ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ

Последовательность аминокислот, ковалентно связанных между собой в

полипептиде, представляет собой первичную структуру белка.
В 1888 г. А. Я. Данилевским высказано предположение, что пептидная
(кислотно-амидная) группа

является основной связью в полипептидном каркасе белковой молекулы.

Полипептидную теорию строения белка разработал и экспериментально
обосновал Э. Фишер. Работами, проведенными им в 1902— 1919 гг. (Нобелевская
премия 1921 г.), доказано, что основным типом связи в молекуле белка является
пептидная связь.
Название пептидов складывается из названия аминокислот, входящих в
состав пептида. Причем те аминокислоты, которые реагируют активированной
карбоксильной группой, меняют окончание в своем названии на "ил"; так,
дипептид, состоящий из глицина и аланина, называется глицил-аланин;
трипептид, содержащий глицин, аланин, лизин, называется глицил-аланил-лизин.
Концевая аминокислота, в которой карбоксильная группа остается незатронутой
в пептидах, не меняет своего названия.
Аминокислотный остаток, находящийся на том конце цепи, где имеется
свободная аминогруппа, называется аминоконцевым, или N-концевым, остатком,
а остаток на другом конце, несущем свободную карбоксильную группу, —
карбоксиконцевым, или С-концевым, остатком. Название пептида складывается
из названия аминокислот, начиная с N -концевого остатка.
Полипептидная теория удачно объясняла многие физико-химические и
биологические свойства белков. Она четко ответила на вопрос, почему в природе
существует огромное количество белков с их самыми разнообразными физико-
химическими свойствами и биологическими функциями. Из 20 аминокислот
можно получить астрономическое число изомеров, равное примерно 2,4·1018, и
все они имеют различные физико-химические свойства и биологические
функции.
Пептидная связь характеризуется следующими свойствами:
1. Четыре атома пептидной связи лежат в одной плоскости, т.е. для
пептидной связи характерна компланарность.
2. Атомы О и Н пептидной связи имеют трансориентацию.
3. Длина С-N-связи в пептидной связи, равная 0,13 нм, имеет про-
межуточное значение между длиной двойной ковалентной связи (0,12нм) и
одинарной ковалентной связи (0,15 нм). Следовательно, связь С-N имеет
частично характер двойной связи, из чего следует, что вращение вокруг оси С-N
возможно, но затруднено.

1
 ВТОРИЧНАЯ, ТРЕТИЧНАЯ И ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРЫ
БЕЛКОВ
Физиологические функции белка в огромной мере определяются не только
его первичной структурой, но и его пространственной структурой, а именно
вторичной, третичной и четвертичной структурами.
Вторичная структура белка представляет собой способ укладки
полипептидной цепи в упорядоченную форму за счет системы водородных
связей, т.е. конформацию белковой молекулы.
Различают две формы вторичной структуры: спиральную, возникающую в
пределах одной полипептидной цепи, и слоисто-складчатую – между смежными
полипептидными цепями.
а-Спираль. Эта конформация представляет собой спираль, образованную
единственной цепью и имеющую направление вращения по ходу часовой
стрелки.
а -Спираль имеет шаг 0,54 нм и диаметр 1,05 нм. На каждый виток а -спи-
рали приходится в среднем 3,6 аминокислотных остатков. Один аминокислотный
остаток занимает 0,15 нм длины спирали.
Между атомами водорода в пептидной группировке и карбонильным
кислородом четвертой от нее аминокислоты возникают внутримолекулярные
водородные связи. Эти связи появляются после формирования спирали и
закрепляют ее.

2
 Складчатая β-структура
Слоисто-складчатая структура известна также под названием β-структуры,
или β-складчатого листа. Она имеет слегка изогнутую конфигурацию у β -
углеродного атома полипептидной цепи и формируется с помощью
межцепочечных водородных связей.

β -складчатые листы могут быть образованы параллельными (N-концы

направлены в одну сторону) и антипараллельными (N -концы направлены в
разные стороны) полипептидными цепями. Возможны смешанные параллельные
и антипараллельные β -складчатые листы.
Складчатые структуры наблюдаются очень часто. Они были обнаружены
во многих структурных белках (коллагене, кератине, фиброине шелка). У
глобулярных белков эти структуры составляют 15 % и более. Возможны пере-
ходы от α-структур к β-структурам и обратно вследствие перестройки
водородных связей между вытянутыми фрагментами полипептидной цепи.
Совокупность α -спиралей и β -структур является важным критерием, по
которому можно судить о степени упорядоченности структуры белковой
молекулы, стабильности белков при действии физико-химических факторов сред.

Третичная структура белка формируется способом складывания вторич-

ной структуры. Например, свиваясь в клубок, спирали образуют глобулы.
Именно такую форму имеют белки, выполняющие роль биологических
катализаторов и регуляторов, а также белки, имеющие транспортные функции.
Полярные гидрофильные группы в глобуле расположены на ее внешней
поверхности, а неполярные гидрофобные группы обращены внутрь глобулы.
3
Благодаря этому наружная поверхность белка гидратируется, что повышает
растворимость белка и обусловливает возможность его участия в биохимических
реакциях, которые в физиологических условиях протекают в водной среде.
Располагаясь рядом, спирали образуют нитевидные структуры, называемые
фибриллами. Фибриллярные белки являются основным строительным
материалом волос, кожи и мышечных тканей.
Третичная структура белка стабилизируется главным образом связями
между боковыми группами аминокислотных остатков: дисульфидные и во-
дородные связи, диполярные взаимодействия, силы ван-дер-ваальсова при-
тяжения, электростатические эффекты.
Четвертичная структура белка формируется как ансамбль двух или более
полипептидных цепей, каждая из которых имеет свою первичную, вторичную и
третичную структуры и называется субъединицей. Субъединицы могут быть либо
одинаковыми по составу и строению, либо различными. Несколько таких
субъединиц могут объединяться с образованием в результате совместной
упаковки четвертичной структуры.
Четвертичная структура белка не менее важна, поскольку некоторые белки
выполняют свои биологические функции, находясь не в виде одинарной
полипептидной цепи, а в виде конгломерата (ансамбля) двух или более цепей
(гемоглобин состоит из 4 субъединиц, α-амилаза из 2 субъединиц).

Биологические функции белков

Биологическая функция того или иного белка является результатом
интеграции его физико-химических характеристик. Поскольку 20 аминокислот
дают огромное разнообразие белков с их различными физико-химическими
свойствами, естественно, и биологические функции белков самые разнообразные.
Та или иная белковая молекула имеет строго определенный генетически
закодированный аминокислотный состав, специфические физико-химические
свойства и строго определенную специфическую биологическую функцию в живой
клетке, что обусловливает определенное целевое назначение белка и
строжайшую молекулярную экономию в обмене веществ организма.
Трудно дать исчерпывающее описание биологических функций белков.
Отметим лишь главные биологические функции белков:
1. Ферментативная (каталитическая) — без нее не протекает ни одна
химическая реакция в живой клетке. Ферменты — самый разнообразный по своей
специфике функционирования тип белков. Синтез и распад веществ, их
регуляция, перенос химических групп и электронов от одного вещества к
другому осуществляются с помощью специфических белков. В настоящее время
открыто около 3000 различных ферментов, каждый из которых служит
катализатором определенной химической реакции.
2. Регуляторная — обеспечение регуляции и интеграция клеточного
обмена веществ. К белкам, участвующим в регуляции клеточной или
физиологической активности, относятся многие гормоны. Например, гормон
инсулин регулирует углеводный, белковый, жировой обмен. К регуляторным
белкам относятся белки-репрессоры, координирующие экспрессию генов
4
хромосом и обеспечивающие тем самым регуляцию биосинтеза необходимых
белков.
3. Транспортная — связывание и транспорт веществ между тканями и
через мембраны. К таким белкам относятся липопротеины, переносящие липиды
между тканями, миоглобин — переносящий кислород в мышечной ткани;
гемоглобин — белок, связывающий кислород воздуха и доставляющий его к
периферическим тканям; пермеазы — белки, связывающие глюкозу,
аминокислоты и другие вещества и переносящие их через мембраны внутрь
клеток.
4. Механохимическая (сократительная) — функция белков, обес-
печивающая преобразование свободной химической энергии в механическую
работу. Сюда относятся белки мышечной ткани миозин и актин.
5. Структурная — белки, участвующие в построении различных мембран
(плазматических, митохондриальных). Сюда относятся также белки,
обеспечивающие прочность опорных тканей: коллаген — структурный элемент
опорного каркаса костной ткани, хрящей, сухожилий; кератин — структурная
основа шерсти, волос, перьев, копыт, рогов; эластин — белок, способный
растягиваться в двух измерениях и обеспечивающий свойства эластической
ткани.
6. Защитная — эту функцию выполняют иммуноглобулины (антитела),
образующиеся у позвоночных в лимфоцитах. Они обладают способностью
обезвреживать бактерии, вирусы, чужеродные белки, попавшие в организм извне.
Фибриноген и тромбин — белки, принимающие участие в свертывании крови и
предохраняющие организм от потери крови при случайных ранениях.
7. Резервная — использование белков как запасных материалов для
питания развивающихся клеток. Сюда относятся проламины, глютели-ны —
белки хлебных культур; альбумин — яичный белок, используемый для развития
зародыша; казеин молока — белок, используемый для кормления новорожденных
млекопитающих. Резервные белки являются важнейшими компонентами
растительной и животной пищи.
Классификация белков
В связи с огромным разнообразием белков, различием их физических,
химических свойств и биологических функций вопрос о классификации и
номенклатуре белков разработан далеко не полностью; точнее, строго научная
классификация белков пока отсутствует.
Систематизация и номенклатура белков, за исключением белков,
обладающих ферментативной активностью, не существуют. Название белков
дается по случайным признакам, учитывая преимущественно источник
выделения или какие-либо особенности химического состава, конфигурации
молекул.
Белки классифицируются по форме их молекул:
1) фибриллярные (волокнистые), молекулы которых имеют длинную,
нитевидную форму молекул (кератин шерсти, миозин мышц и др.);
2) глобулярные белки, молекулы которых свернуты в компактные глобулы

5
сферической или эллипсоидальной формы (альбумины, глобулины).
Большинство белков имеют глобулярную форму (ферменты, гормоны,
антитела, запасные белки).

В настоящее время наиболее удачной следует считать классификацию по

структурным признакам. На основании такого подхода
По структурным признакам белки подразделяется на две большие
группы: протеины (простые белки), в состав которых входят только
остатки аминокислот, и протеиды (сложные белки) — соединение простого
белка с каким-либо веществом небелковой природы — простетической
группой.
Протеины и протеиды в свою очередь делятся на ряд подгрупп.
По своим функциям протеины весьма разнообразны. Некоторые из них
играют роль запасных белков и служат питательными веществами для растущих
тканей; большая группа этих белков наделена биологической активностью и
включает в себя ферменты, гормоны, антитела. Протеины — важнейшие
компоненты пищевых продуктов.
В основу классификации протеинов положены их растворимость в
специфическом растворителе и некоторые химические признаки
(основность, кислотность).
Протеины классифицируются на следующие группы:
1. Альбумины — водорастворимые белки с высокой гидрофильностью,
имеют относительно небольшую молекулярную массу (15 000 — 70 000),
обладают кислыми свойствами (ИЭТ около 4,7) из-за большого содержания
глутаминовой кислоты.
Примерами их могут служить альбумин белка куриного яйца, альбумин
кровяной сыворотки, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин.
Последний содержится в молоке вместе с другим белком — казеином; пенка на
кипяченом молоке в основном состоит из альбуминов. Небольшое количество
альбуминов находится в зеленых частях растений.
2. Глобулины не растворимы в дистиллированной воде, растворимы в
слабых солевых растворах. Это слабогидратированные белки, поэтому они
осаждаются уже из полунасыщенных растворов сульфата аммония. Отделение
глобулинов от альбуминов может быть проведено путем диализа белкового
раствора. По мере снижения концентрации соли в растворе глобулины выпадают
в осадок, а альбумины остаются в растворе. Глобулины — слабокислые или
нейтральные белки (ИЭТ лежит в интервале рН 6,0—7,3), содержат меньше,
чем альбумины, кислых аминокислот.
Из глобулинов состоят и многие растительные белки, особенно бобовых
растений, масличных культур. Жмых из подсолнечника, хлопчатника, льна,
остающийся после извлечения из семян масла, состоит в основном из
глобулинов. Примерами глобулинов могут служить фибриноген, глобулин
кровяной сыворотки, глобулин мышечной ткани, глобулин белка куриного яйца.
Таким образом, в белке куриного яйца, в крови, в мышечной ткани находятся и
глобулины, и альбумины.
6
 3. Проламины и глютелины — (запасные резервные) белки, содержащиеся
исключительно в растениях, особенно в семенах злаков (пшеница, рожь, ячмень).
Проламины растворимы в 60—70 %-ном этаноле. При гидролизе проламины
образуют большое количество пролина (отсюда и название "проламины") и
глутаминовой кислоты. Большим содержанием пролина (неполярной
аминокислоты) можно, видимо, объяснить растворимость проламинов в этаноле.
В проламинах мало лизина — незаменимой аминокислоты, на что обращено
особое внимание в селекционных работах на высоколизиновые сорта пшеницы.
Проламины не являются гомогенными белками и представляют собой
смеси различных белков со сходными свойствами, но различной молекулярной
массой.
Глютелины находятся, как правило, совместно с проламинами, не
растворяются ни в солевых растворах, ни в спирте, но экстрагируются из
размолотого зерна гидроокисями щелочных металлов; особенно легко переходят
в раствор при действии 0,2 %-ных растворов щелочей. Они также не
гомогенные белки, а представляют собой смеси разных белков со сходными
свойствами.
В технологии хлебопечения при переработке пшеничной муки особо
важную роль играет комплекс двух белков — глютенина и глиадина, —
известный под названием клейковины. Клейковина, придающая тесту
характерную консистенцию, играет важную роль в формировании качества хлеба.
В зависимости от сорта пшеницы, почвенно-климатических и агротехнических
условий ее возделывания общее количество белка может колебаться в пределах
10—25 %, две трети которых приходится на долю глиадина и глютенина. Чем
больше в зерне (муке) белков, тем выше количество отмываемой клейковины.
Поэтому селекционеры, специалисты мукомольной и хлебопекарной
промышленности считают содержание белков в зерне пшеницы одним из
основных показателей хлебопекарных достоинств муки.
4. Протамины и гистоны. Протамины — низкомолекулярные белки
(молекулярная масса 4000—12 000). Они обладают ярко выраженными
основными свойствами из-за большого содержания аргинина (до двух третей
от общего аминокислотного состава). ИЭТ протаминов лежит в щелочной
зоне рН (10,5—13,5), в клетках животных организмов — это поликатионные
белки. Помимо аргинина протамины содержат небольшое количество
моноаминокислот и пролина, в них отсутствуют цистеин и цистин, а также
незаменимые аминокислоты: мети-онин, триптофан, фенилаланин.
В больших количествах протамины обнаружены в молоках и икре рыб.
Гистоны — тканевые белки животных организмов с несколько
меньшей основностью, чем протамины; ИЭТ колеблется в пределах 8,5—
11,0. Из растворов их осаждают прибавлением аммиака. Молекулярная масса
этих белков несколько выше, чем у протаминов (11 000 — 24 000).
Гистоны находятся в ядрах клеток, содержат 20—30 % аргинина, лизина,
гистидина; в них мало триптофана или он вообще отсутствует, не обнаружены
цистеин и цистин. Много гистонов содержится в зобной железе, эритроцитах;
выделены из растительных тканей.
7
 5. Протеноиды — подгруппа фибриллярных белков, содержащихся в
опорных тканях животных. Не растворимы ни в воде, ни в солевых
растворах, ни в разбавленных кислотах и щелочах. В силу специфической
структурной организации они плохо поддаются гидролизу протеолитическими
(пищеварительными) ферментами.
Наиболее известными протеноидами являются коллаген соединительной
ткани, кератин волос, шерсти, перьев, копыт, эластин сухожилий и связок,
фиброин шелка.
Коллаген относится к самым распространенным белкам организма
животных (около одной трети массы всех белков). Он содержится в тканях,
обладающих высокой прочностью и малой растяжимостью (кожа, хрящи,
сухожилия, кости, зубы). В коллагене треть аминокислотных остатков
приходится на глицин, а около четверти — на пролин и гидроксипролин. Из всех
незаменимых аминокислот коллаген не содержит триптофан, в малом количестве
имеет метионин, отсутствуют цистин и цистеин.
Кератины являются характерными протено-идами волос, шерсти, рогов,
перьев, эпидермиса. Кератины содержат большое количество цистиновых
остатков (5—12 %). Кроме цистина, кератины содержат в достаточно большом
количестве кислые и основные аминокислоты; в небольших количествах в его
состав входят все незаменимые аминокислоты.
Эластин — волокнистый структурный белок. Подобно коллагену, он
содержит много глицина и пролина, однако более устойчив к действию
протеолитических ферментов, кислот и оснований. Это, видимо, связано с
высоким содержанием неполярных аминокислотных остатков. Эластин
гидролизуется специфическим ферментом эластазой, обнаруженной в
поджелудочной железе и в некоторых бактериях.

Сложные белки подразделяются в зависимости от природы

простетической группы на:
1. Фосфопротеиды. В состав фосфопротеидов входит фосфорная кислота.
Они, в противоположность протаминам, обладающим основными свойствами,
имеют кислотный характер.
Главным представителем фосфопротеидов является казеин молока. Он обладает
настолько явно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые
соли с выделением оксида углерода (IV). Казеин растворяется в слабых растворах
щелочей, образуя с ними соли. Так, в молоке казеин содержится в виде
кальциевой соли. Соли казеина называются казеинатами. Из других
фосфопротеидов следует отметить вителлин, который входит в состав желтка
куриного яйца.
2. Нуклеопротеиды. Содержатся они в клеточных ядрах. При осторожном
гидролизе они расщепляются на белки и нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые
кислоты являются весьма сложными веществами, расщепляющимися при
гидролизе на фосфорную кислоту, углеводы и азотсодержащие органические
вещества групп пиримидина и пурина.

8
 3. Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые
представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из
хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин — красящее вещество красных
кровяных шариков. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень
велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Кроме того,
гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию рН крови и перенос
оксида углерода (4) в организме. Характерной особенностью гемоглобина
является его способность соединяться с оксидом углерода(П), после чего он
теряет способность соединяться с кислородом. Этим объясняется ядовитое
действие оксида углерода(П).
4. Гликопротеиды. Некоторые белки этой группы встречаются в
слизистых выделениях животных организмов и обусловливают свойство этих
выделений вытягиваться в нити даже при сравнительно большом разбавлении.
Эти белки образуются в подчелюстной железе (подчелюстная железа — одна из
слюнных желез), печени, железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды
содержатся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т. д.
5. Липопротеиды. При гидролизе липопротеиды распадаются на белок и
растворимые в эфире жиры, лецитины и другие фосфатиды.

По значению белки подразделяются на:

1) полноценные — белки, содержащие остатки всех 8 незаменимых кислот
(мясо, яйцо и т.п.);
2) неполноценные – белки, не содержащие всего набора незаменимых
аминокислот (в основном белки растительного происхождения).

Физико-химические свойства белков

1. Электрохимические свойства белков
Амфотерная природа белков. Белки являются амфотерными поли-
электролитами. Поскольку большая часть ионных и полярных групп боковых
радикалов находится на поверхности белковой глобулы, то именно они определя-
ют амфотерные свойства и заряд белковой молекулы.
Суммарный заряд белковой молекулы определяется соотношением в ней
кислых и основных радикалов аминокислот, их величин рК и рН среды. Если в
белке кислые аминокислоты преобладают над основными, то в целом молекула
белка электроотрицательна, т.е. она находится в форме полианиона, и наоборот,
если преобладают основные аминокислоты, — в форме поликатиона.
Влияние рН среды на электрохимические свойства белков. Амфотерный
характер белков особенно ярко проявляется при изменении величины рН
белкового раствора. В кислой среде идет подавление кислотной диссоциации
карбоксильных групп и интенсивное протонирование NН2-, NН- имидазольной
групп: суммарный заряд белковой молекулы будет положительным. В щелочной
среде при избытке ОН-ионов будет наблюдаться обратная картина: интенсивная
диссоциация карбоксильных групп и депротонирование основных групп —
суммарный заряд белковой молекулы будет отрицательным.
Каждый белок может находиться в изоэлектрическом состоянии, величина
9
рН, обусловливающая это состояние, будет являться изоэлектрической точкой
белка. В этой точке белок не обладает подвижностью в электрическом поле, так
как его электрический заряд будет приблизительно равен нулю; белок имеет наи-
меньшую растворимость в воде; раствор белка обладает минимумом
устойчивости, молекулы белка в ходе теплового движения сталкиваются,
агрегируются и выпадают в осадок.
ИЭТ каждого белка определяется соотношением кислых и основных групп,
величиной их рК: чем выше это соотношение и ниже величины рК групп, тем
ниже ИЭТ белка. У кислых белков ИЭТ ниже 7, у нейтральных — около 7, а у
основных — больше 7. ИЭТ большинства белков животных, растений,
микроорганизмов лежит в пределах 5,5 - 6,0.

2. Гидрофильность белков
Гидрофильность белков - это способность белков связывать на своей
поверхности воду.
В результате действия электростатических сил поверхность белковой
глобулы покрывается гидратной оболочкой. Первый слой молекулы воды
довольно прочно адсорбирован на поверхности, последующие слои гидратной
оболочки, по мере того как электростатические силы ослабевают, становятся все
менее и менее упорядоченными.
При контакте сухого белка с водой он набухает, молекулы воды проникают
в белковую массу, гидратируют молекулы белка, разъединяя их. Дальнейшее
поглощение воды приводит к растворению белка.
Поскольку аминокислотный состав белков различен, растворимость белков
колеблется в широких пределах и будет определяться соотношением
гидрофильных (ионных и полярных) и гидрофобных (неполярных) групп,
спецификой их укладки в трехмерную структуру: чем больше гидрофильных
групп находится на поверхности белковой глобулы, тем выше ее гидрофильность
и растворимость белка; поверхностные гидрофобные снижают растворимость.
Глобулярные белки обладают лучшей растворимостью, чем фибриллярные.
Гидрофильность белков является важнейшим фактором устойчивости их
растворов. Если в такой раствор внести какую-либо нейтральную соль, то белки
выпадают в осадок. Механизм осаждения состоит в том, что анионы и катионы
вносимой в раствор белка соли, имеющие достаточно большие
электростатические заряды, интенсивно гидратируются диполями воды. Между
гидрофильной поверхностью белковой молекулы и ионами соли развивается
конкуренция за обладание молекулами воды. Более мощные электростатические
силы соли снимают гидратную оболочку с поверхности белковой молекулы.
Лишенные гидратных оболочек белковые молекулы при броуновском движении
сталкиваются между собой, агрегируются и, в конечном счете, выпадают в осадок
(рис. 1.12).

10
 Сильной гидратационной способностью обладают также некоторые
органические растворители (этанол, ацетон, пропанол, изопропанол); они также
осаждают белки из водных растворов.

4. Денатурация белков
Нативная (естественная) конформация глобулярного белка, обладая
высокой лабильностью, подвержена глубоким изменениям под действием
жестких физико-химических факторов среды. Эти изменения получили название
денатурации белка. Денатурация является следствием нарушения уникальной
конформации (вторичной, третичной, четвертичной структур) нативного белка с
сохранением его первичной структуры. Типичным примером денатурации
является свертывание яичного альбумина при варке яиц. При денатурации белок
изменяет свои физические, химические свойства и теряет биологическую
функцию. Полипептидная цепь при этом развертывается и превращается в
беспорядочный, хаотический клубок (рис. 1.13).

11
 При денатурации белок из гидрофильного состояния переходит в
гидрофобное, в котором его молекулы могут оставаться в растворе только при
наличии какого-либо стабилизирующего фактора, например, электрического
заряда. В противном случае при броуновском движении молекулы белка,
сталкиваясь, агрегируются и в виде хлопьев выпадают в осадок.
Факторы, вызывающие денатурацию белка, можно подразделить на
физические и химические. К физическим факторам относятся нагревание,
механическое перемешивание, ультразвук, ультрафиолетовое и ионизирующее
излучения; к химическим — кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, мочевина,
таннин, ди- и трихлоруксусная кислота, гуанидинхлорид, гуанидинсульфат,
лаурилсульфат и др.
Тепловая денатурация является одним из характерных признаков белков.
Однако для различных белков она различна. Многие белки, особенно животного
происхождения, термолабильны: процесс их денатурация начинается уже при
40°С и быстро ускоряется с повышением температуры. Однако известны белки,
устойчивые к нагреванию, особенно устойчивы белки термофильных
микроорганизмов.
Некоторые химические соединения оказывают на белки защитное действие.
Так, денатурация тормозится концентрированными растворами глицерина,
глюкозы и других сахаров, что связано, видимо, с их адсорбцией на глобулах
белков и образованием крупных гидрофильных комплексов.
Процесс денатурации белков играет большую роль в технологии пищевых
продуктов при их тепловой обработке. При выпечке хлебобулочных изделий
примерно при 60—70°С белки теста (клейковина) денатурируют; этот процесс
имеет большое значение в формировании мякиша изделия. Обработка
свекловичной стружки водой при температуре 70—80 °С, осуществляемая при
получении диффузионного сока, вызывает денатурацию белков мембран и
протоплазмы клеток свекловичной стружки и резко повышает скорость диффузии
сахарозы из нее. Бланшировка плодов и овощей перед их консервированием
вызывает денатурацию (инактивацию) окислительных ферментов, ведет к
сохранению витамина С. Тепловая обработка пищевых продуктов повышает их
вкусовые качества, а также биологическую ценность, поскольку
денатурированные белки обладают лучшей атакуемостью пищеварительными
ферментами.

12