CUESTIONARIO:

1.- ¿CUALES SON LAS CARACTERISTICAS QUIMICAS DE LAS ENZIMAS?

La estructura química de una enzima activa u Holoenzima esta formada por una
parte proteica ( Apoenzima) formada por cadenas polipeptídicas ya que las
enzimas son proteínas químicas y una parte o porción no proteica( Coenzima).
Dentro de la Apoenzima la unidad fundamental catalítica es una estructura
tridimensional llamada sitio activo donde los aminoácidos realizan las diversas
funciones catalíticas( hidrogenación, deshidrigenación, catálisis, síntesis, etc),
algunas enzimas requieren para su buen funcionamiento un componente no
proteico llamado Coenzima, dentro de el se encuentran las coenzimas como el
NAD, FAD, etc y ciertos iones inorgánicos como el Fe, Mg, etc llamados
cofactores enzimáticos.
Las enzimas tienen como función primordial la de acelerar la velocidad de una
reacción enzimática y adquieren la nomenclatura del sustrato al cual modifican,
por ej, la enzima amilsasa desdobla al almidón, las lipasas a los lípidos, las
proteasas a las proteínas.
Se las encuentra en cada célula y en cada organelo celular, algunas actúan
individualmente y otras forman sistemas o complejos multienzimáticos.

2.- ¿QUE ES LA HODROLISIS ENZIMATICA?

Se entiende por hidrólisis enzimática la hidrólisis que se produce mediante un

grupo de enzimas llamadas hidrolasas. Estas enzimas ejercen un efecto catalítico
hidrolizante, es decir, producen la ruptura de enlaces por agua según: H-OH + R-
R’ → R-H + R’-OH.
Se nombran mediante el nombre del sustrato seguido de la palabra hidrolasa, y
cuando la enzima es específica para separar un grupo en particular, éste puede
utilizarse como prefijo. En algunos casos este grupo puede ser transferido por la
enzima a otras moléculas y se considera la hidrólisis misma como una
transferencia del grupo al agua. A veces suele utilizarse el nombre común de la
enzima, por lo que muchas veces el sufijo –asa, nos indicará generalmente que se
trata de una hidrolasa. Por ahora no ha sido posible encontrar una nomenclatura
sistemática para todas las péptido-hidrolasas, por lo que hoy en día, para las
nuevas enzimas, su nombre se forma según: fuente de péptido hidrolasa seguido,
si es necesario, de una letra para distinguirla de otra enzima.
3.- ¿CUALES SON LAS CONDICIONES DE TEMPERATURA Y PH SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA?

•Temperatura
La elevación de la temperatura incrementa la velocidad de una reacción catalizada
por enzimas. Al principio la velocidad de reacción aumenta cuando la temperatura
se eleva debido al incremento de la energía cinética de la energía de las
moléculas reactantes.
Sin embargo, al final, la energía cinética de la enzima excede a la barrera
energética para romper los enlaces débiles de hidrogeno que conservan su
estructura secundaria y terciaria.
A esta temperatura predomina la desnaturalización con pérdida precipitada de la
actividad catalítica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura óptima de
acción. Los limites de actividad para la mayor parte de las enzimas tiene lugar
entre los 10°C y 50°C; la temperatura optima para las enzimas en el cuerpo se hall
alrededor de 37°C.
El factor por el cual un proceso biológico aumenta para un incremento de
temperatura de 10°C es el coeficiente de temperatura o Q10. El Q10 para la mayor
parte de las enzimas varía entre 1.5 y 3.

•pH
La intensidad máxima de la actividad de la enzima, ocurre en el pH óptimo, con
rápida disminución de la actividad a cada lado de este valor de pH. La actividad
óptima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9.
El pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga eléctrica de
la superficie, o con condiciones optimas para la fijación de la enzima a su sustrato.
Cuando hay un exceso de iones hidrogeno, las enzimas los unen a sus moléculas
y ante un déficit los ceden.
Este cambio tiene una doble consecuencia sobre la molécula. Como todas las
proteínas, las enzimas desempeñan su función por los residuos de aminoácidos;
algunos confieren a su superficie una distribución de cargas eléctricas.
Cuando la concentración de iones hidrogeno es muy baja en comparación con la
concentración optima, la molécula los cede desapareciendo cargas positivas o
apareciendo cargas negativas en su superficie. Ante una concentración elevada
de iones hidrogeno, algunos se fijan a la molécula desapareciendo cargas (-) o
poniendo cargas (+) que no existían.
Así mismo al cambiar las cargas eléctricas en los residuos de aminoácidos se
alteran los lazos de unión dentro de la molécula variando su acomodo
tridimensional con recuperación de la actividad de la enzima.
4.- ¿QUE DETERMINA LA VELOCIDAD DE LA ACTIVIAD CATALITICA DE LA
ENZIMA?
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son
catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de
una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en
el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser
inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de
moléculas.
Las reacciones enzimáticas se caracterizan porque aunque se aumente la
concentración de sustrato la velocidad no aumenta linealmente, aparece un efecto
de saturación. La saturación se debe a que todos los centros activos están
ocupados. La velocidad depende de la cantidad de enzima con sustrato suficiente.
Consideraremos sólo la velocidad inicial de las reacciones para cada
concentración de sustrato cuando se construya una gráfica, evitando el error
introducido por el deterioro del enzima. Como en el primer momento no hay
producto no consideraremos la reacción contraria.

5.- ¿QUE ES UN SUSTRATO?

En bioquímica, un sustrato es una molécula sobre la que actúa una enzima.
Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran al sustrato o los
sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo
enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es transformado en producto
y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato.
La ecuación general es la siguiente:
E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P

donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s) Nótese que sólo el paso del

medio es irreversible.
Mediante el incremento de la concentración de sustrato, la velocidad de la
reacción aumentará debido al aumento de la probabilidad de formación de
complejos enzima-sustrato. Esto ocurrirá hasta que no haya más enzimas
disponibles para la formación de complejos enzima-sustrato, lo que corresponde a
un punto en que la velocidad ya no aumenta. Las enzimas constituyen el factor
limitante.
 6. ANOTA LA CLASIFICACION GENERAL DE LAS ENZIMAS:
Clasificación Internacional de las Enzimas
Óxido – Reductasas (reacciones de oxido-
reducción) Hidrolasas (reacciones de hidrólisis)

Actúan sobre ": CH – OH " Esteres

Actúan sobre ": C = O " Enlaces glucosídico

Actúan sobre ": C = CH – " Enlaces pepsídicos

Actúan sobre ": CH – NH2 " Otros enlaces C – N

Anhídridos de ácido
Actúan sobre ": CH – NH – "
Transferasas (transferencia de grupos
funcionales)
Grupos de un átomo de C Liasas (Adición a los dobles enlaces)
Grupos aldehídos o cetónicos :C=C:
Grupos acilos :C=O
Grupos glucosilos :C=N–
Grupos fosfatos
Grupos que contienen azufre
Ligasas (Formación de enlaces con
escisión de ATP)

Isomerasas (reacción de isomerización) :C–O

Racemasas :C–N
:C–S
:C–C
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS
Braverman (4) distingue dos importantes grupos de enzimas de los alimentos: las
Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes (3, 14).
1. LAS HIDROLASAS comprenden las:
1.1. ESTERASAS, entre las cuales son de importancia en los alimentos:
a) Lipasas, que hidrolizan los ésteres de ácidos grasos;
b) Fosfatasas, que hidrolizan los ésteres fosfóricos de muchos compuestos
orgánicos, como, por ejemplo, glicerofosfatos, almidones fosforilados:
c) Clorofilasas. En la industria alimentaría debe tratarse de retener el color verde
de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en conservas. Por ello
puede protegerse el color natural (retención de clorofila de hasta 60%) por los
siguientes tratamientos:
- Pretratamiento por inmersión (ej., Arvejas), a temperatura ambiente, en solución
de bicarbonato de sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min.
- Escaldado en solución de hidróxido de calcio 0,005 M.
- Procesamiento en salmuera, que lleva adicionada hidróxido de magnesio (0,020-
0,025 M.) .
El pH en estos casos se eleva a 8 en el primer tiempo y se mantiene durante el
escaldado y la esterilización posterior.
d) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas
(véanse éstas) .
1.2 CARBOHIDRASAS, que se clasifican en:
a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa; y
b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa o
pectinasa, que actúa sobre el ácido péctico o poligalacturónico, dando moléculas
de ácido galacturónico, carentes de poder gelificante; de importancia en la
elaboración de zumos y néctares de frutas.
1.3 PROTEASAS, que se clasifican en:
a) Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptídicas: -CO-NH de las
proteínas, algunas de las cuales son muy resistentes al ataque de la enzima
proteolítica, en su estado nativo; por el calor u otros agentes se puede abrir la
molécula proteica, de modo que entonces las uniones peptídicas pueden ser
atacadas por estas enzimas;
b) Peptidasas, que rompen las uniones de los péptidos hasta la liberación final de
moléculas de aminoácidos;
c) Catepsinas, a cuya acción en el músculo proteico se deben los procesos
autolíticos en la maduración de la carne. El tejido vivo tiene un pH desfavorable
para la acción de estas enzimas, pero a la muerte del animal baja el pH al
acumularse ácido láctico por degradación del glicógeno. Al alcanzar un pH 4,5 se
hace óptimo para la liberación y acción de la enzima, apareciendo los respectivos
cambios en la textura y demás caracteres de la carne, y
d) Renina, Quimosina o Fermento Lab, que se encuentra en el cuarto estómago
del ternero alimentado sólo con leche materna y que causa la coagulación de la
leche (Véase en "Aplicación de enzimas en la Industria Lechera") .

2. DESMOLASAS O ENZIMAS OXIDANTES.

Entre ellas son de interés en alimentos:
2.1 Oxidasas, que comprenden:
a) Las Oxidasas Férricas:
Catalasa, responsable de la pérdida de color y olor de vegetales congelados, y
Peroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas cítricas. Su estudio es de gran
interés en la industria de alimentos por ser una de las enzimas más estables al
calor y requerir mayor tiempo de inactivación, con el agravante de que en ciertas
condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo;
b) A las Oxidasas Cúpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa, tirosinasa,
catecolasa, relacionadas con el Pardeamiento Enzimático (véase éste) y la
ascórbico-oxidasa.
2.2 Dehidrogenasas.
Entre éstas se encuentran las enzimas siguientes:
Xantino-oxidasa, que es una flavoproteína con molibdeno y cataliza la oxidación
de xantina y aldehídos como el fórmico, actuando como aceptor de H el azul de
metileno, al transformarse en su leuco-derivado; en esto se basa su aplicación
analítica en el control térmico de la leche y en la detección de leche de vaca en
leche humana, pues esta última no contiene esta enzima;
Lipoxidasa, que cataliza la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados y
secundariamente también al caroteno de frutas y verduras deshidratadas, a través
de los peróxidos formados.
7.- ENZIMAS QUE ACTUAN REACCIONES BIOQUIMICAS ESPECIFICAS:
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones
químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que
una reacción química que es energéticamente posible pero que transcurre a una
velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor
velocidad que sin la presencia de la enzima.[2] [3] En estas reacciones, las
enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se
convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los
procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas
significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones
enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su
velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas
sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada
célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.