Российский государственный социальный

университет

Практическое задание №2

по дисциплине «Общая физика и биофизика»

реферат на тему: «Физико-химические принципы строения

биополимеров»

ФИО студента Факеева Людмила Юрьевна

Направление
Лечебное дело
подготовки
ЛЕЧ-С-0-Д-2020-2
Группа

Москва
 Оглавление

ВВЕДЕНИЕ.............................................................................................................3

2. ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ БИОПОЛИМЕРОВ..................................4

2.1. ХИМИЧЕСКИЕ СВЯЗИ В БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЕ.............................................4

2.2. УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА........................6

ЗАКЛЮЧЕНИЕ...................................................................................................10

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ.................................................................................11
 Введение

Биополимеры (от греч. bios-жизнь и polymeres - состоящий из многих

частей, многообразный) – природные высокомолекулярные соединения,
молекулы которых состоят из большого числа повторяющихся групп атомов
или звеньев (мономеров) одинакового или различного химического строения.
К биополимерам относятся белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды.
Известны также смешанные биополимеры, например липопротеины
(комплексы, содержащие белки и липиды), гликопротеины (соединения, в
молекулах которых олиго- или полисахаридные цепи ковалентно связаны с
пептидными цепями), липополисахариды (соединения, молекулы которых
построены из липидов, олиго-и полисахаридов). Смешанные биополимеры
выполняют специфические биологические функции, связанные с процессами
межклеточного взаимодействия.
Биополимеры составляют структурную основу всех живых организмов
и участвуют практически во всех процессах жизнедеятельности.
Уникальные биологические свойства биополимеров во многом определяются
их существованием в растворах в упорядоченной конформации. Это связано
со слабыми внутримолекулярными взаимодействиями, среди которых
первостепенную роль играют водородные связи и гидрофобные
взаимодействия. По-видимому, наиболее распространённый класс
биополимеров — смешанные биополимеры.
Многие биополимеры находят применение в пищевой,
перерабатывающей и фармацевтической промышленности. Биополимеры
являются структурной основой разнообразных жизненно важных
биологических нанообъектов. Ввиду своего размера и уникальных свойств
биополимеры используются для создания биомиметических наноматериалов
(искусственные наноматериалы, имитирующие свойства биоматериалов или
созданные на основе принципов, реализованных в живой природе).
 2. Особенности строения биополимеров

2.1. Химические связи в белковой молекуле

В целом белковая молекула характеризуется наличием прочных
ковалентных и относительно слабых не ковалентных связей. Такое сочетание
связей обеспечивает белкам определённую прочность и динамичность в
процессе функционирования.

Рис. 3. Химические связи в белковой молекуле.

На рисунке показаны типы связей между радикалами аминокислотных

остатков в белковой молекуле.
а) электростатическое взаимодействие
б) водородные связи
в) взаимодействие неполярных боковых цепей, вызванное
выталкиванием гидрофобных радикалов в «сухую» зону молекулами
растворителя.
г) дисульфидные связи (двойная изогнутая линия означает хребет
полипептидной связи)
 Ковалентные связи в молекуле белка могут быть двух типов -
дисульфидные и пептидные.
Пептидная или кислотноамидная (-СО-NH-) возникает при
взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и a-
аминогруппой другой.
С помощью рентгеноструктурного анализа было установлено, что связь
между атомом карбонильной группы и атомом азота пептидной единицы
имеет частично характер двойной связи.
Длина связи »0,132 нм, что является  средней величиной между
расстояниями, соответствующими двойной и одинарной связями между
этими атомами. Связь - СО-NH - имеет транс - конфигурацию, и соседние
атомы a-углерода находятся в транс-расположении. Транс-пептидная
группировка является жесткой, и свободное вращение возможно только
вокруг связей С-С и N-Ca. Вращение вокруг этих связей характеризуется
различными углами.
Важную роль в стабилизации пространственной структуры белковой
молекулы играют ковалентные дисульфидные связи (S-S), которые
образуются в результате окисления сульфгидрильных групп остатка
цистеина.
В стабилизации конформации белковой молекулы существенную роль
играют не ковалентные связи и взаимодействия. К ним гидрофобные
взаимодействия, электростатические, ионные, а также водородные связи.
Гидрофобное взаимодействие возникает при сближении гидрофобных
углеводородных и ароматических радикалов некоторых аминокислот.
Процесс гидрофобного взаимодействия можно представить как перемещение
неполярных групп полипептидной цепи из воды в гидрофобные области.
Водородные связи образуются между атомами водорода, ковалентно
соединёнными с атомом, который содержит не поделённую электронную
пару, и другим электроотрицательным атомом (N или О). В белках и
полипептидах водородные связи могут быть внутри - и межцепочечными.
Внутрицепочечные водородные связи стабилизируют a-спиральные, а
межцепочечные - b-складчатые структуры.
Ионные (солевые) связи образуются диссоциированными свободными
карбоксильными группами (СОО-) моноаминодикарбоновых аминокислот и
протонированными свободными аминогруппами (NH3+)
диаминомонокарбоновых аминокислот. Ионные связи могут быть внутри - и
межцепочечными.

2.2. Уровни структурной организации молекулы белка

Функциональные свойства белков определяются последовательностью
аминокислот и конфигурацией, т. е. их структурной организацией или
пространственной структурой. С этой точки зрения выделяют четыре уровня:
первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.
Понимают качественный и количественный состав аминокислот, а
также их последовательность расположения в полипептидных цепях
белковой молекулы. Основу первичной структуры составляют пептидные
связи.
Анализ данных по первичной структуре позволяет сделать следующие
выводы:
1.  Стабильность первичной структуры обеспечивается, в основном,
главновалентными пептидными связями; Возможно участие и небольшого
числа дисульфидных связей.
2.  В полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные
комбинации аминокислот; в полипептидах относительно редки
повторяющиеся последовательности.
3.  Каждый индивидуальный гомогенный белок характеризуется
уникальной первичной структурой; частота замены аминокислот приводит не
только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических
свойств и биологических функций.
 4.  В некоторых ферментах, близкими свойствами, встречаются
идентичные пептидные структуры, в особенности в областях их активных
центров.
Вторичная структура показывает пространственную конфигурацию
белковой молекулы. Выделяют три типа вторичной структуры: a-спиральная,
b-складчатая и коллагеновая спираль.
На основании обширных рентгеноструктурных исследований Л.
Полинг и Р. Кори установили, что для структурных пептидов наиболее
характерна a-спираль с шагом 0,54 нм и диаметром 1,05 нм; на каждый виток
a-спирали приходится по 3,6 аминокислотного остатка, а на один
аминокислотный остаток - 0,15 нм длины спирали.
При таком пространственном расположении аминокислотной
последовательности образуется система параллельно и антипараллельно
размещенных фрагментов одной или нескольких полипептидных цепей.
Полипептидные цепи в b-складках полностью вытянуты.
Складки появляются из-за того, что плоскости двух соседних
пептидных связей образуют некоторый угол. Система стабилизируется
благодаря поперечным водородным связям между цепями, расположенными
перпендикулярно по отношению к ориентации пептидных связей
Расстояние между цепями составляет 0,95 нм, а период идентичности
вдоль цепи-0,70 нм для параллельных цепей, и 0,65 нм для
антипараллельных.
Коллагеноввая спираль состоит из трех спиралевидных
тропоколлагена, имеющих форму стержня диаметром 1,5 нм и длиной около
300 нм. Спиралевидные цепи закручиваются одна вокруг другой и образуют
суперспираль. Расстояние между двумя аминокислотными остатками по оси
спирали составляет 0,29 нм. Коллагеновая спираль стабилизируется
водородными связями, возникающими между водородом пептидных NH-
групп остатков аминокислоты одной цепи и кислородом СО - групп
аминокислотных остатков другой. Такая структура придает коллагену
упругость и прочность.
Методами рентгеноструктурного анализа в настоящее время доказано
существование ещё двух уровней структурной организации белковой
молекулы, оказавшихся промежуточными между вторичными и третичными
структурами. Это так называемы надвторичные структуры и структурные
домены. Первые представляют собой агрегаты полипептидных цепей,
обладающих собственной вторичной структурой и образующихся в
некоторых белках в результате их термодинамической или кинетической
стабильности.
Под третичной структурой подразумевают пространственную
ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной
цепи в определенном объеме.
Первым белком, третичная структура которого была выяснена Дж.
Кендрью на основании рентгеноструктурного анализа, явился миоглобин
кашалота.
Полипептидная цепь миоглобина представлена в виде изогнутой
трубки, компактно уложенной вокруг гема (небелкового компонента,
содержащего железо).
Какие же силы стабилизируют третичную структуру белка? В
настоящее время доказано, что в стабилизации пространственной структуры
белков, помимо ковалентных связей (пептидные и дисульфидные) основную
роль играют так называемые не ковалентные связи.
а) электростатическое взаимодействие; б) водородная связь; в)
гидрофобные взаимодействия неполярных групп; г) диполь-дипольное
взаимодействие; д) дисульфидная (ковалентная) связь
Третичная структура белка, после завершения его синтеза в рибосомах,
формируется автоматически и полностью предопределяется первичной
структурой.
 Таким образом, линейная одномерная структура полипептидной цепи
наделена информацией другого типа - конформационной, которая
предопределяет собой образование белковой молекулы строго заданной
формы с определенным пространственным расположением. В свою очередь,
трехмерная структура белковой молекулы также содержит информацию, но
уже совершенно другого типа, а именно функциональную, которую иначе
называют интрамолекулярной информацией.
Под этим понятием четвертичной структуры подразумевается
характерный способ объединения и расположения в пространстве отдельных
полипептидных цепей, составляющих одну функционально индивидуальную
молекулу.
В формировании четвертичной структуры принимают участие
водородные связи, электростатические, гидрофобные взаимодействия.
Для четвертичной структуры одних белков характерно глобулярное
расположение субъединиц (гемоглобин), другие белки объединяются в
спиральные четвертичные структуры по типу винтовой мозаики
(вирус табачной мозаики)
 Заключение

Огромное количество разнообразных соединений различной

химической природы сумел синтезировать человек в лабораторных условиях.
Однако все равно самыми важными и значимыми для жизни всех живых
систем были, есть и останутся именно естественные, природные вещества. То
есть те молекулы, которые участвуют в тысячах биохимических реакций
внутри организмов и отвечают за их нормальное функционирование.
Подавляющее большинство из них относится к группе, имеющей
название "биологические полимеры". В первую очередь следует сказать, что
все эти соединения - высокомолекулярные, обладающие массой, доходящей
до миллионов Дальтон. Данные вещества - животные и растительные
полимеры, которые играют определяющую роль в построении клеток и их
структур, обеспечении метаболизма, фотосинтеза, дыхания, питания и всех
остальных жизненно важных функций любого живого организма.
 Список литературы
1. Векчанов, E. M. Биофизика биополимеров: учеб-метод, пособие
для вузов / Е. М. Вечканов, В. В. Внуков. - Ростов-н/Д.: Изд-во
ЮФУ, 2010.-40 с.
2. Журавская, О. А. Биополимеры и их структурные компоненты:
учеб, пособие для студентов, обучающихся по специальностям
«Лечебное дело», «Стоматология» / О. А. Журавская. - Самара.:
СМИ «Реавиз», 2007. - 59 с.
3. Кучеренко: учебник/Н. Е Кучеренко и др.- К: Выща шк., Изд-во
при Киевском ун-те, 1988 г.
4. Коровин, Химия: учебник под ред.- М.: Медицина, 1983 г.