AlfaCon Concursos Públicos

CONTEÚDO PROGRAMÁTICO
ÍNDICE
Biologia e Sistemas Humanos����������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������2
Componentes Orgânicos e Inorgânicos da Célula��������������������������������������������������������������������������������������������������������2
Aminoácidos������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������2
Proteínas�������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������2
Estrutura das Proteínas������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������2
Enzimas��������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������������3

Lei do Direito Autoral nº 9.610, de 19 de Fevereiro de 1998: Proíbe a reprodução total ou parcial desse material ou divulgação com
fins comerciais ou não, em qualquer meio de comunicação, inclusive na Internet, sem autorização do AlfaCon Concursos Públicos.
1
 AlfaCon Concursos Públicos

Biologia e Sistemas Humanos

Componentes Orgânicos e Inorgânicos da Célula
Aminoácidos
Um passo importante para a compreensão da natureza química das proteínas foi a descoberta de que
elas poderiam ser digeridas por sucos estomacais de animais. Ao estudar a digestão de proteínas em
tubos de ensaios, os cientistas verificaram que no lugar das proteínas digeridas iam surgindo pequenas
moléculas orgânicas, que foram chamadas aminoácidos.

Os aminoácidos são as unidades (monômeros) que constituem as proteínas (um tipo de polímero). Eles
possuem um átomo de carbono central (chamado carbono α), ao qual se ligam um átomo de hidrogênio
(– H), um grupo amina (–NH2), um grupo carboxila (– COOH) e um radical (– R), que pode ser tanto
um único átomo de hidrogênio como um complexo conjunto de átomos. É o radical que caracteriza
um aminoácido, variando entre diversos deles.
*CUIDADO! As provas costumam cobrar quais aminoácidos possuem radical carregado po-
sitivamente (Lisina, Arginina e Histidina – LAH) e negativamente (Glutamato e Aspartato).
Na natureza existem 20 tipos de aminoácidos diferentes, que fazem parte das proteínas. Os vegetais
têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas; já
as células animais não sintetizam todos, e alguns devem ser adquiridos com os alimentos. Chamamos
naturais os aminoácidos que um organismo animal produz; os aminoácidos essenciais são aqueles que
devem ser por ele ingeridos, já que sem eles a síntese de proteínas pela célula animal seria prejudicada.
Segue a tabela dos aminoácidos naturais e essenciais em humanos.
aa naturais aa essenciais
Glutamato Metionina
Glutamina Treonina
Prolina Lisina
Aspartato Isoleucina
Asparagina Triptofano (aromático)
Tirosina (aromático) Fenilalanina (aromático)
Alanina Histidina
Serina Valina
Glicina Leucina
*Arginina (essencial somente em
Cisteína
jovens)
*ATENÇÃO! A glicina é o aminoácido mais simples, com o radical hidrogênio, sendo o único
aminoácido que não apresenta carbono quiral (4 ligantes diferentes).
Proteínas
As proteínas são polímeros de aminoácidos com funções diversas, dentre elas: transporte, armazena-
mento, estrutural, toxina etc. O que muda de uma proteína para outra é a sua estrutura. Então vamos
estudá-la.

Estrutura das Proteínas

A sequência linear dos aminoácidos, em uma molécula de proteína, é sua estrutura primária.
A cadeia de aminoácidos pode enrolar-se ao redor de um eixo, formando uma estrutura helicoidal
cujas voltas são mantidas por pontes de hidrogênio entre os aminoácidos, ligações dissulfeto, inte-
rações iônicas e hidrofóbicas. Essa conformação é denominada estrutura secundária das proteínas.

Lei do Direito Autoral nº 9.610, de 19 de Fevereiro de 1998: Proíbe a reprodução total ou parcial desse material ou divulgação com
fins comerciais ou não, em qualquer meio de comunicação, inclusive na Internet, sem autorização do AlfaCon Concursos Públicos.
2
 AlfaCon Concursos Públicos

As principais formas secundárias conhecidas hoje são a α-hélice e a β-conformação (folha β-pre-
gueada e dobras β).
As moléculas das proteínas podem se dobrar e estabelecer outros tipos de ligação entre suas partes,
adquirindo conformação tridimensional característica, conhecida por estrutura terciária. Há,
também, proteínas cujas moléculas são formadas pela associação de duas ou mais cadeias de poli-
peptídios. Essa conformação é a estrutura quaternária das proteínas. A hemoglobina, por exemplo,
possui quatro cadeias.
A desnaturação pode ser causada por vários fatores: elevação da temperatura, mudanças de pH
e certas substâncias, como a ureia. Quando as moléculas das proteínas se desnaturam, alteram-se as
estruturas quaternária, terciária e, eventualmente, a secundária. Desnaturadas, as proteínas da clara
do ovo e do leite, por exemplo, têm sua consistência irreversivelmente modificada. No entanto, existe
a renaturação, um processo de reestruturação da proteína, como ocorre com a Ribonuclease.

Enzimas
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas (ribozi-
mas), todas as enzimas são proteínas. Como moléculas proteicas, a atividade catalítica depende da
integridade da sua conformação proteica nativa (estrutura primária, secundária, terciária e quater-
nária).
Cofatores são componentes químicos requeridos para a ação de algumas enzimas que fazem
parte do mecanismo de ação enzimático:
»» Os cofatores podem ser íons metálicos ou coenzimas.
»» Alguns cofatores são ligados covalentemente à molécula proteica de algumas enzimas e são
chamados grupos prostéticos.
»» Outros cofatores associam-se com a enzima somente no momento da catálise e são chamados
de cossubstratos.
»» Molécula enzimática (apoenzima ou apoproteína) + cofator = holoenzima.
»» Algumas enzimas requerem ambos, uma coenzima e um ou mais íons metálicos, para
exibirem sua atividade.
*O termo coenzima deve ser usado somente para cofatores orgânicos!
Energia de ativação é a energia necessária para levar as moléculas do substrato ao estado de tran-
sição. A formação das interações fracas é acompanhada por uma pequena liberação de energia livre,
chamada de energia de ligação. As enzimas diminuem a energia de ativação das reações graças à
energia de ligação. A energia de ligação fornece tanto especificidade quanto catálise.

Lei do Direito Autoral nº 9.610, de 19 de Fevereiro de 1998: Proíbe a reprodução total ou parcial desse material ou divulgação com
fins comerciais ou não, em qualquer meio de comunicação, inclusive na Internet, sem autorização do AlfaCon Concursos Públicos.
3
 AlfaCon Concursos Públicos

A energia de ligação contribui para a diminuição da energia de ativação, pois com a ligação da
enzima com o substrato ocorre o seguinte:
»» Diminuição da Entropia das moléculas (nível de desorganização).
»» Retirada da capa de solvatação.
»» Compensação de qualquer tensão (distorção estrutural ou eletrônica) na molécula do subs-
trato.
»» Alinhamento apropriado dos grupos catalíticos funcionais da enzima e grupos do substrato.
Além de tudo isso, a enzima pode se “ajustar” às moléculas, ou seja, além do modelo chave-fecha-
dura, pode ocorrer alteração conformacional da enzima. Dessa forma, a enzima se “adapta” à estru-
tura do substrato, promovendo um aconchego da molécula e sua reação.

Vale lembrar que Energia de ligação não deve ser confundida com Energia livre de Gibbs, a qual
pode ser definida como uma medida da instabilidade do sistema que se está lidando, sua tendência
em mudar para um estado mais estável.

*Hoje já se sabe que não é somente o mecanismo de chave-fechadura que soluciona a atividade
enzimática, mas também um mecanismo chamado ajuste induzido!
Lei do Direito Autoral nº 9.610, de 19 de Fevereiro de 1998: Proíbe a reprodução total ou parcial desse material ou divulgação com
fins comerciais ou não, em qualquer meio de comunicação, inclusive na Internet, sem autorização do AlfaCon Concursos Públicos.
4
 AlfaCon Concursos Públicos

Exercícios
01. Algumas proteínas são compostas por várias cadeias polipeptídicas associadas, não cova-
lentemente, denominadas subunidades. As proteínas simples produzem apenas aminoáci-
dos, já as conjugadas contêm, além de aminoácidos, algum outro componente, como um
íon metálico ou um grupo prostético orgânico. Há 4 estruturas proteicas que podem ser
geralmente reconhecidas. De acordo com essas estruturas, assinale a alternativa correta.
a) A estrutura quaternária é a conformação tridimensional de toda uma cadeia polipeptídica.
b) A estrutura primária refere-se à sequência de aminoácidos e à localização das ligações dissulfeto.
c) A estrutura terciária consiste na localização espacial dos aminoácidos adjacentes em extensões
localizadas.
d) A estrutura secundária envolve a localização espacial de múltiplas cadeias polipeptídicas asso-
ciadas de uma maneira estável.
02. O modelo chave-fechadura, utilizado para explicar o acoplamento da enzima ao substrato,
não considera a possibilidade de ocorrência de interações sequenciais entre essas entida-
des, ignorando, portanto, o fato de que as respectivas conformações sofrem modificações
ao longo do tempo da interação entre o substrato e a enzima.
Certo ( ) Errado ( )
A energia livre de Gibbs, que determina a espontaneidade de uma reação e é expressa por ΔG,
pode ser diminuída por enzimas.
Certo ( ) Errado ( )
GABARITO
1–B
2 – Certo
3 – Errado

Lei do Direito Autoral nº 9.610, de 19 de Fevereiro de 1998: Proíbe a reprodução total ou parcial desse material ou divulgação com
fins comerciais ou não, em qualquer meio de comunicação, inclusive na Internet, sem autorização do AlfaCon Concursos Públicos.
5