РЕФЕРАТ

Отчет 21 стр., 6 рис., 4 табл., 15 источников.

Ключевые слова:фибриллярные белки, эластин, кератин, коллаген, метаболизм.
Цель работы – сравнение структур, свойств и функций в жизнедеятельности
организма фибриллярных белков коллагена, кератина и эластина.
В работе представлено описание трех фибриллярных белков по их строению,
функциям, видам, а также патологическим изменениям. Дано определение и общее
понимание понятия метаболических сетей.
В результате исследования было проведено сравнение и выявлены сходства и
различия указанных белков.
 СОДЕРЖАНИЕ

РЕФЕРАТ...................................................................................................................................................2
ВВЕДЕНИЕ................................................................................................................................................4
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО ФУНКЦИЯМ.................................................................................6
КОЛЛАГЕН...............................................................................................................................................7
КЕРАТИН................................................................................................................................................10
ЭЛАСТИН................................................................................................................................................13
СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ....................................................................................................................15
МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ СЕТИ..................................................................................................................16
ЗАКЛЮЧЕНИЕ.......................................................................................................................................19
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ.......................................................................................................................20

2
 ВВЕДЕНИЕ

Белки — это высокомолекулярные соединения (полимеры), состоящие изα-

аминокислот — мономерных звеньев, соединенныхмежду собой пептидными связями.
Общее обозначение белка, встречающегося в литературе, - Pr.
В полипептидных цепях различных белков может содержаться самое разное число
аминокислотных остатков - от 100 до 1800 и более. Все молекулы данного
индивидуального белка идентичны по аминокислотному составу, последовательности
аминокислотных остатков и длине полипептидной цепи.
Потенциально разнообразие белков безгранично. В организме имеется несколько
тысяч видов белков, основная масса которых находится в мышечных тканях. Все 20
аминокислот, встречающихся в белках, — это α-аминокислоты, общим признаком
которых является наличие аминогруппы – NН2 икарбоксильной группы — СООН у α-
углеродного атома. Исключением является пролин, который содержит в α-положении
группу — NH и называетсяиминокислотой. α-аминокислотыотличаются друг от друга
структурой боковой цепи — радикала (R) и, следовательно, свойствами.
Пептидные связиобразуются при взаимодействии α-карбоксильной группы одной
аминокислоты и α-аминогруппы от последующей аминокислоты (рис.1).

Рисунок 1 – пример образования дипептида

По особенности укладки в трехмерном пространстве различают две большие группы

белков: глобулярные и фибриллярные. Большинство протеинов относится к первой
группе, которая соответствует типичной модели третичной структуры, описывающей
аминокислотную цепь как сферический клубок с гидрофобным центром и гидрофильной

3
поверхностью. Фибриллярные белки — это специфическая группа, характеризующаяся
нитевидной формой молекул. Полипептидные цепи фибриллярных белков формируют
длинные волокна, которые состоят из повторяющихся элементов вторичной структуры.
Устройство третичной конформации нитевидных протеинов по сравнению с глобулой
значительно примитивнее, однако обеспечивает хорошую стабильность.
В биологическом отношении фибриллярные белки играют очень важную роль,
связанную с анатомией и физиологией животных. У крупных позвоночных на долю этих
белков приходится одна треть (или более) общего содержания белков. Из фибриллярных
белков — главных компонентов наружного слоя кожи, волос, перьев, когтей и рогов -
формируются наружные защитные покровы тела животных и человека. Фибриллярные
белки участвуют также в образовании опорных формообразующих элементов, так как они
служат главным органическим материалом соединительной ткани, включая хрящи,
сухожилия, кости и более глубокие слои кожи.

4
 КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО ФУНКЦИЯМ
Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерныхдля
живых организмов. Ниже рассматриваются главныеи в некотором смысле уникальные
биологические функции белков, несвойственные или лишь частично присущие другим
классам биополимеров.
Можем выделить несколькоосновных классов белков в соответствиис их
биологическими функциями (табл.1).
№ Класс белков Пример
1 Ферменты Рибонуклеаза, трипсин
2 Транспортные белки Гемоглобин, сывороточныйальбумин, миоглобин,
β1-липопротеин
3 Пищевые и запасные Глиадин, яичный альбумин, казеин, ферритин
белки
4 Сократительные Актин, миозин, тубулин, динеин
и двигательные
белки
5 Защитные белки Антитела, фибриноген, тромбин
6 Регуляторные белки Инсулин, гормон роста, кортикотропин, репрессоры
7 Структурные белки Кератин, фиброин, коллаген, эластин, протеогликаны
Таблица 1 – классификация белков

Рассмотрим некоторые структурные фибриллярные белки: коллаген, кератин и

эластин.

5
 КОЛЛАГЕН
Характерным компонентом структуры соединительной ткани являются
коллагеновые волокна. Они построены в основном из своеобразного белка – коллагена.
Коллаген составляет 25–33% от общего количества белка организма взрослого человека,
или 6% от массы тела.
Коллаген – внеклеточный белок, но он синтезируетсяв виде внутриклеточной
молекулы-предшественника.В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют
полимеры, называемые фибриллами коллагена.
Структура коллагена
Первичная структура α-цепей коллагена необычна, так как каждая третья
аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, около 1/4 аминокислотных
остатков составляют пролин или 4-гидроксипролин, около 11% - аланин. Полипептидную
цепь коллагена можно представить, как последовательность триплетов Гли-X-Y, где X и Y
могут быть любыми аминокислотами, но чаще в положении X стоит пролин, а в
положении Y - гидроксипролин или гидроксилизин.
Вторичная структура: фибриллы коллагена состоят из
повторяющихсяполипептидных субъединиц,называемых тропоколлагеном.
Тропоколлаген представляет собой палочкообразную молекулу длиной 300 нми толщиной
всего лишь 1,5 нм. Три спирально навитыедруг на друга полипептидные цепи,
образующие левую спираль,имеют равную длину, и в каждой из них содержится около
1000 аминокислотных остатков. В одних коллагенах все три цепиимеют одинаковую
аминокислотнуюпоследовательность, тогда как в другихидентичны только две цепи, а
третья отличаетсяот них.
Поскольку в коллагенеприсутствует много остатков пролинаи гидроксипролина, три
спиральные полипептидные цепиплотно обвиты одна вокруг другой. Расположенные
рядом другс другом тропоколлагеновые тройныеспирали и полипептидные
цеписоединены между собой поперечнымиводородными связями. Крометого, в коллагене
обнаружены ковалентныесвязи необычного типа, образующиесямежду двумя остатками
лизина,находящимися в соседних цепях(рис.2). Тропоколлаген практически нерастяжим
вследствие очень
плотнойскрученности его
тройных спиралей,а также из-за
наличия поперечных связей.

6
Рисунок 2- один из типов поперечных связей между параллельными цепями коллагена

Третичная и четвертичная структуры. Тропоколлаген укладывается вдоль фибриллы

в виде параллельных пучков по типу «голова к хвосту». Головки параллельно
расположенных молекул тропоколлагена сдвинуты относительно соседней ступенчатым
образом на 1/4 своей длиныв продольном направлении (рис.3). Этим объясняется
характерная для коллагеновых волокон поперечная исчерченность, которой соответствует
период 64 нм.

Рисунок 3 - строение коллагенового волокна

Типы коллагенов
Изучение аминокислотного состава и последовательности чередованияаминокислот
в полипептидных цепях тропоколлагена показало, что существует два типа цепей – цепи
α1 и α2, а также четыре разновидности цепиα1: α1 (I), α1 (II), α1 (III) и α1 (IV). В таблице 2
представлены данныео структуре коллагенов различных тканей.

Таблица 2 - типы коллагенов и некоторые их структурные свойства (по Уайту)

7
 Учитывая наличие разных молекулярных форм в пределах одного типа,
естьоснование считать, что существует по крайней мере не менее 10 молекулярных форм
коллагена.
При кипячении в воде волокнистый, нерастворимый и неперевариваемый коллаген
превращается в желатину - растворимую смесь полипептидов, которую в кулинарии
используют для приготовления желе. В ходе этого превращения происходит гидролиз
некоторых ковалентных связей коллагена - одна из главных причин, по которой мясо
приходится подвергать тепловой обработке, так как именно коллаген соединительной
ткани и кровеносных сосудов делает мясо жестким.
Патологические изменения
Патологические изменения обмена и структуры коллагена у человека возникают, как
правило, при системных заболеваниях соединительной ткани (ревматизм, склеродермия и
др.). В конечном счете все обнаруживаемые при той или иной патологии изменения
биосинтеза или распада коллагеновых белков приводят к нарушению механических
свойств коллагенового волокна и, следовательно, опорных свойств соединительной ткани.
Как правило, биосинтез коллагена и образование коллагеновых волокон значительно
усиливаются при различных процессах, сопровождающихся разрастанием
соединительной ткани (склеротические изменения сосудов и органов, хронические
воспалительные изменения, заживление ран и переломов костей и др.). Иногда эти
процессы могут быть обратимыми и сопровождаться резким усилением распада
коллагена. Примером этого может служить быстрое снижение содержания коллагена в
матке после окончания беременности, удаление коллагеновых структур в процессе
метаморфоза некоторых организмов, резорбция костной ткани при переломах и т. п.
Известно свыше 400 мутаций в генах разных коллагенов, связанных с болезнями
человека — несовершенный остеогенез, хондродисплазии, некоторыеформы остеопороза
и остеоартритов, болезнь почек, известная под названиемсиндром Альпорта, и др.

8
 КЕРАТИН
Кератины -семейство фибриллярных белков, обладающих механической
прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь
хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи - такие
структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья птиц и др. Согласно новой
номенклатуре кератинов, в это семейство входят также цитокератины, образующие
наиболее прочные элементы внутриклеточного цитоскелета эпителиальных клеток.
Структура кератина
Используя специально изготовленные точные модели, Полинг и Кори изучили
возможные способы скручивания или свертывания полипептидной цепи с учетом
ограничений, налагаемых присутствием жестких связей в плоских пептидных группах.
Особый интерес они проявили к конформациям, которые могли бы объяснить
существование в α-кератине волос периодически повторяющихся единиц длиной около
0,54 нм. Простейшая форма полипептидной цепи, содержащей жесткие пептидные связи
(при том, что вокруг всех остальных одинарных связей свобода вращения сохраняется), —
это показанная на рис. 4 спиральная структура, которую Полинг и Кори назвали ос-
спиралью.

9
Рисунок 4 - Три модели ос-спирали

В этой структуре полипептидный остов образует плотные витки вокруг длинной оси
молекулы, тогда как R-группы аминокислотных остатков выступают из спирального
остова наружу. Периодически повторяющаяся единица соответствует одному витку
спирали, шаг которой составляет приблизительно 0,54 нм, что хорошо согласуется с
периодичностью, наблюдающейся при рентгеноструктурном исследовании кератина
волос. β-кератины отличаются от α-кератинов тем, что имеют другую периодичность
структуры, элементы которой повторяются через каждые 0,70 нм.
Более вытянутая конформация полипептидных цепей в шелке, растянутом волосе и
шерсти была установлена методом рентгеноструктурного анализа и названа β-
конформацией. Для β -конформации характерно отсутствие
внутрицепочечныхводородных связей. Вместо них образуются
межцепочечныеводородные связи между пептидными группами соседнихполипептидных
цепей, находящихся в вытянутой конформации.
α-спираль-это устойчивая предпочтительная конформацияполипептидной цепи в α-
кератине потому, что она А. Формирование правой α-спирали. Плоскостижестких пептидных групп
параллельны длиннойоси спирали. Одна из водородных связейвыделена красным
допускает цветом.
Б. Модель α-спирали из стержней и шариков, на которой показаны
образованиеводородных внутрицепочечные водородные связи.
В. Шаг спирали соответствует периоду 0,54 нм (3,6 аминокислотных
связей между остатков).

10
каждыматомом водорода, соединеннымс электроотрицательным атомом азотапептидной
связи, и электроотрицательныматомом кислорода карбонильнойгруппы четвертого
(считая вдоль цепиназад) аминокислотного остатка. В образовании подобных
водородныхсвязей участвует каждая пептиднаягруппа. Таким образом, каждый
последующийвиток α -спирали связанс предшествующим несколькими
водороднымисвязями, что придает всейструктуре значительную устойчивость.
В настоящее время имеется множество данных, убедительно свидетельствующих о
том, что полипептидные цепи α-кератинов действительно имеют α-спиральную
конформацию.
Типы кератинов
По вторичной структуре белка семейство кератинов разделяется на две группы:
 α-кератиныимеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси
молекулы (α-спираль);
 β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных
полипептидных цепей (т. н.β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе
рептилий, в их панцирях (у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

Рисунок 5 - Различия кератинов

Патологические изменения
Мутации в генах белков К5 или К14 приводят к кожной болезни, называемой
врожденная пузырчатка (буллезный эпидермолиз) – ПБЭ. При ПБЭ кератиноциты
базального слоя, синтезирующие К5/К14, буквально разрывались в ответ на
незначительную механическую травму кожи. Непрочность эпидермиса иногда
наблюдается и в других участках кожи, где экспрессируются кератины К5/К14, например,

11
в слизистой ротовой полости и роговицы. Многие другие заболевания, связанные с
хрупкостью тканей, вызваны близкими мутациями в других кератиновых генах.
В отдельных случаях, в зависимости от заболевания, этот основной дефект
сопровождается усиленной пролиферацией и гиперкератозом или изменением
пигментации кожи. Таким образом, с мутациями кератина также связан длинный список
дополнительных заболеваний, поражающих либо придатки кожи (волосы, ногти), либо
эпителий слизистых (роговицы и полости рта).

12
 ЭЛАСТИН
Эластин представляет собой белок внеклеточного матрикса. Он синтезируется в
фибробластахи хондроцитах- специализированных клеткахсоединительной ткани. Затем
этот белок выталкивается из клеток и приобретаетструктурную организацию,
свойственную различным элементам соединительной ткани.
Эластин образуется только во время развития плода. В зрелом возрасте он не
трансформируется, а лишь распадается.
Структура эластина
То, что называется эластичными волокнами и эластичными
мембранами,представляет, по существу, многокомпонентную систему. Одним из
компонентов являются тонкие, прямые и легкоокрашиваемые фибриллы толщиной11–12
нм. По составу это гликопротеины, которыеучаствуютпри эмбриональном развитии в
образовании волокон эластина и влияют на ихразмер и пространственную организацию.
Основная субъединица фибрилл эластина – тропоэластин - имеет молекулярную
массу, равную приблизительно 72 000, и содержит около 800 аминокислотных остатков.
Подобно коллагену, эластин богат глицином. Тропоэластинотличается от
тропоколлагена тем, что содержит много остатков лизина, но мало остатков пролина.
Тропоэластин образует спираль особого типа, отличающуюся как от α-спирали, так и от
коллагеновой спирали. Молекула тропоэластина состоит из богатых остатками глицина
спиральных участков, разделенных более короткими участками, содержащими остатки
лизина и аланина.
В отличие от коллагена эластин образует структуры с характерными
резиновоподобными свойствами. Это объясняется особой трехмерной упаковкой
мономеров эластина, которые соединены поперечными ковалентными связями.
Спиральные участки растягиваются принатяжении, но возвращаются к
исходнойдлине при снятии нагрузки. Области, содержащиеостатки лизина,
принимаютучастие в формировании ковалентныхпоперечных связей. Четыре R-
группылизина сближаются друг с другом и ферментативнымпутем превращаются
вдесмозин, или в сходный поструктуре изодесмозин. Таким путем полипептидныецепи
тропоэластина могутобъединяться в системы, способныеобратимо растягиваться во всех
направлениях(рис. 6).

13
Рисунок 6 - Молекулы тропоэластина, из которых формируется сеть связанных между собой полипептидных цепей
эластина

Патологические изменения
Катаболизм эластина происходит при участии эластазы нейтрофилов. Это очень
активная протеаза, которая выделяется во внеклеточное пространство нейтрофилами и
разрушает эластин и другие структурные белки. Особое значение это имеет в лёгких,
поскольку лёгочная ткань не регенерирует. Разрушение эластина в альвеолярных стенках
ведёт к потере эластичных свойств, разрушению альвеол и развитию эмфиземы лёгких.
При нарушении образования десмозинов и изодесмозинов снижается предел
прочности эластических тканей на разрыв, появляются такие нарушения, как
истончённость, вялость, растяжимость, то есть утрачиваются их пластичные свойства.
Изменения в структуре эластина могут быть обусловлены снижением активности
лизилоксидазы при наследственных и приобретённых заболеваниях, дефиците меди.
Нарушения структуры эластина могут проявляться сердечно-сосудистыми изменениями в
виде аневризм и разрывов аорты, дефектов клапанов сердца, частыми пневмониями и
эмфиземой лёгких.
В тканях десны эластаза не активна. При развитии воспаления количество
лейкоцитов увеличивается, и они становятся источником эластазы. Увеличение
количества последней ведет к дисбалансу между ферментом и его ингибитором приводит
к деструкции эластических волокон при гингивите и пародонтите.

14
 СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ
КОЛЛАГЕН КЕРАТИН ЭЛАСТИН
Где Составляет основу Эластичные α- Эластина особенного много
содержится соединительной ткани кератины входят в состав в таких тканях, как
организма (сухожилие, волос, шерсти, ногтей, игл, кровеносные сосуды, кожа и
кость, хрящ, дерма и т. п.) и роговых чехлов рогов, легкие, где эластичность
обеспечивает её прочность когтей и копыт является критическим
и эластичность. Коллаген млекопитающих. У людей в фактором, обеспечивающим
обнаружен у животных; основном встречаются α- правильное
отсутствует у растений, кератины. функционирование органа. 
бактерий, вирусов, Чешуйки и когти Связки, богатые
простейших и грибов. пресмыкающихся, а перья, эластином, соединяют кости
Коллаген — основной роговой чехол клюва и скелета и удерживают их в
компонент соединительной когти у птиц. У суставах.
ткани и самый членистоногих β-кератины
распространённый белок у часто входят в состав
млекопитающих, экзоскелета вместе с
составляющий от 25 % до хитином. Китовый ус китов-
45 % белков во всём теле. фильтраторов также состоит
из кератина.Может быть
составе хитинофосфатных
раковин многих
плеченогих. 
Свойства и  обеспечивает рост Значительную часть сухого  заживление ран;
функции новых клеток всех веса наружного слоя кожи  восстановление
разновидностей составляют α-кератины.  кожи после растяжения;
соединительной ткани; Обладая механической  увлажнение
 позволяет прочностью и неглубоких слоев
задерживать влагу нерастворимостью, эпидермиса;
клетками; кератины являются одним  способность
 структурирует из основных компонентов придавать упругость коже;
клетки тканей в для производных элементов  контроль выработки
пространстве, соединяя их в кожи животных, подкожного сала;
единое целое и обеспечивая выполняющих защитную и  регенерация
их эластичность и строительную функции. поврежденной поверхности
упругость; β-кератины составляют дермы.
 предотвращает более твёрдые образование,
возрастные изменения которых почти невозможно
кожи: дряблость, морщины, найти в теле и в целом, в
обвисание и др. организме человека.

Таблица 3 - сравнение белков

15
 МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ СЕТИ
Метаболическая сеть представляет собой полный набор метаболических и
физических процессов, которые определяют физиологические и биохимические свойства
клетки. По существу, эти сети включают химические реакции метаболизма,
метаболические пути (совокупности метаболических реакций), а также регуляторные
взаимодействия, которые направляют эти реакции. Моделирование метаболической сети
позволяет глубже понять молекулярные механизмы конкретного организма.
Понятие реконструкции тесно связано с понятием метаболических сетей.
Реконструкция разбивает метаболические пути (такие как гликолиз и цикл лимонной
кислоты) на соответствующие реакции и ферменты и анализирует их с точки зрения всей
сети. Проще говоря, реконструкция собирает всю важную метаболическую информацию
организма и компилирует ее в математическую модель.
Метаболизм клетки организуют ферменты. Большинство ферментативных процессов
в клетке протекают не в одну стадию, а представляют собой совокупность
ферментативных реакций, объединенных в ферментативные цепи (метаболические пути),
которые могут быть линейными (гликолиз), разветвленными, циклическими (цикл
Кребса). Чтобы воздействовать на скорость метаболического пути, достаточно
регулировать количество или активность ферментов. В метаболических путях нет
надобности регулировать активность всех ферментов, обычно регулируется активность
ключевых ферментов, которые определяют скорость метаболического процесса в
целом.Важный параметр, контролирующий протекание метаболического пути, – наличие
субстратов.
Для понимания белковых комплексов каждый из них нужно воссоздать из
очищенных составных частей, с тем чтобы затем изучать во всех подробностях принцип
его работы в контролируемых условия – в пробирке.
При графическом отображении в виде карты белковых взаимодействий каждый
белок представлен прямоугольником/квадратом/точкой в двумерной сети, а прямые линии
соединяют те белки, которые взаимодействуют друг с другом.Полезны маленькие
подразделы карт, высвечивающие лишь группу из нескольких интересующих нас белков.
Некоторые особенности белковых карт:
1. Карты белковых взаимодействий удобны для распознания вероятной
функцииещё не охарактеризованных белков.
2. Сети белковых взаимодействий надлежит интерпретировать с
осмотрительностью, потому что в результате эволюции, эффективно использующей
16
генетическую информацию всех живых организмов, один и тот же белок может быть
использован как часть двух различных белковых комплексов, которые выполняют
функции разного типа.
3. В ходе межвидовых сравнений те белки, которые показывают подобные
профили на обеих картах белковых взаимодействий, вероятно, имеют одинаковую
функцию в клетке.
ОТЛИЧИЕ КЕРАТИНА ОТ КОЛЛАГЕНА И ЭЛАСТИНА
В дополнение к внутри- и межмолекулярным водородным связям, кератины
содержат в большом количестве серосодержащую аминокислоту цистеин, необходимый
для дисульфидных мостиков, придающих дополнительную прочность и жесткость.
Обширная дисульфидная связь способствует нерастворимости кератинов, за исключением
диссоциации или восстановителей. Более гибкие и эластичные кератины волос имеют
меньше межцепочечных дисульфидных мостиков, чем кератины в ногтях, копытах и
когтях (гомологичные структуры) млекопитающих, которые тверже и больше походят на
их аналоги в других позвоночных классах. Волосы и другие α-кератины состоят из α-
спиральной нити одного, которые затем дополнительно скручиваются в сверхспиральные
веревки, которые могут дальше сворачиваться в спирали.
β-кератины рептилий и птиц имеют β-складчатые пласты, скрученные вместе и далее
стабилизированные и укрепленные дисульфидными мостиками.
Сравним уже известный нам структурный состав белков:
КОЛЛАГЕН КЕРАТИН ЭЛАСТИН
 Как каждая третья  Наличие дисульфидных  Богат глицином.
аминокислота - глицин, около 1/4 мостиков.  Содержит много
- пролин или 4-гидроксипролин, β -конформации остатков лизина, но мало
около 11% - аланин. характерно отсутствие остатков пролина.
 Три спиральные внутрицепочечныхводородных  Образует спираль
полипептидные цепи плотно связей. Вместо них образуются особого типа, отличающуюся как
обвиты одна вокруг другой. межцепочечныеводородные от α-спирали, так и от
 Тропоколлагеновые связи между пептидными коллагеновой спирали.
тройные спирали и группами  Молекула тропоэластина
полипептидные цепи соединены соседнихполипептидных цепей, состоит из богатых остатками
между собой поперечными находящихся в вытянутой глицина спиральных участков,
водородными связями. конформации. разделенных более короткими
 В коллагене обнаружены  Полипептидный остов участками, содержащими остатки
ковалентные связи необычного образует плотные витки вокруг лизина и аланина.
типа, образующиеся между длинной оси молекулы, тогда как
двумя остатками лизина, R-группы аминокислотных
находящимися в соседних цепях. остатков выступают из
спирального остова наружу.
Таблица 4 - сравнение со сотруктуре

17
 ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Таким образом, получив обширное описание указанных в теме фибриллярных

белков, можно выявить сходства и различия между ними:
• Эластин и коллаген схожи по строению и свойствам
• Их структурное отличие – в эластине много остатков лизина, но мало остатков
пролина, в коллагене наоборот
• Эластин не так обилен в коже, как коллаген
• Кератин обеспечивает прочность, укрепляет структуру волос, ногтей, но нет
эластичности
• Только кератин в своей структуре содержит дисульфидные мостики
Эластин, кератин и коллаген являются основными белками соединительной ткани и
играют важную роль в строении человеческого организма.

18
 СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Фибриллярный белок: структура, примеры [Электронный ресурс] //URL:

https://www.syl.ru/article/434860/fibrillyarnyiy-belok-struktura-primeryi
2. Биохимия: учебник и практикум (2-е издание) / Ю.А. Ершов, Н.И. Зайцева-
Москва, Юрайт, 2016: 360 с.
3. Биологическая химия / Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов, С.А.
Силаева - Медицинское информационное агентство, Москва, 2008: 359 с.
4. Основы биохимии в 3-х томах (том 1) / А. Ленинджер–Москва, «МИР», 1985:
365 с.
5. Биологическая химия (3-е издание) / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин – Москва,
"Медицина", 1998: 704 с.
6. Фибриллярные простые белки [Электронный ресурс] // URL:
https://revolution.allbest.ru/biology/00826996_0.html
7. Коллаген: большая медицинская энциклопедия [Электронный ресурс] // URL:
https://бмэ.орг/index.php/КОЛЛАГЕН
8. Характеристика кератинов, коллагенов, эластинов [Электронный ресурс] //
URL: https://studfile.net/preview/6894110/
9. Функции кератинов в организме [Электронный ресурс] // URL:
http://www.muldyr.ru/a/a/keratinyi_-_funktsii_keratinov_v_organizme
10. БИОХИМИЯ ТВЕРДЫХ ТКАНЕЙ ПОЛОСТИ РТА В НОРМЕ И ПРИ
ПАТОЛОГИИ (Учебное пособие) / Н.П. Микаелян, О.С. Комаров – ФГБОУ ВО РНИМУ
им. Н.И.ПИРОГОВА МИНЗДРАВА РОССИИ, Москва, 2019: 72 с.
11. Патология кератина как причина кожных болезней [Электронный ресурс] //
URL: https://medicalplanet.su/dermatology/patologia_keratina_i_kognie_bolezni.html
12. Строение и функции эластина [Электронный ресурс] //
URL:https://meduniver.com/Medical/genetika/elastin.html
13. Биохимия межклеточного матрикса [Электронный ресурс] //
URL:HTTP://VMEDE.ORG/SAIT/?
PAGE=4&ID=BIOHIMIJA_TKANEI_VAVILOVA_2008&MENU=BIOHIMIJA_TKANEI_V
AVILOV%D1%84%D0%B8%D0%B1%D1%80%D0%BE%D0%B7A_2008
14. Метаболическая сеть - Metabolicnetwork[Электронный ресурс] //
URL:https://ru.qaz.wiki/wiki/Metabolic_network

19
 15. Молекулярная биология клетки в 3-х томах / Б. Албертс, Д.Брей, Дж.Льюис,
М. Рэфф, К. Робертс - Перевод с английского, Ижевск, «Регуляция и хаотическая
динамика», 2013: 2770 с.

20