ENZIMAS

C6H12O6 + O2 6CO2 + 6H2O + ENERGIA

ES UNA REACCION FAVORABLE,

PERO NO SIGNIFICA Æ RAPIDA

CATALIZADOR ENZIMAS

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 ENZIMAS
SU ESTUDIO ES IMPORTANTE…
• ENFERMEDADES GENÉTICAS
• DIAGNÓSTICO DE OTRAS
ENFERMEDADES (HEPÁTICAS,
CARDIACAS, ETC.)
• ↑ DE ACTIVIDAD ASOCIADO Æ
PATOLOGÍAS
• ACCIÓN DE MEDICAMENTOS

HISTORIA
• 1700´s y 1800´s: Estudio de secreciones
estomacales y conversión del almidón en
azúcar por la saliva.
• 1850 L. Pasteur: Fermentación del azúcar por
las levaduras “FERMENTOS” (VITALISMO)
• 1897 E. Buchner: Extracto levadura Æ capaz
de fermentar “Moléculas encargadas”
• F. Kühne: ENZIMAS

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 HISTORIA
• 1926 J. Sumner: Aisló y cristalizó UREASA.
Postulo “Todas las enzimas son proteínas”
• 1930 J. Northrop y M Kunitz: Cristalizaron:
enzimas digestivas Æ Proteínas.
• JBS Haldane: Tratado acerca de las enzimas.
“Interacciones débiles entre enzima y sustrato
Æ Catálisis.

ENZIMAS
• ↑ PODER CATALITICO NECESARIAS…
• ↑ GRADO DE • DEGRADACIÓN DE
ESPECIFICIDAD POR SU NUTRIENTES.
SUSTRATO
• CONSERVACIÓN Y
• FUNCIONAN EN TRANSFORMACIÓN DE
MEDIO ACUOSO A ENERGÍA QUÍMICA.
TEMPERATURAS Y pH
• PRODUCCIÓN DE
DEFINIDOS
MACROMOLÉCULAS
• PUEDEN SER
REGULADAS.

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 • Todas las reacciones
químicas en la célula Æ
enzimas.
• Las enzimas son
catalizadores
específicos Æ un solo
tipo de reacción y
generalmente Æ único
sustrato o grupo muy
reducido.

En una reacción catalizada por un enzima

1. SUSTRATO: SUSTANCIA SOBRE LA QUE ACTUA LA

ENZIMA
2. SITIO ACTIVO: SITIO DE UNIÓN DEL SUSTRATO. (1) un
sitio de unión: residuos de aminoácidos Æ contacto
directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico: residuos
de aminoácidos Æ implicados en el mecanismo de la
reacción
• Unión del SUSTRATO mediante enlaces débiles
• Formado por aminoácidos alejados en la estructura
primaria, es un bolsillo pequeño tridimensional
3. Una vez formados los productos el enzima puede
comenzar un nuevo ciclo de reacción

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 La mayoría de las enzimas Æ
PROTEÍNAS
Complejo funcional
completo
HOLOENZIMA Apoenzima + factores
necesarios

Parte proteica de
APOENZIMA la holoenzima

GRUPO Molécula orgánica

PROSTETICO Unida a apoenzima

Algunos elementos inorgánicos que sirven

como cofactores enzimáticos
ELEMENTO EJEMPLO
Cu2+ Citocromo oxidasa
Fe2+ o Fe3+ Citocromo oxidasa, catalasa, peroxidasa
K+ Piruvato quinasa
Hexoquinasa, glucosa 6 fosfatasa, piruvato
Mg2+
quinasa.
Mn2+ Arginasa, ribonucleotido reductasa
Mo Dinitrogenasa
Ni2+ Ureasa
Se Glutation peroxidasa
Anhidrasa carbónica, alcohol deshidrogenasa,
Zn2+
carboxipeptidasas A y B.

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 Algunos coenzimas que sirven como transportadores
transitorios de átomos o grupos funcionales específicos

Coenzimas Ejemplos de grupos Precursores en mamíferos

transferidos
Biocitina CO2 Biotina
Coenzima A Grupos acilos Ácido pantoténico y otros
compuestos
Coenzima B12 Átomos de H y grupos alquilo Vitamina B12

Flavin adenin dinucleotido electrones Riboflavina (Vitamina B2)

(FAD)
Lipoato Electrones y grupos No requerido en la dieta
Nicotinamida dinucleotido H- Niacina
(NAD)
Fosfato de piridoxal Grupos amino Piridoxina (vitamina B6)
Tetrahidrofolato Grupos 1 carbono Folato
Pirofosfato de tiamina aldehidos Tiamina (vitamina B1)

CATALIZADOR
• Acelera la velocidad de una reacción sin
cambiar la magnitud, disminuyen do la
“energía de activación”
• Se recupera al final de la reacción
• ΔG, ΔH y ΔS no se afectan, el equilibrio se
alcanza más rápido = un catalizador aumenta
la velocidad a la cual se alcanza el equilibrio.

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 Teoría del Estado de Transición
Estado de
transición

+ +
REACTIVOS PRODUCTOS

Estado de transición : Conformación intermedia de una

molécula ó Combinación de moléculas intermedias entre
reactivos y productos

Importante : el ET es el punto más inestable en el

camino de la reacción química.

Energía libre (G) del estado de transición

Estado de
transición
Energía libre

G1
Reactivos

∆G*

G0
∆G
G2
Avance de la reacción
Productos

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 La enzima estabiliza el estado de transición y
disminuye la energía de activación
Cambio en Energía
ST

Energia
requerida La E disminuye
sin catálisis EST en la catálisis
S

ES
EP P

Dirección de la reacción

T = Estado de Transición
Adapted from Alberts et al (2002) Molecular Biology of the Cell (4e) p.166

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 Estado de transición Enzima-Sustrato
Sustrato

Estado de Transición Producto

Si la enzima sólo uniera al sustrato, no

X habría reacción química

La enzima no solo reconoce al sustrato, sino que

también induce la formación de un estado de
transición Adapted from Nelson & Cox (2000) Lehninger Principles of Biochemistry (3e) p.252

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 Naturaleza de la Catálisis Enzimática

● La enzima provee una superficie catalítica

● Esta superficie estabiliza el estado de transición
● El estado de transición se transforma en producto

B
A

A B Superficie catalítica
Juang RH (2004) BCbasics

El sitio activo es un “bolsillo profundo”

Por qué la energía requerida para alcanzar

el estado de transición es menor en el sitio
activo?!

+ (1) Estabiliza la transición

(2) Expele el agua
CoE (1) (2)
(3) Hay grupos reactivos
(4) - (4) Las coenzimas ayudan
(3)
Juang RH (2004) BCbasics

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 CHOQUES
EFECTIVOS

La actuación del enzima:

(1) permite que los reactantes (sustratos) se unan a su
centro activo con una orientación óptima para que la
reacción se produzca y
(2) modifica las propiedades químicas del sustrato unido
a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y
facilitando la formación de otros nuevos

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