Вы находитесь на странице: 1из 33

Ферменты для реальных простых пацанов

Основано на реальных событиях методе Тимина, Северине, Википедии и моих псевдознаниях. Ни на что не
претендую, просто подумала, что если я скомпоную методу, учебник, интернет и мою маленькую способность
доносить материал доступно, я могу кому-то помочь.

Курина Таня, группа 2.2.15

@tanissimoo

2020 год (а вы живы?...)

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


Ферменты. ака «возбудители жизни» (Павлов)
Заюш, ну это как бы нужно знать…

Наверняка помнишь ещё с санного ЕГЭ по химии, что для многих реакций нужны катализаторы. Оттуда ты,
скорее всего, знаешь, что

Катализаторами называются вещества, способные ускорять химические реакции, сами


оставаясь при этом неизменными.

Мы запоминали такие катализаторы, как Al2O3, H2SO4 и прочая фигня (это мало кому сейчас интересно).

Так вот, в нашем организме происходит чуть больше чем дохуя очень много БИОХИМИЧЕСКИХ реакций,
которые так же нуждаются в катализаторах. В данном случае их принято называть ферментами, о них мы
сегодня и поговорим.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


ФЕРМЕНТЫ – это биологические катализаторы. Все они по своей природе являются белками, некоторые
содержат ещё и небелковую часть – кофактор, но об этом ниже.

Давай пока что пройдёмся по самым основам, необходимым для понимания самих ферментативных
процессов.

ЭНЕРГИЯ АКТИВАЦИИ
Смотри, чтобы реакция в нашем организме(да и вообще)
произошла, вещества должны обладать определённой энергией.
Верхняя пунктирная линия на графике – количество энергии,
которая потребовалось бы для осуществления реакции без
катализатора (фермента). Вещества преодолевают этот
энергетический барьер и реакция происходит, образуются
продукты. Но это полный зашквар. Зачем ждать, если можно
получить продукт намного быстрее? Если вы хотите эту реакцию
ускорить (ну сильно торопится лактатдегидрогеназа превратить лактат в пируват), логично предположить,
что надо ту самую линию опустить. Кто нам тут поможет? Конечно ферменты, которые как раз и
занимаются тем, что опускают энергетический барьер и лактат превращается в пируват в сотни раз быстрее.

Вы, конечно, можете ускорить реакцию повышением температуры, давления, облучением, но в условиях
нашего организма это невозможно. Поэтому наши катализаторы – ферменты – просто снижают значение
требуемой для данной реакции энергии (очевидно, что у каждой реакции он свой). Короче мы хитрые,
хах.
На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412
ЭТАПЫ ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА НА ПАЛЬЦАХ
Всё очень просто – субстрат (S) присоединяется к ферменту (E –
энзим). Образуется фермент-субстратный комплекс(E-S).
Происходит биохимическая магия (ака реакция), в одну или несколько стадий (E-X) . Уже измененный
комплекс превращается в комплекс фермент-продукт (P), и продукт отделяется от фермента. Короче,
фермент пришёл-> сделал своё дело с субстратом->съебался (фермент мужского рода, чего вы ещё от него
ждали).

ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ РЕАКЦИИ
1)«Пин-понг» - сначала фермент взаимодействует с субстратом А, отнимает
субстрата какую-нибудь группу и передаёт её другому субстрату Б. Субстрат А, ты
вошёл в токсичные отношения и тобой воспользовались:))))))

Пример: перенос аминогруппы с аминоксилоты (субстрат А) на кетокислоты


(субстрат Б)

2) Тип последовательных реакций – к ферменту по очереди подходят


субстраты А и Б («тройной комплекс»), он выполняет свою работу (катализ),
после чего субстраты так же по очереди отщепляются от фермента.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


3) Тип случайных взаимодействий – ваще всё равно в каком порядке субстраты присоединяются к
ферменту, и таааак сойдёт. И отсоединяются пускай тоже как хотят. Реально до алмазной пизды.

РАЗЛИЧИЯ ОРГАНИЧЕСКИХ И НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ


Давай сравним те самые MnO2, H2SO4, Cu, Pd и прочие катализаторы, которые ты заучивал перед ЕГЭ, чтобы
тебе не урезали 2 балла за неправильно написанную реакцию)00))))
Тимин сделал офигенную табличку, не буду выпендриваться, это просто надо зазубрить.

Помнишь, как много реакций могли


катализировать оксиды амфотерных
металлов, серная и соляные
кислоты? В организме это не
прокатит, определённые ферменты
действуют на определенные
субстраты – это принципиально.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


Конечно, обязательны и определённые условия протекания р-ции – наш организм очень привередлив к
температуре, pH, окружающей среде. Ферментам приходится работать в очень ограниченных условиях, но об
этом мы поговорим ниже.

КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ.


В нашем организме более 5000 разных ферментов, все они имеют разное строение, но некоторые
объединяются в группы, так как выполняют сходные действия.
Давай договоримся с тобой на берегу: номенклатура у ферментов с первого взгляда сложная, но она крайне
логичная. Посмотрев на название фермента, ты, скорее всего, сможешь сказать, что является субстратом и что
этот фермент с ним делает. Но в силу существования тривиальных названий (липаза, амилаза, пепсин),
современной классификации и реальных рабочий названий, номенклатура слегка долбит по мозгам.
По «правильному», название фермента складывается таким образом:

Субстрат + химическое наименование акцептора+ тип реакции+ аза

Например: L-аланин(субстрат):2-оксоглутарат(ацептор)-аминотрансфераза(переносит аминогруппу с


аланина на глутарат)

Рабочее название этой елды – сукцинатдегидрогеназа.

Я не вижу смысла учить систематическое название, на курсе бх мы будем пользоваться рабочими. Потому что
если ты знаешь рабочие названия – знаешь реакцию. Знаешь реакцию – знаешь субстрат и акцептор. Значит
и название фермента по классической номенклатуре сможешь составить

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


I.Оксидоредуктазы
Систематическое название : Донор электронов : акцептор электронов – оксидоредуктаза.

Катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического


окисления. Чаще всего ты будешь встречать их рабочие названия по окончаниям: дегидрогеназа, редуктаза,
окидаза, монооксигеназ, пероксидаза и тд.

Коферменты (мы потом разберемся, что это такое. Пока что просто выучи, деваться некуда): НАД, НАДФ,
ФАД, ФМН, убихинон, глутатион

Смотри, OH группа этанола окислилась до C=O. Однозначно ОВР! Значит


это точно дело оксидоредуктазы. Это произошло при помощи
алкогольдегидрогеназы – рабочее название (студентам РНИМУ она
особенно важна…). По факту это оксидоредуктаза, и ты легко можешь это
понять, посмотрев на реакцию.

Давай попробуем составить систематическое название, глядя на реакцию:

Алкоголь(этанол,субстрат): НАД (акцептор)-оксидоредуктаза(катализ ОВР)

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


II. Трансферазы

Систематическое название образуется: Донор группы : акцептор группы – переносимая группа трансфераза

Катализируют реакции переноса различных групп от одного субстрата (донор) к другому


(акцептор), участвуют в реакции взаимопревращения различных веществ, обезвреживания природных и
чужеродных соединений.

Коферменты: пиридоксальфосфат, коэнзим А, тетрагидрофолиевая кислота, метилкобаламин.

Жила была глюкоза, но пришёл фермент гексокиназа – рабочее


название(кинетика, движение, ю ноу блин) и перенесла фосфатную
группу с АТФ на 6ой атом углорода. Та-дам, получился глюкозо-6-
фосфат, а АТФ (трифосфосфат) превратился в АДФ (дифосфат). То
бишь, сидела какая-то группа на одном вещества, а трансфераза
перенесла эту группу на другое (ну, ему нужнее, конечно). С
систематическим названием всё то же самое.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


Ш. Гидролазы
Дада, снова ебучий гидролиз, он происходит не только на ЕГЭ, но и внутри тебя

Осуществляют разрыв внутримолекулярных связей в субстрате путём присоединение воды. Здесь


уже нет никаких коферментов, слава богу, это значит, что ферменты – простые.

Очень легко понять, что именно расщепляют гидролазы. Просто


к субстрату добавляют окончание АЗА и никто никому не ебёт
мозг. Люблю гидролазы.

На что действует данный фермент? На жир. Значит липаза.


Действовала бы на ДНК – была бы ДНКаза, на глутамат –
глутаминаза, на сложноэфирные связи - эстераза. Всё просто,
друг мой.

IV. Лиазы
Название фермента: отделяемая группа-лиаза

Катализируют разрыв углерод-углеродной связи, углерод-кислородной и углерод-азотной связи,


и, в отличии от гидролаз, катализируют реакции отщепления различных групп уже негидролитическим
путём. Часто реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту
двойной связи.

Коферменты: пиридоксальфосфат, тиаминдифосфат, магний, кобальт


На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412
Была карбоксильная группа у ПВК (кстати, запомни её, ты ещё её миллион раз
её встретишь за курс бх), пируватдекарбоксилаза взяла и превратила её в
CO2, получился альдегид. Что произошло? Негидролитическим путём
отщепилась COOH(реакция декарбоксилирования). Значит это точно лиаза,
несмотря на то, что окончание не «лиаза». Это рабочее название, а вот
систематическое давай снова составим вместе по схеме:

2-оксокислота(это ПВК, субстрат):карбокси(отделяемая карбоксильная группа)-лиаза(осуществляет


негидролитический отрыв группы)

V. Изомеразы
Название ферментов: Субстрат – [ ] – реакция,

где [ ] – обозначение, отражающее суть реакции, например, "номер изменяемого атома углерода", изменение
"цис-транс", изменение "кето-енол", изменение "альдозо-кетозо"

Катализируют изомерные превращения в пределах одной молекулы.

Коферменты: пиридоксальфосфат, дезоксиаденозилкобаламин, глутатион, фосфаты моносахаридов

Изомеразы могут осуществлять обратимые превращения стереоизомеров (L и D, помнишь?). Мы


называли этот процесс рацемизация, значит ферменты – рацемазы. Есть ещё эпимеразы (превращения
эпимеров, молекул, у которых больше одного центра ассиметрии) и мутазы (превращения цис и транс
изомеров)

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


Был рибулозо-5-фосфат, D-форма. Пришла рубилозофосфат-3-
эпимераза и сместила OH справа налево. Получился ксилилозо-5-
фосфат. Всё, опять же, очень просто, главное понять

VI. Лигазы
субстрат 1:субстрат 2 – лигаза

Катализируют присоединение друг к другу двух молекул при помощи энергии АТФ. АТФ обладает
макроэргическими связями, они высокоэнергетические, что позволяет лигазам с огромной скоростью
образовывать между молекулами новые связи.

Коферменты: нуклеотидные (УТФ), биотиновые (витамин Н),


фолиевые коферменты

Фермент на схеме: глутамат(субстрат):аммиак(акцептор)-лигаза.


По факту происходит синтез глутамина (карбоксильный атом
углерода реагирует с аммиаком и образуется амид), поэтому
рабочее название – глутаминсинтетаза.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


Автор не сдержался и стал готкой делает перерыв на мемы.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


ХАРАКТЕРИСТИКА СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ
ФЕРМЕНТОВ
Все ферменты мы можем разделить на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из белковой части (аминокислот) – апофермента. К ним относятся
пепсин, трипсин, лизоцим и т.д.

Сложные (или холоферменты) = белковая часть(апофермент)+небелковая


часть(кофактор/кофермент/простетическая группа - небелковый (и не производный от аминокислот)
компонент, ковалентно связанный с белком).

Например, ферменты, содержащие РНК – рибозимы, сукцинатдегидрогеназа содержит ФАД, пероксидаза


содержит гем, аминотрансферазы – пиридоксальфосфат.

Фермент большой, как субстрат определяет, к какой именно части этого огромного белка присоединиться? У
фермента обязательно есть активный центр.
На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412
1 – участок связывания, 2 – каталитический участок

Активный центр ферментов — это определенный участок белковой


молекулы, способный комплементарно связываться с субстратом и
обеспечивающий его каталитическое превращение. Структура активного
центра сформирована радикалами аминокислот, так же как и в случае
активного центра любого белка. В активном центре фермента имеются
аминокислотные остатки, функциональные группы которых обеспечивают комплементарное связывание
субстрата (участок связывания), и аминокислотные остатки, функциональные группы которых
осуществляют химическое превращение субстрата (каталитический участок).

То есть он состоит из якорного участка(участка связывания), ответственного за связывание с


определённым субстратом, и каталитического участка, который творит всю магию и преобразует субстрат
в продукт. Всё донельзя просто.

Смотрим на схему – плавает у нас где-


то апофермент, без своего
небелкового кофактора он неактивен
и грустит. Как только происходит их
соединение, образуется активный
центр фермента (состоящий из
якорного и каталитического участка),

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


к которому уже может присоединиться субстрат. Запомни, для катализа необходим комплекс
апобелка (аминокислотной части) и кофактора (небелковой части), отдельно друг от друга они
пустышки

Есть ещё такая штука, как аллостерический центр (не у всех ферментов!). Это тоже часть фермента,
являющаяся полимерным белком. Он отделён от его активного центра (якорный и каталитический участки) и
обеспечивает регуляцию активности фермента. С аллостерическим центром связывается какая либо
молекула – ингибитор или активатор, модулятор, да кто угодно, кто может повлиять на конфигурацию самого
фермента aka сродство активного центра к специфическому субстрату (лиганду) и регулирует его
деятельность. Это может быть продукт данной или последующей реакций, субстрат реакции или другое в-
во.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


КОФЕРМЕНТНЫЕ ФОРМЫ ВИТАМИНОВ
Витамины играют очень важную роль в нашем метаболизме, некоторые из них являются коферментами
(т.е. небелковой частью фермента, с апоферментом которого он обязательно потом должен соединиться) для
многих биохимических реакций. Рассмотрим некоторые из них.

Витамин B2 (рибофлавин, витамин роста)


Кофермент оксидоредуктаз(вспомни, что они делают) – обеспечивает перенос 2 атомов водорода в
окислительно-восстановительных реакциях.

Витамин содержат: 1. Дегидрогеназы энергетического обмена – пируватдегидрогеназа, -


кетоглутаратдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа, митохондриальная -
глицеролфосфатдегидрогеназа. 2. Оксидазы, окисляющие субстраты с участием молекулярного кислорода.

Состоит из флавина и спирта рибитола (нам это пока ненужно, но можешь блеснуть знаниями).

Чтобы он стал коферментом, он должен дополнительно содержать либо только


фосфорную кислоту (тогда он превращается в коферментную форму -
флавинмононуклеотид ), либо фосфорную кислоту, дополнительно связанную с
АМФ – флавинадениндинуклеотид (нуклеотид в составе рибофлавина и
нуклеотид в составе АМФ, поэтом ДИнуклеотид). В таком виде Витамин В2 может
соединиться с активным центром фермента, а, если ты читал внимательно, то без
кофермента просто апофермент ничего не может сделать, у него лапки. Поэтому кушай
мясо, дрожжевые булочки и молочные продукты, чтобы каждый апофермент в твоём
организме нашёл свой кофермент (плакала вся 361 маршрутка).
На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412
Витамин В3 (PP, ниацин, антипеллагрический – предотвращает пеллагру)
Существует в виде никотиновой кислоты или никотинамида.

Его коферментные формы – всем нам давно известные ещё с


первого курса НАД и НАДФ.

Биохимические функции: Перенос гидрид-ионов Н– (атом


водорода и электрон) в окислительно-восстановительных
реакциях. Т.е. опять оксидоредуктазы.

Рассмотрим их названия и ты раз и навсегда запомнишь название


этого кофермента:

НАД: никотинамид(сам витамин В3)-аденин(азотистое основание)-динуклеотид(два нуклеотида в


составе, у одного в качестве азотистого основания аденин, у другого – никотинамид)

НАДФ: никотинамид(витами В3)-аденин(азотистое основание)-динуклеотид-фосфат(рибоза в составе


АМФ фосфорелированная)

И вот никотиамидадениндинуклеотид и никотинамидадениндинуклеотидфосфат сами выстраиваются в


голове по логической цепочке. А то МнОгА БуКф МнОгА бУкФ, МнОгА БуКф МнОгА бУкФ… всё просто,
пирожочек.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЙ КОМПЛЕКС
Одна голова хорошо, а две – лучше. Вот и ферменты лучше работают,
когда соединены в комплексы. Они прочно связаны и осуществляют ряд
последовательных реакций одного пути.

Работает это так: продукт реакции первого фермента с субстратом


передаётся на следующий фермент и является только его субстратом.

Зачем эти комплексы нужны? Они значительно ускоряют ход реакции. Намного проще работать, когда
система налажена, так ведь? Мультиферментные комплексы концентрируют каталитическую активность,
повышают концентрацию интермедиатов, субстрат не рассеивается из-за диффузного эффекта, а целиком
переходит на следующий фермент, так сказать, безотходно.

Таких комплексов в нашем организме много: пируватдегидрогеназный комплекс (пируватацетил-S-


КоА), альфа-кетоглутарадегидрогеназный комплекс (альфа-кетоглутаратсукцинил-S-KoA),
«синтаза жирных кислот» (синтез пальмитиновой кислоты)
Для тех кто хочет вые..выделиться, доп.инфа:

Мультиферментные комплексы концентрируют каталитическую активность, повышают концентрацию интермедиатов, субстрат


не рассеивается из-за диффузного эффекта, а целиком переходит на следующий фермент, так сказать, безотходно.

Они могут образовывать конъюгаты – то есть фермент (полипептид) один, но он имеет несколько активных центров (комплекс
синтаза жирных кислот)

Метаболоны – тоже своего рода ферментные комплексы, которые формируются на подложках (обычно это мембраны,
структурные белки мышц). Пример из нашей любимой гисты – белок полосы 3. Плюсы метаболона – всё происходит в
микрокомпартаменте, без выхода интермедиатов в объём тканевой жидкости или цитоплазмы.
На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412
ИЗОФЕРМЕНТЫ
Ферменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но с разной первичной
структурой белка, называют изоферментами. Они отличаются друг от друга кинетическими
параметрами, условиями активации, особенностями связи апофермента и кофермента. Возникают изоформы
в основном в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента.

Что нам важно запомнить. Они часто являются органоспецифичными. То есть опреденная изоформа
фермента встречается в одном органе, другая – во втором органе.

Например – ЛДГ - лактактдегидрогеназа (ну ка вспомни к какому классу


она относится), катализиующая обратимую реакцию окисления (мега
спойлер, да) лактата до пирувата (ПВК).

ЛДГ состоит из 4х субъединиц двух типов – М(muscule – мышца) и H(heart – сердце). Определённая
комбинация этих субъединиц как раз и приводит к появлению изоформ.

ЛДГ1 и ЛДГ2 наиболее активны в сердечной мышце и почках. Значит, они состоят преимущественно из
субъединиц H(сердце)

ЛДГ4 и ЛДГ5 – в скелетных мышцах и печени. Значит, больше субъединиц М.

Изоформы лактактдегидрогеназы

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


ВАЖНО: Выявление в плазме крови тканеспецифичных форм ЛДГ широко используется в качестве
диагностического теста. Изоформы ЛДГ различаются друг от друга электрофоретической подвижностью,
что позволяет устанавливать тканевую принадлежность изоформ ЛДГ. Для диагностики заболеваний сердца
печени и мышц необходимо исследование изоформ ЛДГ в плазме крови методом электрофореза. Например,
изоформы ЛДГ1 и 2 будут встречаться в плазме крови больного инфарктом миокарда и больного гепатитом.

Такая же ситуация и с креатинкиназой (КК), катализирующей реакцию образования креатинфосфата.

Она уже состоит из 2х субъединиц – М (muscle - мышцы) и В(brain - мозг).


Итого мы получаем три возможные изоформы: ВВ, ВМ, ММ. Нетрудно
догадаться, что изофермент ВВ находится преимущественно в головном
мозге, ММ – в скелетных мышцах, а ВМ – в сердечной мышце.

Они, как и изоформы ЛДГ, имеют разную электрофоретическую


подвижность.

ВАЖНО: Определение активности КК в плазме крови имеет значение при


диагностике инфаркта миокарда (повышение уровня МВ изоформы). При
травмах мышц – ММ формы, а вот уже ВВ не может проникнуть через
гематоэнцефалический барьер (мы, конечно, все знаем, что это), поэтому
даже при инсультах в крови не определяется.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


СПЕЦИФИЧНОСТЬ, ВИДЫ СПЕЦИФИЧНОСТИ
Специфичность – наиболее важное свойство ферментов, определяющее их биологическую значимость.
Различают субстратную и каталитическую специфичность.

Субстратная:
- абсолютная - фермент производит катализ только одного вещества. Только уреаза может быть ферментом
в реакции расщепления мочевины.

- групповая - катализ субстратов с общими особенностями. Наблюдаем градацию: субтилизин может


разрушить связь между любым аминокислотами, пепсин же катализирует разрыв пептидной связи между
аминогруппами только ароматических кислот, то есть он может помочь разорвать связь между
фениаланином, тирозином, триптофаном, а вот тромбин – лишь между аргинином и глицином. Так же
алкогольдегидрогеназа может окислить любые OH-группы.

-относительная групповая специфичность - превращение субстратов с некоторыми общими признаками.


Например, цитохром Р450 окисляет только гидрофобные вещества, которых насчитывается около 7000

Каталитическая:
Один и тот же субстрат под действием разных ферментов может преобразоваться в разные продукты.

Видишь, субстрат один – глюкозо-6-фосфат, но


при действии разных ферментов она может
стать аж 4мя разными продуктами.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


МЕХАНИЗМЫ СПЕЦИФИЧНОСТИ
1. Гипотеза Фишера ака модель «жёсткой
матрицы» ака «ключ-замок».
Название говорит само за себя – активный центр фермента
тютелька-в-тютельку соответствует конфигурации субстрата,
поэтому, при их соединении, активный центр не меняет
свою форму.

2. Гипотеза Кошланда ака модель


индуцированного соответствия ака
«рука-перчатка»
Активный центр может менять свою форму (стоп
говорим как большие) конфигурацию, он гибкий.
Присоединение субстрата к якорному участку
фермента вызывает изменение конфигурации каталитического центра таким образом, чтобы его
форма соответствовала форме субстрата. При этом в субстрате уже деформируются некоторые
валентные связи и он, таким образом, подготавливается к дальнейшему каталитическому
видоизменению, а в молекуле фермента происходят конформационные перестройки. То есть активный
центр – это перчатка, а субстрат – твоя рука. Перчатка облегает ладонь, принимаю нужную форму.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


Для самых ненасытных

В настоящее время гипотеза Кошланда постепенно вытесняется гипотезой топохимического соответствия. Сохраняя
основные положения гипотезы взаимоиндуцированной настройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том,
что специфичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием той части субстрата, которая не
изменяется при катализе. Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочисленные
точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
Как я говорила раннее, ферменты в нашем организме – ещё те привереды. Им и определенная температура
нужна, и pH, но, как говорится, обо всём поподробнее.

1) Зависимость от температуры

Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет


при оптимальной температуре. Для человека это значение
находится в пределах +37,0 - +39,0 °С. При понижении температуры,
замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии
и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между
ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае
повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента,
которая является белком, подвергается процессу денатурации(именно
поэтому там опасна для нас высокая температура). При этом скорость
химической реакции заметно падает. Для нас с тобой оптимальная
температура активности фермента – 36,6.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


2) Зависимость от рН

Каждому ферменту комфортно в разных средах, кому-то в кислой(как моей токсичной подгруппе),
кому-то в щелочной, кому-то в нейтральной. Поэтом график для разных ферментов всегда будет
отличаться.

Оптимальные значения рН для


пепсина 1,5-2,5
трипсина 8,0-8,5
амилазы слюны 7,2
аргиназы 9,7
кислой фосфатазы 4,5-5,0
сукцинатдегидрогеназы 9,0.

Интересно: при голодании организма в клетках накапливается ПВК (пировиноградная кислота),


образуется кислая среда в клетках и запускаются процессы глюконеогенеза, требующие более низкого
рН, чем ферменты гликолиза.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


3) Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

Следим за графиком (а я за тобой): сначала концентрация


субстрата растёт и это типо классно, скорость возрастает и
возрастает (БОЛЬШЕ ЕДЫ БОЛЬШЕ ЕДЫ). Затем наступает
эффект насыщения (обожрался, короче), когда молекул
фермента уже просто не осталось. Скорость достигает своего
максимума, когда все субстраты связаны с ферментами. А
после между молекулами субстрата начинается конкуренция и
скорость реакции резко снижается, ну не к чему больше им
присоединиться. Чревоугодие – грех.

4) Зависимость от концентрации фермента

Тут уже ешь сколько хочу – потому что концентрация фермента


всё растёт и растёт, прямо пропорционально скорости
реакции, т.к. большее количество молекул фермента производит
большее число молекул продукта.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


ОСНОВЫ КИНЕТИКИ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ

да ёбэнэ сколько можно этой хуйни с графиками я думала мы пережили это на химии на первом курсе а
тут снова эта параша никому не понятная за что боже забери меня я ничего не понимаю

На самом деле всё не так плохо. Что за нервный смешок? Давай разбираться вместе.

чё это ваще блять такое?((99(9

Кинетика ферментативных реакций — это раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости


химических реакций, катализируемых ферментами от химической природы реагирующих веществ и
факторов окружающей среды. То есть это практически то же самое, что мы рассматривали в прошлой главе,
как влияют разные условия на скорость протекания реакции.

Видишь, пока просто… поехали дальше.

Скорость ферментативной реакции является мерой каталитической активности фермента и


обозначается как активность фермента.

ТО ЕСТЬ – чем более активный фермент, тем быстрее протекает реакция, то есть увеличивается её скорость.

Эта самая скорость определяется уменьшением количества молекул субстрата или увеличением
количества молекул продукта за единицу времени.

ТО ЕСТЬ – чем активнее протекает реакция под действием фермента, тем быстрее субстрат превращается в
продукт.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


ТО ЕСТЬ – концентрация субстрата уменьшается (он же превращается в продукт, он исчезает), а
концентрация продукта растёт (он же образуется, значит, накапливается в клетке)

Всё логично, правда?


А это просто надо запомнить, прости:

На практике пользуются условными величинами, характеризующими активность фермента:


международная единица активности (ME) соответствует такому количеству фермента, которое
катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 минуту при оптимальных условиях
(температура 37°С, оптимальное значение pH раствора) проведения ферментативной Модульная единица 1 7
7 реакции. Эти единицы активности используют в медицинской и фармацевтической практике для оценки
активности ферментов:

Для оценки количества молекул фермента среди других белков данной ткани определяют удельную
активность (Уд.Ак.) фермента, численно равную количеству превращенного субстрата (в
мкмолях) за единицу времени одним миллиграммом (мг) белка (фермента, выделенного из
ткани):

По удельной активности судят о степени очистки


фермента: чем меньше посторонних белков, тем выше
удельная активность.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


Кинетику ферментативных реакций исследуют в оптимальных условиях проведения энзиматической
реакции. То есть должны быть индивидуальные условия для каждого фермента, о которых мы говорили выше
– это температура, рН и прочая поебота.

Остановимся подробнее на влиянии концентрации веществ. ЧИТАЙ ВНИМАТЕЛЬНО, всё просто,


тебе надо лишь немного подумать.

Если концентрацию фермента оставить


постоянной, изменяя только количество
субстрата, то график скорости ферментативной
реакции описывается гиперболой

Помнишь, я говорила о максимальной


скорости реакции в прошлой главе? Вспоминай,
это было такое состояние, когда все ферменты
были связаны со своими субстратами,
максимально возможное количество образования
продукта. Супер-мега-продуктивность системы.
Дальнейшее повышение концентрации субстрата,
вроде, должно было повысить скорость
образования продукта, но скорость падает,
потому что что? Помнишь? Конкуренция.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


И вот эта самая Vmax, максимальная скорость реакции, даёт характеристику каталитической
активности фермента, она ПОКАЗАТЕЛЬ того, насколько супер-мега продуктивный этот фермент.
Максимальная скорость реакции определяет максимальную возможность образования продукта при данной
концентрации фермента и в условиях избытка субстрата. Это величина постоянная для данной концентрации
фермента

Чё такое константа Михаэлиса?


Это ещё одна кинетическая характеристика эффективности фермента. По факту она численно равна
концентрации субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости, она характеризует
сродство данного фермента и данному субстрату, является величиной постоянной (она же константа, лол) и
определяется экспериментально.

! Смотри опять на график – нам известна максимальная скорость реакции, когда концентрации продукта
максимально велика, отмеряем половинку по вертикальной оси, проводим до пересечения с гиперболой в
горизонтальной оси, опускаем линию вниз – опа, это та самая константа Михаэлиса, которая по своей сути
является чем? Концентрацией, при которой достигается половина максимальной скорости.

Чем меньше Км  тем больше сродство фермента к субстрату, тем выше начальная скорость. Посмотри на
график, визуализируй, так поймёшь быстрее.

Чем больше Км  тем меньше сродство к субстрату, тем меньше начальная скорость реакции.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


ФУХ. Последний рывок.

УРАВНЕНИЕ МИХАЭЛИСА-МЕНТЕН

Михаэлис и Ментен были крутыми


биохимиками и общую теорию
ферментативной кинетики описали
в своём уравнении. Бриггс и
Холдейн усовершенствовали его,
т.к. график М.-М. было неудобно
использовать для точных расчётов
(помнишь, как сложно было
строить гиперболу на алгебре,
когда у тебя не миллиметровка, а
обычная клетка? Вот, биохимики
тоже в какой то момент заебались).

Уравнение Михаэлиса-Ментен показывает взаимосвязь максимально возможной скорости, реальной


скорости реакции, константы Михаэлиса и концентрации субстрата.

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


Выглядит оно вот так:

Решая это уравнение, возможно 3 исхода событий:

1. Концентрация субстрата равна величине констансты Михаэлиса ([S] = Km)


Помнишь, что такое Км? Это концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине
максимальной. Посмотрев на график, получаем, что скорость реакции V будет равна половине
максимальной Vmax.(V = ½ Vmax).
2. Концентрация субстрата значительно больше Km ([S] >> Km)
В этом случае величиной Km можно пренебречь, при решении получим, что скорость реакции
максимальна (плато на графике).
3. Концентрация субстрата значительно меньше Km ([S] << Km).
В этом случае, знаменатель уравнения мало изменяется при изменении [S], а величина скорости
реакции V прямо пропорциональна [S] (график линеен).

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412


Штош, на этом пока что всё. Спасибо, что дочитал мои потуги до конца!
Ну, или не дочитал. Всё равно спасибо)0)0)))))

Курина Таня, группа 2.2.15

@tanissimoo

2020 год (а вы живы?...)

На печеньки моим общажным тараканам: 5469 3900 1275 3412

Вам также может понравиться