Lípidos

1. Funciones de los lípidos

2. Clasificación de los lípidos
3. Ácidos grasos
4. Lípidos simples
5. Lípidos complejos
6.
Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y
generalmente también oxígeno; pero en porcentajes mucho más bajos. Además pueden
contener también fósforo, nitrógeno y azufre .
Es un grupo de sustancias muy heterogéneas que sólo tienen en común estas dos
características:
1. Son insolubles en agua
2. Son solubles en disolventes orgánicos, como éter, cloroformo, benceno, etc.

Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades
biológicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lipídos se debe a que
su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática),
con gran cantidad de enlaces C-H y C-C (Figura de la izquierda). La naturaleza de estos enlaces
es 100% covalente y su momento dipolar es mínimo. El agua, al ser una molécula muy polar,
con gran facilidad para formar puentes de hidrógeno, no es capaz de interaccionar con estas
moléculas. En presencia de moléculas lipídicas, el aguaadopta en torno a ellas una estructura
muy ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, forzando a
la molécula hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula, que también reduce la
movilidad del lípido. Todo ello supone una configuración de bajaentropía, que resulta
energéticamente desfavorable. Esta disminución de entropía es mínima si las moléculas
lipídicas se agregan entre sí, e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance, como las
fuerzas de Van der Waals. Este fenómeno recibe el nombre de efecto hidrofóbico (Figuras
inferiores).
Constituyentes importantes de la alimentación (aceites, manteca, yema de huevo), representan
una importante fuente de energía y de almacenamiento, funcionan como aislantes térmicos,
 componentes estructurales de membranas biológicas, son precursores de hormonas (sexuales,
corticales), ácidosbiliares, vitaminas etc.
FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS
Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones:
1. Función de reserva. Son la principal reserva energética del organismo. Un gramo de
grasa produce 9'4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación, mientras
que proteínas y glúcidos sólo producen 4'1 kilocaloría/gr.
2. Función estructural. Forman las bicapas lipídicas de las membranas. Recubren órganos y
le dan consistencia, o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de piés y manos.
3. Función biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones
químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen estafunción las vitaminas
lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas.
4. Función transportadora. El tranporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar de
destino se raliza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a los proteolípidos.
CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS
Los lípidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos
grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean ( Lípidosinsaponificables ).
1. Lípidos saponificables
A. Simples
• Acilglicéridos
• Céridos
B. Complejos
• Fosfolípidos
• Glucolípidos
2. Lípidos insaponificables
A. Terpenos
B. Esteroides
C. Prostaglandinas
ÁCIDOS GRASOS
Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada
de tipo lineal, y con un número par de átomos de carbono. Tienen en un extremo
de la cadena un grupo carboxilo (-COOH).
Se conocen unos 70 ácidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos :
• Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de
carbono. Son ejemplos de este tipo de ácidos el mirístico (14C);el palmítico
(16C) y el esteárico (18C) .
• Los ácidos grasos insaturados tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena
y sus moléculas presentan codos, con cambios de dirección en los lugares
dónde aparece un doble enlace. Son ejemplos el oléico (18C, un doble enlace) y
el linoleíco (18C y dos dobles enlaces).
Propiedades de los ácidos grasos
• Solubilidad. Los ácidos grasos poseen una zona hidrófila, el grupo carboxilo (-
COOH) y una zona lipófila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-)
y grupos metilo (-CH3) terminales.
Por eso las moléculas de los ácidos grasos son anfipáticas, pues por una parte, la cadena
alifática es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgánicos (lipófila), y por otra, el
grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrófilo).
• Desde el punto de vista químico, los ácidos grasos son capaces de formar enlaces éster con
los grupos alcohol de otras moléculas.
Cuando estos enlaces se hidrolizan con un álcali, se rompen y se obtienen las sales de los
ácidos grasos correspondientes, denominados jabones, mediante un proceso denominado
saponificación.

LÍPIDOS SIMPLES
Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen
carbono, hidrógeno y oxígeno.
Acilglicéridos
Son lípidos simples formados por la esterificación de una,dos o tres moléculas de ácidos grasos
con una molécula de glicerina. También reciben el nombre de glicéridos o grasas simples
Según el número de ácidos grasos, se distinguen tres tipos de estos lípidos:
• los monoglicéridos, que contienen una molécula de ácido graso
• los diglicéridos, con dos moléculas de ácidos grasos
• los triglicéridos, con tres moléculas de ácidos grasos.
Los acilglicéridos frente a bases dan lugar a reacciones de saponificación en la que se producen
moléculas de jabón.
Ceras
Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, con alcoholes también de cadena larga.
En general son sólidas y totalmente insolubles en agua. Todas las funciones que realizan están
relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. Así las plumas, el
pelo , la piel,las hojas, frutos, están cubiertas de una capa cérea protectora.
Una de las ceras más conocidas es la que segregan las abejas para confeccionar su panal.
LÍPIDOS COMPLEJOS
Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono,
hidrógeno y oxígeno, hay también nitrógeno,fósforo, azufre o un glúcido.
Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la
membrana, por lo que también se llaman lípidos de membrana. Son tammbién
moléculas anfipáticas.
Fosfolípidos
Se caracterizan pr presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar. Son las moléculas más
abundantes de la membrana citoplasmática.
Algunos ejemplos de fosfolípidos
Glucolípidos
Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. Se encuentran
formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células,
especialmente de las neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana
celular, en donde realizan una función de relación celular, siendo receptores de
moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares.
Terpenos
Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas, entre los
que se pueden citar:
• Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor,
eucaliptol,vainillina.
• Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K.
• Pigmentos vegetales, como la carotina y la xantofila.
Esteroides
Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. Comprenden dos grandes grupos de
sustancias:
1. Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D.
2. Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales.
El colesterol forma parte estructural de las membranas a las que confiere estabilidad. Es la
molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los esteroides
HORMONAS SEXUALES
Entre las hormonas sexuales se encuentran la progesterona que prepara los órganos sexuales
femeninos para la gestación y la testosterona responsable de los caracteres sexuales
masculinos.
HORMONAS SUPRARRENALES
Entre las hormonas suprarrenales se encuentra la cortisona, que actúa en el metabolismo de los
glúcidos, regulando la síntesis de glucógeno.
Prostaglandinas
Las prostaglandinas son lípidos cuya molécula básica está constituída por 20
átomos de carbono que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas.
Las funciones son diversas. Entre ellas destaca la producción de sustancias que regulan la
coagulación de la sangre y cierre de las heridas; la aparición de la fiebre como defensa de las
infecciones; la reducción de la secreción de jugos gástricos. Funcionan como hormonas locales.

Los aminoácidos (parte 1).

¿Qué es un aminoácido?
Un aminoácido es cualquier molécula que contiene un grupo funcional ácido y un
grupo amino . . .

¿Cuál de las siguientes cuatro moléculas no es un aminoácido?

Principio del formulario

------------e

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más detallada
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Sin embargo, en la naturaleza los aminoácidos que componen a las proteínas no

son tan diversos como podríamos imaginar basándonos en la defiición anterior.
De hecho, los aminoácidos reportados en las diferentes proteínas son menos de
100 y de entre ellos, 20 son los que forman parte de todas las proteínas y en base
a los cuales se sintetizan las proteínas inicialmente.
Los otros aminoácidos que se han observado en las proteínas son el resultado
de modificaciones químicas que sufren algunas proteínas como parte de su
proceso de maduración.

Estructura Básica de los Aminoácidos

• generalidades
• formas estereoquímicas
• la regla del maíz

Generalidades
De hecho, los 20 aminoácidos comunes forman un conjunto de moléculas con
características más restringidas que las de simples aminoácidos.
Para empezar en todos son α-aminoácidos, es decir, el grupo ácido (siempre un
carboxilo) y el grupo amino se hallan unidos al mísmo átomo de carbono.

¿Cuál de las siguientes cuatro moléculas si es un α-aminoácido?

Principio del formulario
 ---------esc

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Formas estereoquímicas de los aminoácidos

Además, con la excepción de la glicina, en los 19 aminoácidos restantes el
carbono-α posee 4 substituyentes distintos y, por tanto, existen dos isómeros
ópticos para estos aminoácidos:
el isómero L
y
el isómero D
Estos isómeros son imágenes especulares entre sí:
el isómero representado en el lado izquierdo corresponde a la forma
estereoquímica L (usando como referencia al D-Gliceraldehído). Esta es la
forma que presentan los aminoácidos comunes que encontramos en la gran
mayoría de las proteínas.
Aunque esta sea una diferencia que pudiera parecer trivial, tiene importantes
implicaciones cuando se trata de entender los principios que gobiernan la
estructura tridimensional de las proteínas.
La regla del Maíz.
Para distinguir un aminoácido L de un aminoácido D, debemos fijarnos en el
carbono α, que tiene cuatro substituyentes formado un tetrahedro. luego hay que
identificar al hidrógeno unido directamente a éste carbono. Si orientamos este
hidrógeno en el espacio, de modo que quede frente a nosotros y exactamente
encima del carbono α...

Entonces tendremos los tres átomos restantes que se unen al carbono

α distribuidos en un triángulo, es decir, el grupo carbono carbonílico (CO), el
nitrógeno amínico (N) y el carbono β que el primer átomo de la cadena variable
(o grupo R). Si leemos el orden de estos átomo, comenzando por el carbonilo y
siguiendo la dirección de las manecillas del reloj , se formará la
palabra CORN si el aminoácido es L yCONR si el aminoácido es D.
Como en los aminoácidos L la palabra clave es CORN, se conoce a este
manera de identificarlos como "la regla del maíz".

¿Cuál de los siguientes amioácidos es un D aminoácido? (y por lo tanto no se

encuentra en las proteínas comunes).
Use el puntero para rotar cada imágen e identificar la respuesta. Si tiene dudas
acerca de la identidad de los grupos consulte la estructura de los aminoácidos

El enlace peptídico (propiedades)

1. Estructura.
2. Propiedades.
3. Geometría:
1. Planaridad
2. Flexibilidad: ángulos φ (Phi) y ψ (Psi)
3. Conformaciones permitidas

Estructura y propiedades del enlace peptídico.

Un péptido es un polimero de aminoácidos. Un polimero (de poli, muchos
y meros, unidad) es una cadena de unidades básicas unidas entre sí por enlaces
químicos covalentes.
(ver un dibujo animado de la formación de un polímero)
Hay muchos tipos de polímeros y un buen ejemplo de un polímero simple es el
polietileno. En el polietileno, la unidad básica es el etileno CH2=CH2. Así, por
ejemplo, un dietiléno estaría formado por 4 átomos de carbono H3C-CH2-CH2-
CH3 y sería equivalente al gas butano. Estos polímeros pueden tener cadenas
realmente largas, como es el caso del polietileno que usamos para las bolsas de
plástico.
A diferencia del etileno, los L-α -aminoácidos poseen en común dos grupos
funcionales distintos y por ello es posible designar a uno de ellos (el grupo α -
amino) como la cabeza y al otro (el carboxilato) como la cola:

Hay varias maneras de unir a dos aminoácidos entre sí, pero si queremos tener
siempre un nuevo sitio de unión para añadir un tercer aminoácido debemos
unirlos cabeza con cola, dejando así la cabeza del primero y la cola del segundo
libres para reaccionar con nuevas unidades de aminoácido:

Una cadena de hidrocarburo lineal como el polietileno es perfectamente

simétrica y no se puede distinguir el principio del final. un polímero de
aminoácidos tiene un inicio y un fin. Por ello, en un polímero simétrico, no es
posible codificar información, porque no sabríamos en que lado empezar a leer.
Sin embargo, en los péptidos el dipéptido ala-ser es diferente del ser-ala, ya que
el primero resulta de unir el grupo -COOH de la alanina (ala, A) con el -NH2 de
la serina (ser, S), mientras que el segundo resulta de unir el grupo -COOH de la
serina con el -NH2 de la alanina.

Al reaccionar un ácido carboxílco con una amina, el enlace resultante se

denomina una amida y es semejante al grupo amídico polar que encontramos en
la cadena lateral de los aminoácidos asparagina (asn, N) y glutamina (gln, Q). El
enlace amida formado entre dos α -aminoácidos recibe el nombre de enlace
peptídico. Los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos ya no pueden llamarse
aminoácidos.
La cadena formada por varios aminoácidos unidos recibe el nombre de
polipéptido y para referirnos al conjunto de átomos formado por un nitrógeno
imidico, Cα , un carbonilo y su grupo R decimos que se trata de unresíduo de
aminoácido.
Identifique los átomos que conforman el tercer resto de aminoácido en el
siguiente pentapéptido:
 Principio del formulario

25,26, 10,11,12, 8,9,10, 20,21,22, 12,13,14,

27,28,29 13,14, 11,12,17 23,24,31,32 15,16,
,30 y 33 15 y16 ,18 y19 y los anillos 20 y 21

escoja una

(saltar a la pregunta
anterior)

(saltar a la pregunta
siguiente)

Final del formulario

Las amidas poseen varias propiedades singulares, que derivan del hecho de que
el orbital que alberga al par de electrones no compartidos del átomo de nitrógeno
se sobrepone con el orbital de tipo π del doble enlace >C=O.
Así, una amida:
• Tiene serias dificultades para aceptar un protón, ya que el par de electrones
no compartidos no está disponible, es decir, no actúa como base en un
medio acuoso (por ello la asparagina y la glutamina no son aminoácidos
básicos).
• Al poseer el N un par de electrones no compartidos se generan formas
resonantes, por lo tanto, el enlace posee cierto caracter de doble enlace, es
decir, alta densidad electrónica y un orbital tipo-π .
• Esto tiene consecuencias en la geometría de los átomos alrededor del
enlace.

Propiedades químicas.
Los péptidos al formarse pierden un grupo amino y un carboxilato por cada
enlace que se forma, por lo tanto, sólo el primer grupo amino y el último grupo
carboxilato, que no han reaccionado pueden ionizarse. Sin embargo, muchos
grupos R poseen funciones químicas ionizables que pueden participar en las
propiedades ácido base de un péptido.
Por tanto, todos los péptidos poseen tantos pKa's como aminoácidos con grupos
R ionizables tengan y además, un amino y un carboxilo.
¿Cuantos valores de pKa posee el pentapéptido F-A-V-G-H-P? (ver la tabla de
grupos R ionizables)
Principio del formulario

-1- -2- -3- -4- -5-

escoja una

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La diferencia de electronegatividad entre el átomo de nitrógeno y el hidrógeno

unido a este en el enlace peptídico hacen de esta parte del enlace un grupo con
capacidad para donar un puente de hidrógeno. Además, el oxígeno del carbonílo
puede aceptar hidrógenos en la formación de puentes de hidrógeno.
Así, un enlace peptídico puede aceptar un puente de hidrógeno y donar otro
simultánemente. Las restricciones geométicas hacen que esto no pueda ocurrir
internamente. Es decir, para que se pueda dar la formación de puentes de
hidrógeno se requiere que otros átomos (de la misma o de otra molécula) se
acerquen al enlace peptídico.
Gracias a que conservan cierta polaridad los péptidos poseen solubilidad en agua,
a pesar de que la formación de la amida elimina los grupos cargados (-COO- y
N+H3) y reduce por tanto la polaridad. Sin embargo, dicha solubilidad es
marginal, ya que su estructura electrónica de dobles enlaces resonantes, aunada a
la presencia de los carbonos α en las esquinas del plano son regiones bastante
apolares.
Consecuentemente, los enlaces peptídicos en solución pueden presentar un
caracter polar o apolar y el balance dependerá en gran medida de la naturaleza de
los substituyentes laterales de los aminoácidos que lo forman. Así. eldipéptido
leu-val será insoluble en agua, mientras que el dipéptidoglu-lys será bastante
soluble. El dipéptidogly-gly posee una solubilida limitada, pero si se disuelve en
agua.
Seleccione el dipéptido más soluble de entre los siguientes:
Principio del formulario

gly- pro- leu- thr- son

ser gly asn arg iguales

escoja una

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anterior

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siguiente

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Desde el punto de vista químico, el enlace peptídico es bastante estable y no se

hidroliza con facilidad. Para promover la reacción de hidrólisis se requiere un
medio ácido ( HCL 6N por ejemplo) y alta temperatura (90oC) por tiempos
prolongados (24-72 h). Estas condiciones son tan drásticas que destruyen algunos
aminoácidos cuyos grupos R son sensibles, por ejemplo, los aminoácidos asn y
gln poseen un grupo R que es también una amida! y el anillo indólico del
triptofano también resulta particularmente delicado en estas condiciones.
El método de hidrólisis arriba mencionado ha sido empleado para determinar la
composición de aminoácidos que presenta un péptido. Esto quiere decir,
determinar cuantos residuos de cada tipo de aminoácido se requieren para formar
la secuencia de residuos que presenta un determinado péptido. Cabe aclarar que
esto no significa que con esta información podamos determinar la secuencia de
aminoácidos de dicho péptido. En estos casos, el contenido de asn y gln es
desconocido y sólo podemos determinar cuantoglu+gln (glx) y cuanto asp+asn
(asx) se encuentra.
La solución de aminoácidos resultante de la hidrólisis de un péptido
puede analizarse mediante cromatografía de intercambio iónico o cromatografía
en fase reversa.
Una propiedad muy importante de los enlaces peptídicos, es que el nitrógeno
amídico puede ser desplazado del enlace peptídico por su reacción con el grupo
tiocarbamida en medio ácido. Como una tiocarbamida-N substituida se puede
generar a partir de la reacción entre una amina y un isotiocianato (reacción que
ocurre en medio básico), es posible hacer reaccionar el extremo amino de un
péptido con fenilisotiocianato en medio básico, para formar el péptido
feniltiocarbamilado correspondiente. Luego de lavar el exceso de
fenilisotiocianato, se aplica un medio ácido y el tiocarbamoilo correspondiente
formará un ciclo de 5 miembros llamadofeniltiohidantoina con el carbonilo del
enlace peptídico adjacente. El resultado es un péptido más corto, con un nuevo
extremo amino y la feniltiohidantoina del primer aminoácido. Esta reacción se
conoce como degradación de Edman. Puesto que el análisis de la
feniltiohidantoina revelará la naturaleza del aminoácido que se encontraba en el
extremo amino del péptido original y el nuevo péptido puede someterse al mismo
procedimiento para determinar el aminoácido de la siguiente posición, la
degradación de Edman es la báse de las técnicas que permiten determinar la
secuencia de péptidos
En la práctica la degradación de Edman puede llevarse hasta unos 20 ciclos con
cierta facilidad, pero la determinación de secuencias más largas se hace cada vez
más difícil. Por ello, para determinar la secuencia completa de los aminoácidos
de una proteína por medio de la degradación de Edman, es necesario fragmentar
primero la proteína en secciones más pequeñas y luego separar los fragmentos.

Anatomía de una Proteína.

(regresar a la estructura del enlace peptídico)
1. Análisis de la organización general de una proteína.
2. Fuerzas básicas que estabilizan la estructura de las
proteínas.
3. Estructura secundaria.
4. Motivos de estructura supersecundaria.
5. Estructura terciaria.
6. Estructura cuaternaria.

Análisis de la organización general de una proteína.

Cuando nosotros observamos un automovil, sabemos que se trata de un
automovil. Más aún, la mayoría de nosotros acertaríamos a identificar el motor,
la cajuela, las puertas, las llantas y muchos otros componentes del vehículo. Esto
lo podríamos hacer incluso si el automovil es un modelo nuevo de una compañía
desconocida con un diseño novedoso.
Lo anterior resulta sorprendente cuando meditamos en el hecho de que la
mayoría de nosotros nunca ha escuchado (y mucho menos estudiado) la
definición de cajuela o de llanta. Pero, la explicación a esta habilidad reside en
las numerosas ocaciones en que hemos observado de cerca un automovil y nos
hemos visto en la necesidad de referirnos a sus distintas partes.
Esta situación puede extenderse a otras áreas del conocimiento humano y
evidencía el hecho de que una buena comprención de la estructura y la utilidad de
una cierta clase de objetos requiere un proceso que implica:
• Una cierta familiaridad con el objeto en cuestión y su estructura.
• Un análisis de las características generales de un objeto de dicha clase
(proceso que con frecuencia es inconciente).
• Identificar las partes se pueden distinguir en él y que son parte integral del
objeto, así como aquellas accesorias que no siempre están presentes.
• Derivar concepciones más o menos abstractas de lo que el objeto es y de
sus partes (también con frecuencia de modo inconciente).
Esto es lo que trataremos de hacer a continuación con la estructura tridimensional
de las proteínas. Desafortunadamene, la estructura tridimensional de una proteína
no es algo que encontramos cotidiamnemente. No es ni siquiera parecida a otros
objetos macroscópicos que se encuentren un nuestro entorno. Sin embargo, en la
actualidad es posible consultar y estudiar la estructura de una gran cantidad de
proteínas en el servidor del Banco de Datos Cristalográficos de Proteínas (Protein
Data Bank), que se encuentraba en los Laboratorios Nacionales de los EUA en
Brookheaven, NY, pero que ha sido movido a las instalaciones de ...
En el recuadro del lado izquierdo encontrará una ventana en la que podrá ver la
extructura de varias proteínas en diferentes formatos. Estas immágenes nos
ayudarán a entender mejor como están estruturadas las proteínas y no facilitarán
reconocer sus partes, mismas que luego estudiaremos con más detalle.
Seleccione primeramente la hemoglobina en el modelo espacial y coloreada por
cadena (tiene que picar tres botones, si alguno de los botones se encuentra ya
presionado, presione otro botón del mismo grupo, i.e.molécula, vista o color y
luego seleccione el botón deseado de nuevo, eso forzará a "CHIME" a re-ejecutar
el script correspondiente).
Lo que observará es una imágen de un molécula bastante compacta, en general
las proteínas presentan conformaciones compactas, lo que indica la existencia de
gran cantidad de interacciones débiles entre los restos de aminoácidos que
forman una cadena y también entre las cadenas que forma un proteína. Las cuatro
regiones de la proteína que se representan con colores diferentes indican que se
requieren 4 cadenas polipeptídicas independientes para construir la
hemoglobina natural en su estado activo. A la conformación natural de una
proteína en su forma activa se le denomina estructura nativa.
En este caso, la hemoglobina posee cuatro secuencias de aminoácidos, cada una
de ellas se halla unida mediante enlaces péptidicos. Sin embargo, la unión
de cada cadena de aminoácidos con las tres restantes no requiere de enlaces
peptídicos y con frecuencia no existen entre ellas enlaces covalentes (aunque
como veremos después, algunas veces si los hay).
Decimos que la hemoglobina es una proteína oligomérica (o también
multimérica), es decir formada por varias cadenas de aminoácidos
interacactuantes. Cada cadena de aminoácidos que forma parte de una proteína
recibe el nombre de subunidad.
-¿Poseen todas las proteínas subunidades?
No, muchas proteínas no poseen subunidades. Pero aquellas que si las poseen se
consideran proteínas con estructura cuaternaria. Decimos que la estructura
cuaternaria de las proteínas es el nivel de estructuración más alto dentro de una
proteína.
Para ver ahora una proteína sin estructura cuaternaria seleccione la RNAsa, la
vista esquemática y el color por estructura. Lo que observará es una
representanción en la que las cadenas laterales de los aminoácidos no se muestran
y el esqueleto NCα C=O está dibujado como un listón.
La representación elegida no muestra el verdadero volumen de una proteína, pero
nos da una idea de la organización general. Aquí, podrá encontrar un extremo del
listón y si lo sigue, observará que dicho listón es contínuo hasta el final de la
proteína. Este listón sigue la dirección del esqueleto -NCC- de la proteína unido
mediante enlaces péptidicos. Es decir, la RNAsa es una proteína sin estructura
cuaternaria, porque toda ella consta de una sóla subunidad; decimos que se trata
de una proteína monomérica y, como ya se podrá imaginar, la organización de
esta proteína tan sólo alcanza en nivel de estructura terciaria.
Luego entonces, decimos que la organización global de un polipéptido con todas
sus características corresponde a la estructura terciaria de dicha cadena. Así, la
hemoglobina posee estructura cuaternaria y cada una de sus 4 subunidades posee
su propia estructura terciaria (aunque en realidad, las características de la
estructura de cada subunidad las hacen casi idénticas). Para que pueda apreciar
esto, seleccione de nuevo la Hemoglobina y escoja la vista esquemática (recuerde
picar antes otra vista para liberar el botón) y color por cadena.
Ahora, elija la vista esquemática de la fosfolipasa y coloreada por estructura. En
este esquema de colores podrá apreciar que la estructura general del polipéptido
posee regiones en las que el esqueleto de la cadena adopta conformaciones
distintas. Por ejemplo, podrá encontrar regiones en las que el polipéptido adopta
una forma espiral o helicoidal. Podrá observar otras regiones en las que el listón
es casi recto (con una leve curvatura), en una conformación bastante "estirada".
Podrá observar también conformaciones que dan lugar a giros en la dirección de
la cadena, asas y regiones de forma "caprichosa".
Dichos elementos se pueden observar en la estructura de diversas proteínas,
aunque no todos están presentes en todas las proteínas (para comprobar lo
anterior vea otras proteínas en la vista esquemática coloreada por estructura).
Todos estos elementos que hemos mencionado arriba poseen características
estructurales bien definidas, regulares y, cuando aparecen, su forma no varía
significativamente de una proteína a otra. Así, estos elementos pueden
considerarse como "las partes" de las estructura terciaria y pertenecen a la
categoría de la estructura secundaria.
Debido a su regularidad, una forma sencilla de definir la estrucutra secundaria es
a través de la dirección de la cadena descrita en términos de los ángulos
dihedros φ y ψ , los cuales adoptan valores iguales en cada aminoácido que
forma parte de una región helicoidal, de una región plana o en cada posición
equivalente de las vueltas. A pesar de que pudiera pensarse que existen
numerosas maneras en las que una cadena polipeptídica puede adoptar
estructuras helicoilades o estructuras estiradas, la realidad es que tan sólo
un número limitado de elementos de estructura secundaria han sido descritos. La
explicación a la reducida deversidad de estructuras securdarias se fundamenta en
la flexibilidad restringida que poseen los enlaces peptídicos.
Aunque esto no es evidente cuando sólo se conoce un pequeño número de
estructuras de proteínas, los estudiosos de las estructura tridimensional de estas
moléculas has encontrado que los elementos de estructura secundaria presentan
patrones de agrupamiento similares en muchas proteínas. Por poner un ejemplo,
un patrón común es una región helicoidal seguida de un segmento estirado y que
se continua con segundo segmento helicoidal, para referirse a este patrón con
más facilidad se le ha dado el nombre de plegamiento de Rosman. Estos patrones
frecuentes en las proteínas se agrupan en la categoría genérica de motivos
de estructura supersecundaria. Evidentemente, dentro de la estructura terciaria de
una proteína podemos encontrar un número diverso de estos elementos que
forman parte de la misma.
Finalmente, el análisis de muchas proteínas ha permitido encontrar que dentro de
la estuctura terciaria existen regiones que poseen una cierta independencia en su
organización, como si se plegasen ligeramente separadas una de otra, sin que en
realidad dejen de establecer contactos entre si. A menudo estas regiones poseen
la capacidad de realizar una parte de la función de la proteína completa, como
podría ser la habilidad de reconocer a una molécula específica o se interactuar
con otra macromolécula. En muchos casos, si por medios artificiales es posible
separar esta región del resto de la cadena del polipéptido, este segmento de la
cadena adopta una estructura semejante a la que presenta en la proteína completa
y sigue siendo capaz de interaccionar con su ligando específico.
A estas regiones, que son tan variables como las proteínas mismas se les conoce
como dominios. Los dominios pueden presentarse en todas las proteínas, ya que
corresponden a subconjuntos de la estructura terciaria. Una estructura terciaria
puede estar compuesta por uno o por varios dominios.
Resumiendo: Una proteína con estructura cuaternaria posee varias subunidades,
cada una con su estructura terciaria que incluye a uno o más dominios, dentro de
los dominios podemos reconocer diversos motivos de estructura supersecundaria,
los que a su vez están formados por dos o más segmentos de estructura
secundaria ordenados de una cierta manera y además, podemos también
reconocer elementos de estructura secundaria aislados que completan la
organización de cada dominio. Aunque, no todas las proteínas poseen estructura
cuaternaria, ya que existen muchas proteínas monoméricas que tan sólo llegan al
nivel de estructura terciaria (poseen una subunidad), en las proteínas
multiméricas cada subunidad se identifica por la presencia de cadenas de
aminoácidos unidos secuencialemtne mediante enlaces peptídicos, pero que son
independientes de las subunidades restantes, ya que no hay entre ellas
continuidad en la secuencia de aminoácidos, más bien, la interacción entre
subunidades se mantiene a través de otro tipo de enlaces químicos entre los que
predominan las fuerzas débiles.
Enzimas
Enviado por José Avilez

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Indice
1. Introducción
2. Acción De Enzimas
3. Clasificación de las enzimas
4. Importancia del ATP (Trifosfato de adenosina)
5. Funciones de las enzimas
1. Introducción
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como
catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No
llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de
los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En
su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que
aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere
el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus
formas no encajan con exactitud.
2. Acción De Enzimas
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el
estado de transición.
El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes
de hidrógeno, electrostáticas,
hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro activo. Este centro es una pequeña porción del
enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.
Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso.
El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-
1900), deriva de la frase griega en zyme, que significa 'en fermento'. En la actualidad los tipos
de enzimasidentificados son más de 2.000.
3. Clasificación de las enzimas
1. Óxido-reductasas( Reacciones de oxido-reduccisn).
2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)
3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)
4. Liasas (Adicisn a los dobles enlaces)
5. Isomerasas (Reacciones de isomerizacisn)
6. Ligasas (Formacisn de enlaces, con aporte de ATP)
1.Oxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones
biológicas que intervienen de modo fundamental en losprocesos de respiración y fermentación.
Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión
enzimática de laglucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía.
Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas
presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún
captor.
En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas.
Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemasactúan como donadores, alcoholes,
oxácidos aldehidos, cetonas, aminoácidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y,
como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc.
2.Las Transferasas: Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula
(dadora) a otra (aceptora). Su clasificación se basa en lanaturaleza química del sustrato atacado
y en la del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos,
transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.
3.Las Hidrolasas: Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del
protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se
expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o
carbono oxigeno (C-O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto
con el agua)de una molécula de agua. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se
unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces.
La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que
actúan.
A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la
tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los
procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.
4.Lasisomerasas: Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica
formula empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de
isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias
subclases.
Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la
epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para
los dos isómeros y que producen un solo producto común.

Las isomerasascis – trans modifican la configuración geométrica a nivel de un doble ligadura.

Los óxidos – reductasasintramoleculares catalizan la interconversión de aldosas y cetosas,
oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la
triosa fosfato isomerasa, presente en el proceso de la glucólisis; en otros casos cambian de lugar
dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa, indispensable en
el cambio biosinético del escualeno y el colesterol. Por fin las transferasasintramoleculares (o
mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la
molécula, como la lisolecitinaacilmutasa que transforma la 2 – lisolecitina en 3 – lisolecitina,
etc. Algunas isomerasa actúan realizando inversiones muy complejas, como transformar
compuestos aldehídos en compuestos cetona, o viceversa.
Estas ultimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la propia molécula (oxido
reductasaintramoleculares)sobre la que actúan, quitando hidrógeno, a algunos grupos y
reduciendo otros; actúan ampliamente sobre los aminoácidos, los hidroxácidos, hidratos de
carbono y sus derivados.
5.LasLiasas: Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono,
o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados
de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco.
Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos; otros
separan el carbono de numerosos sustratos.
6.LasLigasas: Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria para llevar
a cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién
conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción conjunta de dos
enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A - ℗ + ADP) y una
transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A, con otra, B (A -℗ + B A – B + Pi ). A este
grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como las aminoácido –ARNtligasas
conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos –ARNt o enzimas
activadoras de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de las
proteínas, y que forman uniones C-O; las ácido-tiolligasas, un ejemplo típico de las cuales es la
acetil coenzima. A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de ácido acético y coenzima A ;
las ligasas ácido – amoniaco (glutamina sintetasa), y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas
de péptidos, algunos de cuyos ejemplos más conocidos son la glutaciónsintetasa, la
carnosinasintetasa, etc.
4. Importancia del ATP (Trifosfato de adenosina)
Es importante ya que es la principal fuente de energía de los seres vivos y se alimenta de casi
todas las actividades celulares, entre ellas el movimientomuscular, la síntesis de proteínas, la
división celular y la transmisión de señales nerviosas.
Esta molécula se encuentra en todos los seres vivos y constituye la fuente principal de energía
utilizable por las células para realizar sus actividades. Se origina por el metabolismo de
los alimentos en unos orgánulos especiales de la célula llamados mitocondrias.
Composición Del ATP
El ATP se comporta como una coenzima, ya que su función de intercambio de energía y la
función catalítica (trabajo de estimulación) de las enzimas están íntimamente relacionadas.
La parte adenosina de la molécula está constituida por adenina, un compuesto que contiene
nitrógeno (también uno de los componentes principales de los genes) y ribosa, un azúcar de
cinco carbonos. Cada unidad de los tres fosfatos (trifosfato) que tiene la molécula, está formada
por un átomo de fósforo y cuatro de oxígeno y el conjunto está unido a la ribosa a través de uno
de estos últimos.
Los dos puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta energía, es decir, son
relativamente débiles y cuando las enzimas los rompen ceden su energía con facilidad. Con la
liberación del grupo fosfato del final se obtiene siete kilocalorías (o calorías en el
lenguaje común) de energía disponible para el trabajo y la molécula de ATP se convierte en
ADP (difosfato de adenosina).
La mayoría de las reacciones celulares que consumen energía están potenciadas por la
conversión de ATP a ADP, incluso la transmisión de las señales nerviosas, el movimiento de
los músculos, la síntesis de proteínas y la división de la célula.
Por lo general, el ADP recupera con rapidez la tercera unidad de fosfato a través de la reacción
del citocromo, una proteína que se sintetiza utilizando la energía aportada por los alimentos.
En las células del músculo y del cerebro de los vertebrados, el exceso de ATP puede unirse a la
creatina, proporcionando un depósito de energía de reserva.

5. Funciones de las enzimas

En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que
aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere
el sustrato, y donde se realiza la reacción.
Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este
hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas.
La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan, la enzima
vuelve a unirse con un nuevo sustrato.
. Reacciones químicas endotérmicas y exotérmicas.
Reacción endotérmica. Son aquellas reacciones que guardanenergía, normalmente formando enlaces,
son reacciones anabólicas o de síntesis.
Reacción exotérmica. Son aquellas reacciones que liberan energía en forma de calor.

2. Energía interna.
Es la energía almacenada dentro de una molécula, se puede manifestar como calor.

3. Entalpía.
Cantidad termodinámica que se utiliza para describir los cambios térmicos (de calor) que se llevan a cabo a presión
constante.

4. Energía libre y espontaneidad.

Energía libre. Energía disponible para realizar un trabajo útil.
Espontaneidad. Es una reacción que ocurre con una energía de activación que no se suministra directamente. En
bioquímica lasreacciones espontáneas son aquellas que se llevan a cabo sin enzimas, sólo se conoce una en el
metabolismo de los humanos y esta es la descarboxilación (salida de bióxido de carbono) espontánea del
acetoacetato para convertirse en acetona, en la vía de síntesis de cuerpos cetónicos.

5. Equilibrio químico: Ley de Le Chatelier.

Si se aplica una fuerza externa sobre un sistema en
equilibrio, el sistema se adaptará de tal manera que anule parcialmente el efecto de la fuerza para alcanzar una
nueva posición deequilibrio.

En otras palabras:
Cuando un sistema está en equilibrio y hay un cambio en las propiedades del sistema, dará lugar a que
el equilibrio se desplace en la dirección que tienda a contrarrestar el efecto del cambio.

6. Velocidad de reacción y factores que influyen en ella.

Velocidad de reacción. Se le define como la cantidad de materia que se consume o se produce por unidad de
tiempo y por unidad de volumen, sus unidades son: mol/litro x seg.

Existen 6 factores que influyen en la velocidad de reacción:

1. Concentración
2. Presión
3. Temperatura
4. Superficie de contacto
5. Naturaleza de los reactivos 6. Catalizadores

1. Concentración. Cuando se aumenta la concentración de un reactivo en el lado izquierdo de la ecuación,

el equilibrio de desplaza hacia la derecha. Si se aumenta la concentración en el lado derecho de la ecuación,
el equilibrio se desplaza hacia la izquierda.
2. Presión. Sólo afecta i los reactivos son gases o el producto es gas, en estos casos se comporta igual que el
aumento deconcentración.
3. Temperatura. Al aumentar la temperatura, aumenta lavelocidad de reacción porque hay mayor energía
cinética y mayorfrecuencia de choques intermoleculares.
4. Superficie de contacto. Todo reactivo se trata de fabricar en forma de esferas porque ofrece
la mayor superficie de contacto.
5. Naturaleza de los reactivos. Depende del grado de ionización de la sustancia y de su estructura atómica.
6. Catalizadores. Sustancia que retarda o acelera una reacción química sin intervenir en ella, recordando que
proporciona su superficiepara que ahí ocurra la reacción.