. реакцию катализирует пептидил-трансфераза. Этот превращают участок ДНК в энхансер. При этом непереносимости некоторых пищевых компонентов
электронов отдает на убихинон (KoQ), который при Элементарной единицей транскрипции является фермент разрушает связь между первой АК и ее запускается синтез ферментов, характерных для (напр., лактозы – 15% европейцев, 80% азиатов),
этом получает способность присоединить пару оперон (транскриптон)- участок ДНК, тРНК. Первая тРНК покидает рибосому. В результате действия глюкокортикоидов. Данный механизм непереносимости лекарственных препаратов (напр.,
электронов из матрикса с образованием KoQ·H2. подвергающийся транскрипции. в амино-ацильном участке рибосомы находится работает только у эукариот. непереносимости препарата дитилина при сниженной
3. KoQ·H2 выталкивает пару протонов в В опероне выделяют информативные участки - растущий пептид, а Р-участок освобождается; 2. регуляция на уровне процессинга иРНК: активности холинэстеразы – дитилин используют при
цитоплазму, а электроны перебрасываются на экзоны и неинформативные участки - интроны. В в. транслокация или перемещение. Рибосома - разрешение или запрещение процессинга. Так, бронхиальной астме).
кислород в матриксе с образованием воды. В итоге начале оперона выделяют промотор (P) - это перемещается на 1 кодон в направлении 3’-конца не все пре-иРНК превращаются в зрелые иРНК: пре-
при переносе пары электронов из матрикса в начальный участок оперона, к которому тРНК. При этом пептдтл-тРНК остается на месте и иРНК →иРНК; Биологические последствия обратной
межмембранное пространство перекачивается 6 присоединяется РНК-полимераза. Рядом с происходит внутририбосомный переход растущего - дифференциальный (альтернативный) транскрипции
протонов, что и ведет к созданию разницы промотором располагается оператор (О) - пептида из А-участка рибосомы в Р-участок. Для процессинг. В клетках эукариот возможен В молекулярной биологии принят основной
потенциалов и разницы рН между поверхностями регуляторная зона, место присоединения генов- данного процесса необходимы энергия ГТФ →ГДФ + многовариантный процессинг, поэтому утверждение 1 постулат: ДНК → мРНК → белок. Однако, в 1970-е гг.
внутренней мембраны. регуляторов. В конце оперона располагается Фн+Q и белковый фактор - ФЭ-2. Основным ген→1 белок для них не всегда справедливо. Это Тёмин открыл фермент обратную транскриптазу
4. Разница потенциалов и разница рН терминатор (Т) - участок, содержащий стоп-сигнал. результатом является освобождение А-участка происходит в результате потери некоторых экзонов. (или ревертазу), катализирующую процесс обратной
обеспечивают движение протонов через протонный [рис. нескольких последовательных квадратиков: в рибосомы, в который может поступить следующая Пр.: С-клетки щитовидной железы и нейроны транскрипции (мРНК → кДНК - комплементарная ДНК).
канал в обратном направлении. начале помечаем Р, затем О, а следом экзоны и аминоацил-тРНК. имеют одинаковый ген, который в С-клетках кодирует Этот процесс характерен для РНК-содержащих
5. Движение протонов ведет к активации АТФ- интроны (какие-то закрашиваем). В конце - Т] Процесс элонгации протекает циклически с 1 по 3 выработку кальцитонина (регулирует уровень Са2+), а вирусов (ретровирусов), в которых имеется
синтетазы и синтезу АТФ из АДФ и фосфата. фазу до момента обнаружения стоп-кодона. При в нейронах дифференцирует процессинг белка CGRP- ревертаза, напр., для ВИЧ.
Необходимые условия для трансляции: достижении рибосомой нонсенс-кодона элонгация пептид (регулирует АД). Обратная транскрипция заключается в синтезе
Окислительное фосфорилирование – это 1. расплетенный участок ДНК – одна нить ДНК; прекращается и наступает терминация. 3. на уровне стабильности и активности иРНК. короткого фрагмента ДНК, используя мРНК в качестве
процесс образования АТФ из АДФ и ФН за счет 2. строительный материал, представленный Чем больше иРНК находится в стабильном состоянии матрицы. Эта вирусная ДНК внедряется в ДНК
энергии транспорта электронов в дыхательной цепи нуклеотидами - рибонуклеозидтрифосфаты (АТФ, 4. Терминация. в цитоплазме, тем большее количество молекул белка хозяина (интеграция), что может приводить к
Возможно разобщение окислительного ГТФ, ЦТФ, УТФ); Нонсенс-кодон распознается белковыми R- на ней может быть синтезировано. Поэтому в образованию новых вирусных частиц. Интеграция
фосфорилирования, например, при повреждении 3. энергия, которая выделяется из факторами (факторы освобождения) в А-участке цитоплазме иРНК консервируются путем беспорядочна и может привести (1) к мутациям, (2) к
внутренней мембраны митохондрий. При этом вышеперечисленных трифосфатов: АТФ →АМФ + ФФн рибосом. В результате действия R-факторов взаимодействия с белками-информатионами, образуя образованию онкогенов, (3) к усиленной работе
происходит свободное окисление без +Q; обеспечивается диссоциация элементов комплексы - информосомы. эмбриональных генов (которые в норме во взрослом
фосфорилирования (т.е. без синтеза АТФ), 4. ферменты - ДНК-зависимая РНК-полимераза. трансляционного аппарата и в цитоплазму 4. регуляция на уровне трансляции: организме не функционируют).
сопровождающееся пирогенным эффектом высвобождаются рибосома, иРНК, полипептид. СЭС - тотальная репрессия или активация трансляции
(локальным повышением температуры). Таким Этапы трансляции: между пептидом и тРНК гидролизуется с затратой при изменении активности и количества белковых Теломеры и теломеразы
образом на митохондиальную мембрану действует, 1. инициация (начало); энергии ГТФ →ГДФ + Фн+Q. иРНК в дальнейшем факторов (ФИ и ФЭ); Метод культуры клеток in vitro широко
например, 2,4-динитрофенол. 2. элонгация (продолжение); может использоваться повторно для трансляции (до - избирательная дискриминация иРНК, например, распространен. Если в эти условия поставить
3. терминация (окончание). разрушения ее иРНКазами). при инфицировании клетки вирусом транслируется опухолевые клетки, то они делятся бесконечно долго
Альтернативные варианты биологического После транскрипции идет процессинг Собственно трансляция включает 3 этапа: вирусная РНК, а РНК хозяина дискриминируется. – иммортализованные клетки. Нормальные клетки
окисления (созревание) РНК. инициация, элонгация, терминация. - механизм повышения эффективности делятся ограниченное количество раз (это установил
К ним относят оксигеназный путь окисления. Он трансляции включает образование полисом - это Л.Хэйфлик), есть предел деления – лимит Хэйфлика.
не относится к энергоснабжающим клетку процессам, 1. Инициация - заключается в присоединении 5. Процессинг белка. комплекс нескольких рибосом с одной иРНК. Напр., клетка новорожденного может делиться
а используется для деградации (разрушения) ДНК-зависимой РНК-полимеразы к промотору, что Это совокупность изменений в структуре белка Расстояние между соседними рибосомами составляет митозом 80-90 раз, взрослого – 60-70 раз, стариков –
метаболитов. Ферменты оксигеназного пути приводит к разрыву водородных связей между (полипептида), которые заканчиваются 80 нуклеотидов. 20-30 раз, затем репликация нарушается и клетка
катализируют включение кислорода в субстрат. комплементарными нуклеотидами и расхождение формированием структурно и функционально зрелой гибнет.
Различают ди- и монооксигеназный пути. нитей ДНК. белковой молекулы. Процессинг может быть 2-х Нарушения матричных биосинтезов В 1998 г. американские ученые смогли заставить
Диоксигеназный путь содержит ферменты, 2. Элонгация - это передвижение РНК- видов: ДНК человека содержит около 3 млрд. нормальные клетки делить в 2 раза больше лимита
которые включают в молекулу субстрата оба атома полимеразы вдоль нити ДНК, сопровождающееся - котрансляционный, протекающий во время нуклеотидов. Точность их копирования зависит от Хэйфлика. В этом участвовали вещества теломеры и
кислорода. Этот вариант встречается очень редко. образованием фосфодиэфирных связей между трансляции; точности: а) репликации, б) транскрипции, в) ферменты теломеразы.
S + O2 → S·O2 рибонуклеотидами. Присоединение рибонуклеотидов - посттрансляционный – химическая трансляции. Теломеры – это специализированные концевые
Монооксигеназный путь – в молекулу субстрата происходит в соответствии с принципом можификация белка происходит после трансляции. Факторы нарушения структуры ДНК: УФО, районы хромосомной ДНК, состоящие из многократно
включается один из атомов кислорода, а другой комплементарности. Включает несколько видов химической ионизация, химические агенты, спонтанные изменения повторяющихся коротких нуклеотидных
восстанавливается до воды. Для этого необходим Этот синтез идет от 5’ конца к 3’ концу со модификации: (при фоновых излучениях). последовательностей. Предполагалось, что эти
еще косубстрат (донор электронов). скоростью 40- 50 нуклеотидов в секунду. Данная фаза - ограниченный протеолиз - это отщепление Чаще всего происходит депуринизация (50'000 вещества состоят из 6-8 нуклеотидов: TTAGGG – этот
A-H + O2 + ZH2 → A-OH + Z + H2O протекает до тех пор, пока ДНК-полимераза не либо пептидного фрагмента, либо N-концевой АК нуклеотидов за 70 лет жизни) – 40% всех пуриновых блок повторяется многократно, в результате длина их
Для примера рассмотрим систему достигнет стоп-сигнала, после чего происходит (МЕТ); нуклеотидов (за 70 лет). Реже – дезаминирование и составляет 2-20 тысяч пар оснований.
микросомального окисления. Она содержит терминация. В результате процессов транскрипции - реакция ацетилирования - присоединение депиримидирование. Во время репликации в структуре ДНК имеется
цитохромы Р-450 и b5. Эта система играет большую образуется транскрипт (пре-иРНК). Он почти ацетильного остатка; Этим процессам препятствуют процессы праймер – короткий РНК-олигонуклеотид, к которому
роль в обезвреживании многих токсинов и лекарств полностью соответствует транскриптону. - фосфорилирование - присоединение остатка репарации ДНК. Т.о., постоянство информации присоединяется ДНК-полимераза. С этого места
путем их гидроксилирования. фосфорной кислоты с образованием сложных белков поддерживается с помощью репликации и репарации. начинается репликация. Затем происходит удаление
R-H → R-OH Начинается следующий этап - процессинг - (фосфопротеины); Изменчивость генотипа наблюдается в праймера и 5'-конец оказывается короче 3'-конца.
При этом часто образуется пероксид водорода, посттранскриптационное созревание РНК. - гликозилирование АК с образование результате мутаций. Их молекулярной основой Возникает эффект недорепликации (Оловников).
который разрушается каталазой. Заключается в: гликопротеинов и протеогликанов; является нерепаративное изменение первичной Образовавшиеся нити ДНК наращиваются с помощью
- удаление излишков - вырезаются - гидроксилирование АК – присоединение –ОН структуры ДНК. Напр., при действии азотной к-ты теломеразы. Теломераза синтезирует теломеры.
Матричный биосинтез неинформативные участки; группы. Наиболее часто данному процессу изменяются Ц→У, Ц→Г, У→А – эти изменения Теломераза – РНК-содержащий фермент, она
Генетический код - сплайсинг - сшивка, соединение информативных подвергаются ПРО и ЛИЗ с образованием репаративная система "не замечает". синтезирует по принципу обратной транскрипции
Понятие о генетическом коде было введено в участков. При этом иРНК укорачивается. Из пре-иРНК гидроксипролина (ОПР) и гидроксилизина (ОЛИ). Этот концевой участок, а ДНК-полимераза наращивает
середине 50-х гг. Гамовым. Генетически код - это образуется иРНК. Далее иРНК соединяется с белком- процесс необходим при образовании коллагена; Система репарации ДНК другую цепь.
информация об аминокислотах (АК), записанная в информером, в результате чего образуется комплекс - окисление АК; Репаративная система состоит из трех Т.к. теломераза синтезирует теломеры, то она
виде последовательности нуклеотидов. иРНК+ белок =информосома, который может - образование вторичной, третичной и ферментов: (1) эндонуклеаза, (2) экзонуклеаза, (3) повышает длительность жизни клетки. Повышенная
Посредством 4-х нуклеотидов кодируется 20 основных выходить из ядра и транспортироваться в цитоплазму четвертичной структур – характерно для ДНК-полимераза (репарирующая). активность теломераз делает клетку бессмертной.
АК. к рибосоме, где начинается следующий этап передачи олигомерных белков. При образовании данных Механизм репарации ДНК: Активность теломеразы в различных клетках
Свойства генетического кода: информации – трансляция. структур белок сворачивается - процесс фолдинга. 1. ДНК-эндонуклеаза обнаруживает участок различна. По активности теломераз выделяют:
1. генетический код триплетный, т.е. одна Центральный постулат генетики (Уотсон и Крик): Для этого необходимы специализированные белки - повреждения и вызывает в этом месте разрыв 1. Соматические клетки. Теломеры их содержат
последовательность состоит из 3-х нуклеотидов. ДНК→РНК→белок. В 70-е годы был обнаружен шапероны. Они ускоряют сворачивание белков, фосфодиэфирных связей. 10-12 тысяч пар нуклеотидов и отсутствует
Имеется 43 (64) варианта, а необходимо 20, поэтому фермент – ревертаза (обратная транскриптаза), исправляют некорректные формы вторичной, 2. ДНК-экзонуклеаза отщепляет с теломеразная активность. Но в макрофагах и
генетический код имеет квазидуплетность – который позволяет по иРНК синтезировать участок третичной структур. Может наблюдаться патология образовавшихся концов нуклеотиды, в том числе и лейкоцитах теломераза активна.
смысловую нагрузку для большинства АК несут ДНК (РНК→ДНК). Этот процесс называется обратной фолдинга: существуют т.н. отрицательные шапероны. поврежденные. 2. Половые клетки. Теломеразная активность
первые 2 нуклеотида, а третий нуклеотид для транскрипцией. Их присутствие в клетке приводит к неправильному 3. ДНК-полимераза репарирующая восстанавли- высокая, теломеры содержат больше – 15-20 тысяч –
некоторых АК не важен вообще, а для других имеет фолдингу, что выражается в гибели клеток. вает нуклеотиды по принципу комплементарности. пар нуклеотидов. То же и в стволовых клетках.
значение пуриновый он или пиримидиновый. И только Трансляция (биосинтез белка) 3. Раковые клетки. Длина теломер не очень
для ТРИ и МЕТ важен 3 нуклеотид; Трансляция - перевод генетического текста Адресование белков Генные мутации большая (8-10 тысяч пар нуклеотидов), но высокая
2. однозначность - один код (триплет) несет иРНК в последовательность АК в белке. После синтеза и процессинга белки должны быть Они затрагивают небольшие участки ДНК (на теломеразная активность (у 80% раковых клеток).
информацию только об одной АК; Необходимый комплекс факторов: правильно размещены в клетке либо правильно уровне генов). Виды генных мутаций: Т.о., современная биохимия имеет задачей:
3. вырожденность - одной АК соответствует 1. строительный материал (20 АК); выделены на экспорт. Этим управляют особые 1. Замена нуклеотидов или кодонов. Замена а) увеличение теломеразной активности в
несколько кодонов. Это происходит вследствие того, 2. молекулы тРНК (61 вид тРНК). 61 кодону механизмы адресования белков. одного нуклеотида – точечная мутация. отдельных клетках, напр., в клетках кожи для
что кодонов 64, а АК - 20. Так, СЕР соответствует 6 соответствует 20 АК. 1 тРНК распознает более 1 В структуре белка имеется т.н. сигнальный 1.1. Замена нуклеотида без изменения смысла восстановления ее после ожогов;
кодонов, ГЛИ и АЛА - по 4 кодона. Большей части АК кодона; участок, содержащий информацию о принадлежности кодона. Напр., ААА (лиз)→ ААГ (лиз) б) снижение теломеразной активности в раковых
соответствует по 2 кода, только ТРИ и МЕТ 3. ферменты: аминоацил-тРНК-синтетаза - данного белка к определенной органелле клетки или о 1.2. Замена нуклеотида с изменением смысла клетках.
кодируются 1 кодоном; обеспечивают узнавание и связывание АК со своей выделение белка на экспорт. Функцию сигнального кодона. Напр., ААГ (лиз)→ ГАГ (глу). Это миссенс-
Также имеются кодоны, которые не несут тРНК (20); участка выполняет фрагмент аминокислотной мутация. Патология белкового обмена
смысловой нагрузки - нонсенс (бессмысленные) 4. молекула мРНК. У эукариот иРНК имеет так последовательности либо углеводный компонент. 1.3. Замена с образованием терминирующего Нарушения обмена белков могут наблюдаться на
кодоны – терминирующие кодоны; называемый 'кэп' (от англ.- кепка, шапка) в области 5'- Принципы адресования заключаются в процессе кодона. Напр., ААА (лиз)→ УАА (обрыв транскрипции). различных этапах:
4. неперекрещиваемость - считывание конца. Кэп представлен метил-ГТФ, необходимой для распознавания белков определенными органеллами. Это нонсенс-мутация. 1. На этапе поступления питательных белков в
информации идет от одного триплета к другому узнавания иРНК рибосомой и участвует в трансляции; При этом распознание сигнального участка 2. Вставка. организм. В сутки человеку требуется около 100 г
триплету последовательно; 5. рибосомы, как место синтеза белка. Каждая происходит только в случае, если он «пришел» в 2.1. Вставка одного или нескольких кодонов (т.е. белка. Т.к. белки содержат незаменимые АК, то
5. универсальность - для всего живого рибосома состоит из малой и большой субъединиц. У правильное место. триплетов), при этом не происходит сдвига рамки недостаточное поступление их ведет к снижению или
генетический код един. прокариот они более мелкие - 70S: малая Гидрофобные АК сигнального участка направляет считывания. Напр., ААА ГЦА ГГА ЦЦА → ААА ГАГ ГЦА даже к отсутствию синтеза белков в организме.
субъединица - 30S, большая - 50S. (S- скорость белок в ЭПР (мембранная структура); гидрофильные ГГА ЦЦА. В белке появляется одна или несколько Напр., недостаток:
Т.о., в виде генетического кода записана осаждения). У эукариот- 80S: малая - 40S, большая- АК - в жидкие среды клетки (цитоплазма) или во "лишних" АК. ЛИЗ – тошнота, головокружение, повышенная
информация об одной АК, а последовательность 60S. Рибосома содержит рРНК, а также около 80 внутренне пространство органелл; углеводный 2.2. Вставка 1, 2 и др., но не кратного трем кол- чувствительность к шуму; недостаток
нуклеотидов (в виде триплетов) несет информацию о различных белков, в том числе и ферментов. компонент адресует белок в кровь или лимфу. ва нуклеотидов. Происходит сдвиг рамки считывания. ТРИ – снижение массы тела, гипопротеинемия;
последовательности АК в полипептидной цепи. 6. энергия АТФ и ГТФ; Напр., ААА ГЦА ГГА ЦЦА → ААА ГАГ ЦАГ ГАЦ ЦА… ГИС – снижение гемоглобина в крови;
Отрезок ДНК, несущий информацию о 7. ионы Мg2+, необходимые для активации Регуляция биосинтеза белка Получается пептид со случайной аминокислотной МЕТ – развитие жирового перерождения печени и
последовательности АК в одной полипептидной ферментов; Клетки многоклеточного организма содержат последовательностью. почек.
цепи, называется геном. 8. белковые факторы трансляции – одинаковый набор ДНК, но белки синтезируются 3.Делеция. Общее снижение кол-ва белка → белковая
Функции гена: специфические белки различных этапов трансляции. разные. Например, соединительная ткань активно 3.1. Выпадение одного или нескольких кодонов. недостаточность → отрицательный азотистый баланс,
1. хранение информации об одной полипептидной синтезирует коллаген, а в мышечных клетках такого Нет сдвига рамки считывания. Образуется белок, гипопротеинемия.
цепи; Этапы трансляции: белка нет. В эритроцитах содержится Нb, и укороченный на одну или несколько АК. Тяжелая форма белковой недостаточности –
2. передача информации из поколения в 1. рекогниция – «распознавание»; информация о Нb содержится во всех клетках. С 3.2. Выпадение нуклеотидов 1, 2, но не кратного квашиоркор. Сначала снижается общий белок,
поколение клеток; 2. инициация – «начало»; возрастом скорость синтеза изменяется. трем кол-ва. Сдвиг рамки считывания. Синтезируется снижение альбумина ведет к отекам (из-за изменения
3. передача информации с ДНК на РНК - 3. эллонгация – «продолжение, удлинение»; пептид со случайной последовательностью АК. онкотического давления), снижение гемоглобина
транскрипция (синтез РНК); 4. терминация - «прекращение»; Прокариоты. ведет к анемии, а само снижение синтеза белка
4. передача информации с РНК на 5. процессинг – «созревание». Теория регуляции биосинтеза у прокариот была Мутации, возникающие в половых клетках, приводит к гипераминоацидемии (повышение АК в
последовательность АК в последовательность разработана в 1961 г. Ф. Жакобом и Ж. Моно. передаются по наследству. Мутации соматических крови) и к аминоацидурии. Также снижается синтез
полипептидной цепи - трансляция (декодирование 1. Рекогниция. Происходит связывание АК со Основные положения теории: клеток могут приводить к раковому преобразованию ферментов поджелудочной железой (трипсин,
информации РНК в последовательность АК) - своей тРНК: АК+тРНК→(над стрелкой – аминоацил- 1. неоднородность генетического материала. В клетки. химотрипсин, полипептидазы – тоже белки), что ведет
биосинтез белка. тРНК-синтетаза, АТФ) аминоацил-тРНК +АМФ+2Фн геноме имеются: По биологическим последствиям мутации: к снижению усвоения белка в кишечнике.
Количество этих реакций зависит от количества АК. - структурные гены, которые кодируют синтез ✓ молчающие – не проявляются в обычных 2. Нарушение на этапе пищеварения.
Репликация (самоудвоение, биосинтез) ДНК структурных белков или ферментов; физиологических условиях, а проявляются в 2.1. В желудке. Возможна гипоацидитас и
В 1953 г. Уотсон и Крик открыли принцип 2. Инициация. Состоит из 7 фаз: - регуляторные гены. Обеспечивают регуляцию экстремальных условиях. анацидитас – ахлоргидрия (снижение и отсутствие
комплементарности (взаимодополняемости). Так, А=Т, а) подготовка рибосомы к трансляции. Рибосома считывания информации со структурных генов. ✓ нейтральные – формируется нормальный кислотности в желудке соответственно). При
а Г Ц. (30S) взаимодействует с фактором инициации 3 (ФИ- 2. регуляция биосинтеза происходит на этапе белок (напр., при замене ГЛУ на АСП). ахлоргидрии начинается гниение белков.
3), в результате разделяется на малую и большую транскрипции; ✓ вредные (патогенные) – приводят к
Условия, необходимые для репликации: заболеванию (напр., при замене в гемоглобине в 6-м
Гиперацидитас – усвоение белка не нарушается, Основные этапы генной инженерии: полностью перевариваются. Углеводы - энергия за счет реакций субстратного происходит подавление гликолиза. При этом
но может быть поражение слизистой желудка, 1. получение необходимого гена: моносахариды всасываются в кровь и на этом фосфорилирования. Основная биологическая роль – уменьшается потребление глюкозы, блокируется
переходящее в язву. а) с помощью рестриктаз "нарезается" ДНК, затем завершается начальный этап обмена углеводов в энергетическая. Окисление глюкозы и глюкозного образование лактата. Эффект подавления гликолиза
2.2. В тонкой кишке. Нарушение усвоения белка выделяется нужный фрагмент; организме человека - пищеварение. остатка гликогена в тканях отличается только в дыханием получил название эффекта Пастера.
при панкреатитах, снижении секреции трипсина, б) с помощью ревертаз по имеющейся мРНК начальных стадиях превращения, до образования Глюкоза в аэробных условиях сгорает в клетках с
химотрипсина. синтезируется комплементарная ДНК (кДНК). Было установлено, что для всасывания глюкозо-6-фосфата. Схематически это можно образованием конечных продуктов - воды и
2.3. В толстой кишке. Повышение процессов 2. подготовка вектора – плазмиды или фага. моносахаридов (глюкозы) в кровь необходимо представить как: углекислого газа. При окислении 1 моль глюкозы
гниения белка, напр., при запорах, непроходимости [рисунок: кольцевая ДНК (плазмида) → (над стрелкой наличие в энтероцитах: глюкоза→ (гексакиназа, АТФ→АДФ) глюкозо-6- будет выделено 38 молекул АТФ, а при окислении 1
кишечника. "рестриктаза") плазмида с вырезанным кусочком] - в цитоплазме - ионов калия, натрия, АТФ и фосфат; глюкозного остатка гликогена – 39 молекул.
3. Нарушение обмена белков в тканях, т.е. на 3. соединение к вектору необходимого гена воды. [C6Н10О5]n (это гликоген)→ (фосфорилаза А, Химизм реакций превращения глюкозы такой же,
уровне межуточного обмена. Может быть связано [рисунок: большой отрезок плазмиды из предыдущего - в биомембранах - специфических белков– +Н3РО4) глюкозо-1-фосфат +[C6Н10О5]n-1 как и в аэробных условиях, но только до стадии
нарушением обмена АК. рисунка плюс кусок ДНК из первого рисунка → переносчиков и фермента - АТФ-азы. глюкозо-1-фосфат → (фосфоглюкомутаза) образования пирувата.
3.1. Приобретенные нарушения обмена связаны рекомбинантная ДНК кольцевого строения, над 90% образовавшейся в результате гидролиза глюкозо-6-фосфат Превращение глюкозы до пирувата протекает в
с дефицитом витаминов; особенно В6 – нарушение стрелкой "лигаза" ] крахмала глюкозы всасывается в кровь и через цитоплазме, затем пируват поступает в митохондрии,
процессов переаминирования и дезаминирования АК, 4. вектор внедряется в кишечную палочку (E.coli), систему воротной вены поступает в печень, где Основные стадии гликолиза и гликогенолиза: где подвергается окислительному
развивается аминоацидурия. Либо связаны с клонирование гена (т.е. получение его копий). депонируется в виде резервного полисахарида - Процесс гликолиза сложный и многоступенчатый. декарбоксилированию. Образовавшийся при этом
гормональными нарушениями обмена АК. гликогена. Около 10% всасывающихся в кровь Условно его можно разделить на 2 стадии. АцКоА в дальнейшем окисляется в митохондриях с
3.2. Наследственные нарушения обмена АК. моносахаридов попадает в большой круг 1 стадия – завершается образованием участием ферментов ЦТК и сопряженных с ними
Пример 1: в норме фенилаланин (ФЕН) под кровообращения, разносится к органам и тканям, глицеральдегид-3-фосфата. 2 стадия – называется ферментов дыхательной цепи (ЦПЭ).
действием фенилаланингидроксилазы (ФАГ) которые используют их в метаболических реакциях. стадией гликолитической оксидоредукцией. Она Реакция окислительного декарбоксилирования
окисляется кислородом до тирозина (ТИР). Обмен углеводов сопряжена с образованием АТФ за счет реакций ПВК осуществляется при участии ряда ферментов и
COOH COOH Углеводами называются альдегиды или кетоны С пищей в организм человека поступает субстратного фосфорилирования, окислением кофакторов:
ФАГ многоатомных спиртов или их производных. клетчатка – полисахарид, состоящий из остатков -D- 1. дегидрогеназ (НАД, ФАД);
CH CH2 + O2 CH CH2 OH глицеральдегид-3-фосфата и восстановлением
Углеводы классифицируются на: глюкопиранозы. В ЖКТ человека она гидролизу не пирувата в лактат. 2. декарбоксилаз (ТПФ);
NH2 NH2 1. моносахариды – не подвергаются гидролизу: 3. ацилтрансфераз (HS-KoA);
фен тир
подвергается, поскольку не вырабатываются - 1 стадия:
- триозы (глицеральдегид, диоксиацетон); гликозидазы, которые расщепляют её до глюкозы. CH2OH 4. липоевой кислоты (ЛК), участвующей в
При наследственной патологии (нарушении - тетрозы (эритроза); OH переносе углекислого газа.
Биологическая роль клетчатки: O
образования ФАГ) ФЕН накапливается в тканях и - пентозы (рибоза, дезоксирибоза, рибулоза, 1. формирует пищевой комок; OH СН3-СО-СООН (это ПВК)→
затем превращается в фенилпируват, который может ксилуоза); 2. продвигаясь по ЖКТ она раздражает слизистую (пируватдегидрогеназа, НАД, ФАД, HS-KoA, ТПФ, ЛК)
превращаться в фениллактат или в фенилацетат. Они - гексозы (глюкоза, фруктоза, галактоза). оболочку, усиливая секрецию пищеварительных OH СО2 +НАДН2 +Н2О +3АТФ +СН3-С(О)-SKoA (это АцКоА,
накапливаются в тканях и выделяются с мочой 2. олигосахариды – состоят из 2–12 желез; OH он поступает в ЦТК).
(фенилкетонурия). Эти соединения токсичны для моносахаридов, соединенных между собой 3. усиливает перистальтику кишечника; D-глюкоза При окислении глюкозы в аэробных условиях
ткани мозга, их накопление вызывает нарушения гликозидными связями (мальтоза – 2 глюкозы, лактоза
физического и умственного развития. При дефиците – галактоза и глюкоза, сахароза – глюкоза и
4. нормализует кишечную микрофлору. гексакиназа ↓ АТФ→АДФ энергия выделяется за счет реакций:
1. субстратного фосфорилирования на этапах
Достигая толстого отдела кишки, она под H2C OPO3H2
ФАГ развивается фенилпировиноградная фруктоза); действием ферментов микрофлоры подвергается превращения 1,3-дифосфоглицериновой кислоты,
олигофрения. Если она развилась по гомозиготному 3. полисахариды: O
частичному сбраживанию с образованием глюкозы, фосфоенол-ПВК, сукцинил-КоА;
типу, то ребенок умственно отсталый и нуждается в - гомополисахариды (крахмал, гликоген, OH
малата, газообразных веществ. Глюкозы образуется 2. за счет реакций окислительного
помещение в специализированное учреждение. клетчатка); HO OH
мало, но она всасывается в кровь. фосфорилирования на этапах превращения
Необходима ранняя диагностика фенилкетонурии - гетерополисахариды (сиаловая кислота, OH глицеральдегид-3-фосфата, ПВК, изоцитрата, -
(первые 7-10 дней после рождения). Если ребенку нейраминовая кислота, гиалуроновая кислота, Биологический синтез гликогена Глюкозо-6-фосфат кетоглутаровой кислоты, сукцината, малата.
ставится этот диагноз, то ему назначается диета, хондроитинсерная кислота, гепарин). Установлено, что гликоген образуется почти во Энергетический эффект окисления:
обедненная фенилаланином. Диета сохраняется до Углеводы входят в состав клеток животных (до всех клетках организма, однако наибольшее
глюкозо-6-фосфатизомераза ↓ АТФ (глюкозы)=2*(3+1+1+3+12)-2=38
16-18 лет (средний уровень развития). PO3H2
2%) и растений (до 80%). содержание гликогена обнаружено в печени (2-6%) и в АТФ (гликогена)=2*(3+1+1+3+12)-1=39
Пример 2: Генетические нарушения обмена Биологическая роль: O O CH2OH
мышцах (0,5-2%). Т.к. общая мышечная масса Конечные продукты образуются:
тирозина (ТИР). В организме ТИР образуется из ФЕН 1. энергитическая. На долю углеводов приходится H2C
организма человека велика, то большая часть всего OH - углекислый газ на этапах превращения
(катализируется ФАГ). Затем ТИР может около 70% всей калорийности. Суточная потребность гликогена содержится в мышцах. пирувата, оксалосукцината, -кетоглутаровой;
превращаться: (1) в меланин, (2) в тиреоидные для взрослого человека – 400-500 г. При окислении 1 г Глюкоза из крови легко поступает в клетки - вода образуется на этапах превращения:
гормоны, (3) в ДОФА, а затем в адреналин, (4) в углеводов до воды и углекислого газа выделяется 4,1 организма и в ткани, легко проникая через OH глицеральдегид-3-фосфата, 2-фосфоглицериновой
гомогентизиновую к-ту, а затем в конечные продукты ккал энергии; Фруктозо-6-фосфат
биологические мембраны. Инсулин обеспечивает кислоты, пирувата, изоцитрата, -кетоглутаровой
(в мочу). Если нарушается блок "ТИР → меланин"
(катализируется тирозиназой), то наблюдается
2. структурная. Углеводы используются как проницаемость мембран, это единственный гормон, фосфофруктокиназа ↓ АТФ→АДФ кислоты, сукцината, малата.
пластический материал для образования структурно- обеспечивающий транспорт глюкозы в клетки органов PO3H2 PO3H2
альбинизм (отсутствие пигмента кожи меланина). функциональных компонентов клеток. К ним относятся и тканей. Как только глюкоза поступает в клетку, она O O O Т.о. в отличие от анаэробного пути, аэробный
Если блок "гомогентизиновая к-та → конечные пентозы нуклеиновых кислот, углеводы сразу же как бы запирается в ней. В результате H2C CH2 путь окисления глюкозы является энергитически
продукты" (катализируется оксидазой в присутствии гликопротеинов, гетерополисахариды межклеточного первой метаболической реакции, катализируемой OH более эффективным и является основным путем
аскорбиновой к-ты), то наблюдается алкаптонурия: вещества; ферментом гексакиназой в присутствии АТФ, глюкоза обеспечения клеток энергией. При этом окисление
моча приобретает темно-бурую окраску, вплоть до 3. резервная. Могут откладываться про запас в превращается в фосфорный эфир – глюкозо-6- идет с образованием конечных продуктов –
черной). Также алкаптонурия может быть печени, мышцах в виде гликогена; OH
фосфат, для которого клеточная мембрана не углекислого газа и воды.
приобретенной – при авитаминозе С. 4. защитная. Гликопротеины принимают участие в Фруктозо-1,6-дифосфат
OH OH
проницаема. Глюкозо-6-фосфат теперь будет
COOH образовании антител. Гетерополисахариды участвуют использоваться клеткой в метаболических реакциях альдолаза ↓ Гексозомонофосфатный путь превращения
в образовании вязких секретов (слизи), покрывающих (анаболизм, катаболизм). Из клетки глюкоза может O углеводов в тканях
CH CH2 OH CH2 CH2 OH
слизистые оболочки ЖКТ, дыхательных и обратно выйти в кровь только после гидролиза под CH2OH C H Гексозомонофосфатный путь превращения
NH2 NH2 мочеполовых путей. Гиалуроновая кислота играет действием фосфатазы (глюкозо-6-фосфатазы). Этот
ДОФА
CH3 OH
Дофамин
роль цементирующего вещества соединительной фермент есть в печени, почках, в эпителии кишечника,
C O
CH2OPO3H2
+ C O
CH2OPO3H2
углеводов в тканях (пентозофосфатный путь,
апотолический путь) протекает в цитоплазме клеток
ткани, препятствующего проникновению чужеродных в других органах и тканях его нет, следовательно, органов и тканей и представлен двумя
NH OH Фосфодиокси- Глицеральдегид-
тел; проникновение глюкозы в клетки этих органов и последовательными ветвями: окислительной и
CH2 CH OH ацетон 3-фосфат
5. регуляторная. Некоторые гормоны – тканей необратимо. неокислительной.
гликопротеины (гипофиза, щитовидной железы); Фосфодиоксиацетон под действием изомеразы
Адреналин Процесс биосинтеза гликогена можно записать в Активность этого пути превращения глюкозы
6. участвуют в процессах узнавания клеток может превращаться в глицеральдегид-3-фосфат.
Пример 3: Гистидинемия – повышение ГИС в виде 4-х стадий: зависит от типа ткани и ее функционального
(сиаловая и нейраминовая кислоты); 2 стадия. На ней перед всеми формулами ставим
крови. В норме ГИС под действием гистидазы глюкоза→ (гексакиназа, АТФ→АДФ) глюкозо-6- 2, т.к. фосфодиоксиацетон изомеризовался и состояния. Особенно активно глюкоза окисляется по
превращается в уроканиновую к-ту (5-формимино- 7. определяют группу крови, входя в состав фосфат→ (фосфоглюкомутаза) глюкозо-1-фосфат→ этому пути в тканях и органах, где синтезируется
оболочек эритроцитов; получилось 2 молекулы глицеральдегид-3-фосфата:
тетрагидрофолиевую к-ту). Накапливающийся ГИС (глюкозо-1-фосфат-уридин трансфераза) УДФ- O много липидов: печень, кора надпочечников, жировая
приводит к нарушению умственного и физического 8. участвуют в процессах свертываемости крови, глюкоза→ (гликоген-синтетаза, +[C6Н10О5]n) ткань, молочные железы. Биологическая роль этого
C H
развития. входя в состав гликопротеинов крови, фибриногена и [C6Н10О5]n+1 (это наращенный гликоген) +УДФ пути связана, прежде всего, с производством 2-х
протромбина. Так же предупреждает свёртываемость C O
4. Нарушения на стадии биосинтеза белка. Чаще CH2OH H2C OPO3H2 CH2OH веществ:
крови, входя в состав гепарина. OH PO3H2 CH2OPO3H2
всего наблюдается усиленный синтез белка к.-л. O O O O 1. рибозо-5-фосфата и его производных, которые
клеткой (злокачественное новообразование). Глицеральдегид-
OH OH OH
используется в клетках для биосинтеза важнейших
Основным источником углеводов для организма 3-фосфат
биологических молекул: АТФ, ГТФ, HSKoA, НАД, ФАД
Механизмы развития раковой опухоли служат углеводы пищи, главным образом крахмал, OH
HO OH HO
дегидрогеназа, +Н3РО4 ↓ НАД→НАДН2 и нуклеиновых кислот (ДНК, РНК);
Рак – генетическое заболевание, т.е. сахароза и лактоза. OH OH OH O 2. НАДФ·Н2, которые в отличие от НАД·Н2 не
повреждение генов. D-глюкоза Глюкозо-6-фосфат Глюкозо-1-фосфат C O~PO H окисляется в дыхательной цепи митохондрии, а
4

3 2
Виды повреждений генов: Крахмал – это смесь двух гомополисахаридов: Затем УДФ+АТФ→(нуклеозиддифосфаткиназа) 2
C O используется как источник протонов и электронов для
1) потеря гена, линейного (амилоза от 10% до 30%) и разветвленного УТФ+АДФ. Т.о. на присоединение 1 молекулы глюкозы синтеза веществ, включающего реакции
CH2OPO3H2
2) собственно повреждение гена, (амилопектин от70% до 90%) строения. Крахмал тратмтся 2 молекулы АТФ. восстановления (ВЖК, холестерина, желчных кислот,
1,3-дифосфогли-
3) активация гена, содержится в основных продуктах питания: картофель стероидных гормонов, витамина D3). НАДФН2
цериновая к-та
4) инактивация гена, до 10%, крупы – 70-80%. Гликогенсинтаза является трансферазой, которая используется для обезвреживания ядов и токсических
5) привнесение генов извне (внедрение CH2OH CH2 переносит остатки глюкозы, входящие в УДФ-глюкозу дифосфоглицераткиназа ↓ АДФ→АТФ веществ (в реакции связывания аммиака при
добавочных генов). на гликозидную связь остаточного в клетке гликогена. COOH
восстановительном аминировании -кетокислот).
В каждой клетке находится около 100'000 генов. В O O O C O
При этом образуются -1,4- гликозидные связи. Этот путь является единственным поставщиком
2

OH O
настоящее время признано, что ряд генов может OH Образование -1,6-гликозидных связей в точках CH2OPO3H2 пентоз для работающих клеток тканей и органов, и на
превращаться в гены, несущие информацию о белках ветвления гликогена катализирует специальный 3-фосфоглице- 50% покрывает потребность в НАДФН2,
опухолевой клетки – онкогены. Часто это нормальные OH фермент гликогенветвящий. риновая к-та следовательно основная биологическая роль этого
OH OH
гены, но в норме функционирующие только в Гликоген в клетках печени накапливается во пути – анаболическая.
эмбриональном периоде или малоактивные, которые время пищеварения, и рассматривается как резервная
фосфоглицеромутаза ↓ Окислительная стадия пентозного пути
1,6-гликозидная COOH
стали активными. n форма глюкозы, которая используется в промежутках превращения глюкоза отличается от классического
Механизмы активации генов представлены: а) Остатки глюкозы соединяются в амилозе и HC O PO3H2
между приёмами пищи. гексозодифосфатного пути с этапа превращения
мутацией генов и б) активацией генов. линейных цепях амилопектина с помощью -1,4- CH2OH глюкозы-6-фосфата и включает 5 реакций:
В настоящее время выделено более 100 гликозидных связей, а в точках ветвления Распад гликогена 2-фосфоглице- глюкозо-6-фосфат →(глюкозо-6-
онкогенов. Помимо онкогенов есть еще антионкогены риновая к-та
амилопектина - с помощью -1,6-гликозидных связей. Он может идти двумя путями: фосфатдегидрогеназа, НАДФ→НАДФН2) 6-
– гены-супрессоры опухолей (ГСО). Белковые Крахмал, поступая с пищей в ротовую полость, 1. Основной – фосфоролитический - протекает в енолаза ↓ фосфоглюкозолактон → (лактоназа, +Н2О) 6-
продукты этих генов препятствуют превращению после механической обработки будет подвергаться печени, почках, эпителии кишечника. COOH фосфоглюконовая кислота→ (дегидрогеназа 6-
нормальной клетки в опухолевую. Наиболее часто гидролизу с помощью -амилазы слюны. Этот Схематически его можно записать в виде 3-х C O~PO3H2 фосфоглюконовой кислоты, НАДФ→НАДФН2) 3-кето-
онкогены и ПСО встречаются среди генов белков- фермент является эндоамилазой, расщепляющей - стадий: CH2 6-фосфоглюконовая кислота →(декарбоксилаза, -
передатчиков сигналов регуляции роста и 1,4-гликозидные связи. Оптимальный рН фермента а) [C6Н10О5]n (это гликоген)→ (фосфорилаза А,
размножения клеток.
Фосфоенол-ПВК СО2) рибулозо-5-фосфат→ (изомераза) рибозо-5-
находится в слабощелочной среде (рН=7-8). +Н3РО4) глюкозо-1-фосфат +[C6Н10О5]n-1
Онкогены образуются: Поскольку пища в ротовой полости долго не б) глюкозо-1-фосфат→ (фосфоглюкомутаза) фосфоенолпируваткиназа ↓ АДФ→АТФ фосфат→ (эпимераза) ксилуозо-5-фосфат
1) среди генов факторов роста, находится, крахмал здесь подвергается лишь глюкозо-6-фосфат COOH
2) среди R факторов роста, 2
C O При определённых условиях на этом
частичному гидролизу с образованием в) глюкозо-6-фосфат→ (глюкозо-6-фосфатаза, заканчивается окислительная стадия пентозного
3) среди белков-передатчиков сигнала внутрь CH3
амилодекстринов. +Н2О) глюкоза + Н3РО4 цикла. Между пентозами устанавливается подвижное
клетки, Далее пища идёт в желудок. Слизистая оболочки 2. Не основной – амилолитический. его доля ПВК
4) среди факторов транскрипции, равновесие: рибулозо-5-фосфат (изомераза)
5) среди генов белков, связанных с ростом и
желудка гликозидазы (ферменты, расщепляющие мала и незначительна. Протекает в клетках печени ЛДГ ↓ НАДН2→НАД рибозо-5-фосфат (эпимераза) ксилуозо-5-фосфат
углеводы) не вырабатываются. В желудке среда резко при участии: COOH
размножением клетки. Однако в ряде случаев, когда в клетках
кислая (рН=1,2-2,5) ,поэтому действие -амилазы - -амилазы слюны, расщепляющей -1,4- отмечается дефицит кислорода, может протекать
Активация одного онкогена или потеря функций HO C H
слюны прекращается, но в более глубоких слоях гликозидные связи; 2

одного гена-супрессора недостаточна для неокислительная стадия пентозного цикла.


пищевого комка, куда не сразу проникает желудочный - амило-1,6-гликозидазы, расщепляющей -1,6- CH3
превращения нормальной клетки в опухолевую; Основными реакциями этого этапа являются 2
сок, действие фермента слюны продолжается и гликозидные связи в точках ветвления гликогена; L-лактат
подсчитано, что клетке человека необходимо для транскетолазные реакции и одна трансальдолазная.
крахмал успевает пройти стадию гидролиза - - -амилазы, которая последовательно отрывает
этого 10 мутаций. Но выявлены гены, появление Все они обратимы. В результате этих реакций
эритродекстринов. концевые остатки глюкозы от боковых цепей Т.о. анаэробные превращения глюкозы в тканях
которых способствует опухолевому росту, так образуются субстраты для гликолиза (фруктозо-6-
Основным местом переваривания крахмала гликогена. завершается образование молочной кислоты. В
перерождение гена Р53 – в 50%. Ген Р53 кодирует фосфат и глицеральдегид-3-фосфат), а также
служит тонкий кишечник. Здесь происходят наиболее процессе превращения глюкозы было израсходовано
информацию о белке клеточного роста. Это ген вещества, характерные для пентозного пути
важные стадии гидролиза крахмала. В Гликогеновые болезни 2 молекулы АТФ для фосфорилирования глюкозы и
апоптоза – ген, приводящий к гибели поврежденную превращения глюкозы. Схематически
двенадцатиперсной кишке, куда открывается проток Гликогеновые болезни - наследственные фруктоза-6–фосфата (гексакиназная реакция и
клетку. Если этот ген поврежден, то сохраняются неокислительную стадию пентозного цикла можно
поджелудочной железы, под действием ферментов нарушения обмена гликогена, которые связаны с фосфофруктокиназная реакция).
клетки с мутационными изменениями, что приводит к записать так:
ПЖЖ ( -амилазы, амило-1,6-гликозидазы и олиго-1,6- недостаточностью какого–либо фермента, С этапа образования триоз (альдолазная 1. транскетолазные реакции:
накоплению мутаций. Это объясняет возникновение гликозидазы) будет идти гидролиз крахмала. участвующего в синтезе или распаде гликогена. Как реакция) идет одновременная их окисление, в а) ксилуозо-5-фосфат+рибозо-5-фосфа (ТПФ)
опухолевого роста у пожилых людей. Выделяющийся сок поджелудочной железы содержит правило, эта недостаточность выражена в снижении результате этих реакций образуется энергия в виде седогептулозо-7-фосфат+ глицеральдегид-3-фосфат;
Считается, что вирусы вносят в клетку новые бикарбонаты, которые участвуют в нейтрализации активности или полном отсутствии фермента. АТФ за счет реакций субстратного фосфорилирования б) ксилуозо-5-фосфат+эритрозо-4-
онкогены, которые повышают вероятность развития кислого желудочного содержимого. Образующийся Различают гликогенозы – болезни, связанные с (фосфоглицераткиназная и пируваткиназная реакции).
опухоли. Также число мутаций повышают физические фосфат (ТПФ) фруктозо-6-фосфат+ глицеральдегид-
при этом углекислый газ способствует нарушением процесса распада гликогена. При этом На этапе гликолитической оксидоредукции идет
и химические факторы. 3-фосфат;
перемешиванию пищевого комка, создаётся клетки печени, мышц, почек накапливают большое окисление гицеральдегид-3-фосфата в присутствии 2. трансальдолазная реакция:
слабощелочная среда (рН=8-9). Образующиеся количество гликогена, что ведет к разрушению клеток. Н3РО4 и НАД-зависимой дегидрогеназы, которая при
5. Нарушение обмена белка на стадии судогептулозо-7-фосфат+ глицеральдегид-3-
катионы натрия и калия способствуют активации У больных наблюдается увеличение печени, этом восстанавливается до НАДН2.
образования конечных продуктов. фосфат фруктозо-6-фосфат+ эритрозо-4-фосфат
панкреатических гидролаз ( -амилаза, амило-1,6- гипоглюкоземия натощак, мышечная слабость. Митохондрии в анаэробных условиях
5.1. Чаще всего нарушения в орнитиновом цикле
гликозидаза, олиго-1,6-гликозидаза). Эти ферменты Обычно такие больные умирают в раннем возрасте. блокированы, поэтому выделяемый в процессе
мочевинообразования. При этом нарушения на Баланс окислительной и неокислительной стадий
завершают гидролитический разрыв внутри Наиболее часто встречаются следующие гликогенозы: окисления НАДН2 находиться в среде до тех пор, пока
разных уровнях приводят к накоплению разных гексозомонофосфатного пути превращения глюкозы в
гликозидных связей, начатых -амилазой слюны. - болезнь Герса, связанная с недостаточной не образуется субстрат, способный принять его. ПВК
продуктов (предшествующих нарушенному процессу). тканях можно записать в виде суммарного уравнения
Эритродекстрины превращаются в активностью или отсутствием фосфорилазы печени; принимает НАДН2 и восстанавливается с
Напр., нарушение образования карбомаилфосфата реакции:
ахродекстрины. Под влиянием -амилазы - болезнь Мак-Ардля, -//- фосфорилазы мышц; образованием лактата, завершая тем самым
ведет к гипераминоацидемии (повышению АК в 6 глюкозо-6-фосфат+ 7Н2О+ 12НАДФ→ 5
панкреатического сока завершается разрыв - болезнь Помпе, -//- -1,4-гликозидазы; внутренний окислительно-восстановительный цикл
крови), накоплению аммиака. Либо нарушение глюкозо-6-фосфат+ 6СО2 +12НАДФН2 +Фн
внутренних -1,4-гликозидных связей в крахмале с - болезнь Гори, -//- амило-1,6-гликозидазы; гликолиза. НАД-окисленный выделяется и вновь
аргининосукцинатсинтазной реакции [рисунок:
образованием мальтозы. -1,6-гликозидные связи в - болезнь Гирке, -//- глюкозо-6-фосфатазы. может принимать участие в окислительном процессе,
цитруллин + АСП → аргининосукцинат, над Глюконеогенез и другие источники глюкозы
точках ветвления гидролизуются под действием Агликогенозы – заболевания, которые выполняя роль переносчика водорода.
стрелочкой "аргининосукцинатсинтаза" ] ведет к для организма человека
накоплению цитруллина. амило-1,6-гликозидазы и олиго-1,6-гликозидазы, характеризуются нарушением синтеза гликогена. У Глюкоза является основным углеводом крови. Её
которая является терминальной (последней) в этом больных: гипогликемия натощак, судороги, рвота, Три реакции гликолиза являются необратимыми:
Все нарушения орнитинового цикла приводят к концентрация в течение суток колеблется в
процессе. потеря сознания, постоянное углеводное голодание - гексакиназная реакция;
слабоумию (напр., аргининосукцинатное слабоумие). зависимости от энергозатрат и частоты приемов
Т.о. три панкреатических фермента завершают мозга приводит к отставанию умственного развития. - фосфофруктокиназная реакция;
5.2. Нарушение выделения продуктов белкового пищи, содержания углеводов в пище. Для взрослого
гидролиз крахмала в кишечнике с образованием Больные погибают в раннем возрасте. Наиболее - пируваткиназная реакция.
обмена. Напр., цистиноз – нарушение реабсорбции АК человека содержание глюкозы в крови составляет от
мальтоз. Из тех глюкозных остатков, которые в часто встречаются следующие агликогенозы: Энергетический эффект гликолиза
(особенно цистина и цистеина) – цистинурия (в 20-30 3,3 до 5,5 ммоль/л. Поддерживается концентрация
молекуле крахмала были соединены с помощью -1,6- - болезнь Льюиса, связанная с нарушением (гликогенолиза):
раз ! ). глюкозы в крови за счет процесса биосинтеза и
гликозидных связей, образовались дисахариды – выработки или полным отсутствием гликогенсинтазы; АТФ(глюкоза)=(2*2)–2=2
распада гликогена, глюконеогенеза и за счет
изомальтозы. - болезнь Андерсена, -//- гликогенветвящего АТФ(гликоген)=(2*2)–1=3
Генная инженерия углеводов пищи.
1970 г. – американский ученый Тёмин открыл Слизистая оболочка тонкой кишки (энтероциты) фермента. Глюконеогенез - это процесс образования
синтезирует мальтазы (изомальтазы), лактазы и Биологическая роль гликолиза – энергетическая.
фермент ревертазу (обратную транскриптазу), глюкозы из неуглеводных предшественников,
сахаразы. Образующиеся в результате гидролиза Пути катаболизма глюкозы Гликолиз является единственным процессом в клетке,
которая катализирует синтез РНК → кДНК которыми являются продукты распада белков,
мальтоза, изомальтоза являются временным В зависимости от функционального состояния способным поставлять энергию в форме АТФ в
(комплементарная ДНК, не содержащая интронов). липидов и углеводов. Основными являются пируват,
продуктом гидролиза, и в клетках кишечника они клеток органов и тканей, они могут находиться в бескислородных условиях. В кризисных ситуациях,
Генная инженерия – это искусственное создание лактат. Промежуточными могут быть метаболиты ЦТК,
быстро гидролизуются под влиянием кишечных условиях достаточного снабжения кислородом или когда клетки органов и тканей по каким то причинам
активных генетических структур (рекомбинантных а так же глицерин и АК. Ряд АК (АСП, ТИР, ФЕН, ТРЕ,
мальтазы, изомальтазы на две молекулы глюкозы. испытывать его недостаток, находиться в условиях находятся в анаэробных условиях, гликолиз является
ДНК). Первая работа – 1972 г. – амер. Пол Берт. ВАЛ, МЕТ, ИЛЕ, ГИС, ПРО, АРГ) тем или иным путем
Т.о. в результате гидролиза крахмала в органах гипоксии. единственным источником скорой энергетической
Предпосылки генной инженерии превращаются в метаболиты ЦТК – фумаровую
пищеварения образуется конечный продукт – глюкоза. Следовательно, катаболизм глюкозы в организме помощи для сохранения жизнедеятельности клеток, а
1) изучение (в деталях) матричных биосинтезов; кислоту, которая в дальнейшем превращается в ЩУК.
можно рассматривать с двух позиций: в аэробных и в эритроцитах, где митохондрии отсутствуют, гликолиз
2) установление возможности обмена между Другие АК (ГЛИ, АЛА, ЦИС, СЕР) превращаются в
В составе пищи кроме полисахаридов поступают анаэробных условиях. вообще является единственным процессом,
двумя молекулами ДНК (т.е. рекомбинанции); пируват.
и дисахариды (лактоза и сахароза), которые Анаэробный путь распада глюкозы в тканях продуцирующим АТФ и поддерживающим их функции
3) открытие ферментов рестриктаз (1970), Глюконеогенез возможен не во всех тканях.
подвергаются гидролизу только в тонком кишечнике. В называется гликолизом, если в анаэробных условиях и целостность.
разрезающих ДНК в определенных участках с Главным местом синтеза глюкозы является печень, в
образованием фрагментов с "липкими концами"; энтероцитах синтезируются специфические распадается глюкозный остаток гликогена, то этот
меньшей степени почки и слизистая оболочка
ферменты: лактаза и сахараза, которые процесс называется гликогенолизом. Оба эти Гексозодифосфатный путь превращения
4) открытие ферментов ревертаз (1970); кишечника.
осуществляют гидролиз этих дисахаридов с процесса протекают в цитоплазме клеток. Конечным углеводов в тканях
5) обнаружение маленьких кольцевых ДНК в Биологическая роль глюконеогенеза
образованием глюкоз, галактоз и фруктоз. Продукты продуктом окисления будет являться молочная В аэробных условиях, когда в ткани в
плазмидах. заключается не только в синтезе глюкозы, но и в
кислота. В процессе окисления будет выделяться достаточном количестве поступает кислород,
возвращении лактата в клеточный фонд углеводов. За организме человека они поступают с продуктами оболочка желудка вырабатывает липазы. рН лежит в Мицеллы ЛП имеют наружный слой и ядро. Окисление ВЖК в тканях изучал Кнопп (1904г),
счет этого процесса поддерживается уровень глюкозы растительного и животного происхождения. Суточная слабо кислой среде (рН=5,5). Под влиянием Наружный слой состоит из белка, ФЛ и свободного который показал, что процесс окисления ВЖК до
в крови при углеводном голодании и сахарном потребность взрослого человека составляет 80-100 г. желудочной липазы расщепляются эмульгированные ХС, которые имеют гидрофильные полярные группы и конечных продуктов циклический. Он назвал
диабете. Этот путь является единственным, который Липиды составляют 10-20% от массы тела. В среднем жиры молока. У взрослого человека хотя и проявляют сродство к воде. Ядро формируется из ТГ окисление ВЖК -окислением.
поддерживает биоэнергетику жизненно важных тканей в теле взрослого человека содержится 10-12 кг. вырабатывается желудочная липаза, но она не и эфиров ХС. Все эти соединения, входящие в состав Все ВЖК, имеющие чётное количество
в кризисных ситуациях. липидов. Из них 25% приходится на структурные активна, поскольку рН желудочного сока в норме ядра, не обладают гидрофильными группами. углеродных звеньев в цепи, обязательно окисляясь,
Большинство реакций глюконеогенеза липиды, остальные относятся к резервным. лежит в резко кислой среде (рН=1,5-2,5). ЛП транспортируют: ФЛ, ТГ, холестерин. Могут укорачиваются в результате 1 бета цикла на 2
представляют собой обратимые реакции гликолиза, за Установлено, что 98% резервных липидов находится в Переваривание жиров пищи начинается в тонком транспортировать некоторые жирорастворимые углеродных звена и проходят последнюю стадию
исключением 3-х, которые являются жировой ткани. отделе кишечника, где создаются все условия для витамины (А,D,Е,К). Выделяют 4 класса транспортных превращения масляной кислоты, которая имеет свои
термодинамически необратимыми.: Резервные липиды (жиры) представлены гидролиза. В переваривании участвуют: ЛП, которые отличаются друг от друга по химическому особенности.
1. гексакиназной; триглицеридами (ТГ). Они используются для - желчные кислоты, которые образуются в печени; составу, размером мицелл и транспортируемым Ленинджером в 1949 году было установлено, что
2. фосфофруктокиназной; энергетических нужд организма. Важнейшими ТГ - бикарбонаты и ферменты поджелудочной липидам. Поскольку они имеют разную плотность и окисление ВЖК идет в митохондриях. Линнен в 1954
3. пируваткиназной. являются эфиры глицерина и ВЖК. ВЖК могут быть железы; скорость оседания в растворе NaCl, их разделяют на году установил, что -окисление в тканях
Эти реакции гликолиза имеют при глюконеогенезе как предельными (пальмитиновая С 15Н31СООН, - ферменты собственно слизистой оболочки следующие группы: сопровождается укорочением ВЖК на 2 углеродных
обходные пути, которые связаны с образованием стеариновая С17Н35СООН), так и непредельными желудка. ХМ – хиломикроны. Они образуются в стенке звена. В дальнейшем Ац-КоА окисляется до конечных
фосфоенолпирувата, фруктозо-6-фосфата и глюкозы. (олеиновая С17Н33СООН, линолевая С17Н31СООН, При поступлении пищи из желудка в тонкого отдела кишечника; продуктов в ЦТК. Линнен описал все стадии окисления
линоленовая С17Н29СООН, арахидоновая двенадцатиперстную кишку, слизистой последней ЛПОНП – липопротеины очень низкой плотности - ВЖК. В наше время -окисление ВЖК в тканях
Обходные реакции гликолиза: С19Н31СООН). начинают выделятся регуляторы: образуются в стенке кишечника и печени; называется циклом Кноппа-Линнена.
Первая обходная реакция глюконеогенеза Фосфолипиды (ФЛ), гликолипиды являются - химоденин; ЛПНП – липопротеины низкой плотности - Установлено, что процесс -окисления
связана с образованием фосфоенолпирувата. Она структурными компонентами биологических мембран - секретин; образуются в стенке кишечника, печени и эндотелии начинается в цитоплазме клеток с активации ВЖК.
протекает в 2 стадии. Сначала в результате реакции клеток, они не имеют такой энергетической ценности, - холецистокинин; капилляров из ЛПОНП под действием Биомембраны митохондрий для ВЖК не проницаемы
карбоксилирования пируват превращается в ЩУК. Эта как ТГ. Они, как и стерины (холестерин - ХС) - энтерокинин. липопротеидлипазы; и их транспорт внутрь митохондрий возможен только
реакция протекает в митохондриях, куда ПВК относятся к структурным липидам. Все они обеспечивают желчеобразование в ЛПВП – липопротеины высокой плотности – при участии азотистого основания – карнитина. Ацил-
поступает из цитозоля. ЩУК в митохондриях ХС является предшественником ряда печени, сокращение желчного пузыря, выделение образуются в стенке тонкой кишки и печени. КоА в цитоплазме соединяется с карнитином при
восстанавливается в малат под действием МДГ биологически активных веществ (БАВ), например панкреатического сока и стимуляцию секреции желез Таким образом, ЛП крови образуются и участии трансферазы. Образовавшийся комплекс
(НАДН2). Мембраны митохондрий не проницаемы для стероидных гормонов (эстрогенов, андрогенов, тонкого кишечника. секретируются 2-мя видами клеток – энтероцитами и ацил-карнитин легко проникает в митохондрии. В
ЩУК, малат же легко выходит в цитозоль, где минерало- и глюкокортикоидов), витаминов группы D и Также под влиянием бикарбонатов гепатоцитами. При электрофорезе белков сыворотки межмембранном пространстве уже при участии
окисляясь снова превращается в ЩУК. ЩУК в желчных кислот. Арахидоновая кислота (С 19Н31СООН), поджелудочной железы будет происходить крови ЛП движутся в зоне - и -глобулинов, поэтому митохондриальных трансфераз этот комплекс
дальнейшем принимает участие в глюконеогенезе, входя в состав ФЛ, может принимать участие в нейтрализация соляной кислоты. При разложении их по элекрофоретической подвижности могут распадается. Карнитин возвращается в цитозоль, а
вступая в реакции декарбоксилирования и образовании гормоноподобных веществ образующейся угольной кислоты выделяется СО 2, обозначить как: ВЖК подвергается окислению в матрице. Т.о.
фосфорилирования. Донором фосфатного остатка (простагландинов, лейкотриенов). который способствует лучшему перемешиванию ЛПОНП – пре- -ЛП карнитин выполняет роль челнока для ВЖК между
служит ГТФ, но может быть и АТФ. пищевого комка. ЛПНП – -ЛП цитоплазмой и митохондриями.
а) CH3-CO-COOH (это ПВК)→ Биологическая роль липидов: Основную роль в переваривании пищи играют ЛПВП – -ЛП [рис. R-CH2-CH2-COOH (это ВЖК)→ (Ацил-КоА-
(пируваткарбоксилаза (биотин), +СО 2, +АТФ, +Н2О) 1. структурная – входят в состав биомембран желчные кислоты, которые образуются в печени из ХМ – как самые большие по размеру частиц и синтетаза, АТФ→АДФ+Фн, +HS-KoA) R-CH2-CH2-
СООН-СО-СН2-СООН (это ЩУК) +АДФ +Фн; клеток (ФЛ, ГЛ, холестерин); холестерина. В основе всех желчных кислот лежит самые тяжёлые при электрофорезе не движутся и COSKoA (это ацил-КоА)→(дегидрогеназа,
б) СООН-СО-СН2-СООН (это 2. резервная – нейтральные жиры могут структура циклопентанпергидрофенантрена: остаются на старте. ФАД→ФАДН2, Н2О, 2АТФ) R-CH=CH-COSKoA (это
ЩУК)→(фосфоеноилпируваткарбоксикиназа, +ГТФ, откладываться про запас в жировое депо; Принято считать, что ХМ отсутствуют в крови
3. энергетическая – при окислении 1 г липидов до еноилацил-КоА)→(еноилацилКоА-гидратаза, +Н2О)
+Н2О) СООН-С(О~РО3Н2)=СН2+ СО2 +ГДФ. натощак, а синтезируются они в стенке тонкого
воды и углекислого газа выделяется 9,3 ккал энергии. R-CH(ОН)-CH2-COSKoA (это -гидроксиацил-КоА)
кишечника особенно активно после приема жирной
Вторая реакция связана с образованием На долю липидов приходится примерно 50% всей →(дегидрогеназа, НАД→НАДН2, Н2О, 3АТФ) R-C(O)-
Родоначальником желчных кислот является пищи. Они транспортируют в основном ТГ от клеток
фруктозо-6-фосфата: калорийности; CH2-COSKoA (это -кетоацил-КоА) → (тиолаза, +HS-
холевая кислота, которая содержит ОН-группу в 3, 7 и кишечника и жировых депо к клеткам органов и
4. механическая – входя в состав соединительной KoA) R-COSKoA (это ацил-КоА) + CH3-COSKoA (это
фруктоза-1,6-дифосфат→ (фосфатаза, +Н2О) 12 положениях. Производными холевой кислоты тканей. Имеют большие размеры мицелл и поэтому не
фруктоза-6-фосфат+ Фн ткани, подкожной жировой клетчатки, липиды ацетил-КоА, идет в ЦТК где выделяется 12 АТФ)]
являются: проникают в стенки сосудов. Завершается распад ХМ
Третья реакция связана с образованием глюкозы: предохраняют внутренние органы от повреждения при Так идет окисление всех ВЖК. В результате
1. хенодезоксихолевая кислота, которая имеет 2 через 10-12 часов после приема пищи под влиянием
глюкозо-6-фосфат→ (фосфатаза, +Н2О) глюкоза+ Фн механических травмах; липопротеидлипазы печени, жировой ткани, одного -цикла выделяется 5 молекул АТФ, АцКоА
5. теплоизолирующая роль – входя в состав ОН-группы в 3 и 7 положениях; включается в ЦТК и дает еще 12 молекул АТФ. Т.о. в
2. дезоксихолевая кислота, имеющая окси-группы эндотелия капилляров. Продукты гидролиза
Образовавшаяся в процессе глюконеогенеза подкожной жировой клетчатки, липиды предохраняют вовлекаются в клеточный метаболизм. результате окисления 2-х углеродных атомов цепи
органы от перегревания и переохлаждения; в 3 и 12 положениях; ВЖК выделяется 17 молекул АТФ.
глюкоза может вновь поступать в клетки органов и 3. литохолевая кислота, имеющая одну окси- ЛПОНП и ЛПНП транспортируют
тканей и принимать участие в метаболизме 6. транспортная – входя в состав биомембран преимущественно холестерин. Эти фракции приносят Окисление масляной кислоты.
клеток, липиды участвуют в транспорте веществ группу в 3 положении. Масляная кислота→ бутирил-КоА→ кротонил-
(использоваться в тканях как энергетический субстрат, Большая часть желчных кислот в печени его в клетки органов и тканей, которые используют ХС
откладываться про запас в виде гликогена, (катионов); для построения биомембран, для образования КоА→ -гидроксибутирил-КоА→ ацетоацетил-КоА.
7. регуляторная – все стероидные гармоны конъюгирована глицином и таурином. Их еще Особенность последней стадии окисления ВЖК в том,
участвовать в анаболических реакциях). называют парные желчные кислоты, например стероидных гормонов и витаминов группы D. Их ещё
В организме взрослого человека массой 70 кг, являются липидами. Гармоноподобные вещества называют атерогенными фракциями (пре- и ). что в тиолазной реакции образуется 2 молекулы Ац-
(простагландины и лейкотриены) образуются из гликохолиевые, таурохолиевые кислоты.
главным образом в печени, за сутки образуется около ЛПВП – осуществляют транспорт холестерина из КоА, одна из которых не проходила начальный этап -
липидов; Соотношение конъюгатов меняется в зависимости от
80 гр. глюкозы. клеток и тканей в печень, где он окисляется, окисления с выделением 5 молекул АТФ.
8. выполняет роль смазочного материала для характера принимаемой пищи. В случае CH3
преобладания углеводов увеличивается содержание превращаясь в желчные кислоты. Это CH3 CH3
кожи, предохраняют её от сухости и растрескивания; CH3 C O
Патология углеводного обмена глициновых конъюгатов. Если преобладают белки в антиатерогенная фракция. CH2 CH1

CH2
1

9. участвуют в передаче нервных импульсов; CH2


Нарушения углеводного обмена могут быть на диете, то увеличивается содержание тауриновых ЛПОНП, ЛПНП и ЛПВП путём эндоцитоза CH2 CH
10. липиды являются основным источником CH2 COSKoA
различных этапах обмена веществ. Основными конъюгатов. поглощаются клетками печени, кишечника, почек, CO-S-КоА CO-S-КоА Ацетоаце-
эндогенной воды - при окислении 100 г липидов COOH
показателями нарушения является изменение Выделение желчных кислот способствует: надпочечников, жировой ткани и разрушаются в масляная к-та бутирил-КоА кротонил-КоА тил-КоА
концентрации глюкозы в крови (гипер-, образуется 107 мл эндогенной воды (из 100 г лизосомах или микросомах.
углеводов 57 мл воды, а из 100 г белков – 41 мл 1. эмульгированию жира; АТФ(ВЖК)=n/2*17-6, где:
гипоглюкоземия) и появление глюкозы в моче 2. активации панкреатических липаз, Ресинтезированный жир в стенке кишечника n – количество углеродных звеньев ВЖК;
(глюкозурия). Концентрация глюкозы в крови воды); соединяется с небольшим количеством белка и
11. растворяющая – желчные кислоты, являясь фосфолипаз; 17 - количество молекул АТФ, выделяющееся в
взрослого здорового человека в норме составляет 3,3- 3. способствуют всасыванию труднорастворимых образует стабильные комплексные частицы, которые результате 1 бета цикла окисления (12 – ЦТК, 5 –
5,5 ммоль/л. Появление глюкозы в моче возможно в стеринами, участвуют в растворении называются ХМ. Поскольку размеры частиц большие,
жирорастворимых витаминов А, Д, Е и К; в воде веществ: ВЖК, ХС, моношлицеридов, само -окисление);
случае превышения величины почечного порога, жирорастворимых витаминов. то они не могут проникать из эндотелия клеток 6 (1+5): 1 - та молекула АТФ, которая
который для глюкозы составляет 10 ммоль/л. 12. питательная роль – с пищей в организм кишечника в кровяные капилляры. Они
поступают незаменимые ВЖК, которые имеют 2 и При эмульгировании жир дробится на мелкие поглощается при активировании ВЖК;
капельки, что значительно увеличивает поверхность диффундируют в лимфотическую систему кишечника, 5 – количество АТФ, которые не выделяются на
Основными причинами развития нарушения более двойных связей. а из неё в грудной проток и в кровеносное русло. Уже
Незаменимые ВЖК в организме не контакта липида с ферментами. Желчные кислоты последней стадиях окисления при превращении
углеводного обмена являются: обволакивают эти капельки, препятствуя тем самым после приёма пищи через 1,5-2 часа начинают расти масляной кислоты.
1. алиментарные. Употребление пищи, богатой синтезируются, но их роль велика: концевые ХМ, которые достигают максимума к 4-6
1. они являются обязательным структурным их слиянию. Таким образом стабилизируется
углеводами, ведет к быстрому переполнению эмульсия жира, который будет подвергаться часу после приёма жирной пищи. Окисление ВЖК, имеющих нечётное количество
гликогенного резерва печени, мышц, развитию компонентом биомембран; Активное поступление ХМ в печень, жировую
2. препятствуют всасыванию холестерина в гидролизу под влиянием панкреатических липаз. углеродных звеньев.
гиперглюкоземии, глюкозурии. При снижении Помогают гидролизу жира ионы Са2+, которые ткань, где под влиянием ферментов липопртеидлипаз Такие ВЖК поступают в организм человека с
двигательной активности происходит снижение кишечнике; (регулируются гепарином) они распадаются с
3. стимулируют синтез желчных кислот в печени; образуют комплекс со свободными ВЖК. [рис. пищей морских организмов, растений, мяса жвачных
окислительных процессов и усиление биосинтеза гидролиза трипальмитина: трипальмитин +3 воды→ образованием глицерина и ВЖК. Часть ВЖК животных и растений. Окисление происходит также,
жиров в тканях, что ведет к развитию алиментарного 4. тормозят образование ЛПОНП, предупреждая используется клетками, а часть с помощью
развитие атеросклероза; (липаза) глицерин+ 3 С15Н31СООН] [рис. гидролиза как и ВЖК, имеющих чётное число углеродных
ожирения; фосфатидилхолина: фосфатидилхолин +4 транспортных белков крови. Завершается распад ХМ звеньев, но только до последней стадии, когда
2. при поражении слизистых оболочек ЖКТ. При 5. понижают свёртывание крови и понижают через 10-12 часов после приёма пищи.
возможность тромбообразования; воды→(фосфолипазы А1, А2, С, D) глицерин + образуется пропионил-КоА.
этом в желудке нарушается образование HCl Индекс атерогенности – соотношение ХС в
6. повышают защитные силы организма; С15Н31СООН + С17Н31СООН +Н3РО4 +НО-СН2- СН2-N ( CH3-CH2-COSKoA (это пропионил-КоА)→
(гипохлоргидрия или ахлоргидрия), поступающие ЛПОНП, ЛПНП и ЛПВП.
7. предупреждают развитие кожных заболеваний; СН3) 3] Фосфолипаза А1 действует на связь между (карбоксилаза, биотин), +СО2, +Н2О, АТФ→АДФ+Фн)
углеводы сбраживаются под влиянием ферментов Катер = ( ХСлпнп + ХСлпонп ) / ХСлпвп. В норме
8. являются источником гормоноподобных глицерином и предельной ВЖК, А2 – между СООН-СН(СН3)-СOSKoA (это метитмалонил-КоА)
микрофлоры с образованием лактата, а белки индекс атерогенности 2-3, если же он выше 4, то
подвергаются гниению. Это создает благоприятные веществ. глицерином и непредельной ВЖК, С – между →(мутаза) СООН-СН2-СН2-СOSKoA (это сукцинил-
очень велика вероятность развития атеросклероза.
Богаты ненасыщенными ВЖК растительные глицерином и фосфорной кислотой, D – между КоА)
условия для развития микрофлоры и приводит к
масла, в которых их содержание составляет 50-55%. фосфорной кислотой и холином (HO-CH2-CH2- Образующийся сукцинил-КоА является одним из
расстройству пищеварения в целом. При поражении Превращение липидов в тканях
Для полного удовлетворения суточной потребности N+(CH3)3). метаболитов ЦТК, куда он вовлекается для своего
слизистой тонкого кишечника нарушается гидролиз В тканях постоянно идут процессы распада и
взрослому человеку достаточно получать 15-20 г этих В результате гидролиза пищевого жира дальнейшего окисления.
дисахаридов или всасывание продуктов гидролиза; синтеза липидов. Основную массу липидов организма
масел. образуются спирты, фосфаты, ВЖК, азотистые ВЖК, окисляясь в клетке, дают большое
3. при поражении печени нарушается биосинтез и человека составляют ТГ, которые в клетке имеются в
основания, АК и другие соединения. Необходимо количество энергии в виде макроэргических связей в
распад гликогена, глюконеогенез; виде включений. Период обновления ТГ в разных
Простагландины, простациклины, отметить, что в расщеплении жиров принимают молекулах АТФ, которая (энергия) используется
4. при поражении поджелудочной железы тканях составляет в среднем от 2 до 18 суток. Распад
тромбоксаны и лейкотриены участие и кишечные липазы, но их активность мышцами (сердечной, скелетными), нервной тканью,
нарушается секреция ферментов ( -амилаз, олиго- липидов происходит в лизосомах, в меньшей степени
Это гормоноподобные вещества, которые в невысокая. К тому же они расщепляют только при длительных физических нагрузках, в стрессовых
1,6-гликозидаз), участвующих в гидролизе крахмала и в микросомах и цитоплазме клеток при участии
организме человека образуются из моноглицериды. ситуациях.
гликогена. тканевых липаз. В результате тканевого липолиза
полиненасыщенных ВЖК. Главным Установлено, что всасывание продуктов
образуются общие метаболиты: глицерин и ВЖК,
предшественником этих соединений является гидролиза жира имеет свои особенности. Легко Биосинтез глицерина и ВЖК в тканях
Наиболее грозным заболеванием ПЖЖ является окисление которых до конечных продуктов (воды и
арахидоновая кислота, которая в организме может всасываются простой диффузией в слизистую Биосинтез глицерина в тканях тесно связан с
сахарный диабет. При этом поражаются В-клетки, углекислого газа) сопровождается выделением
образовываться из незаменимых ВЖК. кишечника спирты, АК, фосфаты, короткоцепочечные метаболизмом глюкозы, которая в результате
они перестают вырабатывать гормон инсулин. большого количества энергии в виде АТФ.
Установлено, что эти соединения могут ВЖК (10-14 атомов С), азотистые основания. катаболизма проходит стадии образования триоз.
Инсулин – единственный гормон, обеспечивающий Окисление глицерина в тканях тесно связано с
образовываться во всех тканях и клетках организма за Труднорастворимые в воде продукты гидролиза (ВЖК, Глицеральдегид–3–фосфат в цитоплазме под
транспорт глюкозы в клетки органов и тканей. В гликолизом и гексодифосфатным путём путем
исключением эритроцитов. Они выполняют роль моноглицериды, холестерин, жирорастворимые влиянием глицерол–дегидрогеназы (НАДН2)
случае недостаточной его выработки или отсутствия превращения глюкозы, в который вовлекаются
местных гормонов, вырабатываются в витамины) всасываются только в комплексе с превращается в глицерол–3–фосфат, занимающий
вообще происходит нарушение биоэнергетики клеток, метаболиты глицерина по следующей схеме:
макроколичествах и регулируют функции клеток и желчными кислотами. Эти комплексы называются CH2 OH центральное место в биосинтезе простых и сложных
органов и тканей. В этом случае интенсивному
тканей, находящихся по соседству или там же, где холеиновыми. В таком виде эти соединения проходят CH OH жиров. Глицерол–3–фосфат, ацилируясь,
окислению подвергаются белки и липиды, что
вырабатываются. Эти вещества имеют короткий через биомембраны энтероцитов. В эпителии клеток превращается в фосфатидную кислоту, из которой
сопровождается избыточной продукцией аммиака и CH2 OH
период полураспада - живут от нескольких секунд до ворсинок кишечника происходит распад холинового образуются нейтральные и сложные жиры (ФЛ).
Ац-КоА. Глицерин
нескольких минут. После разрыва они подвергаются комплекса. При этом желчные кислоты сразу
Для связывания токсичного аммиака отвлекаются
кетокислоты (ЩУК и -кетоглутаровая) из ЦТК, их инактивации, накапливаются в печени и выводятся с поступают в ток крови и через систему воротной вены киназа ↓ АТФ → АДФ Биосинтез ВЖК в тканях происходит в
мочой. попадают в печень, откуда они вновь поступают в CH2 OH эндоплазматической сети. Исходным материалом
концентрация резко падает, что приводит к снижению составе желчи в желчный пузырь и могут вновь
Биосинтез начинается с момента, когда под CH OH синтеза ВЖК в тканях является ацетил-КоА, который в
интенсивности окислительных процессов. ЦТК не в принимать участие в новом акте переваривания жира
действием фосфолипазы А2 из ФЛ выделяется CH2 OPO3H2 цитозоль поступает из митохондрий, где образуется
состоянии окислить все молекулы ацетил-КоА, пищи.
арахидоновая кислота, занимающая центральное -глицеро- при окислении метаболитов белков, углеводного и
образование которых увеличивается с усилением Установлено, что общий фонд желчных кислот у
место в метаболизме. В дальнейшем под влиянием фосфат липидного обменов. Также может образовываться из
окисления белков и липидов. Создаются условия для взрослого человека составляет 2,8-3,5 г. При этом они
фермента циклооксигеназы, а в лейкоцитах – цитрата, который в силу ряда причин (при
их конденсации с образованием кетоновых тел. При
липооксигеназы, в структуру арахидоновой кислоты совершают 5-6 оборотов в сутки за счёт печёночно- дегидрогеназа ↓ НАД → НАДН2, Н2О, 3АТФ гиподинамии, избыточном питании), когда
сахарном диабете в крови наблюдается кишечной циркуляции. После того, как продукты O
включается молекула кислорода. значительно снижается интенсивность окислительных
гиперкетонемия (норма - до 0,1 г/л) и кетонурия. гидролиза жира поступили в энтероциты, в стенке C H
В случае образования простаноидов образуются процессов в ЦТК (в митохондриях) выходит в
2СН3-СОSKoA (это ацетил-КоА) →(Ац-КоА- кишечника начинают синтезироваться жиры, C O цитозоль, тем самым стимулируя синтез ВЖК. Цитрат
циклические соединения, а лейкотриены являются
трансфераза) ацетоацетил-КоА → (деацилаза, +Н2О, - специфичные для данного организма, которые по CH2OPO3H2 в цитозоле под влиянием лиазы распадается на
ациклическими соединениями. простагландины и
HS-KoA) ацетоуксусная кислота. своему строению отличаются от пищевого жира. Глицеральдегид- АцКоА и ЩУК. АцКоА участвует в биосинтезе ВЖК, а
простациклины являются 5-членными циклическими
Ацетоуксусная кислота может превращаться в - соединениями, а тромбоксаны – 6-членными. [рис. 3-фосфат ЩУК при участии малатдегидрогеназы (НАДН 2)
гидроксимасляную кислоту, при этом НАДН 2→НАД.
Также она может превращаться в ацетон с
схема образования, описанная выше] Механизм ресинтеза жира
Ресинтез жира в стенке кишечника происходит
дегидрогеназа, +Н3РО4 ↓ НАД → НАДН2 восстанавливается до малата, который возвращается
Простациклины и простагландины обладают O в митохондрии, где вновь окисляется до ЩУК. Тем
отщеплением СО2. широким спектром действия. В эндокринных железах следующим образом: самым завершается внутренний челночный цикл.
C O~PO H
4

CH3 CH3 CH3 1. сначала продукты гидролиза (глицерин, ВЖК) 3 2


Условием для биосинтеза ВЖК в тканях:
они стимулируют образование гормонов. В жировой C O
C O HC OH
2

C O активируются с использованием АТФ. Далее - наличие ацетил-КоА;


CH2 CH3 ткани они тормозят липолиз. Действуя на одни и те же CH2OPO3H2
CH2 CH2 происходит последовательное ацилирование
C O ткани, они порой оказывают противоположный - наличие НАДФН2, поступающего для реакции
COSKoA COOH COOH 1,3-дифосфогли-
CH3 эффект: глицерина с образованием моно-, ди-, синтеза из пентозного цикла;
Ацетоаце- Ацето- -гидрокси- цериновая к-та
- регулируют сокращение гладких мышц бронхов, триацилглицеридов. Центральное место в синтезе - наличие специальных белков-переносчиков
тил-КоА ацетат масляная к-та Ацетон
В норме содержание кетоновых тел в крови кишечника, матки; жира в стенке кишечника занимает фосфатидная дифосфоглицераткиназа ↓ АДФ→АТФ (НS–АПБ-ацил переносящие белки);
- оказывают влияние на сокращение миокарда; кислота. Из неё в сенке кишечника, как правило в COOH - наличие энергии в форме АТФ; СО2; Н2О;
здорового человека до 0,1 г/л. При поражении печени
- регулируют кровоток в почках, контролируют первые часы после приема пищи, образуются простые C O - наличие ферментов синтеза ВЖК.
нарушается процесс биосинтеза и распада гликогена,
2

выведение с мочой воды и электролитов; (ТГ) и сложные (ФЛ) жиры. [рис. активации глицерина CH2OPO3H2 Процесс биосинтеза ВЖК циклический. Каждый
процессы глюконеогенеза.
- регулируют проницаемость капилляров, и ВЖК: глицерин→ (глицеролкиназа, при этом АТФ в цикл включает 6 этапов. Ацетил-КоА используется
Наследственные заболевания, как правило, 3-фосфоглице-
процессы тромбообразования. АДФ) -глицерофосфат; R-CH2-CH2-COOH +HS-КоА→ риновая к-та только на 1 этапе, как “затравка синтеза” с
связаны с нарушением синтеза ферментов,
В ЦНС простагландины раздражают центры (ацил-S-КоА-синтетаза, при этом АТФ в АМФ)R-CH2- образованием 3-х углеродного соединения малонил-
участвующих в метаболизме углеводов. Например, фосфоглицеромутаза ↓
терморегуляции, вызывая повышение температуры, CH2-COSKoA] КоА.
алактазия - неусвояемость углеводов молока COOH
лихорадку. Повышают чувствительность нервных CH2 OH 1 этап – образование малонил-КоА:
(лактозы). Это связано с отсутствием фермента –
окончаний к раздражающему действию гистамина. CH2 OH CH OH HC O PO3H2 СН3-СОSKoA (это ацетил-КоА)→ (АцКоА-
лактазы, поэтому поступающие с молоком
Простациклин образуется главным образом в CH OH CH2 OPO3H2 CH2OH карбоксилаза (биотин), +СО2, +Н2О, АТФ→АДФ+Фн)
дисахариды не усваиваются. У детей проявляется в
виде рвоты, тошноты, поноса, вздутия живота, сердце и сосудах, препятствует образованию CH2 OH -глицеро- 2-фосфоглице- СOOН-СН2-СОSKoA (это малонил-КоА).
тромбов, способствует расширению сосудов, Глицерин фосфат риновая к-та 2 этап – перенос ацетила и малонила на
происходит обезвоживание организма. Лечение:
исключение лактозы из пищи и замещение на уменьшает артериальное давление. 2. [рис. присоединения к -глицерофосфату енолаза ↓ специальные белки под действием соответствующих
мальтозу, сахарозу, глюкозу. Тромбоксаны образуются в тучных клетках и активированного остатка ВЖК: -глицерофосфат+ R1- COOH трансфераз:
Другая группа заболеваний может быть связана с тромбоцитах. Они синтезируются в самом начале COSKoA→(ацилтрансфераза) моноацилглицерин C O~PO3H2
СOOН-СН2-СОSKoA (это малонил-КоА) →
наследственными нарушениями обмена гликогена: образования сосудистого тромба и запускают +HS-KoA→(ацилтрансфераза, +R2-CO-SKoA) (малонилтрансфераза, +HS-АПБ, -HS-KoA) СOOН-
механизм, приводящий к образованию тромба, CH2
1. гликогенозы, связанные с недостаточным диацилглицерин+ HS-KoA. Диацилглицерин может СН2-СОSАПБ (это малонил-АПБ);
способствуя прилипанию тромбоцитов. Фосфоенол-ПВК
количеством ферментов, участвующих в распаде присоединять инозит с образованием СН3-СОSKoA (это Ац-КоА)→(ацилтрансфераза,
гликогена (болезнь Гирке, Кори); Лейкотриены образуются в лейкоцитах. Их фосфатидилинозита; серин – фосфатидилсерин (под фосфоенолпируваткиназа ↓ АДФ→АТФ +HS-АПБ, -HS-KoA) СН3-СОSАПБ (это ацетил-АПБ).
2. агликогенозы – заболевания, связанные с биологический эффект связан с воспалительными действием ПФ отнимается СО 2 и образуется COOH 3 этап – конденсация малонила и ацетила под
нарушением синтеза гликогена (болезнь Льюиса. процессами, иммунными и аллергическими фосфатидилэтаноламин, с прибавлением к которому
2
C O влиянием синтетазы (конденсирующий фермент):
Андерсона и т.д.). реакциями. Они способствуют прилипанию 3 СН3 образуется фосфатидилхолин); также может CH3 СOOН-СН2-СОSАПБ (это малонил-АПБ) + СН3-
лейкоцитов к стенке сосудов в местах воспаления. присоединять воду с выделением фосфорной кислоты ПВК СОSАПБ (это ацетил-АПБ)→(конденсирующий
Липиды Также способствуют сокращению гладкой на место которой присоединяется 3 активированный + HS-KoA, -СО2, | фермент, -СО2, -HS-АПБ) СН3-С(О)-СН2-СОSАПБ (это
мускулатуры, регулируют тонус сосудов, особенно ацетоацетил-АПБ).
Липиды – это сложные органические вещества
стимулируя сокращение коронарных артерий.
остаток ВЖК] ТПФ, липоевая кислота ↓ НАД→НАДН2
биологической природы, не растворимые в воде, но CH3 4 этап – восстановление -кетоацетила-АПБ при
растворимые в органических растворителях. Транспортные формы липидов в организме участии редуктазы (НАДФН2):
Все липиды делятся на простые и сложные. Переваривание липидов Липиды являются нерастворимыми в воде CO ~ SKoA СН3-С(О)-СН2-СОSАПБ (это ацетоацетил-АПБ)→
Поступая с пищей, липиды в ротовой полости Ацетил-КоА
Простые: триглицериды, стерины, стериды и воски. соединениями, поэтому для их переноса кровью (редуктаза, НАДФН2→НАДФ) СН3-СН(ОН)-СН2-
Сложные: фосфолипиды, гликолипиды. Фосфолипиды подвергаются только механической обработке. необходимы специальные переносчики, растворимые [каждая молекула НАД·Н2 идет в митохондрии,
СОSАПБ (это -гидроксибутирил-АПБ).
делятся на сфинголипиды и глицерофосфолипиды. К Липолитические ферменты в ротовой полости не в воде. Такими транспортными формами являются где дает 3 молекулы АТФ]
Энергетический эффект окисления глицерина: 5 этап – дегидратация -гидроксибутирила-АПБ:
глицерофосфолипидам относятся: фосфатидилхолин, образуются. Переваривание липидов будет липопротеины плазмы крови, которые относятся к
происходить в тех отделах ЖКТ, где будут АТФ=(3+3+1+1+3+12)-1=22 СН3-СН(ОН)-СН2-СОSАПБ (это -
фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин, свободным липопротеинам (ЛП). Ресинтезированный гидроксибутирил-АПБ)→(дегидратаза, -Н2О) СН3-
фосфатидилинозит и плазмогены создаваться условия для эмульгирования и жир в клетках кишечника, либо синтезированный жир Таким образом, энергетический эффект
гидролиза, где будет оптимальная реакция среды для окисления 1 молекулы глицерина в кислородных СН=СН-СОSАПБ (это кротонил-АПБ или еноилацетил-
(ацетальфосфатиды). К гликолипидам: цереброзиды, в клетках других органов и тканей может быть АПБ).
ганглиозиды, сульфатиды. ферментов. транспортирован кровью только после включения в условиях составляет 22 молекулы АТФ.
Все эти условия у взрослого человека создаются 6 этап – восстановление еноилацетила-АПБ при
Наряду с белками и углеводами, липиды ЛП, где роль стабилизатора играют белки. участии редуктазы (НАДФН2):
являются основными продуктами питания. В в кишечнике. У детей первого года жизни слизистая
СН3-СН=СН-СОSАПБ (это кротонил- способствует курение, употребление алкоголя, 1. кортикотропин - релизинг-гормон -эндорфины - в гипофизе они ацилированны и Влияние инсулина на метаболизм:
АПБ)→(редуктаза, НАДФН2→НАДФ) СН3-СН2-СН2- сахарный диабет, обильная жирная пища и (кортиколиберин) – КРГ - влияет на секрецию АКТГ и неактивны, а в ЦНС они свободны и проявляют 1. углеводный обмен:
СОSАПБ (это бутирил-АПБ). гипертоническая болезнь, т.е. все заболевания, выделение эндорфинов; активность. Они выполняют нейромедиаторную - снижение уровня глюкозы;
которые ведут к повреждению стенок сосудов 2. тиреотропин - релизинг-гормон функцию и нейрорегуляторную. Эндорфины имеют те - повышение транспорта глюкозы через мембрану
Т.о., в результате первого цикла синтеза ВЖК токсинами. (тиреолиберин) – ТРГ - влияет на секрецию ТТГ; же рецепторы, что и морфины. Эндорфины мышц и жировую ткань, без повышения
образуется 4-х углеродный фрагмент. Далее, в 3. гонадотропин - релизинг-гормон - ГнРГ - регулируют чувство удовольствия (счастья). специфических переносчиков глюкозы в печень.
зависимости от того какую ВЖК в клетке нужно Гормоны влияет на секрецию лютеинизирующего (ЛГ) и Применение различных опиатов приводит к - в печени активируется глюкокиназа, т.е.
синтезировать, будут последовательно и циклично Гормоны - мобильные посредники в регуляторной фолликулстимулирующего (ФСГ) гормон; увеличению числа рецепторов и возникает глюкоза→(над стрелкой инсулин) глюкозо-6-фосфат;
присоединяться молекулы малонил-КоА. Завершается системе. Термин «гормон» - от латинского «побуждать 4. гормон роста - релизинг-гормон - СТГ-РГ- зависимость от внешних веществ (если количество CH2OH H2C OPO3H2
синтез любой ВЖК реакцией гидролиза с участием к действию». влияет на секрецию гормона роста; рецепторов снижается). OH
O O
фермента деацилазы: R-СН2-СН2-COSАПБ Гормоны - это вещества, синтезирующиеся 5. гормон, ингибирующий высвобождение
OH OH
→(деацилаза, +Н2О, -HS-АПБ) R-СН2-СН2-COОН (это специальными железами, транспортируемые кровью гормона роста (соматостатин) – СС - тормозит МСГ - стимулирует меланогенез, т.е. образование
ВЖК). и воздействующие на различные органы. секрецию гормона роста; меланоцитов и меланина. HO OH
OH
Для расчета количества молекул АТФ, Гормоны характеризуются: 6. гормон, ингибирующий высвобождение OH OH
необходимых для синтеза ВЖК, а также количества - синтезируются железами внутренней секреции; пролактина (пролактинингибирующий гормон) – ПИГ - Гормоны задней доли гипофиза D-глюкоза Глюкозо-6-фосфат
синтеза и количества молекул малонил-КоА можно - действуют дистантно; тормозит секрецию пролактина. (нейрогипофиза): - инсулин повышает интенсивность утилизации
воспользоваться формулой: n/2-1, где n – количество - строгая специфичность действия; - вазопрессин (антидиуретический гормон); глюкозы - гликолиз;
углеродных атомов ВЖК. - высокая биологическая активность Многие гормоны гипоталамуса образуются и в - окситоцин. - активирует гликогенсинтазу, повышая синтез
Таким образом, в организме можно (концентрация 10-12-10-15 моль/л). других отделах НС и в периферических тканях, Синтезируются в гипоталамусе, а выделяются из гликогена;
синтезировать все предельные ВЖК и непредельные например, соматостатин – образуется в задней доли гипофиза. - снижает активность глюкозо-6-фосфатазы, т.е.
ВЖК, имеющие 1 двойную связь. В настоящее время установлено, что гормоны поджелудочной железе. Посредником в действии Вазопрессин - по структуре пептид, состоящий из глюкоза не выходит из печени;
образуются во всех тканях. релизинг-факторов является цАМФ, но может 9 АК. - инсулин ингибирует глюконеогенез.
2+
Биосинтез холестерина (ХС) Выделяют гормоны: использоваться и Са -фосфолипидный механизм. Эти гормоны влияют на сокращения гладкой Т.е. инсулин стимулирует усвоение глюкозы
- с эндокринным эффектом - гормоны, Гормоны гипоталамуса не только влияют на секрецию мышечной ткани, но клетки-мишени различны. Для организмом. 30-40% глюкозы превращается в жиры,
CH3
синтезируемые ЖВС и поступающие в кровь; и выделение гормонов гипофиза, но и могут вазопрессина это клетки сосудов и дистальных 50% идет на гликолиз, а 10% превращается в
- с паракринным эффектом - гормоны образуются увеличивать и синтез гормонов. извитых канальцев и извитых трубочек почек. В связи гликоген.
CH3 в одном месте и действуют рядом; с этим вазопрессин повышает обратное всасывание 2. липидный обмен:
- гормоны с аутокринным эффектом - действуют Гормоны передней доли гипофиза воды (реабсорбцию) в почках, т.е. диурез снижается и - стимулирует липогенез;
на ту ткань, где и образуются. (аденогипофиза): повышается сокращение гладкомышечных клеток - ингибирует липолиз.
Холестерин (Хс) 1. простые белки; сосудов. Он действует через вторичный посредник - 3. белковый обмен:
HO Для каждого гормона существует ткань-мишень. 2. гликопротеины; цАМФ. При нарушении секреции вазопрессина может - повышает синтез белка;
Основа - циклопентанпергидрофенантрен По первым представлениям, ткань-мишень - это та 3. пептиды семейства проопиомеланокортина развиться несахарный диабет (несахарное - ингибирует распад белка;
Биосинтез ХС в клетках печени, тонкого ткань, в которой гормоны вызывают физиологические (ПОМК). мочеизнурение - нарушается реабсорбция и объем - стимулирует транспорт АК в клетки;
кишечника и кожи осуществляется из АцКоА, который или биохимические изменения. Например, воды повышается - полиурия, но в моче нет глюкозы). - повышает транскрипцию мРНК;
освобождается в результате распада белков, липидов тиреотропный гормон действует на щитовидную Гормоны - простые белки: - повышает пролиферацию клеток, усиливая
и углеводов. Эндогенный ХС синтезируется железу, следовательно, ткань-мишень - щитовидная 1. гормон роста (ГР); Окситоцин действует на гладкомышечную ткань факторы роста фибробластов, тромбоцитарного
преимущественно в печени (85%), в небольшой железа; для инсулина - печень, мышечная ткань, 2. пролактин (ПРЛ); матки и молочных желез. Посредник неизвестен. фактора роста и фактора роста эпидермиса.
степени в тонком кишечнике (10%) и коже (5%). жировая ткань. 3. плацентарный пролактин (лактоген) (ПЛ) - Используется для стимуляции родовой деятельности,
Всего в организме взрослого здорового человека По современным же представлениям, ткань- хорионический соматомаммотропин (ХС). оптимизирует секрецию молока. Дефицит инсулина – гипосекреция - развитие
массой 70 кг за сутки образуется 2,8-3,5 г ХС. С пищей мишень - это ткань, в которой имеются рецепторы Эти гормоны стимулируют рост и лактацию. сахарного диабета. Есть 2 вида сахарного диабета:
за сутки в организм поступает около 0,3 г ХС. к данному гормону. Содержат 190-195 аминокислот, они близки по Гормоны щитовидной железы 1. недостаток инсулина - инсулинзависимый
Источником ХС для организма человека являются Концентрация гормонов значительно ниже, чем строению и эффекту. В щитовидной железе образуются 3 гормона, 2 из сахарный диабет - 10% (ИНЗСХ) - нарушение
липиды пищи и эндогенный холестерин. Печень других БАВ, поэтому клетка-мишень должна отличить Гормон роста содержит 191 АК. Строение на 85% которых близки по действию и образуются из секреции инсулина в следствие генетических
участвует в распределении ХС между клетками гормоны от других соединений, что осуществляется с аналогично строению холестерина (ХС) и на 35%- с тирозина: нарушений или поражение поджелудочной железы;
органов и тканей через транспортные ЛП крови. На помощью рецепторов - молекул узнавания. пролактином (ПРЛ). Концентрация гормона роста 1. 3,5,3’-трийодтиронин (Т3); 2. устойчивость к действию инсулина -
экспорт ХС синтезируется только печенью и тонкой Связывание гормона с рецептором основано на выше, чем других гормонов. Секретируется 2. 3,5,3’,5’–тетрайодтиронин (Т4); инсулиннезависимиый сахарный диабет - 90%
кишкой. комплиментарности какого-то участка мембраны. эпизодически. Влияют стрессовые состояния, 3. тиреокальцитонин. (ИнНСД)- снижение количества рецепторов к инсулину
Холестерин является обязательным компонентом G+R→GR→G+R Комплекс «гормон-рецептор» может белковая пища, физические упражнения – при этом Т3 и Т4 образуются из АК – тирозина. за счет интернализации рецепторов. Наблюдается
клеток. Наиболее богата ХС плазматическая быть более активен, чем просто гормон. повышается секреция. COOH
при ожирении и повышенном потреблении сахара.
мембрана гепатоцитов, где на его долю приходится Свойства рецепторов: связывают гормоны, Влияние на обмен веществ: CH CH2 OH Клинические проявления одинаковы:
30% всех мембранных липидов. В миелине уровень генерируют сигналы (усиливают сигналы гормона). а) повышает синтез белка:
NH2
- гипергликемия - в клетках углеводное
ХС составляет 20%. В свободном виде и в виде Гормоны - это межклеточные регуляторы - повышает транспорт АК в клетки;
тир голодание, распад белков и жиров, стимуляция
эфиров он содержится в ЛП крови, входит в состав рецепторного действия (включая и гормоны и - повышает синтез РНК и ДНК;
Образование тиреотропных гормонов происходит глюконеогенеза;
жировых включений цитоплазмы. нейромедиаторы). - повышает интенсивность трансляции белков.
на белке тиреоглобулине. Сначала молекулы - глюкозурия – содержание глюкозы в крови
В организме человека ХС выполняет следующие Гормон роста действует через инсулинподобный
тирозина включаются в белковую структуру. больше 10 ммоль/л;
функции: Классификация гормонов фактор роста (ИФР-1,2). ИФР-1- это главный
I I - полиурия;
1. структурная – ХС является структурным Существует несколько видов классификации. посредник в действии гормона роста. - полидипсия - избыточное потребление воды;
компонентом биомембран клеток. Принимает участие По месту образования гормонов: б) влияет на углеводный обмен - антагонист
HO O CH2 CH NH2 - полифагия - повышенный голод;
в регуляции их проницаемости, регулирует активность 1. гормоны гипоталамуса; инсулина: - кетоз;
ферментов, работу рецепторов и переносчиков 2. гормоны гипофиза; - повышает содержание глюкозы в крови - COOH - ацидоз (кетоацидоз);
биомембран; 3. гормоны щитовидной железы; гипергликемия; I I
Тироксин (Т4) - диабетическая кома.
2. метаболическая – связана с тем, что ХС 4. гормоны поджелудочной железы; - снижает периферическую утилизацию;
является предшественником стероидных гормонов 5. гормоны паращитовидных желез; - повышает продукцию глюкозы в процессе Особенности образования тиреоидных
(андрогены, эстрогены, минерало- и 6. гормоны надпочечников; глюконеогенеза. гормонов:
Глюкагон – это полипептид, состоящий из 29 АК.
глюкокортикоиды), витамина D3 и желчных кислот. 7. гормоны половых желез; в) влияет на липидный обмен, стимулирует - они связаны со структурой тиреоглобулина в
Синтезируется в А-клетках поджелудочной железы.
8. гормоны местного действия. липолиз: ЩЖ;
Клетки-мишени - печень. Рецепторы к глюкагону
Процесс биосинтеза ХС сложный и По химическому строению: - увеличивает скорость окисления ВЖК (в - для синтеза необходим йод.
находятся на поверхности клетки, посредник - цАМФ.
многоступенчатый и включает 35 реакций. Детали 1. белково-пептидные гормоны: гормоны печени). ЩЖ способна концентрировать йод в виде
Глюкагон повышает уровень цАМФ, следовательно
синтеза ХС практического врача не интересуют, гипоталамуса, гипофиза, поджелудочной железы, г) влияет на минеральный обмен: йодидов, при этом происходит:
увеличивается протеинкиназа→ увеличивается
поскольку многочисленные попытки управлять этим паращитовидных желез; - задерживает в организме кальций, магний, 1. окисление йодидов с помощью
процессом в терапевтических целях оказались тиреопероксидазы; количество фосфорилазы-В→ увеличивается
2. производные аминокислот: адреналин, фосфор, стимулирует рост костной ткани.
безуспешными, но знать схему биосинтеза надо. 2. йодирование тирозина; количество фосфорилазы-А, которая действует на
норадреналин, тироксин, трийодтиронин; Гиперсекреция гормона роста у детей
Источником БС ХС является ацетил-КоА, который 3. конденсация (соединение) йод-тирозина. превращение гликогена в глюкозу.
3. стероиды: в их основе лежит структура проявляется в виде гигантизма, у взрослых -
образуется в результате катаболизма белков, Тиреоглобулин, который содержит Т3 и Т4, Эти процессы активизируются в печени. Глюкагон
циклопентанпергидрофенантрена, образуются из акромегалия. Дефицит - гипосекреция - приводит к
углеводов и липидов. разрушается с образованием этих гормонов под повышает глюконеогенез, липолиз.
холестерина (половые гормоны, коры надпочечников). карликовости.
2 ацетил-КоА (2 углеродных атома) →(ацетил- По механизму действия (по расположению влиянием тиреотропного гормона
Панкреатический полипептид - функции
КоА-тиолаза) ацетоацетил-КоА (4С) рецепторов): Пролактин - белок, состоящий из 198 АК. Его (тиреоглобулин (над стрелкой ТТГ, под - KI) Т3+Т4.
неизвестны.
→(гидроксиметилглутарил-КоА-синтетаза, +АцКоА) - 1. гормоны, действующие через внутриклеточный секреция увеличивается при беременности и KI тормозит распад тиреоглобулина и поэтому
гидрокси- -метилглутарил-КоА (6С) →(редуктаза) 5 рецептор - липофильные гормоны - стероиды и лактации. Участвует в инициации лактации и применяется для лечения гипертериоза.
Инсулиноподобные факторы роста (ИФР) - не
мевалоновая кислота (6С) →(конденсация) сквален тиреоидные гормоны; поддерживает ее уровень. Внутриклеточный медиатор В кровь поступают свободные тиронины, но в
образуются в ПЖ, но близки по строению и функции к
(30С) →(циклизация) ланостерин (30С) →(происходит 2. гормоны, действующие через рецепторы, для ПЛ не известен. крови они транспортируются с тироксин-связывающим
инсулину и влияют на рост и пролиферацию клеток.
деметилирование и перемещение двойной связи в находящиеся на поверхности клетки - гидрофильные глобулином (ТСГ). Биологически более активны
ИФР больше действуют на синтез белка и
кольце, -3СН3) холестерин (27С) гормоны. Они действуют через внутриклеточный Хорионический соматомаммолиберин свободные тиронины, но их немного.
пролиферацию.
Освободившийся в результате распада клеток, посредник - мессенджер. (плацентарный лактоген) - не выполняет строго
ХС с помощью ЛПВП транспортируется в печень, где Гормон - первый посредник, а цАМФ, ионы Са2+, специфических функций, стимулирует лактацию и Механизм действия тиреоидных гормонов.
Соматостатин - образуется в гипоталамусе и в
при участии цитохрома Р450 окисляется с фосфатидилинозиды - вторые (чаще цАМФ, которая лютеотропную активность. Эффекты метаболизма Тиреоидные гормоны проникают через
D-клетках ПЖ, а также в ЖКТ. Подавляет секрецию
образованием желчных кислот. примерно 80% образуется из АДФ) посредники. [рис. цАМФ] такие же, как и у гормона роста. плазматическую мембрану и связываются с ядерными
других гормонов ПЖ, т.е. обладает паракринным
окисленного ХС выводится с желчными кислотами рецепторами (рецепторы есть в ядре и цитоплазме).
эффектом. Снижает секрецию гастрина в желудке,
через кишечник в виде капостеринов. Механизм действия гормонов Гликопротеиновые гормоны гипофиза и Сродство Т3 в 10 раз больше, чем Т4. Эти гормоны
опорожнение желудка, снижает всасывание
Липофильные гормоны. плаценты: (Т3, Т4) индуцируют синтез белков, активируют
углеводов.
Патология липидного обмена Гормон диффундирует через плазматическую 1. тиреотропный гормон (ТТГ); транскрипцию мРНК.
На этапе поступления с пищей. Обильная мембрану и связывается внутренними рецепторами, 2. лютеинизирующий гормон (ЛГ);
Гормоны коры и мозгового вещества
жирная пища на фоне гиподинамии ведёт к развитию образуется комплекс «гормон-рецептор», который 3. фолликулостимулирующий гормон (ФСГ); Влияние на обмен веществ:
надпочечников
алиментарного ожирения. Нарушение обмена может активируется и действует на ДНК. 4. хорионический гонадотропин (ХГ или ВХГ или 1. увеличивают поглощения кислорода почти во
Гормоны мозгового слоя - адреналин и
быть связано с недостаточным поступлением жира в G+R→GR→GR*→ДНК. В ДНК выделяют гормон- ХГЧ). всех тканях, кроме мозга и половых желез;
норадреналин - производные тирозина. [схема
организм с пищей, что приводит к развитию чувствительный элемент (ГЧЭ). Под его влиянием Первые 3 гормона вырабатываются гипофизом, а 2. повышают активность Na+,K+-АТФ-азы, но если
ХГ – плацентой. активность повышается, концентрация АТФ образования: тирозин → (оксигеназа,
дерматитов, склероза сосудов из-за недостатка в изменяется транскрипция, что влияет на деградацию
Эти 4 гормона структурно близки, они действуют снижается, следовательно усиливаются 1/2О2)диоксифенилаланин → (декарбоксилаза, -
незаменимых ВЖК. Полное исключение липидов из мРНК. Гормоны влияют на процессинг белка. Гормоны
действуют непосредственно на ДНК, активируют через цАМФ. ФСГ, ЛГ, ХГ - гонадотропины, т.е. они окислительные процессы; СО2)дофамин → (+О2)норадреналин →
пищи ведет к авитаминозам (А, D, Е, К).
ферменты, стимулируя их синтез. действуют на половые железы. 3. снижают отношение кислорода к АТФ. (+СН3)адреналин].
Недостаточное поступление с пищей липотропных OH
веществ ведет к нарушению синтеза ФЛ – структурных ФСГ связывается с клетками-мишенями (у Тиреоидные гормоны повышают синтез белка, COOH COOH
компонентов клеток – и в конечном итоге к развитию Гидрофильные гормоны. женщин - фолликулярные клетки яичников, у мужчин - при их нормальной концентрации наблюдается
CH CH2 OH CH CH2 OH
жировой инфильтрации печени, тканей (ФЛ→ТГ). Самый распространенный второй посредник - клетки Сертоли семенников). Стимулирует рост положительный азотистый баланс, но при очень
цАМФ-аденилатциклазная система. Она состоит из 2 фолликулов, подготавливает их к действию ЛГ. В высокой концентрации этих гормонов проявляется NH2 NH2
Липотропными веществами являются: холин, инозит, тир ДОФА
серин – обязательные структурные компоненты ФЛ, а частей: собственно аденилатциклазный компонент мужском организме ФСГ индуцирует синтез андроген- обратный эффект.
OH OH
также витамин В6 (ПФ) - кофермент декарбоксилазы и протеинкиназный компонент. связывающего белка, стимулирует рост семенников,
NH2 OH
серина, метионин – донор метильных групп при В плазматической мембране находятся семенных канальцев, сперматогенез. Нарушения секреции.
CH2 CH2 OH CH2 CH OH
биосинтезе фосфатидилхолина, фолиевая к-та и рецепторы 2 типов: Rs - стимулирующий и Ri - Гипофункция – гипотиреоз - у детей может
витамин В12 – коферменты метил-ТФ. ингибирующий. Внутри мембран находится G-белок ЛГ (лютропин). Клетки-мишени - клетки желтого привести к нарушению умственного и физического NH2
Дофамин Норадреналин
На этапе пищеварения. При поражении печени, (Gs, Gi) (читается джи-белок). G-белок распадается на тела у женщины и клетки Лейдена у мужчин. ЛГ развития, кретинизм. У взрослых - микседема CH3 OH
желчных путей, желчного пузыря, когда в результате и субъединицы, которые могут стимулирует образование прогестерона у женщин и (слизистый отек). Развитие эндемичного зоба связано
NH OH
воспалительных процессов нарушается синтез или взаимодействовать между собой. -субъединица и тестостерона (из холестерина) у мужчин. У женщин с недостатком йодидов в воде и пище. Железистая
CH2 CH OH
выведение в кишечник желчных кислот, когда ГТФ действуют на аденилатциклазу, превращая ее в стимулирует овуляцию. ткань не развивается, а вместо нее образуется
нарушается биосинтез ЛП крови. Наиболее часто эти активную форму. Эта активная аденилатциклаза соединительная ткань, что приводит к увеличению Адреналин
нарушения связаны с нарушением экскреция желчных находится на внутренней поверхности ЦПМ. Под ХГЧ - хорионический гонадотропин человека - массы ЩЖ. Органы-мишени - печень, скелетные мышцы,
кислот, что ведет к скоплению желчи в желчном влиянием АЦ АТФ превращается в цАМФ+ФФн. плацентарный гормон, синтезируется в плаценте и по Гиперсекреция тиреоидных гормонов – сердечная мышца, слюнные железы, матка.
пузыре, насыщении ее ХС. В этих условиях могут Разрушается цАМФ с помощью фермента - строению близок к ЛГ. Его содержание возрастает в гипертиреоз – проявляется в виде тиреотоксикоза - Механизм: через аденилатциклазную систему.
образовываться холестериновые камни. Застой фосфодиэстеразы. крови и в моче после имплантации (ранний признак увеличение ЩЖ, но за счет железистой ткани. При Увеличивается цАМФ → увеличение протеинкиназы
желчи, воспалительные заболевания в печени и После образования АЦ включается беременности). этом повышаются окислительные процессы в → увеличение фосфорилирования. Фосфорилазы
желчном пузыре способствуют осаждению ХС. протеинциклазный компонент. цАМФ + протеинкиназа организме. Наблюдается отрицательный азотистый действуют на превращение гликогена в глюкозу.
Центрами образования холестериновых камней (фермент, вызывающий фосфорилирование других ТТГ. Клетки-мишени - клетки щитовидной железы. баланс, потеря массы тела, повышается Адреналин действует и в печени, и в мышцах,
служат слущивающиеся клетки эпителия, на которые белков) →активированая протеинкиназа. Увеличивает синтез трийодтиронина (Т3) и тироксина возбудимость, пучеглазие, дрожание конечностей. вследствие чего повышается содержание глюкозы в
осаждается эпителий. Развитие желчекаменной Протеинкиназа – тетрамер, содержащий 2 (Т4). Стимулирует включение йода и гидролиз крови, повышается содержания молочной кислоты.
болезни приводит к нарушению оттока желчи в субъединицы R (регуляторная субъединица) и 2 тиреоглобулина с образованием трийодтиронина и Кальцитонин образуется в клетках ЩЖ. Это Адреналин повышает потребление кислорода,
кишечник и нарушению перевариванию липидов. В субъединицы C (каталитическая субъединица). тироксина. ТТГ увеличивает синтез белка в ЩЖ, пептид, состоящий из 32 АК. Он снижают уровень Са2+ увеличивает липолиз, что приводит к росту
крови наблюдается гиперхолестеринэмия. синтез нуклеиновых кислот, что приводит к в крови, но механизм действия недостаточно изучен. количества свободных жирных кислот в крови.
R2C2+4цАМФ R2(4цАМФ) +2C (активная
Поражение поджелудочной железы, слизистой протеинкиназа). Активная протеинкиназа вызывает увеличению числа и размеров тиреоидных клеток. Повышает кровяное давление, частоту сердечных
тонкой кишки ведёт к нарушению переваривания фосфорилирование белков. Образование ТТГ зависит от уровня периферических Гормоны паращитовидных желез
сокращений. Адреналин действует на 1, 2, 1 и 2-
жира. Развивается стеаторея, когда содержание гормонов - Т3 и Т4. Если их концентрация Парат-гормон, состоит из 84 АК, регулирует
Белок+ АТФ→(над стрелкой 2С) фосфопротеин адренорецепторы. Если гормоны связаны с -
жира в тканях увеличивается и составляет более 50%, увеличивается, то синтез ТТГ снижается. уровень Са2+, стимулирует выход кальция (и
(серин-фосфат, треонин-фосфат) +АДФ. рецепторами, то происходит активация цАМФ, если с
кал становится ахоличный (преобретает серовато- фосфора) из костей в кровь; Повышают реабсорбцию
В результате образования фосфорилированных -рецепторами - ингибирование цАМФ.
белый цвет). Причины – нарушение образования или Семейство проопиомеланокортина (ПОМК) кальция в почках, но стимулируется выход фосфора;
белков могут быть:
выведения желчных кислот. Нарушается функция ПОМК - это молекула-предшественник, состоит из Стимулирует образование кальцитриола из витамина
1. усиленный распад гликогена: фосфорилаза Гормоны коркового вещества надпочечников
поджелудочной железы (образование липаз, 285 АК-остатков. Этот белок гидролизуется до Д3 в почках; Повышает всасывание кальция в
В→фосфорилаза А; кишечнике. Действует через цАМФ. (кортикостероиды).
фосфолипаз, холестераз), воспаление слизистой в пептидов, которые и имеют гормональный эффект.
2. изменение транспорта ионов; Известно более 30 гормонов-стероидов, т.е.
тонкой кишке, нарушается всасывание. Выделяют 3 группы пептидов:
3. изменение метаболизма углеводов, липидов; производные циклопентанпергидрофенантрена:
Липидный обмен нарушается при сахарном 1. АКТГ (адренокортикотропный гормон) Из него Гормоны поджелудочной железы (ПЖ)
4. регулируется генная транскрипция. 1. глюкокортикоиды - оказывают влияние на
диабете. Накопление недоокисленных веществ ведёт могут образовываться -МСГ ПЖ обладает и экзокринной и эндокринной
Таким образом, фосфорилирование белков углеводный обмен;
к развитию кетоза. В случае недостаточной выработки (меланоцитстимулирующий гормон) и функцией. В островках Лангерганса находятся клетки
является важнейшим регуляторным механизмом. 2. минералокортикоиды - на минеральный обмен;
инсулина интенсивному окислению подвергаются кортикотропиноподобный пептид; А, B, D, F. Инсулин - 70% - B-клетки; глюкагон - 25%-
А-клетки; соматостатин - около 5% - D-клетки; 3. половые гормоны.
липиды клеток, что сопровождается избыточным Ионы Са2+. 2. -липотропин - из него образуются - Глюкокортикоиды: кортикостерон, кортизол
Ацетил КоА, а это усиливает синтез ХС липотропин, -МСГ, -эндорфины (из него - - панкреатический полипептид (PP)– следы - F- клетки.
Образуют соединение с белком - кальмодулин. (самый активный в организме человека), кортизон.
(гиперхолестеринэмия). Комплекс Са2+-кальмодулин активирует ферменты эндорфины, -эндорфины); OH
Инсулин – это полипептид, состоящий из 51 АК. H3C O H3C O OH
(аденилатциклазу, фосфодиэстеразу, Са2+-зависимую 3. N-концевой пептид, из него образуется -МСГ. C
Состоит из двух полипептидных цепей: А и B-цепи. HO CH2OH HO CH2
На этапе обмена ХС. Самым распространённым протеинкиназу). Есть группа гормонов, для которой
заболеванием является атеросклероз, которое АКТГ - полипептид, состоит из 39 АК. Клетки- Эти цепи соединяются дисульфидными мостиками. H3C H3C
второй посредник неизвестен - инсулин, гормон роста,
характеризуется отложением ХС в стенке сосудов и мишени - клетки коры надпочечников. Повышает [рис. 2-х цепей. А-цепь на левом (N-конце)
пролактин.
тканей. Вокруг ХС формируются бляшки, развивается синтез стероидов коры надпочечников за счет завершается ГЛИ, на правом (С-конце) – АСП, 21 АК; Кортизол
соединительная ткань (склероз), развивается превращения холестерола в прегненалон. Его В-цепь слева ФЕН, справа ТРЕ, 30 АК. 2
Гормоны центральных желез - гипоталамуса Кортикостерон
кальцификация сосудов, тромбозы, нарушается содержание значительно возрастает - это дисульфидных мостика] O O
и гипофиза
кровоснабжение тканей. Болезнь развивается тогда, предшественник кортикостероидов. Повышает синтез Инсулин синтезируется в виде проинсулина,
Раздражитель действует на ЦНС, импульсы
когда между клетками тканей и ЛП крови нарушается белков и РНК в коре надпочечников. Внутриклеточный который состоит из 84 АК - синтезируется в виде 1 Клетки-мишени для глюкокортикоидов - печень, почки,
передаются в гипоталамус, который выделяет
гомеостаз, развивается гиперлипопротеинэмия. Как посредник - цАМФ. полипептидной цепи. При превращении проинсулина в лимфоидная ткань, соединительная ткань, мышцы.
регулирующие факторы – либерины и статины. Эти
правило, в крови растёт содержание фракций ЛПОНП АКТГ стимулирует синтез аденилатциклазы в инсулин отщепляется С-цепь из 33 АК Рецепторы находятся в цитозоле, проходят через
факторы действуют на аденогипофиз, который
и ЛПНП, которые снабжают клетку ХС. Снижение надпочечниках и жировой ткани, следовательно, (проинсулин→инсулин+С-пептид). мембрану и действуют на ген. Гормон → ген → белок.
выделяет тропные гормоны. Тропные гормоны
содержания ЛПВП – назначение которых удалять интенсивность липолиза повышается. При избытке Клетки-мишени - мышечная ткань, печень, Влияние на обмен веществ:
действуют на периферические эндокринные железы, а
избыточный ХС. В клетки сосудов проникают все ЛП АКТГ - синдром Кушинга - повышается пигментация жировая ткань. Рецепторы к инсулину находятся на 1. активация глюконеогенеза;
те, в свою очередь, на ткани-мишени, в которых
за исключением хиломикронов. Поскольку в их состав кожи, наблюдается отрицательный азотистый баланс, поверхности клеток. Рецепторы могут подвергаться 2. повышение уровня глюкозы в крови;
формируется физиологический или биохимический
входят ФЛ, ТГ и белки, они быстро распадаются и отрицательный баланс К и Р, но задерживается в интернализации, т.е. проникать внутрь мембраны 3. повышение синтеза гликогена в печени;
ответ. [можно оформить в виде вертикальной схемы
удаляются из клетки. ХС выходит в межклеточное организме натрий, что приводит к развитию отеков, комплексов «инсулин- рецептор», что приводит к 4. стимулируют липолиз в области конечностей и
со стрелочками] Также существует обратная связь
пространство. Он является чужеродным, поэтому его повышению давления. Гиперсекреция АКТГ повышает разрушению путем эндоцитоза. Это объясняется липогенез в области туловища и лица;
между периферическими железами и тропными
окружают марофаги. Все вещества, фагоцитирующие уровень глюкозы в крови и может развиться снижением чувствительности клеток организма к 5. повышение окисления жирных кислот;
гормонами.
ЛП крови, разрушают ферменты лизосом за стероидный диабет, повышается уровень свободных инсулину при ожирении, т.к. количество рецепторов 6. повышение образования кетоновых тел;
исключением ХС. Накапливаясь в большом жирных кислот в крови, так как повышается липолиз - снижается и возникает устойчивость к инсулину. 7. в печени увеличивается синтез белка, в
Гормоны гипоталамуса поступают в гипофиз
количестве, откладывается в межклеточном это характерно для стрессовых ситуаций. Внутриклеточный медиатор к инсулину не известен. мышцах, лимфоидной, соединительной тканях
через портальную систему сосудов.
пространстве, инкапсулируясь соединительной Инсулиновые рецепторы являются ферментами и увеличивается распад белка;
Гормоны гипоталамуса:
тканью, он ведёт к развитию склероза, к образованию -липотропин - стимулирует липолиз. повышают активность фосфодиэстеразы и снижают 8. противовоспалительное действие, вызывают
атеросклеротических бляшек. Развитию его уровень цАМФ. инволюцию лимфоидной ткани;
9 антиаллергический эффект, подавляют Напр., В1 – тиамин – входит в состав кофермента 2. в костях способствует минерализации ткани, Витаминоподобные вещества
образование антител; декарбоксилаз кетокислот в виде ТПФ (ТДФ), В2 – поддержанию нормальной концентрации кальция и Парааминобензойная кислота
10. подавление синтеза белка в соединительной рибофлавин – входит в состав коферментов фосфора в межклеточном пространстве. Роль: входит в состав фолиевой кислоты,
ткани, задержка образования рубцов и спаек. дегидрогеназ в форме ФМН и ФАД, РР – никотинамид (повышает активность щелочной фосфатазы, участвует в пигментации. При авитаминозах
Использование глюкокортикоидов в клинике - – входит в состав НАД и НАДФ – коферментов повышает концентрацию кальций-связывающего нарушение пигментации.
противовоспалительные, при трансплантации органов дегидрогеназ; белка и остеокальцина)
для снижения образования рубцов и спаек. 2. витамины – предшественники гормонов Гиповитаминоз D приводит к снижению уровня Устойчив в кислой среде, но разрушается в Холин
Глюкокортикоиды влияют и на минеральный (витамин D3 – предшественник кальцитриола); кальция в крови, снижению кальция и фосфора в нейтральной и щелочной. Легко окисляется по Относится к витаминоподобным веществам.
обмен, но в меньшей степени. 3. витамины могут использоваться для синтеза межклеточном пространстве, нарушению двойной связи, что позволяет ему участвовать в о/в НО-СН2-СН2-N(CH3)3
медиаторов (витамин С – для синтеза норадреналина минерализации костной ткани. реакциях в виде коферментов (ФМН, ФАД): Роль в обмене веществ
Минералокортикоиды: и серотонина); Авитаминоз D – рахит. Различают рахит I типа - окисляет восстановленную форму НАД·Н 1. холин входит в состав сложных липидов
- диоксикортикостерон; 4. витамины участвуют в образовании гормонов (при недостатке витамина D) и рахит II типа (при (компонент НАД·Н-дегидрогеназы в дыхательной (фосфатидилхолин);
- альдостерон. (витамин С – в образовании кортикостероидов); недостатке рецепторов). Проявляется рахит цепи), 2. источник метильных групп при синтезе
O O 5. витамины необходимы для синтеза деформациями скелета ("рахитические четки", Х- - окисляет жирные к-ты, янтарную к-ту, различных соединений.
HC C аминокислоты.
HO CH2OH незаменимых АК (витамин В12 – метионин). образные или О-образные голени, килевидная В организме синтезируется из серина и
грудная клетка). Авитаминоз В2: поражение эпителия слизистых, метионина в необходимых количествах. Но метионин
H3C кожи, глаз; сухость слизистых губ, полости рта,
Понятие о гиповитаминозах, авитаминозах Недостаток витамина D у взрослых – незаменимая АК!
и гипервитаминозах сопровождается остеомаляцией, а в крови трещины губ; дерматиты, сухость конъюнктивы,
Гиповитаминоз – патологическое состояние, увеличивается активность щелочной фосфатазы. переходящая в конъюнктивиты, кератиты, АНТИВИТАМИНЫ
O Альдостерон связанное с недостатком витамина в организме. Причины гиповитаминозов D: васкуляризация глазных яблок. Это вещества, которые нарушают использование
Клетки-мишени - дистальные канальцы почек. Авитаминоз – патологическое состояние, - недостаток витамина D в пище Суточная потребность 2-4 мг. витаминов.
Рецепторы находятся внутри клеток – цитозольные вызванное отсутствием витамина в организме. - недостаток УФ (солнечного) облучения Источники: дрожжи, печень; хлеб грубого Их 2 группы:
рецепторы. Влияют на синтез белков, транспорт Полигиповитаминоз – патологическое состояние, - недостаток парат-гормона помола, соя, яйца, молоко. 1. антивитамины, прямо воздействующие на
натрия через мембраны, т.е. повышают реабсорбцию связанное с недостатком нескольких витаминов в Суточная потребность вит. D 0,012-0,025 мг. снижение активности витаминов, например авидин на
натрия и хлоридов из первичной мочи, задерживая организме. Источники витамина D: яичный желток, рыбий Витамин РР витамин А, аскорбатоксидаза на витамин С;
натрий в организме. Влияют на углеводный обмен, как Гипервитаминоз – патологическое состояние, жир, сливочное масло (лучше летнее), печень, Антипеллагрический витамин. 2. структурные аналоги витаминов, похожие на
и гипоталамус, но в меньшей степени. связанное с избытком каких-либо витаминов в молоко. Витамеры: никотиновая к-та, никотинамид, витамины, но оказывающие противоположное
Гипофункция коры надпочечников - болезнь организме (обычно витаминов А или D). ниацин. действие, например сульфаниламиды похожи по
7 O
Адиссона (бронзовая болезнь). Снижается Чаще присутствует недостаточная витаминная Витамин Е O
структуре на ПАБК. Такие вещества используют для
C 7
устойчивость организма к стрессам, гипогликемия, обеспеченность, т.е. отсутствуют характерные Устар.: антистерильный витамин, OH гибели микроорганизмов, которые их не различают.
C
потеря натрия и накопление калия, гипотония, клинические проявления, а лишь снижена антиоксидантный энзим. NH2
N
мышечная слабость, утомляемость, повышение работоспособность, повышена сонливость, В химическом плане это альфа-, бета-, гамма- и Биохимия печени
никотиновая N
пигментации кожи, возможна гибель из-за нарушения увеличивается частота простудных заболеваний и их дельта-токоферолы, но преобладающим является к. (вит. РР) никотинамид (вит. РР) Роль печени в обмене веществ
водно-солевого обмена. тяжесть, появляются заболевания сердечно- альфа-токоферол. Устойчив при кипячении. Печень занимает центральное место в обмене
Гиперфункция - синдром Иценко-Кушинга. сосудистой системы и т.д. Витамин Е устойчив к нагреванию. Роль витамина РР в обмене веществ веществ организма. Особенность анатомического
Причины гиповитаминозов Роль витамина Е в обмене веществ Используется для синтеза НАД и НАДФ – расположения и связи с другими органами, позволяет
Гормоны половых желез 1. Первичные: недостаток витамина в пище. 1. регулирует интенсивность свободно- коферментов дегидрогеназ. печени участвовать во всех видах обмена веществ.
Гонады - яйчники и семенники - железы 2. Вторичные: радикальных реакций. Препятствует перекисному Гиповитаминоз РР: усталость, слабость. Более Печень кровоснабжается печеночной артерией и
смешанного типа. По химической природе их гормоны а) снижение аппетита; окислению липидов биомембран; выраженный – пеллагра: диарея, дерматиты, воротной веной, которые в ней образуют обширную
- стероиды. Андрогены (мужские) синтезируются в б) повышенный расход витаминов; 2. повышает активность витамина А. деменция (слабоумие). капиллярную сеть, следовательно, все вещества
семенниках и коре надпочечников. Эстрогены в) нарушения всасывания и утилизации, напр., Гиповитаминоз Е специфической картины не Суточная потребность витамина РР 20-25 мг. поступающие в организм вместе с пищей, после их
(женские) - в яичниках и коре надпочечников. энтероколиты, желчно-каменная болезнь; имеет. Наиболее специфичны гемолитическая анемия Источники: дрожжи, печень, грибы, соя, бобы, всасывания в кровь распределяются печенью по
Синтезируются из холестерола, который образуется г) химиотерапия (антибиотики, аспирин – недоношенных и патологии мембран. мясо, мука пшеничная грубого помола. Может всему организму. Через печень протекает около 1,2
из Ац-КоА. Ац-КоА→ холестерол→ прегненолон недостаток фолиевой к-ты); Суточная потребность витамина Е 20-25 мг. синтезироваться в организме из аминокислоты литра крови в минуту. Площадь капиллярных
→прогестерон →кортикостероиды. Из прогестерона д) хирургические вмешательства; Источники витамина Е: растительные масла (!), а триптофана при участии витамина В6. синусоидов в печени взрослого человека 400-450 м2.
также образуются андрогены (тестостерон) , а из них - е) физиотерапия и др. также печень, желток яиц, проросшие зерна; масло Поэтому гиповитаминоз РР бывает при белковом Важнейшие функции печени:
эстрогены. 3. Врожденные: отсутствие ферментов, облепихи. голодании и при гиповитаминозе В6. 1. синтетическая - происходит превращение
Эстрогены: эстрадиол, эстрон (образуется из катализирующих превращение провитамина в питательных веществ в такие формы, которые могут
эстрадиола в плаценте), эстриол, прогестерон. витамин (напр., каротин не превращается в ретинол – Витамин К Витамин В6 быть использованы другими тканями:
CO витамин А). Антигеморрагический витамин. Антидерматитный витамин. - белки плазмы крови (альбумины, глобулины,
H3C OH H3C CH3
Витамеры: К1 – филлохинон и К2 – менахинон. фибриноген, протромбины);
Пиридоксин → пиридоксаль → пиридоксамин
H3C Причины недостаточной витаминной Роль витамина К в обмене веществ [нарисовать формулы] - группа белков участвующих в транспорте
обеспеченности в современных условиях Это кофактор карбоксилирования глутаминовой 7 липидов (ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП);
Чешские исследователи выяснили, что при кислоты (ГЛУ) в белке крови протромбине для его H C O - гормонов (транскортины);
оптимальной диете человек не получает достаточное превращения в тромбин. HO CH2 OH - витаминов;
O Прогестерон количество витаминов. Причины: протромбин → тромбин [карбоксилирование - микроэлементы (трансферины, церрулоплазми-
HO Эстрон
1) снижение энерготрат с 3500-4000 ккал/сут до гамма-углеродного звена остатка глутамата] ны – переносчики ионов меди)
Андрогены: тестостерон, андростерон 2000-2500 ккал/сут за сто лет, из-за чего снижение Антагонист витамина К – варфарин (крысиный H3C N В печени синтезируется глюкоза, гликоген,
(образуется из тестостерона). количества пищи и, следовательно, уменьшение яд), он близок по структуре к витамину К, является пиридоксаль ( вит. В6 ) нейтральные жиры, ХС, ФЛ, ВЖК (заменимые),
H3C OH количества витаминов; антикоагулянтом. (все три эти соединения обладают витаминным кетоновые тела.
2) использование бедных витаминами продуктов Витамин К поступает в организм с зелеными действием) В печени активно синтезируются из АК
H3C (рафинированных и высококалорийных: сахар, белый растениями (шпинат, крапива), жирами, а также небелковые азотистые соединения: коферменты (HS-
Роль витамина В6 в обмене веществ
хлеб, спирт); синтезируется микрофлорой кишечника. 1. он необходим для образования ПФ KoA), креатин, глутатион, никотиновая кислота,
3) использование рафинированных продуктов; Гиповитаминоз К проявляется геморрагиями. (пиридоксальфосфата) – кофермента амино-ТФ, пуриновые и пиримидиновые основания, порфирины.
4) недостаточное потребление овощей и фруктов; Авитаминоз К чаще наблюдается при нарушении декарбоксилаз АК, дезаминаз АК; В печени происходит биосинтез мочевины,
O Андростерон 5) отсутствие централизованной системы всасывания его в кишечнике. мочевой кислоты, активно протекают реакции обмена
2. необходим для превращения триптофана в
Органы-мишени для эстрадиолов - матка и витаминизации. {водорастворимая форма витамина К - викасол} витамин РР; АК (переаминирование, окислительное
молочные железы, для андрогенов - простата, Т.о., рацион современного человека достаточен 3. нужен для превращения дельта- дезаминирование, декарбоксилирование), что
семенные пузырьки, мышцы. по калорийности, но не удовлетворяет его Водорастворимые витамины аминолевулиновой кислоты в гем. обеспечивает поддержание в организме баланса
Механизм действия – цитозольный - гормоны потребностей в витаминах. Витамин С {Т.е., вит.В6 нужен для обмена аминокислот} заменимых АК, биогенных аминов.
соединяются с цитозольными рецепторами и Аскорбиновая кислота, антискорбутный витамин Гиповитаминоз В6: анемия из-за нарушения 2. депонирующая. В печени может
действуют на ген. Жирорастворимые витамины (скорбут = цинга). обмена АК, плюс дерматиты, стоматиты, глосситы, депонироваться гликоген, ТГ, жирорастворимые
Основной эффект - синтез специальных белков Витамин А Является лактоном. Легко окисляется: конъюнктивиты. витамины (А, D, Е, К), некоторые водо-растворимые
репродуктивной системы. Витамеры: А1 – ретинол и А2 – ретиналь. О=С─┐ О=С─┐ Суточная потребность в витамине В6 2-3 мг. витамины (В1, В2, В12), микроэлементы.
Клиническое название: антиксерофтальмический | │ | │ Источники: печень, дрожжи, хлеб грубого 3. пищеварительная - связана с образованием и
Влияние на обмен веществ. витамин. НО-С │ -2Н О=С │ помола, горох. Также он синтезируется микрофлорой секретированием желчи и желчных кислот.
Эстрогены: По химической природе: циклический ║ О ◄═══► | О кишечника. 4. выделительная (экскреторная) – связана с
1. синтезируют специфические белки; непредельный одноатомный спирт на основе кольца НО-С │ +2Н О=С │ Гиповитаминоз возможен при длительном образованием специально жидкого экскрета - желчи.
2. обуславливают положительный азотистый -ионона. | │ | │ употреблении антибиотиков, особенно, Вместе с желчью из клеток удаляются избытки ХС,
баланс; НС─┘ НС─┘ противотуберкулезных препаратов. желчные кислоты, продукты распада гема (желчные
3. активируют пентозный цикл; | | пигменты), инактивированные витамины и гормоны,
4. препятствуют накоплению липидов в жировой НО-СН НО-СН Витамин В9, В10, ВС (фолиевая кислота) обезвреженные токсические вещества, вода.
ткани и печени. | | Фолиевая кислота, фолацин. Антианемический 5. обезвреживающая функция. В печени
Эстрогены имеют цикличность секреции: в Н2С-ОН Н2С-ОН витамин. обезвреживаются токсические метаболиты обмена
Может разрушаться кислородом, т.е. является аскорбат дегидроаскорбат
фолликулярной фазе синтезируются эстрогены, в антиоксидантом. Роль фолиевой кислоты в обмене веществ веществ (аммиак, крезол, фенол, скатол, индол,
лютеиновой фазе - прогестерон. Енольные гидроксилы неустойчивы, особенно в Участвует в транспорте одноуглеродных билирубин). В печени обезвреживаются, поступающие
Роль витамина А в метаболизме:
присутствии кислорода. В кислой среде витамин С фрагментов (-СООН, -СН3, СН=О): превращение из вне через ЖКТ, вдыхаемый воздух, кожу - спирты,
1. Участвует в росте и дифференцировке клеток
Андрогены: сохраняется лучше. урацила в тимин, этаноламина в холин; синтез АК карболовые кислоты, альдегиды.
эмбриона, развивающегося организма. Участвует в
1. синтезируют специальные белки половой Роль витамина С в обмене веществ метионина, серина, пуриновых оснований. Поступающие в организм извне чужеродные
делении и дифференцировке быстро
сферы; 1. участвует в реакциях гидроксилирования {Т.е., фолиевая кислота нужна для обмена белков вещества, а так же соединения, образующиеся в
пролиферирующих тканей (хрящевые, костные,
2. стимулируют синтез мышечных белков; (ЛИЗ→ОЛИ, ПРО→ОПР), что требуется для "сшивок" и нуклеиновых кислот} организме в процессе метаболических реакций,
эпителиальные ткани), т.к. витамин А может
3. стимулируют синтез белков печени и почек; молекул коллагена в соединительной ткани; Гиповитаминоз фолиевой кислоты: анемия, которые не могут быть использованы для
инициировать репликацию и участвует в образовании
4. ускоряют развитие костной ткани; 2. участвует в триптофана и диоксиметила с затем диарея. пластических целей или как источники энергии,
хондроитинсульфата.
5. ускоряют аэробное окисление; образованием нейромедиаторов (норадреналин и Суточная потребность фолиевой к-ты 0,2 мг. называются ксенобиотиками. Эти соединения в
2. Участвует в фотохимическом процессе зрения.
6. обладают анаболическим эффектом; др.); Источники: зеленые растения (шпинат, капуста), подавляющем большинстве случаев должны
В состав зрительного пигмента родопсина входит 11-
7. влияют на развитие половых органов, 3. необходим для синтеза кортикостероидов; фасоль, печень, молоко, яйца; плюс синтезируется подвергаться обезвреживанию, т.е. детоксикации.
цис-ретиналь, который при освещении переходит в 11-
вторичных половых признаков, половое влечение. 4. необходим для образования нейромедиаторов. микрофлорой кишечника. Главным органом, где происходят эти процессы,
транс-ретиналь, активирующий фосфодиэстеразу,
Гиповитаминоз С проявляется поражением Причины недостатка фолиевой к-ты: является печень.
которая расщепляет цГМФ, в результате чего ионные
Витамины соединительной ткани – повышенная хрупкость - использование антибиотиков; Кроме ксенобиотиков, инактивации в печени и
каналы мембраны закрываются, возникает
К концу XIX века сложились представления, что сосудов, пипехии (точечные кровоизлияния на коже), - заболевания ЖКТ (кишечника); выведению из организма подвергаются и некоторые
гиперполяризация мембраны и генерируется нервный
основными компонентами пищи являются белки, кровоточивость десен. - недостаточность белкового питания. собственные метаболиты обмена (продукты распада
импульс. При этом родопсин разлагается на белок
жиры, углеводы и минеральные вещества. Но ряд Авитаминоз С – цинга (скорбут): кровоизлияния Особенно недостаток фолиевой к-ты проявляется гема, стероидные гормоны, катехоламины). Все эти
опсин и 11-транс-ретиналь. В темноте наблюдается
наблюдений указывал на недостаточность только этих во внутренние органы, более выраженные при беременности (у 58% беременных), им нужно до соединения из организма выводятся в виде
регенерация родопсина: транс-ретиналь→ повреждения соединительной ткани.
групп питательных веществ. (Напр., Лунин, 1880: при 0,6 мг/сут. Считается, что 98% недоношенных и метаболитов, химического комплекса с
(алкоголь-ДГ, НАД·Н2 → НАД) транс-ретинол→ Суточная потребность витамина С 100-150 мг.
кормлении одной группы мышей естественными имбицильных детей обусловлено дефицитом биомолекулами (с глутатионом), выводятся металлы.
(изомераза) цис-ретинол →(алкоголь-ДГ, НАД·Н2 → Она возрастает при инфекционных заболеваниях,
продуктами, а другой – белками, жирами, углеводами, фолиевой кислоты. Некоторые из них выводятся в неизмененном виде
полученными из этих же продуктов, гибель мышей во НАД) цис-ретиналь→ (+опсин) родопсин стрессовых состояниях, лактации, беременности – до (ацетон), некоторые соединяются с макромолекулами
второй группе была значительно выше.) Гиповитаминоз А проявляется нарушением 300 мг/сут. Витамин В12 и могут, накапливаясь в организме, оказывать
В 1911 г. польский ученый Функ выделил в темновой адаптации. Если наблюдается в растущем Источники витамина С: овощи, фрукты, зеленые токсическое действие, медленно выделяясь из
Кобаламин. Антианемический витамин.
рисовых отрубях соединение, содержавшее организме, то имеет место задержка роста. растения; главные – черная смородина, шиповник, организма. Так взаимодействуют с белками соли
Имеет красный цвет. На свету разлагается.
аминогруппу, которое было необходимо для Гиповитаминоз А может перерасти в авитаминоз А, грецкий орех, цитрусовые. В России основным Роль кобаламина в обмене веществ тяжелых металлов.
нормальной жизнедеятельности. Он назвал его проявляющийся гемеролопией ("ночной слепотой"). источником его является картофель (10 мг/100 г) и В большинстве случаев ксенобиотики выводятся
- транспорт метильных групп;
витамином (от лат. vitae amine – амин жизни). При недостатке витамина А нарушается квашенная капуста. из организма в виде парных безвредных соединений –
- участвует в транспорте водорода;
Витамины – это необходимые для нормальной эпителизация, наблюдается избыточное ороговение Причины гиповитаминоза С: - превращение рибозы в дезоксирибозу; конъюгатов. Если в молекулах, поступающих с током
жизнедеятельности низкомолекулярные эпителия (сухость кожи, сухость роговицы глаз – 1. витамин С неустойчив; крови веществ в печень, имеются свободные
- участвует в синтезе метионина.
органические соединения, синтез которых в ксерофтальмия). Ксерофтальмия может привести к 2. он необходим в относительно больших функциональные группы –OH, –SH,–NH2, то эти
{Т.е., кобаламин нужен для обмена белков и
организме ограничен или отсутствует. развитию микрофлоры, кератомаляции (размягчению количествах; нуклеиновых кислот.} вещества могут сразу же вступать в фазу конъюгации.
Отличительные признаки витаминов: роговицы), затем к её помутнению и амблеопии 3. в организме отсутствуют запасы витамина С. Если у ксенобиотиков таких функциональных
Недостаток кобаламина: анемия, поражение
1) витамины не выполняют пластических (слепоте). групп нет, то они должны предварительно пройти
нервной системы, снижение кислотности желудочного
функций; Причины гипо- и авитаминозов А: Витамин Р сока. стадию химической модификации. В процессе этих
2) витамины не играют энергетической роли (т.е. - недостаток в пище Витамин проницаемости. реакций, соединение может подвергаться окислению
Суточная потребность в кобаламине 0,003 мг.
не используются как источник энергии); - нарушение всасывания в кишечнике Витамеры: рутин, катехины, цитрин. или восстановлению, циклизации, дециклизации,
Источники: печень, рыба, яйца, молоко, +
3) витамины не синтезируются в организме или - заболевания печени, при которых провитамин Это витамин-спутник витамина С. синтезируется микрофлорой. (в дрожжах – нет) гидролизу и т.д. При этом, в структуре вещества
синтезируются в недостаточных количествах; (кератин) не превращается в витамин Гиповитаминоз Р: поражение сосудов, происходит разрыв внутренних связей, либо вводят
Недостаток кобаламина может возникать при
4) дефицит витаминов вызывает специфические - повышенная потребность в витамине А – у нарушение их проницаемости. дополнительные функциональные группы или
заболеваниях желудка, в котором вырабатывается
нарушения обмена веществ с характерными растущего организма, беременных, ночных Роль в обмене веществ внутренний фактор Касла (транскоррин), происходит высвобождение заблокированной
клиническими проявлениями; водителей) Витамин Р тормозит активность гиалуронидазы, функциональной группы. Таким образом, появление
необходимый для всасывания витамина В12.
5) выполняют специфические функции, которые Суточная потребность витамина А 1,0 - 2,5 мг, чем сохраняет соединительную ткань. А также дополнительной функциональной группы делает
невозможно заменить другими органическими а провитамина А (каротина) 2,0 – 4,0 мг. участвует в окислительно-восстановительных Витамин В3 ксенобиотики более гидрофильными и следовательно
соединениями; Каротин (провитамин А) – димер витамина А. реакциях. способны вступить в фазу конъюгации.
Пантотеновая кислота. [рис. формулы НОСН 2-
6) витамины необходимы в миллиграммах или Содержится в растительных продуктах. (Различают Потребность в витамине Р не установлена. Важным этапом детоксикации поступивших в
С((СН3)2)-СН(ОН)-СО-NH-СН2-СН2-СООН]
микрограммах в сутки (!). альфа-, бета- и гамма-каротин.) печень с током крови веществ является их окисление
Источники витамина А: Состоит из масляной кислоты с -аланином.
Витамин В1 Роль в обмене веществ в микросомах ЭПС. Здесь в липидном слое
Классификация витаминов - животные жиры (рыбий жир, печень, яичный Тиамин, антиневритный витамин. биомембран локализуется система
желток, сливочное масло); Участвует в образовании КоА, который в свою
Принята классификация по растворимости: NH2 гидроксилированных ферментов, требующих наличие
- каротин растительного происхождения (морковь, очередь участвует:
1) жирорастворимые (A, D, E, K); + 1. синтезе и распаде жирных кислот; молекул кислорода, НАДФН2 (восстановленый),
2) водорастворимые (все остальные: В_, С, Р, Н); свекла, томаты, зеленый горошек). N CH2 N CH3 поступающих из пентозного цикла, флавопротеида
2. транспорте ацильных остатков (пр., АцКоА)
3) витаминоподобные вещества – синтезируются CH2 CH2 OH 3. в реакциях окислительного декарбоксилирова- (ФП) и цитохрома.
в организме, но в недостаточном количестве Витамин D H3C Гидроксилазы способствуют включению
Антирахитический витамин. Существуют два S ния пирувата и -кетоглутаровой кислоты.
(парааминобензойная к-та, коэнзим Q, холин, инозит, тиамин ( вит. В1 ) {Т.е. витамин В3 необходим для обмена Б, Ж, У} кислорода в молекулу субстрата. НАДФН2 является
пангамовая к-та). витамера: источником электронов и протонов. Введение ОН-
D2 – эргокальциферол и D3 – холекальциферол. Тиамин устойчив в кислой среде (до 140ºС), а в Авитаминоз – представлен разными формами;
Номенклатура витаминов представлена щелочной среде быстро разрушается. характерны дерматиты, поражения слизистой группы в структуру ксенобиотика делает его более
химическим названием и буквенным обозначением. Витамин D2 содержится в грибах. Витамин D3 полярным и, следовательно, облегчает его
синтезируется в организме под действием УФО Роль витамина В1 в обмене веществ оболочки внутренних органов, поражение ЖВС
Напр., витамин А – ретинол, витамин РР – 1. из него образуется ТПФ (тиаминпирофосфат) – (надпочечники, тимус), поражение нервной ткани. последующее конъюгирование.
никотинамид или никотиновая кислота, витамин В6 – (ультрафиолетового облучения): НАДФН2 – зависимая моноксигеназная цепь
7-дегидрохолестерол → холекальциферол (D3) кофермента декарбоксилаз кетокислот (пируват-ДК- Авитаминозы практически не встречаются.
пиридоксин, пиридоксаль или пиридоксамин. комплекс, альфа-КГ-ДК) и транскетолазы; Суточная потребность 10 мг. микросом состоит из:
Также существует клиническое название 2. участвует в передаче нервного импульса; Этот витамин широко распространен, содержится 1. ФП, коферментом которого является ФАД;
витамина, которое состоит из названия 3. является коферментом транскетолазы. в печени, яйцах. овсяных хлопьях, дрожжах. Также 2. цитохрома Р-450.
патологического проявления недостатка витамина с Гиповитаминоз В1: накопление ПВК и альфа-КГ в синтезируется микрофлорой кишечника. ФП обладает НАДН2–дегидрогеназной
приставкой анти- . крови из-за нарушения их превращений, поражение активностью, причем ФАД акцентирует протоны и
(напр., витамин А – антиксерофтальмический нервной ткани из-за недостатка глюкозы. Витамин Н (биотин) электроны. С ФП электроны транспортируются на
витамин, витамин D – антирахитический витамин). Авитаминоз В1 – болезнь бери-бери: Антисеборейный витамин. Структура: тиофен, цитохром Р-450, а протоны в окружающую среду.
Роль витамина D в обмене веществ:
Жирорастворимые витамины могут полиневриты, отеки, сердечно-сосудистая соединеный с мочевиной+ боковая цепь Цитохром Р-450 является последним
Витамин D3 (холекальциферол) подвергается в
откладываться в печени в виде резервов (A, D, K), недостаточность (иногда до некрозов), нарушения (валериановая кислота). самоокисляющим звеном этой цепи. Он выполняет
организме превращению. Он поступает в печень, где
витамин Е может накапливаться в жировой ткани. Так секреции и моторики ЖКТ (атония кишечника). Чаще Устойчив при нагревании. двойную роль:
под действием 25-гидроксилазы превращается в 25-
как эти витамины нерастворимы в воде, то они не развивается при хроническом алкоголизме, когда Роль биотина в обмене веществ 1. активирует кислород путем переноса
гидроксихолекальциферол, затем в почках под
могут свободно проникать в кровь и выводиться с витамин В1 не всасывается. Биотин – кофермент карбоксилирования электронов;
действием ПТГ и 1-гидроксилазы – в 1,25-
мочой. При избыточном поступлении этих витаминов Суточная потребность витамина В1 2-3 мг. (превращение ацетил-КоА в малонил-КоА в синтезе 2. использует активированный кислород для
дигидроксихолекальциферол (гормон кальцитриол)
могут развиваться токсические эффекты (в основном, Потребность возрастает при углеводной пище (0,5 мг ВЖК) и кофермент транскарбоксилирования в синтезе окисления вещества и образование воды.
витамина А и D). витамина на каждые 1000 ккал). пуриновых оснований. В этом процессе 1 атом кислорода включается в
Водорастворимые витамины выводятся с мочой, Источники тиамина: дрожжи, хлеб грубого Авитаминоз Н – себорея: покраснение и окисляемое вещество, а другой связывает два
поэтому их избытка не наблюдается. Возможен помола, каши, крупы (овсяная, гречневая, фасоль). шелушение сальной кожи на волосистой части протона из среды и входит в состав воды.
небольшой резерв фолиевой к-ты и витамина В12 в головы.
печени. Токсические эффекты не наблюдаются. Витамин В2 Суточная потребность витамина Н 0,010 мг. Гидроксилирование ксенобиотиков с
кальцитриол участием микросомальной монооксигеназной
Функции кальцитриола Рибофлавин Источники: печень, яйца, молоко.
Роль витаминов в обмене веществ Авитаминоз бывает при употреблении сырых яиц, системы
1.(!) витамины – предшественники коферментов и 1. регулирует всасывание кальция и фосфора в 1. бензола:
кишечнике путем активации синтеза в энтероцитах содержащих авидин (антивитамин Н).
простетических групп ферментов.
кальций-связывающего белка (кальбиндина D);
[рис. бензол+ О2 +НАДФН2→(гидроксилаза, Как видно из схемы, в процессе реакций Относительные обусловлены изменением иммунопатологию. Обеспечивается плазматическими 2) цитолиз;
цитохром Р450) фенол + НАДФ+ Н2О] катаболизма гема, гемин восстанавливается с объема циркулирующей крови (ОЦК). Когда ОЦК клетками. 3) некроз тканей;
2. индола: помощью редуктаз (НАДФН2) в ферро-форму (Fe2+). увеличивается (за счет воды), концентрация Гипогаммаглобулинемия характеризует 4) усиление синтеза.
[рис. индол+ О2 +НАДФН2→(гидроксилаза, При участии НАДФН2, кислород проходит растворенных в ней соединений снижается. Если же подавление звена гуморального иммунитета (при Напр., ЩФ (щелочная фосфатаза) повышается
цитохром Р450) индоксил + НАДФ+ Н2О] последующее превращение с раскрытием ОЦК увеличивается (обезвоживание), то наблюдается лучевой болезни, иммунодефиците, истощении при рахите (синтезируется остеобластами).
OH тетрапирольного кольца гема, с выделением окиси сгущение крови и повышение концентрации веществ. организма). АлАТ (аланиновая аминотрансфераза) в норме
углерода (СО) и освобождением ферри-иона (Fe3+). II. Качественные и количественные. Качественные изменения заключаются в 0,1-0,68 ммоль/ч·л. Наибольшее ее количество – в
Образуется ациклическое соединение Качественные изменения: появление появлении парапротеинов (продуктов аномального печени, меньше – в скелетных мышцах, др.
N N биливердин, у которого редуктаза восстанавливает патологических компонентов (патологические белки – синтеза иммуноглобулинов), патологии клеток Повышение активности АлАТ при заболеваниях
H H метиловый мостик между 3 и 4 пирролами, образуется парапротеины) или отсутствие нормальных иммунной системы (их опухоли). печени, скелетных мышц, миокарда. Это
Индол Индоксил
желтый, токсический для клеток, пигмент – билирубин. компонентов (афибриногенемия – отсутствие Напр., криоглобулин (чувствительный к холоду) цитоплазменный фермент цитолиза. Активность его
Кроме микросом, химическое превращений
За сутки у взрослого человека массой 70 кг фибриногена, анальфалипопротеинемия – отсутствие переходит в гель при температуре ниже 37ºС (это повышается в ранние стадии заболевания.
ксенобиотиков может проходить в митохондриях,
образуется 250-350 мг билирубина. Химические α-ЛП). обратимый процесс). Он обуславливает холодовую АсАТ (аспарагиновая аминотрансфераза) в
лизосомах, цитозоле гепатоцитов. Обезвреживание
превращения гема в билирубин в клетках МФ можно Количественные – повышение или снижение аллергию. норме 0,1-0,45 ммоль/ч·л. Наибольшее содержание в
ксенобионтов в печени проходит с участием основных
наблюдать внутри организма в гематоме, где показателя. Название образуется из приставки гипер- мышцах (скелетной, сердечной), в печени и др. АсАТ
конъюгатов: глюкуроновой кислоты, серной кислоты,
пурпурный цвет, обусловленный гемом, медленно или гипо- соответственно, названия этого компонента Небелковые азотсодержащие вещества содержится не только в циотоплазме, но и в
уксусной кислоты и глицина и соответствующих
переходит в желтый цвет, обусловленный и концовки -емия. Остаточный азот митохондриях, поэтому ее появление свидетельствует
ферментов – ТФ.
билирубином. Остаточный азот – это сумма азота всех о более глубоком повреждении.
Конъюгация происходит путем химического
Образованный в клетках билирубин является Белковый состав крови небелковых азотсодержащих веществ крови. В норме Повышение активности АсАТ – при заболеваниях
связывания ксенобиотиков с активными формами –
токсическим веществом, удаляется из них и поступает Функции белков крови: 14-28 ммоль/л. мышц, генетических заболеваниях, травмах,
УДФ-ГК (с глюкуроновой кислотой ), ФАФС, Ац-КоА и
в кровь, взаимодействуя с транспортными белками - 1. поддерживают онкотическое давление (в 1. Метаболиты: воспалениях, а также при заболеваниях миокарда,
глицина.
альбуминами. Образованное комплексное соединение основном за счет альбуминов); 1.1. аминокислоты (25%); печени. При заболевании печени повышение АсАТ,
При образовании конъюгатов значительно
билирубин-альбумин называется неконъюгированный 2. определяют вязкость плазмы крови (в 1.2. креатин (5%); равное повышению АлАТ, означает глубокое
уменьшается количество токсических соединений,
билирубин - НБ. основном за счет альбуминов); 1.3. полипептиды, нуклеотиды (до 3,5%). повреждение.
увеличивается водорастворимость, что облегчает
НБ имеет свойства: 3. определяют устойчивость форменных 2. Конечные азотистые продукты: ЛДГ (лактатдегидрогеназа) в норме не более 4
выведение их из организма в составе мочи.
1. токсичен; элементов в кровотоке (предупреждают склеивание 2.1. мочевина (50%); ммоль/ч·л. ЛДГ представлена пятью изоферментами:
Конъюгацией с глюкуроновой кислотой
2. гидрофобен; клеток крови между собой); 2.2. мочевая кислота (4%); ЛДГ1 – Н4 – только в миокарде;
подвергаются: ксенобиотики, стероиды, билирубин,
3. адсорбирован на альбумине; 4. участвуют в поддержании КЩС (кислотно- 2.3. креатинин (2,5%); ЛДГ2 – Н3М1 – в миокарде, эритроцитах, др.;
витамины D2, D3. 4. не проходит через почечный эпителий; щелочного равновесия), образуя белковую буферную 2.4. индикан, аммиак. ЛДГ3 – Н2М2 – в легких;
С серной кислотой: ксенобиотики, стероиды,
5. не дает прямой реакции с диазо-реактивом систему; Гиперазотемия (азотемия). Причины: ЛДГ4 – Н1М3 – в скелетных мышцах, печени;
тирамины, токаферолы, продукты гниения белков.
Эрлиха. 5. транспортируют метаболиты, биорегуляторы, 1) Продукционный фактор – вследствие распада ЛДГ5 – М4 – в печени.
С уксусной кислотой - все соединения, имеющие НБ с помощью альбумина поступает для микроэлементы, ксенобиотики (в основном за счет белков и увеличенного содержания АК в составе КФК (креатинфосфокиназа) в норме 0,15-0,3
свободную аминогруппу.
детоксикации в печень, где в гепатоцитах, в реакции альбуминов). Напр., тироксинсвязывающий белок остаточного азота. ммоль/ч·л. Содержится в мышечной ткани. Состоит
С глицином - соединения имеющие СООН-группу.
конъюгации с глюкуроновой кислотой, при участии ТФ транспортирует гормон тироксин (Т4); Повышение аминокислот – гипераминоацидемия из двух субъединиц: В (мозговой тип) и М (мышечный
образуются: 6. участвуют в регуляции гемостаза, являясь – при голодании, истощающих заболеваниях, тип). Представлен тремя изоферментами:
Реакции конъюгации ксенобиотиков:
- билирубин-моноглюкурониды (20%); компонентами свертывающей и гиперфункции щитовидной железы. КФК1 – ВВ – около 0% - в мозговой ткани;
1. с глюкороновой кислотой (УДФ-ГК):
- билирубин-диглюкурониды (80%). противосвертывающей систем; 2) Ретенционный фактор – задержка азотистых КФК2 – МВ – менее 3% - в миокарде;
[рис. УДФ-ГК+ фенол→(ТФ) фенилглюкоуронид+ Эти билирубины носят название 7. участвуют в реакциях иммунитета (γ- шлаков в организме за счет нарушения функции КФК3 – ММ – 97-100% - в скелетных и сердечной
УДФ] конъюгированного билирубина – КБ. глобулины, комплемент); почек. Напр., повышение мочевины, повышение мышцах.
2. с серной кислотой: КБ имеет свойства: 8. являются резервом аминокислот. креатинина (креатинин только фильтруется, но не Активность КФК1 увеличивается при патологии
[рис. индоксил+ НО3S-ФАФ (это ФАФС)→(ТФ) 1. не токсичен; реабсорбируется). нервной системы с явлениями деструкции нервной
индоксилсульфат+ ФАФ] 2. гидрофилен; Общий белок При интенсивном распаде нуклеиновых кислот, ткани (например, опухоль, травма, ушиб мозга).
3. с глицином: 3. не связан с белками; В норме общий белок крови 65-85 г/л. подагре повышается мочевая кислота. Активность КФК2 при поражениях миокарда
[рис. бензойная кислота+ NH2-CH2-COOH (это 4. легко проникает через почечный барьер; Общий белок – это сумма всех белковых веществ При патологии мышц увеличивается креатин. (например, инфаркт). КФК3 – при поражениях
глицин) →(ТФ) гиппуровая кислота+ Н2О] 5. дает прямую реакцию с диазо-реактивом крови. миокарда и скелетных мышц (например, при синдроме
COOH CO NH CH2 Эрлиха. ► Гипопротеинемия – снижение альбуминов. Углеводный обмен длительного сдавливания).
COOH Этот билирубин (КБ) может проникать в кровяные Причины: Глюкоза в капиллярной крови натощак 3,3-5,5 ЩФ (щелочная фосфатаза) в норме 0,5-1,3
капилляры. В плазме крови на его долю приходиться 1. дефицит аминокислот в организме (из-за ммоль/л. ммоль/ч·л. Источники ЩФ:
бензойная к-та гиппуровая к-та 25%, от общего билирубина, который в норме нарушения поступления, низкобелковой диете, 1. Гипергликемия (повышение глюкозы): 1) костная ткань (синтезируется остеобластами);
Роль печени в пигментном обмене составляет 8-20 мкмоль/л. нарушении переваривания и всасывания); 1.1. панкреатическая гипергликемия – при 2) желчевыводящая система (синтезируется
Пигментный обмен представляет собой Далее из печени КБ в составе желчи поступает в 2. усиление распада белков (голодание, отсутствии инсулина, нарушении функции В-клеток эпителием желчных протоков).
совокупность сложных взаимопревращений клетки, где под влиянием ферментов микрофлоры он повышение потребности в энергии и строительном поджелудочной железы (сахарный диабет I типа – ЩФ повышается при заболеваниях костной
окрашенных веществ тканей и жидкостей организма гидролизуется. Отщепившаяся глюкуроновая кислота материале при беременности и травме); инсулинзависимый); системы, метастазах опухолей в костную ткань,
человека. всасывается в слизистую кишечника и через воротную 3. выведение белков из кровеносного русла: 1.2. внепанкреатическая гипергликемия – при рахите, остеопорозе, подпеченочных (обтурационных)
К пигментам относятся 4 группы веществ: вену вновь поступает в печень, где может выход в ткани (экссудация, транссудация) либо из гиперпродукции контринсулярных гормонов, желтухах.
1. гем-содержащие пигменты, входят в состав использоваться для детоксикации. организма – выход в мочу при нарушении фильтрации нарушении инсулиновых рецепторов (сахарный α-амилаза синтезируется в поджелудочной
ФАВ, т.н. дыхательных пигментов (гемоглобина, Билирубин под влиянием ферментов кишечной почками; диабет II типа – инсулиннезависимый). железе и в слюнных железах. В крови повышается при
миоглобина, цитохромов, каталазы, пероксидазы); микрофлоры многократно восстанавливается, 4. нарушение белоксинтезирующей функции 2. Гипогликемия (снижение глюкозы): панкреатитах, реже – при воспалении слюнных желез.
2. представлены предшественниками гема – превращается в мезобилиноген, часть которого может печени. 2.1. панкреатическая гипогликемия – инсулина Панкреатическая амилаза фильтруется в мочу.
порфиринами; всасываться слизистой и через систему воротной ► Гиперпротеинемия может быть в двух (опухоль поджелудочной железы);
3. представлены продуктами распада гема – вены поступать в печень, где разрушается до моно-, вариантах: 2.2. внепанкреатическая гипогликемия – Биохимия почек
желчными пигментами (билирубин желчи, уробилин дипирролов, которые из организма удаляются в а) парапротеинемия – появление патологических развивается при недостатке контринсулярных Функции почек
мочи, стертобилин кала); составе желчи с каловыми массами. белков; гормонов (нарушении функции надпочечников, напр., I. Экскреторная функция – выделение мочевины,
4. образуются из аминокислоты (ТИР) в Незначительная часть мезобилиногена с током б) повышение за счет белковой фазы воспаления. их туберкулезе). мочевой кислоты, креатинина, ксенобиотиков,
пигментных клетках - меланоцитах. Это меланин. Он крови поступает в почки, где превращается в другой Кетоновые тела в норме не более 0,1 г/л. лекарств, токсинов, избытка воды, микроэлементов,
находится в коже, волосах, радужной оболочке глаз. пигмент – уробилиноген, который, окисляясь, Альбумины Представлены ацетоном, ацетоуксусной кислотой, электролитов.
Т.о., большая часть пигментов человека – это образует пигмент мочи – уробилин. В норме 35-50 г/л. бета-гидроксимасляной кислотой. Кетогенез 1. Ультрафильтрация – в клубочках за счет
гемохромагенные пигменты, которые образуются либо В моче здорового взрослого человека массой 70 Гипоальбуминемия – причины см. выше усиливается при голодании, сахарном диабете, может разницы гидростатических давлений образуется
при синтезе, либо при распаде гема. кг уробилин присутствует в следовых количествах. (гипопротеинемия). При снижении альбуминов ниже приводить к кетоацидозу. первичная моча (180 л/сут), которая по своему
За сутки (суточный диурез в норме равен 1,2-1,5 30 г/л возникают отеки. составу почти не отличается от плазмы крови, но
Биосинтез гема л) выделяет 1-4 мг уробилина. Гиперальбуминемия – при переливании Липидный обмен практически не содержит белка (могут присутствовать
Биосинтез гема идет в большинстве тканей, за Большая часть мезобилиногена в толстом отделе альбуминов с лечебной целью и при сгущении крови Холестерин в норме 3-5,2 ммоль/л. В плазме микроколичества альбуминов). Т.е. образуется
исключением эритроцитов, которые не имеют кишечника под влиянием ферментов кишечной (относительная гиперальбуминемия). Истинной не находится в составе ЛПНП, ЛПОНП (атерогенные безбелковый фильтрат.
митохондрий. В организме человека гем микрофлоры, восстанавливаясь, превращается в встречается. фракции) и ЛПВП (антиатерогенная фракция). 2. Канальцевая реабсорбция – обратно
синтезируется из глицина и сукцинил-КоА, стеркобилиноген – основной пигмент кала, который, Вероятность развития атеросклероза связана с всасывается вода, ионы натрия, хлора, магния,
образованного в результате метаболических реакции окисляясь, превращается в стеркобилин. За сутки с Глобулины в норме 20-30 г/л коэффициентом атерогенности: фосфора, гидрокарбонаты, глюкоза, белок, т.е. те
ЦТК. калом выводиться примерно 280-300 мг стеркобилина. I. α1 -глобулины К=(ЛПНП +ЛПОНП) /ЛПВП. вещества, в которых нуждается организм. В
Для активации глицина необходим витамин В6. В α-антитрипсин – ингибирует трипсин, пепсин, В норме у взрослого коэффициент атерогенности результате моча становится более
процессе первой метаболической реакции синтеза Патология пигментного обмена эластазу, некоторые другие протеазы крови. не более 3,0. У новорожденного – не более 1,0. концентрированной. Способность концентрировать
гема образуется -аминолевулиновая кислота (АЛК). Как правило, связана с нарушением процессов Выполняет антивоспалительную функцию крови. Гиперхолестеринемия может свидетельствовать мочу – важный показатель функции почек. Он
Скорость синтеза гема контролируется ферментом – катаболизма гема и выражается Повышенный уровень антитрипсина характерен для об: оценивается по плотности мочи.
синтаза. Наиболее активно эта реакция идет в печени. гипербилирубинемией и проявляется в острой фазы воспаления, поэтому он называется ✓ атеросклерозе (избыток ЛПНП и ЛПОНП); Практически не реабсорбируется креатинин, в
[рисуется в столбик. Первая реакция идет в желтушечности кожи и видимых слизистых оболочек. белком острой фазы. ✓ сахарном диабете (избыток ацетил-Ко А); небольшом количестве реабсорбируется мочевина,
митохондриях: глицин + сукцинил-КоА→(синтаза) Накапливаясь в ЦНС, билирубин вызывает α1-серомукоиды – гликопротеины сыворотки ✓ ожирении; мочевая кислота, т.е. имеет место избирательная
аминолевулиновая кислота (АЛК). Следующие интоксикацию. При гипербилирубинхмиях меняется крови. Являются компонентами клеточных мембран и ✓ гипотиреозе; реабсорбция.
реакции в цитозоле: АЛК + АЛК→ порфобилиноген соотношение НБ и КБ. появляются в крови вследствие обновления кклеток. ✓ обтурационной (подпеченочной) желтухе. 3. Секреция ионов калия, аммония, водорода.
(монопиррол) + 3 порфобилиногена → Выделяют следующие желтухи: Обнаруживаются в печени в ответ на воспаление (в Гипохолестеринемия: При увеличении концентрации веществ секретируется
1. Механическая (обтурационная), которая любом органе). Повышается содержание ✓ голодание; вода. Образуется вторичная моча.
уропорфобилиноген (или тетрапиррол) → (над
связана с нарушением оттока желчи в клетках по серомукоидов в ответ на воспаление и процессы ✓ нарушение функции печени; Вещества, находящиеся в моче, делятся на:
стрелкой: декарбоксилаза; под: -СО2)
причинам болезни печени, желчного пузыря, при распада (при деструктивных процессах). ✓ гипертиреоз (за счет катаболизма). 1) в норме не фильтруемые грубодисперсные
копропорфобилиноген. Далее реакции до образования
закупорки желчевыводящих путей в случае глистной α1-фетопротеин – фетальный белок. В норме в высокомолекулярные соединения, которые в норме не
гема идут опять в митохондриях:
инвазии, при сдавлении опухолью из вне. В процессе больших количествах во внутриутробном периоде. Билирубин общий в норме 8-20 мкмоль/л, могут преодолеть почечный барьер (глобулины). Их
копропорфобилиноген →(над стрелкой:
застоя желчи растягиваются желчные капилляры, Концентрация у взрослого человека не более 15мг/мл. конъюгированый – 2-8 мкмоль/л. Чаще встречается появление говорит о нарушении фильтрации.
декарбоксилаза; под: -СО2) протопорфобилиноген → увеличивается их проницаемость. Уровень фетопротеинов используется как маркерна гипербилирубинемия. 2) в норме фильтруемые: присутствуют в
(над стрелкой оксидаза; под: +О2) протопорфирин → КБ поступает в кровь, развивается уровне внутриутробного развития. Также используется первичной моче, но не все из них присутствуют во
(над: синтаза; под: +Fе2+) гем→ Нb(над: +белок) гипербилирубиннемия, за счет КБ. как онкомаркер – маркер рака печени. В организме Минеральный обмен вторичной моче. Они делятся на пороговые и
Последняя реакция соединения гема с белком идет в В крови резко увеличивается активность плода выполняет важные функции: заменяет Натрий – это основной внеклеточный ион. На беспороговые.
цитозоле.] ферментов: щелочной фосфатазы, гамма- альбумин, защищает от избытка материнского уровень Na+ в крови влияют минералокортикоиды Пороговые из первичной мочи реабсорбируются.
После образования АЛК в митохондриях, в глутамилтрансминазы (ГГТ). эстрогена, участвует в развитии печени. (альдостерон задерживает натрий в почках). Уровень Это аминокислоты, глюкоза. Во вторичной моче в
цитозоле происходит конденсация двух молекул АЛК с В моче резко увеличивается содержание II. α2 -глобулины натрия увеличивается за счет гемоконцентрации, т.е. норме не содержатся. Имеется порог реабсорбции.
образованием порфобилиногена (монопиррола). билирубина, уменьшается уробилина. Количество α-макроглобулин – защищает функционирующие сгущения крови. Также увеличивается при избытке Беспороговые выделяются во вторичную мочу
Следующим этапом синтеза является реакция стеркобилина в кале резко уменьшается, кал белки от протеолитических ферментов. Это белки NaCl в пище. независимо от функции почек: мочевина, креатинин.
конденсации 4-х молекул порфобилиногена с становиться ахоличным, т.е. обесцвечивается. острой фазы воспаления. Их концентрация Снижается уровень натрия при длительной рвоте Они не подвергаются реабсорбции.
образованием уропорфириногена (тетрапиррола). увеличивается при потере альбуминовой фракции с (потеря бикарбонатов), длительных поносах Порог реабсорбции – верхний предел
В природе встречаются порфирины типов 1 и 3. В 2. Паренхиматозная (острые гепатиты). мочей, а также в острую фазу воспаления. (например, при холере) и при увеличении содержания концентрации вещества в крови, преодоление
организме человека более широко представлены и Повреждение гепатоцитов при острых гепатитах Гаптоглобин – связывает и транспортирует воды в крови. которого влечет неэффективное обратное
биологически более важные изомеры 3 типа. В (инфекционные заболевания, вирус гепатита, свободный гемоглобин в клетки ретикулярной Калий – это главный внутриклеточный ион. всасывание. Для глюкозы -–10 ммоль/л.
процессе декарбоксилирования уропорфобилиноген отравление), при этом уменьшается активность системы. Сберегает железо (Fe), обезвреживает Увеличивается его концентрация при задержке натрия Появление пороговых веществ в крови влечет
превращается в копропорфобилиноген, который из глюкоуронил-ТФ, что ведет к нарушению образования гемоглобин. Снижается гаптоглобин при гемолизе, в организме (например, при гиперсекреции появление их в моче.
цитозоля поступает в митохондрии, где превращается КБ. Токсическое воздействие на биомембрану ведет к повышается – в острую фазу воспаления. альдостерона), при избытке в пище калийсодержащих
в протопорфирин. Реакция окисления идет в увеличению проницаемости мембран гепатоцитов и Церрулоплазмин выполняет ряд функций: продуктов (например, бананов), при нарушениях II. Регуляторно-гомеостатическая: регуляция
присутствии кислорода при участии оксидаз. переводу в кровь НБ и КБ. Развивается смешенная 1) транспортирует ионы меди (II) – связывает и функций почек. АД (альдостерон, ренин), объема внеклеточной
Заключительной стадией синтеза гема является гипербилирубинемия. удерживает Cu++ в кровеносном русле; Снижается уровень калия при его недостатке в жидкости (регуляция гормонами, для которых орган-
включение 2-х валентного железа в протопорфирин. В крови резко увеличивается активность 2) катализирует окисление Fe2+ в Fe3+; продуктах питания и при синдроме гемоделлюции. мишень – почки: вазопрессин, альдостерон),
Эта реакция синтезируется гем–синтазой и завершает ферментов: ЛДГ, АлАТ, АсАТ. 3) обладает противовоспалительным действием; Снижение уровня калия ведет к нарушению регуляция осмотического давления (вазопрессин,
в митохондриях образование гема. В моче, в больших количествах обнаруживается 4) является антиоксидантом – обезвреживает сердечного ритма. альдостерон). Также регулируется кислотно-щелочное
При нарушении синтеза гема в организме КБ – гипербилирунурия, уробилин, содержание активные формы кислорода и ПОЛ (перекисное Кальций в норме 2,2-2,6 ммоль/л. равновесие.
человека главным образом в печени могут стеркобилина в кале уменьшается. окисление липидов). Гиперкальцийемия: Почки способны секретировать избыток протонов
развиваться порфирии – группа заболевании Повышение церрулоплазмина – при остром ✓ массивный распад костной ткани; (Н+) в мочу – ацидогенез. Он происходит так:
возникшие в результате блокирования отдельных 3. Гемолитическая. Гемолиз эритроцитов может воспалительном процессе, циррозе печени, ✓ повышение секреции ПТГ (парат-гормон); 1) под влиянием карбоангидразы образуется
стадий синтеза гема и сопровождающиеся быть при гемолитических болезнях новорожденных, заболеваниях печени воспалительного характера. ✓ гиповитаминоз D; угольная кислота (СО2 + Н2О → Н2СО3);
увеличенным содержанием порфиринов в организме. при переливании несовместимой группы крови, при Понижение – при нарушении его синтеза в печени ✓ снижение выработки кальциотонина. 2) угольная кислота распадается на протон
Причинами порфирий могут быть: дефиците ферментативных систем эритроцита, при (а также наследственные факторы). Гипокальцийемия: (выделяется в мочу) и гидрокарбонат-анион (идет в
1. наследственные болезни, когда из-за дефицита гемоглобинозах (нарушение структуры гема, Болезнь Вильсона-Коновалова: церрулоплазмин ✓ недостаточность паращитовидных желез; кровь) (Н2СО3 → НСО3-- (в кровь) + Н+ (в мочу));
митохондрий и ЦПМ ферментов синтеза гема, гемоглобина). не удерживается в крови, а выходит в ткани и с мочой, ✓ гиперсекреция кальцитонина; 3) в моче протоны взаимодействуют с
нарушается пигментный обмен; В крови наблюдается гипербилирубиннемия за а также откладывается в прозрачных средах глаза. ✓ гиповитаминоз D. гидрофосфатом натрия с образованием
2. приобретенные (токсические), которые счет НБ. Резко уменьшается количество эритроцитов III. β-глобулины Фосфор в норме 1-2 ммоль/л. дигидрофосфатов. (Н++Na2HPO4→ Na++NaH2PO4)
вызываются действием ряда токсических соединений. и содержание гемоглобина. Трансферрин – белок, транспортирующий ионы Гиперфосфоемия: Освободившийся ион натрия реабсорбируется в
Например: гексохлорбензол, соли тяжелых металлов, В моче билирубин отсутствует, резко Fe3+. Повышение трансферрина – при дефиците ✓ гипопаратиреоз; кровь, где соединяется с гидрокарбонат-анионом
алкоголь. Эти соединения могут быть ингибированны увеличивается содержание уробилина, содержание железа в организме. Понижение – при остром ✓ гиповитаминоз D; (НСО3-- +Na+→NaНСО3). Т.о., натрий сберегается, а
ферментами в системе синтеза гема. стеркобилина в кале увеличивается. воспалительном процессе (!) или при нарушении ✓ распад костной ткани. протоны выводятся.
Порфирии могут сопровождаться поражением Моча таких больных интенсивно оранжевая, кал функций печени. У пациентов с врожденной гипо- или Гипофосфоемия: Ацидогенез обеспечивает:
кожи под влиянием УФЛ, сопровождаясь темный. атрансферринемией не удается вылечить анемию. ✓ гиперпаратиреоз; а) выведение избытка протонов,
фотодерматозами. Моча таких больных – розовая или Гемопексин – связывает и транспортирует гем в ✓ рахит; б) сбережение ионов натрия и гидрокарбонатов,
красная. 4. Физиологическая желтуха новорожденных. клетки ретикулоэндотелиальной системы. Повышение ✓ нарушение всасывания фосфатов в ЖКТ. благодаря чему поддерживается буферная ёмкость
Фотодерматозы – проявления кожной порфирии, Обычно развивается на 3-4 сутки после рождения и гемопексина – при гемолизе. Понижение – при остром крови.
т.е. увеличения светочувствительности кожи. держится в среднем 7-8 дней. Встречается у 80% воспалении. Показатели КЩС крови в норме рН = 7,36 – 7,44. Кроме того, почками в мочу выделяются летучие
новорожденных и связана с тем, что при рождении в Фибриноген (норма 2-4 г/л) – компонент Нарушения: жирные кислоты, аммиак – аммониогенез.
Распад гема крови содержится много эритроцитов, скорость свертывающей системы крови. При формировании ✓ ацидоз – закисление крови (снижение рН); Аммониогенез – более простой процесс, чем
Большая часть гемхромагенных пигментов в распада которых высокая, а детоксикация билирубина сгустка превращается в фибрин. Фибриноген ✓ алкалоз – защелачивание крови (повышение ацидогенез. Происходит в эпителии почечных
организме человека образуется при распаде гема. в печени в первые дни после рождения развита слабо содержится в плазме крови, а в сыворотке крови его рН). канальцев:
Главным источником гема является гемоглобин. В по причине низкой активности генов, ответственных за нет. Гиперфибриногенемия – при острой фазе ВВ (buffer basis) – сумма гидроксилов всех 1) Аммиак доставляется в клетку в составе
эритроцитах содержание гемоглобина составляет синтез глюкуронил-ТФ. воспаления и тромботических заболеваниях. буферных систем крови. В норме ВВ = 40 – 60 глутамина (ГЛН). ГЛН под действием глутаминазы
80%, время жизни эритроцита 110-120 дней. В У недоношенных детей желтуха выражена Гипофибриногенемия – при нарушении синтеза его в ммоль/л. Сдвиги КЩС, вызванные изменением распадается на глутаминовую кислоту (ГЛУ) и аммиак.
течение суток в организме взрослого человека массой сильнее и держится 4-5 недель. Если содержание печени (развивается гипокоагуляция). показателя ВВ в отсутствии изменения рН, являются Кроме того, аммиак может самостоятельно поступать
70 кг распадается около 6г гемоглобина. Распад билирубина в крови высокое и держится долго, то С-реактивный белок – реагирует с С- компенсироваными. Если же сдвиги сопровождаются в клетку.
эритроцитов происходит в клетках мононуклеарных страдает, прежде всего, ЦНС. В этом случае полисахаридом пневмококка, реагирует с изменением рН – декомпенсированые. 2) Аммиак выводится в мочу, где
фагоцитов. Наибольшее число таких клеток в необходимо проводить переливание крови, вводить полисахаридами многих бактерий, клеточных стенок взаимодействует с протоном. В результате
селезенке, печени, костном мозге. барбитураты, которые индуцируют метаболизм чужеродных клеток. Эта реакция необходима для Ферменты плазмы крови образуется катион аммония (H++NH3→ NH4+). Этот
Первая реакция распада гемоглобина – это билирубина в печени, т.е. конъюгацию с глюкуроновой фагоцитоза, следовательно, С-реактивный белок Классифицируются: катион взаимодействует с анионом хлора с
гидролиз его белковой части. кислотой. Проводимая светотерапия ускоряет обладает противовоспалительным действием, 1. Функционирующие ферменты (собственно образованием нейтральной соли (NH4++Cl--→ NH4Cl).
Катаболизм гема, освобождение от белковой выведение билирубина из организма. способствует фагоцитозу, обеспечивает плазменные). Напр., ренин (повышает АД через В итоге:
части происходит в микросомальной фракции при взаимодействие клеток иммунной системы. В норме ангиотензин II), холинестераза (расщепляет а) выводится аммиак;
участии сложной гем-оксигеназной ферментативной 5. Наследственная желтуха. Связана с содержится в количестве 5 мг/л. Повышение ацетилхолин). Их активность выше в плазме крови, б) связываются протоны в моче и уменьшается ее
системы, требующей наличие НАДФН2 и кислорода. врожденной недостаточностью (дефицитом) концентрации – при бактериальной инфекции и чем в тканях. Повышение или понижение их кислотность;
При поступлении гема в гемаксиназную систему глюкуронил-ТФ. В крови у таких больных очень неинфекционных воспалениях – растет в тысячи раз, активности имеет значение в диагностике. в) выводятся хлориды.
микросом ионы железа окисляются в ферри форму, большое содержание билирубина за счет НБ. В желчи поэтому его называют маркером острого воспаления. 2. Нефункционирующие ферменты
т.е. гем превращается в гемин. КБ нет. В отличие от гемолитической желтухи, IV. γ-глобулины (иммуноглобулины, антитела) (плазмонеспецифические). Появляются в плазме III. Антитоксическая функция. Реакция
гем (Fe2+)→ (над: оксигеназа) гемин(Fe3+) (это количество эритроцитов и содержание гемоглобина в Повышение титра иммуноглобулинов: крови из клеток тканей и органов. В крови не конъюгации токсических веществ с глицином, уксусной
ферри форма) → (над: редуктаза; под: норме. Ig M – острый инфекционный процесс; выполняют какой-либо функции, а выполняют ее в и глюкуроновой кислотами. Реакции окисления
НАДФH2→НАДФ) гемин (Fe2+) (ферро форма) → (над: Ig G – хронический воспалительный процесс и тканях. Это внутриклеточные ферменты. Их некоторых токсических веществ.
редуктаза, +О2; под: НАДФН2→НАДФ)оксигемин Биохимия крови после острого заболевания; активность в плазме значительно ниже, чем в тканях.
(Fe3+)→ (над: редуктаза, +О2; под: -СО, - Типы изменения биохимического состава Ig A – секреторный иммуноглобулин поверхности Напр., АлАТ, АсАТ, ГГТП (гамма-глютамил- IV. Внутрисекреторная функция (ренин,
Fe3+)биливердин→ ( над: НАДФН2→НАДФ) крови слизистых оболочек; транспептидаза), щелочная фосфатаза (ЩФ). Чаще эритропоэтин – стимулирует красный росток
→билирубин→ (над: +альбумин) билирубин-альбумин I. Абсолютные и относительные. Ig E – антитела аллергии; наблюдается повышение их содержания, чем кроветворения, простагландины). Часть клеток почек
(неконъюгированный билирубин - НБ). Абсолютные обусловлены нарушением синтеза, Ig D – его функция неизвестна. понижение. рассматриваются как эндокринные.
распада, выведения того или иного соединения. Гипергаммаглобулинемия характеризует острый Причины гиперферментемии:
бактериальный воспалительный процесс или 1) повышение проницаемости биомембран;
Физические свойства мочи здорового нуклеопротеины (НП) (дезоксирибонуклеопротеины 5. происходит открытие натриевых и калиевых креатинфосфат+АДФ (креатинфосфокиназа) гидроксилизин (с незакрытыми связями) +УДФ-
человека, их изменения при патологии (ДНП), рибонуклеопротеины (РНП)), гликопротеины каналов, при этом ионы натрия идут в клетки, а калия креатин+АТФ] Это основная реакция, причем реакция галактоза→ (галактозилтрансфераза)
I. Количество мочи в норме 1,2-1,5 л. (например, нейрокератин). - из них. будет идти вправо при сокращении, а влево - в галактозилпропептид+ УДФ]. Гликозимирование
► Полиурия – увеличение количества мочи из-за: Особый интерес при изучении нервной ткани После удаления (разрушения) нейромедиатора состоянии покоя. Т.о., креатинфосфат играет роль препятствует действию протеаз и способствует
1) увеличения фильтрации (под действием имеет исследование нейроспецифических белков: начинает работать Na-K-насос, т.е. АТФаза удаляет транспорта энергии из митохонрий. возникновению межцепочечных водородных связей.
адреналина увеличивается фильтрационное 1. Белок S-100 – растворим в 100% (NH4)2SO4. ионы натрия из клеток, а ионы калия возвращаются. В 2. аденилаткиназная реакция: - формирование тройной спирали коллагена.
давление в капиллярах почек); Обнаружен он в основном в нервной ткани. результате очаг возбуждения снимается. АДФ+АДФ →(аденилаткиназа) АТФ+АМФ. При После этого невозможно ни гидроксилирование, ни
2) увеличения онкотического давления при Принимает участие в процессах формирования этом АМФ подвергается распаду и выводится как гликозимирование.
снижении концентрации белков в плазме; памяти (при обучении животных его содержание Каждый нейромедиатор действует в синапсах на мочевая кислота.
3) снижения реабсорбции воды и натрия при возрастает). Есть предположение, что этот белок свой рецептор. В холинергических синапсах основным 3. анаэробное окисление, при этом образуется
недостатке вазопрессина (несахарный диабет); играет роль при возникновении наркотической медиатором является ацетилхолин (АХ). Он
4) снижения активности натрий-сберегающих зависимости. образуется из Ац-КоА и холина: [рис. (CH3)3-N-CH2-
молочная кислота. Эта реакция характерна для
быстрых белых мышц. Если вам понравились
процессов (ацидогенез и аммониогенез); 2. Белок 14-3-2. CH2OH (это холин) + CH3-COSKoA
5) повышения концентрации осмотически Пептиды, которые специфичны для нервной →(холинацетилтрансфераза, -HSKoA) (CH3)3-N-CH2-
4. аэробное окисление. Оно наиболее
эффективно. Происходит окисление углеводов до шпаргалки, то просто
активных веществ (глюкоза, белки, мочевина и др.); ткани, называются нейропептиды. Их около 100. 80- CH2OСОСН3 (это АХ)]. Разрушается АХ под влиянием
6) угнетения систем реабсорбции при 90% нейронных контактов осуществляются холинэстеразы.
воды и углекислого газа. Этот процесс характерен для
красных мышц, окислению могут подвергаться не напишите мне личное
повреждении почечных канальцев. нейропептидами. К ним относятся пептиды памяти
► Олигоурия – снижение количества мочи из-за: (аргинин-вазопрессин, лейцин-вазопрессин, В адренергических синапсах образуются
только углеводы, но и жирные кислоты.
сообщение-спасибо
1) снижения фильтрации (снижение АД и окситоцин, АКТГ), пептиды боли (вещество Р, ДОФамин, норадреналин. Образование происходит из
давление в капиллярах почечных клубочков); эндорфины, энкефалины и т.д.), пептиды сна. фенилаланина, который сначала преобразуется в
Нарушения метаболизма при ишемической
болезни сердца вконтакте
2) снижения онкотического и коллоидно-
осмотического давления крови (парапротеины); Небелковые азотистые соединения. В нервной
тирозин: ФЕН→(фенилаланингидроксилаза, +1/2О 2)
ТИР. Далее ТИР→(гидроксилаза, +1/2О2) ДОФА→
Ишемия – недостаток кровоснабжения, при этом
снижается уровень кислорода, снижается (http://vkontakte.ru/sergepotapo
3) снижения обратного всасывания натрия и воды ткани количество азотистых соединений такое же, как
(гиперсекреция альдостерона и вазопрессина); и в других тканях, но некоторых больше:
(декарбоксилаза, -СО2) ДОФамин→ (гидроксилаза,
+1/2О2)норадреналин. [рис. всех этих формул]
окислительное фосфсрилирование, увеличиваются
анаэробные процессы. Это всё приводит к снижению v) или прям на моей
4) угнетения всех фаз образования мочи (резкое 1. свободных АК, особенно ароматических и
снижение количества функционирующих нефронов). дикарбоновых АК. Больше АК - предшественников
Разрушаются эти нейромедиаторы под действием
моноаминооксидаз.
уровня гликогена и повышению уровня лактата, что
приводит к развитию ацидоза. Это в свою очередь страничке
► Анурия – полное отсутствие мочи при нейромедиаторов (ТИР, ТРИ, АСП, ГЛУ);
выраженной почечной недостаточности. 2. циклических нуклеотидов (цАМФ, цГТФ). В серотонинергических синапсах образуется
приводит к
фосфофруктокиназы
ингибированию
(блокируется
активности
гликолиз), (http://www.potapov.org): вам
снижается уровень АТФ, снижается уровень
II. Цвет в норме от светло-желтого до темно- Углеводы нервной ткани. Их запасы небольшие.
серотонин из АК триптофана: [рис.
триптофан→(гидроксилаза, +1/2О2) 5-окситриптофан креатинфосфата. Нарушается проницаемость пофиг, а мне будет приятно ;)
желтого. Откладываются в виде гликогена, которого в нервной → (декарбоксилаза, -СО2) 5-окситриптамин мембран, калий выходит из клетки, происходит выход
При патологии моча может быть: ткани 0,1% (в печени – 5-10%, в мышечной ткани – (серотонин)]. Разрушается под действием ферментов в кровь (ферментемия). Содержание
✓ бесцветна за счет полиурии; 0,2-2%). Глюкозы содержится 1-4 ммоль/кг. моноаминооксидаз фибриллярных белков падает, увеличивается
✓ насыщенно-желтого цвета при обезвоживании; количество белков стромы. Нарушается окисление
✓ цвета пива (коричневато-зеленовато-бурый) за Липиды. В нервной ткани их содержится Биохимия мышечной ткани жиров в миокарде и вызывается жировая
счет желчных пигментов при подпочечной и достаточно много (в сером веществе – 25%, в белом – Мышечная ткань составляет 40-42% от массы инфильтрация миокарда.
печеночной желтухах из-за появления до 50%). Около 50% всех липидов представлены тела и около 50% от обмена веществ приходится
конъюгированого билирубина; фосфолипидами (ацетальфосфатиды, плазмогены). именно на мышечную ткань, а при интенсивной Биохимия мышечного сокращения
✓ розового цвета при эритроцитурии (в Имеются гликолипиды: цереброзиды, ганглиозиды (их мышечной работе: до 80% от обмена веществ. Раньше мышечное сокращение представляли как
умеренном количестве) или при патологии почечного нет в других тканях). Жирные кислоты. В нервной Функции мышечной ткани: изменение структуры белка. Но эти представления
фильтра; ткани эти кислоты содержат большое количество 1. сократительная; были опровергнуты с помощью электронной
✓ ярко-красного цвета при наличии в моче двойных связей (4-5). 25% всех липидов составляет 2. теплопродукционная. микроскопии. Теория Хэнсона и Хаксли: укорочение за
свежей крови (травма мочевыводящей системы или холестерол. В нервной ткани он находится в Структурные элементы: мембрана – сарколемма, счет проникновения нитей актина между нитями
гематурия, которая может быть почечной и свободном виде. Нейтральные жиры содержатся в цитоплазма – саркоплазма, сократительные элементы миозина.
внепочечной). небольших количествах в ткани головного мозга, – миофибриллы. Строение под электронным При этом необходимо наличие Са2+. В покое
больше их в периферических нервах. микроскопом: изотропные диски, анизотропные диски, кальций находится в трубочках саркоплазматического
III. Запах в норме специфический. При патологиях Z-линия. ретикулума. Са-зависимая АТФ-аза как бы закачивает
может быть: Минеральные вещества. Внутри клеток Химический состав: Са2+ в трубочки за счет распада АТФ. Т.е. если много
✓ резко-аммиачный при повышенном распаде содержатся ионы калия, а в межклеточном 70-80% воды, 17-21% белков. Белки различны в АТФ, то свободного Са++ мало.
белков в организме; пространстве – ионы натрия. Они участвуют в разных местах: белки стромы – опорные (коллаген, Если возникает раздражение нервного волокна,
✓ фруктовый или ацетона – при наличии передаче нервного возбуждения. Также содержаться эластин), белки саркоплазмы – ферменты то Са2+ выходит из саркоплазматического ретикулума
кетоновых тел (сахарный диабет, голодание); ионы кальция, магния, железа, меди, алюминия, (альбумины, глобулины, миоглобин). Миоглобин – за счет изменения проницаемости мембраны, и выход
✓ гнилостный – процессы распада в мочевом цинка; анионы представлены фосфатами и АК белков. хромопротеин, по структуре похож на гемоглобин и его приводит к взаимодействию головки миозина с
пузыре (гангрена); точно так же связывает кислород, но не актином. Если есть Са2+ и АТФ, то белки продвигаются
✓ каловый – при наличии пузырно-ректальных Особенности обмена веществ в нервной ткани трансформирует его. Белки миофибрилл: миозин друг между другом. В покое миозин связан с Mg и
свищей. Энергетический обмен. (50% всех белков миофибрилл), актин (25% белков), АТФ. Если нет расщепления АТФ, то спайки не
В ткани головного мозга увеличено клеточное тропомиозин, тропонины, актинины (все вместе образуются. Выход Са2+ вызывает распад АТФ и
IV. Реакция среды в норме слабо-кислая (рН=5,0- дыхание (преобладают аэробные процессы). Мозг составляют 25% от всех белков миофибрилл). образование спаек.
7,0). потребляет большее количество кислорода, чем Миозин 1. SR-Ca2+ →(нервное возбуждение) SR+ Ca2+
✓ Увеличение рН (щелочная реакция) – постоянно работающее сердце, в 20 раз больше, чем Отличается большим содержанием глутаминовой 2. активация актина: А-Тр+ Ca2+ →А+ Тр- Ca2+
угнетение функции почек, алкалоз. покоящиеся мышцы. 20-25% всего кислорода кислоты. Имеет отрицательный заряд. Он связывает 3. активация АТФ-азы кальция: Миозин-АТФ
✓ Понижение рН (кислая реакция) – ацидоз за приходится на долю головного мозга. У детей до 50%. ионы Са++ и Mg++. В присутствии Са++ миозин обладает +Н2О+Са2+→(АТФ-аза) Миозин~Фосфат + АДФ
счет удаления избытка протонов и за счет выделения Ткань головного мозга использует весь кислород, активностью АТФ-азы. В присутствии Mg++ миозин 4. взаимодействие миозина и актина: М~Ф + А
кетоновых тел. находящийся в ней, за 10 секунд. Следовательно, связывает АТФ и АДФ. Способен взаимодействовать с →(+Са2+, +Н2О)М~А + Фн
При употреблении значительного количества важное значение имеет кровоснабжение головного актином. 5. М~А →(сокращение)М-А+ работа
белковой пищи происходит закисление, а мозга. при нарушении кровообращения через 6-8 Молекула миозина длинная – 160 нм и тонкая
растительной – защелачивание. секунд наступает потеря сознания. (ширина её – 2 нм), представляет собой две Для расслабления тоже нужна энергия АТФ:
Дыхательный коэффициент (отношение объема полипептидные цепи. Есть т.н. головки миозина. 1. М-А + АТФ→М-АТФ + А
V. Суточные колебания плотности в норме 1,005- СО2 к объему О2) в тканях головного мозга Актин
1,030 г/мл. приблизительно равно 1, следовательно углеводы – 2. связывание Са2+: Т-Са2++SR+АТФ→Т+SR-
Имеет три формы. Са2++ АДФ+Фн
Одинаково монотонная плотность мочи – это основной субстрат для окисления. Мозг – - мономерная форма: G–актин (глобулярная
изоастенурия. При нарушении концентрирующей единственный орган, который использует в качестве 3. связывание тропонина с актином: Т+А→Т-А
структура, глобулы полярные), связывается с АТФ;
способности почек может быть: источника энергии практически одну только глюкозу - димерная;
✓ понижение плотности – гипостенурия, (при патологии могут использоваться кетоновые тела), Биохимия соединительной ткани
- полимерная. Соединительная ткань составляет 50% массы
преобладание процессов фильтрации над т.е. функционирование головного мозга зависит от Мономеры могут соединяться в присутствии АТФ
реабсорбцией (сопровождается полиурией). снабжения глюкозой. тела человека. Широко представлена в организме; это
в димеры (G+G+АТФ→G-АТФ-G+ Фн), из димеров лимфоидная, жировая, костная ткани. Есть 3
Возникает при несахарном диабете и заболеваниях 70% АТФ в тканях головного мозга используется
могут образовываться полимеры: F–актин (от принципа, по которым определяют соединительную
почек (уменьшается синтез вазопрессина); для поддержания ионных градиентов (энергия
«фибрилла»). ткань:
✓ повышение плотности – гиперстенурия при используется для удаления ионов натрия из клетки).
Тропомиозин 1. большое количество межклеточного вещества;
появлении веществ, в норме не содержащихся:
Представляет собой две - спирали 2. в межклеточном веществе присутствуют
глюкоза, кровь, белки, избыток слизи в моче. Углеводный обмен.
(своеобразные нити). Он соединяется с тропонином и фибриллярные волокна (коллагеновые, эластиновые,
Исходным субстратом для окисления является
этот комплекс присоединяется к актину. ретикулярные);
VI. Прозрачность мочи в норме полная. Может глюкоза (не гликоген!). Гипогликемия приводит к
Тропонины 3. главная функция заключается в синтезе
быть: судорогам и, возможно, к смерти.
Глобулярный белок нескольких видов. Выделяют: комплексных веществ на экспорт (экстрацеллюлярные
✓ мутная из-за присутствие нерастворимых солей 85% глюкозы