Вы находитесь на странице: 1из 259

Федеральное государственное автономное образовательное

учреждение высшего образования Первый Московский


государственный медицинский университет имени И.М. Сеченова
Министерства здравоохранения Российской Федерации
(Сеченовский Университет)
Федеральное государственное автономное образовательное
учреждение высшего образования Первый Московский
государственный медицинский университет имени И.М. Сеченова
Министерства здравоохранения Российской Федерации
(Сеченовский Университет)

ПРАКТИКУМ
ПО ОБЩЕЙ ХИМИИ
С ЭЛЕМЕНТАМИ
БИООРГАНИЧЕСКОЙ
ХИМИИ
Под редакцией д-ра фарм. наук,
д-ра пед. наук, проф. В. А. Попкова

Электронное издание

Рекомендовано
Координационным советом по области образования
«Здравоохранение и медицинские науки» в качестве
учебного пособия для использования в образовательных
учреждениях, реализующих основные профессиональные
образовательные программы высшего образования по
направлению подготовки специалитета 31.05.03 «Стоматология»

Москва
Лаборатория знаний
2020
УДК 54+577(075.8)
ББК 24.1:28.072я73
П69

А в т о р ы:
О. В. Нестерова, И. Н. Аверцева, Д. А. Доброхотов,
А. А. Прокопов, В. Ю. Решетняк

Практикум по общей химии с элементами биоорганиче-


П69 ской химии / О. В. Нестерова, И. Н. Аверцева, Д. А. Доброхотов
[и др.] ; под ред. В. А. Попкова. — Электрон. изд. — М. : Ла-
боратория знаний, 2020. — 256 с. : ил. — Систем. требования:
Adobe Reader XI ; экран 10".— Загл. с титул. экрана. — Текст :
электронный.
ISBN 978-5-00101-869-8
Практикум входит в состав УМК, разработанного коллективом ав-
торов кафедры химии Института фармации ФГАОУ ВО Первый МГМУ
им. И. М. Сеченова (Сеченовский Университет) в соответствии с требования-
ми Федерального государственного образовательного стандарта по специаль-
ности «Стоматология». Представлены практические задания по общей и био-
органической химии. Подробно описана методика выполнения лабораторных
работ, изложен теоретический материал для подготовки к практическим
занятиям, даны контрольные вопросы и расчетные задания. Приведены
справочные данные о свойствах важнейших неорганических и органических
соединений.
Для студентов и преподавателей медицинских высших учебных заве-
дений.
УДК 54+577(075.8)
ББК 24.1:28.072я73

Деривативное издание на основе печатного аналога: Практикум


по общей химии с элементами биоорганической химии / О. В. Нестерова,
И. Н. Аверцева, Д. А. Доброхотов [и др.] ; под ред. В. А. Попкова. —
М. : Лаборатория знаний, 2020. — 256 с. : ил. — ISBN 978-5-00101-057-9.

В соответствии со ст. 1299 и 1301 ГК РФ при устранении ограничений, установленных


техническими средствами защиты авторских прав, правообладатель вправе требовать
от нарушителя возмещения убытков или выплаты компенсации


c ФГАОУ ВО Первый МГМУ
им. И. М. Сеченова Минздрава России
(Сеченовский Университет), 2019
ISBN 978-5-00101-869-8 ○
c Лаборатория знаний, 2020
ПРЕДИСЛОВИЕ
Настоящая книга является учебным пособием для студентов
высших медицинских учебных заведений. Материал практику-
ма соответствует учебному плану и программе по дисциплине
«Общая и биоорганическая химия» по направлению подготовки
31.05.03 «Стоматология», утвержденной приказом Министер-
ства образования и науки Российской Федерации от 9 февраля
2016 г. № 96.
Лабораторный практикум в высшей школе предназначен для
углубленного освоения теоретических вопросов изучаемой дисци-
плины и овладения современными экспериментальными метода-
ми науки.
Лабораторные работы как элемент системы учебно-воспита-
тельного процесса обладают значительно более широкими дидак-
тическими возможностями, чем лекции и семинарские занятия.
Практикум как форма обучения призван не только выработать
у учащихся определенные экспериментальные навыки и культу-
ру экспериментирования, но и, самое главное, развить их научное
мышление, сформировать умение интеллектуального проникнове-
ния в сущность изучаемых явлений, пробудить интерес к науке,
приобщить к научному поиску, умению работать в коллективе.
Лабораторная работа — важнейшая форма самостоятельной ра-
боты студентов в учебное время для приобретения новых знаний.
В данном руководстве описаны лабораторные работы, помога-
ющие освоению теоретических основ химии и эксперименталь-
ных методов, непосредственно применяемых в медицине.
Весь материал пособия построен в соответствии с модульной
организацией занятий. Курс «Общая и биоорганическая химия»
включает в себя шесть модулей. Каждый модуль представляет
собой завершенный блок содержания, который изучается на про-
тяжении нескольких лабораторно-практических и семинарских
занятий и освещается в лекциях.
В данном учебном пособии студентам предлагаются для само-
стоятельной подготовки к каждому занятию теоретический ма-
териал, непосредственно связанный с выполняемыми работами,
а также задания с перечнем основных вопросов, список рекомен-
дуемой литературы (основной и дополнительной). Лабораторные
работы построены так, чтобы обеспечить их осмысленное поэтап-
ное выполнение. В каждой работе поставлена цель и приведены
4 Предисловие

вопросы, ответив на которые, студент сможет более глубоко разо-


браться в сущности эксперимента и связанных с ним разделов
теории. Пособие содержит также задания и расчетные задачи
для контроля уровня усвоения теоретического материала занятия
и необходимый справочный материал. В конце модуля приведе-
ны образцы билетов письменного контроля.
Авторы выражают искреннюю благодарность за ценные заме-
чания при составлении практикума коллективу кафедры общей
химии Первого МГМУ им. И. М. Сеченова.
МОДУЛЬ 1

ХИМИЧЕСКАЯ ТЕРМОДИНАМИКА
И ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА

Термодинамика — раздел физики, изучающий взаимные пре-


вращения энергии в макроскопических системах. Химическая
термодинамика, в частности, изучает превращение энергии хи-
мических реакций в теплоту и работу. Химическая термодинами-
ка и химическая кинетика являются теоретической основой хи-
мии, их изучение позволяет решать вопросы о принципиальной
возможности и конкретных путях протекания процессов. Знание
основ термодинамики дает возможность понять наиболее общие
закономерности обмена энергией (биоэнергетика) и веществом
(гомеостаз) между живым организмом и окружающей средой.

Занятие 1.1. Химическая термодинамика.


Энергетика химических реакций.
Первое начало термодинамики. Энтальпия.
Закон Гесса

Основные понятия. Термодинамическая система — тело или


группа тел, фактически или мысленно выделенных из окружа-
ющей среды и являющихся предметом термодинамического рас-
смотрения.
Выделение термодинамической системы относительно. Все
остальные объекты по отношению к выделенной системе счита-
ются средой. В основе классификации термодинамических си-
стем лежат различные классификационные признаки:
1) по характеру взаимодействия «система — окружающая
среда» системы подразделяют на открытые (обмен со средой
энергией и веществом, ΔU ≠ 0; Δm ≠ 0), закрытые (обмен толь-
ко энергией, ΔU ≠ 0; Δm = 0) и изолированные (обмен веществом
и энергией отсутствует, ΔU = 0; Δm = 0);
6 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

2) по степени однородности системы подразделяют на гомо-


генные и гетерогенные. Гетерогенная система — разнородная,
состоящая из отдельных частей (фаз), которые имеют реальные
поверхности раздела, различающиеся свойствами. При переходе
из одной фазы в другую свойства системы на границе раздела
резко (скачкообразно) изменяются.
Любую систему можно охарактеризовать совокупностью ее
физических и химических свойств, называемых состоянием
системы. Особое внимание при термодинамическом рассмотре-
нии уделяется двум видам состояния системы: равновесному
и стационарному. Оба состояния характеризуются постоянством
во времени всех свойств во всех частях системы. Постоянство
может обеспечиваться отсутствием потоков вещества и энергии
между системой и средой (равновесное состояние) или непрерыв-
ным обменом веществом, энергией и информацией между систе-
мой и средой, т. е. являться динамическим постоянством (ста-
ционарное состояние). Последнее характерно для живых систем.
При переходе системы из одного состояния в другое происходит
изменение ее свойств во времени — такое состояние называется
переходным.
Совокупность свойств системы (т. е. ее состояние) можно
охарактеризовать макроскопическими величинами, называемы-
ми параметрами состояния (например, масса, объем, давление,
температура, концентрация и т. д.).
Параметры состояния системы подразделяют на две группы:
1) интенсивные — их значения не зависят от количества ве-
щества (например, давление, температура, концентрация, плот-
ность);
2) экстенсивные, то есть зависящие от количества вещества
(например, масса, объем).
При взаимодействии двух систем интенсивные параметры
усредняются, а экстенсивные складываются. Изменение параме-
тра обозначается греческой буквой дельта (Δ), например ΔT.
Переход системы из одного состояния в другое с изменением
параметров состояния называется процессом. Пример термодина-
мического процесса — любая химическая реакция.
В основе классификации процессов лежат различные признаки:
1) по характеру изменения параметров состояния процессы
подразделяют на изотермические (T = сonst, ΔT = 0); изобарные
(р = сonst, Δр = 0), изохорные (V = сonst, ΔV = 0), адиабатиче-
ские (Q = сonst, ΔQ = 0), циклические (ΔU = 0), экзотермические
(ΔQ > 0) и эндотермические (ΔQ < 0);
2) по затратам энергии процессы подразделяются на самопро-
извольные (протекают без поступления энергии извне) и несамо-
Занятие 1.1. Химическая термодинамика. Энергетика химических реакций 7

произвольные, или вынужденные (протекают только при внеш-


них энергетических воздействиях). Вопрос о преимущественном
направлении протекания самопроизвольного процесса является
одним из основных в химии;
3) с биохимической точки зрения процессы в живых организ-
мах подразделяют на катаболические (распад и окисление энер-
годативных веществ в организме) и анаболические (синтез в ор-
ганизме биологически важных соединений).
Пример. Пусть начальное состояние системы характеризует-
ся параметром состояния — температурой T1. В ходе процесса
(нагревания) состояние системы изменилось (до конечного состо-
яния), изменилась температура (обозначим Т2), тогда изменение
температуры в ходе процесса выразим так:
ΔТ = Т2 – Т1 > 0
Таким образом, состояние системы характеризуется значения-
ми параметров состояния, а процесс характеризуется изменением
(или постоянством) параметров состояния.
Одно из важнейших понятий химической термодинамики —
функция состояния. Функция состояния — это параметры состо-
яния системы, изменение которых в ходе процесса зависит толь-
ко от начального и конечного состояний системы и не зависит
от пути перехода системы из начального в конечное состояние.
Для описания энергетического состояния системы используется
функция состояния — внутренняя энергия.
Внутренняя энергия (U) — полная энергия составных ча-
стей системы, в том числе на молекулярном, атомном и суб-
атомном уровнях, т. е. общий запас энергии системы. Опре-
делить абсолютное значение внутренней энергии системы
невозможно. В ходе любого реального процесса происходит
изменение внутренней энергии (ΔU) вследствие теплообмена
со средой и совершения системой работы. Соответственно вы-
деляют две формы обмена энергией между системой и окру-
жающей средой:
1) теплота (Q) — энергетическая мера хаотических форм
движения материи;
2) работа (W) — энергетическая мера направленных форм
движения материи. Для реакций, протекающих в газовой фазе
в изобарно-изотермических условиях, под работой, совершаемой
системой, понимается работа расширения:
W = –p ⋅ ΔV
Необходимо отметить: 1) если система совершает работу
(ΔW > 0), то она теряет энергию; 2) в отличие от внутренней
8 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

энергии формы передачи энергии (теплота и работа) не являются


функциями состояния.

Первое начало термодинамики: в любом процессе теплота,


сообщенная системе средой, расходуется на совершение си-
стемой работы и увеличение ее внутренней энергии.

По сути, первое начало (закон) термодинамики — это закон


сохранения энергии применительно к тепловым процессам. Если
закрытая термодинамическая система совершает только работу
расширения, т. е. не совершается полезная работа (W′), то:
Q = ΔU + p ⋅ ΔV
Сумма U + p ⋅ V является функцией состояния и называется
энтальпией (Н), а ее изменение в результате протекания про-
цесса может быть выражено следующим уравнением:
ΔН = ΔU + p ⋅ ΔV
Таким образом, Qр = ΔН при р = сonst, а Qv = ΔU при
V = сonst. Отсюда, энтальпия — функция состояния системы,
изменение которой равно теплоте изобарного процесса, а вну-
тренняя энергия — функция состояния системы, изменение ко-
торой равно теплоте изохорного процесса.
Раздел термодинамики, изучающий изменение энтальпии при
протекании химических процессов и фазовых превращений, на-
зывается термохимией. Основное понятие термохимии — тепло-
вой эффект химической реакции.
Тепловой эффект химической реакции — это количество те-
плоты, выделяемое или поглощаемое системой в результате хи-
мического процесса при условиях:
1) р = сonst (энтальпия реакции ΔНr) или V = сonst (измене-
ние внутренней энергии ΔU);
2) система совершает только работу расширения (W′ = 0);
3) температура исходных веществ и продуктов реакции оди-
накова.
В основе термохимии лежит закон постоянства сумм теплот
реакции — закон Гесса (Г. Н. Гесс, 1840).

Энтальпия реакции определяется только природой и состо-


янием исходных веществ и продуктов и не зависит от спо-
соба перехода от исходных веществ к продуктам, то есть
от пути реакции, при условии, что температура исходных
веществ и температура продуктов реакции одинаковы.
Занятие 1.1. Химическая термодинамика. Энергетика химических реакций 9

Для сравнения однотипных реакций их рассматривают при со-


поставимых условиях. За стандартное состояние (обозначается
верхним индексом «D») принято устойчивое состояние вещества
(устойчивая модификация — для веществ в конденсированном
состоянии и состояние идеального газа — для газов), в котором
оно существует при давлении 101,3 кПа и температуре 298 K.
Стандартная энтальпия образования вещества (ΔНf ) — из-
менение энтальпии в реакции образования 1 моль данного веще-
ства из простых веществ, взятых в стандартном состоянии при
стандартных условиях (обратите внимание: реакция может быть
и гипотетической).
Стандартная энтальпия сгорания вещества (ΔНc ) — изме-
нение энтальпии в реакции окисления 1 моль данного вещества
до конечных продуктов окисления при стандартных условиях.
В термодинамике принята термохимическая запись уравнений
реакций, например:
6С(графит) + 6Н2(г.) + 3О2(г.) → С6Н12О6(тв.)

ΔНr = ΔНf (С6Н12О6)


С6Н12О6(тв.) + 6О2(г.) → 6CO2(г.) + 6Н2О(ж.)

ΔНr = ΔНc (С6Н12О6)


Так как ΔНr рассчитывается на 1 моль вещества и является
интенсивным параметром состояния системы (в отличие от ΔН),
единицей измерения будет [кДж / моль].
Следствия закона Гесса:
1) энтальпию реакции можно рассчитать как сумму стандарт-
ных энтальпий образования стехиометрических количеств про-
дуктов реакции за вычетом суммы стандартных энтальпий обра-
зования стехиометрических количеств исходных веществ:

ΔНr = ∑ νj ⋅ ΔНf(прод.) − ∑ νi ⋅ ΔНf(исх.)


j i

2) энтальпию реакции можно рассчитать как сумму стандарт-


ных энтальпий сгорания стехиометрических количеств исходных
веществ реакции за вычетом суммы стандартных энтальпий сго-
рания стехиометрических количеств продуктов реакции:

ΔНr = ∑ νj ⋅ ΔНc(исх.) − ∑ νi ⋅ ΔНc(прод.)


j i

3) энтальпии прямой и обратной реакций равны по абсолют-


ной величине и противоположны по знаку:
ΔНr(прямой) = –ΔНr(обратной)
10 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Предмет химической термодинамики.
2. Основные понятия химической термодинамики и их клас-
сификация:
• термодинамическая система,
• параметры состояния системы,
• термодинамический процесс,
• функции состояния системы.
3. Внутренняя энергия, формы передачи энергии.
4. Первое начало термодинамики. Энтальпия. Стандартная
энтальпия реакции.
5. Термохимия. Закон Гесса.
6. Термохимические расчеты.

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 10–21.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 55–64, 66–67.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 163–169.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 73–85.
3. Ленский А. С. Введение в бионеорганическую и биофизи-
ческую химию. — М.: Высшая школа, 1989. — С. 6–21.

Лабораторная работа. Определение стандартной


энтальпии реакции нейтрализации

Цель работы: научиться калориметрически определять эн-


тальпии химических реакций.
Приборы, оборудование и реактивы: лабораторный калори-
метр, термометр с ценой деления 0,1 °С, мерные цилиндры, рас-
творы кислоты и основания.
Занятие 1.1. Химическая термодинамика. Энергетика химических реакций 11

5 4
3

1
2

Рис. 1.1. Схема устройства лабораторного калориметра: 1 — ка-


лориметрический стакан; 2 — большой термоизоляционный ста-
кан; 3 — крышка; 4 — воронка; 5 — термометр

Содержание работы. Теплота реакции нейтрализации опреде-


ляется калориметрически по измеренному изменению температу-
ры и рассчитанной теплоемкости системы.
Лабораторный калориметр (рис. 1.1) представляет собой кало-
риметрический стакан, находящийся в большом термоизоляци-
онном стакане с крышкой. С внутренним пространством калори-
метрического стакана контактируют воронка и термометр.
Выделившаяся в результате реакции нейтрализации тепло-
та идет на разогрев термодинамической системы и окружающей
среды.
Требуемая точность эксперимента позволяет учитывать только
теплоту, пошедшую на разогрев раствора и калориметрического
стакана. Теплотой, пошедшей на разогрев других частей калори-
метра, можно пренебречь.
Энтальпия реакции нейтрализации, протекающей между
сильными одноосновными кислотами и сильными одноосновны-
ми основаниями, практически не зависит от их природы, так как
в реальных растворах протекает одна и та же реакция:

Н+(aq) + ОН–(aq) = Н2О(ж.); ΔНr = –57,3 кДж / моль


В случае реакции нейтрализации слабых кислот и слабых ос-
нований такого постоянства не наблюдается, так как часть те-
плоты расходуется на ионизацию слабой кислоты и слабого ос-
нования.
Ход работы
Измеряют температуру исходных растворов.
Мерным цилиндром переносят требуемый объем основания
и такой же объем кислоты в калориметрический стакан.
Измеряют максимальную температуру раствора после реакции.
12 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

Обработка результатов эксперимента


Рассчитывают теплоемкость системы:

С = С1 + С2

Теплоемкость раствора С1 рассчитывают по формуле:

С1 = [V(к-ты) ⋅ ρ(к-ты) + V(осн.) ⋅ ρ(осн.)] ⋅ Суд(р-ра),

где V — объемы смешиваемых растворов, мл; ρ — плотность рас-


творов, г / мл; Суд(р-ра) — удельная теплоемкость раствора, рав-
ная 4,184 Дж / г ⋅ К.
Теплоемкость стакана C2 рассчитывают по формуле:

C2 = m ⋅ Суд (стекла),

где m — масса стакана, г; Суд (стекла) — удельная теплоемкость


стекла, равная 0,753 Дж / г ⋅ К.
Стандартную энтальпию реакции нейтрализации рассчитыва-
ют по формуле:

ΔНr = – С ⋅ ΔТ / ν,

где ΔТ — разница между средним арифметическим значением


температур после реакции и средним арифметическим значением
температур до реакции; ν — количество вещества воды, образо-
вавшейся в результате реакции.
На практике один из растворов всегда берется в небольшом
избытке, поэтому количество образовавшейся в результате реак-
ции воды рассчитывается по недостатку: ν = С ⋅ V, где С — кон-
центрация реагента, взятого в недостатке, моль / л; V — объем
реагента, взятого в недостатке, л.
Экспериментально определенную величину сравнивают
со справочным значением, находят абсолютную и относительную
ошибки определения:
 
абсолютная ошибка: ΔНтеор – ΔНэксп .
  
относительная ошибка: ΔНтеор − ΔНэксп / ΔНтеор

Вариант оформления протокола


Название работы.
Содержание работы (со схемой прибора).
Экспериментальные данные (табл. 1.1).
Занятие 1.1. Химическая термодинамика. Энергетика химических реакций 13

Таблица 1.1
№ опыта Температура раствора, °С
кислоты (исх.) основания (исх.) после нейтрализации
1
2
3

Концентрации растворов — .
Объемы растворов — .
Масса калориметрического стакана — .
Справочные величины (удельные теплоемкости, плотности).
Расчеты.
Выводы.

Вопросы к занятию

1. Приведите примеры открытых, закрытых и изолирован-


ных систем медико-биологического профиля.
2. Дайте определения гомогенных и гетерогенных систем
и приведите примеры.
3. Какой тип процессов рассматривается в основном в термо-
динамических моделях живых систем? Поясните почему.
4. Сформулируйте закон Гесса. Что называют энтальпией ре-
акции?
5. Что называют стандартной энтальпией образования вещества?
6. Что называют стандартной энтальпией сгорания вещества?
7. Приведите термохимическое уравнение реакции, стандарт-
ная энтальпия которой была бы равна стандартной энтальпии
сгорания нитробензола.
8. Приведите термохимическое уравнение реакции, стандарт-
ная энтальпия которой была бы равна стандартной энтальпии об-
разования этанола.
9. Приведите конкретные примеры медико-биологического
профиля, для которых: а) Qp = Qv, б) Qp ≠ Qv.
10. Вычислите стандартную энтальпию реакции: С2Н4(г.) +
+ Н2(г.) → С2Н6(г.), используя значения стандартных энтальпий
сгорания.
11. Вычислите стандартную энтальпию образования этанола,
воспользовавшись для этого стандартными энтальпиями сгорания.
12. Какое количество теплоты выделится при окислении из-
бытком кислорода 1,12 л оксида углерода(II) (объемы измерены
при нормальных условиях)?
14 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

Занятие 1.2. Второе начало термодинамики.


Химическое равновесие

Второе начало термодинамики. Любой вид энергии (механи-


ческой, электрической или химической) можно полностью пре-
вратить в тепловую; тепловую же энергию полностью превратить
в другой вид энергии нельзя. Этот постулат выражает сущность
второго начала (закона) термодинамики:

невозможен процесс, единственным результатом которого


было бы превращение теплоты в работу.
Иначе говоря, всегда будет существовать часть теплоты, кото-
рую система не может превратить в полезную работу, — ее на-
зывают «связанной» энергией, то есть для изобарно-изотермиче-
ских процессов: ΔН = Е(свободная) + Е(связанная). Система может
совершить максимально полезную работу ( Wmax ′ ) только при об-
ратимом проведении процесса. Функция состояния, изменение
которой равно максимально полезной работе, совершаемой систе-
мой, называется свободной энергией, а в изобарном процессе
(p = сonst) — энергией Гиббса (ΔG). Таким образом:
ΔG = – Wmax
′ [Дж или кДж]
Обратите внимание: если система совершает работу (W′ > 0),
то ее запас энергии уменьшается (ΔG < 0), отсюда знак «–».
При обратимом проведении процесса совершается максималь-
ная работа, при этом системой выделяется минимальное количе-
ство теплоты (Qmin), определяемое с помощью функции состоя-
ния — энтропии (S).
1. Термодинамическое определение энтропии
Энтропия — функция состояния; приращение энтропии (ΔS)
равно теплоте, подведенной к системе в обратимом изотермиче-
ском процессе, деленной на температуру этого процесса (в К):
Qmin ⎡ Дж ⎤
ΔS =
T ⎢⎣ К ⎥⎦
То есть Qmin = Т ⋅ ΔS.
2. Молекулярно-кинетическое определение энтропии
Энтропия — функция состояния, характеризующая степень
неупорядоченности системы:
ΔS = k ⋅ ln ω,
где ω — термодинамическая вероятность, k — постоянная Больц-
мана.
Занятие 1.2. Второе начало термодинамики. Химическое равновесие 15

Пример. Рассмотрим фазовый переход Н2О(тв.) R Н2О(ж.),


являющийся обратимым изотермическим процессом. Для плавле-
ния 1 моль льда необходимо подвести 6000 Дж теплоты, следо-
вательно:
6000 Дж/моль Дж
ΔS = = 22
273 К моль ⋅ К
В результате данного фазового перехода степень неупорядо-
ченности системы возрастает, так как разрушается упорядочен-
ная кристаллическая решетка льда.

Третье начало термодинамики (постулат Планка): эн-


тропия идеального ионного кристалла при температуре
Т = 0 K равна нулю.

Таким образом, математическое выражение I и II начал тер-


модинамики (объединенное уравнение) может быть представлено
в виде:
ΔH = ΔG + T ⋅ ΔS,
или
ΔG = ΔH – T ⋅ ΔS
Рассмотренные выше положения позволяют определить кри-
терии самопроизвольного протекания процессов в различных си-
стемах:
— в изолированной системе самопроизвольно могут протекать
необратимые процессы только с увеличением энтропии (ΔS > 0);
— в закрытой системе в изобарно-изотермических условиях
самопроизвольно могут протекать только процессы, в результате
которых энергия Гиббса системы уменьшается (ΔG < 0).
Химическое равновесие. На направление протекания само-
произвольного процесса в закрытой системе в изобарно-изотер-
мических условиях оказывают влияние два фактора: энтальпий-
ный и энтропийный. Самопроизвольно при любой температуре
протекают экзотермические процессы (ΔH < 0) с увеличением
энтропии (ΔS > 0). В этом случае оба фактора благоприятны.
Процессы эндотермические, в которых энтропия уменьшается,
с термодинамической точки зрения невозможны. В этом случае
оба фактора препятствуют протеканию процесса.
В случаях, когда только один из факторов способствует про-
теканию процесса (ΔH > 0; ΔS > 0 или ΔH < 0; ΔS < 0), измене-
ние температуры влияет на положение химического равновесия
и может обратить направление протекания процесса.
16 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

G1
I
'G
II

G2

III
Gmin

1 2

Рис. 1.2. График изменения энергии Гиббса при переходе си-


стемы из состояния 1 в состояние 2 по путям I, II и III

Рассмотрим самопроизвольный процесс (ΔG < 0) в закрытой


системе при p, T = сonst (рис. 1.2): ΔG = G2 – G1 < 0. Переход
системы из состояния 1 (исходные вещества) в состояние 2 (про-
дукты реакции) может происходить различными путями. Пути I
и II соответствуют необратимому протеканию процесса. Путь III
графически описывает обратимый по направлению процесс, когда
уменьшение энергии Гиббса возможно со стороны как исходных
веществ, так и продуктов реакции. В случае обратимого процес-
са система самопроизвольно приходит в состояние, когда энергия
Гиббса достигает минимально возможного в данных условиях
значения (G = Gmin) и перестает изменятся (ΔG = 0). Из этого со-
стояния система не может выйти без внешних воздействий. Та-
кое состояние называется химическим равновесием.
Химическое равновесие — это динамическое состояние систе-
мы, которое при постоянстве внешних условий характеризуется:
1) энергетической выгодностью: G = Gmin, ΔG = 0 (критерий
химического равновесия). Обратите внимание: энергия Гиббса —
это функция состояния, отражающая стремление любой системы
к минимуму потенциальной энергии;
2) постоянством параметров и функций состояния (в том чис-
ле концентраций исходных веществ и продуктов; равновесные
концентрации обозначают «c»);
3) равенством скоростей прямой и обратной реакций.
Обратимую реакцию в закрытой системе (p, T = сonst) в об-
щем виде можно представить:
aA + bB R dD + eE
Занятие 1.2. Второе начало термодинамики. Химическое равновесие 17

Изменение энергии Гиббса при образовании произвольного ко-


личества вещества для одного из компонентов системы можно
выразить в следующем виде: ΔGf(A) = ΔGr (A) + R ⋅ T ⋅ ln ca(A).
ΔGf для остальных участников процесса будут выглядеть анало-
гично, тогда изменение энергии Гиббса при протекании химиче-
ской реакции:
cd (D) ⋅ cе (Е)
ΔGr = ΔGr + RT ln
cа ( А) ⋅ cв (В)
Подлогарифмическое выражение представляет собой отно-
шение произведения концентраций продуктов реакции к про-
изведению концентраций исходных веществ. Оно определяет
начальное состояние системы и называется произведением кон-
центраций (Пс).
В состоянии равновесия:
c d (D) ⋅ c е (Е)
ΔGr = ΔGr + RT ln
c а ( А) ⋅ c в (В)
При постоянстве внешних условий подлогарифмическое вы-
ражение является постоянной величиной и называется констан-
той равновесия (обозначается К). Так как в состоянии равнове-
сия ΔGr = 0, то:

ΔGr + RT ln K
Объединяя оба уравнения, получаем:
ΔGr = –R ⋅ T ⋅ ln K + R ⋅ T ⋅ ln Пс
или
Пс
ΔGr = R ⋅ T ⋅ ln
К
Это уравнение, получившее название уравнения изотермы
Вант-Гоффа, позволяет определить направление протекания про-
цесса в условиях, отличных от стандартных.
Принцип энергетического сопряжения. Эндергонические ре-
акции, для которых ΔGr > 0, самопроизвольно без поступления
энергии извне протекать не могут. Протекание таких реакций
в условиях организма осуществляется за счет энергии экзерго-
нической реакции ( ΔGr < 0, чаще всего реакции гидролиза
АТФ). Такие реакции, в которых участвует общее промежуточ-
ное вещество — интермедиат, называют сопряженными друг
другу.
18 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

Пример. Рассмотрим реакцию двойного сопряжения при


синтезе сахарозы из глюкозы и фруктозы:

глюкоза + фруктоза → сахароза + H2O; ΔG1 > 0

АТФ + Н2О → АДФ + Ф; ΔG2 < 0

Причем условие ΔG1 < ΔG2 обязательно.


Суммарная реакция:

глюкоза + АТФ → глюкозо-1-фосфат + АДФ;

ΔG° = ΔG1 + ΔG2 < 0


глюкозо-1-фосфат + фруктоза → сахароза + Ф; ΔG v = 0

В первом случае интермедиатом является фосфорная кислота,


а во втором — глюкозо-1-фосфат. Однако даже суммарный про-
цесс, возможный с термодинамической точки зрения ( ΔGΣ < 0),
происходит в организме только под действием ферментов, по-
скольку многие термодинамически возможные процессы имеют
кинетические ограничения.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Обратимые и необратимые процессы. Самопроизвольные
процессы.
2. Энтропия: термодинамическое и молекулярно-кинетиче-
ское определения.
3. Второе начало термодинамики.
4. Следствие второго начала термодинамики. Критерии на-
правления и предела протекания самопроизвольных процессов.
Экзергонические и эндергонические процессы.
5. Энергия Гиббса.
6. Химическое равновесие. Константа равновесия.
7. Уравнение изотермы химической реакции.

Литература

Основная
Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 21–42.
Занятие 1.2. Второе начало термодинамики. Химическое равновесие 19

Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 169–181.
2. Слесарев В. И. Химия, основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 86–95, 109–115.
3. Ленский А. С. Введение в бионеорганическую и биофизи-
ческую химию. — М.: Высшая школа, 1989. — С. 22–42.

Вопросы к занятию (семинар)


1. Приведите примеры функций состояния, использующихся
при построении термодинамических моделей живых систем.
2. Что является критерием самопроизвольного протекания
процесса в закрытой термодинамической системе в изобарно-изо-
термических условиях?
3. Что является критерием равновесия в закрытой системе
в изобарно-изотермических условиях?
4. Влияют ли на величину константы химического равнове-
сия следующие факторы: а) увеличение температуры; б) умень-
шение концентрации исходных веществ; в) введение катализато-
ра? Дайте краткие пояснения.
5. Для какой из двух реакций:
а) 2Н2S(г.) + SO2(г.) → 3S(тв.) + 2H2O(г.); ΔНv > 0, ΔSv > 0
б) FeO(тв.) + СO(г.) → Fe(тв.) + CO2(г.); ΔНv > 0, ΔSv < 0
самопроизвольное протекание возможно при высоких температу-
рах? Дайте краткие пояснения.
6. Оцените роль энтальпийного и энтропийного факторов для
реакции:
Н2О2(ж.) + О3(г.) → 2О2(г.) + Н2О(ж.)
Возможно ли самопроизвольное протекание этой реакции? Если
да, то при каких (низких, высоких, любых) температурах?
7. Оцените роль энтропийного и энтальпийного факторов для
реакции:
4HCl(г.) + O2(г.) R 2Cl2(г.) + 2H2O(ж.)
Возможно ли самопроизвольное протекание этой реакции? Если
да, то при каких (низких, высоких, любых) температурах?
8. Вычислите стандартное изменение энергии Гиббса для про-
цесса:
С6Н12О6(aq) R 2С3Н6О3(aq)
9. Рассчитайте температуру, при которой равновероятны оба
направления реакции каталитического окисления оксида серы(IV)
до оксида серы(VI).
20 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

10. Константа равновесия PCl5 R PCl3 + Cl2(г.) при 250 °С


равна 2. В каком направлении протекает реакция при следу-
ющих исходных концентрациях: с(PCl3) = с(PCl5) = 1 моль / л;
с(Cl2) = 0,5 моль / л?

Занятие 1.3. Химическая кинетика.


Зависимость скорости гомогенной реакции
от концентрации реагирующих веществ

Химическая кинетика. Термодинамическое рассмотрение хи-


мических процессов позволяет определить возможный результат
химического взаимодействия. Иными словами, позволяет сделать
вывод о принципиальной возможности того или иного процес-
са, однако такой вывод еще не означает, что процесс действи-
тельно будет протекать в реальных условиях. Так, например,
с точки зрения термодинамики самопроизвольно должны проис-
ходить процесс перехода графита в алмаз (ΔG < 0) или синтез
воды из кислорода и водорода (ΔG < 0), но при стандартных ус-
ловиях мы не можем наблюдать эти процессы (в реальном вре-
мени). Причина кажущегося противоречия заключается в том,
что химическая термодинамика рассматривает только начальное
и конечное состояния термодинамической системы, не касаясь
промежуточных ее состояний, то есть не учитывает конкретные
механизмы протекания процессов во времени.
Химическая кинетика изучает механизмы процессов и за-
кономерности их протекания во времени. Кинетика накладыва-
ет свои ограничения на термодинамически «разрешенные» про-
цессы. Каждое рассмотрение в отдельности (термодинамическое
и кинетическое) является необходимым, но недостаточным.
Основные понятия. Столкновение частиц исходных веществ
является необходимым (хотя и недостаточным) условием проте-
кания химической реакции.
Элементарный акт — каждое превращение исходных или
промежуточных частиц при их непосредственном столкновении
или взаимодействии. С этой точки зрения все химические ре-
акции классифицируются на простые (осуществляются посред-
ством однотипных элементарных актов) и сложные (осуществля-
ются посредством разнотипных элементарных актов). Сложные
реакции в зависимости от последовательности элементарных
актов подразделяются на последовательные, параллельные, по-
Занятие 1.3. Химическая кинетика. Зависимость скорости гомогенной реакции 21

следовательно-параллельные, цепные, сопряженные и т. д. Пода-


вляющее большинство реальных химических процессов являют-
ся сложными. Именно для них применимы такие понятия, как
механизм — строго определенная последовательность элемен-
тарных актов реакции и лимитирующая стадия — элементар-
ный акт, определяющий общую скорость сложной реакции. Для
строго последовательных реакций лимитирующей является са-
мая медленная стадия, для остальных — самая быстрая. Поэто-
му термин «лимитирующая» является не вполне удачным, пра-
вильнее было бы использовать термин «скоростьопределяющая»
стадия. Основной характеристикой элементарного акта реакции
является его молекулярность — число частиц, одновременным
взаимодействием которых осуществляется элементарный акт.
За очень редким исключением все элементарные акты бывают
либо мономолекулярными, например гомолиз связи в молекуле
хлора:
Cl2 → Cl< + Cl<
либо бимолекулярными, например, рекомбинация молекулы хлора:
Cl< + Cl< → Cl2
Замена термина «молекулярный элементарный акт» на «мо-
лекулярность реакции» допустима только для простых реакций
или для сложных с четко выделенной лимитирующей стадией
(в последнем случае элементарность реакции в целом определя-
ется молекулярностью лимитирующего элементарного акта).

Скорость реакции (vr) — изменение количества исходных


веществ или продуктов реакции, происходящее в единицу
времени (τ) в единице объема (для гомогенных реакций) или
на единице площади поверхности (для гетерогенных реакций).

Рассмотрим гомогенные химические реакции. В соответствии


с определением средняя скорость реакции:
vср = –Δс / Δτ,
где Δс — изменение концентрации вещества за определенный
промежуток времени Δτ, в то время как истинная скорость хими-
ческой реакции может быть определена отношением бесконечно
малого изменения концентрации к соответствующему бесконечно
малому изменению времени.
Истинная скорость реакции:
vист = − lim(Δс/Δτ) = −dc/dτ
Δτ → 0
22 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

c1

Δc

c2
α
τ1 τ2 τ
Δτ

Рис. 1.3. Зависимость концентрации исходного вещества от вре-


мени протекания реакции

Единицы измерения скорости обычно [моль / л ⋅ мин] или


[моль / л ⋅ с]. Знак «+» означает, что скорость реакции измеряет-
ся по скорости накопления продуктов реакции, а «–» — по ско-
рости расходования исходных веществ.
Зависимость изменения концентрации исходного вещества
от времени протекания реакции (кинетическая кривая) представ-
лена на рисунке 1.3.
Характер зависимости показывает, что:
1) скорость реакции уменьшается с течением времени по мере
накопления в системе продуктов реакции (уменьшение угла на-
клона кривой к оси абсцисс);
2) реакция обратима, поскольку концентрация исходного ве-
щества не уменьшается до нуля: с = с′ ≠ 0;
3) в момент времени τ = τ′ в системе наступает состояние хи-
мического равновесия (с = с′ = сonst).
Скорость гомогенной реакции зависит от ряда факторов: кон-
центрации реагирующих веществ, температуры, давления (для
газофазных реакций), присутствия катализаторов или ингибито-
ров и т. д.

Кинетическое уравнение реакции — дифференциальное урав-


нение, показывающее зависимость скорости реакции от кон-
центрации исходных веществ или продуктов. Основной харак-
теристикой кинетического уравнения является его порядок.

Порядок кинетического уравнения (n) — эмпирическая вели-


чина, равная сумме показателей степеней в кинетическом урав-
нении реакции (табл. 1.2).
Занятие 1.3. Химическая кинетика. Зависимость скорости гомогенной реакции 23

Скорость гомогенной реакции при постоянной температуре


пропорциональна концентрациям реагирующих веществ в неко-
торых степенях, найденных экспериментально.
На этом основании для реакции, записанной в общем виде:
aA + bB → dD
кинетическое уравнение может быть представлено следующим
образом:

Vr = −
= K ⋅ сp ( A) ⋅ сq (B) ,

где p + q = n — порядок кинетического уравнения реакции, p,
q — частный порядок кинетического уравнения по веществам А
и B соответственно; K — константа скорости прямой реакции
(при Τ = сonst).
Решается кинетическое уравнение путем интегрирования обе-
их частей в интервале времени от 0 до τ и концентрации от с0
до сτ. Порядок кинетического уравнения реакции является ве-
личиной формальной (в отличие от молекулярности может быть
не целочисленным и равным нулю) и определяется только экс-
периментально. Таким образом, анализируя стехиометрическое
уравнение реакции, нельзя определить порядок кинетического
уравнения (т. е. предсказать конкретное влияние концентрации
каждого участника реакции на скорость реакции), не зная меха-
низма процесса.
Примеры.
1. Разложение фосгена при Т = 80÷180 °С соответствует сум-
марному уравнению:
COCl2 → CO + Cl2
При этом реальное кинетическое уравнение имеет следующий
вид:
dc(COCl2 )
V =− = kc(COCl2 )c 0,5 (Cl2 )

Соответственно можно сделать вывод о том, что реакция
сложная и обратимая в данных условиях (зависимость от c(Cl2)),
n = 1,5.
2. Разложение оксида азота(ΙV):
2NO2 → N2 + 2O2
Кинетическое уравнение:
dс(NO2 )
V =− = kc 2 (NO2 )

24 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

Реакция простая и необратима в данных условиях, n = 2.


Только для простых реакций порядок кинетического уравне-
ния совпадает со стехиометрическими коэффициентами уравне-
ния реакции и равен молекулярности.
В соответствии с величиной порядка реакции «n» можно раз-
личить четыре основные зависимости скорости реакции от кон-
центрации (рис. 1.4).

v n=0

n<1
n=1

n>1

Рис. 1.4. Зависимость скорости реакции от концентрации

Порядок кинетического уравнения, равный нулю, когда ско-


рость реакции формально не зависит от концентрации реагирую-
щих веществ, может наблюдаться:
а) при протекании фотохимических реакций — в начальный
период времени скорость реакции зависит только от интенсивно-
сти возбуждающего облучения;
б) при протекании ферментативных реакций — в момент, ког-
да происходит насыщение фермента и скорость реакции зависит
от концентрации фермента и не зависит от концентрации субстрата;
в) в тех случаях, когда реагирующее вещество взято в боль-
шом избытке или убыль его постоянно восполняется (можно го-
ворить о частном нулевом порядке по данному веществу).
К основным кинетическим характеристикам реакции относят-
ся также:
1) константа скорости (k) — коэффициент пропорциональ-
ности в кинетическом уравнении, величина которого зависит
от природы реагирующих веществ (и температуры) и не зависит
от концентрации. Размерность константы скорости определяется
порядком кинетического уравнения (n):
dim[k] = [время–1 × конц1–n],
т. е. по размерности константы можно судить об общем порядке
кинетического уравнения;
Занятие 1.3. Химическая кинетика. Зависимость скорости гомогенной реакции 25

2) период полупревращения реакции (τ0,5) — время, необхо-


димое для вступления в реакцию половины исходного вещества:
τ = τ0,5, если cτ = 0,5 ⋅ cо, где cо и cτ — соответственно исходная
и текущая концентрации вещества.

Таблица 1.2. Кинетические уравнения реакций различного порядка


По- Дифференци- Интегральное Линейная Период
рядок альное кинетическое зависи- полупревра-
реак- кинетическое уравнение мость в ко- щения, τ0,5
ции, n уравнение ординатах
1 –dc / dτ = k ⋅ c ln(c0 / cτ) = k ⋅ τ ln c = f(τ) τ0,5 = ln 2 / k
2 –dc / dτ = k ⋅ c 2
1 / cτ – 1 / c0 = k ⋅ τ 1 / c = f(τ) τ0,5 =1 / (k ⋅ c0)
0 –dc / dτ = k c0 – cτ = k ⋅ τ c = f(τ) τ0,5 = c0 / 2k

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Предмет химической кинетики.
2. Кинетические классификации химических реакций.
3. Скорость гомогенной реакции (средняя скорость, истинная
скорость). Факторы, влияющие на скорость реакции.
4. Элементарный акт реакции. Молекулярность элементарно-
го акта.
5. Зависимость скорости реакции от концентрации. Кинетическое
уравнение реакции. Порядок кинетического уравнения реакции.
6. Константа скорости реакции.
7. Период полупревращения.

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 391–401.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 68–77, 83.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 182–187.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 96–103.
26 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

Лабораторная работа. Определение кинетических


характеристик реакции окисления иодид-ионов
пероксидом водорода

Цель работы: научиться экспериментальным путем опре-


делять кинетические параметры: константу скорости, порядок
и период полупревращения реакции.
Оборудование и реактивы: секундомер; 2 бюретки; воронка;
цилиндр мерный, 50 мл; пробирка мерная, 10 мл; колба кони-
ческая, 250 мл; капельницы, термометр; растворы пероксида во-
дорода, иодида калия, тиосульфата натрия, серной кислоты, мо-
либдата аммония, крахмала.
Содержание работы. Пероксид водорода в кислой среде мед-
ленно окисляет иодид-ионы:
H2O2 + 2I– + 2H+ → I2 + 2H2O
Скорость реакции измеряется по количеству выделенного
иода, для чего в реакционную смесь периодически добавляют
по 1 мл раствора тиосульфата натрия, реагирующего с иодом:

I2 + 2S2O32 − → 2I– + S4O2−


6

Каждую новую порцию тиосульфата натрия добавляют после


того, как ранее введенный в смесь тиосульфат натрия полностью
прореагирует с выделившимся иодом. Для фиксирования момен-
та окончания реакции в смесь добавляют крахмал, образующий
с иодом соединение синего цвета.
Иодид калия и серная кислота берутся в большом избытке,
и в этом случае реакция протекает по первому порядку. Кроме
того, концентрация иодид-ионов поддерживается практически
постоянной за счет постоянного восполнения при окислении тио-
сульфата.
Для быстрого окончания реакции после проведения заданного
числа измерений в раствор добавляется катализатор — молибдат
аммония.
Ход работы
1. Готовят реакционную смесь. В чистую коническую колбу
на 250 мл наливают 50 мл раствора иодида калия (цилиндром),
5 мл раствора серной кислоты (мерной пробиркой), 1 мл раствора
тиосульфата натрия (из заполненной бюретки), 5 капель крахмала.
Из другой бюретки добавляют 5 мл раствора пероксида водорода.
2. За начало реакции принимают момент окрашивания со-
держимого колбы в синий цвет. В этот момент включают секун-
Занятие 1.3. Химическая кинетика. Зависимость скорости гомогенной реакции 27

домер и не выключают до конца эксперимента. Одновременно


с включением секундомера быстро добавляют из бюретки 1 мл
раствора тиосульфата натрия. Первый отсчет времени делают
в момент следующего появления синего окрашивания. Проводят
5 измерений времени.
3. Измеряют объем раствора тиосульфата натрия, необхо-
димый для реакции со всем выделившимся иодом. Для этого
в реакционную смесь добавляют насыщенный раствор молибдата
аммония. Через 1–2 мин содержимое колбы титруют раствором
тиосульфата натрия из бюретки до исчезновения синей окраски.
Результат титрования (Vo) заносят в протокол (табл. 1.3).
4. Измеряют температуру реакционной смеси (Т1) и заносят
в протокол (табл. 1.3).
Обработка результатов эксперимента
Для расчета константы скорости реакции (k) используют фор-
мулу:
1 V0 − 1
k = ln ,
τ V0 − 1 − Vτ
где Vτ — объем раствора тиосульфата натрия, добавленный к мо-
менту времени τ.
Константу скорости рассчитывают для всех проведенных из-
мерений и вычисляют ее среднее значение (kср).
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные.

Таблица 1.3
Vτ, мл Т1 = Vо =
Показания τ, с Константа скорости k, с–1
секундомера
1 0 0 —
2
3
4
5
6
kср =

Расчеты.
Выводы.
28 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

Вопросы к занятию

1. Какие реакции называют простыми? Приведите пример.


2. Какие реакции называют сложными? Приведите пример.
Перечислите факторы, от которых зависит скорость химической
реакции.
3. Что называется порядком кинетического уравнения реакции?
4. В каком случае молекулярность элементарного акта и по-
рядок кинетического уравнения могут совпадать?
5. Для реакции образования бромоводорода из простых ве-
ществ напишите термохимическое и кинетическое уравнения,
считая реакцию простой.
6. Для реакции образования хлороводорода из простых ве-
ществ напишите кинетическое уравнение (реакцию следует счи-
тать простой).
7. Для реакции А + В → С исходные концентрации веществ
были равны. При увеличении каждой концентрации в два раза
скорость реакции увеличилась в два раза. Определите порядок
реакции и напишите одно из возможных уравнений для расчета
скорости реакции в начальный момент времени.
8. В течение первых десяти часов после введения в орга-
низм сульфодиметоксина его концентрация в плазме снизилась
с 0,7 мкмоль / л до 0,6 мкмоль / л. Определите концентрацию суль-
фодиметоксина спустя 16 ч после введения препарата (процесс
выведения сульфодиметоксина из организма протекает по перво-
му порядку).
9. Константа скорости гидролиза этилового эфира фенил-
аланина при рН 7,3 и температуре 0,25 °С в присутствии ионов
меди равна 2,67 ⋅ 10–3 с–1. Начальная концентрация эфира —
0,2 моль / л. Чему будет равна скорость реакции по истечении
двух периодов полупревращения?

Занятие 1.4. Химическая кинетика.


Зависимость скорости реакции
от температуры

Для того чтобы столкновение частиц реагирующих веществ


привело к взаимодействию (реакции), необходимо, чтобы они
обладали достаточно высоким запасом энергии — выше средней
энергии. Такие частицы называют активными, а их столкнове-
ния, приводящие к реакции, — эффективными. С увеличением
Занятие 1.4. Химическая кинетика. Зависимость скорости реакции от температуры 29

температуры, во-первых, увеличивается общее число столкнове-


ний частиц (N), во-вторых, увеличивается доля активных частиц
(N<) в системе (N< / N).
С увеличением температуры количество частиц с энергией,
равной или больше некоторой энергии Еа, увеличивается экспо-
ненциально:
N< / N = e −Ea/RT
Этот вывод, сделанный С. А. Аррениусом и согласующийся
с постулатами молекулярной теории газов, позволил предложить
уравнение, отражающее количественную зависимость скорости
реакции от температуры, — уравнение Аррениуса в интегриро-
ванной форме:

K = Ae– Ea /RT
или в логарифмической форме:
ln k = ln A – Ea / RT.

Энергия активации (Ea) — минимальная избыточная


по сравнению со средней энергия, которой должен обла-
дать 1 моль реагирующих веществ, чтобы их столкновения
стали эффективными.

Для большинства химических реакций, идущих с за-


метной скоростью, величина энергии активации варьирует
от 40 кДж / моль до 120 кДж / моль. Меньшие величины Еа сви-
детельствуют о практически мгновенном протекании реакции,
зачастую сопровождающейся взрывом; при Еа > 120 кДж / моль
скорость реакции настолько мала, что изменения в реакционной
среде визуально не фиксируются (например, синтез воды или ам-
миака в нормальных условиях).
Предэкспоненциальный множитель (А) — величина, учиты-
вающая как общее число столкновений частиц в системе (ча-
стотный фактор), так и долю благоприятно взаимоориентиро-
ванных частиц в момент столкновения (стерический фактор).
Обе величины, Еа и А, зависят от природы реакции и прак-
тически постоянны в небольших интервалах изменения тем-
пературы. Пренебрегая последней зависимостью, уравнение
Аррениуса в логарифмической форме преобразуют в форму,
показывающую изменения константы скорости реакции в ин-
тервале температур:
30 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

k2 E E
ln = a − a ,
k1 RT1 RT2
откуда:
k2 E ΔT
ln = a ,
k1 RT1T2
где k1 — константа скорости при температуре Т1, k2 — константа
скорости при температуре Т2.
Существует еще одна теория, согласно которой переход си-
стемы из начального состояния (исходные вещества) в конеч-
ное (продукты реакции) связан с образованием активированного
комплекса — чрезвычайно короткоживущего (τ ≈ 10–13 c) соеди-
нения, распад которого и является лимитирующей стадией про-
цесса в целом. В этом случае даже простейшая реакция типа
А → В рассматривается как двухстадийное превращение: первая
стадия — активация путем обратимого поглощения энергии мо-
лекулой исходного вещества, вторая — распад активированного
комплекса:
Α + В + Ea R [Α…В] → С
С точки зрения теории активированного комплекса энергия
активации реакции Еа — это изменение энергии системы при
переходе от исходных веществ к активированному комплексу.
Иными словами, энергия активации — это энергетический ба-
рьер реакции.
Для иллюстрации характера изменения энергетических (тер-
модинамических) характеристик процесса во времени протекания
реакции удобно использовать энергетический профиль (или эн-
тальпийную диаграмму) реакции (рис. 1.5). Например, для экзо-
термической реакции (ΔΗ < 0):
ΔΗr = Ea(прям.) – Еа(обр.)

E
Ea(прям.)
Исходные
вещества
Продукты
ΔHr Ea(обр.) реакции

Путь реакции

Рис. 1.5. Зависимость энергии реакции от пути протекания


реакции
Занятие 1.4. Химическая кинетика. Зависимость скорости реакции от температуры 31

Задание для самоподготовки


Разобрать следующие вопросы.
1. Эмпирическое правило Вант-Гоффа. Температурный коэф-
фициент скорости реакции.
2. Теория активных соударений.
3. Уравнение Аррениуса и его анализ. Энергия активации ре-
акции.
4. Теория переходного состояния.
5. Энергетический профиль экзо- и эндотермической реакций.
6. Связь между Еа и энтальпией реакции.
7. Связь между Еа и температурным коэффициентом скорости
реакции.

Литература
Основная
Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 402–415.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 187–190.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд. —
СПб., 2007. — С. 104–106.

Вопросы к занятию (семинар)


1. Почему скорость реакции возрастает с увеличением темпе-
ратуры? В каких случаях скорость реакции может уменьшаться
с увеличением температуры? Приведите пример.
2. Укажите физико-химический смысл величин, входящих
в уравнение Аррениуса. Что показывает экспоненциальный мно-
житель в уравнении Аррениуса? Что показывает предэкспонен-
циальный множитель в уравнении Аррениуса? Что такое стери-
ческий фактор?
3. Что называется энергией активации? Зависит ли величина
энергии активации от температуры?
4. Перечислите основные положения теории активных соуда-
рений.
5. Установлено, что для двух реакций разложения:
2NO2 → 2N2 + O2
и
2Cl2O → 2Cl2 + O2
32 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

при одинаковой температуре значение предэкспоненциально-


го множителя одинаково, однако вторая реакция протекает
в 1000 раз быстрее. Объясните приведенный факт.
6. Энергия активации прямой реакции меньше, чем энергия
активации обратной. Изменится ли (если изменится, то как) кон-
станта равновесия прямой реакции при увеличении температу-
ры? Ответ поясните.
7. Энергия активации обратной реакции меньше энергии ак-
тивации прямой реакции. Какая из двух реакций будет эндотер-
мической? Ответ поясните. Приведите энергетический профиль
реакции.
8. Приведите энергетические профили экзотермической и эн-
дотермической реакций.
9. При повышении температуры с 290 K до 310 K период по-
лупревращения некоторой реакции первого порядка уменьшается
в 6,25 раза. Чему равна энергия активации реакции?
10. Разложение спазмолитина в растворе является реакцией
первого порядка с энергией активации 75 кДж / моль. Период по-
лупревращения при 20 °С равен 103 ч. Рассчитайте время, за ко-
торое разложится 25% спазмолитина при 37 °С.
11. При повышении температуры от 20 °С до 40 °С скорость
реакции увеличилась в 6 раз. Вычислите температурный коэффи-
циент и энергию активации реакции.
12. Для прямой реакции Еа = 80 кДж / моль; ΔН° =
= 25 кДж / моль. Чему равны энергия активации и стандартная
энтальпия обратной реакции?
13. Энергия активации некоторой реакции разложения рав-
на 75 кДж / моль, а обратной реакции — 265 кДж / моль. Рас-
считайте температурный коэффициент скорости прямой реак-
ции в интервале от 60 °С до 80 °С и стандартную энтальпию
реакции.

Занятие 1.5. Катализ

Катализ (от греч. katalysis — расщеплять) — явление из-


менения скорости реакции в присутствии веществ, участвующих
в реакции, но остающихся после ее окончания в неизменном виде
и количестве. Принято подразделять катализ на положительный
(увеличение скорости реакции в присутствии веществ-катализа-
торов) и отрицательный (уменьшение скорости реакции в при-
сутствии веществ-ингибиторов).
Занятие 1.5. Катализ 33

Влияние катализатора на скорость химической реакции. Ка-


тализатор образует активированный комплекс с молекулами ис-
ходных веществ, изменяет механизм процесса (как следствие,
может измениться и порядок кинетического уравнения), тем
самым снижая энергию активации реакции. Иными словами,
в присутствии катализатора реакция проходит через другие про-
межуточные стадии, которые оказываются энергетически более
выгодными (требуют меньшей энергии). Для рассмотренной ра-
нее реакции:
А + В → С
действие катализатора (К) можно представить следующим обра-
зом (рис. 1.6):
А + В + К R [Α…Κ] + В → АΚ + В → [A..В..К] → С + К
Необходимо отметить, что любая каталитическая реакция яв-
ляется сложной. Катализатор ускоряет только термодинамически
возможные реакции (как прямую, так и обратную), уменьшая
время достижения системой состояния равновесия.
Роль каталитических реакций особенно велика в процессах
жизнедеятельности. Практически все химические процессы, про-
текающие в организме, осуществляются при участии биологи-
E

[A...B]

Ea

Ea2
[A...K] + B

Ea1
A+B
AK + B
A+B+K 'H C

C+K

Координата реакции

Рис. 1.6. Зависимость энергии реакции от пути реакции при


участии катализатора
34 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

ческих катализаторов — ферментов, которых в организме че-


ловека более 30 тысяч. Ферменты представляют собой вещества
белковой природы, значительно отличающиеся от неорганиче-
ских катализаторов своей высокой активностью (способны уве-
личить скорость реакции в 1012 раз!) и специфичностью (часто
катализируют реакцию только одного типа). Кроме того, эффек-
тивность ферментов проявляется в достаточно «мягких» услови-
ях, а именно в узком интервале температур и значений рН сре-
ды. Например, слюна содержит фермент амилазу, под действием
которой в полости рта происходит гидролитическое расщепление
крахмала до сахарозы.
Скорость ферментативной реакции нелинейно зависит от кон-
центрации субстрата c(S) и описывается кинетическим уравне-
нием переменного порядка в зависимости от концентрации суб-
страта. В общем виде эта зависимость выражается уравнением
Михаэлиса–Ментен:
c(S)
v = vмакс ,
c(S) + Kм
где vмакс — максимальная скорость ферментативной реакции, до-
стигаемая при насыщении фермента, когда все активные центры
фермента заняты молекулами субстрата; Kм — константа Миха-
элиса, численно равная концентрации субстрата в момент вре-
мени, когда скорость достигает половины своей максимальной
величины.
Роль ингибитора вовсе не заключается в увеличении энер-
гии активации, и причины отрицательного катализа могут быть
весьма разнообразны. Так, например, ингибитор может связать
компоненты активированного комплекса и образовать с ним до-
статочно устойчивые соединения, в результате чего распад акти-
вированного комплекса идет с меньшей скоростью. В случае фер-
ментативных реакций присутствие ингибитора может привести
либо к изменению конфигурации активных центров фермента
(неконкурентное ингибирование), либо к занятию части актив-
ных центров фермента (конкурентное ингибирование). В обоих
случаях активные центры фермента становятся менее доступ-
ны для субстрата. Наконец, в случае протекания цепных реак-
ций по свободнорадикальному механизму ингибиторы вызывают
уменьшение числа радикалов и обрыв цепи.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Основные понятия: катализ, катализатор, ингибитор.
Занятие 1.5. Катализ 35

2. Общая теория катализа. Влияние катализатора на скорость


реакции.
3. Энергетический профиль каталитической реакции.
4. Ферментативный катализ. Особенности ферментов как био-
логических катализаторов. Уравнение Михаэлиса–Ментен.

Литература

Основная
Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 416–421.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 190–205.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд. —
СПб., 2007. — С. 106–109.

Лабораторная работа. Влияние катализатора


и температуры на скорость реакции

Цель работы: изучить влияние катализатора и температуры


на скорость реакции окисления иодид-ионов пероксидом водоро-
да в кислой среде.
Оборудование и реактивы: секундомер; бюретка; воронка; ци-
линдр мерный, 50 мл; пробирка мерная, 10 мл; колба кониче-
ская, 250 мл; капельницы; термометр; водяная баня; растворы
пероксида водорода, иодида калия, тиосульфата натрия, серной
кислоты, молибдата аммония, сульфата меди, крахмала.
Содержание работы. См. лабораторную работу к занятию 1.4.
Ход работы
Работу проводят аналогично описанному в занятии 1.4 с той
лишь разницей, что при изучении влияния катализатора на ско-
рость химической реакции в реакционную смесь до добавления
пероксида водорода вводят рекомендуемое преподавателем ко-
личество катализатора, а при изучении влияния температуры
на скорость химической реакции колбу с реакционной смесью
до добавления пероксида водорода помещают в водяную баню
и пероксид водорода добавляют по достижении реакционной сме-
сью требуемой температуры. Дальнейшие измерения проводят,
не вынимая колбу из водяной бани. При этом необходимо сле-
36 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

дить за постоянством температуры в течение всего эксперимента.


Результаты эксперимента заносят в протокол (табл. 1.4; 1.5).
Обработка результатов эксперимента
Для расчета константы скорости реакции (k) используют фор-
мулу:
1 V0 − 1
k = ln ,
τ V0 − 1 − Vτ
где Vτ — объем раствора тиосульфата натрия, добавленный к мо-
менту времени τ.
Константу скорости рассчитывают для всех проведенных из-
мерений и вычисляют ее среднее значение (kср).
Энергию активации Еа реакции рассчитывают по формуле:
RT1T2 ln k2 /k1
Ea = ,
T2 − T1
где Т1 — комнатная температура, К; T2 — температура после на-
гревания на водяной бане, К; k1 и k2 — средние константы ско-
рости при температурах Т1 и T2 соответственно, с–1.
Температурный коэффициент скорости реакции рассчитывают
по уравнению:
10 /T2 − T1
⎛k ⎞
γ = ⎜ 2⎟
⎝ k1 ⎠
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные.

Таблица 1.4
Условия эксперимента
Vτ, Т2 = Vо = Катализатор Vо =
мл ………..
Показания τ, Константа Показания τ, Константа
секундомера с скорости k, с–1 секундомера с скорости k, с–1
1 0 0 — 0 0 —
2
3
4
5
6
kср = kср =
Занятие 1.5. Катализ 37

Таблица 1.5

Средние значения констант скорости реакции


без катализатора с катализатором при Т1 =
Т1 = Т2 = (NH4)2MoO4 CuSO4

Расчеты.
Выводы.

Вопросы к занятию

1. Что называют катализом? Может ли введение катализатора


влиять на выход продукта реакции? Приведите примеры гомо-
генного и гетерогенного катализа.
2. Каким образом можно сравнить по эффективности несколь-
ко катализаторов?
3. Каким способом можно замедлить биохимические реак-
ции? Приведите примеры. Перечислите особенности ферментов
как биологических катализаторов.
4. При каких температурах наблюдается максимальная ак-
тивность ферментов? Как зависит константа скорости фермента-
тивной реакции от температуры? Объясните возможную причину
снижения активности фермента при температуре выше оптималь-
ной.
5. Как зависит константа скорости ферментативной реакции
от величины рН? Объясните возможную причину снижения ак-
тивности фермента при значениях рН, отличающихся от опти-
мального.
6. Как зависит скорость ферментативной реакции от концен-
трации субстрата? Поясните физический смысл константы Ми-
хаэлиса (KМ).
7. Оцените, во сколько раз возрастет скорость реакции
при использовании катализатора для реакции разложения ди-
этилового эфира в газовой фазе при 80 °С; без катализатора
Еа = 224 кДж / моль; в присутствии иода Еа = 144 Дж / моль.
8. Оцените, во сколько раз возрастет скорость реакции при
использовании катализатора для реакции разложения ацетон-
дикарбоновой кислоты в водном растворе при 298 K; без ка-
тализатора Еа = 97 кДж / моль; в присутствии анилина Еа =
= 58 кДж / моль.
38 Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика

Образец билета к защите модуля 1

1. Процесс, протекающий без обмена энергии с внешней сре-


дой, называется:
А. Изотермическим.
Б. Изобарным.
В. Изохорным.
Г. Адиабатическим.
Д. Самопроизвольным.
2. Найдите выражение, связывающее константы равновесия
следующих процессов:

Fe3O4(тв.) + H2(г.) → 3FeO(тв.) + H2O(г.)(k1) А. k1 = k3 – k2.


3FeO(тв.) + 3H2(г.) → 3Fe(тв.) + 3H2O(г.)(k2) Б. k1 = k3 ⋅ k2.
Fe3O4(тв.) + 4H2(г.) → 3Fe(тв.) + 4H2O(г.)(k3) В. k1 = k3 / k2.
Г. k1 = k2 – k3.
Д. k3 = k1 / k2.
3. Найдите утверждение, правильно описывающее влияние
катализатора на скорость реакции:
А. Катализатор увеличивает выход продукта реакции.
Б. Катализатор изменяет механизм реакции.
В. Катализатор увеличивает скорость прямой реакции
и уменьшает скорость обратной реакции.
Г. Катализатор увеличивает энергию активации как прямой,
так и обратной реакций.
Д. Катализатор смещает положение равновесия реакции.
4. Выберите утверждения, правильно объясняющие наблюда-
емое для большинства реакций увеличение скорости с увеличе-
нием температуры:
А. При увеличении температуры увеличивается общее число
столкновений частиц.
Б. При увеличении температуры увеличивается энергия акти-
вации.
В. При увеличении температуры все столкновения частиц ста-
новятся эффективными.
Г. При увеличении температуры увеличивается общее число
частиц в системе.
Д. При увеличении температуры увеличивается доля актив-
ных столкновений между частицами.
5. Найдите соответствие между конкретной функцией состоя-
ния системы и ее определением:
Образец билета к защите модуля 1 39

А. Энтальпия. 1. Функция состояния, изменение которой рав-


Б. Энергия но теплоте изобарного процесса.
Гиббса. 2. Функция состояния, изменение которой рав-
но теплоте изохорного процесса.
3. Функция состояния, изменение которой рав-
но работе, совершаемой системой в изобарно-
изотермических условиях.
4. Функция состояния, изменение которой рав-
но работе, совершаемой системой в изохорно-
изотермических условиях.
5. Функция состояния, изменение которой рав-
но отношению теплоты необратимого изотерми-
ческого процесса к температуре.
6. Определите направление реакции Н2 + I2 R 2HI (все газы,
T = 298 K) при следующих концентрациях:
А. с(Н2) = с(I2) = 0,01 моль / л, с(HI) = 1,0 моль / л
Б. с(Н2) = с(I2) = 0,1 моль / л, с(HI) = 0,01 моль / л
7. Вычислите энергию активации реакции гидролиза этилаце-
тата в щелочной среде в интервале температур от 10 °С до 45 °С;
температурный коэффициент константы скорости равен 1,9.
МОДУЛЬ 2

СВОЙСТВА РАСТВОРОВ
И ГЕТЕРОГЕННЫХ СИСТЕМ

Растворы имеют важное значение в жизни и практической де-


ятельности людей. Многие процессы протекают лишь при усло-
вии, что участвующие в них вещества находятся в растворенном
состоянии. Учение о растворах представляет для медиков особый
интерес, поскольку важнейшие биологические жидкости: кровь,
лимфа, моча, слюна, пот — являются водными растворами солей,
белков, углеводов и липидов. Биохимические реакции в живых
организмах протекают в растворах. В жидких средах организма
поддерживается постоянство кислотности, концентраций солей
и органических веществ — такое постоянство называют концен-
трационным гомеостазом.

Занятие 2.1. Коллигативные свойства


растворов неэлектролитов

Раствором называют находящуюся в состоянии равновесия


гомогенную систему переменного состава из двух или более ве-
ществ.
Любой раствор состоит из растворенных веществ и раствори-
теля — среды, в которой эти вещества равномерно распределены
в виде молекул или ионов. Обычно растворителем считают ком-
понент, который в чистом виде существует в таком же агрегат-
ном состоянии, что и полученный раствор (например, в случае
водного раствора соли растворителем, конечно, является вода).
Если же оба компонента имеют одинаковое агрегатное состояние
(например, спирт и вода), то растворителем считается компонент,
находящийся в избытке.
Физические свойства воды. Самым распространенным раство-
рителем на нашей планете является вода. Чистая вода представ-
Занятие 2.1. Коллигативные свойства растворов неэлектролитов 41

ляет собой бесцветную прозрачную жидкость, ее плотность при


переходе из твердого состояния в жидкое не уменьшается, как
почти у всех других веществ, а возрастает. При нагревании воды
от 0 до 4 °С ее плотность также увеличивается. Плотность воды
максимальна при 4 °С и уменьшается лишь при дальнейшем на-
гревании. В природе большое значение имеет тот факт, что вода
обладает аномально высокой теплоемкостью: при температуре
20 °С и нормальном атмосферном давлении удельная теплоем-
кость воды равна 4183 Дж / (кг ⋅ град).
Молекула воды имеет угловое строение. Атом кислорода в мо-
лекуле находится в состоянии sp3-гибридизации, поэтому ва-
лентный угол HOH (104,3°) близок к тетраэдрическому (109,5°).
Электроны, образующие связи O−H, смещены к более электро-
отрицательному атому кислорода, в результате чего атомы водо-
рода приобретают эффективные положительные заряды и на них
образуется два положительных полюса. Центры отрицательных
зарядов неподеленных электронных пар атома кислорода, на-
ходящиеся на гибридных sp3-орбиталях, смещены относительно
ядра атома и создают два отрицательных полюса. В жидкой фазе
происходит ассоциация молекул вследствие образования между
ними водородных связей (энергия разрыва водородной связи
в воде составляет примерно 25 кДж / моль).
Диаграмма состояния воды. Диаграмма состояния, или фа-
зовая диаграмма, представляет собой графическое изображение
зависимости между величинами, характеризующими состояние
системы, и фазовыми превращениями в системе (переход из твер-
дого состояния в жидкое, из жидкого в газообразное и т. д.).
На рисунке 2.1 приведена диаграмма состояния воды. Любой
точке на диаграмме соответствуют определенные значения тем-
пературы и давления.
Кривая ОА называется кривой равновесия жидкость–пар,
или кривой кипения. Точкам диаграммы, лежащим выше кри-
вой ОА, отвечает область жидкого состояния. Кривая ОС —
кривая равновесия твердое состояние–жидкость, или кривая
плавления, — показывает те значения температуры и давле-
ния, при которых лед и жидкая вода находятся в равновесии.
Кривая ОВ — кривая равновесия твердое состояние–пар, или
кривая сублимации. Ей отвечают те пары значений температу-
ры и давления, при которых в равновесии находятся лед и во-
дяной пар. Все три кривые пересекаются в точке О. Коорди-
наты этой точки — единственная пара значений температуры
и давления, при которой в равновесии могут находиться все
три фазы: лед, жидкая вода и пар. Она носит название трой-
ной точки.
42 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

A
Давление, кПа

Жидкость

D E
101,3
Лед Пар
O

0 273 373

Температура, К

Рис. 2.1. Фазовая диаграмма состояния воды

Справа кривая кипения оканчивается в критической точке.


При температуре, отвечающей этой точке (критической темпе-
ратуре), величины, характеризующие физические свойства жид-
кости и пара, становятся одинаковыми, так что различие между
жидким и парообразным состоянием исчезает.
Одной из особенностей воды, отличающих ее от других ве-
ществ, является понижение температуры плавления льда с ро-
стом давления. Кривая плавления ОС на диаграмме состояния
воды идет вверх влево, тогда как почти для всех других веществ
она идет вверх вправо. Превращения, происходящие с водой
при атмосферном давлении, отражаются на диаграмме точками
или отрезками, расположенными по горизонтали, отвечающей
101,3 кПа. Так, плавление льда или кристаллизация воды отве-
чает точке D, кипение воды — точке E, нагревание или охлаж-
дение воды — отрезку DE и т. п.
Коллигативные свойства растворов. Физико-химические свой-
ства растворов, зависящие от концентрации кинетически независи-
мых частиц растворенных веществ в данном растворителе и не за-
висящие от вида самих частиц, называют коллигативными.
При внесении в растворитель некоторого вещества меняются
термодинамические свойства не только растворяемого вещества,
Занятие 2.1. Коллигативные свойства растворов неэлектролитов 43

но и свойства растворителя. Для свойств растворителя удобно ис-


пользовать понятие идеального раствора.

Идеальным называют раствор, образование которого не со-


провождается химическим взаимодействием, изменением объ-
ема и тепловым эффектом (приращение объема при смешении
ΔVсмеш = 0, приращение энтальпии при смешении ΔHсмеш = 0).

В идеальном растворе энергии взаимодействия между части-


цами растворителя, частицами растворенного вещества, частица-
ми растворенного вещества и растворителя одинаковы.
При рассмотрении коллигативных свойств растворов часто
используется моляльная концентрация, или молярная весовая
концентрация, b (моль / кг), представляющая собой отношение
количества растворенного вещества X к массе растворителя S,
выраженной в кг:
n(X)
b(X) =
m( S)
Французский физико-химик Ф. М. Рауль (1830–1901) первым
провел измерения, которые позволили сформулировать законы,
описывающие влияние растворенного вещества на физические
свойства растворителя. В 1889 г. Рауль сформулировал закон:

давление пара раствора, содержащего нелетучее растворен-


ное вещество, прямо пропорционально молярной доле рас-
творителя:
P = Kp ⋅ x(S),

где P — давление пара над раствором, Па; Kp — константа Рау-


ля, Па; x(S) — молярная доля растворителя S.
Другая формулировка закона Рауля:

относительное понижение давления насыщенного пара рас-


творителя над раствором нелетучего неэлектролита равно
молярной доле растворенного вещества:

Po − P
= x(X),
Po
где Po — давление пара над чистым растворителем, Па; P — дав-
ление пара растворителя над раствором нелетучего вещества, Па;
(Po – P) — абсолютное понижение давления пара над раствором,
Па; (Po – P) / Po — относительное понижение давления пара над
раствором; x(X) — молярная доля растворенного вещества X.
44 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Закон Рауля точно соблюдается только для идеальных раство-


ров и приближенно для разбавленных реальных растворов: чем
разбавленнее раствор, тем более он приближается к идеальному.
Закон Рауля имеет ряд важных следствий:
1) понижение температуры замерзания раствора по сравне-
нию с температурой замерзания растворителя пропорционально
моляльной концентрации растворенного вещества:
ΔTзам = K(S) ⋅ b(X),
где b(X) — моляльность растворенного вещества в растворе;
K(S) — криоскопический коэффициент растворителя, K(H2O) =
= 1,86 K ⋅ кг / моль.
ΔTзам = Tзам(растворитель) – Tзам(раствор)
2) повышение температуры кипения раствора по сравнению
с температурой кипения растворителя:
ΔTкип = Э(S) ⋅ b(X),
где Э(S) — эбулиоскопический коэффициент растворителя,
Э(H2O) = 0,52 K ⋅ кг / моль.
ΔTкип = Tкип(раствор) – Tкип(растворитель)
3) осмос — направленный самопроизвольный переход мо-
лекул растворителя через мембрану, разделяющую растворы
с разными значениями концентрации растворенного вещества.
Поры мембраны должны пропускать молекулы растворителя,
но не пропускать молекулы растворенного вещества. Такие мем-
браны называются полупроницаемыми. Растворитель проникает
через мембрану с определенным давлением, которое называют
осмотическим. Осмотическое давление численно равно прихо-
дящейся на единицу поверхности полупроницаемой мембраны
силе, которую нужно приложить, чтобы предотвратить проник-
новение молекул растворителя из раствора с меньшей концен-
трацией растворенного вещества в раствор с большей концентра-
цией.

Закон Вант-Гоффа устанавливает зависимость осмотиче-


ского давления (Pосм) раствора от температуры и концен-
трации неэлектролита:
Pосм = c ⋅ R ⋅ T

Растворы, имеющие одинаковое осмотическое давление, на-


зывают изотоническими. Если два раствора имеют различное
осмотическое давление, то раствор с большим осмотическим дав-
Занятие 2.1. Коллигативные свойства растворов неэлектролитов 45

лением является гипертоническим по отношению ко второму,


а второй — гипотоническим по отношению к первому.
Осмотическое давление крови человека при 310 K (37 °С) со-
ставляет 780 кПа (7,7 атм). Такое же давление создает и 0,9%
водный раствор NaCl (0,15 моль / л), который, следовательно, изо-
тоничен крови (физиологический раствор).
Изменение температуры замерзания или температуры кипения
растворов электролитов, а также осмотическое давление раство-
ров электролитов можно рассчитать, введя коэффициент, учиты-
вающий увеличение концентрации кинетически самостоятельных
частиц, вызванное диссоциацией части молекул на ионы. Пред-
ложенный Вант-Гоффом эмпирический коэффициент i (изотони-
ческий коэффициент) показывает степень отклонения коллига-
тивных свойств растворов электролитов от растворов нелетучих
неэлектролитов (при условии равенства аналитических концен-
траций и температур). С учетом этого коэффициента уравнения
приобретают следующий вид:
ΔTзам = i ⋅ K(S) ⋅ b(X)
ΔTкип = i ⋅ Э(S) ⋅ b(X)
Росм = i ⋅ c ⋅ R ⋅ T
Значение i для раствора данного электролита увеличивается
по мере его разбавления, имея пределом целое число, равное чис-
лу ионов, возникающих при диссоциации формульной единицы
электролита.
В растворах, в которых содержится смесь электролитов (к та-
ким растворам относятся все биологические жидкости), расчет
числа кинетически самостоятельных частиц затруднен. В связи
с этим в медицине применяются такие понятия, как осмоляль-
ность и осмолярность.
Под осмолярностью (и осмоляльностью) понимают активную
концентрацию частиц, не проникающих через идеальную полу-
проницаемую мембрану. Для разбавленных растворов принимают,
что численные значения осмоляльности и осмолярности совпада-
ют. Математически осмолярность и осмоляльность определяются
как i ⋅ c (моль / л) и i ⋅ b (моль / кг) соответственно.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Роль воды и растворов в жизнедеятельности человека.
2. Физико-химические свойства воды, обусловливающие ее
уникальную роль универсального биорастворителя.
46 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

3. Термодинамика растворения, растворимость газов.


4. Понятие об идеальном растворе.
5. Закон Рауля.
6. Следствия из закона Рауля: понижение температуры замер-
зания раствора, повышение температуры кипения раствора, осмос.
7. Осмос. Осмотическое давление. Гипо-, гипер- и изотониче-
ские растворы. Закон Вант-Гоффа.

Литература
Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 42–78.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 84–90.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 206–222.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 124–152.
3. Ленский А. С. Введение в бионеорганическую и биофизи-
ческую химию. — М.: Высшая школа, 1989. — С. 93–125.

Лабораторная работа. Криометрическое


определение молярной массы неэлектролита

Цель работы: научиться криометрически определять моляр-


ную массу вещества.
Приборы, оборудование и реактивы: криометр, термометр
Бэкмана, термометр химический, лед колотый, хлорид натрия,
исследуемые растворы.
Содержание работы. Молярная масса неэлектролита опреде-
ляется по измеренному относительному понижению температуры
замерзания раствора по сравнению с чистым растворителем.
Проводится охлаждение заданных растворов до начала обра-
зования кристаллов льда. Температура, соответствующая началу
образования кристаллов, называется температурой замерзания.
Измерение проводится термометром Бэкмана, показания кото-
рого зависят от предварительной настройки. Поэтому кроме из-
мерения точки замерзания раствора необходимо определить точ-
ку замерзания чистой воды при той же настройке термометра.
Занятие 2.1. Коллигативные свойства растворов неэлектролитов 47

По полученным данным вычисляется понижение температуры


замерзания:
ΔТз = Тз(Н2О) – Тз(р-р),
где Тз — точка замерзания при данной настройке термометра,
°С.
По полученным значениям рассчитывают молярную массу не-
электролита.
Ход работы
Внутренний сосуд криометра 1 (рис. 2.2) ополаскивают, за-
полняют дистиллированной водой приблизительно на 1 / 3 вы-
соты, чтобы обеспечить полное погружение резервуара термо-
метра. Внешний сосуд криометра заполняют толченым льдом,
добавляют 40–50 г технической соли, доливают воду до всплы-
вания льда и перемешивают. Температура смеси должна быть
около минус 5–6 °С. Сосуд с дистиллированной водой помеща-
ют в криометр и некоторое время охлаждают, но не до замер-
зания. Устанавливают заранее настроенный термометр Бэкмана
так, чтобы он не касался стенок сосуда. Необходимо перенести
его без сотрясения, не наклоняя, чтобы из капилляра в верх-
ний резервуар не упала капелька ртути. Непрерывно переме-
шивая жидкость мешалкой, наблюдают за показаниями термо-
метра. Столбик термометра постепенно опускается, после чего
следует резкое повышение температуры, которое достигает

4 1

Рис. 2.2. Схема экспериментальной установки: 1 — внутренний


сосуд; 2 — исследуемый раствор; 3 — термоизоляционный ста-
кан; 4 — внешний сосуд; 5 — термометр Бэкмана; 6 — держатель
48 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

максимального значения и стабилизируется (точка замерзания


чистого растворителя) или снова понижается (точка замерза-
ния раствора). Записывают соответствующее максимальное по-
казание термометра. Сосуд осторожно приподнимают и слегка
нагревают до исчезновения льда. Повторяют определение тем-
пературы замерзания воды до получения сходных результатов.
Аналогично проводят определение температуры замерзания ис-
следуемого раствора. При работе с раствором особенно важно
интенсивное непрерывное перемешивание, препятствующее
сильному переохлаждению жидкости, поскольку при вымерза-
нии воды из раствора концентрация последнего увеличивается,
а температура замерзания уменьшается. Наиболее точный ре-
зультат получается при минимальном количестве образующе-
гося льда.
Обработка результатов эксперимента
Вычисляют среднее значение ΔТз. Рассчитывают осмоляль-
ность, которая в данном случае (одно растворенное вещество)
равна моляльной концентрации:
bосм = b( X) = ΔТз /K( Н2О)
Рассчитывают молярную массу неэлектролита по формуле:
1000ω
M (X) =
b( X) ⋅ (100 − ω)
Вычисляют относительную ошибку опыта.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы с рисунком прибора.
Экспериментальные данные (табл. 2.1).

Таблица 2.1
Измерения Температура замерзания
(по шкале термометра Бэкмана)
вода анализируемый раствор
1
2
3

Справочные величины.
Расчеты.
Выводы.
Занятие 2.2. Теория растворов сильных электролитов 49

Вопросы к занятию

1. Сформулируйте закон Рауля, объясните, почему он спра-


ведлив только для разбавленных растворов.
2. Сформулируйте следствия из закона Рауля.
3. Объясните, почему водные растворы замерзают в интервале
температур.
4. Дайте определение понятию осмоляльность.
5. Какие свойства растворов называются коллигативными?
6. Объясните, почему водный раствор глюкозы кипит при
температуре выше 100 °С, а водный раствор этанола — при тем-
пературе ниже 100 °С.
7. Вычислите массовую долю водного раствора этиленглико-
ля, замерзающего при температуре –1 °С.
8. Температура кипения раствора, содержащего 10 г неэлек-
тролита в 150 г бензола, равна 81,93 °С. Рассчитайте молярную
массу вещества в растворе.
9. При растворении в воде 0,9 г углевода в 50 г воды получен
раствор с температурой кипения 100,052 °С. Рассчитайте моляр-
ную массу углевода.
10. Водный раствор мочевины кипит при температуре
100,05 °С. Рассчитайте осмотическое давление раствора при 25 °С
(плотность раствора считать равной 1 г / см3).

Занятие 2.2. Теория растворов сильных


электролитов

Согласно теории электролитической диссоциации Аррениуса,


при растворении в воде электролиты распадаются (диссоцииру-
ют) на ионы: положительно заряженные — катионы и отрица-
тельно заряженные — анионы. При растворении электролитов
в воде диполи воды (полярного растворителя) за счет ориента-
ционного диполь-дипольного или ион-дипольного взаимодействия
притягиваются к полярным молекулам или ионам растворяемого
вещества. Поэтому первой стадией диссоциации всегда является
гидратация (сольватация). Вторая стадия заключается в поляри-
зации молекулы растворяемого вещества полярным растворите-
лем. Третьей стадией является собственно диссоциация, то есть
разрушение поляризованной «молекулы» и образование гидра-
тированных ионов. Перешедшие в раствор ионы гидратированы
(сольватированы) молекулами воды (растворителя).
50 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Электролиты, которые практически полностью диссоциируют


на ионы (ионизируются), называются сильными, а электролиты,
которые не полностью ионизируются, — слабыми.
Для количественной характеристики полноты диссоциации
введено понятие степени диссоциации (ионизации).

Степенью диссоциации (ионизации) электролита (α) называ-


ется отношение числа молекул, распавшихся на ионы (Nи),
к общему числу его молекул, введенных в раствор (Nр):
α = Nи / Nр
Степень диссоциации выражается в процентах или долях еди-
ницы.
По степени диссоциации электролиты условно подразделяют
на сильные (α > 30%) и слабые (α < 3%). В промежутке 3% <
< α < 30% электролиты считаются средней силы.
Экспериментально α определяют, измеряя отклонение кол-
лигативных свойств растворов электролитов (обычно ΔTзам или
ΔTкип) от теоретических зависимостей для идеальных растворов.
Количественно электролитическую диссоциацию как равно-
весный обратимый процесс можно охарактеризовать константой
диссоциации (ионизации). Так, например, диссоциацию электро-
лита AxBy можно представить в виде равновесного процесса:

A zB y  x ⋅ A y + + y ⋅ Bx
Константу равновесия записывают следующим образом:
[A y + ]x ⋅ [Bx − ]y
KД = ,
[A x B y ]
где [Ay+] и [Bx–] — молярные равновесные концентрации ионов
электролита; [AxBy] — молярная равновесная концентрация не-
диссоциированных молекул электролита; Kд — константа равно-
весия, называемая константой диссоциации.
Уравнение справедливо для разбавленных растворов слабых
электролитов.
Чем больше Kд, тем сильнее диссоциирует электролит. В от-
личие от степени диссоциации, которая зависит от концентрации
раствора, Kд зависит только от природы растворителя, электро-
лита и температуры.
Между Kд и степенью диссоциации α существует связь. Пусть
в растворе слабого бинарного электролита АВ устанавливается
равновесие:

AB  A + + B −
Занятие 2.2. Теория растворов сильных электролитов 51

Концентрация [A+] = [B–] = с ⋅ α, а концентрация недиссоци-


ированных молекул [AB] = с – с ⋅ α = с(1 – α).
Подставляя эти значения в выражение для константы диссо-
циации, получают:
[A + ] ⋅ [B − ]
KД =
[AB]
cα ⋅ cα cα 2
KД = =
c(1 − α) 1 − α
Это соотношение называют законом разведения Оствальда,
который выражает зависимость степени диссоциации от концен-
трации раствора. Если электролит очень слабый, α << 1, то ве-
личиной α в знаменателе можно пренебречь, и уравнение приоб-
ретает вид:
Kд ≈ α2c
или

α =
c
Соответственно закон Оствальда может быть сформулирован
следующим образом:

степень диссоциации слабого электролита возрастает с раз-


бавлением раствора.

Для слабых кислот и слабых оснований константы диссоциа-


ции называют константами кислотности Ka и константами
основности Kb соответственно.
Для сильных электролитов степень диссоциации является
кажущейся, так как они диссоциируют на ионы практически
полностью. Отклонение изотонического коэффициента i от цело-
численных значений объясняется для них не присутствием в рас-
творе недиссоциированных молекул, а межионными взаимодей-
ствиями, вследствие чего образуются ионные пары, триплеты
и другие ассоциаты — «ионные атмосферы».
Можно считать, что во всех процессах в растворах электро-
литов участвуют лишь «активные ионы», то есть ионы, не при-
нимающие участия в данный момент в межионных взаимодей-
ствиях. В связи с этим для оценки концентрационных эффектов
вводится величина, называемая активностью a (моль / л) — эф-
фективная концентрация, в соответствии с которой электролит
участвует в различных процессах.
52 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Активность связана с истинной концентрацией растворенного


вещества соотношением:
a = f ⋅ c,
где a — активность электролита, моль / л; c — его концентрация,
моль / л; f — коэффициент активности (величина безразмерная).
Коэффициент активности f выражает отклонение раствора
с концентрацией c от поведения раствора при бесконечном раз-
ведении, то есть при отсутствии межионных взаимодействий.
В разбавленных растворах природа ионов незначительно
влияет на значения коэффициентов активности, так как меж-
ионные взаимодействия определяются только зарядами ионов
и их концентрацией. Количественной характеристикой межион-
ных электростатических взаимодействий является ионная сила
раствора I.

Ионной силой раствора называют величину, измеряемую


полусуммой произведения концентраций всех находящих-
ся в растворе ионов на квадрат их заряда:

I = 0,5 ⋅ ∑ ci zi2 ,

где I — ионная сила раствора, моль / л; ci — молярная концен-


трация иона в растворе, моль / л; zi — заряд иона.
Для очень разбавленных водных растворов (с ионной силой
I ≤ 0,01) коэффициенты активности ионов можно рассчитать
по формуле:

lg fi = −0,5 ⋅ zi2 ⋅ I ,
где fi — коэффициент активности иона; zi — заряд иона.
Это уравнение является математическим выражением пре-
дельного закона Дебая–Хюккеля:

В разбавленных растворах сильных электролитов с оди-


наковой ионной силой коэффициенты активности катио-
нов и анионов одинаковой зарядности равны независимо
от их химической природы.

С уменьшением концентрации растворов (уменьшением ион-


ной силы) коэффициенты активности возрастают и при предель-
ном разбавлении стремятся к единице. Соответственно актив-
ность приблизительно равна концентрации раствора a ≈ c.
Слюна как раствор электролитов. Слюна — комплекс жид-
костей, продуцируемых множеством специализированных желез,
Занятие 2.2. Теория растворов сильных электролитов 53

открывающихся в ротовую полость. Слюна представляет собой


многокомпонентную систему, состав которой может варьировать
в зависимости от различных факторов, например возраста, време-
ни суток, индивидуальных особенностей человека, наличия или
отсутствия каких-либо патологий и т. д. рН слюны может изме-
няться от 5 до 8. Ионная сила в среднем составляет 0,036, что
намного меньше ионной силы плазмы крови (0,136). В слюне при-
сутствуют компоненты органической и неорганической природы.
В слюне содержится 2–3 г / л неорганических веществ.
Катионов NH4+ (2,7–6,7 ммоль / л) и K+ (12,8–25,6 ммоль / л)
в норме в слюне намного больше, чем в плазме, однако с увели-
чением скорости истечения слюны концентрация ионов незначи-
тельно падает. Этот эффект обусловлен постоянной секрецией K+
из клеток, выстилающих слюнные протоки.
Ионы Ca2+ (0,75–3,0 ммоль / л) присутствует в слюне в двух
формах: ионизированной и связанной. Ионизированный Ca2+ со-
ставляет 50%, 15% Ca2+ связано с белками, 35% связано с ци-
тратами и фосфатами. Общее содержание Ca2+ в слюне близко
к его концентрации в плазме, а количество ионизированного Ca2+
обычно меньше, чем в плазме. С возрастом у человека содержа-
ние Ca2+ в слюне увеличивается, максимальная концентрация
элемента приходится на средний возраст.
Ионов Mg2+ (0,38–0,85 ммоль / л) в слюне околоушных слюн-
ных желез в два раза больше, чем в подчелюстных железах;
в ночное время ионов Mg2+ в слюне больше, чем днем, а с воз-
растом содержание Mg2+ в слюне увеличивается.
Содержание ионов Cu2+ в слюне колеблется в пределах 0,0016–
0,0063 ммоль / л.
Ионов Na+ (4,8–30,4 ммоль / л) содержится в слюне обычно на-
много меньше, чем в плазме, но увеличивается при возрастании
скорости истечения слюны. Отношение K+ / Na+ (0,63–1,54) важ-
но для оценки состояния электролитного обмена в организме.
Его величина зависит от функционирования системы «передняя
доля гипофиза — кора надпочечников». Под воздействием аль-
достерона коэффициент K+ / Na+ снижается вследствие ретенции
натрия. Содержание Na+ и K+ в слюне меняется в течение суток,
причем изменения концентрации K+ менее выражены.
Анионный состав слюны представлен следующими ионами:
— гидрокарбонат-ионы HCO2− 3 (15–60 ммоль / л) поступают
в основном из слюны околоушных и подчелюстных слюнных же-
лез. Они определяют рН и буферный эффект всей слюны. Вслед-
ствие улетучивания CO2 пробы слюны при длительном стоянии
принимают щелочные значения;
54 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

— иодид-ионы I– (0,0008–0,0016 ммоль / л) выделяются пре-


имущественно через слюнные железы, поэтому их содержание
в слюне в 10–100 раз выше, чем в сыворотке;
— содержание тиоцианат-ионов CN– (0,5–5,0 ммоль / л) у ку-
рильщиков и при пародонтите повышается в 2–10 раз;
— CO2 в растворенной форме + НСО−3 (22,09 ± 2,72 ммоль / л);
— фосфор: общий 204 мг / л; органический 55 мг / л; липид-
ный 1,19 мг / л; неорганический 149 мг / л. Содержание фосфатов
в слюне в 2–3 раза выше, чем в плазме. Фосфор слюны представ-
лен неорганическими соединениями (95%) и лишь небольшая
часть (5%) — в виде органических фракций. Основная форма
фосфора в слюне — гидрофосфат-ион (67–75%). Концентрация
дигидрофосфат-иона существенно ниже, а фосфата — ничтожна.
Следовательно, основной формой неорганического фосфата в слю-
не в физиологических условиях полости рта (рН 6,8 и выше)
является гидрофосфат — продукт гидролиза гидроксиапатита
эмали. Неорганические компоненты ткани зуба представлены
следующими минералами: дикальций фосфат CaHPO4; брустит
CaHPO4 ⋅ 2H2O; β-трикальций фосфат Ca3(PO4)2; октакальций
фосфат Ca8HPO4(PO4)4 ⋅ 5H2O; гидроксиапатит Ca10(PO4)6(OH)2;
— фторапатит Ca10(PO4)6 ⋅ (F)2;
— фторид-ионы F– (0,005–0,100 ммоль / л);
— основным источником хлорид-ионов Cl– (11,3–28,3 ммоль / л)
являются околоушные слюнные железы. Содержание Cl– увели-
чивается линейно со скоростью секреции, однако оно всегда ниже
его содержания в сыворотке. Количество Cl– с возрастом умень-
шается, что приводит к образованию зубных отложений (зубного
налета и зубного камня). Cl– выступает как активатор α-амилазы
и компонент миелопероксидазной системы.
Слюна также содержит различные белки: микроглобулин, аг-
глютинины неиммуноглобулиновые, альбумины, гликопротеины,
иммуноглобулины, лизоцим, муцины, цистатины. В слюне также
присутствуют ферменты: амилаза, аргиназа, калликреин, лектат-
дегидрогеназа, нуклеазы, пероксидазы, протеиназы, ингибиторы
протеиназ, аланинаминотрансфераза, аспартатаминотрансфераза,
фосфатазы. Из низкомолекулярных веществ в слюне определяют-
ся: аминокислоты, глюкоза, лимонная кислота, молочная кисло-
та, креатинин, мочевина, мочевая кислота, холестерин.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Сильные и слабые электролиты.
2. Кажущаяся степень ионизации сильного электролита.
Занятие 2.2. Теория растворов сильных электролитов 55

3. Константа ионизации слабого электролита.


4. Закон разбавления Оствальда. Общие положения теории
Дебая—Хюккеля.
5. Ионная сила раствора. Активность и коэффициент актив-
ности ионов.
6. Изотонический коэффициент.
7. Электролиты в организме.

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 79–107.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 93–96.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 207–212.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 153–163.
3. Ленский А. С. Введение в бионеорганическую и биофизи-
ческую химию. — М.: Высшая школа, 1989. — С. 126–134.

Вопросы к занятию (семинар)

1. Разбавленные водные растворы двух веществ изотоничны


друг другу. Приведите пример таких веществ, если известно, что
молярная концентрация первого приблизительно в 3 раза мень-
ше, чем второго.
2. Через разбавленный раствор уксусной кислоты пропускают
хлороводород. Изменятся ли в ходе этого процесса и если изме-
нятся, то как: а) степень ионизации уксусной кислоты; б) кон-
станта ионизации уксусной кислоты; в) осмотическое давление
раствора? Дайте краткие пояснения.
3. Изотонические коэффициенты электролита 1 и электроли-
та 2 при разбавлении стремятся к 2. Коэффициенты активности
ионов в растворах этих электролитов с одинаковой молярной
концентрацией сильно различаются. Приведите примеры таких
электролитов. Дайте краткие пояснения.
4. Водный раствор аммиака некоторой концентрации харак-
теризуется некоторым значением степени диссоциации. При вне-
сении в раствор хлорида аммония степень диссоциации аммиака
56 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

изменилась. Предложите два способа восстановления исходной


степени диссоциации аммиака.
5. Водный раствор хлорида цинка с концентрацией
0,05 моль / л характеризуется понижением температуры замер-
зания 0,24 K. Вычислите осмотическое давление этого раствора
при 15 °С (плотность раствора принять равной 1 г / мл).
6. К 100 мл раствора уксусной кислоты с концентрацией
0,005 моль / л добавили 10 мл 1,2% раствора уксусной кислоты
(плотность принять равной 1,00 г / мл). Вычислите степень иони-
зации уксусной кислоты в получившемся растворе.
7. Рассчитайте, каким будет раствор карбоната калия с кон-
центрацией 0,05 моль / л (I = 2,40) по отношению к плазме крови
(изо-, гипо- или гипертоническим) при 37 °С.
8. Гидроксид натрия массой 900 мг растворили в 750 мл
воды. Приготовленный раствор кипит при 100,03 °С. Вычислите
изотонический коэффициент гидроксида натрия в растворе.
9. Вычислите активности ионов в растворе нитрата кальция
(I = 2,7), изотоничного крови.
10. Вычислите массовую долю этиленгликоля в водном рас-
творе, замерзающем при температуре –1 °С.
11. Водный раствор серной кислоты с массовой долей раство-
ренного вещества 0,1 кипит при 101,54 °С (плотность раствора
1,04 г / мл). Вычислите осмотическое давление этого раствора при
температуре 25 °С.

Занятие 2.3. Теоретическое


и экспериментальное определение рН

Теория кислот и оснований. Согласно протонной теории кис-


лот и оснований И. Бренстеда и Т. Лоури кислотами называют
молекулы или ионы, способные отдавать протон, то есть быть до-
норами протонов, а основаниями — молекулы или ионы, способ-
ные присоединять протоны, то есть быть акцепторами протонов.
Например, карбонат-ион согласно протонной теории является
основанием, так как в водном растворе он присоединяет протон:

CO2−
3 + H+ R HCO3−
Ион аммония является кислотой, так как в водном растворе
он отдает протон:

NH4+  NH3 + H +
Занятие 2.3. Теоретическое и экспериментальное определение рН 57

Молекула воды является амфолитом, поскольку способна как


присоединять протон, так и отдавать его:

H2O  OH − + H +

H2 O + H +  H3 O +
Молекула и ион (или два иона), различающиеся по составу
на один протон, называются сопряженной кислотно-основной па-
рой. В водных растворах кислот и оснований всегда имеются как
минимум две сопряженные пары, одну из которых образует рас-
творитель. Равновесия, устанавливающиеся в растворах между
кислотами и сопряженными основаниями, называются протоли-
тическими.
К протолитическим реакциям относятся процессы ионизации
кислот и оснований, например:
CH3COOH + H2O R CH3COO– + H3O+
a1 b2 b1 a2

NH3 + H2O R NH4+ + OH–,


b1 a2 a1 b2
где a1 и a2 — кислоты, b1 и b2 — основания.
Сила кислот определяется их способностью отдавать протон,
а оснований — принимать его. Мерой этой способности служат
соответственно константа кислотности Ka и константа ос-
новности Kb.
В водном растворе для произвольной кислоты HB функцию
основания выполняет вода:
HB + H2O R H3O+ + B–
Константа равновесия в этом случае будет иметь следующий
вид:
с(B − ) ⋅ с(H3O + )
Ka =
с(HB)
Чем больше константа кислотности, тем сильнее кислота.
Для произвольного основания B функцию кислоты выполняет
вода:
B + H2O R HB+ + OH–
Выражение для константы основности Kb:
с(OH − ) ⋅ с(HB + )
Kb =
с(B)
58 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Константы кислотности и основности в сопряженной паре для


водного раствора связаны между собой следующим выражением:
Ka ⋅ Kb = Kw
где Kw — константа автопротолиза (автоионизации) воды,
или ионное произведение воды.
Процесс диссоциации воды согласно теории Бренстеда проте-
кает по уравнению:
H2O + H2O R H3O+ + OH–
Константа диссоциации воды при 295 K, определенная мето-
дом электрической проводимости, равна:
a(H3O + ) ⋅ a(OH − )
KД (H2O) = = 1,8 ⋅ 10−16 моль/л,
a(H2O)
где а(H3O+), а(OH–), а(H2O) — активности ионов и воды.
Степень диссоциации воды очень мала, поэтому активности
ионов гидроксония и гидроксид-ионов в чистой воде практически
равны их концентрациям. Поскольку вода присутствует в боль-
шом избытке, ее концентрация может считаться постоянной
и равной 55,6 моль / л (1000 г / 18 г / моль = 55,6 моль). Подстав-
ляя в выражение для константы диссоциации Kд(H2O) это значе-
ние, а вместо активностей ионов гидроксония и гидроксид-ионов
их концентрации, получают новое выражение:
Kw = K(H2O) = [H3О+] ⋅ [OH–] = 10–14 моль2 / л2 при 295 K,
или более точно:
Kw = а(H3О+) ⋅ а(OH–) = 10–14 моль2 / л2

В чистой воде или любом водном растворе при постоян-


ной температуре произведение концентраций (активностей)
ионов гидроксония и гидроксид ионов есть величина по-
стоянная, называемая ионным произведением воды.

Константа Kw зависит от температуры. При повышении темпе-


ратуры Kw увеличивается, так как процесс диссоциации воды —
эндотермический (ΔН = +56,5 кДж / моль).
Концентрации (активности) гидроксид- и водород-ионов вза-
имозависимы: зная концентрацию одного из этих ионов, всегда
можно рассчитать концентрацию другого, поэтому кислотность
и щелочность раствора количественно характеризуют концентра-
цией одного из этих ионов. В качестве характеристики реакции
среды часто выбирают концентрацию водород-ионов. Но на прак-
Занятие 2.3. Теоретическое и экспериментальное определение рН 59

тике обычно используют отрицательный десятичный логарифм


активности (концентрации) водород-ионов, называемый водород-
ным показателем pH среды:
pH = –lg a(H+),
или приближенно:
pH ≈ –lg [H+]
В нейтральной среде pH = 7, в кислой среде pH < 7,0, в ще-
лочной среде pH > 7,0.
Если взять отрицательный десятичный логарифм выражения
ионного произведения воды, получают:
pH + рОН = 14
Для удобства расчетов и записи часто используются не сами
константы кислотности или основности, а их показатели, то есть
десятичные логарифмы, взятые со знаком минус:
рKа = –lg Kа
рKb = –lg Kb
Величины рKа и рKb называют силовыми показателями кон-
стант ионизации слабой кислоты и слабого основания соответ-
ственно.
Чем больше величины рKа и рKb, тем слабее кислота и осно-
вание соответственно. При 298 K в водном растворе сумма сило-
вых показателей кислоты и основания равна 14:
рKа + рKb = 14
Расчет рН водных растворов кислот, оснований и солей.
Для сильных кислот можно считать, что степень диссоциации
их в достаточно разбавленных растворах равна единице, и тогда
для одноосновных кислот c(H3O+) = c(HB):
pH = –lg c(HB)
Для сильных однокислотных оснований pОH = –lg c(B), сле-
довательно:
pH = 14 + lg c(HB)
Для слабых кислот и оснований приходится учитывать их сте-
пень ионизации. Для слабой кислоты:

c(H3O + ) = Ka ⋅ c(HB)
и
pH = 0,5 ⋅ (pKа – lg c(HB))
60 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Для слабого основания:

c(OH − ) = Kb ⋅ c(B)
и
pH = 14 – 0,5 ⋅ (pKb – lg c(B))
Понятие кислотно-основного равновесия. Одним из удиви-
тельных свойств живых организмов является кислотно-основный
гомеостаз — постоянство рН биологических жидкостей, тканей
и органов (табл. 2.2). Значения рН крови, спинно-мозговой жид-
кости, слезной жидкости, желудочного сока практически посто-
янны. Это постоянство поддерживается их буферными система-
ми, и необходимо, чтобы обеспечить нормальную деятельность
ферментов, регулировать осмотическое давление и другие пока-
затели.

Таблица 2.2. Значения рН различных биожидкостей и тканей организма


Биожидкость рН (в норме)
Сыворотка крови 7,40 ± 0,05
Слюна 6,35–6,85
Чистый желудочный сок 0,9–1,1
Моча 4,8–7,5
Спинномозговая жидкость 7,40 ± 0,05
Сок поджелудочной железы 7,5–8,0
Содержимое тонкого кишечника 7,0–8,0
Желчь в протоках 7,4–8,5
Желчь в пузыре 5,4–6,9
Молоко 6,6–6,9
Водянистая влага глаза (слезная жидкость) 7,4 ± 0,1
Кожа (внутриклеточная жидкость, различные слои) 6,2–7,5
Печень (внутриклеточная жидкость):
купфферовские клетки 6,4–6,5
клетки по периферии долек 7,1–7,4
клетки в центре долек 6,7–6,9

Смещение рН крови в кислую область от нормальной величи-


ны рН 7,4 называется ацидозом, а в щелочную область — алка-
лозом.
Занятие 2.3. Теоретическое и экспериментальное определение рН 61

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Основные положения протолитической теории Брэнстеда–
Лоури.
2. Конкуренция за протон: изолированное и совмещенное рав-
новесия.
3. Константы кислотности и основности.
4. Амфолиты. Изоэлектрическая точка.
5. Механизм действия кислотно-основных индикаторов.
6. Закон Бера. Зависимость оптической плотности раствора
от степени ионизации индикатора.
7. Расчет рН протолитических систем.

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 79–107.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт. 2014. — С. 99–101.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 206–222.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 164–167.
3. Ленский А. С. Введение в бионеорганическую и биофизи-
ческую химию. — М.: Высшая школа, 1989. — С. 142–146.

Лабораторная работа. Определение рН раствора


фотоэлектроколориметрическим методом

Цель работы: научиться определять рН растворов с помощью


фотоэлектроколориметрического метода.
Содержание работы. Сущность колориметрического метода
заключается в использовании кислотно-основных индикаторов,
представляющих собой слабые кислоты или основания, изменяю-
щие характер или интенсивность окраски в обратимых реакциях
протонирования-депротонирования. У одноцветных индикаторов
молекулярная форма бесцветна, а ионная окрашена. Пример од-
ноцветного индикатора — n-нитрофенол:
62 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

– +
O2N OH + H2O O2N O + H3O

a1 b2 b1 a2
бесцветный желтый

При прибавлении к водному раствору n-нитрофенола неболь-


шого количества сильной кислоты сопряженное основание (Ind–)
переходит в соответствующую бесцветную кислоту (HInd); интен-
сивность окраски уменьшается, или она исчезает вовсе. И на-
оборот, прибавление небольшого количества сильного основания
вызывает смещение равновесия в противоположном направлении:
концентрация окрашенной формы индикатора (Ind–) возрастает,
интенсивность окраски усиливается. Изменение соотношения
HInd и Ind– сопровождается визуальными изменениями в опре-
деленном диапазоне значений pH, что позволяет судить о поло-
жении равновесия и, следовательно, определить pH:
pH = pKa + lg c(Ind–) / c(HInd),
где рKа — силовой показатель индикатора.
Отчетливые визуальные наблюдения и точные измерения рН
возможны только в том случае, если концентрация одной формы
индикатора превышает концентрацию другой формы не более,
чем в 10 раз. Интервал рН = рKа ± 1 называется зоной перехода
окраски индикатора.
Сущность фотоэлектроколориметрического метода определения
рН заключается в измерении оптической плотности А испытуе-
мого раствора (Ах) и раствора, в котором добавленный индикатор
полностью ионизирован и имеет максимальную интенсивность
окраски, то есть максимальную оптическую плотность Аmax.
В соответствии с законом Бугера–Ламберта–Бера:
A = k ⋅ c ⋅ l,
где А — оптическая плотность раствора; c — молярная концен-
трация окрашенного вещества, моль / л; l — толщина поглощаю-
щего слоя (при использовании одинаковых кювет l = const), см;
k — коэффициент поглощения, зависящий от длины волны па-
дающего излучения.
Ход работы
Получают у преподавателя пробирку с исследуемым раство-
ром. На полоску универсальной индикаторной бумаги стеклян-
ной палочкой наносят одну каплю исследуемого раствора. Окра-
ску индикаторной бумаги сравнивают со стандартной шкалой
Занятие 2.3. Теоретическое и экспериментальное определение рН 63

рН. Ориентировочное значение рН записывают в лабораторный


журнал. Воспользовавшись табличными данными, выбирают од-
ноцветный индикатор из серии Михаэлиса, зона перехода окра-
ски которого включает ориентировочное значение рН.
За 15 мин до начала измерений фотоколориметр подключа-
ют к электросети, открывают крышку кюветного отделения и,
нажав кнопку «Сеть», включают прибор, при этом загорается
индикаторная лампа. Поворотом ручки «Светофильтры» устанав-
ливают необходимый светофильтр. Ручку «Установка 100 грубо»
переводят в крайнее левое положение.
После включения прибора готовят растворы для фотоколори-
метрирования. Пробирки и кюветы перед проведением анализа
тщательно моют и ополаскивают дистиллированной водой. Кю-
веты можно брать только за те грани, через которые при работе
фотоколориметра не проходит луч света.
В первую пробирку с помощью пипетки отмеряют 9,0 мл ис-
следуемого раствора, а во вторую пробирку добавляют из бю-
ретки 9,0 мл раствора карбоната натрия. В обе пробирки до-
бавляют точно (из бюретки) по 1,0 мл раствора выбранного
индикатора. Содержимое пробирок хорошо перемешивают сте-
клянной палочкой.
Одну из кювет заполняют раствором из первой пробирки,
предварительно ополоснув ее этим же раствором, а другую кю-
вету наполняют дистиллированной водой. Жидкости в кюветы
наливают до метки. При необходимости внешние стенки кювет
осушают фильтровальной бумагой.
Кювету с дистиллированной водой помещают в дальнее отде-
ление кюветодержателя, а кювету с исследуемым раствором —
в ближнее отделение. Рычаг смены кювет должен находить-
ся в положении «1». Крышку кюветного отделения закрывают
и вращением ручек «Чувствительность», «Установка 100 грубо»
и «Установка 100 точно» устанавливают стрелку микроамперме-
тра в положение «0» по нижней шкале «D». Перемещают рычаг
смены кювет в положение «2» и записывают полученное по ниж-
ней шкале значение оптической плотности в лабораторный жур-
нал. Измерение повторяют.
После окончания измерения оптической плотности исследуе-
мого раствора кювету с этим раствором извлекают из прибора,
раствор выливают, кювету промывают дистиллированной во-
дой, ополаскивают раствором из второй пробирки и заполняют
этим же раствором. Кювету ставят в ближнее отделение и изме-
ряют оптическую плотность щелочного раствора индикатора ана-
логично тому, как было описано выше.
64 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Обработка результатов эксперимента


Рассчитывают степень ионизации индикатора α в исследуе-
мом растворе, для чего используют соотношение:
α = Ах / Аmax
Для расчета рН используют следующее выражение:
рН = рКа + lg α / 1 – α
У преподавателя узнают точное значение рН исследуемого
раствора и рассчитывают относительную ошибку эксперимента.
В лабораторном журнале отмечают возможные источники оши-
бок эксперимента.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы со схемой прибора.
Экспериментальные данные.
Расчеты.
Выводы.

Вопросы к занятию

1. Покажите на конкретном примере, почему в рамках про-


толитичекой теории деление частиц на кислоты и основания яв-
ляется относительным.
2. Приведите пример протолитического равновесия, укажите
конкурирующие частицы и, основываясь на термодинамических
данных, укажите направление преимущественного протекания
процесса.
3. Запишите протолитические равновесия для аминоуксусной
кислоты. Объясните, почему она является амфолитом.
4. Как связаны между собой силовые показатели сопряжен-
ных кислот и оснований? Приведите примеры.
5. Объясните механизм действия одноцветного индикатора
с позиции конкуренции протолитических процессов.
6. Объясните, почему для определения рН колориметриче-
ским методом необходимо измерять оптическую плотность двух
растворов, содержащих индикатор.
7. Дайте определение понятию «кислота» в рамках протоли-
тической теории. Расположите в ряд по уменьшению кислотно-
сти следующие спирты: метиловый, трет-бутиловый, изопропило-
вый. Ответ обоснуйте.
8. Рассчитайте рН раствора, полученного смешением раствора
аммиака с концентрацией 0,05 моль / л и объемом 100 мл с 50 мл
дистиллированной воды.
Занятие 2.4. Кислотно-основные свойства веществ. Гидролиз 65

9. К 150 мл раствора гидроксида калия с концентрацией


0,01 моль / л добавили 200 мл соляной кислоты с концентраци-
ей 0,15 моль / л. Вычислите рН полученного раствора (с учетом
активности).
10. Вычислите рН раствора, в котором степень ионизации
α-динитрофенола равна 70%.

Занятие 2.4. Кислотно-основные свойства


веществ. Гидролиз

К протолитическим реакциям также относятся реакции ион-


ного гидролиза. Гидролизу подвергаются соли, образованные
либо слабой кислотой, либо слабым основанием. Соли, образо-
ванные сильными кислотами и сильными основаниями, гидро-
лизу не подвергаются. Это объясняется тем, что гидратирован-
ные катионы (например, калия, натрия) являются настолько
слабыми кислотами, что не могут составить конкуренцию иону
гидроксония, являющемуся сильной кислотой, за обладание ос-
нованием OH–. Аналогично, гидратированные анионы сильных
кислот представляют собой очень слабые основания (например,
нитрат-ион, галогенид-ионы) и не могут составить конкуренцию
такому сильному основанию, как OH–, за протон. Вследствие от-
сутствия конкурентных взаимоотношений концентрации H3O+
и OH– в растворах солей, образованных сильными кислотами,
практически не меняются. У таких растворов pH совпадает с pH
воды при той же температуре.
Если же в состав соли входит катион и / или анион, соответ-
ствующий слабому протолиту, то вследствие конкурентных взаи-
моотношений будет изменяться концентрация H3O+ и OH–.
Количественно гидролиз как кислотно-основное равновесие
характеризуется степенью гидролиза h и константой гидроли-
за Kh.
Степень гидролиза измеряется отношением количества гидро-
лизованного вещества к общему количеству растворенного веще-
ства:
h = nг / nо,
где nг — количество гидролизованной соли, моль; nо — общее
количество растворенной соли, моль.
1. Гидролиз соли, образованной слабой кислотой и сильным
основанием. Анионы таких солей (например, сульфид, цианид,
66 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

карбонат, ацетат) являются основаниями, соизмеримыми по силе


с OH–, вследствие чего вступают с ним в конкуренцию за протон:
B– + H2O R HB + OH–
b1 a2 a1 b2
Вследствие гидролиза аниона концентрация OH– возрастает,
то есть наблюдается сдвиг рН в щелочную область: рН > 7. Про-
цесс описывается константой равновесия, называемой константой
гидролиза Kh:
c(HB) ⋅ c(OH − ) c(HB) ⋅ c(OH − ) ⋅ c(H + ) KW
Kh = K ⋅ c(H2 O) = = =
c(B − ) c(B − ) ⋅ c(H + ) Ka
Расчет рН соли, гидролизующейся по аниону, проводится
по уравнению:
pH = 7 + 0,5 ⋅ (pKа + lg c(B–)),
где c(B–) — концентрация аниона, определяемая из концентра-
ции соли.
Степень гидролиза солей этого типа равна:

Kh
h=
c
2. Гидролиз соли, образованной слабым основанием и силь-
ной кислотой. Катионы таких солей (например, ионы аммония,
железа, алюминия) являются кислотами, способными конкуриро-
вать с H3O+ за обладание OH–. В общем случае гидролиз по ка-
тиону протекает так:
HB+ + H2O R B + H3O+,
a1 b2 b1 a2
где HB+ — катион соли.
Для такого раствора рН < 7. Для константы гидролиза спра-
ведливо выражение:
KW
Kh =
Kb
Расчет рН соли, гидролизующейся по катиону, проводят
по уравнению:
pH = 7 – 0,5 ⋅ (pKb + lg c(HB+)),
где c(HB+) — концентрация катиона.
Степень гидролиза рассчитывается аналогично по приведенно-
му выше уравнению.
Занятие 2.4. Кислотно-основные свойства веществ. Гидролиз 67

3. Гидролиз соли, образованной слабой кислотой и слабым


основанием. В этом случае реакция среды определяется тем, ка-
кой из этих электролитов сильнее. Например, для ацетата аммо-
ния (NH4CH3COO): pKа(CH3COOН) = 4,76, pKb(NH3) = 4,76. По-
скольку аммиак и уксусная кислота являются одинаковой силы
электролитами, водный раствор ацетата аммония будет иметь
нейтральную реакцию среды. Для формиата аммония рН < 7,
так как pKа(HCOOН) = 3,75, а для цианида аммония рН > 7,
так как pKа(НCN) = 9,3.
Для константы гидролиза справедливо выражение:
Kw
Kh =
Ka ⋅ Kb
Расчет рН соли, гидролизующейся по катиону и аниону, вы-
полняется по уравнению:
рН = 0,5 ⋅ (14 + pKа – pKb)
В общем случае гидролиз солей усиливается с повышением
температуры и разбавлением раствора. Для ослабления гидроли-
за растворы следует хранить концентрированными при низких
температурах.
Гидролиз солей, в результате которого образуются малораство-
римые и газообразные продукты, удаляющиеся из сферы реак-
ции, необратим. Например, гидролиз сульфида алюминия (Al2S3)
протекает полностью вследствие образования осадка Al(OH)3
и выделения газа H2S:
Al2S3 + 6H2O → 2Al(OH)3 + 3H2S

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Теория кислот и оснований Аррениуса.
2. Протолитическая теория кислот и оснований Бренстеда–
Лоури.
3. Теория Льюиса.
4. Реакции гидролиза:
• соли, образованные сильной кислотой и слабым основанием;
• соли, образованные сильным основанием и слабой кислотой;
• соли, образованные слабой кислотой и слабым основанием.
5. Степень и константа гидролиза.
6. Совместный гидролиз.
7. Роль реакции гидролиза в биохимических процессах.
68 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Литература
Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перараб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 120–128.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 93–98.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 223–241.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 173–186.
3. Ленский А. С. Введение в бионеорганическую и биофизи-
ческую химию. — М.: Высшая школа, 1989. — С. 146–150.

Вопросы к занятию (семинар)


1. Какая из трех солей будет подвергаться гидролизу более
полно (при прочих равных условиях): бензоат натрия, формиат
натрия, ацетат натрия? Ответ подтвердите расчетами.
2. Вычислите степень ионизации фенолфталеина в растворе
с рН 9,2.
3. Для дигидрофосфат-иона приведите примеры протолитиче-
ских реакций, отражающих процесс: а) гидролиза соли; б) иониза-
ции слабой кислоты. Укажите сопряженные протолитические пары.
4. Дайте определение понятию «основание» в рамках протоли-
тической теории. Расположите в ряд по уменьшению основности:
диэтиловый эфир, диэтилсульфид, диэтиламин. Чем обусловлено
различие в основности данных соединений?
5. Расположите в ряд по уменьшению кислотности: фенол,
п-фторфенол, п-аминофенол. Ответ обоснуйте.
6. В растворе муравьиной кислоты концентрация ионов водо-
рода равна 0,09 моль / л. Вычислите концентрацию муравьиной
кислоты в данном растворе.
7. Вычислите рН водного раствора ацетата натрия, в котором
степень гидролиза равна 0,001.
8. Вычислите концентрацию формиата натрия в растворе с рН 8,2.
9. Вычислите константу равновесия взаимодействия между
хлоридом аммония и метиламином.
10. Какие из перечисленных солей с концентрацией 0,1 моль / л
будут подвергаться гидролизу: сульфат натрия, сульфит натрия,
сульфид натрия, сульфат аммония, сульфит аммония? Рассчи-
тайте степень гидролиза.
Занятие 2.5. Свойства буферных растворов 69

Занятие 2.5. Свойства буферных растворов

Буферная система — это равновесная система, способная под-


держивать примерно на постоянном уровне какой-либо параметр
при незначительных внешних воздействиях.

Кислотно-основными буферными растворами называют


такие растворы, рН которых сохраняется практически по-
стоянным при разбавлении или добавлении небольших ко-
личеств сильной кислоты или сильного основания.

Классификация кислотно-основных буферных систем:


1) слабая кислота и ее анион НА / А–. Например, ацетатная
буферная система CH3COO– / CH3COOH, гидрокарбонатная система
HCO3− / H2CO3;
2) слабое основание и его катион B / BH+. Например, аммиач-
ная буферная система NH3 / NH4+ ;
3) анионы кислой и средней соли или двух кислых солей. На-

пример, карбонатная буферная система CO2− 3 / HCO3 , фосфатная

буферная система HPO2−
4 / H2PO4 ;
4) ионы и молекулы амфолитов. К ним относят аминокис-
лотные и белковые буферные системы:
• слабая «белок-кислота» + соль этой слабой кислоты:
COOH COO–
R CH R CH
NH+
3 NH+
3

• слабое «белок-основание» + соль этого слабого основания:

COO– COO–
R CH R CH
NH2 NH+
3

Механизм буферного действия. Рассмотрим его на примере


ацетатной буферной системы CH3COO– / CH3COOH. В водном рас-
творе устанавливаются равновесия диссоциации слабой уксусной
кислоты CH3COOH и гидролиза ацетат-иона CH3COO–:
СH3COO– + H2O R CH3COOH + OH–
СH3COO– + H3O+ R CH3COOH + H2O
70 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

При добавлении сильной кислоты сопряженное основание


CH3COO– связывает добавочные ионы H3O+, превращаясь в сла-
бую уксусную кислоту. Уменьшение концентрации ацетат-ионов
точно уравновешивается повышением концентрации молекул ук-
сусной кислоты. В результате происходит небольшое изменение
в соотношении концентраций слабой кислоты и ее соли, а следо-
вательно, незначительно изменяется рН.
При добавлении щелочи протоны уксусной кислоты высво-
бождаются и нейтрализуют добавочные ионы OH–, связывая
их в молекулы воды:
СH3COOH + OH– R CH3COO– + H2O
В этом случае также происходит небольшое изменение рН.
Уменьшение концентрации уксусной кислоты точно уравновеши-
вается повышением концентрации ацетат-ионов.
В основе расчета рН буферных систем лежит закон действу-
ющих масс для кислотно-основного взаимодействия. Выведем
формулу расчета рН буферных растворов на примере ацетатного
буфера:
СH3COOH R CH3COO– + H+
с(H + ) ⋅ с(CH3 COO − )
Ka =
с(CH3 COOH)
Следовательно, концентрация ионов водорода равна:
Ka ⋅ с(CH3 COOH)
с(H + ) =
с(CH3 COO − )
В присутствии второго компонента буферного раствора, силь-
ного электролита CH3COONa, кислотно-основное равновесие уксус-
ной кислоты сдвинуто влево. Поэтому концентрация недиссоци-
ированных молекул CH3COOH практически равна концентрации
кислоты, а концентрация ионов CH3COO– — концентрации соли.
После логарифмирования уравнение принимает вид:
с(CH3 COONa)
рH = pKa + lg
с(CH3 COOH)
В общем виде уравнение может быть записано следующим об-
разом:
с (сопряженное основание)
рH = pKa + lg
с (сопряженная кислота)
Анализ приведенного уравнения позволяет сделать следующие
выводы: рН буферных растворов зависит от константы диссоциа-
Занятие 2.5. Свойства буферных растворов 71

ции сопряженной кислоты, от соотношения концентраций (коли-


честв веществ) компонентов кислотно-основной пары и практиче-
ски не зависит от разбавления раствора водой.
При введении в буферный раствор небольшого количества
сильной кислоты (X моль) рН получившегося буферного раство-
ра можно рассчитать следующим образом:
n (сопр. основание) − X
рH = pKa + lg ,
n (сопр. кислота) + X
где n — количество вещества компонента буфера, моль.
При введении в буферный раствор небольшого количества
сильного основания (Y моль) рН буферного раствора можно рас-
считать по формуле:
n (сопр. основание) + Y
рH = pKa + lg
n (сопр. кислота) − Y

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Буферные системы и буферные растворы.
2. Механизм действия буферных систем.
3. Количественные характеристики буферных систем.
4. Классификация буферных систем.
5. Зависимость рН буферных систем от различных факторов.
5. Уравнение для расчета рН буферного раствора.
7. Методы приготовления буферных растворов.

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 108–112.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 93–98, 103–105.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 247–251.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 193–197.
3. Ленский А. С. Введение в бионеорганическую и биофизи-
ческую химию. — М.: Высшая школа, 1989. — С. 151–155.
72 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Лабораторная работа. Свойства буферных


растворов

Цель работы: научиться готовить буферные растворы и ис-


следовать зависимость рН буферного раствора от концентраций
и соотношения концентраций компонентов буферной системы.
Оборудование: набор пробирок в штативе; бюретки, 25 мл; во-
ронки диаметром 30 мм; пипетки, 1 мл; стеклянные палочки;
капельницы с растворами; пипетки глазные.
Реактивы: соляная кислота; растворы уксусной кислоты, ги-
дроксида натрия, ацетата натрия (все по 0,1 моль / л), 0,9% хло-
рида натрия; раствор лакмоида в этаноле.
Ход работы
Опыт 1. Приготовление буферных растворов с различным
значением рН
Готовят серию буферных растворов с разными соотношения-
ми концентраций компонентов. Рассчитывают, какие объемы ис-
ходных растворов требуются для приготовления буферных рас-
творов объемом по 10,0 мл с соотношением концентраций соли
(CH3COONa) и кислоты (CH3COOH): в пробирке № 1 — 1 : 9;
в пробирке № 2 — 1 : 1; в пробирке № 3 — 9 : 1. Точные объ-
емы растворов уксусной кислоты и ацетата натрия отмеривают
в пробирки из бюреток, содержимое пробирок тщательно пере-
мешивают стеклянной палочкой.
Затем готовят серию буферных растворов с тем же соотно-
шением концентраций соли и кислоты, но с меньшей суммар-
ной концентрацией компонентов. Для этого пипеткой отбирают
по 1,0 мл приготовленных ранее растворов и к каждому добав-
ляют по 8,0 мл дистиллированной воды, после чего содержимое
перемешивают. Таким образом, в пробирках № 1 и 4, 2 и 5, 3
и 6 находятся растворы с одинаковыми соотношениями концен-
траций соли и кислоты, но растворы в пробирках № 4, 5 и 6 яв-
ляются разбавленными по сравнению с растворами в пробирках
№ 1, 2 и 3 соответственно.
Во все пробирки добавляют по 5 капель раствора лакмоида,
после чего содержимое перемешивают. На белом фоне сравнива-
ют окраску растворов между собой.
Рассчитывают рН приготовленных буферных растворов. Ре-
зультаты наблюдений и расчетов записывают в таблицу 2.3.
Опыт 2. Влияние добавления небольших количеств сильных
кислот и оснований на рН буферного раствора
В пробирках № 1 и 2 готовят по 10 мл буферного раствора
с соотношением концентраций ацетата натрия и уксусной кисло-
Занятие 2.5. Свойства буферных растворов 73

ты, равным 2 : 3, для чего предварительно рассчитанные объемы


растворов наливают из бюреток. В пробирки № 3 и 4 отбирают
с помощью пипетки по 10 мл физиологического раствора (0,9%
раствора хлорида натрия). Ко всем растворам добавляют по 5 ка-
пель раствора лакмоида и содержимое пробирок перемешивают.
Наблюдаемую окраску записывают в таблицу 2.3. При необхо-
димости окраску физиологических растворов выравнивают, до-
бавляя в пробирки № 3 и 4 по каплям разбавленную соляную
кислоту (c(HCl) = 0,01 моль / л). После каждой добавленной капли
кислоты раствор перемешивают стеклянной палочкой.
В пробирки № 1 и 3 добавляют по 5 капель раствора ги-
дроксида натрия с концентрацией 0,1 моль / л. В пробирки № 2
и 4 добавляют по 5 капель соляной кислоты с концентрацией
0,1 моль / л. Все растворы перемешивают и наблюдаемую окраску
записывают в таблицу 2.4.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы с рисунком прибора.
Экспериментальные данные.

Таблица 2.3
Пробирка с исходным буферным раствором 1 2 3
c(NaCH3COO) : c(CH3COOH)
Цвет буферного раствора после добавления
лакмоида
рН исходного буферного раствора
Пробирка с разбавленным буферным раствором 4 5 6
c(NaCH3COO) : c(CH3COOH)
Цвет разбавленного буферного раствора после
добавления лакмоида
рН разбавленного буферного раствора

Таблица 2.4
Про- Объект изучения Окраска + 5 ка- + 5 капель
бирка раствора пель HCl, NaOH,
после до- с = 0,1 моль / л с = 0,1 моль / л
бавления
лакмоида
1 Буферный раствор —
2 Буферный раствор —
74 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Окончание табл. 2.4


Про- Объект изучения Окраска + 5 ка- + 5 капель
бирка раствора пель HCl, NaOH,
после до- с = 0,1 моль / л с = 0,1 моль / л
бавления
лакмоида
3 Физиологический —
раствор
4 Физиологический —
раствор

Расчеты.
Выводы.

Вопросы к занятию

1. Дайте определение понятию «буферная система». Сформу-


лируйте принцип буферного действия.
2. Приведите три способа приготовления фосфатного буфера,
содержащего дигидрофосфат- и гидрофосфат-ионы.
3. Каждая из буферных систем содержит равные концен-
трации компонентов: а) аммиак и хлорид аммония; б) карбо-
нат калия и гидрокарбонат калия. Для одной из этих систем,
имеющей меньшее значение рН, напишите уравнения реакций,
протекающих при добавлении к ней небольших количеств HCl
и КОН.
4. Разберите на примере фосфатного буфера механизм его
действия при добавлении небольших количеств соляной кислоты
и гидроксида калия.
5. Приведите примеры буферных систем, имеющих рН < 7,
рН > 7 и рН 7.
6. К соляной кислоте объемом 50 мл с концентрацией 0,3
моль / л добавили 120 мл раствора аммиака с концентрацией
0,125 моль / л. Вычислите количество вещества аммиака, которое
необходимо добавить к полученному раствору, чтобы получить
раствор с рН 9,0.
7. К раствору аммиака объемом 50 мл с концентрацией
0,3 моль / л добавили в первом случае 75 мл соляной кислоты
с концентрацией 0,2 моль / л, а во втором — 50 мл соляной кис-
лоты с концентрацией 0,5 моль / л. Рассчитайте рН полученных
растворов.
8. Вычислите рН раствора, полученного смешением 5 мл рас-
твора дигидрофосфата натрия с концентрацией 0,2 моль / л и 10 мл
раствора гидроксида натрия с концентрацией 0,02 моль / л.
Занятие 2.6. Буферная емкость 75

9. Какие из перечисленных веществ и в каких соотношениях


можно взять для приготовления буферных растворов: аммиак,
уксусная кислота, соляная кислота, гидроксид натрия, дигидро-
фосфат натрия, хлорид натрия, сульфат калия, фосфат калия?
10. Какое максимальное и минимальное количество вещества
гидроксида натрия можно прибавить к 12 г ледяной уксусной
кислоты, чтобы после растворения смеси в 1 л воды получился
буферный раствор?

Занятие 2.6. Буферная емкость

Способность буферных растворов сохранять постоянство рН


ограниченна. Прибавлять кислоту или щелочь, существенно
не меняя рН буфера, можно лишь в небольших количествах.

Величину, характеризующую способность буферного рас-


твора противодействовать смещению реакции среды при
добавлении сильных кислот или сильных оснований, на-
зывают буферной емкостью раствора.

Буферная емкость измеряется количеством кислоты (или ще-


лочи), добавление которого к 1 л буферного раствора меняет рН
на единицу.
Буферная емкость по кислоте (моль / л):
с(1/z HA) ⋅ V (HA)
Ba =
ΔpH ⋅ V (буф. рр)
и буферная емкость по основанию (моль / л):
с(1/z B) ⋅ V (B)
Bb = ,
ΔpH ⋅ V (буф. рр)
где V(HA), V(B) — объемы добавленных кислоты или щелочи со-
ответственно, л; с(1 / z HA), с(1 / z B) — молярные концентрации
эквивалентов кислоты и щелочи соответственно; V(буф. р-р) —
объем буферного раствора, л; ΔpH — разность рН по модулю рас-
творов до и после добавления кислоты или щелочи.
Интервал значений водородного показателя (ΔрН), в котором
буферная система обладает буферными свойствами, называется
зоной буферного действия и для большинства буферных систем
с примерно одинаковой буферной емкостью по кислоте и осно-
ванию составляет ΔрН = pKa ± 1, что соответствует соотноше-
76 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

нию концентраций компонентов буферной системы с(В) / с(НВ)


от 1 : 10 до 10 : 1.
Буферные системы крови. Заданные параметры кислотно-ос-
новного равновесия (гомеостаза) крови обеспечивают соответству-
ющие физиологические буферные системы и механизмы.
1. Водородкарбонатная, или гидрокарбонатная, буферная
система ( HCO3− / H2CO3) состоит из угольной кислоты H2CO3 и со-
пряженного основания HCO3− . Это наиболее важная буферная
система крови. Между CO2 в альвеолах и водородкарбонатным
буфером в плазме крови устанавливается цепочка равновесий:
( 2)
(1) + H2O ( 3)
атмосфера  СO2 (г.)  CO2 (р.)  H2СО3  H + + HCO3−
− H2O

воздушное пространство плазма крови


легких

Содержание H2CO3 определяется концентрацией растворенного


CO2, которая пропорциональна парциальному давлению CO2 в га-
зовой фазе. Уравнение расчета рН водородкарбонатного буфера
имеет вид:
pH = 6,36 + lg с(NaHCO3) – lg P(CO2),
где 6,36 — отрицательный десятичный логарифм константы дис-
социации угольной кислоты pKa(H2CO3); P(CO2) — парциальное
давление CO2 в альвеолах легких.
Водородкарбонатная буферная система действует вблизи
рН 7,4. При поступлении в кровь кислот (доноров протонов H+)
равновесие (3) смещается влево, концентрация H2CO3 повышает-
ся, что в свою очередь приводит к смещению равновесия (2) вле-
во. Это вызывает распад H2CO3 и увеличение концентрации CO2,
растворенного в плазме. В результате равновесие (1) смещается
влево и повышается давление CO2 в легких, избыток которого
выводится из организма.
Водородкарбонатная буферная система наиболее «быстро» реа-
гирует на изменение рН крови. Ее буферная емкость по кислоте
составляет Ba = 40 ммоль / л плазмы крови, а буферная емкость
по щелочи Bb = 1–2 ммоль / л.

2. Фосфатная буферная система ( HPO2− 4 / H2PO4 ) состоит

из слабой кислоты H2PO4− и сопряженного основания HPO2−4 . Эта


буферная система способна поддерживать постоянство рН в ин-
тервале 6,2–8,2 и обеспечивает значительную долю буферной ем-
кости крови:
Занятие 2.6. Буферная емкость 77

с(HPO24− )
рH = 7,4 = 7,2 + lg ,
с(H2PO4− )
где 7,2 = pKa( H2PO4− ).
Фосфатная буферная система также имеет более высокую ем-
кость по кислоте, чем по щелочи. Она эффективно нейтрализует
кислые метаболиты, поступающие в кровь, например молочную
кислоту. Буферная емкость по кислоте Ba = 1–2 ммоль / л, по ще-
лочи Bb = 0,5 ммоль / л. Фосфатная система участвует в нейтрали-
зации как кислых, так и основных продуктов метаболизма. Она
менее мощная, чем водородкарбонатная буферная система.
3. Белковая буферная система. Основную часть белков плаз-
мы крови составляют альбумины и глобулины. Изоэлектрические
точки этих белков лежат в слабокислой среде при рН 4,9–6,3, по-
этому в физиологических условиях при рН 7,4 белки находятся
преимущественно в формах «белок—основание» и «белок—соль».
Буферная емкость по кислоте для альбуминов Ba = 10 ммоль / л,
а для глобулинов Ba = 3 ммоль / л.
Буферная емкость свободных аминокислот плазмы крови не-
значительна как по кислоте, так и по щелочи.
Мощность буферных систем плазмы крови уменьшается в на-
правлении:
водородкарбонатная > белковая > фосфатная > аминокислотная.
Буферные свойства слюны. Буферная емкость слюны, то есть
ее способность нейтрализовать кислоты и щелочи, обычно рас-
ценивается как защитный механизм полости рта, функциониру-
ющий по принципу саморегуляции. В полости рта действуют об-
лигатные (всегда присутствующие) и факультативные (действие
которых может отсутствовать) факторы. К первой группе отно-
сятся: слюна, пища, ротовая микрофлора, десневая жидкость,
зубной камень, зубы. Ко второй группе — гигиенические сред-
ства, медикаменты, протезы.
Функция регуляции кислотно-щелочного баланса осущест-
вляется слюной за счет ее буферных свойств. Буферная емкость
обеспечивается тремя основными буферными системами: водород-
карбонатной, фосфатной и белковой. Гидрокарбонатная буферная
система обеспечивает 80% буферных свойств слюны, концентра-
ция гидрокарбонатов в слюне возрастает прямо пропорционально
увеличению скорости секреции. Буферная емкость значительно
варьирует и может зависеть от характера питания, времени су-
ток, состояния ЖКТ. рН слюны с увеличением скорости слюно-
отделения увеличивается, поэтому рН днем выше, чем ночью.
78 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Второй по вкладу в буферную емкость слюны считается фосфат-


ная система, третьей — белковая.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Буферная емкость. Факторы, от которых зависит буферная
емкость.
2. Зона буферного действия.
3. Буферные системы крови: гидрокарбонатная, фосфатная,
гемоглобиновая, протеиновая.
4. Понятие о кислотно-основном состоянии (гомеостазе) орга-
низма.

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 113–119.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 93–98.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 251–255.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 197–207.
3. Ленский А. С. Введение в бионеорганическую и биофизи-
ческую химию. — М.: Высшая школа, 1989. — С. 155–160.

Вопросы к занятию (семинар)

1. Буферные системы. Расчет рН буферной системы.


2. От каких факторов зависит величина рН буферного раствора?
3. От каких факторов зависит буферная емкость раствора?
4. Что называют зоной буферного действия?
5. Перечислите основные буферные системы организма и ука-
жите сопряженные кислотно-основные пары.
6. Объясните, почему большинство буферных систем орга-
низма имеет буферную емкость по кислоте больше, чем по ос-
нованию.
7. Приведите состав гемоглобиновой буферной системы.
8. Как можно увеличить буферную емкость раствора?
Занятие 2.7. Гетерогенные равновесия и процессы 79

9. Суммарная концентрация аммиака и бромида аммония


в буферном растворе с рН 9,8 равна 0,2 моль / л. Вычислите бу-
ферную емкость раствора по кислоте и по основанию.
10. Буферный раствор приготовили смешением 6 мл раствора
уксусной кислоты (0,10 моль / л) и 4 мл раствора ацетата натрия
(0,05 моль / л). Рассчитайте буферную емкость раствора по кисло-
те и основанию.

Занятие 2.7. Гетерогенные равновесия


и процессы

Гетерогенные процессы — процессы на границе раздела фаз.


В организме человека наиболее важные гетерогенные процессы
с участием неорганических соединений протекают при образо-
вании костной ткани, образовании различного вида камней при
почечной и желчнокаменной болезнях, а также процессы, свя-
занные с растворением эмали зуба под действием кислот, при-
сутствующих в полости рта.
К гетерогенным прежде всего относят процессы, связанные
с образованием и растворением малорастворимых веществ ион-
ного типа. При контакте таких веществ (сильных электролитов)
с водой часть ионов переходит в раствор и устанавливается дина-
мическое равновесие между гидратированными ионами электро-
лита в водном растворе и кристаллами твердой фазы — гетеро-
генное равновесие. Раствор, находящийся в равновесии с твердой
фазой, называется насыщенным.
Рассмотрим гетерогенное равновесие между кристаллическим
осадком малорастворимой соли СаНРО4 и ее насыщенным вод-
ным раствором, содержащим ионы Са2+ и НРО2− 4 :

СаНРО4(тв.) R Са2+(водн.) + НРО2−


4 (водн.)

Термодинамическим условием наступления в системе равно-


весия является постоянство энергии Гиббса ΔG = 0, а кинетиче-
ским — равенство скоростей процессов растворения и кристалли-
зации (осаждения ионов на твердое вещество).
Обратимые процессы растворения проходят на границе раз-
дела фаз независимо от количества кристаллического вещества,
потому что его концентрация (и активность) в твердой фазе оста-
ется постоянной. Константа гетерогенного равновесия называется
константой растворимости и обозначается Ks.
80 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Для приведенного выше равновесия:

Ks (СаНРО4 ) = a (Са2 + ) ⋅ a (НРО24− )


В общем случае для малорастворимого электролита KxAy:

Ks = a x ( K y + ) ⋅ a y ( A x − )
Значения констант растворимости малорастворимых электро-
литов при температуре 298 K приводятся в справочниках физи-
ко-химических величин. Чем меньше величина Ks, тем меньше
активность (концентрация) ионов в растворе и, следовательно,
тем меньше растворимость. Однако сравнивать растворимость
соединений по величинам Ks возможно только в том случае,
если электролиты дают при ионизации одинаковое число ионов;
в противном случае необходимо рассчитывать и сопоставлять
концентрацию ионов в насыщенном растворе, то есть молярные
растворимости (S) электролитов, например:
Ks(PbI2) = 1,1 ⋅ 10–9
Ks(PbSO4) = 1,6 ⋅ 10–8
Но нельзя сказать, что растворимость иодида свинца меньше,
чем сульфата свинца, поскольку расчет растворимости даст сле-
дующие результаты:

S(PbSO4) = Ks (PbSO4 ) = 1,6 ⋅ 108 = 1,3 ⋅ 10−4

Ks (PbI2 ) 1,1 ⋅ 10−9


S(PbI2) = 3
= 3 = 6,5 ⋅ 10−4
4 4
Таким образом, растворимость PbI2 (при одинаковой темпера-
туре) оказывается несколько выше, чем у PbSO4.
Условия смещения гетерогенного равновесия. В соответствии
с уравнением изотермы Вант-Гоффа ΔG = R ⋅ T ⋅ ln Пс / K воз-
можность смещения равновесия, то есть образование или раство-
рение осадка, определяется соотношением (при T = const) меж-
ду константой растворимости и произведением концентраций
ионов в растворе (Пс). Использование произведения концентра-
ций вместо произведения активностей ионов (Па) возможно, если
электролит является малорастворимым (Ks << 1) и другие ионы
в растворе отсутствуют. В этом случае величина ионной силы
раствора пренебрежимо мала (I ⋅ 0) и а ≈ C. Из уравнения изо-
термы следует, что условие Пс > Ks соответствует образованию
осадка, а условие Пс < Ks — растворению осадка. При равен-
стве величин (Пс = Ks) система находится в состоянии равнове-
сия (ΔG = 0), то есть образуется насыщенный раствор.
Занятие 2.7. Гетерогенные равновесия и процессы 81

На растворимость малорастворимого электролита, кроме фак-


торов, которые влияют на величину Ks, оказывают влияние из-
менение концентрации ионов в растворе за счет добавления одно-
именных ионов и присутствие посторонних ионов в растворе.
Увеличение концентрации одноименного иона в растворе
приводит к увеличению Пс, то есть уменьшению растворимости
соединения. Так, если к насыщенному раствору СаНРО4 доба-
вить растворимую соль кальция, то равновесие смещается вле-
во и концентрация гидрофосфат-ионов в растворе уменьшается.
С этим связано и повышенное содержание ионов Са2+ в слюне,
что приводит к уменьшению растворимости СаНРО4 (одна из за-
щитных функций слюны).
Введение посторонних ионов в насыщенный раствор малорас-
творимого электролита приводит к увеличению растворимости,
что объясняется увеличением ионной силы раствора. С этим яв-
лением связана, например, повышенная растворимость многих
веществ в плазме крови (I = 0,167) по сравнению с их раство-
римостью в воде.
Необходимо учитывать, что гетерогенное равновесие всегда
смещается в сторону более полного связывания ионов, поэто-
му, если в растворе присутствует нескольких анионов (с при-
мерно одинаковыми концентрациями), способных образовать
малорастворимую соль с одним катионом, в первую очередь бу-
дет образовываться наименее растворимый осадок. Например,
в плазме крови ионы Са2+ прежде всего связывают гидрофос-
фат-ионы (Ks(СаНРО4) = 2,7 ⋅ 10–7), а не дигидрофосфат-ионы
(Ks(Са(Н2РО4)2) = 1 ⋅ 10-3).
Гетерогенные процессы в организме. Преобладающие гетеро-
генные процессы в организме человека связаны с образованием
костной ткани. Костная ткань является основным материалом,
из которого построен скелет. Около 30% костной ткани составля-
ют органические соединения, в основном коллагеновые волокна,
а остальные 70% — неорганические вещества (дентин содержит
около 75% неорганического вещества и имеет большую твердость).
Костная ткань формируется за счет процессов осаждения (ми-
нерализации) и растворения (деминерализации) малораствори-
мых фосфатов кальция.
Процесс минерализации чрезвычайно сложен, но его можно
упрощенно выразить суммарными уравнениями:

Са2+ + НРО2−
4 → СаНРО4
3СаНРО4 + Са2+ + 2ОН– → Са4Н(РО4)3 + 2Н2О
Са4Н(РО4)3 + Са2+ + 2ОН– → Са5(РО4)3ОН + Н2О
82 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Таким образом, основным минеральным веществом костной


ткани является кристаллическая основная соль — пентакальций
трифосфат гидроксид Са5(РО4)3ОН, чаще называемая гидрокси-
апатитом (гидроксиапатиты — чрезвычайно малорастворимые со-
единения, Ks = 1,6 ⋅ 10–58). Кроме того, в состав костной ткани
входит и аморфный фосфат кальция Са3(РО4)2, придающий ей
гибкость. Образованию гидроксиапатита способствует слабоще-
лочная среда (pН ≈ 8,3), в более кислой среде происходит процесс
постепенного растворения костной ткани (деминерализация). Это
явление наблюдается, в частности, в полости рта под воздействи-
ем органических кислот (молочной, янтарной и др.), присутству-
ющих в слюне. Однако деминерализации эмали препятствует ее
повышенная устойчивость к растворению. Рассмотрим причины
такой устойчивости.
Костная ткань выполняет в организме роль своеобразного ми-
нерального депо и содержит катионы практически всех метал-
лов, присутствующих в организме. Некоторые катионы и анионы
могут быть включены в костную ткань вследствие явления изо-
морфизма. Изоморфизмом называется замещение ионов в узлах
кристаллической решетки другими ионами, имеющими схожие
кристаллохимические характеристики.
Так, в эмали зуба происходит изоморфное замещение гидрок-
сид-иона ОН– в составе гидроксиапатита на фторид ион F– с об-
разованием фторапатита Са5(РО4)3F. Такое изоморфное замеще-
ние приводит к уплотнению кристаллической решетки, а значит,
к увеличению твердости и повышению устойчивости соединения
к действию кислот, поскольку ион F– является менее сильным
основанием по сравнению с ионом ОН–. Изоморфизм такого типа
принято называть положительным.
Кроме того, возможно изоморфное замещение ионов кальция
в гидроксиапатите на катионы других металлов, в частности
на ионы бериллия, что приводит к размягчению кости (поскольку
ионный радиус Ве2+ меньше ионного радиуса Са2+) и возникнове-
нию так называемого бериллиевого рахита. Возможно также заме-
щение Са2+ на ионы стронция, что приводит к повышенной ломко-
сти кости (ионный радиус Sr2+ больше, чем Са2+) — стронциевому
рахиту. Особую опасность для организма представляет замещение
радиоактивным изотопом 90Sr, имеющим период полураспада око-
ло 30 лет и вызывающим радиоактивное облучение мягких тка-
ней. Изоморфизм такого рода называют отрицательным.
Следовательно, причиной повышенной устойчивости эмали
зуба к деминерализации и растворению является, с одной сторо-
ны, изоморфное образование фторидфосфата, а с другой — повы-
шенное содержание ионов кальция в слюне.
Занятие 2.7. Гетерогенные равновесия и процессы 83

Обмен ионами Са2+ в организме достаточно высок и состав-


ляет до 800 мг в сутки, при этом в плазме крови концентра-
ция ионов кальция поддерживается на постоянном уровне (около
2,5 ммоль / л крови). Уменьшение или увеличение концентрации
ионов кальция в плазме может привести к серьезным патологи-
ческим изменениям. Постоянство концентрации Са2+ обеспечива-
ется взаимодействием между плазмой крови и костной тканью.
Эту систему можно рассматривать как кальциевый буфер, функ-
ционирование которого в организме регулируется гормонально
(гормонами щитовидной и паращитовидной желез). При умень-
шении концентрации ионов Са2+ в крови гормоны активируют
работу остеобластов, в результате чего увеличивается растворе-
ние минеральных соединений кости (деминерализация) и повы-
шается концентрация ионов Са2+ в плазме (гиперкальциемия).
Увеличение концентрации ионов Са2+ в крови, в свою очередь,
активирует работу остеокластов, что приводит к ускорению отло-
жения ионов Са2+ в костной ткани (минерализация) и снижению
содержания Са2+ в крови.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Гетерогенные процессы и гетерогенные равновесия. Кон-
станта растворимости.
2. Условия образования и растворения осадков.
3. Влияние различных факторов на растворимость малорас-
творимых электролитов.
4. Последовательность образования осадков малорастворимых
соединений. Конкурирующие гетерогенные процессы.
5. Гетерогенные процессы в организме человека:
• образование основного минерального вещества костной тка-
ни — гидроксиапатита;
• явление изоморфизма;
• функционирование кальциевого буфера.

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 129–131.
84 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-


мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 107–109.
Дополнительная
Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006.

Лабораторная работа. Гетерогенные равновесия


в растворах электролитов

Цель работы: получить системные знания по теории гете-


рогенных процессов в приложении к биологическим системам;
определить термодинамические условия образования и растворе-
ния осадков; изучить влияние различных факторов на раствори-
мость малорастворимых электролитов.
Оборудование и реактивы: набор пробирок в штативе; бюрет-
ки, 25 мл; воронки диаметром 30 мм; капельницы с растворами.
Растворы: хлорида кальция (0,01 моль / л и 0,1 моль / л), оксала-
та натрия и сульфата натрия (по 0,01 моль / л), цитрата натрия,
гидрофосфата натрия и дигидрофосфата натрия (по 0,1 моль / л),
соляной кислоты и гидроксида натрия (по 0,1 моль / л), хлорида
натрия (0,2 моль / л), хромата натрия (1 моль / л).
Ход работы
Опыт 1
В две пробирки наливают из бюретки по 2 мл раствора хлори-
да кальция с концентрацией 0,01 моль / л. Из бюретки добавляют
в одну из пробирок 2 мл раствора оксалата натрия, в другую —
сульфата натрия. Концентрации обоих растворов равны также
0,01 моль / л. Наблюдения записывают в таблицу 2.5.
Опыт 2
В три пробирки отмеривают по 1 мл (точно, с помощью граду-
ированной пипетки или из бюретки) раствора хлорида кальция.
В пробирки № 1 и 2 добавляют по 1 мл (точно) дистиллированной
воды, в пробирку № 3 добавляют 1 мл (точно) раствора цитрата
натрия. После этого в пробирки № 1 и 3 отмеривают по 1 мл
(точно) раствора гидрофосфата натрия, а в пробирку № 2 — 1 мл
(точно) раствора дигидрофосфата натрия. Содержимое пробирок
перемешивают с помощью стеклянной палочки. Наблюдения за-
писывают в таблицу 2.5.
Затем в пробирку № 1 прибавляют по каплям соляную кислоту
(С = 0,1 моль/л), а в пробирку № 2 — по каплям раствор гидрок-
сида натрия (С = 0,1 моль/л). Содержимое пробирок при необходи-
Занятие 2.7. Гетерогенные равновесия и процессы 85

мости перемешивают с помощью стеклянной палочки. Наблюдения


записывают в таблицу 2.6. В лабораторный журнал записывают
уравнения реакций (по всем опытам). В выводах для каждого опы-
та указывают объект конкуренции, конкурирующие между собой
частицы и преобладающее направление процесса. Для процессов,
протекающих в опытах 1 и 2, рассчитывают с использованием
справочных данных общую константу равновесия.
Опыт 3
В пробирку вносят 3–4 капли раствора нитрата свинца
(С = 0,2 моль / л), добавляют несколько капель раствора хлорида
натрия (С = 0,2 моль / л) до образования осадка. К содержимому
пробирки приливают 1–2 мл дистиллированной воды до раство-
рения осадка, после чего прибавляют несколько капель насыщен-
ного раствора хлорида натрия. Отмечают и объясняют измене-
ния, произошедшие в пробирке.
Опыт 4
В пробирку вносят 10 капель растворов сульфата натрия
и хромата натрия, после перемешивания к содержимому пробир-
ки добавляют по каплям раствор нитрата свинца. Отмечают из-
менения, происходящие в пробирке. Последовательность выпаде-
ния осадков объясняют с помощью термодинамических данных.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные.

Таблица 2.5
Исходная концентрация Исходная концентрация Пс Ks Наблю-
Са2+, моль / л аниона, моль / л дения

С2О2−
4 —
SO2−
4 —

Таблица 2.6
Про- Содержимое Пс Ks Наблю- Добавленный Наблюдения
бирка пробирки дения протолит
1
2
3

Расчеты.
Выводы.
86 Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем

Вопросы к занятию

1. Приведите реакции, лежащие в основе образования неор-


ганического вещества костной ткани гидроксидфосфата кальция.
2. Значение явления изоморфизма для костной ткани. Заме-
щение в гидроксидфосфате кальция гидроксид-ионов на ионы
фтора, ионов кальция — на ионы стронция.
3. Приведите примеры электролитов, которые могли бы:
а) уменьшить, б) увеличить, растворимость сульфата кальция
в воде.
4. Смещение равновесия осадок — раствор малорастворимой
соли при изменении температуры и концентраций электролитов.
5. Как изменится растворимость хлорида серебра при добав-
лении в жидкость над осадком СаСl2, KNO3?
6. Как смещается равновесие при добавлении к насыщенным
растворам сульфата бария: а) сульфата калия, б) хлорида натрия?
7. Во сколько раз растворимость оксалата кальция в дистил-
лированной воде больше, чем в растворе хлорида кальция с кон-
центрацией 0,001 моль / л?
8. Возможно ли полное растворение 0,1 г хлорида серебра
в 1 л воды при стандартных условиях?
9. Вычислите растворимость (в г / л) оксалата кальция в рас-
творе оксалата аммония с концентрацией 0,02 моль / л.
10. Вычислите массу иодида свинца в 800 мл его насыщен-
ного раствора.
11. В насыщенном растворе сульфата кальция содержится
2,04 г вещества в 1 л (20 °С). Рассчитайте константу раствори-
мости.

Образец билета к защите модуля 2

1. В каком из нижеперечисленных растворов отклонение


от закона Рауля будет максимальным?
А. Хлорид натрия.
Б. Хлорид кальция.
В. Хлорид алюминия.
Г. Сульфат алюминия.
2. При каком соотношении количеств веществ уксусной кис-
лоты и гидроксида калия возникнет буферная система?
А. 1 : 2
Б. 1 : 10
Образец билета к защите модуля 2 87

В. 9 : 1
Г. 1 : 1
3. Из нижеперечисленных выберите раствор соли с минималь-
ным значением рН при прочих равных условиях.
А. Цианид аммония.
Б. Ацетат аммония.
В. Фторид аммония.
Г. Карбонат аммония.
4. При каких условиях увеличивается осмоляльность водного
раствора некоторого вещества?
А. Увеличение массовой доли вещества.
Б. Уменьшение массовой доли воды.
В. Увеличении массы раствора.
Г. Нагревание.
5. Найдите соответствие между разбавленным водным раство-
ром электролита и значением изотонического коэффициента.
А. Нитрат калия. 1. i = 1
Б. Бромоводородная кислота. 2. i > 1
В. Плавиковая (фтороводородная) кислота. 3. i < 1
6. Водный раствор с массовой долей сульфата калия 3,2%
имеет осмотическое давление 1154 кПа при 25 °С. Вычислите
изотонический коэффициент сульфата калия в растворе.
7. Вычислите рН раствора, полученного смешением 5 мл рас-
твора гидрофосфата калия (0,2 моль / л) и 20 мл раствора хлоро-
водорода (0,015 моль / л).
МОДУЛЬ 3

ФИЗИКО-ХИМИЯ ПОВЕРХНОСТНЫХ
ЯВЛЕНИЙ И ДИСПЕРСНЫХ СИСТЕМ

К поверхностным явлениям относятся процессы, происходя-


щие на границах раздела фаз; они обусловлены особенностями
состава и структуры поверхностей. Границы раздела фаз газ–
жидкость и жидкость–жидкость принято называть подвижны-
ми, а границы газ–твердое тело, жидкость–твердое тело, твердое
тело–твердое тело — неподвижными.

Занятие 3.1. Адсорбционные равновесия


и процессы на неподвижных границах
раздела фаз

Поверхностное натяжение. Образование поверхности раздела


сопровождается ростом свободной энергии системы, в поверх-
ностном слое накапливается некоторый избыток энергии — по-
верхностной энергии Гиббса Gs, пропорциональной площади по-
верхности раздела фаз S:
Gs = σ ⋅ S,
где σ — коэффициент поверхностного натяжения; Gs — удельное
значение поверхностной энергии Гиббса, то есть работа образова-
ния единицы поверхности.

Коэффициент поверхностного натяжения (σ) есть величи-


на, измеряемая энергией Гиббса, приходящейся на едини-
цу площади поверхностного слоя; σ численно равен работе,
которую необходимо совершить для образования единицы
поверхности раздела фаз при постоянной температуре.
Занятие 3.1. Адсорбционные равновесия и процессы 89

В силовом выражении σ численно равен силе, приложенной


к единице длины контура, ограничивающего поверхность, и на-
правленной вдоль этой поверхности перпендикулярно контуру.
Единицы измерения Дж / м2 или Н / м.
Коэффициент поверхностного натяжения жидкостей, в том
числе растворов, можно определить методами подсчета капель
(сталагмометрия), отрыва кольца, максимального давления обра-
зования пузырька, по поднятию жидкости в капилляре.
Поверхностное натяжение жидкостей уменьшается с ростом
температуры и вблизи критической температуры становится рав-
ным нулю (исчезает поверхность раздела фаз).
Поверхностно-активные вещества. Вещества, понижающие
поверхностное натяжение воды, называются поверхностно-ак-
тивными веществами (ПАВ). Как правило, они имеют асимме-
тричное и дифильное строение молекул: содержат гидрофильную
полярную группу и гидрофобный неполярный радикал. К ПАВ
относятся, в частности, растворимые в воде органические кисло-
ты и их соли, спирты, сложные эфиры, амины, белки, фосфоли-
пиды и др.
Поверхностно-активные вещества классифицируются на ионо-
генные (электролиты) и неионогенные (неэлектролиты). Приме-
рами ионогенных ПАВ являются мыла: соли жирных кислот,
бромид цетилтриметиламмония (CH3−(CH2)15−N+(CH3)3−Br–).
К неионогенным ПАВ относятся, например, спаны:
R−COOCH2(CHOH)4CH2OH (где R — остаток жирной кислоты).
Только ионогенные ПАВ обладают выраженным антимикробным
действием.
Вещества, незначительно повышающие поверхностное натяже-
ние, называют поверхностно-инактивными веществами (ПИВ),
например неорганические кислоты, основания, соли, глицерин,
α-аминокислоты. Вещества, не изменяющие поверхностное на-
тяжение, называют поверхностно-неактивными веществами
(ПНВ), к ним можно отнести сахарозу и ряд других веществ.
Зависимость коэффициента поверхностного натяжения от кон-
центрации растворенного вещества представлена на рисунке 3.1.
Адсорбция. Самопроизвольное уменьшение свободной поверх-
ностной энергии Gs в однокомпонентных системах возможно
только за счет уменьшения площади поверхности раздела фаз.
В многокомпонентных системах уменьшение Gs возможно также
за счет уменьшения величины поверхностного натяжения из-за
самопроизвольного перераспределения молекул компонента меж-
ду объемом фазы и поверхностным слоем.
Самопроизвольное изменение концентрации растворенного ве-
щества на границе раздела фаз называется адсорбцией. Если про-
90 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

V 2

Рис. 3.1. Зависимости поверхностного натяжения растворов


от концентрации: 1 — поверхностно-активных; 2 — поверхност-
но-инактивных; 3 — не влияющих на величину поверхностного
натяжения веществ

исходит концентрирование вещества (адсорбата) в поверхностном


слое, то адсорбцию называют положительной. Положительно
адсорбируются поверхностно-активные вещества. В случае когда
концентрация вещества в объеме фазы больше, чем в поверх-
ностном слое, говорят об отрицательной адсорбции.
Количественной мерой адсорбции на подвижной границе раз-
дела фаз служит величина адсорбции Г (гамма), единицей изме-
рения которой является моль / м2.
Связь между величиной адсорбции и коэффициентом поверх-
ностного натяжения устанавливает уравнение Гиббса:
cср dσ
Г=− ⋅ ,
RT dc
где сср — средняя концентрация раствора ПАВ на данном интер-
вале, моль / л; R — универсальная газовая постоянная,

8,31 Н ⋅ м / (моль ⋅ К); Т — температура, К; − = g — поверх-
ностная активность. dc

Поверхностную активность можно определить как способность


вещества изменять величину поверхностного натяжения.
Поверхностная активность зависит от природы вещества. Эта
зависимость выражается эмпирическим правилом Траубе: увели-
чение длины цепи молекул ПАВ в данном гомологическом ряду
(жирные кислоты, спирты, амины) вызывает увеличение поверх-
ностной активности в 3–3,5 раза при переходе к каждому по-
следующему гомологу.
Уравнение Гиббса позволяет рассчитать величину адсорбции Г,
если известно поверхностное натяжение σ, и построить изотерму
Занятие 3.1. Адсорбционные равновесия и процессы 91

Гmax
c

Рис. 3.2. Изотерма адсорбции ПАВ

адсорбции (рис. 3.2) — зависимость величины адсорбции от рав-


новесной концентрации вещества при постоянной температуре.
С увеличением концентрации ПАВ величина адсорбции воз-
растает сначала резко, а дальнейшее увеличение концентрации
ПАВ вызывает незначительное увеличение Г, и в конце концов
величина адсорбции перестает зависеть от концентрации ПАВ.
Величина Г∞ (другое обозначение Гmax) называется предельной
адсорбцией — она соответствует образованию на поверхности на-
сыщенного мономолекулярного адсорбционного слоя.
По значению Г∞ можно найти площадь поперечного сечения
молекулы S и ее осевую длину δ, равную толщине насыщенного
адсорбционного слоя:
1
S= ,
Гmax ⋅ NA
где NA — постоянная Авогадро, моль–1;
Гmax M
δ = ,
ρ
где М — молярная масса ПАВ, кг / моль; ρ — плотность ПАВ,
кг / м3.
Величина адсорбции уменьшается при увеличении температу-
ры, что обусловлено увеличением интенсивности теплового дви-
жения молекул и разупорядочиванием мономолекулярного слоя.
Для описания изотерм адсорбции наиболее часто в медико-
биологических исследованиях используют изотермы Фрейндлиха
(рис. 3.3, а) и Лэнгмюра (рис. 3.3, б).
1. Изотерма Фрейндлиха представляет собой уравнение
параболической кривой:
Г = К ф ⋅ с n,
92 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

lg Г 1/a

β tg β = α/a∞
β tg β = n

1/a∞
lg K

lg c 1/c
а б

Рис. 3.3. Математическая обработка (графическим методом)


изотерм адсорбции: а — нахождение констант в уравнении
Фрейндлиха; б — нахождение констант в уравнении Лэнгмюра

где Кф — константа, численно равная адсорбции при равновесной


концентрации, равной единице; n — константа, определяющая
кривизну изотермы адсорбции, ее значение колеблется от 0,1
до 0,6.
Для нахождения постоянных в уравнении Фрейндлиха его ло-
гарифмированием приводят к уравнению прямой:
lg Г = lg Кф + n ⋅ lg с
Отрезок ординаты от начала осей координат до ее пересечения
с прямой численно равен n.
2. Изотерма Лэнгмюра описывает ход экспериментальной
изотермы при всех возможных значениях равновесных концен-
траций:
c
a = amax ,
α+c
где a — величина адсорбции, amax — константа, равная предель-
ной адсорбции, наблюдаемой при относительно больших равновес-
ных концентрациях, моль / м2; α — константа, равная отношению
константы скорости десорбции к константе скорости адсорбции,
она численно совпадает с равновесной концентрацией, при кото-
рой a = 1 / 2a∞.
Когда с << α, уравнение приобретает вид прямой, проходя-
щей через начало осей координат:
amax
c a=
α
При больших концентрациях, когда c >> α, уравнение Лэнг-
мюра принимает вид прямой, проходящей параллельно оси аб-
Занятие 3.1. Адсорбционные равновесия и процессы 93

сцисс и отсекающей на оси ординат отрезок, численно равный


amax:
a = amax
Для нахождения численных значений констант в уравнении
Лэнгмюра его приводят к уравнению прямой. Для этого единицу
делят на обе части уравнения:
1 1 α 1
= + ⋅
a amax amax c
Данное уравнение является уравнением прямой, не проходя-
щей через начало осей координат. Отрезок ординаты от нача-
ла осей координат до ее пересечения с прямой численно равен
1 / amax, а тангенс угла наклона прямой численно равен α / amax.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Теория адсорбции на твердых телах.
2. Поверхностная энергия Гиббса и поверхностное натяжение.
Уравнение Гиббса.
3. Поверхностно-активные, неактивные и инактивные веще-
ства. Изменение поверхностной активности в гомологических
рядах (правило Траубе).
4. Изотерма адсорбции. Уравнение изотермы адсорбции Фрейнд-
лиха и Лэнгмюра, физический смысл констант в этих уравнениях
и вычисление их по экспериментальным данным.

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 436–446.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 166–171.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 345–357.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 681–696.
94 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

Лабораторная работа. Построение изотермы


адсорбции уксусной кислоты на угле

Цель работы: научиться экспериментально определять вели-


чину адсорбции из растворов твердыми адсорбентами.
Приборы и оборудование: бюретка, 25 мл; конические колбы,
500 мл; цилиндры мерные; колбы для титрования; фильтроваль-
ная бумага.
Реактивы: уголь активированный; растворы уксусной кис-
лоты четырех разных концентраций (50 ммоль / л, 100 ммоль / л,
200 ммоль / л и 400 ммоль / л); раствор гидроксида натрия (стан-
дартизированный, С = 0,1 моль / л); раствор фенолфталеина в эта-
ноле (индикатор).
Содержание работы. Определение концентрации уксусной
кислоты в растворе после установления адсорбционного равнове-
сия и расчет величин адсорбции по разнице исходной и равно-
весной концентраций раствора.
Ход работы
С помощью мерных цилиндров в четыре сухие пронуме-
рованные конические колбы наливают по 50 мл растворов
уксусной кислоты (50 ммоль / л, 100 ммоль / л, 200 ммоль / л
и 400 ммоль / л). В каждую колбу вносят одновременно по 1,0 г
предварительно измельченного активированного угля. Содер-
жимое колб перемешивают в течение 20 мин, после чего филь-
труют через сухие складчатые фильтры. Первую порцию филь-
трата объемом 5 мл в каждом случае отбрасывают. Из каждого
фильтрата пипеткой отбирают пробу для титрования; для рас-
творов с исходными концентрациями 50 и 100 ммоль / л объ-
ем пробы должен быть равен 10,0 мл, для двух других раство-
ров — 5,0 мл.
Во все четыре пробы добавляют по 3–4 капли фенолфталеина,
после чего титруют раствором гидроксида натрия до появления
устойчивого слабо-розового окрашивания. Результаты титрова-
ния записывают в таблицу 3.1.
Обработка результатов эксперимента
По данным титрования рассчитывают равновесную концентра-
цию уксусной кислоты с(СH3COOH) в каждом фильтрате:
с(CH3COOH) = с(NaOH) ⋅ V(NaOH) / V(CH3COOH),
где V(CH3COOH) — объем взятой для титрования пробы фильтра-
та, 5 или 10 мл; с(NaOH) — молярная концентрация титранта;
V(NaOH) — объем титранта, пошедший на титрование.
Занятие 3.1. Адсорбционные равновесия и процессы 95

Адсорбцию рассчитывают по формуле:


a = V(с0 – с) / m,
где с0 — исходная концентрация уксусной кислоты; ммоль / л;
с — равновесная концентрация уксусной кислоты, ммоль / л; V —
объем уксусной кислоты, взятой для адсорбции, л; m — масса
адсорбента, г.
Полученные данные записывают в таблицу. Строят график
зависимости адсорбции от равновесной концентрации уксусной
кислоты (изотерму адсорбции): а = f(с).
Для нахождения констант в уравнении изотермы Фрейндлиха
его преобразуют в линейное уравнение логарифмированием:
lg a = lg K + n ⋅ lg с
Для определения констант в уравнении Лэнгмюра его преоб-
разуют в уравнение прямой линии:
1 / a = 1 / amax + α / amax
Рассчитывают lg a, lg с, 1 / amax и 1 / a. По рассчитанным дан-
ным строят график зависимости lg a = f(lg с). Значения констант
уравнения Фрейндлиха К и n находят графически: lg K — как
отрезок, отсекаемый на оси lg a; n — как тангенс угла наклона
прямой к оси абсцисс.
Строят также график зависимости 1/а = f(1/с). Величине 1/аmax
соответствует отрезок, отсекаемый прямой на оси ординат. Тан-
генс угла наклона прямой к оси абсцисс равен величине α/amax.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные.

Таблица 3.1
№ Исходная Результаты титрования, Концентрация Адсорб-
п/п концен- объемы, см3 CH3COOH после ция, а,
трация проведения моль / г
CH3COOH, NaOH, по-
CH3COOH, адсорбции,
взятый для шедший
с, моль / л с, моль / л
титрования на титрование
1
2
3
4

Расчеты.
Выводы.
96 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

Вопросы к занятию
1. Что называется границей раздела фаз? По какому призна-
ку классифицируют границы раздела фаз? Приведите примеры
различных границ раздела фаз.
2. Какую зависимость выражает изотерма адсорбции? Приве-
дите примеры изотерм адсорбции.
3. Какие факторы влияют на величину адсорбции? Как влия-
ет удельная поверхность адсорбента на величину адсорбции?
4. Как изменяется постоянная К в уравнении Фрейндлиха
с увеличением удельной поверхности адсорбента?
5. От каких факторов зависят величины констант амах и α
в уравнении Ленгмюра?
6. Как изменяется величина амах в уравнении Ленгмюра с уве-
личением температуры?
7. Изложите основные положения теории мономолекулярной
адсорбции Лэнгмюра?
8. Какие два вида адсорбции из растворов твердыми адсорбен-
тами различают?
9. Емкость адсорбента АДБ (угля активного медицинского)
по холестерину составляет 0,7 мкмоль/г. Какая масса холестерина
в расчете на 1 г адсорбента адсорбируется из плазмы крови, содер-
жащей 4,8 ммоль/л холестерина, после достижения равновесия? Ве-
личина константы α = 0,7 ммоль/л; М (холестерина) = 386 г/моль.
10. Какую массу адсорбента надо добавить к 65 мл раство-
ра ПАВ, чтобы концентрация раствора снизилась с 0,44 моль / л
до 0,35 моль / л? Величина адсорбции составляет 1,8 ⋅ 10–3 моль / г.
11. При данной температуре из раствора ПАВ с кон-
центрацией 0,2 моль / дм3 адсорбируется неким адсорбентом
2,96 ⋅ 10–3 моль ⋅ г–1 вещества. Определите адсорбционную ем-
кость адсорбента (в моль ⋅ г–1), если значение константы α со-
ставляет 0,07 моль / дм3.

Занятие 3.2. Адсорбционные равновесия


и процессы на подвижной и неподвижной
границах раздела фаз. Влияние различных
факторов на величину адсорбции.
Хроматография

Адсорбция на неподвижных границах раздела фаз подчиняет-


ся в основном тем же закономерностям, что и адсорбция на под-
вижных границах. Для рассмотрения основных закономерностей
Занятие 3.2. Адсорбционные равновесия и процессы 97

адсорбции на неподвижных границах раздела уточним терми-


нологию. Адсорбентом называют твердое тело, на поверхности
которого адсорбируются вещества, адсорбтивом, или адсорба-
том, — адсорбирующееся вещество.
Количественной мерой адсорбции на неподвижной границе
раздела фаз служит величина адсорбции а (моль / г).
Причиной адсорбции на поверхности твердых тел является
неcкомпенсированность силовых полей молекул, находящихся
в зонах деформации кристаллических структур. Такие зоны на-
зывают активными центрами. Различают физическую и хими-
ческую адсорбции.
Физическая адсорбция обусловлена силами межмолекуляр-
ного взаимодействия (силами Ван-дер-Ваальса и в ряде случаев
водородными связями); она проходит, как правило, на актив-
ных центрах, находящихся во впадинах микрорельефа поверх-
ности.
Центры химической адсорбции (хемосорбции) находятся в ос-
новном на выступах микрорельефа. При хемосорбции устанавли-
ваются химические связи между атомами, входящими в состав
активного центра, и атомами адсорбирующегося вещества.
Различия между физической адсорбцией и хемосорбцией за-
ключаются в следующем:
1) теплоты хемосорбции (80–800 кДж / моль) значительно
больше теплот физической адсорбции (8–20 кДж / моль); по сво-
им значениям теплоты хемосорбции близки к теплотам обычных
химических реакций;
2) хемосорбция является специфическим процессом, а физи-
ческая адсорбция — процесс неспецифический;
3) с увеличением температуры величина физической адсорб-
ции уменьшается, а величина хемосорбции увеличивается.
Во многих случаях процесс адсорбции дополняется поглоще-
нием адсорбтива всем объемом, а не только поверхностью твер-
дого тела — такой процесс называется абсорбцией.
Адсорбция растворенных веществ твердыми адсорбентами яв-
ляется более сложным процессом, чем адсорбция газов твердыми
телами, поскольку она осложнена рядом факторов:
1) присутствием третьего компонента — растворителя, мо-
лекулы которого могут конкурировать с молекулами адсорбата
за места на поверхности адсорбента;
2) взаимодействием между молекулами адсорбата и раствори-
теля;
3) электростатическим взаимодействием между поверхностью
адсорбента и ионами адсорбата, если он является электролитом.
98 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

Молекулярная адсорбция. Неэлектролиты и слабые электроли-


ты на поверхности адсорбента адсорбируются из растворов в виде
молекул. Такой процесс называется молекулярной адсорбцией.
В результате адсорбции концентрация растворенного веще-
ства в растворе уменьшается. Адсорбцию определяют по разно-
сти концентраций исходного и равновесного растворов адсор-
бата:
(с0 − с) ⋅ V
a= ,
m
где с0 — исходная концентрация адсорбата, моль / л; с — равно-
весная концентрация адсорбата, моль / л; V — объем раствора ад-
сорбата, из которого происходила адсорбция, л; m — масса ад-
сорбента, г; a — адсорбция, моль / г.
Адсорбция зависит от природы и концентрации адсорбата,
температуры, природы адсорбента и растворителя, удельной по-
верхности адсорбента.
Отечественный физико-химик П. А. Ребиндер сформулировал
правило выравнивания полярностей:

На полярных адсорбентах лучше адсорбируются полярные


адсорбаты из малополярных растворителей; на неполяр-
ных адсорбентах — неполярные адсорбаты из полярных
растворителей.

Для системы адсорбат–адсорбент влияние природы раствори-


теля на адсорбцию может быть также сформулировано в виде
правила:

Чем лучше в данном растворителе растворяется данный


адсорбат, тем он хуже адсорбируется; чем хуже растворя-
ется — тем лучше адсорбируется.

При адсорбции ПАВ на границе раздела твердое тело–рас-


твор, так же как и на границе раствор–газ, наблюдается различ-
ная ориентация молекул адсорбата. В системе полярный адсор-
бент–неполярный растворитель молекулы адсорбата обращены
полярной частью («головой») к поверхности адсорбента, а непо-
лярная их часть («хвост») погружена в растворитель (рис. 3.4,
а). В случае системы неполярный адсорбент–полярный раство-
ритель, наоборот, неполярная часть молекулы обращена к по-
верхности адсорбента, а полярная часть погружена в раствори-
тель (рис. 3.4, б).
Адсорбция сильных электролитов. Адсорбция из растворов
электролитов осложняется ярко выраженным характером элек-
Занятие 3.2. Адсорбционные равновесия и процессы 99

Бензол Вода

Силикагель Сажа
а б

Рис. 3.4. Ориентация молекул ПАВ на границе раздела твердое


тело–раствор

тростатических взаимодействий, приводящих к образованию


на поверхности адсорбента двойного электрического слоя (ДЭС).
Различают следующие разновидности адсорбции из растворов
электролитов: эквивалентную, обменную и избирательную.
При эквивалентной адсорбции катионы и анионы адсорбиру-
ются в таких количествах, которые соответствуют нулевому сум-
марному заряду. Эквивалентную адсорбцию формально можно
рассматривать как адсорбцию неэлектролита, поскольку в ходе
адсорбции не образуются отрицательно или положительно заря-
женные поверхности.
Обменная адсорбция заключается в обмене ионами между
адсорбентом и раствором. Адсорбенты, способные к обмену ка-
тионов, называются катионитами, анионов — анионитами.
Ионообменники используются для получения деминерализован-
ной воды, применяются как гемосорбенты. Иониты применяют-
ся для беззондового определения кислотности желудочного сока.
При избирательной адсорбции на поверхности адсорбента на-
капливаются либо катионы, либо анионы. Ионы противополож-
ного заряда сохраняют при этом относительную подвижность
в растворе. Таким образом, в результате избирательной адсорб-
ции возникают заряженные поверхности.
В соответствии с правилом Панета–Фаянса:

из раствора преимущественно адсорбируются ионы, кото-


рые входят в состав кристаллической решетки или им изо-
морфные.

Так, например, на поверхности кристаллов сульфата ба-


рия могут адсорбироваться из раствора, содержащего хлорид
бария и нитрат стронция, ионы бария (входят в кристалличе-
скую решетку) или ионы стронция (изоморфны ионам бария);
в результате поверхность твердой фазы сульфата бария приоб-
ретает положительный заряд. Если тот же адсорбент контак-
100 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

тирует с растворами сульфата натрия и перманганата калия,


то избирательно будут адсорбироваться на его поверхности сульфат-
ионы и изоморфные им перманганат-ионы, и поверхность твер-
дой фазы приобретет отрицательный заряд.
Ионы адсорбируются тем лучше, чем больше их радиус и заряд.
Хроматография. Явление адсорбции лежит в основе такого эф-
фективного метода анализа, как адсорбционная хроматография.
Хроматография — физико-химический метод исследования,
основанный на многократно повторяющихся процессах сорбции
и десорбции между двумя фазами: подвижной и неподвижной.
Хроматография — динамический метод, и разделение веществ
многокомпонентных смесей осуществляется за счет различия
в скорости движения этих веществ относительно неподвижной
фазы.
В основе хроматографического разделения лежат различные
механизмы, как правило, дополняющие друг друга.
По доминирующему механизму различают:
1) адсорбционную хроматографию;
2) распределительную хроматографию (разделение основано
на разнице в коэффициентах распределения вещества между дву-
мя несмешивающимися жидкостями);
3) ионообменную хроматографию (основана на различии
в константах ионного обмена разделяемых ионов между раство-
ром и ионитом);
4) ситовую хроматографию (разделение веществ обусловлено
разницей в размерах молекул; данный метод используют в ос-
новном для разделения на фракции белков и других высокомо-
лекулярных соединений);
5) хемосорбционную хроматографию. В зависимости от типа
химической реакции в хемосорбционной хроматографии выделя-
ют разновидности:
• осадочную хроматографию;
• редокс-хроматографию;
• лигандообменную хроматографию;
• биоспецифическую (аффинную) хроматографию.
Во всех случаях разделение происходит из-за различий в кон-
стантах равновесия соответствующих процессов: гетерогенного,
окислительно-восстановительного, лигандообменного, образова-
ния фермент-субстратного комплекса.
В зависимости от агрегатного состояния подвижной фазы
различают жидкостную и газовую хроматографию. По технике
эксперимента хроматография может быть колоночной (разновид-
Занятие 3.2. Адсорбционные равновесия и процессы 101

ность — капиллярная хроматография) и плоскостной (тонко-


слойной — в тонком слое силикагеля или оксида алюминия
и бумажной — на поверхности целлюлозы).
Хроматография все глубже проникает в медицину, во многих
случаях являясь незаменимым инструментом при диагностике
острых отравлений (фосфорорганические препараты бытовой хи-
мии, наркотические средства, сильнодействующие лекарственные
препараты, суррогаты этилового спирта).
Адгезия. Адгезия (adhesion — прилипание) — связь между
приведенными в контакт разнородными поверхностями, воз-
никающая как результат действия межмолекулярных сил или
сил химического взаимодействия. Адгезия определяет прочность
склеивания, связи полимеров с наполнителями, лаковых пленок
с подложками и т. д.
Когезия (cohesion — слипание) — обширное понятие, описы-
вающее сцепление частиц, молекул, атомов или ионов, состав-
ляющих одну фазу физического тела, под действием различных
сил притяжения. Когезия определяет прочностные свойства как
однородных по химическому составу твердых тел, так и различ-
ных композиций, но во втором случае присутствует и адгезион-
ная составляющая.
Адгезив (adhesive — клеящее вещество) — термин, объединя-
ющий различные вещества, основным назначением которых яв-
ляется создание адгезионного контакта: клеи, подслои, адгезион-
ные агенты.
Праймер (primer — грунтовка) — специальный «грунтовоч-
ный» слой, модифицирующий и приспосабливающий поверх-
ность субстрата под нанесение адгезива.
Адгезия частиц оценивается силой адгезии, которая равна
внешней силе отрыва, но противоположно направлена. Сила от-
рыва может быть определена непосредственно экспериментально.
Смачивание проявляется в искривлении поверхности жидко-
сти (образовании мениска), растекании жидкости. Смачивание
наблюдается на границе раздела трех фаз: твердого тела, жид-
кости и газа.
Количественной характеристикой смачивания является кра-
евой угол θ — угол между смачиваемой поверхностью твердого
тела и касательной к поверхности жидкости в точке соприкос-
новения с твердой фазой. Значение θ связано с величинами по-
верхностного натяжения на границах раздела фаз (твердое тело–
газ — σтг; твердое тело–жидкость — σтж; жидкость–газ — σжг)
уравнением Юнга:
cos θ = (σтг – σтж) / σжг
102 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

T T

а б

Рис. 3.5. Растекание капли по твердой поверхности: а — смачи-


вание; б — несмачивание

Условие θ → 0 отвечает полному смачиванию (рис. 3.5, а),


условие 0 < θ < 90o — неполному смачиванию; при значениях
θ > 90о поверхность твердого тела не смачивается (рис. 3.5, б).
Эффективными регуляторами смачивания являются ПАВ.
Равновесную работу адгезии жидкости рассчитывают по урав-
нению:
Wa = σжг+ σтг – σтж
или
Wa = σжг ⋅ (1 + cos θ)
Причины адгезии. Адгезия обусловливается прежде всего раз-
личными видами взаимодействий между молекулами или атома-
ми. Эти взаимодействия приводят к образованию межмолеку-
лярной и химической связей (ковалентная донорно-акцепторная,
ионная, электростатические взаимодействия, ван-дер-ваальсовы
взаимодействия).
Проявление различных связей зависит от свойств среды. В га-
зовой и жидкой средах адгезия обусловлена главным образом
межмолекулярными и донорно-акцепторными связями. Ионные
и ковалентные связи наблюдаются сравнительно редко и мало
оказывают влияние на адгезию. Кулоновские силы действуют
в основном в газовой (воздушной) среде. В жидкости, где при-
сутствуют электролиты, являющиеся проводниками, влияние ку-
лоновских сил на адгезию вследствие утечки зарядов ничтожно.
В жидкой среде появляются дополнительные силы, связанные
с расклинивающим действием тонкого слоя жидкости между ад-
гезивом и субстратом, что приводит к снижению адгезии.
Анализ существующих теорий, объясняющих причины адгезии.
Согласно адсорбционной теории адгезии процесс формирова-
ния связи между адгезивом и субстратом определяется адсорбци-
ей молекул адгезива к поверхности субстрата. При формировании
пленки из полимерных материалов адгезия будет зависеть от кон-
центрации исходного раствора, природы растворителя, молекуляр-
ной массы полимера, температуры среды и других факторов.
Занятие 3.2. Адсорбционные равновесия и процессы 103

Существует ряд теорий, которые определяют величину ад-


гезии в зависимости от природы и числа связей, приходящих-
ся на единицу площади контакта адгезива и субстрата. К чис-
лу таких теорий относится диффузионная теория. Диффузия
макромолекул при адгезии полимеров была доказана прямыми
методами. Для осуществления диффузионных процессов необ-
ходимо соблюдение двух условий: термодинамического, кото-
рое сводится к взаимной растворимости адгезива и субстрата
и их совместимости; и кинетического, достигаемого подвижно-
стью макромолекул полимеров. При глубинной диффузии проис-
ходит размывание границы раздела субстрат — адгезив. Диффу-
зия все же имеет место при адгезии ограниченного числа систем.
Она, например, не наблюдается при адгезии на некоторых ме-
таллических поверхностях, при формировании покрытия из слоя
прилипших частиц и в других случаях.
В настоящее время развита микрореологическая теория
адгезии. Суть этой теории заключается в том, что в процессе
формирования пленки из расплава происходит заполнение вы-
емов шероховатой поверхности субстрата, увеличивается площадь
фактического контакта и, следовательно, число связей между ад-
гезивом и субстратом, что приводит к росту адгезии и адгезион-
ной прочности.
Некоторые теории объясняют причины адгезионной прочно-
сти наличием двойного электрического слоя при отрыве пленок
и его влиянием на адгезионную прочность.
Релаксационная теория рассматривает процессы деформа-
ции, возникновение внутренних напряжений и их релаксацию
в процессе отрыва пленок. По существу, эта теория определяет
влияние на адгезионную прочность процессов, связанных с воз-
никновением внутренних напряжений при отрыве пленок. Сле-
дует отметить, что внутренние напряжения могут возникнуть
в процессе формирования пленок и оказывают влияние на ве-
личину адгезии. При этом природа адгезионной связи не изме-
няется, возникает лишь условие для изменения адгезии путем
уменьшения числа связей, что приводит к ослаблению адгезии.
Адгезия — очень важная составная часть надежности плом-
бирования зубов. Практически все виды пломбировочных ма-
териалов (амальгамы, цементы, композиты и др.) не обладают
самостоятельной адгезией к тканям зуба, поэтому необходимо
пояснить причины этого недостатка:
• очень высокая вязкость материалов в рабочем состоянии, пре-
пятствующая образованию адгезионного контакта;
104 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

• отсутствие, как правило, химического сродства одновременно


ко всем трем субстратам, оформляющим пломбируемую по-
лость: эмали, дентину и прокладке;
• невозможность создания повышенного давления и температу-
ры при «склеивании».
Фиксация пломбы только за счет механического удерживания
в полости существенно уменьшает срок ее службы.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Факторы, определяющие величину адсорбции на непод-
вижных границах раздела фаз.
2. Адсорбция газов на твердых телах, адсорбция из растворов.
3. Правило выравнивания полярностей.
4. Избирательная адсорбция. Физико-химические основы адсорб-
ционной терапии, гемосорбция, применение в медицине ионитов.
5. Адсорбент, адсорбтив, адсорбционное равновесие. Влияние
природы адсорбента и адсорбтива на величину адсорбции.
6. Классификация методов хроматографического анализа. Ос-
новные этапы методики хроматографического эксперимента.

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 423–440, 446–450.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 166–169, 173–179.
Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 335–339, 350–357.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 681–687, 694–702.

Вопросы к занятию

1. За счет каких процессов может произойти уменьшение по-


верхностной энергии Гиббса: а) в однокомпонентных системах;
б) в многокомпонентных системах?
Занятие 3.2. Адсорбционные равновесия и процессы 105

2. Что такое поверхностное натяжение? В каких единицах из-


меряется коэффициент поверхностного натяжения? Какие факто-
ры влияют на величину поверхностного натяжения жидкостей?
Какими методами можно измерить коэффициент поверхностного
натяжения жидкостей?
3. Какие вещества называются поверхностно-активными? Ка-
ковы особенности строения молекул ПАВ? Приведите примеры
природных ПАВ (по отношению к воде).
4. Какую зависимость выражает изотерма поверхностного на-
тяжения? Приведите примеры изотерм поверхностного натяже-
ния для ПАВ и поверхностно-неактивных веществ.
5. Как формулируется правило Траубе? Покажите графиче-
ское расположение относительно друг друга изотерм поверхност-
ного натяжения растворов масляной, уксусной и пропионовой
кислот.
6. Сформулируйте правило выравнивания полярностей Ребин-
дера. Приведите примеры, иллюстрирующие это правило.
7. Изобразите схематически, как ориентируются молекулы
ПАВ в насыщенном адсорбционном слое на границе раздела
вода–воздух и бензол–вода. Одинакова ли толщина насыщенного
адсорбционного слоя и площадь, приходящаяся на одну молеку-
лу в нем, для пропанола и пентанола? Приведите примеры.
8. Что называется адсорбентом? Приведите примеры поляр-
ных и неполярных адсорбентов. Для каких целей применяются
сорбенты в медицине? Приведите конкретные примеры.
9. Сформулируйте правило Панета–Фаянса.
10. Как классифицируют различные хроматографические ме-
тоды анализа: по технике выполнения, по доминирующему ме-
ханизму разделения? Перечислите основные этапы проведения
хроматографического анализа.
11. Вычислите поверхностную активность и величину ад-
сорбции из водного раствора масляной кислоты, если поверх-
ностное натяжение раствора масляной кислоты с концентрацией
0,125 моль / л составляет 49 мН / м (при температуре 20 °С).
12. Поверхностное натяжение водного раствора с концен-
трацией метилпропанола 0,25 моль / л составляет 44 мН / м (при
25 °С). Вычислите диапазон значений поверхностной активности
метилбутанола (при той же концентрации и температуре).
13. Вычислите величину адсорбции глобина из водного рас-
твора, если при растворении белка массой 0,8 мг в 1 л воды по-
верхностное натяжение уменьшилось на 0,000035 Н ⋅ м–1. Темпе-
ратура опыта 298 K. Относительная молекулярная масса глобина
равна 62 000.
106 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

Занятие 3.3. Получение и устойчивость


дисперсных систем

Дисперсными системами называются гетерогенные системы,


в которых одна фаза является непрерывной, а другая представ-
ляет собой совокупность раздробленных частиц, размеры кото-
рых превосходят молекулярные.
Непрерывную фазу дисперсных систем принято называть дис-
персионной средой, а совокупность раздробленных частиц — дис-
персной фазой.
Размеры частиц дисперсной фазы в общем случае варьируют-
ся в широком диапазоне: в высокодисперсных системах, которые
называют коллоидно-дисперсными — от 10–9 до 10–7 м (частицы
размером меньше 10–9 м образуют истинные растворы); в грубо-
дисперсных системах (эмульсии, суспензии) — от 10–7 до 10–5 м
(более крупные частицы рассматриваются как отдельные физи-
ческие тела).
Методы получения дисперсных систем основаны либо
на дроблении крупных частиц (методы диспергирования), либо
на укрупнении мелких (методы конденсации) частиц. И диспер-
гирование, и конденсация могут протекать как без участия хими-
ческих или физико-химических процессов, так и с их участием,
поэтому условно выделяют физические и химические методы по-
лучения дисперсных систем.
Диспергирование проводится с использованием коллоидных
и шаровых мельниц, с помощью электричества, ультразвука,
вибрации (физические методы) или пептизации (химический ме-
тод).
Физические конденсационные методы основаны на создании
в гомогенной системе перенасыщения путем изменения темпе-
ратуры или состава растворителя. Химические конденсационные
методы заключаются в проведении реакций, заканчивающих-
ся образованием нерастворимых веществ. Реакции проводятся
таким образом, чтобы скорость образования частиц дисперсной
фазы превышала скорость их роста, так как от соотношения ско-
ростей этих процессов зависит степень дисперсности получаемой
системы. Такое условие достигается подбором концентраций ре-
агентов, температурного режима, введением ингибиторов роста
кристаллов. Для получения золей методом химической конденса-
ции можно использовать окислительно-восстановительные и об-
менные реакции.
Методы очистки коллоидных растворов. Коллоидные раство-
ры, полученные одним из рассмотренных методов, содержат при-
Занятие 3.3. Получение и устойчивость дисперсных систем 107

меси растворенных низкомолекулярных веществ и грубодисперс-


ных частиц, наличие которых может отрицательно сказаться
на свойствах золей, снижая их устойчивость.
Для очистки коллоидных растворов от примесей используют
фильтрацию, диализ, электродиализ и ультрафильтрацию.
Фильтрация основана на способности коллоидных частиц про-
ходить через поры обычных фильтров. При этом более крупные
частицы задерживаются. Фильтрацию используют для очистки
коллоидных растворов от примесей грубодисперсных частиц.
Диализ — удаление с помощью мембран низкомолекулярных
соединений из коллоидных растворов и растворов высокомоле-
кулярных соединений. При этом используют свойства мембран
пропускать молекулы и ионы малого размера и задерживать кол-
лоидные частицы и макромолекулы. Малые молекулы и ионы
диффундируют через мембрану в растворитель и при его доста-
точно частой замене почти нацело удаляются из диализуемой
жидкости. В качестве мембран для диализа применяют различ-
ные пленки, как естественные (бычий или свиной мочевой пу-
зырь, плавательный пузырь рыб), так и искусственные (из ни-
троцеллюлозы, ацетилцеллюлозы, целлофана, желатина и других
материалов).
Электродиализ используют для увеличения скорости диали-
за низкомолекулярных электролитов. Для этого в диализаторе
создают постоянное электрическое поле с падением потенциала
20–250 В / см и выше. Проведение диализа в электрическом поле
позволяет ускорить очистку коллоидного раствора в несколько
десятков раз.
Ультрафильтрация применяется для очистки систем, со-
держащих частицы коллоидных размеров (золи, растворы ВМС,
взвеси бактерий и вирусов). В основе метода лежит продавлива-
ние разделяемой смеси через фильтры с порами, пропускающими
только молекулы и ионы низкомолекулярных веществ. В опре-
деленной степени ультрафильтрацию можно рассматривать как
диализ под давлением. Ультрафильтрацию широко используют
для очистки воды, белков, нуклеиновых кислот, ферментов, ви-
таминов, а также в микробиологии при определении размеров
вирусов и бактериофагов.
Строение мицелл. Структурная единица коллоидного раство-
ра называется мицеллой. Множество формульных единиц (до не-
скольких тысяч), соединяясь вместе, образуют агрегат. Ионы,
которые сообщают поверхности агрегата определенный заряд,
называют потенциалопределяющими ионами. Потенциалопре-
деляющие ионы удерживаются на поверхности агрегата за счет
межмолекулярных взаимодействий. Агрегат вместе со слоем
108 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

потенциалопределяющих ионов принято называть ядром кол-


лоидной частицы. Противоионы имеют знак заряда, противо-
положный потенциалопределяющим ионам. На противоионы
со стороны ядер коллоидных частиц действует электростатиче-
ское притяжение. В то же время противоионы могут принимать
участие в тепловом движении как кинетически самостоятельные
единицы. Таким образом, часть противоионов достаточно тесно
связана с поверхностью ядер, и вместе с потенциалопределяющи-
ми ионами они образуют адсорбционный слой. Остальная часть
противоионов формирует диффузный слой. Агрегат вместе с ад-
сорбционным слоем представляет собой гранулу мицеллы. Знак
заряда гранулы определяется знаком заряда потенциалопределя-
ющих ионов, а величина заряда — толщиной диффузного слоя.
Чем меньше диффузный слой, тем больше противоионов находит-
ся в адсорбционном слое и тем меньше величина заряда. Гранула
и противоионы диффузного слоя образуют электронейтральную
мицеллу.
Рассмотрим строение мицелл золей, образующихся в резуль-
тате взаимодействия растворов нитрата серебра и иодида калия.
Золь можно получить в условиях избытка либо нитрата серебра,
либо иодида калия:
AgNO3 + KI → KNO3 + AgI↓
1. Золь, полученный при избытке нитрата серебра, имеет по-
ложительно заряженные частицы. После образования агрегатов
AgI в растворе остаются ионы K+, NO3− и Ag+. В соответствии
с правилом Панета–Фаянса кристаллическую решетку иодида се-
ребра из присутствующих в растворе ионов могут достроить толь-
ко ионы серебра. Они и сообщают поверхности агрегатов положи-
тельный заряд. Противоионами в рассматриваемом примере
выступают нитрат-ионы. Схема строения мицеллы такого золя
записывается следующим образом:
Ядро
{m[AgI] nAg+(n – x) NO–3}x+ xNO3–

Агрегат Адсорбционный Диффузный


слой слой

Коллоидная частица

Мицелла

где т — число формульных единиц AgI в агрегате; п — число


потенциалопределяющих ионов; х — число противоионов в со-
ставе диффузного слоя.
Занятие 3.3. Получение и устойчивость дисперсных систем 109

2. Золь, полученный при избытке иодида калия, имеет отри-


цательно заряженные частицы. После образования агрегатов AgI
в растворе остаются ионы K+, NO3− и I–. В соответствии с прави-
лом Панета–Фаянса кристаллическую решетку иодида серебра
из присутствующих в растворе ионов могут достроить только
иодид-ионы (потенциалопределяющие ионы). Противоионами вы-
ступают ионы калия. Схема строения мицеллы:
{m[AgI]nI–(n – x)K+}x–xK+,
где т — число формульных единиц AgI в агрегате; п — число
потенциалопределяющих ионов; х — число противоионов в со-
ставе диффузного слоя.
Наличие электрического заряда на поверхности коллоидных
частиц обусловливает их способность к электрофорезу. Электро-
форезом называется перемещение в электрическом поле частиц
дисперсной фазы относительно дисперсионной среды. Частицы
с положительным зарядом перемещаются к катоду, а с отрица-
тельным — к аноду.
Дисперсные системы в отличие от истинных растворов термо-
динамически неустойчивы. Под устойчивостью системы понима-
ют ее способность сохранять во времени все параметры без об-
мена энергией и веществами с окружающей средой. Различают
седиментационную и агрегативную устойчивость.
Седиментационная устойчивость — это устойчивость частиц
к оседанию под действием силы тяжести; седиментационно не-
устойчивые системы со временем расслаиваются: легкие частицы
всплывают на поверхность, а тяжелые оседают на дно.
Агрегативная устойчивость — это способность дисперсных
систем сохранять размер частиц и их индивидуальность. В агре-
гативно неустойчивых системах происходят процессы укрупне-
ния частиц.
Грубодисперсные системы седиментационно неустойчивы. Ча-
стицам дисперсной фазы таких систем несвойственно броуновское
движение, поскольку, чем крупнее частица, тем больше столкно-
вений с молекулами дисперсионной среды она испытывает в еди-
ницу времени и тем больше вероятность того, что импульсы бу-
дут взаимно скомпенсированы.
Коллоидно-дисперсные системы являются седиментационно
устойчивыми, так как частицы их дисперсных фаз принимают
участие в броуновском движении (вероятность взаимной компен-
сации импульсов при столкновениях молекул с мелкой частицей
уменьшается). Однако коллоидно-дисперсные системы являются
агрегативно неустойчивыми. Это связано с большой величиной
110 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

удельной поверхности дисперсной фазы и, как следствие, боль-


шим избытком энергии Гиббса на границах раздела фаз.
Потеря коллоидно-дисперсной системой агрегативной устой-
чивости называется коагуляцией.
Пока процессы агрегации не приводят к нарушению седимен-
тационной устойчивости (частицы становятся крупнее, но по раз-
мерам не выходят за границу коллоидно-дисперсного состояния),
внешне коагуляция может проявляться только в изменении цве-
та золя. По мере укрупнения частиц система начинает постепен-
но терять и седиментационную устойчивость — появляется по-
мутнение, а затем выпадает осадок.
Особенно чувствительны золи к добавлению электролитов,
которые уменьшают заряд коллоидных частиц за счет сжатия
диффузного слоя. Другими словами, электролиты значительно
ослабляют действие стабилизирующего фактора: уменьшение
электрического заряда на частицах уменьшает электростатиче-
ское отталкивание одноименно заряженных частиц, которые лег-
че агрегируют.
Электролитная коагуляция золей проявляется только при до-
стижении некоторой критической концентрации иона в золе, на-
зываемой порогом коагуляции Спор. Величина, обратная порогу
коагуляции, называется коагулирующей способностью.

Правило Шульце–Гарди: отношение величин коагулиру-


ющих способностей одно-, двух- и трехзарядных ионов
составляет приблизительно 1 : 60 : 700, то есть пропорци-
онально шестой степени заряда иона, имеющего противопо-
ложный знак заряда по сравнению с коллоидной частицей.

Порог коагуляции рассчитывают по формуле:


c(X)V1
Спор = ,
V0 + V1
где V0 — объем золя; V1 — минимальный объем раствора элек-
тролита, вызвавший коагуляцию золя; с(X) — концентрация
электролита в растворе, ммоль / л.
Процесс дезагрегации частиц, обратный процессу коагуля-
ции, называют пептизацией. В системе возможно установление
равновесия между процессами агрегирования и дезагрегирова-
ния частиц фазы — этому состоянию соответствует определенная
концентрация частиц в свободнодисперсной системе, равновесная
по отношению к осадку.
Пептизация тем более вероятна, чем меньше времени про-
шло с момента коагуляции. Это объясняется тем, что коагулят
Занятие 3.3. Получение и устойчивость дисперсных систем 111

(осадок) «стареет», коагуляционные контакты в нем постепенно


переходят в конденсационные, частицы фазы срастаются и коа-
гуляция принимает необратимый характер.
Пептизацию можно вызвать отмыванием коагулята водой
от электролита, вызвавшего коагуляцию золя. Концентрация
электролита при этом снижается и становится меньше Спор.
Чаще всего пептизацию вызывают добавлением веществ, кото-
рые способны восстановить утраченный заряд коллоидных ча-
стиц. Пептизаторами могут быть ионы, способные к адсорбции
на поверхности агрегатов по правилу избирательной адсорбции
Панета–Фаянса (адсорбционная пептизация), или вещества, реа-
гирующие с частью коагулята с образованием таких ионов. В по-
следнем случае пептизацию называют диссолюционной, или хи-
мической.
Например, при пептизации осадка гидроксида железа(III)
раствором хлорида железа(III) происходит адсорбция ионов Fe3+
на частицах осадка, и мицелла приобретает следующее строение:
{m[Fe(OH)3]nFe3+3(n – x)Cl–}3x+3xCl–
В данном случае реализуется механизм адсорбционной пепти-
зации.
Примером диссолюционной (химической) пептизации являет-
ся пептизация осадка гидроксида железа(III) соляной кислотой,
при этом происходит химическая реакция между HCl и частью
осадка:

Fe(OH)3 + H+ → Fe(OH)2+ + H2O

Fe(OH)2+ → FeO+ + H2O,


а затем адсорбция ионов пептизатора на частицах осадка.
Возможная формула мицеллы полученного золя:
{m[Fe(OH)3]nFeO+3(n – x)Cl–}x+xCl–
Пептизацию можно проводить также растворами ПАВ. Моле-
кулы ПАВ, адсорбируясь на частицах осадка, повышают сродство
дисперсной фазы к дисперсионной среде в соответствии с прави-
лом выравнивания полярностей Ребиндера, то есть повышают
в некоторой степени лиофильность лиофобного золя.
Ускорить процесс пептизации можно повышением температу-
ры и перемешиванием.
Слюна как дисперсная система. В последнее время возникают
новые представления о структуре слюны и механизме ее воздей-
ствия на органы полости рта. В отличие от традиционно суще-
ствующего мнения о слюне как ионно-белковом истинном водном
112 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

растворе, в котором находится сложный комплекс белков и раз-


личных ионов, в настоящее время получены данные, позволяю-
щие представить слюну как структурированную систему. Основу
слюны составляют мицеллы, связывающие большое количество
воды, в результате чего все водное пространство слюны оказыва-
ется связанным и поделенным между ними.
Имеется много фактических данных, подтверждающих пра-
вильность такого представления. Во-первых, необычно высокая
вязкость слюны при незначительном содержании в ней бел-
ка (0,2–0,4%) свидетельствует о высокой степени структуриро-
ванности этой биологической жидкости. Во-вторых, на это же
указывает зависимость свойств слюны от рН и ионного соста-
ва. В-третьих, одновременное присутствие в слюне несовмести-
мых ионов возможно только при ее мицеллярном строении.
В-четвертых, в слюне имеются все условия для мицеллирова-
ния, например для образования ядер мицелл (более высокая
концентрация одних ионов по сравнению с другими, высокая
концентрация ионов, достаточная для образования потенциал-
определяющих ионов, ионов адсорбционного и диффузного сло-
ев). В-пятых, в слюне наблюдаются процессы, характерные для
мицеллированных систем: высокая лабильность, агрегирование,
выпадение в осадок в виде зубного налета и др.
Каков же вероятный состав мицелл в слюне? В соответ-
ствии с ее составом и свойствами можно предположить, что
основным видом мицелл в слюне являются мицеллы фосфата
кальция. Это связано в первую очередь с тем, что именно дан-
ные ионы находятся в слюне в неравновесных концентрациях,
причем содержание фосфата в 3–4 раза выше, чем кальция.
Кроме того, эти ионы способны к активному взаимодействию
с образованием нерастворимого ядра мицеллы. В связи с из-
ложенным вероятный состав мицелл можно представить в сле-
дующем виде:

{m[Ca3(PO4)2] nHPO2− 2+ 2x–


4 (n – x)Ca } xCa2+
Ядро мицеллы состоит из m молекул фосфата кальция. В ка-
честве потенциалопределяющих ионов на поверхности ядра ад-
сорбируются присутствующие в слюне в избытке n-ионы ги-
дрофосфата. В адсорбционном и диффузных слоях мицеллы
находятся ионы Са2+, являющиеся противоионами. Способность
белков слюны связывать Са2+ должна способствовать привлече-
нию их в диффузный слой и проявлению их защитного действия
по отношению к мицеллам, что приводит к значительному по-
вышению их устойчивости. Белки, связывающие огромное ко-
личество воды, способствуют распределению всего объема слюны
Занятие 3.3. Получение и устойчивость дисперсных систем 113

между мицеллами, в результате чего она структурируется, при-


обретает высокую вязкость, становится малоподвижной.
Таким образом, слюну можно представить как биологическую
жидкость, весь объем которой распределен между мицеллами,
окруженными плотными структурированными водно-белковыми
оболочками, соприкасающимися между собой, из-за чего про-
исходит их взаимное отталкивание и поддержание друг друга
в растворе, где все окружающее пространство занято такими же
шароподобными мицеллами.
Структурированное состояние слюны позволяет совершенно
с иных позиций рассматривать проблемы взаимодействия слюны
с зубами и тканями полости рта, а также устойчивости слюны
и влияния на нее различных физиологических и патологических
факторов. Их воздействие на слюну необходимо учитывать пре-
жде всего с точки зрения изменения состава мицелл и их устой-
чивости.
Совершенно по-иному с указанных позиций представляются
такие процессы, как адсорбция и диффузия, лежащие в основе
процессов минерализации, реминерализации и др. С данной точ-
ки зрения по-новому следует подходить и к проблеме создания
профилактических и лечебных средств для полости рта. Напри-
мер, в кислой среде состав мицелл фосфата кальция можно пред-
ставить следующим образом:

{ }
x−
(n − x) 2 + x 2+
[mCa3 (PO4 )2 ]nH2PO4−
Ca Ca
2 2
Заряд гранулы в кислой среде станет меньше вдвое, умень-
шится диффузный слой и, следовательно, устойчивость мицеллы.
Кроме того, ионы дигидрофосфата такой мицеллы не уча-
ствуют в процессе реминерализации. Для поддержания мицеллы
в устойчивом состоянии часть эмали зубов под влиянием ионов
кислоты растворится, кислота будет нейтрализована, постепенно
состав мицеллы восстановится, и вновь может начаться ремине-
рализация растворившейся эмали.
В щелочной среде состав мицелл фосфата кальция можно
представить:

{ }
3x −
3 3
[mCa3 (PO4 )2 ]nPO34− (n − x)Ca 2 + xCa 2 +
2 2
Такая мицелла практически неустойчива, так как ионы фос-
фата и кальция быстро взаимодействуют между собой, образуя
выпадающий в осадок фосфат кальция. Это явление действитель-
но наблюдается в полости рта при повышении рН слюны, когда
резко активизируется процесс камнеобразования.
114 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

Любые изменения концентрации ионов в слюне также влия-


ют на устойчивость мицелл. С рассмотренных выше позиций
становится более ясной роль нарушения ионного состава слюны
в физиологических процессах и в развитии патологий ротовой
полости.
Новые представления о структуре слюны требуют дальней-
шего изучения, поскольку понимание сущности этого процесса
может открыть совершенно новые подходы к диагностике, про-
филактике и лечению стоматологических заболеваний.
Таким образом, слюна является важнейшим фактором гомео-
стаза минеральных компонентов в полости рта вследствие своих
минерализующих свойств, реализующихся благодаря перенасы-
щенности ее гидроксиапатитом, защитному, антибактериально-
му, иммунологическому механизмам, самоочищающей функции
полости рта.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Структура дисперсных систем. Дисперсная фаза, дисперси-
онная среда. Степень дисперсности. Классификация дисперсных
систем.
2. Строение частиц дисперсной фазы лиофобных и лиофиль-
ных мицеллярных коллоидных систем. Строение двойного элек-
трического слоя. Мицелла, агрегат, ядро (гранула).
3. Механизм возникновения заряда коллоидной частицы.
4. Влияние электролитов на электрокинетический потенциал.
5. Кинетическая и термодинамическая устойчивость колло-
идных систем. Коагуляция и факторы, ее вызывающие. Порог
коагуляции.
6. Правило Шульца–Гарди. Коагуляции золей смесями элек-
тролитов.
7. Методы получения и очистки коллоидных растворов. Диа-
лиз, электродиализ, ультрафильтрация.

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 491–510.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 180–195.
Занятие 3.3. Получение и устойчивость дисперсных систем 115

Дополнительная
1. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 361–376.
2. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 708–735.

Лабораторная работа. Способы получения


дисперсных систем. Коагуляция золей
электролитами

Цель работы: научиться получать коллоидные растворы раз-


личными методами, отличать их от истинных растворов и гру-
бодисперсных систем. Приобрести навыки измерения порогов
коагуляции золей и коагулирующей способности электролитов,
научиться пептизировать осадки электролитами.
Приборы и оборудование: проекционный фонарь, горелка га-
зовая, пробирки, капельницы, воронка, пипетки глазные, филь-
тровальная бумага, стеклянные палочки, бюретки.
Реактивы: раствор канифоли в этаноле; растворы нитрата се-
ребра, танина и сульфата меди. Гидрозоль гидроксида железа(III);
раствор сульфата натрия, с(1 / 2NaSO4) = 0,0025 моль / л; раствор
гексацианоферрата(II) калия, с(1 / 3K3[Fe(CN)6]) = 0,0025 моль / л;
растворы хлорида железа(III), с(FeCl3) = 0,5 моль / л и насыщен-
ный; раствор аммиака и соляная кислота, с(HCl) = 0,1 моль / л.
Ход работы
Опыт 1. Получение гидрозоля канифоли методом замены
растворителя
В пробирку наливают приблизительно 10 мл (половина про-
бирки) дистиллированной воды и добавляют 5 капель раствора ка-
нифоли в этаноле. Смесь энергично перемешивают и, зажав про-
бирку в держателе, нагревают до кипения для удаления избытка
этанола (при нагревании открытый конец пробирки должен быть
обращен в сторону от работающего и от соседа по столу).
Для наблюдения эффекта Фарадея–Тиндаля пробирку с кол-
лоидным раствором помещают на пути луча света проекционного
фонаря. Рассматривают пробирку под углом 90° к направлению
падающего луча. Результаты наблюдения записывают в журнал
(табл. 3.2; 3.4).
Опыт 2. Получение гидрозоля гидроксида железа(III) мето-
дом гидролиза
В пробирку наливают приблизительно 10 мл (1 / 2 пробирки)
дистиллированной воды и нагревают до кипения. В кипящую
116 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

воду добавляют 5 капель раствора хлорида железа(III) и продол-


жают нагревание до появления красно-бурой окраски.
Наблюдают, образуется ли конус Фарадея–Тиндаля при про-
пускании пучка света через полученный раствор (табл. 3.2; 3.4).
Опыт 3. Получение гидрозоля серебра методом восстанов-
ления
В пробирку наливают приблизительно 10 мл дистиллирован-
ной воды и добавляют 4–5 капель 0,1% раствора нитрата сере-
бра; полученный раствор нагревают до кипения и по каплям,
с интервалами в 1 мин добавляют 1% раствор танина до появ-
ления устойчивой желтой окраски.
Наблюдают, образуется ли конус Фарадея–Тиндаля при про-
пускании пучка света через полученный раствор (табл. 3.2; 3.4).
Золь серебра выливают в специальную склянку.
Опыт 4. Определение порогов коагуляции
Проводят последовательно два опыта с растворами электро-
литов Na2SO4 и К3[Fe(CN)6]. Готовят растворы электролита раз-
личных концентраций, смешивая в пяти пробирках отмеренные
с помощью бюреток исходный раствор электролита и дистилли-
рованную воду в соотношениях, указанных в таблице.
В 5 хорошо вымытых пробирок отмеривают из бюретки
по 5,0 мл гидрозоля железа(III). Во все пробирки с золем прили-
вают (по возможности одновременно) приготовленные растворы
электролита и тотчас же перемешивают. Наблюдают за измене-
ниями в пробирках. Через 10 мин отмечают, в каких пробирках
наблюдается помутнение или образование осадка. Результаты на-
блюдений записывают в таблицу 3.3 (знаком «+» отмечают на-
личие коагуляции, знаком «–» отсутствие) и таблицу 3.4.
Опыт 5. Пептизация осадка Fe(OH)3 электролитами
В пробирку наливают приблизительно 5 мл (1 / 4 пробирки)
раствора хлорида железа(III) с концентрацией 0,5 моль / л и при-
бавляют по каплям раствор аммиака до полного осаждения
гидроксида железа(III). Полученный осадок Fe(OH)3 заливают
дистиллированной водой, перемешивают стеклянной палочкой
и дают ему отстояться. Жидкость над осадком осторожно слива-
ют так, чтобы осадок остался в пробирке. К оставшемуся осадку
снова приливают воду и декантацию повторяют до полного уда-
ления аммиака. К промытому осадку прибавляют приблизитель-
но 5 мл дистиллированной воды и перемешивают до получения
взвеси, которую разливают поровну в три пробирки. В первую
пробирку добавляют 5–10 капель насыщенного раствора хлорида
железа(III), во вторую — 10–15 капель 0,1 моль / л раствора HCl.
Занятие 3.3. Получение и устойчивость дисперсных систем 117

Третью пробирку оставляют для сравнения. Содержимое каждой


пробирки перемешивают и проводят наблюдения. Результаты на-
блюдений записывают в таблицу 3.5.
Обработка результатов эксперимента
Рассчитывают пороги коагуляции золя (сп) и коагулирующую
способность (К. С.) для каждого электролита, используя уравне-
ния:
сп(X) = с(X) ⋅ Vmin ⋅ 1000 / Vсум
К. С. = 1 / сп(X),
где с(X) — молярная концентрация электролита, моль / л; Vmin —
наименьший объем исходного раствора электролита, вызываю-
щий коагуляцию данного объема золя, мл; Vсум — суммарный
объем золя, исходного раствора электролита и воды, мл.
Наименьший объем исходного раствора электролита, вызыва-
ющий коагуляцию золя, находят как среднее значение по урав-
нению
Vmin = (Vi + Vi+1) / 2,
где Vi — объем исходного раствора электролита в пробирке, в ко-
торой произошла коагуляция, мл; Vi+1 — объем исходного рас-
твора электролита в соседней пробирке, в которой коагуляция
не произошла, мл.
Делают вывод, отмечая, соответствуют ли экспериментальные
данные правилу Шульце–Гарди.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные.

Таблица 3.2

Опыт Золь Метод получения Внешний вид Наблюде-


ние кону-
физиче- дисперги- в про- в отра- са рассея-
ский или рование ходящем женном ния света
химиче- или кон- свете свете
ский денсация

1
2
3
118 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

Таблица 3.3
Пробирка Объем, мл Результаты наблюдений
Коагулирующий электролит
раствор элек- вода Na2SO4 К3[Fe(CN)6]
тролита
1 2,5 0,5
2 2,0 1,0
3 1,5 1,5
4 1,0 2,0
5 0,5 2,5

Таблица 3.4
Опыт Химические реакции (полуреакции), Схемы строения мицелл
лежащие в основе получения золей
1
2
3

Таблица 3.5
Про- Внешний вид Добавленный Наблюдаемые Вид Формула
бир- содержимого электролит изменения пепти- мицеллы
ка пробирки зации
1
2
3

Расчеты.
Выводы.

Вопросы к занятию

1. Дисперсные системы. Классификация по степени дисперс-


ности.
2. Как классифицируются дисперсные системы по силе меж-
молекулярного взаимодействия в них? Приведите примеры меди-
ко-биологического профиля.
3. Объясните, почему коллоидно-дисперсные и грубодисперс-
ные системы являются термодинамически неустойчивыми?
Занятие 3.4. Физико-химия дисперсных систем 119

4. Чем отличаются друг от друга коллоидно-дисперсные и гру-


бодисперсные системы? Приведите примеры.
5. Какими способами можно различить раствор низкомоле-
кулярного вещества и коллоидный раствор? На каких свойствах
растворов основаны эти способы?
6. При гидролизе хлорида железа(III) образуется золь гидрок-
сида железа(III). К какому методу можно отнести данный способ
получения золя? Напишите формулу мицеллы золя.
7. Какое явление называется коагуляцией? Перечислите при-
знаки явной и скрытой коагуляции.
8. Что называют порогом коагуляции? В каких единицах вы-
ражается его величина? Что такое коагулирующая способность
электролита?
9. Сопоставьте два типа устойчивости дисперсных систем,
укажите возможные причины их нарушения.
10. Что называется взаимной коагуляцией? Приведите фор-
мулы мицелл двух золей, способных к взаимной коагуляции.
11. Какое явление называют пептизацией? Чем можно вы-
звать пептизацию осадка?
12. Предложите химический способ пептизации осадка гидрок-
сида цинка и напишите формулу мицеллы образующегося золя.
13. Частицы золя при электрофорезе перемещаются к аноду.
Коагулирующая способность какого из веществ: Na2SO4, CaCl2
или K3PO4 — будет наибольшей по отношению к данному золю?
Дайте пояснения. Приведите пример вещества, чья коагулирую-
щая способность будет еще выше?
14. Золь иодида серебра получен в избытке иодида калия.
Коагулирующая способность какого из веществ, ацетата кальция
или сульфата натрия, будет выше и во сколько раз? Напишите
формулу мицеллы данного золя.
15. Коагуляция 1,5 л золя сульфида золота наступила при
добавлении 570 мл раствора хлорида натрия с концентрацией
0,2 моль / л. Вычислите порог коагуляции золя ионами натрия.

Занятие 3.4. Физико-химия дисперсных


систем

Грубодисперсные системы: суспензии и эмульсии. Грубоди-


сперсными называются системы, в которых частицы дисперсной
фазы имеют размеры не менее 10–7 м. К ним относятся эмуль-
сии, пены, суспензии, порошки.
120 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

Эмульсии — грубодисперсные системы из несмешивающих-


ся жидкостей. В таких системах, состоящих, например, из двух
жидкостей, одна из них (дисперсная фаза) взвешена в другой
(дисперсионной среде) в виде капелек.
Эмульсии имеют выраженную поверхность раздела, являются
неустойчивыми и нуждаются в стабилизаторах (эмульгаторах).
Эмульсии могут образовывать только взаимно нерастворимые
жидкости. Чаще всего эмульсии состоят из воды и жидкости,
которую принято называть «масло». Молекулы масла менее по-
лярны, чем молекулы воды. Возможны два типа эмульсий: масло
в воде (м / в) и вода в масле (в / м).
Обычно концентрация дисперсной фазы в эмульсиях чистых
жидкостей без стабилизаторов не превышает 2% (по объему).
Устойчивость таких эмульсий невысока, легко происходит само-
произвольное слияние капелек дисперсной фазы (коалесценция)
и последующее расслоение жидкостей. Чем меньше размер капе-
лек, тем устойчивее эмульсии.
Тип эмульсии определяется добавленным стабилизатором: если
к смеси равных объемов воды и бензола добавить гидрофильный
эмульгатор, то образуется эмульсия типа м / в; добавление гидро-
фобного эмульгатора приведет к возникновению эмульсии типа
в / м. Применение соответствующих эмульгаторов позволяет по-
лучать эмульсии, в которых объем фазы гораздо больше объема
дисперсионной среды.
Образование эмульсии происходит и при отмывании жирных
пятен мылом. Пептизированные, а затем стабилизированные соля-
ми жирных кислот частички жира легко уносятся водой. Теория
моющего действия, разработанная академиком П. А. Ребиндером
с сотрудниками, рассматривает сложный комплекс различных
процессов. Согласно этой теории моющие средства должны быть
высоко поверхностно-активными гидрофильными эмульгаторами
(поверхностное натяжение моющего раствора должно быть поч-
ти вдвое ниже, чем у воды). Моющее действие этих растворов
возрастает с повышением их концентрации и увеличением гидро-
фобной части молекулы применяемого эмульгатора.
Примером эмульсий в биологии является молоко, которое
представляет собой взвешенные в воде частички жира, эмуль-
гированные белком (казеиногеном). При стоянии молока обра-
зуется слой концентрированной эмульсии (сливки). Сбивание
сливок приводит к разрушению белковой оболочки, жир коа-
лесцирует в крупные комочки сливочного масла, которое тоже
представляет эмульсию, но уже типа в / м. Аналогичными этому
типу эмульсиями являются маргарин (эмульсия из мелкораздро-
бленных гидрогенизированных растительных жиров), майонезы,
Занятие 3.4. Физико-химия дисперсных систем 121

мороженое и т. д., причем стабилизируют эти эмульсии также


белками.
Эмульсии нередко встречаются в организме человека: жиры
в крови и лимфе находятся в эмульгированном состоянии (эмуль-
гаторы — белки крови); при пищеварении в кишечнике также
образуется жировая эмульсия, но здесь стабилизаторами служат
соли желчных и жирных кислот. Таким образом, желчь имеет
важное значение для переваривания и всасывания жиров в же-
лудочно-кишечном тракте.
Эритроциты в крови можно по ряду свойств рассматривать
как частички гидрофобной эмульсии. На их поверхности адсор-
бированы молекулы белков, аминокислот и ионы электролитов.
Все они сообщают эритроцитам определенный отрицательный
заряд, а противоионы создают некоторый диффузный слой. При
различных патологических процессах в организме, когда в крови
увеличивается содержание некоторых видов белков (либо особого
гликопротеида, относящегося к α-глобулинам, либо γ-глобулинов
при инфекционных заболеваниях), происходит процесс, очень на-
поминающий ионообменную адсорбцию: место ионов электроли-
тов на поверхности эритроцитов занимают белки, заряд которых
ниже, чем у суммы замещенных ими ионов. В результате заряд
эритроцитов понижается, они быстрее объединяются и оседают
(ускоряется реакция оседания эритроцитов).
Суспензии — грубодисперсные системы, в которых дисперси-
онной средой выступает жидкость, а дисперсной фазой — твердое
вещество. Суспензии, как правило, седиментационно неустойчи-
вы и твердая фаза оседает под действием силы тяжести частиц.
Примером суспензий могут служить суспензии минеральных ча-
стиц в воде, сажи в воде и др.
Коллоидными ПАВ называют растворы смешанного характе-
ра, то есть такие системы, в которых вещество дисперсной фазы
в одном и том же растворителе может находиться в динамиче-
ском равновесии в форме как молекул и ионов, так и коллоид-
ных частиц. Таким образом, полуколлоиды можно считать по-
лудисперсными системами, характеризующимися динамическим
равновесием:
истинный раствор R коллоидный раствор
К коллоидным ПАВ относят мыла, детергенты, танины, кра-
сители. Мыла и детергенты обладают высокой поверхностной ак-
тивностью. Они представляют собой длинные углеводородные
цепи с ионогенными группами на одном из концов. В зависимо-
сти от зарядов ионогенных групп различают анионные (−СОО–,
− OSO3− и др.) или катионные (− NН3+ ) детергенты. Благодаря
122 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

силам межмолекулярного притяжения в водных растворах про-


исходит объединение углеводородных цепей в ассоциации моле-
кул с образованием сферических и пластинчатых мицелл, имею-
щих молекулярную массу 12 000–22 000.
В результате мицеллообразования на поверхности мицеллы
располагаются полярные группы, которые, гидратируясь в вод-
ной среде, обеспечивают устойчивость коллоидной системы. При
наличии в качестве дисперсионной среды жидкого углеводоро-
да происходит противоположный порядок мицеллообразования:
ядро мицеллы становится полярным, а оболочка начинает соль-
ватироваться молекулами углеводородов.

Минимальная концентрация коллоидного ПАВ, начиная


с которой в его растворе происходит образование мицелл,
называется критической концентрацией мицеллообразова-
ния (ККМ).

Форма образующихся мицелл зависит от концентрации колло-


идных ПАВ в растворе (рис. 3.6). При небольших концентрациях

а б

Рис. 3.6. Образование агрегатов из молекул коллоидных ПАВ:


а — отдельные молекулы; б — сферические агрегаты (мицеллы);
в, г — пластинчатые мицеллы
Занятие 3.4. Физико-химия дисперсных систем 123

коллоидного ПАВ получаются сферические мицеллы. Повыше-


ние концентрации раствора приводит сначала к росту их числа,
а затем к изменению формы. При более высоких концентрациях
вместо сферических молекул образуются цилиндрические и пла-
стинчатые мицеллы.
При концентрациях выше 7–8% растворы коллоидных ПАВ
теряют текучесть и застудневают в гели. Молекулы коллоидных
ПАВ имеют выраженную дифильность, поэтому они поверхност-
но-активны и применяются в качестве эмульгаторов, защищая
частицы дисперсной фазы от коалесценции.
Значение ККМ зависит от различных факторов: природы
коллоидного ПАВ, температуры и присутствия примесей посто-
ронних веществ, особенно электролитов. Установлено, что с ро-
стом длины углеводородного радикала молекулы коллоидного
ПАВ значение ККМ уменьшается. Понижение температуры так-
же способствует уменьшению ККМ. Присутствие электролитов
в растворе не оказывает существенного влияния на ККМ не-
ионогенного коллоидного ПАВ, а для растворов ионогенных кол-
лоидных ПАВ добавление электролитов приводит к уменьшению
критической концентрации мицелообразования.
ККМ можно определить по свойствам раствора, зависящим
от числа и размеров кинетически активных частиц, в частности
по изменениям осмотического давления, поверхностного натяже-
ния, электрической проводимости, оптических характеристик.
Поскольку при переходе «истинный раствор — коллоидный рас-
твор» изменяется размер кинетически активных частиц (ионы,
молекулы, мицеллы) и их число, то на графике «свойство —
концентрация» появляется точка излома, отвечающая ККМ
(рис. 3.7).
Ом

ККМ c, моль/л

Рис. 3.7. Определение критической концентрации мицеллообра-


зования (ККМ)
124 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

Гидрофильная
фаза

Гидрофобная
фаза

Рис. 3.8. Строение липосомы

Одним из важнейших свойств растворов коллоидных ПАВ


является солюбилизация — самопроизвольный переход нераство-
римых или малорастворимых низкомолекулярных соединений
в водную фазу в присутствии коллоидных ПАВ.
Механизм солюбилизации заключается в растворении непо-
лярных веществ в гидрофобном ядре мицелл. Например, при
введении в раствор ПАВ бензола (неполярного вещества) он рас-
творяется в гидрофобном слое ПАВ. Количество солюбилизиро-
ванного вещества зависит от концентрации коллоидного ПАВ.
Явление солюбилизации широко используют в различных от-
раслях народного хозяйства: пищевой промышленности, фарма-
цевтической промышленности для получения жидких форм ле-
карственных веществ.
В системе вода–фосфолипид при встряхивании и перемеши-
вании образуются сферические мицеллы — липосомы (рис. 3.8).
Молекулы фосфолипидов образуют в липосомах бислойную
мембрану, в которой полярные группы обращены к воде, а не-
полярные — друг к другу. Липосомы можно рассматривать как
модель биологических мембран. Их широко используют для на-
правленной доставки лекарственных веществ к тем или иным
органам или зонам поражения.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Классификация грубодисперсных систем по агрегатному
состоянию дисперсной фазы и дисперсионной среды.
Занятие 3.4. Физико-химия дисперсных систем 125

2. Способы получения суспензий и эмульсий. Эмульсии пер-


вого и второго типа.
3. Механизмы и принципы стабилизации эмульсий и суспен-
зий. Обращение фаз эмульсий.
4. Примеры суспензий и эмульсий медико-биологического ха-
рактера.
5. Коллоидные ПАВ. Биологически важные коллоидные ПАВ.
6. Мицеллообразование в растворах ПАВ.
7. Определение критической концентрации мицеллообразова-
ния. Липосомы.

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 518–526.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 195–197.
Дополнительная
Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 730–741, 751–760.

Вопросы к занятию (семинар)

1. Какие системы называются эмульсиями, суспензиями?


Приведите примеры эмульсий, которые можно наблюдать в жи-
вых системах.
2. Дайте определения прямым и обратным эмульсиям, разбав-
ленным и концентрированным эмульсиям.
3. Какими методами можно получить эмульсии? Приведите
примеры.
4. Как называются вещества, разрушающие эмульсии? При-
ведите примеры таких веществ.
5. Какое явление называется обращением фаз эмульсии? Как
можно его вызвать?
6. Чем отличаются коллоидные ПАВ от истинно раствори-
мых?
7. Какую концентрацию коллоидных ПАВ называют критиче-
ской концентрацией мицеллообразования (ККМ)?
8. В виде каких частиц находятся коллоидные ПАВ в рас-
творах, концентрация которых: а) меньше ККМ; б) равна или
больше ККМ?
126 Модуль 3. Физико-химия поверхностных явлений и дисперсных систем

9. Как можно объяснить изменение сопротивления раствора


олеата калия с изменением его концентрации?
10. Какое явление называют солюбилизацией? Приведите
примеры.
11. От каких основных факторов и как зависит солюбилизи-
рующая способность коллоидных ПАВ?
12. Перечислите основные применения коллоидных ПАВ.

Образец билета к защите модуля 3

1. Коэффициент поверхностного натяжения жидкости с уве-


личением температуры:
А. Увеличивается.
Б. Уменьшается.
В. Проходит через максимум.
Г. Проходит через минимум.
Д. Не изменяется.
2. Интенсивность светорассеяния у аэрозолей по сравнению
с лиозолями:
А. Такая же — из-за одинаковых показателей преломления
дисперсной фазы и дисперсионной среды.
Б. Меньше — из-за меньшей разницы в показателях прелом-
ления дисперсной фазы и дисперсионной среды.
В. Меньше — из-за большей разницы в показателях прелом-
ления дисперсной фазы и дисперсионной среды.
Г. Больше — из-за большей разницы в показателях преломле-
ния дисперсной фазы и дисперсионной среды.
Д. Больше — из-за меньшей разницы в показателях прелом-
ления дисперсной фазы и дисперсионной среды.
3. Расположите в порядке возрастания поверхностной актив-
ности следующие вещества:
А. Ацетон.
Б. Муравьиная кислота.
В. Пиридин.
Г. Этиленгликоль.
Д. Вода.
4. Адсорбция газов на твердых адсорбентах уменьшается с:
А. Увеличением температуры.
Б. Понижением температуры.
В. Увеличением удельной поверхности.
Образец билета к защите модуля 3 127

Г. Увеличением давления газа.


Д. Понижением давления газа.
5. Найдите соответствие между типом системы и величиной
среднего эквивалентного диаметра частиц дисперсной фазы:
А. Коллоидно-дисперсные. 1. 10–9 м < d < 10–7 м
Б. Лиофильные. 2. d < 10–9 м
В. Грубодисперсные. 3. 10–7 м < d < 10–5 м
Г. Истинные растворы низкомоле-
кулярных веществ.
Д. Лиофобные.
6. Смешали равные объемы 0,3% водных растворов хлорида
бария и серной кислоты (плотности принять равными 1 г / мл).
Напишите формулу мицеллы образовавшегося золя.
7. Определите и сравните поверхностную активность пропио-
новой, масляной и изомасляной кислот в водных растворах при
температуре 298 K.
с, моль / дм3 σ, мН ⋅ м–1
пропионовая к-та масляная к-та изомасляная к-та
0,125 64,5 55,1 54,3
0,25 60,2 47,9 47,3

Сделайте выводы из полученных данных.


МОДУЛЬ 4

МЕХАНИЗМЫ РЕАКЦИЙ
В ОРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ

Занятие 4.1. Биологически важные


реакции электрофильного присоединения,
электрофильного замещения
и элиминирования

Основы реакционной способности органических соединений.


Любая химическая реакция включает разрыв (расщепление)
связей между атомами и образование новых связей. В органиче-
ской химии принято выделять два типа реагирующих между со-
бой частиц: субстрат — вещество, в котором у атома углерода
происходит разрыв старых и образование новых связей; и реа-
гент — вещество, под воздействием которого происходят изме-
нения в субстрате (принято говорить об атакующем воздействии
реагента на субстрат).
В реакции СH3Br + OH– → CH3OH + Br– расщепляется связь
C−Br и образуется связь C−O. CH3Br — субстрат, OH– — реагент.
Реакции с участием органических веществ имеют специфиче-
ские особенности. Во-первых, разрыв связей может происходить
по-разному с образованием различных промежуточных соединений.
Кроме того, изменению в ходе реакции подвергается, как правило,
не вся молекула субстрата, а ее небольшая часть (функциональная
группа, кратная связь и т. д.), называемая реакционным центром
молекулы. Причина появления реакционных центров — неравно-
мерное распределение электронной плотности в молекуле.
На реакционную способность центра оказывает влияние его
окружение, то есть она зависит от структуры молекулы субстра-
та. Принято выделять два вида эффектов, посредством которых
структура молекулы влияет на характер реакционного центра:
электронные и стерические (пространственные) эффекты. Влия-
ние первых более существенно.
Занятие 4.1. Биологически важные реакции электрофильного присоединения 129

Электронные эффекты заместителей передаются по цепи


ковалентных связей: σ-связей (индуктивный, или I-эффект)
и π-связей (мезомерный, или М-эффект).
В силу полярности и направленности ковалентной связи про-
исходит сдвиг электронной плотности в сторону более электро-
отрицательного атома. Например, в молекуле бромметана CH3Br
такой сдвиг обозначается: CH3→Br или CH3δ + −Brδ–, при этом
говорят, что атом углерода — электронодефицитный, или
электронодонор, а атом брома — электроноизбыточный, или
электроноакцептор. Электронодоноры обладают положитель-
ным индуктивным эффектом (+Ι-эффектом), а электроноакцеп-
торы — отрицательным (–Ι-эффектом).
Сравним реакционную способность одного и того же реакци-
онного центра в присутствии разного окружения при атаке одно-
го и того же реагента:

CH3δ + + −Brδ– + OH– → CH3−OH + Br–

CH3− CH2δ + −Brδ– + OH– → CH3−CH2−OH + Br–


Индуктивный эффект обозначен стрелками, совпадающими
с валентными чертами. Скорость второй реакции оказывается
приблизительно в 12 раз меньше, чем первой, из-за электроно-
донорного влияния метильной группы (−CH3) и, следователь-
но, меньшего положительного заряда на реакционном центре
(δ+ < δ++).
Примеры электроноакцепторных заместителей (−I): −Hal,
−OH, −COOH, −NO2 и др. К электронодонорным заместителям
(+I) относятся алкильные радикалы (R).
Мезомерный эффект, наблюдаемый в молекулах с кратными
связями, приводит к делокализации π-электронов — их перерас-
пределению между несколькими атомами в молекуле. Делока-
лизация связи термодинамически наиболее выгодна, поскольку
ведет к стабилизации всей молекулы.
Например, в молекуле 3-бромпропена мезомерный эффект
обозначается изогнутой стрелкой:

CH2 CH CH2 Br

Щелочной гидролиз 3-бромпропена:


CH2=CH−CH2Br + OH– → CH2=CH−CH2OH + Br–
+
идет через стадию образования аллилкатиона: CH2 CH CH2
+
или CH2 CH CH2, однако делокализация электронной плот-
130 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

ности приводит к тому, что ни одна из предельных (резонанс-


ных) структур в действительности не реализуется и обе углерод-
углеродные связи в молекуле оказываются равноценными:
CH2 CH CH2
+

Особое значение делокализация имеет для сопряженных си-


стем.
Сопряжение — это образование единого электронного облака
в результате взаимодействия негибридизованных рz-орбиталей
в молекулах с чередующимися двойными и одинарными связя-
ми. Различают два типа сопряженных систем (и сопряжений):
1) π,π-сопряжение — электроны делокализованы между дву-
мя и более кратными связями, например в молекулах бутадиена
и бензола они обозначаются:
CH2=CH−CH=CH2 или CH2 CH CH CH2

или

В первом случае в делокализации участвуют четыре атома


углерода, а во втором — шесть. Кроме того, при осуществле-
нии «кругового» сопряжения, как в бензоле, система получает
дополнительный достаточно существенный выигрыш энергии,
называемый энергией сопряжения. Для бензола Eсопр(C6H6) =
= 15 кДж / моль.
2) р,π-сопряжение — в делокализации принимают участие
электроны π-связи и р-орбитали гетероатома, например в моле-
кулах ацетамида и пиррола:
O O
H3C C или H3C C
NH2 NH2

N или N
H H
В первом случае в делокализации участвуют три атома (C,
O, N), а во втором — пять атомов (4 атома C и атом N). Чем
длиннее система сопряжения, тем более она устойчива. Арома-
тическая система представляет собой циклическую сопряженную
полиеновую структуру, содержащую (2n + 4) π-электронов (n =
= 1; 2; 3 …).
Занятие 4.1. Биологически важные реакции электрофильного присоединения 131

Итак, мезомерный эффект можно определить как передачу


электронного влияния заместителей по сопряженной системе.
Электронодонорные заместители (−NH2, −NHR, −OH, −OR)
обладают положительным (+М) эффектом, электроноакцептор-
ные (−NO2, −COOH, −COOR, −CHO) — отрицательным (–М)
эффектом.
Химическая реакция рассматривается как атака реагента
на реакционный центр субстрата, при этом в основе классифика-
ции реакций в органической химии лежат различные признаки:
1) по изменению в молекуле субстрата: реакции замещения
(S), присоединения (A) и отщепления (E) (элиминирования);
2) реакции по типу реагента: нуклеофильные (N), электро-
фильные (E) и радикальные (R).
Нуклеофилы (Nu) — нейтральные молекулы или анионы,
являющиеся донорами электронной пары (основания Льюи-
са), например H– (гидрид-ион), OH–, RO– (алкоксид-ион), RS–
(алкилсульфид-ион), CN–, Hal–, HOO– (гидропероксид-ион),
H2O, NH3, RNH2, R3C– (карбанион).
Электрофилы (Е) — нейтральные молекулы или катионы, яв-
ляющиеся акцепторами пары электронов (кислоты Льюиса), на-
пример H+, NO2+ (нитроил-катион), Br+ (в Br2), AlCl3, SO3, O3,
H2O2, R3C+ (карбкатион).
Электрофильно-нуклеофильные реакции сопровождаются рас-
щеплением ковалентной связи по донорно-акцепторному меха-
низму (гетеролиз) в молекуле как реагента, так и субстрата.
В общем случае гетеролиз связи X−Y:
– +
X Y X + Y
нуклео- электро-
фил фил
Такой разрыв связи иначе называется ионным.
Радикальные реакции преимущественно протекают в случае
неполярных или малополярных связей и сопровождаются рас-
щеплением их по обменному механизму (гомолиз):

X Y X +Y
радикалы

Гомолитическому разрыву связи способствует проведение ре-


акций в газовой фазе или в малополярных растворителях.
Радикалы (R) — незаряженные частицы, имеющие неспарен-
ный электрон, благодаря чему они чрезвычайно реакционноспо-
собны, например: OH, Hal, CH3.
132 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

Таким образом, неравномерность распределения электронной


плотности в молекуле субстрата приводит к появлению в ней ре-
акционного центра, характер которого и определяет преимуще-
ственную атаку его тем или иным реагентом.

Электрофильные реакции

Электрофильные реакции представляют атаку электрофила


на нуклеофильный реакционный центр (N-центр). В качестве та-
кого центра в молекуле субстрата чаще всего выступает кратная
связь (sp- или sp2-гибридизованные атомы углерода) или арома-
тическое (бензольное) ядро, поскольку у данных структур име-
ется область повышенной π-электронной плотности. Атакующая
частица — электрофил — может образоваться вследствие либо
гетеролиза связи, например HBr → H+ + Br–, либо поляризации
ковалентной связи вблизи N-центра. В последнем случае образу-
ется так называемый индуцированный (или наведенный) диполь:
Br+ → Br–.
Ι. Реакции электрофильного присоединения (АЕ)
Различают два основных механизма реакций АЕ.
1. π-Комплексный механизм — характерен для присоедине-
ния неполярных и малополярных веществ к соединениям с двой-
ной углеродной связью.
Рассмотрим механизм реакции на примере присоединения
брома. Обогащенный электронами реакционный центр поляризу-
ет молекулу брома, придавая ей электрофильные свойства, и об-
разуется активный комплекс — интермедиат — циклический
бромониевый ион. Стадия I — лимитирующая стадия процесса.
Затем происходит быстрая атака нуклеофильной частицы (Br–)
со стороны, противоположной Br+ (так называемое антиприсо-
единение), что объясняется пространственными затруднениями
из-за достаточно больших размеров атома брома (стадия II). Для
реакции характерен кислотный катализ, в том числе катализ
кислотами Льюиса.
δ+ δ–
Br Br
Br Br
I + II
C C C C C C

– Br
π-комплекс Br
бромониевый
ион
Занятие 4.1. Биологически важные реакции электрофильного присоединения 133

2. Карбкатионный механизм — реализуется при присоедине-


нии полярных частиц (HHal, H2O и др.). Лимитирующая стадия
реакции — протонирование двойной связи (стадия I) с образова-
нием карбкатиона, затем нуклеофильная частица быстро атакует
электронодефицитный атом углерода (стадия II). Пример карбка-
тионного механизма — присоединение бромоводорода:
H H
+ I + II
C C +H C C C C

– Br
Br
карбкатион
Реакция не стереоспецифична. При присоединении галогено-
водородов их реакционная способность (и скорость реакции) сни-
жается в ряду: HI > HBr > HCl > HF.
Реакции гидратации (присоединение воды) идут в условиях
кислотного катализа. Атомы, обладающие слабыми нуклеофиль-
ными свойствами: H2SO4 → H+ + HSO4− , — образуют при иониза-
ции кислоты. Получающийся при протонировании карбкатион
атакуется нуклеофилом — молекулой воды — с образованием
алкилоксониевого иона. Последний стабилизируется путем отще-
пления протона в результате гетеролиза связи О−Н, происходит
«возврат катализатора», реакция легко обратима. Обратная реак-
ция — катализируемая кислотами дегидратация спиртов.

H O H
+ + +
C C +H C C + H 2O C C
H H
оксониевый ион
OH
+
C C +H
H
Образование алкилоксониевого иона является лимитирующей
стадией реакции. Кроме того, реакция может протекать
и по π-комплексному механизму, при котором на первой стадии

образуется активированный комплекс C +


C , на который
H
и направлена атака нуклеофила — молекулы воды.
134 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

Ориентация присоединения к несимметричным алке-


нам. Рассмотрим два возможных пути присоединения бромово-
дорода к пропену:

H Br
+ –
I Br
+ H3C HC CH2 H3C CH CH3
H3C HC CH2 + H + –
II Br
H3C CH CH2 CH3 CH2 CH2Br

H
На направление атаки электрофила (Н+) влияют прежде всего
два фактора:
1) перераспределение электронной плотности π-связи вслед-
ствие положительного индуктивного эффекта окружения (ме-
тильной группы СН3−):
δ–
CH3 HC CH2
Электрофил предпочтительно атакует атом углерода с повы-
шенной электронной плотностью, поэтому реакция АЕ будет про-
текать по пути I;
2) устойчивость образующихся карбкатионов. Получающий-
ся в результате направления атаки первый вторичный карбкати-
он (R2C+H) более устойчив, чем первичный (RC+H2) — продукт
атаки второго электрофила. Еще большей устойчивостью облада-
ют третичные карбкатионы (R3C+).
Следовательно, влияние обоих факторов приводит к образова-
нию в результате реакции продукта 2-бромпропана (путь I).
На скорость реакции АЕ оказывает влияние структура суб-
страта, то есть ближайшее окружение реакционного центра. Так,
электронодонорные заместители увеличивают скорость реакции,
облегчая присоединение (повышают электронную плотность вну-
три реакционного центра), а электроноакцепторные заместители
снижают скорость реакции, затрудняя присоединение электрофи-
ла. Снижение скорости реакции происходит в ряду соединений:
(CH3)2C=C(CH3)2 > C6H5CH=CH2 > H3C−CH=CH2 > H2C=CH2 >
> H2C=CHBr > H2C=CH−CHO.
Особенности реакций АЕ в сопряженных системах. Со-
пряжение увеличивает реакционную способность двойной угле-
род-углеродной связи в отношении электрофилов и соответствен-
но повышает скорость реакций АЕ. Этот многостадийный процесс
протекает через образование карбкатиона, который стабилизиру-
ется благодаря делокализации заряда:
Занятие 4.1. Биологически важные реакции электрофильного присоединения 135

H+ +
H2C HC H 2C CH2 (1)
H2C HC HC CH2 +
H2C HC HC CH3 (2)
H+
Протонирование идет по пути (2), поскольку в этом случае об-
разуется сопряженная система аллильного типа за счет взаимо-
действия электронодефицитного атома углерода с π-электронами
+

двойной связи: CH2 CH CH CH3. Карбкатион аллильного


типа — это активный электрофильный алкилирующий агент
в живых организмах. Делокализация электронной плотности
в результате образования сопряженной системы предопределяет
два возможных направления атаки нуклеофилом:
+ CH2 CH CH CH3 (1)

CH2 CH CH CH3 + Br Br
CH2 CH CH CH3 (2)

Br
Таким образом, в результате реакции образуется смесь про-
дуктов 1,2-присоединения (схема 2) и 1,4-присоединения (схе-
ма 1), состав которой зависит от условий реакций.
Гидратация алкинов. Соединения с тройной связью, в ко-
торых атомы углерода находятся в состоянии sp-гибридизации,
в целом реже вступают в реакции АЕ. Образующийся в резуль-
тате протонирования карбкатион — винилкатион — малоустой-
чив. На стадии депротонирования оксониевого иона из-за сдвига
таутомерного равновесия (кето-енольная таутомерия) образуются
оксосоединения (кетоны):

+ +
C C +H C CH + H2O
винилкатион

C CH C CH C CH2
+
–H
O OH O
H + H
енол кетон

ΙΙ. Реакции электрофильного замещения (SE)


Для ароматических соединений бензольного ряда, конден-
сированных и гетероциклических ароматических соединений
136 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

характерны реакции электрофильного замещения SE. Особен-


ностью реакций является то, что атакующий реагент — электро-
фил — образуется на первой стадии в присутствии кислот Лью-
иса (реакции галогенирования; алкилирования и ацилирования
по Фриделю–Крафтсу) либо в условиях кислотного катализа (ал-
килирование алкенами и спиртами, нитрование), например:
δ+ δ– +
Cl2 + FeCl3 Cl Cl FeCl3 Cl + [FeCl4]–
δ+ δ– +
R Cl + AlCl3 R Cl AlCl3 R + [AlCl4]–
+
R CH CH2 + H+ R CH CH3
+
HNO3 + H+ H2O + NO2
Образовавшаяся электрофильная частица (Е+) атакует нуклео-
фильный центр — бензольное ядро. В результате атаки образует-
ся неустойчивая структура (σ-комплекс) с нарушенной системой
кругового сопряжения. Эта стадия является лимитирующей (ста-
дия I). Стабилизация структуры происходит за счет отщепления
протона от σ-комплекса с образованием конечного продукта. Об-
щая схема процесса:
+ I E II
H+E + E + H+,
H
σ-комплекс

где Е+: Cl+, Br+, R+, NO2+ и др.


Как и в случае реакций АЕ, на реакционную способность
и скорость реакции SE влияет структура субстрата — окружение
реакционного центра. Так, электронодонорные заместители в бен-
зольном кольце (+I-, +M-эффекты) увеличивают электронную
плотность в бензольном ядре, что приводит к увеличению реак-
ционной способности субстрата; такие заместители ориентируют
электрофил в реакциях SE в орто-положение (о- и п-ориентанты,
или ориентанты первого рода). Электроноакцепторные замести-
тели (–М-эффект), напротив, снижают электронную плотность
в бензольном кольце, что приводит к снижению реакционной
способности реакционного центра субстрата, — это мета-ориен-
танты, или ориентанты второго рода.

Задание для самоподготовки


Разобрать следующие вопросы.
1. Субстрат, реагент, реакционный центр.
Занятие 4.1. Биологически важные реакции электрофильного присоединения 137

2. Электрофил, нуклеофильный реакционный центр.


3. Влияние окружения реакционного центра. Электронные
эффекты.
4. Радикальное замещение у насыщенного атома углерода
(схема процесса).
5. Электрофильное присоединение к ненасыщенным соедине-
ниям (схема процесса). Правило Марковникова.
6. Электрофильное замещение в ароматическом ряду (схема
процесса).

Литература

Основная
1. Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия.
3-е изд, перераб. и доп. — М.: Дрофа, 2004. — С. 88–146.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 185–186, 209, 217.
Дополнительная
Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 9–99.

Лабораторная работа. Биологически важные


реакции электрофильного присоединения,
электрофильного замещения и элиминирования

Цель работы: изучить реакции электрофильного присоедине-


ния, электрофильного замещения и элиминирования органиче-
ских соединений.
Оборудование и реактивы: пробирка с газоотводной трубкой,
горелка. Растворы: олеата натрия, бромной воды, этанола, сер-
ной кислоты (конц.), анилина, фенола.
Содержание работы. Сущность работы заключается в прове-
дении реакций с соединениями, предложенными преподавателем,
наблюдении полученных аналитических эффектов, записи урав-
нений химических реакций, указании механизмов реакций.
Ход работы
Опыт 1. Бромирование непредельных соединений
В одну пробирку помещают 1 мл водного раствора олеата
натрия, в другую — такой же объем дистиллированной воды.
В каждую пробирку добавляют по 2 капли водного раствора брома
(бромная вода). Сравнивают окраску содержимого обеих пробирок.
138 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

Опыт 2. Получение этилена дегидратацией этанола и его


бромирование
В первую пробирку помещают 0,5 мл этанола, добавляют
15–20 капель концентрированной серной кислоты и несколько
крупинок оксида алюминия. Пробирку закрывают пробкой с га-
зоотводной трубкой. Конец трубки опускают во вторую пробирку
с бромной водой. Первую пробирку нагревают. Наблюдают посте-
пенное обесцвечивание бромной воды во второй пробирке. Нагре-
вание прекращают после того, как будет вынута трубка из вто-
рой пробирки.
Обратить внимание! В начале нагревания отгоняется ди-
этиловый эфир (появляется характерный запах), и только при
дальнейшем нагревании — этилен. Необходимо проследить, что-
бы студенты довели опыт до конца, пока раствор в первой про-
бирке не приобретет бурую окраску.
Опыт 3. Бромирование ароматических соединений
А. Образование триброманилина
В пробирку помещают 2 капли анилина и 5–6 капель дистил-
лированной воды, взбалтывают; прибавляют несколько капель
бромной воды до появления белого осадка 2,4,6-триброманилина.
Б. Образование трибромфенола
В пробирку помещают 8–10 капель водного раствора фенола,
прибавляют несколько капель бромной воды до появления бе-
лого осадка 2,4,6-трибромфенола. При добавлении в пробирку
еще 2–3 капель бромной воды 2,4,6-трибромофенол окисляет-
ся в тетрабромфенол (2,4,4,6-тетрабромциклогексадиен-2,5-он),
о чем свидетельствует превращение белого осадка в светло-жел-
тый осадок.
Для удаления избытка брома содержимое пробирки кипятят
в течение 1 мин и охлаждают. При этом растворившийся при
кипячении осадок тетрабромфенола вновь выпадет после охлаж-
дения пробирки. К суспензии добавляют иодид калия, 2–3 капли
хлороформа и энергично встряхивают. Происходит экстракция
хлороформом выделившегося иода, и органический слой приоб-
ретает красно-фиолетовую окраску.
Уравнения реакций:
Br Br Br Br
+ HBrO Br + H2O
OH O
Br Br
Занятие 4.1. Биологически важные реакции электрофильного присоединения 139

Br Br Br Br
Br + 2HI + HBr + I2
O OH
Br Br
Отметьте результаты наблюдений. Напишите уравнения реак-
ций; укажите механизм каждой реакции.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные оформляют в виде таблицы 4.1.

Таблица 4.1
№ опыта Реактивы Уравнения реакций Наблюдения
1
2
3

Выводы.

Вопросы к занятию
1. Дайте определение электрофила, нуклеофильного реакци-
онного центра.
2. Приведите общую схему процесса электрофильного присо-
единения к ненасыщенным соединениям.
3. Заполните схему реакции и укажите, по какому механизму
она протекает.
R

+X ? ? ?
π-комплекс σ-комплекс

R = −CH3, −OH, −NH2


X = CH3−CH=CH2, CH3OH, (CH3)3C−OH, Br
Назовите конечный продукт по заместительной номенклатуре.
4. Напишите уравнение реакции гидрогалогенирования сле-
дующих ненасыщенных углеводородов: этилена, 2-метилпропена,
бутадиена-1,3, пентена-1. Опишите механизм реакции. Покажите
действие правила Марковникова.
5. Какой продукт получается при окислении этилмеркаптана?
Приведите схему реакции.
140 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

6. Напишите реакцию галогенирования циклопентена. Ука-


жите механизм.
7. Докажите соответствие критериям ароматичности молекул
следующих соединений: толуола, фурана, бензойной кислоты,
пиррола, анилина.
8. Напишите уравнения реакций гидратации этилена, 2-ме-
тилбутена, бутадиена-1,3. Напишите механизм и укажите роль
катализатора. Объясните действие правила Марковникова.
9. Приведите строение пиридина и объясните, почему пири-
дин является ароматическим соединением.
10. Напишите реакцию бромирования бензойной кислоты.
Укажите механизм. Назовите продукты реакций.

Занятие 4.2. Биологически важные реакции


нуклеофильного замещения, нуклеофильного
присоединения, нуклеофильного
присоединения-отщепления, радикального
замещения

Нуклеофильные реакции предполагают атаку нуклеофила


на электрофильный реакционный центр с пониженной элек-
тронной плотностью. Таковым чаще всего оказывается sp3-
гибридизованный атом углерода (Cδ+), связанный с электроноак-
цепторным заместителем.
I. Реакции нуклеофильного замещения (SN) у sp3-атома угле-
рода
Механизм реакций этого типа рассмотрим на примере взаимо-
действия галогеналканов со щелочами (щелочной гидролиз гало-
геналканов). Возможны два механизма протекания процесса:

H H H H H
– I II –
OH + H C Br OH C Br OH C + Br
H
H H
нуклеофил субстрат переходное продукт уходящая
(вступающая состояние группа
группа)

В случае первичных и вторичных галогеналканов предпочти-


тельно происходит «атака с тыла», и лимитирующей стадией по-
Занятие 4.2. Биологически важные реакции нуклеофильного замещения 141

следовательного процесса становится стадия образования промежу-


точного соединения (переходного состояния) — стадия I. Скорость
реакции зависит от концентрации как субстрата, так и нуклеофила.
Кинетическое уравнение имеет вид: v = k ⋅ c(CH3Br) ⋅ c(OH–).
Такой механизм называют бимолекулярным нуклеофильным за-
мещением (SN2).
Для галогеналканов, содержащих атом галогена у третично-
го атома углерода, замещение преимущественно протекает че-
рез стадию образования карбкатиона, что объясняется большей
устойчивостью третичного катиона:
I + –
(CH3)3C Br (CH3)3C + Br
+ – II
(CH3)3C + OH (CH3)3C OH

Лимитирующая стадия — стадия образования карбкатиона


(стадия I). Кинетическое уравнение: v = k ⋅ c((CH3)3C−Br). Та-
кой механизм называют мономолекулярным нуклеофильным за-
мещением (SN1).
Реакции нуклеофильного замещения происходят только тог-
да, когда уходящая группа стабильнее вступающей.
Хорошо уходящие группы — это группы, протонированные
формы которых соответствуют сильным кислотам, например
Hal–, H2O, ROH, NH3 (их протонированные формы: галогеноводо-
родные кислоты HHal, ионы гидроксония H3O+, алкилоксония
ROH2+ , аммония NH4+ — сильные кислоты).
Плохо уходящие группы — это группы, протонированные
формы которых соответствуют слабым кислотам. Примеры:
OH–, NH2− , SH–, OR и др. В этом случае для протекания реак-
ции необходимо протонирование, то есть кислотный катализ,
что позволяет перевести плохо уходящую группу в хорошо ухо-
дящую.
H+ +
H3C CH CH3 H3C CH CH3 H3C CH CH3
+ –H2O
OH OH2 карбкатион
оксониевый
ион

H3C CH(Cl) CH3 (1)

H3C CH CH2 + H3O+ (2)


142 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

На последней (быстрой) стадии реакции происходит конку-


ренция за карбкатион между двумя частицами: галогенид-ионом
(если в качестве кислоты использовали галогеноводородную кис-
лоту) и молекулой воды, выступающей в роли акцептора протона.
В первом случае идет нуклеофильное замещение (SN) гидроксила
на галоген (1), а во втором — элиминирование (Е), отщепление
протона (2).
II. Реакции нуклеофильного замещения у sp2-гибридизован-
ного атома углерода (SN у sp2 C)
Механизм реакций этого типа рассмотрим на примере вза-
имодействия карбоновых кислот со спиртами (реакция эте-
рификации). В карбоксильной группе кислоты реализуется
p,π-сопряжение: пара электронов атома кислорода гидроксильной
группы ОН– вступает в сопряжение с двойной углерод-кислород-
ной связью (π-связью):
O
R C
OH

Такое сопряжение является причиной, с одной стороны, по-


вышенной кислотности карбоксильных соединений, а с другой —
уменьшения величины частичного положительного заряда (δ+)
на атоме углерода карбоксильной группы (sp2-гибридизованном
атоме), что значительно затрудняет непосредственную атаку нукле-
офила. Для увеличения заряда на атоме углерода используют до-
полнительное протонирование (кислотный катализ) — стадия (1):
O OH
δ+ + +
R C H R C (1)
OH OH
OH OH
OH R
+ +
R C R'OH R C O R C OR' (2)
OH H +
OH OH2
OH OH

R C OR' R C OR' + H2O (3)


+
+
OH2
OH O

R C OR' R C OR' + H+ (4)


+
Занятие 4.2. Биологически важные реакции нуклеофильного замещения 143

На стадии (2) происходит атака нуклеофила (молекула спир-


та R'OH), протонирование гидроксильной группы с образованием
хорошо уходящей группы Н2О, ее отщепление (3) и регенерация
протона (4) — возврат катализатора с образованием конечного
продукта — сложного эфира.
III. Реакции нуклеофильного присоединения (AN)
Реакции нуклеофильного присоединения наиболее характер-
ны для оксосоединений: альдегидов и кетонов. Механизм этих
реакций имеет общие черты — это двухстадийный ионный про-
цесс. Первая стадия, лимитирующая, представляет собой обра-
тимую атаку нуклеофилом (Nu) с образованием так называемого
тетраэдрического интермедиата. Вторая стадия — быстрая атака
электрофилом:
Nu Nu
sp2 sp3 H+
R C R' + Nu R C R' R C R'

O O OH

На реакционную способность субстрата (оксосоединения) в та-


ких реакциях влияет прежде всего природа заместителей (групп
−R и −R'). Так, введение электронодонорных заместителей зна-
чительно снижает реакционную способность соединения, а вве-
дение электроноакцепторных — усиливает. Поэтому альдегиды
в реакциях AN в целом более активны, чем кетоны.

R R' OH R O R OH H+
C O C R' C
H H O H OR'
+
H полуацеталь

+
R OH2 R + R + R' OH
C C OR C OR'
–H2O
H OR' H H

+
R OR'H R OR'
C C
–H+
H OR' H OR'
ацеталь
144 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

Кроме того, на реакционную способность влияет природа ну-


клеофила. Так, например, тиолы (RSH), являясь более сильными
нуклеофилами, чем спирты (ROH), вступают в реакцию AN как
с альдегидами, так и с кетонами, образуя устойчивые к гидро-
лизу тиоацетали, тогда как ацетали, продукты присоединения
спиртов к альдегидам, к гидролизу неустойчивы.
Обратить внимание! Последние стадии процесса представ-
ляют собой атаку нуклеофила (молекулы спирта R'OH) на элек-
трофильный реакционный центр (карбкатион) и идут по механиз-
му нуклеофильного замещения SN. Образующиеся промежуточные
соединения — полуацетали — являются неустойчивыми. Стаби-
лизация их возможна только в циклической форме при образова-
нии циклических полуацеталей, например 5-гидроксипентаналя:
C C OH C C
C O C O

C C C C OH
H H
Другой пример биологически важной реакции AN-типа —
присоединение аминов и некоторых других азотсодержащих со-
единений к карбонатным соединениям: альдегидам и кетонам.
Реакция идет по механизму нуклеофильного присоединения-
отщепления (AN-E):

O
O
+
H3C C +R NH2 CH3 C NH2 R (AN)
H
H

O OH
+
CH3 C NH2 R CH3 C NH R

H H
карбиноламин
(неустойчив)
OH

CH3 C NH R CH3 C N R + H 2O (E)

H H
имин
Занятие 4.2. Биологически важные реакции нуклеофильного замещения 145

В роли нуклеофила в этих реакциях могут выступать и дру-


гие азотсодержащие соединения: гидразин (NH2−NH2), гидрок-
силамин (NH2OH), фенилгидразин (NH2−NH−C6H5). Продукта-
ми реакций AN-E в этих случаях являются соединения
R
C N X, называемые гидразонами (X = −NH2), оксимами
`R
(X = −OH), фенилгидразонами (X = −NH−C6H5), иминами (X =
= −R).

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Субстрат, реагент, реакционный центр.
2. Механизм реакции:
• общая схема процесса;
• нуклеофил;
• хорошо уходящие группы, плохо уходящие группы;
• карбкатионы.
3. Влияние окружения реакционного центра. Электронные
эффекты.
4. Реакции нуклеофильного замещения у С(sp2)- и С(sp3)-
атома. Электрофильное замещение в ароматическом ряду (схема
процесса).
5. Реакции нуклеофильного присоединения.

Литература

Основная
1. Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия.
3-е изд, перераб. и доп. — М.: Дрофа, 2004. — С. 149–205.
2. Практикум по общей химии. Биофизическая химия. Хи-
мия биогенных элементов. 4-е изд. / Под ред. В. А. Попкова,
А. В. Бабкова. — М.: Юрайт, 2014. — С. 182, 197, 228, 229.
Дополнительная
Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 90–94, 102–115.
146 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

Лабораторная работа. Биологически важные


реакции нуклеофильного замещения,
нуклеофильного присоединения, нуклеофильного
присоединения-отщепления, радикального
замещения

Цель работы: изучить реакции нуклеофильного замещения,


нуклеофильного присоединения, нуклеофильного присоединения-
отщепления, радикального замещения.
Оборудование и реактивы: пробирка с газоотводной трубкой,
горелка. Растворы: бромида калия, этанола, серной кислоты
(конц.), 2,4-динитрофенилгидразина, формалина, ацетона, гидро-
сульфита натрия, гептана, бензола, толуола; лед; безводный аце-
тат натрия.
Содержание работы. Проведение реакций с соединениями,
предложенными преподавателем, наблюдение полученных ана-
литических эффектов, запись уравнений химических реакций,
указание механизмов реакций.
Ход работы
Опыт 1. Получение бромэтана
В первую пробирку помещают 0,1–0,2 г бромида калия, до-
бавляют 1 мл этанола и 10 капель концентрированной серной
кислоты. Пробирку закрывают пробкой с газоотводной трубкой.
Конец газоотводной трубки опускают во вторую пробирку, со-
держащую 1 мл воды с кусочком льда и помещенную в ста-
канчик со смесью воды и льда. Реакционную смесь осторожно
нагревают до кипения, прогревая сначала верхний слой. Посте-
пенно кристаллы бромида калия растворяются, а во второй про-
бирке постепенно собираются бесцветные тяжелые капли бро-
мэтана. Перегонку ведут до исчезновения кристаллов бромида
калия. Пипеткой удаляют из второй пробирки верхний водный
слой. Для обнаружения бромпроизводных используют пробу
Бельштейна: медную проволоку смачивают бромэтаном и вводят
в пламя горелки. Сначала пламя становится светящимся (сго-
рает углерод), а затем появляется интенсивное зеленое окраши-
вание.
Обратить внимание! Охлаждение приемника при перегон-
ке необходимо для предотвращения испарения бромэтана, так
как он имеет низкую температуру кипения (38,4 °С).
Опыт 2. Взаимодействие уксусной кислоты с этанолом
В пробирку помещают 0,1 г безводного ацетата натрия, до-
бавляют 0,5 мл этанола и несколько капель концентрирован-
Занятие 4.2. Биологически важные реакции нуклеофильного замещения 147

ной серной кислоты. Пробирку осторожно нагревают в течение


20–30 с. Содержимое пробирки выливают в выпаривательную
чашку с холодной водой. Отмечают появление характерного за-
паха.
Опыт 3. Взаимодействие формальдегида с 2,4-динитрофе-
нилгидразином
В пробирку помещают 0,5 мл раствора 2,4-динитрофенил-
гидразина, добавляют 5–10 капель формалина. Наблюдают появ-
ление желтого осадка.
Опыт 4. Взаимодействие ацетона с гидроксиламином
В пробирку помещают по 0,1 г гидроксиламина гидрохлори-
да и карбоната натрия. Смесь растворяют в 1–1,5 мл дистил-
лированной воды. Пробирку оставляют до прекращения выде-
ления углекислого газа, после чего раствор хорошо охлаждают
в ледяной воде. Добавляют при перемешивании 10 капель аце-
тона. Наблюдают разогревание смеси и выпадение белых кри-
сталлов.
Обратить внимание! В холодном растворе растворимость
оксима ацетона понижается и он лучше выпадает в осадок.
Опыт 5. Получение продукта присоединения гидросульфита
натрия к ацетону
На предметное стекло помещают 1 каплю насыщенного рас-
твора гидросульфита натрия и добавляют 1 каплю ацетона. Раз-
мешивают стеклянной палочкой и наблюдают появление кристал-
лов продукта присоединения гидросульфита натрия к ацетону.
Помещают предметное стекло под микроскоп и рассматривают
форму кристаллов. Они имеют вид неправильных четырехуголь-
ников.
Опыт 6. Бромирование предельных углеводородов (опыт вы-
полняется один на группу)
В 4 кварцевые кюветы помещают одинаковый объем (5–
10 мл) гептана (2 кюветы), бензола, толуола. В каждую кювету
добавляют 5–10 капель раствора брома в тетрахлориде углерода
(до одинаковой окраски). Содержимое каждой кюветы перемеши-
вают стеклянной палочкой. Кюветы помещают под источник УФ-
света. Одну из кювет с гептаном накрывают колпаком из бумаги
черного цвета. Через 3–4 минуты наблюдают окраску содержи-
мого кювет.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Цель работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные (табл. 4.2).
148 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

Таблица 4.2
№ опыта Реактивы Уравнение реакций Наблюдения
1
2
3
4
5
6

Выводы.

Вопросы к занятию

1. Дайте определение нуклеофила, электрофильного реакци-


онного центра.
2. Приведите общую схему процесса нуклеофильного замеще-
ния у С(sp2)- и С(sp3)-атомов.
3. Приведите общую схему процесса нуклеофильного присо-
единения.
4. Напишите реакцию альдольной конденсации пропионового
альдегида. Укажите механизм.
5. Напишите схему реакции внутри- и межмолекулярной де-
гидратации этанола, бутанола-2. Опишите механизм. В каких ус-
ловиях протекает реакция?
6. Напишите реакцию взаимодействия ацетальдегида с мети-
ловым спиртом. Опишите механизм на стадии получения полу-
ацеталя с использованием кислого катализатора. Объясните роль
катализатора.
7. В данных органических соединениях найдите реакционные
центры, по которым возможно протекание реакций SN, АN, АN-Е.

O
CH3
N H3C C
Cl
CH3
N,N-диметиламинобензол ацетилхлорид

H3C C CH CH2 CH CH3

CH3 CH3
2,5-диметилгексен-2
Занятие 4.3. Свойства гетерофункциональных соединений 149

8. Напишите реакцию гидролиза этилацетата в щелочной сре-


де. Укажите механизм.
9. Напишите уравнение альдольной конденсации пентаналя.
Опишите механизм реакции.
10. Напишите уравнение реакции получения полного ацеталя
через стадию образования полуацеталя при взаимодействии про-
паналя с этанолом.

Занятие 4.3. Свойства гетерофункциональных


соединений. Биологически активные
органические соединения неполимерного
характера

Подавляющее большинство органических веществ, участвую-


щих в процессах метаболизма, представляют собой соединения
с двумя и более функциональными группами. Такие соединения
принято классифицировать следующим образом:
1) полифункциональные — содержат одинаковые функцио-
нальные группы, например: этиленгликоль СН2ОН−СН2ОН, ги-
дрохинон ОН−С6Н4−ОН, щавелевая кислота НООС−СООН;
2) гетерофункциональные — содержат различные функ-
циональные группы, например: коламин СН2ОН−СН2NН2,
п-аминобензойная кислота (ПАБК) Н2N−С6Н4−СООН, пирови-
ноградная кислота СН3−С(О)−СООН;
3) гетерополифункциональные, например яблочная кислота
НООС−СН(ОН)−СН2−СООН, различные моносахариды.
Наличие нескольких функциональных групп в молекуле ока-
зывает значительное влияние на ее химические свойства, при-
водя, с одной стороны, к усилению или ослаблению реакцион-
ной способности, а с другой — к появлению нехарактерных для
монофункциональных соединений специфических свойств. По-
следние являются наиболее важными для обеспечения биологи-
ческих функций, выполняемых этими веществами в организме.
Рассмотрим основные группы свойств гетерофункциональных
соединений.
Кислотно-основные свойства: накопление в молекуле групп
(−ОН, −SН, −СООН) приводит к усилению кислотных свойств
соединений, а аминогрупп (−NН2, −NН) — к усилению ос-
новных свойств. Кроме того, наличие дополнительной электро-
ноакцепторной группы вблизи кислотного центра влечет за со-
150 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

бой повышение кислотности соединения. Так, этиленгликоль


СН2ОН−СН2ОН проявляет более сильные кислотные свойства
по сравнению с этанолом СН3−СН2ОН; щавелевая кислота
НООС−СООН является более сильной кислотой, чем уксусная
СН3−СООН, а молочная СН3−СН(ОН)−СООН — чем пропано-
вая СН3−СН2−СООН. Во всех перечисленных случаях отрица-
тельный индуктивный эффект заместителей (–I-эффект) групп
−ОН и −СООН обуславливает значительную поляризацию связи
О−Н и легкость отщепления протона, то есть усиление кислот-
ных свойств. Аналогично замена метильной группы −СН3 в аце-
тамиде СH3−C(O)−NH2 на аминогруппу в карбамиде (мочевине)
NH2−C(O)−NH2 приводит к усилению основных свойств, что
можно проиллюстрировать реакциями с соляной кислотой (обра-
зуется соль — гидрохлорид мочевины):
СН3−С(О)−NН2 + HCl →
→ NН2−C(O)−NH2 + HCl → (H2N−C+(OH)−NH2)Cl–
Еще более сильные по сравнению с карбамидом основные
свойства проявляет гуанидин: NH2−(C=NH)−NH2.
Наконец, наличие в молекуле различных по кислотно-основ-
ным свойствам функциональных групп приводит к проявлению
соединениями амфотерных свойств. Предельным случаем здесь
является полный перенос протона с кислотного центра на основ-
ный, например в α-аминокислотах, которые в кристаллическом
состоянии, а также в нейтральном водном растворе существуют
в форме цвиттер-иона: H3N+−CH(R)−COO–.
Нуклеофильно-электрофильные свойства: наличие электро-
ноакцепторного заместителя (–I-эффект) облегчает протека-
ние нуклеофильных реакций и затрудняет протекание электро-
фильных реакций. Так, в присутствии карбоксильной группы
галогениды, например в α-галогенкарбоновых кислотах, легко
замещаются не только на гидроксильную группу (при взаимо-
действии со щелочами), но и на аминогруппу (при взаимодей-
ствии с аммиаком):
R−CH(Cl)−COOH + 3NH3 → R−CH(NH2)−COONH4 + NH4Cl
Реакция идет по механизму SN, давая соли α-аминокислот.
В α,β-ненасыщенных карбоновых кислотах близость электро-
ноакцептора (карбоксильной группы) приводит к протеканию
реакций присоединения по двойной углерод-углеродной связи
по нуклеофильному (AN) механизму; а реакции электрофильного
присоединения оказываются затруднены. Например, акриловая
кислота взаимодействует с аммиаком:
Занятие 4.3. Свойства гетерофункциональных соединений 151


H2C CH COOH + NH3 H2C CH COOH

+ NH3

H2C CH2 COOH

NH2

В результате реакции AN образуется β-аланин.


Реакция элиминирования (отщепления) для гетерофункци-
ональных соединений протекают легче, чем для монофункцио-
нальных. Реакции элиминирования идут по-разному в зависи-
мости от характера и взаимного расположения функциональных
групп в молекуле. Особое биологическое значение эти реакции
имеют для гетерофункциональных кислот (гидрокси-, оксо-, ами-
нокислот и т. д).
Для кислот, содержащих электроноакцепторную группу Х (X =
= −Hal, −OH, −SH, −NH2, −NO2 и др.) в β-положении
к карбоксильной (β-замещенные кислоты), характерны реакции
по α-СН-кислотному центру: значительное электронодефицитное со-
стояние α-атома углерода обеспечивает повышенную подвижность
α-атома водорода. В результате образуются α,β-ненасыщенные кис-
лоты (стрелками указан индуктивный эффект):
X CH2 CH COOH H2C CH COOH + HX

H
Для α-замещенных амино- и оксокислот наиболее характер-
ны реакции декарбоксилирования, протекающие при нагревании
(в присутствии Ва(ОН)2 или разбавленной Н2SО4):

R CH COOH R CH2X + CO2

В результате реакций образуются альдегиды (из оксокислот)


и амины (из аминокислот), например:
O O

H3C C COOH CH3 C H + CO2

В организме аналогичные реакции (реакции ферментативного


декарбоксилирования) происходят в присутствии фермента де-
карбоксилазы и кофермента — пиридоксальфосфата. Например,
152 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

декарбоксилирование глутаминовой кислоты приводит к образо-


ванию γ-аминомасляной кислоты (ГАМК):
HOOC−(CH2)2−CH(NH2)−COOH → HOOC−(CH2)2−CH2−NH2
При нагревании α-гидроксикислот в присутствии минераль-
ных кислот происходят реакции разложения с образованием му-
равьиной кислоты и карбонильных соединений:
R OH R

C C O + HCOOH
R' COOH R'
Достаточно интересно в химическом отношении ведет себя
лимонная (3-гидроксипропантрикарбоновая кислота). Являясь
одновременно и α- и β-гидроксикислотой, она вступает как в ре-
акции элиминирования (дегидратации), образуя цис-аконитовую
кислоту — один из метаболитов цикла Кребса (реакция 1), так
и в реакцию разложения, конечный продукт которой — ацетон
(реакция 2):
COOH

HOOC CH2 C(OH) CH2 COOH


– H2O

COOH

HOOC CH C CH2 COOH (1)


– H2O

COOH

HOOC CH2 C(OH) CH2 COOH

O

HCOOH + HOOC CH2 C CH2COOH

CO + H2O + 2CO2 + CH3 C CH3 (2)


Реакции циклизации относятся к специфическим свойствам
гетерофункциональных соединений и могут протекать как вну-
тримолекулярно, так и межмолекулярно в зависимости от уда-
ленности функциональных групп друг от друга.
1. Внутримолекулярная циклизация — реакции характерны
для гетерофункциональных соединений с γ- и δ-расположением
Занятие 4.3. Свойства гетерофункциональных соединений 153

функциональных групп. Их особенность — нуклеофильный


и электрофильный реакционные центры находятся внутри одной
молекулы и оказываются сближенными в пространстве за счет
существования молекулы в «свернутой» (клешневидной) конфор-
мации. В результате реакций внутримолекулярной циклизации
могут образоваться:
— циклические полуацетали из альдегидоспиртов по меха-
низму AN (реакция 1);
— циклические эфиры — лактоны из гидроксикислот по ме-
ханизму SN y С(sp2) (реакция 2);
— циклические амиды — лактамы из аминокислот по меха-
низму SN y С(sp2) (реакция 3).

H2C OH O H2C O OH
H2C C H2C C (1)
H H
H2C CH2 H2C CH2
H2C OH O H2C O
H2C C H2C C O + H2O (2)
OH
H2C CH2 H2C CH2
H2C NH2 O H2C NH
C C O + H2O (3)
OH
H2C CH2 H2C CH2
Реакции идут самопроизвольно уже при незначительном на-
гревании. Образующиеся циклические продукты подвергаются
гидролизу в кислой и щелочной средах с образованием соответ-
ствующих солей.
2. Межмолекулярная циклизация — реакции характерны для
α-замещенных кислот, проходят по механизму межмолекулярно-
го элиминирования и сопровождаются образованием устойчивых
шестичленных циклов — циклических диэфиров, или лактидов
из α-гидроксикислот.
Примеры: образование лактида молочной кислоты или ци-
клических диамидов — дикетопиперазидов из α-аминокислот.
O O
C OH HO C O
H3C CH CH CH3 H 3C CH CH CH3 + 2H2O
OH HO C O C

O O
154 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

Реакции комплексообразования: поли- и гетерофункциональ-


ные соединения с α-расположением функциональной группы вы-
ступают в роли бидентатных или полидентатных лигандов при
взаимодействии с ионами d-переходных металлов с образованием
внутрикомплексных соединений — хелатов.
Реакции хелатообразования являются специфическим свой-
ством поли- и гетерофункциональных веществ, они чрезвычайно
широко распространены и играют существенную роль в процес-
сах метаболизма. Один из примеров — образование внутриком-
плексной соли глицината меди при взаимодействии в растворе
аминоуксусной кислоты с солями меди(II):
O C OH O C O H2N CH2
2 + Cu2+ Cu + 2H+
CH2 NH2 CH2 NH2 O C O

Хелаты представляют собой устойчивые циклические ком-


плексные соединения. Большинство ионов биометаллов в орга-
низме находятся в виде хелатных комплексов с органическими
биолигандами. Примером таких соединений является гемовая
структура (гем), представляющая собой хелатный комплекс,
в котором комплексообразователь, ион металла (Fe2+, Mg2+, Co2+
и др.), связан с гетероциклическим тетрадентантным лиган-
дом — порфирином. Другой важный пример — соли гетеропо-
лифункционального соединения этилендиаминтетрауксусной кис-
лоты (ЭДТА): (HOOC−CH2)2N−CH2−CH2−N(CH2−COOH)2.
Динатриевая соль Na2H2ЭДТА широко используется в коли-
чественном анализе (трилон Б). ЭДТА является полидентатным
лигандом и образует хелатные комплексы практически со всеми
металлами, кроме щелочных. Так, например, кальциевый ком-
плекс [СаН2ЭДТА], называемый тетацином, используется в меди-
цинской практике в качестве антидота при отравлении парами
ртути и другими токсичными тяжелыми металлами.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Поли- и гетерофункциональные органические соединения,
их роль в процессах жизнедеятельности организма. Гетерополи-
функциональные соединения.
2. Классификация гетерофункциональных соединений (ги-
дрокси-, оксо-, аминокислоты).
3. Общая характеристика реакционной способности гетеро-
функциональных соединений.
4. Реакции внутри- и межмолекулярной циклизации.
Занятие 4.3. Свойства гетерофункциональных соединений 155

5. Реакции по СН-кислотному центру (реакции элиминирования).


6. Виды таутомерии. Кето-енольная таутомерия (на примере
β-оксокислот).
7. Хелатоообразующие свойства:
а) основные понятия (комплексное соединение, комплексо-
образователь, лиганд, координационное число, дентатность, вну-
трикомплексное соединение);
б) функции гетерофункциональных соединений в биоком-
плексах;
в) структура и роль металлопорфиринов, гем;
г) устойчивость комплексных соединений; константа нестой-
кости;
д) понятие о металлолигандном гомеостазе организма.

Литература

Основная
1. Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия. 3-е
изд, перераб. и доп. — М.: Дрофа, 2004. — С. 230–241, 247–268.
2. Руководство к лабораторным занятиям по биоорг. химии. /
Под ред. Н. А. Тюкавкиной, 4-е изд., стереотип. — М.: Дрофа,
2008. — С. 239–242.
Дополнительная
1. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 484–500.
2. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 115–116, 281–287.

Лабораторная работа. Свойства


гетерофункциональных соединений

Цель работы: изучить кислотно-основные и хелатоообразую-


щие свойства α-гидроксикислот и α-аминокислот.
Оборудование и реактивы: пробирки. Растворы: 15% винной
кислоты, 5% гидроксида калия, 10% гидроксида натрия, суль-
фата меди, хлорида железа(III), гидрокарбоната натрия, молоч-
ной кислоты, 5% фенола, 5% глицина; бромная вода, салици-
ловая и ацетилсалициловая кислоты, серная кислота (насыщ.).
Ход работы
Опыт 1. Получение и свойства солей винной кислоты
В первую пробирку помещают по 0,5 мл 15% раствора вин-
ной кислоты и 5% раствора гидроксида калия. Пробирку интен-
156 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

сивно встряхивают и наблюдают постепенное выделение белого


кристаллического осадка гидротартрата калия.
Обратить внимание! Если осадок не выпадает, внутрен-
нюю стенку пробирки надо потереть стеклянной палочкой.
К полученному осадку добавляют по каплям 10% раствор ги-
дроксида натрия до полного его растворения, при этом образует-
ся двойная калий-натриевая соль винной кислоты, называемая
сегнетовой солью.
Во вторую пробирку помещают несколько капель раствора
сульфата меди, добавляют раствор гидроксида натрия до выпа-
дения голубого осадка. К выпавшему осадку гидроксида меди(II)
добавляют раствор сегнетовой соли из первой пробирки. Отмеча-
ют изменение окраски раствора.
Опыт 2. Свойства салициловой кислоты
А. На предметное стекло помещают несколько кристаллов са-
лициловой кислоты и добавляют одну каплю насыщенного рас-
твора гидрокарбоната натрия. Наблюдают выделение газа.
Б. В сухую пробирку помещают 2 лопаточки салициловой
кислоты и осторожно нагревают нижнюю часть пробирки. При
более энергичном нагревании происходит декарбоксилирование
салициловой кислоты с образованием фенола, который обнару-
живается по характерному запаху.
В. В две пробирки помещают по 1 лопаточке салициловой
и ацетилсалициловой кислот, добавляют по 1 мл воды и к полу-
ченному раствору добавляют 1–2 капли бромной воды. Отмечают
произошедшие изменения в каждой пробирке.
Опыт 3. Гидролиз ацетилсалициловой кислоты
В две пробирки помещают по несколько кристалликов ацетил-
салициловой и салициловой кислот, добавляют в каждую про-
бирку по 0,5 мл воды и 1–2 капли раствора хлорида железа(III),
отмечают окраску раствора в каждой пробирке. Раствор нагрева-
ют до кипения, отмечают изменение окраски раствора в каждом
случае.
Опыт 4. Разложение молочной кислоты концентрированной
серной кислотой
В пробирку наливают 1 мл молочной кислоты и 1 мл кон-
центрированной серной кислоты. Нагревают смесь до кипе-
ния. Жидкость при этом темнеет и пенится с выделением газа.
α-Гидроксикислоты под действием концентрированной серной кис-
лоты расщепляются на муравьиную кислоту и альдегид (кетон).
Опыт 5. Качественная реакция α-гидроксикислот с хлори-
дом железа(III)
В пробирку помещают 0,5 мл 5% раствора фенола и добавля-
ют 1–2 капли 1% раствора хлорида железа. Раствор приобретает
Занятие 4.4. Биологически важные поли- и гетерофункциональные соединения 157

фиолетовую окраску. При добавлении к нему 1–2 капель молоч-


ной кислоты происходит изменение окраски раствора до зеленова-
то-желтой. Это связано с тем, что α-гидроксикислоты вытесняют
фенол из комплексного фенолята с образованием лактата железа.
Опыт 6. Реакция аминокислот с хлоридом железа(III)
К 1 мл 5% раствора глицина добавляют несколько капель 5%
раствора хлорида железа(III). Раствор слегка нагревают до измене-
ния окраски. Объясните причину появления красного окрашивания.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные: уравнения реакций, наблюдения.
Выводы.

Вопросы и задания к лабораторной работе

1. Напишите схемы синтеза гидротартрата и тартрата калия.


Наличие какого структурного фрагмента в винной кислоте дока-
зывает реакция образования фелинговой жидкости?
2. Напишите уравнение реакции салициловой кислоты с ги-
дрокарбонатом натрия. Наличие какой функциональной группы
в салициловой кислоте доказывает эта реакция?
3. Какие кислотные центры присутствуют в молекуле салици-
ловой кислоты? Сравните их силу (значения констант ионизации
салициловой кислоты: по первой ступени К1 = 1,1 ⋅ 10–3, по вто-
рой ступени К2 = 2,6 ⋅ 10–14).
4. Напишите уравнение реакции салициловой кислоты с рас-
твором брома.
5. Напишите уравнение реакции декарбоксилирования сали-
циловой кислоты.
6. Приведите схему реакции гидролиза ацетилсалициловой
кислоты. Чем обусловлено появление фиолетовой окраски после
добавления хлорида железа(III)?

Занятие 4.4. Биологически важные поли-


и гетерофункциональные соединения.
Гетероциклы

Гетероциклические соединения (гетероциклы) — соедине-


ния, включающие в цикл один или несколько атомов, отличных
от углерода (гетероатомы). Гетероциклические системы лежат
158 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

в основе структуры соединений многих классов биологически


активных веществ, таких как ДНК, РНК, лекарственных пре-
паратов, а также алкалоидов. Последние представляют собой
азотсодержащие гетероциклы растительного происхождения, об-
ладающие выраженным физиологическим действием. К ним от-
носятся различные наркотические средства, никотин, кофеин,
морфин, атропин и др.
Наибольшее значение для организма имеют ароматические
азотсодержащие гетероциклы — сопряженные системы, содержа-
щие атом (атомы) азота и удовлетворяющие критерию ароматич-
ности. Ароматические гетероциклы можно подразделить на две
группы:
1. π-Избыточные системы — молекулы с повышенной элек-
тронной плотностью внутри цикла. Такое происходит, когда пара
р-электронов атома азота вступает в сопряжение с π-электронами
атомов углерода (р,π-сопряжение). В этом случае гетероатом ста-
новится электронодонором, а повышение электронной плотности
внутри цикла облегчает протекание реакций по механизму SE
(в α-положение к гетероатому); поэтому соединения легко окис-
ляются. Простейший пример π-избыточной гетероциклической
системы — пиррол:
HC CH

HC CH
N
H
Электронодонорный атом азота, называемый пиррольным,
является NН-кислотным центром. Кислотные свойства вы-
ражены очень слабо при взаимодействии пиррола со щелоч-
ными металлами и их амидами. Восстанавливается пиррол
с трудом, в жестких условиях, образуя гетероцикл пирроли-
дин, обладающий сильно основными свойствами. Пиррольное
ядро входит в состав порфина, порфиринов (тетрапиррольные
соединения), природной аминокислоты триптофана, индола
(бензопиррола):

N
H
2. π-Дефицитные системы — гетероциклы с пониженной
электронной плотностью внутри цикла. В этом случае в сопря-
жении с π-электронами атомов углерода участвует только один
π-электрон атома азота, а электронодефицитное состояние обус-
Занятие 4.4. Биологически важные поли- и гетерофункциональные соединения 159

ловлено большей по сравнению с атомом углерода электроотри-


цательностью атома азота. В этом случае гетероатом является
акцептором протона за счет пары электронов, не участвующей
в сопряжении, и проявляет основные свойства (пиридиновый
атом азота).
Электронодефицитное состояние ароматической системы при-
водит к затруднению реакции SE (в β-положение к гетероатому).
Простейшим примером такой гетероциклической системы явля-
ется пиридин:
H
C
HC CH
HC CH
N

Соединения, содержащие пиридиновый цикл, с трудом окис-


ляются, но легче восстанавливаются (гидрируются). Например,
в хинолине (бензопиридине), представляющем конденсированную
ароматическую систему, окислению легче подвергается бензоль-
ное кольцо (1), а восстановлению — пиридиновое (2):
[O] HOOC
(1)
N HOOC N
[H]
(2)
N N
H
Однако гомологи пиридина легко окисляются даже в мягких
условиях. Так, при окислении β-пиколина (2-метилпиридина) об-
разуется никотиновая кислота (витамин РР):
CH3 COOH
[O]

N N

Ядра пиридина и пипиредина входят в состав витаминов (РР,


группы В), анестетиков и т. д.
Пиридиновый атом азота также проявляет нуклеофильные
свойства, реагируя с галогеналканами и образуя алкилпиридини-
евые ионы, которые, в свою очередь, с такими сильными нуклео-
филами, как гидрид-ион, дают четвертичные алкилпиридиние-
вые соли. Реакция лежит в основе действия кофермента НАД+,
содержащего замещенный катион пиридиния:
160 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

+
N + RI N R I

+ H
N R + H– N R
H
Наконец, сочетание в одной молекуле пиррольного и пири-
динового атомов азота обуславливает амфотерные свойства, ко-
торые выражены слабо вследствие «слабости» NH-кислотного
и N-основного центров. Поэтому полного переноса протона, как
в случае аминокислот, не происходит, однако возможно образо-
вание межмолекулярных водородных связей, как у имидазола:
N
NH N
NH

а также взаимодействие соединений с кислотами и щелочами


(в отличие от пиррола). Ядро имидазола входит, в частности,
в состав аминокислоты гистидина и продукта ее декарбоксили-
рования биогенного амина — гистамина.
Сочетание в молекуле двух пиридиновых атомов азота при-
водит к увеличению дефицита электронов внутри цикла и еще
большему по сравнению с пиридином понижению активности
(инертности) соединений в реакциях SE, а также уменьшению
их основности по сравнению с пиридином. Так, например, ше-
стичленный гетероцикл с двумя пиридиновыми атомами азота —
пиримидин — в реакции с серной кислотой образует соли только
по одному атому азота:

N N
+ H2SO4 +
HSO4–
N N
H
Для многих замещенных гетероциклов с двумя атомами азо-
та, а также для некоторых гетерофункциональных соединений
характерно явление таутомерии.
Таутомерия — это равновесная динамическая изомерия, со-
провождающаяся миграцией (переносом) подвижной группы меж-
ду двумя или несколькими реакционными центрами в молекуле.
Если осуществляется перенос протона Н+ — это прототропная
таутомерия. Пример прототропной таутомерии — таутомерия го-
мологов имидазола (перенос протона между двумя атомами азота):
Занятие 4.4. Биологически важные поли- и гетерофункциональные соединения 161

R R
N NH

N N
H

Таким образом, в основе явления таутомерии лежит кислот-


но-основное взаимодействие. К разновидностям прототропной
таутомерии можно отнести лактим-лактамную (перенос прото-
на между атомами азота и кислорода), енамин-иминную (пере-
нос протона между атомами азота и углерода) и кето-енольную
(перенос протона между атомами кислорода и углерода) тауто-
мерии.
Первые два вида таутомерии удобно рассматривать на при-
мере гидрокси- и аминопроизводных пиримидина (соединений,
входящих в состав нуклеиновых кислот). Пример: цитозин (пря-
мыми стрелками указано направление смещения таутомерного
равновесия, изогнутыми — направление миграции протона):
NH2 NH2 NH

N N NH

N OH N O N O
H H

лактимная лактамная иминная


форма форма форма

Кето-енольная таутомерия пировиноградной кислоты:


H3C C COOH H2C C COOH

O OH
кетонная (оксо) енольная
форма форма

В большинстве случаев гораздо более устойчивым оказывается


оксо-таутомер. Присутствие енольного таутомера можно подтвер-
дить образованием (при взаимодействии с фосфорной кислотой)
фосфоенолпирувата — важнейшего метаболита в процессе глико-
лиза:
COOH
CH2 C OH
O P OH

O
162 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

В некоторых случаях может происходить значительная ста-


билизация енольной формы либо за счет возникновения термо-
динамически выгодной сопряженной системы, либо за счет об-
разования водородных связей. Так, молекула щавелевоуксусной
кислоты преимущественно находится в форме енольного тауто-
мера, поскольку в ней реализуется система сопряженных связей
(охватывает шесть атомов) и образуется внутримолекулярная во-
дородная связь (показана точками):
H2 H
HOOC C OH O C OH
C C C C C
HO
O O O O
H
кетоформа (20%) енольная форма (20%)

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Общая характеристика реакционной способности гетеро-
функциональных соединений.
2. Реакции внутри- и межмолекулярной циклизации.
3. Реакции по СН-кислотному центру (реакции элиминирования).
4. Виды таутомерии. Кето-енольная таутомерия (на примере
β-оксокислот).
5. Ароматические азотсодержащие гетероциклические соеди-
нения:
— с одним гетероатомом (пиррол, пиридин, β-пиколин, хинолин);
— с двумя гетероатомами (пиразол, имидазол, пиримидин).
6. Общая характеристика строения и свойств азотсодержащих
гетероциклов (природа ароматичности, понятия «пиррольный
атом азота» и «пиридиновый атом азота»).
7. Биологически важные соединения, содержащие в своем
составе пиррольный, имидазольный или пиримидиновый гетеро-
цикл.
8. Таутомерия азотсодержащих гетероциклов (лактим-лактам-
ная, енамин-иминная).
9. Бициклическая гетерофункциональная система пурина.

Литература

Основная
Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия. 3-е
изд, перераб. и доп. — М.: Дрофа, 2004. — С. 149–275.
Образец билета к защите модуля 4 163

Дополнительная
1. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 612–625.
2. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 115–116, 281–287.

Вопросы к занятию
1. Приведите строение пиридина и пиррола и объясните аро-
матический характер данных соединений.
2. Напишите реакцию аминоуксусной кислоты с этанолом
и реакцию, происходящую при нагревании аминоуксусной кисло-
ты. Укажите механизм, по которому протекает каждая реакция.
3. Напишите таутомерные формы ацетоуксусного эфира (эти-
лового эфира 3-оксобутановой кислоты). Укажите причины ста-
билизации енольной формы.
4. Напишите уравнение реакции разложения лимонной кис-
лоты, происходящей при ее нагревании с концентрированной
серной кислотой. Назовите конечные продукты.
5. Напишите уравнения реакций пиридина с соляной кис-
лотой и иодметаном. В какой реакции проявляются основные,
а в какой — нуклеофильные свойства пиридина?
6. Напишите реакцию декарбоксилирования гистидина. Ка-
кой гетероцикл содержится в молекуле гистидина? Назовите по-
лученный в результате реакции биогенный амин.
7. Приведите примеры гидроксо- и ацидокомплексов. Напи-
шите для одного из них выражение для расчета констант нестой-
кости и устойчивости.
8. Напишите схему кислотного гидролиза γ-валеролактама
(лактама γ-аминовалериановой кислоты).
9. Дайте определение таутомерии. Какие таутомерные фор-
мы возможны для урацила (2,4-дигидроксипиримидина) и какая
из них участвует в образовании нуклеозида уридина? Напишите
структуру уридина.
10. Приведите формулы комплексных соединений железа(III)
с тиоцианид-ионом, фторид-ионом, оксалат-ионом. Назови-
те их. Укажите в каждом соединении координационное число
железа(III), дентатность лигандов.

Образец билета к защите модуля 4

1. Какое из представленных веществ вступает в реакцию SN


по С(sp2)-атому?
А. Уксусная кислота.
164 Модуль 4. Механизмы реакций в органической химии

Б. Хлорэтанол-1.
В. Циклогексан.
Г. Пропаналь.
2. Выберите пару соединений, при взаимодействии которых
в кислой среде образуется альдоль.
А. СH3COOH, CH3CH2CH2OH.
Б. СH3OH, СH3COOH.
В. H2C=O, CH3CH=O.
Г. СH3COOH, HOCH2CH2CH2OH.
3. По какому механизму протекает реакция дегидратации?
А. SN
Б. SЕ
В. Е
Г. АN
Д. AЕ
4. Для каждого реакционного центра выберите тип реагента,
к которому он имеет сродство:
А. Двойная углерод-углеродная связь. 1. Атака нук-
Б. Тройная углерод-углеродная связь. леофилом.
В. Ароматическое ядро. 2. Атака элек-
Г. Атом углерода карбоксильной группы. трофилом.
5. Выберите классы соединений, для которых характерно про-
текание нуклеофильных реакций по соответствующему реакци-
онному центру:
А. Карбоновые кислоты. 1. С(sp2)-атом
Б. Галогенпроизводные углеводородов. 2. С(sp3)-атом
В. Альдегиды.
Г. Амины.
6. Напишите уравнение реакции гидрогалогенирования 2-ме-
тилбутена-1. Опишите механизм реакции. Покажите действие
правила Марковникова.
7. Напишите уравнение альдольной конденсации этаналя.
Опишите механизм реакции. Объясните причину появления СН-
кислотного центра.
МОДУЛЬ 5

СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА
БИОПОЛИМЕРОВ

Высокомолекулярные соединения (ВМС, полимеры) — соеди-


нения с относительной молекулярной массой от нескольких ты-
сяч до миллионов, молекулы которых (макромолекулы) состоят
из большого числа повторяющихся группировок (мономерных
звеньев), соединенных химическими связями.
По происхождению полимеры подразделяют на природные,
или биополимеры, и синтетические. Биополимеры синтезиру-
ются в организме в результате реакций поликонденсации при
участии ферментов. К биополимерам относятся:
— белки (полипептиды);
— нуклеиновые кислоты (полинуклеотиды);
— углеводы (полисахариды).
Белки и нуклеиновые кислоты в организме выполняют пре-
имущественно функции информационных биополимеров, а угле-
воды — энергодативных биополимеров.
По химическому составу полимеры подразделяют на гомопо-
лимеры, содержащие одинаковые мономерные звенья, и сополи-
меры. Сополимеры, макромолекулы которых построены из зве-
ньев разной пространственной конфигурации, но чередующихся
в цепи с определенной периодичностью, называют стереорегуляр-
ными.
Свойства биополимеров зависят как от природы и структуры
мономерных звеньев, так и от их взаимного пространственного
расположения, то есть от конформации макромолекулы. В ну-
клеиновых кислотах и белках последовательность звеньев за-
дается соответствующим кодом и определяет их биологическую
специфичность.
166 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

Занятие 5.1. Строение и свойства


аминокислот, пептидов и белков.
Определение изоэлектрической точки белка
по степени набухания

Аминокислоты — соединения, молекулы которых содержат


как амино-, так и карбоксильные группы.
Для природных α-аминокислот, являющихся биологически
важными соединениями, принята своя классификация (табл. 5.1).

Таблица 5.1. Классификация природных α-аминокислот


*
NH2 CH COOH

R
R Название Обозначение
Нейтральные гидрофобные аминокислоты
CH3 Аланин Ala
(CH3)2CH Валин Val
(CH3)2CHCH2 Лейцин Leu
C2H5CH(CH3) Изолейцин Ile
C6H5CH2 Фенилаланин Phe
CH3S(CH2)2 Метионин Met
C8H6N(CH2) Триптофан Trp
C4NH—COOH Пролин Pro
Нейтральные гидрофильные аминокислоты
H Глицин Gly
CH2OH Серин Ser
CH3CH(OH) Треонин Thr
HOC6H4CH2 Тирозин Tyr
H2NH(=O)CH2 Аспарагин Asn
H2NH(=O)CH2CH2 Глутамин Gln
HSCH2 Цистеин Cys
Кислые аминокислоты (ионогенные)
HOOC—CH2 Аспарагиновая кслота Asp
HOOC—CH2CH2 Глутаминовая кислота Glu
Занятие 5.1. Строение и свойства аминокислот, пептидов и белков 167

Окончание табл. 5.1


R Название Обозначение
Основные аминокислоты (ионогенные)
H2N(CH2)4 Лизин Lys
H2N–C(NH)–NH(CH2)3 Аргинин Arg
C3(NH)N–CH2 Гистидин His

Все α-аминокислоты можно представить как результат замены


атома водорода в простейшей α-аминокислоте глицине на тот или
иной остаток R. В зависимости от природы остатка R, называе-
мого боковой цепью, α-аминокислоты подразделяют на 4 группы,
отличающиеся гидрофильностью или гидрофобностью боковых
цепей, а также способностью боковой цепи проявлять кислотные
или основные свойства.
Что касается стереохимии природных α-аминокислот, все они,
кроме глицина, имеют асимметрический атом углерода (атом,
связанный и с амино-, и с карбоксильной группами). Его кон-
фигурацию можно соотнести с конфигурацией L-глицеринового
альдегида, претерпевшего химические превращения, при усло-
вии, что данные превращения либо не затрагивают хиральный
центр, либо протекают строго стереоспецифично. Все природные
α-аминокислоты являются L-энантиомерами.
H CH O H
H2N CH3 HO H HO CH2OH
COOH CH2OH CH O

L-аланин L-глицериновый альдегид

От конфигурации асимметрического центра аминокислот су-


щественно зависит проявляемая биологическая активность как
самих аминокислот, так и более крупных молекул, в состав ко-
торых эти аминокислоты входят. На биологические свойства оли-
го- и полимерных соединений (пептидов), мономерами которых
выступают остатки аминокислот, большое влияние оказывает оп-
тическая чистота входящих в их состав аминокислот.
Аминокислоты представляют собой бесцветные кристалличе-
ские вещества с довольно высокими температурами плавления
(> 230 °С). Большинство аминокислот достаточно хорошо рас-
творяются в воде и практически не растворяются в спирте и ди-
этиловом эфире, что указывает на солеобразный характер этих
веществ. Специфическая растворимость аминокислот является
наиболее ярким проявлением одновременного присутствия амино-
168 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

группы (имеющей основный характер) и карбоксильной группы


(характеризующейся кислотными свойствами) в одной и той же
молекуле, поэтому аминокислоты являются амфотерными элек-
тролитами (амфолитами). В водных растворах и в твердом со-
стоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей —
цвиттер-ионов.
Кислотно-основное равновесие аминокислоты можно описать
следующим образом:
+ +
H 3N H3N H2N
+∗ +
–H –H
CHR CHR CHR
+∗ +
+H – +H –
COOH pKa1 COO pKa2 COO
аммонийная цвиттер-ион карбоксилат
соль
∗ + +
+H — уменьшение pH, –H — увеличение pH

Если к раствору аминокислоты приложить электрическое


поле, то ионы аминокислоты будут перемещаться в зависимости
от рН раствора: в кислой среде при рН < 7 аммонийные ионы
аминокислот передвинутся к отрицательному полюсу (катоду),
а в щелочной среде при рН > 7 карбоксилат-ионы переместятся
к положительному полюсу (аноду). Значение рН, соответствую-
щее наличию в равновесной смеси только цвиттер-ионов, называ-
ется изоэлектрической точкой и обозначается pI. При значении
рН = pI перемещения молекул в электрическом поле не наблю-
даются. Изоэлектрическая точка определяется соотношением
pI = 0,5 ⋅ (pKa1 + рКа2).
Реакции с участием аминогруппы. Одновременное присут-
ствие в одной молекуле аминогруппы и карбоксильной группы
отражается и на поведении аминокислот в реакциях, в которых
участвует только одна из двух функциональных групп. Ами-
ногруппа, проявляющая себя в аминах как нуклеофил, в би-
полярном ионе полностью лишена нуклеофильности вследствие
протонирования, поэтому аминокислоты, в отличие от аминов,
не участвуют ни в реакциях алкилирования по Гофману, ни аци-
лирования. Тем не менее, эти реакции могут происходить при
условии предварительного депротонирования аминогруппы в ре-
акционной среде с высокими значениями рН, при которых цвит-
тер-ион превращается в карбоксилат-анион.
Алкилирование осуществляют, действуя на соли аминокислот
алкилгалогенидами в присутствии оснований (как органических,
так и неорганических).
Занятие 5.1. Строение и свойства аминокислот, пептидов и белков 169

Ацилирование тоже требует предварительного превращения


цвиттер-иона в карбоксилат-анион и успешно протекает в при-
сутствии в реакционной среде эквивалента основания (B:), необ-
ходимого для связывания выделяющегося в ходе реакции кисло-
го продукта — галогеноводорода или карбоновой кислоты:
H2N−CHR−COO– + R'−C(O)−Cl + B: →
→ R'−C(O)−NH−CHR−COO–BH+ + BH+Cl–
или
H2N−CHR−COO– + [R'−C(O)]2O + B: →
→ R'−C(O)−NH−CHR−COO–BH+ + BH+R'−COO–
Для аминокислот, как и для аминов, свойственна реакция об-
разования оснований Шиффа; наиболее часто проводят взаимо-
действие аминокислот с бензальдегидом:
R'C(O)−NH−CHR−COO−BH+ + HCl →
→ R'−C(O)−NH−CHR−COOH + BH+Cl–

H2N−CHR−COO–Na+ + C6H5−CH=O →

→ C6H5−CH=N−CHR−COONa ⎯HCl
⎯⎯ → C6H5−CH=N−CHR−COOH
Образование оснований Шиффа служит основой реакции
идентификации аминокислот, известной как нингидриновая
проба, широко применяемой для визуализации зон аминокислот
при их хроматографическом и электрофоретическом разделении,
а также для количественного определения содержания аминокис-
лот в растворах:
O O
OH – HO
+ H2N CHR COO +
OH HO
O O
нингидрин
O OН

N + RCH O + CO2

O O
интенсивное сине-фиолетовое окрашивание
170 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

Дезаминирование аминокислот, как и любого первичного ами-


на, протекает при действии на аминокислоту азотистой кислоты:
H3N+−CHR−COO– + HNO2 → N2 + RCH(OH)COOH + H2O
Эта реакция положена в основу определения содержания азота
и количества аминогрупп в аминокислотах (метод Ван-Слайка).
Все природные α-аминокислоты делятся на незаменимые, ко-
торые поступают в организм человека только из внешней среды
(валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин,
триптофан и фенилаланин), и заменимые, синтез которых проис-
ходит в самом организме. Исходными веществами для биосинте-
за α-аминокислот служат либо вещества, не являющиеся амино-
кислотами (реакция А), либо другие аминокислоты (реакция Б).
А. Восстановление α-кетокислот действием НАДН:
HOOC−CH2−CH2−C(O)−COOH + NH3 + HAД<H →
→ HOOC−CH2−CH2−CH(N+H3)−COO– + H2O + HAД+
Реакция стереоспецифична вследствие стереоспецифичности
НАДН.
Б. Трансаминирование (переаминирование) является основ-
ным путем синтеза α-аминокислот в организме:
+ +
NH3 R′ R NH3

CHR + C O C O + CHR′
– –
COO COOH COOH COO

Катализаторами и участниками этого процесса являются фер-


менты (аминотрансферазы) и кофермент пиридоксальфосфат, ко-
торый служит переносчиком аминогруппы.
Пептиды. Не только наличие цвиттер-формы аминокислот
свидетельствует о возможности взаимодействия аминогруппы
и карбоксильной группы, которые способны реагировать друг
с другом, даже находясь в одной молекуле. Еще одним доказа-
тельством является образование межмолекулярной амидной свя-
зи. Амиды, образовавшиеся в результате взаимодействия неко-
торого числа аминокислот, называют пептидами. В зависимости
от числа аминокислотных остатков различают ди-, три-, тетра-,
пента- и тому подобные пептиды; при этом пептиды с относитель-
ной молекулярной массой не более 10 000 называют олигопепти-
дами, а с молекулярной массой более 10 000 — полипептидами,
или белками. Амидные связи в пептидах называют пептидными
связями.
Занятие 5.1. Строение и свойства аминокислот, пептидов и белков 171

Свойства пептидной связи


1. Пептидная группировка имеет жесткую планарную струк-
туру, поскольку все атомы, входящие в нее, расположены в од-
ной плоскости.
2. Атомы кислорода и водорода в пептидной группировке при-
родных пептидов и белков находятся в транс-положении по от-
ношению к связи С−N, что обусловлено стабилизацией струк-
туры макромолекулы благодаря наибольшей удаленности друг
от друга боковых цепей заместителей, находящихся в транс-
конфигурации.
3. Пептидная группа представляет собой трехцентровую
р,π-сопряженную систему, которая образуется при делокализа-
ции электронной плотности между атомами кислорода, углерода
и азота. Длины связей С−О и С−N оказываются практически
одинаковыми.
4. Пептидная связь устойчива при 310 K (средняя нормаль-
ная температура тела человека) в средах, близких к нейтральной
(физиологические условия). В кислой и щелочной среде связь
подвергается гидролизу. В условиях организма гидролиз проис-
ходит ферментативно.
5. Дополнительные, как правило, нековалентные, связи меж-
ду пептидной группой и боковыми цепями обусловливают су-
ществование различных конформаций белковой молекулы. Так,
например, внутримолекулярные водородные связи (N−H<<<O=C)
стабилизируют вторичную структуру белка.
Пептидная группировка может существовать в двух резонанс-
ных формах (кето-форме и енольной):
O OH

C C
N N

H
кето-форма енольная форма

Свойства пептидной группировки определяют структуру поли-


пептидной цепи:
H O R' H O

N C CH N C
CH N C CH

R H O R''
172 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся


участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участ-
ков — боковых радикалов аминокислотных остатков. Началом по-
липептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу
(N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбок-
сильной группой (С-конец). Как правило, при изображении фор-
мулы пептида запись ведут слева направо от N-конца к С-концу:
+ –
H3N CH C NH CH C NH CH C NH CH COO

R1 O R2 O R3 O R4

N-конец тетрапептид C-конец

Название пептида формируется путем последовательного пере-


числения, начиная с N-конца, названий входящих в его состав
аминокислот, при этом суффикс «-ин» в названии заменяется
на суффикс «-ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для
описания структур пептидов применяют не традиционные струк-
турные формулы, а сокращенные обозначения, позволяющие сде-
лать запись более компактной.
Понятие «структура пептида», равно как и «структура бел-
ка», включает в себя следующие характеристики:
1) общее число аминокислотных остатков;
2) перечень аминокислот, входящих в состав пептида, и ука-
зание количества аминокислотных остатков каждого вида — этот
параметр называется аминокислотным составом пептида или
белка;
3) последовательность связывания аминокислот друг с дру-
гом — аминокислотная последовательность, отражающая так
называемую первичную структуру пептида или белка. Она за-
писывается слева направо от N-конца к С-концу.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Строение и свойства аминокислот. Особенности образова-
ния ангидридов у α- и γ-аминокислот.
2. Состав и строение белков.
3. Общие свойства и классификация биополимеров.
4. Набухание и растворы ВМС:
• термодинамика процесса набухания;
• влияние различных факторов на степень набухания;
• определение изоэлектрической точки.
Занятие 5.1. Строение и свойства аминокислот, пептидов и белков 173

Литература

Основная
1. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт,
2016. — С. 526–548.
2. Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия.
3-е изд, перераб. и доп. — М.: Дрофа, 2004. — С. 313–343.
Дополнительная
Руководство к лабораторным занятиям по биоорг. химии. /
Под ред. Н. А. Тюкавкиной. 4-е изд., стереотип. — М.: Дрофа,
2008. — С. 311–316.

Лабораторная работа. Строение и свойства


аминокислот, пептидов и белков. Определение
изоэлектрической точки белка по степени
набухания

Цель работы: приобрести навыки экспериментального опре-


деления функциональных групп в аминокислотах (опыты № 1
и 2); величин набухания полимеров и изоэлектрической точки
(ИЭТ) белков. Научиться экспериментально доказывать наличие
пептидной связи и индивидуальных аминокислот в белках и по-
липептидах (опыты № 3–5).
Приборы и оборудование: штатив для пробирок; пробирки
одинакового диаметра или градуированные; бюретки; штативы
Бунзена; палочки стеклянные.
Реактивы: растворы яичного белка, альбумина, желати-
на, глицина (1%), NaNO2 (5%), CuSO4 (5%), NaOH (10%),
Pb(CH3OOH)2 (10%), уксусная кислота (конц.), индикатор — ме-
тиловый красный.
Желатин порошкообразный; кусочки резины; толуол; раство-
ры сульфата натрия (с(1 / 2Na2SO4) = 1 моль / л и с(1 / 2Na2SO4) =
= 0,0025 моль / л); раствор иодида натрия (с(NaI) = 0,1 моль / л);
буферные растворы с рН от 1 до 12; гидрозоль гидроксида
железа(III); раствор желатина (0,1%).
Ход работы
Опыт 1. Реакция глицина с формальдегидом
При взаимодействии α-аминокислот с альдегидами получают-
ся замещенные имины (основания Шиффа) через промежуточную
стадию образования карбиноламинов. Данная реакция под назва-
174 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

нием «формольное титрование» используется для количественно-


го определения карбоксильных групп в α-аминокислотах.
В пробирку помещают 5 капель 1% раствора глицина и до-
бавляют 1 каплю индикатора метилового красного. Раствор окра-
шивается в желтый цвет (нейтральная среда). К полученной сме-
си добавляют равный объем формалина. Наблюдают изменение
окраски индикатора.
Сделайте вывод о реакции среды в растворе и напишите урав-
нение реакции (табл. 5.2).
Опыт 2. Реакция глицина с азотистой кислотой
Дезаминирование аминокислот под действием азотистой кис-
лоты приводит к образованию соответствующих гидроксикислот.
Данная реакция используется для количественного определения
аминогрупп в аминокислотах.
В пробирку помещают 5 капель 1% раствора глицина и рав-
ный объем 5% раствора нитрита натрия. Добавляют 2 капли
концентрированной уксусной кислоты и осторожно взбалтывают
смесь. Наблюдают выделение газа.
Напишите уравнение реакции (табл. 5.2).
Опыт 3. Биуретовая реакция на пептидную связь
При взаимодействии биурета с сульфатом меди в щелочной
среде образуется хелатный комплекс меди фиолетового цвета.
Данная реакция является качественной на пептидную связь.
В 3 пробирки помещают по 5–6 капель растворов яичного
белка, альбумина и желатина, соответственно, добавляют равный
объем 10% раствора гидроксида натрия и по стенке прикапыва-
ют 1–2 капли раствора сульфата меди(II). Наблюдают появление
красно-фиолетовой окраски.
Сделайте вывод о наличии пептидной связи в белках и поли-
пептидах (табл. 5.2).
Опыт 4. Ксантопротеиновая реакция белков
Для обнаружения ароматических и гетероциклических
α-аминокислот (фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан) ис-
пользуется ксантопротеиновая реакция.
В 3 пробирки помещают по 10 капель растворов яичного
белка, альбумина и желатина и 2–3 капли концентрированной
азотной кислоты. Содержимое пробирки осторожно нагревают
при непрерывном встряхивании. Раствор и осадок окрашивают-
ся в желтый цвет. Охладив пробирку, осторожно добавляют 2–3
капли 10% раствора гидроксида натрия до появления ярко-оран-
жевой окраски. Результаты вносят в таблицу 5.2.
О наличии каких аминокислот в белках и полипептидах сви-
детельствует данная реакция?
Занятие 5.1. Строение и свойства аминокислот, пептидов и белков 175

Опыт 5. Реакция на присутствие серосодержащих α-амино-


кислот (реакция Фоля)
В основе специфического обнаружения цистеиновых остат-
ков в белках лежит образование нерастворимых меркаптидов
свинца(II). Образующиеся соли выпадают в виде осадка черного
цвета, что служит качественной реакцией на присутствие цистеи-
на в белках. Образование устойчивых меркаптидов является хими-
ческой основой токсического действия солей свинца на организм.
В 3 пробирки помещают по 10 капель растворов яичного бел-
ка, альбумина и желатина соответственно и вдвое больший объем
10% раствора гидроксида натрия. Содержимое пробирки переме-
шивают, нагревают до кипения (1–2 мин). К полученному щелоч-
ному раствору добавляют 5 капель 10% ацетата свинца(II) и вновь
кипятят. Наблюдают появление серо-черного осадка (табл. 5.2).
О наличии каких аминокислот в белках и полипептидах сви-
детельствует данная реакция?
Опыт 6. Изучение влияния природы среды на набухание
Берут четыре сухие пробирки одинакового диаметра и нуме-
руют их. В пробирки № 1 и 2 помещают примерно равное коли-
чество порошкообразного желатина (~0,5 см по высоте пробир-
ки), в пробирки № 3 и 4 — по одинаковому кусочку резины.
В пробирки № 1 и 3 отмеривают из бюретки по 5,0 мл дистил-
лированной воды, в пробирки № 2 и 4 приливают толуол в та-
ком же объеме. Через 20 мин измеряют высоту слоя набухшего
желатина и сравнивают размеры кусочков резины. Результаты
наблюдений записывают в таблицу 5.3.
Обратить внимание! По окончании работы толуол вылива-
ют в специальную склянку для слива органических растворителей.
Опыт 7. Изучение влияния электролитов на величину на-
бухания ВМС
В три сухие пронумерованные пробирки одинакового диаме-
тра помещают примерно равное количество желатина (~0,5 см
по высоте пробирки). С помощью полоски миллиметровой бу-
маги измеряют высоту слоя сухого желатина до набухания (h0);
результаты записывают в таблицу. Пробирки примерно до сере-
дины заполняют из бюреток: № 1 — дистиллированной водой,
№ 2 — раствором сульфата натрия с концентрацией 1,0 моль / л,
№ 3 — раствором иодида натрия с концентрацией 1,0 моль / л.
Через 1–2 мин после заполнения пробирок содержимое их осто-
рожно перемешивают стеклянной палочкой, чтобы набухшие ча-
стицы верхнего слоя желатина не затрудняли доступ жидкости
к частицам нижнего слоя. Примерно через 20 мин осторожным
постукиванием по верхней части пробирки добиваются осажде-
ния всплывших частиц желатина и измеряют высоту слоя набух-
176 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

шего желатина (h). Рассчитывают степень набухания желатина


в воде и в растворах электролитов. Результаты измерений и рас-
четов записывают в таблицу 5.4.
Опыт 8. Определение изоэлектрической точки желатина
В шесть сухих пронумерованных пробирок (одинакового диа-
метра или градуированных) помещают примерно одинаковое ко-
личество желатина (~0,5 см по высоте пробирки); с помощью по-
лоски миллиметровой бумаги измеряют высоту сухого желатина
в каждой пробирке (h0) и результаты измерений записывают
в таблицу. В каждую из пробирок осторожно по стенке налива-
ют из бюреток по 7,0 мл растворов с различными значениями
рН. Через 1–2 мин содержимое пробирок осторожно перемеши-
вают, а через 20 мин осаждают всплывшие частицы желатина
(как в опыте 2) и измеряют высоту слоя набухшего желатина (h);
результаты измерений записывают в таблицу 5.5.
Обработка результатов эксперимента
Для определения ИЭТ желатина (опыт 3) строят график за-
висимости Δh = f(pH). ИЭТ находят, опустив из точки минимума
кривой перпендикуляр на ось абсцисс.
В выводах отмечают влияние природы среды, электролитов
и рН на набухание желатина.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные.

Таблица 5.2
№ Исполь- Уравнение реакции, соответствующее Резуль-
опыта, зуемые условиям эксперимента тат
название реактивы
1
2
3
4
5

Таблица 5.3
Пробирка Исследуемое Среда Результаты наблюдений
ВМС
1 Желатин Вода
2 Желатин Толуол
3 Резина Вода
4 Резина Толуол
Занятие 5.1. Строение и свойства аминокислот, пептидов и белков 177

Таблица 5.4
Про- Среда Высота слоя Высота слоя Степень
бирка сухого жела- набухшего же- набуха-
тина, h0, мм латина, h), мм ния
1 Вода
2 Раствор Na2SO4
3 Раствор NaI

Таблица 5.5
Про- рH Высота слоя сухого Высота слоя набухше- Δh, мм
бирка раствора желатина, h0, мм го желатина, h, мм
1
2
3

Справочные величины.
Расчеты.
Выводы.

Вопросы к занятию

1. Охарактеризуйте химические свойства аминокислот.


2. Охарактеризуйте механизм образования амидной связи.
3. Напишите уравнение реакции глицина с нитритом натрия
в кислой среде, назовите продукт реакции.
4. Напишите уравнения реакций окислительного и неокис-
лительного дезаминирования фенилаланина, протекающих под
действием ферментов. Какие ферменты используются в каждом
случае? Назовите продукты реакции.
5. Поясните механизм токсического действия солей свинца.
6. Будут ли давать положительную пробу с Pb2+ пептиды:
окситоцин, вазопрессин и полипептид инсулин? (См. учебник
Тюкавкиной Н. А. и Баукова Ю. И. («Основная литература [2]»
с. 355–356, рис. 11.2).
7. Поясните условия протекания следующих превращений
и механизмы реакции:
? ?
H3С CH COOH H3С CH COOH

NH2 OH
?
H3С CH C(O) OC2H5

OH
178 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

8. Напишите схему образования трипептида из аланина, гли-


цина и лейцина.
9. Напишите схему образования биурета.
10. Запишите химическими формулами и дополните схему
следующих превращений:

Аланин ⎯t°⎯
→ дикетопиперазин ⎯Осторожный
⎯⎯⎯⎯
гидролиз
→ дипептид
11. Каковы особенности растворения ВМС? Какой процесс на-
зывают набуханием?
12. Какие факторы и как влияют на набухание ВМС? Влия-
ние каких факторов изучают в лабораторной работе?
13. Как определить степень набухания? Назовите основные
этапы эксперимента.
14. Что называют изоэлектрической точкой белка? Приведи-
те схематическую формулу макромолекул белка, находящегося
в изоэлектрическом состоянии. Какие свойства белка резко ме-
няются в изоэлектрическом состоянии?
15. В каком из растворителей (вода, спирт, толуол, физиоло-
гический раствор) желатин будет набухать, а в каком нет? Объ-
ясните причину.
16. При рН 6 инсулин остается на старте при электрофорезе.
К какому электроду инсулин будет перемещаться в растворе HCl
с концентрацией 0,1 моль / л?
17. К какому электроду будут передвигаться частицы белка
(pI = 4,0) при электрофорезе в ацетатном буфере, приготовлен-
ном из 100 мл раствора СН3СООН с концентрацией 0,1 моль / л
и 25 мл раствора СН3СООН с концентрацией 0,2 моль / л?

Занятие 5.2. Белки и их структурные


компоненты

Белки представляют собой соединения, полипептидные цепи


которых содержат более 50 аминокислотных остатков. Они де-
лятся на белки, состоящие только из остатков аминокислот
(простые белки, или протеины), и на белки, в состав которых
помимо аминокислот входят остатки соединений, относящихся
к другим классам (сложные белки, или протеиды). Небелковая
(то есть неаминокислотная) часть молекулы протеида называется
простетической группой и лежит в основе классификации бел-
ков по группам:
Занятие 5.2. Белки и их структурные компоненты 179

а) гликопротеины: аминокислоты + углеводы;


б) липопротеины: аминокислоты + липиды;
в) нуклеопротеины: аминокислоты + нуклеотиды;
г) фосфопротеины: аминокислоты + фосфорная кислота;
д) металлопротеины: аминокислоты + ионы металлов.
Если сложный белок выполняет функцию фермента, то его
простетическая (небелковая) группа нередко является кофермен-
том, то есть соединением, отвечающим за проявление катали-
тической активности фермента. Протеиновая (белковая) часть
фермента в этом случае называется апоферментом. Принадлеж-
ность белка к тому или иному классу определяется его первич-
ной структурой.
Вторичная структура белков (как и пептидов) определяется
расположением полипептидной цепи в пространстве. Характер
пространственной структуры полипептидной цепи обусловлен
образованием между отдельными аминокислотными остатками
дополнительных связей, стабилизирующих структуру белковой
молекулы: дисульфидные мостики, водородные связи, ионные
связи, гидрофобные связи, а также гидратируемые группы. При
этом связываемые остатки могут находиться на достаточно уда-
ленных друг от друга участках полипептидной цепи.
1. Дисульфидные мостики образуются между остатками ци-
стеина за счет окисления тиольных групп:
HN CH CH2 SH + HS CH2 CH NH [O]

C O C O

HN CH CH2 S S CH2 CH NH

C O C O

Мостики возникают как между остатками цистеина, располо-


женными в одной цепи (как, например, в окситоцине или ва-
зопрессине), так и между остатками, находящимися в разных
цепях, если белок состоит из более чем одной полипептидной
единицы (как в инсулине или иммуноглобулинах).
S S

Gly He Val Glu Gly Cys Cys Ala Ser Val Cys Ser Leu Tyr
A-цепь фрагмент инсулина
S S (быка)

Phe Val Asn Gln His Leu Cys Gly Ser His Leu
B-цепь
180 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

2. Водородные связи также являются ключевым моментом


в формировании и стабилизации вторичной структуры молеку-
лы белка. Геометрия пептидной связи позволяет полипептидной
цепи существовать в нескольких видах: а) «сложенный лист»,
или β-складка; б) α-спираль; в) неупорядоченная структура. Во-
дородные связи могут образоваться между карбонильной группой
и NH-группой, находящимися как в одной, так и в разных пеп-
тидных цепях:

O H O
H R H R
C 2 N C
1 3
C N C N
R H R H
O H O H

H O H O
H R R H
N 4 C N 6 C
5
N C N
R H R H
H O H

Вторичная структура α-спирали возникает при внутрицепо-


чечном образовании водородных связей, когда связывающиеся
между собой группы NH и С=О находятся в разных участ-
ках одной и той же полипептидной цепи. Такой тип водородных
связей реализуется лишь в том случае, если основная цепь сво-
рачивается в спираль с шагом в 3,6 аминокислотных остатка:
только при таком взаимном расположении групп NH и С=О
виток спирали фиксируется водородной связью. Спиралевидная
структура обеспечивает более энергетически выгодное расположе-
ние боковых групп друг относительно друга, что особенно суще-
ственно для аминокислотных остатков с объемными заместителя-
ми при α-углеродном атоме.
Неупорядоченная структура характерна только для отдель-
ных фрагментов цепи и чаще всего появляется между спирали-
зованными и складчатыми участками в ходе формирования тре-
тичной структуры белка.
3. Ионные связи являются результатом электростатического
взаимодействия и образуются в тех случаях, когда в боковой
цепи имеются заряженные группы — катионы NH4+ (протониро-
ванные аминогруппы лизина, гуанидиновые группировки арги-
Занятие 5.2. Белки и их структурные компоненты 181

нина, основные атомы азота имидазольного кольца гистидина)


и анионы СОО– (карбоксилат-анионы аспарагиновой и глутами-
новой кислот). Возможно и электростатическое взаимодействие
N- и С-концов полипептидной цепи.
4. Гидрофобная связь (называемая также гидрофобным взаи-
модействием) возникает из-за несвязного взаимодействия непо-
лярных алкильных групп в боковых цепях таких аминокислот,
как аланин, валин, лейцин и изолейцин, за счет сил притяжения
Ван-дер-Ваальса.
5. Гидратируемые группы оказывают влияние на формирова-
ние вторичной структуры белка в водной среде, и молекулы воды,
окружающие белковую молекулу, могут образовывать структуру,
подобную структуре льда.
Важно отметить, что из всех вышеперечисленных вариантов
внутри- и межмолекулярных взаимодействий при смене рН сре-
ды или полярности и ионной силы растворителей лишь дисуль-
фидные мостики не подвергаются изменениям. Они разрушаются
только под действием восстановителей.
Организованная определенным образом во вторичную структу-
ру молекула белка укладывается в компактную, плотную струк-
туру, называемую третичной структурой. В ее образовании
участвуют как регулярные (спирализованные или β-складчатые),
так и аморфные участки полипептидной цепи. В некоторой сте-
пени третичная структура белков отражена в системе классифи-
кации белков, основанной на их растворимости в водных средах.
В этом варианте классификации различают глобулярные белки,
растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и со-
лей, и фибриллярные белки, нерастворимые в этих условиях.
Третичная структура фибриллярных белков характеризуется
нитевидностью (лат. fibrilla — волоконце), длина молекул этих
белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено парал-
лельной (или антипараллельной) ориентацией их цепей. Цепи
фибриллярных белков группируются друг относительно друга
в виде протяженных пучков и отличаются очень большим чис-
лом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерас-
творимы в воде, так как растворение требует высоких энергети-
ческих затрат на разрыв водородных связей, и очень прочны,
поэтому они служат основным строительным материалом живых
тканей (например, кератины, коллаген, эластин, миозин, фибро-
ин и др.).
Третичная структура глобулярных белков имеет вид компакт-
ных клубочков (лат. globulus — шарик). В глобулярных белках
преобладают внутримолекулярные водородные связи, а число
межмолекулярных связей невелико. Все или почти все полярные
182 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

группы глобулярных белков расположены на поверхности мо-


лекул, гидрофобные остатки находятся внутри свернутой цепи.
Гидратация молекул водой энергетически выгодна из-за доступ-
ности полярных групп и немногочисленности межмолекулярных
водородных связей, что и обеспечивает высокую растворимость
глобулярных белков в воде. В организме глобулярные белки вы-
полняют роль регуляторов и стабилизаторов процессов жизне-
деятельности, к ним относятся ферменты, гормоны, глобулины,
альбумины, тканевые белки и т. д.
У ряда белковых соединений несколько сложных полипеп-
тидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более
сложный комплекс определенного строения, называемый четвер-
тичной структурой. Каждая полипептидная цепь, образующая
четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет
свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры,
при этом биологическая роль образуемого комплекса отличается
от биологической роли отдельно взятых субъединиц. Стабилиза-
ция четвертичной структуры обеспечивается водородными связями
и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Напри-
мер, молекула гемоглобина — белка с четвертичной структурой —
состоит из четырех субъединиц, окружающих гем (простетическую
железосодержащую группу — комплекс железа(II) с порфирином);
между субъединицами нет ковалентной связи, однако тетрамер
представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно
связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие чет-
вертичной структуры характерно также для других металлопроте-
инов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной
структуры белка образующийся комплекс может содержать поми-
мо субъединиц полипептидной структуры и субъединицы иной по-
лимерной природы, а также соединения других классов.
Изменение условий, в которых находится молекула белка
(изменение рН среды, повышенная температура, УФ- и рентге-
новское облучение, сильное механическое воздействие, давление,
ультразвук) приводит к разрушению связей, отвечающих за на-
личие четвертичной, третичной и даже вторичной структур, и,
следовательно, ведет к разрушению уникальной нативной (соз-
данной природой) структуры белка. Этот процесс носит назва-
ние денатурация белка. Нарушение нативной конформации бел-
ка может быть обратимым (если причина изменения структуры
устраняется легко, как и восстанавливается нативная структура)
и необратимым (этот процесс особенно выражен при повышении
температуры, лучевом воздействии, обработках сильными кисло-
тами и щелочами). Денатурация белка сопровождается сниже-
нием гидрофильности белковых молекул, уменьшением стабиль-
Занятие 5.2. Белки и их структурные компоненты 183

ности растворов белка в изоэлектрической точке, повышением


реакционной способности функциональных групп. Большинство
белковых молекул проявляют специфическую функциональную
активность только в узком интервале значений рН и темпера-
туры (физиологические значения). При изменениях этих пара-
метров белок теряет активность из-за денатурации. Денатуриро-
ванные белки существуют в виде случайных хаотических петель
и клубков, форма которых подвержена изменениям.
Особенности растворения высокомолекулярных соединений.
Размеры макромолекул высокомолекулярных соединений (ВМС)
соизмеримы с размерами коллоидных частиц, что обусловливает
общность ряда свойств, характерных для коллоидных растворов
и растворов ВМС.
К таким свойствам относятся малая скорость диффузии рас-
творенных частиц, неспособность их проникать через диализаци-
онные мембраны, эффект Фарадея–Тиндаля и др. В то же время
растворы ВМС являются истинными, поскольку удовлетворяют
основным критериям истинных растворов: самопроизвольность
образования, гомогенность, термодинамическая устойчивость,
равновесность.
Равновесие в растворах ВМС устанавливается медленнее, чем
в истинных растворах, и растворению, как правило, предшеству-
ет набухание. Набуханием называется самопроизвольный процесс
односторонней диффузии низкомолекулярного растворителя в по-
лимер, сопровождающийся увеличением объема и массы ВМС.
Различают неограниченное и ограниченное набухание. В пер-
вом случае полимер поглощает жидкость, а потом при той же тем-
пературе постепенно переходит в раствор. Пример неограниченно-
го набухания — растворение желатина или крахмала в горячей
воде. При ограниченном набухании процесс практически останав-
ливается на стадии образования гетерогенной системы, состоящей
из двух фаз — набухший полимер и низкомолекулярный раство-
ритель. В этом случае равновесной системой является гель. При-
мер ограниченного набухания — набухание желатина или крахма-
ла в холодной воде, набухание резины в бензоле. Тип набухания
зависит от гибкости полимерной цепи: чем более гибкой является
цепь, тем больше степень набухания и вероятность образования
раствора. Количественно способность полимера набухать в тех или
иных растворителях характеризуется степенью набухания α:
V − V0
α = ,
V0
где V0 и V — объем образца полимера соответственно до и после
набухания.
184 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

На практике для оценки способности растворителя раство-


рять или вызывать набухание того или иного полимера обычно
руководствуются эмпирическим правилом: подобное растворяется
в подобном, то есть неполярные полимеры растворяются в непо-
лярных растворителях, а полярные — в полярных. Для амфотер-
ных полиэлектролитов величина набухания зависит от рН среды.
Так, белки в изоэлектрическом состоянии имеют минимальные
значения степени гидратации, набухания и растворимости. За-
висимость степени набухания белка от рН среды выражается
кривой с двумя максимумами и одним минимумом, положение
которого соответствует изоэлектрической точке.
Поверхностные свойства белков
Белки являются поверхностно-активными веществами, что
связано с наличием в их молекулах фрагментов с различными
гидрофильно-гидрофобными свойствами, то есть поверхностную
активность они проявляют прежде всего за счет боковых цепей.
Таким образом, белки являются стабилизаторами лиофобных
дисперсных систем — эмульгаторами жиров и холестерина; осу-
ществляют транспорт жиров из кишечника в ткани.
Качественные реакции белков
Для идентификации белков и некоторых пептидов исполь-
зуются так называемые «цветные реакции». Наиболее универ-
сальной является реакция на пептидную группу — появление
красно-фиолетовой окраски при добавлении к раствору белка
ионов меди(II) в щелочной среде (биуретовая реакция). Реакция
на остатки ароматических аминокислот — тирозина и фенила-
ланина — появление желтой окраски при обработке раствора
белка концентрированной азотной кислотой (ксантопротеиновая
реакция). Серосодержащие белки дают черное окрашивание при
нагревании их растворов с ацетатом свинца(II) в щелочной среде.
Биуретовая реакция (схема):
O R

C CH NH3+
R CH NH2 O C O
HN Cu(OH)2
H Cu
O C N N CH R
Prot O
Prot C
C HN CH C O–
O
O R
Занятие 5.2. Белки и их структурные компоненты 185

Ксантопротеиновая реакция (схема):


O O
+ +
H3N Prot C O– H3N Prot C O–

CH2 CH2
+ HNO3

NO2
OH OH

Реакция Фоля (схема):


+ +
H3N SH H3N S
Prot + Pb2+ Prot Pb + 2H+
–OOC SH –OOC S

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Состав и строение белков.
2. Классификация белков. Первичная, вторичная, третичная
структура белковой молекулы. Четвертичная структура белков.
3. Современные физико-химические методы анализа белков
и низкомолекулярных пептидов.

Литература

Основная
Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия. 3-е
изд, перераб. и доп. — М.: Дрофа, 2004. — С. 344–376.
Дополнительная
Руководство к лабораторным занятиям по биоорг. химии /
Под ред. Н. А. Тюкавкиной. 4-е изд., стереотип. — М.: Дрофа,
2008. — С. 311–316.

Вопросы к занятию

1. Приведите типичные реакции осаждения белков.


2. Какие цветные реакции на белки вам известны? Приведите
уравнения реакций.
3. Как классифицируются белки по форме молекул?
186 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

4. Как классифицируются белки по наличию или отсутствию


небелковой (простетической) группы?
5. Как связаны остатки α-аминокислот в белковых молекулах?
6. Какие методы разрушения белковой молекулы используют-
ся для определения последовательности аминокислотных остат-
ков в белках? Приведите схему ступенчатого гидролиза белковой
молекулы.
7. Что такое протеины? Приведите примеры.
8. Что такое первичная структура белковой молекулы?
9. Охарактеризуйте вторичную структуру белковой молекулы.
Что понимают под α-спиралью Полинга?
10. Охарактеризуйте третичную и четвертичную структуру
белковой молекулы.
11. Напишите формулу фрагмента белковой молекулы, состо-
ящего из двух остатков аланина и одного остатка цистеина с по-
следовательностью Ala-Ala-Cys.
12. В растворе содержится смесь белков: γ-глобулина крови,
альбумина, сыворотки крови и цитохрома С. При каком значе-
нии рН можно электрофоретически разделить эти белки?
13. Определите направление движение макроионов β-лакто-
глобулина при электрофорезе в веропал-мединаловом буфере
(рН 8,6).
14. Какими методами можно выделить β-глобулин из раство-
ра, содержащего также α- и γ-глобулины?

Занятие 5.3. Строение и свойства углеводов

Группу соединений, относимых к углеводам, разделяют


на простые углеводы — моносахариды и сложные углеводы —
полисахариды. Моносахариды — гетерополифункциональные со-
единения, содержащие карбонильную и несколько гидроксиль-
ных групп. Моносахариды, или монозы, имеют молекулярную
формулу Сn(Н2О)n, которая и послужила основой для образования
названия данного класса соединений (углевод = углерод + вода).
По своей структуре монозы относятся к полиоксиальдегидам,
или альдозам, и полиоксикетонам, или кетозам. В зависимости
от числа атомов углерода монозы делят на триозы (три атома
углерода), тетрозы (четыре атома), пентозы (пять атомов), гек-
созы (шесть атомов) и гептозы (семь атомов). С учетом строения
карбонильной группы каждая из таких моноз обозначается как
альдотриоза, альдогексоза, кетогексоза и т. п.
Занятие 5.3. Строение и свойства углеводов 187

Альдотриоза
CH O
H OH
CH O CH2OH CH O

H OH D-Глицериновый альдегид HO H
(R-конфигурация)
H OH H OH

CH2OH Альдотетразы CH2OH


D-Эритроза с одинаковой конфигурацией D-Треоза
хирального центра, несущего CH2OH
CH O CH O CH O CH O

H OH HO H H OH HO H
H OH H OH HO H HO H
H OH H OH H OH H OH

CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH


D-Рибоза D-Арабиноза D-Ксилоза D-Ликсоза
Альдопентозы с одинаковой конфигурацией
хирального центра, несущего CH2OH
CH O CH O CH O CH O

H OH H OH H OH H OH
H OH HO H H OH HO H
H OH H OH HO H HO H
H OH H OH H OH H OH
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
D-Аллоза D-Глюкоза D-Гулоза D-Галактоза

CH O CH O CH O CH O

HO H HO H HO H HO H
H OH HO H H OH HO H
H OH H OH HO H HO H
H OH H OH H OH H OH
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
D-Альтроза D-Манноза D-Идоза D-Талоза

Альдогексозы с одинаковой конфигурацией


хирального центра, несущего CH2OH
188 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

Характерной особенностью структуры моносахаридов являет-


ся наличие в их молекулах асимметрических (то есть имеющих
четыре различных заместителя) атомов углерода. Асимметриче-
ские атомы углерода представляют собой центры хиральности
молекулы. Следствием хиральности молекулы является оптиче-
ская изомерия, или энантиомерия, проявляющаяся в способ-
ности соединения вращать плоскость поляризованного света
в противоположные стороны. Соединение с n асимметрически-
ми атомами углерода может существовать в виде 2n изомеров.
В соединениях с одинаковыми асимметрическими атомами чис-
ло оптических изомеров уменьшается вследствие существования
мезо-форм. Мезо-соединения оптически неактивны из-за «вну-
тренней компенсации» знака вращения. Примером мезо-соедине-
ния является D-ксилит. Оптические изомеры, относящиеся друг
к другу как несимметричный предмет к своему зеркальному
отображению, называются энантиомерами, или оптическими
антиподами. Энантиомеры отличаются друг от друга конфигу-
рацией всех центров хиральности и образуют D- (правовращаю-
щие, от лат. dexter — правый, (+)-форма) и L- (левовращающие,
от лат. laevus — левый, (–)-форма) стереохимические ряды моно-
сахаридов. Изомеры, отличающиеся конфигурацией только части
центров хиральности и не являющиеся оптическими антипода-
ми, называются диастереомерами. Пара диастереомеров, отлича-
ющихся конфигурацией только одного асимметрического атома
углерода, называется эпимерами.
В качестве конфигурационного стандарта для определения
принадлежности соединения к D- или L-стереохимическому ряду
принята конфигурация ассиметрического атома в простейшей
триозе — глицериновом альдегиде. На рисунке приведена кон-
фигурация D-глицеринового альдегида (асимметрический атом
обозначен *):
H O
C

H C OH

CH2OH

Конфигурация асимметрического атома углерода с наибольшим


номером (в случае глюкозы — атома С-5) определяет принадлеж-
ность соединения к стереохимическому ряду. Если она совпадает
с конфигурацией асимметрического атома углерода D-глицерино-
вого альдегида, то соединение относят к D-ряду, если не совпада-
ет — к L-ряду. Все природные монозы относятся к D-ряду.
Занятие 5.3. Строение и свойства углеводов 189

Цикло-оксотаутомерия моносахаридов. В твердом состоянии


и в водном растворе моносахариды преимуществено существуют
в виде циклических полуацеталей. Образование полуацеталей
можно рассматривать как продукт внутримолекулярной реакции
АN, в результате которой получаются наиболее устойчивые ше-
стичленные циклы (пиранозные) и пятичленные циклы (фура-
нозные). Таким образом, в растворе устанавливается таутомерное
равновесие между открытой формой (оксо-формой) и цикличе-
ской формой моносахарида, причем циклическая форма значи-
тельно преобладает (более 99,9% в равновесной смеси):
6 1
HOH2C CH2OH HOH2C OH
O O
5 HO 2 HO
OH CH2OH
4 3
OH OH
α-D-фруктофураноза β-D-фруктофураноза
6 1
HOH2C OH CH2OH

5 HO 2
O
4 3
OH
D-фруктоза

6 1
HO O CH2OH HO O OH
5 HO 2 HO
OH CH2OH
4 3
OH OH
α-D-фруктопираноза β-D-фруктопираноза

Для изображения пространственной структуры соединений


в открытой форме используются проекционные формулы Фише-
ра, а для циклических соединений — проекционные формулы
Хеуорса; при этом руководствуются следующими правилами:
— цикл изображается плоским;
— заместители, находящиеся в оксо-форме справа, изобража-
ются под плоскостью цикла, а находящиеся слева — над плоско-
стью цикла;
— допускается отсутствие изображения атомов водорода свя-
зей С−Н.
190 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

CHO
CH2OH CH2OH
H OH
OH O O ∗OH
HO H
OH C OH
H OH
OH H OH
H OH
OH OH
CH2OH формула Хеуорса
формула Фишера

В циклической форме по сравнению с открытой формой появ-


ляется дополнительный асимметрический атом водорода (центр
хиральности) у атома С-1 в альдозах или у атома С-2 в кето-
зах, называемый аномерным атомом углерода, и дополнитель-
ная группа −ОН, называемая полуацетальным гидроксилом.
Если конфигурация аномерного атома углерода совпадает с кон-
фигурацией атома, определяющего принадлежность соединения
к стереохимическому ряду, его называют α-аномером, если
не совпадает — β-аномером. Таким образом, α- и β-аномеры
моноз можно рассматривать как изомеры положения полуаце-
тального гидроксила. Переход аномерных форм αRβ осущест-
вляется только через открытую оксо-форму: αRоксо-формаRβ.
Аналогично устанавливается равновесие в растворе между пи-
ранозными и фуранозными формами. Преобладание α- или
β-аномера зависит от природы монозы, природы растворителя,
концентрации и других внешних условий. Следовательно, рав-
новесие между всеми формами является динамическим. Если
какой-либо аномер глюкозы растворить в воде, он постепенно
будет превращаться в другой аномер, пока не образуется равно-
весная смесь двух аномеров (в которой также содержится очень
небольшое количество открытой формы). Этот переход сопрово-
ждается изменением угла оптического вращения раствора. Дан-
ное явление получило название мутаротация (аномеризация)
моносахаридов. Равновесная смесь, образующаяся в результате
мутаротации как α-, так и β-D-глюкопираноз, содержит 36%
α-изомера и 64% β-формы. Доля оксо-формы в равновесной сме-
си очень невелика (при рН 6,9 равновесная смесь D-глюкозы
содержит очень малую часть альдегидной формы). Поэтому
монозы не дают характерного для альдегидов окрашивания
в реакции с фуксиносернистой кислотой и не реагируют с ги-
дросульфитом натрия. Мутаротация катализируется кислотами
и основаниями. В твердом состоянии монозы находятся исклю-
чительно в циклической форме.
Занятие 5.3. Строение и свойства углеводов 191

Химические свойства моносахаридов. Монозы сочетают в себе


химические свойства многоатомных спиртов, карбонильных со-
единений и полуацеталей.
1. Для циклических форм моноз наиболее характерны ре-
акции по гидроксильным группам, самая реакционноспособная
из которых — полуацетальная гидроксильная группа.
Моносахариды взаимодействуют со спиртами с образованием
О-гликозидов. Так, при пропускании через раствор β-D-глюкозы
в этаноле газообразного хлороводорода образуется смесь α-
и β-аномеров этил-α, β-D-глюкопиранозы:
CH2OH CH2OH
O OH O
OH + C2H5OH OH ~ OC2H5 + H2O
OH OH
OH OH

Молекула этанола выступает в данной реакции в роли нуклео-


фила. Аналогично монозы взаимодействуют с аминами и их про-
изводными с образованием N-гликозидов:
CH2OH CH2OH
O OH O
OH + RNH2 OH ~NH R + H2O
OH OH
OH OH

Гликозиды представляют собой продукты конденсации ци-


клических форм моносахаридов со спиртами и аминами с об-
разованием гликозидной связи. Гликозиды легко подвергаются
гидролизу в кислой среде. По типу О-гликозидов образуются
ди- и полисахариды, а по типу N-гликозидов — нуклеозиды —
структурные компоненты нуклеиновых кислот. Гликозиды
играют чрезвычайно важную роль в биохимических процессах,
в частности в процессах дыхания и фотосинтеза. Важнейший
среди них — аденозинтрифосфат (АТФ), сложный эфир фосфор-
ной кислоты и аденозина — нуклеозида, продукта конденсации
аденина и рибозы. Фосфатные группы в АТФ играют роль сво-
еобразного энергетического депо; при их гидролизе выделяется
энергия, необходимая клеткам для мышечного сокращения.
При взаимодействии с кислотами и их ангидридами монозы
образуют сложные эфиры. Так, в реакции глюкозы с уксусным
ангидридом получается пентаацетилглюкоза. Биологически важ-
192 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

ный пример реакции данного типа — реакция фосфорилирова-


ния глюкозы — ферментативное взаимодействие глюкозы с АТФ
с образованием глюкозо-6-фосфата:
CH2OH CH2 O PO3H2
O O
OH ~OH + АТФ OH ~OH + АДФ
OH OH
OH OH

Реакция протекает на первой стадии гликолиза (процесса


окисления глюкозы в пируват). Необходимо заметить, что все
промежуточные продукты гликолиза представляют собой слож-
ные эфиры моноз и фосфорной кислоты.
2. Окисление моноз в кислой и нейтральной средах приводит
к образованию различных кислот. Окислению может подвергать-
ся только карбонильная группа («мягкое» окисление, например,
бромной водой — реакция 1); карбонильная и первичная ги-
дроксильная группа («жесткое» окисление, например раствором
HNO3 — реакция 2), и, наконец, при защите альдегидной груп-
пы может окисляться только первичная гидроксильная группа
в мягких условиях (реакция 3). В последнем случае образуются
уроновые кислоты:
HO−CH2−(CHOH)n−CHO → HO−CH2−(CHOH)n−COOH (1)
гликоновые кислоты

HO−CH2−(CHOH)n−CHO → HOOC−CH2−(CHOH)n−COOH (2)


гликаровые кислоты

CH2OH COOH
O O
H2O
OH ~OR OH ~OR
OH OH
OH OH
О-гликозид гликуронид
(3)
COOH
O
OH ~OH
OH
OH
гликуроновая кислота
Занятие 5.3. Строение и свойства углеводов 193

Гликурониды при нагревании легко декарбоксилируются, что


приводит к образованию моноз с меньшим числом атомов угле-
рода. Таким способом можно получить из D-гликуронида пентозу
D-ксилозу.
Окисление моноз в щелочной среде сопровождается деструкци-
ей углеродного скелета. Реакции окисления характерны не толь-
ко для альдоз, но и для кетоз (в отличие от кетонов), что объяс-
няется явлением эпимеризации моноз (см. пункт 4). Окислению
могут подвергаться и некоторые дисахариды, называемые восста-
навливающими. Существуя преимущественно в форме полуацета-
лей, они обладают потенциально свободной альдегидной группой
(в оксо-форме).
Восстанавливающие моно- и дисахариды восстанавливают
ионы меди(II), содержащиеся в тартратном комплексе (реактиве
Фелинга [Cu(tart)2]2–) или в цитратном комплексе (реактиве Бе-
недикта [Cu(cit)]) до оксида меди(I), а также ионы серебра в ре-
активе Толленса [Ag(NH3)2]OH до свободного серебра. Реакции
используются как качественные на наличие восстанавливающих
сахаров.
3. Моносахариды подвергаются химическому либо биологиче-
скому восстановлению. Восстановление моноз, как и всяких кар-
бонильных соединений, приводит к превращению карбонильных
групп в спиртовые; при этом образуются многоатомные спирты,
называемые сахарными спиртами, или альдитами:
СН2ОН−(СНОН)4−СН=О → СН2ОН−(СНОН)4−СН2ОН
Помимо амальгамы натрия в водной (или водно-спиртовой,
или спиртовой) среде для восстановления моноз используют во-
дород в присутствии катализаторов (Pt, Pd, Ni) и гидриды метал-
лов (особенно NaBH4). Следует иметь в виду, что при восстанов-
лении альдоз образуется один спирт, а при восстановлении кетоз
получаются два стереоизомерных полиола:

CH2OH CH2OH CH2OH


O H OH HO H
HO H [H] HO H + HO H
H OH H OH H OH
H OH H OH H OH

CH2OH CH2OH CH2OH


D-фруктоза (кетоза) D-сорбит D-маннит
194 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

При восстановлении D-ксилозы образуется D-ксилит:


CHO CH2OH

H OH H OH
[H]
HO H HO H
H OH H OH

CH2OH CH2OH
D-ксилоза D-ксилит
(альдоза)

4. Реакция изомеризации (эпимеризации) происходит


по α-CH*-кислотному центру моносахаридов, которым является
атом углерода, непосредственно связанный с карбонильной груп-
пой. Реакция протекает под действием разбавленных растворов
щелочей или ферментативно (в условиях организма) и сопрово-
ждается внутримолекулярным окислением-восстановлением (дис-
пропорционированием) атомов углерода С-1 и С-2. В ходе этой
перегруппировки вследствие переноса протона, осуществляющего-
ся под влиянием гидроксильного иона, возникает промежуточное
соединение — ендиол. Дальнейшие превращения ендиола могут
привести к образованию как кетозы, так и двух альдоз. Таким
образом, в результате реакции постепенно образуется равновес-
ная смесь изомеров. Так, в результате эпимеризации D-глюкозы
образуется D-манноза — эпимер глюкозы по С-2 (формула 1)
и D-фруктоза — структурный изомер глюкозы (формула 2):
CHO

HO H
HO H
CHO H C OH H OH

∗ H OH
H OH C OH
HO H HO H CH2OH
(1)
H OH H OH
CH2OH
H OH H OH
C O
CH2OH CH2OH
HO H
ендиол
H OH
H OH

CH2OH
(2)
Занятие 5.3. Строение и свойства углеводов 195

Пример реакции изомеризации в организме — ферментатив-


ное превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат в про-
цессе гликолиза.
Олиго- и полисахариды. Дисахариды, или биозы, представ-
ляют собой продукт конденсации двух молекул моносахаридов,
соединенных О-гликозидной связью. Например, структурную
формулу мальтозы, являющейся основным продуктом расще-
пления крахмала в полости рта под действием фермента слюны
β-амилазы, можно представить следующим образом:
CH2OH CH2OH
O O
OH OH ~OH
O
HO
HO HO
мальтоза

Систематическое название 4-(а-D-глюкопиранозидо)-D-глюко-


пираноза, указывает на наличие гликозидной связи между
имеющим α-конфигурацию атомом С-1 одного остатка глюкозы
и атомом С-4 другого остатка. Мальтоза образуется в результа-
те конденсации двух молекул α-D-глюкопиранозы с образова-
нием гликозидной связи между атомом С-1 α-аномера глюкозы
и атомом С-4 второй молекулы глюкозы. Такая связь называется
α(1→4)-связью.
Дисахариды, как любые гликозиды, подвергаются гидроли-
тическому расщеплению в кислой среде. Наиболее биологически
важными дисахаридами являются сахароза, мальтоза, лактоза
и целлобиоза.
Сахароза, также называемая тростниковым сахаром, содер-
жится в тростнике, сахарной свекле, различных фруктах, ягодах
и овощах. Систематическое название сахарозы — α-D-глюкопира-
нозидо-β-D-фруктофуранозид — отражает конфигурацию обоих
гликозидных гидроксилов (α или β), и наличие связи C-1–C-1
(суффикс «-озид» в названиях обеих моноз):
6
CH2OH
1
5 O HOCH2
O
4 1
OH 2 HO 5
O
HO 3 4 CH2OH
3 2 6
OH OH
сахароза
196 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

Лактоза представляет собой 4-(β-D-галактопиранозидо)-D-


глюкопиранозу:
6 6
CH2OH CH2OH
5 5
OH O O
4 1 O 4 1 ~OH
OH OH
3 2 3 2
OH OH
лактоза

Целлобиоза, 4-(β-D-глюкопиранозидо)-D-глюкопираноза, пред-


ставляет собой основной структурный элемент целлюлозы и об-
разуется при ее ферментативном гидролизе. Целлобиоза, как
и лактоза, имеет β(1→4)-гликозидную связь и является восста-
навливающим дисахаридом, но в отличие от лактозы при полном
гидролизе дает только D-глюкозу:
6
CH2OH CH2OH
5
O O
OH O 4
OH 1 ~ OH
OH 3 2
OH OH
целлобиоза

Продукты конденсации нескольких (от 2 до 12) молекул мо-


носахаридов называются олигосахаридами; большего числа моно-
сахаридов — полисахаридами. Если макромолекулы построены
из остатков одного моносахарида, то такие полисахариды на-
зываются гомополисахаридами. Среди последних наиболее био-
логически важными являются поли-D-глюкопиранозы: амилоза,
амилопектин, гликоген (дисахаридный фрагмент которых —
мальтоза) и целлюлоза, чей структурный компонент — дисаха-
рид целлобиоза.
Амилоза — это полимер неразветвленного строения (ли-
нейный полимер) с относительной молекулярной массой около
60 000; при нагревании растворяется в воде, образуя лиофиль-
ный коллоидный раствор; взаимодействует с иодом с образовани-
ем комплексного «соединения включения» синего цвета. Анализ
результатов метода светорассеяния и ультрацентрифугирования
показал, что длина цепи молекулы амилозы часто достигает 6000
моносахаридных звеньев:
Занятие 5.3. Строение и свойства углеводов 197

CH2OH CH2OH CH2OH


O O O
OH OH OH ~OH
O O
HO
HO HO n HO

При ферментативном гидролизе β-амилазой, которая выде-


ляется поджелудочной железой и содержится в слюне, амилоза
расщепляется на глюкозу и мальтозу; гидролиз начинается с не-
восстанавливающего конца амилозы и осуществляется последова-
тельным отщеплением молекул мальтозы.
Амилопектин имеет разветвленную структуру и включает на-
ряду с α(1→4)-связями и α(1→6)-гликозидные связи. Последние
обусловливают разветвления в структуре:
CH2OH CH2OH
O O
OH OH 1
O O
O
OH HO

6
CH2OH CH2 CH2OH
O O O
OH 1 4
OH OH
O O O O

HO HO HO

При растворении в воде амилопектин набухает, образуя свя-


занодисперсную систему — гель. В реакции с иодом получается
соединение красно-фиолетового цвета.
Смесь амилозы (~20–25%) и амилопектина (~75–80%) пред-
ставляет собой полисахарид природного происхождения — крах-
мал. Таким образом, природный крахмал не является индивиду-
альным веществом: он состоит их двух фракций, отличающихся
по своему строению и вследствие этого обладающих различной
растворимостью в теплой воде. Крахмал — основной резервный
полисахарид растений.
Гликоген («животный крахмал») по структуре и свойствам
похож на амилопектин, но имеет еще более разветвленную по-
198 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

лимерную цепь и является резервным полисахаридом животных,


запасается в печени и мышцах. Гликоген считается «двойником»
крахмала в организме животных и играет роль депо питательных
веществ и запасного углевода животных тканей.
Один из важнейших полисахаридов — целлюлоза. Она образу-
ет главную составную часть стенок растительных клеток. Целлю-
лоза представляет собой полимер, полностью состоящий из зве-
ньев β-D-глюкопиранозы, которые связаны β(1→4)-гликозидными
связями. Целлюлоза — линейный полимер, цепи которой могут
содержать более 10 тысяч звеньев:
CH2OH CH2OH CH2OH
O O O
OH O OH O OH ~OH
HO
HO HO HO
n

Чистая целлюлоза представляет собой белое волокнистое веще-


ство, нерастворимое в воде, эфире и спирте. Такая устойчивость
по отношению к растворителям объясняется уникальной структу-
рой целлюлозы. Этот полисахарид состоит из остатков D-глюкозы,
связанных только β(1→4)-глюкозидной связью; молекулы целлю-
лозы нитевидны и не имеют никаких разветвлений. Высокоупоря-
доченная структура, подтвержденная данными рентгеноструктур-
ного анализа, обусловливает необычайную прочность и упругость
целлюлозы, равно как и отсутствие растворимости в большинстве
растворителей. Любопытно, что целлюлоза растворяется в реак-
тиве, приготовленном смешением Сu(ОН)2 с концентрированным
водным раствором аммиака (реактиве Швейцера), а также в под-
кисленном растворе ZnCl2 при нагревании или в концентрирован-
ной серной кислоте, то есть в тех средах, где возможны разрыв
водородных связей в молекулах целлюлозы и образование новых
связей с растворителем. Благодаря наличию свободных спирто-
вых гидроксильных групп целлюлоза взаимодействует со спирта-
ми и кислотами с образованием эфиров. Целлюлоза выполняет
функции структурного полисахарида, который организм исполь-
зует для построения остова клеточной ткани.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Классификация моносахаридов. Стереоизомерия. Хираль-
ный центр. D- и L-стереохимические ряды. Основные понятия:
Занятие 5.3. Строение и свойства углеводов 199

энантиомеры, диастереомеры, эпимеры. Проекционные формулы


Фишера.
2. Цикло-оксотаутомерия моносахаридов. Образование центра
хиральности у атома С-1. α-β-Аномеры. Формулы Хеуорса. Ано-
меризация.
3. Химические свойства моносахаридов:
• образование О- и N-гликозидов;
• реакция фосфорилирования;
• окисление моносахаридов в кислой и нейтральной средах
с образованием гликоновых, гликаровых и уроновых кислот
(декарбоксилирование глюкуронидов);
• окисление в щелочной среде (реактивы Толленса, Фелинга,
Бенедикта);
• восстановление моносахаридов.
4. Дисахариды (биозы). Строение и свойства мальтозы, целло-
биозы, лактозы, сахарозы.
5. Полисахариды (гомополисахариды и гетерополисахариды).
Строение, свойства и функции поли-D-глюкопираноз: амилозы,
аминопектина, гликогена, целлюлозы.

Литература

Основная
1. Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия.
3-е изд, перераб. и доп. — М.: Дрофа, 2004. — С. 377–419.
2. Руководство к лабораторным занятиям по биоорг. химии /
Под ред. Н. А. Тюкавкиной. 4-е изд., стереотип. — М.: Дрофа,
2008. — С. 268–272.
Дополнительная
Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 570–594.

Лабораторная работа. Строение и свойства


углеводов

Цель работы: научиться экспериментально подтверждать ос-


новные химические свойства моносахаров и полисахаридов.
Оборудование и реактивы: пробирки лабораторные, штатив
для пробирок; 1% растворы глюкозы, сахарозы, лактозы, фрук-
тозы, 0,5% крахмальный клейстер, 10% раствор NaOH, 2% рас-
твор CuSO4, раствор иода, реактив Селиванова (0,5% раствор ре-
зорцина в 20% НСl), спирт этиловый.
200 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

Ход работы
Опыт 1. Восстанавливающая способность моно- и дисахаридов
В три пробирки помещают по 10 капель 1% растворов глю-
козы, сахарозы и лактозы соответственно, добавляют в каждую
пробирку 10% раствор гидроксида натрия и 1–2 капли раствора
сульфата меди(II). Осторожно нагревают над пламенем горелки
так, чтобы нагревалась только верхняя часть раствора, а ниж-
няя оставалась без нагревания. Нагревают только до кипения,
но не кипятят. В лабораторном журнале отмечают изменения,
произошедшие в пробирках (табл. 5.6).
Опыт 2. Определение присутствия фруктозы (реакция Се-
ливанова)
В пробирку помещают 10 капель 1% раствора фруктозы, до-
бавляют 1 мл реактива Селиванова (0,5% раствор резорцина
в 20% HCl). Осторожно нагревают над пламенем горелки. На-
блюдают постепенное насыщение красной окраски (табл. 5.6).
Опыт 3. Качественная реакция на крахмал
В пробирку помещают 5 капель 0,5% крахмального клейстера
и 1 каплю сильно разбавленного раствора иода. Наблюдают по-
явление синей окраски. Пробирку нагревают, раствор постепен-
но обесцвечивается; при охлаждении окраска восстанавливается
(табл. 5.6).
Опыт 4. Кислотный гидролиз крахмала
В пробирку помещают 0,5 мл 0,5% крахмального клейсте-
ра. Добавляют 1 мл 10% серной кислоты и помещают пробирку
в кипящую баню. Мутный раствор клейстера становится про-
зрачным через ~20 мин. Пипеткой прикапывают 2–3 капли ги-
дролизата в пробирку и добавляют 1 каплю разбавленного рас-
твора иода в иодиде калия. Если проба не дает положительной
иодкрахмальной реакции (синее окрашивание), добавляют в про-
бирку 8 капель 10% гидроксида натрия для создания щелочной
среды, затем 1 каплю 2% сульфата меди(II). Результаты записы-
вают в таблицу 5.6. Будет ли положительной проба Троммера?
Опыт 5. Качественная реакция на гетерополисахариды
Измельченное лекарственное растительное сырье помещают
в пробирку, заливают дистиллированной водой (20 мл) и осто-
рожно нагревают над пламенем горелки в течение 5–7 минут.
Полученное извлечение охлаждают, переливают в другую про-
бирку и приливают 25 мл 95% этанола, затем перемешивают.
Наблюдают появление хлопьевидных сгустков, выпадающих
в осадок при стоянии (табл. 5.6).
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Занятие 5.3. Строение и свойства углеводов 201

Экспериментальные данные, уравнения реакций, наблюдения.


Выводы.

Таблица 5.6
№ Исполь- Уравнение реакции, соответству- Резуль-
опыта, зуемые ющее условиям эксперимента тат
название реактивы
1
2
3
4
5

Вопросы к занятию

1. Какие структурные фрагменты, содержащиеся в молекуле


глюкозы, обнаруживаются реакцией с гидроксидом меди(II)?
2. Напишите реакцию образования комплексной соли иона
меди(II) с диольным фрагментом на примере этиленгликоля.
3. Напишите схему реакции окисления глюкозы гидроксидом
меди(II). Чем объясняется наличие восстанавливающих свойств
у глюкозы? Какая функциональная группа глюкозы проявляет
восстанавливающие свойства?
4. Какие свойства глюкозы проявляются в реакции «серебря-
ного зеркала»? На чем основано определение глюкозы в биологи-
ческих жидкостях? Какие окисляющие реагенты используются?
5. Какой дисахарид является структурной единицей амилозы?
Каков тип гликозидной связи в этом дисахариде между остатка-
ми D-глюкозы?
6. Чем объясняется образование окрашенного комплекса ами-
лозы с иодом («соединение включения»)?
7. Напишите реакцию гидролиза мальтозы, являющейся
структурной единицей крахмала. В какой среде протекает эта
реакция? Какой моносахарид получается в результате полного
гидролиза крахмала?
8. О каких изменениях во вторичной структуре полисахарид-
ных цепей крахмала свидетельствует отсутствие синего окраши-
вания иодом?
9. Объясните, почему положительная проба Троммера свиде-
тельствует о полном гидролизе крахмала.
10. Напишите структурную формулу сахарозы и лактозы
(с помощью формул Хеуорса). Остатки каких моносахаридов вхо-
дят в состав данных дисахаридов? Какую конфигурацию имеет
202 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

аномерный атом углерода в остатке D-галактопиранозы? Какой


из дисахаридов способен к цикло-оксотаутомерии? Объясни-
те причину отсутствия восстанавливающих свойств у cахарозы
и наличия восстанавливающих свойств у лактозы.
11. Напишите схемы последовательных превращений: D-глю-
коза → D-сорбит → L-сорбоза → 2-кетогулоновая кислота → ви-
тамин С.
12. Что такое уроновые кислоты? Приведите пример и реак-
цию их образования.
13. Полуацетальный гидроксил более реакционноспособен,
чем спиртовые гидроксилы. Какой реакцией это можно доказать?
14. Объясните, почему у свежеприготовленного раствора D-ри-
бозы с течением времени происходит изменение угла вращения.

Занятие 5.4. Нуклеиновые кислоты


и их структурные компоненты

Нуклеиновые кислоты (полинуклеотиды) — это биополиме-


ры, мономерными звеньями которых выступают нуклеотиды.
Нуклеотид представляет собой трехкомпонентную структуру,
состоящую из моносахарида, связанного N-гликозидной свя-
зью с гетероциклическим основанием и сложноэфирной связью
с остатком фосфорной кислоты. Общий вид структуры полину-
клеотидной цепи:

фосфат пентоза фосфат пентоза фосфат пентоза

гетероциклическое гетероциклическое гетероциклическое


основание основание основание

Важнейшими полинуклеотидами являются дезоксирибону-


клеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК) кислоты, моно-
сахаридные компоненты которых представляют собой соответ-
ственно 2-дезоксирибозу и рибозу. При гидролизе нуклеотидов
в щелочной среде гидролитическому расщеплению подвергается
лишь сложноэфирная связь и образуются нуклеозиды, состоящие
из остатка монозы и основания. Полный гидролиз нуклеотидов
протекает только в кислой среде.
Нуклеиновые основания являются производными азотсодер-
жащих гетероциклических соединений — пиримидина и пурина.
Занятие 5.4. Нуклеиновые кислоты и их структурные компоненты 203

Пиримидиновые основания в составе полинуклеотидных цепей


ДНК представлены тимином и цитозином; в РНК — урацилом
и цитозином. Данные соединения обладают способностью к лак-
тим-лактамной таутомерии.
OH O

N OH N O
H
урацил
(2,4-диоксипиримидин)

OH O
H3C H3C
N NH

N OH N O
H
тимин
(2,4-диокси-5-метилпиримидин)

NH2 NH

N NH

N OH N O
H
цитозин
(4-амино-2-оксипиримидин)

Следует отметить, что пиримидиновые основания в составе по-


линуклеотидов представлены лактамной формой. Это объясняет-
ся образованием водородных связей между остатками оснований
в цепях нуклеиновых кислот: тимин-аденин и цитозин-гуанин
в ДНК; урацил-аденин и цитозин-гуанин в РНК.
Пуриновые основания представлены аденином и гуанином:
NH2 O
N N N
HN
N N N
H H2N N
H
аденин гуанин
(6-аминопурин) (2-амино-6-оксопурин)
204 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

Строение полинуклеотидов. Многообразие существующих мо-


лекул ДНК и РНК определяется их первичной структурой —
последовательностью нуклеотидных остатков в составе полимер-
ной цепи, связи в которой формируются за счет этерификации
ОН-группы у С3 пентозы одного нуклеотида фосфатным остат-
ком другого нуклеотида. Такую связь иначе называют фосфо-
диэфирной. Строение нуклеотидов РНК и ДНК приведено в та-
блице 5.7.

Таблица 5.7
Азотистое Пентоза Нуклеозид Нуклеотид
основание
Строение нуклеотидов РНК
Аденин Рибоза Аденозин Аденозинмонофосфат
Гуанин Рибоза Гуанозин Гуанозинмонофосфат
Урацил Рибоза Уридин Уридинмонофосфат
Цитозин Рибоза Цитидин Цитидинмонофосфат
Строение нуклеотидов ДНК
Аденин Дезоксирибоза Аденозин Дезоксиаденозинмонофос-
фат
Гуанин Дезоксирибоза Гуанозин Дезоксигуанозинмонофос-
фат
Цитозин Дезоксирибоза Цитидин Дезоксицитидинмонофос-
фат
Тимин Дезоксирибоза Тимидин Дезокситимидинмонофос-
фат

В составе молекулы ДНК выделено значительно большее чис-


ло нуклеотидных остатков, чем в молекуле РНК. ДНК имеет мо-
лекулярную массу порядка 10 млн и в клеточной среде нераство-
рима. Существует несколько разновидностей РНК, среди которых
наиболее активными в биосинтезе белка являются:
1) растворимая, или транспортная, РНК с молекулярной
массой 25 000–30 000 Да.
2) информационная, или матричная, РНК с молекулярной
массой 300 000–4 000 000 Да.
Длина молекулы ДНК человека составляет порядка 3–5 см,
молекула РНК значительно короче — до 0,01 см.
Макромолекулы ДНК связаны между собой попарно через во-
дородные связи и существуют в виде двойной спирали постоян-
ного диаметра:
Занятие 5.4. Нуклеиновые кислоты и их структурные компоненты 205

Т ... А

Т ... А

А ... Т

Г ... Ц

Г ... Ц

Ц... Г

Г ... Ц

А ... Т

Т ... А

Т ... А

Г ... Ц
Т ... А

Т ... А

пуриновые основания
пиримидиновые основания

Остатки нуклеиновых оснований направлены внутрь спира-


ли, диаметр которой равен примерно 2 нм. На один виток спи-
рали приходится 10 пар оснований. Для обеспечения наибольшей
устойчивости этой структуры необходимо, чтобы число водо-
родных связей было максимально возможным. Это достигается
определенным соответствием в расположении остатков основа-
ний одной спирали по отношению к остаткам другой: тиминовые
группы располагаются напротив адениновых, цитозиновые — на-
против гуаниновых и т. д. Кроме того, только при выполнении
этого условия обеспечивается экспериментально доказанное по-
стоянство суммарных размеров боковых групп и неизменность
диаметра двойной спирали на всем ее протяжении. В этой взаим-
ной обусловленности порядка чередования звеньев в обеих цепях
заключается принцип комплементарности.
Спирализация приводит к возникновению так называемой
вторичной структуры ДНК.
Экспериментально было установлено, что, чем больше в мо-
лекуле ДНК остатков аденозина и тимина, тем при более низ-
кой температуре происходит разрушение вторичной структуры,
206 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

то есть раскручивание спирали. Это объясняется тем, что сум-


марный эффект связывания аденин–тимин (две водородные свя-
зи) менее выражен, чем аналогичный эффект для пары гуанин–
цитозин (три водородные связи):
CH3
NH
O
H H
H N O N NH
N NH
H H
N N N O
N O
тимин H цитозин
N N N N N
аденин
H H H
гуанин
Водородные связи в паре Водородные связи в паре
оснований А-Т оснований G-C

Как уже было сказано, вторичная структура и ДНК, и РНК


в значительной степени определяется водородными связями меж-
ду парами комплементарных азотистых оснований, поэтому лю-
бые воздействия, разрушающие водородные связи, могут менять
пространственную организацию нуклеиновых кислот. Полный
или частичный разрыв водородных связей, ведущий к раскручи-
ванию полинуклеотидных цепей нуклеиновой кислоты и их по-
следующему разделению, называется денатурацией.
Нуклеиновые кислоты содержатся во всех живых организ-
мах и играют исключительно важную роль в биосинтезе белков,
а также в передаче наследственных свойств. Нуклеиновые кис-
лоты являются материальными носителями генетического кода,
определяющего аминокислотную последовательность в белках.
Именно эта генетическая информация программирует структуру
и метаболическую активность живых организмов. В организме
нуклеиновые кислоты в основном находятся в составе смешан-
ных биополимеров — нуклеопротеинов. Как следует из назва-
ния, структурными компонентами таких образований выступают
нуклеиновые кислоты и белки.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Нуклеиновые основания (пиримидиновые и пуриновые):
особенности строения. Нуклеозиды (рибонуклеозиды, дезоксири-
бонуклеозиды). Нуклеотиды, циклофосфаты.
2. Структура нуклеиновых кислот:
Занятие 5.4. Нуклеиновые кислоты и их структурные компоненты 207

• строение полинуклеотидной цепи;


• первичная структура нуклеиновых кислот;
• нуклеотидная последовательность;
• вторичная структура ДНК;
• комплементарные пары.
3. Значение комплементарных взаимодействий в осуществле-
нии биологической функции ДНК.

Литература

Основная
Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия. 3-е
изд, перераб. и доп. — М.: Дрофа, 2004. — С. 431–456.
Дополнительная
Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 626–636.

Лабораторная работа. Нуклеиновые кислоты


и их структурные компоненты

Цель работы: научиться экспериментально осуществлять ги-


дролиз биоорганических фракций, содержащих нуклеопротеины
(опыт 1), а также идентифицировать компоненты нуклеопротеи-
нов в гидролизате фракций (опыт 2).
Оборудование, приборы, реактивы: гидролизная пробирка,
обратный холодильник, пробирки лабораторные, штатив. Рас-
твор аммиака концентрированный; растворы NaOH (1 моль / л),
CuSO4 (10%), AgNO3 (10%), молибдата аммония; растворы сер-
ной и азотной кислот (1 моль / л).
Содержание работы: для изучения химического состава ну-
клеопротеинов удобно пользоваться дрожжевыми клетками. При
непродолжительном гидролизе дрожжевой массы или выделен-
ных из нее нуклеопротеинов последние (нуклеопротеины) распа-
даются на полипептиды, пуриновые и пиримидиновые основания,
рибозу и дезоксирибозу и фосфорную кислоту. Продукты гидро-
лизата могут быть обнаружены в фильтрате специфическими для
каждого вещества реакциями.
Ход работы
Опыт 1. Гидролиз фракции, содержащей нуклеопротеины
В гидролизную (широкую, длинную, снабженную пробкой
с обратным холодильником) пробирку помещают 0,5 г пекар-
ских дрожжей, добавляют 10 мл раствора серной кислоты,
208 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

с(H2SO4) = 1 моль / л. Пробирку закрывают пробкой с обратным


холодильником. Содержимое пробирки кипятят над асбестовой
сеткой в течение 60 мин. Затем содержимое пробирки охлаж-
дают до комнатной температуры и фильтруют через бумажный
фильтр.
Опыт 2. Качественные реакции на компоненты нуклеопро-
теинов в гидролизате фракции
А. В пробирку помещают 0,5 мл фильтрата гидролизата
и проводят биуретовую реакцию. Делают вывод.
Б. В пробирку помещают 0,5 мл фильтрата гидролизата, до-
бавляют 2 капли концентрированного раствора аммиака, 0,5 мл
10% раствора нитрата серебра (AgNO3). Через 5 мин наблюдают
выпадение рыхлого буроватого осадка. Эта реакция доказывает
наличие в растворе пуриновых оснований.
В. В пробирку помещают 0,5 мл фильтрата гидролизата,
добавляют 10 капель раствора гидроксида натрия, С(NaOH) =
= 1 моль / л, и 6 капель 10% раствора сульфата меди(II) (CuSO4).
Наблюдают появление мути. Содержимое пробирки нагревают
до кипения. Фиксируют появление красноватого осадка. Делают
вывод.
Г. В пробирку помещают 0,5 мл фильтрата гидролизата, до-
бавляют 2 мл насыщенного раствора молибдата аммония и 1 мл
концентрированного раствора азотной кислоты. Содержимое про-
бирки перемешивают и кипятят 3–5 мин. Наблюдают появле-
ние лимонно-желтой окраски. Эта реакция доказывает наличие
в растворе фосфорной кислоты.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные, уравнения реакций, наблюдения
(табл. 5.8).

Таблица 5.8
№ опыта Используемые Уравнение реакции, соответству- Результат
реактивы ющее условиям эксперимента
1
2 А
2 Б
2 В
2 Г

Выводы.
Занятие 5.5. Липиды 209

Вопросы к занятию

1. Какие таутомерные формы возможны для урацила и какая


из них участвует в образовании нуклеозида уридина? Какая фор-
ма урацила является преобладающей? Сохраняется ли ароматич-
ность нуклеинового основания в лактамной форме?
2. Напишите строение уридина. Укажите N-гликозидную
связь. В какой форме моносахарид входит в состав нуклеозида?
3. Напишите строение тимидина. Укажите N-гликозидную
связь. В какой форме моносахарид входит в состав нуклеозида?
4. Напишите уравнение реакции цитозина с азотистой кисло-
той. Объясните мутагенность азотистой кислоты. Покажите ком-
плементарное взаимодействие цитозина и продукта его взаимо-
действия с азотистой кислотой соответствующими нуклеиновыми
основаниями.
5. Приведите строение молекулы АТФ. Укажите сложноэфир-
ную и N-гликозидную связи в молекуле.
6. Напишите уравнение реакции глицина с АТФ. Назовите
продукты реакции и образовавшуюся функциональную связь.
7. Напишите структурные формулы нуклеотидов: 5'-дезокси-
адениловая кислота, гуанозин-5'-монофосфат. Укажите сложно-
эфирную и N-гликозидную связи в молекулах. Напишите урав-
нения кислотного и щелочного гидролиза данных нуклеотидов.
8. Какие связи обусловливают первичную и вторичную струк-
туры нуклеиновых кислот?

Занятие 5.5. Липиды

Липиды (от греч. lipos — жир) — природные жироподобные


вещества, практически нерастворимые в воде, но хорошо раство-
римые в неполярных органических растворителях.
Липиды не имеют общих структурных особенностей и в боль-
шинстве своем представляют собой сложные эфиры высших жир-
ных кислот с глицерином и другими спиртами специфического
строения. В состав липидов также могут входить фосфорная кис-
лота, азотистые основания или углеводы. Липиды не являются
биополимерами, однако наряду с биополимерами выполняют
чрезвычайно важные функции в организме:
— являются структурными элементами клеточных мембран
(в виде комплексов с белками);
— служат энергодативным материалом для организма;
210 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

— выступают в роли запасных веществ, в форме которых де-


понируется метаболическое топливо;
— выполняют в организме защитную функцию;
— функционируют как биорегуляторы метаболических про-
цессов.
Так, при окислении 1 г жира выделяется 39 кДж энергии, что
в два раза больше, чем при окислении 1 г углеводов; кроме того,
при окислении 1 г жира выделяется около 1,4 г воды, и это играет
существенную роль в поддержании водного баланса в организме.
Липиды чаще всего классифицируются по их способности
к гидролизу на омыляемые (содержат сложноэфирные связи, спо-
собные гидролитически расщепляться) и неомыляемые (не содер-
жат сложноэфирные связи и не подвергаются гидролизу).
К омыляемым липидам, в свою очередь, относят простые
и сложные липиды. Простые липиды состоят только из остатков
жирных кислот и одно-, двух- или трехатомных спиртов, обра-
зующих сложные эфиры; к ним относят воски и жиры. В состав
сложных липидов входят остатки жирных кислот и спиртов с за-
мещенными группами, остатки фосфорной кислоты, моносахари-
дов. К сложным омыляемым липидам относятся прежде всего
фосфолипиды и гликолипиды.
Неомыляемые липиды не содержат жирнокислотных остатков,
соединенных сложноэфирной связью, поэтому в щелочной среде
они не гидролизуются с образованием жирных кислот и не об-
разуют мыла. К данной группе липидов относят углеводородные
производные, стероиды и терпены, а также жирорастворимые
пигменты, витамины. В данном разделе будут рассмотрены стро-
ение и некоторые свойства только омыляемых липидов (простых
и сложных).
Триацилглицерины. Основным компонентом растительных
масел и жиров, запасаемых клетками, являются нейтральные
жиры — триацилглицерины. Триацилглицерины — это сложные
эфиры глицерина и высших жирных кислот. Их общая струк-
турная формула:
O

CH2 O C R'
O

CH O C R''
CH2 O C R'''

O
Занятие 5.5. Липиды 211

Номенклатура нейтральных жиров основывается на названии


жирных кислот, входящих в их состав, например тристеарин,
олеодипальмитин.
Как запасные вещества триацилглицерины обладают рядом
преимуществ перед углеводами и белками. Они нерастворимы
в воде и в клеточном соке и, следовательно, не меняют физико-
химических свойств цитоплазмы; до омыления ни в какие реак-
ции в водной среде не вступают. Триацилглицерины выполняют
также энергодативные функции, восполняя около 45% суммар-
ной потребности организма в энергии.
В составе природных триацетилглицеринов обнаружено не-
сколько десятков различных жирных кислот. Однако в жирах
организма около 85% составляют олеиновая (C17H33COOH), паль-
митиновая (C15H31COOH) и линолевая (C17H31COOH) кислоты.
Жирные кислоты, входящие в состав липидов высших расте-
ний и животных, обладают рядом общих свойств:
1) содержат четное число атомов углерода, чаще всего С16
или С18;
2) имеют неразветвленную углеродную цепь;
3) в ненасыщенных кислотах заместители двойной связи на-
ходятся в цис-конфигурации;
4) в полиненасыщенных жирных кислотах растительного про-
исхождения находятся сопряженные двойные связи: −CH=CH−
CH=CH−, а в жирных кислотах животных липидов — дивинил-
метановые фрагменты: −CH=CH−CH2−CH=CH−.
Реакция гидролиза. Среди реакций, в которых участвуют
омыляемые липиды, эта реакция занимает особое место: с ее
помощью устанавливают строение липидов. Гидролиз — первая
стадия утилизации и метаболизма пищевых жиров в организме.
При гидролизе нейтральных жиров образуются кислоты и гли-
церин. В организме эта реакция катализируется ферментами —
липазами. Вне организма гидролиз жира происходит при его
нагревании в присутствии кислот или щелочей (по механизму
бимолекулярного нуклеофильного замещения SN2). В последнем
случае образуются соли жирных кислот — мыла, а реакция на-
зывается омылением. Мыла, так же как и многие сложные липи-
ды, обладают поверхностной активностью, т. е. являются ПАВ.
Некоторые примеры реакций гидролиза:
O
H2O, H+
C15H31C C15H31COOH + C16H33OH
H C16H33
пальмитино- цетиловый
цетилпальминат вая кислота спирт
212 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

CH2O CO C17H33 CH2OH C17H33COONa


3NaOH
CHO CO C15H31 CH OH + C15H31COONa

CH2O CO C17H35 CH2OH C17H35COONa


1-олео-2-пальмито-
стеарин

CH2O CO C17H35 CH2OH C17H35COONa


5NaOH
CHO CO C17H33 CH OH + C17H33COONa
O
CH2OH HOCH2CH2NH2
CH2OP OCH2CH2NH3
Na3PO4
O–

Реакция присоединения. Липиды с остатками непредельных


кислот присоединяют по двойным связям водород, галогены, га-
логеноводороды, воду в кислой среде. Иодное число — мера не-
насыщенности жира или масла. В качестве примера приводится
взаимодействие 1-олеоилдистеароилглицерина с иодом или бром-
ной водой (иодное число этого триацилглицерина равно 30):

CH2O CO (CH2)7CH CH(CH2)7CH3


I2
CHO CO C17H35

CH2O CO C17H35

CH2O CO (CH2)7CH CH(CH2)7CH3

I I
CHO CO C17H35

CH2O CO C17H35

Присутствие в жирах большого количества ненасыщенных


кислот придает им жидкую консистенцию (растительные жиры,
или масла), а содержание преимущественно насыщенных кис-
лот — твердую консистенцию (животные жиры). Жидкие жиры
могут быть превращены в твердые путем гидрогенизации (ги-
дрирования по механизму АЕ) — присоединением водорода
по двойным связям непредельных кислот в присутствии ката-
лизаторов:
Занятие 5.5. Липиды 213

CH2O CO C17H33 CH2O CO C17H35

CHO CO C17H33 + 3H2 CHO CO C17H35

CH2O CO C17H33 CH2O CO C17H35

На способности ненасыщенных кислот присоединять по месту


двойной связи галогены основан один из методов определения
степени ненасыщенности жирных кислот и масел.
Под действием света, кислорода и влаги жиры подвергаются
пероксидному окислению и расщеплению. Легче всего окисля-
ются непредельные жирные кислоты, входящие в состав жира.
Кислород, присоединяясь по двойной связи, образует пероксиды.
Далее происходит разрыв углеродной цепи по месту бывшей свя-
зи, и образуются альдегиды и кислоты с меньшим числом атомов
углерода, с неприятным запахом и вкусом. Процесс получил на-
звание прогоркания жира. Схема процесса:
H H
... (CH2)n C C (CH2)n ... + O2

H H
... (CH2)n C C (CH2)n ...

O O

H O
... (CH2)n C + C (CH2)n ...
O H

Синтез жиров в организме осуществляется из глицерина


и производных жирных кислот в виде ацилкофермента:
O
R C
KoA

Воски представляют собой сложные эфиры высших одноатом-


ных спиртов алифатического (реже ароматического) ряда и выс-
ших жирных кислот. Кроме того, природные воски содержат сво-
бодные спирты с четным числом атомов углерода от С26 до С32,
высшие жирные кислоты (от С14 до С34), а также алканы с не-
четным числом атомов углерода (от С21 до С37). Общее количество
этих примесей может достигать 50%.
214 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

Воски составляют около 80% всех липидов растений и выпол-


няют в организме в основном защитную функцию, предохраняя
органы и ткани от потери тепла, влаги, от механических повреж-
дений и проникновения микроорганизмов.
В состав восков входят как обычные жирные кислоты, так
и специфические, например карнаубовая (С23Н47СООН) или цероти-
новая (С26Н53СООН). Наиболее часто в составе восков встречаются
спирты: стеариловый (С18Н37ОН), цетиловый (СН3(СН2)14СН2ОН),
мирициловый (С31Н63ОН) и др. Среди животных восков наиболь-
шее значение имеют спермацет, ланолин и пчелиный воск. Так,
пчелиный воск представляет собой преимущественно мирицил-
пальмитат С15Н31СООС31Н63.
Воски классифицируют на простые и сложные. К простым
воскам относятся эфиры высших жирных кислот и высших
первичных спиртов. Сложные воски представляют собой эфиры
разветвленных одно- и двухатомных спиртов и разветвленных
жирных кислот или оксикислот (к таковым относятся кутин
и суберин).
В отличие от триацилглицеринов воски более устойчивы
к действию света, окислителей, нагреванию, хуже гидролизуют-
ся. Уникальным свойством восков является их высокая пластич-
ность в нагретом состоянии при температурах значительно ниже
температур плавления. Так, большинство восков имеет темпера-
туру плавления 60–64 °С, а температуру размягчения, то есть
перехода в высокопластичное состояние, около 36–38 °С. Помимо
этого, большинство восков плавится, не давая твердого остатка.
Именно эти свойства обусловили, в частности, широкое примене-
ние восков в качестве моделирующих материалов в ортопедиче-
ской стоматологии.
Фосфолипиды являются сложными эфирами жирных кислот,
фосфорной кислоты и многоатомных спиртов — глицерина (гли-
церофосфолипиды) или сфингозина (сфингофосфолипиды). Кроме
того, их молекулы содержат сложноэфирную связь между фос-
форной кислотой и каким-либо полярным соединением (чаще
азотосодержащим).
Фосфолипиды в организме выполняют структурную функ-
цию, являясь компонентом внутриклеточных мембран и клеточ-
ных оболочек. Благодаря особенностям химического строения,
а именно дифильному характеру молекул, фосфолипиды обе-
спечивают одностороннюю проницаемость (полупроницаемость)
мембран. Они нерастворимы в воде, но набухают в ней и быстро
окисляются на воздухе.
Занятие 5.5. Липиды 215

Глицерофосфолипиды имеют общую структуру:


O

O CH2 O C R'

R'' C O C H

CH2 O P O X

где R', R'' — остатки жирных кислот, Х — полярная группа.


Глицерофосфолипиды являются производными фосфатидовых
кислот (Х = −Н), в которых остаток фосфорной кислоты этери-
фицирован одним из аминоспиртов:
— коламином Н2N−CH2−CH2−OH (X = −CH2−CH2−NH2);
— холином (CH3)3N+−CH2−CH2−OH (X = −CH2−CH2−
−+N(CH3)3)
или аминокислотой серином:
H2N CH CH2 OH

COOH

Так, например, молекула фосфатидилхолина (лецитина)


O

O CH2 O C R'

R'' C O C H O

CH2 O P

O O
+
(CH3)3N CH2
CH2

включает гидрофильную полярную группировку и две гидро-


фобные неполярные углеводородные цепи. Такое строение обу-
словливает дифильность молекул и выраженную поверхностную
активность фосфолипидов. Условное обозначение дифильной мо-
лекулы:
216 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

Сфингофосфолипиды имеют общее строение:


CHOH CH CH(CH2)12CH3

R CO NH CH O

CH2 O P OX

OH

и представляют собой N-ацильные производные непредельного


аминоспирта сфингозина (церамиды), у которых свободная ги-
дроксильная группа этерифицирована фосфорной кислотой и по-
лярной группой Х.
CHOH CH CH(CH2)12CH3

NH2 CH

CH2OH
сфингозин

CHOH CH CH(CH2)12CH3

R CO NH CH

CH2
церамиды

CHOH CH CH(CH2)12CH3

R CO NH CH O

CH2 O P OX

OH
сфингофосфолипиды

Химически чистые фосфолипиды представляют собой белые


воскообразные вещества. На воздухе они желтеют из-за обра-
зования сложных продуктов окисления ненасыщенных кислот.
Фосфолипиды хорошо растворяются в большинстве неполярных
органических растворителей и в масле.
Гликолипиды — это соединения, полярные молекулы кото-
рых содержат липидный и углеводный фрагменты, но в отличие
от фосфолипидов в них отсутствует остаток фосфорной кислоты:
Занятие 5.5. Липиды 217

CH2OH
HO O
O CH2
O
OH
HC O C R1
O
OH
H2C O C R2

где R1, R2 — остатки жирных кислот.


Так же как и фосфолипиды, гликолипиды локализуются
в биомембранах клеток и выполняют метаболические и структур-
ные функции. Углеводная часть чаще всего представлена моно-
сахаридом галактозой. Галактозилдиацилглицерины — главные
липиды мембран хлоропластов; они также присутствуют в раз-
личных растительных тканях и органеллах, включая митохон-
дрии.
Сульфолипиды. В хлоропластах многих высших растений со-
держатся сульфолипиды, углеводный фрагмент которых пред-
ставлен глюкозой. Среди связанных жирных кислот преоблада-
ет линолевая. Поскольку химическое строение сульфолипидов
близко к строению гликозидов, при гидратации растительных
масел сульфолипиды проявляют свойства, аналогичные глико-
липидам.
Общая структурная формула сульфолипидов:
O
SO3H
H2C O C R1
CH2 O
HO O HC O C R2
OH
O CH2

OH

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Высшие жирные кислоты — структурные компоненты
омыляемых липидов.
2. Классификация омыляемых липидов.
3. Простые липиды (воски, жиры и масла).
4. Сложные липиды (фосфолипиды, сфинголипиды, гликоли-
пиды).
218 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

5. Свойства омыляемых липидов и их структурных компо-


нентов.
6. Неомыляемые липиды. Строение и свойства.

Литература

Основная
1. Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия.
3-е изд, перераб. и доп. — М.: Дрофа, 2004. — С. 457–472.
2. Руководство к лабораторным занятиям по биоорг. химии /
Под ред. Н. А. Тюкавкиной. 4-е изд., стереотип. — М.: Дрофа,
2008. — С. 278–282.
Дополнительная
Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 513–527.

Лабораторная работа. Изучение свойств липидов


и их структурных компонентов.

Цель работы: научиться экспериментально доказывать при-


сутствие в липидах основных структурных компонентов, опреде-
лять непредельность высших жирных кислот, осуществлять омы-
ление жиров.
Оборудование и приборы: пробирки лабораторные, чашки фар-
форовые, хроматографические камеры.
Реактивы: растительные масла (подсолнечное, касторовое),
бромная вода, 35% раствор NaOH, хроматографическая система
(гексан: диэтиловый эфир: уксусная кислота).
Ход работы
Опыт 1. Омыление жиров
В небольшую фарфоровую чашечку помещают 0,5 мл касто-
рового масла и 4 капли 35% раствора едкого натра. Стеклянной
палочкой тщательно перемешивают щелочь с маслом до получе-
ния однородной эмульсии. Затем ставят чашечку на электриче-
скую печь и при незначительном подогревании продолжают по-
мешивать, пока не получается однородная, прозрачная, слегка
желтоватая жидкость. Затем добавляют 2 мл дистиллированной
воды и вновь нагревают, тщательно перемешивая до полного упа-
ривания воды. Снимают чашечку с электрической печки. Полу-
чают кусочек твердого белого мыла:
Занятие 5.5. Липиды 219

O
H2C O C C15H31
O
HC O C C17H33 + 3NaOH
O
H2C O C C17H33
диолеопальмитин

H2COH

HCOH + 2C17H33COONa + C15H31COONa

H2COH
мыла
глицерин

Опыт 2. Определение степени непредельности высших жир-


ных кислот
В маленькую пробирку помещают 8–10 капель бромной воды
и 2–3 капли подсолнечного масла, которое содержит большое ко-
личество непредельных жирных кислот. Взбалтывают. Происхо-
дит обесцвечивание бромной воды:
Br

H C (CH2)7CH3 H C (CH2)7CH3
+ Br2
H C (CH2)7COOH H C (CH2)7COOH

Br
олеиновая кислота 9,10-дибромстеариновая
кислота

Степень непредельности жиров, обусловленную присутстви-


ем непредельных жирных кислот, количественно определяют
по присоединению галогенов (иода, брома) по месту двойной
связи.
Опыт 3. Изомеризация олеиновой кислоты в элаидиновую
Опыт проводят под тягой. В пробирку помещают 1 мл оле-
иновой кислоты, немного медных стружек (или небольших ку-
сочков медной проволоки) и 1,5 мл концентрированной азотной
кислоты. Содержимое пробирки энергично встряхивают и остав-
ляют в штативе под тягой. Наблюдают выделение оксидов азота
бурого цвета, появляющихся в результате взаимодействия кон-
центрированной азотной кислоты с медью. Оксиды азота явля-
220 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

ются катализаторами процесса изомеризации олеиновой кислоты


в элаидиновую. Вспенившаяся масса новой кислоты (цис-изомер)
затвердевает вследствие образования твердой элаидиновой кисло-
ты (транс-изомер):
оксиды азота
H C (CH2)7 COOH H C (CH2)7 COOH

H C (CH2)7 CH3 H3C (CH2)7 C H


олеиновая кислота элаидиновая кислота
(цис-изомер), (транс-изомер),
tпл = +14 °C tпл = +52 °C

Обратить внимание! Затвердевание массы кислоты проис-


ходит не сразу, и поэтому пробирку следует оставить в вытяж-
ном шкафу на 1,5 ч.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные, уравнения реакций, наблюдения
(табл. 5.9).

Таблица 5.9
№ Используемые Уравнение реакции, соответству- Результат
опыта, реактивы ющее условиям эксперимента
название
1
2
3

Выводы.

Вопросы к занятию

1. Охарактеризуйте соединения, относящиеся к омыляемым


липидам. Напишите формулу триацилглицирина и схему его ги-
дролиза.
2. Что называют реакцией гидрогенизации? Напишите схему
гидрогенизации триолеата глицерина. Назовите полученный про-
дукт.
3. Напишите структурную формулу любого твердого жира.
Укажите, от каких факторов зависит консистенция жиров.
4. Как классифицируют растительные масла по степени их не-
предельности? Какой показатель качества растительных масел
связан со степенью непредельности?
Образец билета к защите модуля 5 221

5. Напишите схему щелочного гидролиза жира. Назовите по-


лученные продукты.
6. Охарактеризуйте соединения из класса фосфолипидов.
7. Назовите наиболее известные соединения, относящиеся
к терпенам, стероидам, жирорастворимым витаминам.
8. Триацилглицерины миндального, подсолнечного и льняно-
го масла содержат практически одинаковое количество жирных
кислот: насыщенных (8–20%) и ненасыщенных (80–92%), одна-
ко их иодные числа достаточно сильно различаются: 75–94, 110–
144 и 174–184 соответственно. Аналогична динамика снижения
температуры застывания этих масел. Объясните данные факты.
9. Напишите схему автоокисления на примере остатка олеи-
новой кислоты в составе триацилглицерина с указанием образую-
щихся продуктов. Оцените, какое из масел: миндальное, подсол-
нечное или льняное в большей степени подвержено пероксидному
окислению при длительном хранении.
10. Укажите кислотные и основные центры в молекулах трех
представителей фосфолипидов: фосфатидилсерина, фосфатидил-
этаноламина и фосфатидилхолина. Напишите схемы кислотного
и щелочного гидролиза данных соединений.

Образец билета к защите модуля 5

1. Пространственные изомеры, отличающиеся конфигурацией


центров хиральности и не являющиеся оптическими антиподами,
называются:
А. Диастереомеры.
Б. Эпимеры.
В. Аномеры.
Г. Энантиомеры.
Д. Структурные изомеры.
2. Какое соединение образуется при взаимодействии белка,
содержащего тиольные группы, с ацетатом свинца(II)?
А. Сульфид свинца.
Б. Сульфат свинца.
В. Меркаптид свинца.
Г. Гидроксид свинца.
Д. Оксид свинца.
3. Какие из перечисленных классов природных соединений
не являются биополимерами?
А. Углеводы.
222 Модуль 5. Строение и свойства биополимеров

Б. Белки.
В. Нуклеиновые кислоты.
Г. Липиды.
Д. Алкалоиды.
4. Для следующих компонентов нуклеиновых кислот укажите
типы связей между структурными фрагментами:
А. Нуклеозид. 1. Сложноэфирная связь.
Б. Нуклеотид. 2. О-гликозидная связь.
3. N-гликозидная связь.
4. Пептидная связь.
5. Амидная связь.
5. Фосфолипиды обладают дифильным характером в воде,
потому что в молекулах фосфолипидов содержатся гидрофобная
и гидрофильная группировки.
6. Какая реакция протекает при кипячении α-аминокислот
со щелочами? Напишите уравнения реакций, происходящих при
кипячении с раствором Ва(ОН)2 аминокислот лизина и орнитина
(2,5-диаминопентановой кислоты).
7. При рН 6 инсулин при электрофорезе остается на старте.
К какому электроду инсулин будет перемещаться при электро-
форезе в растворе хлороводородной кислоты с концентрацией
0,1 моль / л?
МОДУЛЬ 6

РЕДОКС-РАВНОВЕСИЯ И ПРОЦЕССЫ

Чрезвычайно большую роль в процессах обмена веществ


в организме и энергетическом обмене играют окислительно-
восстановительные реакции, или редокс-реакции. Основная
их роль — окисление биосубстратов, а именно окисление связей
С−Н в метаболитах общих путей катаболизма. В результате вы-
свобождается значительное количество энергии, часть которой
рассеивается организмом в виде тепла, а часть (около 40%) рас-
ходуется на процессы биосинтеза (анаболические процессы).

Занятие 6.1. Общая теория редокс-процессов.


Окислительно-восстановительные процессы
в организме

Редокс-процессом называется процесс, в ходе которого проис-


ходит перенос электрона от одной частицы к другой.
Вещества или частицы — акцепторы электрона — называ-
ют окислителями. Вещества или частицы — доноры электро-
на — восстановителями. Окисленная (ох) и восстановленная
(red) формы одного вещества образуют редокс-систему. В любом
редокс-процессе принимают участие как минимум две редокс-
системы (или сопряженные окислительно-восстановительные
пары), между которыми происходит конкуренция за электрон.
Например, реакция окисления молочной кислоты пермангана-
том калия (редокс-системы обозначены индексами «1» и «2» со-
ответственно):

5CH3−CH(OH)−COOH + 2MnO4− + 6H+ R


Red1 Ox2

R 5CH3−C(O)−COOH + 2Mn2+ + 8H2O


Ox1 Red2
224 Модуль 6. Редокс-равновесия и процессы

В данном примере для обеих редокс-систем перенос электро-


нов сопровождается и переносом протонов (ионов водорода). Та-
кие редокс-системы называются системами второго типа, они
широко распространены среди биологически важных редокс-си-
стем, принимающих участие в процессах окисления-восстановле-
ния в организме. Признак протекания редокс-процесса — изме-
нение степени окисления веществ.
Для реакций с участием органических веществ обычно под
окислением понимают процесс отщепления водорода (дегидри-
рование) или образования новых связей между атомом углерода
и более электроотрицательным гетероатомом (частный случай —
гидроксилирование, то есть образование связи С−О). Соответ-
ственно, восстановление — процесс образования новых связей
с водородом или отщепление электроотрицательного гетероатома
(O, S или N).
Конкуренцию двух редокс-систем за электрон выигрывает
окислитель. Количественной характеристикой окислительной
способности редокс-системы является величина редокс-потенци-
ала (ϕr).
Редокс-потенциал — это разность потенциалов, возникающая
на границе раздела между инертным металлом и раствором, со-
держащим редокс-систему. Таким образом, редокс-потенциал
можно рассматривать как частный случай электродного потен-
циала, возникающего на межфазной границе, разделяющей два
проводника, обладающих разной проводимостью: электронной
(металл) и ионной (раствор электролита).
Для расчета редокс-потенциала используют уравнение Нерн-
ста:
RT a(Ox) ⋅ am (H3O + )
ϕ r = ϕ r + ln
nF a(Red)
где а(Ox), а(Red) — активности (или, упрощенно, концентра-
ции) окислительной и восстановительной форм редокс-системы;
n, m — число электронов и протонов, принимающих участие
в элементарном акте редокс-процесса (для редокс-систем перво-
го типа, в которых не осуществляется перенос протонов, m = 0);
ϕ°r — стандартный редокс-потенциал, B, измеренный при усло-
вии, что а(Ox) = а(Red) = а(Н+) = 1, и данной температуре (чаще
298 K).
Значения стандартных редокс-потенциалов являются справоч-
ными величинами, измеренными относительно потенциала ре-
докс-системы 2Н+ / Н2, значение стандартного потенциала которой
принято равным нулю (ϕ°2H+/H2 = 0 В).
Занятие 6.1. Общая теория редокс-процессов 225

Чем больше значение редокс-потенциала редокс-системы, тем


выше ее окислительная способность, иначе говоря, тем сильнее
окислитель и слабее сопряженный ему восстановитель.
Для определения направления самопроизвольного протекания
редокс-процесса необходимо сравнить величины редокс-потенци-
алов двух редокс-систем. Окисленная форма той редокс-систе-
мы, потенциал которой больше, и будет играть роль окислителя
в данном процессе. Для рассмотренной выше реакции в стан-
дартных условиях:

ϕ C3H4O/C3H6O = −0,19 B; ϕ MnO− /Mn2 + = 1,51 B


4

Разность потенциалов Δϕ = 1,51 – (–0,19) = 1,70 В > 0, сле-


довательно, процесс будет протекать самопроизвольно в прямом
направлении.
Особенности редокс-процессов в организме
1. Для большинства биосред не характерна сильнокислая сре-
да, поэтому для количественной характеристики редокс-процес-
сов в живых системах чаще используют величину формального
потенциала (обозначается ϕ r ′ ), то есть потенциала, определяемо-
го при условиях: а(Ox) = а(Red), рН = 7,36 и температуре 310 K.
2. Редокс-процессы в условиях организма идут в водной сре-
де. Жидкая вода устойчива в диапазоне потенциалов от –0,42 В
до +0,82 В. При более низких значениях потенциала происхо-
дит восстановление воды до молекулярного водорода, а при более
высоких — окисление воды до молекулярного кислорода. Сле-
довательно, величины формальных редокс-потенциалов редокс-
систем, функционирующих в организме, не могут быть ниже
–0,42 В (сильные восстановители) и выше 0,82 В (сильные окис-
лители).
3. Процесс окисления биосубстрата в общем виде можно пред-
ставить:
Н−субстрат−Н + 0,5О2 → субстрат + Н2О, ΔG < 0
Red1 Ox2 Ox1 Red2

Суммарный процесс экзергонический. Максимальность полез-


ной работы, которая может быть совершена за счет такого про-
цесса, достигается в условиях организма многоступенчатостью
процесса, каждая стадия которого характеризуется относитель-
но низкими значениями как энергии Гиббса (по модулю), так
и энергии активации. Это возможно при протекании процессов,
не связанных с существенной перестройкой молекулы субстрата,
а касающихся лишь небольшой ее части (реакционного центра).
226 Модуль 6. Редокс-равновесия и процессы

4. Все редокс-процессы в организме протекают ферментатив-


но, под действием ферментов оксидоредуктаз. Ферменты с точ-
ки зрения строения представляют собой сложные образования,
в которых белок связан с небелковой частью (простетической
группой). Принято выделять две разновидности простетических
групп:
а) кофакторы — комплексные соединения катионов металлов
(например, железа, меди) с биолигандами, в которых окисленная
форма комплексообразователя (иона металла) является акцепто-
ром электрона. Таким образом, они способны к редокс-процессам
за счет изменения степени окисления металла-комплексообразо-
вателя. Примером кофакторов могут быть цитохромы, железосо-
держащие протеины и др.;
б) коферменты — сложные соединения органической приро-
ды, способные к обратимым редокс-процессам за счет изменения
степени окисления атома углерода. Окисленная форма кофермен-
тов выступает в роли акцептора электрона и протона, а иногда
и гидрид-иона (Н–). Примеры коферментов: никотинамидпроиз-
водные, флавопротеины, хиноны и др.
Биологически важные редокс-системы
1. Редокс-система никотинамидадениндинуклеотида (и его
фосфата) представляет собой кофермент дегидрогеназ. Система
НАД+ / НАДН — акцептор гидрид-иона в реакциях биологическо-
го дегидрирования. Общая схема процессов с участием окислен-
ной формы (НАД+):
Н−субстрат−Н + НАД+ R субстрат + НАДН + Н+
Структура кофермента. НАД+ представляет собой никотино-
вый остаток в виде пиримидиниевого катиона, прочно связанного
с двумя молекулами рибозы, соединенными остатком фосфорной
кислоты и N-гликозидной связью с аденином (обозначен в схе-
ме R).
Система НАД+ / НАДН — редокс-система второго типа ( ϕ r =
= –0,32 В):
O H H O
C C
NH2 NH2
+ 2e + H+ 
+
N N

R R
НАД+ НАДН
Занятие 6.1. Общая теория редокс-процессов 227

Основные редокс-процессы с участием кофермента:


а) окисление спиртов в альдегиды, например ретинола в ре-
тиналь; β-окисление жирных кислот (в виде производных аце-
тилкофермента — ацетилКоА); реакции окисления в цикле
Кребса:
–OOC CH CH2 COO– + НАД+ 

OH
малат

 –OOC C CH2 COO– + НАДН + H+

O
оксалоацетат

б) восстановление пирувата в лактат в процессе гликолиза:

H3C C COO– + H+ + НАДН  H3C CH COO– + НАД+

O OH
пируват лактат

в) реакции ферментативного гидроксилирования аромати-


ческих соединений, например, окисление фенилаланина в ти-
розин:

R + H+ + O2 + НАДН R OH + H2O + НАД+,

где R = H2C CN COOH

NH2
2. Редокс-система флавинадениндинуклеотида (и его фосфа-
та) — кофермент оксидаз и дегидрогеназ. Система ФАД / ФАДН2 —
акцептор двух атомов водорода. Общая схема процессов с участи-
ем окисленной формы (ФАД):
Н−субстрат−Н + ФАД R субстрат + ФАДН2
Структура кофермента. ФАД представляет собой конденси-
рованную систему, включающую ядро бензола, ядро пиразина
и ядро пиримидина и прочно связанную с молекулами рибитола
и рибозы, соединенными остатком фосфорной кислоты
и N-гликозидной связью с аденином (обозначен в схеме R). Си-
стема ФАД / ФАДН2 — редокс-система второго типа ( ϕ r ′ =
= –0,22 В):
228 Модуль 6. Редокс-равновесия и процессы

R R H

H3C N N O H3C N N O
+ 2e + 2H+  NH
NH
H3C N H 3C N
O O
H
ФАД ФАДН2

Основные редокс-процессы с участием кофермента:


а) окислительное дезаминирование α-аминокислот до α-оксо-
кислот. Суммарный процесс:
H2N CH COOH + ФАД + H2O 

CH2 CH2 COOH


глутаминовая кислота

 O C COOH + NH3 + ФАДН2

CH2 CH2 COOH


α-оксоглутаровая кислота

б) α, β-окисление предельных (в том числе и жирных) кислот:



OOC−CH2−CH2−COO– + ФАД R
сукцинат

R –ООС−СН=СН−СОО– + ФАДН2
фумарат
в) редокс-процессы с участием азот- и серосодержащих соеди-
нений, например окисление дигидролипоевой кислоты в липое-
вую. Общая схема:
2R−SH + ФАД R R−S−S−R + ФАДН2
тиол дисульфид
3. Редокс-система убихинонов. Убихиноны представляют со-
бой группу жирорастворимых витаминов (коферменты Q), произ-
водных бензохинона. Система убихинон / убихинол — редокс-си-
стема второго типа ( ϕ r = +0,09 В):
O OH
CH3O R CH3O R
+ 2e + 2H+
CH3O H CH3O H
O OH
Занятие 6.1. Общая теория редокс-процессов 229

Редокс-система убихинон / убихинол принимает участие в ре-


докс-процессах, сопровождающих дыхание, в том числе клеточ-
ное, участвует в процессе переноса электрона от субстрата к мо-
лекулярному кислороду в электрон-транспортной цепи.

Задание для самоподготовки

Разобрать следующие вопросы.


1. Общая теория редокс-процессов. Основные понятия: ре-
докс-система, редокс-потенциал, стандартный и формальный ре-
докс-потенциалы.
2. Уравнение Нернста для редокс-систем первого и второго
типов. Влияние различных факторов на величину редокс-потен-
циала.
3. Прогнозирование направления редокс-процесса.
4. Биологически важные редокс-системы и особенности
их функционирования в организме.
5. Электрон-транспортная цепь.

Литература

Основная
1. Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия.
3-е изд, перераб. и доп. — М.: Дрофа, 2004. — С. 213–229.
2. Ершов Ю. А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия
биогенных элементов. 10-е изд., перераб. и доп. — М.: Юрайт.
2016. — С. 42–78, 131–141.
3. Руководство к лабораторным занятиям по биоорг. химии /
Под ред. Н. А. Тюкавкиной. 4-е изд., стереотип. — М.: Дрофа,
2008. — С. 204, 227, 235.
4. Общая химия: Учеб. / Под ред. Ю. В. Ершова, В. А. Поп-
кова. — М.: Высшая школа, 2000. — С. 42–78.
Дополнительная
1. Слесарев В. И. Химия. Основы химии живого. 4-е изд.,
испр. — СПб., 2007. — С. 208–227.
2. Пузаков С. А. Химия. 2-е изд., испр. и доп. — М.:
ГЭОТАР-Медиа, 2006. — С. 115–116, 281–287.
230 Модуль 6. Редокс-равновесия и процессы

Лабораторная работа. Окислительно-


восстановительные свойства веществ. Определение
направления редокс-процесса

Цель: изучить окислительно-восстановительные свойства ве-


ществ. Научиться оценивать условия протекания окислительно-
восстановительных реакций, прогнозировать направление процес-
са.
Оборудование и реактивы: пробирки; растворы хлорида
железа(III), сульфата меди(II), иодида калия, иодата калия, бро-
мида калия, серной кислоты, гидроксида натрия, дихромата
калия, перманганата калия, формальдегида, уксусной кислоты;
спирт этиловый, ацетон, щавелевая кислота.
Ход работы
Опыт 1. Определение направления редокс-процесса
Пользуясь величинами стандартных редокс-потенциалов, де-
лают прогноз возможности протекания процессов:
2Fe3+ + 2I– → 2Fe2+ + I2

2Fe3+ + 2Br– → 2Fe2+ + Br2


Правильность проведенных расчетов проверяют эксперимен-
тально, для чего в две пробирки наливают по 0,5 мл раствора
хлорида железа(III). В одну из них добавляют 10–15 капель рас-
твора иодида калия, в другую — 10–15 капель раствора бромида
калия. В лабораторном журнале отмечают произошедшие изме-
нения.
Пользуясь величинами стандартных редокс-потенциалов, про-
гнозируют направление протекания реакции между иодатом ка-
лия и иодидом калия в кислой и нейтральной средах:

2IO3− + 6H2O + 10e → I2 + 12OH–, ϕ r = +0,21 B

2IO3− + 12H+ + 10e → I2 + 6H2O, ϕ r = +1,19 B


Правильность проведенных расчетов проверяют экспери-
ментально, для чего в пробирку наливают по 0,5 мл раство-
ров иодата калия и иодида калия, затем добавляют по каплям
раствор серной кислоты до изменения окраски раствора. На-
блюдают образование иода. К полученному раствору добавляют
по каплям 10% раствор гидроксида натрия до исчезновения
окраски иода. В лабораторном журнале отмечают изменения,
произошедшие в пробирках, и записывают уравнения химиче-
ских реакций.
Занятие 6.1. Общая теория редокс-процессов 231

Опыт 2. Окисление спиртов


В пробирку помещают по 10 капель этанола и раствора ди-
хромата калия, добавляют 5 капель серной кислоты. Нагревают
полученный раствор над пламенем горелки до появления зелено-
голубой окраски, одновременно фиксируют характерный запах
уксусного альдегида, напоминающий запах зеленых яблок.
Опыт 3. Окисление альдегидов
В две пробирки наливают по 10 капель 10% раствора гидрок-
сида натрия, добавляют 5 капель раствора сульфата меди(II).
К выпавшему голубому осадку гидроксида меди(II) добавляют
в первую пробирку 10 капель раствора формальдегида, а во вто-
рую — 10 капель ацетона.
Пробирки осторожно нагревают до кипения. В лабораторном
журнале отмечают произошедшие изменения, записывают урав-
нения реакций.
Опыт 4. Окисление щавелевой кислоты
В первую пробирку помещают 1 лопатку щавелевой кислоты,
во вторую — 0,5 мл раствора уксусной кислоты. В обе пробирки
добавляют по 10 капель раствора перманганата калия и по 5 ка-
пель раствора серной кислоты. Нагревают обе пробирки над пла-
менем горелки. В лабораторном журнале отмечают произошед-
шие изменения, записывают уравнения реакций.
Вариант оформления протокола
Название работы.
Содержание работы.
Экспериментальные данные, уравнения реакций, наблюдения.
Выводы.

Вопросы к занятию
1. Что является мерой окислительной способности вещества?
Приведите примеры веществ, которые ведут себя по отношению
к воде: а) как окислители, б) как восстановители.
2. С биохимической точки зрения важны редокс-системы,
в которых происходят обратимые окислительно-восстановитель-
ные реакции. Приведите схемы реакций окисления гидрохино-
на и цистеина. Назовите окисленные формы данных соединений.
Сравните легкость окисления спиртов и тиолов. Дайте пояснения.
Напишите уравнение Нернста для системы хинон–гидрохинон.
3. Для окисления каких галогенид-ионов можно использовать
дихромат калия в кислой среде в стандартном состоянии? Ответ
подтвердите справочными данными.
4. Напишите схему окисления дигидролипоевой кислоты
(6,8-димеркаптооктановой). Назовите окисленную форму. К како-
232 Модуль 6. Редокс-равновесия и процессы

му типу редокс-систем относится данная редокс-система? В осно-


ве каких метаболических процессов лежит данное превращение?
5. В каком случае изменение редокс-потенциала (по модулю)
будет больше при добавлении к редокс-системе второго типа рав-
ных количеств: а) метиламина, б) муравьиной кислоты? Дайте
краткое пояснение.
6. Напишите схему окисления молочной кислоты и уравнение
Нернста для системы пируват–лактат. Для окисленной формы
запишите уравнение реакции восстановительного аминирования,
назовите продукт реакции. Какое промежуточное соединение об-
разуется при восстановительном аминировании?
7. Приведите примеры редокс-процессов в живых системах,
сопровождающихся изменением степени окисления d-элементов.
8. Приведите по два примера биологических редокс-систем I
и II типов.
9. Укажите число центров хиральности и количество конфи-
гурационных стереоизомеров для яблочной (2-гидроксибутандио-
новой) и лимонной (2-гидрокси-1,2,3-пропантрикарбоновой) кис-
лот. Напишите схему реакции окисления L-яблочной кислоты
коферментом НАД+, назовите окисленную форму. К какому типу
редокс-систем относится система оксалоацетат–малат?
10. В систему, содержащую хинон и гидрохинон в эквимо-
лярном соотношении, ввели некоторое количество кислоты, при
этом редокс-потенциал уменьшился на 77 мВ. На сколько еди-
ниц изменился при этом рН раствора (при температуре 310 K)?
11. Будет ли протекать окисление нитрит-иона перманганатом
калия при концентрациях нитрит-, нитрат-, перманаганат-ионов
и ионов марганца(II), равных 0,1 моль / л при рН 6 и температуре
298 K? Вычислите величину ЭДС.
12. Определите направление возможного самопроизвольного
протекания реакции: 2Hg + 2Ag+ R 2Ag + Hg2+ 2 при концентра-
циях ионов 0,1 и 0,001 моль / л для двух случаев: а) при избытке
ионов серебра; б) при избытке ионов ртути.
13. Редокс-потенциал системы НАД+ / НАДН при 298 K
и рН 7 равен 0,30 В. Как изменится величина редокс-потенциа-
ла при окислении 30% НАДН?
14. Каким должно быть соотношение концентраций окислен-
ной и восстановленной форм цитохрома а3, чтобы редокс-потен-
циал системы при 37 °С стал равным 0,52 В?
15. По отношению к воде некоторые вещества ведут себя
как окислители, а некоторые — как восстановители. Приведи-
те по два примера таких веществ (в каждом случае и простого,
и сложного веществ). Укажите возможные продукты реакций.
Образец билета к защите модуля 6 233

Образец билета к защите модуля 6

1. Какое из перечисленных соединений относится к поли-


функциональным?
А. Коламин (аминоэтанол).
Б. Гидрохинон.
В. Ацетон.
Г. Винная кислота.
Д. Пировиноградная кислота.
2. Какие из перечисленных соединений способны к реакциям
гидролиза?
А. Салициловая кислота.
Б. Ацетилсалициловая кислота.
В. п-Аминосалициловая кислота.
Г. Салициламид.
Д. Трисалицилатоферрат-ион.
3. Редокс-потенциал редокс-системы II типа уменьшится при
увеличении:
А. Концентрации окисленной формы.
Б. Концентрации восстановленной формы.
В. Температуры.
Г. Концентрации ионов водорода.
Д. рН.
4. Cо структурой и свойствами пиррола согласуются утверж-
дения:
А. Ароматический гетероцикл.
Б. π-Дефицитная система.
В. Атом азота является электронодонором.
Г. Гетероатом активирует ароматическое ядро в реакциях SЕ.
Д. Проявляет основные свойства.
5. Найдите соответствие между соединением и продуктом его
окисления:
А. Нафталин. 1. Никотиновая кислота.
Б. β-Пиколин. 2. о-Фталевая кислота.
В. Хинолин. 3. 2,3-Пиридиндикарбоновая кислота.
6. Что происходит с α-гидроксикислотами при нагревании
с концентрированной серной кислотой? Напишите уравнения
реакций, происходящих при нагревании лимонной и молочной
кислот в присутствии концентрированной серной кислоты. Какие
продукты образуются в каждом случае?
7. Рассчитайте отношение концентраций окисленной и вос-
становленной форм биологической редокс-системы цитохром с,
если ее редокс-потенциал равен 0,24 В при температуре 298 K.
ПРИЛОЖЕНИЕ

1. Некоторые физические постоянные

Постоянная Авогадро, NА = 6,02 ⋅ 1023 моль–1.


Универсальная газовая постоянная, R = 8,31 Дж / (моль ⋅ К)
или кПа ⋅ л ⋅ К-1 ⋅ моль–1.
Постоянная Больцмана, k = R / NA = 1,38 ⋅ 10–23 Дж / К.
Нормальный молярный объем газа, V0 = 22,4 л / моль.
Постоянная Планка, h = 6,63 ⋅ 10–34 Дж ⋅ с.
Заряд электрона, ē = 1,60 ⋅ 10–19 Kл.
Постоянная Фарадея, F = 9,65 ⋅ 104 Kл / моль.

2. Множители и приставки для образования


десятичных кратных и дольных единиц
и их обозначения

Множитель, Наиме- Обозна- Множитель, Наиме- Обозна-


на который нование чение на который нование чение
умножается умножается
основная основная
единица единица
1012 тера Т 10–1 деци д
9 –2
10 гига Г 10 санти с
6 –3
10 мега М 10 милли м
3 –6
10 кило К 10 микро мк
2 –9
10 гекто Г 10 нано н
–12
10 дека да 10 пико п
Приложение 235

3. Свойства важнейших кислотно-основных


индикаторов

Двухцветные индикаторы
Индикатор Переход окраски Интервал рН
Метиловый оранжевый Красная → оранжевая 3,1–4,0
Лакмоид Красная → синяя 4,0–6,4
Метиловый красный Красная → желтая 4,2–6,2
Бромтимоловый Желтая → синяя 6,0–7,6

Одноцветные индикаторы (серия Михаэлиса)


Индикатор Цвет (при верхней рК Интер-
границе рН) вал рН

α-Динитрофенол Желтый 4,05 (293 K) 2,8–4,5

γ-Динитрофенол Желтый 5,15 (293 K) 4,0–5,6

n-Нитрофенол Желтый 7,16 (293 K) 5,2–7,0

м-Нитрофенол Желтый 8,31 (293 K) 6,7–8,4

Фенолфталеин Малиновый 9,37 (291 K) 8,3–10,5

Ализариновый Фиолетовый → желтый 11,16 (291 K) 10,0–12,0


красный

4. Термодинамические свойства некоторых


веществ, применяемых в медицине


Δ f H298 — стандартная теплота образования вещества,
кДж / моль;

Δ f G298 — стандартное изменение энергии Гиббса при образо-
вании сложного вещества из простых веществ, кДж / моль;

S298 — стандартная энтропия вещества, Дж / (моль ⋅ К);
• к. — кристаллическое состояние;
• ж. — жидкое состояние;
• г. — газообразное состояние;
• aq — вещество (ион) в водном растворе.
236 Приложение

Неорганические вещества
Вещество или ион Состояние Δ f H298 Δ f G 298 S298
AgCl к –127 –109,7 96,1
AgNO3 к –123 –32,2 141
Ag2O к –30,6 –10,8 122
Al к 0 0 28,3
3+
Al aq –525 –481 –313
Al2O3 корунд –1670 –1576 51
Аl2О3 ⋅ 3Н2О к –2568 –2292 140
Вr2O3 к –1264 –1184 54
Н3ВО3 к –1089 –963 89,6
Н3ВО3 aq –1068 –963 160
2+
Ва aq –538 –561 12,6
ВаСl2 к –860 –811 126
ВаСl2 ⋅ 2Н2О к –1462 –1296 203
BaSO4 к –1465 –1353 132
Br2 ж 0 0 152
Br2 г 30,7 3,1 245
С графит 0 0 5,7
С алмаз 1,9 2,9 2,4
СО г –111 –137 198
СО2 г –393,5 –394,4 214
СО2 aq –413 –386 121
Н2СО3 aq –700 –623 187
HCO3− aq –691 –587 95
CO2−
3 aq –676 –528 –53
Са2+ aq –543 –553 –55
CaO к –636 –603 40
Ca(OH)2 к –987 –897 76
CaSO4 к –1432 –1320 107
CaSO4 ⋅ 2H2O к –1762 –1565 194
CaCl2 к –795 –750 114
СаСl2 aq –878 –815 55
CaCl2 ⋅ 6H2O к –2607
Приложение 237

Продолжение табл.
Вещество или ион Состояние Δ f H298 Δ f G 298 S298
CaCO3 к –1207 –1129 93
Cl2 г 0 0 223
Cl2O г 76 94 266
HCl г –92,3 –95,3 186,7
HCl aq –167 –131 55
CrO2−
4 aq –863 –706 38,5
Cr2O72− aq –1461 –1257 214
Cu2+ aq 64,4 65 99
CuCl к –136 –118 84,5
CuCl2 к –206
CuSO4 к –770 –662 113
CuSO4 ⋅ 5H2O к –2278 –1880 305

F aq –329 –276 –9,6
HF г –269 –271 174
Fe к 0 0 27,2
2+
Fe aq –88 –85 –113
3+
Fe aq –48 –11 –293
Fe(OH)3 к –824
FeCO3 к –753 –680 96
FeCl3 к –405
FeCl3 ⋅ 6H2O к –2226
FeSO4 к –923 –820 108
FeSO4 ⋅ 7H2O к –3007
H2 г 0 0 131
H+ aq 0 0 0

OH aq –230 –157 –10,5
H2O ж –286 –237 70
H2O г –242 –229 189
H2O2 ж –188 –118
H2O2 aq –191
Hg ж 0 0 77
Hg г 61 32 175
2+
Hg aq –165
238 Приложение

Продолжение табл.
Вещество или ион Состояние Δ f H298 Δ f G 298 S298
HgCl2 к –230 –177
Hg2Cl2 к –265 –211 196
HgO к –90 –58,4 73
+
K aq –251 –282 103
KOH aq –477 –441 92
KAl(SO4) ⋅ 12H2O к –6057 –5137 687
KBr к –392 –379 96
KBr aq –372 –385 183
KCl к –436 –408 83
KCl г –216 –235 239,5
KCl aq –419 –413 158
KClO3 к –391 –290 143
KI к –328 –322 104
KI aq –307 –334 212
KNO3 к –493 –393 133
KNO3 aq –458 –393 291
KMnO4 к –813 –714 172
K2SO4 к –1438 –1320 176
+
Li aq –278 –294 14
LiOH к –487 –444 50
Li2CO3 к –1215 –1130 90
2+
Mg aq –462 –456 –118
MgCO3 к –1113 –1029 66
MgCl2 к –642 –592 89,5
MgCl2 ⋅ 6H2O к –2500 –1279 366
MgO к –602 –570 27
Mg(OH)2 к –925 –834 63
MgSO4 к –1278 –1174 91,6
MgSO4 ⋅ 7H2O к –3384
2+
Mn aq –219 –223 –84
MnSO4 к –1064 –956 112
N2 г 0 0 191,5
NH3 г –46,2 –16,6 192,5
Приложение 239

Продолжение табл.
Вещество или ион Состояние Δ f H298 Δ f G 298 S298
NH3 aq –80,8 –26,6 110
NH4+ aq –133 –79,5 113
NH4Cl к –315 –204 94,6
(NH4)2SO4 к –1179 –900 220
N2O г 81,5 103,6 220
NO т 90,4 86,7 210,6
NO2 г 33,8 51,8 240,5
N2O4 г 9,7 98,3 304,3
HNO2 aq –119 –56 153
HNO3 ж –173 –80 155
NO3− aq –207 –114 146
Na к 0 0 51
Na+ aq –240 –262 60
Na2CO3 к –1131 –1048 136
Na2CO3 ⋅ 10H2O к –4082 –3906
NaHCO3 к –948 –852 102
NaF к –569 –541 59
NaCl к –411 –384 72
NaNO2 к –359
NaNO3 к –425 –366 116
NaOH к –427 –380 60
Na2SO3 к –1117 –1043 146
Na2SO4 к –1384 –1267 149
Na2SO4 ⋅ 10H2O к –4324 –3644 593
Na2S2O3 ⋅ 5H2O к –2602
O2 г 0 0 205
O3 г 142 163 238
Р4 белый 0 0 44,4
Р4 красный –18,4
РСl3 г –306 –286 312
РСl5 г –399 –325 353
H2PO4− aq –1302 –1135 89
240 Приложение

Окончание табл.
Вещество или ион Состояние Δ f H298 Δ f G 298 S298
HPO2−
4 aq –1299 –1094 –36
PO3−
4 aq –1284 –1026 –218
P2O74− aq –2276
2+
Рb aq 1,6 –24,3 21,3
РbО к –218 –188 69
РbО2 к –277 –219 77
Рb(СН3СОО)2 к –964
Рb(СНзСОО)2 ⋅ 3Н2O к –1854
S ромбич. 0 0 32
S монокл. 0,3 0,1 32,6
SO2 г –297 –300 249
SO3 г –395 –370 256
H2S г –20 –33 206
H2SO4 aq –907 –742 17
HSO4− aq –886 –753 127
SO2−
4 aq –907 –742 17,2
SiO2 кварц –859 –805 42
2+
Zn aq –152 –147 –106
ZnO к –348 –318 44
ZnCl2 к –416 –369 108
ZnSO4 к –979 –872 125
ZnSO4 ⋅ 7H2O к –3076 –2560 387

Органические вещества
Вещество или ион Состояние Δ f H298 Δ f G 298 S298
СН4 г –85 –51 186
С2Н2 г 227 209 201
С2Н4 г 52 68 219
С2Н6 г –107 –33 229
С6Н6 ж 49 125 173
CH3Cl г –82 –59 234
СН2Сl2 г –88 –59 271
Приложение 241

Окончание табл.
Вещество или ион Состояние Δ f H298 Δ f G 298 S298
СНСl3 г –100 –67 296
ССl4 г –107 –64 309
CH3Br г –35,6 –26 246
СН2Вr2 г –4,2 –5,9 294
СНВrэ г 25 16 331
СВr4 г 50 36 358
CH3OH ж –239 –166 127
C2H5OH ж –278 –175 161
Глицерин ж –671 –479 205
Формальдегид г –116 –110 219
Ацетальдегид г –166 –134 265
Ацетон ж –247 –154 199
HCOOH ж –410 –346 129

HCOO aq –410 –335 92
CH3COOH ж –487 –392 160

CH3COO aq 489 –404 205
СзН7СООН ж –535 –376 226

СзН7СОО к –536 –372 202
Глюкозо-1-фосфорная aq –1789,5
кислота
Нитробензол ж 16 146 224
Анилин ж 31 149 191
Глицин к –537 –378 103,5
Глицин aq –523 –380 158,6
Цистеин к –532,6 –342,7 169,9
L-лейцин aq –643,4 –352,3 207,5
D, L-лейцилглицин aq –464
Глицилглицин aq –734,3 492,1 231,4
Пируват-ион aq –596,2 –472,4 171,5
L-молочная кислота aq –686 –539 222
Сахароза к –2222 –1545 360
D-глюкоза aq –1263,8 –917,0 269,5
D-глюкоза к –1274,5 –910,6 212,1
242 Приложение

5. Теплоты сгорания (ΔcH°, кДж / моль) некоторых


органических веществ

Вещество Состо- ΔcH° Вещество Состо- ΔcH°


яние яние
CH4 г –882 С2Н2 г –1305
CH3Br г –770 С2Н5ОН ж –1371
СН3Сl г –687 C2H5OC2H5 ж –2727
CH3I ж –815 NH2CH2COOH к –981
CH3NH2 г –1071 СО(СН3)2 ж –1786
CH3OH ж –715 С6Н6 ж –3273
CH2O г –561 С6Н12 ж –3920
HCOOH ж –263 C6H5NH2 ж –3396
CO(NH2)2 к –634 C6H5NO2 ж –3093
CHCl3 ж –373 С6Н5ОН к –3064
CHl3 к –677 Глюкоза к –2810
C2H6 г –1541 Фруктоза к –2827
C2H4 г –1387 CH3COOH ж –876

6. Средняя удельная теплота полного окисления


основных компонентов пищевых продуктов

Вещества Q, кДж / г
Белки 17
Жиры 39
Углеводы 17

7. Теплоты растворения в воде (Δ


ΔsH°, кДж / моль)
некоторых неорганических веществ, применяемых
в медицине

Вещество ΔsH° Вещество ΔsH°


AgNO3 22,9 MgCl2 ⋅ 6H2O –12,3
Аl2(SО4)3 ⋅ 18Н2О –33,9 MgSO4 –84,9
Приложение 243

Окончание табл.
Вещество ΔsH° Вещество ΔsH°
ВаСl2 –8,7 MgSO4 ⋅ 7H2O 16,2
ВаСl2 ⋅ 2Н2О 20,6 MnSO4 –57,7
Ва(ОН)2 –47,7 MnSO4 ⋅ 5H2O –0,2
Ва(ОН)2 ⋅ 8Н2О 60,7 NH3 –35,4
СаСl2 –75,3 NH4Cl 16,3
СаСl2 ⋅ 6Н2О 19,1 NH4NO3 26,5
CuSO4 –66,5 NaBr 0,8
CuSO4 ⋅ 5H2O 11,7 NaCl 5,4
FeSO4 –62,3 Na2B4O7 –43,0
FeSO4 ⋅ 7H2O 18,1 Na2B4O7 ⋅ 10H2O 108,2
FeCl3 –133 Na2CO3 –23,6
FeCl3 ⋅ 6H2O –24 Na2CO3 ⋅ 10H2O 67,6
KBr 21,2 NaNO2 14,7
KC1 8,6 Na2SO4 –2,3
KI 21,4 Na2SO4 ⋅ 10H2O 79,1
KNO3 35,4 Pb(CH3COO)2 –5,9
Li2SO4 –26,7 Pb(CH3COO)2 ⋅ 3H2O 10H2O 23,0
Li2SO4 ⋅ H2O –14,3 ZnSO4 –77,6
MgCl2 –150,5 ZnSO4 ⋅ 7H2O 17,9

8. Периоды полураспада некоторых радионуклидов,


применяемых в медицине

Нуклид t1/2 Нуклид t1/2


14
С 5,71 ⋅ 10 лет
3 226
Ra 1600 лет
144 228
Се 284,4 сут. Ra 5,76 года
51 222
Cr 27,703 сут. Rn 3,824 сут.
137 106
Cs 30,17 года Ru 367 сут.
131 90
I 8,054 сут. Sr 28,7 года
192 95
Ir 74,08 сут. Zr 64 сут.
244 Приложение

9. Средние значения водородного показателя (рН)


биологических жидкостей

Объект рН
Дистиллированная вода в контакте с воздухом 5,6
Морская вода 8,0
Сыворотка крови 7,35–7,45
Артериальная кровь 7,36–7,42
Венозная кровь 7,26–7,36
Спинномозговая жидкость 7,35–7,45
Водянистая влага глаза 7,4
Слезная жидкость 7,4
Слюна 6,35–6,85
Чистый желудочный сок 0,9
Желудочное содержимое через 45 мин после проб- 1,5–2,0
ного завтрака
Сок поджелудочной железы 7,5–8,0
Молоко 6,6–6,9
Кожа (внутриклеточная жидкость) 6,6–6,9
Печень (внутриклеточная жидкость):
купфферовские клетки 6,4–6,5
клетки по периферии долек 7,1–7,4
клетки в центре долек 6,7–6,9
Желчь в протоках 7,4–8,5
Желчь в пузыре 5,4–6,9
Моча 4,8–7,5
Содержимое тонкого кишечника 7,0–8,0
Кал 7,0–7,5
Приложение 245

10. Ионные произведения воды, Kw, при различных


температурах

T,°C Kw ⋅ 10–14 T,°C Kw ⋅ 10–14 T,°C Kw ⋅ 10–14


0 0,11 30 1,48 60 9,55
5 0,17 35 2,09 70 15,8
10 0,30 37 2,4 80 25,8
15 0,46 40 2,95 90 38,8
20 0,69 50 5,50 100 55,0
25 1,0

11. Силовые показатели и константы ионизации


кислот по реакции HBX + H2O = BX–1 + H3O+

Кислота pKa Ka
Ag+-aq 11,99 1,02 ⋅ 10–12
Al3+-aq 5,02 9,55 ⋅ 10–6
Н3ВО3 9,14 7,24 ⋅ 10–10
2+
Ba -aq 13,36 4,36 ⋅ 10–14
НBr –9 109
CO2 + H2O 6,37 4,26 ⋅ 10–7
HCO3− 10,33 4,68 ⋅ 10–11
HCOOH 3,75 1,79 ⋅ 10–4
CH3COOH 4,76 1,74 ⋅ 10–5
H2C2O4 1,19 6,46 ⋅ 10–2
HC2O4− 4,21 6,16 ⋅ 10–5
C2H5COOH 4,87 1,35 ⋅ l0–5
C2H5OH >15 <10–5
CH2OHCHOHCOOH (глицериновая) 3,52 3,0 ⋅ 10–4
CH3CHOHCOOH (молочная) 3,83 1,48 ⋅ 10–4
Н6С4О6 (винная) 3,04 9,12 ⋅ 10–4
Аскорбиновая 4,04 9,12 ⋅ 10–5
Глюконовая 3,86 1,38 ⋅ l0–4
246 Приложение

Продолжение табл.
Кислота pKa Ka
Бензойная 4,20 6,31 ⋅ l0–5
С6Н5ОН (фенол) 10,0 10–10
ННb (гемоглобин) 8,20 6,31 ⋅ 10–9
ННbО2 (оксигемоглобин) 6,95 1,12 ⋅ 10–7
Ca2+-aq 12,77 1,70 ⋅ 10–13
HCl –7 107
HClO 7,55 2,82 ⋅ 10–8
НСlO3 0 1
НClO4 –10 1010
Co2+-aq 8,90 1,26 ⋅ 10–9
Cr3+-aq 3,95 1,12 ⋅ 10–14
H2Cr2O7 1,64 2,29 ⋅ 10–2
Cu2+-aq 7,34 4,57 ⋅ 10–8
Fe3+-aq 2,17 6,76 ⋅ 10–3
Fe2+-aq 6,74 1,82 ⋅ 10–7
HF 3,18 6,61 ⋅ 10–4
HI –10 1010
K+-aq 14,46 3,47 ⋅ 1 0–15
Li+-aq 13,64 2,29 ⋅ 10–14
Mg2+-aq 11,42 3,80 ⋅ 10–12
Mn2+-aq 10,59 2,57 ⋅ 10–11
HMnO4 –3 103
NH4+ 9,24 5,75 ⋅ 10–10
CH3NH3+ 10,66 2,19 ⋅ 10–11
H2O2 11,62 2,40 ⋅ 10–12
H3O+ –1,74 55
H2O 15,74 1,82 ⋅ 10–16
HNO3 –1,32 21
HCN 9,0 10–9
HNO2 3,29 5,13 ⋅ 10–4
H3PO4 2,14 7,24 ⋅ 10–3
H2PO4− 7,21 6,16 ⋅ l0–8
Приложение 247

Окончание табл.
Кислота pKa Ka
HPO2−
4 12,34 4,57 ⋅ 10–13
Pb2+-aq 6,15 7,08 ⋅ 10–7
H2S 6,98 1,05 ⋅ 10–7
HS– 13 10–13
SO2 + H2O 1,78 1,66 ⋅ 10–2
HSO3− 7,20 6,31 ⋅ 10–8
H2SO4 –3 103
HSO4− 1,95 1,12 ⋅ 10–2
Sr2+-aq 13,17 6,76 ⋅ 10–14
Zn2+-aq 7,69 2,04 ⋅ 10–8

12. Константы растворимости некоторых


малорастворимых солей и гидроксидов (25 °С)

Вещество Ks Вещество Ks
AgBr 5,3 ⋅ 1013
FeC2O4 2,0 ⋅ 10–7
AgCl 1,78 ⋅ 10–10 Fe(OH)2 1,0 ⋅ 10–15
Agl 8,3 ⋅ 10–17 Fe(OH)3 3,2 ⋅ 10–38
Ag2CO3 1,2 ⋅ 10–12 FePO4 1,3 ⋅ 10–22
Ag2C2O4 3,5 ⋅ 10–11 FeS 5,0 ⋅ 10–8
Аg2СrO4 1,1 ⋅ 10–12 Hg2Cl2 1,3 ⋅ 10–18
Ag2Cr2O7 1,0 ⋅ 10–10 HgS 4,0 ⋅ 10–53
AgCN 1,4 ⋅ 10–16 Hg2SO4 6,8 ⋅ 10–7
AgSCN 1,1 ⋅ 10–12 Li2CO3 3,98 ⋅ 10–3
AgNO2 1,6 ⋅ 10–6 LiF 3,8 ⋅ 10–3
Ag3PO4 1,3 ⋅ 10–20 Li3PO4 3,2 ⋅ 10–9
Ag2S 6,3 ⋅ 10–50 MgCO3 4,0 ⋅ 10–5
Ag2SO3 1,5 ⋅ 10–14 MgC2O4 8,6 ⋅ 10–5
Ag2SO4 1,6 ⋅ 10–5 Mg(OH)2 6,0 ⋅ 10–10
Al(OH)3 1,0 ⋅ 10–32 Mg3(PO4)2 1,0 ⋅ 10–13
AlPO4 5,7 ⋅ 10–19 MnCO3 1,8 ⋅ 10–11
248 Приложение

Окончание табл.
Вещество Ks Вещество Ks
AuBr 5,0 ⋅ 10 –17
Mn(OH)2 4,5 ⋅ 10–13
AuCl 2,0 ⋅ 10–13 MnS 2,5 ⋅ 10–10
AuI 1,6 ⋅ 10–23 PbBr2 9,1 ⋅ 10–6
BaCO3 4,0 ⋅ 10–10 PbCl2 1,6 ⋅ 10–5
BaC2O4 1,1 ⋅ 10–7 PbI2 1,1 ⋅ 10–9
ВаСlO4 1,2 ⋅ 10–10 PbCO3 7,5 ⋅ 10–14
BaF2 1,1 ⋅ 10–6 PbC2O4 4,8 ⋅ 10–10
Ba(OH)2 5,0 ⋅ 10–3 PbCrO4 1,8 ⋅ 10–14
Ba3(PO4)2 6,0 ⋅ 10–39 Pb(OH)2 1,1 ⋅ 10–20
BaSO3 8,0 ⋅ 10–7 Pb3(PO4)2 7,9 ⋅ 10–43
BaSO4 1,1 ⋅ 10 –10
PbS 2,5 ⋅ 10–27
CaCO3 3,8 ⋅ 10–9 PbSO4 1,6 ⋅ 10–8
CaC2O4 2,3 ⋅ 10–9 SrCO3 1,1 ⋅ 10–10
CaC4H4O6 7,7 ⋅ 10–7 SrC2O4 1,6 ⋅ 10–7
CaF2 4,0 ⋅ 10–11 Sr2(PO4)3 1,0 ⋅ 10–31
Ca(OH)2 5,5 ⋅ 10–6 SrSO3 4,0 ⋅ 10–8
Ca(H2PO4)2 1,0 ⋅ 10–3 SrSO4 3,2 ⋅ 10–7
CaHPO4 2,7 ⋅ 10–7 TlBr 3,9 ⋅ 10–6
Ca3(PO4)2 2,0 ⋅ 10–29 TlCl 1,7 ⋅ 10–4
CaSO3 3,2 ⋅ 10–7 TlI 5,75 ⋅ 10–8
CaSO4 2,5 ⋅ 10–5 Tl2CO3 4,0 ⋅ 10–3
CdCO3 1,0 ⋅ 10–12 Tl2C2O4 2,0 ⋅ 10–4
CdC2O4 1,5 ⋅ 10–8 Tl3PO4 6,7 ⋅ 10–4
CaS 1,0 ⋅ 10–29 Tl2S 5,0 ⋅ 10–21
Сr(ОН)3 6,3 ⋅ 10–31 Tl2SO3 6,3 ⋅ 10–4
Cu(OH)2 5,0 ⋅ 10–20 Tl2SO4 4,0 ⋅ 10–3
CuS 6,3 ⋅ 10–36 Zn(OH)2 7,1 ⋅ 10–18
Cu2S 2,5 ⋅ 10–48 ZnS 1,6 ⋅ 10–24
Приложение 249

13. Константы нестойкости комплексных ионов


в водных растворах (25 °С)

Мn+ Лиганд Константа Мn+ Лиганд Константа


Ag +
NH3 K1–2 = 5,9 ⋅ 10 –8
Ag +
NO2− K1–2 = 1,5 ⋅ 10–3
Cd2+ NH3 K1–4 = 2,8 ⋅ 10–7 Cd2+ NO2− K1–3 = 1,5 ⋅ 10–4
Со2+ NH3 K1–4 = 8,5 ⋅ 10–6 AI3+ C2O2−
4 K1–3 = 5,0 ⋅ 10–17
Со2+ NH3 K1–6 = 4,1 ⋅ 10–5 Cr3+ C2O2−
4 K1–3 = 3,6 ⋅ 10–16
Со3+ NH3 K1–6 = 6,2 ⋅ 10–36 Fe3+ C2O2−
4 K1–3 = 6,3 ⋅ 10–21
Сu2+ NH3 K1–4 = 1,1 ⋅ 10–12 Mn3+ C2O2−
4 K1–3 = 3,8 ⋅ 10–29
Hg2+ NH3 K1–4 = 5,0 ⋅ 10–20 Co2+ Салицилат- K1–2 = 3,8 ⋅ 10–12
ион
Ni2+ NH3 K1–4 = 3,4 ⋅ 10–8 Ni2+ Салицилат- K1–2 = 1,8 ⋅ 10–12
ион
Zn2+ NH3 K1–4 = 8,3 ⋅ 10–12 Cu2+ Салицилат- K1–2 = 2,0 ⋅ 10–21
ион
Bi3+ Вr– K1–6 = 3,0 ⋅ 10–10 Fe3+ Салицилат- K1–3 = 5,4 ⋅ 10–37
ион
Hg2+ Вr– K1–4 = 1,0 ⋅ 10–21 Ca2+ Тартрат-ион K1–2 = 9,8 ⋅ 10–10
Pt2+ Вr– K1–4 = 3,2 ⋅ 10–21 Fe3+ Тартрат-ион K1–2 = 1,4 ⋅ 10–12
Bi3+ Сl– K1–6 = 3,8 ⋅ 10–7 Ca2+ Цитрат-ион K1 = 2,1 ⋅ 10–5
Pt2+ Сl– K1–4 = 1,0 ⋅ 10–16 Mg2+ Цитрат-ион K1 = 1,1 ⋅ 10–4
Bi3+ I– K1–6 = 7,98 ⋅ 10–20 Сu2+ Цитрат-ион K1 = 1,3 ⋅ 10–6
Hg2+ I– K1–4 = 1,5 ⋅ 10–30 Hg2+ Цитрат-ион K1 = 1,3 ⋅ 10–11
Pb2+ I– K1–4 = 1,2 ⋅ 10–4 Al3+ ЭДТА4–-ион K1 = 3,2 ⋅ 10–17
Ag+ CN– K1–2 = 1,4 ⋅ 10–20 Ba2+ ЭДТА4–-ион K1 = 1,7 ⋅ 10–8
Au+ CN– K1–2 = 5,0 ⋅ 10–30 Bi3+ ЭДТА4–-ион K1 = 4,0 ⋅ 10–28
Cd2+ CN– K1–4 = 7,8 ⋅ 10–18 Ca2+ ЭДТА4–-ион K1 = 2,6 ⋅ 10–11
Co2+ CN– K1–6 = 8,1 ⋅ 10–20 Cd2+ ЭДТА4–-ион K1 = 3,5 ⋅ 10–17
Co3+ CN– K1–6 = 1,0 ⋅ 10–64 Co2+ ЭДТА4–-ион K1 = 4,9 ⋅ 10–17
Cu+ CN– K1–4 = 2,0 ⋅ 10–30 Co3+ ЭДТА4–-ион K1 = 2,5 ⋅ 10–41
Fe2+ CN– K1–6 = 1,3 ⋅ 10–37 Cr3+ ЭДТА4–-ион K1 = 4,0 ⋅ 10–21
Fe3+ CN– K1–6 = 1,3 ⋅ 10–44 Cu2+ ЭДТА4–-ион K1 = 1,6 ⋅ 10–19
Ni2+ CN– K1–4 = 1,0 ⋅ 10–31 Fe2+ ЭДТА4–-ион K1 = 6,3 ⋅ 10–15
Zn2+ CN– K1–4 = 2,4 ⋅ 10–20 Fe3+ ЭДТА4–-ион K1 = 5,9 ⋅ 10–25
250 Приложение

Окончание табл.
Мn+ Лиганд Константа Мn+ Лиганд Константа
Al3+ F– K1–6 = 2,1 ⋅ 10–21 Hg2+ ЭДТА4–-ион K1 = 1,6 ⋅ 10–22
Fe 3+
F –
K1–6 = 7,9 ⋅ 10 –17
Mg 2+
ЭДТА -ион 4–
K1 = 7,6 ⋅ 10–10
Ag+ SCN– K1–2 = 5,9 ⋅ 10–9 Mn2+ ЭДТА4–-ион K1 = 9,1 ⋅ 10–15
Bi3+ SCN– K1–6 = 5,9 ⋅ 10–5 Pb2+ ЭДТА4–-ион K1 = 9,1 ⋅ 10–19
Co2+ SCN– K1–3 = 1,6 ⋅ 10–2 Tl3+ ЭДТА4–-ион K1 = 2,9 ⋅ 10–7
Cu2+ SCN– K1–3 = 3,0 ⋅ 10–7 Tl3+ ЭДТА4–-ион K1 = 1,6 ⋅ 10–38
Fe3+ SCN– K1–6 = 5,9 ⋅ 10–4 Zn2+ ЭДТА4–-ион K1 = 5,5 ⋅ 10–17
Hg2+ SCN– K1–4 = 6,3 ⋅ 10–22 Mg2+ Глицинат- K1–2 = 3,5 ⋅ 10–7
ион
Ag+ S2O2−
3 K1–3 = 7,1 ⋅ 10–15 Ca2+ Глицинат- K1 = 4,2 ⋅ 10–2
ион
Cd2+ S2O2−
3 K1–3 = 6,3 ⋅ 10–9 Mn2+ Глицинат- K1 = 3,6 ⋅ 10–4
ион
Cu+ S2O2−
3 K1–3 = 1,9 ⋅ 10–14 Fe2+ Глицинат- K1–2 = 1,6 ⋅ 10–8
ион
Pb2+ S2O2−
3 K1–4 = 6,3 ⋅ 10–8 Co2+ Глицинат- K1–2 = 5,6 ⋅ 10–10
ион
Hg2+ S2O2−
3 K1–4 = 2,4 ⋅ 10–34 Ni2+ Глицинат- K1–2 = 2,7 ⋅ 10–11
ион
Ag+ S2O2−
3 K1–3 = 1,0 ⋅ 10–9 Cu2+ Глицинат- K1–2 = 2,6 ⋅ 10–16
ион
Cu+ S2O2−
3 K1–3 = 4,4 ⋅ 10–10 Zn2+ Глицинат- K1–2 = 1,1 ⋅ 10–10
ион
Hg2+ S2O2−
3 K1–3 = 1,1 ⋅ 10–25 Zn2+ Цистеинат- K1–2 = 2,0 ⋅ 10–19
ион

14. Стандартные окислительно-восстановительные


потенциалы (25 °С)

Полуреакция ϕ°, В
ϕ° Полуреакция ϕ°, B
ϕ°
Ag + e ↔ Ag↓
+ –
+0,80 Mn 3+
+ e ↔ Mn
– 2+
+1,51
[Ag(NH3)2] + e ↔ –
+0,373 [Mn(CN)6] + e ↔ 3– –
–0,24
↔ Ag↓ + 2NH3 ↔ [Mn(CN)6]4–
AgCl + e– ↔ Ag↓ + Cl– +0,283 MnO4− + e– ↔ MnO2−
4 +0,56
Приложение 251

Продолжение табл.
Полуреакция ϕ°, В
ϕ° Полуреакция ϕ°, B
ϕ°
Au+ + e– ↔ Au↓ +1,68 MnO4−+8H + 5e ↔
+ – +1,51
↔ Mn2+ + 4H2O
Au3+ + 2e– ↔ Au+↓ +1,41 MnO4− + 2H2O + 3e– ↔ +0,60
↔ MnO2 + 4OH–
Au3+ + 3e– ↔ Au↓ +1,50 [Mo(CN)6]3– + e– ↔ +0,73
↔ [Mo(CN)6]4–
Br2 + 2e– ↔ 2Br–↓ +1,09 N2 + 8H+ + 6e– ↔ 2NH4+ +0,26
HBrO + H + 2e ↔
+ –
+1,34 NO3− + H2O + e ↔ – +0,01
↔ Br– + H2O ↔ NO2− + 2OH –

BrO3− +5H+ + 4e– ↔ +1,45 NO3− +3H+ + 2e– ↔ +0,94


↔ HBrO + 2H2O ↔ HNO2 + H2O
Cl2 + 2e– ↔ 2Cl– +1,36 NO3− + 2H++ e– ↔ +0,80
↔ NO2 + Н2О
Со3+ + e– ↔ Со2+ +1,95 NO3− + H2O + e– ↔ –0,86
↔ NO2 + 2ОH–
Со2+ + 2e– ↔ Co↓ –0,29 NO3− + 4H+ + 3e– ↔ +0,96
↔ NO + 2Н2О
Со3+ + 3e– ↔ Co↓ +0,46 NO3− + 2H2O + 3e– ↔ –0,14
↔ NO + 4ОH–
[Co(NH3)6]3+ + 3e– ↔ +0,1 O2 + 4H+ + 4e– ↔ 2H2O +1,23
↔ [Co(NH3)6]2+
Cr3+ + e– ↔ Cr2+ –0,41 O2 + 4H+ + 4e– ↔ 2H2O +0,82
(pH = 7)
Cr2O72− + 14H+ + 6e– ↔ +1,33 O2 + 2H2O + 4e– ↔ +0,40
↔ 2Cr3+ + 7H2O ↔ 4OH–
[Cr(CN)6]3– + e– ↔ –1,28 O2 + 2H+ + 2e– ↔ H2O2 +0,68
↔ [Cr(CN)6]4–
Сu+ + e– ↔ Cu↓ +0,53 O2 + 2H2O + 2e– ↔ –0,08
↔ HO2− + OH–
Сu2+ + 2e– ↔ Cu↓ +0,35 H2O2 + 2H+ + 2e– ↔ +1,77
↔ 2H2O
Сu2+ + e– ↔ Cu+ +0,16 HO2− + H2O + 2e– ↔ +0,88
↔ 3ОН–
Cu2+ + I– + e– ↔ CuI +0,86 O3 + 2H+ + 2e– ↔ +2,07
↔ O2 + H2O
252 Приложение

Окончание табл.
Полуреакция ϕ°, В
ϕ° Полуреакция ϕ°, B
ϕ°
F2 + 2e– ↔ 2F– +2,77 O3 + H2O + 2e– ↔ +1,24
↔ O2 + 2OH–
Fe3+ + e– ↔ Fe2+ +0,77 S + 2H+ + 2e– ↔ H2S +0,17
[Fe(CN)6] + e ↔
3– –
+0,36 S + 2e ↔ S – 2–
–0,48
↔ [Fe(CN)6]4–
2H+ + 2e– ↔ H2 0,00 SO2−
4 + 4H+ + 2e– ↔ +0,17
↔ SO2 + 2H2O
2H+ + 2e– ↔ H2 (pH = 7) –0,414 S4O2−
6 + 2e– ↔ 2S2O23− +0,09
2Hg2+ + 2e– ↔ Hg2+
2 +0,91 Sn2+ + 2e– ↔ Sn –0,14
Hg2+ + 2e– ↔ Hg +0,85 Sn4+ + 2e– ↔ Sn2+ +0,15
Hg2+
2 +2e ↔ 2Hg
– +0,80 TI + e ↔ TI
+ –
–0,357
I2 + 2e ↔ 2I
– –
+0,54 TI 3+
+ 2e ↔ Тl
– +
+1,25
IO3 + 5H + 4e ↔
+ –
+1,14 Zn 2+
+ 2e ↔ Zn

–0,76
↔ HIO + 2H2O
НIO + Н+ + 2e– ↔ I– + Н2О +0,99 [Zn(NH3)4]2+ + 2e– ↔ –1,04
↔ Zn + 4NH3

15. Формальные (мид-пойнт) потенциалы


биологических окислительно-восстановительных пар
(25 °С, рН 7)

Окислительно- ϕ′°, В
ϕ′° Окислительно- ϕ′°, В
ϕ′°
восстановительная пара восстановительная пара
О2 + 4Н+ / 2Н2О +0,82 Метиленовый синий +0,01
2+ +
Цитохром а3 Fe / Fe +0,55 Оксалоацетат + 2Н / ма- –0,17
лат
Гемоцианин Cu2+ / Cu+ +0,54 Пируват + 2Н+ / лактат –0,19
NO3− +
+ 3H / HNO2 + Н2О +0,42 Ацетальдегид + 2Н / эта- +
–0,20
нол
Цитохром f Fe3+ / Fe2+ +0,37 ФАД + 2Н+ / ФАД-Н2 –0,22
Цитохром a Fe3+ / Fe2+ +0,29 НАД+ + Н+ / НАД-H –0,32
Цитохром с Fe3+ / Fe2+ +0,254 НАДФ+ + Н+ / НАДФ-Н –0,324
Цитохром с Fe3+ / Fe2+ +0,21 СО2 + 2Н+ / НСОО– –0,42
Приложение 253

Окончание табл.
Окислительно- ϕ′°, В
ϕ′° Окислительно- ϕ′°, В
ϕ′°
восстановительная пара восстановительная пара
Гемоглобин / метгемоглобин +0,17 2Н+ / Н2 –0,42
Миоглобин +0,04 Ферредоксин –0,43
+ +
Фумарат + 2Н / сукцинат +0,03 Ацетат + CO2 + 2Н / пи- –0,70
руват

16. Поверхностное натяжение жидкостей при 293 K

Вещество σ ⋅103, Вещество σ ⋅103,


Н/м Н/м
Ацетон 23,70 Муравьиная кислота 37,58
Бензол 28,88 Уксусная кислота 27,80
Вода 72,75 Пентан 16,00
Гексен 18,42 Пиридин 38,00
Глицерин 59,40 Этиленгликоль 46,1
Диэтиловый эфир 17,00 Этанол 22,03
Метанол 22,61

17. Поверхностное натяжение воды при различных


температурах

T, °С σ ⋅103, Н / м T, °С σ ⋅103, Н / м T, °С σ ⋅103, Н / м


10 77,22 17 73,19 24 72,13
11 74,07 18 73,05 25 71,97
12 73,93 19 72,90 26 71,82
13 73,78 20 72,75 27 71,66
14 73,64 21 72,59 28 71,50
15 73,49 22 72,44 29 71,35
16 73,34 23 72,28 30 71,18
254 Приложение

18. Изоэлектрические точки некоторых белков

Вещество ИЭТ
Пепсин желудочного сока 2,00
Казеин молока 4,60
Альбумин сыворотки крови 4,64
Яичный альбумин 4,71
α-Глобулин крови 4,80
Миозин мышц 5,0
β-Глобулин крови 5,20
β-Лактоглобулин 5,20
Фибриноген крови 5,40
Усредненное значение всех белков цитоплазмы 5,50
Карбоксипептидаза 6,0
γ-Глобулин крови 6,40
Гемоглобин 6,68
Оксигемоглобин 6,87
Гемоглобин-S (в серповидных эритроцитах) 6,91
Оксигемоглобин-S 7,09
Гистон клеточных ядер 8,50
Химотрипсин сока поджелудочной железы 8,60
Рибонуклеаза 9,50
Цитохром с 10,70
Лизоцим 10,70
β-Меланоцитстимулирующий гормон гипофиза свиньи 10,5–11,0
ОГЛАВЛЕНИЕ
Предисловие . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3
Модуль 1. Химическая термодинамика и химическая кинетика 5
Занятие 1.1. Химическая термодинамика. Энергетика химических
реакций. Первое начало термодинамики. Энтальпия. Закон Гесса 5
Лабораторная работа. Определение стандартной энтальпии
реакции нейтрализации . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 10
Занятие 1.2. Второе начало термодинамики. Химическое равновесие 14
Занятие 1.3. Химическая кинетика. Зависимость скорости
гомогенной реакции от концентрации реагирующих веществ . . . . . 20
Лабораторная работа. Определение кинетических
характеристик реакции окисления иодид-ионов пероксидом
водорода . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 26
Занятие 1.4. Химическая кинетика. Зависимость скорости реакции
от температуры . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 28
Занятие 1.5. Катализ. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 32
Лабораторная работа. Влияние катализатора и температуры
на скорость реакции . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 35
Образец билета к защите модуля 1 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38
Модуль 2. Свойства растворов и гетерогенных систем . . . . . . . . 40
Занятие 2.1. Коллигативные свойства растворов неэлектролитов . . . 40
Лабораторная работа. Криометрическое определение моля