OH NH2 OH NH2
серин треонин
3. аминокислоты с одной амино- и 2 карбоксильными группами
(моноаминодикарбоновые кислоты). Например, аспарагиновая и
глутаминовая кислоты:
O C CH2 CH - COOH O C CH2 CH2 CH - COOH
OH NH2 OH NH2
NH2 NH2
лизин
5. сероудерживающие аминокислоты. К ним относятся цистеин,
метионин и цистин:
CH2 CH - COOH CH2 CH2 CH - COOH
цистеин метионин
COOH – CHNH2 – CH2 – S – S – CH2 – CHNH2 – COOH
цистин
К ароматическим аминокислотам относятся, например, тирозин и
фенилаланин:
CH2 CH - COOH
CH2 CH - COOH
NH2
OH NH2
тирозин фенилаланин
К гетероциклическим аминокислотам относится, например,
триптофан:
CH2 CH - COOH
NH2
N
H
триптофан
COOH COOH
H2N H H NH2
CH3 CH3
L – аланин D – аланин
Все природные белковые аминокислоты принадлежат к L-ряду, а
величина и знак оптического вращения зависят от природы
радикалов аминокислот и значения рН раствора, в котором
измеряют оптическое вращение. Символы «L» и «D» означают
принадлежность данной аминокислоты по своей стереохимической
конфигурации к L- или D-ряду, в то время как знак «+» или «-»
указывает на направление изменения плоскости поляризации
светового луча. В некоторых природных соединениях и
биологических объектах обнаружены D-α-аминокислоты, но нет
оснований считать, что эти D-изомеры являются постоянными
составными частями белков.
С точки зрения химических свойств α-аминокислот, входящих в
состав белков, то обращает на себя внимание крайнее разнообразие
тех взаимодействий, которые могут идти по радикалам
аминокислот. Радикалом аминокислот принято называть
группировку атомов в ее молекуле, связанную с углеродным атомом
и не принимающую участия в формировании пептидной связи.
Химическая природа радикалов позволяет осуществлять реакции
солеобразования, окисления и восстановления, амидирования,
нитрирования, дезаминирования, фосфорилирования и т.д. Все эти
химические процессы являются основой для химической
изменчивости белковых препаратов при обработке их
соответствующими реагентами.
Строение белка
Для того, чтобы узнать строение белковой молекулы, надо
выяснить, каким образом аминокислоты соединяются друг с другом
при образовании больших молекул. Для объяснения структуры
белка был выдвинут ряд сложный теорий. Наиболее обоснованной
теорией явилась полипептидная теория строения белка,
предложенная в 1902 году Эмилем Фишером. Согласно этой теории,
белки представляют собой сложные полипептиды, в которых
отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными
связями, возникающими при взаимодействии α-карбоксильных
СООН и α-аминогрупп аминокислот. Образование пептидной связи
между аланином и глицином можно представить следующим
образом:
H2O
рибонуклеаза
Вторичная структура.
Первые рентгенограммы белков, полученные еще в 30-х годах
ХХ в. Астбюри, а затем Полингом и Кори, позволили установить
наличие в белках наряду с линейной полипептидной цепью
определенным образом скрученных участков.
Под вторичной структурой белка подразумевают
конфигурацию полипептидной цепи, т.е. способ свертывания,
скручивания полипептидной цепи в спиральную или какую-либо
другую конформацию. Этот процесс протекает не хаотично, а в
соответствии с программой, заложенной в первичной структуре.
Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных
цепей: α-спирали и β-структуры.
Благодаря исследованиям Полинга наиболее вероятным типом
строения глобулярных белков принято считать α-спираль.
Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке
(правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным
составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-
спиралей (так же как β-структур) является способность аминокислот
к образованию водородных связей. Таким образом, α-спираль легко
можно представить себе в виде правильной спирали, идущей по
поверхности воображаемого цилиндра.
Такая структура оказывается устойчивой благодаря
многочисленным водородным связям между – СО – и – NH –
группами пептидных связей (определенный вклад вносят пептидные
и сульфидные связи).
α-спираль
Другой тип конфигурации полипептидных цепей,
обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других
фибриллярных белках, получил название β-структуры. В этом
случае две или более линейные полипептидные цепи,
расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно
связываются межцепочечными водородными связями между – СО –
и – NH – группами соседних цепей, образуя последовательный ряд
листков, расположенных под углом друг к другу (или так
называемых складок).
β-складчатая структура
Третичная структура.
Под третичной структурой белка подразумевают
пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ
укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Первым
белком, третичная структура которого была выяснена Дж.Кендрью
на основании рентгеноструктурного анализа, оказался миоглобин
кашалота. Это сравнительно небольшой белок с молекулярным
весом 16 700, содержащий 153 аминокислотных остатка,
представленный одной полипептидной цепью. Основная функция
миоглобина – перенос кислорода в мышцах. Полипептидная цепь
миоглобина представлена в виде изогнутой трубки, компактно
уложенной вокруг гемма – небелкового компонента, содержащего
железо.
миоглобин
гемоглобин